Основною амінокислотою є. Кислотно-основні властивості амінокислот

24.11.202227.05.2017

ЛІПІДИ

Ліпіди – нерозчинні у воді маслянисті або жирні речовини, які можуть бути екстраговані із клітин неполярними розчинниками. Це гетерогенна група сполук, які безпосередньо або опосередковано пов'язані з жирними кислотами.

Біологічні функції ліпідів:

1) джерело енергії, яке може довго запасатися;

2) участь у освіті клітинних мембран;

3) джерело жиророзчинних вітамінів, сигнальних молекул і незамінних жирних кислот;

4) теплоізоляція;

5) неполярні ліпіди служать електроізоляторами, забезпечуючи швидке поширення хвиль деполяризації вздовж мієлінізованих нервових волокон;

6) участь у освіті ліпопротеїдів.

Жирні кислоти – структурні компоненти більшості ліпідів. Це довголанцюгові органічні кислоти, що містять від 4 до 24 вуглецевих атомів, вони містять одну карбоксильну групу і довгий вуглеводневий неполярний «хвіст». У клітинах не зустрічаються у вільному стані, а лише у ковалентно пов'язаній формі. До складу природних жирів зазвичай входять жирні кислоти з парним числом атомів вуглецю, оскільки вони синтезуються з двовуглецевих одиниць, що утворюють нерозгалужену ланцюг вуглецевих атомів. Багато жирних кислот мають одну або кілька подвійних зв'язків – ненасичені жирні кислоти.

Найбільш важливі жирні кислоти (після формули наведено число атомів вуглецю, назву, температура плавлення):

12, лауринова, 44,2 про С

14, мирістинова, 53,9 про С

16, пальмітинова, 63,1 про С

18, стеаринова, 69,6 про С

18, олеїнова, 13,5 про С

18, лінолева, -5 про С

18, ліноленова, -11 про С

20, арахідонова, -49,5 про С

Загальні властивості жирних кислот;

Багато містять парне число атомів вуглецю,

Насичені кислоти у тварин і рослин зустрічаються вдвічі частіше, ніж ненасичені,

Насичені жирні кислоти не мають жорсткої лінійної структури, вони мають велику гнучкість і можуть приймати різноманітні конформації,

У більшості жирних кислот наявний подвійний зв'язок розташований між 9-м і 10-м атомами вуглецю (Δ 9),

Додаткові подвійні зв'язки зазвичай розташовані між 9 -подвійним зв'язком і мітильним кінцем ланцюга,

Два подвійні зв'язки в жирних кислотах не бувають сполученими, між ними завжди знаходиться метиленова група,

Подвійні зв'язки практично всіх природних жирних кислот знаходяться в цис-конформації, що призводить до сильного вигину аліфатичного ланцюга та більш жорсткої будови,

При температурі тіла насичені жирні кислоти знаходяться у твердому воскоподібному стані, а ненасичені жирні кислоти являють собою рідини,

Натрієві та калієві мила жирних кислот здатні емульгувати нерозчинні у воді олії та жири, кальцієві та магнієві мила жирних кислот розчиняються дуже погано і не емульгують жирів.

У мембранних ліпідах бактерій зустрічаються незвичайні жирні кислоти та спирти. Багато з бактеріальних штамів, що містять ці ліпіди (термофіли, ацидофіли і галофіли), адаптовані до екстремальних умов.

ізрозгалужені

антеізорозгалужені

циклопропановмісні

ω-циклогексилсодержащіе

ізопранільні

циклопентанфітанільні

Склад бактеріальних ліпідів відрізняється великою різноманітністю і спектр жирних кислот різних видів набув значення таксономічного критерію для ідентифікації організмів.

У тварин важливими похідними арахідонової кислоти є гістогормони простагландини, тромбоксани і лейкотрієни, об'єднані в групу ейкозаноїдів і мають надзвичайно широку біологічну активність.

простагландин Н 2

Класифікація ліпідів:

1. Тріацилгліцериди(жири) – це ефіри спирту гліцеролу та трьох молекул жирних кислот. Вони складають основний компонент жирових депо рослинних та тваринних клітин. У мембранах не міститься. Прості триацилгліцериди містять залишки однакових жирних кислот у всіх трьох положеннях (тристеарин, трипальмітин, тріолеїн). Змішані містять різні жирні кислоти. За питомою вагою легше води, добре розчиняються у хлороформі, бензолі, ефірі. Гідролізуються при кип'ятінні з кислотами або основами, або під дією ліпази. У клітинах у звичайних умовах самоокислення ненасичених жирів повністю загальмовано завдяки наявності вітаміну Е, різних ферментів та аскорбінової кислоти. У спеціалізованих клітинах сполучної тканини тварин адипоцитах величезна кількість триацилгліцеридів може запасатися у вигляді жирових крапель, що заповнюють майже весь об'єм клітини. У формі глікогену організм може запасти енергію лише на добу. Триацилгліцериди можуть запасати енергію на місяці, тому що вони можуть зберігатися в дуже великих кількостях у практично чистому, негідратованому вигляді і в розрахунку на одиницю ваги в них запасається вдвічі більше енергії, ніж у вуглеводах. Крім того, триацилгліцериди під шкірою утворюють теплоізоляційний шар, який захищає організм від дії дуже низьких температур.

нейтральний жир

Для характеристики властивостей жиру використовують такі константи:

Кислотне число - кількість мг КОН, необхідне для нейтралізації

вільних жирних кислот, що містяться в 1 г жиру;

Число омилення – кількість мг КОН, необхідне для гідролізу

нейтральних ліпідів та нейтралізації всіх жирних кислот,

Йодне число – кількість грамів йоду, що зв'язується зі 100 г жиру,

характеризує рівень ненасиченості даного жиру.

2. Віск– це складні ефіри, що утворюються довголанцюжковими жирними кислотами та довголанцюжковими спиртами. У хребетних тварин секретовані шкірними залозами воску виконують функцію захисного покриття, яке змащує та пом'якшує шкіру, а також захищає її від води. Восковим шаром покрите волосся, шерсть, хутро, пір'я тварин, а також листя багатьох рослин. Віск виробляються і використовуються у дуже великих кількостях морськими організмами, особливо планктоном, у якого вони служать основною формою накопичення висококалорійного клітинного палива.

спермацет, одержують з головного мозку кашалотів

бджолиний віск

3. Фосфогліцеліпіди- служать головними структурними компонентами мембран і ніколи не запасаються у великих кількостях. Обов'язково містять у своєму складі багатоатомний спирт гліцерин, фосфорну кислоту та залишки жирних кислот.

Фосфогліцеліпіди за хімічною будовою можна розділити на кілька типів:

1) фосфоліпіди – складаються з гліцерину, двох залишків жирних кислот по 1-му та 2-му положенню гліцерину та залишку фосфорної кислоти, з якою пов'язаний залишок ще одного спирту (етаноламін, холін, серин, інозитол). Як правило, жирна кислота в 1-му положенні насичена, а в 2-му – ненасичена.

фосфатидна кислота – вихідна речовина для синтезу інших фосфоліпідів, у тканинах міститься у незначних кількостях

фосфатидилетаноламін (кефалін)

фосфатидилхолін (лецитин), його практично немає в бактеріях

фосфатидилсерин

фосфатидилінозитол – попередник двох важливих вторинних месенджерів (посередників) діацилгліцерину та інозитол-1,4,5-трифосфату

2) плазмалогени – фосфогліцеліпіди, у яких один з вуглеводневих ланцюгів є простим вініловим ефіром. Плазмалогени не зустрічаються у рослинах. Етаноламінові плазмалогени широко представлені в мієліну та в саркоплазматичному ретикулумі серця.

етаноламінплазмалоген

3) лізофосфоліпіди - утворюються з фосфоліпідів при ферментативному відщепленні одного з ацильних залишків. У зміїній отруті міститься фосфоліпаза А 2 яка утворює лізофосфатиди, що мають гемолітичну дію;

4) кардіоліпіни – фосфоліпіди внутрішніх мембран бактерій та міто-хондрій, утворюються при взаємодії з гліцерином двох залишків фосфатидної кислоти:

кардіоліпін

4. Фосфосфінголіпіди– функції гліцерину в них виконує сфінгозин – аміноспирт із довгим аліфатичним ланцюгом. Не містять гліцерину. У великій кількості присутні в мембранах клітин нервової тканини та мозку. У мембранах рослинних та бактеріальних клітин фосфосфінголіпіди зустрічаються рідко. Похідні сфінгозину, ацильованого за аміногрупою залишками жирних кислот, називаються церамідами. Найважливіший представник цієї групи – сфінгомієлін (церамід-1-фосфохолін). Він присутній у більшості мембран тваринних клітин, особливо багато його в мієлінових оболонках нервових клітин певного типу.

сфінгомієлін

сфінгозин

5. Глікогліцероліпіди –ліпіди, у яких у положенні 3 гліцеролу знаходиться вуглевод, приєднаний за допомогою глікозидного зв'язку, фосфатної групи не містять. Глікогліцероліпіди широко представлені в мембранах хлоропластів, а також у синьо-зелених водоростях та бактеріях. Моногалактозилдіацилгліцерол – найбільш поширений у природі полярний ліпід, оскільки на його частку припадає половина всіх ліпідів тилакоїдної мембрани хлоропластів:

моногалактозилдіацилгліцерол

6. Глікосфінголіпіди– побудовані із сфінгозину, залишку жирної кислоти та олігосахариду. Містяться у всіх тканинах, головним чином зовнішньому ліпідному шарі плазматичних мембран. Вони відсутня фосфатна група і де вони несуть електричного заряду. Глікосфінголіпіди можна розділити ще на два типи:

1) цереброзиди – найпростіші представники цієї групи. Галактоцереброзиди містяться головним чином мембранах клітин мозку, тоді як глюкоцереброзиды присутні у мембранах інших клітин. Цереброзиди, що містять два, три або чотири залишки цукрів, локалізуються в основному у зовнішньому шарі клітинних мембран.

галактоцереброзид

2) гангліозиди - найбільш складні глікосфінголіпіди. Їхні великі полярні голови утворені кількома залишками цукрів. Для них характерна наявність у крайньому положенні одного або декількох залишків N-ацетилнейрамінової (сіалової) кислоти, що несе при рН 7 негативний заряд. У сірій речовині головного мозку гангліозиди становлять близько 6% мембранних ліпідів. Гангліозиди – важливі компоненти розташованих на поверхні клітинних мембран специфічних рецепторних ділянок. Так вони знаходяться в тих специфічних ділянках нервових закінчень, де відбувається зв'язування молекул нейромедіатора в процесі передачі хімічної імпульсу від однієї нервової клітини до іншої.

7. Ізопреноїди– похідні ізопрену (активна форма – 5-ізопенте-нілдифосфат), що виконують найрізноманітніші функції.

ізопрен 5-ізопентенілдифосфат

Здатність синтезувати специфічні ізопреноїди властива лише деяким видам тварин та рослин.

1) каучук – синтезують кілька видів рослин, насамперед гевея бразильська:

фрагмент каучуку

2) жиророзчинні вітаміни А, D, Е, К (через структурну і функціональну спорідненість зі стероїдними гормонами вітамін D зараз відносять до гормонів):

вітамін А

вітамін Е

вітамін К

3) гормони росту тварин - ретиноєва кислота у хребетних і неоте-нини у комах:

ретинова кислота

неотенін

Ретиноєва кислота є гормональним похідним вітаміну А, стимулює ріст і диференціацію клітин, неотенини – гормони комах, стимулюють ріст личинок та гальмують линяння, є антагоністами екдизону;

4) рослинні гормони – абсцизова кислота, є стресовим фітогормоном, що запускає системну імунну відповідь рослин, що проявляється у стійкості до різних патогенів:

абсцизова кислота

5) терпені – численні запашні речовини та ефірні олії рослин, що мають бактерицидну та фунгіцидну дію; сполуки з двох ізопренових ланок називаються монотерпенами, із трьох – сесквітерпенами, із шести – тритерпенами:

камфора тимол

6) стероїди – складні жиророзчинні речовини, молекули яких містять у своїй основі циклопентанпергідрофенантрен (за своєю суттю – тритерпен). Основний стерол у тканинах тварин – спирт холестерин (холестерол). Холестерин та його ефіри з довголанцюговими жирними кислотами – важливі компоненти ліпопротеїнів плазми, а також зовнішньої клітинної мембрани. Через те, що чотири конденсовані кільця створюють жорстку структуру, присутність холестерину в мембранах регулює плинність мембран при екстремальних температурах. У рослинах і мікроорганізмах містяться споріднені сполуки – ергостерин, стигмастерин та β-ситостерин.

холестерин

ергостерин

стигмастерин

β-ситостерин

З холестерину в організмі утворюються жовчні кислоти. Вони забезпечують розчинність холестерину в жовчі та сприяють перетравленню ліпідів у кишечнику.

холева кислота

З холестерину утворюються також стероїдні гормони - ліпофільні сигнальні молекули, що регулюють обмін речовин, зростання та репродукцію. В організмі людини основними є шість стероїдних гормонів:

кортизол альдостерон

тестостерон естрадіол

прогестерон кальцитріол

Кальцитріол – вітамін D, який має гормональну активність, він відрізняється від гормонів хребетних, проте також побудований на основі холестерину. Кільце розкривається за рахунок світлозалежної реакції.

Похідним холестерину є гормон линяння комах, павуків та ракоподібних – екдизон. Стероїдні гормони, що виконують сигнальну функцію, трапляються також у рослинах.

7) ліпідні якорі, що утримують молекули білків або інших сполук на мембрані:

убіхінон

Як ми бачимо, ліпіди не є полімерами в буквальному значенні цього слова, проте як у метаболічному, так і в структурному відношенні вони близькі до присутньої в бактеріях поліоксимасляної кислоти – важливої запасної речовини. Цей сильно відновлений полімер складається виключно з ланок D-β-оксимасляної кислоти, з'єднаних складноефірним зв'язком. Кожен ланцюг містить близько 1500 залишків. Структура є компактною правою спіралью, близько 90 таких ланцюгів укладено з утворенням тонкого шару в бактеріальних клітинах.

полі-D-β-оксимасляна кислота

Амінокислотами називаються карбонові кислоти, що містять аміногрупу та карбоксильну групу. Природні амінокислоти є 2-амінокарбоновими кислотами, або α-амінокислотами, хоча існують такі амінокислоти як β-аланін, таурин, γ-аміномасляна кислота. Узагальнена формула α-амінокислоти виглядає так:

У α-амінокислот при 2 атомі вуглецю є чотири різних замісники, тобто всі α-амінокислоти, крім гліцину, мають асиметричний (хіральний) атом вуглецю і існують у вигляді двох енантіомерів - L-і D-амінокислот. Природні амінокислоти відносяться до L-ряду. D-амінокислоти зустрічаються в бактеріях та пептидних антибіотиках.

Усі амінокислоти у водних розчинах можуть існувати у вигляді біполярних іонів, причому їхній сумарний заряд залежить від рН середовища. Розмір рН, коли він сумарний заряд дорівнює нулю, називається изоэлектрической точкою. В ізоелектричній точці амінокислота є цвіттер-іоном, тобто амінна група у неї протонована, а карбоксильна - дисоційована. У нейтральній ділянці рН більшість амінокислот є цвіттер-іонами:

Амінокислоти не поглинають світло у видимій ділянці спектру, ароматичні амінокислоти поглинають світло в УФ області спектра: триптофан і тирозин при 280 нм, фенілаланін – при 260 нм.

Для амінокислот характерні деякі хімічні реакції, що мають велике значення для лабораторної практики: кольорова нінгідринова проба на α-аміногрупу, реакції, характерні для сульфгідрильних, фенольних та інших груп радикалів амінокислот, ацелювання та утворення основ Шиффа по аміногрупах, етерифікація.

Біологічна роль амінокислот:

1) є структурними елементами пептидів та білків, так звані протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфориловані, ацильовані або гідроксильовані;

2) можуть бути структурними елементами інших природних сполук – коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;

3) є сигнальними молекулами. Деякі з амінокислот є нейромедіаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів та гістогормонів;

4) є найважливішими метаболітами, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або є донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.

Класифікація протеїногенних амінокислот заснована на будові та на полярності бічних ланцюгів:

1. Аліфатичні амінокислоти:

гліцин, глі, G, Gly

аланін, ала, А, Ala

валін, вал, V, Val*

Лейцин, лей, L, Leu *

ізолейцин, мулі, I, Ile*

Ці амінокислоти не містять у боковому ланцюзі гетероатомів, циклічних угруповань і характеризується чітко вираженою низькою полярністю.

цистеїн, цис, C, Cys

метіонін, мет, M, Met*

3. Ароматичні амінокислоти:

фенілаланін, фен, F, Phe *

тирозин, тир, Y, Tyr

триптофан, три, W, Trp *

гістидин, гіс, H, His

Ароматичні амінокислоти містять мезомерні резонансно стабілізовані цикли. У цій групі лише амінокислота фенілаланін виявляє низьку полярність, тирозин та триптофан характеризуються помітною, а гістидин – навіть високою полярністю. Гістидин може бути віднесений також до основних амінокислот.

4. Нейтральні амінокислоти:

серин, сір, S, Ser

треонін, тре, T, Thr *

аспарагін, асн, N, Asn

глутамін, глн, Q, Gln

Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні або карбоксамідні групи. Хоча амідні групи неіоногенні, молекули аспарагіну та глутаміну високо полярні.

5. Кислі амінокислоти:

аспарагінова кислота (аспартат), асп, D, Asp

глутамінова кислота (глутамат), глу, E, Glu

Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН.

6. Основні амінокислоти:

лізин, л з, K, Lys*

аргінін, арг, R, Arg

Бічні ланцюги основних амінокислот повністю протоновані в нейтральній ділянці рН. Основною і дуже полярною амінокислотою є аргінін, що містить гуанідинове угруповання.

7. Імінокислота:

пролін, про, P, Pro

Бічний ланцюг проліну складається з п'ятичленного циклу, що включає -вуглецевий атом і -аміногрупу. Тому пролін, строго кажучи, не аміно-, а иминокислотой. Атом азоту в кільці є слабкою основою та не протонується при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічній структурі пролін викликає вигин поліпептидного ланцюга, що дуже істотно для структури колагену.

Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватись в організмі людини та повинні надходити разом з їжею. Це незамінні амінокислоти відмічені зірочками.

Як було зазначено вище, протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких цінних біологічно активних молекул.

Два біогенні аміни β-аланін та цистеамін входять до складу коферменту А (коферменти – похідні водорозчинних вітамінів, що утворюють активний центр складних ферментів). β-Аланін утворюється шляхом декарбоксилювання аспарагінової кислоти, а цистеамін шляхом декарбоксилювання цистеїну:

β-аланін цистеамін

Залишок глутамінової кислоти входить до складу іншого коферменту - тетрагідрофолієвої кислоти, похідного вітаміну В с.

Іншими біологічно цінними молекулами є кон'югати жовчних кислот із амінокислотою гліцином. Ці кон'югати є сильнішими кислотами, ніж базові, утворюються у печінці та присутні у жовчі у вигляді солей.

глікохолева кислота

Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких антибіотиків – біологічно активних речовин, що синтезуються мікроорганізмами та пригнічують розмноження бактерій, вірусів та клітин. Найбільш відомими з них є пеніциліни та цефалоспорини, що становлять групу β-лактамних антибіотиків і продукують пліснявою роду. Penicillium. Для них характерна наявність у структурі реакційноздатного β-лактамного кільця, за допомогою якого вони пригнічують синтез клітинних стінок грамнегативних мікроорганізмів.

загальна формула пеніцилінів

З амінокислот шляхом декарбоксилювання виходять біогенні аміни – нейромедіатори, гормони та гістогормони.

Амінокислоти гліцин та глутамат самі по собі є нейромедіаторами у центральній нервовій системі.

Похідними амінокислот також є алкалоїди - природні азотовмісні сполуки основного характеру, що утворюються в рослинах. Дані сполуки є виключно активними фізіологічними сполуками, які широко використовуються в медицині. Прикладами алкалоїдів можуть служити похідне фенілаланіну папаверин, ізохіноліновий алкалоїд маку снодійного (спазмолітик), і похідне триптофану фізостигмін, індольний алкалоїд з калабар-ських бобів (антихолінестеразний препарат):

папаверин фізостигмін

Амінокислоти є надзвичайно популярними об'єктами біотехнології. Існує безліч варіантів хімічного синтезу амінокислот, однак у результаті виходять рацемати амінокислот. Так як для харчової промисловості та медицини придатні тільки L-ізомери амінокислот, рацемічні суміші необхідно розділяти на енантіомер, що представляє серйозну проблему. Тому популярніший біотехнологічний підхід: ферментативний синтез за допомогою іммобілізованих ферментів і мікробіологічний синтез за допомогою цілих мікробних клітин. В обох останніх випадках виходять чисті L-ізомери.

Амінокислоти використовуються як харчові добавки та компоненти кормів. Глутамінова кислота посилює смак м'яса, валін та лейцин покращують смак хлібобулочних виробів, гліцин та цистеїн використовуються як антиоксиданти при консервуванні. D-триптофан може бути замінником цукру, так як у багато разів його солодший. Лізин додають у корм сільськогосподарським тваринам, оскільки більшість рослинних білків містить невелику кількість незамінної амінокислоти лізину.

Амінокислоти широко використовуються у медичній практиці. Це такі амінокислоти як метіонін, гістидин, глутамінова та аспарагінова кислоти, гліцин, цистеїн, валін.

В останнє десятиліття амінокислоти почали додавати в косметичні засоби догляду за шкірою і волоссям.

Хімічно модифіковані амінокислоти також широко використовуються в промисловості як поверхнево-активні речовини в синтезі полімерів, при виробництві миючих засобів, емульгаторів, добавок до палива.

Сучасно протеїнове харчування неможливо уявити без розгляду ролі окремих амінокислот. Навіть при загальному позитивному протеїновому балансі організм тварини може відчувати нестачу протеїну. Це пов'язано з тим, що засвоєння окремих амінокислот взаємопов'язане один одним, недолік або надлишок однієї амінокислоти може призводити до нестачі іншої.
Частина амінокислот не синтезується в організмі людини та тварин. Вони отримали назву незамінних. Таких амінокислот лише десять. Чотири з них є критичними (лімітуючими) - вони найчастіше обмежують зростання та розвиток тварин.
У раціонах для птиці головними амінокислотами, що лімітують, є метіонін і цистин, в раціонах для свиней - лізин. Організм повинен отримувати достатню кількість головної лімітуючої кислоти з кормом для того, щоб інші амінокислоти могли ефективно використовуватися для синтезу білка.

Цей принцип ілюстрований «бочкою Лібіха», де рівень заповнення бочки є рівень синтезу протеїну в організмі тварини. Найкоротша дошка в бочці обмежує можливість утримання в ній рідини. Якщо ж ця дошка буде подовжена, то і об'єм рідини, що утримується в бочці, збільшиться до рівня другої дошки, що лімітує.
Найважливіший фактор, що визначає продуктивність тварин, - це збалансованість амінокислот, що містяться в ньому, відповідно до фізіологічних потреб. Численними дослідженнями було доведено, що у свиней, залежно від породи та статі, потреба в амінокислотах відрізняється кількісно. А от відношення незамінних амінокислот для синтезу 1 г протеїну є однаковим. Таке співвідношення незамінних амінокислот до лізину, як основної амінокислоті, що лімітує, і називається «ідеальним протеїном» або «ідеальним профілем амінокислот». (

Лізін

входить до складу практично всіх білків тваринного, рослинного та мікробного походження, проте протеїни злакових культур бідні на лізин.

Лізин регулює відтворювальну функцію, при його нестачі порушується утворення сперміїв та яйцеклітин.
Необхідний для зростання молодняку, утворення тканинних білків. Лізин бере участь у синтезі нуклеопротеїдів, хромопротеїдів (гемоглобін), тим самим регулює пігментацію вовни тварин. Регулює кількість продуктів розпаду білка у тканинах та органах.
Сприяє всмоктуванню кальцію
Бере участь у функціональній діяльності нервової та ендокринної систем, регулює обмін білків та вуглеводів, проте реагуючи з вуглеводами, лізин переходить у недоступну для засвоєння форму.
Лізин є вихідною речовиною при утворенні карнітину, що відіграє важливу роль у жировому обміні.

Метіонін та цистинсірковмісні амінокислоти. При цьому метіонін може трансформуватися в цистин, тому ці амінокислоти нормуються разом, а при нестачі раціону вводяться метіонінові добавки. Обидві ці амінокислоти беруть участь в утворенні похідних шкіри - волосся, пера; разом з вітаміном Е регулюють видалення надлишків жиру з печінки, необхідні зростання і розмноження клітин, еритроцитів. При нестачі метіоніну цистин є неактивним. Проте значного надлишку метіоніну раціоні годі було допускати.

Метіонін

сприяє відкладенню жиру в м'язах, необхідний для утворення нових органічних сполук холіну (вітаміну В4), креатину, адреналіну, ніацину (вітаміну В5) та ін.
Дефіцит метіоніну в раціонах призводить до зниження рівня плазмових білків (альбумінів), викликає анемію (знижується рівень гемоглобіну крові), при одночасному нестачі вітаміну Е та селену сприяє розвитку м'язової дистрофії. Недостатня кількість метіоніну в раціоні викликає відставання у зростанні молодняку, втрату апетиту, зниження продуктивності, збільшення витрат корму, жирове переродження печінки, порушення функцій нирок, анемію та виснаження.
Надлишок метіоніну погіршує використання азоту, викликає дегенеративні зміни у печінці, нирках, підшлунковій залозі, збільшує потребу в аргініні, гліцині. При великому надлишку метіоніну спостерігається дисбаланс (порушується рівновага амінокислот, в основі якого лежать різкі відхилення від оптимального співвідношення незамінних амінокислот у раціоні), який супроводжується порушенням обміну речовин та гальмуванням швидкості росту у молодняку.
Цистин - сірковмісна амінокислота, взаємозамінна з метіоніном, бере участь в окислювально-відновних процесах, обміні білків, вуглеводів і жовчних кислот, сприяє утворенню речовин, що знешкоджують отрути кишечника, активізує інсулін, разом з триптофаном цистин бере участь у синтезі продуктів перетравлення жирів з кишечника, що використовується для синтезу глютатіону. Цистин має здатність поглинати ультрафіолетові промені. При нестачі цистину відзначається цироз печінки, затримка оперності та зростання пера у молодняку, ламкість і випадання (вищипування) пір'я у дорослого птаха, зниження опірності до інфекційних захворювань.

Триптофан

визначає фізіологічну активність ферментів травного тракту, окисних ферментів у клітинах та ряду гормонів, бере участь в оновленні білків плазми крові, зумовлює нормальне функціонування ендокринного та кровотворного апаратів, статевої системи, синтез гамма – глобулінів, гемоглобіну, нікотинової кислоти. в раціоні триптофану сповільнюється зростання молодняку, знижується несучість несучок, підвищуються витрати корму на продукцію, атрофуються ендокринні та статеві залози, виникає сліпота, розвивається анемія (знижується кількість еритроцитів і рівень гемоглобіну в крові), знижується резистентність і імун . У свиней, які отримували раціон, бідний на триптофан, знижується споживання корму, з'являється збочений апетит, огрубіння щетини та виснаження, відзначається ожиріння печінки. Дефіцит цієї амінокислоти призводить також до стерильності, підвищеної збудливості, конвульсіям, утворення катаракти, негативного балансу азоту та втрати живої маси. Триптофан, будучи попередником (провітаміном) нікотинової кислоти, попереджає розвиток пелагри.

Біологічна роль амінокислот:

є структурними елементами пептидів та білків, так звані протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфориловані, ацильовані або гідроксильовані;

може бути структурними елементами інших природних сполук – коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;

є сигнальними молекулами. Деякі з амінокислот є нейромедіаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів та гістогормонів;

є найважливішими метаболітами, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або є донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.

Класифікація протеїногенних амінокислот заснована на будові та на полярності бічних ланцюгів:

1. Аліфатичні амінокислоти:

гліцин, глі,G,Gly

аланін, ала, А,Ala

валін, вал,V,Val*

лейцин, лей, L, Leu *

ізолейцин, мулі, I,Ile*

цистеїн, цис,C,Cys

метіонін, мет,M,Met*

3. Ароматичні амінокислоти:

фенілаланін, фен, F, Phe *

тирозин, тир,Y,Tyr

триптофан, три,W,Trp*

гістидин, гіс,H,His

4. Нейтральні амінокислоти:

серин, сір,S,Ser

треонін, тре,T,Thr*

аспарагін, асн, N,Asn

глутамін, глн, Q,Gln

5. Кислі амінокислоти:

аспарагінова кислота (аспартат), асп,D,Asp

глутамінова кислота (глутамат), глу, E,Glu

6. Основні амінокислоти:

лізин, л з, K,Lys*

аргінін, арг,R,Arg

7. Імінокислота:

пролін, про,P,Pro

β-аланін
цистеамін

глікохолева кислота

загальна формула пеніцилінів

З амінокислот шляхом декарбоксилювання виходять біогенні аміни – нейромедіатори, гормони та гістогормони.

Амінокислоти гліцин та глутамат самі по собі є нейромедіаторами у центральній нервовій системі.

дофамін (нейромедіатор) норадреналін (нейромедіатор)

адреналін (гормон) гістамін (медіатор та гістогормон)

серотонін (нейромедіатор та гістогормон) ГАМК (нейромедіатор)

тироксин (гормон)

Похідним амінокислоти триптофану є найбільш відомий з ауксин, що зустрічаються в природі, – індолілоцтова кислота. Ауксини – це регулятори росту рослин, вони стимулюють диференціювання зростаючих тканин, зростання камбію, коренів, прискорюють ріст плодів та опадіння старого листя, його антагоністами є абсцизова кислота.

індолілоцтова кислота

папаверин фізостигмін

В останнє десятиліття амінокислоти почали додавати в косметичні засоби догляду за шкірою і волоссям.

БІЛКИ

Білки - це високомолекулярні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Саме білки є продуктом генетичної інформації, що передається з покоління в покоління, та здійснюють усі процеси життєдіяльності у клітині.

Функції білків:

Каталітична функція. Найбільш численну групу білків становлять ферменти – білки з каталітичною активністю, що прискорюють хімічні реакції. Прикладами ферментів є пепсин, алкогольдегідрогеназа, глутамінсинтетаза.

Структуротворча функція. Структурні білки відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин, до них відносяться кератини, колаген, фіброїн.

Транспортна функція. Транспортні білки переносять молекули або іони з одного органу в інший або через мембрани всередині клітини, наприклад гемоглобін, сироватковий альбумін, іонні канали.

Захисна функція. Білки системи гомеостазу захищають організм від збудників хвороб, чужорідної інформації, втрати крові – імуноглобуліни, фібриноген, тромбін.

Регулювальна функція. Білки здійснюють функції сигнальних речовин – деяких гормонів, гістогормонів та нейромедіаторів, є рецепторами до сигнальних речовин будь-якої будови, забезпечують подальшу передачу сигналу в біохімічних ланцюгах ланцюга клітини. Прикладами можуть бути гормон росту соматотропін, гормон інсулін, Н- і М-холінорецептори.

Двигуна функція. За допомогою білків здійснюються процеси скорочення та іншого біологічного руху. Прикладами можуть бути тубулін, актин, міозин.

Запасна функція. У рослинах містяться запасні білки, які є цінними харчовими речовинами, в організмах тварин м'язові білки є резервними поживними речовинами, які мобілізуються за крайньої необхідності.

Для білків характерним є кілька рівнів структурної організації.

Первинною структуроюбілка називають послідовність амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга. Пептидна зв'язок – це карбоксамідна зв'язок між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншої амінокислоти.

аланілфенілаланілцистеілпролін

У пептидного зв'язку є кілька особливостей:

а) вона резонансно стабілізована і тому перебуває практично на одній площині – планарна; обертання навколо зв'язку С-N вимагає великих витрат енергії та утруднене;

б) у зв'язку -CO-NH- особливий характер, вона менша, ніж звичайна, але більше, ніж подвійна, тобто існує кето-єнольна таутомерія:

в) заступники стосовно пептидного зв'язку перебувають у транс-положенні;

г) пептидний кістяк оточений різноманітними за своєю природою бічними ланцюгами, взаємодіючи з навколишніми молекулами розчинника, вільні карбоксильні та аміногрупи іонізуються, утворюючи катіонні та аніонні центри молекули білка. Залежно від їхнього співвідношення білкова молекула отримує сумарний позитивний чи негативний заряд, і навіть характеризується тим чи іншим значенням рН середовища при досягненні изоэлектрической точки білка. Радикали утворюють сольові, ефірні, дисульфідні містки всередині молекули білка, і навіть визначають коло реакцій, властивих білкам.

В даний час умовилися вважати білками полімери, що складаються зі 100 і більше амінокислотних залишків, поліпептидами – полімери, що складаються з 50-100 амінокислотних залишків, низькомолекулярними пептидами – полімери, що складаються з менш ніж 50 амінокислотних залишків.

Деякі низькомолекулярні пептиди відіграють самостійну біологічну роль. Приклади деяких пептидів:

Глутатіон - γ-глу-цис-глі - один з найбільш поширених внутрішньоклітинних пептидів, бере участь в окислювально-відновних процесах в клітинах і переносі амінокислот через біологічні мембрани.

Карнозин – β-ала-гіс – пептид, що міститься у м'язах тварин, усуває продукти перекисного розщеплення ліпідів, прискорює процес розпаду вуглеводів у м'язах та у вигляді фосфату залучається до енергетичного обміну у м'язах.

Вазопресин - гормон задньої частки гіпофіза, що бере участь у регуляції водного обміну організму:

Фалоїдин – отруйний поліпептид мухомору, у нікчемних концентраціях викликає загибель організму внаслідок виходу ферментів та іонів калію з клітин:

Граміцидин – антибіотик, що діє на багато грампозитивних бактерій, змінює проникність біологічних мембран для низькомолекулярних сполук і викликає загибель клітин:

Міт-енкефалін - тир-глі-глі-фен-мет - пептид, що синтезується в нейронах і послаблює больові відчуття.

Вторинна структура білка- Це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами пептидного кістяка.

Пептидна ланцюг містить безліч СО-і NH-груп пептидних зв'язків, кожна з яких потенційно здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків. Існують два головні типи структур, які дозволяють це здійснити: α-спіраль, в яку ланцюг згортається як шнур від телефонної трубки, і складчаста β-структура, в якій поруч укладені витягнуті ділянки одного або декількох ланцюгів. Обидві ці структури дуже стабільні.

α-Спіраль характеризується гранично щільною упаковкою скрученого поліпептидного ланцюга, на кожен виток правозакрученої спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, радикали яких спрямовані завжди назовні і трохи назад, тобто на початок поліпептидного ланцюга.

Основні характеристики α-спіралі:

α-спіраль стабілізується водневими зв'язками між атомом водню при азоті пептидної групи та карбонільним киснем залишку, що віддаляється від даного вздовж ланцюга на чотири позиції;

в освіті водневого зв'язку беруть участь усі пептидні групи, це забезпечує максимальну стабільність α-спіралі;

в утворенні водневих зв'язків залучені всі атоми азоту та кисню пептидних груп, що значною мірою знижує гідрофільність α-спіральних областей та збільшує їхню гідрофобність;

α-спіраль утворюється мимовільно і є найбільш стійкою конформацією поліпептидного ланцюга, що відповідає мінімуму вільної енергії;

в поліпептидному ланцюгу з L-амінокислот права спіраль, що зазвичай виявляється в білках, набагато стабільніше лівої.

Можливість утворення -спіралі обумовлена первинною структурою білка. Деякі амінокислоти перешкоджають закручування пептидного кістяка. Наприклад, розташовані поруч карбоксильні групи глутамату та аспартату взаємно відштовхуються один від одного, що перешкоджає утворенню водневих зв'язків у α-спіралі. З цієї причини утруднена спіралізація ланцюга у місцях близько розташованих друг до друга позитивно заряджених залишків лізину і аргініну. Проте найбільшу роль порушення α-спіралі грає пролін. По-перше, в пролині атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що перешкоджає обертанню навколо зв'язку N-C, по-друге, пролін не утворює водневий зв'язок через відсутність водню при атомі азоту.

β-складчастість – це шарувата структура, що утворюється водневими зв'язками між лінійно розташованими пептидними фрагментами. Обидва ланцюги можуть бути незалежними або належати до однієї молекули поліпептиду. Якщо ланцюги орієнтовані одному напрямку, то така β-структура називається паралельної. У разі протилежного напрямку ланцюгів, тобто коли N-кінець одного ланцюга збігається з С-кінцем іншого ланцюга, β-структура називається антипаралельною. Енергетично краща антипаралельна β-складчастість з майже лінійними водневими містками.

паралельна β-складчастість антипаралельна β-складчастість

На відміну від α-спіралі, насиченої водневими зв'язками, кожна ділянка ланцюга β-складчастості відкрита для утворення додаткових водневих зв'язків. Бічні радикали амінокислот орієнтовані майже перпендикулярно до площини листа поперемінно вгору і вниз.

У тих ділянках, де пептидний ланцюг згинається досить круто, часто знаходиться β-петля. Це короткий фрагмент, в якому 4 амінокислотні залишки згинаються на 180 про стабілізуються одним водневим містком між першим і четвертим залишками. Великі амінокислотні радикали заважають утворенню β-петлі, тому до неї найчастіше входить найменша амінокислота гліцин.

Надвторинна структура білка– це певний специфічний порядок чергування вторинних структур. Під доменом розуміють відокремлену частину молекули білка, що має певною мірою структурною та функціональною автономією. Зараз домени вважають фундаментальними елементами структури білкових молекул і співвідношення та характер компонування α-спіралей та β-шарів дає для розуміння еволюції білкових молекул та філогенетичних зв'язків більше, ніж зіставлення первинних структур. Головним завданням еволюції є конструювання нових білків. Нескінченно малий шанс випадково синтезувати таку амінокислотну послідовність, яка б задовольнила умови упаковки та забезпечила виконання функціональних завдань. Тому часто зустрічаються білки з різною функцією, але подібні структурою настільки, що здається, що вони мали одного спільного предка або сталися один від одного. Схоже, що еволюція, зіткнувшись із необхідністю вирішити певне завдання, воліє не конструювати для цього білки спочатку, а пристосувати для цього вже добре налагоджені структури, адаптуючи їх для нових цілей.

Деякі приклади надвторинних структур, що часто повторюються:

αα' – білки, що містять тільки α-спіралі (міоглобін, гемоглобін);

ββ' – білки, що містять тільки β-структури (імуноглобуліни, супероксиддисмутазу);

βαβ' – структура β-бочонки, кожен β-шар розташований усередині бочонки і пов'язаний з α-спіраллю, що знаходиться на поверхні молекули (тріозофосфоізомераза, лактатдегідрогеназа);

«цинковий палець» – фрагмент білка, що складається з 20 амінокислотних залишків, атом цинку пов'язаний з двома залишками цистеїну та двома гістидинами, в результаті чого утворюється «палець» приблизно з 12 амінокислотних залишків, може зв'язуватися з регуляторними ділянками молекули ДНК;

«лейциновая застібка-блискавка» – білки, що взаємодіють, мають α-спіральну ділянку, що містить принаймні 4 залишки лейцину, вони розташовані через 6 амінокислот один від одного, тобто знаходяться на поверхні кожного другого витка і можуть утворювати гідрофобні зв'язки з лейциновими залишками іншого білка . За допомогою лейцинових застібок, наприклад, молекули сильноосновних білків гістонів можуть поєднуватися в комплекси, долаючи позитивний заряд.

Третинна структура білка- Це просторове розташування молекули білка, що стабілізується зв'язками між бічними радикалами амінокислот.

Типи зв'язків, що стабілізують третинну структуру білка:

електростатичні водневі гідрофобні дисульфідні

взаємодія зв'язку взаємодії зв'язку

Залежно від складання третинної структури білки можна класифікувати на два основні типи – фібрилярні та глобулярні.

Фібрилярні білки – нерозчинні у воді довгі ниткоподібні молекули, поліпептидні ланцюги яких витягнуті вздовж однієї осі. В основному це структурні та скорочувальні білки. Декілька прикладів найпоширеніших фібрилярних білків:

α-кератини. Синтезуються клітинами епідермісу. На їхню частку припадає майже вся суха вага волосся, вовни, пір'я, рогів, нігтів, пазурів, голок, луски, копит і черепашого панцира, а також значна частина ваги зовнішнього шару шкіри. Це ціле сімейство білків, вони подібні до амінокислотного складу, містять багато залишків цистеїну і мають однакове просторове розташування поліпептидних ланцюгів. У клітинах волосся поліпептидні ланцюги кератину спочатку організуються в волокна, з яких потім формуються структури на кшталт каната або скрученого кабелю, що нарешті заповнює весь простір клітини. Клітини волосся стають при цьому сплощеним і, нарешті, відмирають, а клітинні стінки утворюють навколо кожного волосся трубчастий чохол, званий кутикулою. В α-кератині поліпептидні ланцюги мають форму α-спіралі, скручені одна довкола іншої в трижильний кабель з утворенням поперечних дисульфідних зв'язків. N-кінцеві залишки розташовані з одного боку (паралельні). Кератини нерозчинні у воді через переважання в їхньому складі амінокислот з неполярними бічними радикалами, які спрямовані у бік водної фази. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім при наданні волоссю необхідної форми їх висушують нагріванням, при цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.

β-кератини. До них відносяться фіброїн шовку та павутиння. Представляют собою антипаралельні β-складчасті шари з переважанням гліцину, аланіну та серину у складі.

Колаген. Найпоширеніший білок у вищих тварин та головний фібрилярний білок сполучних тканин. Колаген синтезується у фібробластах та хондроцитах – спеціалізованих клітинах сполучної тканини, з яких потім виштовхується. Колагенові волокна знаходяться у шкірі, сухожиллях, хрящах та кістках. Вони не розтягуються, за міцністю перевершують сталевий дріт, колагенові фібрили характеризуються поперечною смугастістю. При кип'ятінні у воді волокнистий, нерозчинний і неперетравлюваний колаген перетворюється на желатин в результаті гідролізу деяких ковалентних зв'язків. Колаген містить 35% гліцину, 11% аланіну, 21% проліну та 4-гідроксипроліну (амінокислоти, властивої тільки для колагену та еластину). Такий склад визначає відносно низьку цінність желатину як харчового білка. Фібрили колагену складаються з поліпептидних субодиниць, що повторюються, званих тропоколагеном. Ці субодиниці укладені вздовж фібрили як паралельних пучків на кшталт «голова до хвоста». Зрушеність головок і надає характерної поперечної смугастість. Порожнечі в цій структурі при необхідності можуть служити місцем відкладення кристалів гідроксиапатиту Са 5 (ОН)(РО 4) 3 грає важливу роль в мінералізації кісток.

Тропоколагенові субодиниці складаються з трьох поліпептидних ланцюгів, щільно скручених у вигляді трижильного каната, що відрізняється від α- та β-кератинів. В одних колагенах усі три ланцюги мають однакову амінокислотну послідовність, тоді як в інших ідентичні лише два ланцюги, а третій відрізняється від них. Поліпептидний ланцюг тропоколагену утворює ліву спіраль, на один виток якої припадає лише три амінокислотні залишки через вигин ланцюга, обумовлений проліном і гідроксипроліном. Три ланцюги пов'язані між собою крім водневих зв'язків зв'язком ковалентного типу, що утворюється між двома залишками лізину, що знаходяться в сусідніх ланцюгах:

У міру того як ми стаємо старшими, в тропоколагенових субодиницях і між ними утворюється все більше поперечних зв'язків, що робить фібрили колагену більш жорсткими і крихкими, і це змінює механічні властивості хрящів і сухожиль, робить більш ламкими кістки і знижує прозорість.

Еластін. Міститься у жовтій еластичній тканині зв'язок та еластичному шарі сполучної тканини у стінках великих артерій. Основна субодиниця фібрил еластину – тропоеластин. Еластин багатий на гліцин і аланін, містить багато лізину і мало проліну. Спіральні ділянки еластину розтягуються при натягу, але повертаються при знятті навантаження до вихідної довжини. Залишки лізину чотирьох різних ланцюгів утворюють ковалентні зв'язки між собою та дозволяють еластину оборотно розтягуватися у всіх напрямках.

Глобулярні білки – білки, поліпептидний ланцюг яких згорнутий у компактну глобулу, здатні виконувати найрізноманітніші функції.

Третинну структуру глобулярних білків найзручніше розглянути з прикладу міоглобіну. Міоглобін – це відносно невеликий кисень-зв'язуючий білок, який є присутнім у м'язових клітинах. Він запасає зв'язаний кисень і сприяє його перенесенню в мітохондрії. У молекулі міоглобіну знаходиться один поліпептидний ланцюг та одна гемогрупа (гем) – комплекс протопорфірину із залізом. Основні властивості міоглобіну:

а) молекула міоглобіну настільки компактна, що в ній може вміститися всього 4 молекули води;

б) всі полярні амінокислотні залишки, за винятком двох, розташовані на зовнішній поверхні молекули, причому всі вони знаходяться у гідратованому стані;

в) більша частина гідрофобних амінокислотних залишків розташована всередині молекули міоглобіну і, таким чином, захищена від зіткнення з водою;

г) кожен із чотирьох залишків проліну в молекулі міоглобіну знаходиться в місці вигину поліпептидного ланцюга, в інших місцях вигину розташовані залишки серину, треоніну та аспарагіну, оскільки такі амінокислоти перешкоджають утворенню α-спіралі, якщо знаходяться один з одним;

д) плоска гемогрупа лежить у порожнині (кишені) поблизу поверхні молекули, атом заліза має два координаційні зв'язки, спрямовані перпендикулярно до площини гема, одна з них пов'язана з залишком гістидину 93, а інша служить для зв'язування молекули кисню.

Починаючи з третинної структури, білок стає здатним виконувати властиві йому біологічні функції. У основі функціонування білків лежить те, що з укладанні третинної структури лежить на поверхні білка утворюються ділянки, які можуть приєднувати себе інші молекули, звані лигандами. Висока специфічність взаємодії білка з лігандом забезпечується комплементарністю структури активного центру структури ліганду. Комплементарність – це просторова та хімічна відповідність взаємодіючих поверхонь. Для більшості білків третинна структура – максимальний рівень укладання.

Четвертична структура білка– характерна для білків, що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою виключно нековалентними зв'язками, переважно електростатичними та водневими. Найчастіше білки містять дві або чотири субодиниці, більше чотирьох субодиниць зазвичай містять регуляторні білки.

Білки, що мають четвертинну структуру, часто називають олігомерними. Розрізняють гомомірні та гетеромерні білки. До гомомірних відносяться білки, у яких всі субодиниці мають однакову будову, наприклад, фермент каталаза складається з чотирьох абсолютно однакових субодиниць. Гетеромірні білки мають різні субодиниці, наприклад, фермент РНК-полімераза складається з п'яти різних за будовою субодиниць, що виконують різні функції.

Взаємодія однієї субодиниці зі специфічним лігандом викликає конформаційні зміни всього олігомерного білка і змінює спорідненість інших субодиниць до лігандів, ця властивість лежить в основі здатності білків олигомерных до алостеричної регуляції.

Четвертичну структуру білка можна розглянути на прикладі гемоглобіну. Містить чотири поліпептидні ланцюги та чотири простетичні групи гему, в яких атоми заліза знаходяться в закисній формі Fe 2+ . Білкова частина молекули – глобін – складається з двох α-ланцюгів та двох β-ланцюгів, що містять до 70% α-спіралей. Кожен із чотирьох ланцюгів має характерну для неї третинну структуру, з кожним ланцюгом пов'язана одна гемогрупа. Геми різних кіл порівняно далеко розташовані один від одного і мають різний кут нахилу. Між двома α-ланцюгами та двома β-ланцюгами утворюється мало прямих контактів, тоді як між α- і β-ланцюгами виникають численні контакти типу α 1 β 1 і α 2 β 2 , утворені гідрофобними радикалами. Між α 1 β 1 і α 2 β 2 залишається канал.

На відміну від міоглобіну гемоглобін характеризується значно нижчою спорідненістю до кисню, що дозволяє йому при низьких парціальних тисках кисню, що існують у тканинах, віддавати їм значну частину зв'язаного кисню. Кисень легше зв'язується залізом гемоглобіну при більш високих значеннях рН і низької концентрації 2 , властиві альвеол легень; звільненню кисню з гемоглобіну сприяють нижчі значення рН і високі концентрації СО 2 властиві тканинам.

Крім кисню гемоглобін переносить іони водню, які зв'язуються із залишками гістидину в ланцюгах. Також гемоглобін переносить вуглекислий газ, який приєднує до кінцевої аміногрупи кожної з чотирьох поліпептидних ланцюгів, у результаті чого утворюється карбаміногемоглобін:

В еритроцитах у досить великих концентраціях присутня речовина 2,3-дифосфогліцерат (ДФГ), його вміст збільшується при підйомі на велику висоту та при гіпоксії, полегшуючи вивільнення кисню з гемоглобіну в тканинах. ДФГ розташовується в каналі між α 1 β 1 і α 2 β 2 , взаємодіючи з позитивно зараженими групами β-ланцюгів. При зв'язуванні гемоглобіном кисню ДФГ витісняється із порожнини. В еритроцитах деяких птахів міститься не ДФГ, а инозитолгекса-фосфат, який ще більше знижує спорідненість з гемоглобіном до кисню.

2,3-дифосфогліцерат (ДФГ)

HbA – нормальний гемоглобін дорослої людини, HbF – фетальний гемоглобін, має більшу спорідненість до О2, HbS – гемоглобін при серповидноклітинній анемії. Серповидноклітинна анемія - це серйозне спадкове захворювання, пов'язане з генетичною аномалією гемоглобіну. У крові хворих людей спостерігається надзвичайно велика кількість тонких серповидних еритроцитів, які, по-перше, легко розриваються, по-друге, закупорюють кровоносні капіляри. На молекулярному рівні гемоглобін S відрізняється від гемоглобіну А по одному амінокислотному залишку в положенні 6 -ланцюгів, де замість залишку глутамінової кислоти знаходиться валін. Таким чином, гемоглобін S містить на два негативні заряди менше, поява валіну призводить до виникнення «липкого» гідрофобного контакту на поверхні молекули, в результаті при дезоксигенації молекули дезоксигемоглобіну S злипаються і утворюють нерозчинні аномально довгі ниткоподібні агрегати, що призводять до деформації еритроцитів.

Немає жодних підстав думати, що існує незалежний генетичний контроль за формуванням рівнів структурної організації білка вище за первинний, оскільки первинна структура визначає і вторинну, і третинну, і четвертинну (якщо вона є). Нативною конформацією білка є термодинамічно найбільш стійка в умовах структура.

Лекція №1

ТЕМА: "Амінокислоти".

План лекції:

1. Характеристика амінокислот

2. Пептиди.

Характеристика амінокислот.

Амінокислоти – органічні сполуки, похідні вуглеводнів, в молекули яких входять карбоксильні та аміногрупи.

Білки складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Для аналізу амінокислотного складу проводять гідроліз білка з наступним амінокислот виділенням. Розглянемо основні закономірності, притаманні амінокислот білків.

В даний час встановлено, що до складу білків входять набір амінокислот, що постійно зустрічається. Їх 18. Крім зазначених, виявлено ще 2 аміди амінокислот – аспарагін та глутамін. Усі вони отримали назву мажорних(часто зустрічаються) амінокислот. Часто їх образно називають «чарівними»амінокислотами. Крім мажорних амінокислот, трапляються й рідкісні, ті, які часто зустрічаються у складі природних білків. Їх називають мінорними.

Практично всі амінокислоти білків відносяться до α – амінокислот(Аміногрупа розташована у першого після карбоксильної групи атома вуглецю). Виходячи із сказаного, для більшості амінокислот справедлива загальна формула:

NH 2 -CH-COOH

Де R - радикали, що мають різну будову.

Розглянемо формули білкових амінокислот, табл. 2.

Усе α - амінокислоти, крім амінооцтової (гліцину), мають асиметричний α - Вуглецевий атом і існують у вигляді двох енантіомерів. За рідкісними винятками, природні амінокислоти відносяться до L - ряду. Лише у складі клітинних стінок бактерій та в антибіотиках виявлено амінокислоти D генетичного ряду. Значення кута обертання становить 20-30 градусів. Обертання може бути вправо (7 амінокислот) і вліво (10 амінокислот).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D – кофігурація L-кофігурація

(природні амінокислоти)

Залежно від переважання аміно- або карбоксильних груп, амінокислоти ділять на 3 підкласи:

Кислі амінокислоти.Переважають карбоксильні (кислотні) групи над аміногрупами (основними), наприклад, аспарагінова, глутамінова кислоти.

Нейтральні амінокислотиКількість груп дорівнює. Гліцин, аланін, і т.д.

Основні амінокислоти.Переважають основні (аміногрупи) над карбоксильними (кислотними), наприклад, лізин.

По фізичних та ряду хімічних властивостей амінокислоти різко відрізняються від відповідних кислот та основ. Вони краще розчиняються у воді, ніж у органічних розчинниках; добре кристалізуються; мають високу щільність та високі температури плавлення. Ці властивості вказують на взаємодію амінних та кислотних груп, внаслідок чого амінокислоти у твердому стані та в розчині (у широкому інтервалі pH) знаходяться у цвіттер-іонній формі (тобто як внутрішні солі). Взаємний вплив груп особливо яскраво проявляється у α - амінокислот, де обидві групи знаходяться у безпосередній близькості.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

цвіттер-іон

Цвіттер - іонна структура амінокислот підтверджується їх великим дипольним моментом (не менше 5010 -30 Кл м), а також смугою поглинання в ІЧ-спектрі твердої амінокислоти або її розчину.

Амінокислоти здатні вступати в реакції поліконденсації, що призводять до утворення поліпептидів різної довжини, що й становить первинну структуру білкової молекули.

H 2 N-CH(R 1)-COOH + H 2 N-CH(R 2) - COOH → H 2 N - CH(R 1) - CO-NH- CH(R 2) - COOH

Дипептид

Зв'язок С – N – називається пептиднийзв'язком.

Крім розглянутих вище 20 найбільш поширених амінокислот із гідролізатів деяких спеціалізованих білків виділено деякі інші амінокислоти. Усі вони, зазвичай, похідними звичайних амінокислот, тобто. модифікованими амінокислотами.

4-оксипролін , зустрічається у фібрилярному білку колагені та деяких рослинних білках; 5-оксилизин знайдений у гідролізатах колагену, десмозі н і ізодесмозин виділені з гідролізатів білка фібрилярного еластину. Схоже, що ці амінокислоти містяться лише у цьому білку. Структура їх незвичайна: 4 молекули лізину, з'єднані своїми R-групами, утворюють заміщене піридинове кільце. Можливо, що завдяки саме такій структурі ці амінокислоти можуть утворювати 4-ті пептидні ланцюги, що радіально розходяться. Результатом є те, що еластин, на відміну від інших білків фібрилярних, здатний деформуватися (розтягуватися) у двох взаємно перпендикулярних напрямках. І т.д.

З перелічених білкових амінокислот живі організми синтезують безліч різноманітних білкових сполук. Багато рослин та бактерій можуть синтезувати всі необхідні їм амінокислоти з простих неорганічних сполук. Інша частина амінокислот може надійти в організм людини тільки з харчовими білками.

- незамінні амінокислоти - не синтезуються в організмі людини, а надходять лише з їжею. До незамінних амінокислот відносять 8 амінокислот: валін, фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

- Замінні амінокислоти - Можуть синтезуватися в організмі людини з інших складових. До замінних амінокислот відносять 12 амінокислот.

Для людини однаково важливі обидва типи амінокислот: і замінні, і незамінні. Більшість амінокислот йде на побудову своїх білків організму, але без незамінних амінокислот організм існувати не зможе. Білки, в яких містяться незамінні амінокислоти, повинні становити у харчуванні дорослих людей близько 16-20% (20-30г за добової норми білка 80-100г). У харчуванні дітей частка білка підвищується до 30% – для школярів, та до 40% – для дошкільнят. Це пов'язано з тим, що дитячий організм постійно росте і тому потребує великої кількості амінокислот як пластичного матеріалу для побудови білків м'язів, судин, нервової системи, шкіри та всіх інших тканин і органів.

У наші дні швидкого харчування та загального захоплення фаст-фудом в раціоні дуже часто переважають продукти з високим вмістом вуглеводів і жирів, що легко засвоюються, а частка білкових продуктів помітно знижується. При нестачі в раціоні яких - або амінокислот або при голодуванні в організмі людини протягом нетривалого часу можуть руйнуватися білки сполучної тканини, крові, печінки та м'язів, а отриманий з них "будівельний матеріал" - амінокислоти йдуть на підтримку нормальної роботи найважливіших органів - серця та мозку. Організм людини може відчувати нестачу як незамінних, і замінних амінокислот. Дефіцит амінокислот, особливо незамінних, призводить до погіршення апетиту, затримки росту та розвитку, жирової дистрофії печінки та інших тяжких порушень. Першими «вісниками» нестачі амінокислот можуть бути зниження апетиту, погіршення стану шкіри, випадання волосся, м'язова слабкість, швидка стомлюваність, зниження імунітету, анемія. Такі прояви можуть виникнути в осіб, з метою зниження ваги дотримуються низькокалорійної незбалансованої дієти з різким обмеженням білкових продуктів.

Найчастіше з проявами нестачі амінокислот, особливо незамінних, стикаються вегетаріанці, які навмисно уникають включення до свого раціону повноцінного тваринного білка.

Надлишок амінокислот зустрічається в наші дні досить рідко, але може спричинити розвиток тяжких захворювань, особливо у дітей та у юнацькому віці. Найбільш токсичними є метіонін (провокує ризик розвитку інфаркту та інсульту), тирозин (може спровокувати розвиток артеріальної гіпертонії, призвести до порушення роботи щитовидної залози) і гістидин (може сприяти виникненню дефіциту міді в організмі та призвести до розвитку аневризми. , важким анеміям). У нормальних умовах функціонування організму, коли є достатня кількість вітамінів (В 6 , В 12 , фолієва кислота) та антиоксидантів (вітаміни А, Е, С та селен), надлишок амінокислот швидко перетворюється на корисні компоненти і не встигає «завдати шкоди» організму. При незбалансованій дієті виникає дефіцит вітамінів та мікроелементів, і надлишок амінокислот може порушити роботу систем та органів. Такий варіант можливий при тривалому дотриманні білкових або низьковуглеводних дієт, а також при неконтрольованому прийомі спортсменами протеїново-енергетичних продуктів (амінокислотно-вітамінні коктейлі) для збільшення ваги та розвитку м'язів.

Серед хімічних методів найпоширеніший метод амінокислотного скора (Scor - рахунок, підрахунок). Він заснований на порівнянні амінокислотного складу білка оцінюваного продукту з амінокислотним складом стандартного (ідеального) білка. Після кількісного визначення хімічним шляхом вмісту кожної з незамінних амінокислот у досліджуваному білку визначають амінокислотний скор (АС) для кожної з них за формулою

АС = (m ак . досл / m ак . ідеально ) 100

m ак. ісл - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г досліджуваного білка.

m ак. ідеальний - вміст незамінної амінокислоти (мг) в 1 г стандартного (ідеального) білка.

Амінокислотний зразок ФАО/ВООЗ

Одночасно з визначенням амінокислотного скора виявляють лімітує для даного білка незамінну амінокислоту , тобто ту, для якої швидкий є найменшим.

Пептиди.

Дві амінокислоти можуть ковалентно з'єднуватися за допомогою пептиднийу зв'язку з утворенням дипептиду.

Три амінокислоти можуть з'єднуватися за допомогою двох пептидних зв'язків із утворенням трипептиду. Декілька амінокислот утворюють олігопептиди, велика кількість амінокислот - поліпептиди. Пептиди містять лише одну -аміногрупу та одну -карбоксильну групу. Ці групи можуть бути іонізовані за певних значень рН. Подібно до амінокислот вони мають характеристичні криві титрування та ізоелектричні точки, при яких вони не рухаються в електричному полі.

Подібно до інших органічних сполук пептиди беруть участь у хімічних реакціях, які визначаються наявністю функціональних груп: вільною аміногрупою, вільною карбоксигрупою та R-групами. Пептидні зв'язки схильні до гідролізу сильною кислотою (наприклад, 6М НС1) або сильною основою з утворенням амінокислот. Гідроліз пептидних зв'язків – це необхідний етап у визначенні амінокислотного складу білків. Пептидні зв'язки можуть бути зруйновані дією ферментів протеаз.

Багато пептидів, які у природі, мають біологічну активність при дуже низьких концентраціях.

Пептиди – потенційно активні фармацевтичні препарати, є три способиїх отримання:

1) виділення з органів та тканин;

2) генетична інженерія;

3) прямий хімічний синтез.

У разі високі вимоги пред'являються до виходу товарів всіх проміжних стадіях.

Амінокислотами називаються органічні карбонові кислоти, які мають як мінімум один з атомів водню вуглеводневого ланцюга заміщений на аміногрупу. Залежно від положення групи -NН 2 розрізняють α, β, γ і т. д. L-амінокислоти. На цей час у різних об'єктах живого світу знайдено до 200 різних амінокислот. В організмі людини міститься близько 60 різних амінокислот та їх похідних, але не всі вони входять до складу білків.

Амінокислоти поділяються на дві групи:

протеїногенні (що входять до складу білків)
Серед них виділяють головні (їх лише 20) та рідкісні. Рідкісні білкові амінокислоти (наприклад, гідроксипролін, гідроксилізин, амінолимонна кислота та ін) насправді є похідними тих же 20 амінокислот.
Інші амінокислоти не беруть участь у побудові білків; вони знаходяться у клітині або у вільному вигляді (як продукти обміну), або входять до складу інших небілкових сполук. Наприклад, амінокислоти орнітин та цитрулін є проміжними продуктами в утворенні протеїногенної амінокислоти аргініну та беруть участь у циклі синтезу сечовини; γ-аміно-масляна кислота теж знаходиться у вільному вигляді та відіграє роль медіатора у передачі нервових імпульсів; β-аланін входить до складу вітаміну - пантотенової кислоти.
непротеїногенні (що не беруть участь в утворенні білків)
Непротеїногенні амінокислоти на відміну від протеїногенних більш різноманітні, особливо ті, що містяться в грибах, вищих рослинах. Протеїногенні амінокислоти беруть участь у побудові безлічі різних білків незалежно від виду організму, а непротеїногенні амінокислоти можуть бути навіть токсичні для організму іншого виду, тобто поводяться як звичайні чужорідні речовини. Наприклад, канаванін, диенкова кислота і β-ціано-аланін, виділені з рослин, отруйні для людини.

Будова та класифікація протеїногенних амінокислот

Радикал R у найпростішому випадку представлений атомом водню (гліцин), а може мати складну будову. Тому α-амінокислоти відрізняються один від одного насамперед будовою бічного радикала, а отже, і фізико-хімічними властивостями, властивими цим радикалам. Прийнято три класифікації амінокислот:

Наведена фізіологічна класифікація амінокислот не універсальна на відміну перших двох класифікацій і певною мірою умовна, оскільки дійсна лише організмів цього виду. Проте абсолютна незамінність восьми амінокислот універсальна всім видів організмів (у табл. 2 наведено дані деяких представників хребетних і комах [показати] ).

Таблиця 2. Незамінні (+), замінні (-) та напівзамінні (±) амінокислоти для деяких хребетних та комах (по Любці та ін., 1975)
Амінокислоти	Людина	Пацюк	Миша	Курка	Лосось	Москіт	Бджола
Гліцин	-	-	-	+	-	+	-
Аланії	-	-	-	-	-	-	-
Валін	+	+	+	+	+	+	+
Лейцин	+	+	+	+	+	+	+
Ізолейцин	+	+	+	+	+	+	+
Цистеїн	-	-	-	-	-	-	-
Метіонін	+	+	+	+	+	+	+
Серін	-	-	-	-	-	-	-
Треонін	+	+	+	+	+	+	+
Аспарагінова кислота	-	-	-	-	-	-	-
Глутамінова кислота	-	-	-	-	-	-	-
Лізін	+	+	+	+	+	+	+
Аргінін	±	±	+	+	+	+	+
Фенілаланін	+	+	+	+	+	+	+
Тирозін	±	±	+	+	-	-	-
Гістідін	±	+	+	+	+	+	+
Триптофан	+	+	+	+	+	+	+
Пролін	-	-	-	-	-	-	-

Для щурів та мишей незамінних амінокислот вже дев'ять (до восьми відомих додається гістидин). Нормальне зростання та розвиток курки можливі лише за наявності одинадцяти незамінних амінокислот (додаються гістидин, аргінін, тирозин), тобто напівзамінні для людини амінокислоти абсолютно незамінні для курки. Для москітів гліцин є абсолютно незамінною, а тирозин, навпаки, замінною амінокислотою.

Отже, для різних видів організмів можливі суттєві відхилення потреби в окремих амінокислотах, що визначається особливостями їх обміну.

Склад для кожного виду організму склад незамінних амінокислот, або так звана ауксотрофність організму щодо амінокислот, відображає швидше за все прагнення його до мінімальних енергетичних витрат на синтез амінокислот. Справді, вигідніше отримувати готовий продукт, аніж виробляти його самому. Тому організми, які споживають незамінні амінокислоти, витрачають приблизно на 20% енергії менше, ніж ті, що синтезують усі амінокислоти. З іншого боку, під час еволюції не збереглося таких форм життя, які повністю залежали від надходження всіх амінокислот ззовні. Їм важко було б пристосовуватися до змін довкілля, враховуючи, що амінокислоти є матеріалом для синтезу такої речовини, як білок, без якого життя неможливе.

Фізико-хімічні властивості амінокислот

Кислотно-основні властивості амінокислот . За хімічними властивостями амінокислоти - амфотерні електроліти, тобто поєднують властивості і кислот, і основ.

Кислотні групи амінокислот: карбоксильна (-СООН -> -СОО - + Н +), протонована α-аміногрупа (-NH + 3 -> -NН 2 + Н +).

Основні групи амінокислот: дисоційована карбоксильна (-СОО - + Н + -> -СООН) та α-аміногрупа (-NН 2 + Н + -> NН + 3).

Для кожної амінокислоти є як мінімум дві константи кислотної дисоціації рК а - одна для групи -СООН, а друга для -аміногрупи.

У водному розчині можливе існування трьох форм амінокислот (рис. 1)

Доведено, що у водних розчинах амінокислоти перебувають у вигляді диполя; або цвіттер-іона.

Вплив рН середовища на іонізацію амінокислот . Зміна рН середовища від кислого до лужного впливає заряд розчинених амінокислот. У кислому середовищі (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

У кислому середовищі амінокислоти в електричному полі рухаються до катода.

У лужному середовищі (рН>7), де є надлишок іонів ВІН - амінокислоти знаходяться у вигляді негативно заряджених іонів (аніонів), так як дисоціює NН + 3 -група:

І тут амінокислоти переміщаються в електричному полі аноду.

Отже, залежно від рН середовища, амінокислоти мають сумарний нульовий, позитивний або негативний заряд.

Стан, у якому заряд амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричним. Значення рН, при якому настає такий стан, і амінокислота не переміщається в електричному полі ні до анода, ні до катода, називається ізоелектричною точкою і позначається рН I . Ізоелектрична точка дуже точно відображає кислотно-основні властивості різних груп в амінокислотах і є однією з важливих констант, що характеризують амінокислоту.

Ізоелектрична точка неполярних (гідрофобних) амінокислот наближається до нейтрального значення рН (від 5,5 для фенілаланіну до 6,3 для проліну), у кислих вона має низькі значення (для глутамінової кислоти 3,2 для аспарагінової 2,8). Ізоелектрична точка для цистеїну та цистину дорівнює 5,0, що вказує на слабкі кислотні властивості цих амінокислот. У основних амінокислот - гістидину і особливо лізину та аргініну - ізоелектрична точка значно вища 7.

У клітинах та міжклітинній рідині організму людини і тварин рН середовища близька до нейтрального, тому основні амінокислоти (лізин, аргінін) несуть сумарний позитивний заряд (катіони), кислі амінокислоти (аспарагінова та глутамінова) мають негативний заряд (аніони), а інші існують у вигляді диполя. Кислі та основні амінокислоти більше гідратовані, ніж решта амінокислот.

Стереоізомерія амінокислот

Всі протеїногенні амінокислоти, за винятком гліцину, мають як мінімум один асиметричний атом вуглецю (С*) і мають оптичну активність, причому більша частина їх відноситься до лівообертаючих. Вони існують у вигляді просторових ізомерів або стереоізомерів. За розташуванням заступників навколо асиметричного атома вуглецю стерео-ізомери відносять до L- або D-ряду.

L-і D-ізомери відносяться один до одного як предмет та його дзеркальне зображення, тому їх називають також дзеркальними ізомерами або енантіомерами. Амінокислоти треонін та ізолейцин мають по два асиметричні атоми вуглецю, тому у них по чотири стереоізомери. Наприклад, у треоніну, крім L-і D-треоніну, є ще два, які називають діастереомерами або алоформами: L-аллотреонін і D-аллотреонін.

Усі амінокислоти, що входять до складу білків, відносяться до L-ряду. Вважалося, що D-амінокислоти не зустрічаються у живій природі. Однак були знайдені поліпептиди у вигляді полімерів D-глутамінової кислоти в капсулах спороносних бактерій (паличці сибірки, картопляної та сінної палички); D-глутамінова кислота та D-аланін входять до складу мукопептидів клітинної стінки деяких бактерій. D-амінокислоти виявлені також в антибіотиках, що продукуються мікроорганізмами (див. табл. 3).

Можливо, D-амінокислоти виявилися більш придатними для захисних функцій організмів (саме цієї мети є і капсула бактерій, і антибіотики), тоді як L-амінокислоти потрібні організму для побудови білків.

Поширення окремих амінокислот у різних білках

На цей час розшифровано амінокислотний склад багатьох білків мікробного, рослинного та тваринного походження. Найчастіше у білках знаходять аланін, гліцин, лейцин, серії. Однак, кожен білок має свій амінокислотний склад. Наприклад, протаміни (прості білки, що знаходяться в молока риб) містять до 85% аргініну, але в них відсутні циклічні, кислі та сірковмісні амінокислоти, треонін і лізин. Фіброїн – білок натурального шовку, містить до 50% гліцину; до складу колагену - білка сухожиль - входять рідкісні амінокислоти (гідроксилізин, гідроксипролін), які відсутні в інших білках.

Амінокислотний склад білків визначається не доступністю чи незамінністю тієї чи іншої амінокислоти, а призначенням білка, його функцією. Послідовність розташування амінокислот у білку обумовлена генетичним кодом.

Сторінка 2

всього сторінок: 7

Лізін

Метіонін

Триптофан

Приєднання до Росії криму

Вірш "блаженний озлоблений поет" полонський яків петрович Полонський блаженний озлоблений поет

Василь Пилипович Маргелов