Aminokwasy nazywane są kwasami karboksylowymi zawierającymi grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalnymi aminokwasami są kwasy 2-aminokarboksylowe, czyli α-aminokwasy, choć występują takie aminokwasy jak β-alanina, tauryna, kwas γ-aminomasłowy. Uogólniony wzór na α-aminokwas wygląda następująco:
α-aminokwasy przy 2 atomie węgla mają cztery różne podstawniki, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i występują w postaci dwóch enancjomerów - L- i D-amino kwasy. Naturalne aminokwasy należą do serii L. D-aminokwasy znajdują się w bakteriach i antybiotykach peptydowych.
Wszystkie aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować jako jony dwubiegunowe, a ich całkowity ładunek zależy od pH środowiska. Wartość pH, przy której całkowity ładunek wynosi zero, nazywana jest punktem izoelektrycznym. W punkcie izoelektrycznym aminokwas jest jonem obojnaczym, to znaczy jego grupa aminowa jest protonowana, a grupa karboksylowa jest zdysocjowana. W regionie o neutralnym pH większość aminokwasów to jony obojnacze:
Aminokwasy nie absorbują światła w zakresie widzialnym widma, aminokwasy aromatyczne absorbują światło w obszarze UV widma: tryptofan i tyrozyna przy 280 nm, fenyloalanina przy 260 nm.
Aminokwasy charakteryzują się pewnymi reakcjami chemicznymi, które mają duże znaczenie dla praktyki laboratoryjnej: barwnym testem ninhydrynowym na grupę α-aminową, reakcjami charakterystycznymi dla rodników sulfhydrylowych, fenolowych i innych grup aminokwasów, acetylacją i tworzeniem zasad Schiffa przez grupy aminowe, estryfikacja grupami karboksylowymi.
Biologiczna rola aminokwasów:
są elementami strukturalnymi peptydów i białek, tzw. aminokwasami proteogennymi. Skład białek obejmuje 20 aminokwasów, które są kodowane przez kod genetyczny i wchodzą w skład białek podczas translacji, niektóre z nich mogą być fosforylowane, acylowane lub hydroksylowane;
mogą być elementami strukturalnymi innych naturalnych związków - koenzymów, kwasów żółciowych, antybiotyków;
są cząsteczkami sygnałowymi. Niektóre z aminokwasów są neuroprzekaźnikami lub prekursorami neuroprzekaźników, hormonów i histohormonów;
są niezbędnymi metabolitami, na przykład niektóre aminokwasy są prekursorami alkaloidów roślinnych lub służą jako donory azotu lub są niezbędnymi składnikami pożywienia.
Klasyfikacja aminokwasów proteinogennych opiera się na budowie i polarności łańcuchów bocznych:
1. Aminokwasy alifatyczne:
glicyna, gly, G, Gly
alanina, dobrze, A, Ala
walina, wał,V,Val*
leucyna, lei,L,Leu*
izoleucyna, ile, ja,ile*
Aminokwasy te nie zawierają heteroatomów ani grup cyklicznych w łańcuchu bocznym i charakteryzują się wyraźną niską polarnością.
cysteina, cis,C,Cys
metionina, metamfetamina,M,Spotkane*
3. Aminokwasy aromatyczne:
fenyloalanina, suszarka do włosów,F,Phe*
tyrozyna, strzelnica,Y,Tyr
tryptofan, trzy,W,Trp*
histydyna, gis,H,Jego
Aminokwasy aromatyczne zawierają mezomeryczne rezonansowo stabilizowane cykle. W tej grupie tylko aminokwas fenyloalanina wykazuje niską polarność, tyrozyna i tryptofan odznaczają się zauważalną polarnością, a histydyna nawet wysoką polarnością. Histydynę można również sklasyfikować jako aminokwas zasadowy.
4. Aminokwasy obojętne:
seryna, Ser,S, Ser
treonina, tre,T,Thr*
asparagina, asn, N, Asn
glutamina, gln, Q, Gln
Aminokwasy obojętne zawierają grupy hydroksylowe lub karboksyamidowe. Chociaż grupy amidowe są niejonowe, cząsteczki asparaginy i glutaminy są wysoce polarne.
5. Aminokwasy kwasowe:
kwas asparaginowy (asparaginian), żmija,D,Asp
kwas glutaminowy (glutaminian), głęboko, E, Glu
Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych kwaśnych aminokwasów są całkowicie zjonizowane w całym zakresie fizjologicznych wartości pH.
6. Aminokwasy podstawowe:
lizyna, l z, K, Lys*
arginina, arg,R,Arg
Łańcuchy boczne aminokwasów zasadowych są całkowicie protonowane w obszarze obojętnego pH. Wysoce zasadowym i bardzo polarnym aminokwasem jest arginina zawierająca ugrupowanie guanidyny.
7. Iminokwas:
prolina, o,P,Pro
Łańcuch boczny proliny składa się z pięcioczłonowego pierścienia zawierającego atom węgla α i grupę α-aminową. Dlatego prolina, ściśle mówiąc, nie jest aminokwasem, ale iminokwasem. Atom azotu w pierścieniu jest słabą zasadą i nie protonuje przy fizjologicznych wartościach pH. Ze względu na cykliczną budowę prolina powoduje wygięcia w łańcuchu polipeptydowym, co jest bardzo ważne dla budowy kolagenu.
Niektóre z wymienionych aminokwasów nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą być dostarczane z pożywieniem. Te niezbędne aminokwasy są oznaczone gwiazdkami.
Jak wspomniano powyżej, aminokwasy proteinogenne są prekursorami niektórych cennych biologicznie aktywnych cząsteczek.
Dwie biogenne aminy β-alanina i cysteamina wchodzą w skład koenzymu A (koenzymy są pochodnymi witamin rozpuszczalnych w wodzie, które tworzą centrum aktywne złożonych enzymów). β-Alanina powstaje w wyniku dekarboksylacji kwasu asparaginowego, a cysteamina w wyniku dekarboksylacji cysteiny:
β-alanina 
cysteamina
Reszta kwasu glutaminowego wchodzi w skład innego koenzymu - kwasu tetrahydrofoliowego, pochodnej witaminy Bc.
Innymi biologicznie cennymi cząsteczkami są koniugaty kwasów żółciowych z aminokwasem glicyną. Koniugaty te są mocniejszymi kwasami niż kwasy zasadowe, powstają w wątrobie i są obecne w żółci w postaci soli.
kwas glikocholowy
Aminokwasy proteinogenne są prekursorami niektórych antybiotyków - substancji biologicznie czynnych syntetyzowanych przez mikroorganizmy i hamujących rozmnażanie się bakterii, wirusów i komórek. Najbardziej znane z nich to penicyliny i cefalosporyny, które tworzą grupę antybiotyków β-laktamowych i są wytwarzane przez pleśnie z rodzaju Penicillium. Charakteryzują się obecnością w strukturze reaktywnego pierścienia β-laktamowego, za pomocą którego hamują syntezę ścian komórkowych drobnoustrojów Gram-ujemnych.
ogólny wzór penicylin
Z aminokwasów poprzez dekarboksylację otrzymuje się aminy biogenne - neuroprzekaźniki, hormony i histohormony.
Aminokwasy glicyna i glutaminian same są neuroprzekaźnikami w ośrodkowym układzie nerwowym.
dopamina (neuroprzekaźnik) norepinefryna (neuroprzekaźnik)
adrenalina (hormon) histamina (mediator i histohormon)
serotonina (neuroprzekaźnik i histohormon) GABA (neuroprzekaźnik)
tyroksyna (hormon)
Pochodną aminokwasu tryptofanu jest najbardziej znana naturalnie występująca auksyna, kwas indolooctowy. Auksyny są regulatorami wzrostu roślin, stymulują różnicowanie rosnących tkanek, wzrost kambium, korzeni, przyspieszają wzrost owoców i opadanie starych liści, ich antagonistami są kwas abscysynowy.
kwas indolooctowy
Pochodnymi aminokwasów są również alkaloidy - naturalne związki azotowe o charakterze głównym, powstające w roślinach. Związki te są niezwykle aktywnymi związkami fizjologicznymi szeroko stosowanymi w medycynie. Przykładami alkaloidów są papaweryna, pochodna fenyloalaniny, alkaloid izochinoliny z nasennego maku (środek przeciwskurczowy) i fizostygmina, pochodna tryptofanu, alkaloid indolowy z fasoli Calabar (lek antycholinesterazy):
fizostygmina papaweryna
Aminokwasy to niezwykle popularne obiekty biotechnologii. Istnieje wiele możliwości chemicznej syntezy aminokwasów, ale rezultatem są racematy aminokwasów. Ponieważ tylko L-izomery aminokwasów nadają się do przemysłu spożywczego i medycyny, mieszaniny racemiczne muszą być rozdzielane na enancjomery, co stanowi poważny problem. Dlatego bardziej popularne jest podejście biotechnologiczne: synteza enzymatyczna z wykorzystaniem immobilizowanych enzymów oraz synteza mikrobiologiczna z wykorzystaniem całych komórek drobnoustrojów. W obu ostatnich przypadkach otrzymuje się czyste L-izomery.
Aminokwasy są stosowane jako dodatki do żywności i składniki pasz. Kwas glutaminowy poprawia smak mięsa, walina i leucyna poprawiają smak wypieków, glicyna i cysteina są stosowane jako przeciwutleniacze w konserwach. D-tryptofan może być stosowany jako zamiennik cukru, ponieważ jest wielokrotnie słodszy. Lizyna jest dodawana do paszy dla zwierząt hodowlanych, ponieważ większość białek roślinnych zawiera niewielką ilość niezbędnego aminokwasu lizyny.
Aminokwasy są szeroko stosowane w praktyce medycznej. Są to aminokwasy takie jak metionina, histydyna, kwas glutaminowy i asparaginowy, glicyna, cysteina, walina.
W ostatniej dekadzie do produktów do pielęgnacji skóry i włosów dodano aminokwasy.
Aminokwasy modyfikowane chemicznie są również szeroko stosowane w przemyśle jako surfaktanty w syntezie polimerów, w produkcji detergentów, emulgatorów i dodatków do paliw.
BIAŁKA
Białka to substancje wielkocząsteczkowe składające się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.
To właśnie białka są produktem informacji genetycznej przekazywanej z pokolenia na pokolenie i realizują wszystkie procesy życiowe w komórce.
Funkcje białek:
funkcja katalityczna. Najliczniejszą grupę białek stanowią enzymy - białka o działaniu katalitycznym, przyspieszające reakcje chemiczne. Przykładami enzymów są pepsyna, dehydrogenaza alkoholowa, syntetaza glutaminy.
Funkcja strukturalna. Białka strukturalne odpowiadają za utrzymanie kształtu i stabilności komórek i tkanek, są to m.in. keratyny, kolagen, fibroina.
funkcja transportowa. Białka transportowe przenoszą cząsteczki lub jony z jednego narządu do drugiego lub przez błony w komórce, takie jak hemoglobina, albumina surowicy, kanały jonowe.
funkcja ochronna. Białka układu homeostazy chronią organizm przed patogenami, obcymi informacjami, utratą krwi - immunoglobulinami, fibrynogenem, trombiną.
funkcja regulacyjna. Białka pełnią funkcje substancji sygnalizacyjnych - niektóre hormony, histohormony i neuroprzekaźniki, są receptorami dla substancji sygnalizacyjnych o dowolnej strukturze, zapewniają dalsze przekazywanie sygnału w biochemicznych łańcuchach sygnalizacyjnych komórki. Przykładami są somatotropina hormonu wzrostu, hormon insuliny, receptory cholinergiczne H i M.
Funkcje motorowe. Za pomocą białek przeprowadzane są procesy skurczu i innego ruchu biologicznego. Przykładami są tubulina, aktyna, miozyna.
funkcja zapasowa. Rośliny zawierają białka zapasowe, które są cennymi składnikami odżywczymi; u zwierząt białka mięśniowe służą jako zapasowe składniki odżywcze, które są mobilizowane w nagłych przypadkach.
Białka charakteryzują się obecnością kilku poziomów organizacji strukturalnej.
struktura pierwotna Białko to sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Wiązanie peptydowe to wiązanie karboksyamidowe między grupą α-karboksylową jednego aminokwasu a grupą α-aminową innego aminokwasu.
alanylofenyloalanylocysteylprolina
Wiązanie peptydowe ma kilka cech:
a) jest stabilizowany rezonansowo, a więc znajduje się praktycznie w tej samej płaszczyźnie – jest płaski; rotacja wokół wiązania C-N wymaga dużo energii i jest trudna;
b) wiązanie -CO-NH- ma szczególny charakter, jest mniejsze niż zwykle, ale więcej niż podwójne, to znaczy występuje tautomeria keto-enolowa:
c) podstawniki w stosunku do wiązania peptydowego są w trans-pozycja;
d) szkielet peptydowy otoczony jest łańcuchami bocznymi o różnym charakterze, oddziałującymi z otaczającymi cząsteczkami rozpuszczalnika, wolne grupy karboksylowe i aminowe ulegają jonizacji, tworząc kationowe i anionowe centra cząsteczki białka. W zależności od ich stosunku cząsteczka białka otrzymuje całkowity ładunek dodatni lub ujemny, a także charakteryzuje się taką lub inną wartością pH ośrodka po osiągnięciu punktu izoelektrycznego białka. Rodniki tworzą mostki solne, eterowe, dwusiarczkowe wewnątrz cząsteczki białka, a także określają zakres reakcji właściwych dla białek.
Obecnie uzgodniono, że polimery składające się ze 100 lub więcej reszt aminokwasowych są uważane za białka, polimery składające się z 50-100 reszt aminokwasowych za polipeptydy, a polimery zawierające mniej niż 50 reszt aminokwasowych za peptydy o niskiej masie cząsteczkowej.
Niektóre peptydy o niskiej masie cząsteczkowej odgrywają niezależną rolę biologiczną. Przykłady niektórych z tych peptydów:
Glutation, γ-glu-cis-gly, jest jednym z najbardziej rozpowszechnionych wewnątrzkomórkowych peptydów biorących udział w procesach redoks w komórkach i transporcie aminokwasów przez błony biologiczne.
Karnozyna - β-ala-gis - peptyd zawarty w mięśniach zwierząt, eliminuje produkty peroksydacji lipidów, przyspiesza rozkład węglowodanów w mięśniach oraz bierze udział w metabolizmie energetycznym w mięśniach w postaci fosforanu.
Wazopresyna jest hormonem tylnego płata przysadki biorącym udział w regulacji gospodarki wodnej w organizmie:
Falloidyna jest trującym polipeptydem z muchomora czerwonego, w znikomych stężeniach powoduje śmierć organizmu na skutek uwalniania enzymów i jonów potasu z komórek:
Gramicydyna jest antybiotykiem, który działa na wiele bakterii Gram-dodatnich, zmienia przepuszczalność błon biologicznych dla związków niskocząsteczkowych i powoduje śmierć komórki:
Spotkał-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - peptyd syntetyzowany w neuronach i uśmierzający ból.
Struktura drugorzędowa białka jest przestrzenną strukturą powstałą w wyniku interakcji między grupami funkcyjnymi szkieletu peptydowego.
Łańcuch peptydowy zawiera wiele grup CO i NH wiązań peptydowych, z których każda potencjalnie może uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych. Istnieją dwa główne typy struktur, które to umożliwiają: helisa α, w której zwoje łańcuchów zwijają się jak przewód telefoniczny, oraz struktura plisowana β, w której wydłużone odcinki jednego lub więcej łańcuchów są ułożone obok siebie. Obie te konstrukcje są bardzo stabilne.
α-helisa charakteryzuje się niezwykle gęstym upakowaniem skręconego łańcucha polipeptydowego, każdy obrót prawoskrętnej helisy ma 3,6 reszt aminokwasowych, których rodniki są zawsze skierowane na zewnątrz i lekko do tyłu, czyli do początku łańcucha polipeptydowego.
Główne cechy helisy α:
α-helisa jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi między atomem wodoru przy atomie azotu grupy peptydowej a tlenem karbonylowym reszty, cztery pozycje od podanej wzdłuż łańcucha;
wszystkie grupy peptydowe uczestniczą w tworzeniu wiązania wodorowego, co zapewnia maksymalną stabilność α-helisy;
wszystkie atomy azotu i tlenu grup peptydowych biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych, co znacznie zmniejsza hydrofilowość regionów α-helikalnych i zwiększa ich hydrofobowość;
α-helisa powstaje spontanicznie i jest najbardziej stabilną konformacją łańcucha polipeptydowego, odpowiadającą minimum energii swobodnej;
w łańcuchu polipeptydowym L-aminokwasów prawoskrętna helisa, powszechnie występująca w białkach, jest znacznie bardziej stabilna niż lewoskrętna.
Możliwość tworzenia α-helisy wynika z pierwszorzędowej struktury białka. Niektóre aminokwasy zapobiegają skręcaniu się szkieletu peptydowego. Na przykład sąsiednie grupy karboksylowe glutaminianu i asparaginianu wzajemnie się odpychają, co zapobiega tworzeniu się wiązań wodorowych w α-helisie. Z tego samego powodu nawijanie łańcucha jest utrudnione w miejscach blisko siebie naładowanych dodatnio reszt lizyny i argininy. Jednak prolina odgrywa największą rolę w rozbijaniu α-helisy. Po pierwsze, w prolinie atom azotu jest częścią sztywnego pierścienia, który zapobiega obracaniu się wokół wiązania N-C, a po drugie, prolina nie tworzy wiązania wodorowego ze względu na brak wodoru przy atomie azotu.
β-fałdowanie to warstwowa struktura utworzona przez wiązania wodorowe między liniowo ułożonymi fragmentami peptydów. Oba łańcuchy mogą być niezależne lub należeć do tej samej cząsteczki polipeptydu. Jeśli łańcuchy są zorientowane w tym samym kierunku, wówczas taka struktura β nazywana jest równoległą. W przypadku przeciwnego kierunku łańcuchów, to znaczy, gdy N-koniec jednego łańcucha pokrywa się z C-końcem drugiego łańcucha, struktura β nazywana jest antyrównoległą. Pod względem energetycznym bardziej preferowane jest antyrównoległe składanie β z prawie liniowymi mostkami wodorowymi.
równoległe składanie β antyrównoległe składanie β
W przeciwieństwie do α-helisy, która jest nasycona wiązaniami wodorowymi, każda sekcja β-fałdowanego łańcucha jest otwarta na tworzenie dodatkowych wiązań wodorowych. Rodniki boczne aminokwasów są zorientowane prawie prostopadle do płaszczyzny liścia, naprzemiennie w górę iw dół.
W obszarach, w których łańcuch peptydowy jest wygięty dość stromo, często występuje pętla β. Jest to krótki fragment, w którym 4 reszty aminokwasowe są wygięte o 180° i stabilizowane jednym mostkiem wodorowym między pierwszą a czwartą resztą. Duże rodniki aminokwasowe zakłócają tworzenie się pętli β, dlatego najczęściej obejmuje ona najmniejszy aminokwas, glicynę.
Ponaddrugorzędowa struktura białek jest pewnym określonym porządkiem naprzemienności struktur drugorzędowych. Domena jest rozumiana jako wyodrębniona część cząsteczki białka, która posiada pewien stopień autonomii strukturalnej i funkcjonalnej. Obecnie domeny są uważane za podstawowe elementy struktury cząsteczek białek, a stosunek i charakter układu α-helis i β-warstw zapewnia więcej zrozumienia ewolucji cząsteczek białek i relacji filogenetycznych niż porównanie struktur pierwotnych. Głównym zadaniem ewolucji jest budowa nowych białek. Istnieje nieskończenie mała szansa na przypadkowe zsyntetyzowanie takiej sekwencji aminokwasów, która spełniałaby warunki pakowania i zapewniałaby spełnienie zadań funkcjonalnych. Dlatego często występują białka o różnych funkcjach, ale podobne w budowie do tego stopnia, że wydaje się, że miały wspólnego przodka lub ewoluowały od siebie. Wydaje się, że ewolucja, stając przed koniecznością rozwiązania pewnego problemu, woli nie projektować białek do tego celu, ale przystosować do tego już dobrze ugruntowane struktury, przystosowując je do nowych celów.
Niektóre przykłady często powtarzających się struktur ponaddrugorzędowych:
αα' - białka zawierające tylko α-helisy (mioglobina, hemoglobina);
ββ' – białka zawierające tylko β-struktury (immunoglobuliny, dysmutaza ponadtlenkowa);
βαβ' to struktura beczki β, każda warstwa β znajduje się wewnątrz beczki i jest powiązana z α-helisą zlokalizowaną na powierzchni cząsteczki (fosfoizomeraza triozy, dehydrogenaza mleczanowa);
„palec cynkowy” – fragment białka składający się z 20 reszt aminokwasowych, atom cynku jest związany z dwiema resztami cysteiny i dwiema histydynami, w wyniku czego „palec” ma około 12 reszt aminokwasowych, może wiązać się z regionami regulatorowymi cząsteczka DNA;
„suwak leucynowy” - oddziałujące białka mają region α-helikalny zawierający co najmniej 4 reszty leucynowe, są one oddalone od siebie o 6 aminokwasów, czyli znajdują się na powierzchni co drugi obrót i mogą tworzyć wiązania hydrofobowe z reszty leucyny innego białka. Na przykład za pomocą zamków leucynowych cząsteczki silnie zasadowych białek histonowych można łączyć w kompleksy, pokonując ładunek dodatni.
Trzeciorzędowa struktura białka- jest to przestrzenny układ cząsteczki białka, stabilizowany wiązaniami między rodnikami bocznymi aminokwasów.
Rodzaje wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białka:
elektrostatyczny hydrofobowy dwusiarczek wodoru
interakcja komunikacja interakcja komunikacja
W zależności od fałdowania struktury trzeciorzędowej białka można podzielić na dwa główne typy - włókniste i kuliste.
Białka włókniste są nierozpuszczalnymi w wodzie długimi nitkowatymi cząsteczkami, których łańcuchy polipeptydowe są rozciągnięte wzdłuż jednej osi. Są to głównie białka strukturalne i kurczliwe. Kilka przykładów najczęstszych białek fibrylarnych to:
α-Keratyny. Syntetyzowany przez komórki naskórka. Stanowią prawie całą suchą masę włosów, wełny, piór, rogów, paznokci, pazurów, igieł, łusek, kopyt i skorupy żółwia, a także znaczną część masy zewnętrznej warstwy skóry. Jest to cała rodzina białek, są one podobne pod względem składu aminokwasowego, zawierają wiele reszt cysteiny i mają ten sam układ przestrzenny łańcuchów polipeptydowych. W komórkach włoskowatych łańcuchy polipeptydowe keratyny są najpierw zorganizowane we włókna, z których następnie formowane są struktury przypominające linę lub skręcony kabel, który ostatecznie wypełnia całą przestrzeń komórki. W tym samym czasie komórki rzęsate ulegają spłaszczeniu i ostatecznie obumierają, a ściany komórkowe tworzą rurkowatą osłonkę wokół każdego włosa, zwaną naskórkiem. W α-keratynie łańcuchy polipeptydowe mają postać α-helisy, skręconej jeden wokół drugiego w trójżyłowy kabel z utworzeniem krzyżowych wiązań dwusiarczkowych. Reszty N-końcowe znajdują się po tej samej stronie (równolegle). Keratyny są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na przewagę w swoim składzie aminokwasów z niepolarnymi rodnikami bocznymi, które są skierowane w stronę fazy wodnej. Podczas trwałej ondulacji zachodzą następujące procesy: najpierw mostki dwusiarczkowe są niszczone przez redukcję tiolami, a następnie, gdy włosy nabierają odpowiedniego kształtu, są suszone przez ogrzewanie, a w wyniku utleniania tlenem z powietrza powstają nowe mostki dwusiarczkowe które zachowują kształt fryzury.
β-keratyny. Należą do nich fibroina jedwabiu i pajęczyny. Są to antyrównoległe warstwy β-pofałdowane z przewagą w składzie glicyny, alaniny i seryny.
kolagen. Najczęstsze białko u zwierząt wyższych i główne białko fibrylarne tkanki łącznej. Kolagen syntetyzowany jest w fibroblastach i chondrocytach – wyspecjalizowanych komórkach tkanki łącznej, z których jest następnie wypychany. Włókna kolagenowe znajdują się w skórze, ścięgnach, chrząstkach i kościach. Nie rozciągają się, przewyższają wytrzymałość drutu stalowego, włókna kolagenowe charakteryzują się poprzecznym prążkowaniem. Po ugotowaniu w wodzie włóknisty, nierozpuszczalny i niestrawny kolagen przekształca się w żelatynę w wyniku hydrolizy niektórych wiązań kowalencyjnych. Kolagen zawiera 35% glicyny, 11% alaniny, 21% proliny i 4-hydroksyproliny (aminokwas występujący tylko w kolagenie i elastynie). Taki skład determinuje stosunkowo niską wartość odżywczą żelatyny jako białka spożywczego. Włókna kolagenowe składają się z powtarzających się podjednostek polipeptydowych zwanych tropokolagenem. Podjednostki te są ułożone wzdłuż fibryli w postaci równoległych wiązek w sposób „od głowy do ogona”. Przesunięcie głów daje charakterystyczne poprzeczne prążkowanie. Pustki w tej strukturze w razie potrzeby mogą służyć jako miejsce odkładania się kryształów hydroksyapatytu Ca 5 (OH)(PO 4) 3 , który odgrywa ważną rolę w mineralizacji kości.
Podjednostki tropokolagenu składają się z trzech łańcuchów polipeptydowych ciasno skręconych w trójniciową linę, inną niż α- i β-keratyny. W niektórych kolagenach wszystkie trzy łańcuchy mają taką samą sekwencję aminokwasów, podczas gdy w innych tylko dwa łańcuchy są identyczne, a trzeci różni się od nich. Łańcuch polipeptydowy tropokolagenu tworzy lewoskrętną helisę, z tylko trzema resztami aminokwasowymi na obrót z powodu zagięć łańcucha spowodowanych przez prolinę i hydroksyprolinę. Trzy łańcuchy są połączone, oprócz wiązań wodorowych, wiązaniem typu kowalencyjnego utworzonego między dwiema resztami lizyny znajdującymi się w sąsiednich łańcuchach:
Wraz z wiekiem tworzy się coraz więcej wiązań poprzecznych w podjednostkach tropokolagenu i pomiędzy nimi, co powoduje, że włókienka kolagenowe stają się sztywniejsze i bardziej kruche, co zmienia właściwości mechaniczne chrząstki i ścięgien, czyni kości bardziej kruchymi i zmniejsza przezroczystość tkanki łącznej. rogówka oka.
Elastyna. Zawarty w żółtej elastycznej tkance więzadeł i elastycznej warstwie tkanki łącznej w ścianach dużych tętnic. Główną podjednostką włókienek elastyny jest tropoelastyna. Elastyna jest bogata w glicynę i alaninę, zawiera dużo lizyny i mało proliny. Spiralne sekcje elastyny rozciągają się po rozciągnięciu, ale wracają do swojej pierwotnej długości po usunięciu obciążenia. Reszty lizyny czterech różnych łańcuchów tworzą ze sobą wiązania kowalencyjne i umożliwiają odwracalne rozciąganie elastyny we wszystkich kierunkach.
Białka globularne to białka, których łańcuch polipeptydowy jest zwinięty w zwartą globulę, zdolną do wykonywania wielu różnych funkcji.
Trzeciorzędową strukturę białek globularnych najwygodniej jest rozważać na przykładzie mioglobiny. Mioglobina jest stosunkowo małym białkiem wiążącym tlen występującym w komórkach mięśniowych. Przechowuje związany tlen i wspomaga jego transfer do mitochondriów. Cząsteczka mioglobiny zawiera jeden łańcuch polipeptydowy i jedną hemogrupę (hem) - kompleks protoporfiryny z żelazem. Główne właściwości mioglobiny:
a) cząsteczka mioglobiny jest tak zwarta, że mieszczą się w niej tylko 4 cząsteczki wody;
b) wszystkie polarne reszty aminokwasowe, z wyjątkiem dwóch, znajdują się na zewnętrznej powierzchni cząsteczki i wszystkie są w stanie uwodnionym;
c) większość hydrofobowych reszt aminokwasowych znajduje się wewnątrz cząsteczki mioglobiny i dzięki temu jest chroniona przed kontaktem z wodą;
d) każda z czterech reszt proliny w cząsteczce mioglobiny znajduje się w zakręcie łańcucha polipeptydowego, reszty seryny, treoniny i asparaginy znajdują się w innych miejscach zakrętu, ponieważ takie aminokwasy zapobiegają tworzeniu się α-helisy, jeśli są ze sobą;
e) płaska hemogrupa leży we wnęce (kieszonce) blisko powierzchni cząsteczki, atom żelaza ma dwa wiązania koordynacyjne skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu, jedno z nich jest połączone z resztą histydyny 93, a drugie służy do wiązania cząsteczka tlenu.
Począwszy od struktury trzeciorzędowej, białko staje się zdolne do pełnienia swoich funkcji biologicznych. Funkcjonowanie białek opiera się na fakcie, że gdy trzeciorzędowa struktura jest ułożona na powierzchni białka, powstają miejsca, które mogą przyłączać do siebie inne cząsteczki, zwane ligandami. Wysoką specyficzność oddziaływania białka z ligandem zapewnia komplementarność struktury centrum aktywnego ze strukturą liganda. Komplementarność to przestrzenna i chemiczna zgodność oddziałujących ze sobą powierzchni. W przypadku większości białek trzeciorzędowa struktura jest maksymalnym poziomem fałdowania.
Czwartorzędowa struktura białek- charakterystyczne dla białek składających się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą wyłącznie wiązaniami niekowalencyjnymi, głównie elektrostatycznymi i wodorowymi. Najczęściej białka zawierają dwie lub cztery podjednostki, więcej niż cztery podjednostki zwykle zawierają białka regulatorowe.
Białka o strukturze czwartorzędowej są często nazywane oligomerami. Rozróżnij białka homomeryczne i heteromeryczne. Białka homeryckie to białka, w których wszystkie podjednostki mają tę samą strukturę, na przykład enzym katalaza składa się z czterech absolutnie identycznych podjednostek. Białka heteromeryczne mają różne podjednostki, na przykład enzym polimeraza RNA składa się z pięciu podjednostek o różnej strukturze, które pełnią różne funkcje.
Oddziaływanie jednej podjednostki z określonym ligandem powoduje zmiany konformacyjne w całym białku oligomerycznym oraz zmienia powinowactwo innych podjednostek do ligandów; ta właściwość leży u podstaw zdolności białek oligomerycznych do regulacji allosterycznej.
Czwartorzędową strukturę białka można rozważyć na przykładzie hemoglobiny. Zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe i cztery hemowe grupy prostetyczne, w których atomy żelaza występują w postaci żelazawej Fe 2+ . Część białkowa cząsteczki - globina - składa się z dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β, zawierających do 70% α-helis. Każdy z czterech łańcuchów ma charakterystyczną strukturę trzeciorzędową, a z każdym łańcuchem związana jest jedna hemogrupa. Hemy różnych łańcuchów są stosunkowo daleko od siebie i mają różne kąty nachylenia. Między dwoma łańcuchami α i dwoma łańcuchami β powstaje niewiele bezpośrednich kontaktów, podczas gdy między łańcuchami α i β tworzą się liczne kontakty typu α 1 β 1 i α 2 β 2 utworzone przez rodniki hydrofobowe. Kanał pozostaje między α 1 β 1 a α 2 β 2.
W przeciwieństwie do mioglobiny, hemoglobina charakteryzuje się znacznie niższym powinowactwem do tlenu, co pozwala jej, przy niskich ciśnieniach cząstkowych tlenu występującego w tkankach, oddać im znaczną część związanego tlenu. Tlen jest łatwiej wiązany przez hemoglobinę z żelazem przy wyższych wartościach pH i niskich stężeniach CO2, charakterystycznych dla pęcherzyków płucnych; uwalnianiu tlenu z hemoglobiny sprzyjają niższe wartości pH i wysokie stężenie CO 2 właściwe dla tkanek.
Oprócz tlenu hemoglobina przenosi jony wodoru, które wiążą się z resztami histydyny w łańcuchach. Hemoglobina przenosi również dwutlenek węgla, który przyłącza się do końcowej grupy aminowej każdego z czterech łańcuchów polipeptydowych, co prowadzi do powstania karbaminohemoglobiny:
W erytrocytach substancja 2,3-difosfoglicerynian (DFG) występuje w odpowiednio wysokich stężeniach, jej zawartość wzrasta wraz ze wzrostem wysokości oraz podczas niedotlenienia, ułatwiając uwalnianie tlenu z hemoglobiny w tkankach. DFG znajduje się w kanale pomiędzy α 1 β 1 i α 2 β 2 oddziałując z dodatnio zakażonymi grupami łańcuchów β. Kiedy tlen jest wiązany przez hemoglobinę, DPG jest wypierany z jamy. Erytrocyty niektórych ptaków nie zawierają DPG, ale heksafosforan inozytolu, który dodatkowo zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu.
2,3-difosfoglicerynian (DPG)
HbA - normalna hemoglobina dla dorosłych, HbF - hemoglobina płodowa, ma większe powinowactwo do O2, HbS - hemoglobina w anemii sierpowatej. Anemia sierpowata jest poważną chorobą dziedziczną związaną z genetyczną nieprawidłowością hemoglobiny. We krwi chorych osób występuje niezwykle duża liczba cienkich sierpowatych czerwonych krwinek, które po pierwsze łatwo ulegają rozdarciu, a po drugie zatykają naczynia włosowate. Na poziomie molekularnym hemoglobina S różni się od hemoglobiny A jedną resztą aminokwasową w pozycji 6 łańcuchów β, gdzie zamiast reszty kwasu glutaminowego znajduje się walina. Tak więc hemoglobina S zawiera dwa ładunki ujemne mniej, pojawienie się waliny prowadzi do pojawienia się „lepkiego” kontaktu hydrofobowego na powierzchni cząsteczki, w wyniku czego podczas deoksygenacji cząsteczki dezoksyhemoglobiny S sklejają się i tworzą nierozpuszczalny nienormalnie długi nitkowaty agregatów, prowadząc do deformacji erytrocytów.
Nie ma powodu sądzić, że istnieje niezależna kontrola genetyczna nad tworzeniem poziomów organizacji strukturalnej białek powyżej pierwotnej, ponieważ struktura pierwotna determinuje zarówno drugorzędową, trzeciorzędową, jak i czwartorzędową (jeśli występuje). Natywna konformacja białka jest najbardziej stabilną termodynamicznie strukturą w danych warunkach.
Wykład nr 3Temat: "Aminokwasy - budowa, klasyfikacja, właściwości, rola biologiczna"
Aminokwasy - związki organiczne zawierające azot, których cząsteczki zawierają grupę aminową -NH2 i grupę karboksylową -COOH
Najprostszym przedstawicielem jest kwas aminoetanowy H2N - CH2 - COOH
Klasyfikacja aminokwasów
Istnieją 3 główne klasyfikacje aminokwasów:
Fizykochemiczny – na podstawie różnic we właściwościach fizykochemicznych aminokwasów
Aminokwasy hydrofobowe (niepolarne). Składniki rodników zwykle zawierają grupy węglowodorowe, w których gęstość elektronowa jest równomiernie rozłożona i nie ma ładunków ani biegunów. W ich składzie mogą również występować pierwiastki elektroujemne, ale wszystkie znajdują się w środowisku węglowodorowym.
Hydrofilowe aminokwasy nienaładowane (polarne). . Rodniki takich aminokwasów zawierają grupy polarne: -OH, -SH, -CONH2
aminokwasy naładowane ujemnie. Należą do nich kwas asparaginowy i glutaminowy. W rodniku mają dodatkową grupę COOH - w środowisku obojętnym uzyskują ładunek ujemny.
aminokwasy naładowane dodatnio : arginina, lizyna i histydyna. Mają dodatkową grupę NH 2 (lub pierścień imidazolowy, jak histydyna) w rodniku - uzyskują ładunek dodatni w środowisku obojętnym.
Niezastąpiony aminokwasy, nazywane są również „niezbędnymi”. Nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą być pozyskiwane z pożywienia. Ich 8 i 2 dodatkowe aminokwasy są częściowo niezbędne.
Częściowo niezastąpiony: arginina, histydyna.
Wymienny(może być syntetyzowany w organizmie człowieka). Jest ich 10: kwas glutaminowy, glutamina, prolina, alanina, kwas asparaginowy, asparagina, tyrozyna, cysteina, seryna i glicyna.
Aminokwasy są klasyfikowane według cech strukturalnych.
1. W zależności od względnej pozycji grup aminowych i karboksylowych dzieli się aminokwasy α-, β-, γ-, δ-, ε- itp.
Zapotrzebowanie na aminokwasy zmniejsza się:
Z wrodzonymi zaburzeniami związanymi z wchłanianiem aminokwasów. W takim przypadku niektóre substancje białkowe mogą powodować reakcje alergiczne organizmu, w tym pojawienie się problemów w przewodzie pokarmowym, swędzący i nudności.
Strawność aminokwasów
Szybkość i kompletność przyswajania aminokwasów zależy od rodzaju produktów je zawierających. Aminokwasy zawarte w białku jaj, niskotłuszczowym twarogu, chudym mięsie i rybach są dobrze przyswajalne przez organizm.
Aminokwasy są również szybko wchłaniane dzięki odpowiedniej kombinacji produktów: mleko jest łączone z Kasza gryczana i białego pieczywa, wszelkiego rodzaju produktów mącznych z mięsem i twarogiem.
Przydatne właściwości aminokwasów, ich wpływ na organizm
Każdy aminokwas ma swój własny wpływ na organizm. Metionina jest więc szczególnie ważna dla poprawy metabolizmu tłuszczów w organizmie, stosowana jest w profilaktyce miażdżycy, marskości i stłuszczenia wątroby.
W przypadku niektórych chorób neuropsychiatrycznych stosuje się glutaminę, kwasy aminomasłowe. Kwas glutaminowy jest również stosowany w kuchni jako środek aromatyzujący. Cysteina jest wskazana przy chorobach oczu.
Trzy główne aminokwasy - tryptofan, lizyna i metionina - są szczególnie potrzebne naszemu organizmowi. Tryptofan służy do przyspieszenia wzrostu i rozwoju organizmu, a także utrzymuje równowagę azotową w organizmie.
Lizyna zapewnia prawidłowy wzrost organizmu, bierze udział w procesach krwiotwórczych.
Głównymi źródłami lizyny i metioniny są twaróg, wołowina, niektóre gatunki ryb (dorsz, sandacz, śledź). Tryptofan występuje w optymalnych ilościach w produktach ubocznych, cielęcina i gra. atak serca.
Aminokwasy dla zdrowia, energii i urody
Do udanej budowy mięśni w kulturystyce często stosuje się kompleksy aminokwasowe składające się z leucyny, izoleucyny i waliny.
Aby utrzymać energię podczas treningu, sportowcy stosują metioninę, glicynę i argininę lub produkty je zawierające jako suplementy diety.
Dla każdej osoby prowadzącej aktywny, zdrowy tryb życia potrzebne są specjalne pokarmy, które zawierają szereg aminokwasów niezbędnych do utrzymania doskonałej formy fizycznej, szybkiego przywrócenia sił, spalenia zbędnej tkanki tłuszczowej czy budowy mięśni.
Nie sposób sobie wyobrazić współczesnego odżywiania białkowego bez uwzględnienia roli poszczególnych aminokwasów. Nawet przy ogólnie dodatnim bilansie białkowym organizm zwierzęcia może odczuwać brak białka. Wynika to z faktu, że wchłanianie poszczególnych aminokwasów jest ze sobą powiązane, brak lub nadmiar jednego aminokwasu może prowadzić do braku drugiego.
Niektóre aminokwasy nie są syntetyzowane w organizmie człowieka i zwierząt. Nazywa się je niezastąpionymi. Takich aminokwasów jest tylko dziesięć. Cztery z nich są krytyczne (ograniczające) – najczęściej ograniczają wzrost i rozwój zwierząt.
Metionina i cystyna są głównymi aminokwasami ograniczającymi w dietach dla drobiu, a lizyna w dietach dla świń. Organizm musi otrzymywać w pożywieniu wystarczającą ilość głównego kwasu ograniczającego, aby inne aminokwasy mogły być efektywnie wykorzystane do syntezy białek.
Zasadę tę ilustruje beczka Liebiga, gdzie poziom napełnienia beczki reprezentuje poziom syntezy białek w ciele zwierzęcia. Najkrótsza deska w beczce „ogranicza” możliwość zatrzymywania w niej cieczy. Jeśli ta deska zostanie przedłużona, wówczas objętość cieczy utrzymywanej w beczce wzrośnie do poziomu drugiej deski ograniczającej.
Najważniejszym czynnikiem determinującym produkcyjność zwierząt jest bilans zawartych w nim aminokwasów zgodnie z potrzebami fizjologicznymi. Liczne badania wykazały, że u świń w zależności od rasy i płci zapotrzebowanie na aminokwasy różni się ilościowo. Ale stosunek niezbędnych aminokwasów do syntezy 1 g białka jest taki sam. Ten stosunek niezbędnych aminokwasów do lizyny, jako głównego aminokwasu ograniczającego, nazywany jest „idealnym białkiem” lub „idealnym profilem aminokwasowym”. (
Lizyna
jest częścią prawie wszystkich białek pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i mikrobiologicznego, jednak białka zbóż są ubogie w lizynę.
- Lizyna reguluje funkcje rozrodcze, przy jej braku zaburzone jest powstawanie plemników i komórek jajowych.
- Niezbędny do wzrostu młodych zwierząt, tworzenia białek tkankowych. Lizyna bierze udział w syntezie nukleoprotein, chromoprotein (hemoglobiny), regulując tym samym pigmentację sierści zwierząt. Reguluje ilość produktów rozpadu białek w tkankach i narządach.
- Wspomaga wchłanianie wapnia
- Uczestniczy w czynnościach czynnościowych układu nerwowego i hormonalnego, reguluje metabolizm białek i węglowodanów, jednak reagując z węglowodanami, lizyna staje się niedostępna dla wchłaniania.
- Lizyna jest substancją wyjściową w tworzeniu karnityny, która odgrywa ważną rolę w metabolizmie tłuszczów.
Metionina i cystyna aminokwasy zawierające siarkę. W tym samym czasie metionina może zostać przekształcona w cystynę, więc te aminokwasy są razem normalizowane, aw przypadku niedoboru wprowadza się do diety suplementy metioniny. Oba te aminokwasy biorą udział w tworzeniu pochodnych skóry - włosów, piór; Wraz z witaminą E regulują usuwanie nadmiaru tłuszczu z wątroby i są niezbędne do wzrostu i reprodukcji komórek, czerwonych krwinek. Przy braku metioniny cystyna jest nieaktywna. Nie należy jednak dopuszczać do znacznego nadmiaru metioniny w diecie.
Metionina
sprzyja odkładaniu się tłuszczu w mięśniach, jest niezbędny do tworzenia nowych związków organicznych choliny (witamina B4), kreatyny, adrenaliny, niacyny (witamina B5) itp.
Niedobór metioniny w diecie prowadzi do obniżenia poziomu białek osocza (albumin), powoduje anemię (obniżenie poziomu hemoglobiny we krwi), natomiast brak witaminy E i selenu przyczynia się do rozwoju dystrofii mięśniowej. Niewystarczająca ilość metioniny w diecie powoduje zahamowanie wzrostu młodych zwierząt, utratę apetytu, spadek wydajności, wzrost kosztów paszy, stłuszczenie wątroby, upośledzenie funkcji nerek, anemię i niedożywienie.
Nadmiar metioniny upośledza wykorzystanie azotu, powoduje zmiany zwyrodnieniowe w wątrobie, nerkach, trzustce, zwiększa zapotrzebowanie na argininę, glicynę. Przy dużym nadmiarze metioniny obserwuje się zachwianie równowagi (równowaga aminokwasów jest zaburzona, co polega na ostrych odchyleniach od optymalnego stosunku aminokwasów egzogennych w diecie), czemu towarzyszą zaburzenia metaboliczne i zahamowanie wzrostu wskaźnik u młodych zwierząt.
Cystyna jest aminokwasem zawierającym siarkę, wymiennym z metioniną, bierze udział w procesach redoks, metabolizmie białek, węglowodanów i kwasów żółciowych, sprzyja powstawaniu substancji neutralizujących trucizny jelitowe, aktywuje insulinę, wraz z tryptofanem, cystyna bierze udział w syntezie m.in. wątroba kwasów żółciowych niezbędnych do wchłaniania produktów trawienia tłuszczów z jelit, wykorzystywana jest do syntezy glutationu. Cystyna ma zdolność pochłaniania promieni ultrafioletowych. Przy braku cystyny obserwuje się marskość wątroby, opóźnienie upierzenia i wzrostu piór u młodych zwierząt, kruchość i utratę (skubanie) piór u dorosłego ptaka oraz spadek odporności na choroby zakaźne.
tryptofan
warunkuje fizjologiczną aktywność enzymów przewodu pokarmowego, enzymów oksydacyjnych w komórkach oraz szeregu hormonów, bierze udział w odnowie białek osocza krwi, warunkuje prawidłowe funkcjonowanie aparatu wydzielania wewnętrznego i krwiotwórczego, układu rozrodczego, syntezę gamma globulin, hemoglobiny kwas nikotynowy, plamica oczna itp. w diecie tryptofanu następuje spowolnienie wzrostu młodych zwierząt, spadek produkcji jaj przez kury nioski, wzrost kosztów paszy na produkty, zanik gruczołów dokrewnych i płciowych, dochodzi do ślepoty, rozwija się anemia (liczba spadek liczby czerwonych krwinek i poziomu hemoglobiny we krwi), zmniejszenie odporności i właściwości immunologicznych organizmu, zapłodnienie i wylęgowość jaj. U świń żywionych dietą ubogą w tryptofan następuje zmniejszenie poboru paszy, zaburzenia apetytu, szorstkość włosia i wycieńczenie, stwierdza się stłuszczenie wątroby. Niedobór tego aminokwasu prowadzi również do bezpłodności, drażliwości, drgawek, powstania zaćmy, ujemnego bilansu azotowego i utraty wagi. Tryptofan będąc prekursorem (prowitaminą) kwasu nikotynowego zapobiega rozwojowi pelagry.
ROZDZIAŁ 2. 2.1. BIAŁKA
1. Aminokwas obojętny to:
1) arginina 4) kwas asparaginowy
2) lizyna 5) histydyna
2. Dwubiegunowy jon aminokwasu monoaminomonokarboksylowego jest naładowany:
1) negatywny
2) elektrycznie neutralny
3) pozytywne
Zredukowany aminokwas
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
należy do grupy aminokwasów:
1) hydrofobowy
2) polarny, ale nienaładowany
3) dodatnio naładowany
4) naładowany ujemnie
4. Ustaw dopasowanie:
rodniki aminokwasowe aminokwasy
a) histydyna
a) histydyna
c) fenyloalanina
e) tryptofan
5. Iminokwas to:
1) glicyna 4) seryna
2) cysteina 5) prolina
3) arginina
6. Aminokwasy budujące białka to:
1) α-aminopochodne kwasów karboksylowych
2) β-aminopochodne kwasów karboksylowych
3) α-aminowe pochodne nienasyconych kwasów karboksylowych
7. Nazwij aminokwas:
1. Nazwij aminokwas:
9.Ustaw dopasowanie:
Grupa aminokwasów
4. cytrulina monoamino monokarboksylowa
5. cystyna diaminomonokarboksylowa
6. monoaminodikarboksylowy treoniny
7. glutaminowy diaminodikarboksylowy
10. Aminokwas zawierający siarkę to:
8. Treonina 4) tryptofan
9. Tyrozyna 5) metionina
10. Cysteina
11. Białka nie obejmują aminokwasów:
1) glutamina 3) arginina
2) γ-aminomasłowy 4) β-alanina
kwas 4) treonina
12. Grupa hydroksylowa zawiera aminokwasy:
1) alanina 4) metionina
2) seryna 5) treonina
3) cysteina
13. Ustaw mecz:
pierwiastkowa zawartość chemiczna
skład białka w procentach
1) węgiel a) 21-23
2) tlen b) 0-3
3) azot c) 6-7
4) wodór 5) 50-55
5) siarka e) 15-17
14. Wiązanie nie bierze udziału w tworzeniu trzeciorzędowej struktury białka:
1) wodór
2) peptyd
3) dwusiarczek
4) oddziaływanie hydrofobowe
15. Masa cząsteczkowa białka waha się w granicach:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tys. kDa
16. Podczas denaturacji białek nie zachodzą:
1) naruszenia struktury trzeciorzędowej
3) naruszenia struktury drugorzędowej
2) hydroliza wiązań peptydowych
4) dysocjacja podjednostek
Spektrofotometryczna metoda ilościowa
Definicja białek opiera się na ich zdolności do pochłaniania światła w zakresie UV w zakresie:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokwasy arginina i lizyna są
20-30% skład aminokwasowy białek:
1) albumina 4) histony
2) prolaminy 5) proteinoidy
3) globuliny
19. Proteiny keratyny do włosów należą do grupy:
1) prolaminy 4) gluteliny
2) protaminy 5) globuliny
3) proteinoidy
20. 50% białek osocza krwi to:
1) α-globuliny 4) albuminy
2) β-globuliny 5) prealbumina
3) γ-globuliny
21. W jądrach komórek eukariotycznych znajdują się głównie:
1) protaminy 3) albuminy
2) histony 4) globuliny
22. Proteinoidy obejmują:
1) zeina – białko nasion kukurydzy 4) fibroina – białko jedwabiu
2) albumina – białko jaja 5) kolagen – związek białkowy
3) hordeina – białko tkanki nasiennej jęczmienia
Leonid Ostapenko
Związki hormonalneOkazało się, że aminokwasy rozgałęzione mogą nie tylko zapobiegać zmęczeniu ośrodkowemu i rozpadowi mięśni, ale także pozostawiać za sobą niekorzystne wahania hormonalne spowodowane intensywnym wysiłkiem fizycznym.
Na przykład sama leucyna jest w stanie stymulować uwalnianie i/lub aktywację hormonu wzrostu, somatomedyn i insuliny. Ma to bezpośredni wpływ anaboliczny i antykataboliczny na mięśnie.
W eksperymentach przeprowadzonych w 1992 roku (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) badacze dostarczyli testowanym sportowcom komercyjny produkt dietetyczny zawierający 5,14 grama leucyny, 2,57 grama izoleucyny i 2,57 grama waliny (stosunek 2:272).1 :1). Oprócz BCAA produkt ten zawierał 12 gramów białek mleka, 20 gramów fruktozy, 8,8 grama innych węglowodanów i 1,08 grama tłuszczu.
Celem naukowców było ustalenie, czy suplementacja BCAA może wpływać na odpowiedź hormonalną stwierdzaną przez badanych (mężczyzn biegaczy maratońskich) podczas biegu ze stałą prędkością. Aby wyniki były „czyste”, sportowcy pościli przez 12 godzin przed testem i przyjmowali mieszanki BCAA 90 minut przed testem.
Wyniki testów wykazały, że u niektórych osób nastąpił znaczny wzrost poziomu BCAA we krwi w ciągu kilku godzin od spożycia mieszanki. Badacze doszli do wniosku, że BCAA z pewnością mogą mieć działanie antykataboliczne, ponieważ poprawił się stosunek testosteronu do kortyzolu – głównego wskaźnika stanu anabolicznego. Wiesz, że kortyzol to najsilniejszy hormon kataboliczny, którego podwyższony poziom w organizmie dosłownie „pożera” Twoje ciężko wypracowane mięśnie.
W innym badaniu (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) naukowcy podawali szesnastu wspinaczom łącznie 11,52 grama BCAA — 5,76 grama leucyny, 2,88 grama izoleucyny i 2,88 grama waliny każdego dnia. Wyniki eksperymentu doskonale potwierdziły, że suplementacja diety BCAA pomogła zapobiegać utracie mięśni podczas wyczerpującej wędrówki przez peruwiańskie Andy 16 osób.
Szczerze mówiąc, w dobry sposób zazdrościsz wszystkim tym trampkom, maratończykom i wspinaczom - wszyscy naukowcy są w nich zaangażowani i tylko niefortunny kulturysta jest zmuszony, na własne ryzyko i ryzyko, wbić w siebie zupełnie nie do pomyślenia kombinacje wszystkiego, co choć na chwilę przybliżyłby do niego ukochany cel - stań się silny i duży! Wygląda jednak na to, że rozproszyły nas emocje, a tego nie da się zrobić podczas poważnej rozmowy… Wróćmy do naszego tematu.
Tak więc stwierdzono, że BCAA mają działanie antykataboliczne i dlatego można je uznać za kluczowy czynnik w zwiększaniu stymulacji anabolicznej. Istnieją na to pewne dowody naukowe.
Jeden z poważnych eksperymentów przeprowadzonych przez amerykańskiego naukowca Ferrando i jego współpracowników z NASA w Houston w USA został opisany w czasopiśmie Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Należy pamiętać, że JPEN, czołowe czasopismo akceptowane bez zastrzeżeń przez ortodoksyjnych dietetyków, zawiera liczne artykuły dotyczące terapii żywieniowej, zwłaszcza w odniesieniu do aminokwasów.
W badaniu tym porównano wpływ 11 g BCAA z wpływem 11 g trzech niezbędnych aminokwasów (treoniny, histydyny i metioniny) na syntezę i rozkład białek u 4 zdrowych mężczyzn. Każda dzienna porcja napoju z tymi BCAA zawierała również 50 g węglowodanów.
Zaowocowało to trzema ważnymi obserwacjami:
Pierwszy- Suplementacja diety dowolną mieszanką aminokwasów znacznie zwiększyła (trzy do czterech razy) poziom odpowiedniego aminokwasu we krwi.
Drugi- Suplementacja BCAA (ale nie inną formułą aminokwasową) znacząco zwiększyła wewnątrzkomórkowe stężenie BCAA w mięśniach.
Trzeci(ale z najwyższą wartością) - suplementacja aminokwasami istotnie hamowała rozpad białek całego organizmu (proteolizę) - przy czym BCAA zapewniają lepszą ochronę niż "niezbędne" preparaty aminokwasowe.
Moim zdaniem z wyników tego doświadczenia moglibyśmy się cieszyć wraz z wieloma innymi osobami zainteresowanymi taką ochroną swoich mięśni.
Łyżka smoły
Nie możesz mieć wszystkiego świetnie przez cały czas. To się nie zdarza w życiu. To się nie zdarza w świecie biochemii, zwłaszcza jeśli chodzi o eksperymenty.
Jak już wiemy, rozluźnienie nerwowe przekłada się na przedwczesne zmęczenie podczas ćwiczeń, a jednym z zalecanych środków na tę przypadłość jest przyjmowanie przed treningiem aminokwasów rozgałęzionych, czyli BCAA. Jak wspomniano powyżej, tryptofan konkuruje z innymi aminokwasami o wejście do mózgu i zwykle przewyższa duże aminokwasy neutralne, takie jak BCAA. Wcześniejsze badania wykazały, że suplementacja BCAA przed treningiem opóźnia łączne działanie węglowodanów, insuliny i tryptofanu, opóźniając w ten sposób niepożądane zmęczenie ośrodkowego układu nerwowego.
Jednak ostatnie badanie, na szczęście jak dotąd przeprowadzone na szczurach, wydaje się zaprzeczać temu zaleceniu. Grupa szczurów, które przyjmowały BCAA, wykazywała znaczny poziom zmęczenia podczas ćwiczeń, a naukowcy doszli do wniosku, że BCAA powodują większe uwalnianie insuliny niż glukozy, a to prowadzi do przedwczesnego zmęczenia poprzez dwa mechanizmy: 1) usuwanie glukozy z krwi przez insulinę; I 2) zmniejszenie tempa rozpadu i uwalniania zmagazynowanego glikogenu wątrobowego, który jest potrzebny do utrzymania prawidłowego poziomu glukozy we krwi.
Na razie jedyną teoretyczną lekcją, jaką można wyciągnąć z tego doświadczenia, jest to, że połączenie wysokich węglowodanów i BCAA przed ćwiczeniami może powodować przedwczesne zmęczenie podczas ćwiczeń, zwłaszcza gdy wysiłek trwa dłużej niż dwie godziny. Po treningu oczywiście ta sytuacja rozwija się w odwrotnym kierunku. Wtedy potrzebujesz ogromnego zastrzyku insuliny, aby pobudzić syntezę białek mięśniowych. W rzeczywistości, jeśli bierzesz suplement, taki jak jeden z optymalizatorów metabolizmu, bogaty zarówno w węglowodany, jak i BCAA, musisz go przyjąć po treningu, jeśli chcesz utrzymać wysoki poziom energii podczas treningu. Na szczęście są to tylko przypuszczenia i trzeba je przetestować, ale jak dotąd wszyscy elitarni sportowcy, którzy przyjmują aminokwasy rozgałęzione zarówno przed, jak i po treningu, odnotowali pozytywne zmiany zarówno w zachowaniu energii, jak i masy mięśniowej.
Jak i kiedy brać BCAA
Standardowe zalecenia dotyczące tego, kiedy przyjmować BCAA, to okresy bezpośrednio przed i po sesji treningowej. W ciągu pół godziny przed treningiem bardzo przydatne jest przyjęcie kilku kapsułek tych aminokwasów. Ubezpieczą Cię na wypadek, gdybyś nie miał wystarczającej ilości glikogenu w mięśniach i wątrobie, abyś nie musiał płacić ceny za rozkładanie cennych aminokwasów, z których składają się Twoje komórki mięśniowe.
Naturalnie po treningu, gdy poziom aminokwasów i glukozy we krwi osiągnie bardzo niski poziom, trzeba je natychmiast uzupełnić, bo tylko przywracając komórce potencjał energetyczny, można liczyć na to, że zacznie się ona rozwijać procesy plastyczne, czyli regenerację i superregenerację elementów kurczliwych.
Najkorzystniejszym okresem na taką refundację jest pierwsze pół godziny po zajęciach. Zaraz po zajęciach weź jeszcze kilka kapsułek BCAA, aby przyspieszone tempo procesów metabolicznych, które przebiega bezwładnie, nie „pochłonęło” cennych aminokwasów budujących komórki mięśniowe w celu zlikwidowania dziury energetycznej.
Lee Haney, jeden z „długich wątróbek” na tronie Mr. Na przykład Olympia po intensywnym treningu przyjmowała mieszankę waliny, leucyny i izoleucyny w stosunku 2:2:1, co w wartościach bezwzględnych wyrażało się w 5 gramach waliny i leucyny oraz 2,5 grama izoleucyny, a po treningu aerobowego ta dawka została zmniejszona o połowę.
Niektórzy eksperci sugerują, że idealnym momentem na przyjmowanie suplementów BCAA jest moment po posiłku, co pomaga utrzymać wysoki poziom insuliny, oraz bezpośrednio po każdym treningu, co przyspiesza dostarczanie BCAA do głodnych mięśni, gdy są one wyczerpane . Należy je jednak przyjmować jednocześnie z jakąś formą węglowodanów złożonych, ale nie z cukrami prostymi, które są nieskuteczne w odbudowie glikogenu mięśniowego. W każdym razie nigdy nie należy przyjmować BCAA na pusty żołądek – co do tego prawie wszyscy badacze i praktycy są zgodni.
Istnieje jeszcze kilka sztuczek, nie wiedząc, które nawet najpotężniejsze dawki BCAA nie „zagrają” na twoją korzyść. Należy pamiętać, że głównym czynnikiem wchłaniania jakichkolwiek aminokwasów jest podwyższony poziom cukru we krwi i insuliny. Bez wątpienia insulina jest głównym hormonem anabolicznym w organizmie. Pytanie brzmi, jak najlepiej połączyć wysoki poziom insuliny z BCAA?
Przede wszystkim zadbaj o obecność ważnych kofaktorów w Twojej diecie i planie suplementacji. Jednym z najważniejszych z tych kofaktorów jest chrom, a najbardziej pożądaną formą tego pierwiastka śladowego jest pikolinian chromu. Chrom zwiększa skuteczność insuliny, a ponieważ insulina transportuje aminokwasy do mięśni, podczas przyjmowania BCAA z niedoborem chromu nie uzyskasz idealnych rezultatów.
Inne ważne kofaktory to cynk, który jest regulatorem insuliny, witaminy B6 i B12, które są ważne dla metabolizmu białek oraz biotyna. Znaczna część tych kofaktorów będzie pochodzić z dobrej, czystej diety. Mimo to dobrze jest wziąć dobrą formułę multiwitaminową i multimineralną jako zabezpieczenie na wypadek, gdybyś nie miał wystarczającej ilości.
Oczywiście, aby BCAA działały skutecznie, należy postawić na ich kompleksową suplementację, która zawiera wszystkie trzy wymienione aminokwasy. Wszystkie muszą być obecne w tym samym czasie, aby zmaksymalizować ich wchłanianie przez układ mięśniowy.
Ile przyjąć i od jakich firm
Ostatnie pytanie, ale najważniejsze i najtrudniejsze. Nikt nie wie, ile wziąć; żaden z eksperymentów naukowych, z wynikami których się zapoznaliśmy, nie był w stanie nie tylko kategorycznie, ale nawet rekomendacyjnie określić ani proporcji między poszczególnymi BCAA w ich kompleksie, ani dawek dziennych czy jednorazowych. Każdy z mistrzów zajmujących się reklamą tego czy innego suplementu aminokwasowego twierdzi, że dokładnie to, co wziął, jest najlepsze. Wydaje mi się, że jest to całkiem naturalne. W końcu indywidualne cechy trawienia i przyswajania są na tyle specyficzne dla każdej osoby, że jednemu z Was najlepiej pomoże formuła aminokwasowa firmy laboratorium bliźniacze, podczas gdy drugi będzie zachwycony firmą Weidera, a trzeci będzie pienił się na ustach, aby udowodnić, że nie ma nic lepszego niż firmowe aminokwasy Wiele mocy. Najśmieszniejsze jest to, że wszyscy będą mieli rację, bo ta lub inna formuła aminokwasowa idealnie „wpasowuje się” w cechy jego ciała!
Dlatego eksperymentujcie, przyjaciele, przyszłość należy do was i powiedzcie nam, które leki z jakich firm wydawały wam się najskuteczniejsze, w jakich dawkach, o której porze dnia i tak dalej. Im więcej takich materiałów uda nam się zebrać, tym dokładniej będziemy w stanie określić optymalne dawki i schematy dla kulturystów.
Powodzenia w działalności badawczej!
