مسیرهای متداول برای تجزیه اسیدهای آمینه کاتابولیسم اسید آمینه با دآمیناسیون شروع می شود واکنش اکسیداسیون اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه، پروتئین ها و پپتیدهانمونه هایی از ترکیباتی هستند که در زیر توضیح داده شده اند. بسیاری از مولکول‌های فعال بیولوژیکی شامل چندین گروه عاملی متمایز شیمیایی هستند که می‌توانند با یکدیگر و با گروه‌های عاملی یکدیگر تعامل داشته باشند.

آمینو اسید.

آمینو اسید- ترکیبات دو عملکردی آلی، که شامل یک گروه کربوکسیل است - UNSDو گروه آمینه - NH 2 .

اشتراک گذاری α و β - آمینو اسید:

بیشتر در طبیعت یافت می شود α - اسیدها پروتئین ها از 19 اسید آمینه و یک اسید آمینه تشکیل شده اند. C 5 H 9نه 2 ):

ساده ترین آمینو اسید- گلیسین اسیدهای آمینه باقی مانده را می توان به گروه های اصلی زیر تقسیم کرد:

1) همولوگ های گلیسین - آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین.

دریافت اسیدهای آمینه

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

آمینو اسید- اینها ترکیبات آمفوتریک هستند، tk. در ترکیب آنها 2 گروه عملکردی متضاد - یک گروه آمینه و یک گروه هیدروکسیل وجود دارد. بنابراین، آنها با اسیدها و قلیاها واکنش نشان می دهند:

تبدیل اسید به باز را می توان به صورت زیر نشان داد:

بخش اول این فصل قبلاً نیاز و استراتژی اساسی برای هضم اسید آمینه را تشریح کرده است. این با عدم امکان ذخیره اسیدهای آمینه برای آینده و عدم امکان حذف آنها از سلول ها به عنوان یک کل توضیح داده می شود. اسیدهای آمینه اضافی توسط موجودات به عنوان استفاده می شود سوخت متابولیکاسکلت‌های کربنی آن‌ها در بازآرایی‌های نوع خاصی می‌توانند در بیوسنتز اسیدهای چرب، گلوکز، اجسام کتون، ایزوپرنوئیدها و غیره نقش داشته باشند و همچنین در TCA اکسید شوند و انرژی سلول را تأمین کنند. لازم به ذکر است که بسیاری از میکروارگانیسم ها، به ویژه باکتری های هوازی، می توانند از اسیدهای آمینه منفرد به عنوان تنها منبع انرژی و کربن استفاده کنند. در میکروارگانیسم های بی هوازی، در غیاب چرخه اسید تری کربوکسیلیک در سلول ها، مکانیسم دیگری ایجاد شده است: کاتابولیسم اسیدهای آمینه به صورت جفت، زمانی که یکی از آنها به عنوان دهنده الکترون و دومی به عنوان گیرنده عمل می کند. مهم است که ATP در این فرآیند تشکیل شود.

علاوه بر اسکلت های کربنی، تجزیه اسیدهای آمینه باعث تولید نیتروژن آمینی می شود که بر خلاف کربن برای به دست آوردن انرژی از طریق اکسیداسیون مناسب نیست و علاوه بر آن برای سلول ها سمی است. بنابراین، آن دسته از گروه های آمینه که نمی توانند مجدداً در بیوسنتز استفاده شوند، به اوره (یا مواد دیگر) تبدیل شده و از بدن دفع می شوند.

در زیر انواع اصلی واکنش هایی را که اسیدهای آمینه می توانند وارد شوند در نظر خواهیم گرفت: واکنش های گروه a-amino، گروه کربوکسیل و زنجیره جانبی.

جداسازی اسیدهای آمینه توسط گروه آمینه . این فرآیندها عمدتاً توسط واکنش‌های ترانس آمیناسیون و دآمیناسیون در گروه a-amino نشان داده می‌شوند. واکنش های ترانس آمیناسیون قبلاً در بخش بیوسنتز اسیدهای آمینه مورد بحث قرار گرفته است. آنها توسط ترانس آمینازها (آمینوترانسفرازها) کاتالیز می شوند که ویژگی بارز آن استفاده از پیریدوکسال فسفات (مشتق شده از ویتامین B6) به عنوان یک گروه مصنوعی است. گلوتامات ترانس آمیناز و آلانین ترانس آمیناز بیشترین اهمیت را در فرآیندهای تخریب اسید آمینه دارند. این آنزیم ها به عنوان قیف هایی عمل می کنند که گروه های آمینه را از اسیدهای آمینه مختلف جمع آوری کرده و آنها را در ترکیب گلوتامات و آلانین قرار می دهند. در حیوانات، این دو اسید آمینه به عنوان حامل آمینو نیتروژن انباشته شده از بافت ها به کبد عمل می کنند. در کبد، گروه آمینه آلانین توسط آلانین ترانس آمیناز به a-ketoglutarate با تشکیل گلوتامات منتقل می شود:

بنابراین، بیشتر گروه های آمینه اسیدهای آمینه مختلف در ترکیب گلوتامات هستند که به راحتی در معرض دآمیناسیون قرار می گیرند.

واکنش های دآمیناسیون اسید آمینه منجر به آزاد شدن گروه NH 2 به عنوان آمونیاک می شود و به سه روش مختلف انجام می شود. دآمیناسیون اکسیداتیو، هیدرولیتیک و مستقیم وجود دارد (شکل 16.12). رایج ترین نوع آن است دآمیناسیون اکسیداتیوکه در گروه a-amino انجام می شود و عمدتاً توسط گلوتامات دهیدروژناز، آنزیمی معمولی کبد، کاتالیز می شود. ویژگی غیر معمول این آنزیم، توانایی استفاده از NAD و NADP به عنوان کوآنزیم است. فعالیت گلوتامات دهیدروژناز توسط فعال کننده های آلوستریک (ADP، GDP) و مهار کننده ها (ATP، GTP) تنظیم می شود.

دآمیناسیون اکسیداتیو در دو مرحله اتفاق می‌افتد، و یک اسید ایمینو به عنوان یک واسطه تولید می‌کند که به طور خود به خود به اسید کتو و آمونیاک هیدرولیز می‌شود (شکل 16.12). هر دو واکنش برگشت پذیر هستند و ثابت تعادل آنها نزدیک به وحدت است. قبلاً (شکل 16.3) نشان داده شد که چگونه در طی واکنش معکوس، آمونیاک در ترکیب گلوتامات گنجانده شده است. می توان در نظر گرفت که واکنش تشکیل و دآمیناسیون گلوتامات، واکنش مرکزی در فرآیند متابولیسم آمونیاک است.

در بسیاری از موجودات، دآمیناسیون اکسیداتیو توسط دهیدروژنازها با استفاده از کوفاکتورهای فلاوین (FMN، FAD) انجام می شود. این آنزیم ها آمینو اسید اکسیداز نامیده می شوند. آنها با ویژگی گسترده سوبسترا مشخص می شوند: برخی برای اسیدهای آمینه L و برخی دیگر به آنالوگ های D آنها اختصاص دارند. اعتقاد بر این است که این آنزیم ها سهم کمی در تبادل گروه های آمینه دارند.

دآمیناسیون هیدرولیتیکیتعداد کمی از اسیدهای آمینه، از جمله اسیدهای آمینه پروتئین زا - آسپاراژین و گلوتامین تحت تأثیر قرار می گیرند. هنگامی که آنها دآمینه می شوند، به ترتیب آسپارتات و گلوتامات تشکیل می شوند. این فرآیند به طور صحیح تر دآمیداسیون نامیده می شود، زیرا با هزینه گروه آمید انجام می شود (شکل 16.12). در موارد نادر، گروه آمینه اسید آمینه نیز به این ترتیب جدا می شود، سپس آمونیاک و اسید هیدروکسی تشکیل می شود.

در نتیجه دآمیناسیون مستقیم (درون مولکولی).ترکیبات غیر اشباع رخ می دهد. دآمیناسیون مستقیم معمولاً تحت تأثیر هیستیدین و همچنین سرین قرار می گیرد. با این حال، حمله آنزیمی اولیه سرین منجر به حذف یک مولکول آب (آنزیم سرین هیدراتاز) می شود و گروه هیدروکسیل جانبی سرین در این تبدیل نقش دارد. دآمیناسیون خود به خود در این مورد تحت یک ترکیب میانی ناپایدار - آمینواکریلات قرار می گیرد. محصول حاصل از واکنش خالص پیروات است و این نوع دآمیناسیون در اثر بازآرایی در زنجیره جانبی اسید آمینه ایجاد می شود.

واکنش اسیدهای آمینه در گروه کربوکسیل . ترانسفورماسیون در گروه کربوکسیل اسیدهای آمینه می تواند توسط ارگانیسم ها برای تجزیه این مولکول ها و همچنین برای تبدیل آنها به سایر ترکیبات ضروری برای سلول، به ویژه آمینواسیل آدنیلات ها و آمین های بیوژنیک استفاده شود. تشکیل aminoacyladenylates در مرحله آماده سازی سنتز پروتئین قبلا در فصل 3 توضیح داده شده است. آمین های بیوژنیکدر واکنش های کاتالیز شده توسط آمینو اسید دکربوکسیلازها رخ می دهد. این آنزیم ها به طور گسترده در حیوانات، گیاهان و به ویژه در میکروارگانیسم ها توزیع می شوند و مشخص است که در میکروارگانیسم های بیماری زا، دکربوکسیلازها می توانند به عنوان عوامل پرخاشگری، که با کمک آن پاتوژن به بافت های مربوطه نفوذ می کند. L-آمینو اسید دکربوکسیلازها و همچنین ترانس آمینازها به عنوان گروه پروتزی پیریدوکسال فسفات استفاده می شود.

مونوآمین ها (آمین های بیوژنیک) عملکردهای مختلفی را در موجودات انجام می دهند. به عنوان مثال، اتانول آمین که در طی دکربوکسیلاسیون سرین تشکیل می شود، بخشی جدایی ناپذیر از لیپیدهای قطبی است. در طی دکربوکسیلاسیون سیستئین و آسپارتات، به ترتیب سیستامین و ب-آلانین تشکیل می شوند که بخشی از کوآنزیم مهمی برای سلول ها مانند کوآنزیم A هستند. دکربوکسیلاسیون هیستیدین منجر به تشکیل هیستامین می شود، واسطه ای که در تنظیم نقش دارد. میزان فرآیندهای متابولیک، فعالیت غدد درون ریز، فشار در حیوانات. بسیاری از آمین های بیوژنیک دیگر به عنوان مواد سیگنال دهنده عمل می کنند، به ویژه که به طور گسترده در حیوانات و انسان ها توزیع شده اند. انتقال دهنده های عصبی

واکنش های زنجیره جانبی اسیدهای آمینه . به همان اندازه که ساختار رادیکال‌های آمینواسید متنوع است، دگرگونی‌های شیمیایی آن‌ها نیز متفاوت است. از میان این واکنش‌های متنوع، می‌توان آن‌هایی را که به سلول اجازه می‌دهند از یک اسید آمینه دیگر را به دست آورد، جدا کرد. به عنوان مثال، تیروزین از اکسیداسیون حلقه معطر فنیل آلانین تشکیل می شود. هیدرولیز آرژنین منجر به تشکیل اورنیتین می شود (به چرخه اوره مراجعه کنید). تجزیه ترئونین با تشکیل گلیسین و غیره همراه است.

علاوه بر این واکنش ها، تبدیل گروه های جانبی مرتبط با ظهور مواد فعال فیزیولوژیکی از اهمیت بالایی برخوردار است. بنابراین، هورمون آدرنالین از تیروزین، اسید نیکوتینیک (ویتامین PP، که بخشی از کوآنزیم های نیکوتین آمید است) و اسید ایندول استیک (ماده رشد) از تریپتوفان و اسیدهای مرکاپتوریک از سیستئین (در خنثی سازی ترکیبات معطر شرکت می کنند) تشکیل می شود. ). امکان تبدیل سرین به پیرووات در هنگام آبگیری زنجیره جانبی و دآمیناسیون آن قبلاً ذکر شده است.

بنابراین، دگرگونی های شیمیایی مختلف اسیدهای آمینه می تواند منجر به تشکیل مواد فعال بیولوژیکی با طیف وسیعی از عملکرد و علاوه بر آن، حذف گروه های آمینه به شکل آمونیاک با تشکیل اسکلت های کربنی شود. در بخش بعدی، سرنوشت آمونیاک و اتم های کربن اسیدهای آمینه شکافته شده در نظر گرفته می شود.

آمینو اسیدها ترکیبات ناهم عملکردی هستند که لزوماً شامل دو گروه عملکردی هستند: یک گروه آمینه - NH 2 و یک گروه کربوکسیل - COOH مرتبط با یک رادیکال هیدروکربنی. فرمول کلی ساده ترین اسیدهای آمینه را می توان به صورت زیر نوشت:

از آنجایی که اسیدهای آمینه حاوی دو گروه عملکردی متفاوت هستند که بر یکدیگر تأثیر می گذارند، واکنش های مشخصه با واکنش های اسیدهای کربوکسیلیک و آمین ها متفاوت است.

خواص اسیدهای آمینه

گروه آمینه - NH 2 خواص اساسی اسیدهای آمینه را تعیین می کند ، زیرا به دلیل وجود یک جفت الکترون آزاد در اتم نیتروژن ، قادر است کاتیون هیدروژن را مطابق مکانیسم دهنده-گیرنده به خود وصل کند.

گروه -COOH (گروه کربوکسیل) خواص اسیدی این ترکیبات را تعیین می کند. بنابراین اسیدهای آمینه ترکیبات آلی آمفوتری هستند. آنها با قلیاها مانند اسیدها واکنش نشان می دهند:

با اسیدهای قوی - مانند بازها - آمین ها:

علاوه بر این، گروه آمینه موجود در اسید آمینه با گروه کربوکسیل آن برهمکنش می‌کند و یک نمک داخلی تشکیل می‌دهد:

یونیزاسیون مولکول های اسید آمینه به ماهیت اسیدی یا قلیایی محیط بستگی دارد:

از آنجایی که اسیدهای آمینه در محلول های آبی مانند ترکیبات آمفوتریک معمولی رفتار می کنند، در موجودات زنده نقش مواد بافری را ایفا می کنند که غلظت خاصی از یون های هیدروژن را حفظ می کنند.

آمینو اسیدها مواد کریستالی بی رنگی هستند که در دمای بالای 200 درجه سانتیگراد با تجزیه ذوب می شوند. آنها در آب محلول و در اتر نامحلول هستند. بسته به رادیکال R، آنها می توانند شیرین، تلخ یا بی مزه باشند.

اسیدهای آمینه به طبیعی (موجود در موجودات زنده) و مصنوعی تقسیم می شوند. در میان اسیدهای آمینه طبیعی (حدود 150)، اسیدهای آمینه پروتئین زا (حدود 20) متمایز می شوند که بخشی از پروتئین ها هستند. آنها L شکل هستند. تقریباً نیمی از این اسیدهای آمینه هستند ضروری، زیرا در بدن انسان سنتز نمی شوند. اسیدهای ضروری عبارتند از والین، لوسین، ایزولوسین، فنیل آلانین، لیزین، ترئونین، سیستئین، متیونین، هیستیدین، تریپتوفان. این مواد با غذا وارد بدن انسان می شوند. اگر مقدار آنها در غذا ناکافی باشد، رشد و عملکرد طبیعی بدن انسان مختل می شود. در برخی بیماری ها، بدن قادر به سنتز برخی اسیدهای آمینه دیگر نیست. بنابراین، با فنیل کتونوری، تیروزین سنتز نمی شود. مهمترین خاصیت اسیدهای آمینه توانایی وارد شدن به تراکم مولکولی با آزاد شدن آب و تشکیل یک گروه آمید -NH-CO- است، به عنوان مثال:

ترکیبات ماکرومولکولی به دست آمده در نتیجه چنین واکنشی حاوی تعداد زیادی قطعات آمید هستند و بنابراین نامیده می شوند. پلی آمیدها

علاوه بر الیاف نایلون مصنوعی فوق الذکر، از جمله آنها می توان به انانت اشاره کرد که در طی چند متراکم شدن اسید آمینه انانتیک تشکیل می شود. الیاف مصنوعی برای اسیدهای آمینه با گروه های آمینه و کربوکسیل در انتهای مولکول ها مناسب است.

پلی آمیدهای آلفا آمینه اسیدها نامیده می شوند پپتیدها. بر اساس تعداد باقی مانده اسیدهای آمینه دی پپتیدها، تری پپتیدها، پلی پپتیدها. در چنین ترکیباتی، گروه های -NH-CO- گروه های پپتیدی نامیده می شوند.

23.6.1. دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه - جدا شدن گروه کربوکسیل از اسید آمینه با تشکیل CO2. محصولات حاصل از واکنش های دکربوکسیلاسیون اسید آمینه هستند آمین های بیوژنیک در تنظیم متابولیسم و ​​فرآیندهای فیزیولوژیکی در بدن نقش دارد (جدول 23.1 را ببینید).

جدول 23.1

آمین های بیوژنیک و پیش سازهای آنها

واکنش های دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه و مشتقات آنها کاتالیز می شود دکربوکسیلازها آمینو اسید. کوآنزیم - پیریدوکسال فسفات (مشتق ویتامین B6). واکنش ها برگشت ناپذیر است.

23.6.2. نمونه هایی از واکنش های دکربوکسیلاسیونبرخی از اسیدهای آمینه مستقیماً دکربوکسیله می شوند. واکنش دکربوکسیلاسیون هیستیدین :

هیستامیندارای اثر گشادکننده عروقی قوی، به ویژه مویرگ ها در کانون التهاب است. ترشح معده پپسین و اسید هیدروکلریک را تحریک می کند و برای مطالعه عملکرد ترشحی معده استفاده می شود.

واکنش دکربوکسیلاسیون گلوتامات :

گابا- یک انتقال دهنده عصبی بازدارنده در سیستم عصبی مرکزی.

تعدادی از اسیدهای آمینه پس از اکسیداسیون اولیه دچار دکربوکسیلاسیون می شوند. محصول هیدروکسیلاسیون تریپتوفان تبدیل به سروتونین:

سروتونیناین عمدتا در سلول های سیستم عصبی مرکزی تشکیل می شود، دارای اثر انقباض عروقی است. در تنظیم فشار خون، دمای بدن، تنفس، فیلتراسیون کلیه شرکت می کند.

محصول هیدروکسیلاسیون تیروزین وارد دوپامین می شود

دوپامینبه عنوان پیش ساز کاتکول آمین ها عمل می کند. یک واسطه بازدارنده در سیستم عصبی مرکزی است.

تیوگروپ سیستئین اکسید شده به یک گروه سولفو، محصول این واکنش دکربوکسیله می شود تا تورین را تشکیل دهد:

تائورینعمدتاً در کبد تشکیل می شود. در سنتز اسیدهای صفراوی جفتی (تاوروکولیک اسید) شرکت می کند.

21.5.3. کاتابولیسم آمین های بیوژنیکمکانیسم های خاصی در اندام ها و بافت ها وجود دارد که از تجمع آمین های بیوژنیک جلوگیری می کند. راه اصلی غیرفعال سازی آمین های بیوژن - دآمیناسیون اکسیداتیو با تشکیل آمونیاک - توسط مونو و دی آمین اکسیدازها کاتالیز می شود.

مونوآمین اکسیداز (MAO)- آنزیم حاوی FAD - واکنش را انجام می دهد:

این کلینیک از مهارکننده های MAO (نیلامید، پیرازیدول) برای درمان افسردگی استفاده می کند.

بیشتر انرژی بدن از اکسیداسیون کربوهیدرات ها و چربی های خنثی (تا 90 درصد) تامین می شود. بقیه ~ 10٪ به دلیل اکسیداسیون اسیدهای آمینه است. اسیدهای آمینه عمدتاً برای سنتز پروتئین استفاده می شوند. اکسیداسیون رخ می دهد:

1) اگر اسیدهای آمینه تشکیل شده در طول تجدید پروتئین ها برای سنتز پروتئین های جدید استفاده نشود.

2) اگر پروتئین اضافی وارد بدن شود.

3) در هنگام روزه داری یا دیابت، زمانی که کربوهیدرات وجود ندارد یا جذب آنها مختل می شود، از اسیدهای آمینه به عنوان منبع انرژی استفاده می شود.

در تمام این شرایط، اسیدهای آمینه گروه‌های آمینه خود را از دست می‌دهند و به آلفا-کتو اسیدهای مربوطه تبدیل می‌شوند که سپس به CO 2 و H 2 O اکسید می‌شوند. بخشی از این اکسیداسیون از طریق چرخه اسید تری کربوکسیلیک اتفاق می‌افتد. در نتیجه دآمیناسیون و اکسیداسیون، اسید پیروویک، استیل-CoA، استواستیل-CoA، اسید α-کتوگلوتاریک، سوکسینیل-CoA، اسید فوماریک تشکیل می شود. برخی از اسیدهای آمینه می توانند به گلوکز و برخی دیگر به اجسام کتون تبدیل شوند.

راه های خنثی سازی آمونیاک در بافت های حیوانی

آمونیاک سمی است و تجمع آن در بدن می تواند منجر به مرگ شود. راه های زیر برای خنثی کردن آمونیاک وجود دارد:

1. سنتز نمک های آمونیوم.

2. سنتز آمیدهای اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک.

3. سنتز اوره.

سنتز نمک های آمونیوم به میزان محدودی در کلیه ها اتفاق می افتد، این مانند یک وسیله محافظتی اضافی از بدن در صورت اسیدوز است. آمونیاک و کتو اسیدها تا حدی برای سنتز اسیدهای آمینه و برای سنتز سایر مواد نیتروژن دار استفاده می شوند. علاوه بر این، در بافت های کلیه، آمونیاک در فرآیند خنثی سازی اسیدهای آلی و معدنی نقش دارد و نمک های خنثی و اسیدی را با آنها تشکیل می دهد:

R - COOH + NH 3 → R - COONH 4;

H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

به این ترتیب، بدن خود را از از دست دادن مقدار قابل توجهی از کاتیون ها (Na, K, تا حدی Ca, Mg) در ادرار در طول دفع اسیدها محافظت می کند که می تواند منجر به کاهش شدید ذخیره قلیایی خون شود. . مقدار نمک های آمونیوم دفع شده در ادرار به طور قابل توجهی در اسیدوز افزایش می یابد، زیرا آمونیاک برای خنثی کردن اسید استفاده می شود. یکی از راه های اتصال و سم زدایی آمونیاک استفاده از آن برای ایجاد پیوند آمیدی بین گلوتامین و آسپاراژین است. در عین حال، گلوتامین از اسید گلوتامیک تحت تأثیر آنزیم گلوتامین سنتتاز و آسپاراژین از اسید آسپارتیک با مشارکت آسپاراژین سنتتاز سنتز می شود:

به این ترتیب آمونیاک در بسیاری از اندام ها (مغز، شبکیه چشم، کلیه ها، کبد، ماهیچه ها) دفع می شود. آمیدهای اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک نیز زمانی می توانند تشکیل شوند که این اسیدهای آمینه در ساختار پروتئینی قرار گیرند، یعنی نه تنها یک آمینو اسید آزاد می تواند پذیرنده آمونیاک باشد، بلکه پروتئین هایی که در آنها گنجانده شده است نیز می تواند باشد. آسپاراژین و گلوتامین به کبد می رسد و در سنتز اوره استفاده می شود. آمونیاک به کبد و با کمک آلانین (چرخه گلوکز-آلانین) منتقل می شود. این چرخه انتقال گروه‌های آمینه را از ماهیچه‌های اسکلتی به کبد تضمین می‌کند، جایی که به اوره تبدیل می‌شوند و ماهیچه‌های فعال گلوکز دریافت می‌کنند. در کبد، گلوکز از اسکلت کربن آلانین سنتز می شود. در یک عضله فعال، اسید گلوتامیک از اسید α-کتوگلوتاریک تشکیل می شود، که سپس گروه آمین - NH 2 را به اسید پیروویک منتقل می کند، در نتیجه آلانین، یک اسید آمینه خنثی، سنتز می شود. از نظر شماتیک، چرخه نشان داده شده به صورت زیر است:

اسید گلوتامیک + اسید پیروویک ↔

↔ α-کتوگلوتاریک اسید + آلانین

برنج. 10.1. چرخه گلوکز-آلانین

این چرخه دو عملکرد را انجام می دهد: 1) گروه های آمینه را از ماهیچه های اسکلتی به کبد منتقل می کند، جایی که آنها به اوره تبدیل می شوند.

2) گلوکز حاصل از خون کبد را برای عضلات کار فراهم می کند، جایی که از اسکلت کربن آلانین برای تشکیل آن استفاده می شود.

تشکیل اوره- راه اصلی برای خنثی کردن آمونیاک. این فرآیند در آزمایشگاه IP Pavlov مورد مطالعه قرار گرفت. نشان داده شده است که اوره از آمونیاک، CO 2 و آب در کبد سنتز می شود.

اوره به عنوان محصول نهایی اصلی پروتئین، به ترتیب متابولیسم اسید آمینه، از طریق ادرار دفع می شود. اوره 80 تا 85 درصد از کل نیتروژن ادرار را تشکیل می دهد. محل اصلی سنتز اوره در بدن کبد است. اکنون ثابت شده است که سنتز اوره در چند مرحله انجام می شود.

مرحله 1 - تشکیل کاربامویل فسفات در میتوکندری تحت تأثیر آنزیم کربامویل فسفات سنتتاز رخ می دهد:

در مرحله بعدی، سیترولین با مشارکت اورنیتین سنتز می شود:

سیترولین از میتوکندری به سیتوزول سلول های کبدی عبور می کند. پس از آن، دومین گروه آمینه به شکل اسید آسپارتیک وارد چرخه می شود. تراکم مولکول های سیترولین و اسید آسپارتیک با تشکیل اسید آرژنین-سوکسینیک وجود دارد.

سیترولین آسپارتیک آرژنین-سوکسینیک

اسید اسید

آرژنین-سوکسینیک اسید به آرژنین و اسید فوماریک تجزیه می شود.

تحت اثر آرژیناز، آرژنین هیدرولیز می شود، اوره و اورنیتین تشکیل می شود. پس از آن، اورنیتین وارد میتوکندری می شود و می تواند در چرخه جدیدی از سم زدایی آمونیاک قرار گیرد و اوره از ادرار دفع می شود.

بنابراین، در سنتز یک مولکول اوره، دو مولکول NH 3 و CO 2 (HCO 3) خنثی می شوند که در حفظ pH نیز مهم است. برای سنتز یک مولکول اوره، 3 مولکول ATP مصرف می شود، از جمله دو مولکول در سنتز کربومویل فسفات، یکی برای تشکیل اسید آرژنین-سوکسینیک. اسید فوماریک را می توان به اسیدهای مالیک و اگزالواستیک (چرخه کربس) تبدیل کرد و دومی را می توان با ترانس آمیناسیون یا آمیناسیون احیا به اسید آسپارتیک تبدیل کرد. مقداری از اسید آمینه نیتروژن از بدن به شکل کراتینین دفع می شود که از کراتین و کراتین فسفات تشکیل می شود.

از کل نیتروژن ادرار، اوره تا 80-90٪، نمک های آمونیوم - 6٪ را تشکیل می دهد. با تغذیه بیش از حد پروتئین، نسبت نیتروژن اوره افزایش می یابد و با تغذیه ناکافی پروتئین، به 60٪ کاهش می یابد.

در پرندگان و خزندگان، آمونیاک با تشکیل اسید اوریک خنثی می شود. کود مرغی در مرغداری ها منبع کود نیتروژن دار (اسید اوریک) است.