Киселинни аминокиселини. Двадесет аминокиселини са от съществено значение за синтеза на протеини

Аминокиселините се наричат ​​карбоксилни киселини, съдържащи аминогрупа и карбоксилна група. Естествените аминокиселини са 2-аминокарбоксилни киселини или α-аминокиселини, въпреки че има такива аминокиселини като β-аланин, таурин, γ-аминомаслена киселина. Обобщената формула за α-аминокиселина изглежда така:

α-аминокиселините при втория въглероден атом имат четири различни заместителя, т.е. всички α-аминокиселини, с изключение на глицина, имат асиметричен (хирален) въглероден атом и съществуват под формата на два енантиомера - L- и D-амино киселини. Естествените аминокиселини принадлежат към L-серията. D-аминокиселините се намират в бактерии и пептидни антибиотици.

Всички аминокиселини във водни разтвори могат да съществуват като биполярни йони и общият им заряд зависи от pH на средата. Стойността на pH, при която общият заряд е нула, се нарича изоелектрична точка. В изоелектричната точка аминокиселината е цвитерион, т.е. нейната аминова група е протонирана, а карбоксилната група е дисоциирана. В областта на неутралното рН повечето аминокиселини са цвитериони:

Аминокиселините не абсорбират светлината във видимата област на спектъра, ароматните аминокиселини абсорбират светлината в UV областта на спектъра: триптофан и тирозин при 280 nm, фенилаланин при 260 nm.

Аминокиселините се характеризират с някои химични реакции, които са от голямо значение за лабораторната практика: оцветен нинхидринов тест за α-аминогрупата, реакции, характерни за сулфхидрилни, фенолни и други групи аминокиселинни радикали, ацетилиране и образуване на бази на Шиф чрез амино групи, естерификация чрез карбоксилни групи.

Биологичната роля на аминокиселините:

са структурни елементи на пептиди и протеини, така наречените протеиногенни аминокиселини. Съставът на протеините включва 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичния код и са включени в протеините по време на транслацията, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;

могат да бъдат структурни елементи на други природни съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;

са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистохормони;

са основни метаболити, например някои аминокиселини са прекурсори на растителни алкалоиди или служат като донори на азот, или са жизненоважни компоненти на храненето.

Класификацията на протеиногенните аминокиселини се основава на структурата и полярността на страничните вериги:

1. Алифатни аминокиселини:

глицин, гли,G,Gly

аланин, ала, А, Ала

валин, вал,V,Val*

левцин, леи,L,Leu*

изолевцин, Ил,аз, Иле*

Тези аминокиселини не съдържат хетероатоми или циклични групи в страничната верига и се характеризират с изразена ниска полярност.

цистеин, цис,C,Cys

метионин, мет,M,Met*

3. Ароматни аминокиселини:

фенилаланин, сешоар,F,Phe*

тирозин, стрелбище,Y,Тир

триптофан, три,W,Trp*

хистидин, gis,H,Неговото

Ароматните аминокиселини съдържат мезомерни резонансно стабилизирани цикли. В тази група само аминокиселината фенилаланин проявява ниска полярност, тирозинът и триптофанът се характеризират със забележима полярност, а хистидинът дори с висока полярност. Хистидинът може също да бъде класифициран като основна аминокиселина.

4. Неутрални аминокиселини:

серин, сер,S, Сер

треонин, тре,T,Thr*

аспарагин, asn, N, Asn

глутамин, gln, Q,Gln

Неутралните аминокиселини съдържат хидроксилни или карбоксамидни групи. Въпреки че амидните групи са нейонни, молекулите на аспарагина и глутамина са силно полярни.

5. Киселинни аминокиселини:

аспарагинова киселина (аспартат), аспид,D,Asp

глутаминова киселина (глутамат), Дълбок, E, Glu

Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини са напълно йонизирани в целия диапазон от физиологични стойности на pH.

6. Основни аминокиселини:

лизин, л от, K, Lys*

аргинин, арг,R,Arg

Страничните вериги на основните аминокиселини са напълно протонирани в областта на неутралното рН. Силно основна и много полярна аминокиселина е аргининът, съдържащ гуанидинова част.

7. Имино киселина:

пролин, относно,P,Pro

Страничната верига на пролина се състои от петчленен пръстен, включващ α-въглероден атом и α-амино група. Следователно пролинът, строго погледнато, не е аминокиселина, а иминокиселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не протонира при физиологични стойности на pH. Поради цикличната структура, пролинът предизвиква извивки в полипептидната верига, което е много важно за структурата на колагена.

Някои от изброените аминокиселини не могат да се синтезират в човешкия организъм и трябва да се набавят с храната. Тези незаменими аминокиселини са маркирани със звездички.

Както бе споменато по-горе, протеиногенните аминокиселини са предшественици на някои ценни биологично активни молекули.

Два биогенни амина β-аланин и цистеамин са част от коензим А (коензимите са производни на водоразтворими витамини, които образуват активния център на сложни ензими). β-аланинът се образува при декарбоксилирането на аспарагиновата киселина, а цистеаминът при декарбоксилирането на цистеина:

β-аланин
цистеамин

Остатъкът от глутаминова киселина е част от друг коензим - тетрахидрофолиева киселина, производно на витамин Bc.

Други биологично ценни молекули са конюгати на жлъчни киселини с аминокиселината глицин. Тези конюгати са по-силни киселини от основните киселини, образуват се в черния дроб и присъстват в жлъчката като соли.

гликохолева киселина

Протеиногенните аминокиселини са предшественици на някои антибиотици - биологично активни вещества, синтезирани от микроорганизми и инхибиращи размножаването на бактерии, вируси и клетки. Най-известните от тях са пеницилините и цефалоспорините, които съставляват групата на β-лактамните антибиотици и се произвеждат от плесени от рода Пеницил. Те се характеризират с наличието в структурата на реактивен β-лактамен пръстен, с помощта на който инхибират синтеза на клетъчните стени на грам-отрицателни микроорганизми.

обща формула на пеницилините

От аминокиселини чрез декарбоксилиране се получават биогенни амини - невротрансмитери, хормони и хистохормони.

Самите аминокиселини глицин и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

допамин (невротрансмитер) норепинефрин (невротрансмитер)

адреналин (хормон) хистамин (медиатор и хистохормон)

серотонин (невротрансмитер и хистохормон) GABA (невротрансмитер)

тироксин (хормон)

Производно на аминокиселината триптофан е най-известният естествено срещащ се ауксин, индолоцетната киселина. Ауксините са регулатори на растежа на растенията, стимулират диференциацията на растящите тъкани, растежа на камбия, корените, ускоряват растежа на плодовете и падането на старите листа, техните антагонисти са абсцизовата киселина.

индолоцетна киселина

Производни на аминокиселини също са алкалоиди - естествени азотсъдържащи съединения от основната природа, образувани в растенията. Тези съединения са изключително активни физиологични съединения, широко използвани в медицината. Примери за алкалоиди са фенилаланиновото производно папаверин, изохинолиновият алкалоид на хипнотичния мак (антиспазматично средство) и триптофановото производно физостигмин, индолов алкалоид от калабарски боб (антихолинестеразно лекарство):

папаверин физостигмин

Аминокиселините са изключително популярни обекти на биотехнологиите. Има много възможности за химичен синтез на аминокиселини, но резултатът е рацемати на аминокиселини. Тъй като само L-изомерите на аминокиселините са подходящи за хранителната промишленост и медицината, рацемичните смеси трябва да бъдат разделени на енантиомери, което представлява сериозен проблем. Следователно биотехнологичният подход е по-популярен: ензимен синтез с помощта на имобилизирани ензими и микробиологичен синтез с използване на цели микробни клетки. И в двата последни случая се получават чисти L-изомери.

Аминокиселините се използват като хранителни добавки и фуражни компоненти. Глутаминовата киселина подобрява вкуса на месото, валинът и левцинът подобряват вкуса на печивата, глицинът и цистеинът се използват като антиоксиданти при консервиране. D-триптофанът може да се използва като заместител на захарта, тъй като е в пъти по-сладък. Лизинът се добавя към храната за селскостопански животни, тъй като повечето растителни протеини съдържат малко количество от незаменимата аминокиселина лизин.

Аминокиселините се използват широко в медицинската практика. Това са аминокиселини като метионин, хистидин, глутаминова и аспарагинова киселина, глицин, цистеин, валин.

През последното десетилетие аминокиселините се добавят към продуктите за грижа за кожата и косата.

Химически модифицираните аминокиселини също се използват широко в промишлеността като повърхностноактивни вещества при синтеза на полимери, при производството на детергенти, емулгатори и добавки към горива.

ПРОТЕИНИ

Протеините са макромолекулни вещества, състоящи се от аминокиселини, свързани с пептидни връзки.

Именно протеините са продукт на генетична информация, предавана от поколение на поколение и осъществяват всички жизнени процеси в клетката.

Функции на протеина:

каталитична функция. Най-многобройната група протеини са ензимите - протеини с каталитична активност, които ускоряват химичните реакции. Примери за ензими са пепсин, алкохол дехидрогеназа, глутамин синтетаза.

Структурна функция. Структурните протеини са отговорни за поддържането на формата и стабилността на клетките и тъканите, те включват кератини, колаген, фиброин.

транспортна функция. Транспортните протеини пренасят молекули или йони от един орган в друг или през мембрани в клетката, като хемоглобин, серумен албумин, йонни канали.

защитна функция. Протеините на системата за хомеостаза защитават организма от патогени, чужда информация, загуба на кръв - имуноглобулини, фибриноген, тромбин.

регулаторна функция. Протеините изпълняват функциите на сигнални вещества - някои хормони, хистохормони и невротрансмитери, са рецептори за сигнални вещества от всякаква структура, осигуряват по-нататъшно предаване на сигнала в биохимичните сигнални вериги на клетката. Примери за това са растежният хормон соматотропин, хормонът инсулин, Н- и М-холинергичните рецептори.

двигателна функция. С помощта на протеини се осъществяват процесите на свиване и други биологични движения. Примери за това са тубулин, актин, миозин.

резервна функция. Растенията съдържат протеини за съхранение, които са ценни хранителни вещества; при животните мускулните протеини служат като резервни хранителни вещества, които се мобилизират в случай на спешност.

Протеините се характеризират с наличието на няколко нива на структурна организация.

първична структураПротеинът е последователността от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Пептидната връзка е карбоксамидна връзка между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга аминокиселина.

аланилфенилаланилцистеилпролин

Пептидната връзка има няколко характеристики:

а) е резонансно стабилизиран и затова се намира практически в една и съща равнина - той е планарен; въртенето около C-N връзката изисква много енергия и е трудно;

б) връзката -CO-NH- има специален характер, тя е по-малка от обичайната, но повече от двойна, т.е. има кето-енолна тавтомерия:

в) заместители по отношение на пептидната връзка са в транс-позиция;

г) пептидният скелет е заобиколен от странични вериги от различно естество, взаимодействащи с околните молекули на разтворителя, свободните карбоксилни и амино групи се йонизират, образувайки катионни и анионни центрове на протеиновата молекула. В зависимост от тяхното съотношение протеиновата молекула получава общ положителен или отрицателен заряд, а също така се характеризира с една или друга стойност на рН на средата при достигане на изоелектричната точка на протеина. Радикалите образуват сол, етер, дисулфидни мостове вътре в протеиновата молекула и също така определят обхвата на реакциите, присъщи на протеините.

Понастоящем е договорено да се разглеждат полимери, състоящи се от 100 или повече аминокиселинни остатъци, като протеини, полимери, състоящи се от 50-100 аминокиселинни остатъци, като полипептиди и полимери, състоящи се от по-малко от 50 аминокиселинни остатъци, като пептиди с ниско молекулно тегло.

Някои пептиди с ниско молекулно тегло играят независима биологична роля. Примери за някои от тези пептиди:

Глутатионът, γ-glu-cis-gly, е един от най-разпространените вътреклетъчни пептиди, участващ в редокс процесите в клетките и транспорта на аминокиселини през биологични мембрани.

Карнозин - β-ala-gis - пептид, съдържащ се в мускулите на животните, елиминира продуктите на липидната пероксидация, ускорява разграждането на въглехидратите в мускулите и участва в енергийния метаболизъм в мускулите под формата на фосфат.

Вазопресинът е хормон на задната хипофизна жлеза, участващ в регулирането на водния метаболизъм в организма:

Фалоидинът е отровен полипептид на мухоморка, в незначителни концентрации причинява смъртта на тялото поради освобождаването на ензими и калиеви йони от клетките:

Грамицидинът е антибиотик, който действа върху много грам-положителни бактерии, променя пропускливостта на биологичните мембрани за съединения с ниско молекулно тегло и причинява клетъчна смърт:

Мет-енкефалин - тир-гли-гли-фен-мет - пептид, синтезиран в невроните и облекчаващ болката.

Вторична структура на протеине пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционалните групи на пептидния скелет.

Пептидната верига съдържа много CO и NH групи от пептидни връзки, всяка от които е потенциално способна да участва в образуването на водородни връзки. Има два основни типа структури, които позволяват това да се случи: α-спиралата, при която веригата се навива като телефонен кабел, и β-нагънатата структура, при която удължени участъци от една или повече вериги са подредени една до друга. И двете структури са много стабилни.

α-спиралата се характеризира с изключително плътно опаковане на усуканата полипептидна верига, всяко завъртане на дясната спирала има 3,6 аминокиселинни остатъка, чиито радикали винаги са насочени навън и леко назад, т.е. към началото на полипептидната верига.

Основните характеристики на α-спиралата:

α-спиралата се стабилизира чрез водородни връзки между водородния атом при азота на пептидната група и карбонилния кислород на остатъка, на четири позиции от дадения по веригата;

всички пептидни групи участват в образуването на водородна връзка, което осигурява максимална стабилност на α-спиралата;

всички азотни и кислородни атоми на пептидните групи участват в образуването на водородни връзки, което значително намалява хидрофилността на α-спиралните области и повишава тяхната хидрофобност;

α-спиралата се образува спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, съответстваща на минимум свободна енергия;

в полипептидна верига от L-аминокиселини, дясната спирала, която обикновено се среща в протеините, е много по-стабилна от лявата.

Възможността за образуване на α-спирала се дължи на първичната структура на протеина. Някои аминокиселини предотвратяват усукването на пептидния скелет. Например, съседни карбоксилни групи на глутамат и аспартат взаимно се отблъскват, което предотвратява образуването на водородни връзки в α-спиралата. По същата причина навиването на веригата е трудно на места с положително заредени остатъци от лизин и аргинин, разположени близо един до друг. Пролинът обаче играе най-голяма роля в разрушаването на α-спиралата. Първо, в пролина азотният атом е част от твърд пръстен, който предотвратява въртенето около N-C връзката, и второ, пролинът не образува водородна връзка поради липсата на водород при азотния атом.

β-нагъването е слоеста структура, образувана от водородни връзки между линейно подредени пептидни фрагменти. И двете вериги могат да бъдат независими или да принадлежат към една и съща полипептидна молекула. Ако веригите са ориентирани в една и съща посока, тогава такава β-структура се нарича паралелна. В случай на противоположна посока на веригите, т.е. когато N-краят на едната верига съвпада с С-края на другата верига, β-структурата се нарича антипаралелна. Енергично антипаралелното β-нагъване с почти линейни водородни мостове е по-предпочитано.

паралелно β-нагъване антипаралелно β-нагъване

За разлика от α-спиралата, която е наситена с водородни връзки, всеки участък от β-нагъващата се верига е отворен за образуването на допълнителни водородни връзки. Страничните радикали на аминокиселините са ориентирани почти перпендикулярно на равнината на листа, последователно нагоре и надолу.

В тези области, където пептидната верига се огъва доста стръмно, често има β-контур. Това е къс фрагмент, в който 4 аминокиселинни остатъка са огънати на 180 o и стабилизирани от един водороден мост между първия и четвъртия остатък. Големите аминокиселинни радикали пречат на образуването на β-примката, така че тя най-често включва най-малката аминокиселина, глицин.

Суправторична протеинова структурае някакъв специфичен ред на редуване на вторични структури. Под домен се разбира отделна част от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономност. Сега домейните се считат за основни елементи на структурата на протеиновите молекули и съотношението и естеството на оформлението на α-спиралите и β-слоевете предоставя повече за разбиране на еволюцията на протеиновите молекули и филогенетичните взаимоотношения, отколкото сравнение на първичните структури. Основната задача на еволюцията е изграждането на нови протеини. Съществува безкрайно малък шанс случайно да се синтезира такава аминокиселинна последователност, която да отговаря на условията на опаковката и да гарантира изпълнението на функционални задачи. Затова често има протеини с различни функции, но подобни по структура до такава степен, че изглежда, че са имали общ прародител или са еволюирали един от друг. Изглежда, че еволюцията, изправена пред необходимостта от решаване на определен проблем, предпочита първо да не проектира протеини за това, а да адаптира вече добре установени структури за това, адаптирайки ги за нови цели.

Някои примери за често повтарящи се свръхвторични структури:

αα' - протеини, съдържащи само α-спирали (миоглобин, хемоглобин);

ββ' – протеини, съдържащи само β-структури (имуноглобулини, супероксид дисмутаза);

βαβ' е структурата на β-цевта, всеки β-слой е разположен вътре в цевта и е свързан с α-спирала, разположена на повърхността на молекулата (триозофосфоизомераза, лактат дехидрогеназа);

"цинков пръст" - протеинов фрагмент, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъка, цинковият атом е свързан с два цистеинови и два хистидинови остатъка, което води до "пръст" от около 12 аминокиселинни остатъка, може да се свърже с регулаторните области на молекулата на ДНК;

"левцинова ципа" - взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка, те са разположени на 6 аминокиселини една от друга, т.е. те са разположени на повърхността на всеки втори оборот и могат да образуват хидрофобни връзки с левцинови остатъци от друг протеин. С помощта на левцинови ципи, например, молекули на силно основни хистонови протеини могат да се комбинират в комплекси, преодолявайки положителен заряд.

Третична структура на протеин- това е пространственото разположение на белтъчната молекула, стабилизирано от връзки между страничните радикали на аминокиселините.

Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина:

електростатичен водороден хидрофобен дисулфид

взаимодействие комуникация взаимодействие комуникация

В зависимост от нагъването на третичната структура, протеините могат да се класифицират на два основни типа - фибриларни и глобуларни.

Фибриларните протеини са неразтворими във вода дълги нишковидни молекули, чиито полипептидни вериги са удължени по една ос. Това са главно структурни и контрактилни протеини. Няколко примера за най-често срещаните фибриларни протеини са:

α-кератини. Синтезиран от епидермалните клетки. Те представляват почти цялото сухо тегло на косата, вълната, перата, рогата, ноктите, ноктите, иглите, люспите, копитата и черупките на костенурките, както и значителна част от теглото на външния слой на кожата. Това е цяло семейство протеини, те са сходни по аминокиселинен състав, съдържат много цистеинови остатъци и имат еднакво пространствено разположение на полипептидните вериги. В космените клетки кератиновите полипептидни вериги първо се организират във влакна, от които след това се образуват структури като въже или усукан кабел, който в крайна сметка запълва цялото пространство на клетката. В същото време космените клетки се сплескват и накрая умират, а клетъчните стени образуват тръбна обвивка около всеки косъм, наречена кутикула. В α-кератина полипептидните вериги са под формата на α-спирала, усукана една около друга в трижилен кабел с образуване на кръстосани дисулфидни връзки. N-терминалните остатъци са разположени от същата страна (успоредно). Кератините са неразтворими във вода поради преобладаването на аминокиселини с неполярни странични радикали в състава им, които са обърнати към водната фаза. По време на къдрене протичат следните процеси: първо дисулфидните мостове се разрушават чрез редукция с тиоли и след това, когато косата получи необходимата форма, тя се изсушава чрез нагряване, докато поради окисление с кислород на въздуха се образуват нови дисулфидни мостове които запазват формата на прическата.

β-кератини. Те включват копринен и паяжинен фиброин. Те са антипаралелни β-нагънати слоеве с преобладаване на глицин, аланин и серин в състава.

Колаген. Най-често срещаният протеин при висшите животни и основният фибриларен протеин на съединителната тъкан. Колагенът се синтезира във фибробласти и хондроцити – специализирани клетки на съединителната тъкан, откъдето след това се изтласква. Колагеновите влакна се намират в кожата, сухожилията, хрущялите и костите. Те не се разтягат, превъзхождат стоманената тел по сила, колагеновите фибрили се характеризират с напречна ивица. При варене във вода влакнестият, неразтворим и несмилаем колаген се превръща в желатин чрез хидролиза на някои от ковалентните връзки. Колагенът съдържа 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин и 4-хидроксипролин (аминокиселина, открита само в колагена и еластина). Този състав определя относително ниската хранителна стойност на желатина като хранителен протеин. Колагеновите фибрили са изградени от повтарящи се полипептидни субединици, наречени тропоколаген. Тези субединици са подредени по протежение на фибрила под формата на успоредни снопове по начин от глава до опашка. Изместването на главите дава характерната напречна ивица. Кухините в тази структура, ако е необходимо, могат да служат като място за отлагане на кристали от хидроксиапатит Ca 5 (OH) (PO 4) 3, който играе важна роля в минерализацията на костите.

Тропоколагеновите субединици са съставени от три полипептидни вериги, плътно усукани в триверижно въже, различно от α- и β-кератините. При някои колагени и трите вериги имат еднаква аминокиселинна последователност, докато при други само две вериги са идентични, а третата се различава от тях. Тропоколагеновата полипептидна верига образува лява спирала, само с три аминокиселинни остатъка на завъртане, дължащи се на завои на веригата, причинени от пролин и хидроксипролин. Три вериги са свързани помежду си, в допълнение към водородните връзки, чрез връзка от ковалентен тип, образувана между два лизинови остатъка, разположени в съседни вериги:

С напредването на възрастта се образуват все повече и повече напречни връзки в и между субединиците на тропоколагена, което прави колагеновите фибрили по-твърди и по-крехки, а това променя механичните свойства на хрущяла и сухожилията, прави костите по-чупливи и намалява прозрачността на роговицата на окото.

еластин. Съдържа се в жълтата еластична тъкан на лигаментите и еластичния слой на съединителната тъкан в стените на големите артерии. Основната субединица на еластиновите фибрили е тропоеластин. Еластинът е богат на глицин и аланин, съдържа много лизин и малко пролин. Спираловидните участъци на еластина се разтягат при разтягане, но се връщат към първоначалната си дължина, когато натоварването се премахне. Лизиновите остатъци на четирите различни вериги образуват ковалентни връзки помежду си и позволяват на еластина да се разтяга обратимо във всички посоки.

Глобуларните протеини са протеини, чиято полипептидна верига е нагъната в компактна глобула, способна да изпълнява голямо разнообразие от функции.

Третичната структура на глобуларните протеини е най-удобно разгледана на примера на миоглобина. Миоглобинът е сравнително малък протеин, свързващ кислорода, който се намира в мускулните клетки. Съхранява свързания кислород и подпомага преноса му към митохондриите. Молекулата на миоглобина съдържа една полипептидна верига и една хемогрупа (хем) - комплекс от протопорфирин с желязо. Основните свойства на миоглобина:

а) молекулата на миоглобина е толкова компактна, че в нея могат да се поберат само 4 водни молекули;

б) всички полярни аминокиселинни остатъци, с изключение на два, са разположени на външната повърхност на молекулата и всички те са в хидратирано състояние;

в) повечето от хидрофобните аминокиселинни остатъци са разположени вътре в молекулата на миоглобина и по този начин са защитени от контакт с вода;

г) всеки от четирите пролинови остатъка в молекулата на миоглобина е разположен на завоя на полипептидната верига, остатъците от серин, треонин и аспарагин са разположени на други места на завоя, тъй като такива аминокиселини предотвратяват образуването на α-спирала, ако те са един с друг;

д) плоска хемогрупа лежи в кухина (джоб) близо до повърхността на молекулата, атомът на желязото има две координационни връзки, насочени перпендикулярно на равнината на хема, едната от тях е свързана с хистидиновия остатък 93, а другата служи за свързване кислородната молекула.

Започвайки от третичната структура, протеинът става способен да изпълнява своите биологични функции. Функционирането на протеините се основава на факта, че когато третичната структура е положена на повърхността на протеина, се образуват места, които могат да прикрепят към себе си други молекули, наречени лиганди. Високата специфичност на взаимодействието на протеина с лиганда се осигурява от комплементарността на структурата на активния център със структурата на лиганда. Допълването е пространственото и химическо съответствие на взаимодействащите си повърхности. За повечето протеини третичната структура е максималното ниво на нагъване.

Кватернерна протеинова структура- характеристика на протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги, свързани помежду си изключително чрез нековалентни връзки, главно електростатични и водородни. Най-често протеините съдържат две или четири субединици, повече от четири субединици обикновено съдържат регулаторни протеини.

Протеините с кватернерна структура често се наричат ​​олигомерни. Разграничете хомомерните и хетеромерните протеини. Омировите протеини са протеини, в които всички субединици имат еднаква структура, например ензимът каталаза се състои от четири абсолютно идентични субединици. Хетеромерните протеини имат различни субединици, например ензимът РНК полимераза се състои от пет субединици с различна структура, които изпълняват различни функции.

Взаимодействието на една субединица със специфичен лиганд причинява конформационни промени в целия олигомерен протеин и променя афинитета на други субединици към лиганди; това свойство е в основата на способността на олигомерните протеини за алостерична регулация.

Кватернерната структура на протеина може да се разгледа на примера на хемоглобина. Съдържа четири полипептидни вериги и четири хем простетични групи, в които железните атоми са във формата на желязо Fe 2+. Белтъчната част на молекулата - глобин - се състои от две α-вериги и две β-вериги, съдържащи до 70% α-спирали. Всяка от четирите вериги има характерна третична структура и една хемогрупа е свързана с всяка верига. Хемите на различните вериги са сравнително далеч една от друга и имат различни ъгли на наклон. Малко директни контакти се образуват между две α-вериги и две β-вериги, докато множество контакти от типа α 1 β 1 и α 2 β 2, образувани от хидрофобни радикали, се образуват между α- и β- веригите. Остава канал между α 1 β 1 и α 2 β 2.

За разлика от миоглобина, хемоглобинът се характеризира със значително по-нисък афинитет към кислорода, което му позволява при ниско парциално налягане на кислорода, съществуващ в тъканите, да им даде значителна част от свързания кислород. Кислородът се свързва по-лесно от желязото на хемоглобина при по-високи стойности на pH и ниски концентрации на CO 2, характерни за белодробните алвеоли; освобождаването на кислород от хемоглобина се благоприятства от по-ниските стойности на pH и високите концентрации на CO 2, присъщи на тъканите.

В допълнение към кислорода хемоглобинът пренася водородни йони, които се свързват с хистидиновите остатъци във веригите. Хемоглобинът също носи въглероден диоксид, който се свързва с крайната аминогрупа на всяка от четирите полипептидни вериги, което води до образуването на карбаминохемоглобин:

В еритроцитите веществото 2,3-дифосфоглицерат (DFG) присъства в достатъчно високи концентрации, съдържанието му се увеличава с изкачване на голяма надморска височина и по време на хипоксия, улеснявайки освобождаването на кислород от хемоглобина в тъканите. DFG се намира в канала между α 1 β 1 и α 2 β 2, взаимодействащ с положително инфектирани групи от β-вериги. Когато кислородът е свързан с хемоглобина, DPG се измества от кухината. Еритроцитите на някои птици не съдържат DPG, а инозитол хексафосфат, който допълнително намалява афинитета на хемоглобина към кислорода.

2,3-дифосфоглицерат (DPG)

HbA - нормален хемоглобин при възрастни, HbF - фетален хемоглобин, има по-голям афинитет към O 2, HbS - хемоглобин при сърповидноклетъчна анемия. Сърповидноклетъчната анемия е сериозно наследствено заболяване, свързано с генетична аномалия на хемоглобина. В кръвта на болните хора има необичайно голям брой тънки сърповидни червени кръвни клетки, които, първо, лесно се разкъсват и второ, запушват кръвоносните капиляри. На молекулярно ниво хемоглобин S се различава от хемоглобин А по един аминокиселинен остатък в позиция 6 на β-веригите, където е разположен валин вместо остатък от глутаминова киселина. По този начин хемоглобинът S съдържа два отрицателни заряда по-малко, появата на валин води до появата на „лепкав“ хидрофобен контакт на повърхността на молекулата, в резултат на което по време на деоксигенирането молекулите на дезоксихемоглобин S се слепват и образуват неразтворими необичайно дълги нишковидни агрегати, водещи до деформация на еритроцитите.

Няма причина да се мисли, че има независим генетичен контрол върху формирането на нива на структурна организация на протеина над първичната, тъй като първичната структура определя както вторичната, третичната, така и четвъртичната (ако има такава). Природната конформация на протеин е най-термодинамично стабилната структура при дадените условия.

Лекция №3

Тема: "Аминокиселини - структура, класификация, свойства, биологична роля"

Аминокиселини - азотсъдържащи органични съединения, чиито молекули съдържат аминогрупата -NH2 и карбоксилната група -COOH

Най-простият представител е аминоетановата киселина H2N - CH2 - COOH

Класификация на аминокиселините

Има 3 основни класификации на аминокиселините:

Физико-химични – въз основа на различията във физикохимичните свойства на аминокиселините

• 
  Хидрофобни аминокиселини (неполярни). Компонентите на радикалите обикновено съдържат въглеводородни групи, където електронната плътност е равномерно разпределена и няма заряди и полюси. В състава им може да присъстват и електроотрицателни елементи, но всички те са във въглеводородна среда.
• 
  Хидрофилни незаредени (полярни) аминокиселини . Радикалите на такива аминокиселини съдържат полярни групи: -OH, -SH, -CONH2
• 
  отрицателно заредени аминокиселини. Те включват аспарагинова и глутаминова киселини. Имат допълнителна СООН група в радикала – в неутрална среда придобиват отрицателен заряд.
• 
  положително заредени аминокиселини : аргинин, лизин и хистидин. Те имат допълнителна NH2 група (или имидазолов пръстен, като хистидин) в радикала - те придобиват положителен заряд в неутрална среда.

биологична класификация – възможен синтез в човешкото тяло

• 
  Незаменимааминокиселини, те се наричат ​​още "есенциални". Те не могат да се синтезират в човешкото тяло и трябва да се набавят с храната. Техните 8 и още 2 аминокиселини са частично незаменими.

Незаменими:метионин, треонин, лизин, левцин, изолевцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменим: аргинин, хистидин.

• 
  Взаимозаменяеми(може да се синтезира в човешкото тяло). Има 10 от тях: глутаминова киселина, глутамин, пролин, аланин, аспарагинова киселина, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Химична класификация - в съответствие с химическата структура на аминокиселинния радикал (алифатни, ароматни).

Аминокиселините се класифицират според структурните характеристики.

1. В зависимост от относителното разположение на амино и карбоксилните групи аминокиселините се делят на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т.н.

Нуждата от аминокиселини намалява: С вродени нарушения, свързани с усвояването на аминокиселини. В този случай някои протеинови вещества могат да причинят алергични реакции на тялото, включително появата на проблеми в стомашно-чревния тракт, сърбежи гадене.
Смилаемост на аминокиселините

Скоростта и пълнотата на усвояване на аминокиселините зависи от вида на продуктите, които ги съдържат. Аминокиселините, съдържащи се в протеина на яйцата, нискомасленото извара, постното месо и рибата, се усвояват добре от тялото.

Аминокиселините също се усвояват бързо с правилната комбинация от продукти: млякото се комбинира с каша от елдаи бял хляб, всякакви брашнени продукти с месо и извара.
Полезни свойства на аминокиселините, тяхното въздействие върху тялото

Всяка аминокиселина има свой собствен ефект върху тялото. Така че метионинът е особено важен за подобряване на метаболизма на мазнините в организма, използва се като профилактика на атеросклероза, с цироза и мастна дегенерация на черния дроб.

При някои невропсихични заболявания се използват глутамин, аминомаслена киселина. Глутаминовата киселина се използва и в готвенето като овкусител. Цистеинът е показан при очни заболявания.

Трите основни аминокиселини – триптофан, лизин и метионин – са особено необходими на нашия организъм. Триптофанът се използва за ускоряване на растежа и развитието на тялото, а също така поддържа азотния баланс в тялото.

Лизинът осигурява нормалния растеж на тялото, участва в процесите на кръвообразуване.

Основните източници на лизин и метионин са извара, говеждо месо, някои видове риба (треска, щука, херинга). Триптофанът се намира в оптимални количества в страничните продукти, телешко месои игра.инфаркт.

Аминокиселини за здраве, енергия и красота

За успешното изграждане на мускули в бодибилдинга често се използват аминокиселинни комплекси, състоящи се от левцин, изолевцин и валин.

За да поддържат енергия по време на тренировка, спортистите използват метионин, глицин и аргинин или продукти, които ги съдържат, като хранителни добавки.

За всеки човек, който води активен здравословен начин на живот, са необходими специални храни, които съдържат редица незаменими аминокиселини за поддържане на отлична физическа форма, бързо възстановяване на силата, изгаряне на излишните мазнини или изграждане на мускули.

Съвременното протеиново хранене е невъзможно да си представим, без да вземем предвид ролята на отделните аминокиселини. Дори при общ положителен протеинов баланс, тялото на животното може да изпитва липса на протеин. Това се дължи на факта, че усвояването на отделните аминокиселини е взаимосвързано помежду си, липсата или излишъкът на една аминокиселина може да доведе до липса на друга.
Някои аминокиселини не се синтезират в човешкото тяло и животните. Наричат ​​ги незаменими. Има само десет такива аминокиселини. Четири от тях са критични (ограничаващи) – най-често ограничават растежа и развитието на животните.
Метионинът и цистинът са основните ограничаващи аминокиселини в диетите за домашни птици и лизинът в диетите за прасета. Организмът трябва да получи достатъчно количество от основната лимитираща киселина в диетата, така че другите аминокиселини да могат ефективно да се използват за синтеза на протеини.

Този принцип е илюстриран от цевта на Liebig, където нивото на пълнене на цевта представлява нивото на протеинов синтез в тялото на животното. Най-късата дъска в цевта "ограничава" възможността за задържане на течност в нея. Ако тази дъска се удължи, тогава обемът на течността, задържана в цевта, ще се увеличи до нивото на втората ограничителна дъска.
Най-важният фактор, определящ продуктивността на животните, е балансът на съдържащите се в него аминокиселини в съответствие с физиологичните нужди. Многобройни изследвания показват, че при свинете, в зависимост от породата и пола, нуждата от аминокиселини се различава количествено. Но съотношението на незаменимите аминокиселини за синтеза на 1 g протеин е същото. Това съотношение на незаменими аминокиселини към лизин, като основна ограничаваща аминокиселина, се нарича "идеален протеин" или "идеален аминокиселинен профил". (

Лизин

е част от почти всички протеини от животински, растителен и микробен произход, но протеините от зърнени култури са бедни на лизин.

• Лизинът регулира репродуктивната функция, при липса на него се нарушава образуването на сперматозоиди и яйцеклетки.
• Необходим за растежа на младите животни, образуването на тъканни протеини. Лизинът участва в синтеза на нуклеопротеини, хромопротеини (хемоглобин), като по този начин регулира пигментацията на животинските косми. Регулира количеството на продуктите от разпада на протеините в тъканите и органите.
• Насърчава усвояването на калций
• Участва във функционалната активност на нервната и ендокринната система, регулира метаболизма на протеини и въглехидрати, но, реагирайки с въглехидрати, лизинът става недостъпен за абсорбция.
• Лизинът е изходното вещество в образуването на карнитин, който играе важна роля в метаболизма на мазнините.

Метионин и цистинсяросъдържащи аминокиселини. В същото време метионинът може да се трансформира в цистин, така че тези аминокиселини се нормализират заедно и в случай на дефицит в диетата се въвеждат добавки с метионин. И двете аминокиселини участват в образуването на производни на кожата - коса, пера; Заедно с витамин Е, те регулират отстраняването на излишните мазнини от черния дроб и са необходими за растежа и възпроизводството на клетките, червените кръвни клетки. При липса на метионин цистинът е неактивен. Въпреки това не трябва да се допуска значителен излишък на метионин в диетата.

Метионин

насърчава отлагането на мазнини в мускулите, необходим е за образуването на нови органични съединения на холин (витамин B4), креатин, адреналин, ниацин (витамин B5) и др.
Дефицитът на метионин в диетата води до намаляване на нивото на плазмените протеини (албумини), причинява анемия (намаляване на нивото на хемоглобина в кръвта), докато липсата на витамин Е и селен допринася за развитието на мускулна дистрофия. Недостатъчното количество метионин в храната причинява забавяне на растежа на младите животни, загуба на апетит, намалена производителност, увеличени разходи за храна, затлъстяване на черния дроб, нарушена бъбречна функция, анемия и недохранване.
Излишъкът от метионин нарушава използването на азот, причинява дегенеративни промени в черния дроб, бъбреците, панкреаса, увеличава нуждата от аргинин, глицин. При голям излишък на метионин се наблюдава дисбаланс (балансът на аминокиселините е нарушен, който се основава на резки отклонения от оптималното съотношение на незаменимите аминокиселини в диетата), което е придружено от метаболитни нарушения и инхибиране на растежа. процент при млади животни.
Цистинът е съдържаща сяра аминокиселина, взаимозаменяема с метионин, участва в окислително-възстановителните процеси, метаболизма на протеини, въглехидрати и жлъчни киселини, насърчава образуването на вещества, които неутрализират чревните отрови, активира инсулина, заедно с триптофан, цистинът участва в синтеза на черния дроб на жлъчните киселини, необходими за усвояването на продуктите от смилането на мазнините от червата, се използва за синтеза на глутатион. Цистинът има способността да абсорбира ултравиолетовите лъчи. При липса на цистин се отбелязват цироза на черния дроб, забавяне на оперението и растежа на перата при млади животни, крехкост и загуба (скубане) на пера при възрастна птица и намаляване на устойчивостта към инфекциозни заболявания.

триптофан

определя физиологичната активност на ензимите на храносмилателния тракт, окислителните ензими в клетките и редица хормони, участва в обновяването на протеините на кръвната плазма, определя нормалното функциониране на ендокринния и хемопоетичния апарат, репродуктивната система, синтеза на гама-глобулини, хемоглобин , никотинова киселина, очна пурпура и др. в диетата на триптофан, растежът на младите животни се забавя, производството на яйца на кокошките носачки намалява, разходите за храна за продукти се увеличават, ендокринните и половите жлези атрофират, настъпва слепота, развива се анемия (броят на червените кръвни клетки и нивата на хемоглобина в кръвта намаляват), устойчивостта и имунните свойства на организма намаляват, оплождането и люпимостта на яйцата. При прасета, хранени с диета, бедна на триптофан, приемът на храна е намален, появяват се извратен апетит, загрубяване на четината и изтощение, забелязва се омазняване на черния дроб. Дефицитът на тази аминокиселина също води до стерилитет, раздразнителност, конвулсии, образуване на катаракта, отрицателен азотен баланс и загуба на тегло. Триптофанът, като прекурсор (провитамин) на никотиновата киселина, предотвратява развитието на пелагра.

ГЛАВА 2. 2.1. ПРОТЕИНИ

1. Неутрална аминокиселина е:

1) аргинин 4) аспарагинова киселина

2) лизин 5) хистидин

2. Биполярният йон на моноаминомонокарбоксилна аминокиселина е зареден:

1) отрицателен

2) електрически неутрален

3) положителен

Намалена аминокиселина

H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH

принадлежи към групата на аминокиселините:

1) хидрофобен

2) полярен, но незареден

3) положително заредени

4) отрицателно заредени

4. Задайте съвпадение:

аминокиселинни радикали аминокиселини

а) хистидин

а) хистидин

в) фенилаланин

д) триптофан

5. Иминокиселината е:

1) глицин 4) серин

2) цистеин 5) пролин

3) аргинин

6. Аминокиселините, които изграждат протеините са:

1) α-амино производни на карбоксилни киселини

2) β-аминопроизводни на карбоксилни киселини

3) α-аминопроизводни на ненаситени карбоксилни киселини

7. Назовете аминокиселината:

1. Назовете аминокиселината:

9.Задайте съвпадение:

Група аминокиселини

4. цитрулин моноамино монокарбоксилна

5. цистин диаминомонокарбоксилова

6. треонин моноаминодикарбоксилова

7. глутаминова диаминодикарбоксилова киселина

10. Съдържаща сяра аминокиселина е:

8. Треонин 4) триптофан

9. Тирозин 5) метионин

10. Цистеин

11. Протеините не включват аминокиселини:

1) глутамин 3) аргинин

2) γ-аминомаслена 4) β-аланин

киселина 4) треонин

12. Хидрокси групата съдържа аминокиселини:

1) аланин 4) метионин

2) серин 5) треонин

3) цистеин

13. Съвпадение на комплекта:

елементно химично съдържание

протеинов състав в проценти

1) въглерод а) 21-23

2) кислород б) 0-3

3) азот в) 6-7

4) водород 5) 50-55

5) сяра д) 15-17

14. Връзката не участва в образуването на третичната структура на протеина:

1) водород

2) пептид

3) дисулфид

4) хидрофобно взаимодействие

15. Молекулното тегло на протеина варира в рамките на:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 хиляди kDa

16. По време на денатурацията на протеина не се случва следното:

1) нарушения на третичната структура

3) нарушения на вторичната структура

2) хидролиза на пептидни връзки

4) дисоциация на субединици

Количествен спектрофотометричен метод

Дефиницията на протеин се основава на тяхната способност да абсорбират светлина в UV областта при:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

Аминокиселините аргинин и лизин са

20-30% аминокиселинен състав на протеините:

1) албумин 4) хистони

2) проламини 5) протеиноиди

3) глобулини

19. Кератиновите протеини за коса принадлежат към групата:

1) проламини 4) глутелини

2) протамини 5) глобулини

3) протеиноиди

20. 50% от протеините в кръвната плазма са:

1) α-глобулини 4) албумин

2) β-глобулини 5) преалбумин

3) γ-глобулини

21. В ядрата на еукариотните клетки има главно:

1) протамини 3) албумини

2) хистони 4) глобулини

22. Протеиноидите включват:

1) зеин - протеин от царевично семе 4) фиброин - копринен протеин

2) албумин - яйчен протеин 5) колаген - протеиново съединение

3) хордеин - протеин от тъканта на ечемичното семе

Леонид Остапенко

Хормонални връзки

Оказа се, че верижно-разклонените аминокиселини могат не само да предотвратят централната умора и разпадането на мускулите, но също така могат да премахнат неблагоприятните хормонални колебания, причинени от интензивни упражнения.

Например, само левцинът е в състояние да стимулира освобождаването и/или активирането на растежен хормон, соматомедини и инсулин. Това има директен анаболен и антикатаболен ефект върху мускулите.

В експерименти, проведени през 1992 г. (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), изследователите предоставиха на тествани атлети търговски диетичен продукт, съдържащ 5,14 грама левцин, 2,57 грама изолевцин и 2,57 грама валин (съотношение 2:272). :1). В допълнение към BCAA, в този продукт са включени 12 грама млечни протеини, 20 грама фруктоза, 8,8 грама други въглехидрати и 1,08 грама мазнини.

Целта на учените е била да определят дали добавянето на BCAA може да повлияе на хормоналния отговор, открит от техните субекти (мъже маратонци), когато бягат с постоянна скорост. За да запазят резултатите "чисти", атлетите са гладували 12 часа преди теста и са взели своите BCAA смеси 90 минути преди теста.

Резултатите от тестовете показват, че някои субекти са имали значително покачване на BCAA в кръвта си в рамките на часове след консумация на сместа. Изследователите заключават, че BCAA със сигурност могат да имат антикатаболен ефект, тъй като съотношението на тестостерон към кортизол - основният индикатор за анаболен статус - е подобрено. Знаете, че кортизолът е най-мощният катаболен хормон, чието повишено ниво в тялото буквално „поглъща“ вашите трудно спечелени мускули.

В друго проучване (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), изследователите дават на шестнадесет катерачи общо 11,52 грама BCAA - 5,76 грама левцин, 2,88 грама изолевцин и 2,88 грама валин всеки ден. Резултатите от експеримента брилянтно потвърдиха, че хранителните добавки с BCAA са помогнали за предотвратяване на загубата на мускули, докато тези 16 души са направили изтощителния преход през Перуанските Анди.

Честно казано, по добър начин ще завиждате на всички тези маратонки, маратонци и катерачи - всички учени се занимават с тях и само един нещастен културист е принуден, на свой собствен риск и риск, да кара в себе си напълно немислими комбинации от всичко, което би доближил дори за миг заветната цел - да стане силен и голям! Но изглежда, че бяхме разсеяни от емоции, а това не може да се направи по време на сериозен разговор ... Да се ​​върнем към нашата тема.

И така, установено е, че BCAA имат антикатаболни ефекти и следователно могат да се считат за ключов фактор за увеличаване на анаболната стимулация. Има някои научни доказателства за това.

Един от сериозните експерименти, проведени от американския учен Ферандо и колегите му от НАСА в Хюстън, САЩ, беше отразен в Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Имайте предвид, че JPEN, водещото списание, приемано без резерви от ортодоксалните диетолози, съдържа множество статии за хранителна терапия, особено по отношение на аминокиселините.

Това проучване сравнява ефекта от 11 g BCAA с този от 11 g от трите основни аминокиселини (треонин, хистидин и метионин) върху протеиновия синтез и разграждането при 4 здрави мъже. Всяка дневна доза от напитката с тези BCAA включва и 50 g въглехидрати.

Това доведе до три важни наблюдения:

Първо- Хранителната добавка с всякаква смес от аминокиселини значително повишава (три до четири пъти) кръвните нива на съответната аминокиселина.

Второ- Добавянето на BCAA (но не друга аминокиселинна формула) значително повишава вътреклетъчните концентрации на BCAA в мускулите.

трето(но с най-висока стойност) - добавянето на аминокиселини значително инхибира разграждането на протеини в цялото тяло (протеолиза) - с BCAA осигуряващи по-голяма защита от формулите с "основни" аминокиселини.

По мое мнение, за резултатите от този опит можем да се радваме заедно с много други хора, които се интересуват от такава защита на мускулите си.

Лъжица катран

Не може всичко да върви чудесно през цялото време. Това не се случва в живота. Това не се случва в света на биохимията, особено когато става въпрос за експерименти.

Както вече знаем, нервната релаксация се превръща в преждевременна умора по време на тренировка и едно от препоръчителните лекарства за това състояние е приемането на аминокиселини с разклонена верига или BCAA преди тренировка. Както бе споменато по-горе, триптофанът се конкурира с други аминокиселини за навлизане в мозъка и обикновено се превъзхожда от големи неутрални аминокиселини като BCAA. Минали изследвания показват, че добавките с BCAA преди тренировка забавят комбинираните ефекти на въглехидрати, инсулин и триптофан, като по този начин забавят нежеланата умора на централната нервна система.

Въпреки това, скорошно проучване, за щастие досега при плъхове, изглежда противоречи на тази препоръка. Групата плъхове, които са приемали BCAA, показват значително ниво на умора по време на тренировка и учените заключават, че BCAA предизвикват по-голямо освобождаване на инсулин от глюкозата и това води до преждевременна умора чрез два механизма: 1) отстраняване на глюкозата от кръвта чрез инсулин; И 2) намаляване на скоростта на разграждане и освобождаване на складирания чернодробен гликоген, който е необходим за поддържане на правилното ниво на кръвната захар.

Засега единственият теоретичен урок, който може да се научи от този опит е, че комбинацията от високо съдържание на въглехидрати и високо съдържание на BCAA преди тренировка може да причини преждевременна умора по време на тренировка, особено когато усилието продължава повече от два часа. След тренировка, разбира се, тази ситуация се развива в обратна посока. Точно тогава се нуждаете от масивен тласък на инсулин, за да насърчите синтеза на мускулен протеин. Всъщност, ако приемате добавка като един от метаболитните оптимизатори, богати както на въглехидрати, така и на BCAA, ще трябва да я приемате след тренировка, ако искате да поддържате енергийните си нива високи по време на тренировка. За щастие, това са само предположения и те трябва да бъдат тествани, но досега всички елитни спортисти, които приемат аминокиселини с разклонена верига както преди, така и след тренировка, са забелязали положителни промени в запазването на енергията и мускулната маса.

Как и кога да приемаме BCAA

Стандартните препоръки за това кога да приемате BCAA са периодите непосредствено преди и след тренировка. В рамките на половин час преди тренировка е много полезно да вземете няколко капсули от тези аминокиселини. Те ще ви осигурят, в случай че нямате достатъчно гликоген в мускулите и черния дроб, така че да не се налага да плащате цената, като разграждате ценните аминокиселини, които изграждат мускулните ви клетки.

Естествено, след тренировка, когато нивото на аминокиселините и глюкозата в кръвта достигне много ниски нива, те трябва незабавно да бъдат попълнени, защото само чрез възстановяване на енергийния потенциал на клетката, можете да разчитате на факта, че тя ще започне да се разгръща пластични процеси, тоест регенерация и суперрегенерация на контрактилни елементи.

Най-благоприятният период за такова възстановяване е първият половин час след час. Веднага след урока вземете още няколко капсули BCAA, така че повишената скорост на метаболитните процеси, която продължава по инерция, да не „поглъща“ ценни аминокиселини, които изграждат мускулните клетки, за да елиминират енергийната дупка.

Лий Хейни, един от "дълголетниците" на трона на Mr. Olympia например приема смес от валин, левцин и изолевцин в съотношение 2:2:1 след тежка тренировка и в абсолютни стойности това се изразява в 5 грама валин и левцин и 2,5 грама изолевцин и след аеробна тренировка тази доза е намалена наполовина.

Някои експерти предполагат, че идеалното време за приемане на добавки с BCAA е веднага след хранене, което ви помага да поддържате високи нива на инсулин, и веднага след всяка тренировка, което ускорява доставката на BCAA към вашите гладни мускули, когато те са в изчерпано състояние . Те обаче трябва да се приемат с някаква форма на сложни въглехидрати по едно и също време, но не и с прости захари, които са неефективни при възстановяването на мускулния гликоген. Във всеки случай, никога не трябва да приемате BCAA на празен стомах - почти всички изследователи и практици са единодушни по този въпрос.

Има още няколко трика, без да знаете кои дори и най-мощните дози BCAA няма да „изиграят“ във ваша полза. Моля, имайте предвид, че основният фактор за усвояването на всяка аминокиселина е повишената кръвна захар и инсулин. Без съмнение инсулинът е основният анаболен хормон в тялото. Въпросът е какъв е най-добрият начин за комбиниране на високи нива на инсулин с BCAA?

Преди всичко се уверете, че важни кофактори присъстват във вашата диета и план за добавки. Един от най-важните от тези кофактори е хромът, а най-желаната форма на този микроелемент е хромният пиколинат. Хромът повишава ефективността на инсулина и тъй като инсулинът транспортира аминокиселини до вашите мускули, вие ще получите по-малко от идеалните резултати, когато приемате BCAA, докато имате дефицит на хром.

Други важни кофактори включват цинк, който е инсулинов регулатор, витамини B6 и B12, които са важни за протеиновия метаболизъм, и биотин. Значителна част от тези кофактори ще дойдат от добра чиста диета. Въпреки това е добра идея да вземете добра мултивитаминова и мултиминерална формула като предпазна мрежа, в случай че не получавате достатъчно.

Разбира се, за да работят ефективно BCAA, трябва да се съсредоточите върху техните комплексни добавки, които включват и трите от тези аминокиселини. Всички те трябва да присъстват едновременно, за да се увеличи максимално усвояването им от мускулната система.

Колко да приемате и от кои фирми

Последният въпрос, но най-важният и най-трудният. Никой не знае колко да вземе; нито един от научните експерименти, с резултатите от които се запознахме, не може не само категорично, но дори и препоръчително да назове нито съотношението между отделните BCAA в техния комплекс, нито дневните или еднократни дози. Всеки от шампионите, участващи в рекламата на тази или онази аминокиселинна добавка, твърди, че точно това, което е взел, е най-доброто. Струва ми се, че това е съвсем естествено. В края на краищата индивидуалните характеристики на храносмилането и асимилацията са толкова специфични за всеки човек, че един от вас ще бъде най-добре подпомогнат от аминокиселинната формула на компанията twinlab, докато другият ще бъде възхитен от фирмата Уайдър, а третият ще докаже с пяна на устата, че няма нищо по-добро от фирмените аминокиселини Мултимощност. Смешното е, че всички те ще бъдат прави, защото тази или онази конкретна аминокиселинна формула идеално „се вписва“ в характеристиките на тялото му!

Затова експериментирайте, приятели, бъдещето е ваше и ни кажете кои лекарства от кои компании ви се струват най-ефективни, в каква дозировка, по кое време на деня и т.н. Колкото повече успеем да съберем такива материали, толкова по-точно ще можем да определим оптималните дози и схеми за бодибилдъри.

Успех в изследователската дейност!