Aminosyror är karboxylsyror som innehåller en aminogrupp och en karboxylgrupp. Naturliga aminosyror är 2-aminokarboxylsyror eller α-aminosyror, även om det finns aminosyror som β-alanin, taurin, γ-aminosmörsyra. Den generaliserade formeln för en α-aminosyra ser ut så här:
α-aminosyror har fyra olika substituenter vid kol 2, det vill säga alla α-aminosyror, utom glycin, har en asymmetrisk (kiral) kolatom och existerar i form av två enantiomerer - L- och D-aminosyror. Naturliga aminosyror tillhör L-serien. D-aminosyror finns i bakterier och peptidantibiotika.
Alla aminosyror i vattenlösningar kan existera i form av bipolära joner, och deras totala laddning beror på mediets pH. pH-värdet vid vilket den totala laddningen är noll kallas den isoelektriska punkten. Vid den isoelektriska punkten är en aminosyra en zwitterjon, det vill säga dess amingrupp är protonerad och dess karboxylgrupp är dissocierad. I den neutrala pH-regionen är de flesta aminosyror zwitterjoner:
Aminosyror absorberar inte ljus i det synliga området av spektrumet, aromatiska aminosyror absorberar ljus i spektrumets UV-område: tryptofan och tyrosin vid 280 nm, fenylalanin vid 260 nm.
Aminosyror kännetecknas av några kemiska reaktioner som är av stor betydelse för laboratoriepraxis: färgninhydrintest för α-aminogruppen, reaktioner som är karakteristiska för sulfhydryl-, fenol- och andra grupper av aminosyraradikaler, acceleration och bildning av Schiff-baser vid aminogrupper esterifiering vid karboxylgrupper.
Biologisk roll för aminosyror:
är strukturella element i peptider och proteiner, så kallade proteinogena aminosyror. Proteiner innehåller 20 aminosyror, som kodas av den genetiska koden och ingår i proteiner under translation, några av dem kan vara fosforylerade, acylerade eller hydroxylerade;
kan vara strukturella element i andra naturliga föreningar - koenzymer, gallsyror, antibiotika;
är signalmolekyler. Några av aminosyrorna är neurotransmittorer eller prekursorer till neurotransmittorer, hormoner och histohormoner;
är de viktigaste metaboliterna, till exempel är vissa aminosyror prekursorer till växtalkaloider, eller fungerar som kvävedonatorer, eller är viktiga komponenter i näring.
Klassificeringen av proteinogena aminosyror är baserad på strukturen och polariteten hos sidokedjorna:
1. Alifatiska aminosyror:
glycin, gly,G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, axel,V,Val*
leucin, lei,L,Leu*
isoleucin, slam, jag, Ile*
Dessa aminosyror innehåller inga heteroatomer eller cykliska grupper i sidokedjan och kännetecknas av en distinkt låg polaritet.
cystein, cis,Cys
metionin, meth,M,Mött*
3. Aromatiska aminosyror:
fenylalanin, hårtork,F,Phe*
tyrosin, skjutbana,Y,Tyr
tryptofan, tre,W,Trp*
histidin, gis,H, Hans
Aromatiska aminosyror innehåller mesomera resonansstabiliserade ringar. I denna grupp är det endast aminosyran fenylalanin som uppvisar låg polaritet, tyrosin och tryptofan kännetecknas av märkbar polaritet, och histidin har till och med hög polaritet. Histidin kan också klassificeras som en basisk aminosyra.
4. Neutrala aminosyror:
serin, grå,S,Ser
treonin, tre,T,Thr*
asparagin, asn, N,Asn
glutamin, gln, Q,Gln
Neutrala aminosyror innehåller hydroxyl- eller karboxamidgrupper. Även om amidgrupperna är nonjoniska, är asparagin- och glutaminmolekylerna mycket polära.
5. Sura aminosyror:
asparaginsyra (aspartat), asp,D,Asp
glutaminsyra (glutamat), glu, E, Glu
Karboxylgrupperna i sidokedjorna av sura aminosyror är helt joniserade över hela området av fysiologiska pH-värden.
6. Essentiella aminosyror:
lysin, l från, K,Lys*
arginin, arg,R,Arg
Sidokedjorna av huvudaminosyrorna är fullständigt protonerade i den neutrala pH-regionen. En mycket basisk och mycket polär aminosyra är arginin, som innehåller en guanidingrupp.
7. Iminosyra:
prolin, handla om,P,Pro
Prolins sidokedja består av en femledad ring som innehåller en α-kolatom och en α-aminogrupp. Därför är prolin strängt taget inte en aminosyra, utan en iminosyra. Kväveatomen i ringen är en svag bas och protoneras inte vid fysiologiska pH-värden. På grund av sin cykliska struktur orsakar prolin böjningar i polypeptidkedjan, vilket är mycket viktigt för kollagenets struktur.
Vissa av de listade aminosyrorna kan inte syntetiseras i människokroppen och måste tillföras mat. Dessa essentiella aminosyror är markerade med asterisker.
Som nämnts ovan är proteinogena aminosyror prekursorerna till flera värdefulla biologiskt aktiva molekyler.
Två biogena aminer, β-alanin och cysteamin, är en del av koenzym A (koenzymer är derivat av vattenlösliga vitaminer som utgör det aktiva centrumet av komplexa enzymer). β-Alanin bildas genom dekarboxylering av asparaginsyra och cysteamin genom dekarboxylering av cystein:
p-alanin 
cysteamin
Glutaminsyraresten är en del av ett annat koenzym - tetrahydrofolsyra, ett derivat av vitamin B c.
Andra biologiskt värdefulla molekyler är konjugat av gallsyror med aminosyran glycin. Dessa konjugat är starkare syror än basen, bildas i levern och finns i gallan i form av salter.
glykokolsyra
Proteinogena aminosyror är föregångare till vissa antibiotika - biologiskt aktiva ämnen som syntetiseras av mikroorganismer och undertrycker spridningen av bakterier, virus och celler. De mest kända av dem är penicilliner och cefalosporiner, som utgör gruppen β-laktamantibiotika och produceras av mögelsvampar av släktet Penicillium. De kännetecknas av närvaron i sin struktur av en reaktiv β-laktamring, med hjälp av vilken de hämmar syntesen av cellväggar hos gramnegativa mikroorganismer.
allmän formel för penicilliner
Från aminosyror erhålls biogena aminer genom dekarboxylering - signalsubstanser, hormoner och histohormoner.
Aminosyrorna glycin och glutamat är själva signalsubstanser i det centrala nervsystemet.
dopamin (neurotransmittor) noradrenalin (neurotransmittor)
adrenalin (hormon) histamin (sändare och histohormon)
serotonin (neurotransmittor och histohormon) GABA (neurotransmittor)
tyroxin (hormon)
Ett derivat av aminosyran tryptofan är den mest kända naturligt förekommande auxin, indolylättiksyra. Auxiner är växttillväxtregulatorer, de stimulerar differentieringen av växande vävnader, tillväxten av kambium, rötter, accelererar tillväxten av frukter och abscisseringen av gamla löv; deras antagonister är abscisinsyra.
indolylättiksyra
Derivat av aminosyror är också alkaloider - naturliga kvävehaltiga föreningar av basisk natur, bildade i växter. Dessa föreningar är extremt aktiva fysiologiska föreningar som ofta används inom medicin. Exempel på alkaloider inkluderar fenylalaninderivatet papaverin, en isokinolinalkaloid av somniferous vallmo (ett kramplösande medel) och tryptofanderivatet fysostigmin, en indolalkaloid från Calabarbönor (ett antikolinesterasläkemedel):
papaverin fysostigmin
Aminosyror är extremt populära objekt inom bioteknik. Det finns många alternativ för kemisk syntes av aminosyror, men resultatet är racemat av aminosyror. Eftersom endast L-isomerer av aminosyror är lämpliga för livsmedelsindustrin och medicin, måste racemiska blandningar separeras till enantiomerer, vilket utgör ett allvarligt problem. Därför är det biotekniska tillvägagångssättet mer populärt: enzymatisk syntes med immobiliserade enzymer och mikrobiologisk syntes med hjälp av hela mikrobiella celler. I båda de sista fallen erhålls rena L-isomerer.
Aminosyror används som livsmedelstillsatser och foderkomponenter. Glutaminsyra förhöjer smaken av kött, valin och leucin förbättrar smaken på bakverk, glycin och cystein används som antioxidanter i konservering. D-tryptofan kan vara ett sockerersättning, eftersom det är många gånger sötare. Lysin tillsätts till foder till husdjur, eftersom de flesta växtproteiner innehåller små mängder av den essentiella aminosyran lysin.
Aminosyror används i stor utsträckning inom medicinsk praxis. Dessa är aminosyror som metionin, histidin, glutamin- och asparaginsyror, glycin, cystein, valin.
Under det senaste decenniet började aminosyror tillsättas kosmetiska produkter för hud- och hårvård.
Kemiskt modifierade aminosyror används också i stor utsträckning inom industrin som ytaktiva ämnen vid syntes av polymerer, vid framställning av tvättmedel, emulgeringsmedel och bränsletillsatser.
PROTEINER
Proteiner är högmolekylära ämnen som består av aminosyror sammankopplade med peptidbindningar.
Det är proteiner som är produkten av genetisk information som överförs från generation till generation och som utför alla livsprocesser i cellen.
Funktioner av proteiner:
Katalytisk funktion. Den mest talrika gruppen av proteiner består av enzymer - proteiner med katalytisk aktivitet som påskyndar kemiska reaktioner. Exempel på enzymer är pepsin, alkoholdehydrogenas, glutaminsyntetas.
Strukturbildande funktion. Strukturella proteiner är ansvariga för att upprätthålla formen och stabiliteten hos celler och vävnader, dessa inkluderar keratiner, kollagen, fibroin.
Transportfunktion. Transportproteiner transporterar molekyler eller joner från ett organ till ett annat eller över membran i en cell, till exempel hemoglobin, serumalbumin, jonkanaler.
Skyddsfunktion. Proteiner i homeostassystemet skyddar kroppen från patogener, främmande information, blodförlust - immunglobuliner, fibrinogen, trombin.
Regulatorisk funktion. Proteiner utför funktionerna som signalsubstanser - vissa hormoner, histohormoner och neurotransmittorer, är receptorer för signalsubstanser av vilken struktur som helst, och säkerställer ytterligare signalöverföring i cellens biokemiska signalkedjor. Exempel inkluderar tillväxthormonet somatotropin, hormonet insulin, H- och M-kolinerga receptorer.
Motorfunktion. Med hjälp av proteiner utförs sammandragningsprocesserna och annan biologisk rörelse. Exempel inkluderar tubulin, aktin och myosin.
Reservfunktion. Växter innehåller reservproteiner, som är värdefulla näringsämnen, i djurkroppar fungerar muskelproteiner som reservnäringsämnen som mobiliseras när det är absolut nödvändigt.
Proteiner kännetecknas av närvaron av flera nivåer av strukturell organisation.
Primär struktur Ett protein är en sekvens av aminosyrarester i en polypeptidkedja. En peptidbindning är en karboxamidbindning mellan α-karboxylgruppen i en aminosyra och α-aminogruppen i en annan aminosyra.
alanylfenylalanylcysteylprolin
Peptidbindningen har flera funktioner:
a) den är resonansstabiliserad och är därför placerad praktiskt taget i samma plan - plan; rotation runt C-N-bindningen kräver mycket energi och är svårt;
b) -CO-NH-bindningen har en speciell karaktär, den är mindre än en vanlig, men större än en dubbel, det vill säga det finns keto-enol-tautomerism:
c) substituenter i förhållande till peptidbindningen finns i Trans-placera;
d) peptidryggraden är omgiven av sidokedjor av olika natur, som interagerar med de omgivande lösningsmedelsmolekylerna, fria karboxyl- och aminogrupper joniseras och bildar katjoniska och anjoniska centra av proteinmolekylen. Beroende på deras förhållande får proteinmolekylen en total positiv eller negativ laddning, och kännetecknas också av ett eller annat pH-värde i miljön när den når proteinets isoelektriska punkt. Radikaler bildar salt-, eter- och disulfidbryggor inuti proteinmolekylen och bestämmer också omfattningen av reaktioner som är karakteristiska för proteiner.
För närvarande är det överens om att polymerer som består av 100 eller fler aminosyrarester anses vara proteiner, polypeptider är polymerer som består av 50-100 aminosyrarester, och lågmolekylära peptider är polymerer som består av mindre än 50 aminosyrarester.
Vissa lågmolekylära peptider spelar en oberoende biologisk roll. Exempel på några av dessa peptider:
Glutation - γ-gluc-cis-gly - är en av de mest utbredda intracellulära peptiderna, deltar i redoxprocesser i celler och överföring av aminosyror över biologiska membran.
Karnosin - β-ala-gis - en peptid som finns i djurmuskler, eliminerarr, påskyndar nedbrytningen av kolhydrater i muskler och är involverad i energiomsättningen i muskler i form av fosfat.
Vasopressin är ett hormon i hypofysens bakre lob, involverat i regleringen av vattenmetabolismen i kroppen:
Phalloidin är en giftig polypeptid av flugsvampen, i försumbara koncentrationer orsakar det kroppens död på grund av frisättningen av enzymer och kaliumjoner från cellerna:
Gramicidin är ett antibiotikum som verkar på många gram-positiva bakterier, ändrar genomsläppligheten av biologiska membran till föreningar med låg molekylvikt och orsakar celldöd:
Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - en peptid som syntetiseras i neuroner och som minskar smärta.
Protein sekundär strukturär en rumslig struktur bildad som ett resultat av interaktioner mellan funktionella grupper i peptidryggraden.
Peptidkedjan innehåller många CO- och NH-grupper av peptidbindningar, som var och en potentiellt kan delta i bildandet av vätebindningar. Det finns två huvudtyper av strukturer som tillåter detta att hända: en α-helix, där kedjan är lindad som en telefonsladd, och en vikt β-struktur, där långsträckta sektioner av en eller flera kedjor läggs sida vid sida sida. Båda dessa strukturer är mycket stabila.
α-helixen kännetecknas av extremt tät packning av den tvinnade polypeptidkedjan; för varje varv av den högerhänta helixen finns det 3,6 aminosyrarester, vars radikaler alltid är riktade utåt och något bakåt, dvs. början av polypeptidkedjan.
Huvudegenskaper hos α-helixen:
α-helixen stabiliseras av vätebindningar mellan väteatomen vid peptidgruppens kväve och karbonylsyren i resten belägen fyra positioner längs kedjan;
Alla peptidgrupper deltar i bildandet av en vätebindning, detta säkerställer maximal stabilitet hos α-helixen;
alla kväve- och syreatomer i peptidgrupper är involverade i bildningen av vätebindningar, vilket avsevärt minskar hydrofilicitet hos a-spiralformade regioner och ökar deras hydrofobicitet;
α-helixen bildas spontant och är den mest stabila konformationen av polypeptidkedjan, motsvarande den minsta fria energin;
I en polypeptidkedja av L-aminosyror är den högerhänta helixen, som vanligtvis finns i proteiner, mycket mer stabil än den vänsterhänta.
Möjligheten för α-helixbildning bestäms av proteinets primära struktur. Vissa aminosyror hindrar peptidens ryggrad från att vrida sig. Till exempel stöter de intilliggande karboxylgrupperna av glutamat och aspartat bort varandra, vilket förhindrar bildandet av vätebindningar i α-helixen. Av samma anledning är kedjehelicalisering svår på platser där positivt laddade lysin- och argininrester ligger nära varandra. Prolin spelar dock den största rollen vid α-helixavbrott. För det första är kväveatomen i prolin en del av en stel ring, vilket förhindrar rotation runt N-C-bindningen, och för det andra bildar inte prolin en vätebindning på grund av frånvaron av väte vid kväveatomen.
β-ark är en skiktad struktur bildad av vätebindningar mellan linjärt arrangerade peptidfragment. Båda kedjorna kan vara oberoende eller tillhöra samma polypeptidmolekyl. Om kedjorna är orienterade i samma riktning kallas en sådan β-struktur parallell. I fallet med motsatta kedjeriktningar, det vill säga när N-terminalen av en kedja sammanfaller med C-terminalen av en annan kedja, kallas β-strukturen antiparallell. Ett antiparallellt β-ark med nästan linjära vätebryggor är energimässigt mer att föredra.
parallell β-plåt antiparallell β-plåt
Till skillnad från α-helixen, som är mättad med vätebindningar, är varje sektion av β-arkkedjan öppen för bildning av ytterligare vätebindningar. Aminosyrornas sidoradikaler är orienterade nästan vinkelrätt mot arkets plan, växelvis upp och ner.
I de områden där peptidkedjan böjs ganska kraftigt finns det ofta en β-loop. Detta är ett kort fragment i vilket 4 aminosyrarester böjs 180° och stabiliseras av en vätebrygga mellan den första och fjärde resten. Stora aminosyraradikaler stör bildningen av β-loopen, så den innehåller oftast den minsta aminosyran, glycin.
Protein suprasekundär struktur– detta är någon specifik ordning för alternering av sekundära strukturer. En domän förstås som en separat del av en proteinmolekyl som har en viss grad av strukturell och funktionell autonomi. Domäner anses nu vara grundläggande beståndsdelar i strukturen av proteinmolekyler, och förhållandet och karaktären av arrangemanget av α-helixar och β-ark ger mer för att förstå utvecklingen av proteinmolekyler och fylogenetiska förhållanden än en jämförelse av primära strukturer. Evolutionens huvuduppgift är att designa fler och fler nya proteiner. Det finns en oändlig liten chans att av misstag syntetisera en aminosyrasekvens som skulle tillfredsställa förpackningsvillkoren och säkerställa fullgörandet av funktionella uppgifter. Därför är det vanligt att hitta proteiner med olika funktioner men så lika i strukturen att de verkar ha haft en gemensam förfader eller att de har utvecklats från varandra. Det verkar som att evolutionen, när den står inför behovet av att lösa ett visst problem, föredrar att inte designa proteiner för detta ändamål från början, utan att anpassa redan väletablerade strukturer för detta ändamål, anpassa dem för nya ändamål.
Några exempel på ofta upprepade suprasekundära strukturer:
αα’ – proteiner som endast innehåller α-helixar (myoglobin, hemoglobin);
ββ’ – proteiner som endast innehåller β-strukturer (immunoglobuliner, superoxiddismutas);
βαβ’ – β-fatstruktur, varje β-lager är beläget inuti cylindern och är anslutet till en α-helix placerad på ytan av molekylen (triosfosfoisomeras, laktatdehydrogenas);
"zinkfinger" - ett proteinfragment bestående av 20 aminosyrarester, zinkatomen är kopplad till två cysteinrester och två histidinrester, vilket resulterar i bildandet av ett "finger" med cirka 12 aminosyrarester, som kan binda till DNA-molekylens regulatoriska regioner;
"leucin blixtlås" - interagerande proteiner har en α-spiralformad region som innehåller minst 4 leucinrester, de är belägna med 6 aminosyror från varandra, det vill säga de finns på ytan av vartannat varv och kan bilda hydrofoba bindningar med leucinrester från en annan protein. Med hjälp av leucinblixtlås kan till exempel molekyler av starkt basiska histonproteiner komplexbindas och övervinna en positiv laddning.
Protein tertiär struktur- detta är det rumsliga arrangemanget av proteinmolekylen, stabiliserat av bindningarna mellan aminosyrornas sidoradikaler.
Typer av bindningar som stabiliserar den tertiära strukturen hos ett protein:
elektrostatisk väte hydrofob disulfid
interaktionskommunikation interaktionskommunikation
Beroende på veckningen av den tertiära strukturen kan proteiner klassificeras i två huvudtyper - fibrillär och globulär.
Fibrillära proteiner är långa, trådliknande molekyler olösliga i vatten, vars polypeptidkedjor är förlängda längs en axel. Dessa är huvudsakligen strukturella och kontraktila proteiner. Några exempel på de vanligaste fibrillära proteinerna:
a-Keratiner. Syntetiseras av epidermala celler. De står för nästan all torrvikt av hår, päls, fjädrar, horn, naglar, klor, fjädrar, fjäll, hovar och sköldpaddsskal, såväl som en betydande del av vikten av det yttre hudlagret. Detta är en hel familj av proteiner; de liknar aminosyrasammansättningen, innehåller många cysteinrester och har samma rumsliga arrangemang av polypeptidkedjor. I hårceller organiseras polypeptidkedjorna av keratin först i fibrer, från vilka strukturer sedan formas som ett rep eller tvinnad kabel, som så småningom fyller hela cellens utrymme. Hårcellerna blir tillplattade och dör slutligen, och cellväggarna bildar ett rörformigt hölje som kallas nagelbandet runt varje hårstrå. I α-keratin har polypeptidkedjorna formen av en α-helix, tvinnade runt varandra till en trekärnig kabel med bildning av korsdisulfidbindningar. De N-terminala resterna är placerade på ena sidan (parallell). Keratiner är olösliga i vatten på grund av dominansen av aminosyror i deras sammansättning med opolära sidoradikaler som är vända mot vattenfasen. Under perm inträffar följande processer: först förstörs disulfidbryggor genom reduktion med tioler, och sedan, när håret får den önskade formen, torkas det genom uppvärmning, medan det på grund av oxidation med atmosfäriskt syre bildas nya disulfidbryggor , som behåller formen på frisyren.
β-Keratiner. Dessa inkluderar silke och spindelnät fibroin. De är antiparallella β-veckade skikt med en övervägande del av glycin, alanin och serin i kompositionen.
Kollagen. Det vanligaste proteinet hos högre djur och det huvudsakliga fibrillära proteinet i bindväv. Kollagen syntetiseras i fibroblaster och kondrocyter - specialiserade bindvävsceller, från vilka det sedan drivs ut. Kollagenfibrer finns i hud, senor, brosk och ben. De sträcker sig inte, är starkare än ståltråd och kollagenfibriller kännetecknas av tvärgående ränder. När det kokas i vatten omvandlas fibröst, olösligt och svårsmält kollagen till gelatin genom hydrolys av några av de kovalenta bindningarna. Kollagen innehåller 35 % glycin, 11 % alanin, 21 % prolin och 4-hydroxiprolin (en aminosyra unik för kollagen och elastin). Denna sammansättning bestämmer det relativt låga näringsvärdet av gelatin som ett livsmedelsprotein. Kollagenfibriller är sammansatta av repeterande polypeptidsubenheter som kallas tropokollagen. Dessa underenheter är arrangerade längs fibrillerna i form av parallella buntar på ett huvud-till-svans-sätt. Förskjutningen av huvuden ger de karakteristiska tvärstrimningarna. Hålrummen i denna struktur, om nödvändigt, kan tjäna som en plats för avsättning av kristaller av hydroxiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, som spelar en viktig roll i benmineralisering.
Tropokollagensubenheter består av tre polypeptidkedjor tätt lindade till ett tresträngat rep, distinkt från α- och β-keratiner. I vissa kollagener har alla tre kedjorna samma aminosyrasekvens, medan i andra bara två kedjor är identiska, och den tredje är olika. Polypeptidkedjan av tropokollagen bildar en vänsterhänt helix, med endast tre aminosyrarester per varv på grund av kedjeböjningarna som orsakas av prolin och hydroxiprolin. De tre kedjorna är förbundna med varandra, förutom vätebindningar, genom en bindning av kovalent typ som bildas mellan två lysinrester belägna i intilliggande kedjor:
När vi blir äldre bildas fler tvärbindningar i och mellan tropokollagensubenheterna, vilket gör kollagenfibrillerna styvare och sprödare, och detta förändrar de mekaniska egenskaperna hos brosk och senor, gör ben skörare och minskar genomskinligheten i hornhinnan. .
Elastin. Ingår i den gula elastiska vävnaden av ligament och det elastiska lagret av bindväv i väggarna i stora artärer. Huvudsubenheten av elastinfibriller är tropoelastin. Elastin är rikt på glycin och alanin, innehåller mycket lysin och lite prolin. Spiralsektionerna av elastin sträcker sig när spänningen appliceras, men återgår till sin ursprungliga längd när belastningen tas bort. Lysinresterna i fyra olika kedjor bildar kovalenta bindningar med varandra och tillåter elastin att sträcka sig reversibelt i alla riktningar.
Globulära proteiner är proteiner vars polypeptidkedja är veckad till en kompakt kula och kan utföra en mängd olika funktioner.
Det är mest bekvämt att överväga den tertiära strukturen av globulära proteiner med hjälp av exemplet myoglobin. Myoglobin är ett relativt litet syrebindande protein som finns i muskelceller. Det lagrar bundet syre och främjar dess överföring till mitokondrier. Myoglobinmolekylen innehåller en polypeptidkedja och en hemogrupp (hem) - ett komplex av protoporfyrin med järn. Huvudegenskaper hos myoglobin:
a) myoglobinmolekylen är så kompakt att endast 4 vattenmolekyler får plats inuti den;
b) alla polära aminosyrarester, med undantag av två, är belägna på den yttre ytan av molekylen, och alla är i ett hydratiserat tillstånd;
c) de flesta av de hydrofoba aminosyraresterna är belägna inuti myoglobinmolekylen och är således skyddade från kontakt med vatten;
d) var och en av de fyra prolinresterna i myoglobinmolekylen är belägen vid böjstället för polypeptidkedjan; serin-, treonin- och asparaginrester är lokaliserade på andra böjställen, eftersom sådana aminosyror förhindrar bildandet av en α-helix om de är placerade bredvid varandra;
e) en platt hemgrupp ligger i en hålighet (ficka) nära molekylens yta, järnatomen har två koordinationsbindningar riktade vinkelrätt mot hemplanet, en av dem är ansluten till histidinrest 93, och den andra tjänar till att binda en syremolekyl.
Utgående från den tertiära strukturen blir proteinet kapabelt att utföra sina inneboende biologiska funktioner. Grunden för proteiners funktion är att när en tertiär struktur läggs på ytan av proteinet bildas områden som kan fästa andra molekyler, så kallade ligander. Den höga specificiteten för interaktionen mellan proteinet och liganden säkerställs av komplementariteten hos strukturen hos det aktiva centret till ligandens struktur. Komplementaritet är den rumsliga och kemiska överensstämmelsen mellan interagerande ytor. För de flesta proteiner är den tertiära strukturen den maximala veckningsnivån.
Kvartär proteinstruktur– karakteristisk för proteiner som består av två eller flera polypeptidkedjor kopplade till varandra uteslutande genom icke-kovalenta bindningar, huvudsakligen elektrostatiska och väte. Oftast innehåller proteiner två eller fyra subenheter, mer än fyra subenheter innehåller vanligtvis regulatoriska proteiner.
Proteiner som har en kvartär struktur kallas ofta oligomera. Det finns homomera och heteromera proteiner. Homomera proteiner inkluderar proteiner där alla subenheter har samma struktur, till exempel består enzymet katalas av fyra absolut identiska subenheter. Heteromera proteiner har olika subenheter, till exempel består enzymet RNA-polymeras av fem strukturellt olika subenheter som utför olika funktioner.
Interaktionen av en subenhet med en specifik ligand orsakar konformationsförändringar i hela det oligomera proteinet och ändrar affiniteten för andra subenheter för ligander; denna egenskap ligger till grund för förmågan hos oligomera proteiner att genomgå allosterisk reglering.
Den kvartära strukturen av ett protein kan övervägas med exemplet hemoglobin. Innehåller fyra polypeptidkedjor och fyra hemprotesgrupper, där järnatomerna är i järnformen Fe 2+. Proteindelen av molekylen, globin, består av två α-kedjor och två β-kedjor, innehållande upp till 70 % α-helixar. Var och en av de fyra kedjorna har en karakteristisk tertiär struktur, och en hemogrupp är associerad med varje kedja. Hemen av olika kedjor är placerade relativt långt från varandra och har olika lutningsvinklar. Få direkta kontakter bildas mellan två α-kedjor och två β-kedjor, medan talrika kontakter av typen α 1 β 1 och α 2 β 2 bildade av hydrofoba radikaler uppstår mellan α och β-kedjorna. Mellan α1β1 och α2β2 finns en kanal kvar.
Till skillnad från myoglobin kännetecknas hemoglobin av en betydligt lägre affinitet för syre, vilket gör att det, vid det låga partialtrycket av syre som finns i vävnaderna, kan ge dem en betydande del av det bundna syret. Syre binds lättare av hemoglobinjärn vid högre pH-värden och låga CO 2 -koncentrationer som är karakteristiska för lungornas alveoler; frisättningen av syre från hemoglobin gynnas av lägre pH-värden och höga koncentrationer av CO 2 som är karakteristiska för vävnader.
Förutom syre bär hemoglobin vätejoner, som binder till histidinrester i kedjorna. Hemoglobin bär också koldioxid, som fäster vid den terminala aminogruppen i var och en av de fyra polypeptidkedjorna, vilket resulterar i bildandet av karbaminohemoglobin:
Ämnet 2,3-difosfoglycerat (DPG) finns i erytrocyter i ganska höga koncentrationer, dess innehåll ökar när man stiger till höga höjder och under hypoxi, vilket underlättar frisättningen av syre från hemoglobin i vävnaderna. DPG är beläget i kanalen mellan α 1 β 1 och α 2 β 2, och interagerar med positivt kontaminerade grupper av β-kedjor. När hemoglobin binder syre tvingas DPG ut ur kaviteten. De röda blodkropparna hos vissa fåglar innehåller inte DPG, utan inositolhexafosfat, vilket ytterligare minskar hemoglobinets affinitet för syre.
2,3-difosfoglycerat (DPG)
HbA är normalt vuxenhemoglobin, HbF är fetalt hemoglobin, har större affinitet för O 2, HbS är hemoglobin vid sicklecellanemi. Sicklecellanemi är en allvarlig ärftlig sjukdom som orsakas av en genetisk abnormitet av hemoglobin. I blodet hos sjuka människor finns ett ovanligt stort antal tunna skäreformade röda blodkroppar, som för det första lätt spricker, och för det andra täpper till blodkapillärerna. På molekylär nivå skiljer sig hemoglobin S från hemoglobin A med en aminosyrarest i position 6 i β-kedjorna, där valin finns istället för en glutaminsyrarest. Således innehåller hemoglobin S två mindre negativa laddningar; utseendet av valin leder till uppkomsten av en "klibbig" hydrofob kontakt på ytan av molekylen; som ett resultat, under deoxygenering, klibbar deoxihemoglobin S-molekyler ihop och bildar olösliga, onormalt långa trådliknande aggregat, vilket leder till deformation av röda blodkroppar.
Det finns ingen anledning att tro att det finns oberoende genetisk kontroll över bildandet av nivåer av proteinstrukturell organisation över den primära, eftersom den primära strukturen bestämmer den sekundära, tertiära och kvartära (om någon). Den naturliga konformationen av ett protein är den termodynamiskt mest stabila strukturen under givna förhållanden.
Föreläsning nr 3Ämne: "Aminosyror - struktur, klassificering, egenskaper, biologisk roll"
Aminosyror är kvävehaltiga organiska föreningar vars molekyler innehåller en aminogrupp –NH2 och en karboxylgrupp –COOH
Den enklaste representanten är aminoetansyra H2N - CH2 - COOH
Klassificering av aminosyror
Det finns tre huvudklassificeringar av aminosyror:
Fysikalisk-kemiska – baserat på skillnader i aminosyrornas fysikalisk-kemiska egenskaper
Hydrofoba aminosyror (icke-polära). Komponenterna i radikaler innehåller vanligtvis kolvätegrupper, där elektrondensiteten är jämnt fördelad och det inte finns några laddningar eller poler. De kan också innehålla elektronegativa element, men de är alla i en kolvätemiljö.
Hydrofila oladdade (polära) aminosyror . Radikalerna i sådana aminosyror innehåller polära grupper: -OH, -SH, -CONH2
Negativt laddade aminosyror. Dessa inkluderar asparaginsyra och glutaminsyror. De har ytterligare en COOH-grupp i radikalen - i en neutral miljö får de en negativ laddning.
Positivt laddade aminosyror : arginin, lysin och histidin. De har en ytterligare NH 2 -grupp (eller en imidazolring, som histidin) i radikalen - i en neutral miljö får de en positiv laddning.
Oersättlig aminosyror, de kallas också "essentiella". De kan inte syntetiseras i människokroppen och måste förses med mat. Det finns 8 av dem och ytterligare 2 aminosyror som klassificeras som delvis essentiella.
Delvis oersättlig: arginin, histidin.
Utbytbar(kan syntetiseras i människokroppen). Det finns 10 av dem: glutaminsyra, glutamin, prolin, alanin, asparaginsyra, asparagin, tyrosin, cystein, serin och glycin.
Aminosyror klassificeras enligt deras strukturella egenskaper.
1. Beroende på den relativa positionen för amino- och karboxylgrupperna delas aminosyrorna in i α-, β-, γ-, δ-, ε- etc.
Behovet av aminosyror minskar:
För medfödda störningar i samband med absorption av aminosyror. I det här fallet kan vissa proteinämnen orsaka allergiska reaktioner i kroppen, inklusive problem i mag-tarmkanalen, klåda och illamående.
Aminosyra smältbarhet
Hastigheten och fullständigheten av absorptionen av aminosyror beror på vilken typ av produkter som innehåller dem. Aminosyrorna som finns i äggvita, keso med låg fetthalt, magert kött och fisk absorberas väl av kroppen.
Aminosyror absorberas också snabbt med rätt kombination av produkter: mjölk kombineras med bovetegröt och vitt bröd, alla sorters mjölprodukter med kött och keso.
Fördelaktiga egenskaper hos aminosyror, deras effekt på kroppen
Varje aminosyra har sin egen effekt på kroppen. Så metionin är särskilt viktigt för att förbättra fettmetabolismen i kroppen; det används som ett förebyggande av åderförkalkning, skrumplever och degeneration av fettlever.
För vissa neuropsykiatriska sjukdomar används glutamin och aminosmörsyror. Glutaminsyra används också i matlagning som en smaktillsats. Cystein är indicerat för ögonsjukdomar.
De tre huvudsakliga aminosyrorna - tryptofan, lysin och metionin, är särskilt nödvändiga för vår kropp. Tryptofan används för att påskynda tillväxten och utvecklingen av kroppen, och det upprätthåller även kvävebalansen i kroppen.
Lysin säkerställer normal tillväxt av kroppen och deltar i processerna för blodbildning.
De huvudsakliga källorna till lysin och metionin är keso, nötkött och vissa typer av fisk (torsk, gös, sill). Tryptofan finns i optimala mängder i slaktbiprodukter, kalvkött och game.heart attack.
Aminosyror för hälsa, energi och skönhet
För att framgångsrikt bygga muskelmassa i bodybuilding används ofta aminosyrakomplex bestående av leucin, isoleucin och valin.
För att behålla energin under träningen använder idrottare metionin, glycin och arginin, eller produkter som innehåller dem, som kosttillskott.
För varje person som leder en aktiv hälsosam livsstil behövs speciell mat som innehåller ett antal essentiella aminosyror för att bibehålla utmärkt fysisk form, snabbt återställa styrka, bränna överflödigt fett eller bygga muskelmassa.
Modern proteinnäring kan inte föreställas utan att överväga de enskilda aminosyrornas roll. Även med en övergripande positiv proteinbalans kan djurets kropp uppleva brist på protein. Detta beror på det faktum att absorptionen av individuella aminosyror är sammankopplad med varandra; en brist eller överskott av en aminosyra kan leda till en brist på en annan.
Vissa aminosyror syntetiseras inte i människo- och djurkroppar. De kallas oersättliga. Det finns bara tio sådana aminosyror. Fyra av dem är kritiska (begränsande) - de begränsar oftast djurens tillväxt och utveckling.
I dieter för fjäderfä är de främsta begränsande aminosyrorna metionin och cystin, i dieter för grisar - lysin. Kroppen måste få en tillräcklig mängd av den huvudsakliga begränsande syran med mat så att andra aminosyror effektivt kan användas för proteinsyntes.
Denna princip illustreras av "Liebig-fatet", där fyllnadsnivån på fatet representerar nivån av proteinsyntes i djurets kropp. Den kortaste brädan i en tunna "begränsar" förmågan att hålla vätska i den. Om denna bräda förlängs kommer volymen vätska som hålls i tunnan att öka till nivån för den andra begränsningsbrädan.
Den viktigaste faktorn som bestämmer djurens produktivitet är balansen av aminosyrorna den innehåller i enlighet med fysiologiska behov. Flera studier har visat att hos grisar, beroende på ras och kön, skiljer sig behovet av aminosyror kvantitativt. Men förhållandet mellan essentiella aminosyror för syntesen av 1 g protein är detsamma. Detta förhållande mellan essentiella aminosyror och lysin, som den huvudsakliga begränsande aminosyran, kallas det "ideala proteinet" eller "idealiska aminosyraprofilen." (
Lysin
ingår i nästan alla proteiner av animaliskt, vegetabiliskt och mikrobiellt ursprung, men spannmålsproteiner är fattiga på lysin.
- Lysin reglerar fortplantningsfunktionen; bristen stör bildningen av spermier och ägg.
- Nödvändigt för tillväxten av unga djur och bildandet av vävnadsproteiner. Lysin deltar i syntesen av nukleoproteiner, kromoproteiner (hemoglobin), och reglerar därigenom pigmenteringen av djurpäls. Reglerar mängden proteinnedbrytningsprodukter i vävnader och organ.
- Främjar kalciumabsorptionen
- Deltar i nervsystemets och endokrina systemens funktionella aktivitet, reglerar metabolismen av proteiner och kolhydrater, men när det reagerar med kolhydrater blir lysin otillgängligt för absorption.
- Lysin är utgångsämnet i bildningen av karnitin, som spelar en viktig roll i fettomsättningen.
Metionin och cystin svavelhaltiga aminosyror. I det här fallet kan metionin omvandlas till cystin, så dessa aminosyror ransoneras tillsammans, och om det finns en brist införs metionintillskott i kosten. Båda dessa aminosyror är involverade i bildandet av hudderivat - hår, fjädrar; tillsammans med vitamin E reglerar de avlägsnandet av överflödigt fett från levern och är nödvändiga för tillväxt och reproduktion av celler och röda blodkroppar. Om det finns brist på metionin är cystin inaktivt. Ett betydande överskott av metionin i kosten bör dock inte tillåtas.
Metionin
främjar avlagringen av fett i musklerna, är nödvändig för bildningen av nya organiska föreningar kolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niacin (vitamin B5), etc.
En brist på metionin i kosten leder till en minskning av nivån av plasmaproteiner (albumin), orsakar anemi (nivån av hemoglobin i blodet minskar), medan en samtidig brist på vitamin E och selen bidrar till utvecklingen av muskeldystrofi. En otillräcklig mängd metionin i kosten orsakar hämmad tillväxt hos unga djur, aptitlöshet, minskad produktivitet, ökade foderkostnader, fettlever, nedsatt njurfunktion, anemi och avmagring.
Överskott av metionin försämrar användningen av kväve, orsakar degenerativa förändringar i levern, njurarna, bukspottkörteln och ökar behovet av arginin och glycin. Med ett stort överskott av metionin observeras en obalans (balansen av aminosyror är störd, vilket är baserat på skarpa avvikelser från det optimala förhållandet av essentiella aminosyror i kosten), vilket åtföljs av metabola störningar och hämning av tillväxthastigheten hos unga djur.
Cystin är en svavelhaltig aminosyra, utbytbar med metionin, deltar i redoxprocesser, metabolismen av proteiner, kolhydrater och gallsyror, främjar bildningen av ämnen som neutraliserar tarmgifter, aktiverar insulin, tillsammans med tryptofan, deltar cystin i syntesen i levern av gallsyror som är nödvändiga för absorption produkter av matsmältning av fetter från tarmarna, som används för syntes av glutation. Cystin har förmågan att absorbera ultravioletta strålar. Vid brist på cystin uppstår levercirros, försenad fjäder- och fjädertillväxt hos unga fåglar, skörhet och förlust (plockning) av fjädrar hos vuxna fåglar och minskad motståndskraft mot infektionssjukdomar.
Tryptofan
bestämmer den fysiologiska aktiviteten hos enzymer i matsmältningskanalen, oxidativa enzymer i celler och ett antal hormoner, deltar i förnyelsen av blodplasmaproteiner, bestämmer den normala funktionen av den endokrina och hematopoetiska apparaten, reproduktionssystemet, syntesen av gammaglobuliner , hemoglobin, nikotinsyra, ögonlila, etc. Vid brist i kosten av tryptofan saktar tillväxten av unga djur ner, äggproduktionen hos värphöns minskar, kostnaden för foder för produktion ökar, atrofi av endokrina och könskörtlar. , blindhet uppstår, anemi utvecklas (antalet röda blodkroppar och nivån av hemoglobin i blodet minskar), kroppens motstånd och immunegenskaper, befruktning och kläckbarhet av ägg minskar . Hos grisar som utfodras med en diet med låg tryptofanhalt minskar foderintaget, en pervers aptit uppstår, borsten blir grövre och utmärglade och fettlever noteras. Brist på denna aminosyra leder också till sterilitet, ökad excitabilitet, kramper, kataraktbildning, negativ kvävebalans och förlust av levande vikt. Tryptofan, som är en prekursor (provitamin) av nikotinsyra, förhindrar utvecklingen av pellagra.
KAPITEL 2. 2.1. PROTEINER
1. En neutral aminosyra är:
1) arginin 4) asparaginsyra
2) lysin 5) histidin
2. Den bipolära jonen av en monoaminomonokarboxylaminosyra är laddad:
1) negativ
2) elektriskt neutral
3) positiv
Aminosyra ges
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
tillhör gruppen aminosyror:
1) hydrofob
2) polär, men oladdad
3) positivt laddad
4) negativt laddad
4. Upprätta efterlevnad:
aminosyraradikaler aminosyror
a) histidin
a) histidin
c) fenylalanin
e) tryptofan
5. En iminosyra är:
1) glycin 4) serin
2) cystein 5) prolin
3) arginin
6. Aminosyror som utgör proteiner är:
1) a-aminoderivat av karboxylsyror
2) β-aminoderivat av karboxylsyror
3) a-aminoderivat av omättade karboxylsyror
7. Namnge aminosyran:
1. Namnge aminosyran:
9.Match:
Aminosyragrupper
4. citrullin monoaminomonokarboxylsyra
5. cystin diaminomonokarboxylsyra
6. treonin monoaminodikarboxylsyra
7.a
10. Svavelinnehållande aminosyra är:
8. Treonin 4) tryptofan
9. Tyrosin 5) metionin
10. Cystein
11. Proteiner innehåller inte aminosyror:
1) glutamin 3) arginin
2) y-aminosmörsyra 4) p-alanin
syra 4) treonin
12. Aminosyror innehåller en hydroxigrupp:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) cystein
13. Upprätta efterlevnad:
elementärt kemiskt innehåll
proteinsammansättning i procent
1) kol a) 21-23
2) syre b) 0-3
3) kväve c) 6-7
4) väte 5) 50-55
5) svavel d) 15-17
14. Följande bindning är inte involverad i bildandet av den tertiära strukturen av ett protein:
1) väte
2) peptid
3) disulfid
4) hydrofob interaktion
15. Proteinets molekylvikt varierar inom:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tusen kDa
16. När proteindenaturering inte inträffar:
1) brott mot den tertiära strukturen
3) kränkningar av den sekundära strukturen
2) hydrolys av peptidbindningar
4) dissociation av subenheter
Spektrofotometrisk metod för kvantitativ
proteinbestämning baseras på deras förmåga att absorbera ljus i UV-området när:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminosyrorna arginin och lysin utgör
20-30% aminosyrasammansättning av proteiner:
1) albuminer 4) histoner
2) prolaminer 5) proteinoider
3) globuliner
19. Keratin hårproteiner tillhör gruppen:
1) prolaminer 4) gluteliner
2) protaminer 5) globuliner
3) proteinoider
20. 50 % av blodplasmaproteinerna är:
1) a-globuliner 4) albumin
2) β-globuliner 5) prealbumin
3) y-globuliner
21. Kärnorna i eukaryota celler innehåller huvudsakligen:
1) protaminer 3) albuminer
2) histoner 4) globuliner
22. Proteoider inkluderar:
1) zein – majsfröprotein 4) fibroin – silkesprotein
2) albumin – äggvita 5) kollagen – proteinförening
3) hordein – protein från kornfrön
Leonid Ostapenko
Hormonella kopplingarDet visar sig att grenkedjiga aminosyror inte bara kan förhindra central trötthet och muskelnedbrytning, utan också kan förhindra ogynnsamma hormonella fluktuationer orsakade av intensiv träning.
Till exempel kan enbart leucin stimulera frisättningen och/eller aktiveringen av tillväxthormon, somatomediner och insulin. Detta har en direkt anabol och anti-katabolisk effekt på muskeln.
I studier som utfördes under 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) försåg forskare testidrottare med ett kommersiellt kosttillskott innehållande 5,14 gram leucin, 2,57 gram isoleucin och 2,57 gram valin (förhållande 2:1:1) . Förutom BCAA inkluderade denna produkt 12 gram mjölkproteiner, 20 gram fruktos, 8,8 gram andra kolhydrater och 1,08 gram fett.
Forskarnas mål var att avgöra om BCAA-tillskott kunde påverka det hormonella svaret som hittas av deras försökspersoner (manliga maratonlöpare) när de springer i konstant hastighet. För att säkerställa rena resultat fastade idrottare i 12 timmar före testning och tog sina BCAA-blandningar 90 minuter före testkörningen.
Resultaten av experimenten visade att vissa försökspersoner upplevde en signifikant ökning av BCAA i blodet inom några timmar efter att de hade konsumerat blandningen. Forskarna drog slutsatsen att BCAA på ett tillförlitligt sätt kunde ha en anti-katabolisk effekt eftersom förhållandet mellan testosteron och kortisol - en nyckelindikator på anabol status - förbättrades. Du vet att kortisol är ett kraftfullt kataboliskt hormon, vars ökade nivå i kroppen bokstavligen "slukar" dina surt förvärvade muskler.
I en annan studie (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) gav forskarna sexton klättrare totalt 11,52 gram BCAA-5,76 gram leucin, 2,88 gram isoleucin och 2,88 gram valin – varje dag. Resultaten av experimentet bekräftade briljant att kosttillskott med BCAA hjälpte till att förhindra muskelförlust när dessa 16 personer gjorde den ansträngande vandringen genom de peruanska Anderna.
Ärligt talat, du kommer verkligen att avundas alla dessa sneakers, maratonlöpare och bergsklättrare - alla vetenskapsmän studerar dem, och bara den olyckliga kroppsbyggaren tvingas, på egen risk och risk, att införliva helt otänkbara kombinationer av allt som skulle för hans omhuldade mål åtminstone för ett ögonblick närmare - bli stark och stor! Men det verkar som att vi distraherades av känslor, och detta kan inte göras under ett seriöst samtal... Låt oss återgå till vårt ämne.
Sammanfattningsvis har BCAA visat sig ha antikataboliska effekter och kan därför betraktas som en nyckelfaktor för att förstärka anabol stimulering. Det finns en del vetenskapliga argument i denna fråga.
Ett av de seriösa experiment som den amerikanske vetenskapsmannen Ferrando och hans kollegor vid NASA i Houston, USA utförde, lyftes fram i Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Tänk på att JPEN, den främsta tidskriften vars åsikter utan tvekan accepteras av ortodoxa nutritionister, innehåller många artiklar om näringsterapi, särskilt när det gäller aminosyror.
Denna studie jämförde effekten av 11 g BCAA med effekten av 11 g av tre essentiella aminosyror (treonin, histidin och metionin) på proteinsyntes och nedbrytning hos 4 friska män. Varje daglig drink med dessa BCAA inkluderade också 50 g kolhydrater.
Resultaten ger tre viktiga observationer:
Först- Kosttillskott med valfri aminosyrablandning ökade signifikant (tre till fyra gånger) blodnivåerna av motsvarande aminosyra.
Andra- tillsats av BCAA (men inte en annan aminosyraformel) ökade signifikant intracellulära BCAA-koncentrationer i muskler.
Tredje(men med den största betydelsen) - att komplettera kosten med aminosyror hämmade avsevärt nedbrytningen av protein i hela kroppen (proteolys) - medan BCAA gav ett större skydd än formlerna för "essentiella" aminosyror.
Enligt min mening skulle vi mycket väl kunna glädjas åt resultaten av detta experiment tillsammans med många andra människor som är intresserade av ett sådant skydd av sina muskler.
En sked tjära
Man kan inte få allt att vara bra hela tiden. Detta händer inte i livet. Detta händer inte i biokemins värld, särskilt inte när det kommer till experiment.
Som vi redan vet leder nervös avslappning till för tidig trötthet under träning, och ett rekommenderat botemedel mot detta tillstånd är att ta grenkedjiga aminosyror, eller BCAA, före träning. Som nämnts ovan konkurrerar tryptofan med andra aminosyror för att komma in i hjärnan, och förlorar vanligtvis till stora neutrala aminosyror som BCAA. Tidigare forskning har visat att intag av BCAA före träning fördröjer de kombinerade effekterna av kolhydrater, insulin och tryptofan, vilket fördröjer oönskad trötthet i centrala nervsystemet.
Men en nyligen genomförd studie, lyckligtvis utförd på råttor för nu, visade sig motsäga denna rekommendation. En grupp råttor som tog BCAA visade signifikanta nivåer av trötthet under träning, och forskarna drog slutsatsen att BCAA orsakar större insulinfrisättning än glukos, och detta leder till för tidig trötthet genom två mekanismer: 1) avlägsnande av glukos från blodet med insulin; Och 2) minska nedbrytningshastigheten och frisättningen av ackumulerat leverglykogen, vilket behövs för att upprätthålla korrekta blodsockernivåer.
Den enda teoretiska läxan man kan dra av denna erfarenhet är att kombinationen av höga kolhydratnivåer och höga BCAA-nivåer före träning kan orsaka för tidig trötthet under träning, särskilt för träning som varar mer än två timmar. Efter träning utvecklas naturligtvis denna situation i omvänd ordning. Det är då du behöver en kraftig ökning av insulin för att främja muskelproteinsyntesen. Faktum är att om du tog ett tillskott som en av Metabolic Optimizers, rik på både kolhydrater och BCAA, skulle du behöva ta det efter ditt träningspass om du vill hålla dina energinivåer höga under hela passet. Lyckligtvis är detta bara antaganden och måste testas, men under tiden rapporterar alla elitidrottare som tar grenade aminosyror både före och efter träningen positiva förändringar i både energi- och muskelmassabevarande.
Hur och när ska man ta BCAA
Standardrekommendationer för när man ska ta BCAA är perioderna omedelbart före och efter ett träningspass. Inom en halvtimme före träning är det mycket användbart att ta ett par kapslar av dessa aminosyror. De täcker dig om du inte har tillräckligt med glykogen i dina muskler och lever, så att du inte behöver betala priset för att bryta ner de värdefulla aminosyrorna som utgör dina muskelceller.
Naturligtvis, efter träning, när nivån av aminosyror och glukos i blodet når mycket låga nivåer, måste de omedelbart ersättas, för endast genom att återställa cellens energipotential kan vi förvänta oss att den kommer att börja utveckla plastiska processer, att är, regenerering och super-regenerering av kontraktila element.
Den mest förmånliga perioden för sådan ersättning är den första halvtimmen efter lektionen. Omedelbart efter träning, ta ytterligare ett par BCAA-kapslar så att den ökade hastigheten av metabola processer, som fortsätter genom tröghet, inte "slukar upp" värdefulla aminosyror som bygger muskelceller i syfte att eliminera energihålet.
Lee Haney, en av "långlivarna" på Mr. Olympia tog till exempel en blandning av valin, leucin och isoleucin i förhållandet 2:2:1 efter tung träning, och i absoluta tal uttrycktes detta som 5 gram valin och leucin, och 2,5 gram isoleucin, och efter aerob träning denna dos minskades med hälften.
Vissa experter föreslår att den idealiska tiden att ta BCAA-tillskott är omedelbart efter en måltid, vilket hjälper dig att hålla dina insulinnivåer höga, och omedelbart efter varje träningspass, vilket påskyndar flödet av BCAA till dina utsvultna muskler när de är i utarmat tillstånd . De bör dock tas med någon form av komplexa kolhydrater samtidigt, men inte med enkla sockerarter, som är ineffektiva för att återställa muskelglykogen. Du ska i alla fall aldrig ta BCAA på fastande mage – det är nästan alla forskare och praktiker överens om.
Det finns fortfarande några knep, utan kunskap om vilka inte ens de mest kraftfulla doserna av BCAA kommer att "spela" dig i händerna. Kom ihåg att huvudpoängen i absorptionen av alla aminosyror är ökat blodsocker och insulin. Utan tvekan är insulin det viktigaste anabola hormonet i kroppen. Frågan är, vad är det bästa sättet att kombinera höga insulinnivåer med BCAA?
Se först till att du har viktiga kofaktorer i din kost- och kosttillskottsplan. En av de viktigaste av dessa kofaktorer är krom, och den mest önskvärda formen av detta spårmineral är krompikolinat. Krom ökar insulinets effektivitet, och eftersom insulin transporterar aminosyror in i dina muskler kommer du att uppleva mindre än idealiska resultat när du tar BCAA medan du har brist på krom.
Andra viktiga kofaktorer inkluderar zink, som är en insulinregulator, vitaminerna B6 och B12, som är viktiga för proteinmetabolismen, och biotin. En betydande del av dessa kofaktorer kommer från en bra ren kost. Trots det är det en bra idé att också ta en bra multivitamin- och multimineralformel för att se till att du inte får i dig tillräckligt.
Naturligtvis, för att BCAA ska fungera effektivt bör du fokusera på ett omfattande tillskott som inkluderar alla dessa tre aminosyror. De måste alla vara närvarande samtidigt för att säkerställa maximal absorption av muskelsystemet.
Hur mycket man ska ta och från vilka företag
Den sista frågan, men den viktigaste och svåraste. Ingen vet hur mycket man ska ta; Inget av de vetenskapliga experimenten, vars resultat vi blev bekanta med, kunde inte bara kategoriskt, utan även på ett rekommenderat sätt, nämna varken sambanden mellan individuella BCAA i deras komplex, eller de dagliga eller enstaka doserna. Var och en av mästarna som deltar i reklam för det här eller det aminosyratillskottet hävdar att exakt det han tog var det bästa. Det förefaller mig som att detta är ganska naturligt. När allt kommer omkring är de individuella egenskaperna för matsmältning och assimilering så specifika för varje person att en av er kommer att bli bäst hjälpt av företagets aminosyraformel Twinlab, medan den andra kommer att vara nöjd med företaget Weider, och den tredje kommer att bevisa med skum i munnen att det inte finns något bättre än aminosyror från företaget Multipower. Det roliga är att de alla kommer att ha rätt, eftersom en eller annan specifik aminosyraformel "passar" perfekt in i kroppens egenskaper!
Experimentera därför, vänner, framtiden är din, och låt oss veta vilka märken av läkemedel du tyckte var mest effektiva, i vilken dosering, vid vilken tid på dygnet, och så vidare. Ju mer vi kan samla in sådant material, desto mer exakt kommer vi att kunna bestämma de optimala doserna och doseringsregimerna för kroppsbyggare.
Lycka till i din forskningsverksamhet!
