Det är den huvudsakliga aminosyran. Syra-basegenskaper hos aminosyror

24.11.202227.05.2017

LIPIDER

Lipider är vattenolösliga oljiga eller feta ämnen som kan extraheras från celler med opolära lösningsmedel. Detta är en heterogen grupp av föreningar direkt eller indirekt associerade med fettsyror.

Biologiska funktioner av lipider:

1) en energikälla som kan lagras under lång tid;

2) deltagande i bildandet av cellmembran;

3) en källa till fettlösliga vitaminer, signalmolekyler och essentiella fettsyror;

4) värmeisolering;

5) opolära lipider tjänar som elektriska isolatorer, vilket säkerställer snabb utbredning av depolarisationsvågor längs myeliniserade nervfibrer;

6) deltagande i bildningen av lipoproteiner.

Fettsyror är de strukturella komponenterna i de flesta lipider. Dessa är långkedjiga organiska syror som innehåller från 4 till 24 kolatomer, de innehåller en karboxylgrupp och en lång opolär kolvätesvans. I celler finns de inte i ett fritt tillstånd, utan endast i en kovalent bunden form. Naturliga fetter innehåller vanligtvis fettsyror med ett jämnt antal kolatomer, eftersom de är syntetiserade från tvåkolenheter som bildar en ogrenad kedja av kolatomer. Många fettsyror har en eller flera dubbelbindningar - omättade fettsyror.

De viktigaste fettsyrorna (antal kolatomer, namn, smältpunkt anges efter formeln):

12, laurin, 44,2 o C

14, myristisk, 53,9 o C

16, palmitin, 63,1 oC

18, stearinsyra, 69,6 o C

18, oljesyra, 13,5 oC

18, linolsyra, -5 o C

18, linolen, -11 o C

20, arakidon, -49,5 o C

Allmänna egenskaper hos fettsyror;

Nästan alla innehåller ett jämnt antal kolatomer,

Mättade syror är dubbelt så vanliga hos djur och växter som omättade syror.

Mättade fettsyror har inte en stel linjär struktur, de är mycket flexibla och kan anta en mängd olika konformationer,

I de flesta fettsyror är den befintliga dubbelbindningen belägen mellan den 9:e och 10:e kolatomen (Δ 9),

Ytterligare dubbelbindningar är vanligtvis belägna mellan Δ9-dubbelbindningen och metyländen av kedjan,

Två dubbelbindningar i fettsyror är inte konjugerade, det finns alltid en metylengrupp mellan dem,

Dubbelbindningarna av nästan alla naturliga fettsyror finns i cis-konformationer, vilket leder till en kraftig böjning av den alifatiska kedjan och en styvare struktur,

Vid kroppstemperatur är mättade fettsyror i ett fast, vaxartat tillstånd, medan omättade fettsyror är flytande.

Natrium- och kaliumtvålar av fettsyror kan emulgera vattenolösliga oljor och fetter, kalcium- och magnesiumtvålar av fettsyror löser sig mycket dåligt och emulgerar inte fetter.

Ovanliga fettsyror och alkoholer finns i bakteriella membranlipider. Många av bakteriestammarna som innehåller dessa lipider (termofiler, acidofiler och gallofiler) är anpassade till extrema förhållanden.

isoförgrenad

förgrenad

cyklopropaninnehållande

ω-cyklohexyl-innehållande

isopranil

cyklopentanfytanyl

Sammansättningen av bakteriella lipider är mycket varierande, och spektrumet av fettsyror från olika arter har blivit ett taxonomiskt kriterium för att identifiera organismer.

Hos djur är viktiga derivat av arakidonsyra histohormonerna prostaglandiner, tromboxaner och leukotriener, förenade i gruppen av eikosanoider och med en extremt bred biologisk aktivitet.

prostaglandin H 2

Lipidklassificering:

1. Triacylglycerider(fetter) är estrar av alkoholen glycerol och tre molekyler av fettsyror. De utgör huvudkomponenten i fettdepåerna av växt- och djurceller. Membranen innehåller inte Enkla triacylglycerider innehåller rester av samma fettsyror i alla tre positioner (tristearin, tripalmitin, triolein). Blandade innehåller olika fettsyror. Det är lättare än vatten i specifik vikt, lättlösligt i kloroform, bensen och eter. Hydrolyseras genom kokning med syror eller baser, eller genom inverkan av lipas. I celler under normala förhållanden hämmas autooxidationen av omättade fetter helt på grund av närvaron av vitamin E, olika enzymer och askorbinsyra. I specialiserade celler i bindväven hos animala adipocyter kan en enorm mängd triacylglycerider lagras i form av fettdroppar som fyller nästan hela cellens volym. I form av glykogen kan kroppen lagra energi i högst ett dygn. Triacylglycerider kan lagra energi i månader, eftersom de kan lagras i mycket stora mängder i nästan ren, ohydratiserad form och per viktenhet lagrar de dubbelt så mycket energi som kolhydrater. Dessutom bildar triacylglycerider under huden ett värmeisolerande lager som skyddar kroppen från effekterna av mycket låga temperaturer.

neutralt fett

Följande konstanter används för att karakterisera fettets egenskaper:

Syratal - antalet mg KOH som krävs för att neutralisera

fria fettsyror som finns i 1 g fett;

Förtvålningsnummer - antalet mg KOH som krävs för hydrolys

neutrala lipider och neutralisering av alla fettsyror,

Jodtal - antalet gram jod förknippat med 100 g fett,

kännetecknar graden av omättnad av ett givet fett.

2. Vaxär estrar som bildas av långkedjiga fettsyror och långkedjiga alkoholer. Hos ryggradsdjur fungerar vaxer som utsöndras av hudkörtlarna som en skyddande beläggning som smörjer och mjukgör huden, och även skyddar den från vatten. Hår, ull, päls, djurfjädrar, såväl som bladen från många växter är täckta med ett vaxskikt. Vax produceras och används i mycket stora mängder av marina organismer, särskilt plankton, där de fungerar som den huvudsakliga formen för ackumulering av högkaloricellulärt bränsle.

spermaceti, erhållen från kaskelotens hjärna

bivax

3. Fosfoglycerolipider- fungerar som de viktigaste strukturella komponenterna i membran och lagras aldrig i stora mängder. Se till att innehålla flervärd alkohol glycerin, fosforsyra och fettsyrarester.

Fosfoglycerolipider kan delas in i flera typer beroende på deras kemiska struktur:

1) fosfolipider - består av glycerol, två fettsyrarester på 1:a och 2:a positionerna av glycerol och en fosforsyrarest, till vilken resten av en annan alkohol (etanolamin, kolin, serin, inositol) är associerad. Som regel är fettsyran i den första positionen mättad och i den andra - omättad.

fosfatidinsyra - utgångsmaterialet för syntesen av andra fosfolipider, finns i vävnader i små mängder

Fosfatidyletanolamin (Kefalin)

fosfatidylkolin (lecitin), är det praktiskt taget frånvarande i bakterier

fosfatidylserin

fosfatidylinositol är en föregångare till två viktiga andra budbärare (mellanprodukter) diacylglycerol och inositol-1,4,5-trifosfat

2) plasmalogener - fosfoglycerolipider, där en av kolvätekedjorna är en enkel vinyleter. Plasmalogener finns inte i växter. Etanolaminplasmalogener är brett fördelade i myelin och i hjärtats sarkoplasmatiska retikulum.

etanolaminplasmalogen

3) lysofosfolipider - bildas från fosfolipider under den enzymatiska klyvningen av en av acylresterna. Ormgift innehåller fosfolipas A 2, som bildar lysofosfatider, som har en hemolytisk effekt;

4) kardiolipiner - fosfolipider i de inre membranen av bakterier och mitokondrier, bildas genom interaktion av två fosfatidinsyrarester med glycerol:

kardiolipin

4. Fosfosfingolipider- glycerolens funktioner i dem utförs av sfingosin - en aminoalkohol med en lång alifatisk kedja. Innehåller inte glycerin. De finns i stora mängder i membranen av celler i nervvävnaden och hjärnan. Fosfingolipider är sällsynta i växt- och bakteriecellmembran. Derivat av sfingosin acylerade vid aminogruppen med fettsyrarester kallas ceramider. Den viktigaste representanten för denna grupp är sfingomyelin (ceramid-1-fosfokolin). Det finns i de flesta membran hos djurceller, särskilt i myelinskidan hos vissa typer av nervceller.

sfingomyelin

sfingosin

5. Glykoglycerolipider - lipider som har en kolhydrat fäst via en glykosidbindning i position 3 i glycerol innehåller ingen fosfatgrupp. Glykoglycerolipider finns i stor utsträckning i kloroplastmembran, såväl som i blågröna alger och bakterier. Monogalaktosyldiacylglycerol är den vanligaste polära lipiden i naturen, eftersom den står för hälften av alla lipider i tylakoidmembranet hos kloroplaster:

monogalaktosyldiacylglycerol

6. Glykosfingolipider- byggd av sfingosin, en fettsyrarester och en oligosackarid. Finns i alla vävnader, främst i det yttre lipidskiktet av plasmamembran. De saknar en fosfatgrupp och bär ingen elektrisk laddning. Glykosfingolipider kan ytterligare delas in i två typer:

1) cerebrosider är enklare representanter för denna grupp. Galaktocerebrosider finns främst i hjärncellers membran, medan glukocerebrosider finns i andra cellers membran. Cerebrosider som innehåller två, tre eller fyra sockerrester är lokaliserade huvudsakligen i det yttre lagret av cellmembran.

galaktocerebrosid

2) gangliosider är de mest komplexa glykosfingolipiderna. Deras mycket stora polarhuvuden bildas av flera sockerrester. De kännetecknas av närvaron i extrempositionen av en eller flera rester av N-acetylneuraminsyra (sialinsyra), som bär en negativ laddning vid pH 7. I hjärnans grå substans utgör gangliosider cirka 6 % av membranlipiderna. Gangliosider är viktiga komponenter i specifika receptorställen belägna på ytan av cellmembran. Så de är belägna i de specifika områdena av nervändar där bindningen av neurotransmittormolekyler sker i processen med kemisk överföring av en impuls från en nervcell till en annan.

7. Isoprenoider- derivat av isopren (aktiv form - 5-isopentenyldifosfat), som utför en mängd olika funktioner.

isopren 5-isopentenyldifosfat

Förmågan att syntetisera specifika isoprenoider är karakteristisk endast för vissa arter av djur och växter.

1) gummi - syntetiserat av flera typer av växter, främst Hevea brasilianska:

gummifragment

2) fettlösliga vitaminer A, D, E, K (på grund av den strukturella och funktionella affiniteten för steroidhormoner klassificeras vitamin D nu som ett hormon):

vitamin A

vitamin E

vitamin K

3) djurtillväxthormoner - retinsyra hos ryggradsdjur och neoteniner hos insekter:

retinsyra

neotenin

Retinoinsyra är ett hormonellt derivat av vitamin A, stimulerar celltillväxt och differentiering, neoteniner är insektshormoner, stimulerar tillväxten av larver och hämmar smältning, är ecdysonantagonister;

4) växthormoner - abscisinsyra, är ett stressfytohormon som utlöser ett systemiskt immunsvar hos växter, manifesterat i resistens mot en mängd olika patogener:

abscisinsyra

5) terpener - många aromatiska ämnen och eteriska oljor från växter med bakteriedödande och svampdödande verkan; föreningar av två isoprenenheter kallas monoterpener, av tre - seskviterpener, av sex - triterpener:

kamfertymol

6) steroider är komplexa fettlösliga ämnen, vars molekyler innehåller cyklopentanperhydrofenantren (i huvudsak triterpen). Den huvudsakliga sterolen i djurvävnader är alkoholkolesterolet (kolesterol). Kolesterol och dess estrar med långkedjiga fettsyror är viktiga komponenter i plasmalipoproteiner, såväl som det yttre cellmembranet. Eftersom de fyra sammansmälta ringarna skapar en stel struktur, reglerar närvaron av kolesterol i membranen membranfluiditeten vid extrema temperaturer. Växter och mikroorganismer innehåller relaterade föreningar - ergosterol, stigmasterol och β-sitosterol.

kolesterol

ergosterol

stigmasterol

β-sitosterol

Gallsyror bildas av kolesterol i kroppen. De säkerställer lösligheten av kolesterol i gallan och främjar nedbrytningen av lipider i tarmen.

cholsyra

Steroidehormoner bildas också av kolesterol – lipofila signalmolekyler som reglerar ämnesomsättning, tillväxt och reproduktion. Det finns sex huvudsakliga steroidhormoner i människokroppen:

kortisolaldosteron

testosteron östradiol

progesteron kalcitriol

Kalcitriol är ett hormonellt aktivt D-vitamin som skiljer sig från ryggradsdjurshormoner, men som också är uppbyggt på basis av kolesterol. Ring B öppnas genom en ljusberoende reaktion.

Ett derivat av kolesterol är det smältande hormonet av insekter, spindlar och kräftdjur - ecdyson. Steroidhormoner som utför en signalfunktion finns också i växter.

7) lipidankare som håller molekyler av proteiner eller andra föreningar på membranet:

ubikinon

Som vi kan se är lipider inte polymerer i ordets bokstavliga bemärkelse, men både metabolt och strukturellt ligger de nära polyhydroxismörsyran som finns i bakterier, en viktig reservsubstans. Denna kraftigt reducerade polymer består enbart av D-p-hydroxismörsyraenheter sammankopplade med en esterbindning. Varje kedja innehåller cirka 1500 rester. Strukturen är en kompakt högerhänt helix, med cirka 90 sådana kedjor staplade för att bilda ett tunt lager i bakterieceller.

poly-D-p-hydroxismörsyra

Aminosyror kallas karboxylsyror som innehåller en aminogrupp och en karboxylgrupp. Naturliga aminosyror är 2-aminokarboxylsyror eller a-aminosyror, även om det finns sådana aminosyror som β-alanin, taurin, y-aminosmörsyra. Den generaliserade formeln för en α-aminosyra ser ut så här:

α-aminosyror vid 2-kolatomen har fyra olika substituenter, det vill säga alla α-aminosyror, förutom glycin, har en asymmetrisk (kiral) kolatom och existerar i form av två enantiomerer - L- och D-amino syror. Naturliga aminosyror tillhör L-serien. D-aminosyror finns i bakterier och peptidantibiotika.

Alla aminosyror i vattenlösningar kan existera som bipolära joner, och deras totala laddning beror på mediets pH. pH-värdet vid vilket den totala laddningen är noll kallas den isoelektriska punkten. Vid den isoelektriska punkten är aminosyran en zwitterjon, det vill säga dess amingrupp är protonerad och karboxylgruppen är dissocierad. I den neutrala pH-regionen är de flesta aminosyror zwitterjoner:

Aminosyror absorberar inte ljus i det synliga området av spektrumet, aromatiska aminosyror absorberar ljus i spektrumets UV-område: tryptofan och tyrosin vid 280 nm, fenylalanin vid 260 nm.

Aminosyror kännetecknas av några kemiska reaktioner som är av stor betydelse för laboratoriepraxis: ett färgat ninhydrintest för α-aminogruppen, reaktioner som är karakteristiska för sulfhydryl-, fenol- och andra grupper av aminosyraradikaler, acetylering och bildning av Schiff-baser genom aminogrupper, förestring med karboxylgrupper.

Aminosyrornas biologiska roll:

1) är strukturella element i peptider och proteiner, de så kallade proteinogena aminosyrorna. Sammansättningen av proteiner inkluderar 20 aminosyror som kodas av den genetiska koden och som ingår i proteiner under translation, några av dem kan vara fosforylerade, acylerade eller hydroxylerade;

2) kan vara strukturella element i andra naturliga föreningar - koenzymer, gallsyror, antibiotika;

3) är signalmolekyler. Några av aminosyrorna är neurotransmittorer eller prekursorer till neurotransmittorer, hormoner och histohormoner;

4) är essentiella metaboliter, till exempel är vissa aminosyror prekursorer för växtalkaloider, eller fungerar som kvävedonatorer, eller är viktiga komponenter i näring.

Klassificeringen av proteinogena aminosyror är baserad på strukturen och polariteten hos sidokedjorna:

1. Alifatiska aminosyror:

glycin, gly, G, Gly

alanin, ala, A, Ala

valin, axel, V, Val*

Leucin lei, L, Leu*

isoleucin, ile, jag, Ile*

Dessa aminosyror innehåller inga heteroatomer eller cykliska grupper i sidokedjan och kännetecknas av en uttalad låg polaritet.

cystein, cis, C, Cys

metionin, meth, M, Met*

3. Aromatiska aminosyror:

fenylalanin, hårtork, F, Phe*

tyrosin, skjutbana, Y, Tyr

tryptofan, tre, W, Trp*

histidin, gis, H, His

Aromatiska aminosyror innehåller mesomeriska resonansstabiliserade cykler. I denna grupp är det endast aminosyran fenylalanin som uppvisar låg polaritet, tyrosin och tryptofan kännetecknas av märkbar polaritet och histidin även av hög polaritet. Histidin kan också klassificeras som en basisk aminosyra.

4. Neutrala aminosyror:

serin, ser, S, Ser

treonin, tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q,Gln

Neutrala aminosyror innehåller hydroxyl- eller karboxamidgrupper. Även om amidgrupperna är nonjoniska, är molekylerna asparagin och glutamin mycket polära.

5. Sura aminosyror:

asparaginsyra (aspartat), asp, D, Asp

glutaminsyra (glutamat), djup, E Glu

Karboxylgrupperna i sidokedjorna av sura aminosyror är fullständigt joniserade över hela området av fysiologiska pH-värden.

6. Grundläggande aminosyror:

lysin, l från, K, Lys*

arginin, arg, R, Arg

Sidokedjorna av basiska aminosyror är fullständigt protonerade i den neutrala pH-regionen. En mycket basisk och mycket polär aminosyra är arginin som innehåller en guanidindel.

7. Iminosyra:

prolin, handla om, P, Pro

Prolins sidokedja består av en femledad ring, inklusive en α-kolatom och en α-aminogrupp. Därför är prolin strängt taget inte en aminosyra, utan en iminosyra. Kväveatomen i ringen är en svag bas och protonerar inte vid fysiologiska pH-värden. På grund av den cykliska strukturen orsakar prolin böjningar i polypeptidkedjan, vilket är mycket viktigt för kollagenets struktur.

Vissa av de listade aminosyrorna kan inte syntetiseras i människokroppen och måste tillföras mat. Dessa essentiella aminosyror är markerade med asterisker.

Som nämnts ovan är proteinogena aminosyror prekursorerna till några värdefulla biologiskt aktiva molekyler.

Två biogena aminer β-alanin och cysteamin är en del av koenzym A (koenzymer är derivat av vattenlösliga vitaminer som utgör det aktiva centrumet av komplexa enzymer). β-Alanin bildas genom dekarboxylering av asparaginsyra och cysteamin genom dekarboxylering av cystein:

β-alanin cysteamin

Glutaminsyraresten är en del av ett annat koenzym - tetrahydrofolsyra, ett derivat av vitamin B c.

Andra biologiskt värdefulla molekyler är konjugat av gallsyror med aminosyran glycin. Dessa konjugat är starkare syror än basiska syror, bildas i levern och finns i gallan som salter.

glykokolsyra

Proteinogena aminosyror är föregångare till vissa antibiotika - biologiskt aktiva ämnen som syntetiseras av mikroorganismer och hämmar reproduktionen av bakterier, virus och celler. De mest kända av dem är penicilliner och cefalosporiner, som utgör gruppen β-laktamantibiotika och produceras av mögelsvampar av släktet Penicillium. De kännetecknas av närvaron i strukturen av en reaktiv β-laktamring, med hjälp av vilken de hämmar syntesen av cellväggar av gramnegativa mikroorganismer.

allmän formel för penicilliner

Från aminosyror genom dekarboxylering erhålls biogena aminer - signalsubstanser, hormoner och histohormoner.

Aminosyrorna glycin och glutamat är själva signalsubstanser i det centrala nervsystemet.

Derivat av aminosyror är också alkaloider - naturliga kvävehaltiga föreningar av huvudnaturen, bildade i växter. Dessa föreningar är extremt aktiva fysiologiska föreningar som ofta används inom medicin. Exempel på alkaloider är fenylalaninderivatet papaverin, isokinolinalkaloiden från den hypnotiska vallmo (ett kramplösande medel) och tryptofanderivatet fysostigmin, en indolalkaloid från Calabarbönor (ett antikolinesterasläkemedel):

papaverin fysostigmin

Aminosyror är extremt populära objekt inom bioteknik. Det finns många alternativ för kemisk syntes av aminosyror, men resultatet är racemat av aminosyror. Eftersom endast L-isomerer av aminosyror är lämpliga för livsmedelsindustrin och medicin, måste racemiska blandningar separeras i enantiomerer, vilket utgör ett allvarligt problem. Därför är det biotekniska tillvägagångssättet mer populärt: enzymatisk syntes med immobiliserade enzymer och mikrobiologisk syntes med hjälp av hela mikrobiella celler. I båda de senare fallen erhålls rena L-isomerer.

Aminosyror används som livsmedelstillsatser och foderkomponenter. Glutaminsyra förhöjer smaken av kött, valin och leucin förbättrar smaken på bakverk, glycin och cystein används som antioxidanter i konservering. D-tryptofan kan användas som sockerersättning då det är många gånger sötare. Lysin tillsätts foder för husdjur, eftersom de flesta vegetabiliska proteiner innehåller en liten mängd av den essentiella aminosyran lysin.

Aminosyror används i stor utsträckning inom medicinsk praxis. Dessa är aminosyror som metionin, histidin, glutamin- och asparaginsyror, glycin, cystein, valin.

Under det senaste decenniet har aminosyror lagts till hud- och hårvårdsprodukter.

Kemiskt modifierade aminosyror används också i stor utsträckning inom industrin som ytaktiva ämnen vid syntes av polymerer, vid framställning av tvättmedel, emulgeringsmedel och bränsletillsatser.

Modern proteinnäring är omöjlig att föreställa sig utan att överväga de individuella aminosyrornas roll. Även med en övergripande positiv proteinbalans kan djurets kropp uppleva brist på protein. Detta beror på det faktum att absorptionen av enskilda aminosyror är sammankopplade i varandra, brist eller överskott av en aminosyra kan leda till brist på en annan.
Vissa aminosyror syntetiseras inte i människokroppen och djuren. De kallas oumbärliga. Det finns bara tio sådana aminosyror. Fyra av dem är kritiska (begränsande) - de begränsar oftast djurens tillväxt och utveckling.
Metionin och cystin är de främsta begränsande aminosyrorna i fjäderfädieter och lysin i grisdieter. Organismen måste få en tillräcklig mängd av den huvudsakliga begränsande syran i kosten så att andra aminosyror effektivt kan användas för proteinsyntes.

Denna princip illustreras av Liebig-tunnan, där fyllnadsnivån på fatet representerar nivån av proteinsyntes i djurets kropp. Den kortaste brädan i tunnan "begränsar" förmågan att hålla vätska i den. Om denna bräda förlängs, kommer volymen vätska som hålls i tunnan att öka till nivån för den andra begränsningsbrädan.
Den viktigaste faktorn som bestämmer djurens produktivitet är balansen av aminosyror som finns i den i enlighet med fysiologiska behov. Flera studier har visat att hos grisar, beroende på ras och kön, skiljer sig behovet av aminosyror kvantitativt. Men förhållandet mellan essentiella aminosyror för syntesen av 1 g protein är detsamma. Detta förhållande mellan essentiella aminosyror och lysin, som den huvudsakliga begränsande aminosyran, kallas det "ideala proteinet" eller "idealiska aminosyraprofilen". (

Lysin

är en del av nästan alla proteiner av animaliskt, vegetabiliskt och mikrobiellt ursprung, men proteiner från spannmålsgrödor är fattiga på lysin.

Lysin reglerar reproduktionsfunktionen, med brist på det störs bildningen av spermier och ägg.
Nödvändigt för tillväxten av unga djur, bildandet av vävnadsproteiner. Lysin deltar i syntesen av nukleoproteiner, kromoproteiner (hemoglobin), och reglerar därigenom pigmenteringen av djurhår. Reglerar mängden proteinnedbrytningsprodukter i vävnader och organ.
Främjar kalciumabsorptionen
Deltar i den funktionella aktiviteten hos nerv- och endokrina system, reglerar metabolismen av proteiner och kolhydrater, men genom att reagera med kolhydrater blir lysin otillgängligt för absorption.
Lysin är den initiala substansen i bildandet av karnitin, som spelar en viktig roll i fettmetabolismen.

Metionin och cystin svavelhaltiga aminosyror. Samtidigt kan metionin omvandlas till cystin, så dessa aminosyror normaliseras tillsammans, och vid brist införs metionintillskott i kosten. Båda dessa aminosyror är involverade i bildandet av derivat av huden - hår, fjäder; Tillsammans med vitamin E reglerar de avlägsnandet av överflödigt fett från levern och är nödvändiga för tillväxt och reproduktion av celler, röda blodkroppar. Med brist på metionin är cystin inaktivt. Ett betydande överskott av metionin i kosten bör dock inte tillåtas.

Metionin

främjar avlagringen av fett i musklerna, är nödvändig för bildandet av nya organiska föreningar av kolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niacin (vitamin B5), etc.
Metioninbrist i dieter leder till en minskning av nivån av plasmaproteiner (albuminer), orsakar anemi (en minskning av nivån av hemoglobin i blodet), medan brist på vitamin E och selen bidrar till utvecklingen av muskeldystrofi. En otillräcklig mängd metionin i kosten orsakar hämning av unga djur, aptitlöshet, minskad produktivitet, ökade foderkostnader, fettlever, nedsatt njurfunktion, anemi och undernäring.
Ett överskott av metionin försämrar användningen av kväve, orsakar degenerativa förändringar i levern, njurarna, bukspottkörteln, ökar behovet av arginin, glycin. Med ett stort överskott av metionin observeras en obalans (balansen av aminosyror är störd, vilket är baserat på skarpa avvikelser från det optimala förhållandet av essentiella aminosyror i kosten), vilket åtföljs av metabola störningar och hämning av tillväxten frekvens hos unga djur.
Cystin är en svavelhaltig aminosyra, utbytbar med metionin, deltar i redoxprocesser, metabolism av proteiner, kolhydrater och gallsyror, främjar bildningen av ämnen som neutraliserar tarmgifter, aktiverar insulin, tillsammans med tryptofan, deltar cystin i syntesen i levern av gallsyror som är nödvändiga för absorption av produkter från matsmältningen av fetter från tarmarna, används för syntesen av glutation. Cystin har förmågan att absorbera ultravioletta strålar. Med brist på cystin, levercirros, en försening av fjäder- och fjädertillväxt hos unga djur, bräcklighet och förlust (plockning) av fjädrar hos en vuxen fågel och en minskning av motståndskraften mot infektionssjukdomar noteras.

Tryptofan

bestämmer den fysiologiska aktiviteten hos enzymer i matsmältningskanalen, oxidativa enzymer i celler och ett antal hormoner, deltar i förnyelsen av blodplasmaproteiner, bestämmer den normala funktionen av de endokrina och hematopoetiska apparaterna, reproduktionssystemet, syntesen av gammaglobuliner, hemoglobin , nikotinsyra, okulär purpura, etc. i kosten av tryptofan, tillväxten av unga djur saktar ner, äggproduktionen hos värphöns minskar, foderkostnaderna för produkter ökar, endokrina körtlar och könskörtlar atrofi, blindhet uppstår, anemi utvecklas (antalet av röda blodkroppar och hemoglobinnivåer i blodet minskar), motstånd och immunegenskaper hos kroppen minskar, befruktning och kläckbarhet av ägg . Hos grisar som utfodras med en diet som är fattig på tryptofan, minskar foderintaget, perverterad aptit, uppruggning av borsten och avmagring uppträder, fettlever noteras. Brist på denna aminosyra leder också till sterilitet, irritabilitet, kramper, kataraktbildning, negativ kvävebalans och viktminskning. Tryptofan, som är en prekursor (provitamin) av nikotinsyra, förhindrar utvecklingen av pellagra.

Aminosyror absorberar inte ljus i det synliga området av spektrumet, aromatiska aminosyror absorberar ljus i spektrumets UV-område: tryptofan och tyrosin vid 280 nm, fenylalanin vid 260 nm.

Aminosyrornas biologiska roll:

är strukturella element i peptider och proteiner, de så kallade proteinogena aminosyrorna. Sammansättningen av proteiner inkluderar 20 aminosyror som kodas av den genetiska koden och som ingår i proteiner under translation, några av dem kan vara fosforylerade, acylerade eller hydroxylerade;

kan vara strukturella element i andra naturliga föreningar - koenzymer, gallsyror, antibiotika;

är signalmolekyler. Några av aminosyrorna är neurotransmittorer eller prekursorer till neurotransmittorer, hormoner och histohormoner;

är essentiella metaboliter, till exempel är vissa aminosyror prekursorer till växtalkaloider, eller fungerar som kvävedonatorer, eller är viktiga komponenter i näring.

Klassificeringen av proteinogena aminosyror är baserad på strukturen och polariteten hos sidokedjorna:

1. Alifatiska aminosyror:

glycin, gly,G, Gly

alanin, ala, A, Ala

valin, axel,V,Val*

leucin, lei,L,Leu*

isoleucin, ile, jag, Ile*

Dessa aminosyror innehåller inga heteroatomer eller cykliska grupper i sidokedjan och kännetecknas av en uttalad låg polaritet.

cystein, cis,C,Cys

metionin, meth,M,Mött*

3. Aromatiska aminosyror:

fenylalanin, hårtork,F,Phe*

tyrosin, skjutbana,Y,Tyr

tryptofan, tre,W,Trp*

histidin, gis,H, Hans

4. Neutrala aminosyror:

serin, ser,S, Ser

treonin, tre,T,Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q,Gln

Neutrala aminosyror innehåller hydroxyl- eller karboxamidgrupper. Även om amidgrupperna är nonjoniska, är molekylerna asparagin och glutamin mycket polära.

5. Sura aminosyror:

asparaginsyra (aspartat), asp,D,Asp

glutaminsyra (glutamat), djup, E, Glu

Karboxylgrupperna i sidokedjorna av sura aminosyror är fullständigt joniserade över hela området av fysiologiska pH-värden.

6. Grundläggande aminosyror:

lysin, l från, K, Lys*

arginin, arg,R,Arg

Sidokedjorna av basiska aminosyror är fullständigt protonerade i den neutrala pH-regionen. En mycket basisk och mycket polär aminosyra är arginin som innehåller en guanidindel.

7. Iminosyra:

prolin, handla om,P,Pro

Vissa av de listade aminosyrorna kan inte syntetiseras i människokroppen och måste tillföras mat. Dessa essentiella aminosyror är markerade med asterisker.

Som nämnts ovan är proteinogena aminosyror prekursorerna till några värdefulla biologiskt aktiva molekyler.

p-alanin
cysteamin

Glutaminsyraresten är en del av ett annat koenzym - tetrahydrofolsyra, ett derivat av vitamin B c.

Andra biologiskt värdefulla molekyler är konjugat av gallsyror med aminosyran glycin. Dessa konjugat är starkare syror än basiska syror, bildas i levern och finns i gallan som salter.

glykokolsyra

allmän formel för penicilliner

Från aminosyror genom dekarboxylering erhålls biogena aminer - signalsubstanser, hormoner och histohormoner.

Aminosyrorna glycin och glutamat är själva signalsubstanser i det centrala nervsystemet.

dopamin (neurotransmittor) noradrenalin (neurotransmittor)

adrenalin (hormon) histamin (mediator och histohormon)

serotonin (neurotransmittor och histohormon) GABA (neurotransmittor)

tyroxin (hormon)

Ett derivat av aminosyran tryptofan är den mest kända naturligt förekommande auxin, indolättiksyra. Auxiner är växttillväxtregulatorer, de stimulerar differentieringen av växande vävnader, tillväxten av kambium, rötter, påskyndar tillväxten av frukter och fallet av gamla löv, deras antagonister är abscisinsyra.

indolättiksyra

papaverin fysostigmin

Aminosyror används i stor utsträckning inom medicinsk praxis. Dessa är aminosyror som metionin, histidin, glutamin- och asparaginsyror, glycin, cystein, valin.

Under det senaste decenniet har aminosyror lagts till hud- och hårvårdsprodukter.

PROTEINER

Proteiner är makromolekylära ämnen som består av aminosyror kopplade med peptidbindningar.

Det är proteiner som är produkten av genetisk information som överförs från generation till generation och som utför alla livsprocesser i cellen.

Proteinfunktioner:

katalytisk funktion. Den mest talrika gruppen av proteiner är enzymer - proteiner med katalytisk aktivitet som påskyndar kemiska reaktioner. Exempel på enzymer är pepsin, alkoholdehydrogenas, glutaminsyntetas.

Strukturell funktion. Strukturella proteiner är ansvariga för att upprätthålla formen och stabiliteten hos celler och vävnader, dessa inkluderar keratiner, kollagen, fibroin.

transportfunktion. Transportproteiner transporterar molekyler eller joner från ett organ till ett annat eller över membran i en cell, såsom hemoglobin, serumalbumin, jonkanaler.

skyddande funktion. Proteiner i homeostassystemet skyddar kroppen från patogener, främmande information, blodförlust - immunglobuliner, fibrinogen, trombin.

reglerande funktion. Proteiner utför funktionerna hos signalsubstanser - vissa hormoner, histohormoner och neurotransmittorer, är receptorer för signalsubstanser av vilken struktur som helst, ger ytterligare signalöverföring i cellens biokemiska signalkedjor. Exempel är tillväxthormonet somatotropin, hormonet insulin, H- och M-kolinerga receptorer.

motorisk funktion. Med hjälp av proteiner utförs sammandragningsprocesserna och annan biologisk rörelse. Exempel är tubulin, aktin, myosin.

reservfunktion. Växter innehåller lagringsproteiner, som är värdefulla näringsämnen, hos djur fungerar muskelproteiner som reservnäringsämnen som mobiliseras i nödfall.

Proteiner kännetecknas av närvaron av flera nivåer av strukturell organisation.

primär struktur Ett protein är sekvensen av aminosyrarester i en polypeptidkedja. En peptidbindning är en karboxamidbindning mellan α-karboxylgruppen i en aminosyra och α-aminogruppen i en annan aminosyra.

alanylfenylalanylcysteylprolin

Peptidbindningen har flera funktioner:

a) den är resonansstabiliserad och är därför placerad praktiskt taget i samma plan - den är plan; rotation runt C-N-bindningen kräver mycket energi och är svårt;

b) -CO-NH-bindningen har en speciell karaktär, den är mindre än vanligt, men mer än dubbel, det vill säga det finns en keto-enol tautomerism:

c) substituenter i förhållande till peptidbindningen finns i Trans-placera;

d) peptidryggraden är omgiven av sidokedjor av olika natur, som interagerar med de omgivande lösningsmedelsmolekylerna, fria karboxyl- och aminogrupper joniseras och bildar katjoniska och anjoniska centra av proteinmolekylen. Beroende på deras förhållande får proteinmolekylen en total positiv eller negativ laddning och kännetecknas också av ett eller annat pH-värde för mediet när proteinets isoelektriska punkt nås. Radikaler bildar salt-, eter-, disulfidbryggor inuti proteinmolekylen och bestämmer också omfattningen av reaktioner som är inneboende i proteiner.

För närvarande har man kommit överens om att betrakta polymerer som består av 100 eller fler aminosyrarester som proteiner, polymerer som består av 50-100 aminosyrarester som polypeptider och polymerer som består av mindre än 50 aminosyrarester som lågmolekylära peptider.

Vissa lågmolekylära peptider spelar en oberoende biologisk roll. Exempel på några av dessa peptider:

Glutation, γ-glu-cis-gly, är en av de mest utbredda intracellulära peptiderna som är involverade i redoxprocesser i celler och transport av aminosyror över biologiska membran.

Karnosin - β-ala-gis - en peptid som finns i djurens muskler, eliminerar produkterna från lipidperoxidation, påskyndar nedbrytningen av kolhydrater i musklerna och är involverad i energiomsättningen i musklerna i form av fosfat.

Vasopressin är ett hormon från den bakre hypofysen som är involverat i regleringen av vattenmetabolismen i kroppen:

Phalloidin är en giftig flugsvamppolypeptid som i försumbara koncentrationer orsakar kroppens död på grund av frisättning av enzymer och kaliumjoner från celler:

Gramicidin är ett antibiotikum som verkar på många grampositiva bakterier, ändrar genomsläppligheten av biologiska membran för lågmolekylära föreningar och orsakar celldöd:

Träffade-enkefalin - thyr-gli-gli-fen-met - en peptid som syntetiseras i neuroner och lindrar smärta.

Sekundär struktur av ett proteinär en rumslig struktur bildad som ett resultat av interaktioner mellan de funktionella grupperna i peptidryggraden.

Peptidkedjan innehåller många CO- och NH-grupper av peptidbindningar, som var och en potentiellt kan delta i bildandet av vätebindningar. Det finns två huvudtyper av strukturer som tillåter detta att hända: α-helixen, där kedjan lindas som en telefonsladd, och den β-veckade strukturen, där långsträckta sektioner av en eller flera kedjor staplas sida vid sida. Båda dessa strukturer är mycket stabila.

α-helixen kännetecknas av extremt tät packning av den tvinnade polypeptidkedjan, varje varv av den högerhänta helixen har 3,6 aminosyrarester, vars radikaler alltid är riktade utåt och något bakåt, det vill säga till början av polypeptidkedjan.

De viktigaste egenskaperna hos α-helixen:

α-helixen stabiliseras av vätebindningar mellan väteatomen vid kvävet i peptidgruppen och karbonylsyren i resten, fyra positioner bort från den givna längs kedjan;

alla peptidgrupper deltar i bildandet av en vätebindning, detta säkerställer maximal stabilitet hos α-helixen;

alla kväve- och syreatomer i peptidgrupperna är involverade i bildandet av vätebindningar, vilket avsevärt minskar hydrofiliciteten hos de a-spiralformade regionerna och ökar deras hydrofobicitet;

α-helix bildas spontant och är den mest stabila konformationen av polypeptidkedjan, motsvarande ett minimum av fri energi;

i en polypeptidkedja av L-aminosyror är den högerhänta helixen, som vanligtvis finns i proteiner, mycket mer stabil än den vänsterhänta.

Möjligheten att bilda en α-helix beror på proteinets primära struktur. Vissa aminosyror hindrar peptidens ryggrad från att vrida sig. Till exempel stöter intilliggande karboxylgrupper av glutamat och aspartat bort varandra, vilket förhindrar bildandet av vätebindningar i α-helixen. Av samma anledning är kedjelindningen svår på platser med positivt laddade lysin- och argininrester belägna nära varandra. Prolin spelar dock den största rollen för att bryta α-helixen. För det första, i prolin, är kväveatomen en del av en stel ring, som förhindrar rotation runt N-C-bindningen, och för det andra bildar inte prolin en vätebindning på grund av frånvaron av väte vid kväveatomen.

β-veckning är en skiktad struktur som bildas av vätebindningar mellan linjärt arrangerade peptidfragment. Båda kedjorna kan vara oberoende eller tillhöra samma polypeptidmolekyl. Om kedjorna är orienterade i samma riktning kallas en sådan β-struktur parallell. I fallet med den motsatta riktningen av kedjorna, det vill säga när N-terminalen av en kedja sammanfaller med C-terminalen av den andra kedjan, kallas β-strukturen antiparallell. Energimässigt är antiparallell β-vikning med nästan linjära vätebryggor mer att föredra.

parallell β-vikning antiparallell β-vikning

Till skillnad från α-helixen, som är mättad med vätebindningar, är varje sektion av den β-vikningskedjan öppen för bildning av ytterligare vätebindningar. Aminosyrasidoradikalerna är orienterade nästan vinkelrätt mot bladplanet, växelvis upp och ner.

I de områden där peptidkedjan böjer sig ganska brant finns det ofta en β-loop. Detta är ett kort fragment i vilket 4 aminosyrarester böjs 180° och stabiliseras av en vätebrygga mellan den första och fjärde resten. Stora aminosyraradikaler stör bildningen av β-loopen, så den innehåller oftast den minsta aminosyran, glycin.

Suprasekundär proteinstrukturär någon specifik ordning för alternering av sekundära strukturer. En domän förstås som en separat del av en proteinmolekyl, som har en viss grad av strukturell och funktionell autonomi. Nu anses domäner vara grundläggande beståndsdelar i strukturen av proteinmolekyler, och förhållandet och karaktären av layouten av α-spiraler och β-skikt ger mer för att förstå utvecklingen av proteinmolekyler och fylogenetiska förhållanden än en jämförelse av primära strukturer. Evolutionens huvuduppgift är konstruktionen av nya proteiner. Det finns en oändlig liten chans att syntetisera en sådan aminosyrasekvens av en slump som skulle uppfylla förpackningsvillkoren och säkerställa fullgörandet av funktionella uppgifter. Därför finns det ofta proteiner med olika funktioner, men liknande i strukturen så till den grad att det verkar som att de hade en gemensam förfader eller utvecklats från varandra. Det verkar som att evolutionen, inför behovet av att lösa ett visst problem, föredrar att inte designa proteiner för detta först, utan att anpassa redan väletablerade strukturer för detta, anpassa dem för nya ändamål.

Några exempel på ofta upprepade supra-sekundära strukturer:

αα' - proteiner innehållande endast α-helixar (myoglobin, hemoglobin);

ββ' – proteiner som endast innehåller β-strukturer (immunoglobuliner, superoxiddismutas);

βαβ' är strukturen av β-cylindern, varje β-skikt är beläget inuti trumman och är associerat med en α-helix placerad på ytan av molekylen (triosfosfoisomeras, laktatdehydrogenas);

"zinkfinger" - ett proteinfragment bestående av 20 aminosyrarester, zinkatomen är associerad med två cysteinrester och två histidinrester, vilket resulterar i ett "finger" på cirka 12 aminosyrarester, kan binda till de reglerande regionerna i DNA-molekylen;

"leucin zipper" - interagerande proteiner har en α-spiralformad region som innehåller minst 4 leucinrester, de är belägna 6 aminosyror från varandra, det vill säga de finns på ytan av vartannat varv och kan bilda hydrofoba bindningar med leucinrester av ett annat protein. Med hjälp av leucinblixtlås, till exempel, kan molekyler av starkt basiska histonproteiner kombineras till komplex och övervinna en positiv laddning.

Tertiär struktur av ett protein- detta är det rumsliga arrangemanget av proteinmolekylen, stabiliserat av bindningar mellan aminosyrornas sidoradikaler.

Typer av bindningar som stabiliserar den tertiära strukturen hos ett protein:

elektrostatisk väte hydrofob disulfid

interaktionskommunikation interaktionskommunikation

Beroende på veckningen av den tertiära strukturen kan proteiner klassificeras i två huvudtyper - fibrillär och globulär.

Fibrillära proteiner är vattenolösliga långa filamentösa molekyler, vars polypeptidkedjor är förlängda längs en axel. Dessa är huvudsakligen strukturella och kontraktila proteiner. Några exempel på de vanligaste fibrillära proteinerna är:

a-Keratiner. Syntetiseras av epidermala celler. De står för nästan all torrvikt av hår, ull, fjädrar, horn, naglar, klor, nålar, fjäll, hovar och sköldpaddsskal, såväl som en betydande del av vikten av det yttre lagret av huden. Detta är en hel familj av proteiner, de är lika i aminosyrasammansättning, innehåller många cysteinrester och har samma rumsliga arrangemang av polypeptidkedjor. I hårceller organiseras först keratinpolypeptidkedjor till fibrer, av vilka strukturer sedan formas som ett rep eller en tvinnad kabel, som så småningom fyller hela cellens utrymme. Samtidigt blir hårcellerna tillplattade och dör slutligen och cellväggarna bildar ett rörformigt hölje runt varje hårstrå som kallas nagelbandet. I α-keratin är polypeptidkedjorna i form av en α-helix, tvinnade runt varandra till en trekärnig kabel med bildning av korsdisulfidbindningar. N-terminala rester är placerade på samma sida (parallell). Keratiner är olösliga i vatten på grund av dominansen av aminosyror med opolära sidoradikaler i sin sammansättning, som vänds mot vattenfasen. Under perm inträffar följande processer: först förstörs disulfidbryggor genom reduktion med tioler, och sedan, när håret får den nödvändiga formen, torkas det genom uppvärmning, medan det på grund av oxidation med luftsyre bildas nya disulfidbryggor som behåller formen på frisyren.

β-Keratiner. Dessa inkluderar silke och spindelväv fibroin. De är antiparallella β-vikta skikt med en dominans av glycin, alanin och serin i kompositionen.

Kollagen. Det vanligaste proteinet hos högre djur och det huvudsakliga fibrillära proteinet i bindväv. Kollagen syntetiseras i fibroblaster och kondrocyter - specialiserade bindvävsceller, från vilka det sedan trycks ut. Kollagenfibrer finns i hud, senor, brosk och ben. De sträcker sig inte, överträffar ståltråd i styrka, kollagenfibriller kännetecknas av tvärstrimningar. När det kokas i vatten omvandlas fibröst, olösligt och svårsmält kollagen till gelatin genom hydrolys av några av de kovalenta bindningarna. Kollagen innehåller 35 % glycin, 11 % alanin, 21 % prolin och 4-hydroxiprolin (en aminosyra som endast finns i kollagen och elastin). Denna sammansättning bestämmer det relativt låga näringsvärdet av gelatin som ett livsmedelsprotein. Kollagenfibriller består av repeterande polypeptidsubenheter som kallas tropokollagen. Dessa underenheter är arrangerade längs fibrillerna i form av parallella buntar på ett huvud-till-svans-sätt. Förskjutningen av huvuden ger den karakteristiska tvärstrimningen. Tomrum i denna struktur, om nödvändigt, kan tjäna som en plats för avsättning av kristaller av hydroxiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, som spelar en viktig roll i benmineralisering.

Tropokollagensubenheter är sammansatta av tre polypeptidkedjor som är tätt tvinnade till ett tresträngat rep, som skiljer sig från α- och β-keratiner. I vissa kollagener har alla tre kedjorna samma aminosyrasekvens, medan i andra bara två kedjor är identiska, och den tredje skiljer sig från dem. Tropokollagenpolypeptidkedjan bildar en vänsterhänt helix, med endast tre aminosyrarester per varv på grund av kedjeböjningar orsakade av prolin och hydroxiprolin. Tre kedjor är sammankopplade, förutom vätebindningar, genom en bindning av kovalent typ som bildas mellan två lysinrester belägna i intilliggande kedjor:

När vi blir äldre bildas fler och fler tvärbindningar i och mellan tropokollagensubenheterna, vilket gör kollagenfibrillerna styvare och sprödare, och detta förändrar de mekaniska egenskaperna hos brosk och senor, gör benen sprödare och minskar transparensen av hornhinnan i ögat.

Elastin. Ingår i den gula elastiska vävnaden i ligamenten och det elastiska lagret av bindväv i väggarna i stora artärer. Huvudsubenheten av elastinfibriller är tropoelastin. Elastin är rikt på glycin och alanin, innehåller mycket lysin och lite prolin. De spiralformade delarna av elastin sträcker sig när de sträcks, men återgår till sin ursprungliga längd när belastningen tas bort. Lysinresterna i de fyra olika kedjorna bildar kovalenta bindningar med varandra och tillåter elastin att reversibelt sträcka sig i alla riktningar.

Globulära proteiner är proteiner vars polypeptidkedja är veckad till en kompakt kula, som kan utföra en mängd olika funktioner.

Den tertiära strukturen av globulära proteiner övervägs lämpligast med användning av exemplet myoglobin. Myoglobin är ett relativt litet syrebindande protein som finns i muskelceller. Det lagrar bundet syre och främjar dess överföring till mitokondrierna. Myoglobinmolekylen innehåller en polypeptidkedja och en hemogrupp (hem) - ett komplex av protoporfyrin med järn. De viktigaste egenskaperna hos myoglobin:

a) myoglobinmolekylen är så kompakt att endast 4 vattenmolekyler får plats inuti den;

b) alla polära aminosyrarester, med undantag av två, är belägna på den yttre ytan av molekylen, och alla är i ett hydratiserat tillstånd;

c) de flesta av de hydrofoba aminosyraresterna är belägna inuti myoglobinmolekylen och är således skyddade från kontakt med vatten;

d) var och en av de fyra prolinresterna i myoglobinmolekylen är belägen vid krökningen av polypeptidkedjan, serin-, treonin- och asparaginrester är lokaliserade på andra ställen i krökningen, eftersom sådana aminosyror förhindrar bildandet av en α-helix om de är med varandra;

e) en platt hemogrupp ligger i ett hålrum (ficka) nära molekylens yta, järnatomen har två koordinationsbindningar riktade vinkelrätt mot hemplanet, en av dem är kopplad till histidinresten 93, och den andra tjänar till att binda syremolekylen.

Utgående från den tertiära strukturen blir proteinet kapabelt att utföra sina biologiska funktioner. Proteiners funktion bygger på det faktum att när den tertiära strukturen läggs på ytan av proteinet bildas ställen som kan fästa andra molekyler, så kallade ligander, till sig själva. Den höga specificiteten för interaktionen mellan proteinet och liganden tillhandahålls av komplementariteten hos strukturen hos det aktiva centret med ligandens struktur. Komplementaritet är den rumsliga och kemiska överensstämmelsen mellan interagerande ytor. För de flesta proteiner är tertiär struktur den maximala veckningsnivån.

Kvartär proteinstruktur- karakteristisk för proteiner som består av två eller flera polypeptidkedjor som är sammankopplade uteslutande genom icke-kovalenta bindningar, huvudsakligen elektrostatiska och väte. Oftast innehåller proteiner två eller fyra subenheter, mer än fyra subenheter innehåller vanligtvis regulatoriska proteiner.

Proteiner som har en kvartär struktur kallas ofta oligomera. Skilj mellan homomera och heteromera proteiner. Homeriska proteiner är proteiner där alla subenheter har samma struktur, till exempel består katalasenzymet av fyra absolut identiska subenheter. Heteromera proteiner har olika subenheter, till exempel består RNA-polymerasenzymet av fem subenheter med olika struktur som utför olika funktioner.

Interaktionen av en subenhet med en specifik ligand orsakar konformationsförändringar i hela det oligomera proteinet och ändrar affiniteten för andra subenheter för ligander; denna egenskap ligger till grund för oligomera proteiners förmåga till allosterisk reglering.

Den kvartära strukturen av ett protein kan övervägas med exemplet hemoglobin. Den innehåller fyra polypeptidkedjor och fyra hemprotesgrupper, i vilka järnatomerna är i järnformen Fe 2+ . Proteindelen av molekylen - globin - består av två α-kedjor och två β-kedjor, innehållande upp till 70 % α-helixar. Var och en av de fyra kedjorna har en karakteristisk tertiär struktur, och en hemogrupp är associerad med varje kedja. Hemen av olika kedjor är relativt långt ifrån varandra och har olika lutningsvinklar. Få direkta kontakter bildas mellan två α-kedjor och två β-kedjor, medan talrika kontakter av typen α 1 β 1 och α 2 β 2 bildade av hydrofoba radikaler bildas mellan α- och β-kedjorna. En kanal finns kvar mellan α 1 β 1 och α 2 β 2.

Till skillnad från myoglobin kännetecknas hemoglobin av en betydligt lägre affinitet för syre, vilket gör att det, vid låga partialtryck av syre som finns i vävnader, kan ge dem en betydande del av det bundna syret. Syre binds lättare av hemoglobinjärn vid högre pH-värden och låga CO 2 -koncentrationer, karakteristiskt för lungalveolerna; frisättningen av syre från hemoglobin gynnas av lägre pH-värden och höga koncentrationer av CO 2 som är inneboende i vävnader.

Förutom syre bär hemoglobin vätejoner, som binder till histidinrester i kedjorna. Hemoglobin bär också koldioxid, som fäster vid den terminala aminogruppen i var och en av de fyra polypeptidkedjorna, vilket resulterar i bildandet av karbaminohemoglobin:

I erytrocyter finns substansen 2,3-difosfoglycerat (DFG) i tillräckligt höga koncentrationer, dess innehåll ökar med uppstigning till hög höjd och under hypoxi, vilket underlättar frisättningen av syre från hemoglobin i vävnader. DFG är beläget i kanalen mellan α 1 β 1 och α 2 β 2 interagerar med positivt infekterade grupper av β-kedjor. När syre binds av hemoglobin förskjuts DPG från kaviteten. Erytrocyterna hos vissa fåglar innehåller inte DPG, utan inositolhexafosfat, vilket ytterligare minskar hemoglobinets affinitet för syre.

2,3-difosfoglycerat (DPG)

HbA - normalt vuxenhemoglobin, HbF - fetalt hemoglobin, har större affinitet för O 2, HbS - hemoglobin vid sicklecellanemi. Sicklecellanemi är en allvarlig ärftlig sjukdom associerad med en genetisk abnormitet av hemoglobin. I blodet hos sjuka människor finns ett ovanligt stort antal tunna skäreformade röda blodkroppar, som för det första lätt slits sönder, och för det andra täpper till blodkapillärerna. På molekylär nivå skiljer sig hemoglobin S från hemoglobin A i en aminosyrarest i position 6 i β-kedjorna, där valin är lokaliserat istället för en glutaminsyrarest. Således innehåller hemoglobin S två negativa laddningar mindre, utseendet av valin leder till uppkomsten av en "klibbig" hydrofob kontakt på ytan av molekylen, som ett resultat, under deoxygenering, klistrar deoxihemoglobin S-molekyler ihop och bildar olösliga onormalt långa trådar. aggregat, vilket leder till deformation av erytrocyter.

Det finns ingen anledning att tro att det finns en oberoende genetisk kontroll över bildandet av nivåer av proteinstrukturell organisation över den primära, eftersom den primära strukturen bestämmer både sekundär, tertiär och kvartär (om någon). Den naturliga konformationen av ett protein är den mest termodynamiskt stabila strukturen under de givna förhållandena.

Föreläsning #1

ÄMNE: "Aminosyror".

Föreläsningsplan:

1. Karakterisering av aminosyror

2. Peptider.

Karakterisering av aminosyror.

Aminosyror är organiska föreningar, derivat av kolväten, vars molekyler inkluderar karboxyl- och aminogrupper.

Proteiner är uppbyggda av aminosyrarester sammanlänkade med peptidbindningar. För att analysera aminosyrasammansättningen utförs proteinhydrolys, följt av isolering av aminosyror. Låt oss överväga de huvudsakliga mönstren som är karakteristiska för aminosyror i proteiner.

Det har nu konstaterats att sammansättningen av proteiner inkluderar en ständigt frekvent förekommande uppsättning aminosyror. Det finns 18. Utöver de angivna hittades ytterligare 2 aminosyraamider - asparagin och glutamin. Alla namngavs större(frekventa) aminosyror. De omnämns ofta bildligt "magi" aminosyror. Förutom stora aminosyror finns det också sällsynta sådana, de som inte ofta finns i sammansättningen av naturliga proteiner. De kallas mindre.

Nästan alla aminosyror i proteiner är α - aminosyror(aminogruppen är belägen vid den första kolatomen efter karboxylgruppen). Baserat på det föregående gäller den allmänna formeln för de flesta aminosyror:

NH 2 -CH-COOH

Där R är radikaler med olika strukturer.

Tänk på formlerna för proteinaminosyror, Tabell. 2.

Allt α - aminosyror, förutom aminoättiksyra (glycin), har en asymmetrisk α är en kolatom och existerar som två enantiomerer. Med sällsynta undantag hör naturliga aminosyror till L-serien. Endast i sammansättningen av cellväggarna hos bakterier och i antibiotika hittades aminosyror av den genetiska D-serien. Rotationsvinkelvärdet är 20-30 0 grader. Rotation kan vara höger (7 aminosyror) och vänster (10 aminosyror).

H— *—NH 2 H 2 N—*—H

D - konfiguration L-konfiguration

(naturliga aminosyror)

Beroende på dominansen av amino- eller karboxylgrupper delas aminosyror in i 3 underklasser:

sura aminosyror. Karboxylgrupper (syra) dominerar över aminogrupper (basiska), till exempel asparaginsyra, glutaminsyror.

Neutrala aminosyror Antalet grupper är lika. Glycin, alanin etc.

Grundläggande aminosyror. Basiska (aminogrupper) dominerar över karboxyl (sur), till exempel lysin.

I fysikaliska och ett antal kemiska egenskaper skiljer sig aminosyror kraftigt från motsvarande syror och baser. De är mer lösliga i vatten än i organiska lösningsmedel; väl kristalliserad; har hög densitet och exceptionellt höga smältpunkter. Dessa egenskaper indikerar växelverkan mellan amin- och syragrupper, som ett resultat av vilka aminosyror i fast tillstånd och i lösning (i ett brett pH-område) är i zwitterjonform (dvs. som inre salter). Den ömsesidiga påverkan av grupper är särskilt uttalad i α-aminosyror, där båda grupperna ligger i närheten.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

zwitterion

Zwitter - jonstruktur av aminosyror bekräftas av deras stora dipolmoment (inte mindre än 5010 -30 C  m), såväl som absorptionsbandet i IR-spektrumet för en fast aminosyra eller dess lösning.

Aminosyror kan ingå i polykondensationsreaktioner, vilket leder till bildandet av polypeptider av olika längd, som utgör proteinmolekylens primära struktur.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

dipeptid

C-N-bindningen kallas peptid förbindelse.

Förutom de 20 vanligaste aminosyrorna som diskuterats ovan, har några andra aminosyror isolerats från hydrolysat av vissa specialiserade proteiner. Alla är som regel derivat av vanliga aminosyror, dvs. modifierade aminosyror.

4-hydroxiprolin , som finns i det fibrillära proteinet kollagen och vissa växtproteiner; 5-oxylysin som finns i kollagenhydrolysat, desmosy n och isodesmosin isolerad från hydrolysat av fibrillärt elastinprotein. Det verkar som om dessa aminosyror bara finns i detta protein. Deras struktur är ovanlig: de fjärde lysinmolekylerna, förbundna med sina R-grupper, bildar en substituerad pyridinring. Det är möjligt att på grund av just denna struktur kan dessa aminosyror bilda 4 radiellt divergerande peptidkedjor. Resultatet är att elastin, till skillnad från andra fibrillära proteiner, kan deformeras (sträckas ut) i två sinsemellan vinkelräta riktningar. Etc.

Från de listade proteinaminosyrorna syntetiserar levande organismer ett stort antal olika proteinföreningar. Många växter och bakterier kan syntetisera alla aminosyror de behöver från enkla oorganiska föreningar. I kroppen hos människor och djur syntetiseras också ungefär hälften av aminosyrorna, den andra delen av aminosyrorna kan komma in i människokroppen endast med matproteiner.

- essentiella aminosyror - syntetiseras inte i människokroppen, utan kommer endast med mat. Essentiella aminosyror inkluderar 8 aminosyror: valin, fenylalanin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, treonin, tryptofan, fenylalanin.

- icke-essentiella aminosyror - kan syntetiseras i människokroppen från andra komponenter. Icke-essentiella aminosyror inkluderar 12 aminosyror.

För en person är båda typerna av aminosyror lika viktiga: både utbytbara och oersättliga. De flesta av aminosyrorna används för att bygga upp kroppens egna proteiner, men kroppen kan inte existera utan essentiella aminosyror. Proteiner, som innehåller essentiella aminosyror, bör vara cirka 16-20% i kosten för vuxna (20-30g med ett dagligt proteinintag på 80-100g). I näring av barn ökar andelen protein till 30% för skolbarn och upp till 40% för förskolebarn. Detta beror på det faktum att barnets kropp ständigt växer och därför behöver en stor mängd aminosyror som ett plastmaterial för att bygga proteiner i muskler, blodkärl, nervsystemet, huden och alla andra vävnader och organ.

I dessa dagar av snabbmat och den allmänna passionen för snabbmat domineras kosten mycket ofta av livsmedel med högt innehåll av lättsmälta kolhydrater och fetter, och andelen proteinmat minskar märkbart. Med brist på aminosyror i kosten eller under svält i människokroppen under en kort tid, kan proteiner av bindväv, blod, lever och muskler förstöras, och "byggmaterialet" som erhålls från dem - aminosyror går till upprätthålla den normala funktionen hos de viktigaste organen - hjärtat och hjärnan. Människokroppen kan ha brist på både essentiella och icke-essentiella aminosyror. Brist på aminosyror, särskilt essentiella sådana, leder till dålig aptit, hämmad tillväxt och utveckling, fettlever och andra allvarliga störningar. De första "bebudarna" av brist på aminosyror kan vara en minskning av aptiten, försämring av huden, håravfall, muskelsvaghet, trötthet, minskad immunitet, anemi. Sådana manifestationer kan förekomma hos individer som, för att minska vikten, följer en obalanserad diet med lågt kaloriinnehåll med en kraftig begränsning av proteinprodukter.

Oftare än andra möts manifestationer av brist på aminosyror, särskilt essentiella sådana, av vegetarianer som medvetet undviker att inkludera komplett animaliskt protein i sin kost.

Ett överskott av aminosyror är ganska sällsynt nuförtiden, men det kan orsaka utveckling av allvarliga sjukdomar, särskilt hos barn och ungdomar. De mest giftiga är metionin (framkallar risken för hjärtinfarkt och stroke), tyrosin (kan provocera utvecklingen av arteriell hypertoni, leda till störningar av sköldkörteln) och histidin (kan bidra till kopparbrist i kroppen och leda till utvecklingen av av aortaaneurysm, ledsjukdomar, tidigt grått hår). , svår anemi). Under normala förhållanden för kroppens funktion, när det finns en tillräcklig mängd vitaminer (B 6, B 12, folsyra) och antioxidanter (vitamin A, E, C och selen), förvandlas ett överskott av aminosyror snabbt till användbart komponenter och har inte tid att "skada" kroppen. Med en obalanserad kost finns det en brist på vitaminer och spårämnen, och ett överskott av aminosyror kan störa funktionen hos system och organ. Detta alternativ är möjligt med långvarig efterlevnad av protein- eller lågkolhydratdieter, såväl som med okontrollerat intag av protein-energiprodukter av idrottare (aminosyra-vitamincocktails) för att öka vikten och utveckla muskler.

Bland de kemiska metoderna, den vanligaste metoden aminosyrapoäng (scor - poäng, räkna). Den är baserad på jämförelsen av aminosyrasammansättningen av proteinet i den utvärderade produkten med aminosyrasammansättningen standardprotein (idealiskt). Efter en kvantitativ kemisk bestämning av innehållet av var och en av de essentiella aminosyrorna i proteinet som studeras, bestäms aminosyrapoängen (AC) för var och en av dem enligt formeln

AC = (m ak . forskning / m ak . idealisk ) 100

m enl. forskning - innehållet av en essentiell aminosyra (i mg) i 1 g av proteinet som studeras.

m enl. ideal - innehållet av en essentiell aminosyra (i mg) i 1 g av ett standardprotein (idealiskt).

FAO/WHO aminosyraprov

Samtidigt med bestämningen av aminosyrapoängen, begränsa essentiell aminosyra för ett givet protein , det är den för vilken hastigheten är minst.

Peptider.

Två aminosyror kan kopplas kovalent via peptid samband med bildandet av en dipeptid.

Tre aminosyror kan kopplas samman via två peptidbindningar för att bilda en tripeptid. Flera aminosyror bildar oligopeptider, ett stort antal aminosyror bildar polypeptider. Peptider innehåller endast en -aminogrupp och en -karboxylgrupp. Dessa grupper kan joniseras vid vissa pH-värden. Liksom aminosyror har de karakteristiska titreringskurvor och isoelektriska punkter där de inte rör sig i ett elektriskt fält.

Liksom andra organiska föreningar deltar peptider i kemiska reaktioner som bestäms av närvaron av funktionella grupper: en fri aminogrupp, en fri karboxigrupp och R-grupper. Peptidbindningar är känsliga för hydrolys av en stark syra (t.ex. 6M HCl) eller en stark bas för att bilda aminosyror. Hydrolys av peptidbindningar är ett nödvändigt steg för att bestämma proteiners aminosyrasammansättning. Peptidbindningar kan brytas genom inverkan av enzymer proteaser.

Många naturligt förekommande peptider är biologiskt aktiva i mycket låga koncentrationer.

Peptider är potentiellt aktiva farmaceutiska preparat, det finns tre sätt få dem:

1) utsöndring från organ och vävnader;

2) genteknik;

3) direkt kemisk syntes.

I det senare fallet ställs höga krav på produktutbytet i alla mellanstadier.

Aminosyror kallas organiska karboxylsyror där minst en av väteatomerna i kolvätekedjan är ersatt av en aminogrupp. Beroende på positionen för -NH2-gruppen särskiljs α, β, y, etc. L-aminosyror. Hittills har upp till 200 olika aminosyror hittats i olika föremål i den levande världen. Människokroppen innehåller cirka 60 olika aminosyror och deras derivat, men alla är inte en del av proteiner.

Aminosyror delas in i två grupper:

proteinogen (del av proteiner)
Bland dem är de viktigaste (det finns bara 20 av dem) och sällsynta. Sällsynta proteinaminosyror (till exempel hydroxiprolin, hydroxilysin, aminocitronsyra, etc.) är faktiskt derivat av samma 20 aminosyror.
De återstående aminosyrorna är inte involverade i konstruktionen av proteiner; de finns i cellen antingen i fri form (som metabola produkter), eller är en del av andra icke-proteinföreningar. Till exempel är aminosyrorna ornitin och citrullin mellanprodukter i bildningen av den proteinogena aminosyran arginin och är involverade i ureasyntescykeln; γ-amino-smörsyra är också i fri form och spelar rollen som en mediator vid överföringen av nervimpulser; β-alanin är en del av vitaminet - pantotensyra.
icke-proteinogen (ej involverad i bildandet av proteiner)
Icke-proteinogena aminosyror, till skillnad från proteinogena, är mer olika, särskilt de som finns i svampar och högre växter. Proteinogena aminosyror är involverade i konstruktionen av många olika proteiner, oavsett typ av organism, och icke-proteinogena aminosyror kan till och med vara giftiga för en organism av en annan art, det vill säga de beter sig som vanliga främmande ämnen. Till exempel är kanavanin, dienkolsyra och β-cyano-alanin isolerade från växter giftiga för människor.

Struktur och klassificering av proteinogena aminosyror

Radikalen R i det enklaste fallet representeras av en väteatom (glycin), och kan ha en komplex struktur. Därför skiljer sig a-aminosyror från varandra främst i strukturen av sidoradikalen, och följaktligen i de fysikalisk-kemiska egenskaper som är inneboende i dessa radikaler. Det finns tre klassificeringar av aminosyror:

Den givna fysiologiska klassificeringen av aminosyror är inte universell, i motsats till de två första klassificeringarna, och i viss mån villkorlig, eftersom den endast är giltig för organismer av denna art. Den absoluta nödvändigheten av åtta aminosyror är dock universell för alla typer av organismer (tabell 2 visar data för vissa representanter för ryggradsdjur och insekter [show] ).

Tabell 2. Essentiella (+), icke-essentiella (-) och semi-essentiella (±) aminosyror för vissa ryggradsdjur och insekter (enligt Lubka et al., 1975)
Aminosyror	Mänsklig	Råtta	Mus	Kyckling	Lax	Mygga	Bi
Glycin	-	-	-	+	-	+	-
Alanya	-	-	-	-	-	-	-
Valine	+	+	+	+	+	+	+
Leucin	+	+	+	+	+	+	+
Isoleucin	+	+	+	+	+	+	+
Cystein	-	-	-	-	-	-	-
Metionin	+	+	+	+	+	+	+
Lugn	-	-	-	-	-	-	-
Treonin	+	+	+	+	+	+	+
Asparaginsyra	-	-	-	-	-	-	-
Glutaminsyra	-	-	-	-	-	-	-
Lysin	+	+	+	+	+	+	+
Arginin	±	±	+	+	+	+	+
Fenylalanin	+	+	+	+	+	+	+
Tyrosin	±	±	+	+	-	-	-
Histidin	±	+	+	+	+	+	+
Tryptofan	+	+	+	+	+	+	+
Proline	-	-	-	-	-	-	-

För råttor och möss finns det redan nio essentiella aminosyror (histidin läggs till de åtta kända). Normal tillväxt och utveckling av en kyckling är möjlig endast i närvaro av elva essentiella aminosyror (histidin, arginin, tyrosin tillsätts), det vill säga aminosyror som är halvessentiella för människor är absolut oumbärliga för kyckling. För myggor är glycin absolut nödvändigt, och tyrosin är tvärtom en icke-essentiell aminosyra.

Detta innebär att för olika typer av organismer är betydande avvikelser i behovet av individuella aminosyror möjliga, vilket bestäms av egenskaperna hos deras metabolism.

Sammansättningen av essentiella aminosyror som har utvecklats för varje typ av organism, eller den så kallade auxotrofi av organismen i förhållande till aminosyror, återspeglar med största sannolikhet dess önskan om minimala energikostnader för syntesen av aminosyror. Det är faktiskt mer lönsamt att få en färdig produkt än att producera den själv. Därför spenderar organismer som konsumerar essentiella aminosyror cirka 20 % mindre energi än de som syntetiserar alla aminosyror. Å andra sidan har det under evolutionens gång inte bevarats några livsformer som skulle vara helt beroende av tillförseln av alla aminosyror utifrån. Det skulle vara svårt för dem att anpassa sig till förändringar i den yttre miljön, med tanke på att aminosyror är materialet för syntesen av ett sådant ämne som protein, utan vilket livet är omöjligt.

Fysikalisk-kemiska egenskaper hos aminosyror

Syra-basegenskaper hos aminosyror . Enligt deras kemiska egenskaper är aminosyror amfotära elektrolyter, det vill säga de kombinerar egenskaperna hos både syror och baser.

Syragrupper av aminosyror: karboxyl (-COOH -> -COO - + H +), protonerad a-aminogrupp (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Huvudgrupperna av aminosyror: dissocierad karboxyl (-COO - + H + -> -COOH) och α-aminogrupp (-NH 2 + H + -> NH + 3).

För varje aminosyra finns det minst två syradissociationskonstanter pKa - en för -COOH-gruppen och den andra för a-aminogruppen.

I en vattenlösning är förekomsten av tre former av aminosyror möjlig (Fig. 1.)

Det har bevisats att aminosyror i vattenlösningar är i form av en dipol; eller zwitterion.

Effekt av medium pH på jonisering av aminosyror . Att ändra mediets pH från surt till alkaliskt påverkar laddningen av lösta aminosyror. I en sur miljö (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

I en sur miljö rör sig aminosyror i ett elektriskt fält mot katoden.

I en alkalisk miljö (pH> 7), där det finns ett överskott av OH - joner, är aminosyror i form av negativt laddade joner (anjoner), eftersom NH + 3-gruppen dissocierar:

I detta fall rör sig aminosyrorna i det elektriska fältet mot anoden.

Därför, beroende på mediets pH, har aminosyror totalt noll, positiv eller negativ laddning.

Tillståndet där laddningen av en aminosyra är noll kallas isoelektrisk. pH-värdet vid vilket ett sådant tillstånd inträffar och aminosyran inte rör sig i det elektriska fältet vare sig till anoden eller till katoden kallas den isoelektriska punkten och betecknas pH I. Den isoelektriska punkten återspeglar mycket exakt syra-basegenskaperna hos olika grupper i aminosyror och är en av de viktiga konstanterna som kännetecknar en aminosyra.

Den isoelektriska punkten för icke-polära (hydrofoba) aminosyror närmar sig ett neutralt pH-värde (från 5,5 för fenylalanin till 6,3 för prolin), för surt har den låga värden (3,2 för glutaminsyra, 2,8 för asparaginsyra). Den isoelektriska punkten för cystein och cystin är 5,0, vilket indikerar de svaga sura egenskaperna hos dessa aminosyror. De viktigaste aminosyrorna - histidin och särskilt lysin och arginin - har en isoelektrisk punkt som är betydligt högre än 7.

I cellerna och den intercellulära vätskan i människo- och djurkroppen är mediets pH nära neutralt, så de grundläggande aminosyrorna (lysin, arginin) har en total positiv laddning (katjoner), sura aminosyror (asparaginsyra och glutamin) har en negativ laddning (anjoner), och resten finns i formen dipol. Sura och basiska aminosyror är mer hydrerade än alla andra aminosyror.

Stereoisomerism av aminosyror

Alla proteinogena aminosyror, med undantag för glycin, har minst en asymmetrisk kolatom (C*) och är optiskt aktiva, varvid de flesta är vänsterhänta. De existerar som rumsliga isomerer eller stereoisomerer. Enligt arrangemanget av substituenter runt den asymmetriska kolatomen klassificeras stereoisomerer i L- eller D-serierna.

L- och D-isomerer relaterar till varandra som ett objekt och dess spegelbild, därför kallas de också spegelisomerer eller enantiomerer. Aminosyrorna treonin och isoleucin har vardera två asymmetriska kolatomer, så de har vardera fyra stereoisomerer. Till exempel har treonin, förutom L- och D-treonin, ytterligare två, som kallas diastereomerer eller alloformer: L-allotreonin och D-allotreonin.

Alla aminosyror som utgör proteiner tillhör L-serien. Man trodde att D-aminosyror inte förekommer i naturen. Emellertid har polypeptider hittats i form av polymerer av D-glutaminsyra i kapslar av sporbärande bakterier (mjältbrand, potatis och höbacill); D-glutaminsyra och D-alanin är en del av mukopeptiderna i cellväggen hos vissa bakterier. D-aminosyror finns också i antibiotika som produceras av mikroorganismer (se tabell 3).

Kanske var D-aminosyror mer lämpade för organismers skyddande funktioner (detta är syftet med kapseln av bakterier och antibiotika), medan L-aminosyror behövs av kroppen för att bygga proteiner.

Fördelning av enskilda aminosyror i olika proteiner

Hittills har aminosyrasammansättningen av många proteiner av mikrobiellt, vegetabiliskt och animaliskt ursprung dechiffrerats. Oftast finns i proteiner är alanin, glycin, leucin, serier. Varje protein har dock sin egen aminosyrasammansättning. Till exempel innehåller protaminer (enkla proteiner som finns i fiskmjölk) upp till 85 % arginin, men de saknar cykliska, sura och svavelhaltiga aminosyror, treonin och lysin. Fibroin - naturligt sidenprotein, innehåller upp till 50% glycin; Kollagen, ett senprotein, innehåller sällsynta aminosyror (hydroxylysin, hydroxyprolin) som saknas i andra proteiner.

Aminosyrasammansättningen av proteiner bestäms inte av tillgängligheten eller nödvändigheten av en viss aminosyra, utan av syftet med proteinet, dess funktion. Sekvensen av aminosyror i ett protein bestäms av den genetiska koden.

Sida 2

totalt antal sidor: 7

Lysin

Metionin

Tryptofan

Varför behöver vi offentliga platser?

Funktionsteori för en variabel

Vitalitetstest (S.Muddy anpassad av D.Leontiev). Vitalitetstest: Är du redo för stressen? Vitalitetstest i Leontievs anpassning