Varje levande organism är ett perfekt system i vilket bokstavligen varje minut händer något, och dessa processer kan inte ske utan deltagande av enzymer. Så vad är enzymer? Vad är deras roll i kroppens liv? Vad är de gjorda av? Vad är mekanismen för deras inflytande? Nedan hittar du svar på alla dessa frågor.
Vad är enzymer?
Enzymer, eller enzymer som de också kallas, är proteinkomplex. Det är dessa som fungerar som katalysatorer för kemiska reaktioner. Faktum är att enzymernas roll är svår att överskatta, eftersom inte en enda process i en levande cell eller hela organismen kan ske utan dem.
Själva termen "enzym" föreslogs på 1600-talet av Helmont. Och även om de stora forskarna på den tiden förstod att kött smälts när det är närvarande och stärkelse bryts ner till enkla sockerarter under påverkan av saliv, visste ingen exakt vad som orsakade sådana processer. Men redan i början av 1800-talet isolerade Kirchhoff först salivens enzym - amylas. Några år senare beskrevs magpepsin. Sedan dess har vetenskapen om enzymologi börjat utvecklas aktivt.
Vad är enzymer? Egenskaper och verkningsmekanism
Till att börja med är det värt att notera att alla enzymer antingen är proteiner i sin rena form eller proteinkomplex. Hittills har aminosyrasekvensen för de flesta enzymer i människokroppen dechiffrerats.
Enzymers huvudsakliga egenskap är deras höga specificitet. Varje enzym kan bara katalysera en typ av reaktion. Till exempel kan proteolytiska enzymer bara klyva bindningarna mellan aminosyrarester i en proteinmolekyl. Ibland kan ett substrat (objektet för enzymverkan) påverkas av flera enzymer som har liknande struktur.
Men ett enzym kan vara specifikt inte bara i förhållande till reaktionen, utan också i förhållande till substratet. Den vanligaste typen är grupp, vilket innebär att ett visst enzym bara kan påverka en viss grupp av substrat som har liknande struktur.
Men ibland förekommer så kallad absolut specificitet. Detta innebär att enzymet kan binda till det aktiva stället på endast ett substrat. Naturligtvis är sådan specificitet sällsynt i naturen. Men till exempel kan vi komma ihåg enzymet ureas, som bara kan katalysera hydrolysen av urea.
Nu har vi tagit reda på vad enzymer är. Men dessa ämnen kan vara helt olika. Därför är det vanligt att klassificera dem.
Klassificering av enzymer
Modern vetenskap känner till mer än två tusen enzymer, men detta är inte på något sätt deras exakta antal. För större bekvämlighet är de uppdelade i sex huvudgrupper beroende på den katalyserade reaktionen.
- Oxidoreduktaser är en grupp enzymer som deltar i redoxreaktioner. Som regel fungerar de antingen som donatorer eller acceptorer av elektroner och vätejoner. Dessa enzymer är mycket viktiga eftersom de deltar i processerna för cellulär andning och mitokondriell andning.
- Transferaser är enzymer som överför atomgrupper från ett substrat till ett annat. Delta i intermediär metabolism.
- Lyaser - sådana enzymer kan ta bort atomgrupper från substratet utan en hydrolytisk reaktion. Vanligtvis resulterar denna process i bildandet av en molekyl av vatten eller koldioxid.
- Hydrolaser är enzymer som katalyserar den hydrolytiska nedbrytningen av ett substrat med hjälp av
- Isomeraser - som namnet antyder katalyserar dessa enzymer övergången av ett ämne från en isomer form till en annan.
- Ligaser är enzymer som katalyserar syntetiska reaktioner.
Som du kan se är enzymer mycket viktiga ämnen för kroppen, utan vilka vitala processer helt enkelt är omöjliga.
Enzymer (enzymer): betydelse för hälsa, klassificering, tillämpning. Växt (mat) enzymer: källor, fördelar.
Enzymer (enzymer) är högmolekylära ämnen av proteinnatur som utför funktionerna hos katalysatorer i kroppen (de aktiverar och påskyndar olika biokemiska reaktioner). Fermentum översatt från latin betyder jäsning. Ordet enzym har grekiska rötter: "en" - inuti, "zyme" - surdeg. Dessa två termer, enzymer och enzymer, används omväxlande, och vetenskapen om enzymer kallas enzymologi.
Enzymers betydelse för hälsan. Användning av enzymer
Enzymer kallas nycklarna till livet av en anledning. De har den unika egenskapen att agera specifikt, selektivt, endast på ett smalt urval av ämnen. Enzymer kan inte ersätta varandra.
Hittills har mer än 3 tusen enzymer varit kända. Varje cell i en levande organism innehåller hundratals olika enzymer. Utan dem är det inte bara omöjligt att smälta maten och omvandla den till ämnen som celler kan absorbera. Enzymer deltar i processerna för förnyelse av hud, blod, ben, reglering av ämnesomsättning, rengöring av kroppen, sårläkning, visuell och hörseluppfattning, centrala nervsystemets funktion och implementering av genetisk information. Andning, muskelsammandragning, hjärtfunktion, celltillväxt och delning - alla dessa processer stöds av den oavbrutna driften av enzymsystemen.
Enzymer spelar en extremt viktig roll för att stödja vår immunitet. Specialiserade enzymer är involverade i produktionen av antikroppar som är nödvändiga för att bekämpa virus och bakterier, och aktiverar makrofagernas arbete - stora rovceller som känner igen och neutraliserar alla främmande partiklar som kommer in i kroppen. Att ta bort cellavfallsprodukter, neutralisera gifter, skydda mot infektion - allt detta är enzymernas funktioner.
Särskilda enzymer (bakterier, jäst, löpeenzymer) spelar en viktig roll i produktionen av inlagda grönsaker, fermenterade mjölkprodukter, degjäsning och osttillverkning.
Klassificering av enzymer
Enligt handlingsprincipen är alla enzymer (enligt den internationella hierarkiska klassificeringen) indelade i 6 klasser:
- Oxidoreduktaser - katalas, alkoholdehydrogenas, laktatdehydrogenas, polyfenoloxidas, etc.;
- Transferaser (överföringsenzymer) - aminotransferaser, acyltransferaser, fosfortransferaser, etc.;
- Hydrolaser - amylas, pepsin, trypsin, pektinas, laktas, maltas, lipoproteinlipas, etc.;
- lyaser;
- Isomeraser;
- Ligaser (syntetaser) – DNA-polymeras, etc.
Varje klass består av underklasser och varje underklass består av grupper.
Alla enzymer kan delas in i 3 stora grupper:
- Matsmältningssystemet - agerar i mag-tarmkanalen, ansvarig för bearbetningen av näringsämnen och deras absorption i det systemiska blodomloppet. Enzymer som utsöndras av väggarna i tunntarmen och bukspottkörteln kallas pankreas;
- Mat (växt) – kom (borde komma) med mat. Livsmedel som innehåller matenzymer kallas ibland levande livsmedel;
- Metabolisk - utlöser metaboliska processer inuti celler. Varje system i människokroppen har sitt eget nätverk av enzymer.
Matsmältningsenzymer är i sin tur indelade i tre kategorier:
- Amylaser – salivamylas, bukspottkörteljuicelaktas, salivmaltas. Dessa enzymer finns i både saliv och tarmarna. De verkar på kolhydrater: de senare bryts ner till enkla sockerarter och tränger lätt in i blodet;
- Proteaser produceras av bukspottkörteln och magslemhinnan. De hjälper till att smälta proteiner och normaliserar även mikrofloran i matsmältningskanalen. Finns i tarmarna och magsaften. Proteaser inkluderar gastriskt pepsin och kymosin, erepsin i sparvjuice, pankreaskarboxipeptidas, kymotrypsin, trypsin;
- Lipas – produceras av bukspottkörteln. Finns i magsaft. Hjälper till att bryta ner och absorbera fetter.
Verkan av enzymer
Den optimala temperaturen för enzymaktivitet är cirka 37 grader, det vill säga kroppstemperatur. Enzymer har enorm kraft: de får frön att gro och fett "bränns". Å andra sidan är de extremt känsliga: vid temperaturer över 42 grader börjar enzymer att brytas ned. Både kulinarisk bearbetning av mat och djupfrysning leder till att enzymer dör och förlorar deras vitalitet. I konserverade, steriliserade, pastöriserade och till och med frysta livsmedel förstörs enzymer helt eller delvis. Men inte bara död mat, utan även för kalla och varma rätter dödar enzymer. När vi äter mat som är för varm dödar vi matsmältningsenzymer och bränner matstrupen. Magen ökar kraftigt i storlek, och sedan, på grund av spasmer i musklerna som håller den, blir den som en tuppkam. Som ett resultat kommer maten in i tolvfingertarmen i ett obearbetat tillstånd. Om detta händer konstant kan problem som dysbios, förstoppning, tarmbesvär och magsår uppstå. Magen lider också av kall mat (till exempel glass) - först krymper den, för att sedan öka i storlek, och enzymerna fryser. Glassen börjar jäsa, gaser släpps ut och personen blir uppblåst.
Matsmältnings enzymer
Det är ingen hemlighet att god matsmältning är en nödvändig förutsättning för ett fullt liv och aktiv livslängd. Matsmältningsenzymer spelar en avgörande roll i denna process. De är ansvariga för matsmältningen, adsorptionen och assimileringen av mat, och bygger vår kropp som arbetare på en byggarbetsplats. Vi kan ha alla byggmaterial - mineraler, proteiner, fetter, vatten, vitaminer, men utan enzymer, som utan arbetare kommer konstruktionen inte att gå ett enda steg framåt.
Den moderna människan konsumerar för mycket mat, för vars matsmältning det praktiskt taget inte finns några enzymer i kroppen, till exempel stärkelsehaltiga livsmedel - pasta, bakverk, potatis.
Om du äter ett färskt äpple kommer det att smältas av sina egna enzymer, och effekten av det senare är synlig för blotta ögat: mörkningen av ett biten äpple är ett verk av enzymer som försöker läka "såret" och skydda kroppen från hotet från mögel och bakterier. Men om du bakar ett äpple, för att smälta det, måste kroppen använda sina egna enzymer för matsmältningen, eftersom tillagad mat saknar naturliga enzymer. Dessutom förlorar vi för alltid de enzymer som "döda" livsmedel tar från vår kropp, eftersom deras reserver i vår kropp inte är obegränsade.
Plant (mat) enzymer
Att äta mat rik på enzymer underlättar inte bara matsmältningen, utan frigör också energi som kroppen kan använda för att rena levern, lappa hål i immunförsvaret, föryngra celler, skydda mot tumörer osv. Samtidigt känner en person sig lätt i magen, känner sig glad och ser bra ut. Och råa växtfibrer, som kommer in i kroppen med levande föda, krävs för att mata mikroorganismer som producerar metaboliska enzymer.
Växtenzymer ger oss liv och energi. Om du planterar två nötter i marken - en rostad och den andra rå, indränkt i vatten, kommer den rostade helt enkelt att ruttna i marken, och vitaliteten kommer att vakna i den råa spannmålen på våren, eftersom den innehåller enzymer. Och det är mycket möjligt att ett stort frodigt träd kommer att växa från det. På samma sätt får en person, som konsumerar mat som innehåller enzymer, liv tillsammans med det. Enzymberövad mat gör att våra celler fungerar utan vila, blir överbelastade, åldras och dör. Om det inte finns tillräckligt med enzymer börjar "avfall" ackumuleras i kroppen: gifter, toxiner, döda celler. Detta leder till viktökning, sjukdom och tidigt åldrande. Ett märkligt och samtidigt sorgligt faktum: i äldre människors blod är innehållet av enzymer ungefär 100 gånger lägre än hos unga.
Enzymer i produkter. Källor till växtenzymer
Källor till matenzymer är växtprodukter från trädgården, trädgården och havet. Dessa är främst grönsaker, frukt, bär, örter och spannmål. Bananer, mango, papaya, ananas, avokado, aspergillusväxt och grodda korn innehåller sina egna enzymer. Växtenzymer finns endast i råa, levande livsmedel.
Vetegroddar är en källa till amylas (som bryter ner kolhydrater), papayafrukter innehåller proteaser och papaya- och ananasfrukter innehåller peptidaser. Källor till lipas (som bryter ner fetter) är frukt, frön, rhizomer, knölar av spannmålsgrödor, senaps- och solrosfrön och baljväxtfrön. Bananer, ananas, kiwi, papaya och mango är rika på papain (som bryter ner proteiner). Källan till laktas (ett enzym som bryter ner mjölksocker) är kornmalt.
Fördelar med växt (mat) enzymer framför animaliska (pankreatiska) enzymer
Växtenzymer börjar bearbeta mat redan i magen, men pankreasenzymer kan inte fungera i den sura magmiljön. När mat kommer in i tunntarmen kommer växtenzymer att försmälta den, vilket minskar stressen på tarmarna och gör att näringsämnen absorberas bättre. Dessutom fortsätter växtenzymer sitt arbete i tarmarna.
Hur man äter så att kroppen har tillräckligt med enzymer?
Allt är väldigt enkelt. Frukosten bör bestå av färska bär och frukter (plus proteinrätter - keso, nötter, gräddfil). Varje måltid bör börja med grönsakssallader med örter. Det är tillrådligt att en måltid varje dag endast innehåller råa frukter, bär och grönsaker. Middagen ska vara lätt - bestå av grönsaker (med en bit kycklingbröst, kokt fisk eller en portion skaldjur). Flera gånger i månaden är det nyttigt att ha fastedagar på frukt eller färskpressad juice.
För högkvalitativ matsmältning och full hälsa är enzymer helt enkelt oersättliga. Övervikt, allergier, olika gastrointestinala sjukdomar - alla dessa och många andra problem kan övervinnas med en hälsosam kost. Och enzymernas roll i näringen är enorm. Vår uppgift är helt enkelt att se till att de finns i våra rätter varje dag och i tillräckliga mängder. God hälsa till dig!
0Historia om utvecklingen av enzymvetenskap
Alla livsprocesser är baserade på tusentals kemiska reaktioner. De förekommer i kroppen utan användning av hög temperatur och tryck, d.v.s. under milda förhållanden. Ämnen som oxideras i mänskliga och djurs celler brinner snabbt och effektivt, vilket berikar kroppen med energi och byggmaterial. Men samma ämnen kan lagras i åratal både i konserverad (isolerad från luft) form och i luft i närvaro av syre. Till exempel kan konserverat kött och fisk, pastöriserad mjölk, socker och spannmål inte sönderfalla när de lagras under ganska lång tid. Förmågan att snabbt smälta mat i en levande organism beror på närvaron av speciella biologiska katalysatorer - enzymer - i celler.
Enzymer är specifika proteiner som är en del av alla celler och vävnader i levande organismer och spelar rollen som biologiska katalysatorer. Människor har känt till enzymer under lång tid. I början av förra seklet i St. Petersburg fick K. S. Kirchhoff reda på att grodd korn kan omvandla polysackaridstärkelsen till disackariden maltos, och jästextrakt bröt ner betsocker till monosackarider - glukos och fruktos. Dessa var de första studierna inom enzymologi. Och den praktiska tillämpningen av enzymatiska processer har varit känd sedan urminnes tider. Detta inkluderar jäsning av druvor, surdeg vid brödbakning, osttillverkning och mycket mer.
Numera används i olika läroböcker, manualer och i vetenskaplig litteratur två begrepp: ”enzymer” och ”enzymer”. Dessa namn är identiska. De betyder samma sak - biologiska katalysatorer. Det första ordet översätts som "surde", det andra - "i jäst".
Under lång tid hade de ingen aning om vad som hände i jäst, vilken kraft som fanns i den som gjorde att ämnen bröts ner och förvandlades till enklare. Det var först efter mikroskopets uppfinning som man upptäckte att jäst är en samling av ett stort antal mikroorganismer som använder socker som sitt huvudsakliga näringsämne. Med andra ord är varje jästcell "fylld" med enzymer som kan bryta ner socker. Men samtidigt var andra biologiska katalysatorer kända som inte var inneslutna i en levande cell, utan fritt "levde" utanför den. Till exempel hittades de i magsaft och cellextrakt. I detta avseende skiljde man tidigare två typer av katalysatorer: man trodde att enzymerna i sig är oskiljaktiga från cellen och inte kan fungera utanför den, det vill säga de är "organiserade". Och "oorganiserade" katalysatorer som kan arbeta utanför cellen kallades enzymer. Denna motsättning mellan "levande" enzymer och "icke-levande" enzymer förklarades av vitalisternas inflytande, materialismens kamp och idealismen inom naturvetenskapen. Forskarnas synpunkter var delade. Grundaren av mikrobiologi, L. Pasteur, hävdade att aktiviteten hos enzymer bestäms av cellens liv. Om cellen förstörs kommer enzymets verkan att upphöra. Kemister ledda av J. Liebig utvecklade en rent kemisk teori om jäsning, som bevisade att enzymernas aktivitet inte beror på cellens existens.
1871 förstörde den ryske läkaren M. M. Manasseina jästceller genom att gnugga dem med flodsand. Cellsav, separerad från cellskräp, behöll sin förmåga att jäsa socker. Denna enkla och övertygande erfarenhet av en rysk läkare förblev utan vederbörlig uppmärksamhet i tsarryssland. Ett kvarts sekel senare erhöll den tyske vetenskapsmannen E. Buchner cellfri juice genom att pressa levande jäst under tryck upp till 5·10 6 Pa. Denna juice, som levande jäst, fermenterat socker för att bilda alkohol och kolmonoxid (IV):
A. N. Lebedevs arbeten om studier av jästceller och andra forskares verk satte stopp för vitalistiska idéer i teorin om biologisk katalys, och termerna "enzym" och "enzym" började användas som likvärdiga.
Numera är enzymologi en oberoende vetenskap. Cirka 2000 enzymer har isolerats och studerats. Sovjetiska forskare bidrog till denna vetenskap - våra samtida A. E. Braunstein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky och andra.
Enzymers kemiska natur
I slutet av förra seklet föreslogs det att enzymer är proteiner eller vissa ämnen som mycket liknar proteiner. Förlusten av enzymaktivitet vid upphettning är mycket lik den termiska denatureringen av ett protein. Temperaturintervallet för denaturering och inaktivering är detsamma. Som är känt kan proteindenaturering inte bara orsakas av uppvärmning, utan också av inverkan av syror, salter av tungmetaller, alkalier och långvarig bestrålning med ultravioletta strålar. Samma kemiska och fysikaliska faktorer leder till förlust av enzymaktivitet.
I lösningar beter sig enzymer, liksom proteiner, på liknande sätt under påverkan av elektrisk ström: molekylerna rör sig mot katoden eller anoden. En förändring i koncentrationen av vätejoner i lösningar av proteiner eller enzymer leder till ackumulering av en positiv eller negativ laddning. Detta bevisar enzymers amfotera natur och bekräftar också deras proteinnatur. Ett annat bevis på enzymers proteinnatur är att de inte passerar genom semipermeabla membran. Detta bevisar också deras höga molekylvikt. Men om enzymer är proteiner, bör deras aktivitet inte minska under uttorkning. Experiment bekräftar riktigheten av detta antagande.
Ett intressant experiment utfördes i I.P. Pavlovs laboratorium. När de fick magsaft genom en fistel hos hundar upptäckte anställda att ju mer protein i juicen, desto större är dess aktivitet, det vill säga det upptäckta proteinet är magsaftens enzym.
Sålunda bevisar fenomenen med denaturering och rörlighet i ett elektriskt fält, molekylernas amfotera natur, högmolekylära natur och förmågan att fällas ut från lösning under inverkan av vattenavlägsnande medel (aceton eller alkohol) proteinnaturen hos enzymer.
Hittills har detta faktum fastställts av många, ännu mer subtila fysikaliska, kemiska eller biologiska metoder.
Vi vet redan att proteiner kan vara väldigt olika i sammansättning och för det första kan de vara enkla eller komplexa. Vilka proteiner tillhör de idag kända enzymerna?
Forskare från olika länder har funnit att många enzymer är enkla proteiner. Detta innebär att under hydrolys bryts molekylerna av dessa enzymer ned endast till aminosyror. Det är inte möjligt att detektera något annat än aminosyror i hydrolysatet av sådana proteinenzymer. Enkla enzymer inkluderar pepsin - ett enzym som smälter proteiner i magen och som finns i magsaft, trypsin - ett enzym i bukspottkörteljuice, papain - ett växtenzym, ureas, etc.
Komplexa enzymer inkluderar, förutom aminosyror, ämnen av icke-proteinnatur. Till exempel innehåller redoxenzymer inbyggda i mitokondrien, förutom proteindelen, atomer av järn, koppar och andra termostabila grupper. Den icke-proteiniska delen av ett enzym kan också vara mer komplexa ämnen: vitaminer, nukleotider (monomerer av nukleinsyror), nukleotider med tre fosforrester etc. Man är överens om att kalla icke-proteindelen i sådana komplexa proteiner för ett koenzym, och proteindelen ett apoenzym.
Skillnad mellan enzymer och icke-biologiska katalysatorer
Skolböcker och kemimanualer diskuterar i detalj katalysatorernas verkan och ger en uppfattning om energibarriären och aktiveringsenergin. Låt oss bara komma ihåg att katalysatorernas roll ligger i deras förmåga att aktivera molekylerna av ämnen som går in i en reaktion. Detta leder till en minskning av aktiveringsenergin. Reaktionen sker inte i ett, utan i flera steg med bildandet av mellanliggande föreningar. Katalysatorer ändrar inte riktningen för en reaktion, utan påverkar bara den hastighet med vilken ett tillstånd av kemisk jämvikt uppnås. En katalyserad reaktion använder alltid mindre energi jämfört med en icke-katalyserad. Under reaktionen ändrar enzymet sin förpackning, "stressar" och tar i slutet av reaktionen sin ursprungliga struktur och återgår till sin ursprungliga form.
Enzymer är samma katalysatorer. De kännetecknas av alla katalyslagar. Men enzymer är proteiner, och det ger dem speciella egenskaper. Vad har enzymer gemensamt med våra vanliga katalysatorer, som platina, vanadin(V)oxid och andra oorganiska reaktionsacceleratorer, och vad skiljer dem åt?
Samma oorganiska katalysator kan användas i olika industrier. Och ett enzym katalyserar bara en reaktion eller en typ av reaktion, det vill säga det är mer specifik än en oorganisk katalysator.
Temperaturen påverkar alltid hastigheten för kemiska reaktioner. De flesta reaktioner med oorganiska katalysatorer sker vid mycket höga temperaturer. När temperaturen ökar ökar reaktionshastigheten vanligtvis (fig. 1). För enzymatiska reaktioner är denna ökning begränsad till en viss temperatur (temperaturoptimum). En ytterligare ökning av temperaturen orsakar förändringar i enzymmolekylen, vilket leder till en minskning av reaktionshastigheten (fig. 1). Men vissa enzymer, till exempel enzymerna från mikroorganismer som finns i vattnet i naturliga varma källor, tål inte bara temperaturer nära vattnets kokpunkt, utan visar till och med sin maximala aktivitet. För de flesta enzymer är temperaturoptimum nära 35-45 °C. Vid högre temperaturer minskar deras aktivitet, och sedan sker fullständig termisk denaturering.
Ris. 1. Temperaturens inverkan på enzymaktiviteten: 1 - ökning av reaktionshastigheten, 2 - minskning av reaktionshastigheten.
Många oorganiska katalysatorer uppvisar sin maximala effektivitet i starkt sura eller starkt alkaliska miljöer. Däremot är enzymer endast aktiva vid fysiologiska värden av lösningens surhet, endast vid en koncentration av vätejoner som är förenlig med livet och normala funktionen hos en cell, ett organ eller ett system.
Reaktioner som involverar oorganiska katalysatorer sker vanligtvis vid höga tryck, medan enzymer arbetar vid normalt (atmosfäriskt) tryck.
Och den mest fantastiska skillnaden mellan ett enzym och andra katalysatorer är att reaktionshastigheten som katalyseras av enzymer är tiotusentals och ibland miljoner gånger högre än vad som kan uppnås med deltagande av oorganiska katalysatorer.
Den välkända väteperoxiden, som används i vardagen som blekning och desinfektionsmedel, sönderdelas långsamt utan katalysatorer:
I närvaro av en oorganisk katalysator (järnsalter) fortskrider denna reaktion något snabbare. Och katalas (ett enzym som finns i nästan alla celler) förstör väteperoxid med en ofattbar hastighet: en katalasmolekyl bryter ner mer än 5 miljoner H 2 O 2 molekyler på en minut.
Den universella distributionen av katalas i cellerna i alla organ i aeroba organismer och den höga aktiviteten hos detta enzym förklaras av det faktum att väteperoxid är ett kraftfullt cellgift. Det produceras i celler som en biprodukt av många reaktioner, men enzymet katalas är på sin vakt, som omedelbart bryter ner väteperoxid till ofarligt syre och vatten.
Enzymaktiv plats
Ett obligatoriskt steg i en katalyserad reaktion är interaktionen mellan enzymet och substansen vars omvandling det katalyserar - med substratet: ett enzym-substratkomplex bildas. I exemplet ovan är väteperoxid substratet för verkan av katalas.
Det visar sig att i enzymatiska reaktioner är substratmolekylen många gånger mindre än enzymproteinmolekylen. Följaktligen kan substratet inte komma i kontakt med hela den enorma enzymmolekylen, utan bara någon liten del av den eller till och med en separat grupp, en atom. För att bekräfta detta antagande delade forskare av en eller flera aminosyror från enzymet, och detta hade ingen eller nästan ingen effekt på hastigheten för den katalyserade reaktionen. Men klyvningen av vissa specifika aminosyror eller grupper ledde till en fullständig förlust av enzymets katalytiska egenskaper. Så här bildades idén om enzymets aktiva centrum.
Det aktiva centret är en sektion av en proteinmolekyl som säkerställer kopplingen mellan enzymet och substratet och gör det möjligt för ytterligare transformationer av substratet. Vissa aktiva ställen för olika enzymer har studerats. Detta är antingen en funktionell grupp (till exempel OH-gruppen i serin) eller en separat aminosyra. Ibland behövs flera aminosyror i en specifik ordning för att ge en katalytisk effekt.
Det aktiva centret består av sektioner med olika funktioner. Vissa områden av det aktiva centret ger vidhäftning till underlaget och stark kontakt med det. Därför kallas de för ankar- eller kontaktytor. Andra utför den faktiska katalytiska funktionen, aktiverar substratet - katalytiska platser. Denna villkorliga uppdelning av det aktiva centret hjälper till att mer exakt representera mekanismen för den katalytiska reaktionen.
Typen av kemisk bindning i enzym-substratkomplex studerades också. Ämnet (substratet) hålls på enzymet med deltagande av en mängd olika typer av bindningar: vätebryggor, joniska, kovalenta, donator-acceptorbindningar, van der Waals kohesionskrafter.
Deformation av enzymmolekyler i lösning leder till uppkomsten av dess isomerer, som skiljer sig i tertiär struktur. Med andra ord, enzymet orienterar sina funktionella grupper som ingår i det aktiva centret så att den största katalytiska aktiviteten manifesteras. Men substratmolekyler kan också deformeras och "ansträngas" när de interagerar med enzymet. Dessa moderna idéer om enzym-substrat-interaktionen skiljer sig från den tidigare dominerande teorin hos E. Fischer, som trodde att substratmolekylen exakt motsvarar enzymets aktiva centrum och passar till det som en nyckel till ett lås.
Enzymers egenskaper
Den viktigaste egenskapen hos enzymer är den föredragna accelerationen av en av flera teoretiskt möjliga reaktioner. Detta tillåter substrat att välja de mest fördelaktiga transformationskedjorna för organismen från ett antal möjliga vägar.
Beroende på förhållandena kan enzymer katalysera både framåt- och bakåtreaktioner. Till exempel omvandlas pyrodruvsyra, under påverkan av enzymet laktatdehydrogenas, till den slutliga fermenteringsprodukten - mjölksyra. Samma enzym katalyserar också den omvända reaktionen, och det fick sitt namn inte från den direkta reaktionen, utan från den omvända reaktionen. Båda reaktionerna inträffar i kroppen under olika förhållanden:
Denna egenskap hos enzymer är av stor praktisk betydelse.
En annan viktig egenskap hos enzymer är termolabilitet, dvs hög känslighet för temperaturförändringar. Vi har redan sagt att enzymer är proteiner. För de flesta av dem leder temperaturer över 70 °C till denaturering och förlust av aktivitet. Det är känt från en kemikurs att en temperaturhöjning med 10 °C leder till en ökning av reaktionshastigheten med 2-3 gånger, vilket också är typiskt för enzymatiska reaktioner, men upp till en viss gräns. Vid temperaturer nära 0 °C saktar hastigheten av enzymatiska reaktioner ner till ett minimum. Denna egenskap används i stor utsträckning inom olika sektorer av den nationella ekonomin, särskilt inom jordbruk och medicin. Till exempel inkluderar alla för närvarande befintliga metoder för att bevara en njure innan den transplanteras till en patient kylning av organet för att minska intensiteten av biokemiska reaktioner och förlänga njurens livslängd innan den transplanteras till en person. Denna teknik har bevarat hälsan och räddat livet på tiotusentals människor runt om i världen.
Ris. 2. Effekt av pH på enzymaktivitet.
En av de viktigaste egenskaperna hos enzymproteiner är deras känslighet för omgivningens reaktion, koncentrationen av vätejoner eller hydroxidjoner. Enzymer är aktiva endast i ett smalt område av surhet eller alkalinitet (pH). Till exempel är pepsinaktiviteten i maghålan maximal vid ett pH på cirka 1-1,5. En minskning av surheten leder till djupgående störningar i matsmältningssystemet, undersmältning av mat och allvarliga komplikationer. Du vet från din biologikurs att matsmältningen börjar i munhålan, där saliv amylas finns. Det optimala pH-värdet för det är 6,8-7,4. Olika enzymer i matsmältningskanalen kännetecknas av stora skillnader i optimalt pH (Fig. 2). En förändring i omgivningens reaktion leder till en förändring av laddningarna på enzymmolekylen eller till och med i dess aktiva centrum, vilket orsakar en minskning eller fullständig förlust av aktivitet.
Nästa viktiga egenskap är specificiteten hos enzymverkan. Katalas bryter bara ned väteperoxid, ureas endast urea H 2 N-CO-NH 2, dvs enzymet katalyserar omvandlingen av endast ett substrat, det "känner igen" endast dess molekyl. Denna specificitet anses vara absolut. Om ett enzym katalyserar omvandlingen av flera substrat som har samma funktionella grupp, kallas denna specificitet gruppspecificitet. Till exempel katalyserar fosfatas klyvningen av en fosforsyrarest:
En typ av specificitet är enzymets känslighet för endast en isomer - stereokemisk specificitet.
Enzymer påverkar omvandlingshastigheten för olika ämnen. Men vissa ämnen påverkar också enzymer och förändrar deras aktivitet dramatiskt. Ämnen som ökar enzymernas aktivitet, aktiverar dem, kallas aktivatorer, och de som hämmar dem kallas inhibitorer. Inhibitorer kan påverka enzymet irreversibelt. Efter deras verkan kan enzymet aldrig katalysera sin reaktion, eftersom dess struktur kommer att förändras kraftigt. Det är så salter av tungmetaller, syror och alkalier verkar på enzymet. Den reversibla inhibitorn kan avlägsnas från lösningen och enzymet blir aktivt igen. Sådan reversibel inhibering sker ofta på ett kompetitivt sätt, dvs ett substrat och en liknande inhibitor tävlar om det aktiva centret. Denna hämning kan avlägsnas genom att öka koncentrationen av substratet och förskjuta inhibitorn från det aktiva stället med substratet.
En viktig egenskap hos många enzymer är att de finns i vävnader och celler i en inaktiv form (Fig. 3). Den inaktiva formen av enzymer kallas proenzym. Klassiska exempel på detta är inaktiva former av pepsin eller trypsin. Förekomsten av inaktiva former av enzymer är av stor biologisk betydelse. Om pepsin eller trypsin producerades omedelbart i aktiv form, skulle detta leda till att till exempel pepsin "smälte" magväggen, det vill säga magen "smälte" sig själv. Detta händer inte eftersom pepsin eller trypsin blir aktivt först efter att ha kommit in i maghålan eller tunntarmen: flera aminosyror avskiljs från pepsin under påverkan av saltsyra som finns i magsaften, och det förvärvar förmågan att bryta ner proteiner. Och själva magen är nu skyddad från verkan av matsmältningsenzymer av slemhinnan som kantar dess hålighet.
Ris. 3 Schema för omvandling av trypsinogen till aktivt trypsin: A - trypsinogen; B - trypsin; 1 - plats för peptidavskiljning; 2 - vätebindningar; 3 - disulfidbrygga; 4 - peptid klyvd vid aktivering.
Processen för enzymaktivering sker som regel på ett av fyra sätt som presenteras i figur 4. I det första fallet "öppnar" klyvningen av peptiden från det inaktiva enzymet det aktiva centret och gör enzymet aktivt.
Ris. 4 Vägar för enzymaktivering (substratmolekylen indikeras med skuggning):
1 - klyvning av en liten sektion (peptid) från proenzymet och transformation av det inaktiva proenzymet till ett aktivt enzym; 2 - bildande av disulfidbindningar från SH-grupper, frigörande av det aktiva centret; 3 - bildande av ett proteinkomplex med metaller, aktivering av enzymet: 4 bildande av ett enzymkomplex med något ämne (detta frigör tillgång till det aktiva centret).
Det andra sättet är bildandet av disulfid S-S broar, vilket gör den aktiva platsen tillgänglig. I det tredje fallet aktiverar närvaron av en metall ett enzym som endast kan fungera i kombination med denna metall. Den fjärde vägen illustrerar aktivering av någon substans som binder till den perifera regionen av proteinmolekylen och deformerar enzymet på ett sådant sätt att det underlättar åtkomsten av substratet till det aktiva centret.
På senare år har ett annat sätt att reglera enzymaktiviteten upptäckts, det visade sig att ett enzym, till exempel laktatdehydrogenas, kan finnas i flera molekylära former som skiljer sig från varandra, även om de alla katalyserar samma reaktion. Sådana enzymmolekyler, olika i sammansättning, som katalyserar samma reaktion, finns även inuti samma cell. De kallas isozymer, det vill säga isomerer av enzymet. Det redan nämnda laktatdehydrogenaset har fem olika isoenzymer. Vilken roll har flera former av ett enzym? Tydligen "säkrar" kroppen några särskilt viktiga reaktioner när, när förhållandena förändras i cellen, först den ena eller andra formen av isoenzymet fungerar och ger den nödvändiga hastigheten och riktningen för processen.
Och ytterligare en viktig egenskap hos enzymer. Ofta fungerar de inte i cellen separat från varandra, utan är organiserade i form av komplex - enzymsystem (fig. 5): produkten av föregående reaktion är substratet för den efterföljande. Dessa system är inbyggda i cellmembranen och ger snabb riktad oxidation av ett ämne, och "överför" det från enzym till enzym. Syntetiska processer i cellen sker i liknande enzymsystem.
Klassificering av enzymer
Utbudet av problem som studeras av enzymologi är brett. Antalet enzymer som används inom sjukvård, jordbruk, mikrobiologi och andra grenar av vetenskap och praktik är stort. Detta skapade svårigheter att karakterisera enzymatiska reaktioner, eftersom samma enzym kan benämnas antingen efter substrat, eller av typen av reaktioner som katalyseras, eller av en gammal term som har blivit fast etablerad i litteraturen: till exempel pepsin, trypsin, katalas.
Ris. 5. Föreslagen struktur för ett multienzymkomplex som syntetiserar fettsyror (sju enzymsubenheter är ansvariga för sju kemiska reaktioner).
Därför godkände den internationella biokemiska kongressen i Moskva 1961 klassificeringen av enzymer, som är baserad på typen av reaktion som katalyseras av ett givet enzym. Enzymets namn måste innehålla namnet på substratet, det vill säga föreningen som enzymet verkar på, och ändelsen -as. Till exempel katalyserar arginas hydrolysen av arginin.
Enligt denna princip delades alla enzymer in i sex klasser.
1. Oxidoreduktaser är enzymer som katalyserar redoxreaktioner, till exempel katalas:
2. Transferaser - enzymer som katalyserar överföringen av atomer eller radikaler, till exempel metyltransferaser som överför en CH3-grupp:
3. Hydrolaser - enzymer som bryter intramolekylära bindningar genom att fästa vattenmolekyler, till exempel fosfatas:
4. Lyaser är enzymer som klyver en eller annan grupp från substratet utan att tillsätta vatten, på ett icke-hydrolytiskt sätt, till exempel, klyvning av en karboxylgrupp med dekarboxylas:
5. Isomeraser är enzymer som katalyserar omvandlingen av en isomer till en annan:
Glukos-6-fosfat->glukos-1-fosfat
6. Enzymer som katalyserar syntesreaktioner, till exempel syntesen av peptider från aminosyror. Denna klass av enzymer kallas syntetaser.
Det föreslogs att koda varje enzym med en fyrsiffrig kod, där den första av dem anger klassnumret, och de återstående tre karakteriserar mer detaljerat enzymets egenskaper, dess underklass och individuella katalognummer.
Som ett exempel på klassificeringen av enzymer ger vi den fyrsiffriga koden som tilldelats pepsin - 3.4.4L. Siffran 3 indikerar klassen av enzym - hydrolas. Nästa nummer 4 kodar för en underklass av peptidhydrolaser, dvs de enzymer som hydrolyserar peptidbindningar. Ett annat nummer 4 betecknar en sub-subklass som kallas peptidylpeptidhydrolaser. Denna underklass inkluderar individuella enzymer, och den första i den är pepsin, som tilldelas serienumret 1.
Så här blir dess kod - 3.4.4.1. Verkningspunkterna för enzymer av hydrolasklassen visas i figur 6.
Ris. 6. Klyvning av peptidbindningar av olika proteolytiska enzymer.
Verkan av enzymer
Vanligtvis isoleras enzymer från olika föremål av animaliskt, växt- eller mikrobiellt ursprung och deras verkan studeras utanför cellen och organismen. Dessa studier är mycket viktiga för att förstå enzymers verkningsmekanism, studera deras sammansättning och egenskaperna hos de reaktioner de katalyserar. Men informationen som erhålls på detta sätt kan inte direkt överföras mekaniskt till aktiviteten hos enzymer i en levande cell. Utanför cellen är det svårt att reproducera de förhållanden som enzymet verkar under, till exempel i mitokondrierna eller lysosomen. Dessutom är det inte alltid känt hur många av de tillgängliga enzymmolekylerna som är involverade i reaktionen – alla eller bara några av dem.
Det visar sig nästan alltid att cellen innehåller ett eller annat enzym, innehållet överstiger flera tiotal gånger den mängd som krävs för normal ämnesomsättning. Metabolismen varierar i intensitet under olika perioder av en cells liv, men det finns betydligt fler enzymer i den än vad som skulle krävas av den maximala metabolismens nivå. Till exempel innehåller hjärtmuskelns celler så mycket cytokrom c att det skulle kunna utföra oxidation 20 gånger större än hjärtmuskelns maximala syreförbrukning. Ämnen upptäcktes senare som kan "stänga av" vissa enzymmolekyler. Dessa är de så kallade hämmande faktorerna. För att förstå enzymers verkningsmekanism är det också viktigt att de i en cell inte bara är i lösning, utan är inbyggda i cellens struktur. Det är nu känt vilka enzymer som är inbyggda i mitokondriernas yttre membran, vilka är inbyggda i det inre membranet och vilka som är associerade med kärnan, lysosomer och andra subcellulära strukturer.
Den nära "territoriella" placeringen av enzymet som katalyserar den första reaktionen på enzymerna som katalyserar den andra, tredje och efterföljande reaktionerna påverkar i hög grad det övergripande resultatet av deras verkan. Till exempel är en kedja av enzymer som överför elektroner till syre inbyggd i mitokondrier - cytokromsystemet. Det katalyserar oxidationen av substrat för att producera energi, som ackumuleras i ATP.
När enzymer avlägsnas från cellen störs koherensen i deras gemensamma arbete. Därför försöker de studera enzymers arbete utan att förstöra strukturerna som deras molekyler är uppbyggda i. Till exempel, om ett vävnadssnitt hålls i en substratlösning och sedan behandlas med ett reagens som kommer att producera ett färgat komplex med reaktionsprodukterna, kommer de färgade områdena av cellen att vara tydligt synliga i mikroskopet: i dessa områden kommer enzymet som smälte substratet var lokaliserat (lokaliserat). Således fastställdes vilka celler i magen som innehåller pepsinogen, från vilket enzymet pepsin erhålls.
En annan metod som gör det möjligt att fastställa lokaliseringen av enzymer används nu i stor utsträckning - separationscentrifugering. För att göra detta krossas vävnaden som studeras (till exempel delar av levern från laboratoriedjur) och sedan bereds en pasta från den i en sackaroslösning. Blandningen överförs till provrör och roteras med höga hastigheter i centrifuger. Olika cellulära element, beroende på deras massa och storlek, fördelas i en tät sackaroslösning under rotation ungefär enligt följande:
För att få tunga kärnor krävs en relativt liten acceleration (färre varv). Efter separering av kärnorna, ökande antalet varv, deponeras mitokondrier och mikrosomer successivt och cytoplasman erhålls. Nu kan aktiviteten hos enzymer studeras i var och en av de isolerade fraktionerna. Det visar sig att de flesta av de kända enzymerna är lokaliserade till övervägande del i en eller annan fraktion. Till exempel är enzymet aldolas lokaliserat i cytoplasman, och enzymet som oxiderar kapronsyra finns övervägande i mitokondrier.
Om membranet som enzymerna är inbäddade i skadas uppstår inte komplexa sammankopplade processer, det vill säga varje enzym kan bara agera på egen hand.
Växt- och mikrobiella celler, liksom djurceller, innehåller mycket liknande cellfraktioner. Till exempel liknar växtplastider mitokondrier i deras enzymuppsättning. I mikroorganismer fann man korn som liknar ribosomer och även innehåller stora mängder ribonukleinsyra. Enzymer som finns i djur-, växt- och mikrobiella celler har liknande effekter. Till exempel gör hyaluronidas det lättare för mikrober att komma in i kroppen genom att främja förstörelsen av cellväggen. Samma enzym finns i olika vävnader hos djurorganismer.
Beredning och användning av enzymer
Enzymer finns i alla vävnader hos djur och växter. Mängden av samma enzym i olika vävnader och styrkan i bindningen av enzymet till vävnaden är dock inte desamma. Därför är det i praktiken inte alltid motiverat att få det.
Källan till enzymer kan vara matsmältningssafter från människor och djur. Juicer innehåller relativt få främmande föroreningar, cellulära element och andra komponenter som måste bli av med när man skaffar ett rent preparat. Dessa är nästan rena enzymlösningar.
Det är svårare att få enzymet från vävnader. För att göra detta krossas vävnaden, de cellulära strukturerna förstörs genom att gnugga den krossade vävnaden med sand eller behandlas med ultraljud. I det här fallet "faller enzymer ut" från celler och membranstrukturer. De är nu rensade och separerade från varandra. För rening används enzymernas olika förmåga att separeras på kromatografiska kolonner, deras ojämna rörlighet i ett elektriskt fält, deras utfällning med alkohol, salter, aceton och andra metoder. Eftersom de flesta enzymer är associerade med kärnan, mitokondrierna, ribosomer eller andra subcellulära strukturer, isoleras denna fraktion först genom centrifugering, och sedan extraheras enzymet från den
Utvecklingen av nya reningsmetoder har gjort det möjligt att erhålla ett antal kristallina enzymer i mycket ren form, som kan lagras i åratal.
Det är nu omöjligt att fastställa när människor först använde enzymet, men vi kan med stor säkerhet säga att det var ett enzym av vegetabiliskt ursprung. Människor har länge uppmärksammat användbarheten av den här eller den växten, inte bara som livsmedelsprodukt. Till exempel har de infödda på Antillerna länge använt saften från melonträdet för att behandla sår och andra hudsjukdomar.
Låt oss överväga mer i detalj funktionerna för produktion och tillämpning av enzymer med exemplet på en av de nu välkända växtbiokatalysatorerna - papain. Detta enzym finns i mjölksaften i alla delar av det tropiska fruktträdet papaya - en jättelik trädliknande ört som når 10 m. Dess frukter liknar melon till form och smak och innehåller stora mängder av enzymet papain. Tillbaka i början av 1500-talet. Spanska navigatörer upptäckte denna växt under naturliga förhållanden i Centralamerika. Sedan fördes den till Indien, och därifrån till alla tropiska länder. Vasco da Gama, som såg papaya i Indien, kallade det livets gyllene träd, och Marco Polo sa att papaya är "en melon som har klättrat i ett träd." Sjömän visste att trädets frukter räddade dem från skörbjugg och dysenteri.
I vårt land växer papaya vid Svarta havets kust i Kaukasus, i den botaniska trädgården i den ryska vetenskapsakademin i speciella växthus. Råvaran för enzymet - mjölkaktig juice - erhålls från snitt på fruktens skal. Sedan torkas juicen i laboratoriet i vakuumtorkskåp vid låga temperaturer (högst 80 ° C). Den torkade produkten mals och förvaras i steril förpackning täckt med paraffin. Detta är redan ett ganska aktivt läkemedel. Dess enzymatiska aktivitet kan bedömas genom mängden kaseinprotein som bryts ner per tidsenhet. En biologisk enhet av papainaktivitet antas vara mängden enzym som, när det införs i blodet, är tillräcklig för att få symtomet på "hängande öron" att uppträda hos en kanin som väger 1 kg. Detta fenomen uppstår eftersom papain börjar verka på kollagenproteinsträngarna i kaninens öron.
Papain har en hel rad egenskaper: proteolytisk, antiinflammatorisk, antikoagulerande (förhindrar blodpropp), uttorkning, smärtstillande och bakteriedödande. Det bryter ner proteiner till polypeptider och aminosyror. Dessutom går denna klyvning djupare än med verkan av andra enzymer av animaliskt och bakteriellt ursprung. En speciell egenskap hos papain är dess förmåga att vara aktiv i ett brett pH-område och vid stora temperaturfluktuationer, vilket är särskilt viktigt och bekvämt för den utbredda användningen av detta enzym. Och om vi också tar hänsyn till att för att erhålla enzymer som liknar papain (pepsin, trypsin, lidas), krävs blod, lever, muskler eller andra djurvävnader, då är fördelen och den ekonomiska effektiviteten av växtenzymet papain otvivelaktigt.
Användningsområdena för papain är mycket olika. Inom medicinen används det för att behandla sår, där det främjar nedbrytningen av proteiner i skadade vävnader och rengör sårytan. Papain är oumbärligt vid behandling av olika ögonsjukdomar. Det orsakar resorption av grumlade strukturer i synorganet, vilket gör dem transparenta. Den positiva effekten av enzymet vid sjukdomar i matsmältningssystemet är känd. Goda resultat har uppnåtts när man använder papain för att behandla hudsjukdomar, brännskador, såväl som inom neuropatologi, urologi och andra grenar av medicinen.
Förutom medicin används stora mängder av detta enzym vid vinframställning och bryggning. Papain ökar hållbarheten på drycker. När det behandlas med papain blir kött mjukt och snabbt smältbart, och produkternas hållbarhet ökar dramatiskt. Ull som används för textilindustrin krullar eller krymper inte efter behandling med papain. Nyligen började papain användas i garvningsindustrin. Efter behandling med ett enzym blir läderprodukterna mjuka, elastiska, starkare och mer hållbara.
Noggranna studier av några tidigare obotliga sjukdomar har lett till behovet av att införa saknade enzymer i kroppen för att ersätta dem vars aktivitet är nedsatt. Det skulle vara möjligt att införa i kroppen den nödvändiga mängden saknade enzymer eller att "lägga till" molekyler av de enzymer som har minskat sin katalytiska aktivitet i ett organ eller vävnad. Men kroppen reagerar på dessa enzymer som om de vore främmande proteiner, avvisar dem, producerar antikroppar mot dem, vilket i slutändan leder till en snabb nedbrytning av de introducerade proteinerna. Det kommer inte att finnas någon förväntad terapeutisk effekt. Det är också omöjligt att introducera enzymer med mat, eftersom matsmältningsjuicer kommer att "smälta" dem och de kommer att förlora sin aktivitet och bryta ner till aminosyror utan att nå celler och vävnader. Injicering av enzymer direkt i blodomloppet gör att de förstörs av vävnadsproteaser. Dessa svårigheter kan elimineras genom att använda immobiliserade enzymer. Principen för immobilisering är baserad på enzymers förmåga att "binda" till en stabil bärare av organisk eller oorganisk natur. Ett exempel på kemisk bindning av ett enzym till en matris (bärare) är bildningen av starka kovalenta bindningar mellan deras funktionella grupper. Matrisen kan till exempel vara poröst glas innehållande funktionella aminogrupper till vilka enzymet är kemiskt "fäst".
När man använder enzymer finns det ofta behov av att jämföra deras aktiviteter. Hur tar man reda på vilket enzym som är mer aktivt? Hur beräknar man aktiviteten hos olika renade läkemedel? Man kom överens om att aktiviteten av enzymet skulle tas som mängden substrat som på en minut kan omvandla 1 g vävnad som innehåller detta enzym vid 25 ° C. Ju mer substrat enzymet har bearbetat, desto mer aktivt är det. Aktiviteten hos samma enzym förändras beroende på ålder, kön, tid på dygnet, kroppens tillstånd och beror också på de endokrina körtlarna som producerar hormoner.
Naturen gör nästan inga misstag, producerar samma proteiner under hela organismens liv och förmedlar denna strikta information om produktionen av samma proteiner från generation till generation. Men ibland uppstår ett förändrat protein i kroppen, som innehåller en eller flera "extra" aminosyror, eller omvänt, de går förlorade. Många sådana molekylära fel är nu kända. De har olika orsaker och kan orsaka smärtsamma förändringar i kroppen. Sådana sjukdomar, som orsakas av onormala proteinmolekyler, kallas molekylära sjukdomar inom medicinen. Till exempel skiljer sig hemoglobinet hos en frisk person, bestående av två polypeptidkedjor (a och b), och hemoglobinet hos en patient med sicklecellanemi (den röda blodkroppen har formen av en skära) endast genom att hos patienter med b-kedjan, glutaminsyra ersätts av valin. Sicklecellanemi är en ärftlig sjukdom. Förändringar i hemoglobin överförs från föräldrar till avkomma.
Sjukdomar som uppstår när enzymaktiviteten förändras kallas fermentopatier. De går vanligtvis i arv, förs vidare från föräldrar till barn. Till exempel, med medfödd fenylketonuri störs följande transformation:
Vid brist på enzymet fenylalaninhydroxylas omvandlas inte fenylalanin till tyrosin, utan ackumuleras, vilket orsakar en störning i den normala funktionen hos ett antal organ, främst en störning i det centrala nervsystemets funktion. Sjukdomen utvecklas från de första dagarna av ett barns liv, och efter sex till sju månader av livet uppträder de första symtomen. I blodet och urinen hos sådana patienter kan enorma mängder fenylalanin hittas jämfört med normen. Tidig upptäckt av sådan patologi och minskning av intaget av mat som innehåller mycket fenylalanin har en positiv terapeutisk effekt.
Ett annat exempel: frånvaron hos barn av enzymet som omvandlar galaktos till glukos leder till ackumulering av galaktos i kroppen, som ackumuleras i stora mängder i vävnaderna och påverkar levern, njurarna och ögonen. Om frånvaron av enzymet upptäcks i tid överförs barnet till en diet som inte innehåller galaktos. Detta leder till att tecken på sjukdomen försvinner.
Tack vare förekomsten av enzympreparat dechiffreras strukturen av proteiner och nukleinsyror. Utan dem är produktionen av antibiotika, vinframställning, brödbakning och syntesen av vitaminer omöjliga. Inom jordbruket används tillväxtstimulerande medel, som verkar för att aktivera enzymatiska processer. Många mediciner som undertrycker eller aktiverar enzymaktivitet i kroppen har samma egenskap.
Utan enzymer är det omöjligt att föreställa sig utvecklingen av sådana lovande områden som reproduktion av kemiska processer som förekommer i cellen och skapandet av modern industriell bioteknik på denna grund. Hittills kan inte en enda modern kemisk växt konkurrera med ett vanligt växtblad, i vars celler, med deltagande av enzymer och solljus, ett stort antal olika komplexa organiska ämnen syntetiseras från vatten och koldioxid. Samtidigt släpps stora mängder syre, som är så nödvändigt för vårt liv, ut i atmosfären.
Enzymeologi är en ung och lovande vetenskap, skild från biologi och kemi och lovar många fantastiska upptäckter till alla som bestämmer sig för att ta den på allvar.
Ladda ner abstrakt: Du har inte tillgång till att ladda ner filer från vår server.
Ofta, tillsammans med vitaminer, mineraler och andra element som är fördelaktiga för människokroppen, nämns ämnen som kallas enzymer. Vad är enzymer och vilken funktion har de i kroppen, vad är deras natur och var finns de?
Dessa är ämnen av proteinnatur, biokatalysatorer. Utan dem skulle det inte finnas barnmat, färdiga flingor, kvass, fetaost, ost, yoghurt eller kefir. De påverkar funktionen hos alla system i människokroppen. Otillräcklig eller överdriven aktivitet av dessa ämnen har en negativ inverkan på hälsan, så du måste veta vad enzymer är för att undvika problem som orsakas av deras brist.
Vad det är?
Enzymer är proteinmolekyler som syntetiseras av levande celler. Det finns mer än hundra av dem i varje cell. Dessa ämnens roll är kolossal. De påverkar hastigheten för kemiska reaktioner vid temperaturer som är lämpliga för en given organism. Ett annat namn för enzymer är biologiska katalysatorer. En ökning av hastigheten för en kemisk reaktion uppstår på grund av att dess förekomst underlättas. Som katalysatorer förbrukas de inte under reaktionen och ändrar inte dess riktning. Enzymens huvudsakliga funktioner är att utan dem skulle alla reaktioner i levande organismer fortskrida mycket långsamt, och detta skulle avsevärt påverka livsdugligheten.
Till exempel, när man tuggar mat som innehåller stärkelse (potatis, ris), uppstår en sötaktig smak i munnen, vilket är förknippat med arbetet med amylas, ett enzym för att bryta ner stärkelse som finns i saliv. Stärkelse i sig är smaklös, eftersom det är en polysackarid. Produkterna från dess nedbrytning (monosackarider): glukos, maltos, dextriner har en söt smak.
Alla är indelade i enkla och komplexa. De förra består endast av protein, medan de senare består av en proteindel (apoenzym) och en icke-proteindel (koenzym). Vitaminer från grupperna B, E, K kan vara koenzymer.
Enzymklasser
Traditionellt är dessa ämnen indelade i sex grupper. De namngavs ursprungligen baserat på substratet som ett visst enzym verkar på, genom att lägga till ändelsen -as till dess rot. Således började de enzymer som hydrolyserar proteiner (proteiner) att kallas proteinaser, fetter (lipos) - lipaser, stärkelse (amylon) - amylaser. Sedan fick enzymer som katalyserar liknande reaktioner namn som indikerar typen av motsvarande reaktion - acylaser, dekarboxylaser, oxidaser, dehydrogenaser och andra. De flesta av dessa namn är fortfarande i bruk idag.
Senare introducerade International Biochemical Union nomenklatur, enligt vilken namnet och klassificeringen av enzymer skulle motsvara typen och mekanismen för den katalyserade kemiska reaktionen. Detta steg gav lättnad i systematisering av data som relaterar till olika aspekter av metabolism. Reaktioner och enzymerna som katalyserar dem är indelade i sex klasser. Varje klass består av flera underklasser (4-13). Den första delen av enzymnamnet motsvarar namnet på substratet, den andra - till typen av katalyserad reaktion med ändelsen -as. Varje enzym enligt klassificering (CF) har sitt eget kodnummer. Den första siffran motsvarar reaktionsklassen, nästa till underklassen och den tredje till underunderklassen. Den fjärde siffran anger enzymets nummer i ordning i dess underklass. Till exempel, om EC 2.7.1.1, så tillhör enzymet den 2:a klassen, 7:e underklassen, 1:a underklassen. Den sista siffran indikerar enzymet hexokinas.
Menande
Om vi talar om vad enzymer är, kan vi inte bortse från frågan om deras betydelse i den moderna världen. De har funnit bred tillämpning inom nästan alla sektorer av mänsklig verksamhet. Deras förekomst beror på att de kan behålla sina unika egenskaper utanför levande celler. Inom medicin används till exempel enzymer från grupperna lipaser, proteaser och amylaser. De bryter ner fetter, proteiner, stärkelse. Som regel ingår denna typ i sådana läkemedel som Panzinorm och Festal. Dessa läkemedel används främst för att behandla gastrointestinala sjukdomar. Vissa enzymer kan lösa upp blodproppar i blodkärlen, de hjälper till vid behandling av purulenta sår. Enzymterapi har en speciell plats vid behandling av cancer.
På grund av sin förmåga att bryta ner stärkelse används enzymet amylas flitigt i livsmedelsindustrin. I samma område används lipaser som bryter ner fetter och proteaser som bryter ner proteiner. Amylasenzymer används vid bryggning, vinframställning och bakning. Proteaser används vid beredning av färdiga grötar och för att mjuka upp kött. Lipaser och löpe används vid osttillverkning. Kosmetikindustrin kan inte heller klara sig utan dem. De ingår i tvättmedel och krämer. Till exempel tillsätts amylas, som bryter ner stärkelse, till tvättpulver. Proteinfläckar och proteiner bryts ner av proteaser, och lipaser renar tyget från olja och fett.
Enzymernas roll i kroppen
Två processer är ansvariga för ämnesomsättningen i människokroppen: anabolism och katabolism. Den första säkerställer absorptionen av energi och nödvändiga ämnen, den andra - nedbrytningen av avfallsprodukter. Det ständiga samspelet mellan dessa processer påverkar upptaget av kolhydrater, proteiner och fetter och upprätthållandet av kroppens vitala funktioner. Metaboliska processer regleras av tre system: nervsystemet, det endokrina och cirkulationssystemet. De kan fungera normalt med hjälp av en kedja av enzymer, som i sin tur säkerställer människans anpassning till förändringar i yttre och inre miljöförhållanden. Enzymer inkluderar både proteinprodukter och icke-proteinprodukter.
I processen med biokemiska reaktioner i kroppen, i vilka enzymer deltar, konsumeras de inte själva. Var och en har en annan kemisk struktur och en unik roll, så var och en initierar bara en specifik reaktion. Biokemiska katalysatorer hjälper ändtarmen, lungorna, njurarna och levern att ta bort gifter och slaggprodukter från kroppen. De hjälper också till att bygga hud, ben, nervceller och muskelvävnad. Specifika enzymer används för att oxidera glukos.
Alla enzymer i kroppen är indelade i metaboliska och matsmältningsorgan. Metabola är involverade i neutraliseringen av toxiner, produktionen av proteiner och energi, och påskyndar biokemiska processer i celler. Till exempel är superoxiddismutas en kraftfull antioxidant som finns naturligt i de flesta gröna växter, kål, brysselkål och broccoli, vetegroddar, örter och korn.
Enzymaktivitet
För att dessa ämnen fullt ut ska kunna utföra sina funktioner krävs vissa villkor. Deras aktivitet påverkas främst av temperaturen. När den ökas, ökar hastigheten för kemiska reaktioner. Som ett resultat av att molekylernas hastighet ökar har de större chans att kollidera med varandra, och möjligheten att en reaktion inträffar ökar därför. Den optimala temperaturen säkerställer den största aktiviteten. På grund av proteindenaturering, som uppstår när den optimala temperaturen avviker från normen, minskar hastigheten för den kemiska reaktionen. När temperaturen når fryspunkten denatureras inte enzymet utan inaktiveras. Snabbfrysningsmetoden, som används flitigt för långtidsförvaring av produkter, stoppar tillväxt och utveckling av mikroorganismer, följt av inaktivering av enzymerna som finns inuti. Som ett resultat sönderfaller inte maten.
Enzymaktiviteten påverkas också av surheten i miljön. De arbetar vid ett neutralt pH. Endast en del av enzymerna fungerar i alkaliska, starkt alkaliska, sura eller starkt sura miljöer. Till exempel bryter löpe ner proteiner i den mycket sura miljön i människans mage. Enzymet kan påverkas av inhibitorer och aktivatorer. De aktiveras av vissa joner, till exempel metaller. Andra joner har en hämmande effekt på enzymaktivitet.
Hyperaktivitet
Överdriven enzymaktivitet har konsekvenser för hela organismens funktion. För det första framkallar det en ökning av enzymets verkningshastighet, vilket i sin tur orsakar en brist på reaktionssubstratet och bildandet av ett överskott av den kemiska reaktionsprodukten. Bristen på substrat och ackumuleringen av dessa produkter förvärrar hälsotillståndet avsevärt, stör kroppens vitala funktioner, orsakar utveckling av sjukdomar och kan leda till att en person dör. Ansamlingen av urinsyra leder till exempel till gikt och njursvikt. På grund av bristen på substrat kommer det inte att finnas någon överskottsprodukt. Detta fungerar bara i de fall där det ena och det andra kan undvaras.
Det finns flera orsaker till överdriven enzymaktivitet. Den första är en genmutation, den kan vara medfödd eller förvärvad under påverkan av mutagener. Den andra faktorn är ett överskott av ett vitamin eller mikroelement i vatten eller mat, vilket är nödvändigt för att enzymet ska fungera. Överskott av C-vitamin, till exempel, genom ökad aktivitet av kollagensyntesenzymer, stör sårläkningsmekanismerna.
Hypoaktivitet
Både ökad och minskad enzymaktivitet påverkar kroppens funktion negativt. I det andra fallet är ett fullständigt upphörande av verksamheten möjligt. Detta tillstånd minskar dramatiskt hastigheten på enzymets kemiska reaktion. Som ett resultat kompletteras ackumuleringen av substrat av en brist på produkten, vilket leder till allvarliga komplikationer. Mot bakgrund av störningar i kroppens vitala funktioner försämras hälsan, sjukdomar utvecklas och det kan bli död. Ammoniakackumulering eller ATP-brist leder till döden. Oligofreni utvecklas på grund av ackumulering av fenylalanin. Här gäller även principen att i frånvaro av ett enzymsubstrat sker ingen ansamling av reaktionssubstrat. Ett tillstånd där blodenzymer inte utför sina funktioner har en dålig effekt på kroppen.
Flera orsaker till hypoaktivitet beaktas. Genmutation, medfödd eller förvärvad, är den första. Tillståndet kan korrigeras med genterapi. Du kan försöka utesluta substrat för det saknade enzymet från mat. I vissa fall kan detta hjälpa. Den andra faktorn är bristen på ett vitamin eller mikroelement i maten som behövs för att enzymet ska fungera. Följande orsaker är försämrad aktivering av vitaminet, aminosyrabrist, acidos, uppkomsten av inhibitorer i cellen och proteindenaturering. Enzymaktiviteten minskar också med sjunkande kroppstemperatur. Vissa faktorer påverkar funktionen hos alla typer av enzymer, medan andra bara påverkar funktionen hos vissa typer.
Matsmältnings enzymer
En person tycker om att äta och ignorerar ibland det faktum att matsmältningens huvuduppgift är omvandlingen av mat till ämnen som kan bli en energikälla och byggmaterial för kroppen, som absorberas i tarmarna. Proteinenzymer underlättar denna process. Matsmältningsämnen produceras av matsmältningsorganen som deltar i processen att bryta ner maten. Enzymernas verkan är nödvändig för att få de nödvändiga kolhydraterna, fetterna, aminosyrorna från maten, som utgör de nödvändiga näringsämnena och energin för kroppens normala funktion.
För att normalisera nedsatt matsmältning rekommenderas det att samtidigt ta de nödvändiga proteinämnena med måltider. Om du äter för mycket kan du ta 1-2 tabletter efter eller under måltider. Apotek säljer ett stort antal olika enzympreparat som hjälper till att förbättra matsmältningsprocesserna. Du bör fylla på med dem när du tar en typ av näringsämnen. Om du har problem med att tugga eller svälja mat bör du ta enzymer i samband med måltid. Väsentliga skäl för deras användning kan också vara sjukdomar som förvärvade och medfödda enzymopatier, irritabel tarm, hepatit, kolangit, kolecystit, pankreatit, kolit, kronisk gastrit. Enzympreparat bör tas tillsammans med mediciner som påverkar matsmältningsprocessen.
Enzymopatologi
Det finns ett helt avsnitt inom medicin som letar efter ett samband mellan en sjukdom och bristen på syntes av ett visst enzym. Detta är området för enzymologi - enzymopatologi. Otillräcklig enzymsyntes bör också övervägas. Till exempel utvecklas den ärftliga sjukdomen fenylketonuri mot bakgrund av förlusten av levercellers förmåga att syntetisera detta ämne, vilket katalyserar omvandlingen av fenylalanin till tyrosin. Symptomen på denna sjukdom är psykiska störningar. På grund av den gradvisa ansamlingen av giftiga ämnen i patientens kropp är tecken som kräkningar, ångest, ökad irritabilitet, bristande intresse för någonting och svår trötthet störande.
Vid ett barns födelse visas inte patologin. Primära symtom kan märkas mellan två och sex månaders ålder. Den andra halvan av barnets liv kännetecknas av en uttalad eftersläpning i mental utveckling. 60% av patienterna utvecklar idioti, mindre än 10% är begränsade till en mild grad av oligofreni. Cellenzymer klarar inte av sina funktioner, men detta kan korrigeras. Snabb diagnos av patologiska förändringar kan stoppa utvecklingen av sjukdomen fram till puberteten. Behandlingen består i att begränsa intaget av fenylalanin i kosten.
Enzympreparat
För att svara på frågan om vad enzymer är, kan två definitioner noteras. Den första är biokemiska katalysatorer, och den andra är de läkemedel som innehåller dem. De kan normalisera tillståndet i miljön i magen och tarmarna, säkerställa nedbrytningen av slutprodukter till mikropartiklar och förbättra absorptionsprocessen. De förhindrar också uppkomsten och utvecklingen av gastroenterologiska sjukdomar. Det mest kända av enzymerna är läkemedlet Mezim Forte. Den innehåller lipas, amylas och proteas, som hjälper till att minska smärta vid kronisk pankreatit. Kapslar tas som en ersättningsbehandling för otillräcklig produktion av de nödvändiga enzymerna i bukspottkörteln.
Dessa läkemedel används främst i samband med måltider. Antalet kapslar eller tabletter ordineras av läkaren, baserat på de identifierade överträdelserna av absorptionsmekanismen. Det är bättre att förvara dem i kylen. Vid långvarig användning av matsmältningsenzymer uppstår inte beroende, och detta påverkar inte bukspottkörtelns funktion. När du väljer ett läkemedel bör du vara uppmärksam på datum, kvalitet och prisförhållande. Enzympreparat rekommenderas att tas för kroniska sjukdomar i matsmältningssystemet, för överätande, för periodiska magproblem, såväl som för matförgiftning. Oftast ordinerar läkare tablettläkemedlet Mezim, som har visat sig väl på den inhemska marknaden och med säkerhet håller sin position. Det finns andra analoger av detta läkemedel, inte mindre kända och mer än överkomliga. Särskilt många föredrar Pakreatin eller Festal tabletter, som har samma egenskaper som deras dyrare motsvarigheter.
Varje organisms liv är möjligt tack vare de metaboliska processer som förekommer i den. Dessa reaktioner styrs av naturliga katalysatorer eller enzymer. Ett annat namn för dessa ämnen är enzymer. Termen "enzymer" kommer från latinets fermentum, som betyder "surdeg". Konceptet dök upp historiskt i studiet av jäsningsprocesser.
Ris. 1 - Jäsning med jäst - ett typiskt exempel på en enzymatisk reaktion
Mänskligheten har länge använt de fördelaktiga egenskaperna hos dessa enzymer. Till exempel har ost i många århundraden tillverkats av mjölk med löpe.
Enzymer skiljer sig från katalysatorer genom att de verkar i en levande organism, medan katalysatorer verkar i livlös natur. Den gren av biokemin som studerar dessa livsviktiga ämnen kallas enzymologi.
Allmänna egenskaper hos enzymer
Enzymer är proteinmolekyler som interagerar med olika ämnen och påskyndar deras kemiska omvandling längs en viss väg. De konsumeras dock inte. Varje enzym har ett aktivt ställe som fäster till substratet och ett katalytiskt ställe som initierar en viss kemisk reaktion. Dessa ämnen påskyndar de biokemiska reaktioner som sker i kroppen utan att öka temperaturen.
Huvudegenskaper hos enzymer:
- specificitet: förmågan hos ett enzym att endast verka på ett specifikt substrat, till exempel lipaser på fetter;
- katalytisk effektivitet: enzymatiska proteiners förmåga att accelerera biologiska reaktioner hundratals och tusentals gånger;
- förmåga att reglera: i varje cell bestäms produktionen och aktiviteten av enzymer av en unik kedja av transformationer som påverkar förmågan hos dessa proteiner att syntetiseras igen.
Enzymernas roll i människokroppen kan inte överskattas. Vid en tidpunkt då strukturen av DNA precis hade upptäckts, sades det att en gen var ansvarig för syntesen av ett protein, vilket redan bestämde en specifik egenskap. Nu låter detta uttalande så här: "En gen - ett enzym - ett drag." Det vill säga utan aktiviteten av enzymer i cellen kan liv inte existera.
Klassificering
Beroende på deras roll i kemiska reaktioner särskiljs följande klasser av enzymer:
I en levande organism delas alla enzymer in i intra- och extracellulära. Intracellulära enzymer inkluderar till exempel leverenzymer som deltar i reaktionerna med att neutralisera olika ämnen som kommer in i blodet. De upptäcks i blodet när ett organ är skadat, vilket hjälper till att diagnostisera dess sjukdomar.
Intracellulära enzymer som är markörer för skador på inre organ:
- lever - alaninaminotranssefras, aspartataminotransferas, gamma-glutamyltranspeptidas, sorbitoldehydrogenas;
- njurar - alkaliskt fosfatas;
- prostatakörtel - surt fosfatas;
- hjärtmuskel - laktatdehydrogenas
Extracellulära enzymer utsöndras av körtlar till den yttre miljön. De viktigaste utsöndras av cellerna i spottkörtlarna, magväggen, bukspottkörteln och tarmarna och är aktivt involverade i matsmältningen.
Matsmältnings enzymer
Matsmältningsenzymer är proteiner som påskyndar nedbrytningen av stora molekyler som utgör maten. De separerar sådana molekyler i mindre fragment som lättare absorberas av celler. Huvudtyperna av matsmältningsenzymer är proteaser, lipaser och amylaser.
Den huvudsakliga matsmältningskörteln är bukspottkörteln. Den producerar de flesta av dessa enzymer, såväl som nukleaser som klyver DNA och RNA, och peptidaser som är involverade i bildandet av fria aminosyror. Dessutom kan en liten mängd enzymer som bildas "bearbeta" en stor volym mat.
Vid den enzymatiska nedbrytningen av näringsämnen frigörs energi som används för metaboliska processer och vitala funktioner. Utan deltagande av enzymer skulle sådana processer ske för långsamt och inte ge kroppen tillräckliga energireserver.
Dessutom säkerställer deltagandet av enzymer i matsmältningsprocessen nedbrytningen av näringsämnen till molekyler som kan passera genom cellerna i tarmväggen och komma in i blodet.
Amylas
Amylas produceras av spottkörtlarna. Det verkar på matstärkelse, som består av en lång kedja av glukosmolekyler. Som ett resultat av detta enzyms verkan bildas områden som består av två sammankopplade glukosmolekyler, det vill säga fruktos och andra kortkedjiga kolhydrater. De metaboliseras därefter till glukos i tarmen och absorberas därifrån i blodet.
Spottkörtlarna bryter bara ner en del av stärkelsen. Salivamylas är aktivt under en kort tid medan maten tuggas. Efter att ha kommit in i magen inaktiveras enzymet av dess sura innehåll. Det mesta av stärkelsen bryts ned redan i tolvfingertarmen under inverkan av pankreasamylas som produceras av bukspottkörteln.
Ris. 2 - Amylas börjar bryta ner stärkelse
Korta kolhydrater som bildas under verkan av bukspottkörtelamylas kommer in i tunntarmen. Här bryts de ned till glukosmolekyler med hjälp av maltas, laktas, sukras och dextrinas. Fibrer som inte bryts ner av enzymer utsöndras från tarmarna med avföring.
Proteaser
Proteiner eller proteiner är en viktig del av människans kost. Enzymer – proteaser – behövs för att bryta ner dem. De skiljer sig åt på platsen för syntes, substrat och andra egenskaper. Vissa av dem är aktiva i magen, till exempel pepsin. Andra produceras av bukspottkörteln och är aktiva i tarmens lumen. Själva körteln utsöndrar en inaktiv föregångare till enzymet - chymotrypsinogen, som börjar verka först efter att ha blandats med surt matinnehåll och förvandlas till kymotrypsin. Denna mekanism hjälper till att undvika självskador på pankreasceller av proteaser.
Ris. 3 - Enzymatisk nedbrytning av proteiner
Proteaser bryter ner matproteiner till mindre fragment - polypeptider. Enzymer - peptidaser bryter ner dem till aminosyror, som tas upp i tarmen.
Lipaser
Kostfetter bryts ner av lipasenzymer, som också produceras av bukspottkörteln. De bryter ner fettmolekyler till fettsyror och glycerol. Denna reaktion kräver närvaro av galla i tolvfingertarmens lumen, som bildas i levern.
Ris. 4 – Enzymatisk hydrolys av fetter
Rollen av ersättningsterapi med läkemedlet "Micrazim"
För många personer med matsmältningsrubbningar, främst med sjukdomar i bukspottkörteln, ger administrering av enzymer funktionellt stöd för organet och påskyndar läkningsprocessen. Efter att ha stoppat en attack av pankreatit eller en annan akut situation kan intag av enzymer stoppas, eftersom kroppen självständigt återställer sin sekretion.
Långvarig användning av enzympreparat är endast nödvändig för allvarlig exokrin pankreasinsufficiens.
En av de mest fysiologiska i dess sammansättning är läkemedlet "Micrazim". Den består av amylas, proteaser och lipas som finns i bukspottkörteljuice. Därför finns det inget behov av att separat välja vilket enzym som ska användas för olika sjukdomar i detta organ.
Indikationer för användning av detta läkemedel:
- kronisk pankreatit, cystisk fibros och andra orsaker till otillräcklig utsöndring av pankreasenzymer;
- inflammatoriska sjukdomar i levern, magen, tarmen, särskilt efter operationer på dem, för snabbare återställande av matsmältningssystemet;
- fel i näring;
- dysfunktion av tuggning, till exempel på grund av tandsjukdomar eller orörlighet hos patienten.
Att ta matsmältningsenzymer i ersättningssyfte hjälper till att undvika uppblåsthet, lös avföring och buksmärtor. Dessutom, vid svåra kroniska sjukdomar i bukspottkörteln, tar Mikrasim helt över funktionen att bryta ner näringsämnen. Därför kan de lätt tas upp i tarmarna. Detta är särskilt viktigt för barn med cystisk fibros.
Viktigt: innan användning, läs instruktionerna eller rådfråga din läkare.
