| 1. Vattenmolekylens struktur. | ||
| Vatten har en polär molekyl. Syre, som en mer elektronegativ atom, drar till sig den elektrontäthet som den delar med väteatomen och bär därför en partiell negativ laddning; väteatomerna från vilka elektrontätheten förskjuts bär en partiell positiv laddning. En vattenmolekyl är alltsådipol, dvs. har positivt och negativt laddade områden. (Modellen till höger är tredimensionell; den kan roteras genom att trycka på vänster musknapp.) |
|
2. Vätebindningar.
3. Vatten som lösningsmedel. |
alt="Din webbläsare förstår |
När det gäller vatten kan praktiskt taget alla ämnen delas in i två grupper:
1. Hydrofil(från grekiskan "phileo" - att älska, har en positiv affinitet för vatten
). Dessa ämnen har en polär molekyl som innehåller elektronegativa atomer (syre, kväve, fosfor, etc.). Som ett resultat får individuella atomer av sådana molekyler också partiella laddningar och bildar vätebindningar med vattenmolekyler. Exempel: sockerarter, aminosyror, organiska syror.
2. Hydrofobisk(från grekiskan "phobos" - rädsla, har en negativ affinitet för vatten
). Molekylerna av sådana ämnen är opolära och blandas inte med ett polärt lösningsmedel, såsom vatten, men är mycket lösliga i organiska lösningsmedel, till exempel eter, och i fetter. Ett exempel skulle vara linjära och cykliska kolväten. inkl. bensen.
|
Fråga 2. Titta noga på de två molekylerna till höger. Vilken av dessa molekyler tror du är hydrofil och vilken är hydrofob? Varför tror du det? Har du tagit reda på vilka dessa ämnen är? Bland organiska ämnen finns också föreningar, vars ena del av molekylen är opolär och uppvisar hydrofoba egenskaper, och den andra är polär och därför hydrofil. |
alt="Din webbläsare förstår | alt="Din webbläsare förstår | ||
| Sådana ämnen kallas amfipatisk
. Molekyl fosfatidylserin(en av fosfolipiderna i cellers plasmamembran, till höger) kan tjäna som exempel på amfipatiska föreningar. Fråga 3.
Titta noga på denna molekyl. Vilken del tror du är hydrofil och vilken är hydrofob? Placera molekylen så att den är så tydlig som möjligt, skapa en grafisk fil och ange i den de hydrofila och hydrofoba delarna av molekylen. 4. Vatten som lösningsmedel i levande organismer.
|
alt="Din webbläsare förstår |
Dessutom är transportfunktionen av inre vätskor både i flercelliga djur (blod, lymfa, hemolymf, selenvätska) och i flercelliga växter direkt relaterad till egenskapen hos vatten som lösningsmedel.
5. Vatten som reagens.
Vattnets betydelse är också förknippad med dess kemiska egenskaper – som ett vanligt ämne som går in i kemiska reaktioner med andra ämnen. De viktigaste är spjälkning av vatten under påverkan av ljus ( fotolys) i ljusfasen fotosyntes, deltagandet av vatten som ett nödvändigt reagens i reaktionerna vid nedbrytningen av komplexa biopolymerer (det är ingen slump att sådana reaktioner kallas hydrolysreaktioner
). Och omvänt, under reaktioner av bildandet av biopolymerer, polymerisation, frigörs vatten.
Fråga 4.
Vilken felaktighet i den sista meningen skulle en kemist rätta till?
Hydrofila ämnen
Hydrofila ämnen (ämnen)
Fasta ämnen som har egenskapen att vätas av vatten. Inte blöt av oljiga vätskor.
En kort elektronisk referensbok om grundläggande olje- och gastermer med ett system av korsreferenser. - M.: Russian State University of Oil and Gas uppkallad efter. I. M. Gubkina. M.A. Mokhov, L.V. Igrevsky, E.S. Novik. 2004 .
Se vad "hydrofila ämnen" är i andra ordböcker:
Hydrofila salvbaser- Stilen på den här artikeln är icke-encyklopedisk eller bryter mot det ryska språkets normer. Artikeln bör korrigeras enligt Wikipedias stilregler. Huvudartikel: Salvbaser Hydrofila salvbaser salvbaser som används för ... ... Wikipedia
Hydrofil- (från hydro och phil) "vattenälskande" ämnen vars molekyler är elektropolära och lätt kombineras med vattenmolekyler. Motsatsen är hydrofoba ("vattenhatande") ämnen... Början av modern naturvetenskap
Tätningsmedel- högpolymera hydrofila ämnen som används för att kompaktera flytande näringsmedia. I media för kemoorganotrofer som U.V. använd agar (se) och gelatin (se), för autotrofa organismer kiselgel (se). Mindre... ... Ordbok för mikrobiologi
Ämnen som kan ackumuleras (tjockna) på kontaktytan mellan två kroppar, kallad fasgränsytan eller gränsytan. På gränssnittsytan av P. a. V. bilda ett adsorptionsskikt med ökad koncentration... ... Stora sovjetiska encyklopedien
ytaktiva ämnen (ytaktiva ämnen)- ämnen som kan adsorberas vid gränsytan och orsaka en minskning av ytspänningen (gränsytan). Typiska ytaktiva ämnen är organiska föreningar vars molekyler innehåller lyofila och lyofoba (vanligtvis hydrofila och... ... Encyclopedic Dictionary of Metallurgy
Ytaktiva ämnen- (a. ytaktiva ämnen; n. grenzflachenaktive Stoffe, oberflachenaktive Stoffe; f. substanser tensio aktiva; i. ytaktiva ämnen), ämnen med en asymmetrisk mol. struktur, vars molekyler har en difil struktur, dvs. innehåller lyofila och... Geologisk uppslagsverk
ytaktiva ämnen- Ytaktiva ämnen som kan adsorberas vid gränsytan och orsaka en minskning av ytan. (gränsytspänning. Typiska ytaktiva ämnen är organiska. föreningar vars molekyler innehåller lyofila och lyofoba (vanligtvis hydrofila och hydrofoba) vid... Teknisk översättarguide
Ytaktiva arter Ämnen med en asymmetrisk molekylstruktur, vars molekyler har en difil struktur, det vill säga de innehåller lyofila och lyofoba (vanligtvis hydrofila polära grupper och hydrofoba radikaler) atomgrupper. Difilisk... ... Oil and Gas Microencyclopedia
Cellmembran- Den här termen har andra betydelser, se Membrane En bild av ett cellmembran. De små blå och vita bollarna motsvarar de hydrofila "huvudena" på lipiderna, och linjerna som är fästa på dem motsvarar de hydrofoba "svansarna". På bilden... ... Wikipedia
Selektiv permeabilitet- Den här termen har andra betydelser, se Membrane En bild av ett cellmembran. De små blå och vita bollarna motsvarar de hydrofila "huvudena" på lipiderna, och linjerna som är fästa på dem motsvarar de hydrofoba "svansarna". Bilden visar... ... Wikipedia
Termen hydrofilicitet (som härrör från de antika grekiska orden "vatten" och "kärlek") är ett kännetecken för intensiteten av interaktionen mellan ett ämne och vatten på molekylär nivå, det vill säga förmågan hos ett material att intensivt absorbera fukt, som samt den höga vätbarheten hos vatten av ämnets yta. Detta koncept kan appliceras på fasta ämnen, som en egenskap hos ytan, och på enskilda joner, atomer, molekyler och deras grupper.
Hydrofilicitet kännetecknas av storleken på bindningen mellan adsorptionsvattenmolekyler och ett ämnes molekyler, i detta fall bildas föreningar där mängden vatten fördelas enligt bindningsenergivärdena.
Hydrofilicitet är inneboende i ämnen som har jonkristallgitter (hydroxider, oxider, sulfater, silikater, leror, fosfater, glas etc.) som har polära grupper -OH, -NO 2, -COOH, etc. Hydrofilicitet och hydrofobicitet- speciella fall av interaktion mellan ämnen och lösningsmedel (lyofilicitet, lyofobicitet).
Hydrofobicitet kan betraktas som en liten grad av hydrofilicitet, eftersom verkan av intermolekylära attraktionskrafter alltid kommer att vara mer eller mindre närvarande mellan molekylerna i vilken kropp som helst och vatten. Hydrofilicitet och hydrofobicitet kan särskiljas genom hur en vattendroppe sprider sig på en kropp med en slät yta. Droppen kommer att spridas helt på den hydrofila ytan, och delvis på den hydrofoba, medan värdet på vinkeln som bildas mellan ytan av det vätade materialet och droppen påverkas av graden av hydrofobicitet hos den givna kroppen. Hydrofila ämnen är ämnen där styrkan av molekylära (joniska, atomära) interaktioner är ganska stark. Hydrofoba är metaller som saknar oxidfilmer, organiska föreningar som har kolvätegrupper i molekylen (vaxer, fetter, paraffiner, vissa plaster), grafit, svavel och andra ämnen som har svaga interaktioner på intermolekylär nivå.
Begreppen hydrofilicitet och hydrofobicitet tillämpas både i förhållande till kroppar och deras ytor, och i förhållande till enskilda molekyler eller enskilda delar av molekyler. Till exempel innehåller molekylerna av ytaktiva ämnen polära (hydrofila) och kolväte (hydrofoba) föreningar. Hydrofiliciteten hos ytdelen av kroppen kan förändras dramatiskt på grund av adsorptionen av sådana ämnen.
Hydrofilisering är processen att öka hydrofilicitet, och hydrofobisering är processen att minska den. Dessa fenomen är av stor betydelse inom kosmetikindustrin, inom textilteknik för hydrofilisering av tyger (fibrer) för att förbättra kvaliteten på tvätt, blekning, färgning etc.
Hydrofilicitet i kosmetika
Parfym- och kosmetikindustrin tillverkar hydrofila krämer och geler som skyddar huden från föroreningar som inte är lösliga i vatten. Sådana produkter innehåller hydrofila komponenter som bildar en film som förhindrar att vattenolösliga föroreningar tränger in i hudens ytskikt.
Hydrofila krämer är gjorda av en emulsion som är stabiliserad med lämpliga emulgeringsmedel eller med en vatten-olja-vatten- eller olja-vattenbas. Dessutom inkluderar dessa dispergerade kolloidala system i vilka hydrofila ytaktiva komponenter är stabiliserade och som består av vattendispergerade eller vatten-glykolblandade lösningsmedel av högre fettsyror eller alkoholer.
Hydrogeler (hydrofila geler) framställs av baser som består av vatten, ett blandat icke-vattenhaltigt eller hydrofilt lösningsmedel (etylalkohol, propylenglykol, glycerin) och ett hydrofilt gelningsmedel (cellulosaderivat, karbomerer).
Hydrofila egenskaper hos krämer och geler:
· absorberas snabbt och väl;
· ge näring åt huden;
· efter användning finns det ingen känsla av fethet;
· rengöra huden;
· har en stärkande effekt på huden;
· minska effekten av negativa miljöfaktorer;
Hjälp huden att behålla sin naturliga förmåga att regenerera.
Hydrofila krämer och geler är designade för att skydda huden vid arbete med vattenoblandbara oljor, eldningsolja, petroleum, färger, hartser, grafit, sot, organiska lösningsmedel, kyl- och smörjlösningar, byggskum och många andra milt aggressiva ämnen. De är också oumbärliga när man reparerar en bil, renoverar en lägenhet, under byggandet, på landet när man arbetar med gödningsmedel och jord.
Företaget KorolevPharm producerar olika typer av parfymer och kosmetiska produkter, inklusive hydrofila och hydrofoba krämer. Företaget är en kontraktstillverkare och utför alla steg i produktionen: utveckling av recept, certifiering, lansering av produktion, serieproduktion av produkter. Produktionsplatsen är utrustad med modern utrustning.
Företaget är certifierat för att uppfylla kraven
Ett lotusblad som vatten rinner på, samlat i bollar, vattenavvisande ytor och skyddande föreningar för skor, muggar med olja som flyter i en buljong - allt detta är exempel på en egenskap hos molekyler som kallas hydrofobicitet. Förutom, hydrofob effekt spelar en viktig biologisk roll: proteinmolekylernas veckning och korrekta funktion, bildandet av biomembran och varandras igenkänning av molekyler är också "programmerade" med hjälp av hydrofoba egenskaper. Intressant nog är den hydrofoba effekten inte reducerad till "vanliga" fysiska interaktioner: bakom den står termodynamikens andra lag och en kvantitet som kallas entropi.
Rabies
Hydrofobi, eller hydrofobi(från antik grekiska. νδωρ - "vatten" och φοβος - "rädsla") är rädslan för smärtsamma sväljspasmer när man försöker ta en klunk vatten, vid åsynen av vatten eller vid något omnämnande av det. Det observeras i fall av stelkramp, hysteri, rabies (och rabies själv kallades tidigare med just detta ord).
Så, hydrofobicitet, som kommer att diskuteras, handlar om egenskaperna hos molekyler, och inte symtom hos människor.
Uttrycket "vattna av en anks rygg", som är bekant för alla från barndomen, visar det hydrofobicitet- inte ett sådant oöverträffat fenomen som namnet antyder. Faktum är att effekten av "avstötning" av vatten ofta hittas runt oss: titta bara på en gåsfjäder eller lotusblad (Fig. 1) A), längs vilken en droppe vatten rinner ner, som en boll av kvicksilver på glasytan, och lämnar inga spår efter sig. Klassiska idéer om hydrofoba ytor säger att indikatorn här är kontaktvinkeln θ, som för våta ytor är mindre än en rät vinkel (90°), och för icke vätbara ytor är den större än den (Fig. 1) b) . I synnerhet för en droppe vatten på ytan av paraffin θ = 109° och på ytan av det mest hydrofoba kända materialet - fluorplast - kommer det att vara 112°. Samtidigt skulle en "absolut" hydrofob yta beskrivas med en vinkel på 180°, när vatten rullar av ytan utan att stanna för en sekund.
Så är gåsen verkligen mer hydrofob än fluorplast? I själva verket är detta sant, men detta uppnås genom ett litet trick: ytan på en gåsfjäder (liksom ett lotusblad) är inte slät, utan täckt med mikroskopiska pyramider eller hårstrån, vilket minskar kontaktytan med droppen och effektiv vidhäftning (Fig. 1 V) . Bygger på samma princip superhydrofob ytor som stöter bort vatten nästan perfekt (video 1).
Figur 1. Lotusblad: ett exempel på en hydrofob yta. A – Hydrofob betyder faktiskt icke-vätbarhet när vattnet rullar av ytan helt och hållet utan att lämna några våta märken. b - Bestämning av hydrofob yta baserat på kontaktvinkel θ: vid θ< 90° поверхность называют смачиваемой (гидрофильной), при θ >90° - ej vätbar (hydrofob). Effekten av absolut hydrofobicitet (eller superhydrofobicitet) uppnås på grund av mikroskopiska ojämnheter som minskar droppens kontaktyta med ytan. V - Hur ytan på en lotus är uppbyggd: mikroskopiska taggar hindrar vattendroppar från att fukta ytan, och de rullar av bladet. En vattendroppe kan inte heller "rinna" mellan ryggarna, eftersom ytspänningen i denna skala inte längre tillåter droppen att delas i mindre.
Video 1. Superhydrofob yta. Ytråhet i mikroskala ( centimeter. ris. 1 b) minskar det effektiva kontaktområdet med en vattendroppe, som på denna skala beter sig som en elastisk kropp på grund av ytspänning.
Att förstå Varför Vissa ämnen blöts gärna av vatten, men vatten rullar av ankan, som ordspråket säger.Man måste gå ner till nivån för enskilda molekyler och fundera över hur molekylerna interagerar med varandra.
Hydrofoba molekyler
Ur synvinkel kemisk struktur hydrofobisk(eller, vad är samma, icke-polär) är molekyler som inte innehåller kemiska grupper som kan bilda vätebindningar med vatten. Till exempel är dessa bensen och andra flytande kolväten (bensinkomponenter). Men de mest intressanta egenskaperna har amfifil molekyler som innehåller både polära och opolära delar: detta leder till att de bildar ganska komplexa strukturer i blandningar med vatten: miceller, vesiklar, lager och mer komplexa former. Bildandet av alla dessa komplexa former kontrolleras hydrofob effekt.
Intressant nog går frågan om hydrofobicitetens molekylära natur tillbaka till Benjamin Franklin, som på sin fritid från regeringsärenden studerade spridningen av olivolja över ytan av en damm. Området för fläcken från en sked olja var densamma hela tiden - en halv hektar - och tjockleken var faktiskt lika med en molekyl. Detta var 1774, och även om vid den tiden idéer om ämnens molekylära natur fortfarande var ytterst vaga, var statsmännens allmänna nyfikenhet, som vi ser, inte som idag. På ett eller annat sätt markerade experimentet med olja början på studier av monomolekylära lipidfilmer, från vilka det utan tvekan blev klart: vissa molekyler "ogillar" vatten så mycket att de inte bara inte blandas med det, utan också är redo att få bli av med vatten på alla möjliga sätt - till exempel genom att ackumuleras i form av ett lager en molekyl tjockt (monolager) i gränsytan mellan vatten och luft. (Mer information om studier av lipidfilmer finns i artikeln " Sjöjungfrumolekyler » .)
En annan viktig typ av amfifila molekyler är tvålar, som används flitigt i vardagen och i samhällsekonomin. Principen för deras funktion kan hämtas till och med från reklam: den opolära delen av tvättmedelsmolekylerna "fastnar" med förorenande molekyler (vanligtvis hydrofoba), och den polära delen interagerar aktivt med vattenmolekyler. Som ett resultat händer det solubilisering: smuts lossnar från ytan och är innesluten i aggregerande tvålmolekyler, exponerar de polära fragmenten "utanför" och döljer de hydrofoba delarna "inuti".
Men det som gör att vi kan njuta av de bästa tvättmedlens kommersiella kvaliteter är en ännu viktigare kvalitet hos amfifila molekyler (nämligen lipider): de fungerar som skalet för alla kända livsformer och bildar ett cellmembran under vilket alla livsprocesser äga rum ( centimeter. « Livets lipidgrund » ). Detta viktiga faktum säger oss att den hydrofoba effektens molekylära natur inte är en tom sak, utan är av grundläggande betydelse för all biologi, för att inte tala om tillämpade industrier.
Men vid närmare undersökning visar det sig att ingen grundläggande fysisk interaktion, såsom gravitation eller elektrostatiska krafter, är ansvarig för "attraktionen" av hydrofoba partiklar till varandra och deras "avstötning" från vatten. Dess natur ligger i en fysikalisk princip som lägger restriktioner på riktningen för de flesta spontana processer, nämligen i Termodynamikens andra lag.
Lite termodynamik
Termodynamik är en av de första vetenskaperna som byggde en bro mellan den mikroskopiska världen av atomer och molekyler och "vår" makroskopiska värld. Dess födelse är förknippad med studiet av ångmaskiners funktion och namnet på Nicolas Carnot (1796–1832), efter vilken de termodynamiska cyklerna som bestämmer hur mycket arbete en maskin kan producera är uppkallade. Hans arbete fortsattes av Joule, Kelvin och Clausius, som förde en kraftfull teoretisk grund till detta från början rent praktiska område.
Genom ansträngningar av dessa forskare, de grundläggande lagarna, eller satte igång, termodynamik, som sammanfattar århundraden av empirisk erfarenhet av att observera termiska processer. Den första principen talar om bevarandet av energi i ett isolerat system ("lagen om bevarande av energi"), och den andra principen talar om riktningen av spontana processer. (Det finns också noll och tredje principer, men vi kommer inte att prata om dem här.) Begreppet entropi(S), som har blivit berömd som den mest mystiska termodynamiska storheten. Ursprungligen formellt definierad av Clausius som förhållandet mellan värme som ges till ett system och temperatur (ΔS = ΔQ/T), fick entropin senare betydelsen av ett globalt "mått på kaos." Sedan dess har entropi blivit grunden för den moderna formuleringen av den andra lagen:
Spontana processer i ett isolerat system åtföljs av en ökning av entropin.
Ludwig Boltzmann (1844–1906) kopplade samman hela detta termiska "kök" med nivån på atomerna som utgör materia, även innan materiens atomstruktur blev allmänt accepterad. Han ansåg att den viktigaste bedriften i sitt liv var upptäckten (år 1877) av en statistisk formel för att beräkna entropi: S = k × logW, där S är entropi, k är en konstant, senare uppkallad av Planck efter Boltzmann själv, och W är den statistiska vikten av staten (talet mikrostater, som genomför detta makrotillstånd). Trots dålig syn såg han betydligt djupare än andra "in i materiens djup": han var den första som kände kraften i den statistiska metoden för att beskriva termodynamiska ensembler och tillämpade det på molekylär fysik. Det finns en version att Boltzmann begick självmord på grund av ett missförstånd av sin samtid, som han var radikalt före. Den ovan nämnda formeln är ristad på hans gravsten på kyrkogården i Wien.
Trots allt mysterium med begreppet entropi är innebörden av den andra lagen ganska enkel: om ett system är isolerat (det vill säga det utbyter varken materia eller energi med omvärlden), så kommer det att tendera till staten termodynamisk jämvikt, - ett sådant makrotillstånd som realiseras av maximalt möjliga antal mikrotillstånd (med andra ord, som har maximal entropi). Till exempel kommer en trasig kopp aldrig att hålla ihop sig igen: initialtillståndet (hela koppen) realiseras på bara ett sätt (S=0), men sluttillståndet (den trasiga koppen) realiseras i ett astronomiskt stort antal sätt (S>>0). Därför, tyvärr, ur ett globalt perspektiv är alla koppar dömda. Den underbara populärvetenskapliga boken av Peter Atkins, Order and Disorder in Nature, ägnas åt en förklaring av den andra lagen "för hemmafruar".
Hydrofob effekt ur statistisk fysiks synvinkel
Så, genom att känna till den andra lagen, förstår vi varför en kopp te på bordet definitivt kommer att svalna till rumstemperatur, men kommer aldrig att värmas upp igen på egen hand och tar bort värmen från luften i köket. (Om inte, så bör du definitivt läsa Atkins bok.) Men gäller samma resonemang för att förklara exempelvis oblandbarheten av vatten och olja? När allt kommer omkring strävar den andra lagen efter att "jämna ut allt", och vatten och olja, tvärtom, vägrar att lösas upp i varandra (Fig. 2) A).
Figur 2. Illustration av den hydrofoba effekten. A - Den hydrofoba effekten (i huvudsak termodynamikens andra lag) får vatten att "stöta bort" icke-polära molekyler (som olja) och minska kontaktytan med dem. På grund av detta kommer många små droppar olja i vattnet så småningom att smälta samman och bilda ett lager. b - Bildandet av ett ordnat (”isigt”) lager av vattenmolekyler nära en hydrofob yta är nödvändigt så att vattenmolekyler kan bilda vätebindningar med varandra. Men detta leder till en minskning av entropin, vilket är ofördelaktigt i samband med den andra lagen. V - En naturlig möjlighet att öka entropin är att minska kontaktytan för hydrofoba molekyler med vatten, vilket uppstår när flera opolära molekyler aggregerar tillsammans. När det gäller amfifila molekyler uppstår självorganisering och bildandet av ganska komplexa supramolekylära strukturer såsom miceller, dubbelskikt och vesiklar ( centimeter. ris. 3).
Faktum är att om vi bara betraktar olja, verkar det som att termodynamiken inte fungerar: att lösa upp en oljefilm i tjockleken av en vätska skulle klart öka entropin jämfört med ett monolager. Men alla vet att i själva verket händer det motsatta: även om du skakar vatten och olja, kommer emulsionen att sönderfalla efter en tid, och oljan kommer återigen att bilda en film och lämna vattenfasen.
Faktum är att vatten i det här exemplet är en likvärdig deltagare i det aktuella systemet, och det bör inte i något fall förbises. Som bekant bestäms vattnets egenskaper (även dess flytande tillstånd under normala förhållanden) av förmågan att bilda vätebindningar. Varje vattenmolekyl kan bilda upp till fyra bindningar med sina "grannar", men för att detta ska hända måste vattnet vara "i vattnet". Om det finns en opolär yta i vatten, känns molekylerna intill den inte längre "fria": för att bilda de önskade vätebindningarna måste dessa molekyler vara orienterade på ett strikt definierat sätt och bilda ett "isigt" skal (Fig. 2 b) runt ett hydrofobt föremål. Denna påtvingade ordning kännetecknas av en betydande minskning av entropin i olje-vattensystemet, vilket tvingar hydrofoba molekyler att aggregera sinsemellan, vilket minskar kontaktytan med den polära miljön och därför en ogynnsam minskning av entropifaktorn. Faktum är att det är vattnet som får oljan att smälta samman till en stor droppe eller fläck, vilket implementerar den dialektiska principen "gilla att gilla."
Denna interaktion mellan polära och opolära faser kallas hydrofob effekt. Detta fenomen gör att detergentmolekyler bildar miceller i lösning och lipider bildar mono- och dubbelskikt. De senare kan sluta sig med bildandet av vesikler (liposomer) eller biologiska membran som omger cellen (fig. 3). Mer komplexa former av lipidpolymorfism har också hittats, till exempel kubisk lipidfas, allmänt använd i strukturella studier av membranproteiner.
Figur 3. Lipidpolymorfism. Beroende på formen och andra egenskaper hos molekylen, som kännetecknar den asymmetriska strukturen av huvudet och svansen, bildar lipider olika supramolekylära strukturer. Uppifrån och ner: 1 - med den omvända koniska formen av molekylen bildas strukturer med positiv krökning (miceller och den hexagonala fasen H I); 2 - den cylindriska formen ger platta (lamellära) strukturer såsom dubbelskikt; 3 - med en konisk form bildas både inverterade hexagonala (H II) och micellära faser.
"Djupt in i" den hydrofoba effekten
När det gäller biologiska molekyler spelar den hydrofoba effekten en speciell roll, eftersom den bildar biomembran, utan vilka livet är omöjligt, och också ger ett avgörande (upp till 90% av allt arbete) bidrag till veckningen av proteinmolekyler, sidan kedjor av aminosyrarester som kan ha olika karaktär: hydrofoba eller hydrofila . Närvaron av sådana olika enheter inom en linjär molekyl ger all mångfald av former och funktioner som observeras i proteiner.
Men i submolekylär skala manifesterar den hydrofoba effekten sig annorlunda än i fallet med en utsträckt opolär yta eller en hel sked olja: uppenbarligen kommer ett kluster av hydrofoba partiklar att vara stabilt endast om dess storlek överstiger ett tröskelvärde ( ≈1 nm); annars kommer det att förstöras av molekylers termiska rörelse. Molecular dynamics (MD) simuleringar visar skillnader i strukturen av "rent" vatten och vatten nära små (<1 нм) и большой (>>1 nm) hydrofoba partiklar. Om i de två första fallen varje en vattenmolekyl kan bilda upp till fyra vätebindningar, men i fallet med en stor hydrofob partikel finns det ingen sådan möjlighet, och vattenmolekyler måste radas upp i ett "isigt" skal runt denna partikel (Figur 2) b och 4).
Figur 4. Olika konfigurationer av vattenmolekyler nära en liten ( A) och stor ( b) hydrofoba partiklar(visas i båda fallen röda sfärer). Enligt MD-data kan partiklar mindre än 1 nm lätt omges av vatten utan att begränsa dess "frihet" och förmågan att bilda vätebindningar. När det gäller större partiklar, för att bilda en vätebindning, måste gränsvattenmolekylen orienteras på ett speciellt sätt i förhållande till den hydrofoba ytan, vilket leder till ordning av ett helt vattenskikt (eller flera) och en minskning i lösningsmedlets entropi. I detta fall minskar det genomsnittliga antalet vätebindningar per vattenmolekyl till tre. Det är intressant att arten av beroendet av en partikels solvatiseringsenergi av dess storlek också ändras här: upp till 1 nm beror energin på partikelns volym och över denna tröskel på dess ytarea.
Samma "tröskelstorlek" bekräftades också i ett experiment för att bestämma bidraget från den hydrofoba effekten till veckningen av polymerkedjan beroende på storleken på monomersidogruppen och temperaturen. Registreringen av den fria solvatiseringsenergin utfördes med hjälp av ett atomkraftmikroskop, som "avflätade" polymermolekylen en länk i taget. Intressant nog sammanfaller cutoff-värdet på 1 nm ungefär med storleken på stora sidokedjor av aminosyrarester som bestämmer veckningen av proteinmolekylen.
Eftersom den hydrofoba effekten är entropisk till sin natur, beror dess roll i olika processer (det vill säga bidrag till fri energi) på temperaturen. Det är konstigt att detta bidrag är maximalt just under normala förhållanden - vid samma temperatur och tryck som livet huvudsakligen existerar vid. (Under samma förhållanden är det huvudsakliga biologiska lösningsmedlet - vatten - nära jämvikten mellan vätska och ånga.) Detta leder till tanken att livet medvetet "väljer" existensvillkor nära fasövergångar och jämviktspunkter: uppenbarligen ger detta möjligheten till särskilt tillförlitlig kontroll och finkontroll av sådana till synes "inerta" saker som strukturen hos membran och proteinmolekyler.
Forskning under senare år har ytterligare betonat vattens roll både i den hydrofoba effekten och i intermolekylär igenkänning (till exempel när ett enzym binder sitt substrat eller en receptor binder liganden som det känner igen). I det aktiva centrumet av ett protein finns det som regel "bundna" (och därför ordnade) vattenmolekyler. När liganden penetrerar bindningsstället på proteinytan "frisätts vatten", vilket bidrar positivt till entropin (fig. 5); Emellertid kan entalpikomponenten för den fria energiförändringen vara antingen negativ eller positiv. Med hjälp av kalorimetrisk titrering och molekylär modellering fastställdes det termodynamiska bindningsmönstret av enzymet kolsyraanhydras för många ligander, liknande struktur, men olika i storleken på hydrofoba grupper. Analysen visade att bidraget från entalpi och entropi till Gibbs fria energi i varje fall kan vara individuellt, och det är omöjligt att säga i förväg vilken process som kommer att spela en avgörande roll. Det är bara helt klart att strukturen och dynamiken hos skikten av vattenmolekyler närmast den aktiva platsen spelar i intermolekylär igenkänning samma viktiga roll som ligandens motsvarighet till receptorn, vilket introducerar en ny nivå av komplexitet i den "klassiska ” modeller av interaktion mellan två molekyler av typen ”nyckellås” eller ”handskehand”.
Vikningen av homo- och heteropolymerer kan delas in i flera steg (Fig. 6):
- Om du börjar med en långsträckt kedja blir det första steget entropiveckning, vilket är en direkt följd av termodynamikens andra lag: en helt uträtad polypeptidkedja har noll entropi, som omedelbart "korrigeras" av statistiska krafter som förvandlar tråden till "statistisk boll".
- I den slumpmässiga spolkonformationen förs hydrofoba sidorester närmare varandra i rymden och aggregeras under påverkan av den hydrofoba effekten. Detta bekräftas genom observation av principerna för tredimensionell förpackning av proteinkulor: inuti finns en "kärna" av hydrofoba rester, och på molekylens yta finns polära och laddade aminosyrarester. Den resulterande formen i detta skede kallas smält kula.
- När det gäller biopolymerer slutar saken inte där: specifika interaktioner mellan rester nära i rymden gör packningen ännu tätare (sant kula). Den fria energin upplever då ett betydande fall, och detta anses ofta vara ett kriterium för en "välpackad" struktur.
Figur 6. Rollen av hydrofob kollaps i veckningen av tre polymerkedjor med olika hydrofobiciteter av de ingående monomererna: en hydrofob polymer, en hydrofob-hydrofil sampolymer och ett globulärt protein (uppifrån och ned) - fri energi plottad som en funktion av rotationsradien, vilket indikerar kompaktheten hos kedjepackningen. 1) Vilken linjär kedja som helst från ett helt utsträckt tillstånd vrids snabbt in i statistisk härva. 2) Den rumsliga närheten av opolära sidokedjor leder till hydrofob kollaps av spolen och bildningen smält kula. 3) När det gäller proteiner minskar evolutionärt utvalda specifika kontakter mellan sidokedjorna av intilliggande aminosyrarester (såsom vätebindningar eller elektrostatiska interaktioner) ytterligare den fria energin och packar proteinet till en tät kulor. Hydrofoba polymerer har inte sådana interaktioner och därför stannar deras vikning vid det slumpmässiga spolstadiet.
Tidigare trodde man att det tredje steget är en oumbärlig egenskap hos ett funktionellt protein, men på senare tid har mer och mer uppmärksamhet ägnats åt s.k. underordnade proteiner (inneboende störda proteiner), som inte har en tydligt definierad rumslig form, och det finns faktiskt inget stadium för bildandet av specifika kontakter. (Förresten, andelen hydrofoba rester i dem är betydligt mindre jämfört med globulära proteiner.) Kanske gör det att de kan interagera i en levande cell inte med ett protein eller en ligand, utan med tiotals eller till och med hundratals strukturellt olika partnermolekyler, deltar i en mycket subtil reglering av cellulära processer.
Den hydrofoba effekten spelar också en avgörande roll i veckningen av membranproteiner (MP), som utför många vitala funktioner från transport av molekyler och joner genom membranet till mottagning och igenkänning av varandra av celler. På grund av det faktum att de flesta av dem är nedsänkta i det hydrofoba dubbelskiktet av membranet, skiljer sig strukturen av transmembrandomänen (TM) signifikant från förpackningen av lösliga globulära proteiner: deras TM-segment är betydligt mer hydrofoba och hydrofoba sidokedjor är lokaliserad inte bara inuti proteinet (som i fallet globulära proteiner), utan också på ytan där proteinet kommer i kontakt med kolvätekedjorna i lipidmolekyler.
Det är viktigt att även hydrofobicitet spelar in före det hur proteinet hamnar på sin arbetsplats (det vill säga i membranet). Under ribosomal syntes kommer MB inte in i cytoplasman, som klotformiga proteiner, utan in i translokon- en ganska komplex molekylär maskin, byggd i form av en kanal och ansvarig för både utsöndring av proteiner och leverans av MB till membran. Det visade sig att translokonet kan "känna" hydrofobiciteten hos ett proteinfragment som passerat genom det och, när det når en viss tröskel för hydrofobicitet, "spottar" detta fragment inte "framåt" (genom kanalen in i det extracellulära utrymmet), men "i sidled" (genom kanalens vägg) - direkt in i membranet. Så fragment för fragment sätts membranproteiner in i membranet, och därför N-änden av MB är alltid i den extracellulära regionen, och var kommer den att vara C-end - beror på antalet TM-segment.
I ett elegant experiment på Sec61-translokonet i det endoplasmatiska retikulumet etablerades en "biologisk skala av hydrofobicitet", som tilldelar ett specifikt hydrofobicitetsvärde till varje aminosyrarest. Intressant nog, generellt sett sammanfaller denna skala med tidigare etablerade fysikalisk-kemiska skalor, vilket gör att translokonet kan tilldelas rollen som en sensor för hydrofob interaktion.
Så en cell kan "mäta" hydrofobicitet med hjälp av ett translokon, och i laboratoriet kan denna egenskap grovt uppskattas av arten av dess interaktion med vatten. Men är det möjligt att beräkna hydrofobicitet teoretiskt och inkludera denna beräkning i praktiskt viktiga problem?
Hur beräknar man hydrofobicitet teoretiskt?
Det har redan sagts ovan att den hydrofoba effekten faktiskt är ett av ansiktena i den andra termodynamikens lag, så att beräkna den exakt är kanske inte enklare än att modellera hela systemet, och på en fysiskt korrekt nivå. Med andra ord, "hydrofoba interaktioner" kan inte på något sätt reduceras till parvisa kontakter, såsom attraktion eller avstötning av två laddningar eller interaktion mellan en vätebindningsgivare och acceptor. Det enda teoretiskt korrekta sättet är att analysera ett stort antal mikrotillstånd i termodynamiska ensembler, vilket är ganska svårt att göra i praktiken.
Men åtminstone en ungefärlig bedömning av molekylers hydrofoba och hydrofila egenskaper efterfrågas fortfarande inom molekylär modellering och dess tillämpningar (till exempel biotekniska eller industriella). Vanligtvis fokuserar de på egenskapen som beskriver hydrofobiciteten hos hela molekylen - fördelningskoefficienten ( P, från partitionering) av detta ämne mellan vatten (polär fas) och en opolär fas (till exempel bensen eller n-oktanol). Faktum är att denna parameter, till skillnad från alla andra termodynamiska egenskaper, är ganska enkel att mäta experimentellt genom att bestämma koncentrationen av ämnet som studeras i vatten och ett opolärt medium (som, som vi minns, nästan inte blandas) och dividera den ena efter den andra. Hydrofobicitetskoefficienten antas vara logaritmen för denna koefficient - log P.
Flera empiriska metoder syftar till att förutsäga denna koefficient, vilket går ut på att använda en "träningsuppsättning" av ämnen med en noggrant uppmätt log P bestämma bidragen från enskilda fragment av en molekyl eller till och med dess individuella atomer (med hänsyn till den kemiska miljön), för att sedan beräkna hydrofobiciteten för okända molekyler baserat på de beräknade fragmentariska eller atomära hydrofobicitetskonstanterna. I själva verket är detta ett försök att tilldela en "hydrofob laddning" till varje atom i en molekyl, även om man måste komma ihåg att detta inte är fysiskt vettigt. Att summera dessa konstanter för alla atomer i molekylen ger det önskade värdet på log P, och användningen av ett tillvägagångssätt som liknar beräkningen av den elektrostatiska potentialen vid punkter i rymden (φ ~ q/r) gav upphov till metoden Molecular Hydrophobic Potential (MHP), som har visat sig i molekylär modellering (Fig. 7). . PLATINUM-programmet är tillägnat IHL-beräkningar.
Figur 7. Molecular Hydrophobic Potential (MHP). Poängen med IHL-metoden, som gör att man kan beräkna den rumsliga fördelningen av hydrofoba/hydrofila egenskaper, är att etablera ett empiriskt system atomära hydrofobicitetskonstanter (f i), tekniskt liknar partiella laddningar. Summan av dessa konstanter över alla atomer ger en uppskattning av hydrofobicitetskoefficienten log P(Var P- fördelningskoefficient för ett ämne mellan vatten och oktanol), och beräkningen av "potentialen" från ett system av punkt "hydrofoba laddningar" med hänsyn till dämpning i rymden (enligt lagen d(r), lika med, för exempel, 1/r) låter oss föreställa oss fördelningen av hydrofobicitet på de molekylära ytorna. Figuren visar de hydrofoba egenskaperna hos huvudfosfolipiden i plasmamembranet hos eukaryoter - palmitoyloleylfosfatidylkolin.
Beräkning av MHP gör det möjligt att uppskatta det effektiva värdet av hydrofobiciteten för ett visst fragment av en molekyl och tydligt visualisera de hydrofoba egenskaperna hos dess yta, och detta kan i sin tur berätta om mekanismerna för intermolekylär interaktion och visa vägen till en riktad förändring av molekylernas egenskaper eller hur de interagerar med varandra. Således, med hjälp av rumslig kartläggning av de hydrofoba egenskaperna hos kort α-helix antimikrobiella peptider(AMP) kunde avslöja att dessa molekyler kännetecknas av en amfifil natur - när ena sidan av helixen är hydrofob och den andra är polär och positivt laddad. Detta motiv är tydligt synligt på MGP "svep" kartor, betonar mekanismen för interaktion av peptiden med membranet och antimikrobiell verkan (Fig. 8). Med hjälp av sådana kort var det möjligt att modifiera naturlig AMP latarcin, skapar analoger som har hög antibakteriell aktivitet, men som inte förstör röda blodkroppar, och därför är en potentiell prototyp av läkemedlet (Fig. 8).
Figur 8. Design av fördelaktiga egenskaper i den antimikrobiella peptiden latarcin 2a (Ltc2a). Övre raden till vänster Den rumsliga strukturen för Ltc2a och fördelningen av hydrofoba egenskaper (se fig. 7) på dess yta visas. I mitten en "svep"-karta över IHL visas i cylindriska koordinater (α; Z). Den visar ett tydligt amfifilt mönster som bestämmer interaktionen mellan peptiden och cellmembranet. Översta raden höger peptidens cytolytiska aktivitet visas: den dödar ganska effektivt både bakterier (“gram+”, “gram−”) och djurceller (“erytrocyter”) [kolumn "wt"].
Uppgiften var följande: med bibehållen antimikrobiell aktivitet, eliminera hemolytisk aktivitet(dvs skapa en prototyp av ett bakteriedödande läkemedel). Det antogs att en förändring av den hydrofoba "fläckens" natur på MGP-kartan skulle förändra interaktionen med membranen hos bakterier och erytrocyter annorlunda, och uppgiften kunde slutföras. Vi testade tre peptider i vilka punktmutationer infördes: Ile7→Gln, Phe10→Lys och Gly11→Leu. Motsvarande förändringar i det hydrofoba mönstret visas i tre kartfragment på botten. En mutant, Ile7→Gln, hade de önskade aktiviteterna: hög bakteriedödande och låg hemolytisk.
Att ta hänsyn till de hydrofoba egenskaperna hos biomolekyler används också inom andra områden av molekylär modellering - i synnerhet när man förutsäger positionen för transmembranregioner i aminosyrasekvensen eller klargör den rumsliga strukturen av receptor-ligandkomplex baserat på principen om hydrofob överensstämmelse .
Trots den komplexa fysiska naturen hos fenomenet hydrofobicitet, kan även en mycket ytlig övervägande av det i molekylär modellering vara fördelaktigt. Från exemplet ovan är det tydligt att rumslig kartläggning av molekylers egenskaper, beräknad med MHP-tekniken, gör det möjligt att dra ett samband mellan strukturen hos peptidmolekylen och dess aktivitet, och detta är en långvarig dröm för kemister. , biologer och farmakologer. Förmågan att hitta ett sådant samband innebär förmågan att rationellt utforma de egenskaper som krävs i molekyler, vilket naturligtvis efterfrågas inom grundforskning, bioteknik och medicin.
Och återigen ett ord om vatten
En närmare titt på den hydrofoba effekten låter oss förstå att vi faktiskt talar om det statistiska beteendet hos ett stort antal molekyler, vilket beskrivs av termodynamikens och statistiska fysiks lagar. Men något annat är mer intressant här - vi är återigen övertygade om det unika med ett så till synes enkelt ämne som vatten. Vatten i sig har många fantastiska egenskaper, men som biologiskt lösningsmedel har det ingen motsvarighet. Genom att interagera med andra molekyler ändrar vatten sin dynamik och struktur, vilket gör att hela systemet förändras. Det är precis vad vi observerar när vi studerar självorganiseringen av amfifila molekyler i dubbelskikt och vesiklar - trots allt är det vatten som "tvingar" dem att samlas till sådana komplexa former.
Vattnets roll är svår att överskatta i livet för de viktigaste biologiska "maskinerna" - proteiner. Deras vikning från en linjär kedja till en tät kula, där varje atom känner sin plats, är också vattnets förtjänst. Det betyder att vatten också förtjänar titeln som en av de mest biologiska molekylerna, även om det enligt den kemiska klassificeringen är ett oorganiskt ämne.
Sjöjungfrumolekyler Signatur för hydrofob hydrering i en enda polymer;
