LIPIDY
Lipidy to nierozpuszczalne w wodzie substancje oleiste lub tłuszczowe, które można ekstrahować z komórek za pomocą niepolarnych rozpuszczalników. Jest to niejednorodna grupa związków bezpośrednio lub pośrednio związanych z kwasami tłuszczowymi.
Funkcje biologiczne lipidów:
1) źródło energii, które można magazynować przez długi czas;
2) udział w tworzeniu błon komórkowych;
3) źródło witamin rozpuszczalnych w tłuszczach, cząsteczek sygnałowych i niezbędnych kwasów tłuszczowych;
4) izolacja termiczna;
5) lipidy niepolarne pełnią funkcję izolatorów elektrycznych, zapewniających szybką propagację fal depolaryzacyjnych wzdłuż mielinowanych włókien nerwowych;
6) udział w tworzeniu lipoprotein.
Kwasy tłuszczowe są składnikami strukturalnymi większości lipidów. Są to długołańcuchowe kwasy organiczne zawierające od 4 do 24 atomów węgla, zawierają jedną grupę karboksylową i długi niepolarny ogon węglowodorowy. Nie występują w komórkach w stanie wolnym, a jedynie w postaci związanej kowalencyjnie. Tłuszcze naturalne zawierają zwykle kwasy tłuszczowe o parzystej liczbie atomów węgla, ponieważ są syntetyzowane z jednostek dwuwęglowych tworzących nierozgałęziony łańcuch atomów węgla. Wiele kwasów tłuszczowych ma jedno lub więcej wiązań podwójnych - nienasycone kwasy tłuszczowe.
Najważniejsze kwasy tłuszczowe (po wzorze podaje się liczbę atomów węgla, nazwę, temperaturę topnienia):
12, laurynowy, 44,2 o C
14, mirystyk, 53,9 o C
16, palmitynowy, 63,1 o C
18, stearynowy, 69,6 o C
18, oleinowy, 13,5 o C
18, linolowy, -5 o C
18, linolenowy, -11 o C
20, arachidonowy, -49,5 o C
Ogólne właściwości kwasów tłuszczowych;
Prawie wszystkie zawierają parzystą liczbę atomów węgla,
Kwasy nasycone występują dwukrotnie częściej u zwierząt i roślin niż kwasy nienasycone.
Nasycone kwasy tłuszczowe nie mają sztywnej struktury liniowej, są bardzo elastyczne i mogą przyjmować różnorodne konformacje,
W większości kwasów tłuszczowych istniejące wiązanie podwójne znajduje się pomiędzy 9. a 10. atomem węgla (Δ 9),
Dodatkowe wiązania podwójne zwykle znajdują się pomiędzy wiązaniem podwójnym Δ9 a końcem metylowym łańcucha,
Dwa wiązania podwójne w kwasach tłuszczowych nigdy nie są sprzężone; zawsze znajduje się między nimi grupa metylenowa.
Podwójne wiązania prawie wszystkich naturalnych kwasów tłuszczowych znajdują się w cis-konformacja, która prowadzi do silnego zagięcia łańcucha alifatycznego i sztywniejszej struktury,
W temperaturze ciała nasycone kwasy tłuszczowe występują w postaci woskowatego ciała stałego, podczas gdy nienasycone kwasy tłuszczowe są cieczami.
Mydła sodowe i potasowe z kwasami tłuszczowymi mają zdolność emulgowania nierozpuszczalnych w wodzie olejów i tłuszczów, mydła wapniowe i magnezowe z kwasami tłuszczowymi rozpuszczają się bardzo słabo i nie emulgują tłuszczów.
W lipidach błon bakteryjnych znajdują się niezwykłe kwasy tłuszczowe i alkohole. Wiele szczepów bakterii zawierających te lipidy (termofile, kwasofile i galofile) jest przystosowanych do ekstremalnych warunków.
izorozgałęziony
antyizorozgałęziony
zawierający cyklopropan
zawierający ω-cykloheksyl
izopranyl
cyklopentanofitynyl
Skład lipidów bakteryjnych jest bardzo zróżnicowany, a zakres kwasów tłuszczowych różnych gatunków nabrał znaczenia taksonomicznego kryterium identyfikacji organizmów.
U zwierząt ważnymi pochodnymi kwasu arachidonowego są histohormony, prostaglandyny, tromboksany i leukotrieny, zrzeszone w grupie eikozanoidów i posiadające niezwykle szeroką aktywność biologiczną.
prostaglandyna H2
Klasyfikacja lipidów:
1. Triacyloglicerydy(tłuszcze) to estry alkoholu glicerolowego i trzech cząsteczek kwasów tłuszczowych. Stanowią główny składnik zapasów tłuszczu w komórkach roślinnych i zwierzęcych. Nie zawarte w membranach. Proste triacyloglicerydy zawierają identyczne reszty kwasów tłuszczowych we wszystkich trzech pozycjach (tristearyna, tripalmityna, trioleina). Mieszane zawierają różne kwasy tłuszczowe. Jest lżejszy pod względem ciężaru właściwego niż woda, dobrze rozpuszczalny w chloroformie, benzenie i eterze. Ulegają hydrolizie poprzez gotowanie z kwasami lub zasadami lub pod działaniem lipazy. W komórkach w normalnych warunkach autoutlenianie tłuszczów nienasyconych jest całkowicie zahamowane dzięki obecności witaminy E, różnych enzymów i kwasu askorbinowego. W wyspecjalizowanych komórkach tkanki łącznej adipocytów zwierzęcych można zmagazynować ogromną ilość triacyloglicerydów w postaci kropelek tłuszczu, wypełniając niemal całą objętość komórki. W postaci glikogenu organizm może magazynować energię nie dłużej niż jeden dzień. Triacyloglicerydy mogą magazynować energię miesiącami, ponieważ można je magazynować w bardzo dużych ilościach w niemal czystej, nieuwodnionej formie, a na jednostkę masy magazynują dwukrotnie więcej energii niż węglowodany. Dodatkowo triacyloglicerydy tworzą pod skórą warstwę termoizolacyjną, która chroni organizm przed bardzo niskimi temperaturami.
neutralny tłuszcz
Aby scharakteryzować właściwości tłuszczu, stosuje się następujące stałe:
Liczba kwasowa – liczba mg KOH potrzebna do zobojętnienia
wolne kwasy tłuszczowe zawarte w 1 g tłuszczu;
Liczba zmydlenia - liczba mg KOH potrzebna do hydrolizy
neutralizacja lipidów i neutralizacja wszystkich kwasów tłuszczowych,
Liczba jodowa to liczba gramów jodu związanych z 100 g tłuszczu.
charakteryzuje stopień nienasycenia danego tłuszczu.
2. Wosk są estrami utworzonymi przez długołańcuchowe kwasy tłuszczowe i długołańcuchowe alkohole. U kręgowców woski wydzielane przez gruczoły skórne działają jak powłoka ochronna, która natłuszcza i zmiękcza skórę, a także chroni ją przed wodą. Warstwa wosku pokrywa sierść, wełnę, futro, pióra zwierząt, a także liście wielu roślin. Woski są produkowane i wykorzystywane w bardzo dużych ilościach przez organizmy morskie, zwłaszcza plankton, w którym stanowią główną formę akumulacji wysokokalorycznego paliwa komórkowego.
spermacet, otrzymywany z mózgu kaszalotów
wosk
3. Fosfoglicerolipidy– służą jako główne elementy konstrukcyjne membran i nigdy nie są magazynowane w dużych ilościach. Upewnij się, że zawiera alkohol wielowodorotlenowy, glicerynę, kwas fosforowy i reszty kwasów tłuszczowych.
Fosfoglicerolipidy można również podzielić na kilka typów w zależności od ich budowy chemicznej:
1) fosfolipidy - składają się z gliceryny, dwóch reszt kwasów tłuszczowych na 1. i 2. pozycji glicerolu oraz reszty kwasu fosforowego, z którą związana jest reszta innego alkoholu (etanoloamina, cholina, seryna, inozytol). Z reguły kwas tłuszczowy na 1. pozycji jest nasycony, a na 2. pozycji jest nienasycony.
kwas fosfatydowy jest materiałem wyjściowym do syntezy innych fosfolipidów, występuje w tkankach w małych ilościach
fosfatydyloetanoloamina (kefalina)
fosfatydylocholina (lecytyna), praktycznie nie występuje w bakteriach
fosfatydyloseryna
fosfatydyloinozytol jest prekursorem dwóch ważnych wtórnych przekaźników (przesłańców) diacyloglicerolu i 1,4,5-trifosforanu inozytolu
2) plazmalogeny – fosfoglicerolipidy, w których jednym z łańcuchów węglowodorowych jest eter winylowy. Plazmalogeny nie występują w roślinach. Plazmalogeny etanoloaminowe są szeroko obecne w mielinie i siateczce sarkoplazmatycznej serca.
etanoloaminaplazmalogen
3) lizofosfolipidy – powstają z fosfolipidów podczas enzymatycznego rozszczepienia jednej z reszt acylowych. Jad węża zawiera fosfolipazę A 2, która tworzy lizofosfatydy o działaniu hemolitycznym;
4) kardiolipiny – fosfolipidy wewnętrznych błon bakterii i mitochondriów, powstają w wyniku oddziaływania dwóch reszt kwasu fosfatydowego z gliceryną:
kardiolipina
4. Fosfosfingolipidy– funkcje gliceryny pełni w nich sfingozyna, aminoalkohol o długim łańcuchu alifatycznym. Nie zawiera gliceryny. Występują w dużych ilościach w błonach komórek tkanki nerwowej i mózgu. Fosfingolipidy występują rzadko w błonach komórek roślinnych i bakteryjnych. Pochodne sfingozyny acylowanej przy grupie aminowej resztami kwasów tłuszczowych nazywane są ceramidami. Najważniejszym przedstawicielem tej grupy jest sfingomielina (ceramido-1-fosfocholina). Jest obecny w większości błon komórek zwierzęcych, zwłaszcza w osłonkach mielinowych niektórych typów komórek nerwowych.
sfingomielina
sfingozyna
5. Glikoglicerolipidy – lipidy, do których przyłączony jest węglowodan wiązaniem glikozydowym w pozycji 3 glicerolu, nie zawierają grupy fosforanowej. Glikoglicerolipidy są powszechnie obecne w błonach chloroplastów, a także w sinicach i bakteriach. Monogalaktozylodiacyloglicerol jest najpowszechniejszym lipidem polarnym w przyrodzie, ponieważ stanowi połowę wszystkich lipidów w błonie tylakoidów chloroplastów:
monogalaktozylodiacyloglicerol
6. Glikosfingolipidy– zbudowany ze sfingozyny, reszty kwasu tłuszczowego i oligosacharydu. Zawarty we wszystkich tkankach, głównie w zewnętrznej warstwie lipidowej błon plazmatycznych. Brakuje im grupy fosforanowej i nie przenoszą ładunku elektrycznego. Glikosfingolipidy można dalej podzielić na dwa typy:
1) cerebrozydy są prostszymi przedstawicielami tej grupy. Galaktocerebrozydy występują głównie w błonach komórek mózgowych, natomiast glukocerebrozydy w błonach innych komórek. Cerebrozydy zawierające dwie, trzy lub cztery reszty cukrowe zlokalizowane są głównie w zewnętrznej warstwie błon komórkowych.
galaktocerebrozyd
2) gangliozydy są najbardziej złożonymi glikosfingolipidami. Ich bardzo duże głowy polarne są utworzone przez kilka reszt cukrowych. Charakteryzują się obecnością w skrajnym położeniu jednej lub kilku reszt kwasu N-acetyloneuraminowego (sialowego), który przy pH 7 ma ładunek ujemny. W istocie szarej mózgu gangliozydy stanowią około 6% lipidów błonowych. Gangliozydy są ważnymi składnikami specyficznych miejsc receptorowych zlokalizowanych na powierzchni błon komórkowych. Znajdują się więc w tych specyficznych obszarach zakończeń nerwowych, gdzie następuje wiązanie cząsteczek neuroprzekaźników w procesie chemicznego przekazywania impulsów z jednej komórki nerwowej do drugiej.
7. Izoprenoidy– pochodne izoprenu (aktywną formą jest difosforan 5-izopentenylu), które spełniają różnorodne funkcje.
difosforan izopreno-5-izopentenylu
Zdolność do syntezy określonych izoprenoidów jest charakterystyczna tylko dla niektórych gatunków zwierząt i roślin.
1) kauczuk – syntetyzowany przez kilka rodzajów roślin, przede wszystkim Hevea brasiliensis:
fragment gumy
2) witaminy rozpuszczalne w tłuszczach A, D, E, K (ze względu na strukturalne i funkcjonalne powinowactwo z hormonami steroidowymi witamina D zaliczana jest obecnie do hormonów):
witamina A
witamina E
witamina K
3) zwierzęce hormony wzrostu – kwas retinowy u kręgowców i neotenina u owadów:
kwas retinowy
neotenina
Kwas retinowy jest hormonalną pochodną witaminy A, stymuluje wzrost i różnicowanie komórek, neoteniny są hormonami owadów, stymulują wzrost larw i hamują linienie oraz są antagonistami ekdyzonu;
4) hormony roślinne – kwas abscysynowy, jest fitohormonem stresu, który wyzwala ogólnoustrojową odpowiedź immunologiczną roślin, objawiającą się odpornością na szeroką gamę patogenów:
kwas abscysynowy
5) terpeny – liczne substancje aromatyczne i olejki eteryczne roślin o działaniu bakteriobójczym i grzybobójczym; związki zawierające dwie jednostki izoprenowe nazywane są monoterpenami, trzema - seskwiterpenami, a sześcioma - triterpenami:
kamfora tymol
6) steroidy - złożone substancje rozpuszczalne w tłuszczach, których cząsteczki zawierają perhydrofenantren cyklopentanu (zasadniczo triterpen). Głównym sterolem w tkankach zwierzęcych jest cholesterol alkoholowy (cholesterol). Cholesterol i jego estry z długołańcuchowymi kwasami tłuszczowymi są ważnymi składnikami lipoprotein osocza, a także zewnętrznej błony komórkowej. Ponieważ cztery skondensowane pierścienie tworzą sztywną strukturę, obecność cholesterolu w błonach reguluje ich płynność w ekstremalnych temperaturach. Rośliny i mikroorganizmy zawierają związki pokrewne – ergosterol, stigmasterol i β-sitosterol.
cholesterolu
ergosterol
stigmasterol
β-sitosterol
Kwasy żółciowe powstają w organizmie z cholesterolu. Zapewniają rozpuszczalność cholesterolu w żółci i wspomagają trawienie lipidów w jelicie.
kwas cholowy
Cholesterol wytwarza również hormony steroidowe – lipofilowe cząsteczki sygnalizacyjne, które regulują metabolizm, wzrost i reprodukcję. W organizmie człowieka występuje sześć głównych hormonów steroidowych:
kortyzol aldosteron
testosteron, estradiol
progesteron kalcytriol
Kalcytriol jest witaminą D o działaniu hormonalnym, różni się od hormonów kręgowców, ale także jest zbudowany na bazie cholesterolu. Pierścień B otwiera się w wyniku reakcji zależnej od światła.
Pochodną cholesterolu jest hormon linienia owadów, pająków i skorupiaków – ekdyzon. W roślinach występują także hormony steroidowe, które pełnią funkcję sygnalizacyjną.
7) kotwice lipidowe utrzymujące cząsteczki białek lub innych związków na błonie:
ubichinon
Jak widać, lipidy nie są polimerami w dosłownym tego słowa znaczeniu, ale zarówno metabolicznie, jak i strukturalnie są zbliżone do kwasu polihydroksymasłowego występującego w bakteriach, ważnej substancji rezerwowej. Ten wysoce zredukowany polimer składa się wyłącznie z jednostek kwasu D-β-hydroksymasłowego połączonych wiązaniem estrowym. Każdy łańcuch zawiera około 1500 reszt. Struktura jest zwartą, prawoskrętną helisą, zawierającą około 90 takich łańcuchów ułożonych jeden na drugim, tworząc cienką warstwę w komórkach bakteryjnych.
kwas poli-D-β-hydroksymasłowy
Aminokwasy to kwasy karboksylowe zawierające grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalnymi aminokwasami są kwasy 2-aminokarboksylowe, czyli α-aminokwasy, chociaż zdarzają się takie aminokwasy jak β-alanina, tauryna, kwas γ-aminomasłowy. Uogólniony wzór α-aminokwasu wygląda następująco:
α-aminokwasy mają cztery różne podstawniki przy węglu 2, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i występują w postaci dwóch enancjomerów – L- i D-aminokwasów. Naturalne aminokwasy należą do serii L. D-aminokwasy występują w bakteriach i antybiotykach peptydowych.
Wszystkie aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować w postaci jonów bipolarnych, a ich całkowity ładunek zależy od pH ośrodka. Wartość pH, przy której całkowity ładunek wynosi zero, nazywana jest punktem izoelektrycznym. W punkcie izoelektrycznym aminokwas jest jonem obojnaczym, to znaczy jego grupa aminowa jest protonowana, a grupa karboksylowa zdysocjowana. W obszarze obojętnego pH większość aminokwasów to jony obojnacze:
Aminokwasy nie absorbują światła w zakresie widzialnym widma, aminokwasy aromatyczne absorbują światło w obszarze UV widma: tryptofan i tyrozyna przy 280 nm, fenyloalanina przy 260 nm.
Aminokwasy charakteryzują się pewnymi reakcjami chemicznymi, które mają ogromne znaczenie w praktyce laboratoryjnej: barwny test ninhydrynowy dla grupy α-aminowej, reakcje charakterystyczne dla grup rodników sulfhydrylowych, fenolowych i innych, acecjacja i tworzenie zasad Schiffa przy grupach aminowych , estryfikacja grup karboksylowych.
Biologiczna rola aminokwasów:
1) są elementami strukturalnymi peptydów i białek, tzw. aminokwasami proteinogennymi. Białka zawierają 20 aminokwasów, które są kodowane przez kod genetyczny i wchodzą w skład białek podczas translacji, niektóre z nich mogą być fosforylowane, acylowane lub hydroksylowane;
2) mogą być elementami strukturalnymi innych związków naturalnych - koenzymów, kwasów żółciowych, antybiotyków;
3) są cząsteczkami sygnalizacyjnymi. Niektóre aminokwasy są neuroprzekaźnikami lub prekursorami neuroprzekaźników, hormonów i histohormonów;
4) są najważniejszymi metabolitami, np. niektóre aminokwasy są prekursorami alkaloidów roślinnych, służą jako donory azotu lub są niezbędnymi składnikami pożywienia.
Klasyfikacja aminokwasów proteinogennych opiera się na strukturze i polarności łańcuchów bocznych:
1. Aminokwasy alifatyczne:
glicyna, gli,G,Gly
alanina, ala, A, Ala
walina, wał,V,Val*
Leucyna, lei,L,Leu*
izoleucyna, muł, Ja, Ile*
Aminokwasy te nie zawierają heteroatomów ani grup cyklicznych w łańcuchu bocznym i charakteryzują się wyraźnie niską polarnością.
cysteina, cis, C, Cys
metionina, met, M, Met*
3. Aminokwasy aromatyczne:
fenyloalanina, suszarka do włosów,F,Pe*
tyrozyna, strzelnica, Y, Tyr
tryptofan, trzy, W, Trp*
histydyna, gis, H, Jego
Aminokwasy aromatyczne zawierają pierścienie stabilizowane rezonansem mezomerycznym. W tej grupie jedynie aminokwas fenyloalanina wykazuje niską polarność, tyrozyna i tryptofan charakteryzują się zauważalną polarnością, a histydyna ma nawet wysoką polarność. Histydynę można również sklasyfikować jako aminokwas zasadowy.
4. Aminokwasy neutralne:
seryna, szary,S,Ser
treonina, tre, T, Thr*
asparagina, ass, N., Asn
glutamina, gln, Q, Gln
Aminokwasy obojętne zawierają grupy hydroksylowe lub karboksyamidowe. Chociaż grupy amidowe są niejonowe, cząsteczki asparaginy i glutaminy są wysoce polarne.
5. Aminokwasy kwasowe:
kwas asparaginowy (asparaginian), żmija, D, Asp
kwas glutaminowy (glutaminian), glu, E, Glu
Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych są całkowicie zjonizowane w całym zakresie fizjologicznych wartości pH.
6. Niezbędne aminokwasy:
lizyna, l z, K, Lys*
arginina, argument, R, Arg
Łańcuchy boczne głównych aminokwasów są całkowicie protonowane w obszarze obojętnego pH. Wysoce zasadowym i bardzo polarnym aminokwasem jest arginina, która zawiera grupę guanidynową.
7. Iminokwas:
prolina, o,P.Pro
Łańcuch boczny proliny składa się z pięcioczłonowego pierścienia zawierającego atom węgla α i grupę α-aminową. Dlatego prolina, ściśle mówiąc, nie jest aminokwasem, ale iminokwasem. Atom azotu w pierścieniu jest słabą zasadą i nie ulega protonowaniu przy fizjologicznych wartościach pH. Prolina ze względu na swoją cykliczną budowę powoduje zagięcia łańcucha polipeptydowego, co jest bardzo istotne dla budowy kolagenu.
Niektóre z wymienionych aminokwasów nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą być dostarczane z pożywieniem. Te niezbędne aminokwasy oznaczono gwiazdkami.
Jak stwierdzono powyżej, aminokwasy proteinogenne są prekursorami kilku cennych cząsteczek biologicznie aktywnych.
Dwie aminy biogenne, β-alanina i cysteamina, wchodzą w skład koenzymu A (koenzymy są pochodnymi witamin rozpuszczalnych w wodzie, które tworzą centrum aktywne złożonych enzymów). β-Alanina powstaje w wyniku dekarboksylacji kwasu asparaginowego, a cysteamina w wyniku dekarboksylacji cysteiny:
β-alanina cysteamina
Reszta kwasu glutaminowego jest częścią innego koenzymu – kwasu tetrahydrofoliowego, pochodnej witaminy B c.
Inne biologicznie cenne cząsteczki to koniugaty kwasów żółciowych z aminokwasem glicyną. Koniugaty te są kwasami silniejszymi od zasadowych, powstają w wątrobie i występują w żółci w postaci soli.
kwas glikocholowy
Aminokwasy proteinogenne są prekursorami niektórych antybiotyków – substancji biologicznie czynnych syntetyzowanych przez mikroorganizmy i hamujących namnażanie się bakterii, wirusów i komórek. Najbardziej znane z nich to penicyliny i cefalosporyny, które należą do grupy antybiotyków β-laktamowych i są produkowane przez pleśnie z rodzaju Penicillium. Charakteryzują się obecnością w swojej strukturze reaktywnego pierścienia β-laktamowego, za pomocą którego hamują syntezę ścian komórkowych drobnoustrojów Gram-ujemnych.
ogólny wzór penicylin
Z aminokwasów w drodze dekarboksylacji otrzymuje się aminy biogenne - neuroprzekaźniki, hormony i histohormony.
Aminokwasy glicyna i glutaminian same w sobie są neuroprzekaźnikami w ośrodkowym układzie nerwowym.
Pochodnymi aminokwasów są także alkaloidy – naturalne związki zawierające azot o charakterze zasadowym, powstające w roślinach. Związki te są niezwykle aktywnymi związkami fizjologicznymi, szeroko stosowanymi w medycynie. Przykłady alkaloidów obejmują pochodną fenyloalaniny papawerynę, alkaloid izochinolinowy maku sennego (przeciwskurczowy) i pochodną tryptofanu fizostygminę, alkaloid indolowy z fasoli Calabar (lek antycholinesterazowy):
fizostygmina papaweryna
Aminokwasy są niezwykle popularnymi przedmiotami biotechnologii. Istnieje wiele możliwości chemicznej syntezy aminokwasów, ale efektem są racematy aminokwasów. Ponieważ dla przemysłu spożywczego i medycyny nadają się wyłącznie L-izomery aminokwasów, mieszaniny racemiczne należy rozdzielić na enancjomery, co stanowi poważny problem. Dlatego też bardziej popularne jest podejście biotechnologiczne: synteza enzymatyczna z wykorzystaniem immobilizowanych enzymów oraz synteza mikrobiologiczna z wykorzystaniem całych komórek drobnoustrojów. W obu ostatnich przypadkach otrzymuje się czyste L-izomery.
Aminokwasy stosowane są jako dodatki do żywności i składniki pasz. Kwas glutaminowy poprawia smak mięsa, walina i leucyna poprawiają smak wypieków, glicyna i cysteina stosowane są jako przeciwutleniacze w konserwach. D-tryptofan może być substytutem cukru, gdyż jest wielokrotnie słodszy. Lizynę dodaje się do paszy zwierząt hodowlanych, ponieważ większość białek roślinnych zawiera niewielkie ilości niezbędnego aminokwasu lizyny.
Aminokwasy są szeroko stosowane w praktyce medycznej. Są to aminokwasy takie jak metionina, histydyna, kwas glutaminowy i asparaginowy, glicyna, cysteina, walina.
W ostatniej dekadzie zaczęto dodawać aminokwasy do produktów kosmetycznych do pielęgnacji skóry i włosów.
Aminokwasy modyfikowane chemicznie znajdują również szerokie zastosowanie w przemyśle jako środki powierzchniowo czynne w syntezie polimerów, w produkcji detergentów, emulgatorów i dodatków do paliw.
Współczesnego żywienia białkowego nie można sobie wyobrazić bez uwzględnienia roli poszczególnych aminokwasów. Nawet przy ogólnie dodatnim bilansie białka organizm zwierzęcia może odczuwać niedobór białka. Dzieje się tak dlatego, że wchłanianie poszczególnych aminokwasów jest ze sobą powiązane, niedobór lub nadmiar jednego aminokwasu może skutkować niedoborem drugiego.
Niektóre aminokwasy nie są syntetyzowane w organizmie człowieka i zwierzęcia. Nazywa się ich niezastąpionymi. Takich aminokwasów jest tylko dziesięć. Cztery z nich mają charakter krytyczny (ograniczający) – najczęściej ograniczają wzrost i rozwój zwierząt.
W dietach dla drobiu głównymi aminokwasami ograniczającymi są metionina i cystyna, w dietach dla świń – lizyna. Organizm musi otrzymać z pożywieniem wystarczającą ilość głównego kwasu ograniczającego, aby inne aminokwasy mogły efektywnie zostać wykorzystane do syntezy białek.
Zasadę tę ilustruje „beczka Liebiga”, gdzie poziom napełnienia beczki reprezentuje poziom syntezy białek w organizmie zwierzęcia. Najkrótsza deska w beczce „ogranicza” możliwość zatrzymania w niej cieczy. Jeśli ta deska zostanie wysunięta, wówczas objętość cieczy znajdującej się w beczce wzrośnie do poziomu drugiej deski ograniczającej.
Najważniejszym czynnikiem decydującym o produkcyjności zwierząt jest zbilansowanie zawartych w nich aminokwasów zgodnie z potrzebami fizjologicznymi. Liczne badania wykazały, że u świń w zależności od rasy i płci zapotrzebowanie na aminokwasy różni się ilościowo. Ale stosunek niezbędnych aminokwasów do syntezy 1 g białka jest taki sam. Ten stosunek niezbędnych aminokwasów do lizyny, jako głównego aminokwasu ograniczającego, nazywany jest „idealnym białkiem” lub „idealnym profilem aminokwasowym”. (
Lizyna
wchodzi w skład prawie wszystkich białek pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i mikrobiologicznego, natomiast białka zbóż są ubogie w lizynę.
- Lizyna reguluje funkcje rozrodcze, jej niedobór zakłóca powstawanie plemników i komórek jajowych.
- Niezbędny do wzrostu młodych zwierząt i tworzenia białek tkankowych. Lizyna bierze udział w syntezie nukleoprotein, chromoprotein (hemoglobiny), regulując w ten sposób pigmentację sierści zwierząt. Reguluje ilość produktów rozpadu białek w tkankach i narządach.
- Wspomaga wchłanianie wapnia
- Bierze udział w czynnościach funkcjonalnych układu nerwowego i hormonalnego, reguluje metabolizm białek i węglowodanów, jednak w reakcji z węglowodanami lizyna staje się niedostępna do wchłaniania.
- Lizyna jest substancją wyjściową w tworzeniu karnityny, która odgrywa ważną rolę w metabolizmie tłuszczów.
Metionina i cystyna aminokwasy zawierające siarkę. W tym przypadku metioninę można przekształcić w cystynę, dlatego aminokwasy te racjonuje się razem, a w przypadku niedoboru wprowadza się do diety suplementy metioniny. Oba te aminokwasy biorą udział w tworzeniu pochodnych skóry - włosów, piór; wraz z witaminą E regulują usuwanie nadmiaru tłuszczu z wątroby i są niezbędne do wzrostu i reprodukcji komórek i czerwonych krwinek. Jeśli brakuje metioniny, cystyna jest nieaktywna. Nie należy jednak dopuszczać do znacznego nadmiaru metioniny w diecie.
Metionina
wspomaga odkładanie się tłuszczu w mięśniach, jest niezbędny do tworzenia nowych związków organicznych, choliny (witamina B4), kreatyny, adrenaliny, niacyny (witamina B5) itp.
Niedobór metioniny w diecie prowadzi do obniżenia poziomu białek osocza (albuminy), powoduje anemię (spadek poziomu hemoglobiny we krwi), a jednoczesny brak witaminy E i selenu przyczynia się do rozwoju dystrofii mięśniowej. Niewystarczająca ilość metioniny w diecie powoduje zahamowanie wzrostu młodych zwierząt, utratę apetytu, zmniejszoną produktywność, zwiększone koszty paszy, stłuszczenie wątroby, upośledzoną czynność nerek, anemię i wycieńczenie.
Nadmiar metioniny upośledza wykorzystanie azotu, powoduje zmiany zwyrodnieniowe w wątrobie, nerkach, trzustce oraz zwiększa zapotrzebowanie na argininę i glicynę. Przy dużym nadmiarze metioniny obserwuje się brak równowagi (równowaga aminokwasów jest zaburzona, co opiera się na ostrych odchyleniach od optymalnej proporcji niezbędnych aminokwasów w diecie), czemu towarzyszą zaburzenia metaboliczne i zahamowanie tempa wzrostu u młodych zwierząt.
Cystyna to aminokwas zawierający siarkę, wymienny z metioniną, bierze udział w procesach redoks, metabolizmie białek, węglowodanów i kwasów żółciowych, sprzyja tworzeniu substancji neutralizujących trucizny jelitowe, aktywuje insulinę, wraz z tryptofanem, cystyna bierze udział w syntezie w wątrobie kwasów żółciowych niezbędnych do wchłaniania produktów trawienia tłuszczów z jelit, wykorzystywanych do syntezy glutationu. Cystyna ma zdolność pochłaniania promieni ultrafioletowych. Przy braku cystyny dochodzi do marskości wątroby, opóźnionego upierzenia i wzrostu piór u młodych ptaków, łamliwości i utraty (wyrywania) piór u dorosłych ptaków oraz zmniejszonej odporności na choroby zakaźne.
Tryptofan
określa fizjologiczną aktywność enzymów przewodu pokarmowego, enzymów oksydacyjnych w komórkach i szeregu hormonów, uczestniczy w odnowie białek osocza krwi, warunkuje prawidłowe funkcjonowanie aparatu hormonalnego i krwiotwórczego, układu rozrodczego, syntezę gamma globulin , hemoglobina, kwas nikotynowy, fiolet oczu itp. W przypadku niedoboru tryptofanu w diecie następuje spowolnienie wzrostu młodych zwierząt, zmniejszenie produkcji jaj u kur niosek, zwiększenie kosztów paszy do produkcji, zanik układu hormonalnego i gonad następuje ślepota, rozwija się anemia (zmniejsza się liczba czerwonych krwinek i poziom hemoglobiny we krwi), zmniejsza się odporność i właściwości immunologiczne organizmu, zapłodnienie i wylęgalność jaj. U świń karmionych dietą ubogą w tryptofan zmniejsza się spożycie paszy, pojawia się wypaczony apetyt, szczecina staje się grubsza i wychudzona, obserwuje się stłuszczenie wątroby. Niedobór tego aminokwasu prowadzi również do bezpłodności, zwiększonej pobudliwości, drgawek, powstawania zaćmy, ujemnego bilansu azotowego i utraty żywej wagi. Tryptofan, będący prekursorem (prowitaminą) kwasu nikotynowego, zapobiega rozwojowi pelagry.
Aminokwasy to kwasy karboksylowe zawierające grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalnymi aminokwasami są kwasy 2-aminokarboksylowe, czyli α-aminokwasy, chociaż zdarzają się takie aminokwasy jak β-alanina, tauryna, kwas γ-aminomasłowy. Uogólniony wzór α-aminokwasu wygląda następująco:
α-aminokwasy mają cztery różne podstawniki przy węglu 2, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i występują w postaci dwóch enancjomerów – L- i D-aminokwasów. Naturalne aminokwasy należą do serii L. D-aminokwasy występują w bakteriach i antybiotykach peptydowych.
Wszystkie aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować w postaci jonów bipolarnych, a ich całkowity ładunek zależy od pH ośrodka. Wartość pH, przy której całkowity ładunek wynosi zero, nazywana jest punktem izoelektrycznym. W punkcie izoelektrycznym aminokwas jest jonem obojnaczym, to znaczy jego grupa aminowa jest protonowana, a grupa karboksylowa zdysocjowana. W obszarze obojętnego pH większość aminokwasów to jony obojnacze:
Aminokwasy nie absorbują światła w zakresie widzialnym widma, aminokwasy aromatyczne absorbują światło w obszarze UV widma: tryptofan i tyrozyna przy 280 nm, fenyloalanina przy 260 nm.
Aminokwasy charakteryzują się pewnymi reakcjami chemicznymi, które mają ogromne znaczenie w praktyce laboratoryjnej: barwny test ninhydrynowy dla grupy α-aminowej, reakcje charakterystyczne dla grup rodników sulfhydrylowych, fenolowych i innych, acecjacja i tworzenie zasad Schiffa przy grupach aminowych , estryfikacja grup karboksylowych.
Biologiczna rola aminokwasów:
są elementami strukturalnymi peptydów i białek, tzw. aminokwasami proteinogennymi. Białka zawierają 20 aminokwasów, które są kodowane przez kod genetyczny i wchodzą w skład białek podczas translacji, niektóre z nich mogą być fosforylowane, acylowane lub hydroksylowane;
mogą być elementami strukturalnymi innych związków naturalnych - koenzymów, kwasów żółciowych, antybiotyków;
są cząsteczkami sygnalizacyjnymi. Niektóre aminokwasy są neuroprzekaźnikami lub prekursorami neuroprzekaźników, hormonów i histohormonów;
są najważniejszymi metabolitami, na przykład niektóre aminokwasy są prekursorami alkaloidów roślinnych, służą jako donory azotu lub są niezbędnymi składnikami pożywienia.
Klasyfikacja aminokwasów proteinogennych opiera się na strukturze i polarności łańcuchów bocznych:
1. Aminokwasy alifatyczne:
glicyna, gli,G,Gly
alanina, ala, A, Ala
walina, wał,V,Val*
leucyna, lei,L,Leu*
izoleucyna, muł, Ja, Ile*
Aminokwasy te nie zawierają heteroatomów ani grup cyklicznych w łańcuchu bocznym i charakteryzują się wyraźnie niską polarnością.
cysteina, cis,Cys
metionina, met, M, Met*
3. Aminokwasy aromatyczne:
fenyloalanina, suszarka do włosów,F,Pe*
tyrozyna, strzelnica,Y,Tyr
tryptofan, trzy,W,Trp*
histydyna, gis,H, Jego
Aminokwasy aromatyczne zawierają pierścienie stabilizowane rezonansem mezomerycznym. W tej grupie jedynie aminokwas fenyloalanina wykazuje niską polarność, tyrozyna i tryptofan charakteryzują się zauważalną polarnością, a histydyna ma nawet wysoką polarność. Histydynę można również sklasyfikować jako aminokwas zasadowy.
4. Aminokwasy neutralne:
seryna, szary,S,Ser
treonina, tre,T,Thr*
asparagina, ass, N, Asn
glutamina, gln, Q, Gln
Aminokwasy obojętne zawierają grupy hydroksylowe lub karboksyamidowe. Chociaż grupy amidowe są niejonowe, cząsteczki asparaginy i glutaminy są wysoce polarne.
5. Aminokwasy kwasowe:
kwas asparaginowy (asparaginian), żmija,D,Asp
kwas glutaminowy (glutaminian), glu, E, Glu
Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych są całkowicie zjonizowane w całym zakresie fizjologicznych wartości pH.
6. Niezbędne aminokwasy:
lizyna, l z, K, Lys*
arginina, argument,R,Arg
Łańcuchy boczne głównych aminokwasów są całkowicie protonowane w obszarze obojętnego pH. Wysoce zasadowym i bardzo polarnym aminokwasem jest arginina, która zawiera grupę guanidynową.
7. Iminokwas:
prolina, o,P.Pro
Łańcuch boczny proliny składa się z pięcioczłonowego pierścienia zawierającego atom węgla α i grupę α-aminową. Dlatego prolina, ściśle mówiąc, nie jest aminokwasem, ale iminokwasem. Atom azotu w pierścieniu jest słabą zasadą i nie ulega protonowaniu przy fizjologicznych wartościach pH. Prolina ze względu na swoją cykliczną budowę powoduje zagięcia łańcucha polipeptydowego, co jest bardzo istotne dla budowy kolagenu.
Niektóre z wymienionych aminokwasów nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą być dostarczane z pożywieniem. Te niezbędne aminokwasy oznaczono gwiazdkami.
Jak stwierdzono powyżej, aminokwasy proteinogenne są prekursorami kilku cennych cząsteczek biologicznie aktywnych.
Dwie aminy biogenne, β-alanina i cysteamina, wchodzą w skład koenzymu A (koenzymy są pochodnymi witamin rozpuszczalnych w wodzie, które tworzą centrum aktywne złożonych enzymów). β-Alanina powstaje w wyniku dekarboksylacji kwasu asparaginowego, a cysteamina w wyniku dekarboksylacji cysteiny:
β-alanina 
cysteamina
Reszta kwasu glutaminowego jest częścią innego koenzymu – kwasu tetrahydrofoliowego, pochodnej witaminy B c.
Inne biologicznie cenne cząsteczki to koniugaty kwasów żółciowych z aminokwasem glicyną. Koniugaty te są kwasami silniejszymi od zasadowych, powstają w wątrobie i występują w żółci w postaci soli.
kwas glikocholowy
Aminokwasy proteinogenne są prekursorami niektórych antybiotyków – substancji biologicznie czynnych syntetyzowanych przez mikroorganizmy i hamujących namnażanie się bakterii, wirusów i komórek. Najbardziej znane z nich to penicyliny i cefalosporyny, które należą do grupy antybiotyków β-laktamowych i są produkowane przez pleśnie z rodzaju Penicillium. Charakteryzują się obecnością w swojej strukturze reaktywnego pierścienia β-laktamowego, za pomocą którego hamują syntezę ścian komórkowych drobnoustrojów Gram-ujemnych.
ogólny wzór penicylin
Z aminokwasów w drodze dekarboksylacji otrzymuje się aminy biogenne - neuroprzekaźniki, hormony i histohormony.
Aminokwasy glicyna i glutaminian same w sobie są neuroprzekaźnikami w ośrodkowym układzie nerwowym.
dopamina (neuroprzekaźnik) noradrenalina (neuroprzekaźnik)
adrenalina (hormon) histamina (przekaźnik i histohormon)
serotonina (neuroprzekaźnik i histohormon) GABA (neuroprzekaźnik)
tyroksyna (hormon)
Pochodną aminokwasu tryptofanu jest najsłynniejsza naturalnie występująca auksyna, kwas indolilooctowy. Auksyny są regulatorami wzrostu roślin, stymulują różnicowanie rosnących tkanek, wzrost kambium, korzeni, przyspieszają wzrost owoców i odcinanie starych liści, ich antagonistami jest kwas abscysynowy.
kwas indolilooctowy
Pochodnymi aminokwasów są także alkaloidy – naturalne związki zawierające azot o charakterze zasadowym, powstające w roślinach. Związki te są niezwykle aktywnymi związkami fizjologicznymi, szeroko stosowanymi w medycynie. Przykłady alkaloidów obejmują pochodną fenyloalaniny papawerynę, alkaloid izochinolinowy maku sennego (przeciwskurczowy) i pochodną tryptofanu fizostygminę, alkaloid indolowy z fasoli Calabar (lek antycholinesterazowy):
fizostygmina papaweryna
Aminokwasy są niezwykle popularnymi przedmiotami biotechnologii. Istnieje wiele możliwości chemicznej syntezy aminokwasów, ale efektem są racematy aminokwasów. Ponieważ dla przemysłu spożywczego i medycyny nadają się wyłącznie L-izomery aminokwasów, mieszaniny racemiczne należy rozdzielić na enancjomery, co stanowi poważny problem. Dlatego też bardziej popularne jest podejście biotechnologiczne: synteza enzymatyczna z wykorzystaniem immobilizowanych enzymów oraz synteza mikrobiologiczna z wykorzystaniem całych komórek drobnoustrojów. W obu ostatnich przypadkach otrzymuje się czyste L-izomery.
Aminokwasy stosowane są jako dodatki do żywności i składniki pasz. Kwas glutaminowy poprawia smak mięsa, walina i leucyna poprawiają smak wypieków, glicyna i cysteina stosowane są jako przeciwutleniacze w konserwach. D-tryptofan może być substytutem cukru, gdyż jest wielokrotnie słodszy. Lizynę dodaje się do paszy zwierząt hodowlanych, ponieważ większość białek roślinnych zawiera niewielkie ilości niezbędnego aminokwasu lizyny.
Aminokwasy są szeroko stosowane w praktyce medycznej. Są to aminokwasy takie jak metionina, histydyna, kwas glutaminowy i asparaginowy, glicyna, cysteina, walina.
W ostatniej dekadzie zaczęto dodawać aminokwasy do produktów kosmetycznych do pielęgnacji skóry i włosów.
Aminokwasy modyfikowane chemicznie znajdują również szerokie zastosowanie w przemyśle jako środki powierzchniowo czynne w syntezie polimerów, w produkcji detergentów, emulgatorów i dodatków do paliw.
BIAŁKA
Białka to substancje wielkocząsteczkowe składające się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.
To właśnie białka są produktem informacji genetycznej przekazywanej z pokolenia na pokolenie i realizują wszystkie procesy życiowe w komórce.
Funkcje białek:
Funkcja katalityczna. Najliczniejszą grupę białek stanowią enzymy – białka o działaniu katalitycznym, przyspieszające reakcje chemiczne. Przykładami enzymów są pepsyna, dehydrogenaza alkoholowa, syntetaza glutaminy.
Funkcja strukturotwórcza. Za utrzymanie kształtu i stabilności komórek i tkanek odpowiadają białka strukturalne, są to m.in. keratyny, kolagen, fibroina.
Funkcja transportowa. Białka transportowe przenoszą cząsteczki lub jony z jednego narządu do drugiego lub przez błony w komórce, na przykład hemoglobinę, albuminę surowicy, kanały jonowe.
Funkcja ochronna. Białka układu homeostazy chronią organizm przed patogenami, obcymi informacjami, utratą krwi - immunoglobulinami, fibrynogenem, trombiną.
Funkcja regulacyjna. Białka pełnią funkcje substancji sygnalizacyjnych - niektóre hormony, histohormony i neuroprzekaźniki, są receptorami dla substancji sygnalizacyjnych o dowolnej strukturze i zapewniają dalszą transmisję sygnału w biochemicznych łańcuchach sygnałowych komórki. Przykłady obejmują somatotropinę hormonu wzrostu, hormon insulinę, receptory H i M-cholinergiczne.
Funkcje motorowe. Za pomocą białek przeprowadzane są procesy skurczu i innego ruchu biologicznego. Przykłady obejmują tubulinę, aktynę i miozynę.
Funkcja zapasowa. Rośliny zawierają białka rezerwowe, które są cennymi składnikami odżywczymi; w ciałach zwierząt białka mięśniowe służą jako rezerwowe składniki odżywcze, które są mobilizowane, gdy jest to absolutnie konieczne.
Białka charakteryzują się obecnością kilku poziomów organizacji strukturalnej.
Struktura pierwotna Białko to sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Wiązanie peptydowe to wiązanie karboksyamidowe pomiędzy grupą α-karboksylową jednego aminokwasu i grupą α-aminową innego aminokwasu.
alanylofenyloalanylocysteiloprolina
Wiązanie peptydowe ma kilka cech:
a) jest stabilizowany rezonansowo i dlatego leży praktycznie w tej samej płaszczyźnie – płaskiej; rotacja wokół wiązania C-N wymaga dużo energii i jest trudna;
b) wiązanie -CO-NH- ma charakter szczególny, jest mniejsze od zwykłego, ale większe od podwójnego, czyli występuje tautomeryzm keto-enolowy:
c) podstawniki w stosunku do wiązania peptydowego znajdują się w trans-pozycja;
d) szkielet peptydowy jest otoczony łańcuchami bocznymi o różnym charakterze, oddziałującymi z otaczającymi cząsteczkami rozpuszczalnika, wolne grupy karboksylowe i aminowe ulegają jonizacji, tworząc centra kationowe i anionowe cząsteczki białka. W zależności od ich stosunku cząsteczka białka otrzymuje całkowity ładunek dodatni lub ujemny, a także charakteryzuje się taką lub inną wartością pH środowiska po osiągnięciu punktu izoelektrycznego białka. Rodniki tworzą mostki solne, eterowe i dwusiarczkowe wewnątrz cząsteczki białka, a także determinują zakres reakcji charakterystycznych dla białek.
Obecnie przyjmuje się, że za białka uważa się polimery składające się z 100 lub więcej reszt aminokwasowych, polipeptydy to polimery składające się z 50-100 reszt aminokwasowych, a peptydy niskocząsteczkowe to polimery składające się z mniej niż 50 reszt aminokwasowych.
Niektóre peptydy o niskiej masie cząsteczkowej odgrywają niezależną rolę biologiczną. Przykłady niektórych z tych peptydów:
Glutation – γ-gluc-cis-gly – jest jednym z najbardziej rozpowszechnionych peptydów wewnątrzkomórkowych, bierze udział w procesach redoks w komórkach oraz transporcie aminokwasów przez błony biologiczne.
Karnozyna – β-ala-gis – peptyd zawarty w mięśniach zwierząt, eliminuje produkty rozpadu nadtlenków lipidów, przyspiesza rozkład węglowodanów w mięśniach oraz bierze udział w metabolizmie energetycznym w mięśniach w postaci fosforanów.
Wazopresyna to hormon tylnego płata przysadki mózgowej, biorący udział w regulacji gospodarki wodnej w organizmie:
Falloidyna jest trującym polipeptydem muchomora, w znikomych stężeniach powoduje śmierć organizmu na skutek uwolnienia z komórek enzymów i jonów potasu:
Gramicydyna jest antybiotykiem działającym na wiele bakterii Gram-dodatnich, zmienia przepuszczalność błon biologicznych na związki o niskiej masie cząsteczkowej i powoduje śmierć komórki:
Met-enkefalina – tyr-gly-gly-phen-met – peptyd syntetyzowany w neuronach i redukujący ból.
Struktura drugorzędowa białka jest strukturą przestrzenną powstałą w wyniku interakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi szkieletu peptydowego.
Łańcuch peptydowy zawiera wiele grup CO i NH wiązań peptydowych, z których każda może potencjalnie uczestniczyć w tworzeniu wiązań wodorowych. Istnieją dwa główne typy struktur, które na to pozwalają: α-helisa, w której łańcuch jest zwinięty jak kabel telefoniczny, oraz złożona struktura β, w której wydłużone odcinki jednego lub większej liczby łańcuchów są ułożone obok siebie. strona. Obie te konstrukcje są bardzo stabilne.
α-helisa charakteryzuje się niezwykle gęstym upakowaniem skręconego łańcucha polipeptydowego; na każdy obrót prawoskrętnej helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, których rodniki są zawsze skierowane na zewnątrz i lekko do tyłu, czyli do początek łańcucha polipeptydowego.
Główne cechy α-helisy:
α-helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe pomiędzy atomem wodoru przy atomie azotu grupy peptydowej a tlenem karbonylowym reszty znajdującej się w czterech pozycjach wzdłuż łańcucha;
Wszystkie grupy peptydowe uczestniczą w tworzeniu wiązania wodorowego, co zapewnia maksymalną stabilność α-helisy;
wszystkie atomy azotu i tlenu grup peptydowych biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych, co znacznie zmniejsza hydrofilowość obszarów α-helikalnych i zwiększa ich hydrofobowość;
α-helisa powstaje spontanicznie i jest najbardziej stabilną konformacją łańcucha polipeptydowego, odpowiadającą minimalnej energii swobodnej;
W łańcuchu polipeptydowym L-aminokwasów prawoskrętna helisa, zwykle występująca w białkach, jest znacznie stabilniejsza niż lewoskrętna.
O możliwości powstania α-helisy decyduje pierwotna struktura białka. Niektóre aminokwasy zapobiegają skręcaniu się szkieletu peptydowego. Na przykład sąsiadujące grupy karboksylowe glutaminianu i asparaginianu wzajemnie się odpychają, co zapobiega tworzeniu się wiązań wodorowych w α-helisie. Z tego samego powodu helikalizacja łańcucha jest trudna w miejscach, gdzie dodatnio naładowane reszty lizyny i argininy znajdują się blisko siebie. Jednakże prolina odgrywa największą rolę w rozrywaniu α-helisy. Po pierwsze, w prolinie atom azotu stanowi część sztywnego pierścienia, co uniemożliwia rotację wokół wiązania NC, a po drugie, prolina nie tworzy wiązania wodorowego ze względu na brak wodoru przy atomie azotu.
Arkusz β jest strukturą warstwową utworzoną przez wiązania wodorowe pomiędzy liniowo ułożonymi fragmentami peptydowymi. Obydwa łańcuchy mogą być niezależne lub należeć do tej samej cząsteczki polipeptydu. Jeśli łańcuchy są zorientowane w tym samym kierunku, wówczas taką strukturę β nazywa się równoległą. W przypadku przeciwnych kierunków łańcucha, to znaczy, gdy koniec N jednego łańcucha pokrywa się z końcem C innego łańcucha, strukturę β nazywa się antyrównoległą. energetycznie bardziej korzystny jest antyrównoległy arkusz β z prawie liniowymi mostkami wodorowymi.
równoległy arkusz β antyrównoległy arkusz β
W przeciwieństwie do α-helisy, która jest nasycona wiązaniami wodorowymi, każda sekcja łańcucha β-kartki jest otwarta na tworzenie dodatkowych wiązań wodorowych. Boczne rodniki aminokwasów są zorientowane niemal prostopadle do płaszczyzny arkusza, na przemian w górę i w dół.
W obszarach, w których łańcuch peptydowy zagina się dość ostro, często występuje pętla β. Jest to krótki fragment, w którym 4 reszty aminokwasowe są wygięte o 180° i stabilizowane jednym mostkiem wodorowym pomiędzy resztą pierwszą i czwartą. Duże rodniki aminokwasowe zakłócają powstawanie pętli β, dlatego najczęściej obejmuje ona najmniejszy aminokwas, glicynę.
Struktura suprawtórna białka– jest to pewna specyficzna kolejność naprzemienności struktur drugorzędnych. Domena jest rozumiana jako odrębna część cząsteczki białka, która ma pewien stopień autonomii strukturalnej i funkcjonalnej. Domeny są obecnie uważane za podstawowe elementy struktury cząsteczek białek, a związek i charakter ułożenia α-helis i β-arkuszów pozwalają lepiej zrozumieć ewolucję cząsteczek białek i zależności filogenetycznych niż porównanie struktur pierwotnych. Głównym zadaniem ewolucji jest projektowanie coraz większej liczby nowych białek. Istnieje nieskończenie mała szansa na przypadkowe zsyntetyzowanie sekwencji aminokwasów, która spełniałaby warunki pakowania i zapewniała spełnienie zadań funkcjonalnych. Dlatego często spotyka się białka o różnych funkcjach, ale o tak podobnej strukturze, że wydaje się, że mają wspólnego przodka lub wyewoluowały od siebie. Wydaje się, że ewolucja, stając przed koniecznością rozwiązania określonego problemu, woli nie projektować od początku do tego celu białek, lecz adaptować w tym celu już ugruntowane struktury, przystosowując je do nowych celów.
Kilka przykładów często powtarzających się struktur ponadgimnazjalnych:
αα’ – białka zawierające wyłącznie α-helisy (mioglobina, hemoglobina);
ββ’ – białka zawierające wyłącznie struktury β (immunoglobuliny, dysmutaza ponadtlenkowa);
βαβ’ – struktura β-beczułki, każda warstwa β znajduje się wewnątrz beczki i jest połączona z α-helisą zlokalizowaną na powierzchni cząsteczki (fosfoizomeraza triozowa, dehydrogenaza mleczanowa);
„palec cynkowy” – fragment białkowy składający się z 20 reszt aminokwasowych, atom cynku jest połączony z dwiema resztami cysteiny i dwiema resztami histydyny, w wyniku czego powstaje „palec” złożony z około 12 reszt aminokwasowych, który może wiązać do regionów regulatorowych cząsteczki DNA;
„zamek leucynowy” – białka oddziałujące posiadają region α-helikalny zawierający co najmniej 4 reszty leucyny, są one oddalone od siebie o 6 aminokwasów, czyli znajdują się na powierzchni co drugiego zwoju i mogą tworzyć wiązania hydrofobowe z resztami leucyny innego białko. Na przykład za pomocą zamków leucynowych można kompleksować cząsteczki silnie zasadowych białek histonowych, pokonując ładunek dodatni.
Trzeciorzędowa struktura białka- jest to przestrzenny układ cząsteczki białka, stabilizowany wiązaniami pomiędzy bocznymi rodnikami aminokwasów.
Rodzaje wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białka:
elektrostatyczny hydrofobowy dwusiarczek wodoru
komunikacja interakcja komunikacja interakcja
W zależności od fałdowania struktury trzeciorzędowej białka można podzielić na dwa główne typy - włókniste i kuliste.
Białka włókniste to długie, nitkowate cząsteczki nierozpuszczalne w wodzie, których łańcuchy polipeptydowe są wydłużone wzdłuż jednej osi. Są to głównie białka strukturalne i kurczliwe. Kilka przykładów najpowszechniejszych białek fibrylarnych:
α-Keratyny. Syntetyzowany przez komórki naskórka. Stanowią prawie całą suchą masę włosów, futra, piór, rogów, paznokci, pazurów, kolców, łusek, kopyt i skorupy żółwia, a także znaczną część masy zewnętrznej warstwy skóry. To cała rodzina białek, które mają podobny skład aminokwasowy, zawierają wiele reszt cysteinowych i mają taki sam przestrzenny układ łańcuchów polipeptydowych. W komórkach włosowych łańcuchy polipeptydowe keratyny najpierw organizują się we włókna, z których następnie tworzą się struktury przypominające linę lub skręcony kabel, ostatecznie wypełniając całą przestrzeń komórki. Komórki włosowe ulegają spłaszczeniu i ostatecznie obumierają, a ściany komórkowe tworzą wokół każdego włosa rurkowatą osłonę zwaną kutikulą. W α-keratynie łańcuchy polipeptydowe mają kształt α-helisy, skręconej wokół siebie w trójżyłowy kabel z utworzeniem krzyżowych wiązań dwusiarczkowych. Reszty N-końcowe znajdują się po jednej stronie (równolegle). Keratyny są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na przewagę w ich składzie aminokwasów z niepolarnymi rodnikami bocznymi zwróconymi w stronę fazy wodnej. Podczas trwałej ondulacji zachodzą następujące procesy: najpierw mostki dwusiarczkowe ulegają zniszczeniu poprzez redukcję tiolami, następnie po nadaniu włosowi wymaganego kształtu są suszone poprzez ogrzewanie, natomiast w wyniku utleniania tlenem atmosferycznym powstają nowe mostki dwusiarczkowe , które zachowują kształt fryzury.
β-Keratyny. Należą do nich fibroina jedwabiu i pajęczyny. Są to antyrównoległe warstwy β-plisowane z przewagą w składzie glicyny, alaniny i seryny.
Kolagen. Najpopularniejsze białko u zwierząt wyższych i główne białko włókniste tkanki łącznej. Kolagen syntetyzowany jest w fibroblastach i chondrocytach – wyspecjalizowanych komórkach tkanki łącznej, z których następnie jest wydalany. Włókna kolagenowe znajdują się w skórze, ścięgnach, chrząstkach i kościach. Nie rozciągają się, są mocniejsze od drutu stalowego, a włókna kolagenowe charakteryzują się poprzecznymi prążkami. Po ugotowaniu w wodzie włóknisty, nierozpuszczalny i niestrawny kolagen przekształca się w żelatynę poprzez hydrolizę niektórych wiązań kowalencyjnych. Kolagen zawiera 35% glicyny, 11% alaniny, 21% proliny i 4-hydroksyprolinę (aminokwas unikalny dla kolagenu i elastyny). Skład ten decyduje o stosunkowo niskiej wartości odżywczej żelatyny jako białka spożywczego. Włókna kolagenowe składają się z powtarzających się podjednostek polipeptydowych zwanych tropokolagenem. Podjednostki te są ułożone wzdłuż włókienek w postaci równoległych wiązek w sposób od głowy do ogona. Przemieszczenie głów daje charakterystyczne poprzeczne prążki. Pustki w tej strukturze, jeśli zajdzie taka potrzeba, mogą służyć jako miejsce osadzania się kryształów hydroksyapatytu Ca 5 (OH) (PO 4) 3, który odgrywa ważną rolę w mineralizacji kości.
Podjednostki tropokolagenu składają się z trzech łańcuchów polipeptydowych ściśle zwiniętych w trójniciową linę, różniących się od α- i β-keratyn. W niektórych kolagenach wszystkie trzy łańcuchy mają tę samą sekwencję aminokwasów, w innych tylko dwa łańcuchy są identyczne, a trzeci jest inny. Łańcuch polipeptydowy tropokolagenu tworzy lewoskrętną helisę, zawierającą tylko trzy reszty aminokwasowe na obrót ze względu na zagięcia łańcucha powodowane przez prolinę i hydroksyprolinę. Trzy łańcuchy są połączone ze sobą, oprócz wiązań wodorowych, wiązaniem kowalencyjnym utworzonym pomiędzy dwiema resztami lizyny znajdującymi się w sąsiednich łańcuchach:
W miarę jak się starzejemy, w podjednostkach tropokolagenu i pomiędzy nimi tworzy się więcej wiązań krzyżowych, dzięki czemu włókna kolagenowe stają się sztywniejsze i bardziej łamliwe, co zmienia właściwości mechaniczne chrząstki i ścięgien, powoduje, że kości stają się bardziej kruche i zmniejsza przezroczystość rogówki .
Elastyna. Zawarty w żółtej elastycznej tkance więzadeł i elastycznej warstwie tkanki łącznej w ścianach dużych tętnic. Główną podjednostką włókienek elastyny jest tropoelastyna. Elastyna jest bogata w glicynę i alaninę, zawiera dużo lizyny i mało proliny. Spiralne odcinki elastyny rozciągają się pod wpływem napięcia, ale powracają do swojej pierwotnej długości po usunięciu obciążenia. Reszty lizyny czterech różnych łańcuchów tworzą ze sobą wiązania kowalencyjne i umożliwiają odwracalne rozciąganie elastyny we wszystkich kierunkach.
Białka globularne to białka, których łańcuch polipeptydowy jest złożony w zwartą kulkę i są zdolne do wykonywania różnorodnych funkcji.
Najwygodniej jest rozważyć trzeciorzędową strukturę białek globularnych na przykładzie mioglobiny. Mioglobina jest stosunkowo małym białkiem wiążącym tlen występującym w komórkach mięśniowych. Magazynuje związany tlen i wspomaga jego transfer do mitochondriów. Cząsteczka mioglobiny zawiera jeden łańcuch polipeptydowy i jedną hemogrupę (hem) - kompleks protoporfiryny z żelazem. Główne właściwości mioglobiny:
a) cząsteczka mioglobiny jest tak zwarta, że zmieszczą się w niej tylko 4 cząsteczki wody;
b) wszystkie polarne reszty aminokwasowe, z wyjątkiem dwóch, znajdują się na zewnętrznej powierzchni cząsteczki i wszystkie są w stanie uwodnionym;
c) większość hydrofobowych reszt aminokwasowych znajduje się wewnątrz cząsteczki mioglobiny i dzięki temu jest zabezpieczona przed kontaktem z wodą;
d) każda z czterech reszt proliny w cząsteczce mioglobiny jest zlokalizowana w miejscu zgięcia łańcucha polipeptydowego, reszty seryny, treoniny i asparaginy znajdują się w innych miejscach zgięcia, ponieważ takie aminokwasy zapobiegają tworzeniu się α-helisy, jeśli są znajdują się obok siebie;
e) płaska grupa hemowa znajduje się we wnęce (kieszeni) w pobliżu powierzchni cząsteczki, atom żelaza ma dwa wiązania koordynacyjne skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu, jedno z nich jest połączone z resztą histydyny 93, a drugie służy do wiązania cząsteczka tlenu.
Wychodząc od struktury trzeciorzędowej, białko staje się zdolne do wykonywania swoich nieodłącznych funkcji biologicznych. Podstawą funkcjonowania białek jest to, że gdy na powierzchni białka ułożona jest struktura trzeciorzędowa, powstają obszary, które mogą przyłączać inne cząsteczki, zwane ligandami. Wysoką specyficzność oddziaływania białka z ligandem zapewnia komplementarność struktury centrum aktywnego do struktury liganda. Komplementarność to zgodność przestrzenna i chemiczna oddziałujących powierzchni. W przypadku większości białek struktura trzeciorzędowa jest maksymalnym poziomem fałdowania.
Czwartorzędowa struktura białka– charakterystyczne dla białek składających się z dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą wyłącznie wiązaniami niekowalencyjnymi, głównie elektrostatycznymi i wodorowymi. Najczęściej białka zawierają dwie lub cztery podjednostki; więcej niż cztery podjednostki zwykle zawierają białka regulatorowe.
Białka o strukturze czwartorzędowej nazywane są często oligomerami. Wyróżnia się białka homomeryczne i heteromeryczne. Do białek homomerycznych zalicza się białka, w których wszystkie podjednostki mają tę samą budowę, np. enzym katalaza składa się z czterech absolutnie identycznych podjednostek. Białka heteromeryczne mają różne podjednostki; na przykład enzym polimeraza RNA składa się z pięciu strukturalnie różnych podjednostek, które pełnią różne funkcje.
Oddziaływanie jednej podjednostki z określonym ligandem powoduje zmiany konformacyjne w całym białku oligomerycznym i zmienia powinowactwo innych podjednostek do ligandów; ta właściwość leży u podstaw zdolności białek oligomerycznych do podlegania regulacji allosterycznej.
Czwartorzędową strukturę białka można rozważyć na przykładzie hemoglobiny. Zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe i cztery hemowe grupy prostetyczne, w których atomy żelaza występują w postaci żelazawej Fe 2+. Białkowa część cząsteczki, globina, składa się z dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β, zawierających do 70% α-helis. Każdy z czterech łańcuchów ma charakterystyczną strukturę trzeciorzędową i z każdym łańcuchem związana jest jedna hemogrupa. Hemy różnych łańcuchów znajdują się stosunkowo daleko od siebie i mają różne kąty nachylenia. Pomiędzy dwoma łańcuchami α i dwoma β-łańcuchami powstaje niewiele bezpośrednich kontaktów, natomiast pomiędzy łańcuchami α i β powstają liczne kontakty typu α 1 β 1 i α 2 β 2 utworzone przez rodniki hydrofobowe. Pomiędzy α 1 β 1 i α 2 β 2 pozostaje kanał.
W odróżnieniu od mioglobiny hemoglobina charakteryzuje się znacznie mniejszym powinowactwem do tlenu, co pozwala jej przy niskich ciśnieniach cząstkowych tlenu występujących w tkankach oddać im znaczną część związanego tlenu. Tlen jest łatwiej wiązany przez żelazo hemoglobinę przy wyższych wartościach pH i niskich stężeniach CO 2 charakterystycznych dla pęcherzyków płucnych; uwalnianiu tlenu z hemoglobiny sprzyjają niższe wartości pH i wysokie stężenia CO 2 charakterystyczne dla tkanek.
Oprócz tlenu hemoglobina przenosi jony wodoru, które wiążą się z resztami histydyny w łańcuchach. Hemoglobina przenosi również dwutlenek węgla, który przyłącza się do końcowej grupy aminowej każdego z czterech łańcuchów polipeptydowych, powodując powstanie karbaminohemoglobiny:
Substancja 2,3-difosfoglicerynian (DPG) występuje w erytrocytach w dość dużych stężeniach, jej zawartość wzrasta w miarę wchodzenia na duże wysokości i podczas niedotlenienia, ułatwiając uwalnianie tlenu z hemoglobiny w tkankach. DPG znajduje się w kanale pomiędzy α 1 β 1 i α 2 β 2, oddziałując z dodatnio zanieczyszczonymi grupami łańcuchów β. Kiedy hemoglobina wiąże tlen, DPG jest wypychany z jamy. Czerwone krwinki niektórych ptaków nie zawierają DPG, ale heksafosforan inozytolu, który dodatkowo zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu.
2,3-difosfoglicerynian (DPG)
HbA to normalna hemoglobina u dorosłych, HbF to hemoglobina płodowa, ma większe powinowactwo do O2, HbS to hemoglobina w anemii sierpowatokrwinkowej. Anemia sierpowatokrwinkowa jest poważną chorobą dziedziczną spowodowaną genetyczną nieprawidłowością hemoglobiny. We krwi chorych znajduje się niezwykle duża liczba cienkich, sierpowatych czerwonych krwinek, które po pierwsze łatwo pękają, a po drugie zatykają naczynia włosowate. Na poziomie molekularnym hemoglobina S różni się od hemoglobiny A jedną resztą aminokwasową w pozycji 6 łańcuchów β, gdzie zamiast reszty kwasu glutaminowego znajduje się walina. Zatem hemoglobina S zawiera dwa mniej ładunków ujemnych; pojawienie się waliny prowadzi do pojawienia się „lepkiego” kontaktu hydrofobowego na powierzchni cząsteczki; w efekcie podczas odtleniania cząsteczki deoksyhemoglobiny S sklejają się i tworzą nierozpuszczalny, nienormalnie długi nitkowate agregaty, prowadzące do deformacji czerwonych krwinek.
Nie ma powodu sądzić, że istnieje niezależna kontrola genetyczna nad tworzeniem się poziomów organizacji strukturalnej białek powyżej pierwotnej, ponieważ struktura pierwotna determinuje drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową (jeśli występuje). Natywna konformacja białka jest strukturą najbardziej stabilną termodynamicznie w danych warunkach.
Wykład nr 1
TEMAT: "Aminokwasy".
Zarys wykładu:
1. Charakterystyka aminokwasów
2. Peptydy.
Charakterystyka aminokwasów.
Aminokwasy to związki organiczne, pochodne węglowodorów, których cząsteczki zawierają grupy karboksylowe i aminowe.
Białka składają się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Aby przeanalizować skład aminokwasów, przeprowadza się hydrolizę białek, a następnie izolację aminokwasów. Rozważmy podstawowe wzorce charakterystyczne dla aminokwasów w białkach.
Obecnie ustalono, że białka zawierają stale występujący zestaw aminokwasów. Jest ich 18. Oprócz wskazanych odkryto jeszcze 2 amidy aminokwasów – asparaginę i glutaminę. Wszyscy otrzymali to imię główny(często występujących) aminokwasów. Często nazywa się je w przenośni "magiczny" aminokwasy. Oprócz aminokwasów głównych są też te rzadkie, takie, które nieczęsto występują w naturalnych białkach. Nazywają się drobny.
Do nich należą prawie wszystkie aminokwasy białkowe α – aminokwasy(grupa aminowa znajduje się przy pierwszym atomie węgla po grupie karboksylowej). Na podstawie powyższego dla większości aminokwasów obowiązuje wzór ogólny:
N.H. 2 -CH-COOH
Gdzie R są rodnikami o różnych strukturach.
Spójrzmy na wzory aminokwasów białkowych, tabela. 2.
Wszystko α - aminokwasy, z wyjątkiem aminooctowego (glicyny), mają asymetryczność α - atom węgla i występują w postaci dwóch enancjomerów. Z nielicznymi wyjątkami naturalne aminokwasy należą do serii L. Aminokwasy z serii genetycznej D występują wyłącznie w ścianach komórkowych bakterii oraz w antybiotykach. Kąt obrotu wynosi 20-30 0 stopni. Rotacja może być w prawo (7 aminokwasów) lub w lewo (10 aminokwasów).
H― *―NH2H2N―*―H
D - konfiguracja L-konfiguracja
(naturalne aminokwasy)
W zależności od przewagi grup aminowych lub karboksylowych aminokwasy dzielą się na 3 podklasy:
Aminokwasy kwasowe. Grupy karboksylowe (kwasowe) przeważają nad grupami aminowymi (zasadowymi), na przykład kwas asparaginowy, kwas glutaminowy.
Aminokwasy neutralne Liczba grup jest równa. Glicyna, alanina itp.
Podstawowe aminokwasy. Zasady (grupy aminowe) przeważają nad karboksylowymi (kwasowymi), na przykład lizyna.
Pod względem właściwości fizycznych i szeregu właściwości chemicznych aminokwasy znacznie różnią się od odpowiednich kwasów i zasad. Lepiej rozpuszczają się w wodzie niż w rozpuszczalnikach organicznych; dobrze krystalizują; mają dużą gęstość i wyjątkowo wysokie temperatury topnienia. Właściwości te wskazują na oddziaływanie grup aminowych i kwasowych, w wyniku czego aminokwasy w stanie stałym i w roztworze (w szerokim zakresie pH) występują w postaci obojnaczej (tj. jako sole wewnętrzne). Wzajemne oddziaływanie grup jest szczególnie wyraźne w α - aminokwasach, gdzie obie grupy znajdują się blisko siebie.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
obojnacze
O obustronnej strukturze jonowej aminokwasów świadczy ich duży moment dipolowy (co najmniej 5010 -30 C m), a także pasmo absorpcji w widmie IR stałego aminokwasu lub jego roztworu.
Aminokwasy potrafią wchodzić w reakcje polikondensacji, prowadzące do powstania polipeptydów o różnej długości, które stanowią pierwotną strukturę cząsteczki białka.
H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R2) – COOH
Dipeptyd
Nazywa się wiązaniem C–N peptyd Komunikacja
Oprócz 20 najpowszechniejszych aminokwasów omówionych powyżej, z hydrolizatów niektórych wyspecjalizowanych białek wyizolowano kilka innych aminokwasów. Wszystkie są z reguły pochodnymi zwykłych aminokwasów, tj. modyfikowane aminokwasy.
4-hydroksyprolina , występujący w białkach włóknistych, kolagenie i niektórych białkach roślinnych; 5-oksylizyna występuje w hydrolizatach kolagenu, desmozi n i izodesmozyna wyizolowany z hydrolizatów białka fibrylarnego elastyny. Wydaje się, że te aminokwasy występują tylko w tym białku. Ich struktura jest niezwykła: czwarte cząsteczki lizyny, połączone grupami R, tworzą podstawiony pierścień pirydynowy. Możliwe, że dzięki tej szczególnej strukturze aminokwasy te mogą tworzyć 4 promieniowo rozbieżne łańcuchy peptydowe. W rezultacie elastyna, w przeciwieństwie do innych białek włóknistych, ma zdolność odkształcania się (rozciągania) w dwóch wzajemnie prostopadłych kierunkach. Itp.
Z wymienionych aminokwasów białkowych organizmy żywe syntetyzują ogromną liczbę różnorodnych związków białkowych. Wiele roślin i bakterii może syntetyzować wszystkie potrzebne im aminokwasy z prostych związków nieorganicznych. W organizmie ludzi i zwierząt syntetyzowana jest także około połowa aminokwasów, pozostała część aminokwasów może przedostać się do organizmu człowieka jedynie wraz z białkami pokarmowymi.
- aminokwasy - nie są syntetyzowane w organizmie człowieka, lecz dostarczane są wyłącznie z pożywieniem. Niezbędne aminokwasy obejmują 8 aminokwasów: walina, fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, fenyloalanina.
- aminokwasy - mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka z innych składników. Aminokwasy nieistotne obejmują 12 aminokwasów.
Obydwa rodzaje aminokwasów są równie ważne dla człowieka: nieistotne i niezbędne. Większość aminokwasów jest wykorzystywana do budowy własnych białek organizmu, ale bez niezbędnych aminokwasów organizm nie może istnieć. Białka zawierające niezbędne aminokwasy powinny stanowić około 16-20% diety osoby dorosłej (20-30 g przy dziennym spożyciu białka 80-100 g). W żywieniu dzieci udział białka wzrasta do 30% w przypadku dzieci w wieku szkolnym i do 40% w przypadku przedszkolaków. Dzieje się tak dlatego, że organizm dziecka stale rośnie i dlatego potrzebuje dużej ilości aminokwasów jako tworzywa sztucznego do budowy białek w mięśniach, naczyniach krwionośnych, układzie nerwowym, skórze i wszystkich innych tkankach i narządach.
W dobie fast foodów i powszechnego szału na fast foody w diecie często dominują pokarmy bogate w łatwostrawne węglowodany i tłuszcze, a udział pokarmów białkowych jest zauważalnie zmniejszony. Jeśli w diecie lub podczas krótkotrwałego postu w organizmie człowieka zabraknie jakichkolwiek aminokwasów, białka tkanki łącznej, krwi, wątroby i mięśni mogą ulec zniszczeniu, a uzyskany z nich „materiał budulcowy” – aminokwasy - służy do utrzymania prawidłowego funkcjonowania najważniejszych narządów - serca i mózgu. Organizm ludzki może doświadczyć niedoborów zarówno niezbędnych, jak i nieistotnych aminokwasów. Niedobór aminokwasów, zwłaszcza niezbędnych, prowadzi do słabego apetytu, opóźnienia wzrostu i rozwoju, stłuszczenia wątroby i innych poważnych zaburzeń. Pierwszymi „zwiastunami” niedoboru aminokwasów może być zmniejszenie apetytu, pogorszenie stanu skóry, wypadanie włosów, osłabienie mięśni, zmęczenie, obniżona odporność, a także anemia. Takie objawy mogą wystąpić u osób, które w celu utraty wagi stosują niskokaloryczną, niezbilansowaną dietę z ostrym ograniczeniem pokarmów białkowych.
Wegetarianie, którzy świadomie unikają włączania do swojej diety pełnowartościowego białka zwierzęcego, częściej niż inni spotykają się z objawami niedoboru aminokwasów, szczególnie niezbędnych.
Nadmiar aminokwasów jest obecnie dość rzadki, ale może być przyczyną rozwoju poważnych chorób, szczególnie u dzieci i młodzieży. Najbardziej toksyczne są metionina (wywołuje ryzyko zawału serca i udaru mózgu), tyrozyna (może powodować rozwój nadciśnienia tętniczego, prowadzić do zaburzeń pracy tarczycy) i histydyna (może przyczyniać się do niedoboru miedzi w organizmie i prowadzić do rozwoju tętniaka aorty, choroby stawów, wczesne siwienie)., ciężka niedokrwistość). W normalnych warunkach funkcjonowania organizmu, gdy dostępna jest wystarczająca ilość witamin (B 6, B 12, kwas foliowy) i przeciwutleniaczy (witaminy A, E, C i selen), nadmiar aminokwasów szybko przekształcany jest w przydatne składniki i nie mają czasu na „wyrządzanie szkód” ciału. Niezbilansowana dieta powoduje niedobór witamin i mikroelementów, a nadmiar aminokwasów może zaburzyć funkcjonowanie układów i narządów. Opcja ta jest możliwa przy długotrwałym stosowaniu diet białkowych lub niskowęglowodanowych, a także przy niekontrolowanym przyjmowaniu przez sportowców produktów białkowo-energetycznych (koktajle aminokwasowo-witaminowe) w celu zwiększenia masy ciała i rozwoju mięśni.
Wśród metod chemicznych najpopularniejszą metodą jest metoda wynik aminokwasowy (scor - liczenie, liczenie). Polega na porównaniu składu aminokwasowego białka ocenianego produktu ze składem aminokwasowym standardowe (idealne) białko. Po ilościowym chemicznym oznaczeniu zawartości każdego z niezbędnych aminokwasów w badanym białku, dla każdego z nich wyznacza się liczbę aminokwasów (AS) według wzoru
AC = (M ok . badania / M ok . doskonały ) 100
m ak. badania - zawartość niezbędnych aminokwasów (w mg) w 1 g badanego białka.
m ak. idealna - zawartość niezbędnych aminokwasów (w mg) w 1 g standardowego (idealnego) białka.
Wzór aminokwasów FAO/WHO
Równocześnie z określeniem liczby aminokwasów, ograniczające aminokwasy egzogenne dla danego białka , to jest ten, dla którego prędkość jest najmniejsza.
Peptydy.
Dwa aminokwasy można połączyć kowalencyjnie peptyd związek z tworzeniem dipeptydu.
Trzy aminokwasy można połączyć dwoma wiązaniami peptydowymi, tworząc tripeptyd. Kilka aminokwasów tworzy oligopeptydy, a duża liczba aminokwasów tworzy polipeptydy. Peptydy zawierają tylko jedną grupę α-aminową i jedną grupę α-karboksylową. Grupy te mogą być zjonizowane przy pewnych wartościach pH. Podobnie jak aminokwasy mają charakterystyczne krzywe miareczkowania i punkty izoelektryczne, w których nie poruszają się w polu elektrycznym.
Podobnie jak inne związki organiczne, peptydy biorą udział w reakcjach chemicznych, które zależą od obecności grup funkcyjnych: wolnej grupy aminowej, wolnej grupy karboksylowej i grup R. Wiązania peptydowe są podatne na hydrolizę przez mocny kwas (na przykład 6M HCl) lub mocną zasadę, tworząc aminokwasy. Hydroliza wiązań peptydowych jest niezbędnym etapem w określaniu składu aminokwasowego białek. Wiązania peptydowe mogą zostać rozerwane przez enzymy proteazy.
Wiele naturalnie występujących peptydów wykazuje aktywność biologiczną już w bardzo niskich stężeniach.
Peptydy są potencjalnie aktywnymi farmaceutykami trzy drogi ich otrzymanie:
1) izolacja z narządów i tkanek;
2) inżynieria genetyczna;
3) bezpośrednia synteza chemiczna.
W tym drugim przypadku wysokie wymagania stawiane są wydajności produktów na wszystkich etapach pośrednich.
Aminokwasy to organiczne kwasy karboksylowe, w których co najmniej jeden z atomów wodoru w łańcuchu węglowodorowym jest zastąpiony grupą aminową. W zależności od pozycji grupy -NH2 rozróżnia się α, β, γ itp. L-aminokwasy. Do chwili obecnej w różnych obiektach świata żywego znaleziono aż 200 różnych aminokwasów. Organizm ludzki zawiera około 60 różnych aminokwasów i ich pochodnych, jednak nie wszystkie z nich wchodzą w skład białek.
Aminokwasy dzielą się na dwie grupy:
- proteinogenny (część białek)
Wśród nich są główne (jest ich tylko 20) i rzadkie. Rzadkie aminokwasy białkowe (na przykład hydroksyprolina, hydroksylizyna, kwas aminocytrynowy itp.) są w rzeczywistości pochodnymi tych samych 20 aminokwasów.
Pozostałe aminokwasy nie biorą udziału w budowie białek; występują w komórce w postaci wolnej (jako produkty przemiany materii) lub stanowią część innych związków niebiałkowych. Na przykład aminokwasy ornityna i cytrulina są produktami pośrednimi w tworzeniu proteinogennego aminokwasu argininy i biorą udział w cyklu syntezy mocznika; Kwas γ-aminomasłowy występuje także w postaci wolnej i pełni rolę mediatora w przekazywaniu impulsów nerwowych; β-alanina wchodzi w skład witaminy kwasu pantotenowego.
- nieproteinogenne (nie biorą udziału w tworzeniu białek)
Aminokwasy niebiałkogenne, w przeciwieństwie do aminokwasów proteinogennych, są bardziej zróżnicowane, szczególnie te występujące w grzybach i roślinach wyższych. Aminokwasy proteinogenne biorą udział w budowie wielu różnych białek, niezależnie od rodzaju organizmu, a aminokwasy nieproteinogenne mogą być nawet toksyczne dla organizmu innego gatunku, czyli zachowują się jak zwykłe obce substancje. Na przykład kanawanina, kwas diekolowy i β-cyjano-alanina izolowane z roślin są trujące dla człowieka.
Struktura i klasyfikacja aminokwasów proteinogennych
W najprostszym przypadku rodnik R jest reprezentowany przez atom wodoru (glicyna), ale może mieć również złożoną strukturę. Dlatego α-aminokwasy różnią się między sobą przede wszystkim budową rodnika bocznego, a co za tym idzie właściwościami fizykochemicznymi właściwymi tym rodnikom. Przyjmuje się trzy klasyfikacje aminokwasów:
Podana klasyfikacja fizjologiczna aminokwasów nie jest uniwersalna, w odróżnieniu od dwóch pierwszych klasyfikacji, lecz ma charakter w pewnym stopniu arbitralny, gdyż obowiązuje jedynie dla organizmów danego gatunku. Jednakże absolutna niezbędność ośmiu aminokwasów jest uniwersalna dla wszystkich typów organizmów (tabela 2 przedstawia dane dla niektórych przedstawicieli kręgowców i owadów [pokazywać] ).
| Tabela 2. Aminokwasy niezbędne (+), nieistotne (-) i półniezbędne (±) dla niektórych kręgowców i owadów (wg Lyubki i in., 1975) | |||||||
| Aminokwasy | Człowiek | Szczur | Mysz | Kurczak | Łosoś | Komar | pszczoła |
| Glicyna | - | - | - | + | - | + | - |
| Alanya | - | - | - | - | - | - | - |
| Walin | + | + | + | + | + | + | + |
| Leucyna | + | + | + | + | + | + | + |
| Izoleucyna | + | + | + | + | + | + | + |
| Cysteina | - | - | - | - | - | - | - |
| Metionina | + | + | + | + | + | + | + |
| Serin | - | - | - | - | - | - | - |
| Treonina | + | + | + | + | + | + | + |
| Kwas asparaginowy | - | - | - | - | - | - | - |
| Kwas glutaminowy | - | - | - | - | - | - | - |
| Lizyna | + | + | + | + | + | + | + |
| Arginina | ± | ± | + | + | + | + | + |
| Fenyloalanina | + | + | + | + | + | + | + |
| Tyrozyna | ± | ± | + | + | - | - | - |
| Histydyna | ± | + | + | + | + | + | + |
| Tryptofan | + | + | + | + | + | + | + |
| Prolina | - | - | - | - | - | - | - |
W przypadku szczurów i myszy istnieje już dziewięć niezbędnych aminokwasów (do ośmiu znanych dodaje się histydynę). Prawidłowy wzrost i rozwój kurczaków jest możliwy tylko w obecności jedenastu niezbędnych aminokwasów (dodano histydynę, argininę, tyrozynę), czyli aminokwasy półniezbędne dla człowieka są absolutnie niezbędne dla kurczaka. Dla komarów glicyna jest aminokwasem absolutnie niezbędnym, natomiast tyrozyna jest aminokwasem nieistotnym.
Oznacza to, że dla różnych typów organizmów możliwe są znaczne odchylenia w zapotrzebowaniu na poszczególne aminokwasy, co jest zdeterminowane charakterystyką ich metabolizmu.
Skład niezbędnych aminokwasów, który rozwinął się dla każdego typu organizmu, czyli tak zwana auksotrofia organizmu w stosunku do aminokwasów, najprawdopodobniej odzwierciedla jego dążenie do minimalnych kosztów energii do syntezy aminokwasów. Rzeczywiście bardziej opłaca się otrzymać gotowy produkt, niż samemu go wyprodukować. Dlatego organizmy spożywające niezbędne aminokwasy wydają około 20% mniej energii niż te, które syntetyzują wszystkie aminokwasy. Z drugiej strony w trakcie ewolucji nie zachowały się żadne formy życia, które byłyby całkowicie zależne od dostaw wszystkich aminokwasów z zewnątrz. Trudno byłoby im przystosować się do zmian w środowisku zewnętrznym, gdyż aminokwasy są materiałem do syntezy takiej substancji jak białko, bez której życie nie jest możliwe.
Właściwości fizykochemiczne aminokwasów
Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów . Ze względu na swoje właściwości chemiczne aminokwasy są elektrolitami amfoterycznymi, tj. łączą w sobie właściwości zarówno kwasów, jak i zasad.
Grupy kwasowe aminokwasów: karboksylowa (-COOH -> -COO - + H +), protonowana grupa α-aminowa (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).
Główne grupy aminokwasów: zdysocjowana grupa karboksylowa (-COO - + H + -> -COOH) i grupa α-aminowa (-NH 2 + H + -> NH + 3).
Dla każdego aminokwasu istnieją co najmniej dwie stałe dysocjacji kwasu pK a - jedna dla grupy -COOH i druga dla grupy α-aminowej.
W roztworze wodnym mogą występować trzy formy aminokwasów (ryc. 1.)
Udowodniono, że w roztworach wodnych aminokwasy mają postać dipola; lub obojnaczy.
Wpływ pH na jonizację aminokwasów . Zmiana pH środowiska z kwaśnego na zasadowy wpływa na ładunek rozpuszczonych aminokwasów. W środowisku kwaśnym (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:
W środowisku kwaśnym aminokwasy przemieszczają się w polu elektrycznym w kierunku katody.
W środowisku zasadowym (pH>7), gdzie występuje nadmiar jonów OH -, aminokwasy występują w postaci ujemnie naładowanych jonów (anionów), ponieważ grupa NH + 3 dysocjuje:
W tym przypadku aminokwasy przemieszczają się w polu elektrycznym do anody.
W konsekwencji, w zależności od pH środowiska, aminokwasy mają całkowity ładunek zerowy, dodatni lub ujemny.
Stan, w którym ładunek aminokwasu wynosi zero, nazywa się izoelektrycznym. Wartość pH, przy której występuje ten stan, a aminokwas nie przemieszcza się w polu elektrycznym ani do anody, ani do katody, nazywana jest punktem izoelektrycznym i oznaczana jako pH I. Punkt izoelektryczny bardzo dokładnie odzwierciedla właściwości kwasowo-zasadowe różnych grup aminokwasów i jest jedną z ważnych stałych charakteryzujących aminokwas.
Punkt izoelektryczny aminokwasów niepolarnych (hydrofobowych) zbliża się do obojętnej wartości pH (od 5,5 dla fenyloalaniny do 6,3 dla proliny), dla kwaśnych ma niskie wartości (dla kwasu glutaminowego 3,2, dla kwasu asparaginowego 2,8). Punkt izoelektryczny cysteiny i cystyny wynosi 5,0, co wskazuje na słabe właściwości kwasowe tych aminokwasów. Podstawowe aminokwasy – histydyna, a zwłaszcza lizyna i arginina – mają punkt izoelektryczny znacznie wyższy niż 7.
W komórkach i płynie międzykomórkowym organizmu człowieka i zwierzęcia pH środowiska jest bliskie obojętnemu, dlatego aminokwasy zasadowe (lizyna, arginina) mają całkowity ładunek dodatni (kationy), aminokwasy kwasowe (asparaginowy i glutamina) mają ładunek ujemny (aniony), a reszta występuje w postaci dipola. Aminokwasy kwasowe i zasadowe są bardziej uwodnione niż wszystkie inne aminokwasy.
Stereoizomeria aminokwasów
Wszystkie aminokwasy proteinogenne, z wyjątkiem glicyny, mają co najmniej jeden asymetryczny atom węgla (C*) i wykazują aktywność optyczną, przy czym większość z nich jest lewoskrętna. Występują jako izomery przestrzenne lub stereoizomery. W oparciu o rozmieszczenie podstawników wokół asymetrycznego atomu węgla stereoizomery dzieli się na serię L lub D.
Izomery L i D są ze sobą powiązane jako obiekt i jego lustrzane odbicie, dlatego nazywane są również izomerami lustrzanymi lub enancjomerami. Aminokwasy, treonina i izoleucyna, mają po dwa asymetryczne atomy węgla, więc mają cztery stereoizomery. Na przykład, oprócz L- i D-treoniny, treonina ma jeszcze dwie, które nazywane są diastereoizomerami lub alloformami: L-allotreoniną i D-allotreoniną.
Wszystkie aminokwasy tworzące białka należą do serii L. Uważano, że D-aminokwasy nie występują w przyrodzie. Stwierdzono natomiast polipeptydy w postaci polimerów kwasu D-glutaminowego w otoczkach bakterii przenoszących przetrwalniki (pałeczka wąglika, pałeczka ziemniaka i pałeczka siana); Kwas D-glutaminowy i D-alanina wchodzą w skład mukopeptydów ściany komórkowej niektórych bakterii. D-aminokwasy występują także w antybiotykach wytwarzanych przez mikroorganizmy (patrz tabela 3).
Być może D-aminokwasy okazały się bardziej odpowiednie dla funkcji ochronnych organizmów (służą temu zarówno otoczka bakteryjna, jak i antybiotyki), natomiast L-aminokwasy są potrzebne organizmowi do budowy białek.
Rozkład poszczególnych aminokwasów w różnych białkach
Do chwili obecnej rozszyfrowano skład aminokwasowy wielu białek pochodzenia mikrobiologicznego, roślinnego i zwierzęcego. Alanina, glicyna, leucyna i serie najczęściej występują w białkach. Jednak każde białko ma swój własny skład aminokwasów. Na przykład protaminy (proste białka występujące w mleku rybim) zawierają do 85% argininy, ale brakuje im cyklicznych, kwasowych i zawierających siarkę aminokwasów, treoniny i lizyny. Fibroina – naturalne białko jedwabiu, zawiera aż 50% glicyny; Kolagen, białko ścięgien, zawiera rzadkie aminokwasy (hydroksylizynę, hydroksyprolinę), których nie ma w innych białkach.
Skład aminokwasowy białek nie jest określony przez dostępność lub niezastępowalność konkretnego aminokwasu, ale przez cel białka, jego funkcję. Sekwencja aminokwasów w białku jest określona przez kod genetyczny.
| Strona 2 | wszystkie strony: 7 |
