Jak nazywają się enzymy w chemii. Enzymy biologiczne

Każdy żywy organizm to doskonały system, w którym dosłownie co minutę zachodzi jakiś proces, który nie zachodzi bez udziału enzymów. Czym więc są enzymy? Jaka jest ich rola w życiu organizmu? Z czego oni są zrobieni? Jaki jest mechanizm ich oddziaływania? Poniżej znajdują się odpowiedzi na wszystkie te pytania.

Co to są enzymy?

Enzymy lub, jak się je nazywa, enzymy, są kompleksami białkowymi. Są to katalizatory reakcji chemicznych. Tak naprawdę rolę enzymów trudno przecenić, gdyż żaden proces w żywej komórce i całym organizmie nie może się bez nich obejść.

Sam termin „enzym” został zaproponowany w XVII wieku przez Helmonta. I chociaż wielcy naukowcy tamtych czasów rozumieli, że mięso, jeśli jest obecne, ulega trawieniu, a skrobia pod wpływem śliny rozkłada się na cukry proste, nikt nie wiedział dokładnie, co powoduje takie procesy. Jednak już na początku XIX wieku Kirchhoff po raz pierwszy wyizolował enzym śliny – amylazę. Kilka lat później opisano pepsynę żołądkową. Od tego czasu nauka enzymologii zaczęła aktywnie się rozwijać.

Co to są enzymy? Właściwości i mechanizm działania

Na początek warto zauważyć, że wszystkie enzymy są albo czystymi białkami, albo kompleksami białkowymi. Do chwili obecnej udało się rozszyfrować sekwencję aminokwasów większości enzymów występujących w organizmie człowieka.

Główną właściwością enzymów jest wysoka specyficzność. Każdy enzym może katalizować tylko jeden typ reakcji. Na przykład enzymy proteolityczne mogą rozszczepiać jedynie wiązania pomiędzy resztami aminokwasowymi cząsteczki białka. Czasami na jeden substrat (obiekt działania enzymu) może wpływać jednocześnie kilka enzymów o podobnej strukturze.

Ale enzym może być specyficzny nie tylko pod względem reakcji, ale także w odniesieniu do substratu. Najbardziej powszechna jest grupa, co oznacza, że ​​dany enzym może oddziaływać tylko na pewną grupę substratów, które mają podobną strukturę.

Ale czasami istnieje tak zwana specyfika absolutna. Oznacza to, że enzym może wiązać się z miejscem aktywnym tylko jednego substratu. Oczywiście taka specyfika jest rzadkością w przyrodzie. Ale na przykład możemy przypomnieć sobie enzym ureazę, który może jedynie katalizować hydrolizę mocznika.

Teraz dowiedzieliśmy się, jakie są enzymy. Ale te substancje mogą być zupełnie inne. Dlatego są klasyfikowane.

Klasyfikacja enzymów

Współczesna nauka zna ponad dwa tysiące enzymów, ale nie jest to bynajmniej dokładna liczba. Dla wygody podzielono je na sześć głównych grup w zależności od katalizowanej reakcji.

• Oksydoreduktazy to grupa enzymów biorących udział w reakcjach redoks. Z reguły pełnią rolę donorów lub akceptorów elektronów i jonów wodorowych. Enzymy te są bardzo ważne, ponieważ biorą udział w procesach oddychania komórkowego i mitochondrialnego.
• Transferazy to enzymy przenoszące grupy atomowe z jednego substratu na drugi. Uczestniczyć w metabolizmie pośrednim.
• Liazy - takie enzymy są w stanie odszczepić grupy atomowe od podłoża bez reakcji hydrolitycznej. Z reguły w wyniku takiego procesu powstaje cząsteczka wody lub dwutlenku węgla.
• Hydrolazy to enzymy katalizujące hydrolityczny rozkład substratu za pomocą
• Izomerazy – jak sama nazwa wskazuje, enzymy te katalizują przejście substancji z jednej formy izomerycznej do drugiej.
• Ligazy to enzymy katalizujące reakcje syntetyczne.

Jak widać, enzymy są bardzo ważnymi substancjami dla organizmu, bez których procesy życiowe są po prostu niemożliwe.

Enzymy (enzymy): znaczenie zdrowotne, klasyfikacja, zastosowanie. Enzymy roślinne (spożywcze): źródła, korzyści.

Enzymy (enzymy) to wielkocząsteczkowe substancje o charakterze białkowym, które pełnią w organizmie funkcje katalizatorów (aktywują i przyspieszają różne reakcje biochemiczne). Fermentum po łacinie oznacza fermentację. Słowo enzym ma greckie korzenie: „en” – wnętrze, „zyme” – zakwas. Te dwa terminy, enzymy i enzymy, są używane zamiennie, a nauka o enzymach nazywa się enzymologią.

Znaczenie enzymów dla zdrowia. Zastosowanie enzymów

Enzymy nie bez powodu nazywane są kluczami życia. Mają wyjątkową właściwość działania specyficznego, selektywnego, tylko na wąski zakres substancji. Enzymy nie mogą się wzajemnie zastępować.

Do chwili obecnej znanych jest ponad 3 tysiące enzymów. Każda komórka żywego organizmu zawiera setki różnych enzymów. Bez nich niemożliwe jest nie tylko trawienie pokarmu i jego przemiana w substancje, które komórki są w stanie przyswoić. Enzymy biorą udział w procesach odnowy skóry, krwi, kości, regulacji metabolizmu, oczyszczaniu organizmu, gojeniu ran, percepcji wzrokowej i słuchowej, funkcjonowaniu ośrodkowego układu nerwowego i wdrażaniu informacji genetycznej. Oddychanie, skurcze mięśni, praca serca, wzrost i podział komórek – wszystkie te procesy wspomagane są przez nieprzerwaną pracę układów enzymatycznych.

Enzymy odgrywają niezwykle ważną rolę we wspieraniu naszej odporności. Wyspecjalizowane enzymy biorą udział w wytwarzaniu przeciwciał niezbędnych do walki z wirusami i bakteriami, aktywują pracę makrofagów – dużych komórek drapieżnych, które rozpoznają i neutralizują wszelkie obce cząstki dostające się do organizmu. Usuwanie odpadów komórkowych, neutralizacja trucizn, ochrona przed infekcjami - to wszystko są funkcje enzymów.

Specjalne enzymy (bakterie, drożdże, podpuszczka) odgrywają ważną rolę w produkcji fermentowanych warzyw, fermentowanych produktów mlecznych, fermentacji ciasta i produkcji serów.

Klasyfikacja enzymów

Zgodnie z zasadą działania wszystkie enzymy (zgodnie z międzynarodową klasyfikacją hierarchiczną) dzielą się na 6 klas:

1. Oksydoreduktazy - katalaza, dehydrogenaza alkoholowa, dehydrogenaza mleczanowa, oksydaza polifenolowa itp.;
2. Transferazy (enzymy przenoszące) - aminotransferazy, acylotransferazy, fosforotransferazy itp.;
3. Hydrolazy - amylaza, pepsyna, trypsyna, pektynaza, laktaza, maltaza, lipaza lipoproteinowa itp.;
4. Liase;
5. Izomerazy;
6. Ligazy (syntetazy) - polimeraza DNA itp.

Każda klasa składa się z podklas, a każda podklasa składa się z grup.

Wszystkie enzymy można podzielić na 3 duże grupy:

1. Trawienne – działają w przewodzie pokarmowym, odpowiadają za przetwarzanie składników odżywczych i ich wchłanianie do krążenia ogólnoustrojowego. Enzymy wydzielane przez ściany jelita cienkiego i trzustki nazywane są trzustkowymi;
2. Jedzenie (warzywo) - przyjdź (powinno przyjść) z jedzeniem. Pokarmy zawierające enzymy spożywcze są czasami określane jako żywność żywa;
3. Metaboliczny - rozpoczyna procesy metaboliczne wewnątrz komórek. Każdy układ ludzkiego ciała ma własną sieć enzymów.

Enzymy trawienne z kolei dzielą się na 3 kategorie:

1. Amylazy – amylaza ślinowa, laktaza trzustkowa, maltaza ślinowa. Enzymy te występują zarówno w ślinie, jak i jelitach. Działają na węglowodany: te ostatnie rozkładają się na cukry proste i łatwo przenikają do krwi;
2. Proteazy są produkowane przez trzustkę i błonę śluzową żołądka. Pomagają trawić białka, a także normalizują mikroflorę przewodu pokarmowego. Obecny w jelitach i soku żołądkowym. Proteazy obejmują pepsynę i chymozynę żołądka, erepsynę soku kilechnego, karboksypeptydazę trzustkową, chymotrypsynę, trypsynę;
3. Lipaza jest wytwarzana przez trzustkę. Występuje w soku żołądkowym. Pomaga rozkładać i wchłaniać tłuszcze.

Działanie enzymów

Optymalna temperatura dla życiowej aktywności enzymów wynosi około 37 stopni, czyli temperaturę ciała. Enzymy mają ogromną moc: sprawiają, że nasiona kiełkują, tłuszcze „spalają się”. Z drugiej strony są niezwykle wrażliwe: w temperaturach powyżej 42 stopni enzymy zaczynają się rozkładać. Zarówno gotowanie, jak i głębokie zamrażanie zabijają enzymy i tracą witalność. W żywności konserwowanej, sterylizowanej, pasteryzowanej, a nawet mrożonej enzymy ulegają częściowemu lub całkowitemu zniszczeniu. Ale nie tylko martwe jedzenie, ale także zbyt zimne i gorące potrawy zabijają enzymy. Kiedy jemy zbyt gorące jedzenie, zabijamy enzymy trawienne i palimy przełyk. Żołądek znacznie się powiększa, a następnie pod wpływem skurczów mięśnia, który go podtrzymuje, przypomina grzebień koguta. W rezultacie żywność dostaje się do dwunastnicy w stanie nieprzetworzonym. Jeśli zdarza się to stale, mogą pojawić się problemy, takie jak dysbakterioza, zaparcia, rozstrój jelit, wrzody żołądka. Z zimnych potraw (na przykład lodów) cierpi również żołądek - najpierw kurczy się, a następnie powiększa, a enzymy zostają zamrożone. Lody zaczynają fermentować, wydzielają się gazy i osoba dostaje wzdęć.

Enzymy trawienne

Nie jest tajemnicą, że dobre trawienie jest niezbędnym warunkiem pełnego życia i aktywnej długowieczności. Enzymy trawienne odgrywają kluczową rolę w tym procesie. Odpowiadają za trawienie, wchłanianie i przyswajanie pokarmu, budując nasz organizm niczym robotnicy budowlani. Możemy mieć wszystkie materiały budowlane - minerały, białka, tłuszcze, wodę, witaminy, ale bez enzymów, tak jak bez pracowników, budowa nie ruszy się ani o krok.

Współczesny człowiek spożywa zbyt dużo żywności, do trawienia, której w organizmie praktycznie nie ma enzymów, na przykład żywności skrobiowej - makaronu, pieczywa, ziemniaków.

Jeśli zjesz świeże jabłko, zostanie ono strawione przez własne enzymy, a działanie tych ostatnich widać gołym okiem: ciemnienie ugryzionego jabłka jest dziełem enzymów, które próbują zagoić „ranę”, chronić organizm przed zagrożeniem pleśnią i bakteriami. Ale jeśli upieczesz jabłko, aby je strawić, organizm będzie musiał użyć własnych enzymów do trawienia, ponieważ gotowanemu pożywieniu brakuje naturalnych enzymów. Ponadto te enzymy, które „martwe” pożywienie zabierają z naszego organizmu, tracimy na zawsze, ponieważ ich rezerwy w naszym organizmie nie są nieograniczone.

Enzymy roślinne (spożywcze).

Spożywanie pokarmów bogatych w enzymy nie tylko ułatwia trawienie, ale także uwalnia energię, którą organizm może wykorzystać do oczyszczenia wątroby, załatania dziur w układzie odpornościowym, odmłodzenia komórek, ochrony przed nowotworami itp. Jednocześnie człowiek czuje lekkość w żołądku, czuje się wesoły i dobrze wygląda. Surowe włókno roślinne, które dostaje się do organizmu wraz z żywym pożywieniem, jest niezbędne do żywienia mikroorganizmów wytwarzających enzymy metaboliczne.

Enzymy roślinne dają nam życie i energię. Jeśli posadzisz w ziemi dwa orzechy – jeden smażony, a drugi surowy, namoczony w wodzie, to smażony w ziemi po prostu zgnije, a w surowym ziarnie na wiosnę obudzi się witalność, bo zawiera enzymy. I jest całkiem możliwe, że wyrośnie z niego duże bujne drzewo. Zatem osoba spożywająca pokarm zawierający enzymy wraz z nim otrzymuje życie. Pokarmy pozbawione enzymów powodują, że nasze komórki pracują bez odpoczynku, przepracowania, starzenia się i śmierci. Jeśli nie ma wystarczającej ilości enzymów, w organizmie zaczynają gromadzić się „produkty odpadowe”: trucizny, toksyny, martwe komórki. Prowadzi to do przyrostu masy ciała, chorób i przedwczesnego starzenia się. Ciekawy i jednocześnie smutny fakt: we krwi osób starszych zawartość enzymów jest około 100 razy niższa niż u młodych.

enzymy w żywności. Źródła enzymów roślinnych

Źródłem enzymów spożywczych są produkty roślinne z ogrodu, ogrodu, oceanu. Są to głównie warzywa, owoce, jagody, zioła, zboża. Własne enzymy zawierają banany, mango, papaję, ananasy, awokado, roślinę Aspergillus, kiełkujące ziarna. Enzymy roślinne występują wyłącznie w surowej, żywej żywności.

Kiełki pszenicy są źródłem amylazy (rozkładającej węglowodany), owoce papai zawierają proteazy, a owoce papai i ananasa zawierają peptydazy. Źródłem lipazy (rozkładającej tłuszcze) są owoce, nasiona, kłącza, bulwy zbóż, nasiona gorczycy i słonecznika, nasiona roślin strączkowych. Papaina (rozpuszczająca białka) jest bogata w banany, ananasy, kiwi, papaję, mango. Źródłem laktazy (enzymu rozkładającego cukier mleczny) jest słód jęczmienny.

Przewaga enzymów roślinnych (spożywczych) nad enzymami zwierzęcymi (trzustkowymi).

Enzymy roślinne zaczynają przetwarzać pokarm już w żołądku, natomiast enzymy trzustkowe nie mogą działać w kwaśnym środowisku żołądka. Gdy pokarm dostanie się do jelita cienkiego, enzymy roślinne wstępnie go trawią, zmniejszając obciążenie jelit i umożliwiając lepsze wchłanianie składników odżywczych. Ponadto enzymy roślinne kontynuują swoją pracę w jelitach.

Jak się odżywiać, aby organizm miał wystarczającą ilość enzymów?

Wszystko jest bardzo proste. Śniadanie powinno składać się ze świeżych jagód i owoców (oraz dań białkowych - twarogu, orzechów, kwaśnej śmietany). Każdy posiłek warto zaczynać od sałatek warzywnych z ziołami. Pożądane jest, aby jeden posiłek dziennie zawierał wyłącznie surowe owoce, jagody i warzywa. Obiad powinien być lekki – składać się z warzyw (z kawałkiem piersi z kurczaka, gotowaną rybą lub porcją owoców morza). Kilka razy w miesiącu warto zaplanować dni postu na owocach lub świeżo wyciśniętych sokach.

Dla wysokiej jakości przyswajania żywności i dobrego zdrowia enzymy są po prostu niezastąpione. Nadwaga, alergie, różne choroby przewodu pokarmowego – te i wiele innych problemów można pokonać zdrową dietą. A rola enzymów w żywieniu jest ogromna. Naszym zadaniem jest po prostu zadbać o to, aby każdego dnia i w odpowiednich ilościach były obecne w naszych potrawach. Życzę ci zdrowia!

0

Historia nauki o enzymach

Wszystkie procesy życiowe opierają się na tysiącach reakcji chemicznych. Dostają się do organizmu bez użycia wysokiej temperatury i ciśnienia, czyli w łagodnych warunkach. Substancje utlenione w komórkach ludzkich i zwierzęcych spalają się szybko i efektywnie, wzbogacając organizm w energię i budulec. Ale te same substancje można przechowywać latami zarówno w puszkach (odizolowanych od powietrza), jak i na powietrzu w obecności tlenu. Na przykład konserwy mięsne i rybne, mleko pasteryzowane, cukier, zboża nie rozkładają się podczas dość długiego przechowywania. Zdolność szybkiego trawienia pokarmów w żywym organizmie wynika z obecności w komórkach specjalnych katalizatorów biologicznych - enzymów.

Enzymy to specyficzne białka wchodzące w skład wszystkich komórek i tkanek organizmów żywych, pełniące rolę katalizatorów biologicznych. Ludzie wiedzieli o enzymach od dawna. Na początku ubiegłego wieku w Petersburgu K.S. Kirchhoff odkrył, że kiełkujący jęczmień jest w stanie przekształcić polisacharyd skrobi w disacharyd maltozy, a ekstrakt drożdżowy rozkłada cukier buraczany na monosacharydy – glukozę i fruktozę. Były to pierwsze badania z zakresu fermentologii. A praktyczne zastosowanie procesów enzymatycznych znane jest od niepamiętnych czasów. Jest to fermentacja winogron i zakwasu podczas przygotowywania chleba, produkcji serów i wielu innych.

Obecnie w różnych podręcznikach, podręcznikach i literaturze naukowej stosuje się dwa pojęcia: „enzymy” i „enzymy”. Nazwy te są identyczne. Mają na myśli to samo – katalizatory biologiczne. Pierwsze słowo tłumaczy się jako „zakwas”, drugie – „w drożdżach”.

Długo nie wyobrażali sobie, co dzieje się w drożdżach, jaka siła w nich obecna powoduje, że substancje rozkładają się i przekształcają w prostsze. Dopiero wynalezienie mikroskopu odkryto, że drożdże to nagromadzenie dużej liczby mikroorganizmów, dla których cukier jest głównym składnikiem odżywczym. Innymi słowy, każda komórka drożdży jest „nafaszerowana” enzymami, które mogą rozkładać cukier. Ale jednocześnie znane były także inne katalizatory biologiczne, nie zamknięte w żywej komórce, ale swobodnie „żyjące” poza nią. Znaleziono je na przykład w składzie soków żołądkowych, ekstraktów komórkowych. W związku z tym w przeszłości wyróżniano dwa rodzaje katalizatorów: uważano, że same enzymy są nierozerwalnie związane z komórką i nie mogą funkcjonować poza nią, czyli są „zorganizowane”. A „niezorganizowane” katalizatory, które mogą działać na zewnątrz komórki, nazwano enzymami. Tę opozycję enzymów „żywych” i „nieożywionych” wyjaśniono wpływem witalistów, walką materializmu z idealizmem w naukach przyrodniczych. Poglądy uczonych są podzielone. Twórca mikrobiologii L. Pasteur argumentował, że o aktywności enzymów decyduje żywotność komórki. Jeśli komórka zostanie zniszczona, działanie enzymu również ustanie. Chemicy pod przewodnictwem J. Liebiga opracowali czysto chemiczną teorię fermentacji, udowadniając, że aktywność enzymów nie jest zależna od istnienia komórki.

W 1871 roku rosyjski lekarz M. M. Manasseina zniszczył komórki drożdży, pocierając je piaskiem rzecznym. Sok komórkowy oddzielony od resztek komórek zachował zdolność do fermentacji cukru. To proste i przekonujące doświadczenie rosyjskiego lekarza pozostało w carskiej Rosji bez należytej uwagi. Ćwierć wieku później niemiecki naukowiec E. Buchner uzyskał sok bezkomórkowy poprzez tłoczenie żywych drożdży pod ciśnieniem do 5·10 6 Pa. Sok ten, podobnie jak żywe drożdże, sfermentował cukier, tworząc alkohol i tlenek węgla (IV):

Prace A. N. Lebiediewa na temat badań komórek drożdży i prace innych naukowców położyły kres witalistycznym ideom w teorii katalizy biologicznej, a terminy „enzym” i „enzym” zaczęto używać jako równoważne.

Obecnie fermentologia jest nauką niezależną. Wyizolowano i zbadano około 2000 enzymów. Wkład w tę naukę wnieśli radzieccy naukowcy - nasi współcześni A. E. Braunshtein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky i inni.

Charakter chemiczny enzymów

Pod koniec ubiegłego wieku zasugerowano, że enzymy to białka lub pewne substancje bardzo podobne do białek. Utrata aktywności enzymu po podgrzaniu jest bardzo podobna do termicznej denaturacji białka. Zakres temperatur podczas denaturacji i inaktywacji jest taki sam. Jak wiadomo, denaturacja białek może być spowodowana nie tylko ogrzewaniem, ale także działaniem kwasów, soli metali ciężkich, zasad i długotrwałej ekspozycji na promienie ultrafioletowe. Te same czynniki chemiczne i fizyczne prowadzą do utraty aktywności enzymu.

W roztworach enzymy, podobnie jak białka, zachowują się podobnie pod wpływem prądu elektrycznego: cząsteczki przemieszczają się w stronę katody lub anody. Zmiana stężenia jonów wodorowych w roztworach białek lub enzymów prowadzi do gromadzenia się przez nie ładunku dodatniego lub ujemnego. Świadczy to o amfoterycznym charakterze enzymów, a także potwierdza ich charakter białkowy. Kolejnym dowodem na białkową naturę enzymów jest to, że nie przechodzą one przez błony półprzepuszczalne. Świadczy to również o ich dużej masie cząsteczkowej. Ale jeśli enzymy są białkami, ich aktywność nie powinna zmniejszać się podczas odwodnienia. Eksperymenty potwierdzają słuszność tego założenia.

Ciekawy eksperyment przeprowadzono w laboratorium IP Pavlova. Podczas podawania psom soku żołądkowego przez przetokę personel stwierdził, że im więcej białka w soku, tym większa jest jego aktywność, czyli wykrywane białko to enzym soku żołądkowego.

Zatem zjawiska denaturacji i mobilności w polu elektrycznym, amfoteryczny charakter cząsteczek, ich wielkocząsteczkowy charakter i zdolność do wytrącania się z roztworu pod działaniem środków usuwających wodę (aceton lub alkohol) potwierdzają białkową naturę enzymów .

Do chwili obecnej fakt ten został ustalony wieloma, jeszcze bardziej subtelnymi metodami fizycznymi, chemicznymi lub biologicznymi.

Wiemy już, że białka bardzo różnią się składem, a przede wszystkim mogą być proste lub złożone. Jakie białka są obecnie znanymi enzymami?

Naukowcy z różnych krajów odkryli, że wiele enzymów to proste białka. Oznacza to, że podczas hydrolizy cząsteczki tych enzymów rozkładają się jedynie na aminokwasy. W hydrolizacie takich białek enzymatycznych można znaleźć tylko aminokwasy. Do prostych enzymów zalicza się pepsynę – enzym trawiący białka w żołądku i zawarty w soku żołądkowym, trypsynę – enzym występujący w soku trzustkowym, papainę – enzym roślinny, ureazę itp.

Do enzymów złożonych oprócz aminokwasów zaliczają się substancje o charakterze niebiałkowym. Na przykład enzymy redoks wbudowane w mitochondria zawierają oprócz części białkowej żelazo, miedź i inne grupy termostabilne. Niebiałkową częścią enzymu mogą być także bardziej złożone substancje: witaminy, nukleotydy (monomery kwasów nukleinowych), nukleotydy z trzema resztami fosforowymi itp. Uzgodniliśmy, że część niebiałkową w tak złożonych białkach nazywamy koenzymem, a część niebiałkową w tak złożonych białkach nazywamy koenzymem. apoenzym części białkowej.

Różnica między enzymami a katalizatorami niebiologicznymi

W podręcznikach szkolnych i podręcznikach do chemii szczegółowo analizuje się działanie katalizatorów, podaje się pojęcie bariery energetycznej, energii aktywacji. Przypominamy tylko, że rola katalizatorów polega na ich zdolności do aktywacji cząsteczek substancji wchodzących w reakcję. Prowadzi to do spadku energii aktywacji. Reakcja przebiega nie w jednym, ale w kilku etapach z utworzeniem związków pośrednich. Katalizatory nie zmieniają kierunku reakcji, a jedynie wpływają na szybkość osiągnięcia stanu równowagi chemicznej. Reakcja katalizowana zawsze zużywa mniej energii niż reakcja niekatalizowana. W trakcie reakcji enzym zmienia swoje opakowanie, „napina się”, a pod koniec reakcji przyjmuje swoją pierwotną strukturę i powraca do swojej pierwotnej formy.

Enzymy są tymi samymi katalizatorami. Charakteryzują się wszystkimi prawami katalizy. Ale enzymy są białkami i to nadaje im specjalne właściwości. Co mają wspólnego enzymy ze znanymi nam katalizatorami, np. platyną, tlenkiem wanadu (V) i innymi nieorganicznymi przyspieszaczami reakcji i co je wyróżnia?

Ten sam katalizator nieorganiczny może być stosowany w różnych gałęziach przemysłu. A enzym katalizuje tylko jedną reakcję lub jeden rodzaj reakcji, czyli jest bardziej specyficzny niż katalizator nieorganiczny.

Temperatura zawsze wpływa na szybkość reakcji chemicznych. Większość reakcji z katalizatorami nieorganicznymi zachodzi w bardzo wysokich temperaturach. Wraz ze wzrostem temperatury szybkość reakcji z reguły wzrasta (ryc. 1). W przypadku reakcji enzymatycznych wzrost ten jest ograniczony do określonej temperatury (optymum temperatury). Dalszy wzrost temperatury powoduje zmiany w cząsteczce enzymu, co prowadzi do zmniejszenia szybkości reakcji (rys. 1). Ale niektóre enzymy, na przykład mikroorganizmy występujące w wodzie gorących naturalnych źródeł, nie tylko wytrzymują temperatury bliskie temperaturze wrzenia wody, ale nawet wykazują maksymalną aktywność. Dla większości enzymów optymalna temperatura jest bliska 35-45°C. W wyższych temperaturach ich aktywność maleje, a następnie następuje całkowita denaturacja termiczna.

Ryż. 1. Wpływ temperatury na aktywność enzymów: 1 - wzrost szybkości reakcji, 2 - spadek szybkości reakcji.

Wiele katalizatorów nieorganicznych wykazuje maksymalną skuteczność w środowisku silnie kwaśnym lub silnie zasadowym. Natomiast enzymy są aktywne tylko przy fizjologicznych wartościach kwasowości roztworu, tylko przy takim stężeniu jonów wodorowych, które jest zgodne z życiem i normalnym funkcjonowaniem komórki, narządu lub układu.

Reakcje z udziałem katalizatorów nieorganicznych przebiegają z reguły pod wysokim ciśnieniem, natomiast enzymy pod ciśnieniem normalnym (atmosferycznym).

A najbardziej zaskakującą różnicą między enzymem a innymi katalizatorami jest to, że szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy jest dziesiątki tysięcy, a czasem miliony razy większa niż ta, którą można osiągnąć przy udziale katalizatorów nieorganicznych.

Znany wszystkim nadtlenek wodoru, stosowany na co dzień jako środek wybielający i dezynfekujący, rozkłada się powoli bez użycia katalizatorów:

W obecności katalizatora nieorganicznego (sole żelaza) reakcja ta przebiega nieco szybciej. A katalaza (enzym obecny niemal we wszystkich komórkach) niszczy nadtlenek wodoru w niewyobrażalnym tempie: jedna cząsteczka katalazy rozkłada w ciągu minuty ponad 5 milionów cząsteczek H2O2.

Uniwersalne rozmieszczenie katalazy w komórkach wszystkich narządów organizmów tlenowych i wysoką aktywność tego enzymu tłumaczy się faktem, że nadtlenek wodoru jest silną trucizną komórkową. Powstaje w komórkach jako produkt uboczny wielu reakcji, ale czuwa enzym katalaza, który natychmiast rozkłada nadtlenek wodoru na nieszkodliwy tlen i wodę.

Miejsce aktywne enzymu

Obowiązkowym etapem katalizowanej reakcji jest oddziaływanie enzymu z substancją, której przemianę katalizuje - z substratem: powstaje kompleks enzym-substrat. W powyższym przykładzie substratem działania katalazy jest nadtlenek wodoru.

Co ciekawe, w reakcjach enzymatycznych cząsteczka substratu jest wielokrotnie mniejsza niż cząsteczka białko-enzym. W konsekwencji substrat nie może stykać się z całą ogromną cząsteczką enzymu, a jedynie z częścią jej małej powierzchni lub nawet z wydzieloną grupą, atomem. Aby potwierdzić to założenie, naukowcy odszczepili od enzymu jeden lub więcej aminokwasów, co miało niewielki wpływ lub nie miało żadnego wpływu na szybkość katalizowanej reakcji. Jednak rozszczepienie pewnych określonych aminokwasów lub grup doprowadziło do całkowitej utraty właściwości katalitycznych enzymu. W ten sposób powstała koncepcja centrum aktywnego enzymu.

Centrum aktywne to taki obszar cząsteczki białka, który zapewnia połączenie enzymu z substratem i umożliwia dalsze przekształcenia substratu. Zbadano niektóre centra aktywne różnych enzymów. Jest to albo grupa funkcyjna (na przykład grupa OH seryny), albo pojedynczy aminokwas. Czasami do zapewnienia działania katalitycznego potrzebnych jest kilka aminokwasów w określonej kolejności.

W ramach centrum aktywnego wyróżnia się sekcje różniące się funkcjami. Niektóre sekcje centrum aktywnego zapewniają przyczepność do podłoża, silny kontakt z nim. Dlatego nazywane są obszarami kotwiczącymi lub kontaktowymi. Inne pełnią własną funkcję katalityczną, aktywują substrat - miejsca katalityczne. Takie warunkowe oddzielenie centrum aktywnego pozwala dokładniej przedstawić mechanizm reakcji katalitycznej.

Badano także rodzaj wiązania chemicznego w kompleksach enzym-substrat. Substancja (substrat) jest zatrzymywana na enzymie przy udziale różnego rodzaju wiązań: mostków wodorowych, wiązań jonowych, kowalencyjnych, donor-akceptor, sił kohezji van der Waalsa.

Deformacja cząsteczek enzymu w roztworze prowadzi do pojawienia się jego izomerów różniących się budową trzeciorzędową. Inaczej mówiąc, enzym tak orientuje swoje grupy funkcyjne zawarte w centrum aktywnym, że przejawia się największa aktywność katalityczna. Ale cząsteczki substratu mogą również zostać zdeformowane, „naprężone” podczas interakcji z enzymem. Te współczesne poglądy na temat interakcji enzym-substrat różnią się od dominującej wcześniej teorii E. Fischera, który uważał, że cząsteczka substratu dokładnie odpowiada miejscu aktywnemu enzymu i zbliża się do niego jak klucz do zamka.

Właściwości enzymów

Najważniejszą właściwością enzymów jest preferencyjne przyspieszanie jednej z kilku teoretycznie możliwych reakcji. Pozwala to substratom wybrać z szeregu możliwych szlaków łańcuchy przemian najkorzystniejsze dla organizmu.

Enzymy mogą katalizować zarówno reakcje do przodu, jak i do tyłu, w zależności od warunków. Przykładowo kwas pirogronowy pod wpływem enzymu dehydrogenazy mleczanowej przekształca się w końcowy produkt fermentacji – kwas mlekowy. Ten sam enzym katalizuje również reakcję odwrotną, a swoją nazwę wziął nie od reakcji bezpośredniej, ale od reakcji odwrotnej. Obie reakcje zachodzą w organizmie w różnych warunkach:

Ta właściwość enzymów ma ogromne znaczenie praktyczne.

Kolejną ważną właściwością enzymów jest termolabilność, czyli duża wrażliwość na zmiany temperatury. Powiedzieliśmy już, że enzymy są białkami. W przypadku większości z nich temperatury powyżej 70°C powodują denaturację i utratę aktywności. Z przebiegu chemii wiadomo, że wzrost temperatury o 10°C prowadzi do 2-3-krotnego wzrostu szybkości reakcji, co jest również charakterystyczne dla reakcji enzymatycznych, ale do pewnej granicy. W temperaturach bliskich 0°C szybkość reakcji enzymatycznych spada do minimum. Właściwość ta znajduje szerokie zastosowanie w różnych sektorach gospodarki, zwłaszcza w rolnictwie i medycynie. Przykładowo, wszystkie obecnie istniejące metody konserwacji nerki przed przeszczepieniem pacjentowi obejmują schładzanie tego narządu w celu zmniejszenia intensywności reakcji biochemicznych i przedłużenia życia nerki przed przeszczepieniem człowiekowi. Technika ta uratowała zdrowie i życie dziesiątkom tysięcy ludzi na świecie.

Ryż. 2. Wpływ pH na aktywność enzymów.

Jedną z najważniejszych właściwości białek enzymatycznych jest ich wrażliwość na reakcję środowiska, stężenie jonów wodorowych lub jonów wodorotlenkowych. Enzymy są aktywne tylko w wąskim zakresie kwasowości lub zasadowości (pH). Na przykład aktywność pepsyny w jamie żołądka jest maksymalna przy pH około 1-1,5. Zmniejszenie kwasowości prowadzi do głębokiego naruszenia czynności trawiennej, niedostrawienia pokarmu i poważnych powikłań. Z kursu biologii wiesz, że trawienie rozpoczyna się już w jamie ustnej, gdzie występuje amylaza ślinowa. Optymalna dla niego wartość pH wynosi 6,8-7,4. Różne enzymy przewodu pokarmowego charakteryzują się dużymi różnicami w optymalnym pH (ryc. 2). Zmiana reakcji otoczenia prowadzi do zmiany ładunków na cząsteczce enzymu lub nawet w jego centrum aktywnym, powodując zmniejszenie lub całkowitą utratę aktywności.

Kolejną ważną właściwością jest specyficzność działania enzymu. Katalaza rozkłada tylko nadtlenek wodoru, ureaza - tylko mocznik H 2 N-CO-NH 2, czyli enzym katalizuje konwersję tylko jednego substratu, „rozpoznaje” tylko jego cząsteczkę. Ta specyfika jest uważana za absolutną. Jeśli enzym katalizuje konwersję kilku substratów mających tę samą grupę funkcyjną, wówczas specyficzność ta nazywana jest specyficznością grupową. Na przykład fosfataza katalizuje eliminację reszty kwasu fosforowego:

Rodzajem specyficzności jest wrażliwość enzymu tylko na jeden izomer - specyficzność stereochemiczna.

Enzymy wpływają na szybkość przemian różnych substancji. Ale niektóre substancje wpływają również na enzymy, radykalnie zmieniając ich aktywność. Substancje zwiększające aktywność enzymów, aktywujące je nazywane są aktywatorami, a te, które je hamują, nazywane są inhibitorami. Inhibitory mogą nieodwracalnie wpływać na enzym. Po ich działaniu enzym nigdy nie będzie mógł katalizować swojej reakcji, ponieważ jego struktura ulegnie znacznym zmianom. W ten sposób na enzym działają sole metali ciężkich, kwasów, zasad. Odwracalny inhibitor można usunąć z roztworu, a enzym odzyskuje aktywność. Takie odwracalne hamowanie często przebiega w sposób konkurencyjny, tj. substrat i podobny do niego inhibitor konkurują o miejsce aktywne. To hamowanie można usunąć poprzez zwiększenie stężenia substratu i wyparcie inhibitora z miejsca aktywnego wraz z substratem.

Ważną właściwością wielu enzymów jest to, że występują one w tkankach i komórkach w formie nieaktywnej (ryc. 3). Nieaktywna forma enzymów nazywana jest proenzymem. Klasycznymi przykładami są nieaktywne formy pepsyny lub trypsyny. Istnienie nieaktywnych form enzymów ma ogromne znaczenie biologiczne. Gdyby pepsyna lub trypsyna zostały wyprodukowane natychmiast w formie aktywnej, doprowadziłoby to do tego, że na przykład pepsyna „strawiła” ścianę żołądka, to znaczy żołądek „strawił się”. Nie dzieje się tak, ponieważ pepsyna lub trypsyna stają się aktywne dopiero po przedostaniu się do jamy żołądka lub jelita cienkiego: pod wpływem kwasu solnego zawartego w soku żołądkowym z pepsyny zostaje odszczepionych kilka aminokwasów, które nabywają zdolność rozkładania białek. Sam żołądek jest teraz chroniony przed działaniem enzymów trawiennych przez błonę śluzową wyściełającą jego jamę.

Ryż. 3 Schemat konwersji trypsynogenu do aktywnej trypsyny: A - trypsynogen; B - trypsyna; 1 - miejsce odłączenia peptydu; 2 - wiązania wodorowe; 3 - mostek dwusiarczkowy; 4 - peptyd odcięty podczas aktywacji.

Proces aktywacji enzymu przebiega z reguły na jeden z czterech sposobów pokazanych na rycinie 4. W pierwszym przypadku odszczepienie peptydu od nieaktywnego enzymu „otwiera” centrum aktywne i czyni enzym aktywnym.

Ryż. 4 Ścieżki aktywacji enzymów (cząsteczka substratu jest zacieniona):

1 - odcięcie od proenzymu małego obszaru (peptydu) i przekształcenie nieaktywnego proenzymu w enzym aktywny; 2 - tworzenie wiązań dwusiarczkowych z grup SH, uwalniając centrum aktywne; 3 - tworzenie kompleksu białkowego z metalami, aktywującego enzym 4 - tworzenie kompleksu enzymatycznego z jakąś substancją (uwalnia to dostęp do centrum aktywnego).

Drugi sposób polega na tworzeniu mostków dwusiarczkowych SS, dzięki czemu miejsce aktywne staje się dostępne. W trzecim przypadku obecność metalu aktywuje enzym, który może działać tylko w połączeniu z tym metalem. Czwarty szlak ilustruje aktywację przez jakąś substancję, która wiąże się z obwodowym regionem cząsteczki białka i deformuje enzym w taki sposób, aby ułatwić dostęp substratu do miejsca aktywnego.

W ostatnich latach odkryto inny sposób regulacji aktywności enzymów: okazało się, że jeden enzym, np. dehydrogenaza mleczanowa, może występować w kilku różniących się od siebie formach molekularnych, choć wszystkie katalizują tę samą reakcję. Tak różne cząsteczki enzymów, które katalizują tę samą reakcję, znajdują się nawet w tej samej komórce. Nazywa się je izoenzymami, czyli izomerami enzymów. Wymieniona już dehydrogenaza mleczanowa ma pięć różnych izoenzymów. Jaka jest rola kilku form jednego enzymu? Najwyraźniej organizm „zapewnia” niektóre szczególnie ważne reakcje, gdy przy zmianie warunków w komórce działa ta lub inna forma izoenzymu, zapewniając niezbędną prędkość i kierunek procesu.

I jeszcze jedna ważna właściwość enzymów. Często funkcjonują w komórce nie oddzielnie od siebie, lecz zorganizowane w formie kompleksów – układów enzymatycznych (ryc. 5): produkt poprzedniej reakcji jest substratem kolejnej. Systemy te są wbudowane w błony komórkowe i zapewniają szybkie ukierunkowane utlenianie substancji, „przenosząc” ją z enzymu na enzym. Procesy syntezy w komórce zachodzą w podobnych układach enzymatycznych.

Klasyfikacja enzymów

Zakres zagadnień badanych przez fermentologię jest szeroki. Liczba enzymów stosowanych w służbie zdrowia, rolnictwie, mikrobiologii i innych dziedzinach nauki i praktyki jest duża. Stwarzało to trudności w charakteryzowaniu reakcji enzymatycznych, ponieważ jeden i ten sam enzym można nazwać albo na podstawie substratu, rodzaju katalizowanych reakcji, albo starego terminu, który ugruntował się w literaturze: na przykład pepsyna, trypsyna, katalaza.

Ryż. 5. Proponowana struktura kompleksu wieloenzymowego syntetyzującego kwasy tłuszczowe (siedem podjednostek enzymu odpowiada za siedem reakcji chemicznych).

Dlatego też w 1961 roku Międzynarodowy Kongres Biochemiczny w Moskwie zatwierdził klasyfikację enzymów, która opiera się na rodzaju reakcji katalizowanej przez dany enzym. Nazwa enzymu musi zawierać nazwę substratu, czyli związku, na który enzym ten działa, oraz końcówkę -aza. Na przykład arginaza katalizuje hydrolizę argininy.

Zgodnie z tą zasadą wszystkie enzymy podzielono na sześć klas.

1. Enzymy oksydoreduktazowe katalizujące reakcje redoks, takie jak katalaza:

2. Transferazy - enzymy katalizujące przeniesienie atomów lub rodników, np. metylotransferazy przenoszące grupę CH3:

3. Hydrolazy – enzymy rozrywające wiązania wewnątrzcząsteczkowe poprzez przyłączenie cząsteczek wody, np. fosfataza:

4. Liazy - enzymy, które odszczepiają jedną lub drugą grupę od substratu bez dodawania wody, w sposób niehydrolityczny, na przykład odszczepienie grupy karboksylowej przez dekarboksylazę:

5. Izomerazy - enzymy katalizujące przemianę jednego izomeru w drugi:

Glukozo-6-fosforan->glukozo-1-fosforan

6. Enzymy katalizujące reakcje syntezy, np. syntezę peptydów z aminokwasów. Ta klasa enzymów nazywana jest syntetazami.

Zaproponowano, aby każdy enzym był zakodowany czterocyfrowym kodem, gdzie pierwsza z nich oznacza numer klasy, a pozostałe trzy charakteryzują bardziej szczegółowo właściwości enzymu, jego podklasę i indywidualny numer katalogowy.

Jako przykład klasyfikacji enzymów podajemy czterocyfrowy kod przypisany pepsynie – 3.4.4L. Liczba 3 oznacza klasę enzymu – hydrolazę. Kolejna cyfra 4 koduje podklasę hydrolaz peptydowych, czyli enzymów, które precyzyjnie hydrolizują wiązania peptydowe. Kolejne 4 oznacza podklasę zwaną hydrolazami peptydylowymi. Podklasa ta obejmuje już poszczególne enzymy, a pierwszą w niej jest pepsyna, której przypisano numer seryjny 1.

Tak wygląda jego kod - 3.4.4.1. Miejsca zastosowania działania enzymów z klasy hydrolaz przedstawiono na rycinie 6.

Ryż. 6. Rozszczepianie wiązań peptydowych przez różne enzymy proteolityczne.

Działanie enzymów

Zazwyczaj enzymy izoluje się z różnych obiektów pochodzenia zwierzęcego, roślinnego lub drobnoustrojowego i bada się ich działanie na zewnątrz komórki i organizmu. Badania te są bardzo ważne dla zrozumienia mechanizmu działania enzymów, zbadania ich składu i charakterystyki katalizowanych przez nie reakcji. Jednak informacji uzyskanych w ten sposób nie można mechanicznie bezpośrednio przenieść na działanie enzymów w żywej komórce. Na zewnątrz komórki trudno jest odtworzyć warunki, w jakich enzym pracuje np. w mitochondriach czy lizosomach. Ponadto nie zawsze wiadomo, ile dostępnych cząsteczek enzymów bierze udział w reakcji – wszystkie czy tylko niektóre.

Prawie zawsze okazuje się, że komórka zawiera ten czy inny enzym, którego zawartość jest kilkadziesiąt razy większa niż ilość potrzebna do prawidłowego metabolizmu. Metabolizm ma różną intensywność w różnych okresach życia komórki, ale jest w niej znacznie więcej enzymów, niż wymagałoby to najwyższego poziomu metabolizmu. Na przykład skład komórek mięśnia sercowego zawiera tak dużo cytochromu c, który mógłby przeprowadzić utlenianie, 20 razy więcej niż maksymalne zużycie tlenu przez mięsień sercowy. Później odkryto substancje, które mogą „wyłączyć” niektóre cząsteczki enzymów. Są to tak zwane czynniki hamujące. Aby zrozumieć mechanizm działania enzymów, ważne jest również, aby w komórce nie znajdowały się one tylko w roztworze, ale były wbudowane w strukturę komórki. Obecnie wiadomo, które enzymy są wbudowane w zewnętrzną błonę mitochondriów, które w wewnętrzną, a które są związane z jądrem, lizosomami i innymi strukturami subkomórkowymi.

Bliskie „terytorialne” położenie enzymu katalizującego pierwszą reakcję do enzymów katalizujących drugą, trzecią i kolejne reakcje silnie wpływa na ogólny wynik ich działania. Na przykład w mitochondriach wbudowany jest łańcuch enzymów przenoszących elektrony na tlen – układ cytochromowy. Katalizuje utlenianie substratów z utworzeniem energii, która jest magazynowana w ATP.

Podczas wydobywania enzymów z komórki zostaje zaburzona spójność ich wspólnej pracy. Dlatego starają się badać pracę enzymów, nie niszcząc struktur, w których zbudowane są ich cząsteczki. Na przykład, jeśli wycinek tkanki trzyma się w roztworze substratu, a następnie traktuje odczynnikiem dającym barwny kompleks z produktami reakcji, wówczas wybarwione obszary komórki będą wyraźnie widoczne pod mikroskopem: w tych obszarach enzym został zlokalizowany (zlokalizowany), który rozszczepił podłoże. Ustalono więc, które komórki żołądka zawierają pepsynogen, z którego otrzymuje się enzym pepsynę.

Obecnie powszechnie stosowana jest inna metoda, która pozwala ustalić lokalizację enzymów - wirowanie separacyjne. W tym celu badaną tkankę (na przykład kawałki wątroby zwierząt laboratoryjnych) kruszy się, a następnie przygotowuje się z niej zawiesinę w roztworze sacharozy. Mieszaninę przenosi się do probówek i obraca z dużą prędkością w wirówkach. Różne elementy komórkowe, w zależności od ich masy i wielkości, rozkładają się w gęstym roztworze sacharozy podczas rotacji w przybliżeniu w następujący sposób:

Aby uzyskać ciężkie jądra, wymagane jest stosunkowo niewielkie przyspieszenie (mniejsza liczba obrotów). Po rozdzieleniu jąder, poprzez zwiększenie liczby obrotów, stopniowo wytrącają się mitochondria i mikrosomy, uzyskując cytoplazmę. Obecnie można badać aktywność enzymów w każdej z wyizolowanych frakcji. Okazuje się, że większość znanych enzymów zlokalizowana jest głównie w tej czy innej frakcji. Przykładowo enzym aldolaza zlokalizowany jest w cytoplazmie, natomiast enzym utleniający kwas kapronowy zlokalizowany jest głównie w mitochondriach.

Jeżeli błona, w której osadzone są enzymy, ulegnie uszkodzeniu, nie zachodzą złożone, powiązane ze sobą procesy, tzn. każdy enzym może działać tylko samodzielnie.

Komórki roślinne i mikroorganizmów, podobnie jak komórki zwierzęce, zawierają bardzo podobne frakcje komórkowe. Na przykład plastydy roślinne przypominają mitochondria pod względem zestawu enzymów. Mikroorganizmy zawierają ziarna przypominające rybosomy, a także zawierają duże ilości kwasu rybonukleinowego. Podobny efekt mają enzymy wchodzące w skład komórek zwierzęcych, roślinnych i drobnoustrojów. Na przykład hialuronidaza ułatwia drobnoustrojom przedostawanie się do organizmu, przyczyniając się do zniszczenia ściany komórkowej. Ten sam enzym występuje w różnych tkankach organizmów zwierzęcych.

Otrzymywanie i wykorzystanie enzymów

Enzymy występują we wszystkich tkankach zwierząt i roślin. Jednakże ilość tego samego enzymu w różnych tkankach i siła wiązania enzym-tkanka nie są takie same. Dlatego w praktyce jego otrzymanie nie zawsze jest uzasadnione.

Źródłem enzymów mogą być soki trawienne ludzi i zwierząt. W sokach znajduje się stosunkowo niewiele obcych zanieczyszczeń, elementów komórkowych i innych składników, które należy usunąć, aby uzyskać czysty lek. Są to prawie czyste roztwory enzymów.

Trudniej jest uzyskać enzym z tkanek. W tym celu tkankę rozdrabnia się, struktury komórkowe niszczy się poprzez pocieranie rozdrobnionej tkanki piaskiem lub poddaje działaniu ultradźwięków. Jednocześnie enzymy „wypadają” z komórek i struktur błonowych. Są teraz oczyszczeni i oddzieleni od siebie. Do oczyszczania wykorzystuje się różną zdolność enzymów do rozdzielania na kolumnach chromatograficznych, ich nierówną ruchliwość w polu elektrycznym, wytrącanie alkoholem, solami, acetonem i innymi metodami. Ponieważ większość enzymów jest związana z jądrem, mitochondriami, rybosomami lub innymi strukturami subkomórkowymi, frakcja ta jest najpierw izolowana przez wirowanie, a następnie ekstrahowany jest z niej enzym

Rozwój nowych metod oczyszczania umożliwił otrzymanie szeregu enzymów krystalicznych w bardzo czystej postaci, którą można przechowywać latami.

Nie jest już możliwe ustalenie, kiedy ludzie po raz pierwszy zastosowali ten enzym, ale można z dużą pewnością stwierdzić, że był to enzym roślinny. Ludzie od dawna zwracają uwagę na przydatność konkretnej rośliny, nie tylko jako produktu spożywczego. Na przykład tubylcy Antyli od dawna używają soku z drzewa melonowego do leczenia wrzodów i innych chorób skóry.

Rozważmy bardziej szczegółowo cechy produkcji i zastosowania enzymów na przykładzie jednego ze znanych obecnie biokatalizatorów roślinnych - papainy. Enzym ten występuje w mlecznym soku wszystkich części tropikalnego drzewa owocowego papai - gigantycznej trawy drzewiastej dorastającej do 10 m. Jej owoce kształtem i smakiem przypominają melony oraz zawierają dużą ilość enzymu papainowego. Już na początku XVI w. Hiszpańscy nawigatorzy odkryli tę roślinę w naturalnych warunkach w Ameryce Środkowej. Następnie sprowadzono go do Indii, a stamtąd do wszystkich krajów tropikalnych. Vasco da Gama, który widział papaję w Indiach, nazwał ją złotym drzewem życia, a Marco Polo powiedział, że papaja to „melon, który wspiął się na drzewo”. Żeglarze wiedzieli, że owoce drzewa chronią przed szkorbutem i czerwonką.

W naszym kraju papaja rośnie na wybrzeżu Morza Czarnego na Kaukazie, w ogrodzie botanicznym Rosyjskiej Akademii Nauk w specjalnych szklarniach. Surowiec na enzym – sok mleczny – pozyskiwany jest z nacięć na skórce owocu. Następnie sok suszy się w laboratorium w piecach próżniowych w niskich temperaturach (nie wyższych niż 80°C). Wysuszony produkt rozciera się i przechowuje w sterylnym opakowaniu wypełnionym parafiną. To już dość aktywny lek. Jego aktywność enzymatyczną można oszacować na podstawie ilości podziału białka kazeinowego w jednostce czasu. Na jedną biologiczną jednostkę aktywności papainy przyjmuje się taką ilość enzymu, która po wprowadzeniu do krwi wystarczy, aby u królika o masie ciała 1 kg wystąpił objaw „wiszących uszu”. Zjawisko to zachodzi, ponieważ papaina zaczyna działać na włókna kolagenowe w uszach królika.

Papaina ma cały szereg właściwości: proteolitycznych, przeciwzapalnych, przeciwzakrzepowych (zapobiegających krzepnięciu krwi), odwadniających, przeciwbólowych i bakteriobójczych. Rozkłada białka na polipeptydy i aminokwasy. Co więcej, rozszczepienie to sięga głębiej niż pod działaniem innych enzymów pochodzenia zwierzęcego i bakteryjnego. Cechą papainy jest zdolność do aktywności w szerokim zakresie pH i przy dużych wahaniach temperatury, co jest szczególnie ważne i wygodne ze względu na powszechne zastosowanie tego enzymu. A jeśli weźmiemy również pod uwagę, że do otrzymania enzymów o działaniu podobnym do papainy (pepsyna, trypsyna, lidaza) potrzebna jest krew, wątroba, mięśnie lub inne tkanki zwierzęce, to zaleta i efektywność ekonomiczna enzymu papainy roślinnej są niezaprzeczalny.

Obszary zastosowań papainy są bardzo zróżnicowane. W medycynie stosuje się go do leczenia ran, gdzie wspomaga rozkład białek w uszkodzonych tkankach i oczyszcza powierzchnię rany. Papaina jest niezastąpiona w leczeniu różnych chorób oczu. Powoduje resorpcję zmętniałych struktur narządu wzroku, czyniąc je przezroczystymi. Znane jest pozytywne działanie enzymu w chorobach układu pokarmowego. Dobre rezultaty daje zastosowanie papainy w leczeniu chorób skóry, oparzeń, a także w neuropatologii, urologii i innych dziedzinach medycyny.

Oprócz medycyny, duża ilość tego enzymu jest zużywana w produkcji wina i browarnictwie. Papaina zwiększa trwałość napojów. Po przetworzeniu papainą mięso staje się miękkie i szybko strawne, a trwałość produktów dramatycznie wzrasta. Wełna trafiająca do przemysłu tekstylnego nie zwija się i nie towarzyszy jej skurcz po obróbce papainą. Ostatnio papainę zaczęto stosować w przemyśle skórzanym. Wyroby skórzane po obróbce enzymatycznej stają się miękkie, elastyczne, mocniejsze i trwalsze.

Dokładne zbadanie niektórych wcześniej nieuleczalnych chorób doprowadziło do konieczności wprowadzenia do organizmu brakujących enzymów w celu zastąpienia tych, których aktywność jest zmniejszona. Można byłoby wprowadzić do organizmu odpowiednią ilość brakujących enzymów lub „dodać” cząsteczki tych enzymów, które w narządzie lub tkance obniżyły swoją aktywność katalityczną. Jednak organizm reaguje na te enzymy jak na obce białka, odrzuca je, wytwarza przeciwko nim przeciwciała, co ostatecznie prowadzi do szybkiego rozkładu wprowadzonych białek. Oczekiwany efekt terapeutyczny nie będzie. Niemożliwe jest także wprowadzenie enzymów z pożywieniem, gdyż soki trawienne je „strawią” i przed dotarciem do komórek i tkanek stracą swoją aktywność, rozłożą się na aminokwasy. Wprowadzenie enzymów bezpośrednio do krwioobiegu prowadzi do ich zniszczenia przez proteazy tkankowe. Trudności te można wyeliminować stosując unieruchomione enzymy. Zasada immobilizacji opiera się na zdolności enzymów do „przyłączenia się” do stabilnego nośnika o charakterze organicznym lub nieorganicznym. Przykładem chemicznego wiązania enzymu z matrycą (nośnikiem) jest utworzenie silnych wiązań kowalencyjnych pomiędzy ich grupami funkcyjnymi. Matrycą może być np. porowate szkło zawierające funkcjonalne grupy aminowe, do którego enzym jest chemicznie „przyłączony”.

Podczas stosowania enzymów często konieczne staje się porównanie ich aktywności. Jak znaleźć bardziej aktywny enzym? Jak obliczyć aktywność różnych oczyszczonych preparatów? Zgodziliśmy się przyjąć ilość substratu jako aktywność enzymu, który w ciągu jednej minuty może przekształcić 1 g tkanki zawierającej ten enzym w temperaturze 25°C. Im więcej substratu przetworzy enzym, tym jest on bardziej aktywny. Aktywność tego samego enzymu zmienia się w zależności od wieku, płci, pory dnia, stanu organizmu, a także zależy od gruczołów dokrewnych wytwarzających hormony.

Natura prawie nigdy się nie myli, wytwarzając te same białka przez całe życie organizmu i przekazując z pokolenia na pokolenie ścisłe informacje na temat produkcji tych samych białek. Czasami jednak w organizmie pojawia się zmienione białko, w którym występuje jeden lub więcej „dodatkowych” aminokwasów lub odwrotnie, są one tracone. Obecnie znanych jest wiele takich błędów molekularnych. Mają różne przyczyny i mogą powodować bolesne zmiany w organizmie. Takie choroby, których przyczyną są nieprawidłowe cząsteczki białek, nazywane są w medycynie chorobami molekularnymi. Na przykład hemoglobina osoby zdrowej, złożona z dwóch łańcuchów polipeptydowych (a i b) i hemoglobina pacjenta z anemią sierpowatokrwinkową (erytrocyt ma kształt sierpa) różnią się jedynie tym, co u pacjentów z łańcuchem β , kwas glutaminowy zastępuje się waliną. Anemia sierpowatokrwinkowa jest chorobą dziedziczną. Zmiany w hemoglobinie przekazywane są z rodziców na potomstwo.

Choroby, które pojawiają się, gdy zmienia się aktywność enzymów, nazywane są fermentopatiami. Zwykle są dziedziczone, przekazywane z rodziców na dzieci. Na przykład we wrodzonej fenyloketonurii zaburzona jest następująca przemiana:

Przy braku enzymu hydroksylazy fenyloalaniny, fenyloalanina nie przekształca się w tyrozynę, ale gromadzi się, co powoduje zaburzenie prawidłowego funkcjonowania wielu narządów, przede wszystkim zaburzenie funkcji ośrodkowego układu nerwowego. Choroba rozwija się od pierwszych dni życia dziecka, a do szóstego – siódmego miesiąca życia pojawiają się pierwsze objawy. We krwi i moczu takich pacjentów można znaleźć ogromne ilości fenyloalaniny w porównaniu z normą. Terminowe wykrycie takiej patologii i zmniejszenie spożycia żywności zawierającej dużo fenyloalaniny ma pozytywny efekt terapeutyczny.

Inny przykład: brak u dzieci enzymu przekształcającego galaktozę w glukozę prowadzi do gromadzenia się galaktozy w organizmie, która gromadzi się w dużych ilościach w tkankach i wpływa na wątrobę, nerki i oczy. Jeśli brak enzymu zostanie wykryty w odpowiednim czasie, dziecko zostaje przeniesione na dietę niezawierającą galaktozy. Prowadzi to do zaniku objawów choroby.

Dzięki istnieniu preparatów enzymatycznych rozszyfrowuje się strukturę białek i kwasów nukleinowych. Bez nich niemożliwa jest produkcja antybiotyków, winiarstwo, pieczenie i synteza witamin. W rolnictwie stosuje się stymulatory wzrostu, które wpływają na aktywację procesów enzymatycznych. Wiele leków hamujących lub aktywujących aktywność enzymów w organizmie ma tę samą właściwość.

Bez enzymów nie sposób wyobrazić sobie rozwoju tak obiecujących dziedzin jak reprodukcja procesów chemicznych zachodzących w komórce i stworzenie na tej podstawie nowoczesnej biotechnologii przemysłowej. Jak dotąd żaden nowoczesny zakład chemiczny nie jest w stanie konkurować ze zwykłym liściem rośliny, w którego komórkach przy udziale enzymów i światła słonecznego z wody i dwutlenku węgla syntetyzowana jest ogromna ilość różnych złożonych substancji organicznych. Jednocześnie do atmosfery uwalniany jest tlen w dużych ilościach, który jest nam niezbędny do życia.

Fermentologia to młoda i obiecująca nauka, która oddzieliła się od biologii i chemii i obiecuje wiele niesamowitych odkryć każdemu, kto zdecyduje się potraktować ją poważnie.

Pobierz streszczenie: Nie masz dostępu do pobierania plików z naszego serwera.

Często obok witamin, minerałów i innych pierwiastków przydatnych dla organizmu człowieka wymienia się substancje zwane enzymami. Czym są enzymy i jaką funkcję pełnią w organizmie, jaka jest ich natura i gdzie się znajdują?

Są to substancje o charakterze białkowym, biokatalizatory. Bez nich nie byłoby żywności dla niemowląt, gotowych płatków śniadaniowych, kwasu chlebowego, sera, sera, jogurtu, kefiru. Wpływają na funkcjonowanie wszystkich układów organizmu człowieka. Niedostateczna lub nadmierna aktywność tych substancji niekorzystnie wpływa na zdrowie, dlatego warto wiedzieć, czym są enzymy, aby uniknąć problemów spowodowanych ich brakiem.

Co to jest?

Enzymy to cząsteczki białek syntetyzowane przez żywe komórki. W każdej komórce jest ich ponad setka. Rola tych substancji jest kolosalna. Wpływają na przebieg reakcji chemicznych w odpowiedniej dla danego organizmu temperaturze. Inną nazwą enzymów są katalizatory biologiczne. Zwiększenie szybkości reakcji chemicznej następuje poprzez ułatwienie jej przebiegu. Jako katalizatory nie ulegają zużyciu podczas reakcji i nie zmieniają jej kierunku. Główną funkcją enzymów jest to, że bez nich wszystkie reakcje w organizmach żywych przebiegałyby bardzo powoli, co zauważalnie wpływałoby na żywotność.

Na przykład podczas żucia pokarmów zawierających skrobię (ziemniaki, ryż) w ustach pojawia się słodkawy smak, który jest związany z pracą amylazy, enzymu rozkładającego skrobię obecną w ślinie. Sama skrobia jest bez smaku, ponieważ jest polisacharydem. Produkty jego rozkładu (monosacharydy) mają słodki smak: glukoza, maltoza, dekstryny.

Wszystkie są podzielone na proste i złożone. Te pierwsze składają się wyłącznie z białka, drugie z części białkowych (apoenzymów) i niebiałkowych (koenzymów). Witaminy z grup B, E, K mogą być koenzymami.

Zajęcia enzymatyczne

Tradycyjnie substancje te dzieli się na sześć grup. Nazwę nadano im pierwotnie w zależności od substratu, na który działa dany enzym, poprzez dodanie końcówki -aza do jego rdzenia. Tak więc enzymy hydrolizujące białka (białka) zaczęto nazywać proteinazami, tłuszczami (liposami) - lipazami, skrobią (amilon) - amylazami. Następnie enzymy katalizujące podobne reakcje otrzymały nazwy wskazujące rodzaj odpowiedniej reakcji - acylazy, dekarboksylazy, oksydazy, dehydrogenazy i inne. Większość z tych nazw jest nadal w użyciu.

Później Międzynarodowa Unia Biochemiczna wprowadziła nomenklaturę, zgodnie z którą nazwa i klasyfikacja enzymów powinna odpowiadać rodzajowi i mechanizmowi katalizowanej reakcji chemicznej. Krok ten przyniósł ulgę w usystematyzowaniu danych dotyczących różnych aspektów metabolizmu. Reakcje i enzymy, które je katalizują, dzielą się na sześć klas. Każda klasa składa się z kilku podklas (4-13). Pierwsza część nazwy enzymu odpowiada nazwie substratu, druga rodzajowi katalizowanej reakcji z końcówką -aza. Każdy enzym zgodnie z klasyfikacją (CF) ma swój własny numer kodowy. Pierwsza cyfra odpowiada klasie reakcji, kolejna podklasie, a trzecia podklasie. Czwarta cyfra wskazuje numer enzymu w kolejności w jego podklasie. Na przykład, jeśli EC wynosi 2.7.1.1, wówczas enzym należy do 2. klasy, 7. podklasy, 1. podklasy. Ostatnia liczba odnosi się do enzymu heksokinazy.

Oznaczający

Jeśli mówimy o tym, czym są enzymy, nie możemy pominąć kwestii ich znaczenia we współczesnym świecie. Są szeroko stosowane w prawie wszystkich gałęziach działalności człowieka. Takie ich rozpowszechnienie wynika z faktu, że są w stanie zachować swoje unikalne właściwości poza żywymi komórkami. W medycynie wykorzystuje się na przykład enzymy z grupy lipaz, proteaz i amylaz. Rozkładają tłuszcze, białka, skrobię. Z reguły ten typ jest częścią takich leków jak Panzinorm, Festal. Fundusze te wykorzystywane są przede wszystkim w leczeniu chorób przewodu żołądkowo-jelitowego. Niektóre enzymy są w stanie rozpuszczać skrzepy krwi w naczyniach krwionośnych, pomagają w leczeniu ropnych ran. Szczególne miejsce w leczeniu chorób onkologicznych zajmuje terapia enzymatyczna.

Ze względu na zdolność rozkładania skrobi, enzym amylaza jest szeroko stosowany w przemyśle spożywczym. Na tym samym obszarze wykorzystuje się lipazy, które rozkładają tłuszcze i proteazy, które rozkładają białka. Enzymy amylazy są stosowane w browarnictwie, winiarstwie i pieczeniu. Do przygotowania gotowych płatków zbożowych oraz do zmiękczania mięsa wykorzystuje się proteazy. Do produkcji serów wykorzystuje się lipazy i podpuszczkę. Bez nich nie może obejść się także branża kosmetyczna. Wchodzą w skład proszków do prania, kremów. Na przykład do proszków do prania dodaje się amylazę, która rozkłada skrobię. Zanieczyszczenia białkowe i białka są rozkładane przez proteazy, a lipazy oczyszczają tkankę z oleju i tłuszczu.

Rola enzymów w organizmie

Za metabolizm w organizmie człowieka odpowiadają dwa procesy: anabolizm i katabolizm. Pierwszy zapewnia wchłanianie energii i niezbędnych substancji, drugi - rozkład produktów przemiany materii. Stałe współdziałanie tych procesów wpływa na wchłanianie węglowodanów, białek i tłuszczów oraz na utrzymanie funkcji życiowych organizmu. Procesy metaboliczne regulowane są przez trzy układy: nerwowy, hormonalny i krwionośny. Mogą normalnie funkcjonować za pomocą łańcucha enzymów, które z kolei zapewniają człowiekowi przystosowanie się do zmian warunków środowiska zewnętrznego i wewnętrznego. Enzymy zawierają zarówno produkty białkowe, jak i niebiałkowe.

W procesie reakcji biochemicznych zachodzących w organizmie, w przebiegu których biorą udział enzymy, one same nie są zużywane. Każdy z nich ma swoją własną strukturę chemiczną i swoją unikalną rolę, więc każdy inicjuje tylko określoną reakcję. Katalizatory biochemiczne pomagają odbytnicy, płucom, nerkom i wątrobie usuwać toksyny i produkty przemiany materii z organizmu. Biorą także udział w budowie skóry, kości, komórek nerwowych, tkanki mięśniowej. Do utleniania glukozy wykorzystywane są specyficzne enzymy.

Wszystkie enzymy w organizmie dzielą się na metaboliczne i trawienne. Metaboliczne biorą udział w neutralizacji toksyn, produkcji białek i energii oraz przyspieszają procesy biochemiczne w komórkach. Na przykład dysmutaza ponadtlenkowa jest najsilniejszym przeciwutleniaczem, który naturalnie występuje w większości roślin zielonych, białej kapuście, brukselce i brokułach, w kiełkach pszenicy, warzywach i jęczmieniu.

Aktywność enzymatyczna

Aby substancje te mogły w pełni spełniać swoje funkcje, konieczne są pewne warunki. Na ich aktywność wpływa przede wszystkim temperatura. Wraz ze wzrostem wzrasta szybkość reakcji chemicznych. W wyniku wzrostu prędkości cząsteczek istnieje większe prawdopodobieństwo, że zderzą się one ze sobą, a zatem wzrasta możliwość reakcji. Optymalna temperatura zapewnia największą aktywność. Z powodu denaturacji białek, która ma miejsce, gdy optymalna temperatura odbiega od normy, szybkość reakcji chemicznej maleje. Po osiągnięciu temperatury zamarzania enzym nie ulega denaturacji, ale zostaje inaktywowany. Metoda szybkiego zamrażania, powszechnie stosowana przy długotrwałym przechowywaniu produktów, powoduje zatrzymanie wzrostu i rozwoju mikroorganizmów, a następnie inaktywację znajdujących się w nich enzymów. Dzięki temu żywność nie ulega rozkładowi.

Na aktywność enzymów wpływa także kwasowość środowiska. Działają przy neutralnym pH. Tylko niektóre enzymy działają w środowisku zasadowym, silnie zasadowym, kwaśnym lub silnie kwaśnym. Na przykład podpuszczka rozkłada białka w silnie kwaśnym środowisku ludzkiego żołądka. Na enzym mogą wpływać inhibitory i aktywatory. Niektóre jony, na przykład metale, aktywują je. Inne jony działają hamująco na aktywność enzymów.

Nadpobudliwość

Nadmierna aktywność enzymów ma swoje konsekwencje dla funkcjonowania całego organizmu. Po pierwsze, powoduje wzrost szybkości działania enzymu, co z kolei powoduje niedobór substratu reakcji i powstawanie nadmiaru produktu reakcji chemicznej. Niedobór substratów i kumulacja tych produktów znacznie pogarsza stan zdrowia, zakłóca czynności życiowe organizmu, powoduje rozwój chorób i może skutkować śmiercią człowieka. Na przykład nagromadzenie kwasu moczowego prowadzi do dny moczanowej i niewydolności nerek. Ze względu na brak substratu nie będzie nadmiaru produktu. Działa to tylko wtedy, gdy można zrezygnować z jednego i drugiego.

Istnieje kilka przyczyn nadmiernej aktywności enzymów. Pierwszą z nich jest mutacja genowa, która może być wrodzona lub nabyta pod wpływem mutagenów. Drugim czynnikiem jest nadmiar witaminy lub pierwiastka śladowego w wodzie lub pożywieniu, który jest niezbędny do działania enzymu. Nadmiar witaminy C, np. poprzez wzmożoną aktywność enzymów syntezy kolagenu, zaburza mechanizmy gojenia się ran.

Hipoaktywność

Zarówno zwiększona, jak i obniżona aktywność enzymów negatywnie wpływa na aktywność organizmu. W drugim przypadku możliwe jest całkowite zaprzestanie działalności. Stan ten radykalnie zmniejsza szybkość reakcji chemicznej enzymu. W rezultacie nagromadzenie substratu uzupełnia się niedoborem produktu, co prowadzi do poważnych powikłań. Na tle zaburzeń czynności życiowej organizmu stan zdrowia pogarsza się, rozwijają się choroby, które mogą zakończyć się śmiercią. Nagromadzenie amoniaku lub niedobór ATP prowadzi do śmierci. Oligofrenia rozwija się w wyniku gromadzenia się fenyloalaniny. Obowiązuje tu również zasada, że ​​w przypadku braku substratu enzymatycznego nie nastąpi akumulacja substratu reakcji. Zły wpływ na organizm ma stan, w którym enzymy krwi nie spełniają swoich funkcji.

Rozważa się kilka przyczyn hipoaktywności. Mutacja genów, wrodzona lub nabyta – to jest pierwsze. Stan ten można skorygować za pomocą terapii genowej. Można spróbować wykluczyć z pożywienia substraty brakującego enzymu. W niektórych przypadkach może to pomóc. Drugim czynnikiem jest brak w pożywieniu witaminy lub pierwiastka śladowego niezbędnego do działania enzymu. Następujące przyczyny to upośledzona aktywacja witamin, niedobór aminokwasów, kwasica, pojawienie się inhibitorów w komórce, denaturacja białek. Aktywność enzymów maleje również wraz ze spadkiem temperatury ciała. Niektóre czynniki wpływają na działanie wszystkich typów enzymów, inne natomiast wpływają tylko na niektóre typy.

Enzymy trawienne

Człowiek cieszy się procesem jedzenia, a czasem ignoruje fakt, że głównym zadaniem trawienia jest przekształcenie pożywienia w substancje, które mogą stać się źródłem energii i budulcem organizmu, wchłaniane do jelit. Enzymy białkowe przyczyniają się do tego procesu. Substancje trawienne produkowane są przez narządy trawienne, które biorą udział w procesie rozkładania pokarmu. Działanie enzymów jest niezbędne, aby pozyskać z pożywienia niezbędne węglowodany, tłuszcze, aminokwasy, czyli składniki odżywcze i energię niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu.

Aby znormalizować zaburzenia trawienia, zaleca się jednoczesne stosowanie niezbędnych substancji białkowych z posiłkami. W przypadku przejadania się można przyjmować 1-2 tabletki po lub w trakcie posiłku. Apteki sprzedają dużą liczbę różnych preparatów enzymatycznych, które pomagają poprawić trawienie. Należy je zaopatrzyć w przypadku przyjmowania jednego rodzaju odżywki. W przypadku problemów z przeżuwaniem lub połykaniem pokarmów konieczne jest przyjmowanie enzymów podczas posiłków. Istotnymi przyczynami ich stosowania mogą być także choroby takie jak nabyta i wrodzona fermentopatia, zespół jelita drażliwego, zapalenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego, zapalenie trzustki, zapalenie jelita grubego, przewlekłe zapalenie żołądka. Preparaty enzymatyczne należy przyjmować wraz z lekami wpływającymi na proces trawienia.

Enzymopatologia

W medycynie istnieje cały dział poświęcony poszukiwaniu związku pomiędzy chorobą a brakiem syntezy konkretnego enzymu. Jest to dziedzina enzymologii – enzymopatologia. Należy również wziąć pod uwagę niewystarczającą syntezę enzymów. Na przykład choroba dziedziczna fenyloketonuria rozwija się na tle utraty zdolności komórek wątroby do syntezy tej substancji, która katalizuje przemianę fenyloalaniny w tyrozynę. Objawami tej choroby są zaburzenia aktywności umysłowej. Ze względu na stopniowe gromadzenie się substancji toksycznych w organizmie pacjenta niepokoją takie objawy, jak wymioty, niepokój, wzmożona drażliwość, brak zainteresowania czymkolwiek, silne zmęczenie.

Przy urodzeniu dziecka patologia nie objawia się. Podstawowe objawy można zauważyć w wieku od dwóch do sześciu miesięcy. Druga połowa życia dziecka charakteryzuje się wyraźnym opóźnieniem w rozwoju umysłowym. U 60% pacjentów rozwija się idiotyzm, u mniej niż 10% ogranicza się do łagodnego stopnia upośledzenia umysłowego. Enzymy komórkowe nie radzą sobie ze swoimi funkcjami, ale można to skorygować. Terminowe rozpoznanie zmian patologicznych może zatrzymać rozwój choroby aż do okresu dojrzewania. Leczenie polega na ograniczeniu spożycia fenyloalaniny z pożywieniem.

Preparaty enzymatyczne

Odpowiadając na pytanie, czym są enzymy, można wyróżnić dwie definicje. Pierwsza to katalizatory biochemiczne, druga to preparaty je zawierające. Są w stanie normalizować stan środowiska w żołądku i jelitach, zapewnić rozkład produktów końcowych na mikrocząsteczki i usprawnić proces wchłaniania. Zapobiegają także powstawaniu i rozwojowi chorób gastroenterologicznych. Najbardziej znanym z enzymów jest lek Mezim Forte. W swoim składzie posiada lipazę, amylazę, proteazę, które pomagają zmniejszyć ból w przewlekłym zapaleniu trzustki. Kapsułki stosuje się jako leczenie zastępcze w przypadku niedostatecznej produkcji niezbędnych enzymów przez trzustkę.

Leki te przyjmuje się głównie z jedzeniem. Lekarz przepisuje liczbę kapsułek lub tabletek na podstawie stwierdzonych naruszeń mechanizmu wchłaniania. Lepiej przechowywać je w lodówce. Przy długotrwałym stosowaniu enzymów trawiennych uzależnienie nie występuje, co nie wpływa na pracę trzustki. Wybierając lek, należy zwrócić uwagę na datę, stosunek jakości do ceny. Preparaty enzymatyczne zalecane są przy przewlekłych chorobach układu pokarmowego, przejadaniu się, okresowych problemach żołądkowych, zatruciach pokarmowych. Najczęściej lekarze przepisują preparat w postaci tabletek Mezim, który dobrze sprawdził się na rynku krajowym i pewnie utrzymuje swoją pozycję. Istnieją inne analogi tego leku, nie mniej znane i bardziej niż niedrogie. W szczególności wielu woli tabletki Pacreatin lub Festal, które mają te same właściwości, co droższe odpowiedniki.

Życie każdego organizmu jest możliwe dzięki zachodzącym w nim procesom metabolicznym. Reakcje te są kontrolowane przez naturalne katalizatory, czyli enzymy. Inną nazwą tych substancji są enzymy. Termin „enzymy” pochodzi od łacińskiego słowa fermentum, co oznacza „zakwas”. Koncepcja pojawiła się historycznie w badaniu procesów fermentacji.

Ryż. 1 - Fermentacja z użyciem drożdży - typowy przykład reakcji enzymatycznej

Ludzkość od dawna cieszy się korzystnymi właściwościami tych enzymów. Na przykład ser od wielu stuleci wytwarzany jest z mleka przy użyciu podpuszczki.

Enzymy różnią się od katalizatorów tym, że działają w organizmie żywym, natomiast katalizatory - w przyrodzie nieożywionej. Dział biochemii badający te substancje niezbędne do życia nazywa się enzymologią.

Ogólne właściwości enzymów

Enzymy to cząsteczki białek, które oddziałują z różnymi substancjami, przyspieszając ich przemianę chemiczną na określonej drodze. Nie są one jednak spożywane. Każdy enzym ma miejsce aktywne, które przyłącza się do substratu, oraz miejsce katalityczne, które rozpoczyna określoną reakcję chemiczną. Substancje te przyspieszają reakcje biochemiczne zachodzące w organizmie, nie podnosząc przy tym temperatury.

Główne właściwości enzymów:

• specyficzność: zdolność enzymu do działania tylko na określony substrat, na przykład lipazy na tłuszczach;
• wydajność katalityczna: zdolność białek enzymatycznych do przyspieszania reakcji biologicznych setki i tysiące razy;
• zdolność do regulacji: w każdej komórce produkcja i aktywność enzymów jest determinowana przez specyficzny łańcuch przemian, który wpływa na zdolność tych białek do ponownej syntezy.

Rola enzymów w organizmie człowieka jest nie do przecenienia. W tamtych czasach, kiedy dopiero odkryto budowę DNA, mówiono, że za syntezę jednego białka odpowiada jeden gen, co już determinuje jakąś konkretną cechę. To stwierdzenie brzmi teraz tak: „Jeden gen – jeden enzym – jedna cecha”. Oznacza to, że bez aktywności enzymów w komórce życie nie może istnieć.

Klasyfikacja

W zależności od roli w reakcjach chemicznych wyróżnia się następujące klasy enzymów:

W żywym organizmie wszystkie enzymy dzielą się na wewnątrz- i zewnątrzkomórkowe. Wewnątrzkomórkowe obejmują na przykład enzymy wątrobowe biorące udział w reakcjach neutralizacji różnych substancji dostarczanych wraz z krwią. Występują we krwi w przypadku uszkodzenia narządu, co pomaga w diagnozowaniu jego chorób.

Enzymy wewnątrzkomórkowe będące markerami uszkodzeń narządów wewnętrznych:

• wątroba – aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, transpeptydaza gamma-glutamylowa, dehydrogenaza sorbitolu;
• nerki - fosfataza alkaliczna;
• prostata - kwaśna fosfataza;
• mięsień sercowy – dehydrogenaza mleczanowa

Enzymy pozakomórkowe są wydzielane przez gruczoły do ​​środowiska zewnętrznego. Główne z nich są wydzielane przez komórki gruczołów ślinowych, ściany żołądka, trzustki, jelit i aktywnie biorą udział w trawieniu.

Enzymy trawienne

Enzymy trawienne to białka, które przyspieszają rozkład dużych cząsteczek tworzących żywność. Dzielą takie cząsteczki na mniejsze fragmenty, które są łatwiejsze do strawienia przez komórki. Głównymi rodzajami enzymów trawiennych są proteazy, lipazy i amylazy.

Głównym gruczołem trawiennym jest trzustka. Wytwarza większość tych enzymów, a także nukleazy rozszczepiające DNA i RNA oraz peptydazy biorące udział w tworzeniu wolnych aminokwasów. Co więcej, niewielka ilość powstałych enzymów jest w stanie „przetworzyć” dużą ilość pożywienia.

Podczas enzymatycznego rozkładu składników odżywczych uwalniana jest energia, która jest zużywana na procesy metaboliczne i aktywność życiową. Bez udziału enzymów procesy te zachodziłyby zbyt wolno, nie zapewniając organizmowi wystarczającej podaży energii.

Dodatkowo udział enzymów w procesie trawienia zapewnia rozkład składników odżywczych na cząsteczki, które mogą przedostać się przez komórki ściany jelita i przedostać się do krwioobiegu.

Amylasa

Amylaza jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe. Działa na skrobię spożywczą, która składa się z długiego łańcucha cząsteczek glukozy. W wyniku działania tego enzymu powstają sekcje składające się z dwóch połączonych cząsteczek glukozy, czyli fruktozy i innych węglowodanów krótkołańcuchowych. Są one dalej metabolizowane do glukozy w jelitach i stamtąd wchłaniane do krwi.

Gruczoły ślinowe rozkładają tylko część skrobi. Amylaza ślinowa jest aktywna przez krótki czas podczas żucia pokarmu. Po wejściu do żołądka enzym jest inaktywowany przez jego kwaśną zawartość. Większość skrobi jest już rozkładana w dwunastnicy pod wpływem amylazy trzustkowej wytwarzanej przez trzustkę.

Ryż. 2 - Amylaza rozpoczyna rozkład skrobi

Krótkie węglowodany powstałe pod wpływem amylazy trzustkowej dostają się do jelita cienkiego. Tutaj za pomocą maltazy, laktazy, sukrazy, dekstrynazy rozkładają się na cząsteczki glukozy. Włókno nierozkładane przez enzymy jest wydalane z jelit z kałem.

Proteazy

Białka lub białka są istotną częścią ludzkiej diety. Do ich rozszczepiania niezbędne są enzymy - proteazy. Różnią się miejscem syntezy, substratami i innymi cechami. Niektóre z nich działają w żołądku, np. pepsyna. Inne są wytwarzane przez trzustkę i są aktywne w świetle jelita. W samym gruczole uwalniany jest nieaktywny prekursor enzymu, chymotrypsynogen, który zaczyna działać dopiero po zmieszaniu z kwaśną zawartością pokarmu, zamieniając się w chymotrypsynę. Mechanizm ten pomaga uniknąć samouszkodzenia przez proteazy komórek trzustki.

Ryż. 3 - Enzymatyczne rozszczepianie białek

Proteazy rozkładają białka żywności na mniejsze fragmenty - polipeptydy. Enzymy – peptydazy rozkładają je na aminokwasy, które są wchłaniane w jelitach.

Lipazy

Tłuszcze zawarte w diecie rozkładane są przez enzymy lipazy, które są również produkowane przez trzustkę. Rozkładają cząsteczki tłuszczu na kwasy tłuszczowe i glicerol. Taka reakcja wymaga obecności w świetle dwunastnicy żółci, która powstaje w wątrobie.

Ryż. 4 - Enzymatyczna hydroliza tłuszczów

Rola terapii zastępczej Mikrazimem

U wielu osób z zaburzeniami trawienia, zwłaszcza z chorobami trzustki, podawanie enzymów stanowi wsparcie funkcjonalne narządu i przyspiesza proces gojenia. Po zatrzymaniu ataku zapalenia trzustki lub innej ostrej sytuacji można przerwać przyjmowanie enzymów, ponieważ organizm samodzielnie przywraca ich wydzielanie.

Długotrwałe stosowanie preparatów enzymatycznych jest konieczne jedynie w przypadku ciężkiej zewnątrzwydzielniczej niewydolności trzustki.

Jednym z najbardziej fizjologicznych w swoim składzie jest lek „Mikrazim”. Składa się z amylazy, proteazy i lipazy zawartych w soku trzustkowym. Nie ma zatem potrzeby osobnego wybierania, który enzym należy zastosować przy poszczególnych chorobach tego narządu.

Wskazania do stosowania tego leku:

• przewlekłe zapalenie trzustki, mukowiscydoza i inne przyczyny niedostatecznego wydzielania enzymów trzustkowych;
• choroby zapalne wątroby, żołądka, jelit, szczególnie po operacjach na nich, w celu szybszej regeneracji układu trawiennego;
• błędy żywieniowe;
• naruszenie funkcji żucia, na przykład z chorobami zębów lub unieruchomieniem pacjenta.

Przyjmowanie enzymów trawiennych w celach zastępczych pomaga uniknąć wzdęć, luźnych stolców i bólu brzucha. Ponadto w ciężkich przewlekłych chorobach trzustki Micrasim całkowicie przejmuje funkcję rozkładu składników odżywczych. Dzięki temu mogą być swobodnie wchłaniane w jelitach. Jest to szczególnie ważne w przypadku dzieci chorych na mukowiscydozę.

Ważne: przed użyciem zapoznaj się z instrukcją lub skonsultuj się z lekarzem.