Ένζυμα

Ο μεταβολισμός στο σώμα μπορεί να οριστεί ως το σύνολο όλων των χημικών μετασχηματισμών που υφίστανται οι ενώσεις που προέρχονται από το εξωτερικό. Αυτοί οι μετασχηματισμοί περιλαμβάνουν όλους τους γνωστούς τύπους χημικών αντιδράσεων: διαμοριακή μεταφορά λειτουργικών ομάδων, υδρολυτική και μη υδρολυτική διάσπαση χημικών δεσμών, ενδομοριακή αναδιάταξη, νέο σχηματισμό χημικών δεσμών και αντιδράσεις οξειδοαναγωγής. Τέτοιες αντιδράσεις προχωρούν στο σώμα με εξαιρετικά υψηλό ρυθμό μόνο παρουσία καταλυτών. Όλοι οι βιολογικοί καταλύτες είναι ουσίες πρωτεϊνικής φύσης και ονομάζονται ένζυμα (εφεξής F) ή ένζυμα (Ε).

Τα ένζυμα δεν είναι συστατικά των αντιδράσεων, αλλά επιταχύνουν μόνο την επίτευξη ισορροπίας αυξάνοντας τον ρυθμό τόσο των άμεσων όσο και των αντίστροφων μετασχηματισμών. Η επιτάχυνση της αντίδρασης συμβαίνει λόγω της μείωσης της ενέργειας ενεργοποίησης - του ενεργειακού φραγμού που διαχωρίζει μια κατάσταση του συστήματος (την αρχική χημική ένωση) από μια άλλη (το προϊόν αντίδρασης).

Τα ένζυμα επιταχύνουν μια μεγάλη ποικιλία αντιδράσεων στο σώμα. Έτσι, πολύ απλά από την άποψη της παραδοσιακής χημείας, η αντίδραση της διάσπασης του νερού από το ανθρακικό οξύ με το σχηματισμό CO 2 απαιτεί τη συμμετοχή ενός ενζύμου, επειδή χωρίς αυτό, προχωρά πολύ αργά για να ρυθμίσει το pH του αίματος. Χάρη στην καταλυτική δράση των ενζύμων στο σώμα, καθίσταται δυνατή η πραγματοποίηση τέτοιων αντιδράσεων που θα πήγαιναν εκατοντάδες και χιλιάδες φορές πιο αργά χωρίς καταλύτη.

Ιδιότητες ενζύμων

1. Επίδραση στον ρυθμό μιας χημικής αντίδρασης: τα ένζυμα αυξάνουν τον ρυθμό μιας χημικής αντίδρασης, αλλά τα ίδια δεν καταναλώνονται.

Ο ρυθμός αντίδρασης είναι η μεταβολή στη συγκέντρωση των συστατικών της αντίδρασης ανά μονάδα χρόνου.Εάν πηγαίνει προς την κατεύθυνση προς τα εμπρός, τότε είναι ανάλογο με τη συγκέντρωση των αντιδρώντων· εάν πηγαίνει προς την αντίθετη κατεύθυνση, τότε είναι ανάλογο με τη συγκέντρωση των προϊόντων της αντίδρασης. Ο λόγος των ρυθμών των μπροστινών και των αντίστροφων αντιδράσεων ονομάζεται σταθερά ισορροπίας. Τα ένζυμα δεν μπορούν να αλλάξουν τις τιμές της σταθεράς ισορροπίας, αλλά η κατάσταση ισορροπίας παρουσία ενζύμων έρχεται πιο γρήγορα.

2. Η ειδικότητα της δράσης των ενζύμων. Στα κύτταρα του σώματος λαμβάνουν χώρα 2-3 χιλιάδες αντιδράσεις, καθεμία από τις οποίες καταλύεται από ένα συγκεκριμένο ένζυμο. Η ειδικότητα της δράσης ενός ενζύμου είναι η ικανότητα να επιταχύνει την πορεία μιας συγκεκριμένης αντίδρασης χωρίς να επηρεάζει το ρυθμό άλλων, ακόμη και πολύ παρόμοιων.

Διακρίνω:

Απόλυτος- όταν το F καταλύει μόνο μία ειδική αντίδραση (αργινάση - διάσπαση αργινίνης)

Συγγενής(ειδική ομάδα) - Το F καταλύει μια συγκεκριμένη κατηγορία αντιδράσεων (π.χ. υδρολυτική διάσπαση) ή αντιδράσεις που περιλαμβάνουν μια συγκεκριμένη κατηγορία ουσιών.

Η ειδικότητα των ενζύμων οφείλεται στη μοναδική τους αλληλουχία αμινοξέων, η οποία καθορίζει τη διαμόρφωση του ενεργού κέντρου που αλληλεπιδρά με τα συστατικά της αντίδρασης.

Μια ουσία της οποίας ο χημικός μετασχηματισμός καταλύεται από ένα ένζυμο ονομάζεται υπόστρωμα (S) .

3. Η δραστηριότητα των ενζύμων είναι η ικανότητα να επιταχύνουν τον ρυθμό αντίδρασης σε διάφορους βαθμούς. Η δραστηριότητα εκφράζεται σε:

1) Διεθνείς μονάδες δραστηριότητας - (IU) η ποσότητα του ενζύμου που καταλύει τη μετατροπή 1 μΜ του υποστρώματος σε 1 λεπτό.

2) Katalakh (γάτα) - η ποσότητα του καταλύτη (ενζύμου) που μπορεί να μετατρέψει 1 mol υποστρώματος σε 1 s.

3) Ειδική δραστηριότητα - ο αριθμός των μονάδων δραστικότητας (οποιαδήποτε από τις παραπάνω) στο δείγμα δοκιμής έως τη συνολική μάζα πρωτεΐνης σε αυτό το δείγμα.

4) Λιγότερο συχνά, χρησιμοποιείται μοριακή δραστηριότητα - ο αριθμός των μορίων του υποστρώματος που μετατρέπονται από ένα μόριο ενζύμου ανά λεπτό.

δραστηριότητα εξαρτάται από θερμοκρασία . Αυτό ή εκείνο το ένζυμο παρουσιάζει τη μεγαλύτερη δραστηριότητα σε μια βέλτιστη θερμοκρασία. Για το F ενός ζωντανού οργανισμού, αυτή η τιμή κυμαίνεται από +37,0 - +39,0 °C, ανάλογα με τον τύπο του ζώου. Με τη μείωση της θερμοκρασίας, η κίνηση Brown επιβραδύνεται, ο ρυθμός διάχυσης μειώνεται και, κατά συνέπεια, η διαδικασία σχηματισμού συμπλόκου μεταξύ του ενζύμου και των συστατικών της αντίδρασης (υποστρώματα) επιβραδύνεται. Εάν η θερμοκρασία ανέβει πάνω από +40 - +50 °C, το μόριο του ενζύμου, που είναι πρωτεΐνη, υφίσταται μια διαδικασία μετουσίωσης. Ταυτόχρονα, ο ρυθμός της χημικής αντίδρασης πέφτει αισθητά (Εικ. 4.3.1.).

Η ενζυμική δραστηριότητα εξαρτάται επίσης από μεσαίο pH . Για τα περισσότερα από αυτά, υπάρχει μια ορισμένη βέλτιστη τιμή pH στην οποία η δραστηριότητά τους είναι μέγιστη. Δεδομένου ότι το κύτταρο περιέχει εκατοντάδες ένζυμα και καθένα από αυτά έχει τα δικά του όρια pH, η αλλαγή του pH είναι ένας από τους σημαντικούς παράγοντες στη ρύθμιση της ενζυμικής δραστηριότητας. Έτσι, ως αποτέλεσμα μιας χημικής αντίδρασης με τη συμμετοχή ενός συγκεκριμένου ενζύμου, η επιλογή pH του οποίου κυμαίνεται από 7,0 - 7,2, σχηματίζεται ένα προϊόν, το οποίο είναι οξύ. Σε αυτή την περίπτωση, η τιμή του pH μετατοπίζεται στην περιοχή 5,5 - 6,0. Η δραστηριότητα του ενζύμου μειώνεται απότομα, ο ρυθμός σχηματισμού προϊόντος επιβραδύνεται, αλλά ενεργοποιείται ένα άλλο ένζυμο, για το οποίο αυτές οι τιμές pH είναι βέλτιστες και το προϊόν της πρώτης αντίδρασης υφίσταται περαιτέρω χημικό μετασχηματισμό. (Ένα άλλο παράδειγμα για την πεψίνη και την θρυψίνη).

1. αλλάξτε την ελεύθερη ενέργεια της αντίδρασης

2. Αναστέλλετε την αντίδραση της πλάτης

3. αλλάξτε τη σταθερά ισορροπίας της αντίδρασης

4. κατευθύνετε την αντίδραση κατά μήκος μιας παράκαμψης με χαμηλότερες ενέργειες ενεργοποίησης των ενδιάμεσων αντιδράσεων

102. Μια αλλαγή στη διαμόρφωση ενός μορίου ενζύμου μπορεί να συμβεί:

2. μόνο όταν αλλάζει το pH

103. Αλλαγή στον βαθμό ιοντισμού των λειτουργικών ομάδων του ενζύμου συμβαίνει όταν:

1. μόνο όταν αλλάζει η θερμοκρασία

2. μόνο όταν αλλάζει το pH

3. μόνο όταν αλλάξουν και οι δύο συνθήκες

4. δεν συμβαίνει με καμία αλλαγή

104. Η υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών συμβαίνει όταν:

1. μόνο όταν αλλάζει η θερμοκρασία

2. μόνο όταν αλλάζει το pH

3. όταν αλλάξουν και οι δύο συνθήκες

4. δεν εμφανίζεται σε καμία θερμοκρασία και το pH αλλάζει

105. Παραβίαση αδύναμων δεσμών σε μόριο ενζύμου συμβαίνει όταν:

2. μόνο όταν αλλάζει το pH

3. όταν αλλάξουν και οι δύο συνθήκες

4. δεν συμβαίνει με καμία αλλαγή

106 Η πεψίνη εμφανίζει βέλτιστη δράση σε τιμή pH:

1. 1,5-2,5

107. Το βέλτιστο pH για τη λειτουργία των περισσότερων ενζύμων είναι:

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Επιλέξτε τις σωστές προτάσεις από τις παρακάτω:

1. όλα τα ένζυμα παρουσιάζουν μέγιστη δραστικότητα σε pH=7

2. τα περισσότερα ένζυμα παρουσιάζουν μέγιστη δραστικότητα σε pH κοντά στο ουδέτερο

3. Η πεψίνη εμφανίζει μέγιστη δραστικότητα σε pH = 1,5-2,5

109. Χρησιμοποιώντας την εξίσωση Michaelis-Menten, μπορείτε να υπολογίσετε:

4. μεταβολή της ελεύθερης ενέργειας κατά τη διάρκεια μιας χημικής αντίδρασης

V = V max x [S] / K m + [S]

1. ενέργεια ενεργοποίησης μιας χημικής αντίδρασης

2. ο ρυθμός της καταλυόμενης από ένζυμο αντίδρασης

3. ενεργειακό φράγμα μιας χημικής αντίδρασης

111. Να επιλέξετε τις σωστές απαντήσεις: Η σταθερά Michaelis (K m) είναι:

2. Μπορεί να έχει διαφορετικές σημασίες για τα ισοένζυμα

3. Η τιμή στην οποία όλα τα μόρια του ενζύμου έχουν τη μορφή ES

4. Όσο μεγαλύτερη είναι η τιμή του, τόσο μεγαλύτερη είναι η συγγένεια του ενζύμου για το υπόστρωμα

112. Να επιλέξετε τις σωστές απαντήσεις: Η σταθερά Michaelis (K m) είναι:

1. Παράμετρος της κινητικής της ενζυμικής αντίδρασης

2. Η τιμή στην οποία όλα τα μόρια του ενζύμου έχουν τη μορφή ES

3. Όσο μεγαλύτερη είναι η τιμή του, τόσο μεγαλύτερη είναι η συγγένεια του ενζύμου για το υπόστρωμα

4. Συγκέντρωση υποστρώματος στην οποία επιτυγχάνεται το ήμισυ της μέγιστης ταχύτητας αντίδρασης (V max)

113. Να αναφέρετε τα χαρακτηριστικά της δομής και της λειτουργίας των αλλοστερικών ενζύμων:

3. κατά την αλληλεπίδραση με συνδέτες, παρατηρείται μια συνεργατική αλλαγή στη διαμόρφωση των υπομονάδων

4. κατά την αλληλεπίδραση με συνδέτες, παρατηρείται μια συνεργατική αλλαγή στη διαμόρφωση των υπομονάδων

114. Να ονομάσετε τα χαρακτηριστικά της δομής και της λειτουργίας των αλλοστερικών ενζύμων:

1. κατά κανόνα είναι ολιγομερείς πρωτεΐνες

2. κατά κανόνα, δεν είναι ολιγομερείς πρωτεΐνες

3. παρουσιάζουν ρυθμιστικές ιδιότητες κατά τη διάσπαση του μορίου σε πρωτομερή

4. κατά την αλληλεπίδραση με συνδέτες, παρατηρείται μια συνεργατική αλλαγή στη διαμόρφωση των υπομονάδων

Ένζυμα. Κινητική ενζυματικών αντιδράσεων

Οι βιοχημικές αντιδράσεις προχωρούν μόνο με τη συμμετοχή ενζύμων, δηλαδή καταλυτών που είναι πρωτεΐνες στη σύνθεση και τη δομή τους. Ουσίες που παρουσιάζουν καταλυτικό αποτέλεσμα είναι γνωστές τόσο από την πορεία της ανόργανης χημείας όσο και από την πορεία της οργανικής χημείας. Τέτοιες ουσίες, που ονομάζονται καταλύτες, βρίσκονται σε όλες τις κατηγορίες ουσιών - απλές ουσίες (τόσο μέταλλα όσο και μη μέταλλα), οξέα, βάσεις, οξείδια, άλατα. Οι καταλύτες χρησιμοποιούνται ιδιαίτερα ευρέως στην οργανική χημεία, καθώς οι οργανικές ουσίες χαρακτηρίζονται από σχετικά χαμηλή αντιδραστικότητα. Προχωρώντας σε ένα νέο στάδιο χημείας – βιοχημείας, συναντάμε και μια νέα κατηγορία καταλυτών – ενζύμων. Η άπειρη ποικιλομορφία της δομής των μορίων πρωτεΐνης αποδεικνύεται ότι είναι απαραίτητη προϋπόθεση για τη βιοσύνθεση ειδικών πρωτεϊνών κατάλληλων ως καταλυτών για όλες τις βιοχημικές διεργασίες που συμβαίνουν στη φύση.

Η ενζυματική κατάλυση έχει χαρακτηριστικά γνωρίσματα όλων των καταλυτικών διεργασιών, αλλά υπάρχουν και θεμελιωδώς σημαντικές διαφορές. Οι γενικοί κανόνες περιλαμβάνουν τα ακόλουθα:

Τα ένζυμα αυξάνουν τον ρυθμό μιας αντίδρασης αλλά δεν μετατοπίζουν τη χημική ισορροπία.

Τα ένζυμα επιταχύνουν εκείνες τις αντιδράσεις που μπορούν να προχωρήσουν αυθόρμητα υπό δεδομένες συνθήκες.

Μια μη αυθόρμητη αντίδραση, σε συνδυασμό με μια αυθόρμητη, προχωρά επίσης με τη συμμετοχή ενζύμων

Ο ρυθμός της ενζυμικής αντίδρασης εξαρτάται από τη θερμοκρασία και τις συγκεντρώσεις των αντιδρώντων (υπόστρωμα και ένζυμο).

Τα ειδικά χαρακτηριστικά των ενζυματικών αντιδράσεων περιλαμβάνουν τα ακόλουθα:

Τα ένζυμα διακρίνονται από υψηλότερη εκλεκτικότητα για τα υποστρώματα από τους συμβατικούς καταλύτες. Συχνά ένα ένζυμο επιταχύνει μόνο μία βιοχημική αντίδραση ή μια μάλλον στενή ομάδα σχετικών αντιδράσεων.

Τα ένζυμα δρουν στερεοειδικά, επιταχύνοντας τη σύνθεση μόνο ενός από τα πιθανά χωρικά ισομερή.

Τα ένζυμα είναι ενεργά σε περιορισμένο εύρος θερμοκρασίας - κάτω από τη θερμοκρασία μετουσίωσης μιας δεδομένης πρωτεΐνης.

Η δραστηριότητα του ενζύμου εξαρτάται από το pH του μέσου. Κάθε ένζυμο έχει μια βέλτιστη τιμή pH στην οποία η δραστηριότητα είναι μέγιστη.

Πολλά ένζυμα λειτουργούν μόνο όταν ενεργοποιούνται από συνένζυμα - μόρια και ιόντα χαμηλού μοριακού βάρους.

Τα ένζυμα μπορούν να διαλυθούν ή να ενσωματωθούν στις κυτταρικές μεμβράνες.

Η ενζυμική δραστηριότητα μπορεί να εξαρτάται από τη συγκέντρωση του προϊόντος της αντίδρασης.

Τα ένζυμα υπάρχουν στα κύτταρα σε εξαιρετικά χαμηλές συγκεντρώσεις. Ο προσδιορισμός τους σε εκχυλίσματα ιστών ή υγρά είναι δύσκολο έργο. Ως εκ τούτου, έχουν αναπτυχθεί ειδικές προσεγγίσεις για τον προσδιορισμό της καταλυτικής δραστηριότητας των ενζύμων. Μετράται ο ρυθμός της αντίδρασης που εξελίσσεται υπό τη δράση του υπάρχοντος ενζύμου. Το αποτέλεσμα εκφράζεται σε μονάδες ενζυμικής δραστηριότητας. Στη συνέχεια συγκρίνονται οι σχετικές ποσότητες του ενζύμου σε διαφορετικά εκχυλίσματα. Οι μονάδες δραστηριότητας εκφράζονται σε μmol (10–6), nmol (10–9) ή pmol (10–12) του καταναλωμένου υποστρώματος ή του προϊόντος που σχηματίζεται ανά μονάδα χρόνου (λεπτά). Οι διεθνείς μονάδες δραστηριότητας συμβολίζονται με U, nU και pU.

Οι κύριες διατάξεις της θεωρίας των ρυθμών χημικών αντιδράσεων εφαρμόζονται στην ενζυματική κατάλυση. Για να προχωρήσει η αντίδραση, είναι απαραίτητο τα μόρια του ενζύμου (υπάρχουν ονομασίες F, E, Enz) και το υπόστρωμα (S) να πλησιάσουν (σύγκρουση) αρκετά ώστε να σχηματίσουν δεσμούς. Για να είναι η σύγκρουση παραγωγική (ενεργή), τα μόρια πρέπει να έχουν αρκετή ενέργεια για να ξεπεράσουν το ενεργειακό φράγμα. Όπως γνωρίζετε, αυτό το φράγμα ονομάζεται ενέργεια ενεργοποίησης. Σε ορισμένα στάδια της ενζυμικής αντίδρασης, το ένζυμο δρα ως κοινό αντιδραστήριο, αντιδρώντας σε μοριακή αναλογία 1:1. Οι ενζυμικές διεργασίες αντιπροσωπεύονται συχνά από ειδικά σχήματα. Για παράδειγμα, η αντίδραση μεταφοράς ομάδας

Α–Β+Δ Α–Δ+Β

με τη συμμετοχή του ενζύμου απεικονίζεται ως εξής:

A–B Enz A–D

Ως άλλο παράδειγμα γραφής ενός σχήματος ενζυμικής αντίδρασης, ας πάρουμε την αντίδραση ισομερισμού

S  iso-ΜΙΚΡΟ

Με τη συμμετοχή του ενζύμου, η αντίδραση γράφεται ως εξής:

S Enz iso-ΜΙΚΡΟ

Τα βέλη απεικονίζουν μια κυκλική διαδικασία στην οποία εμπλέκονται μόρια υποστρώματος S και απελευθερώνονται μόρια προϊόντος, που συχνά αναφέρονται ως P.

Ένα ένζυμο είναι ένα πολύπλοκο μόριο που αποτελείται από εκατοντάδες υπολείμματα αμινοξέων και χιλιάδες άτομα. Μόνο μια μικρή ομάδα ατόμων σε ένα τέτοιο μόριο μπορεί να συμμετέχει στη δέσμευση σε ένα υπόστρωμα. Αυτή η ομάδα ονομάζεται ενεργό κέντρο. Ο E. Fisher πρότεινε ένα μοντέλο αλληλεπίδρασης Enz–S ως αντιστοιχία μεταξύ ενός κλειδιού και μιας κλειδαριάς. Μόνο με την παρουσία μιας τέτοιας αντιστοιχίας μπορεί να πραγματοποιηθεί ο μετασχηματισμός του υποστρώματος. Η επιλεκτικότητα της δράσης του ενζύμου γίνεται σαφής. Αυτό το μοντέλο δεν έχει χάσει τη σημασία του, αλλά αργότερα προτάθηκε το μοντέλο επαγόμενης προσαρμογής (Koshland), το οποίο λαμβάνει υπόψη την ευελιξία του μορίου του ενζύμου. Όταν τα μόρια του ενζύμου και του υποστρώματος πλησιάζουν το ένα το άλλο, συμβαίνουν διαμορφωτικές αλλαγές στο ένζυμο, δίνοντας την τελική διαμόρφωση στο κέντρο αντίδρασης. Μόρια παρόμοια με το υπόστρωμα μπορούν επίσης να προκαλέσουν διαμορφωτικές αλλαγές στο ένζυμο, αλλά εμφανίζονται διαφορές στις διαμορφώσεις στις οποίες δεν προκύπτει ένα ενεργό κέντρο που λειτουργεί.

Επίδραση θερμοκρασίας

Σε ένα περιορισμένο εύρος θερμοκρασίας πριν από τη μετουσίωση της πρωτεΐνης, ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης αυξάνεται, υπακούοντας στον συνήθη νόμο που εκφράζεται από την εξίσωση Arrhenius. Πολλές ενζυματικές αντιδράσεις χαρακτηρίζονται από συντελεστή θερμοκρασίας ταχύτητας Q 10 κοντά στο δύο. Αυτό αντιστοιχεί στην ενέργεια ενεργοποίησης E a = 55 kJ/mol στα 37.

Όταν πλησιάζει η θερμοκρασία της μετουσίωσης των πρωτεϊνών, η αύξηση του ρυθμού επιβραδύνεται, στη συνέχεια επιτυγχάνεται ο μέγιστος ρυθμός και, στη συνέχεια, αρχίζει μια απότομη πτώση του ρυθμού, αφού τα μόρια ενζύμου που είναι ικανά να καταλύονται εξαφανίζονται. Η εξάρτηση από τη θερμοκρασία του ρυθμού καταλυτικής αντίδρασης φαίνεται στο Σχήμα 1.

εξάρτηση από το pH

Όταν το pH αλλάζει, οι ισορροπίες μεταφοράς πρωτονίων μετατοπίζονται και, κατά συνέπεια, τα φορτία στα μόρια του ενζύμου, και συχνά επίσης στα μόρια του υποστρώματος. Σε χαμηλές τιμές pH, το ένζυμο πρωτονιώνεται και αποκτά θετικό φορτίο. Σε υψηλά επίπεδα αποπρωτονιώνεται και αποκτά αρνητικό φορτίο. Αυτό επηρεάζει τον ρυθμό των ενζυματικών αντιδράσεων. Εάν μόνο μία από τις μορφές του μορίου του ενζύμου με μια ορισμένη τιμή φορτίου παρουσιάζει δραστηριότητα, τότε η συγκέντρωσή του διέρχεται από ένα μέγιστο σε μια ορισμένη τιμή pH M, και η δραστηριότητα θα εκδηλωθεί εντός του pH M 1. Η εξάρτηση της δραστηριότητας από το pH λαμβάνεται, όπως φαίνεται στο Σχ. 2.

Για κάθε ένζυμο, υπάρχει μια βέλτιστη τιμή pH, στην οποία εκδηλώνεται η μεγαλύτερη δραστηριότητα. Με μεγάλες αποκλίσεις του pH από τη βέλτιστη τιμή, μπορεί να συμβεί μετουσίωση του ενζύμου.

Εξάρτηση συγκέντρωσης

Σε μαθηματική μορφή, η εξάρτηση της ταχύτητας από τη συγκέντρωση αναπαρίσταται ως κινητική εξίσωση. Ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης εξαρτάται τόσο από τη συγκέντρωση του υποστρώματος όσο και από τη συγκέντρωση του ενζύμου, όλα τα άλλα πράγματα είναι ίσα (T, pH). Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι το ένζυμο είναι μακρομοριακή ουσία και η συγκέντρωσή του είναι πολλές φορές χαμηλότερη από τη συγκέντρωση του υποστρώματος. Αφήστε το διάλυμα να περιέχει ένα υπόστρωμα με Μ r = 100 και ένζυμο c Μ r = 100000. Συγκεντρώσεις μάζας και των δύο αντιδρώντων 1 mg/l. Οι μοριακές συγκεντρώσεις τους θα είναι:

σ(S) = 110 –5 mol/l, σ(E) = 110 –8 mol/l

Υπάρχει ένα μόριο ενζύμου ανά 1000 μόρια υποστρώματος. Η πραγματική αναλογία θα μπορούσε να είναι πολύ μεγαλύτερη. Αυτό καθορίζει τη μορφή των κινητικών εξισώσεων στην ενζυματική κινητική.

Ένα τυπικό χαρακτηριστικό της κινητικής των ενζυματικών αντιδράσεων αποδείχθηκε ότι ο ρυθμός είναι ανάλογος με τη συγκέντρωση του υποστρώματος στη χαμηλή του συγκέντρωση και γίνεται ανεξάρτητος από τη συγκέντρωση σε υψηλή συγκέντρωση. Αυτά τα πειραματικά αποτελέσματα απεικονίζονται γραφικά από την καμπύλη γραμμή στο Σχ. 3.

Για να εξηγηθεί αυτή η εξάρτηση, προτάθηκε ένα σχήμα αντίδρασης δύο σταδίων. Στην αρχή, με μια αναστρέψιμη αντίδραση, το σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος S … Ε, στο οποίο λαμβάνει χώρα ο μετασχηματισμός του μορίου του υποστρώματος. Στο δεύτερο στάδιο, ο δεσμός μεταξύ του αλλαγμένου μορίου υποστρώματος και του ενζύμου σπάει και εμφανίζεται ένα ελεύθερο προϊόν μόριο P. Κάθε μετασχηματισμός χαρακτηρίζεται από τη δική του σταθερά ρυθμού.

κ 1 κ 2

S + E S .... E  E + P

Για μια διαδικασία με τέτοιο μηχανισμό, οι L. Michaelis και Menten εξήγαγαν μια εξίσωση για την εξάρτηση του ρυθμού από τη συγκέντρωση S, η οποία ονομάστηκε εξίσωση Michaelis-Menten.

Ας γράψουμε τις κινητικές εξισώσεις για το σχηματισμό του τελικού προϊόντος και του συμπλέγματος ενζύμου-υποστρώματος:

v =
= κ 2 ντο(SE) (1)

= κ 1 ντο(ΜΙΚΡΟ) ντο(ΜΙ)  κ  1 ντο(SE)  κ 2 ντο(SE) (2)

Η συνολική (αρχική) συγκέντρωση του ενζύμου είναι πάντα πολύ μικρότερη από τη συγκέντρωση του υποστρώματος, όπως σημειώθηκε παραπάνω. Κατά τη διάρκεια της αντίδρασης, η συγκέντρωση του ελεύθερου ενζύμου ντοΤο (Ε) μειώνεται λόγω σχηματισμού συμπλόκου

ντο(ΜΙ) = ντο ο(ΜΙ)  ντο(SE) (3)

Σε ακίνητη κατάσταση, η συγκέντρωση του συμπλέγματος παραμένει σταθερή:

= 0

Από αυτή τη συνθήκη παίρνουμε

κ 1 ντο(ΜΙΚΡΟ) ντο(ΜΙ)  κ  1 ντο(SE)  κ 2 ντο(SE) = 0 (4)

Αντικαθιστούμε την έκφραση (3) στην (4)

κ 1 c(S)[ ντο ο(ΜΙ)  ντο(SE)]  κ  1 ντο(SE)  κ 2 ντο(SE) = 0 (5)

Στην εξίσωση (5), ανοίξτε τις αγκύλες και μετασχηματίστε τις για να βρείτε τη συγκέντρωση του συμπλέγματος ενζύμου-υποστρώματος SE:

Διαιρώντας τον αριθμητή και τον παρονομαστή με κ 1 , παίρνουμε

(6)

Μια έκφραση που αποτελείται από σταθερές στον παρονομαστή της εξίσωσης ονομάζεται Μιχάλης σταθερόςκ Μ :

(7)

Αντικαθιστούμε την έκφραση που προκύπτει στην εξ. 1:

(8)

Έλαβε Lv. 8 είναι μια από τις μορφές γραφής της εξίσωσης Michaelis-Menten. Ας αναλύσουμε αυτήν την εξίσωση. Σε πολλές ενζυμικές αντιδράσεις, το δεύτερο βήμα σταθερά κ 2 είναι σημαντικά μικρότερο από τις σταθερές σχηματισμού κ 1 και φθορά κ–1 σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος. Σε τέτοιες περιπτώσεις, η σταθερά Michaelis είναι περίπου ίση με τη σταθερά ισορροπίας της αποσύνθεσης του συμπλόκου στα αρχικά μόρια:

Σε υψηλή συγκέντρωση υποστρώματος, όταν ντο(S) κ Μ , συνεχής κ Μ μπορεί να παραμεληθεί, και μετά ντο(S) σε ur. Το 8 συρρικνώνεται. ενώ η ταχύτητα παίρνει τη μέγιστη τιμή:

vμέγιστο = κ 2 ντο o(E)(9)

Ο μέγιστος ρυθμός εξαρτάται από τη συγκέντρωση του ενζύμου και δεν εξαρτάται από τη συγκέντρωση του υποστρώματος. Αυτό σημαίνει ότι η αντίδραση προχωρά με μηδενική σειρά ως προς το υπόστρωμα.

Σε χαμηλές συγκεντρώσεις υποστρώματος, όταν ντο(S) κ Μ, η αντίδραση προχωρά με πρώτη σειρά ως προς το υπόστρωμα:

v =

Έτσι, καθώς αυξάνεται η συγκέντρωση του υποστρώματος, η σειρά αντίδρασης αλλάζει από την πρώτη (περιοχή Ι στο Σχ. 4) σε μηδέν (περιοχή III).

1/2vΜέγιστη

Η εξίσωση Michaelis-Menten μπορεί να γραφτεί χρησιμοποιώντας τη μέγιστη ταχύτητα:

(10)

Αυτή η μορφή της εξίσωσης είναι βολική για την παρουσίαση πειραματικών αποτελεσμάτων όταν η συγκέντρωση του ενζύμου δεν είναι γνωστή.

Εάν ο ρυθμός αντίδρασης είναι ο μισός του μέγιστου ρυθμού, τότε από την Εξ. 10 προκύπτει ότι η σταθερά Michaelis είναι ίση με την αντίστοιχη συγκέντρωση υποστρώματος (Εικ. 4):

, που κΜ= ντο"(ΜΙΚΡΟ)

Για ακριβέστερο προσδιορισμό της σταθεράς Michaelis με γραφική μέθοδο, μετασχηματισμός της εξ. 10 μέσω των αντίστροφων των μεταβλητών. Αλλάξτε τον αριθμητή και τον παρονομαστή στην εξίσωση. 10:

ή

Γραφική αναπαράσταση της εξίσωσης Michaelis-Menten σε αντίστροφες συντεταγμένες 1/ v – 1/ντοΤο (S) ονομάζεται διάγραμμα Lineweaver-Burk (Εικ. 5). Αυτό είναι ένα γράφημα μιας ευθείας γραμμής που κόβει στο 1/ vτμήμα ίσο με το αντίστροφο της μέγιστης ταχύτητας. Η συνέχιση μιας ευθείας στην αρνητική περιοχή μέχρι να τέμνεται με τον οριζόντιο άξονα δίνει ένα τμήμα του οποίου η απόλυτη τιμή είναι 1/ κΜ. Έτσι, από το γράφημα, οι αντίστροφες τιμές των παραμέτρων 1/ vμέγιστο και 1/ κ M , και μετά οι ίδιες οι παράμετροι.

Υπάρχουν ένζυμα, η δράση των οποίων δεν υπόκειται αυστηρά σε ur. Μιχαηλής-Μεντέν. Σε υψηλή συγκέντρωση του υποστρώματος, επιτυγχάνεται η μέγιστη ταχύτητα, αλλά σε χαμηλή συγκέντρωση, η γραφική παράσταση εξάρτησης v- Το S παίρνει τη λεγόμενη σιγμοειδή μορφή. Αυτό σημαίνει ότι στην αρχή η ταχύτητα αυξάνεται με την επιτάχυνση (η κυρτότητα της καμπύλης κατευθύνεται προς τα κάτω, βλ. Εικ. 6), και στη συνέχεια μετά το σημείο καμπής η ταχύτητα αυξάνεται με την επιβράδυνση και πλησιάζει τη μέγιστη ταχύτητα. Αυτό εξηγείται από τη συνεργατική επίδραση του υποστρώματος παρουσία πολλών θέσεων δέσμευσης στο ένζυμο. Η δέσμευση ενός μορίου S διευκολύνει τη σύνδεση του δεύτερου μορίου στην άλλη θέση.

Τα ένζυμα είναι εξαιρετικά εξειδικευμένοι πρωτεϊνικοί καταλύτες που επιταχύνουν τις χημικές αντιδράσεις σε ζώα και φυτά. Σχεδόν όλοι οι χημικοί μετασχηματισμοί στη ζωντανή ύλη πραγματοποιούνται με τη βοήθεια ενζύμων. Μπορούμε να πούμε ότι τα ένζυμα είναι η κινητήρια δύναμη των βιοχημικών διεργασιών στους ζωντανούς οργανισμούς.

Ανάλογα με τη φύση και το σκοπό, τα ένζυμα μπορούν να απελευθερωθούν στο περιβάλλον ή να διατηρηθούν μέσα στο κύτταρο. Δεν χάνουν την καταλυτική τους ικανότητα ακόμη και μετά την απέκκρισή τους από το σώμα (αλλά έξω από τα κύτταρα, τα ένζυμα διασπούν μόνο ουσίες). Αυτή είναι η βάση για τη χρήση τους στη βιομηχανία τροφίμων, την ελαφριά και ιατρική βιομηχανία, τη γεωργία και άλλους τομείς της εθνικής οικονομίας.

Ο ακαδημαϊκός I.P. Pavlov έγραψε: «Τα ένζυμα είναι, θα λέγαμε, η πρώτη πράξη ζωτικής δραστηριότητας. Όλες οι χημικές διεργασίες στο σώμα κατευθύνονται ακριβώς από αυτές τις ουσίες· είναι οι αιτιολογικοί παράγοντες όλων των χημικών μετασχηματισμών. Όλες αυτές οι ουσίες παίζουν τεράστιο ρόλο, καθορίζουν τις διαδικασίες λόγω των οποίων εκδηλώνεται η ζωή, είναι με την πλήρη έννοια οι ενεργοποιητές της ζωής.

Όλες οι ενζυμικές αντιδράσεις προχωρούν εύκολα και γρήγορα. Οι ενζυμικές αντιδράσεις που καταλύονται στο σώμα δεν συνοδεύονται από σχηματισμό παραπροϊόντων, ενώ οι οργανικές αντιδράσεις που πραγματοποιούνται με τη βοήθεια τεχνητών καταλυτών σχηματίζουν πάντα τουλάχιστον ένα ή περισσότερα από αυτά τα προϊόντα.

Στους ζωντανούς οργανισμούς, τα ένζυμα βρίσκονται σε τακτοποιημένη κατάσταση. Σε μεμονωμένους δομικούς σχηματισμούς του κυττάρου, οι ενζυμικές αντιδράσεις προχωρούν με αυστηρά καθορισμένη σειρά. Συντονιζόμενοι με ακρίβεια μεταξύ τους, μεμονωμένοι κύκλοι αντιδράσεων διασφαλίζουν τη ζωτική δραστηριότητα των κυττάρων, των οργάνων, των ιστών και του οργανισμού συνολικά. Σε ορισμένα μέρη του κυττάρου πραγματοποιούνται αυστηρά καθορισμένες βιοχημικές διεργασίες.

Μαζί με το γεγονός ότι τα ένζυμα παίζουν καθοριστικό ρόλο στους ζωντανούς οργανισμούς, κατέχουν εξέχουσα θέση στην παραγωγή προϊόντων διατροφής και πολλών άλλων βιομηχανιών, καθώς και στη γεωργία. Παραγωγήαιθυλική αλκοόλη, μπύρα, κρασί, τσάι, ψωμί, γάλα που έχει υποστεί ζύμωση και πολλά άλλα προϊόντα που βασίζονται στη δράση των ενζύμων . Τα ένζυμα εμπλέκονται σε ωρίμανση και υπερώριμοφρούτα και λαχανικά, ωρίμανση και φθοράκρέας και ψάρι, επιμονήδημητριακά, αλεύρι, δημητριακά και άλλα προϊόντα .

Σε ορισμένες περιπτώσεις, η παρουσία ενζύμων στην επεξεργασία των προϊόντων είναι ανεπιθύμητη. Ένα παράδειγμα αυτού είναι η αντίδραση ενζυμικού μαυρίσματος φρούτων και λαχανικών ως αποτέλεσμα της δράσης του ενζύμου οξειδάσης πολυφαινόλης ή του ταγγίσματος των λιπών από αλεύρι ως αποτέλεσμα της δράσης των ενζύμων λιπάσης και λιποξειδάσης που υπάρχουν στο φύτρο του κόκκου.

Επί του παρόντος, περίπου 3500 ένζυμα έχουν απομονωθεί από βιολογικά αντικείμενα και αρκετές εκατοντάδες ένζυμα έχουν μελετηθεί. Πιστεύεται ότι ένα ζωντανό κύτταρο μπορεί να περιέχει περισσότερα από 1000 διαφορετικά ένζυμα. Κάθε ένζυμο τυπικά καταλύει μόνο έναν τύπο χημικής αντίδρασης. Δεδομένου ότι ένα ένζυμο μπορεί να επιταχύνει μόνο μία αντίδραση, ή σπάνια μια ομάδα αντιδράσεων ενός τύπου, χωρίς να επηρεάζει άλλες, πολλές διαφορετικές αντιδράσεις μπορούν να συμβούν ταυτόχρονα σε ζωντανούς οργανισμούς. Αν και οι αντιδράσεις μεμονωμένων ενζύμων προχωρούν ανεξάρτητα η μία από την άλλη, εντούτοις, τις περισσότερες φορές διασυνδέονται με μια σύνθετη αλληλουχία σχηματισμού ενδιάμεσων προϊόντων. Σε αυτή την περίπτωση, το προϊόν μιας αντίδρασης μπορεί να χρησιμεύσει ως υπόστρωμα ή αντιδραστήριο για μια άλλη. Επομένως, στο ίδιο κύτταρο, εκατοντάδες και χιλιάδες ενζυματικές αντιδράσεις συμβαίνουν ταυτόχρονα, που προχωρούν με μια ορισμένη σειρά και σε τέτοιες ποσότητες που εξασφαλίζουν την κανονική κατάσταση του κυττάρου.

Κάθε ζωντανός οργανισμός συνθέτει συνεχώς ένζυμα. Στη διαδικασία της ανάπτυξης του σώματος, αυξάνεται επίσης ο αριθμός των απαραίτητων ενζύμων. Μια δυσανάλογη αύξηση ή μείωση του αριθμού των ενζύμων θα μπορούσε να οδηγήσει σε παραβίαση της φύσης του μεταβολισμού που έχει αναπτυχθεί στο σώμα.

Σε ένα ζωντανό κύτταρο, τα ένζυμα μπορούν να συντεθούν σε διάφορους δομικούς σχηματισμούς - τον πυρήνα, το κυτταρόπλασμα, τους χλωροπλάστες, τα μιτοχόνδρια, την κυτταροπλασματική μεμβράνη κ.λπ.

ως βιολογικοί καταλύτες ένζυμα, να εισαι σε μικρές ποσότητες, ικανό να μεταμορφωθεί τεράστιες ποσότητες του υποστρώματος στο οποίο δρουν. Έτσι, το ένζυμο αμυλάση του σάλιου παρουσιάζει αξιοσημείωτη καταλυτική δράση σε αραίωση 1: 1.000.000 και το ένζυμο υπεροξειδάση είναι ενεργό σε αραίωση 1: 5.000.000. Ένα μόριο καταλάσης διασπά 5 εκατομμύρια μόρια υπεροξειδίου του υδρογόνου σε ένα λεπτό.

Η καταλυτική δράση των ενζύμων είναι πολλές φορές μεγαλύτερη από τη δραστηριότητα των ανόργανων καταλυτών.. Έτσι, η υδρόλυση πρωτεΐνης σε αμινοξέα παρουσία ανόργανων καταλυτών σε θερμοκρασία 100 °C και άνω πραγματοποιείται σε αρκετές δεκάδες ώρες. Η ίδια υδρόλυση με τη συμμετοχή συγκεκριμένων ενζύμων τελειώνει σε λιγότερο από μία ώρα και προχωρά σε θερμοκρασία 30-40 °C. Η πλήρης υδρόλυση του αμύλου με οξύ γίνεται σε λίγες ώρες, ενώ η ενζυματική υδρόλυση σε θερμοκρασία δωματίου διαρκεί αρκετά λεπτά. Τα ιόντα σιδήρου είναι γνωστό ότι επιταχύνουν καταλυτικά τη διάσπαση του υπεροξειδίου του υδρογόνου σε υδρογόνο και οξυγόνο. Αλλά τα άτομα σιδήρου που συνθέτουν το ένζυμο καταλάση δρουν στο υπεροξείδιο του υδρογόνου 10 δισεκατομμύρια φορές πιο ενεργειακά από τον συνηθισμένο σίδηρο: 1 mg σιδήρου στο ένζυμο μπορεί να αντικαταστήσει 10 τόνους ανόργανου σιδήρου κατά την καταλυτική διάσπαση του υπεροξειδίου του υδρογόνου.

Σημαντικό χαρακτηριστικό γνώρισμα ένζυμα είναι η ειδικότητα της δράσης τους . Η ειδικότητα των ενζύμων είναι πολύ μεγαλύτερη από αυτή των ανόργανων καταλυτών. Μερικές φορές μικρές αλλαγές στη χημική δομή μιας ουσίας αποκλείουν την εκδήλωση της δράσης ενός συγκεκριμένου ενζύμου σε αυτήν την ουσία. Η ειδικότητα της δράσης των ενζύμων εκδηλώνεται και σε περιπτώσεις όπου η ουσία διαφέρει στη χημική δομή. Έτσι, τα ένζυμα που επιταχύνουν την υδρόλυση των πρωτεϊνών δεν έχουν καμία επίδραση στην υδρόλυση του αμύλου και το αντίστροφο.

Τα ένζυμα διαφέρουν ως προς την ειδικότητα. Ορισμένα ένζυμα καταλύουν μόνο μία αντίδραση, ενώ άλλα καταλύουν μεγάλο αριθμό αντιδράσεων. Έτσι, το ένζυμο γλυκοοξειδάση καταλύει την οξείδωση της γλυκόζης και η θρυψίνη υδρολύει συγκεκριμένους πεπτιδικούς δεσμούς σε πρωτεΐνες και αιθέρες αμινοξέων.

Η ειδικότητα της δράσης των ενζύμων οδηγεί μερικές φορές στο γεγονός ότι μια οργανική ένωση επηρεάζεται όχι από ένα, αλλά από δύο ένζυμα.

ιδιαιτερότητα της ομάδαςαντιπροσωπεύουν όλα τα ένζυμα, δηλαδή καταλύουν μόνο έναν ειδικό τύπο αντίδρασης, όπως την οξείδωση μονοσακχαριτών ή την υδρόλυση ολιγοσακχαριτών.

Τα ένζυμα, ως ειδικοί καταλύτες, επιταχύνετε τόσο τις μπροστινές όσο και τις αντίστροφες αντιδράσεις , δηλαδή, υδρόλυση και σύνθεση της ουσίας στην οποία δρουν. Η κατεύθυνση αυτής της διαδικασίας εξαρτάται από τη συγκέντρωση των αρχικών και τελικών προϊόντων και τις συνθήκες υπό τις οποίες εξελίσσεται η αντίδραση. Ταυτόχρονα, έχει αποδειχθεί ότι οι περισσότερες συνθέσεις σε ένα ζωντανό κύτταρο συμβαίνουν υπό τη δράση ενζύμων διαφορετικών από εκείνα που καταλύουν τη διάσπαση μιας ή άλλης ένωσης.

Χημική φύση των ενζύμων

Τα ένζυμα χωρίζονται σε δύο μεγάλες κατηγορίες: ενός συστατικού, αποτελείται μόνο από πρωτεΐνη και δύο συστατικών, που αποτελείται από μια πρωτεΐνη και ένα μη πρωτεϊνικό μέρος που ονομάζεται προσθετική ομάδα. Οι ενζυμικές πρωτεΐνες μπορεί να είναι απλές (πρωτεΐνες) ή σύνθετες (πρωτεΐνες). Ομάδα ενεργών προσθετικών (ενεργή θέση) ενός ενζύμου ονομάζεται αγωνία , ΕΝΑ φορέας πρωτεΐνης – φερόν . Η προσθετική ομάδα στη σύνθεση του ενζύμου καταλαμβάνει περίπου το 1% της μάζας του.

Η ισχύς του δεσμού μεταξύ της προσθετικής ομάδας (αγώνα) και της φερόνης δεν είναι η ίδια για διαφορετικά ένζυμα. Με έναν αδύναμο δεσμό, το ένζυμο διασπάται σε ένα πρωτεϊνικό και προσθετικό τμήμα, το οποίο ονομάζεται συνένζυμο . Κάθε μία από τις προκύπτουσες ομάδες εμφανίζει καταλυτική δράση. Το ρόλο των συνενζύμων παίζουν οι περισσότερες βιταμίνες - C, B 1, B 2, B 6, B 12, H, E, K, κ.λπ., καθώς και νουκλεοτίδια, RNA, σουλφυδρυλικές ομάδες, γλουταθειόνη, άτομα σιδήρου, χαλκός , μαγνήσιο κ.λπ. Πολλά ένζυμα έχουν υψηλή καταλυτική ικανότητα μόνο εάν το ένζυμο δεν αποσυντεθεί σε φερόνη και αγώνα.

ΠΡΟΣ ΤΗΝ ενός συστατικού περιλαμβάνει πολλά ένζυμα που διασπούν πρωτεΐνες ή υδατάνθρακες (πεψίνη, θρυψίνη, παπίνη, αμυλάση).

Τυπικός δύο συστατικών Το ένζυμο είναι η α-καρβοξυλάση, η οποία καταλύει τη διάσπαση του πυροσταφυλικού οξέος σε διοξείδιο του άνθρακα και ακεταλδεΰδη:

α-καρβοξυλάση

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO 2 .

Η χημική φύση της α-καρβοξυλάσης είναι πλήρως αποδεδειγμένη· η δραστική ομάδα αυτού του ενζύμου περιέχει βιταμίνη Β1.

Συχνά, τα συνένζυμα δρουν ως ενδιάμεσα στις ενζυμικές αντιδράσεις που εμπλέκονται στη μεταφορά υδρογόνου. Αυτά περιλαμβάνουν δινουκλεοτίδιο νικοτιναμίδης αδενίνης (NAD), γλουταθειόνη, L-ασκορβικό οξύ, κινόνες και κυτοχρώματα. Άλλα συνένζυμα δρουν ως φορείς ή διαβιβαστές για ομάδες φωσφορικών, αμινών και μεθυλίου.

Μοριακό βάροςένζυμα ποικίλλει ευρέως. από μερικές χιλιάδες έως ένα εκατομμύριο , αλλά τα περισσότερα ένζυμα έχουν υψηλού μοριακού βάρους .

Πολλά ένζυμα περιέχουν μέταλλαπου συμμετέχουν στην καταλυτική δράση. Ετσι, σίδερο είναι μέρος της προσθετικής ομάδας των ενζύμων καταλάσης και υπεροξειδάσης, καθώς και της οξειδάσης του κυτοχρώματος, η οποία εμπλέκεται στις διαδικασίες της αναπνοής. Χαλκός αποτελεί μέρος των οξειδωτικών ενζύμων οξειδάση πολυφαινόλης και ασκορβική οξειδάση, που παίζουν σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό των φυτών.

Στην καθαρή τους μορφή, όλα τα ένζυμα είναι κρύσταλλοι..

Οι καταλυτικές αντιδράσεις πραγματοποιούνται στην επιφάνεια των μορίων του ενζύμου. Το ένζυμο-πρωτεΐνη σχηματίζει μια διεσπαρμένη φάση, στην επιφάνεια της οποίας συμβαίνουν αντιδράσεις μεταξύ ουσιών διαλυμένων στο μέσο διασποράς. Η επιφάνεια του μορίου ενζύμου-πρωτεΐνης είναι ετερογενής. στην επιφάνεια του μορίου υπάρχουν διάφορες χημικά ενεργές ομάδες που δεσμεύουν εύκολα άλλες ενώσεις.

Οφείλονται οι ιδιότητες των ενζύμωνΠρώτα η παρουσία ιδιαίτερα ενεργών κέντρων στην επιφάνεια του μορίου πρωτεΐνης - ρίζες αμινοξέων ή ειδικών χημικών ομάδων σταθερά συνδεδεμένες με την πρωτεΐνη. Το ενεργό κέντρο είναι εκείνο το μέρος του ενζύμου που συνδυάζεται με την ουσία (υπόστρωμα) στη διαδικασία της καταλυτικής δράσης. .

Ένζυμα, Σύμπλεγμα Ενζύμου-Υποστρώματος και Ενέργεια Ενεργοποίησης

Η πιο σημαντική λειτουργία των πρωτεϊνών είναι η καταλυτική, εκτελείται από μια συγκεκριμένη κατηγορία πρωτεϊνών - ενζύμων. Περισσότερα από 2000 ένζυμα έχουν εντοπιστεί στο σώμα. Τα ένζυμα είναι βιολογικοί καταλύτες πρωτεϊνικής φύσης που επιταχύνουν σημαντικά τις βιοχημικές αντιδράσεις. Έτσι, η ενζυματική αντίδραση συμβαίνει 100-1000 φορές πιο γρήγορα από ότι χωρίς ένζυμα. Διαφέρουν σε πολλές ιδιότητες από τους καταλύτες που χρησιμοποιούνται στη χημεία. Τα ένζυμα επιταχύνουν τις αντιδράσεις υπό κανονικές συνθήκες, σε αντίθεση με τους χημικούς καταλύτες.

Σε ανθρώπους και ζώα, μια πολύπλοκη αλληλουχία αντιδράσεων λαμβάνει χώρα σε λίγα δευτερόλεπτα, η οποία απαιτεί μεγάλο χρονικό διάστημα (ημέρες, εβδομάδες ή και μήνες) με τη χρήση συμβατικών χημικών καταλυτών. Σε αντίθεση με τις αντιδράσεις χωρίς ένζυμα, τα παραπροϊόντα δεν σχηματίζονται σε ενζυμικές αντιδράσεις (η απόδοση του τελικού προϊόντος είναι σχεδόν 100%). Κατά τη διαδικασία μετασχηματισμού, τα ένζυμα δεν καταστρέφονται, επομένως μια μικρή ποσότητα από αυτά είναι σε θέση να καταλύει τις χημικές αντιδράσεις μεγάλου αριθμού ουσιών. Όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες και έχουν τις χαρακτηριστικές τους ιδιότητες (ευαισθησία σε αλλαγές στο pH του μέσου, μετουσίωση σε υψηλές θερμοκρασίες κ.λπ.).

Τα ένζυμα ταξινομούνται χημικά σε ενός συστατικού (απλός) Και δύο συστατικών (σύνθετο) .

Ένα συστατικό (απλό)

Τα ένζυμα ενός συστατικού αποτελούνται μόνο από πρωτεΐνες. Τα απλά περιλαμβάνουν κυρίως ένζυμα που πραγματοποιούν αντιδράσεις υδρόλυσης (πεψίνη, θρυψίνη, αμυλάση, παπαΐνη κ.λπ.).

Δύο συστατικών (σύνθετο)

Σε αντίθεση με τα απλά ένζυμα, τα σύνθετα ένζυμα περιέχουν ένα μη πρωτεϊνικό μέρος - ένα συστατικό χαμηλού μοριακού βάρους. Το μέρος της πρωτεΐνης ονομάζεται αποένζυμο (φορέας ενζύμου), χωρίς πρωτεΐνη - συνένζυμο (ενεργητική ή προσθετική ομάδα). Το μη πρωτεϊνικό μέρος των ενζύμων μπορεί να αντιπροσωπεύεται είτε από οργανικές ουσίες (για παράδειγμα, παράγωγα βιταμινών, NAD, NADP, ουριδίνη, κυτιδυλονουκλεοτίδια, φλαβίνες) ή ανόργανες (για παράδειγμα, άτομα μετάλλου - σίδηρος, μαγνήσιο, κοβάλτιο, χαλκός , ψευδάργυρος, μολυβδαίνιο κ.λπ.).

Δεν μπορούν να συντεθούν όλα τα απαραίτητα συνένζυμα από τους οργανισμούς και επομένως πρέπει να παρέχονται με τροφή. Η έλλειψη βιταμινών στα τρόφιμα των ανθρώπων και των ζώων προκαλεί απώλεια ή μείωση της δραστηριότητας των ενζύμων εκείνων στα οποία περιλαμβάνονται. Σε αντίθεση με το πρωτεϊνικό μέρος, τα οργανικά και ανόργανα συνένζυμα είναι πολύ ανθεκτικά σε αντίξοες συνθήκες (υψηλές ή χαμηλές θερμοκρασίες, ακτινοβολία κ.λπ.) και μπορούν να διαχωριστούν από το αποένζυμο.

Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από υψηλή ειδικότητα: μπορούν να μετατρέψουν μόνο τα κατάλληλα υποστρώματα και να καταλύσουν μόνο ορισμένες αντιδράσεις του ίδιου τύπου. Καθορίζει το πρωτεϊνικό συστατικό του, αλλά όχι ολόκληρο το μόριο του, αλλά μόνο το μικρό του τμήμα - ενεργό κέντρο . Η δομή του αντιστοιχεί στη χημική δομή των ουσιών που αντιδρούν. Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από μια χωρική αντιστοιχία μεταξύ του υποστρώματος και του ενεργού κέντρου. Ταιριάζουν μεταξύ τους σαν κλειδί σε κλειδαριά. Μπορεί να υπάρχουν πολλά ενεργά κέντρα σε ένα μόριο ενζύμου. Το ενεργό κέντρο, δηλαδή η ένωση με άλλα μόρια, δεν βρίσκεται μόνο στα ένζυμα, αλλά και σε κάποιες άλλες πρωτεΐνες (αίμη στα ενεργά κέντρα της μυοσφαιρίνης και της αιμοσφαιρίνης). Οι ενζυμικές αντιδράσεις προχωρούν με τη μορφή διαδοχικών σταδίων - από αρκετές έως δεκάδες.

Η δραστηριότητα των σύνθετων ενζύμων εκδηλώνεται μόνο όταν το πρωτεϊνικό μέρος συνδυάζεται με το μη πρωτεϊνικό μέρος. Επίσης, η δραστηριότητά τους εκδηλώνεται μόνο υπό ορισμένες συνθήκες: θερμοκρασία, πίεση, pH του περιβάλλοντος κ.λπ. Τα ένζυμα διαφορετικών οργανισμών είναι πιο ενεργά στη θερμοκρασία στην οποία είναι προσαρμοσμένα αυτά τα πλάσματα.

Σύμπλεγμα ενζύμου-υποστρώματος

Σχηματίζονται δεσμοί υποστρώματος-ενζύμου ένζυμο-υπόστρωμα συγκρότημα.

Ταυτόχρονα, αλλάζει όχι μόνο τη δική του διαμόρφωση, αλλά και τη διαμόρφωση του υποστρώματος. Οι ενζυμικές αντιδράσεις μπορούν να ανασταλούν από τα δικά τους προϊόντα αντίδρασης - με τη συσσώρευση προϊόντων, ο ρυθμός αντίδρασης μειώνεται. Εάν υπάρχουν λίγα προϊόντα αντίδρασης, τότε το ένζυμο ενεργοποιείται.

Οι ουσίες που διεισδύουν στην περιοχή του ενεργού κέντρου και μπλοκάρουν τις καταλυτικές ομάδες των ενζύμων ονομάζονται αναστολείς (από λατ. αναστέλλω- συγκρατήστε, σταματήστε). Η δραστηριότητα των ενζύμων μειώνεται από ιόντα βαρέων μετάλλων (μόλυβδος, υδράργυρος κ.λπ.).

Τα ένζυμα μειώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης, δηλαδή το επίπεδο ενέργειας που απαιτείται για να γίνουν τα μόρια αντιδραστικά.

Ενέργεια ενεργοποίησης

Ενέργεια ενεργοποίησης - αυτή είναι η ενέργεια που δαπανάται για τη διάσπαση ενός συγκεκριμένου δεσμού για τη χημική αλληλεπίδραση δύο ενώσεων. Τα ένζυμα έχουν μια συγκεκριμένη θέση στο κύτταρο και στο σώμα ως σύνολο. Σε ένα κύτταρο, τα ένζυμα βρίσκονται σε ορισμένα μέρη του. Πολλά από αυτά συνδέονται με κυτταρικές μεμβράνες ή μεμονωμένα οργανίδια: μιτοχόνδρια, πλαστίδια κ.λπ.

Βιοσύνθεση ενζύμων που οι οργανισμοί είναι σε θέση να ρυθμίζουν. Αυτό καθιστά δυνατή τη διατήρηση της σχετικά σταθερής σύνθεσής τους υπό σημαντικές αλλαγές στις περιβαλλοντικές συνθήκες και τη μερική τροποποίηση των ενζύμων ως απόκριση σε τέτοιες αλλαγές. Η επίδραση διαφόρων βιολογικά δραστικών ουσιών - ορμονών, φαρμάκων, διεγερτικών ανάπτυξης φυτών, δηλητηρίων κ.λπ. - είναι ότι μπορούν να διεγείρουν ή να καταστείλουν τη μία ή την άλλη ενζυμική διαδικασία.

Ορισμένα ένζυμα εμπλέκονται στην ενεργό μεταφορά ουσιών μέσω των μεμβρανών.

Το επίθημα για τα ονόματα των περισσότερων ενζύμων είναι -Αζ-. Προστίθεται στο όνομα του υποστρώματος με το οποίο αλληλεπιδρά το ένζυμο. Για παράδειγμα, υδρολάσες - καταλύουν τις αντιδράσεις διάσπασης πολύπλοκων ενώσεων σε μονομερή λόγω της προσθήκης ενός μορίου νερού στη θέση μιας διάσπασης χημικού δεσμού στα μόρια πρωτεϊνών, πολυσακχαριτών, λιπών. οξειδορεδουκτάση - επιτάχυνση των οξειδοαναγωγικών αντιδράσεων (μεταφορά ηλεκτρονίων ή πρωτονίων). ισομεράση- συμβάλλουν στην εσωτερική μοριακή αναδιάταξη (ισομερισμός), μετασχηματισμό ισομερών κ.λπ.