Aminosäuren sind Carbonsäuren, die eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe enthalten. Natürliche Aminosäuren sind 2-Aminocarbonsäuren oder α-Aminosäuren, obwohl es auch Aminosäuren wie β-Alanin, Taurin und γ-Aminobuttersäure gibt. Die verallgemeinerte Formel einer α-Aminosäure sieht folgendermaßen aus:
α-Aminosäuren haben vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff 2, das heißt, alle α-Aminosäuren außer Glycin haben ein asymmetrisches (chirales) Kohlenstoffatom und liegen in Form von zwei Enantiomeren vor – L- und D-Aminosäuren. Natürliche Aminosäuren gehören zur L-Serie. D-Aminosäuren kommen in Bakterien und Peptidantibiotika vor.
Alle Aminosäuren in wässrigen Lösungen können in Form bipolarer Ionen vorliegen und ihre Gesamtladung hängt vom pH-Wert des Mediums ab. Der pH-Wert, bei dem die Gesamtladung Null ist, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet. Am isoelektrischen Punkt ist eine Aminosäure ein Zwitterion, das heißt, ihre Aminogruppe ist protoniert und ihre Carboxylgruppe ist dissoziiert. Im neutralen pH-Bereich sind die meisten Aminosäuren Zwitterionen:
Aminosäuren absorbieren kein Licht im sichtbaren Bereich des Spektrums, aromatische Aminosäuren absorbieren Licht im UV-Bereich des Spektrums: Tryptophan und Tyrosin bei 280 nm, Phenylalanin bei 260 nm.
Aminosäuren zeichnen sich durch einige chemische Reaktionen aus, die für die Laborpraxis von großer Bedeutung sind: Farb-Ninhydrin-Test für die α-Aminogruppe, Reaktionen, die für Sulfhydryl-, Phenol- und andere Gruppen von Aminosäureradikalen charakteristisch sind, Beschleunigung und Bildung von Schiff-Basen an Aminogruppen , Veresterung an Carboxylgruppen.
Biologische Rolle von Aminosäuren:
sind Strukturelemente von Peptiden und Proteinen, sogenannte proteinogene Aminosäuren. Proteine enthalten 20 Aminosäuren, die durch den genetischen Code kodiert sind und bei der Übersetzung in Proteine eingebaut werden; einige von ihnen können phosphoryliert, acyliert oder hydroxyliert werden;
können Strukturelemente anderer natürlicher Verbindungen sein – Coenzyme, Gallensäuren, Antibiotika;
sind Signalmoleküle. Einige der Aminosäuren sind Neurotransmitter oder Vorläufer von Neurotransmittern, Hormonen und Histohormonen;
sind die wichtigsten Stoffwechselprodukte, einige Aminosäuren sind beispielsweise Vorläufer pflanzlicher Alkaloide, dienen als Stickstoffspender oder sind lebenswichtige Bestandteile der Ernährung.
Die Klassifizierung proteinogener Aminosäuren erfolgt anhand der Struktur und Polarität der Seitenketten:
1. Aliphatische Aminosäuren:
glycin, gly,G,Gly
Alanin, ala, A, Ala
Valin, Welle,V,Val*
Leucin, lei,L,Leu*
Isoleucin, Schlick, I,Ile*
Diese Aminosäuren enthalten keine Heteroatome oder zyklischen Gruppen in der Seitenkette und zeichnen sich durch eine ausgeprägt niedrige Polarität aus.
Cystein, cis,Cys
Methionin, Meth,M,Erfüllt*
3. Aromatische Aminosäuren:
Phenylalanin, Haartrockner,F,Phe*
Tyrosin, Schießbude,Y,Tyr
Tryptophan, drei,W,Trp*
Histidin, gis,H,Sein
Aromatische Aminosäuren enthalten mesomere resonanzstabilisierte Zyklen. In dieser Gruppe weist nur die Aminosäure Phenylalanin eine niedrige Polarität auf, Tyrosin und Tryptophan zeichnen sich durch eine auffällige Polarität aus und Histidin weist sogar eine hohe Polarität auf. Histidin kann auch als basische Aminosäure klassifiziert werden.
4. Neutrale Aminosäuren:
Serin, grau,S,Ser
Threonin, tre,T,Thr*
Asparagin, asn, N,Asn
Glutamin, gln, Q,Gln
Neutrale Aminosäuren enthalten Hydroxyl- oder Carbonsäureamidgruppen. Obwohl die Amidgruppen nichtionisch sind, sind die Asparagin- und Glutaminmoleküle stark polar.
5. Saure Aminosäuren:
Asparaginsäure (Aspartat), asp,D,Asp
Glutaminsäure (Glutamat), glu, E,Glu
Die Carboxylgruppen der Seitenketten saurer Aminosäuren sind über den gesamten physiologischen pH-Wert-Bereich vollständig ionisiert.
6. Essentielle Aminosäuren:
Lysin, l aus, K,Lys*
Arginin, arg,R,Arg
Die Seitenketten der Hauptaminosäuren sind im neutralen pH-Bereich vollständig protoniert. Eine hochbasische und sehr polare Aminosäure ist Arginin, die eine Guanidingruppe enthält.
7. Iminosäure:
Prolin, um,P,Pro
Die Seitenkette von Prolin besteht aus einem fünfgliedrigen Ring, der ein α-Kohlenstoffatom und eine α-Aminogruppe enthält. Daher handelt es sich bei Prolin streng genommen nicht um eine Aminosäure, sondern um eine Iminosäure. Das Stickstoffatom im Ring ist eine schwache Base und wird bei physiologischen pH-Werten nicht protoniert. Aufgrund seiner zyklischen Struktur verursacht Prolin Biegungen in der Polypeptidkette, die für die Struktur von Kollagen sehr wichtig sind.
Einige der aufgeführten Aminosäuren können im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Diese essentiellen Aminosäuren sind mit Sternchen gekennzeichnet.
Wie oben erwähnt, sind proteinogene Aminosäuren die Vorläufer mehrerer wertvoller biologisch aktiver Moleküle.
Zwei biogene Amine, β-Alanin und Cysteamin, sind Teil von Coenzym A (Coenzyme sind Derivate wasserlöslicher Vitamine, die das aktive Zentrum komplexer Enzyme bilden). β-Alanin entsteht durch Decarboxylierung von Asparaginsäure und Cysteamin durch Decarboxylierung von Cystein:
β-Alanin 
Cysteamin
Der Glutaminsäurerest ist Teil eines anderen Coenzyms – Tetrahydrofolsäure, einem Derivat von Vitamin B c.
Weitere biologisch wertvolle Moleküle sind Konjugate von Gallensäuren mit der Aminosäure Glycin. Diese Konjugate sind stärkere Säuren als die basischen, werden in der Leber gebildet und liegen in Form von Salzen in der Galle vor.
Glykocholsäure
Proteinogene Aminosäuren sind Vorläufer einiger Antibiotika – biologisch aktive Substanzen, die von Mikroorganismen synthetisiert werden und die Vermehrung von Bakterien, Viren und Zellen unterdrücken. Die bekanntesten davon sind Penicilline und Cephalosporine, die zur Gruppe der β-Lactam-Antibiotika gehören und von Schimmelpilzen dieser Gattung produziert werden Penicillium. Sie zeichnen sich durch das Vorhandensein eines reaktiven β-Lactam-Rings in ihrer Struktur aus, mit dessen Hilfe sie die Synthese von Zellwänden gramnegativer Mikroorganismen hemmen.
allgemeine Formel der Penicilline
Aus Aminosäuren werden durch Decarboxylierung biogene Amine gewonnen – Neurotransmitter, Hormone und Histohormone.
Die Aminosäuren Glycin und Glutamat sind selbst Neurotransmitter im Zentralnervensystem.
Dopamin (Neurotransmitter) Noradrenalin (Neurotransmitter)
Adrenalin (Hormon) Histamin (Transmitter und Histohormon)
Serotonin (Neurotransmitter und Histohormon) GABA (Neurotransmitter)
Thyroxin (Hormon)
Ein Derivat der Aminosäure Tryptophan ist das bekannteste natürlich vorkommende Auxin, die Indolylessigsäure. Auxine sind Pflanzenwachstumsregulatoren, sie stimulieren die Differenzierung wachsender Gewebe, das Wachstum von Kambium und Wurzeln, beschleunigen das Wachstum von Früchten und das Abszissieren alter Blätter; ihre Antagonisten sind Abscisinsäure.
Indolylessigsäure
Derivate von Aminosäuren sind auch Alkaloide – natürliche stickstoffhaltige Verbindungen basischer Natur, die in Pflanzen gebildet werden. Diese Verbindungen sind äußerst aktive physiologische Verbindungen, die in der Medizin weit verbreitet sind. Beispiele für Alkaloide sind das Phenylalanin-Derivat Papaverin, ein Isochinolin-Alkaloid des Schlafmohns (ein krampflösendes Mittel), und das Tryptophan-Derivat Physostigmin, ein Indol-Alkaloid aus Kalabarbohnen (ein Anticholinesterase-Medikament):
Papaverin Physostigmin
Aminosäuren sind äußerst beliebte Objekte der Biotechnologie. Für die chemische Synthese von Aminosäuren gibt es viele Möglichkeiten, das Ergebnis sind jedoch Racemate von Aminosäuren. Da für die Lebensmittelindustrie und Medizin nur L-Isomere von Aminosäuren geeignet sind, muss die Auftrennung von Racematgemischen in Enantiomere ein ernstes Problem darstellen. Daher ist der biotechnologische Ansatz beliebter: die enzymatische Synthese unter Verwendung immobilisierter Enzyme und die mikrobiologische Synthese unter Verwendung ganzer mikrobieller Zellen. In beiden letzten Fällen werden reine L-Isomere erhalten.
Aminosäuren werden als Lebensmittelzusatzstoffe und Futtermittelkomponenten verwendet. Glutaminsäure verbessert den Geschmack von Fleisch, Valin und Leucin verbessern den Geschmack von Backwaren, Glycin und Cystein werden als Antioxidantien in der Konservenindustrie verwendet. D-Tryptophan kann ein Zuckerersatz sein, da es um ein Vielfaches süßer ist. Lysin wird dem Futter von Nutztieren zugesetzt, da die meisten pflanzlichen Proteine geringe Mengen der essentiellen Aminosäure Lysin enthalten.
Aminosäuren werden in der medizinischen Praxis häufig verwendet. Dies sind Aminosäuren wie Methionin, Histidin, Glutamin- und Asparaginsäure, Glycin, Cystein, Valin.
Im letzten Jahrzehnt begann man, kosmetischen Produkten zur Haut- und Haarpflege Aminosäuren zuzusetzen.
Chemisch modifizierte Aminosäuren werden in der Industrie auch häufig als Tenside bei der Synthese von Polymeren, bei der Herstellung von Waschmitteln, Emulgatoren und Kraftstoffadditiven eingesetzt.
PROTEINE
Proteine sind hochmolekulare Substanzen, die aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren bestehen.
Es sind Proteine, die das Produkt genetischer Informationen sind, die von Generation zu Generation weitergegeben werden und alle Lebensvorgänge in der Zelle ausführen.
Funktionen von Proteinen:
Katalytische Funktion. Die zahlreichste Gruppe von Proteinen besteht aus Enzymen – Proteinen mit katalytischer Aktivität, die chemische Reaktionen beschleunigen. Beispiele für Enzyme sind Pepsin, Alkoholdehydrogenase, Glutaminsynthetase.
Strukturbildende Funktion. Strukturproteine sind für die Aufrechterhaltung der Form und Stabilität von Zellen und Geweben verantwortlich, dazu gehören Keratine, Kollagen und Fibroin.
Transportfunktion. Transportproteine transportieren Moleküle oder Ionen von einem Organ zu einem anderen oder über Membranen innerhalb einer Zelle, beispielsweise Hämoglobin, Serumalbumin und Ionenkanäle.
Schutzfunktion. Proteine des Homöostasesystems schützen den Körper vor Krankheitserregern, Fremdinformationen und Blutverlust – Immunglobuline, Fibrinogen, Thrombin.
Regulierungsfunktion. Proteine übernehmen die Funktion von Signalstoffen – einige Hormone, Histohormone und Neurotransmitter – sind Rezeptoren für Signalstoffe jeglicher Struktur und sorgen für die weitere Signalübertragung in den biochemischen Signalketten der Zelle. Beispiele hierfür sind das Wachstumshormon Somatotropin, das Hormon Insulin sowie H- und M-cholinerge Rezeptoren.
Motor Funktion. Mit Hilfe von Proteinen werden Kontraktionsprozesse und andere biologische Bewegungen durchgeführt. Beispiele hierfür sind Tubulin, Aktin und Myosin.
Ersatzfunktion. Pflanzen enthalten Reserveproteine, die wertvolle Nährstoffe darstellen; im tierischen Körper dienen Muskelproteine als Reservenährstoffe, die bei unbedingtem Bedarf mobilisiert werden.
Proteine zeichnen sich durch das Vorhandensein mehrerer struktureller Organisationsebenen aus.
Primärstruktur Ein Protein ist eine Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette. Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamidbindung zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure.
Alanylphenylalanylcysteylprolin
Die Peptidbindung weist mehrere Merkmale auf:
a) es ist resonant stabilisiert und liegt daher praktisch in derselben Ebene – planar; die Rotation um die C-N-Bindung erfordert viel Energie und ist schwierig;
b) Die -CO-NH-Bindung hat einen besonderen Charakter, sie ist kleiner als eine reguläre, aber größer als eine doppelte, d. h. es liegt eine Keto-Enol-Tautomerie vor:
c) Substituenten in Bezug auf die Peptidbindung sind in Trance-Position;
d) Das Peptidrückgrat ist von Seitenketten verschiedener Art umgeben, die mit den umgebenden Lösungsmittelmolekülen interagieren, freie Carboxyl- und Aminogruppen ionisiert werden und kationische und anionische Zentren des Proteinmoleküls bilden. Abhängig von ihrem Verhältnis erhält das Proteinmolekül insgesamt eine positive oder negative Ladung und wird außerdem durch den einen oder anderen pH-Wert der Umgebung gekennzeichnet, wenn es den isoelektrischen Punkt des Proteins erreicht. Radikale bilden Salz-, Ether- und Disulfidbrücken innerhalb des Proteinmoleküls und bestimmen auch die Bandbreite der für Proteine charakteristischen Reaktionen.
Derzeit besteht Einigkeit darüber, dass Polymere, die aus 100 oder mehr Aminosäureresten bestehen, als Proteine gelten, Polypeptide Polymere, die aus 50–100 Aminosäureresten bestehen, und niedermolekulare Peptide Polymere, die aus weniger als 50 Aminosäureresten bestehen.
Einige Peptide mit niedrigem Molekulargewicht spielen eine unabhängige biologische Rolle. Beispiele für einige dieser Peptide:
Glutathion – γ-gluc-cis-gly – ist eines der am weitesten verbreiteten intrazellulären Peptide, beteiligt sich an Redoxprozessen in Zellen und der Übertragung von Aminosäuren durch biologische Membranen.
Carnosin – β-ala-gis – ein in tierischen Muskeln enthaltenes Peptid, eliminiert Lipidperoxid-Abbauprodukte, beschleunigt den Kohlenhydratabbau in den Muskeln und ist in Form von Phosphat am Energiestoffwechsel in den Muskeln beteiligt.
Vasopressin ist ein Hormon des Hypophysenhinterlappens, das an der Regulierung des Wasserstoffwechsels im Körper beteiligt ist:
Phalloidin ist ein giftiges Polypeptid des Fliegenpilzes, das in vernachlässigbaren Konzentrationen durch die Freisetzung von Enzymen und Kaliumionen aus den Zellen zum Tod des Körpers führt:
Gramicidin ist ein Antibiotikum, das auf viele grampositive Bakterien wirkt, die Durchlässigkeit biologischer Membranen für niedermolekulare Verbindungen verändert und zum Zelltod führt:
Meth-Enkephalin – Tyr-Gly-Gly-Phen-Met – ein Peptid, das in Neuronen synthetisiert wird und Schmerzen lindert.
Sekundärstruktur von Proteinen ist eine räumliche Struktur, die durch Wechselwirkungen zwischen funktionellen Gruppen des Peptidrückgrats entsteht.
Die Peptidkette enthält viele CO- und NH-Gruppen von Peptidbindungen, von denen jede potenziell an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt sein kann. Es gibt zwei Haupttypen von Strukturen, die dies ermöglichen: eine α-Helix, bei der die Kette wie ein Telefonkabel aufgerollt ist, und eine gefaltete β-Struktur, bei der längliche Abschnitte einer oder mehrerer Ketten nebeneinander gelegt sind Seite. Beide Strukturen sind sehr stabil.
Die α-Helix zeichnet sich durch eine extrem dichte Packung der verdrillten Polypeptidkette aus; auf jede Windung der rechtsdrehenden Helix kommen 3,6 Aminosäurereste, deren Reste stets nach außen und leicht nach hinten, also nach, gerichtet sind der Anfang der Polypeptidkette.
Hauptmerkmale der α-Helix:
Die α-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Wasserstoffatom am Stickstoff der Peptidgruppe und dem Carbonylsauerstoff des Rests an vier Positionen entlang der Kette stabilisiert;
Alle Peptidgruppen sind an der Bildung einer Wasserstoffbindung beteiligt, dies gewährleistet maximale Stabilität der α-Helix;
alle Stickstoff- und Sauerstoffatome von Peptidgruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt, was die Hydrophilie der α-helikalen Regionen deutlich verringert und ihre Hydrophobie erhöht;
Die α-Helix wird spontan gebildet und ist die stabilste Konformation der Polypeptidkette, entsprechend der minimalen freien Energie;
In einer Polypeptidkette aus L-Aminosäuren ist die rechtsgängige Helix, die normalerweise in Proteinen vorkommt, viel stabiler als die linksgängige.
Die Möglichkeit der Bildung einer α-Helix wird durch die Primärstruktur des Proteins bestimmt. Einige Aminosäuren verhindern die Verdrehung des Peptidrückgrats. Beispielsweise stoßen sich die benachbarten Carboxylgruppen von Glutamat und Aspartat gegenseitig ab, was die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen in der α-Helix verhindert. Aus dem gleichen Grund ist die Kettenhelikalisierung an Stellen schwierig, an denen positiv geladene Lysin- und Argininreste nahe beieinander liegen. Allerdings spielt Prolin die größte Rolle bei der Zerstörung der α-Helix. Erstens ist das Stickstoffatom in Prolin Teil eines starren Rings, der eine Rotation um die N-C-Bindung verhindert, und zweitens bildet Prolin aufgrund des Fehlens von Wasserstoff am Stickstoffatom keine Wasserstoffbindung.
Das β-Faltblatt ist eine Schichtstruktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen linear angeordneten Peptidfragmenten gebildet wird. Beide Ketten können unabhängig sein oder zum selben Polypeptidmolekül gehören. Sind die Ketten in die gleiche Richtung ausgerichtet, so nennt man eine solche β-Struktur parallel. Bei entgegengesetzten Kettenrichtungen, also wenn der N-Terminus einer Kette mit dem C-Terminus einer anderen Kette zusammenfällt, spricht man von einer β-Struktur antiparallel. Ein antiparalleles β-Faltblatt mit nahezu linearen Wasserstoffbrücken ist energetisch bevorzugter.
paralleles β-Faltblatt, antiparalleles β-Faltblatt
Im Gegensatz zur α-Helix, die mit Wasserstoffbrückenbindungen gesättigt ist, ist jeder Abschnitt der β-Faltblattkette offen für die Bildung zusätzlicher Wasserstoffbrückenbindungen. Die Seitenreste der Aminosäuren sind nahezu senkrecht zur Blattebene abwechselnd nach oben und unten ausgerichtet.
In den Bereichen, in denen sich die Peptidkette recht stark verbiegt, befindet sich häufig eine β-Schleife. Hierbei handelt es sich um ein kurzes Fragment, in dem 4 Aminosäurereste um 180° gebogen sind und durch eine Wasserstoffbrücke zwischen dem ersten und vierten Rest stabilisiert werden. Große Aminosäurereste stören die Bildung der β-Schleife, daher umfasst sie am häufigsten die kleinste Aminosäure, Glycin.
Suprasekundäre Proteinstruktur– Dies ist eine bestimmte Reihenfolge des Wechsels von Sekundärstrukturen. Unter einer Domäne versteht man einen separaten Teil eines Proteinmoleküls, der über ein gewisses Maß an struktureller und funktioneller Autonomie verfügt. Domänen gelten heute als grundlegende Elemente der Struktur von Proteinmolekülen, und die Beziehung und Art der Anordnung von α-Helices und β-Faltblättern trägt eher zum Verständnis der Evolution von Proteinmolekülen und phylogenetischen Beziehungen bei als ein Vergleich von Primärstrukturen. Die Hauptaufgabe der Evolution besteht darin, immer mehr neue Proteine zu entwickeln. Die Wahrscheinlichkeit, dass versehentlich eine Aminosäuresequenz synthetisiert wird, die die Verpackungsbedingungen erfüllt und die Erfüllung funktioneller Aufgaben gewährleistet, ist verschwindend gering. Daher ist es üblich, Proteine mit unterschiedlichen Funktionen zu finden, die jedoch in ihrer Struktur so ähnlich sind, dass es den Anschein hat, als hätten sie einen gemeinsamen Vorfahren oder hätten sich voneinander entwickelt. Es scheint, dass die Evolution, wenn sie vor der Notwendigkeit steht, ein bestimmtes Problem zu lösen, es vorzieht, Proteine nicht von Anfang an für diesen Zweck zu entwerfen, sondern bereits etablierte Strukturen für diesen Zweck anzupassen und sie für neue Zwecke anzupassen.
Einige Beispiele für häufig wiederholte suprasekundäre Strukturen:
αα’ – Proteine, die nur α-Helices enthalten (Myoglobin, Hämoglobin);
ββ’ – Proteine, die nur β-Strukturen enthalten (Immunglobuline, Superoxiddismutase);
βαβ’ – β-Fass-Struktur, jede β-Schicht befindet sich im Inneren des Fasses und ist mit einer α-Helix auf der Oberfläche des Moleküls verbunden (Triosephosphoisomerase, Laktatdehydrogenase);
„Zinkfinger“ – ein Proteinfragment bestehend aus 20 Aminosäureresten, das Zinkatom ist mit zwei Cysteinresten und zwei Histidinresten verknüpft, wodurch ein „Finger“ aus etwa 12 Aminosäureresten entsteht, der binden kann zu den regulatorischen Regionen des DNA-Moleküls;
„Leucin-Reißverschluss“ – interagierende Proteine haben eine α-helikale Region, die mindestens 4 Leucinreste enthält, sie sind 6 Aminosäuren voneinander entfernt, das heißt, sie befinden sich auf der Oberfläche jeder zweiten Windung und können hydrophobe Bindungen mit Leucinresten eines anderen bilden Protein. Mit Hilfe von Leucin-Reißverschlüssen können beispielsweise Moleküle stark basischer Histonproteine komplexiert und so eine positive Ladung überwunden werden.
Protein-Tertiärstruktur- Dies ist die räumliche Anordnung des Proteinmoleküls, stabilisiert durch die Bindungen zwischen den Nebenresten von Aminosäuren.
Arten von Bindungen, die die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren:
elektrostatisches wasserstoffhydrophobes Disulfid
Interaktionskommunikation Interaktionskommunikation
Abhängig von der Faltung der Tertiärstruktur können Proteine in zwei Haupttypen eingeteilt werden – fibrillär und globulär.
Fibrilläre Proteine sind lange, fadenförmige, wasserunlösliche Moleküle, deren Polypeptidketten entlang einer Achse verlängert sind. Dabei handelt es sich vor allem um Struktur- und Kontraktilproteine. Einige Beispiele der häufigsten fibrillären Proteine:
α-Keratine. Von Epidermiszellen synthetisiert. Sie machen fast das gesamte Trockengewicht von Haaren, Fell, Federn, Hörnern, Nägeln, Krallen, Federkielen, Schuppen, Hufen und Schildkrötenpanzern sowie einen erheblichen Teil des Gewichts der äußeren Hautschicht aus. Hierbei handelt es sich um eine ganze Familie von Proteinen; sie ähneln sich in der Aminosäurezusammensetzung, enthalten viele Cysteinreste und haben die gleiche räumliche Anordnung der Polypeptidketten. In Haarzellen werden die Polypeptidketten des Keratins zunächst zu Fasern organisiert, aus denen sich dann Strukturen wie ein Seil oder ein gedrehtes Kabel bilden, die schließlich den gesamten Raum der Zelle ausfüllen. Die Haarzellen werden abgeflacht und sterben schließlich ab, und die Zellwände bilden um jedes Haar eine röhrenförmige Hülle, die sogenannte Kutikula. Im α-Keratin haben die Polypeptidketten die Form einer α-Helix, die unter Bildung von Kreuzdisulfidbindungen zu einem dreiadrigen Kabel umeinander verdreht ist. Die N-terminalen Reste liegen auf einer Seite (parallel). Keratine sind in Wasser unlöslich, da in ihrer Zusammensetzung Aminosäuren mit unpolaren Seitenradikalen, die der wässrigen Phase zugewandt sind, überwiegen. Während der Dauerwelle laufen folgende Prozesse ab: Zunächst werden Disulfidbrücken durch Reduktion mit Thiolen zerstört, und wenn das Haar dann die gewünschte Form erhält, wird es durch Erhitzen getrocknet, während durch Oxidation mit Luftsauerstoff neue Disulfidbrücken gebildet werden , die die Form der Frisur beibehalten.
β-Keratine. Dazu gehören Seiden- und Spinnennetzfibroin. Es handelt sich um antiparallele β-gefaltete Schichten mit einem überwiegenden Anteil an Glycin, Alanin und Serin in der Zusammensetzung.
Kollagen. Das häufigste Protein bei höheren Tieren und das wichtigste fibrilläre Protein des Bindegewebes. Kollagen wird in Fibroblasten und Chondrozyten – spezialisierten Bindegewebszellen – synthetisiert und dann ausgestoßen. Kollagenfasern kommen in Haut, Sehnen, Knorpel und Knochen vor. Sie dehnen sich nicht, sind stärker als Stahldraht und Kollagenfibrillen zeichnen sich durch Querstreifen aus. Beim Kochen in Wasser wird faseriges, unlösliches und unverdauliches Kollagen durch Hydrolyse einiger kovalenter Bindungen in Gelatine umgewandelt. Kollagen enthält 35 % Glycin, 11 % Alanin, 21 % Prolin und 4-Hydroxyprolin (eine Aminosäure, die nur in Kollagen und Elastin vorkommt). Diese Zusammensetzung bestimmt den relativ geringen Nährwert von Gelatine als Nahrungsprotein. Kollagenfibrillen bestehen aus sich wiederholenden Polypeptid-Untereinheiten, die Tropokollagen genannt werden. Diese Untereinheiten sind entlang der Fibrille in Form paralleler Bündel von Kopf an Schwanz angeordnet. Durch die Verschiebung der Köpfe entstehen die charakteristischen Querstreifen. Die Hohlräume in dieser Struktur können bei Bedarf als Ort für die Ablagerung von Kristallen aus Hydroxylapatit Ca 5 (OH)(PO 4) 3 dienen, das eine wichtige Rolle bei der Knochenmineralisierung spielt.
Tropokollagen-Untereinheiten bestehen aus drei Polypeptidketten, die eng zu einem dreisträngigen Seil zusammengerollt sind und sich von α- und β-Keratinen unterscheiden. Bei manchen Kollagenen haben alle drei Ketten die gleiche Aminosäuresequenz, bei anderen sind nur zwei Ketten identisch und die dritte ist unterschiedlich. Die Polypeptidkette von Tropokollagen bildet aufgrund der durch Prolin und Hydroxyprolin verursachten Kettenbiegungen eine linksgängige Helix mit nur drei Aminosäureresten pro Windung. Die drei Ketten sind zusätzlich zu Wasserstoffbrücken durch eine kovalente Bindung miteinander verbunden, die zwischen zwei Lysinresten in benachbarten Ketten gebildet wird:
Mit zunehmendem Alter bilden sich in und zwischen den Tropokollagen-Untereinheiten mehr Vernetzungen, wodurch die Kollagenfibrillen steifer und brüchiger werden. Dies verändert die mechanischen Eigenschaften von Knorpel und Sehnen, macht Knochen brüchiger und verringert die Transparenz der Hornhaut .
Elastin. Enthalten im gelben elastischen Gewebe der Bänder und der elastischen Bindegewebsschicht in den Wänden großer Arterien. Die Hauptuntereinheit der Elastinfibrillen ist Tropoelastin. Elastin ist reich an Glycin und Alanin, enthält viel Lysin und wenig Prolin. Die spiralförmigen Abschnitte aus Elastin dehnen sich bei Zugeinwirkung, kehren jedoch bei Entlastung wieder in ihre ursprüngliche Länge zurück. Die Lysinreste von vier verschiedenen Ketten bilden kovalente Bindungen miteinander und ermöglichen es Elastin, sich reversibel in alle Richtungen zu dehnen.
Globuläre Proteine sind Proteine, deren Polypeptidkette zu einer kompakten Kügelchen gefaltet ist und die vielfältige Funktionen erfüllen können.
Am bequemsten lässt sich die Tertiärstruktur globulärer Proteine am Beispiel von Myoglobin betrachten. Myoglobin ist ein relativ kleines sauerstoffbindendes Protein, das in Muskelzellen vorkommt. Es speichert gebundenen Sauerstoff und fördert dessen Übertragung in die Mitochondrien. Das Myoglobinmolekül enthält eine Polypeptidkette und eine Hämogruppe (Häm) – einen Komplex aus Protoporphyrin und Eisen. Haupteigenschaften von Myoglobin:
a) das Myoglobinmolekül ist so kompakt, dass nur 4 Wassermoleküle hineinpassen;
b) alle polaren Aminosäurereste, mit Ausnahme von zwei, befinden sich auf der äußeren Oberfläche des Moleküls und befinden sich alle in einem hydratisierten Zustand;
c) die meisten hydrophoben Aminosäurereste befinden sich innerhalb des Myoglobinmoleküls und sind somit vor dem Kontakt mit Wasser geschützt;
d) Jeder der vier Prolinreste im Myoglobinmolekül befindet sich an der Biegestelle der Polypeptidkette; Serin-, Threonin- und Asparaginreste befinden sich an anderen Biegestellen, da solche Aminosäuren die Bildung einer α-Helix verhindern, wenn sie vorhanden sind liegen nebeneinander;
e) eine flache Hämgruppe liegt in einem Hohlraum (Tasche) nahe der Oberfläche des Moleküls, das Eisenatom verfügt über zwei senkrecht zur Hämebene gerichtete Koordinationsbindungen, eine davon ist mit dem Histidinrest 93 verbunden und die andere dient der Bindung ein Sauerstoffmolekül.
Ausgehend von der Tertiärstruktur wird das Protein in die Lage versetzt, seine inhärenten biologischen Funktionen zu erfüllen. Die Funktionsweise von Proteinen beruht darauf, dass beim Anlegen einer Tertiärstruktur auf der Oberfläche des Proteins Bereiche entstehen, die andere Moleküle, sogenannte Liganden, anlagern können. Die hohe Spezifität der Wechselwirkung des Proteins mit dem Liganden wird durch die Komplementarität der Struktur des aktiven Zentrums zur Struktur des Liganden gewährleistet. Komplementarität ist die räumliche und chemische Entsprechung interagierender Oberflächen. Bei den meisten Proteinen stellt die Tertiärstruktur den maximalen Faltungsgrad dar.
Quartäre Proteinstruktur– charakteristisch für Proteine, die aus zwei oder mehr Polypeptidketten bestehen, die ausschließlich durch nichtkovalente Bindungen, hauptsächlich elektrostatische und Wasserstoffbindungen, miteinander verbunden sind. Am häufigsten enthalten Proteine zwei oder vier Untereinheiten; mehr als vier Untereinheiten enthalten normalerweise regulatorische Proteine.
Proteine, die eine Quartärstruktur haben, werden oft als oligomer bezeichnet. Es gibt homomere und heteromere Proteine. Zu den homomeren Proteinen zählen Proteine, bei denen alle Untereinheiten die gleiche Struktur haben, beispielsweise besteht das Enzym Katalase aus vier absolut identischen Untereinheiten. Heteromere Proteine haben unterschiedliche Untereinheiten; beispielsweise besteht das Enzym RNA-Polymerase aus fünf strukturell unterschiedlichen Untereinheiten, die unterschiedliche Funktionen erfüllen.
Die Wechselwirkung einer Untereinheit mit einem bestimmten Liganden führt zu Konformationsänderungen im gesamten oligomeren Protein und verändert die Affinität anderer Untereinheiten zu Liganden; diese Eigenschaft liegt der Fähigkeit oligomerer Proteine zugrunde, sich einer allosterischen Regulierung zu unterziehen.
Am Beispiel des Hämoglobins kann die Quartärstruktur eines Proteins betrachtet werden. Enthält vier Polypeptidketten und vier Häm-Prothesengruppen, in denen die Eisenatome in der Eisenform Fe 2+ vorliegen. Der Proteinteil des Moleküls, Globin, besteht aus zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, die bis zu 70 % α-Helices enthalten. Jede der vier Ketten hat eine charakteristische Tertiärstruktur, und jeder Kette ist eine Hämogruppe zugeordnet. Die Häme verschiedener Ketten liegen relativ weit voneinander entfernt und haben unterschiedliche Neigungswinkel. Zwischen zwei α-Ketten und zwei β-Ketten werden nur wenige direkte Kontakte gebildet, während zwischen den α- und β-Ketten zahlreiche durch hydrophobe Radikale gebildete Kontakte vom Typ α 1 β 1 und α 2 β 2 entstehen. Zwischen α 1 β 1 und α 2 β 2 verbleibt ein Kanal.
Im Gegensatz zu Myoglobin zeichnet sich Hämoglobin durch eine deutlich geringere Affinität zu Sauerstoff aus, was es ihm ermöglicht, bei den im Gewebe herrschenden niedrigen Sauerstoffpartialdrücken einen erheblichen Teil des gebundenen Sauerstoffs an dieses abzugeben. Sauerstoff wird bei höheren pH-Werten und niedrigen CO 2 -Konzentrationen, die für die Alveolen der Lunge charakteristisch sind, leichter durch Hämoglobineisen gebunden; Die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin wird durch für Gewebe charakteristische niedrigere pH-Werte und hohe CO 2 -Konzentrationen begünstigt.
Neben Sauerstoff trägt Hämoglobin Wasserstoffionen, die sich an Histidinreste in den Ketten binden. Hämoglobin trägt auch Kohlendioxid, das sich an die terminale Aminogruppe jeder der vier Polypeptidketten bindet, was zur Bildung von Carbaminohämoglobin führt:
Der Stoff 2,3-Diphosphoglycerat (DPG) ist in Erythrozyten in relativ hohen Konzentrationen vorhanden; sein Gehalt erhöht sich beim Aufstieg in große Höhen und bei Hypoxie und erleichtert die Freisetzung von Sauerstoff aus dem Hämoglobin im Gewebe. DPG befindet sich im Kanal zwischen α 1 β 1 und α 2 β 2 und interagiert mit positiv kontaminierten Gruppen von β-Ketten. Wenn Hämoglobin Sauerstoff bindet, wird DPG aus der Höhle gedrückt. Die roten Blutkörperchen einiger Vögel enthalten kein DPG, sondern Inositolhexaphosphat, was die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff weiter verringert.
2,3-Diphosphoglycerat (DPG)
HbA ist normales erwachsenes Hämoglobin, HbF ist fötales Hämoglobin, hat eine größere Affinität zu O 2, HbS ist Hämoglobin bei Sichelzellenanämie. Sichelzellenanämie ist eine schwere Erbkrankheit, die durch eine genetische Anomalie des Hämoglobins verursacht wird. Im Blut erkrankter Menschen befinden sich ungewöhnlich viele dünne, sichelförmige rote Blutkörperchen, die erstens leicht platzen und zweitens die Blutkapillaren verstopfen. Auf molekularer Ebene unterscheidet sich Hämoglobin S von Hämoglobin A durch einen Aminosäurerest an Position 6 der β-Ketten, wo Valin anstelle eines Glutaminsäurerests vorkommt. Somit enthält Hämoglobin S zwei weniger negative Ladungen; das Auftreten von Valin führt zum Auftreten eines „klebrigen“ hydrophoben Kontakts auf der Oberfläche des Moleküls; als Folge davon kleben Desoxyhämoglobin S-Moleküle während der Desoxygenierung zusammen und bilden unlösliche, ungewöhnlich lange fadenförmige Aggregate, die zu einer Verformung der roten Blutkörperchen führen.
Es gibt keinen Grund zu der Annahme, dass es eine unabhängige genetische Kontrolle über die Bildung von Ebenen der Proteinstrukturorganisation oberhalb der Primärstruktur gibt, da die Primärstruktur die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur (sofern vorhanden) bestimmt. Die native Konformation eines Proteins ist unter bestimmten Bedingungen die thermodynamisch stabilste Struktur.
Vorlesung Nr. 3Thema: „Aminosäuren – Struktur, Klassifizierung, Eigenschaften, biologische Rolle“
Aminosäuren sind stickstoffhaltige organische Verbindungen, deren Moleküle eine Aminogruppe –NH2 und eine Carboxylgruppe –COOH enthalten
Der einfachste Vertreter ist Aminoethansäure H2N - CH2 - COOH
Klassifizierung von Aminosäuren
Es gibt 3 Hauptklassifizierungen von Aminosäuren:
Physikalisch-chemisch – basierend auf Unterschieden in den physikalisch-chemischen Eigenschaften von Aminosäuren
Hydrophobe Aminosäuren (unpolar). Die Bestandteile von Radikalen enthalten üblicherweise Kohlenwasserstoffgruppen, bei denen die Elektronendichte gleichmäßig verteilt ist und keine Ladungen oder Pole vorhanden sind. Sie können auch elektronegative Elemente enthalten, sie befinden sich jedoch alle in einer Kohlenwasserstoffumgebung.
Hydrophile ungeladene (polare) Aminosäuren . Die Reste solcher Aminosäuren enthalten polare Gruppen: -OH, -SH, -CONH2
Negativ geladene Aminosäuren. Dazu gehören Asparaginsäure und Glutaminsäure. Sie besitzen im Radikal eine zusätzliche COOH-Gruppe – in neutraler Umgebung erhalten sie eine negative Ladung.
Positiv geladene Aminosäuren : Arginin, Lysin und Histidin. Sie haben eine zusätzliche NH 2 -Gruppe (oder einen Imidazolring, wie Histidin) im Radikal – in einer neutralen Umgebung erhalten sie eine positive Ladung.
Unersetzlich Aminosäuren, sie werden auch „essentiell“ genannt. Sie können im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Es gibt 8 davon und 2 weitere Aminosäuren, die als teilweise essentiell eingestuft werden.
Teilweise unersetzlich: Arginin, Histidin.
Austauschbar(kann im menschlichen Körper synthetisiert werden). Es gibt 10 davon: Glutaminsäure, Glutamin, Prolin, Alanin, Asparaginsäure, Asparagin, Tyrosin, Cystein, Serin und Glycin.
Aminosäuren werden nach ihren strukturellen Eigenschaften klassifiziert.
1. Abhängig von der relativen Position der Amino- und Carboxylgruppen werden Aminosäuren unterteilt in α-, β-, γ-, δ-, ε- usw.
Der Bedarf an Aminosäuren sinkt:
Bei angeborenen Störungen im Zusammenhang mit der Aufnahme von Aminosäuren. In diesem Fall können einige Eiweißstoffe allergische Reaktionen im Körper hervorrufen, darunter auch Probleme im Magen-Darm-Trakt. Juckreiz und Übelkeit.
Verdaulichkeit von Aminosäuren
Die Geschwindigkeit und Vollständigkeit der Aufnahme von Aminosäuren hängt von der Art der Produkte ab, die sie enthalten. Die in Eiweiß, fettarmem Hüttenkäse, magerem Fleisch und Fisch enthaltenen Aminosäuren werden vom Körper gut aufgenommen.
Auch Aminosäuren werden mit der richtigen Produktkombination schnell aufgenommen: Milch wird mit kombiniert Buchweizenbrei und Weißbrot, alle Arten von Mehlprodukten mit Fleisch und Hüttenkäse.
Wohltuende Eigenschaften von Aminosäuren, ihre Wirkung auf den Körper
Jede Aminosäure hat ihre eigene Wirkung auf den Körper. Daher ist Methionin besonders wichtig für die Verbesserung des Fettstoffwechsels im Körper; es wird zur Vorbeugung von Arteriosklerose, Leberzirrhose und Fettleberdegeneration eingesetzt.
Bei bestimmten neuropsychiatrischen Erkrankungen werden Glutamin und Aminobuttersäuren eingesetzt. Glutaminsäure wird auch beim Kochen als Geschmackszusatz verwendet. Cystein ist bei Augenerkrankungen indiziert.
Die drei Hauptaminosäuren Tryptophan, Lysin und Methionin sind für unseren Körper besonders wichtig. Tryptophan beschleunigt das Wachstum und die Entwicklung des Körpers und hält den Stickstoffhaushalt im Körper aufrecht.
Lysin sorgt für ein normales Wachstum des Körpers und ist an den Prozessen der Blutbildung beteiligt.
Die Hauptquellen für Lysin und Methionin sind Hüttenkäse, Rindfleisch und einige Fischarten (Kabeljau, Zander, Hering). Tryptophan kommt in optimalen Mengen in Innereien vor, Kalbfleisch und Spiel. Herzinfarkt.
Aminosäuren für Gesundheit, Energie und Schönheit
Um beim Bodybuilding erfolgreich Muskelmasse aufzubauen, werden häufig Aminosäurekomplexe bestehend aus Leucin, Isoleucin und Valin eingesetzt.
Um die Energie während des Trainings aufrechtzuerhalten, verwenden Sportler Methionin, Glycin und Arginin oder Produkte, die diese enthalten, als Nahrungsergänzungsmittel.
Für jeden Menschen, der einen aktiven, gesunden Lebensstil führt, sind spezielle Lebensmittel erforderlich, die eine Reihe essentieller Aminosäuren enthalten, um eine hervorragende körperliche Verfassung zu erhalten, schnell wieder zu Kräften zu kommen, überschüssiges Fett zu verbrennen oder Muskelmasse aufzubauen.
Die Berücksichtigung der Rolle einzelner Aminosäuren ist aus der modernen Proteinernährung nicht mehr wegzudenken. Auch bei einer insgesamt positiven Proteinbilanz kann es im Körper des Tieres zu einem Proteinmangel kommen. Dies liegt daran, dass die Aufnahme einzelner Aminosäuren miteinander verknüpft ist; ein Mangel oder Überschuss einer Aminosäure kann zu einem Mangel einer anderen führen.
Einige Aminosäuren werden im menschlichen und tierischen Körper nicht synthetisiert. Sie werden als unersetzlich bezeichnet. Es gibt nur zehn solcher Aminosäuren. Vier davon sind kritisch (limitierend) – sie schränken am häufigsten das Wachstum und die Entwicklung von Tieren ein.
In der Ernährung von Geflügel sind die wichtigsten limitierenden Aminosäuren Methionin und Cystin, in der Ernährung von Schweinen Lysin. Der Körper muss eine ausreichende Menge der wichtigsten limitierenden Säure mit der Nahrung aufnehmen, damit andere Aminosäuren effektiv für die Proteinsynthese genutzt werden können.
Dieses Prinzip wird durch das „Liebig-Fass“ veranschaulicht, bei dem der Füllstand des Fasses den Grad der Proteinsynthese im Körper des Tieres darstellt. Das kürzeste Brett in einem Fass „schränkt“ die Fähigkeit ein, Flüssigkeit darin zu halten. Wird diese Platte ausgefahren, erhöht sich das im Fass gehaltene Flüssigkeitsvolumen bis zur Höhe der zweiten Begrenzungsplatte.
Der wichtigste Faktor für die Produktivität eines Tieres ist das Gleichgewicht der enthaltenen Aminosäuren entsprechend den physiologischen Bedürfnissen. Zahlreiche Studien haben gezeigt, dass bei Schweinen je nach Rasse und Geschlecht der Bedarf an Aminosäuren quantitativ unterschiedlich ist. Aber das Verhältnis der essentiellen Aminosäuren für die Synthese von 1 g Protein ist das gleiche. Dieses Verhältnis von essentiellen Aminosäuren zu Lysin als der wichtigsten limitierenden Aminosäure wird als „ideales Protein“ oder „ideales Aminosäureprofil“ bezeichnet. (
Lysin
ist Bestandteil fast aller Proteine tierischen, pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs, Getreideproteine sind jedoch arm an Lysin.
- Lysin reguliert die Fortpflanzungsfunktion; sein Mangel stört die Bildung von Spermien und Eizellen.
- Notwendig für das Wachstum junger Tiere und die Bildung von Gewebeproteinen. Lysin ist an der Synthese von Nukleoproteinen, Chromoproteinen (Hämoglobin) beteiligt und reguliert dadurch die Pigmentierung von Tierfellen. Reguliert die Menge an Proteinabbauprodukten in Geweben und Organen.
- Fördert die Kalziumaufnahme
- Beteiligt sich an der funktionellen Aktivität des Nerven- und Hormonsystems, reguliert den Stoffwechsel von Proteinen und Kohlenhydraten. Bei der Reaktion mit Kohlenhydraten wird Lysin jedoch für die Absorption unzugänglich.
- Lysin ist der Ausgangsstoff für die Bildung von Carnitin, das eine wichtige Rolle im Fettstoffwechsel spielt.
Methionin und Cystin schwefelhaltige Aminosäuren. In diesem Fall kann Methionin in Cystin umgewandelt werden, sodass diese Aminosäuren zusammen rationiert werden und bei einem Mangel Methioninpräparate in die Ernährung aufgenommen werden. Beide Aminosäuren sind an der Bildung von Hautderivaten beteiligt – Haare, Federn; Zusammen mit Vitamin E regulieren sie den Abtransport von überschüssigem Fett aus der Leber und sind für das Wachstum und die Vermehrung von Zellen und roten Blutkörperchen notwendig. Bei einem Mangel an Methionin ist Cystin inaktiv. Ein erheblicher Überschuss an Methionin in der Nahrung sollte jedoch nicht zugelassen werden.
Methionin
fördert die Fettablagerung in den Muskeln, ist für die Bildung neuer organischer Verbindungen Cholin (Vitamin B4), Kreatin, Adrenalin, Niacin (Vitamin B5) usw. notwendig.
Ein Mangel an Methionin in der Nahrung führt zu einer Abnahme des Plasmaproteinspiegels (Albumin), verursacht Anämie (der Hämoglobinspiegel im Blut sinkt), während ein gleichzeitiger Mangel an Vitamin E und Selen zur Entwicklung einer Muskeldystrophie beiträgt. Eine unzureichende Methioninmenge in der Nahrung führt zu Wachstumsstörungen bei Jungtieren, Appetitverlust, verringerter Produktivität, erhöhten Futterkosten, Fettleber, eingeschränkter Nierenfunktion, Anämie und Abmagerung.
Überschüssiges Methionin beeinträchtigt die Stickstoffverwertung, verursacht degenerative Veränderungen in Leber, Nieren und Bauchspeicheldrüse und erhöht den Bedarf an Arginin und Glycin. Bei einem großen Methioninüberschuss wird ein Ungleichgewicht beobachtet (das Gleichgewicht der Aminosäuren ist gestört, was auf starken Abweichungen vom optimalen Verhältnis der essentiellen Aminosäuren in der Nahrung beruht), das mit Stoffwechselstörungen und einer Hemmung der Wachstumsrate einhergeht bei Jungtieren.
Cystin ist eine schwefelhaltige Aminosäure, austauschbar mit Methionin, beteiligt sich an Redoxprozessen, dem Stoffwechsel von Proteinen, Kohlenhydraten und Gallensäuren, fördert die Bildung von Substanzen, die Darmgifte neutralisieren, aktiviert Insulin, zusammen mit Tryptophan ist Cystin an der Synthese beteiligt In der Leber werden Gallensäuren produziert, die für die Absorption von Fettverdauungsprodukten aus dem Darm notwendig sind und für die Synthese von Glutathion verwendet werden. Cystin hat die Fähigkeit, ultraviolette Strahlen zu absorbieren. Bei einem Mangel an Cystin kommt es zu Leberzirrhose, verzögertem Befiedern und Federwachstum bei jungen Vögeln, Brüchigkeit und Verlust (Zupfen) von Federn bei erwachsenen Vögeln sowie einer verminderten Widerstandsfähigkeit gegen Infektionskrankheiten.
Tryptophan
bestimmt die physiologische Aktivität von Enzymen des Verdauungstrakts, oxidativen Enzymen in Zellen und einer Reihe von Hormonen, beteiligt sich an der Erneuerung von Blutplasmaproteinen, bestimmt die normale Funktion des endokrinen und hämatopoetischen Apparats, des Fortpflanzungssystems und der Synthese von Gammaglobulinen , Hämoglobin, Nikotinsäure, Augenpurpur usw. Bei einem Mangel an Tryptophan in der Nahrung verlangsamt sich das Wachstum junger Tiere, die Eierproduktion von Legehennen nimmt ab, die Futterkosten für die Produktion steigen, das endokrine System und die Gonaden verkümmern , Blindheit tritt auf, es entwickelt sich eine Anämie (die Anzahl der roten Blutkörperchen und der Hämoglobinspiegel im Blut nehmen ab), die Widerstands- und Immuneigenschaften des Körpers, die Befruchtung und die Brutfähigkeit von Eiern nehmen ab. Bei Schweinen, die mit einer Tryptophan-armen Diät gefüttert werden, nimmt die Futteraufnahme ab, es kommt zu einem gestörten Appetit, die Borsten werden gröber und abgemagert und es kommt zu einer Fettleber. Ein Mangel an dieser Aminosäure führt außerdem zu Sterilität, erhöhter Erregbarkeit, Krämpfen, Kataraktbildung, negativer Stickstoffbilanz und Verlust des Lebendgewichts. Tryptophan verhindert als Vorstufe (Provitamin) der Nikotinsäure die Entwicklung von Pellagra.
KAPITEL 2. 2.1. PROTEINE
1. Eine neutrale Aminosäure ist:
1) Arginin 4) Asparaginsäure
2) Lysin 5) Histidin
2. Das bipolare Ion einer Monoaminomonocarbonsäure ist geladen:
1) negativ
2) elektrisch neutral
3) positiv
Aminosäure gegeben
H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
gehört zur Gruppe der Aminosäuren:
1) hydrophob
2) polar, aber ungeladen
3) positiv geladen
4) negativ geladen
4. Compliance herstellen:
Aminosäurereste Aminosäuren
a) Histidin
a) Histidin
c) Phenylalanin
e) Tryptophan
5. Eine Iminosäure ist:
1) Glycin 4) Serin
2) Cystein 5) Prolin
3) Arginin
6. Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, sind:
1) α-Amino-Derivate von Carbonsäuren
2) β-Amino-Derivate von Carbonsäuren
3) α-Amino-Derivate ungesättigter Carbonsäuren
7. Benennen Sie die Aminosäure:
1. Benennen Sie die Aminosäure:
9.Übereinstimmen:
Aminosäuregruppen
4. Citrullinmonoaminomonocarbonsäure
5. Cystin-Diaminomonocarbonsäure
6. Threoninmonoaminodicarbonsäure
7. Glutamindiaminodicarbonsäure
10. Schwefelhaltige Aminosäure ist:
8. Threonin 4) Tryptophan
9. Tyrosin 5) Methionin
10. Cystein
11. Proteine enthalten keine Aminosäuren:
1) Glutamin 3) Arginin
2) γ-Aminobuttersäure 4) β-Alanin
Säure 4) Threonin
12. Aminosäuren enthalten eine Hydroxygruppe:
1) Alanin 4) Methionin
2) Serin 5) Threonin
3) Cystein
13. Compliance herstellen:
elementarer chemischer Gehalt
Proteinzusammensetzung in Prozent
1) Kohlenstoff a) 21-23
2) Sauerstoff b) 0-3
3) Stickstoff c) 6-7
4) Wasserstoff 5) 50-55
5) Schwefel d) 15-17
14. Die folgende Bindung ist an der Bildung der Tertiärstruktur eines Proteins nicht beteiligt:
1) Wasserstoff
2) Peptid
3) Disulfid
4) hydrophobe Wechselwirkung
15. Das Molekulargewicht des Proteins variiert innerhalb von:
1) 0,5–1,0 2) 1,0–5 3) 6–10.000 kDa
16. Wenn keine Proteindenaturierung auftritt:
1) Verletzungen der Tertiärstruktur
3) Verletzungen der Sekundärstruktur
2) Hydrolyse von Peptidbindungen
4) Dissoziation von Untereinheiten
Spektrophotometrische Methode zur quantitativen Messung
Die Proteinbestimmung basiert auf ihrer Fähigkeit, Licht im UV-Bereich zu absorbieren, wenn:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Die Aminosäuren Arginin und Lysin bestehen aus
20-30 % Aminosäurezusammensetzung von Proteinen:
1) Albumine 4) Histone
2) Prolamine 5) Proteinoide
3) Globuline
19. Keratin-Haarproteine gehören zur Gruppe:
1) Prolamine 4) Gluteline
2) Protamine 5) Globuline
3) Proteinoide
20. 50 % der Blutplasmaproteine sind:
1) α-Globuline 4) Albumin
2) β-Globuline 5) Präalbumin
3) γ-Globuline
21. Die Kerne eukaryontischer Zellen enthalten hauptsächlich:
1) Protamine 3) Albumine
2) Histone 4) Globuline
22. Zu den Proteoiden gehören:
1) Zein – Maissamenprotein 4) Fibroin – Seidenprotein
2) Albumin – Eiweiß 5) Kollagen – Proteinverbindung
3) Hordein – Protein aus Gerstensamen
Leonid Ostapenko
Hormonelle ZusammenhängeEs zeigt sich, dass verzweigtkettige Aminosäuren nicht nur zentrale Ermüdung und Muskelabbau verhindern können, sondern auch ungünstige hormonelle Schwankungen durch intensives Training verhindern können.
Beispielsweise kann Leucin allein die Freisetzung und/oder Aktivierung von Wachstumshormonen, Somatomedinen und Insulin stimulieren. Dies hat eine direkte anabole und antikatabole Wirkung auf den Muskel.
In Studien aus dem Jahr 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) versorgten Forscher Testsportler mit einem kommerziellen Nahrungsergänzungsmittel, das 5,14 Gramm Leucin, 2,57 Gramm Isoleucin und 2,57 Gramm Valin enthielt (Verhältnis 2:1:1). . Zusätzlich zu BCAAs enthielt dieses Produkt 12 Gramm Milchproteine, 20 Gramm Fruktose, 8,8 Gramm andere Kohlenhydrate und 1,08 Gramm Fett.
Ziel der Wissenschaftler war es herauszufinden, ob eine BCAA-Supplementierung die hormonelle Reaktion ihrer Probanden (männliche Marathonläufer) beim Laufen mit konstanter Geschwindigkeit beeinflussen kann. Um saubere Ergebnisse zu gewährleisten, fasteten die Sportler 12 Stunden vor dem Test und nahmen ihre BCAA-Mischungen 90 Minuten vor dem Testlauf ein.
Die Ergebnisse der Experimente zeigten, dass einige Probanden innerhalb weniger Stunden nach dem Verzehr der Mischung einen deutlichen Anstieg der BCAA in ihrem Blut verspürten. Die Forscher kamen zu dem Schluss, dass BCAAs zuverlässig eine antikatabole Wirkung haben könnten, da das Testosteron-zu-Cortisol-Verhältnis – ein wichtiger Indikator für den anabolen Status – verbessert wurde. Sie wissen, dass Cortisol ein starkes katabolisches Hormon ist, dessen erhöhter Spiegel im Körper Ihre hart erarbeiteten Muskeln buchstäblich „verschlingt“.
In einem anderen Experiment (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) gaben Forscher sechzehn Kletterern täglich insgesamt 11,52 Gramm BCAA – 5,76 Gramm Leucin, 2,88 Gramm Isoleucin und 2,88 Gramm Valin. Die Ergebnisse des Experiments bestätigten hervorragend, dass die Nahrungsergänzung mit BCAA dazu beitrug, Muskelschwund zu verhindern, als diese 16 Personen die anstrengende Wanderung durch die peruanischen Anden unternahmen.
Ehrlich gesagt, Sie werden all diese Turnschuhe, Marathonläufer und Bergsteiger wirklich beneiden – alle Wissenschaftler studieren sie, und nur der unglückliche Bodybuilder ist gezwungen, auf eigene Gefahr und Gefahr völlig undenkbare Kombinationen von allem, was möglich wäre, in sich aufzunehmen Bringen Sie sein geliebtes Ziel zumindest für einen Moment näher – stark und groß zu werden! Aber es scheint, dass wir von Emotionen abgelenkt wurden, und das ist während eines ernsthaften Gesprächs nicht möglich... Kehren wir zu unserem Thema zurück.
Zusammenfassend lässt sich sagen, dass BCAAs eine antikatabole Wirkung haben und daher als Schlüsselfaktor für die Verstärkung der anabolen Stimulation angesehen werden können. Hierzu gibt es einige wissenschaftliche Argumente.
Eines der ernsthaftesten Experimente des amerikanischen Wissenschaftlers Ferrando und seiner Kollegen bei der NASA in Houston, USA, wurde im Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN) hervorgehoben. Bedenken Sie, dass JPEN, die führende Zeitschrift, deren Meinungen von orthodoxen Ernährungswissenschaftlern bedingungslos akzeptiert werden, zahlreiche Artikel über Ernährungstherapie, insbesondere im Zusammenhang mit Aminosäuren, enthält.
In dieser Studie wurde die Wirkung von 11 g BCAA mit der Wirkung von 11 g von drei essentiellen Aminosäuren (Threonin, Histidin und Methionin) auf die Proteinsynthese und den Proteinabbau bei 4 gesunden Männern verglichen. Jedes tägliche Getränk mit diesen BCAAs enthielt außerdem 50 g Kohlenhydrate.
Die Ergebnisse liefern drei wichtige Beobachtungen:
Erste- Eine Nahrungsergänzung mit einer beliebigen Aminosäuremischung erhöhte den Blutspiegel der entsprechenden Aminosäure deutlich (drei- bis vierfach).
Zweite- Die Zugabe von BCAA (jedoch nicht einer anderen Aminosäureformel) erhöhte die intrazelluläre BCAA-Konzentration im Muskel erheblich.
Dritte(jedoch mit der größten Bedeutung) – Die Nahrungsergänzung mit Aminosäuren hemmte den Proteinabbau im gesamten Körper (Proteolyse) erheblich – während BCAA einen größeren Schutz bot als die Formeln mit „essentiellen“ Aminosäuren.
Meiner Meinung nach können wir uns zusammen mit vielen anderen Menschen, die an einem solchen Schutz ihrer Muskeln interessiert sind, über die Ergebnisse dieses Experiments freuen.
Ein Löffel Teer
Man kann nicht immer alles sehr gut haben. Das passiert im Leben nicht. Dies kommt in der Welt der Biochemie nicht vor, insbesondere wenn es um Experimente geht.
Wie wir bereits wissen, führt nervöse Entspannung zu vorzeitiger Müdigkeit während des Trainings. Ein empfohlenes Mittel gegen diese Erkrankung ist die Einnahme verzweigtkettiger Aminosäuren (BCAAs) vor dem Training. Wie oben erwähnt, konkurriert Tryptophan mit anderen Aminosäuren um den Eintritt ins Gehirn und verliert normalerweise gegen große neutrale Aminosäuren wie BCAA. Frühere Untersuchungen haben gezeigt, dass die Einnahme von BCAAs vor dem Training die kombinierte Wirkung von Kohlenhydraten, Insulin und Tryptophan verzögert und dadurch eine unerwünschte Ermüdung des Zentralnervensystems hinauszögert.
Allerdings stellte sich heraus, dass eine aktuelle Studie, die glücklicherweise vorerst an Ratten durchgeführt wurde, dieser Empfehlung widersprach. Eine Gruppe von Ratten, die BCAAs einnahmen, zeigte während des Trainings ein erhebliches Maß an Müdigkeit. Die Wissenschaftler kamen zu dem Schluss, dass BCAAs eine stärkere Insulinfreisetzung als Glukose verursachen, was über zwei Mechanismen zu vorzeitiger Müdigkeit führt: 1) Entfernung von Glukose aus dem Blut durch Insulin; Und 2) Verringerung der Abbau- und Freisetzungsrate des angesammelten Leberglykogens, das zur Aufrechterhaltung eines angemessenen Blutzuckerspiegels erforderlich ist.
Die einzige theoretische Lektion, die man aus dieser Erfahrung lernen kann, ist, dass die Kombination aus hohen Kohlenhydratwerten und hohen BCAA-Werten vor dem Training zu vorzeitiger Ermüdung während des Trainings führen kann, insbesondere bei Trainings, die länger als zwei Stunden dauern. Nach dem Training entwickelt sich diese Situation natürlich in umgekehrter Reihenfolge. Dann benötigen Sie einen starken Insulinschub, um die Muskelproteinsynthese zu fördern. Wenn Sie ein Nahrungsergänzungsmittel wie einen der Metabolic Optimizer einnehmen würden, das reich an Kohlenhydraten und BCAAs ist, müssten Sie es tatsächlich nach dem Training einnehmen, wenn Sie Ihr Energieniveau während des gesamten Trainings hoch halten möchten. Glücklicherweise handelt es sich hierbei nur um Annahmen, die überprüft werden müssen. In der Zwischenzeit berichten jedoch alle Spitzensportler, die vor und nach dem Training verzweigtkettige Aminosäuren einnehmen, über positive Veränderungen sowohl bei der Energie als auch beim Erhalt der Muskelmasse.
Wie und wann ist BCAA einzunehmen?
Standardempfehlungen für die Einnahme von BCAA sind die Zeiträume unmittelbar vor und nach einer Trainingseinheit. Innerhalb einer halben Stunde vor dem Training ist es sehr sinnvoll, ein paar Kapseln dieser Aminosäuren einzunehmen. Sie decken Sie ab, falls Sie nicht genügend Glykogen in Ihren Muskeln und Ihrer Leber haben, sodass Sie nicht den Preis für den Abbau der wertvollen Aminosäuren zahlen müssen, aus denen Ihre Muskelzellen bestehen.
Natürlich müssen nach dem Training, wenn der Spiegel an Aminosäuren und Glukose im Blut sehr niedrige Werte erreicht, diese sofort ersetzt werden, denn nur durch die Wiederherstellung des Energiepotentials der Zelle können wir erwarten, dass sie mit der Entfaltung plastischer Prozesse beginnt ist Regeneration und Superregeneration kontraktiler Elemente.
Der günstigste Zeitraum für eine solche Vergütung ist die erste halbe Stunde nach dem Unterricht. Nehmen Sie unmittelbar nach dem Training noch ein paar BCAA-Kapseln ein, damit die durch Trägheit fortgeführte erhöhte Geschwindigkeit der Stoffwechselprozesse nicht wertvolle Aminosäuren „verschlingt“, die Muskelzellen aufbauen, um das Energieloch zu beseitigen.
Lee Haney, einer der „Langlebigen“ auf dem Thron von Mr. Olympia zum Beispiel nahm nach schwerem Training eine Mischung aus Valin, Leucin und Isoleucin im Verhältnis 2:2:1 ein, und in absoluten Zahlen wurde dies als 5 Gramm Valin und Leucin und 2,5 Gramm Isoleucin und danach ausgedrückt Beim Aerobic-Training wurde diese Dosierung um die Hälfte reduziert.
Einige Experten schlagen vor, dass der ideale Zeitpunkt für die Einnahme von BCAA-Ergänzungsmitteln unmittelbar nach einer Mahlzeit ist, was Ihnen hilft, Ihren Insulinspiegel hoch zu halten, und unmittelbar nach jedem Training, was den BCAA-Fluss in Ihre ausgehungerten Muskeln beschleunigt, wenn diese sich in einem erschöpften Zustand befinden . Sie sollten jedoch gleichzeitig mit einer Form komplexer Kohlenhydrate eingenommen werden, nicht jedoch mit einfachen Zuckern, die bei der Wiederherstellung des Muskelglykogens unwirksam sind. Auf jeden Fall sollten Sie BCAA niemals auf nüchternen Magen einnehmen – darin sind sich fast alle Forscher und Praktiker einig.
Es gibt noch einige Tricks, ohne deren Kenntnis selbst die stärksten BCAA-Dosierungen Ihnen nicht in die Hände spielen. Bitte bedenken Sie, dass der Hauptgrund für die Aufnahme jeglicher Aminosäuren ein erhöhter Blutzucker- und Insulinspiegel ist. Ohne Zweifel ist Insulin das wichtigste anabole Hormon im Körper. Die Frage ist: Wie lässt sich ein hoher Insulinspiegel am besten mit BCAAs kombinieren?
Stellen Sie zunächst sicher, dass Ihre Ernährung und Ihr Nahrungsergänzungsmittel wichtige Cofaktoren enthalten. Einer der wichtigsten dieser Cofaktoren ist Chrom, und die begehrteste Form dieses Spurenelements ist Chrompicolinat. Chrom erhöht die Wirksamkeit von Insulin, und da Insulin Aminosäuren in Ihre Muskeln transportiert, werden Sie bei der Einnahme von BCAAs bei Chrommangel keine optimalen Ergebnisse erzielen.
Weitere wichtige Cofaktoren sind Zink, ein Insulinregulator, die Vitamine B6 und B12, die für den Proteinstoffwechsel wichtig sind, sowie Biotin. Ein erheblicher Teil dieser Cofaktoren wird aus einer guten, sauberen Ernährung stammen. Dennoch ist es eine gute Idee, auch eine gute Multivitamin- und Multimineralformel einzunehmen, um sicherzustellen, dass Sie nicht genug davon bekommen.
Damit BCAAs effektiv wirken, sollten Sie sich natürlich auf eine umfassende Ergänzung konzentrieren, die alle drei dieser Aminosäuren enthält. Sie müssen alle gleichzeitig vorhanden sein, um eine maximale Aufnahme durch die Muskulatur zu gewährleisten.
Wie viel und von welchen Unternehmen
Die letzte Frage, aber die wichtigste und schwierigste. Niemand weiß, wie viel man nehmen muss; Keines der wissenschaftlichen Experimente, deren Ergebnisse uns bekannt wurden, konnte weder die Zusammenhänge zwischen einzelnen BCAAs in ihrem Komplex noch die Tages- oder Einzeldosierungen nicht nur kategorisch, sondern sogar empfehlend benennen. Jeder der Champions, die an der Werbung für dieses oder jenes Aminosäurepräparat beteiligt sind, behauptet, dass genau das, was er einnahm, das Beste war. Es scheint mir, dass das ganz natürlich ist. Schließlich sind die individuellen Eigenschaften der Verdauung und Assimilation für jeden Menschen so spezifisch, dass einem von Ihnen die Aminosäureformel des Unternehmens am besten helfen wird Twinlab, während der andere von dem Unternehmen begeistert sein wird Weider, und der Dritte wird mit Schaum vor dem Mund beweisen, dass es nichts Besseres gibt als Aminosäuren aus dem Hause Multipower. Das Lustige ist, dass sie alle Recht haben werden, denn die eine oder andere spezifische Aminosäureformel „passt“ perfekt zu den Eigenschaften seines Körpers!
Experimentieren Sie also, Freunde, die Zukunft gehört Ihnen, und teilen Sie uns mit, welche Arzneimittelmarken Sie in welcher Dosierung, zu welcher Tageszeit usw. am wirksamsten fanden. Je mehr wir solche Materialien sammeln können, desto genauer können wir die optimalen Dosierungen und Dosierungsschemata für Bodybuilder bestimmen.
Viel Erfolg bei Ihren Forschungsaktivitäten!
