Die wichtigste Aminosäure ist. Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren

24.11.202227.05.2017

LIPIDE

Lipide sind wasserunlösliche ölige oder fetthaltige Substanzen, die mit unpolaren Lösungsmitteln aus Zellen extrahiert werden können. Hierbei handelt es sich um eine heterogene Gruppe von Verbindungen, die direkt oder indirekt mit Fettsäuren verbunden sind.

Biologische Funktionen von Lipiden:

1) eine Energiequelle, die lange gespeichert werden kann;

2) Beteiligung an der Bildung von Zellmembranen;

3) eine Quelle fettlöslicher Vitamine, Signalmoleküle und essentieller Fettsäuren;

4) Wärmedämmung;

5) unpolare Lipide dienen als elektrische Isolatoren und sorgen für eine schnelle Ausbreitung von Depolarisationswellen entlang myelinisierter Nervenfasern;

6) Beteiligung an der Bildung von Lipoproteinen.

Fettsäuren sind Strukturbestandteile der meisten Lipide. Es handelt sich um langkettige organische Säuren mit 4 bis 24 Kohlenstoffatomen, sie enthalten eine Carboxylgruppe und einen langen unpolaren Kohlenwasserstoffschwanz. Sie kommen in Zellen nicht in freiem Zustand vor, sondern nur in kovalent gebundener Form. Natürliche Fette enthalten normalerweise Fettsäuren mit einer geraden Anzahl von Kohlenstoffatomen, da sie aus Einheiten mit zwei Kohlenstoffatomen synthetisiert werden, die eine unverzweigte Kette von Kohlenstoffatomen bilden. Viele Fettsäuren haben eine oder mehrere Doppelbindungen – ungesättigte Fettsäuren.

Die wichtigsten Fettsäuren (Anzahl der Kohlenstoffatome, Name, Schmelzpunkt sind nach der Formel angegeben):

12, Laurin, 44,2 o C

14, myristisch, 53,9 o C

16, palmitisch, 63,1 o C

18, Stearinsäure, 69,6 °C

18, Ölsäure, 13,5 o C

18, Linolsäure, -5 o C

18, Linolensäure, -11 o C

20, Arachidon, -49,5 o C

Allgemeine Eigenschaften von Fettsäuren;

Fast alle enthalten eine gerade Anzahl an Kohlenstoffatomen,

Gesättigte Säuren kommen in Tieren und Pflanzen doppelt so häufig vor wie ungesättigte.

Gesättigte Fettsäuren haben keine starre lineare Struktur; sie sind äußerst flexibel und können verschiedene Konformationen annehmen.

In den meisten Fettsäuren befindet sich die vorhandene Doppelbindung zwischen dem 9. und 10. Kohlenstoffatom (Δ 9),

Zusätzliche Doppelbindungen befinden sich normalerweise zwischen der Δ 9-Doppelbindung und dem Methylende der Kette.

Zwei Doppelbindungen in Fettsäuren sind niemals konjugiert; zwischen ihnen befindet sich immer eine Methylengruppe.

Die Doppelbindungen fast aller natürlichen Fettsäuren kommen in vor cis-Konformation, die zu einer starken Biegung der aliphatischen Kette und einer steiferen Struktur führt,

Bei Körpertemperatur liegen gesättigte Fettsäuren in einem wachsartigen, festen Zustand vor, während ungesättigte Fettsäuren flüssig sind.

Natrium- und Kaliumfettsäureseifen sind in der Lage, wasserunlösliche Öle und Fette zu emulgieren; Calcium- und Magnesiumfettsäureseifen lösen sich nur sehr schlecht und emulgieren keine Fette.

In bakteriellen Membranlipiden finden sich ungewöhnliche Fettsäuren und Alkohole. Viele der Bakterienstämme, die diese Lipide enthalten (Thermophile, Acidophile und Galophile), sind an extreme Bedingungen angepasst.

isoverzweigt

anteisoverzweigt

Cyclopropanhaltig

ω-cyclohexylhaltig

Isopranyl

Cyclopentanphytanyl

Die Zusammensetzung bakterieller Lipide ist sehr vielfältig und das Spektrum der Fettsäuren verschiedener Arten hat die Bedeutung eines taxonomischen Kriteriums für die Identifizierung von Organismen erlangt.

Bei Tieren sind die Histohormone Prostaglandine, Thromboxane und Leukotriene wichtige Derivate der Arachidonsäure, die in der Gruppe der Eicosanoide zusammengefasst sind und eine äußerst breite biologische Aktivität besitzen.

Prostaglandin H 2

Klassifizierung von Lipiden:

1. Triacylglyceride(Fette) sind Ester aus Glycerinalkohol und drei Fettsäuremolekülen. Sie bilden den Hauptbestandteil der Fettdepots pflanzlicher und tierischer Zellen. Nicht in Membranen enthalten. Einfache Triacylglyceride enthalten in allen drei Positionen identische Fettsäurereste (Tristearin, Tripalmitin, Triolein). Gemischte enthalten unterschiedliche Fettsäuren. Es hat ein geringeres spezifisches Gewicht als Wasser und ist in Chloroform, Benzol und Ether gut löslich. Sie werden durch Kochen mit Säuren oder Basen oder durch die Einwirkung von Lipase hydrolysiert. In Zellen wird unter normalen Bedingungen die Autoxidation ungesättigter Fette aufgrund der Anwesenheit von Vitamin E, verschiedenen Enzymen und Ascorbinsäure vollständig gehemmt. In spezialisierten Bindegewebszellen tierischer Adipozyten kann eine große Menge an Triacylglyceriden in Form von Fetttröpfchen gespeichert werden, die fast das gesamte Zellvolumen ausfüllen. In Form von Glykogen kann der Körper Energie maximal für einen Tag speichern. Triacylglyceride können über Monate Energie speichern, da sie in sehr großen Mengen in nahezu reiner, nicht hydratisierter Form gespeichert werden können und pro Gewichtseinheit doppelt so viel Energie speichern wie Kohlenhydrate. Darüber hinaus bilden Triacylglyceride unter der Haut eine wärmeisolierende Schicht, die den Körper vor sehr niedrigen Temperaturen schützt.

neutrales Fett

Zur Charakterisierung der Eigenschaften von Fett werden folgende Konstanten verwendet:

Säurezahl – die Menge an mg KOH, die zur Neutralisierung erforderlich ist

freie Fettsäuren, die in 1 g Fett enthalten sind;

Verseifungszahl – die für die Hydrolyse erforderliche Menge an KOH in mg

neutrale Lipide und Neutralisierung aller Fettsäuren,

Der Jodwert ist die Anzahl der Gramm Jod, die mit 100 g Fett verbunden sind.

charakterisiert den Grad der Ungesättigtheit eines bestimmten Fetts.

2. Wachs sind Ester aus langkettigen Fettsäuren und langkettigen Alkoholen. Bei Wirbeltieren wirken die von den Hautdrüsen abgesonderten Wachse als Schutzmantel, der die Haut schmiert und weich macht und sie außerdem vor Wasser schützt. Die Wachsschicht bedeckt Haare, Wolle, Fell, Federn von Tieren sowie die Blätter vieler Pflanzen. Wachse werden in sehr großen Mengen von Meeresorganismen, insbesondere Plankton, produziert und genutzt, wo sie als Hauptspeicherform für kalorienreichen Zellbrennstoff dienen.

Walrat, gewonnen aus dem Gehirn von Pottwalen

Bienenwachs

3. Phosphoglycerolipide– dienen als Hauptstrukturbestandteile von Membranen und werden niemals in großen Mengen gelagert. Stellen Sie sicher, dass mehrwertiger Alkohol, Glycerin, Phosphorsäure und Fettsäurereste enthalten sind.

Phosphoglycerolipide können aufgrund ihrer chemischen Struktur auch in mehrere Typen eingeteilt werden:

1) Phospholipide – bestehen aus Glycerin, zwei Fettsäureresten an der 1. und 2. Position von Glycerin und einem Phosphorsäurerest, mit dem der Rest eines anderen Alkohols verbunden ist (Ethanolamin, Cholin, Serin, Inositol). In der Regel ist eine Fettsäure in der 1. Position gesättigt und in der 2. Position ungesättigt.

Phosphatidsäure ist ein Ausgangsstoff für die Synthese anderer Phospholipide und kommt in geringen Mengen im Gewebe vor

Phosphatidylethanolamin (Kephalin)

Phosphatidylcholin (Lecithin) kommt in Bakterien praktisch nicht vor

Phosphatidylserin

Phosphatidylinositol ist eine Vorstufe von zwei wichtigen sekundären Botenstoffen (Botenstoffen): Diacylglycerin und Inositol-1,4,5-triphosphat

2) Plasmalogene – Phosphoglycerolipide, bei denen eine der Kohlenwasserstoffketten ein Vinylether ist. Plasmalogene kommen in Pflanzen nicht vor. Ethanolamin-Plasmalogene sind im Myelin und im sarkoplasmatischen Retikulum des Herzens weit verbreitet.

Ethanolaminplasmalogen

3) Lysophospholipide – entstehen aus Phospholipiden während der enzymatischen Spaltung eines der Acylreste. Schlangengift enthält Phospholipase A 2, die Lysophosphatide bildet, die eine hämolytische Wirkung haben;

4) Cardiolipine – Phospholipide der inneren Membranen von Bakterien und Mitochondrien, werden durch die Wechselwirkung von zwei Phosphatidsäureresten mit Glycerin gebildet:

Cardiolipin

4. Phosphosphingolipide– Die Funktionen des darin enthaltenen Glycerins werden von Sphingosin übernommen, einem Aminoalkohol mit langer aliphatischer Kette. Enthält kein Glycerin. Sie sind in großen Mengen in den Membranen von Nervengewebezellen und im Gehirn vorhanden. Phosphingolipide kommen in den Membranen von Pflanzen- und Bakterienzellen selten vor. Derivate von Sphingosin, die an der Aminogruppe mit Fettsäureresten acyliert sind, werden Ceramide genannt. Der wichtigste Vertreter dieser Gruppe ist Sphingomyelin (Ceramid-1-Phosphocholin). Es kommt in den meisten Membranen tierischer Zellen vor, insbesondere in den Myelinscheiden bestimmter Arten von Nervenzellen.

Sphingomyelin

Sphingosin

5. Glykoglycerolipide – Lipide, an die ein Kohlenhydrat über eine glykosidische Bindung an Position 3 des Glycerins gebunden ist, enthalten keine Phosphatgruppe. Glykoglycerolipide sind in den Membranen von Chloroplasten sowie in Blaualgen und Bakterien weit verbreitet. Monogalactosyldiacylglycerin ist das in der Natur am häufigsten vorkommende polare Lipid, da es die Hälfte aller Lipide in der Thylakoidmembran von Chloroplasten ausmacht:

Monogalactosyldiacylglycerin

6. Glykosphingolipide– aufgebaut aus Sphingosin, einem Fettsäurerest und einem Oligosaccharid. In allen Geweben enthalten, hauptsächlich in der äußeren Lipidschicht der Plasmamembranen. Ihnen fehlt eine Phosphatgruppe und sie tragen keine elektrische Ladung. Glykosphingolipide können weiter in zwei Typen unterteilt werden:

1) Cerebroside sind einfachere Vertreter dieser Gruppe. Galaktozerebroside kommen hauptsächlich in den Membranen von Gehirnzellen vor, während Glukozerebroside in den Membranen anderer Zellen vorkommen. Cerebroside, die zwei, drei oder vier Zuckerreste enthalten, sind hauptsächlich in der äußeren Schicht der Zellmembranen lokalisiert.

Galactocerebrosid

2) Ganglioside sind die komplexesten Glykosphingolipide. Ihre sehr großen Polköpfe werden durch mehrere Zuckerreste gebildet. Sie zeichnen sich durch das Vorhandensein eines oder mehrerer Reste von N-Acetylneuraminsäure (Sialinsäure) in der äußersten Position aus, die bei pH 7 eine negative Ladung trägt. In der grauen Substanz des Gehirns machen Ganglioside etwa 6 % der Membranlipide aus. Ganglioside sind wichtige Bestandteile spezifischer Rezeptorstellen auf der Oberfläche von Zellmembranen. Sie befinden sich also in den spezifischen Bereichen der Nervenenden, wo die Bindung von Neurotransmittermolekülen im Prozess der chemischen Übertragung von Impulsen von einer Nervenzelle zur anderen erfolgt.

7. Isoprenoide– Isopren-Derivate (die aktive Form ist 5-Isopentenyldiphosphat), die vielfältige Funktionen erfüllen.

Isopren-5-isopentenyldiphosphat

Die Fähigkeit, spezifische Isoprenoide zu synthetisieren, ist nur für einige Tier- und Pflanzenarten charakteristisch.

1) Kautschuk – wird von verschiedenen Pflanzenarten synthetisiert, hauptsächlich von Hevea brasiliensis:

Gummifragment

2) fettlösliche Vitamine A, D, E, K (aufgrund der strukturellen und funktionellen Affinität zu Steroidhormonen wird Vitamin D heute als Hormon klassifiziert):

Vitamin A

Vitamin E

Vitamin K

3) tierische Wachstumshormone – Retinsäure bei Wirbeltieren und Neotenin bei Insekten:

Retinsäure

Neotenin

Retinsäure ist ein hormonelles Derivat von Vitamin A, stimuliert das Zellwachstum und die Zelldifferenzierung, Neotenine sind Insektenhormone, stimulieren das Wachstum von Larven und hemmen die Häutung und sind Antagonisten von Ecdyson;

4) Pflanzenhormone – Abscisinsäure, ist ein Stress-Phytohormon, das eine systemische Immunantwort von Pflanzen auslöst, die sich in einer Resistenz gegen eine Vielzahl von Krankheitserregern äußert:

Abscisinsäure

5) Terpene – zahlreiche Aromastoffe und ätherische Öle von Pflanzen, die bakterizide und fungizide Wirkungen haben; Verbindungen mit zwei Isopreneinheiten werden Monoterpene genannt, drei - Sesquiterpene und sechs - Triterpene:

Kampfer Thymol

6) Steroide – komplexe fettlösliche Substanzen, deren Moleküle Cyclopentanperhydrophenanthren (im Wesentlichen ein Triterpen) enthalten. Das wichtigste Sterin im tierischen Gewebe ist der Alkohol Cholesterin (Cholesterin). Cholesterin und seine Ester mit langkettigen Fettsäuren sind wichtige Bestandteile der Plasma-Lipoproteine sowie der äußeren Zellmembran. Da die vier verschmolzenen Ringe eine starre Struktur bilden, reguliert das Vorhandensein von Cholesterin in den Membranen die Membranflüssigkeit bei extremen Temperaturen. Pflanzen und Mikroorganismen enthalten verwandte Verbindungen – Ergosterin, Stigmasterin und β-Sitosterin.

Cholesterin

Ergosterin

Stigmasterol

β-Sitosterin

Gallensäuren werden im Körper aus Cholesterin gebildet. Sie sorgen für die Löslichkeit von Cholesterin in der Galle und fördern die Lipidverdauung im Darm.

Cholsäure

Cholesterin produziert auch Steroidhormone – lipophile Signalmoleküle, die Stoffwechsel, Wachstum und Fortpflanzung regulieren. Es gibt sechs Hauptsteroidhormone im menschlichen Körper:

Cortisolaldosteron

Testosteronöstradiol

Progesteron Calcitriol

Calcitriol ist ein Vitamin D mit hormoneller Wirkung, es unterscheidet sich von den Wirbeltierhormonen, ist aber ebenfalls auf der Basis von Cholesterin aufgebaut. Der B-Ring öffnet sich aufgrund einer lichtabhängigen Reaktion.

Ein Derivat des Cholesterins ist das Häutungshormon von Insekten, Spinnen und Krebstieren – Ecdyson. Steroidhormone, die eine Signalfunktion haben, kommen auch in Pflanzen vor.

7) Lipidanker, die Proteinmoleküle oder andere Verbindungen auf der Membran halten:

Ubichinon

Wie wir sehen, handelt es sich bei Lipiden nicht um Polymere im wörtlichen Sinne, sie ähneln jedoch sowohl metabolisch als auch strukturell der in Bakterien vorkommenden Polyhydroxybuttersäure, einem wichtigen Reservestoff. Dieses stark reduzierte Polymer besteht ausschließlich aus D-β-Hydroxybuttersäure-Einheiten, die durch eine Esterbindung verbunden sind. Jede Kette enthält etwa 1500 Reste. Die Struktur ist eine kompakte rechtsdrehende Helix mit etwa 90 solcher Ketten, die in Bakterienzellen zu einer dünnen Schicht gestapelt sind.

Poly-D-β-hydroxybuttersäure

Aminosäuren sind Carbonsäuren, die eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe enthalten. Natürliche Aminosäuren sind 2-Aminocarbonsäuren oder α-Aminosäuren, obwohl es auch Aminosäuren wie β-Alanin, Taurin und γ-Aminobuttersäure gibt. Die verallgemeinerte Formel einer α-Aminosäure sieht folgendermaßen aus:

α-Aminosäuren haben vier verschiedene Substituenten am Kohlenstoff 2, das heißt, alle α-Aminosäuren außer Glycin haben ein asymmetrisches (chirales) Kohlenstoffatom und liegen in Form von zwei Enantiomeren vor – L- und D-Aminosäuren. Natürliche Aminosäuren gehören zur L-Serie. D-Aminosäuren kommen in Bakterien und Peptidantibiotika vor.

Alle Aminosäuren in wässrigen Lösungen können in Form bipolarer Ionen vorliegen und ihre Gesamtladung hängt vom pH-Wert des Mediums ab. Der pH-Wert, bei dem die Gesamtladung Null ist, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet. Am isoelektrischen Punkt ist eine Aminosäure ein Zwitterion, das heißt, ihre Aminogruppe ist protoniert und ihre Carboxylgruppe ist dissoziiert. Im neutralen pH-Bereich sind die meisten Aminosäuren Zwitterionen:

Aminosäuren absorbieren kein Licht im sichtbaren Bereich des Spektrums, aromatische Aminosäuren absorbieren Licht im UV-Bereich des Spektrums: Tryptophan und Tyrosin bei 280 nm, Phenylalanin bei 260 nm.

Aminosäuren zeichnen sich durch einige chemische Reaktionen aus, die für die Laborpraxis von großer Bedeutung sind: Farb-Ninhydrin-Test für die α-Aminogruppe, Reaktionen, die für Sulfhydryl-, Phenol- und andere Gruppen von Aminosäureradikalen charakteristisch sind, Beschleunigung und Bildung von Schiff-Basen an Aminogruppen , Veresterung an Carboxylgruppen.

Biologische Rolle von Aminosäuren:

1) sind Strukturelemente von Peptiden und Proteinen, sogenannte proteinogene Aminosäuren. Proteine enthalten 20 Aminosäuren, die durch den genetischen Code kodiert sind und bei der Übersetzung in Proteine eingebaut werden; einige von ihnen können phosphoryliert, acyliert oder hydroxyliert werden;

2) können Strukturelemente anderer natürlicher Verbindungen sein – Coenzyme, Gallensäuren, Antibiotika;

3) sind Signalmoleküle. Einige der Aminosäuren sind Neurotransmitter oder Vorläufer von Neurotransmittern, Hormonen und Histohormonen;

4) sind die wichtigsten Stoffwechselprodukte, beispielsweise sind einige Aminosäuren Vorläufer pflanzlicher Alkaloide, dienen als Stickstoffspender oder sind lebenswichtige Bestandteile der Ernährung.

Die Klassifizierung proteinogener Aminosäuren erfolgt anhand der Struktur und Polarität der Seitenketten:

1. Aliphatische Aminosäuren:

glycin, gly,G,Gly

Alanin, ala, A, Ala

Valin, Welle,V,Val*

Leucin, lei,L,Leu*

Isoleucin, Schlick, Ich, Ile*

Diese Aminosäuren enthalten keine Heteroatome oder zyklischen Gruppen in der Seitenkette und zeichnen sich durch eine ausgeprägt niedrige Polarität aus.

Cystein, cis, C, Cys

Methionin, Meth, M, Met*

3. Aromatische Aminosäuren:

Phenylalanin, Haartrockner,F,Phe*

Tyrosin, Schießbude, Y, Tyr

Tryptophan, drei, W, Trp*

Histidin, gis, H, Sein

Aromatische Aminosäuren enthalten mesomere resonanzstabilisierte Ringe. In dieser Gruppe weist nur die Aminosäure Phenylalanin eine niedrige Polarität auf, Tyrosin und Tryptophan zeichnen sich durch eine auffällige Polarität aus und Histidin weist sogar eine hohe Polarität auf. Histidin kann auch als basische Aminosäure klassifiziert werden.

4. Neutrale Aminosäuren:

Serin, grau,S,Ser

Threonin, tre, T, Thr*

Asparagin, asn, N, Asn

Glutamin, gln, F, Gln

Neutrale Aminosäuren enthalten Hydroxyl- oder Carbonsäureamidgruppen. Obwohl die Amidgruppen nichtionisch sind, sind die Asparagin- und Glutaminmoleküle stark polar.

5. Saure Aminosäuren:

Asparaginsäure (Aspartat), asp, D, Asp

Glutaminsäure (Glutamat), glu, E,Glu

Die Carboxylgruppen der Seitenketten saurer Aminosäuren sind über den gesamten physiologischen pH-Wert-Bereich vollständig ionisiert.

6. Essentielle Aminosäuren:

Lysin, l aus, K, Lys*

Arginin, arg, R, Arg

Die Seitenketten der Hauptaminosäuren sind im neutralen pH-Bereich vollständig protoniert. Eine hochbasische und sehr polare Aminosäure ist Arginin, die eine Guanidingruppe enthält.

7. Iminosäure:

Prolin, um,P,Pro

Die Seitenkette von Prolin besteht aus einem fünfgliedrigen Ring, der ein α-Kohlenstoffatom und eine α-Aminogruppe enthält. Daher handelt es sich bei Prolin streng genommen nicht um eine Aminosäure, sondern um eine Iminosäure. Das Stickstoffatom im Ring ist eine schwache Base und wird bei physiologischen pH-Werten nicht protoniert. Aufgrund seiner zyklischen Struktur verursacht Prolin Biegungen in der Polypeptidkette, die für die Struktur von Kollagen sehr wichtig sind.

Einige der aufgeführten Aminosäuren können im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Diese essentiellen Aminosäuren sind mit Sternchen gekennzeichnet.

Wie oben erwähnt, sind proteinogene Aminosäuren die Vorläufer mehrerer wertvoller biologisch aktiver Moleküle.

Zwei biogene Amine, β-Alanin und Cysteamin, sind Teil von Coenzym A (Coenzyme sind Derivate wasserlöslicher Vitamine, die das aktive Zentrum komplexer Enzyme bilden). β-Alanin entsteht durch Decarboxylierung von Asparaginsäure und Cysteamin durch Decarboxylierung von Cystein:

β-Alanincysteamin

Der Glutaminsäurerest ist Teil eines anderen Coenzyms – Tetrahydrofolsäure, einem Derivat von Vitamin B c.

Weitere biologisch wertvolle Moleküle sind Konjugate von Gallensäuren mit der Aminosäure Glycin. Diese Konjugate sind stärkere Säuren als die basischen, werden in der Leber gebildet und liegen in Form von Salzen in der Galle vor.

Glykocholsäure

Proteinogene Aminosäuren sind Vorläufer einiger Antibiotika – biologisch aktive Substanzen, die von Mikroorganismen synthetisiert werden und die Vermehrung von Bakterien, Viren und Zellen unterdrücken. Die bekanntesten davon sind Penicilline und Cephalosporine, die zur Gruppe der β-Lactam-Antibiotika gehören und von Schimmelpilzen dieser Gattung produziert werden Penicillium. Sie zeichnen sich durch das Vorhandensein eines reaktiven β-Lactam-Rings in ihrer Struktur aus, mit dessen Hilfe sie die Synthese von Zellwänden gramnegativer Mikroorganismen hemmen.

allgemeine Formel der Penicilline

Aus Aminosäuren werden durch Decarboxylierung biogene Amine gewonnen – Neurotransmitter, Hormone und Histohormone.

Die Aminosäuren Glycin und Glutamat sind selbst Neurotransmitter im Zentralnervensystem.

Derivate von Aminosäuren sind auch Alkaloide – natürliche stickstoffhaltige Verbindungen basischer Natur, die in Pflanzen gebildet werden. Diese Verbindungen sind äußerst aktive physiologische Verbindungen, die in der Medizin weit verbreitet sind. Beispiele für Alkaloide sind das Phenylalanin-Derivat Papaverin, ein Isochinolin-Alkaloid des Schlafmohns (ein krampflösendes Mittel), und das Tryptophan-Derivat Physostigmin, ein Indol-Alkaloid aus Kalabarbohnen (ein Anticholinesterase-Medikament):

Papaverin Physostigmin

Aminosäuren sind äußerst beliebte Objekte der Biotechnologie. Für die chemische Synthese von Aminosäuren gibt es viele Möglichkeiten, das Ergebnis sind jedoch Racemate von Aminosäuren. Da für die Lebensmittelindustrie und Medizin nur L-Isomere von Aminosäuren geeignet sind, muss die Auftrennung von Racematgemischen in Enantiomere ein ernstes Problem darstellen. Daher ist der biotechnologische Ansatz beliebter: die enzymatische Synthese unter Verwendung immobilisierter Enzyme und die mikrobiologische Synthese unter Verwendung ganzer mikrobieller Zellen. In beiden letzten Fällen werden reine L-Isomere erhalten.

Aminosäuren werden als Lebensmittelzusatzstoffe und Futtermittelkomponenten verwendet. Glutaminsäure verbessert den Geschmack von Fleisch, Valin und Leucin verbessern den Geschmack von Backwaren, Glycin und Cystein werden als Antioxidantien in der Konservenindustrie verwendet. D-Tryptophan kann ein Zuckerersatz sein, da es um ein Vielfaches süßer ist. Lysin wird dem Futter von Nutztieren zugesetzt, da die meisten pflanzlichen Proteine geringe Mengen der essentiellen Aminosäure Lysin enthalten.

Aminosäuren werden in der medizinischen Praxis häufig verwendet. Dies sind Aminosäuren wie Methionin, Histidin, Glutamin- und Asparaginsäure, Glycin, Cystein, Valin.

Im letzten Jahrzehnt begann man, kosmetischen Produkten zur Haut- und Haarpflege Aminosäuren zuzusetzen.

Chemisch modifizierte Aminosäuren werden in der Industrie auch häufig als Tenside bei der Synthese von Polymeren, bei der Herstellung von Waschmitteln, Emulgatoren und Kraftstoffadditiven eingesetzt.

Die Berücksichtigung der Rolle einzelner Aminosäuren ist aus der modernen Proteinernährung nicht mehr wegzudenken. Auch bei einer insgesamt positiven Proteinbilanz kann es im Körper des Tieres zu einem Proteinmangel kommen. Dies liegt daran, dass die Aufnahme einzelner Aminosäuren miteinander verknüpft ist; ein Mangel oder Überschuss einer Aminosäure kann zu einem Mangel einer anderen führen.
Einige Aminosäuren werden im menschlichen und tierischen Körper nicht synthetisiert. Sie werden als unersetzlich bezeichnet. Es gibt nur zehn solcher Aminosäuren. Vier davon sind kritisch (limitierend) – sie schränken am häufigsten das Wachstum und die Entwicklung von Tieren ein.
In der Ernährung von Geflügel sind die wichtigsten limitierenden Aminosäuren Methionin und Cystin, in der Ernährung von Schweinen Lysin. Der Körper muss eine ausreichende Menge der wichtigsten limitierenden Säure mit der Nahrung aufnehmen, damit andere Aminosäuren effektiv für die Proteinsynthese genutzt werden können.

Dieses Prinzip wird durch das „Liebig-Fass“ veranschaulicht, bei dem der Füllstand des Fasses den Grad der Proteinsynthese im Körper des Tieres darstellt. Das kürzeste Brett in einem Fass „schränkt“ die Fähigkeit ein, Flüssigkeit darin zu halten. Wird diese Platte ausgefahren, erhöht sich das im Fass gehaltene Flüssigkeitsvolumen bis zur Höhe der zweiten Begrenzungsplatte.
Der wichtigste Faktor für die Produktivität eines Tieres ist das Gleichgewicht der enthaltenen Aminosäuren entsprechend den physiologischen Bedürfnissen. Zahlreiche Studien haben gezeigt, dass bei Schweinen je nach Rasse und Geschlecht der Bedarf an Aminosäuren quantitativ unterschiedlich ist. Aber das Verhältnis der essentiellen Aminosäuren für die Synthese von 1 g Protein ist das gleiche. Dieses Verhältnis von essentiellen Aminosäuren zu Lysin als der wichtigsten limitierenden Aminosäure wird als „ideales Protein“ oder „ideales Aminosäureprofil“ bezeichnet. (

Lysin

ist Bestandteil fast aller Proteine tierischen, pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs, Getreideproteine sind jedoch arm an Lysin.

Lysin reguliert die Fortpflanzungsfunktion; sein Mangel stört die Bildung von Spermien und Eizellen.
Notwendig für das Wachstum junger Tiere und die Bildung von Gewebeproteinen. Lysin ist an der Synthese von Nukleoproteinen, Chromoproteinen (Hämoglobin) beteiligt und reguliert dadurch die Pigmentierung von Tierfellen. Reguliert die Menge an Proteinabbauprodukten in Geweben und Organen.
Fördert die Kalziumaufnahme
Beteiligt sich an der funktionellen Aktivität des Nerven- und Hormonsystems, reguliert den Stoffwechsel von Proteinen und Kohlenhydraten. Bei der Reaktion mit Kohlenhydraten wird Lysin jedoch für die Absorption unzugänglich.
Lysin ist der Ausgangsstoff für die Bildung von Carnitin, das eine wichtige Rolle im Fettstoffwechsel spielt.

Methionin und Cystin schwefelhaltige Aminosäuren. In diesem Fall kann Methionin in Cystin umgewandelt werden, sodass diese Aminosäuren zusammen rationiert werden und bei einem Mangel Methioninpräparate in die Ernährung aufgenommen werden. Beide Aminosäuren sind an der Bildung von Hautderivaten beteiligt – Haare, Federn; Zusammen mit Vitamin E regulieren sie den Abtransport von überschüssigem Fett aus der Leber und sind für das Wachstum und die Vermehrung von Zellen und roten Blutkörperchen notwendig. Bei einem Mangel an Methionin ist Cystin inaktiv. Ein erheblicher Überschuss an Methionin in der Nahrung sollte jedoch nicht zugelassen werden.

Methionin

fördert die Fettablagerung in den Muskeln, ist für die Bildung neuer organischer Verbindungen Cholin (Vitamin B4), Kreatin, Adrenalin, Niacin (Vitamin B5) usw. notwendig.
Ein Mangel an Methionin in der Nahrung führt zu einer Abnahme des Plasmaproteinspiegels (Albumin), verursacht Anämie (der Hämoglobinspiegel im Blut sinkt), während ein gleichzeitiger Mangel an Vitamin E und Selen zur Entwicklung einer Muskeldystrophie beiträgt. Eine unzureichende Methioninmenge in der Nahrung führt zu Wachstumsstörungen bei Jungtieren, Appetitverlust, verringerter Produktivität, erhöhten Futterkosten, Fettleber, eingeschränkter Nierenfunktion, Anämie und Abmagerung.
Überschüssiges Methionin beeinträchtigt die Stickstoffverwertung, verursacht degenerative Veränderungen in Leber, Nieren und Bauchspeicheldrüse und erhöht den Bedarf an Arginin und Glycin. Bei einem großen Methioninüberschuss wird ein Ungleichgewicht beobachtet (das Gleichgewicht der Aminosäuren ist gestört, was auf starken Abweichungen vom optimalen Verhältnis der essentiellen Aminosäuren in der Nahrung beruht), das mit Stoffwechselstörungen und einer Hemmung der Wachstumsrate einhergeht bei Jungtieren.
Cystin ist eine schwefelhaltige Aminosäure, austauschbar mit Methionin, beteiligt sich an Redoxprozessen, dem Stoffwechsel von Proteinen, Kohlenhydraten und Gallensäuren, fördert die Bildung von Substanzen, die Darmgifte neutralisieren, aktiviert Insulin, zusammen mit Tryptophan ist Cystin an der Synthese beteiligt In der Leber werden Gallensäuren produziert, die für die Absorption von Fettverdauungsprodukten aus dem Darm notwendig sind und für die Synthese von Glutathion verwendet werden. Cystin hat die Fähigkeit, ultraviolette Strahlen zu absorbieren. Bei einem Mangel an Cystin kommt es zu Leberzirrhose, verzögertem Befiedern und Federwachstum bei jungen Vögeln, Brüchigkeit und Verlust (Zupfen) von Federn bei erwachsenen Vögeln sowie einer verminderten Widerstandsfähigkeit gegen Infektionskrankheiten.

Tryptophan

bestimmt die physiologische Aktivität von Enzymen des Verdauungstrakts, oxidativen Enzymen in Zellen und einer Reihe von Hormonen, beteiligt sich an der Erneuerung von Blutplasmaproteinen, bestimmt die normale Funktion des endokrinen und hämatopoetischen Apparats, des Fortpflanzungssystems und der Synthese von Gammaglobulinen , Hämoglobin, Nikotinsäure, Augenpurpur usw. Bei einem Mangel an Tryptophan in der Nahrung verlangsamt sich das Wachstum junger Tiere, die Eierproduktion von Legehennen nimmt ab, die Futterkosten für die Produktion steigen, das endokrine System und die Gonaden verkümmern , Blindheit tritt auf, es entwickelt sich eine Anämie (die Anzahl der roten Blutkörperchen und der Hämoglobinspiegel im Blut nehmen ab), die Widerstands- und Immuneigenschaften des Körpers, die Befruchtung und die Brutfähigkeit von Eiern nehmen ab. Bei Schweinen, die mit einer Tryptophan-armen Diät gefüttert werden, nimmt die Futteraufnahme ab, es kommt zu einem gestörten Appetit, die Borsten werden gröber und abgemagert und es kommt zu einer Fettleber. Ein Mangel an dieser Aminosäure führt außerdem zu Sterilität, erhöhter Erregbarkeit, Krämpfen, Kataraktbildung, negativer Stickstoffbilanz und Verlust des Lebendgewichts. Tryptophan verhindert als Vorstufe (Provitamin) der Nikotinsäure die Entwicklung von Pellagra.

Biologische Rolle von Aminosäuren:

sind Strukturelemente von Peptiden und Proteinen, sogenannte proteinogene Aminosäuren. Proteine enthalten 20 Aminosäuren, die durch den genetischen Code kodiert sind und bei der Übersetzung in Proteine eingebaut werden; einige von ihnen können phosphoryliert, acyliert oder hydroxyliert werden;

können Strukturelemente anderer natürlicher Verbindungen sein – Coenzyme, Gallensäuren, Antibiotika;

sind Signalmoleküle. Einige der Aminosäuren sind Neurotransmitter oder Vorläufer von Neurotransmittern, Hormonen und Histohormonen;

sind die wichtigsten Stoffwechselprodukte, einige Aminosäuren sind beispielsweise Vorläufer pflanzlicher Alkaloide, dienen als Stickstoffspender oder sind lebenswichtige Bestandteile der Ernährung.

Die Klassifizierung proteinogener Aminosäuren erfolgt anhand der Struktur und Polarität der Seitenketten:

1. Aliphatische Aminosäuren:

glycin, gly,G,Gly

Alanin, ala, A, Ala

Valin, Welle,V,Val*

Leucin, lei,L,Leu*

Isoleucin, Schlick, I,Ile*

Diese Aminosäuren enthalten keine Heteroatome oder zyklischen Gruppen in der Seitenkette und zeichnen sich durch eine ausgeprägt niedrige Polarität aus.

Cystein, cis,Cys

Methionin, Meth,M,Erfüllt*

3. Aromatische Aminosäuren:

Phenylalanin, Haartrockner,F,Phe*

Tyrosin, Schießbude,Y,Tyr

Tryptophan, drei,W,Trp*

Histidin, gis,H,Sein

4. Neutrale Aminosäuren:

Serin, grau,S,Ser

Threonin, tre,T,Thr*

Asparagin, asn, N,Asn

Glutamin, gln, Q,Gln

Neutrale Aminosäuren enthalten Hydroxyl- oder Carbonsäureamidgruppen. Obwohl die Amidgruppen nichtionisch sind, sind die Asparagin- und Glutaminmoleküle stark polar.

5. Saure Aminosäuren:

Asparaginsäure (Aspartat), asp,D,Asp

Glutaminsäure (Glutamat), glu, E,Glu

Die Carboxylgruppen der Seitenketten saurer Aminosäuren sind über den gesamten physiologischen pH-Wert-Bereich vollständig ionisiert.

6. Essentielle Aminosäuren:

Lysin, l aus, K,Lys*

Arginin, arg,R,Arg

Die Seitenketten der Hauptaminosäuren sind im neutralen pH-Bereich vollständig protoniert. Eine hochbasische und sehr polare Aminosäure ist Arginin, die eine Guanidingruppe enthält.

7. Iminosäure:

Prolin, um,P,Pro

Wie oben erwähnt, sind proteinogene Aminosäuren die Vorläufer mehrerer wertvoller biologisch aktiver Moleküle.

β-Alanin
Cysteamin

Der Glutaminsäurerest ist Teil eines anderen Coenzyms – Tetrahydrofolsäure, einem Derivat von Vitamin B c.

Glykocholsäure

allgemeine Formel der Penicilline

Aus Aminosäuren werden durch Decarboxylierung biogene Amine gewonnen – Neurotransmitter, Hormone und Histohormone.

Die Aminosäuren Glycin und Glutamat sind selbst Neurotransmitter im Zentralnervensystem.

Dopamin (Neurotransmitter) Noradrenalin (Neurotransmitter)

Adrenalin (Hormon) Histamin (Transmitter und Histohormon)

Serotonin (Neurotransmitter und Histohormon) GABA (Neurotransmitter)

Thyroxin (Hormon)

Ein Derivat der Aminosäure Tryptophan ist das bekannteste natürlich vorkommende Auxin, die Indolylessigsäure. Auxine sind Pflanzenwachstumsregulatoren, sie stimulieren die Differenzierung wachsender Gewebe, das Wachstum von Kambium und Wurzeln, beschleunigen das Wachstum von Früchten und das Abszissieren alter Blätter; ihre Antagonisten sind Abscisinsäure.

Indolylessigsäure

Papaverin Physostigmin

Aminosäuren werden in der medizinischen Praxis häufig verwendet. Dies sind Aminosäuren wie Methionin, Histidin, Glutamin- und Asparaginsäure, Glycin, Cystein, Valin.

Im letzten Jahrzehnt begann man, kosmetischen Produkten zur Haut- und Haarpflege Aminosäuren zuzusetzen.

PROTEINE

Proteine sind hochmolekulare Substanzen, die aus durch Peptidbindungen verbundenen Aminosäuren bestehen.

Es sind Proteine, die das Produkt genetischer Informationen sind, die von Generation zu Generation weitergegeben werden und alle Lebensvorgänge in der Zelle ausführen.

Funktionen von Proteinen:

Katalytische Funktion. Die zahlreichste Gruppe von Proteinen besteht aus Enzymen – Proteinen mit katalytischer Aktivität, die chemische Reaktionen beschleunigen. Beispiele für Enzyme sind Pepsin, Alkoholdehydrogenase, Glutaminsynthetase.

Strukturbildende Funktion. Strukturproteine sind für die Aufrechterhaltung der Form und Stabilität von Zellen und Geweben verantwortlich, dazu gehören Keratine, Kollagen und Fibroin.

Transportfunktion. Transportproteine transportieren Moleküle oder Ionen von einem Organ zu einem anderen oder über Membranen innerhalb einer Zelle, beispielsweise Hämoglobin, Serumalbumin und Ionenkanäle.

Schutzfunktion. Proteine des Homöostasesystems schützen den Körper vor Krankheitserregern, Fremdinformationen und Blutverlust – Immunglobuline, Fibrinogen, Thrombin.

Regulierungsfunktion. Proteine übernehmen die Funktion von Signalstoffen – einige Hormone, Histohormone und Neurotransmitter – sind Rezeptoren für Signalstoffe jeglicher Struktur und sorgen für die weitere Signalübertragung in den biochemischen Signalketten der Zelle. Beispiele hierfür sind das Wachstumshormon Somatotropin, das Hormon Insulin sowie H- und M-cholinerge Rezeptoren.

Motor Funktion. Mit Hilfe von Proteinen werden Kontraktionsprozesse und andere biologische Bewegungen durchgeführt. Beispiele hierfür sind Tubulin, Aktin und Myosin.

Ersatzfunktion. Pflanzen enthalten Reserveproteine, die wertvolle Nährstoffe darstellen; im tierischen Körper dienen Muskelproteine als Reservenährstoffe, die bei unbedingtem Bedarf mobilisiert werden.

Proteine zeichnen sich durch das Vorhandensein mehrerer struktureller Organisationsebenen aus.

Primärstruktur Ein Protein ist eine Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette. Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamidbindung zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure und der α-Aminogruppe einer anderen Aminosäure.

Alanylphenylalanylcysteylprolin

Die Peptidbindung weist mehrere Merkmale auf:

a) es ist resonant stabilisiert und liegt daher praktisch in derselben Ebene – planar; die Rotation um die C-N-Bindung erfordert viel Energie und ist schwierig;

b) Die -CO-NH-Bindung hat einen besonderen Charakter, sie ist kleiner als eine reguläre, aber größer als eine doppelte, d. h. es liegt eine Keto-Enol-Tautomerie vor:

c) Substituenten in Bezug auf die Peptidbindung sind in Trance-Position;

d) Das Peptidrückgrat ist von Seitenketten verschiedener Art umgeben, die mit den umgebenden Lösungsmittelmolekülen interagieren, freie Carboxyl- und Aminogruppen ionisiert werden und kationische und anionische Zentren des Proteinmoleküls bilden. Abhängig von ihrem Verhältnis erhält das Proteinmolekül insgesamt eine positive oder negative Ladung und wird außerdem durch den einen oder anderen pH-Wert der Umgebung gekennzeichnet, wenn es den isoelektrischen Punkt des Proteins erreicht. Radikale bilden Salz-, Ether- und Disulfidbrücken innerhalb des Proteinmoleküls und bestimmen auch die Bandbreite der für Proteine charakteristischen Reaktionen.

Derzeit besteht Einigkeit darüber, dass Polymere, die aus 100 oder mehr Aminosäureresten bestehen, als Proteine gelten, Polypeptide Polymere, die aus 50–100 Aminosäureresten bestehen, und niedermolekulare Peptide Polymere, die aus weniger als 50 Aminosäureresten bestehen.

Einige Peptide mit niedrigem Molekulargewicht spielen eine unabhängige biologische Rolle. Beispiele für einige dieser Peptide:

Glutathion – γ-gluc-cis-gly – ist eines der am weitesten verbreiteten intrazellulären Peptide, beteiligt sich an Redoxprozessen in Zellen und der Übertragung von Aminosäuren durch biologische Membranen.

Carnosin – β-ala-gis – ein in tierischen Muskeln enthaltenes Peptid, eliminiert Lipidperoxid-Abbauprodukte, beschleunigt den Kohlenhydratabbau in den Muskeln und ist in Form von Phosphat am Energiestoffwechsel in den Muskeln beteiligt.

Vasopressin ist ein Hormon des Hypophysenhinterlappens, das an der Regulierung des Wasserstoffwechsels im Körper beteiligt ist:

Phalloidin ist ein giftiges Polypeptid des Fliegenpilzes, das in vernachlässigbaren Konzentrationen durch die Freisetzung von Enzymen und Kaliumionen aus den Zellen zum Tod des Körpers führt:

Gramicidin ist ein Antibiotikum, das auf viele grampositive Bakterien wirkt, die Durchlässigkeit biologischer Membranen für niedermolekulare Verbindungen verändert und zum Zelltod führt:

Meth-Enkephalin – Tyr-Gly-Gly-Phen-Met – ein Peptid, das in Neuronen synthetisiert wird und Schmerzen lindert.

Sekundärstruktur von Proteinen ist eine räumliche Struktur, die durch Wechselwirkungen zwischen funktionellen Gruppen des Peptidrückgrats entsteht.

Die Peptidkette enthält viele CO- und NH-Gruppen von Peptidbindungen, von denen jede potenziell an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt sein kann. Es gibt zwei Haupttypen von Strukturen, die dies ermöglichen: eine α-Helix, bei der die Kette wie ein Telefonkabel aufgerollt ist, und eine gefaltete β-Struktur, bei der längliche Abschnitte einer oder mehrerer Ketten nebeneinander gelegt sind Seite. Beide Strukturen sind sehr stabil.

Die α-Helix zeichnet sich durch eine extrem dichte Packung der verdrillten Polypeptidkette aus; auf jede Windung der rechtsdrehenden Helix kommen 3,6 Aminosäurereste, deren Reste stets nach außen und leicht nach hinten, also nach, gerichtet sind der Anfang der Polypeptidkette.

Hauptmerkmale der α-Helix:

Die α-Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Wasserstoffatom am Stickstoff der Peptidgruppe und dem Carbonylsauerstoff des Rests an vier Positionen entlang der Kette stabilisiert;

Alle Peptidgruppen sind an der Bildung einer Wasserstoffbindung beteiligt, dies gewährleistet maximale Stabilität der α-Helix;

alle Stickstoff- und Sauerstoffatome von Peptidgruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt, was die Hydrophilie der α-helikalen Regionen deutlich verringert und ihre Hydrophobie erhöht;

Die α-Helix wird spontan gebildet und ist die stabilste Konformation der Polypeptidkette, entsprechend der minimalen freien Energie;

In einer Polypeptidkette aus L-Aminosäuren ist die rechtsgängige Helix, die normalerweise in Proteinen vorkommt, viel stabiler als die linksgängige.

Die Möglichkeit der Bildung einer α-Helix wird durch die Primärstruktur des Proteins bestimmt. Einige Aminosäuren verhindern die Verdrehung des Peptidrückgrats. Beispielsweise stoßen sich die benachbarten Carboxylgruppen von Glutamat und Aspartat gegenseitig ab, was die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen in der α-Helix verhindert. Aus dem gleichen Grund ist die Kettenhelikalisierung an Stellen schwierig, an denen positiv geladene Lysin- und Argininreste nahe beieinander liegen. Allerdings spielt Prolin die größte Rolle bei der Zerstörung der α-Helix. Erstens ist das Stickstoffatom in Prolin Teil eines starren Rings, der eine Rotation um die N-C-Bindung verhindert, und zweitens bildet Prolin aufgrund des Fehlens von Wasserstoff am Stickstoffatom keine Wasserstoffbindung.

Das β-Faltblatt ist eine Schichtstruktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen linear angeordneten Peptidfragmenten gebildet wird. Beide Ketten können unabhängig sein oder zum selben Polypeptidmolekül gehören. Sind die Ketten in die gleiche Richtung ausgerichtet, so nennt man eine solche β-Struktur parallel. Bei entgegengesetzten Kettenrichtungen, also wenn der N-Terminus einer Kette mit dem C-Terminus einer anderen Kette zusammenfällt, spricht man von einer β-Struktur antiparallel. Ein antiparalleles β-Faltblatt mit nahezu linearen Wasserstoffbrücken ist energetisch bevorzugter.

paralleles β-Faltblatt, antiparalleles β-Faltblatt

Im Gegensatz zur α-Helix, die mit Wasserstoffbrückenbindungen gesättigt ist, ist jeder Abschnitt der β-Faltblattkette offen für die Bildung zusätzlicher Wasserstoffbrückenbindungen. Die Seitenreste der Aminosäuren sind nahezu senkrecht zur Blattebene abwechselnd nach oben und unten ausgerichtet.

In den Bereichen, in denen sich die Peptidkette recht stark verbiegt, befindet sich häufig eine β-Schleife. Hierbei handelt es sich um ein kurzes Fragment, in dem 4 Aminosäurereste um 180° gebogen sind und durch eine Wasserstoffbrücke zwischen dem ersten und vierten Rest stabilisiert werden. Große Aminosäurereste stören die Bildung der β-Schleife, daher umfasst sie am häufigsten die kleinste Aminosäure, Glycin.

Suprasekundäre Proteinstruktur– Dies ist eine bestimmte Reihenfolge des Wechsels von Sekundärstrukturen. Unter einer Domäne versteht man einen separaten Teil eines Proteinmoleküls, der über ein gewisses Maß an struktureller und funktioneller Autonomie verfügt. Domänen gelten heute als grundlegende Elemente der Struktur von Proteinmolekülen, und die Beziehung und Art der Anordnung von α-Helices und β-Faltblättern trägt eher zum Verständnis der Evolution von Proteinmolekülen und phylogenetischen Beziehungen bei als ein Vergleich von Primärstrukturen. Die Hauptaufgabe der Evolution besteht darin, immer mehr neue Proteine zu entwickeln. Die Wahrscheinlichkeit, dass versehentlich eine Aminosäuresequenz synthetisiert wird, die die Verpackungsbedingungen erfüllt und die Erfüllung funktioneller Aufgaben gewährleistet, ist verschwindend gering. Daher ist es üblich, Proteine mit unterschiedlichen Funktionen zu finden, die jedoch in ihrer Struktur so ähnlich sind, dass es den Anschein hat, als hätten sie einen gemeinsamen Vorfahren oder hätten sich voneinander entwickelt. Es scheint, dass die Evolution, wenn sie vor der Notwendigkeit steht, ein bestimmtes Problem zu lösen, es vorzieht, Proteine nicht von Anfang an für diesen Zweck zu entwerfen, sondern bereits etablierte Strukturen für diesen Zweck anzupassen und sie für neue Zwecke anzupassen.

Einige Beispiele für häufig wiederholte suprasekundäre Strukturen:

αα’ – Proteine, die nur α-Helices enthalten (Myoglobin, Hämoglobin);

ββ’ – Proteine, die nur β-Strukturen enthalten (Immunglobuline, Superoxiddismutase);

βαβ’ – β-Fass-Struktur, jede β-Schicht befindet sich im Inneren des Fasses und ist mit einer α-Helix auf der Oberfläche des Moleküls verbunden (Triosephosphoisomerase, Laktatdehydrogenase);

„Zinkfinger“ – ein Proteinfragment bestehend aus 20 Aminosäureresten, das Zinkatom ist mit zwei Cysteinresten und zwei Histidinresten verknüpft, wodurch ein „Finger“ aus etwa 12 Aminosäureresten entsteht, der binden kann zu den regulatorischen Regionen des DNA-Moleküls;

„Leucin-Reißverschluss“ – interagierende Proteine haben eine α-helikale Region, die mindestens 4 Leucinreste enthält, sie sind 6 Aminosäuren voneinander entfernt, das heißt, sie befinden sich auf der Oberfläche jeder zweiten Windung und können hydrophobe Bindungen mit Leucinresten eines anderen bilden Protein. Mit Hilfe von Leucin-Reißverschlüssen können beispielsweise Moleküle stark basischer Histonproteine komplexiert und so eine positive Ladung überwunden werden.

Protein-Tertiärstruktur- Dies ist die räumliche Anordnung des Proteinmoleküls, stabilisiert durch die Bindungen zwischen den Nebenresten von Aminosäuren.

Arten von Bindungen, die die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren:

elektrostatisches wasserstoffhydrophobes Disulfid

Interaktionskommunikation Interaktionskommunikation

Abhängig von der Faltung der Tertiärstruktur können Proteine in zwei Haupttypen eingeteilt werden – fibrillär und globulär.

Fibrilläre Proteine sind lange, fadenförmige, wasserunlösliche Moleküle, deren Polypeptidketten entlang einer Achse verlängert sind. Dabei handelt es sich vor allem um Struktur- und Kontraktilproteine. Einige Beispiele der häufigsten fibrillären Proteine:

α-Keratine. Von Epidermiszellen synthetisiert. Sie machen fast das gesamte Trockengewicht von Haaren, Fell, Federn, Hörnern, Nägeln, Krallen, Federkielen, Schuppen, Hufen und Schildkrötenpanzern sowie einen erheblichen Teil des Gewichts der äußeren Hautschicht aus. Hierbei handelt es sich um eine ganze Familie von Proteinen; sie ähneln sich in der Aminosäurezusammensetzung, enthalten viele Cysteinreste und haben die gleiche räumliche Anordnung der Polypeptidketten. In Haarzellen werden die Polypeptidketten des Keratins zunächst zu Fasern organisiert, aus denen sich dann Strukturen wie ein Seil oder ein gedrehtes Kabel bilden, die schließlich den gesamten Raum der Zelle ausfüllen. Die Haarzellen werden abgeflacht und sterben schließlich ab, und die Zellwände bilden um jedes Haar eine röhrenförmige Hülle, die sogenannte Kutikula. Im α-Keratin haben die Polypeptidketten die Form einer α-Helix, die unter Bildung von Kreuzdisulfidbindungen zu einem dreiadrigen Kabel umeinander verdreht ist. Die N-terminalen Reste liegen auf einer Seite (parallel). Keratine sind in Wasser unlöslich, da in ihrer Zusammensetzung Aminosäuren mit unpolaren Seitenradikalen, die der wässrigen Phase zugewandt sind, überwiegen. Während der Dauerwelle laufen folgende Prozesse ab: Zunächst werden Disulfidbrücken durch Reduktion mit Thiolen zerstört, und wenn das Haar dann die gewünschte Form erhält, wird es durch Erhitzen getrocknet, während durch Oxidation mit Luftsauerstoff neue Disulfidbrücken gebildet werden , die die Form der Frisur beibehalten.

β-Keratine. Dazu gehören Seiden- und Spinnennetzfibroin. Es handelt sich um antiparallele β-gefaltete Schichten mit einem überwiegenden Anteil an Glycin, Alanin und Serin in der Zusammensetzung.

Kollagen. Das häufigste Protein bei höheren Tieren und das wichtigste fibrilläre Protein des Bindegewebes. Kollagen wird in Fibroblasten und Chondrozyten – spezialisierten Bindegewebszellen – synthetisiert und dann ausgestoßen. Kollagenfasern kommen in Haut, Sehnen, Knorpel und Knochen vor. Sie dehnen sich nicht, sind stärker als Stahldraht und Kollagenfibrillen zeichnen sich durch Querstreifen aus. Beim Kochen in Wasser wird faseriges, unlösliches und unverdauliches Kollagen durch Hydrolyse einiger kovalenter Bindungen in Gelatine umgewandelt. Kollagen enthält 35 % Glycin, 11 % Alanin, 21 % Prolin und 4-Hydroxyprolin (eine Aminosäure, die nur in Kollagen und Elastin vorkommt). Diese Zusammensetzung bestimmt den relativ geringen Nährwert von Gelatine als Nahrungsprotein. Kollagenfibrillen bestehen aus sich wiederholenden Polypeptid-Untereinheiten, die Tropokollagen genannt werden. Diese Untereinheiten sind entlang der Fibrille in Form paralleler Bündel von Kopf an Schwanz angeordnet. Durch die Verschiebung der Köpfe entstehen die charakteristischen Querstreifen. Die Hohlräume in dieser Struktur können bei Bedarf als Ort für die Ablagerung von Kristallen aus Hydroxylapatit Ca 5 (OH)(PO 4) 3 dienen, das eine wichtige Rolle bei der Knochenmineralisierung spielt.

Tropokollagen-Untereinheiten bestehen aus drei Polypeptidketten, die eng zu einem dreisträngigen Seil zusammengerollt sind und sich von α- und β-Keratinen unterscheiden. Bei manchen Kollagenen haben alle drei Ketten die gleiche Aminosäuresequenz, bei anderen sind nur zwei Ketten identisch und die dritte ist unterschiedlich. Die Polypeptidkette von Tropokollagen bildet aufgrund der durch Prolin und Hydroxyprolin verursachten Kettenbiegungen eine linksgängige Helix mit nur drei Aminosäureresten pro Windung. Die drei Ketten sind zusätzlich zu Wasserstoffbrücken durch eine kovalente Bindung miteinander verbunden, die zwischen zwei Lysinresten in benachbarten Ketten gebildet wird:

Mit zunehmendem Alter bilden sich in und zwischen den Tropokollagen-Untereinheiten mehr Vernetzungen, wodurch die Kollagenfibrillen steifer und brüchiger werden. Dies verändert die mechanischen Eigenschaften von Knorpel und Sehnen, macht Knochen brüchiger und verringert die Transparenz der Hornhaut .

Elastin. Enthalten im gelben elastischen Gewebe der Bänder und der elastischen Bindegewebsschicht in den Wänden großer Arterien. Die Hauptuntereinheit der Elastinfibrillen ist Tropoelastin. Elastin ist reich an Glycin und Alanin, enthält viel Lysin und wenig Prolin. Die spiralförmigen Abschnitte aus Elastin dehnen sich bei Zugeinwirkung, kehren jedoch bei Entlastung wieder in ihre ursprüngliche Länge zurück. Die Lysinreste von vier verschiedenen Ketten bilden kovalente Bindungen miteinander und ermöglichen es Elastin, sich reversibel in alle Richtungen zu dehnen.

Globuläre Proteine sind Proteine, deren Polypeptidkette zu einer kompakten Kügelchen gefaltet ist und die vielfältige Funktionen erfüllen können.

Am bequemsten lässt sich die Tertiärstruktur globulärer Proteine am Beispiel von Myoglobin betrachten. Myoglobin ist ein relativ kleines sauerstoffbindendes Protein, das in Muskelzellen vorkommt. Es speichert gebundenen Sauerstoff und fördert dessen Übertragung in die Mitochondrien. Das Myoglobinmolekül enthält eine Polypeptidkette und eine Hämogruppe (Häm) – einen Komplex aus Protoporphyrin und Eisen. Haupteigenschaften von Myoglobin:

a) das Myoglobinmolekül ist so kompakt, dass nur 4 Wassermoleküle hineinpassen;

b) alle polaren Aminosäurereste, mit Ausnahme von zwei, befinden sich auf der äußeren Oberfläche des Moleküls und befinden sich alle in einem hydratisierten Zustand;

c) die meisten hydrophoben Aminosäurereste befinden sich innerhalb des Myoglobinmoleküls und sind somit vor dem Kontakt mit Wasser geschützt;

d) Jeder der vier Prolinreste im Myoglobinmolekül befindet sich an der Biegestelle der Polypeptidkette; Serin-, Threonin- und Asparaginreste befinden sich an anderen Biegestellen, da solche Aminosäuren die Bildung einer α-Helix verhindern, wenn sie vorhanden sind liegen nebeneinander;

e) eine flache Hämgruppe liegt in einem Hohlraum (Tasche) nahe der Oberfläche des Moleküls, das Eisenatom verfügt über zwei senkrecht zur Hämebene gerichtete Koordinationsbindungen, eine davon ist mit dem Histidinrest 93 verbunden und die andere dient der Bindung ein Sauerstoffmolekül.

Ausgehend von der Tertiärstruktur wird das Protein in die Lage versetzt, seine inhärenten biologischen Funktionen zu erfüllen. Die Funktionsweise von Proteinen beruht darauf, dass beim Anlegen einer Tertiärstruktur auf der Oberfläche des Proteins Bereiche entstehen, die andere Moleküle, sogenannte Liganden, anbinden können. Die hohe Spezifität der Wechselwirkung des Proteins mit dem Liganden wird durch die Komplementarität der Struktur des aktiven Zentrums zur Struktur des Liganden gewährleistet. Komplementarität ist die räumliche und chemische Entsprechung interagierender Oberflächen. Bei den meisten Proteinen stellt die Tertiärstruktur den maximalen Faltungsgrad dar.

Quartäre Proteinstruktur– charakteristisch für Proteine, die aus zwei oder mehr Polypeptidketten bestehen, die ausschließlich durch nichtkovalente Bindungen, hauptsächlich elektrostatische und Wasserstoffbindungen, miteinander verbunden sind. Am häufigsten enthalten Proteine zwei oder vier Untereinheiten; mehr als vier Untereinheiten enthalten normalerweise regulatorische Proteine.

Proteine, die eine Quartärstruktur haben, werden oft als oligomer bezeichnet. Es gibt homomere und heteromere Proteine. Zu den homomeren Proteinen zählen Proteine, bei denen alle Untereinheiten die gleiche Struktur haben, beispielsweise besteht das Enzym Katalase aus vier absolut identischen Untereinheiten. Heteromere Proteine haben unterschiedliche Untereinheiten; beispielsweise besteht das Enzym RNA-Polymerase aus fünf strukturell unterschiedlichen Untereinheiten, die unterschiedliche Funktionen erfüllen.

Die Wechselwirkung einer Untereinheit mit einem bestimmten Liganden führt zu Konformationsänderungen im gesamten oligomeren Protein und verändert die Affinität anderer Untereinheiten zu Liganden; diese Eigenschaft liegt der Fähigkeit oligomerer Proteine zugrunde, sich einer allosterischen Regulierung zu unterziehen.

Am Beispiel des Hämoglobins kann die Quartärstruktur eines Proteins betrachtet werden. Enthält vier Polypeptidketten und vier Häm-Prothesengruppen, in denen die Eisenatome in der Eisenform Fe 2+ vorliegen. Der Proteinteil des Moleküls, Globin, besteht aus zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, die bis zu 70 % α-Helices enthalten. Jede der vier Ketten hat eine charakteristische Tertiärstruktur, und jeder Kette ist eine Hämogruppe zugeordnet. Die Häme verschiedener Ketten liegen relativ weit voneinander entfernt und haben unterschiedliche Neigungswinkel. Zwischen zwei α-Ketten und zwei β-Ketten werden nur wenige direkte Kontakte gebildet, während zwischen den α- und β-Ketten zahlreiche durch hydrophobe Radikale gebildete Kontakte vom Typ α 1 β 1 und α 2 β 2 entstehen. Zwischen α 1 β 1 und α 2 β 2 verbleibt ein Kanal.

Im Gegensatz zu Myoglobin zeichnet sich Hämoglobin durch eine deutlich geringere Affinität zu Sauerstoff aus, was es ihm ermöglicht, bei den im Gewebe herrschenden niedrigen Sauerstoffpartialdrücken einen erheblichen Teil des gebundenen Sauerstoffs an dieses abzugeben. Sauerstoff wird bei höheren pH-Werten und niedrigen CO 2 -Konzentrationen, die für die Alveolen der Lunge charakteristisch sind, leichter durch Hämoglobineisen gebunden; Die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin wird durch für Gewebe charakteristische niedrigere pH-Werte und hohe CO 2 -Konzentrationen begünstigt.

Neben Sauerstoff trägt Hämoglobin Wasserstoffionen, die sich an Histidinreste in den Ketten binden. Hämoglobin trägt auch Kohlendioxid, das sich an die terminale Aminogruppe jeder der vier Polypeptidketten bindet, was zur Bildung von Carbaminohämoglobin führt:

Der Stoff 2,3-Diphosphoglycerat (DPG) ist in Erythrozyten in relativ hohen Konzentrationen vorhanden; sein Gehalt erhöht sich beim Aufstieg in große Höhen und bei Hypoxie und erleichtert die Freisetzung von Sauerstoff aus dem Hämoglobin im Gewebe. DPG befindet sich im Kanal zwischen α 1 β 1 und α 2 β 2 und interagiert mit positiv kontaminierten Gruppen von β-Ketten. Wenn Hämoglobin Sauerstoff bindet, wird DPG aus der Höhle gedrückt. Die roten Blutkörperchen einiger Vögel enthalten kein DPG, sondern Inositolhexaphosphat, was die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff weiter verringert.

2,3-Diphosphoglycerat (DPG)

HbA ist normales erwachsenes Hämoglobin, HbF ist fötales Hämoglobin, hat eine größere Affinität zu O 2, HbS ist Hämoglobin bei Sichelzellenanämie. Sichelzellenanämie ist eine schwere Erbkrankheit, die durch eine genetische Anomalie des Hämoglobins verursacht wird. Im Blut erkrankter Menschen befinden sich ungewöhnlich viele dünne, sichelförmige rote Blutkörperchen, die erstens leicht platzen und zweitens die Blutkapillaren verstopfen. Auf molekularer Ebene unterscheidet sich Hämoglobin S von Hämoglobin A durch einen Aminosäurerest an Position 6 der β-Ketten, wo Valin anstelle eines Glutaminsäurerests vorkommt. Somit enthält Hämoglobin S zwei weniger negative Ladungen; das Auftreten von Valin führt zum Auftreten eines „klebrigen“ hydrophoben Kontakts auf der Oberfläche des Moleküls; als Folge davon kleben Desoxyhämoglobin S-Moleküle während der Desoxygenierung zusammen und bilden unlösliche, ungewöhnlich lange fadenförmige Aggregate, die zu einer Verformung der roten Blutkörperchen führen.

Es gibt keinen Grund zu der Annahme, dass es eine unabhängige genetische Kontrolle über die Bildung von Ebenen der Proteinstrukturorganisation oberhalb der Primärstruktur gibt, da die Primärstruktur die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur (falls vorhanden) bestimmt. Die native Konformation eines Proteins ist unter bestimmten Bedingungen die thermodynamisch stabilste Struktur.

Vorlesung Nr. 1

THEMA: „Aminosäuren“.

Vorlesungsübersicht:

1. Eigenschaften von Aminosäuren

2. Peptide.

Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren sind organische Verbindungen, Derivate von Kohlenwasserstoffen, deren Moleküle Carboxyl- und Aminogruppen umfassen.

Proteine bestehen aus Aminosäureresten, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Zur Analyse der Aminosäurezusammensetzung wird eine Proteinhydrolyse mit anschließender Isolierung der Aminosäuren durchgeführt. Betrachten wir die Grundmuster, die für Aminosäuren in Proteinen charakteristisch sind.

Mittlerweile wurde festgestellt, dass Proteine einen ständig vorkommenden Satz an Aminosäuren enthalten. Es gibt 18 davon. Zusätzlich zu den angegebenen wurden zwei weitere Aminosäureamide entdeckt – Asparagin und Glutamin. Sie alle haben den Namen bekommen wesentlich(häufig vorkommende) Aminosäuren. Sie werden oft bildlich genannt „magisch“ Aminosäuren. Zusätzlich zu den wichtigen Aminosäuren gibt es auch seltene Aminosäuren, die in natürlichen Proteinen nicht oft vorkommen. Sie heißen unerheblich.

Zu fast allen Proteinen gehören Aminosäuren α – Aminosäuren(Die Aminogruppe befindet sich am ersten Kohlenstoffatom nach der Carboxylgruppe). Basierend auf dem oben Gesagten gilt für die meisten Aminosäuren die allgemeine Formel:

N.H. 2 -CH-COOH

Wobei R Radikale mit unterschiedlichen Strukturen sind.

Schauen wir uns die Formeln der Proteinaminosäuren an, Tabelle. 2.

Alle α - Aminosäuren, außer Aminoessigsäure (Glycin), haben eine asymmetrische Struktur α - Kohlenstoffatom und liegen in Form von zwei Enantiomeren vor. Natürliche Aminosäuren gehören bis auf wenige Ausnahmen zur L-Reihe. Aminosäuren der D-Genreihe wurden nur in den Zellwänden von Bakterien und in Antibiotika gefunden. Der Drehwinkel beträgt 20-30 0 Grad. Die Rotation kann rechts (7 Aminosäuren) oder links (10 Aminosäuren) erfolgen.

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D - Konfiguration L-Konfiguration

(natürliche Aminosäuren)

Abhängig vom Vorherrschen von Amino- oder Carboxylgruppen werden Aminosäuren in 3 Unterklassen eingeteilt:

Saure Aminosäuren. Carboxylgruppen (saure Gruppen) überwiegen gegenüber Aminogruppen (basisch), beispielsweise Asparagin- und Glutaminsäuren.

Neutrale Aminosäuren Die Anzahl der Gruppen ist gleich. Glycin, Alanin usw.

Basische Aminosäuren. Basische (Aminogruppen) überwiegen gegenüber Carboxylgruppen (sauren), zum Beispiel Lysin.

Hinsichtlich ihrer physikalischen und einer Reihe chemischer Eigenschaften unterscheiden sich Aminosäuren stark von den entsprechenden Säuren und Basen. Sie lösen sich besser in Wasser als in organischen Lösungsmitteln; gut kristallisieren; haben eine hohe Dichte und außergewöhnlich hohe Schmelzpunkte. Diese Eigenschaften weisen auf die Wechselwirkung von Amin- und Säuregruppen hin, wodurch Aminosäuren im festen Zustand und in Lösung (über einen weiten pH-Bereich) in zwitterionischer Form (d. h. als innere Salze) vorliegen. Besonders ausgeprägt ist die gegenseitige Beeinflussung von Gruppen bei α-Aminosäuren, wo beide Gruppen in unmittelbarer Nähe liegen.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

Zwitterion

Die zwitterionische Struktur von Aminosäuren wird durch ihr großes Dipolmoment (mindestens 5010 -30 C  m) sowie die Absorptionsbande im IR-Spektrum einer festen Aminosäure oder ihrer Lösung bestätigt.

Aminosäuren sind in der Lage, Polykondensationsreaktionen einzugehen, die zur Bildung von Polypeptiden unterschiedlicher Länge führen, die die Primärstruktur des Proteinmoleküls bilden.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

Dipeptid

Die C-N-Bindung heißt Peptid Kommunikation

Zusätzlich zu den oben diskutierten 20 häufigsten Aminosäuren wurden einige andere Aminosäuren aus Hydrolysaten einiger spezialisierter Proteine isoliert. Sie alle sind in der Regel Derivate gewöhnlicher Aminosäuren, d.h. modifizierte Aminosäuren.

4-Hydroxyprolin , kommt im fibrillären Proteinkollagen und einigen Pflanzenproteinen vor; 5-Oxylysin kommt in Kollagenhydrolysaten vor, desmozi n und Isodesmosin isoliert aus Hydrolysaten des fibrillären Proteins Elastin. Es scheint, dass diese Aminosäuren nur in diesem Protein vorkommen. Ihre Struktur ist ungewöhnlich: Die 4. Lysinmoleküle, verbunden durch ihre R-Gruppen, bilden einen substituierten Pyridinring. Es ist möglich, dass diese Aminosäuren aufgrund dieser besonderen Struktur 4 radial divergierende Peptidketten bilden können. Das Ergebnis ist, dass Elastin im Gegensatz zu anderen fibrillären Proteinen in der Lage ist, sich in zwei zueinander senkrechten Richtungen zu verformen (zu dehnen). Usw.

Aus den aufgeführten Proteinaminosäuren synthetisieren lebende Organismen eine Vielzahl unterschiedlicher Proteinverbindungen. Viele Pflanzen und Bakterien können alle benötigten Aminosäuren aus einfachen anorganischen Verbindungen synthetisieren. Im Körper von Mensch und Tier wird etwa die Hälfte der Aminosäuren auch synthetisiert, der andere Teil der Aminosäuren kann nur über Nahrungsproteine in den menschlichen Körper gelangen.

- essentielle Aminosäuren - werden im menschlichen Körper nicht synthetisiert, sondern nur mit der Nahrung zugeführt. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören 8 Aminosäuren: Valin, Phenylalanin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Threonin, Tryptophan, Phenylalanin.

- essentielle Aminosäuren - können im menschlichen Körper aus anderen Bestandteilen synthetisiert werden. Zu den nichtessentiellen Aminosäuren gehören 12 Aminosäuren.

Beide Arten von Aminosäuren sind für den Menschen gleichermaßen wichtig: nicht-essentielle und essentielle. Die meisten Aminosäuren werden zum Aufbau körpereigener Proteine verwendet, doch ohne essentielle Aminosäuren kann der Körper nicht existieren. Proteine, die essentielle Aminosäuren enthalten, sollten etwa 16–20 % der Ernährung eines Erwachsenen ausmachen (20–30 g bei einer täglichen Proteinzufuhr von 80–100 g). In der Kinderernährung steigt der Proteinanteil bei Schulkindern auf 30 %, bei Vorschulkindern auf 40 %. Dies liegt daran, dass der Körper des Kindes ständig wächst und daher eine große Menge an Aminosäuren als plastisches Material für den Aufbau von Proteinen in Muskeln, Blutgefäßen, dem Nervensystem, der Haut und allen anderen Geweben und Organen benötigt.

In Zeiten des Fastfoods und der allgemeinen Fastfood-Begeisterung wird die Ernährung häufig von Lebensmitteln mit hohem Anteil an leicht verdaulichen Kohlenhydraten und Fetten dominiert und der Anteil proteinhaltiger Lebensmittel deutlich reduziert. Bei einem kurzzeitigen Mangel an Aminosäuren in der Ernährung oder beim Fasten im menschlichen Körper können Proteine des Bindegewebes, des Blutes, der Leber und der Muskulatur sowie der daraus gewonnene „Baustoff“ Aminosäuren zerstört werden - dient der Aufrechterhaltung der normalen Funktion der wichtigsten Organe – Herz und Gehirn. Im menschlichen Körper kann es zu einem Mangel sowohl an essentiellen als auch an nicht-essentiellen Aminosäuren kommen. Ein Mangel an Aminosäuren, insbesondere an essentiellen, führt zu Appetitlosigkeit, verzögertem Wachstum und Entwicklung, Fettleber und anderen schweren Erkrankungen. Die ersten „Vorboten“ eines Aminosäuremangels können verminderter Appetit, eine Verschlechterung des Hautzustands, Haarausfall, Muskelschwäche, Müdigkeit, verminderte Immunität und Anämie sein. Solche Manifestationen können bei Personen auftreten, die zum Abnehmen eine kalorienarme, unausgewogene Ernährung mit einer starken Einschränkung proteinhaltiger Lebensmittel einhalten.

Vegetarier, die bewusst auf die Aufnahme vollständiger tierischer Proteine in ihrer Ernährung verzichten, leiden häufiger als andere unter einem Mangel an Aminosäuren, insbesondere an essentiellen.

Überschüssige Aminosäuren sind heutzutage eher selten, können jedoch insbesondere bei Kindern und Jugendlichen zur Entstehung schwerer Krankheiten führen. Am giftigsten sind Methionin (ruft das Risiko eines Herzinfarkts und Schlaganfalls hervor), Tyrosin (kann die Entwicklung einer arteriellen Hypertonie hervorrufen, zu einer Störung der Schilddrüse führen) und Histidin (kann zu einem Kupfermangel im Körper beitragen und zur Entwicklung führen). B. eines Aortenaneurysmas, Gelenkerkrankungen, frühes graues Haar). , schwere Anämie). Unter normalen Funktionsbedingungen des Körpers, wenn eine ausreichende Menge an Vitaminen (B 6, B 12, Folsäure) und Antioxidantien (Vitamine A, E, C und Selen) vorhanden ist, werden überschüssige Aminosäuren schnell in nützliche Bestandteile umgewandelt und keine Zeit haben, dem Körper „Schaden zuzufügen“. Eine unausgewogene Ernährung führt zu einem Mangel an Vitaminen und Mikroelementen, und ein Überschuss an Aminosäuren kann die Funktion von Systemen und Organen beeinträchtigen. Diese Option ist möglich bei langfristiger Einhaltung von Protein- oder kohlenhydratarmen Diäten sowie bei unkontrollierter Einnahme von Protein-Energie-Produkten (Aminosäuren-Vitamin-Cocktails) durch Sportler zur Gewichtszunahme und zum Muskelaufbau.

Unter den chemischen Methoden ist die am weitesten verbreitete Methode Aminosäure-Score (scor – zählen, zählen). Es basiert auf dem Vergleich der Aminosäurezusammensetzung des Proteins des zu bewertenden Produkts mit der Aminosäurezusammensetzung Standardprotein (ideal). Nach quantitativer chemischer Bestimmung des Gehalts jeder der essentiellen Aminosäuren im untersuchten Protein wird der Aminosäure-Score (AS) für jede von ihnen gemäß der Formel bestimmt

AC = (M ak . Forschung / M ak . perfekt ) 100

Mac. Forschung – der Gehalt an essentiellen Aminosäuren (in mg) in 1 g des untersuchten Proteins.

Mac. Ideal – der Gehalt an essentiellen Aminosäuren (in mg) in 1 g Standardprotein (ideal).

Aminosäuremuster FAO/WHO

Gleichzeitig mit der Bestimmung des Aminosäure-Scores wird Begrenzung der essentiellen Aminosäure für ein bestimmtes Protein , also derjenige, bei dem die Geschwindigkeit am kleinsten ist.

Peptide.

Zwei Aminosäuren können kovalent verbunden werden Peptid Zusammenhang mit der Bildung eines Dipeptids.

Drei Aminosäuren können über zwei Peptidbindungen zu einem Tripeptid verbunden werden. Einige Aminosäuren bilden Oligopeptide und viele Aminosäuren bilden Polypeptide. Peptide enthalten nur eine α-Aminogruppe und eine α-Carboxylgruppe. Diese Gruppen können bei bestimmten pH-Werten ionisiert werden. Sie haben wie Aminosäuren charakteristische Titrationskurven und isoelektrische Punkte, an denen sie sich in einem elektrischen Feld nicht bewegen.

Wie andere organische Verbindungen nehmen Peptide an chemischen Reaktionen teil, die durch das Vorhandensein funktioneller Gruppen bestimmt werden: freie Aminogruppe, freie Carboxygruppe und R-Gruppen. Peptidbindungen sind anfällig für die Hydrolyse durch eine starke Säure (z. B. 6M HCl) oder eine starke Base unter Bildung von Aminosäuren. Die Hydrolyse von Peptidbindungen ist ein notwendiger Schritt bei der Bestimmung der Aminosäurezusammensetzung von Proteinen. Peptidbindungen können durch Enzyme aufgebrochen werden Proteasen.

Viele natürlich vorkommende Peptide weisen bereits in sehr geringen Konzentrationen biologische Aktivität auf.

Peptide sind potenziell aktive Arzneimittel, das gibt es Drei Wege sie empfangen:

1) Isolierung von Organen und Geweben;

2) Gentechnik;

3) direkte chemische Synthese.

Im letzteren Fall werden hohe Anforderungen an die Produktausbeute auf allen Zwischenstufen gestellt.

Aminosäuren sind organische Carbonsäuren, bei denen mindestens eines der Wasserstoffatome der Kohlenwasserstoffkette durch eine Aminogruppe ersetzt ist. Abhängig von der Position der -NH 2-Gruppe werden α, β, γ usw. unterschieden. L-Aminosäuren. Bisher wurden bis zu 200 verschiedene Aminosäuren in verschiedenen Objekten der Lebewelt gefunden. Der menschliche Körper enthält etwa 60 verschiedene Aminosäuren und deren Derivate, aber nicht alle davon sind Bestandteil von Proteinen.

Aminosäuren werden in zwei Gruppen eingeteilt:

proteinogen (Bestandteil von Proteinen)
Unter ihnen gibt es die wichtigsten (es gibt nur 20) und die seltenen. Seltene Proteinaminosäuren (zum Beispiel Hydroxyprolin, Hydroxylysin, Aminozitronensäure usw.) sind eigentlich Derivate derselben 20 Aminosäuren.
Die übrigen Aminosäuren sind nicht am Aufbau von Proteinen beteiligt; Sie kommen in der Zelle entweder in freier Form (als Stoffwechselprodukte) vor oder sind Teil anderer Nicht-Protein-Verbindungen. Beispielsweise sind die Aminosäuren Ornithin und Citrullin Zwischenprodukte bei der Bildung der proteinogenen Aminosäure Arginin und am Harnstoffsynthesezyklus beteiligt; γ-Aminobuttersäure kommt auch in freier Form vor und spielt die Rolle eines Vermittlers bei der Übertragung von Nervenimpulsen; β-Alanin ist Teil des Vitamins Pantothensäure.
nicht proteinogen (nicht an der Bildung von Proteinen beteiligt)
Nicht-proteinogene Aminosäuren sind im Gegensatz zu proteinogenen vielfältiger, insbesondere in Pilzen und höheren Pflanzen. Proteinogene Aminosäuren sind unabhängig von der Art des Organismus am Aufbau vieler verschiedener Proteine beteiligt, und nicht-proteinogene Aminosäuren können für einen Organismus einer anderen Art sogar toxisch sein, sich also wie gewöhnliche Fremdstoffe verhalten. Beispielsweise sind aus Pflanzen isoliertes Canavanin, Dienkolsäure und β-Cyano-Alanin für den Menschen giftig.

Struktur und Klassifizierung proteinogener Aminosäuren

Im einfachsten Fall wird der Rest R durch ein Wasserstoffatom (Glycin) repräsentiert, er kann aber auch eine komplexe Struktur aufweisen. Daher unterscheiden sich α-Aminosäuren hauptsächlich in der Struktur des Nebenradikals und folglich in den diesen Radikalen innewohnenden physikalisch-chemischen Eigenschaften. Es werden drei Klassifizierungen von Aminosäuren akzeptiert:

Die angegebene physiologische Klassifizierung von Aminosäuren ist im Gegensatz zu den ersten beiden Klassifizierungen nicht universell und teilweise willkürlich, da sie nur für Organismen einer bestimmten Art gültig ist. Die absolute Essentialität von acht Aminosäuren gilt jedoch universell für alle Arten von Organismen (Tabelle 2 zeigt Daten für einige Vertreter von Wirbeltieren und Insekten [zeigen] ).

Tabelle 2. Essentielle (+), nicht-essentielle (-) und semi-essentielle (±) Aminosäuren für einige Wirbeltiere und Insekten (nach Lyubka et al., 1975)
Aminosäuren	Menschlich	Ratte	Maus	Huhn	Lachs	Moskito	Biene
Glycin	-	-	-	+	-	+	-
Alanya	-	-	-	-	-	-	-
Valin	+	+	+	+	+	+	+
Leucin	+	+	+	+	+	+	+
Isoleucin	+	+	+	+	+	+	+
Cystein	-	-	-	-	-	-	-
Methionin	+	+	+	+	+	+	+
Serin	-	-	-	-	-	-	-
Threonin	+	+	+	+	+	+	+
Asparaginsäure	-	-	-	-	-	-	-
Glutaminsäure	-	-	-	-	-	-	-
Lysin	+	+	+	+	+	+	+
Arginin	±	±	+	+	+	+	+
Phenylalanin	+	+	+	+	+	+	+
Tyrosin	±	±	+	+	-	-	-
Histidin	±	+	+	+	+	+	+
Tryptophan	+	+	+	+	+	+	+
Prolin	-	-	-	-	-	-	-

Für Ratten und Mäuse gibt es bereits neun essentielle Aminosäuren (Histidin kommt zu den bekannten acht hinzu). Ein normales Wachstum und eine normale Entwicklung von Hühnern sind nur in Gegenwart von elf essentiellen Aminosäuren möglich (Histidin, Arginin, Tyrosin werden hinzugefügt), d. h. für den Menschen semi-essentielle Aminosäuren sind für Hühner absolut essentiell. Für Mücken ist Glycin eine absolut essentielle Aminosäure, Tyrosin hingegen eine nichtessentielle Aminosäure.

Dies bedeutet, dass für verschiedene Arten von Organismen erhebliche Abweichungen im Bedarf an einzelnen Aminosäuren möglich sind, der durch die Eigenschaften ihres Stoffwechsels bestimmt wird.

Die Zusammensetzung der essentiellen Aminosäuren, die sich für jeden Organismustyp entwickelt hat, oder die sogenannte Auxotrophie des Organismus in Bezug auf Aminosäuren, spiegelt höchstwahrscheinlich seinen Wunsch nach minimalen Energiekosten für die Synthese von Aminosäuren wider. Tatsächlich ist es rentabler, ein fertiges Produkt zu erhalten, als es selbst herzustellen. Daher verbrauchen Organismen, die essentielle Aminosäuren konsumieren, etwa 20 % weniger Energie als solche, die alle Aminosäuren synthetisieren. Andererseits sind im Laufe der Evolution keine Lebensformen erhalten geblieben, die vollständig auf die Zufuhr aller Aminosäuren von außen angewiesen wären. Es wäre für sie schwierig, sich an Veränderungen in der äußeren Umgebung anzupassen, da Aminosäuren das Material für die Synthese einer Substanz wie Protein sind, ohne die Leben unmöglich ist.

Physikochemische Eigenschaften von Aminosäuren

Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren . Aufgrund ihrer chemischen Eigenschaften sind Aminosäuren amphotere Elektrolyte, d. h. sie vereinen die Eigenschaften von Säuren und Basen.

Säuregruppen von Aminosäuren: Carboxyl (-COOH -> -COO - + H +), protonierte α-Aminogruppe (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Die Hauptgruppen der Aminosäuren: dissoziierte Carboxylgruppe (-COO - + H + -> -COOH) und α-Aminogruppe (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Für jede Aminosäure gibt es mindestens zwei Säuredissoziationskonstanten pKa – eine für die -COOH-Gruppe und die zweite für die α-Aminogruppe.

In einer wässrigen Lösung können drei Formen von Aminosäuren existieren (Abb. 1).

Es wurde nachgewiesen, dass Aminosäuren in wässrigen Lösungen in Form eines Dipols vorliegen; oder Zwitterion.

Einfluss des pH-Wertes auf die Ionisierung von Aminosäuren . Eine Änderung des pH-Werts der Umgebung von sauer auf alkalisch beeinflusst die Ladung gelöster Aminosäuren. In einer sauren Umgebung (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

In einer sauren Umgebung bewegen sich Aminosäuren in einem elektrischen Feld zur Kathode.

In einer alkalischen Umgebung (pH>7), in der ein Überschuss an OH-Ionen vorliegt, liegen Aminosäuren in Form von negativ geladenen Ionen (Anionen) vor, da die NH + 3-Gruppe dissoziiert:

Dabei bewegen sich Aminosäuren in einem elektrischen Feld zur Anode.

Folglich haben Aminosäuren je nach pH-Wert der Umgebung insgesamt eine Nullladung, eine positive oder eine negative Ladung.

Den Zustand, in dem die Ladung einer Aminosäure Null ist, nennt man isoelektrisch. Der pH-Wert, bei dem dieser Zustand auftritt und die Aminosäure sich im elektrischen Feld weder zur Anode noch zur Kathode bewegt, wird als isoelektrischer Punkt bezeichnet und mit pH I bezeichnet. Der isoelektrische Punkt spiegelt sehr genau die Säure-Base-Eigenschaften verschiedener Gruppen in Aminosäuren wider und ist eine der wichtigen Konstanten, die eine Aminosäure charakterisieren.

Der isoelektrische Punkt unpolarer (hydrophober) Aminosäuren nähert sich dem neutralen pH-Wert (von 5,5 für Phenylalanin bis 6,3 für Prolin); bei sauren hat er niedrige Werte (für Glutaminsäure 3,2, für Asparaginsäure 2,8). Der isoelektrische Punkt für Cystein und Cystin liegt bei 5,0, was auf die schwach sauren Eigenschaften dieser Aminosäuren hinweist. Die basischen Aminosäuren Histidin und insbesondere Lysin und Arginin haben einen isoelektrischen Punkt deutlich über 7.

In den Zellen und der Interzellularflüssigkeit des menschlichen und tierischen Körpers ist der pH-Wert der Umgebung nahezu neutral, daher tragen basische Aminosäuren (Lysin, Arginin) eine insgesamt positive Ladung (Kationen), saure Aminosäuren (Asparaginsäure und Glutamin) haben eine positive Gesamtladung (Kationen). eine negative Ladung (Anionen), der Rest liegt in Form eines Dipols vor. Saure und basische Aminosäuren sind hydratisierter als alle anderen Aminosäuren.

Aminosäure-Stereoisomerie

Alle proteinogenen Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, haben mindestens ein asymmetrisches Kohlenstoffatom (C*) und sind optisch aktiv, die meisten davon sind linksdrehend. Sie liegen als räumliche Isomere oder Stereoisomere vor. Basierend auf der Anordnung der Substituenten um das asymmetrische Kohlenstoffatom werden Stereoisomere in die L- oder D-Reihe eingeteilt.

L- und D-Isomere sind als Objekt und dessen Spiegelbild miteinander verwandt und werden daher auch Spiegelisomere oder Enantiomere genannt. Die Aminosäuren Threonin und Isoleucin haben jeweils zwei asymmetrische Kohlenstoffatome, also vier Stereoisomere. Beispielsweise verfügt Threonin neben L- und D-Threonin über zwei weitere, die als Diastereomere oder Alloformen bezeichnet werden: L-Allotreonin und D-Allotreonin.

Alle Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, gehören zur L-Reihe. Es wurde angenommen, dass D-Aminosäuren in der Natur nicht vorkommen. Allerdings wurden Polypeptide in Form von Polymeren der D-Glutaminsäure in den Kapseln sporentragender Bakterien (Milzbrandbazillus, Kartoffelbazillus und Heubazillus) gefunden; D-Glutaminsäure und D-Alanin sind Bestandteile der Mucopeptide der Zellwand einiger Bakterien. D-Aminosäuren kommen auch in Antibiotika vor, die von Mikroorganismen produziert werden (siehe Tabelle 3).

Vielleicht erwiesen sich D-Aminosäuren als besser geeignet für die Schutzfunktionen von Organismen (sowohl die Bakterienkapsel als auch Antibiotika erfüllen diesen Zweck), während L-Aminosäuren vom Körper zum Aufbau von Proteinen benötigt werden.

Verteilung einzelner Aminosäuren in verschiedenen Proteinen

Bis heute ist die Aminosäurezusammensetzung vieler Proteine mikrobiellen, pflanzlichen und tierischen Ursprungs entschlüsselt. Alanin, Glycin, Leucin und andere kommen am häufigsten in Proteinen vor. Allerdings hat jedes Protein seine eigene Aminosäurezusammensetzung. Beispielsweise enthalten Protamine (einfache Proteine, die in Fischmilch vorkommen) bis zu 85 % Arginin, ihnen fehlen jedoch zyklische, saure und schwefelhaltige Aminosäuren, Threonin und Lysin. Fibroin – natürliches Seidenprotein, enthält bis zu 50 % Glycin; Kollagen, das Protein der Sehnen, enthält seltene Aminosäuren (Hydroxylysin, Hydroxyprolin), die in anderen Proteinen fehlen.

Die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen wird nicht durch die Verfügbarkeit oder Unersetzlichkeit einer bestimmten Aminosäure bestimmt, sondern durch den Zweck des Proteins, seine Funktion. Die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein wird durch den genetischen Code bestimmt.

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Funktionen von Zellorganellen

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