Wie nennt man Enzyme in der Chemie?  Biologische Enzyme

Jeder lebende Organismus ist ein perfektes System, in dem buchstäblich jede Minute etwas passiert. Und diese Prozesse können ohne die Beteiligung von Enzymen nicht ablaufen. Was sind also Enzyme? Welche Rolle spielen sie im Leben des Körpers? Woraus sind sie gemacht? Was ist der Mechanismus ihres Einflusses? Nachfolgend finden Sie Antworten auf all diese Fragen.

Was sind Enzyme?

Enzyme, auch Enzyme genannt, sind Proteinkomplexe. Dies sind diejenigen, die als Katalysatoren für chemische Reaktionen wirken. Tatsächlich kann die Rolle von Enzymen kaum überschätzt werden, da kein einziger Prozess in einer lebenden Zelle oder im gesamten Organismus ohne sie ablaufen kann.

Der Begriff „Enzym“ selbst wurde im 17. Jahrhundert von Helmont vorgeschlagen. Und obwohl die großen Wissenschaftler der damaligen Zeit wussten, dass Fleisch in vorhandenem Zustand verdaut wird und Stärke unter dem Einfluss von Speichel in einfache Zucker zerfällt, wusste niemand genau, was solche Prozesse verursachte. Doch bereits zu Beginn des 19. Jahrhunderts isolierte Kirchhoff erstmals das Enzym des Speichels – die Amylase. Einige Jahre später wurde Magenpepsin beschrieben. Seitdem hat sich die Wissenschaft der Enzymologie aktiv weiterentwickelt.

Was sind Enzyme? Eigenschaften und Wirkmechanismus

Zunächst ist anzumerken, dass es sich bei allen Enzymen entweder um Proteine ​​in reiner Form oder um Proteinkomplexe handelt. Bis heute ist die Aminosäuresequenz der meisten Enzyme im menschlichen Körper entschlüsselt.

Die Haupteigenschaft von Enzymen ist ihre hohe Spezifität. Jedes Enzym kann nur eine Art von Reaktion katalysieren. Proteolytische Enzyme können beispielsweise nur die Bindungen zwischen Aminosäureresten eines Proteinmoleküls spalten. Manchmal kann ein Substrat (das Objekt der Enzymwirkung) von mehreren Enzymen mit ähnlicher Struktur beeinflusst werden.

Ein Enzym kann aber nicht nur in Bezug auf die Reaktion, sondern auch in Bezug auf das Substrat spezifisch sein. Der häufigste Typ ist der Gruppentyp. Dies bedeutet, dass ein bestimmtes Enzym nur eine bestimmte Gruppe von Substraten beeinflussen kann, die eine ähnliche Struktur haben.

Aber manchmal kommt es zu einer sogenannten absoluten Spezifität. Dies bedeutet, dass das Enzym nur an das aktive Zentrum eines Substrats binden kann. Natürlich kommt eine solche Spezifität in der Natur selten vor. Aber wir können uns zum Beispiel an das Enzym Urease erinnern, das nur die Hydrolyse von Harnstoff katalysieren kann.

Jetzt haben wir herausgefunden, was Enzyme sind. Aber diese Stoffe können völlig unterschiedlich sein. Daher ist es üblich, sie zu klassifizieren.

Klassifizierung von Enzymen

Die moderne Wissenschaft kennt mehr als zweitausend Enzyme, aber das ist keineswegs ihre genaue Zahl. Der Einfachheit halber werden sie in Abhängigkeit von der katalysierten Reaktion in sechs Hauptgruppen eingeteilt.

• Oxidoreduktasen sind eine Gruppe von Enzymen, die an Redoxreaktionen beteiligt sind. Sie fungieren in der Regel entweder als Donoren oder Akzeptoren von Elektronen und Wasserstoffionen. Diese Enzyme sind sehr wichtig, da sie an den Prozessen der Zell- und Mitochondrienatmung beteiligt sind.
• Transferasen sind Enzyme, die Atomgruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen. Beteiligen Sie sich am Zwischenstoffwechsel.
• Lyasen – solche Enzyme sind in der Lage, Atomgruppen ohne hydrolytische Reaktion aus dem Substrat zu entfernen. Typischerweise führt dieser Prozess zur Bildung eines Wasser- oder Kohlendioxidmoleküls.
• Hydrolasen sind Enzyme, die den hydrolytischen Abbau eines Substrats katalysieren
• Isomerasen – wie der Name schon sagt, katalysieren diese Enzyme den Übergang einer Substanz von einer isomeren Form in eine andere.
• Ligasen sind Enzyme, die synthetische Reaktionen katalysieren.

Wie Sie sehen, sind Enzyme sehr wichtige Stoffe für den Körper, ohne die lebenswichtige Prozesse einfach nicht möglich sind.

Enzyme (Enzyme): Bedeutung für die Gesundheit, Einordnung, Anwendung. Pflanzliche (Lebensmittel-)Enzyme: Quellen, Vorteile.

Enzyme (Enzyme) sind hochmolekulare Substanzen mit Proteincharakter, die im Körper die Funktion von Katalysatoren erfüllen (sie aktivieren und beschleunigen verschiedene biochemische Reaktionen). Fermentum bedeutet aus dem Lateinischen übersetzt Gärung. Das Wort Enzym hat griechische Wurzeln: „en“ – innen, „zyme“ – Sauerteig. Diese beiden Begriffe, Enzyme und Enzyme, werden synonym verwendet, und die Wissenschaft der Enzyme wird Enzymologie genannt.

Die Bedeutung von Enzymen für die Gesundheit. Anwendung von Enzymen

Nicht umsonst werden Enzyme als Schlüssel zum Leben bezeichnet. Sie haben die einzigartige Eigenschaft, spezifisch und selektiv nur auf einen engen Bereich von Substanzen einzuwirken. Enzyme können sich nicht gegenseitig ersetzen.

Bis heute sind mehr als 3.000 Enzyme bekannt. Jede Zelle eines lebenden Organismus enthält Hunderte verschiedener Enzyme. Ohne sie ist es nicht nur unmöglich, die Nahrung zu verdauen und sie in Substanzen umzuwandeln, die von den Zellen aufgenommen werden können. Enzyme sind an den Prozessen der Haut-, Blut- und Knochenerneuerung, der Regulierung des Stoffwechsels, der Reinigung des Körpers, der Wundheilung, der visuellen und auditiven Wahrnehmung, der Funktion des Zentralnervensystems und der Umsetzung genetischer Informationen beteiligt. Atmung, Muskelkontraktion, Herzfunktion, Zellwachstum und Zellteilung – all diese Prozesse werden durch den unterbrechungsfreien Betrieb von Enzymsystemen unterstützt.

Enzyme spielen eine äußerst wichtige Rolle bei der Unterstützung unserer Immunität. Spezialisierte Enzyme sind an der Produktion von Antikörpern beteiligt, die zur Bekämpfung von Viren und Bakterien erforderlich sind, und aktivieren die Arbeit von Makrophagen – großen Raubzellen, die alle in den Körper eindringenden Fremdpartikel erkennen und neutralisieren. Zellschlacken entfernen, Gifte neutralisieren, vor Infektionen schützen – all das sind die Aufgaben von Enzymen.

Spezielle Enzyme (Bakterien, Hefe, Labenzyme) spielen eine wichtige Rolle bei der Herstellung von eingelegtem Gemüse, fermentierten Milchprodukten, der Teiggärung und der Käseherstellung.

Klassifizierung von Enzymen

Nach dem Wirkprinzip werden alle Enzyme (gemäß der internationalen hierarchischen Klassifikation) in 6 Klassen eingeteilt:

1. Oxidoreduktasen – Katalase, Alkoholdehydrogenase, Laktatdehydrogenase, Polyphenoloxidase usw.;
2. Transferasen (Transferenzyme) – Aminotransferasen, Acyltransferasen, Phosphortransferasen usw.;
3. Hydrolasen – Amylase, Pepsin, Trypsin, Pektinase, Laktase, Maltase, Lipoproteinlipase usw.;
4. Lyasen;
5. Isomerasen;
6. Ligasen (Synthetasen) – DNA-Polymerase usw.

Jede Klasse besteht aus Unterklassen und jede Unterklasse besteht aus Gruppen.

Alle Enzyme lassen sich in 3 große Gruppen einteilen:

1. Verdauungsfördernd – wirken im Magen-Darm-Trakt und sind für die Verarbeitung von Nährstoffen und deren Aufnahme in den systemischen Blutkreislauf verantwortlich. Enzyme, die von den Wänden des Dünndarms und der Bauchspeicheldrüse abgesondert werden, werden als Pankreasenzyme bezeichnet.
2. Nahrung (Pflanze) – kommt (sollte kommen) mit Nahrung. Lebensmittel, die Lebensmittelenzyme enthalten, werden manchmal als Lebendfutter bezeichnet.
3. Stoffwechsel – Auslösen von Stoffwechselprozessen innerhalb der Zellen. Jedes System des menschlichen Körpers verfügt über ein eigenes Netzwerk von Enzymen.

Verdauungsenzyme wiederum werden in 3 Kategorien eingeteilt:

1. Amylasen – Speichelamylase, Pankreassaftlaktase, Speichelmaltase. Diese Enzyme sind sowohl im Speichel als auch im Darm vorhanden. Sie wirken auf Kohlenhydrate: Letztere zerfallen in Einfachzucker und dringen leicht ins Blut ein;
2. Proteasen werden von der Bauchspeicheldrüse und der Magenschleimhaut produziert. Sie helfen bei der Verdauung von Proteinen und normalisieren auch die Mikroflora des Verdauungstrakts. Im Darm und im Magensaft vorhanden. Zu den Proteasen gehören Magenpepsin und Chymosin, Erepsin im Spatzensaft, Pankreas-Carboxypeptidase, Chymotrypsin, Trypsin;
3. Lipase – wird von der Bauchspeicheldrüse produziert. Im Magensaft vorhanden. Hilft beim Abbau und der Aufnahme von Fetten.

Wirkung von Enzymen

Die optimale Temperatur für die Enzymaktivität liegt bei etwa 37 Grad, also der Körpertemperatur. Enzyme haben eine enorme Kraft: Sie bringen Samen zum Keimen und Fette zum „Verbrennen“. Andererseits sind sie äußerst empfindlich: Bei Temperaturen über 42 Grad beginnen Enzyme abzubauen. Sowohl die kulinarische Verarbeitung von Lebensmitteln als auch das Tiefgefrieren führen zum Absterben von Enzymen und zum Verlust ihrer Vitalität. In konservierten, sterilisierten, pasteurisierten und sogar gefrorenen Lebensmitteln werden Enzyme teilweise oder vollständig zerstört. Doch nicht nur abgestorbene Lebensmittel, sondern auch zu kalte und zu heiße Speisen töten Enzyme ab. Wenn wir zu heiße Speisen zu uns nehmen, töten wir Verdauungsenzyme und verbrennen die Speiseröhre. Der Magen vergrößert sich stark und wird dann aufgrund der Krämpfe der ihn haltenden Muskeln zu einem Hahnenkamm. Dadurch gelangt die Nahrung unverarbeitet in den Zwölffingerdarm. Wenn dies ständig geschieht, können Probleme wie Dysbiose, Verstopfung, Darmbeschwerden und Magengeschwüre auftreten. Auch der Magen leidet unter kalten Speisen (z. B. Eis) – zunächst schrumpft er, dann vergrößert er sich und die Enzyme gefrieren. Das Eis beginnt zu gären, Gase werden freigesetzt und die Person bläht sich auf.

Verdauungsenzyme

Es ist kein Geheimnis, dass eine gute Verdauung eine wesentliche Voraussetzung für ein erfülltes Leben und eine aktive Langlebigkeit ist. Eine entscheidende Rolle spielen dabei Verdauungsenzyme. Sie sind für die Verdauung, Adsorption und Assimilation der Nahrung verantwortlich und bauen unseren Körper wie Arbeiter auf einer Baustelle auf. Wir können alle Baumaterialien haben – Mineralien, Proteine, Fette, Wasser, Vitamine, aber ohne Enzyme, wie auch ohne Arbeitskräfte, wird der Bau keinen einzigen Schritt vorankommen.

Der moderne Mensch nimmt zu viel Nahrung zu sich, für deren Verdauung es im Körper praktisch keine Enzyme gibt, zum Beispiel stärkehaltige Lebensmittel – Nudeln, Backwaren, Kartoffeln.

Wenn Sie einen frischen Apfel essen, wird er von seinen eigenen Enzymen verdaut, und die Wirkung der letzteren ist mit bloßem Auge sichtbar: Die Verdunkelung eines angebissenen Apfels ist das Werk von Enzymen, die versuchen, die „Wunde“ zu heilen Schützen Sie den Körper vor der Gefahr von Schimmel und Bakterien. Wenn Sie jedoch einen Apfel backen, muss der Körper zur Verdauung seine eigenen Enzyme für die Verdauung verwenden, da gekochtem Essen natürliche Enzyme fehlen. Darüber hinaus verlieren wir für immer die Enzyme, die „tote“ Lebensmittel unserem Körper entziehen, da ihre Reserven in unserem Körper nicht unbegrenzt sind.

Pflanzliche (Lebensmittel-)Enzyme

Der Verzehr von Nahrungsmitteln, die reich an Enzymen sind, erleichtert nicht nur die Verdauung, sondern setzt auch Energie frei, die der Körper nutzen kann, um die Leber zu reinigen, Lücken im Immunsystem zu schließen, Zellen zu verjüngen, vor Tumoren zu schützen usw. Gleichzeitig fühlt sich der Mensch leicht im Magen, fühlt sich fröhlich und sieht gut aus. Und rohe Pflanzenfasern, die mit Lebendfutter in den Körper gelangen, werden benötigt, um Mikroorganismen zu ernähren, die Stoffwechselenzyme produzieren.

Pflanzenenzyme geben uns Leben und Energie. Wenn Sie zwei Nüsse in die Erde pflanzen – eine geröstet und die andere roh, in Wasser eingeweicht, dann verrottet die geröstete einfach im Boden und im Rohkorn erwacht im Frühjahr die Vitalität, weil es Enzyme enthält. Und es ist durchaus möglich, dass daraus ein großer, üppiger Baum wächst. Ebenso erhält ein Mensch Leben, wenn er Nahrungsmittel zu sich nimmt, die Enzyme enthalten. Lebensmittel ohne Enzyme führen dazu, dass unsere Zellen ununterbrochen arbeiten, überlastet werden, altern und absterben. Wenn nicht genügend Enzyme vorhanden sind, sammelt sich im Körper „Abfall“ an: Gifte, Toxine, abgestorbene Zellen. Dies führt zu Gewichtszunahme, Krankheiten und vorzeitigem Altern. Eine merkwürdige und zugleich traurige Tatsache: Im Blut älterer Menschen ist der Gehalt an Enzymen etwa 100-mal niedriger als bei jungen Menschen.

Enzyme in Produkten. Quellen pflanzlicher Enzyme

Quellen für Nahrungsenzyme sind Pflanzenprodukte aus dem Garten, Garten und Meer. Dabei handelt es sich vor allem um Gemüse, Obst, Beeren, Kräuter und Getreide. Bananen, Mangos, Papaya, Ananas, Avocados, Aspergillus-Pflanzen und gekeimte Körner enthalten ihre eigenen Enzyme. Pflanzliche Enzyme kommen nur in rohen, lebenden Lebensmitteln vor.

Weizensprossen sind eine Quelle für Amylase (die Kohlenhydrate spaltet), Papayafrüchte enthalten Proteasen und Papaya- und Ananasfrüchte enthalten Peptidasen. Quellen für Lipase (die Fette abbaut) sind Früchte, Samen, Rhizome, Knollen von Getreide, Senf- und Sonnenblumenkerne sowie Hülsenfruchtsamen. Bananen, Ananas, Kiwi, Papaya und Mango sind reich an Papain (das Proteine ​​spaltet). Die Quelle der Laktase (ein Enzym, das Milchzucker spaltet) ist Gerstenmalz.

Vorteile pflanzlicher (Lebensmittel-)Enzyme gegenüber tierischen (Pankreas-)Enzymen

Pflanzenenzyme beginnen bereits im Magen mit der Verarbeitung der Nahrung, Pankreasenzyme können jedoch im sauren Magenmilieu nicht wirken. Wenn Nahrung in den Dünndarm gelangt, wird sie von pflanzlichen Enzymen vorverdaut, wodurch der Stress im Darm verringert wird und die Nährstoffe besser aufgenommen werden können. Darüber hinaus setzen pflanzliche Enzyme ihre Arbeit im Darm fort.

Wie isst man, damit der Körper genügend Enzyme hat?

Alles ist sehr einfach. Das Frühstück sollte aus frischen Beeren und Früchten bestehen (plus Proteingerichte – Hüttenkäse, Nüsse, Sauerrahm). Jede Mahlzeit sollte mit Gemüsesalaten mit Kräutern beginnen. Es ist ratsam, dass eine Mahlzeit jeden Tag nur rohes Obst, Beeren und Gemüse enthält. Das Abendessen sollte leicht sein – aus Gemüse bestehen (mit einem Stück Hähnchenbrust, gekochtem Fisch oder einer Portion Meeresfrüchte). Mehrmals im Monat ist es sinnvoll, Fastentage mit Obst oder frisch gepressten Säften einzulegen.

Für eine hochwertige Verdauung der Nahrung und volle Gesundheit sind Enzyme einfach unersetzlich. Übergewicht, Allergien, diverse Magen-Darm-Erkrankungen – all diese und viele weitere Probleme lassen sich mit einer gesunden Ernährung in den Griff bekommen. Und die Rolle von Enzymen in der Ernährung ist enorm. Unsere Aufgabe besteht lediglich darin, dafür zu sorgen, dass sie täglich und in ausreichender Menge in unseren Gerichten vorhanden sind. Gute Besserung!

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Geschichte der Entwicklung der Enzymwissenschaft

Alle Lebensprozesse basieren auf Tausenden von chemischen Reaktionen. Sie entstehen im Körper ohne Anwendung von hoher Temperatur und hohem Druck, also unter milden Bedingungen. Stoffe, die in menschlichen und tierischen Zellen oxidiert werden, verbrennen schnell und effizient und reichern den Körper mit Energie und Baustoffen an. Aber die gleichen Substanzen können sowohl in Dosenform (isoliert von der Luft) als auch an der Luft in Gegenwart von Sauerstoff jahrelang gelagert werden. Beispielsweise zersetzen sich Fleisch- und Fischkonserven, pasteurisierte Milch, Zucker und Getreide bei längerer Lagerung nicht. Die Fähigkeit, Nahrungsmittel in einem lebenden Organismus schnell zu verdauen, beruht auf dem Vorhandensein spezieller biologischer Katalysatoren – Enzyme – in den Zellen.

Enzyme sind spezifische Proteine, die Teil aller Zellen und Gewebe lebender Organismen sind und die Rolle biologischer Katalysatoren spielen. Enzyme sind den Menschen schon lange bekannt. Zu Beginn des letzten Jahrhunderts fand K. S. Kirchhoff in St. Petersburg heraus, dass gekeimte Gerste das Polysaccharid Stärke in das Disaccharid Maltose umwandeln kann und Hefeextrakt Rübenzucker in Monosaccharide – Glucose und Fructose – spaltet. Dies waren die ersten Studien in der Enzymologie. Und die praktische Anwendung enzymatischer Verfahren ist seit jeher bekannt. Dazu gehört die Gärung von Weintrauben, Sauerteig beim Brotbacken, Käseherstellung und vieles mehr.

Heutzutage werden in verschiedenen Lehrbüchern, Handbüchern und in der wissenschaftlichen Literatur zwei Konzepte verwendet: „Enzyme“ und „Enzyme“. Diese Namen sind identisch. Sie meinen dasselbe – biologische Katalysatoren. Das erste Wort wird mit „Sauerteig“ übersetzt, das zweite mit „in Hefe“.

Lange Zeit wussten sie nicht, was in der Hefe vor sich geht und welche Kräfte darin wirken, dass Stoffe zerfallen und in einfachere Stoffe umgewandelt werden. Erst nach der Erfindung des Mikroskops wurde entdeckt, dass Hefe eine Ansammlung einer großen Anzahl von Mikroorganismen ist, die Zucker als Hauptnährstoff verwenden. Mit anderen Worten: Jede Hefezelle ist mit Enzymen „vollgestopft“, die Zucker abbauen können. Gleichzeitig waren aber auch andere biologische Katalysatoren bekannt, die nicht in einer lebenden Zelle eingeschlossen waren, sondern frei außerhalb dieser „lebten“. Man fand sie beispielsweise in Magensäften und Zellextrakten. In diesem Zusammenhang wurden in der Vergangenheit zwei Arten von Katalysatoren unterschieden: Man ging davon aus, dass die Enzyme selbst untrennbar mit der Zelle verbunden sind und außerhalb dieser nicht funktionieren können, also „organisiert“ sind. Und „unorganisierte“ Katalysatoren, die außerhalb der Zelle wirken können, wurden Enzyme genannt. Dieser Gegensatz zwischen „lebenden“ Enzymen und „nicht lebenden“ Enzymen wurde durch den Einfluss der Vitalisten, den Kampf zwischen Materialismus und Idealismus in der Naturwissenschaft erklärt. Die Standpunkte der Wissenschaftler waren geteilt. Der Begründer der Mikrobiologie, L. Pasteur, argumentierte, dass die Aktivität von Enzymen durch das Leben der Zelle bestimmt wird. Wenn die Zelle zerstört wird, hört die Wirkung des Enzyms auf. Chemiker um J. Liebig entwickelten eine rein chemische Fermentationstheorie und bewiesen, dass die Aktivität von Enzymen nicht von der Existenz der Zelle abhängt.

Im Jahr 1871 zerstörte der russische Arzt M. M. Manasseina Hefezellen, indem er sie mit Flusssand einrieb. Der von Zelltrümmern getrennte Zellsaft behielt seine Fähigkeit, Zucker zu fermentieren. Diese einfache und überzeugende Erfahrung eines russischen Arztes blieb im zaristischen Russland unbeachtet. Ein Vierteljahrhundert später gewann der deutsche Wissenschaftler E. Buchner zellfreien Saft, indem er lebende Hefe unter einem Druck von bis zu 5·10 6 Pa presste. Dieser Saft vergoren wie lebende Hefe Zucker zu Alkohol und Kohlenmonoxid (IV):

Die Arbeiten von A. N. Lebedev zur Untersuchung von Hefezellen und die Arbeiten anderer Wissenschaftler machten den vitalistischen Ideen in der Theorie der biologischen Katalyse ein Ende, und die Begriffe „Enzym“ und „Enzym“ wurden zunehmend als Äquivalente verwendet.

Heutzutage ist die Enzymologie eine eigenständige Wissenschaft. Etwa 2000 Enzyme wurden isoliert und untersucht. Sowjetische Wissenschaftler haben zu dieser Wissenschaft beigetragen – unsere Zeitgenossen A. E. Braunstein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky und andere.

Chemische Natur von Enzymen

Ende des letzten Jahrhunderts wurde vermutet, dass Enzyme Proteine ​​oder einige den Proteinen sehr ähnliche Substanzen seien. Der Verlust der Enzymaktivität beim Erhitzen ähnelt stark der thermischen Denaturierung eines Proteins. Der Temperaturbereich für Denaturierung und Inaktivierung ist derselbe. Bekanntermaßen kann eine Proteindenaturierung nicht nur durch Erhitzen, sondern auch durch die Einwirkung von Säuren, Schwermetallsalzen, Laugen und längerer Bestrahlung mit ultravioletten Strahlen verursacht werden. Dieselben chemischen und physikalischen Faktoren führen zum Verlust der Enzymaktivität.

In Lösungen verhalten sich Enzyme wie Proteine ​​unter dem Einfluss von elektrischem Strom ähnlich: Die Moleküle bewegen sich in Richtung Kathode oder Anode. Eine Änderung der Konzentration von Wasserstoffionen in Lösungen von Proteinen oder Enzymen führt zur Anhäufung einer positiven oder negativen Ladung. Dies beweist die amphotere Natur von Enzymen und bestätigt auch ihre Proteinnatur. Ein weiterer Beweis für die Proteinnatur von Enzymen ist, dass sie semipermeable Membranen nicht passieren. Dies beweist auch ihr großes Molekulargewicht. Wenn es sich bei Enzymen jedoch um Proteine ​​handelt, sollte ihre Aktivität während der Dehydrierung nicht abnehmen. Experimente bestätigen die Richtigkeit dieser Annahme.

Ein interessantes Experiment wurde im Labor von I.P. Pavlov durchgeführt. Bei der Verabreichung von Magensaft über eine Fistel bei Hunden stellten die Mitarbeiter fest, dass die Aktivität umso größer ist, je mehr Protein im Saft enthalten ist, d. h. das nachgewiesene Protein ist das Enzym des Magensafts.

Somit beweisen die Phänomene der Denaturierung und Mobilität in einem elektrischen Feld, die amphotere Natur von Molekülen, die hochmolekulare Natur und die Fähigkeit, unter Einwirkung wasserentfernender Mittel (Aceton oder Alkohol) aus der Lösung auszufallen, die Proteinnatur von Enzyme.

Diese Tatsache wurde bis heute durch viele, noch subtilere physikalische, chemische oder biologische Methoden nachgewiesen.

Wir wissen bereits, dass Proteine ​​in ihrer Zusammensetzung sehr unterschiedlich sein können und vor allem einfach oder komplex sein können. Zu welchen Proteinen gehören die derzeit bekannten Enzyme?

Wissenschaftler aus verschiedenen Ländern haben herausgefunden, dass es sich bei vielen Enzymen um einfache Proteine ​​handelt. Das bedeutet, dass die Moleküle dieser Enzyme bei der Hydrolyse nur in Aminosäuren zerfallen. Im Hydrolysat solcher Protein-Enzyme ist es nicht möglich, etwas anderes als Aminosäuren nachzuweisen. Zu den einfachen Enzymen gehören Pepsin – ein Enzym, das Proteine ​​im Magen verdaut und im Magensaft enthalten ist, Trypsin – ein Enzym im Bauchspeicheldrüsensaft, Papain – ein pflanzliches Enzym, Urease usw.

Zu den komplexen Enzymen zählen neben Aminosäuren auch Substanzen, die nicht proteinischer Natur sind. Beispielsweise enthalten im Mitochondrium eingebaute Redoxenzyme neben dem Proteinanteil Atome von Eisen, Kupfer und anderen thermostabilen Gruppen. Der Nicht-Protein-Teil eines Enzyms kann auch aus komplexeren Substanzen bestehen: Vitamine, Nukleotide (Monomere von Nukleinsäuren), Nukleotide mit drei Phosphorresten usw. Es wird vereinbart, den Nicht-Protein-Teil in solchen komplexen Proteinen als Coenzym zu bezeichnen. und der Proteinteil ein Apoenzym.

Unterschied zwischen Enzymen und nichtbiologischen Katalysatoren

In Schulbüchern und Chemiehandbüchern wird ausführlich auf die Wirkung von Katalysatoren eingegangen und eine Vorstellung von der Energiebarriere und der Aktivierungsenergie vermittelt. Erinnern wir uns nur daran, dass die Rolle von Katalysatoren in ihrer Fähigkeit liegt, die Moleküle von Stoffen zu aktivieren, die eine Reaktion eingehen. Dies führt zu einer Verringerung der Aktivierungsenergie. Die Reaktion erfolgt nicht in einer, sondern in mehreren Stufen unter Bildung von Zwischenverbindungen. Katalysatoren ändern nicht die Richtung einer Reaktion, sondern beeinflussen lediglich die Geschwindigkeit, mit der ein chemischer Gleichgewichtszustand erreicht wird. Eine katalysierte Reaktion verbraucht immer weniger Energie im Vergleich zu einer nicht katalysierten. Während der Reaktion verändert das Enzym seine Verpackung, „stresst“ und nimmt am Ende der Reaktion seine ursprüngliche Struktur an und kehrt in seine ursprüngliche Form zurück.

Enzyme sind die gleichen Katalysatoren. Sie unterliegen allen Gesetzen der Katalyse. Aber Enzyme sind Proteine, und das verleiht ihnen besondere Eigenschaften. Was haben Enzyme mit unseren üblichen Katalysatoren wie Platin, Vanadium(V)-oxid und anderen anorganischen Reaktionsbeschleunigern gemeinsam und was unterscheidet sie?

Der gleiche anorganische Katalysator kann in verschiedenen Branchen eingesetzt werden. Und ein Enzym katalysiert nur eine Reaktion oder einen Reaktionstyp, das heißt, es ist spezifischer als ein anorganischer Katalysator.

Die Temperatur beeinflusst immer die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen. Die meisten Reaktionen mit anorganischen Katalysatoren laufen bei sehr hohen Temperaturen ab. Mit steigender Temperatur nimmt in der Regel die Reaktionsgeschwindigkeit zu (Abb. 1). Bei enzymatischen Reaktionen ist dieser Anstieg auf eine bestimmte Temperatur (Temperaturoptimum) begrenzt. Eine weitere Temperaturerhöhung führt zu Veränderungen im Enzymmolekül, was zu einer Verringerung der Reaktionsgeschwindigkeit führt (Abb. 1). Doch einige Enzyme, zum Beispiel die Enzyme von Mikroorganismen, die im Wasser natürlicher Thermalquellen vorkommen, halten nicht nur Temperaturen nahe dem Siedepunkt des Wassers stand, sondern zeigen sogar ihre maximale Aktivität. Für die meisten Enzyme liegt das Temperaturoptimum bei etwa 35–45 °C. Bei höheren Temperaturen nimmt ihre Aktivität ab und es kommt zur vollständigen thermischen Denaturierung.

Reis. 1. Der Einfluss der Temperatur auf die Enzymaktivität: 1 – Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit, 2 – Verringerung der Reaktionsgeschwindigkeit.

Viele anorganische Katalysatoren entfalten ihre maximale Effizienz in stark sauren oder stark alkalischen Umgebungen. Im Gegensatz dazu sind Enzyme nur bei physiologischen Werten des Säuregehalts der Lösung aktiv, nur bei einer Konzentration von Wasserstoffionen, die mit dem Leben und der normalen Funktion einer Zelle, eines Organs oder eines Systems vereinbar ist.

Reaktionen mit anorganischen Katalysatoren finden normalerweise bei hohen Drücken statt, während Enzyme bei normalem (atmosphärischem) Druck ablaufen.

Und der erstaunlichste Unterschied zwischen einem Enzym und anderen Katalysatoren besteht darin, dass die Geschwindigkeit der von Enzymen katalysierten Reaktionen Zehntausende und manchmal Millionen Mal höher ist als die Geschwindigkeit, die mit anorganischen Katalysatoren erreicht werden kann.

Das bekannte Wasserstoffperoxid, das im Alltag als Bleich- und Desinfektionsmittel verwendet wird, zersetzt sich langsam und ohne Katalysatoren:

In Gegenwart eines anorganischen Katalysators (Eisensalze) läuft diese Reaktion etwas schneller ab. Und Katalase (ein Enzym, das in fast allen Zellen vorkommt) zerstört Wasserstoffperoxid in unvorstellbarer Geschwindigkeit: Ein Katalase-Molekül baut in einer Minute mehr als 5 Millionen H 2 O 2-Moleküle ab.

Die universelle Verteilung der Katalase in den Zellen aller Organe aerober Organismen und die hohe Aktivität dieses Enzyms werden durch die Tatsache erklärt, dass Wasserstoffperoxid ein starkes Zellgift ist. Es entsteht in Zellen als Nebenprodukt vieler Reaktionen, aber das Enzym Katalase wacht auf der Hut, das Wasserstoffperoxid sofort in harmlosen Sauerstoff und Wasser spaltet.

Aktives Zentrum des Enzyms

Ein obligatorischer Schritt einer katalysierten Reaktion ist die Wechselwirkung des Enzyms mit der Substanz, deren Umwandlung es katalysiert – mit dem Substrat: Es entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex. Im obigen Beispiel ist Wasserstoffperoxid das Substrat für die Wirkung der Katalase.

Es stellt sich heraus, dass bei enzymatischen Reaktionen das Substratmolekül um ein Vielfaches kleiner ist als das Enzymproteinmolekül. Folglich kann das Substrat nicht das gesamte riesige Enzymmolekül kontaktieren, sondern nur einen kleinen Teil davon oder sogar eine separate Gruppe, ein Atom. Um diese Annahme zu bestätigen, spalteten Wissenschaftler eine oder mehrere Aminosäuren aus dem Enzym ab, was keinen oder fast keinen Einfluss auf die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion hatte. Doch die Abspaltung bestimmter spezifischer Aminosäuren oder Gruppen führte zum vollständigen Verlust der katalytischen Eigenschaften des Enzyms. So entstand die Idee des aktiven Zentrums des Enzyms.

Das aktive Zentrum ist ein Abschnitt eines Proteinmoleküls, der die Verbindung des Enzyms mit dem Substrat sicherstellt und weitere Transformationen des Substrats ermöglicht. Einige aktive Stellen verschiedener Enzyme wurden untersucht. Hierbei handelt es sich entweder um eine funktionelle Gruppe (z. B. die OH-Gruppe von Serin) oder um eine separate Aminosäure. Manchmal sind mehrere Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge erforderlich, um eine katalytische Wirkung zu erzielen.

Das aktive Zentrum besteht aus Abschnitten mit unterschiedlichen Funktionen. Einige Bereiche des aktiven Zentrums sorgen für eine Haftung am Untergrund und einen starken Kontakt mit diesem. Daher werden sie Anker- oder Kontaktbereiche genannt. Andere erfüllen die eigentliche katalytische Funktion und aktivieren das Substrat – die katalytischen Stellen. Diese bedingte Teilung des aktiven Zentrums trägt dazu bei, den Mechanismus der katalytischen Reaktion genauer darzustellen.

Auch die Art der chemischen Bindung in Enzym-Substrat-Komplexen wurde untersucht. Die Substanz (Substrat) wird unter Beteiligung verschiedener Bindungsarten am Enzym gehalten: Wasserstoffbrücken, ionische, kovalente, Donor-Akzeptor-Bindungen, Van-der-Waals-Kohäsionskräfte.

Die Verformung von Enzymmolekülen in Lösung führt zum Auftreten ihrer Isomere, die sich in der Tertiärstruktur unterscheiden. Mit anderen Worten: Das Enzym richtet seine im aktiven Zentrum enthaltenen funktionellen Gruppen so aus, dass sich die größte katalytische Aktivität zeigt. Aber auch Substratmoleküle können bei der Interaktion mit dem Enzym deformiert und „belastet“ werden. Diese modernen Vorstellungen über die Enzym-Substrat-Wechselwirkung unterscheiden sich von der bisher vorherrschenden Theorie von E. Fischer, der glaubte, dass das Substratmolekül genau dem aktiven Zentrum des Enzyms entspricht und wie ein Schlüssel zu einem Schloss in dieses passt.

Eigenschaften von Enzymen

Die wichtigste Eigenschaft von Enzymen ist die bevorzugte Beschleunigung einer von mehreren theoretisch möglichen Reaktionen. Dadurch können Substrate aus einer Reihe möglicher Wege die für den Organismus vorteilhaftesten Transformationsketten auswählen.

Abhängig von den Bedingungen sind Enzyme in der Lage, sowohl Vorwärts- als auch Rückwärtsreaktionen zu katalysieren. Beispielsweise wird Brenztraubensäure unter dem Einfluss des Enzyms Laktatdehydrogenase in das Endprodukt der Fermentation – Milchsäure – umgewandelt. Das gleiche Enzym katalysiert auch die Rückreaktion und erhielt seinen Namen nicht von der direkten Reaktion, sondern von der Rückreaktion. Beide Reaktionen laufen im Körper unter unterschiedlichen Bedingungen ab:

Diese Eigenschaft von Enzymen ist von großer praktischer Bedeutung.

Eine weitere wichtige Eigenschaft von Enzymen ist die Thermolabilität, also die hohe Empfindlichkeit gegenüber Temperaturänderungen. Wir haben bereits gesagt, dass Enzyme Proteine ​​sind. Temperaturen über 70 °C führen bei den meisten von ihnen zu Denaturierung und Aktivitätsverlust. Aus einem Chemiekurs ist bekannt, dass eine Temperaturerhöhung um 10 °C zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um das 2-3-fache führt, was auch für enzymatische Reaktionen typisch ist, allerdings bis zu einer gewissen Grenze. Bei Temperaturen nahe 0 °C verlangsamt sich die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen auf ein Minimum. Diese Eigenschaft wird in verschiedenen Bereichen der Volkswirtschaft, insbesondere in der Landwirtschaft und Medizin, häufig genutzt. Beispielsweise umfassen alle derzeit existierenden Methoden zur Konservierung einer Niere vor der Transplantation an einen Patienten die Kühlung des Organs, um die Intensität biochemischer Reaktionen zu verringern und die Lebensdauer der Niere vor der Transplantation an einen Menschen zu verlängern. Diese Technik hat die Gesundheit von Zehntausenden Menschen auf der ganzen Welt erhalten und das Leben gerettet.

Reis. 2. Einfluss des pH-Werts auf die Enzymaktivität.

Eine der wichtigsten Eigenschaften von Enzymproteinen ist ihre Empfindlichkeit gegenüber der Reaktion der Umgebung, der Konzentration von Wasserstoffionen oder Hydroxidionen. Enzyme sind nur in einem engen Bereich des Säuregehalts oder der Alkalität (pH) aktiv. Beispielsweise ist die Pepsinaktivität in der Magenhöhle bei einem pH-Wert von etwa 1–1,5 maximal. Ein Rückgang des Säuregehalts führt zu einer tiefgreifenden Störung des Verdauungssystems, einer Unterverdauung der Nahrung und schwerwiegenden Komplikationen. Aus Ihrem Biologiestudium wissen Sie, dass die Verdauung in der Mundhöhle beginnt, wo Speichelamylase vorhanden ist. Der optimale pH-Wert dafür liegt bei 6,8-7,4. Verschiedene Enzyme des Verdauungstraktes zeichnen sich durch große Unterschiede im optimalen pH-Wert aus (Abb. 2). Eine Änderung der Reaktion der Umgebung führt zu einer Änderung der Ladungen des Enzymmoleküls oder sogar seines aktiven Zentrums, was zu einer Verringerung oder einem vollständigen Verlust der Aktivität führt.

Die nächste wichtige Eigenschaft ist die Spezifität der Enzymwirkung. Katalase baut nur Wasserstoffperoxid ab, Urease nur Harnstoff H 2 N-CO-NH 2, d. h. das Enzym katalysiert die Umwandlung nur eines Substrats, es „erkennt“ nur dessen Molekül. Diese Spezifität gilt als absolut. Wenn ein Enzym die Umwandlung mehrerer Substrate mit derselben funktionellen Gruppe katalysiert, wird diese Spezifität als Gruppenspezifität bezeichnet. Beispielsweise katalysiert Phosphatase die Spaltung eines Phosphorsäurerestes:

Eine Art Spezifität ist die Empfindlichkeit des Enzyms gegenüber nur einem Isomer – stereochemische Spezifität.

Enzyme beeinflussen die Umwandlungsgeschwindigkeit verschiedener Stoffe. Manche Stoffe beeinflussen aber auch Enzyme und verändern deren Aktivität dramatisch. Substanzen, die die Aktivität von Enzymen steigern, sie aktivieren, werden als Aktivatoren bezeichnet, und diejenigen, die sie hemmen, werden als Inhibitoren bezeichnet. Inhibitoren können das Enzym irreversibel beeinflussen. Nach ihrer Wirkung kann das Enzym seine Reaktion nie mehr katalysieren, da sich seine Struktur stark verändert. So wirken Salze von Schwermetallen, Säuren und Laugen auf das Enzym. Der reversible Inhibitor kann aus der Lösung entfernt werden und das Enzym wird wieder aktiv. Eine solche reversible Hemmung erfolgt häufig kompetitiv, d. h. ein Substrat und ein ähnlicher Inhibitor konkurrieren um das aktive Zentrum. Diese Hemmung kann aufgehoben werden, indem die Konzentration des Substrats erhöht und der Inhibitor durch das Substrat aus dem aktiven Zentrum verdrängt wird.

Eine wichtige Eigenschaft vieler Enzyme besteht darin, dass sie in inaktiver Form in Geweben und Zellen vorkommen (Abb. 3). Die inaktive Form von Enzymen wird Proenzym genannt. Klassische Beispiele hierfür sind inaktive Formen von Pepsin oder Trypsin. Die Existenz inaktiver Formen von Enzymen ist von großer biologischer Bedeutung. Würde Pepsin bzw. Trypsin sofort in aktiver Form produziert, würde dies dazu führen, dass beispielsweise Pepsin die Magenwand „verdaut“, also der Magen sich selbst „verdaut“. Dies geschieht nicht, da Pepsin bzw. Trypsin erst nach Eintritt in die Magenhöhle bzw. den Dünndarm aktiv werden: Unter dem Einfluss der im Magensaft enthaltenen Salzsäure werden aus Pepsin mehrere Aminosäuren abgespalten und es erhält die Fähigkeit, Proteine ​​abzubauen. Und der Magen selbst ist jetzt durch die Schleimhaut, die seine Höhle auskleidet, vor der Wirkung von Verdauungsenzymen geschützt.

Reis. 3 Schema der Umwandlung von Trypsinogen in aktives Trypsin: A – Trypsinogen; B – Trypsin; 1 - Ort der Peptidablösung; 2 - Wasserstoffbrückenbindungen; 3 - Disulfidbrücke; 4 – Peptid wird bei Aktivierung gespalten.

Der Prozess der Enzymaktivierung erfolgt in der Regel auf eine von vier Arten, die in Abbildung 4 dargestellt sind. Im ersten Fall „öffnet“ die Abspaltung des Peptids vom inaktiven Enzym das aktive Zentrum und macht das Enzym aktiv.

Reis. 4 Wege zur Enzymaktivierung (Substratmolekül ist durch Schattierung gekennzeichnet):

1 – Abspaltung eines kleinen Abschnitts (Peptid) vom Proenzym und Umwandlung des inaktiven Proenzyms in ein aktives Enzym; 2 – Bildung von Disulfidbindungen aus SH-Gruppen, wodurch das aktive Zentrum freigesetzt wird; 3 - Bildung eines Proteinkomplexes mit Metallen, Aktivierung des Enzyms: 4 Bildung eines Enzymkomplexes mit einer Substanz (dies gibt den Zugang zum aktiven Zentrum frei).

Der zweite Weg ist die Bildung von Disulfid-S-S-Brücken, die das aktive Zentrum zugänglich machen. Im dritten Fall aktiviert die Anwesenheit eines Metalls ein Enzym, das nur in Kombination mit diesem Metall arbeiten kann. Der vierte Weg veranschaulicht die Aktivierung durch eine Substanz, die an die periphere Region des Proteinmoleküls bindet und das Enzym so verformt, dass der Zugang des Substrats zum aktiven Zentrum erleichtert wird.

In den letzten Jahren wurde eine weitere Möglichkeit entdeckt, die Aktivität von Enzymen zu regulieren: Es stellte sich heraus, dass ein Enzym, beispielsweise die Laktatdehydrogenase, in mehreren voneinander unterschiedlichen Molekülformen vorliegen kann, obwohl sie alle die gleiche Reaktion katalysieren. Solche Enzymmoleküle unterschiedlicher Zusammensetzung, die dieselbe Reaktion katalysieren, finden sich sogar innerhalb derselben Zelle. Man nennt sie Isozyme, also Isomere des Enzyms. Die bereits erwähnte Laktatdehydrogenase verfügt über fünf verschiedene Isoenzyme. Welche Rolle spielen mehrere Formen eines Enzyms? Anscheinend „sichert“ der Körper einige besonders wichtige Reaktionen, wenn sich die Bedingungen in der Zelle ändern und zunächst die eine oder andere Form des Isoenzyms wirkt und für die nötige Geschwindigkeit und Richtung des Prozesses sorgt.

Und noch eine wichtige Eigenschaft von Enzymen. Oftmals funktionieren sie in der Zelle nicht getrennt voneinander, sondern sind in Form von Komplexen – Enzymsystemen (Abb. 5) – organisiert: Das Produkt der vorherigen Reaktion ist das Substrat für die nachfolgende. Diese Systeme sind in Zellmembranen eingebaut und sorgen für eine schnelle, gezielte Oxidation einer Substanz und „übertragen“ sie von Enzym zu Enzym. Syntheseprozesse in der Zelle laufen in ähnlichen Enzymsystemen ab.

Klassifizierung von Enzymen

Das Spektrum der von der Enzymologie untersuchten Themen ist breit. Die Zahl der Enzyme, die im Gesundheitswesen, in der Landwirtschaft, in der Mikrobiologie und anderen Bereichen der Wissenschaft und Praxis eingesetzt werden, ist groß. Dies führte zu Schwierigkeiten bei der Charakterisierung enzymatischer Reaktionen, da dasselbe Enzym entweder nach dem Substrat oder nach der Art der katalysierten Reaktionen oder nach einem alten Begriff benannt werden kann, der sich in der Literatur fest etabliert hat: zum Beispiel Pepsin, Trypsin, Katalase.

Reis. 5. Vorgeschlagene Struktur eines Multienzymkomplexes, der Fettsäuren synthetisiert (sieben Enzymuntereinheiten sind für sieben chemische Reaktionen verantwortlich).

Daher genehmigte der Internationale Biochemische Kongress 1961 in Moskau die Klassifizierung von Enzymen, die auf der Art der von einem bestimmten Enzym katalysierten Reaktion basiert. Der Name des Enzyms muss den Namen des Substrats, also der Verbindung, auf die das Enzym einwirkt, und die Endung -ase enthalten. Arginase katalysiert beispielsweise die Hydrolyse von Arginin.

Nach diesem Prinzip wurden alle Enzyme in sechs Klassen eingeteilt.

1. Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren, zum Beispiel Katalase:

2. Transferasen – Enzyme, die die Übertragung von Atomen oder Radikalen katalysieren, zum Beispiel Methyltransferasen, die eine CH3-Gruppe übertragen:

3. Hydrolasen – Enzyme, die intramolekulare Bindungen durch Anlagerung von Wassermolekülen aufbrechen, zum Beispiel Phosphatase:

4. Lyasen sind Enzyme, die die eine oder andere Gruppe ohne Zugabe von Wasser auf nichthydrolytische Weise vom Substrat abspalten, beispielsweise die Abspaltung einer Carboxylgruppe durch Decarboxylase:

5. Isomerasen sind Enzyme, die die Umwandlung eines Isomers in ein anderes katalysieren:

Glucose-6-phosphat-›Glucose-1-phosphat

6. Enzyme, die Synthesereaktionen katalysieren, beispielsweise die Synthese von Peptiden aus Aminosäuren. Diese Klasse von Enzymen wird Synthetasen genannt.

Es wurde vorgeschlagen, jedes Enzym mit einem vierstelligen Code zu kodieren, wobei der erste die Klassennummer angibt und die restlichen drei die Eigenschaften des Enzyms, seine Unterklasse und die individuelle Katalognummer detaillierter charakterisieren.

Als Beispiel für die Klassifizierung von Enzymen geben wir den Pepsin zugeordneten vierstelligen Code an – 3.4.4L. Die Zahl 3 gibt die Enzymklasse Hydrolase an. Die nächste Zahl 4 kodiert eine Unterklasse der Peptidhydrolasen, also jener Enzyme, die Peptidbindungen hydrolysieren. Eine weitere Zahl 4 bezeichnet eine Unterklasse namens Peptidylpeptidhydrolasen. Diese Unterklasse umfasst einzelne Enzyme, und das erste darin ist Pepsin, dem die Seriennummer 1 zugewiesen ist.

So sieht der Code aus: 3.4.4.1. Die Wirkungspunkte von Enzymen der Hydrolase-Klasse sind in Abbildung 6 dargestellt.

Reis. 6. Spaltung von Peptidbindungen durch verschiedene proteolytische Enzyme.

Wirkung von Enzymen

Typischerweise werden Enzyme aus verschiedenen Objekten tierischen, pflanzlichen oder mikrobiellen Ursprungs isoliert und ihre Wirkung außerhalb der Zelle und des Organismus untersucht. Diese Studien sind sehr wichtig, um den Wirkungsmechanismus von Enzymen zu verstehen, ihre Zusammensetzung und die Eigenschaften der von ihnen katalysierten Reaktionen zu untersuchen. Die so gewonnenen Informationen lassen sich jedoch nicht direkt mechanisch auf die Aktivität von Enzymen in einer lebenden Zelle übertragen. Außerhalb der Zelle ist es schwierig, die Bedingungen zu reproduzieren, unter denen das Enzym arbeitet, beispielsweise in den Mitochondrien oder im Lysosom. Zudem ist nicht immer bekannt, wie viele der verfügbaren Enzymmoleküle an der Reaktion beteiligt sind – alle oder nur einige davon.

Es stellt sich fast immer heraus, dass die Zelle das eine oder andere Enzym enthält, dessen Gehalt die für den normalen Stoffwechsel erforderliche Menge um ein Vielfaches übersteigt. Die Intensität des Stoffwechsels variiert in den verschiedenen Lebensabschnitten einer Zelle, es sind jedoch deutlich mehr Enzyme darin enthalten, als für den maximalen Stoffwechsel erforderlich wären. Beispielsweise enthalten die Zellen des Herzmuskels so viel Cytochrom C, dass es eine Oxidation durchführen könnte, die 20-mal größer ist als der maximale Sauerstoffverbrauch des Herzmuskels. Später wurden Substanzen entdeckt, die einige Enzymmoleküle „abschalten“ können. Dies sind die sogenannten Hemmfaktoren. Um den Wirkungsmechanismus von Enzymen zu verstehen, ist es außerdem wichtig, dass sie in einer Zelle nicht nur in Lösung vorliegen, sondern in die Struktur der Zelle eingebaut sind. Mittlerweile ist bekannt, welche Enzyme in die äußere Membran der Mitochondrien eingebaut sind, welche in die innere Membran eingebaut sind und welche mit dem Zellkern, den Lysosomen und anderen subzellulären Strukturen verbunden sind.

Die enge „territoriale“ Lage des Enzyms, das die erste Reaktion katalysiert, zu den Enzymen, die die zweite, dritte und nachfolgende Reaktion katalysieren, hat großen Einfluss auf das Gesamtergebnis ihrer Wirkung. Beispielsweise ist in Mitochondrien eine Kette von Enzymen eingebaut, die Elektronen auf Sauerstoff übertragen – das Cytochrom-System. Es katalysiert die Oxidation von Substraten zur Erzeugung von Energie, die in ATP akkumuliert wird.

Wenn Enzyme aus der Zelle entfernt werden, wird die Kohärenz ihrer gemeinsamen Arbeit gestört. Daher versuchen sie, die Arbeit von Enzymen zu untersuchen, ohne die Strukturen zu zerstören, in denen ihre Moleküle aufgebaut sind. Wenn beispielsweise ein Gewebeschnitt in eine Substratlösung gehalten und anschließend mit einem Reagenz behandelt wird, das mit den Reaktionsprodukten einen farbigen Komplex bildet, sind die farbigen Bereiche der Zelle im Mikroskop deutlich sichtbar: In diesen Bereichen befindet sich das Enzym dass das Substrat verdaut wurde, lokalisiert (lokalisiert) wurde. So wurde festgestellt, welche Zellen des Magens Pepsinogen enthalten, aus dem das Enzym Pepsin gewonnen wird.

Eine andere Methode, die es ermöglicht, die Lokalisierung von Enzymen festzustellen, ist mittlerweile weit verbreitet – die Trennzentrifugation. Dazu wird das zu untersuchende Gewebe (z. B. Leberstücke von Versuchstieren) zerkleinert und daraus anschließend in einer Saccharoselösung eine Paste hergestellt. Die Mischung wird in Reagenzgläser überführt und in Zentrifugen mit hoher Geschwindigkeit rotiert. Verschiedene Zellelemente verteilen sich je nach Masse und Größe in einer dichten Saccharoselösung während der Rotation etwa wie folgt:

Um schwere Kerne zu erhalten, ist eine relativ geringe Beschleunigung (weniger Umdrehungen) erforderlich. Nach der Trennung der Kerne und zunehmender Umdrehungszahl werden nacheinander Mitochondrien und Mikrosomen abgelagert und das Zytoplasma gewonnen. Nun kann die Aktivität von Enzymen in jeder der isolierten Fraktionen untersucht werden. Es stellt sich heraus, dass die meisten bekannten Enzyme überwiegend in der einen oder anderen Fraktion lokalisiert sind. Beispielsweise ist das Enzym Aldolase im Zytoplasma lokalisiert, und das Enzym, das Capronsäure oxidiert, befindet sich vorwiegend in den Mitochondrien.

Wenn die Membran, in der die Enzyme eingebettet sind, beschädigt ist, finden keine komplexen, miteinander verbundenen Prozesse statt, d. h. jedes Enzym kann nur für sich allein wirken.

Pflanzliche und mikrobielle Zellen enthalten ebenso wie tierische Zellen sehr ähnliche Zellfraktionen. Beispielsweise ähneln pflanzliche Plastiden in ihrem Enzymsatz Mitochondrien. Bei Mikroorganismen wurden Körner gefunden, die Ribosomen ähneln und zudem große Mengen an Ribonukleinsäure enthalten. Enzyme, die in tierischen, pflanzlichen und mikrobiellen Zellen vorkommen, haben ähnliche Wirkungen. Beispielsweise erleichtert Hyaluronidase das Eindringen von Mikroben in den Körper, indem es die Zerstörung der Zellwand fördert. Das gleiche Enzym kommt in verschiedenen Geweben tierischer Organismen vor.

Herstellung und Verwendung von Enzymen

Enzyme kommen in allen Geweben von Tieren und Pflanzen vor. Allerdings sind die Menge desselben Enzyms in verschiedenen Geweben und die Stärke der Bindung des Enzyms an das Gewebe nicht gleich. Daher ist der Erhalt in der Praxis nicht immer gerechtfertigt.

Die Quelle der Enzyme können die Verdauungssäfte von Menschen und Tieren sein. Säfte enthalten relativ wenige Fremdstoffe, Zellelemente und andere Bestandteile, die bei der Gewinnung eines reinen Präparats entfernt werden müssen. Dabei handelt es sich um nahezu reine Enzymlösungen.

Es ist schwieriger, das Enzym aus Geweben zu gewinnen. Dazu wird das Gewebe zerkleinert, die Zellstrukturen durch Einreiben des zerkleinerten Gewebes mit Sand zerstört oder mit Ultraschall behandelt. In diesem Fall „fallen“ Enzyme aus Zellen und Membranstrukturen heraus. Sie werden nun gereinigt und voneinander getrennt. Zur Reinigung werden die unterschiedliche Trennfähigkeit von Enzymen auf chromatographischen Säulen, ihre ungleiche Beweglichkeit im elektrischen Feld, ihre Fällung mit Alkohol, Salzen, Aceton und andere Methoden genutzt. Da die meisten Enzyme mit dem Zellkern, den Mitochondrien, Ribosomen oder anderen subzellulären Strukturen verbunden sind, wird diese Fraktion zunächst durch Zentrifugation isoliert und anschließend das Enzym daraus extrahiert

Durch die Entwicklung neuer Reinigungsmethoden ist es gelungen, eine Reihe kristalliner Enzyme in sehr reiner Form zu gewinnen, die über Jahre lagerfähig sind.

Es ist heute unmöglich festzustellen, wann Menschen das Enzym zum ersten Mal verwendeten, aber wir können mit großer Sicherheit sagen, dass es sich um ein Enzym pflanzlichen Ursprungs handelte. Die Menschen achten seit langem auf die Nützlichkeit dieser oder jener Pflanze, nicht nur als Nahrungsmittel. Beispielsweise nutzen die Ureinwohner der Antillen den Saft des Melonenbaums seit langem zur Behandlung von Geschwüren und anderen Hautkrankheiten.

Betrachten wir die Besonderheiten der Produktion und Anwendung von Enzymen am Beispiel eines der mittlerweile bekanntesten pflanzlichen Biokatalysatoren – Papain. Dieses Enzym kommt im Milchsaft aller Teile des tropischen Obstbaums Papaya vor – einem riesigen baumartigen Kraut, das bis zu 10 m hoch wird. Seine Früchte ähneln in Form und Geschmack der Melone und enthalten große Mengen des Enzyms Papain. Zurück zu Beginn des 16. Jahrhunderts. Spanische Seefahrer entdeckten diese Pflanze unter natürlichen Bedingungen in Mittelamerika. Dann wurde es nach Indien und von dort in alle tropischen Länder gebracht. Vasco da Gama, der die Papaya in Indien sah, nannte sie den goldenen Baum des Lebens, und Marco Polo sagte, Papaya sei „eine Melone, die auf einen Baum geklettert ist“. Die Seeleute wussten, dass die Früchte des Baumes sie vor Skorbut und Ruhr bewahrten.

In unserem Land wächst Papaya an der Schwarzmeerküste des Kaukasus im Botanischen Garten der Russischen Akademie der Wissenschaften in speziellen Gewächshäusern. Der Rohstoff für das Enzym – Milchsaft – wird aus Schnitten der Fruchtschale gewonnen. Anschließend wird der Saft im Labor in Vakuumtrockenschränken bei niedrigen Temperaturen (maximal 80 °C) getrocknet. Das getrocknete Produkt wird gemahlen und in einer mit Paraffin bedeckten sterilen Verpackung gelagert. Dies ist bereits ein ziemlich aktives Medikament. Seine enzymatische Aktivität kann anhand der pro Zeiteinheit abgebauten Menge an Kaseinprotein beurteilt werden. Unter einer biologischen Einheit der Papainaktivität versteht man die Enzymmenge, die, wenn sie ins Blut gelangt, ausreicht, um bei einem 1 kg schweren Kaninchen das Symptom „Hängeohren“ hervorzurufen. Dieses Phänomen tritt auf, weil Papain beginnt, auf die Kollagenproteinstränge in den Ohren des Kaninchens einzuwirken.

Papain hat eine ganze Reihe von Eigenschaften: proteolytisch, entzündungshemmend, gerinnungshemmend (verhindert die Blutgerinnung), entwässernd, schmerzstillend und bakterizid. Es zerlegt Proteine ​​in Polypeptide und Aminosäuren. Darüber hinaus geht diese Spaltung tiefer als bei der Wirkung anderer Enzyme tierischen und bakteriellen Ursprungs. Eine Besonderheit von Papain ist seine Fähigkeit, in einem weiten pH-Bereich und bei großen Temperaturschwankungen aktiv zu sein, was für die weit verbreitete Verwendung dieses Enzyms besonders wichtig und praktisch ist. Und wenn wir auch berücksichtigen, dass zur Gewinnung von Enzymen mit ähnlicher Wirkung wie Papain (Pepsin, Trypsin, Lidase) Blut, Leber, Muskeln oder andere tierische Gewebe erforderlich sind, dann ist der Vorteil und die Wirtschaftlichkeit des pflanzlichen Enzyms Papain zweifellos.

Die Anwendungsgebiete von Papain sind sehr vielfältig. In der Medizin wird es zur Wundbehandlung eingesetzt, wo es den Proteinabbau in geschädigtem Gewebe fördert und die Wundoberfläche reinigt. Papain ist bei der Behandlung verschiedener Augenerkrankungen unverzichtbar. Es bewirkt die Resorption getrübter Strukturen des Sehorgans und macht diese transparent. Die positive Wirkung des Enzyms bei Erkrankungen des Verdauungssystems ist bekannt. Gute Ergebnisse wurden bei der Verwendung von Papain zur Behandlung von Hautkrankheiten, Verbrennungen sowie in der Neuropathologie, Urologie und anderen Bereichen der Medizin erzielt.

Außer in der Medizin werden große Mengen dieses Enzyms auch bei der Weinherstellung und beim Brauen verwendet. Papain verlängert die Haltbarkeit von Getränken. Durch die Behandlung mit Papain wird Fleisch weich und schnell verdaulich und die Haltbarkeit der Produkte erhöht sich dramatisch. Wolle, die für die Textilindustrie verwendet wird, kräuselt sich nicht und läuft nach der Behandlung mit Papain nicht ein. Seit kurzem wird Papain auch in der Bräunungsindustrie eingesetzt. Durch die Behandlung mit einem Enzym werden Lederprodukte weich, elastisch, fester und langlebiger.

Die sorgfältige Untersuchung einiger bisher unheilbarer Krankheiten hat dazu geführt, dass dem Körper fehlende Enzyme zugeführt werden müssen, um diejenigen zu ersetzen, deren Aktivität verringert ist. Es wäre möglich, die erforderliche Menge an fehlenden Enzymen in den Körper einzuführen oder Moleküle derjenigen Enzyme „hinzuzufügen“, die ihre katalytische Aktivität in einem Organ oder Gewebe verringert haben. Doch der Körper reagiert auf diese Enzyme wie auf fremde Proteine, stößt sie ab, produziert Antikörper dagegen, was letztlich zum schnellen Abbau der eingebrachten Proteine ​​führt. Eine therapeutische Wirkung ist nicht zu erwarten. Es ist auch unmöglich, Enzyme mit der Nahrung einzuführen, da sie durch Verdauungssäfte „verdaut“ werden und sie ihre Aktivität verlieren und in Aminosäuren zerfallen, ohne Zellen und Gewebe zu erreichen. Durch die direkte Injektion von Enzymen in den Blutkreislauf werden diese durch Gewebeproteasen zerstört. Diese Schwierigkeiten können durch den Einsatz immobilisierter Enzyme behoben werden. Das Prinzip der Immobilisierung basiert auf der Fähigkeit von Enzymen, sich an einen stabilen Träger organischer oder anorganischer Natur zu „binden“. Ein Beispiel für die chemische Bindung eines Enzyms an eine Matrix (Träger) ist die Bildung starker kovalenter Bindungen zwischen ihren funktionellen Gruppen. Die Matrix kann beispielsweise poröses Glas sein, das funktionelle Aminogruppen enthält, an die das Enzym chemisch „angebunden“ ist.

Beim Einsatz von Enzymen besteht häufig die Notwendigkeit, deren Aktivitäten zu vergleichen. Wie findet man heraus, welches Enzym aktiver ist? Wie berechnet man die Aktivität verschiedener gereinigter Arzneimittel? Es wurde vereinbart, dass die Aktivität des Enzyms als die Substratmenge verstanden werden sollte, die in einer Minute 1 g Gewebe, das dieses Enzym enthält, bei 25 ° C umwandeln kann. Je mehr Substrat das Enzym verarbeitet hat, desto aktiver ist es. Die Aktivität desselben Enzyms ändert sich je nach Alter, Geschlecht, Tageszeit, Körperzustand und hängt auch von den endokrinen Drüsen ab, die Hormone produzieren.

Die Natur macht fast keine Fehler, indem sie während des gesamten Lebens des Organismus die gleichen Proteine ​​produziert und diese strengen Informationen über die Produktion der gleichen Proteine ​​von Generation zu Generation weitergibt. Manchmal tritt jedoch im Körper ein verändertes Protein auf, das eine oder mehrere „zusätzliche“ Aminosäuren enthält oder umgekehrt verloren geht. Viele solcher molekularer Fehler sind mittlerweile bekannt. Sie haben verschiedene Ursachen und können schmerzhafte Veränderungen im Körper hervorrufen. Solche Krankheiten, die durch abnormale Proteinmoleküle verursacht werden, werden in der Medizin als molekulare Krankheiten bezeichnet. Beispielsweise unterscheiden sich das Hämoglobin eines gesunden Menschen, das aus zwei Polypeptidketten (a und b) besteht, und das Hämoglobin eines Patienten mit Sichelzellenanämie (die roten Blutkörperchen haben die Form einer Sichel) nur darin bei Patienten mit In der b-Kette wird Glutaminsäure durch Valin ersetzt. Sichelzellenanämie ist eine Erbkrankheit. Veränderungen des Hämoglobins werden von den Eltern an die Nachkommen weitergegeben.

Krankheiten, die bei Veränderungen der Enzymaktivität auftreten, werden Fermentopathien genannt. Sie werden in der Regel von den Eltern an die Kinder vererbt. Beispielsweise ist bei einer angeborenen Phenylketonurie folgende Transformation gestört:

Bei einem Mangel des Enzyms Phenylalaninhydroxylase wird Phenylalanin nicht in Tyrosin umgewandelt, sondern reichert sich an, was zu einer Störung der normalen Funktion einer Reihe von Organen, vor allem einer Störung der Funktion des Zentralnervensystems, führt. Die Krankheit entwickelt sich in den ersten Lebenstagen eines Kindes und im sechsten bis siebten Lebensmonat treten die ersten Symptome auf. Im Blut und Urin solcher Patienten können im Vergleich zur Norm große Mengen Phenylalanin gefunden werden. Die rechtzeitige Erkennung einer solchen Pathologie und die Reduzierung der Aufnahme von Nahrungsmitteln, die viel Phenylalanin enthalten, haben eine positive therapeutische Wirkung.

Ein weiteres Beispiel: Das Fehlen des Enzyms, das Galaktose in Glukose umwandelt, bei Kindern führt zur Ansammlung von Galaktose im Körper, die sich in großen Mengen im Gewebe ansammelt und Leber, Nieren und Augen beeinträchtigt. Wird das Fehlen des Enzyms rechtzeitig festgestellt, wird das Kind auf eine Diät umgestellt, die keine Galaktose enthält. Dies führt zum Verschwinden der Krankheitszeichen.

Dank der Existenz von Enzympräparaten wird die Struktur von Proteinen und Nukleinsäuren entschlüsselt. Ohne sie sind die Produktion von Antibiotika, die Weinherstellung, das Brotbacken und die Synthese von Vitaminen nicht möglich. In der Landwirtschaft werden Wachstumsstimulanzien eingesetzt, die enzymatische Prozesse aktivieren. Viele Medikamente, die die Enzymaktivität im Körper unterdrücken oder aktivieren, haben die gleiche Eigenschaft.

Ohne Enzyme ist die Entwicklung so vielversprechender Bereiche wie der Reproduktion chemischer Prozesse in der Zelle und die darauf basierende Schaffung moderner industrieller Biotechnologie nicht vorstellbar. Bisher kann keine einzige moderne Chemiepflanze mit einem gewöhnlichen Pflanzenblatt konkurrieren, in dessen Zellen unter Beteiligung von Enzymen und Sonnenlicht aus Wasser und Kohlendioxid eine Vielzahl vielfältiger komplexer organischer Substanzen synthetisiert werden. Gleichzeitig werden große Mengen des lebensnotwendigen Sauerstoffs in die Atmosphäre abgegeben.

Die Enzymologie ist eine junge und vielversprechende Wissenschaft, die von Biologie und Chemie getrennt ist und jedem, der sich dazu entschließt, sie ernst zu nehmen, viele erstaunliche Entdeckungen verspricht.

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Neben Vitaminen, Mineralien und anderen für den menschlichen Körper nützlichen Elementen werden häufig auch Substanzen genannt, die Enzyme genannt werden. Was sind Enzyme und welche Funktion erfüllen sie im Körper, was ist ihre Natur und wo sind sie lokalisiert?

Dies sind Substanzen mit Proteincharakter, Biokatalysatoren. Ohne sie gäbe es weder Babynahrung noch Fertigbrei, Kwas, Fetakäse, Käse, Joghurt oder Kefir. Sie beeinflussen die Funktion aller Systeme des menschlichen Körpers. Eine unzureichende oder übermäßige Aktivität dieser Substanzen wirkt sich negativ auf die Gesundheit aus. Daher müssen Sie wissen, was Enzyme sind, um Probleme zu vermeiden, die durch ihren Mangel verursacht werden.

Was ist das?

Enzyme sind Proteinmoleküle, die von lebenden Zellen synthetisiert werden. In jeder Zelle gibt es mehr als hundert davon. Die Rolle dieser Substanzen ist enorm. Sie beeinflussen die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen bei Temperaturen, die für einen bestimmten Organismus geeignet sind. Ein anderer Name für Enzyme ist biologische Katalysatoren. Durch die Erleichterung ihres Auftretens kommt es zu einer Erhöhung der Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion. Als Katalysatoren werden sie während der Reaktion nicht verbraucht und ändern ihre Richtung nicht. Die Hauptfunktionen von Enzymen bestehen darin, dass ohne sie alle Reaktionen in lebenden Organismen sehr langsam ablaufen würden, was die Lebensfähigkeit erheblich beeinträchtigen würde.

Beispielsweise entsteht beim Kauen von stärkehaltigen Lebensmitteln (Kartoffeln, Reis) ein süßlicher Geschmack im Mund, der mit der Arbeit der Amylase, einem Enzym zum Abbau der im Speichel vorhandenen Stärke, zusammenhängt. Stärke selbst ist geschmacksneutral, da es sich um ein Polysaccharid handelt. Die Abbauprodukte (Monosaccharide): Glucose, Maltose, Dextrine haben einen süßen Geschmack.

Alle sind in einfach und komplex unterteilt. Erstere bestehen nur aus Protein, während letztere aus einem Protein- (Apoenzym) und einem Nicht-Protein-Anteil (Coenzym) bestehen. Vitamine der Gruppen B, E, K können Coenzyme sein.

Enzymkurse

Traditionell werden diese Stoffe in sechs Gruppen eingeteilt. Sie wurden ursprünglich nach dem Substrat benannt, auf dem ein bestimmtes Enzym wirkt, indem an dessen Wurzel die Endung -ase angehängt wurde. Daher wurden die Enzyme, die Proteine ​​(Proteine) hydrolysieren, als Proteinasen, Fette (Lipos) - Lipasen, Stärke (Amylon) - Amylasen bezeichnet. Dann erhielten Enzyme, die ähnliche Reaktionen katalysieren, Namen, die auf die Art der entsprechenden Reaktion hinweisen – Acylasen, Decarboxylasen, Oxidasen, Dehydrogenasen und andere. Die meisten dieser Namen werden auch heute noch verwendet.

Später führte die Internationale Biochemische Union eine Nomenklatur ein, nach der Name und Klassifizierung von Enzymen der Art und dem Mechanismus der katalysierten chemischen Reaktion entsprechen sollten. Dieser Schritt brachte eine Erleichterung bei der Systematisierung von Daten, die sich auf verschiedene Aspekte des Stoffwechsels beziehen. Reaktionen und die Enzyme, die sie katalysieren, werden in sechs Klassen eingeteilt. Jede Klasse besteht aus mehreren Unterklassen (4-13). Der erste Teil des Enzymnamens entspricht dem Namen des Substrats, der zweite der Art der katalysierten Reaktion mit der Endung -ase. Jedes Enzym gemäß Klassifizierung (CF) hat eine eigene Codenummer. Die erste Ziffer entspricht der Reaktionsklasse, die nächste der Unterklasse und die dritte der Unterunterklasse. Die vierte Ziffer gibt die Nummer des Enzyms in seiner Unterklasse an. Wenn beispielsweise EC 2.7.1.1, dann gehört das Enzym zur 2. Klasse, 7. Unterklasse, 1. Unterklasse. Die letzte Zahl gibt das Enzym Hexokinase an.

Bedeutung

Wenn wir darüber sprechen, was Enzyme sind, können wir die Frage nach ihrer Bedeutung in der modernen Welt nicht außer Acht lassen. Sie haben in fast allen Bereichen der menschlichen Tätigkeit breite Anwendung gefunden. Ihre Verbreitung ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass sie ihre einzigartigen Eigenschaften auch außerhalb lebender Zellen bewahren können. In der Medizin werden beispielsweise Enzyme aus den Gruppen Lipasen, Proteasen und Amylasen eingesetzt. Sie bauen Fette, Proteine ​​und Stärke ab. In der Regel ist dieser Typ in Arzneimitteln wie Panzinorm und Festal enthalten. Diese Medikamente werden vor allem zur Behandlung von Magen-Darm-Erkrankungen eingesetzt. Einige Enzyme sind in der Lage, Blutgerinnsel in Blutgefäßen aufzulösen; sie helfen bei der Behandlung eitriger Wunden. Die Enzymtherapie nimmt in der Krebsbehandlung einen besonderen Stellenwert ein.

Aufgrund seiner Fähigkeit, Stärke abzubauen, wird das Enzym Amylase häufig in der Lebensmittelindustrie eingesetzt. Im gleichen Bereich werden Lipasen eingesetzt, die Fette abbauen, und Proteasen, die Proteine ​​abbauen. Amylase-Enzyme werden beim Brauen, bei der Weinherstellung und beim Backen verwendet. Proteasen werden bei der Zubereitung von Fertigbrei und zum Weichmachen von Fleisch verwendet. Bei der Käseherstellung werden Lipasen und Lab verwendet. Auch die Kosmetikindustrie kommt ohne sie nicht aus. Sie sind in Waschpulvern und Cremes enthalten. Beispielsweise wird Waschpulvern Amylase zugesetzt, die Stärke abbaut. Proteinflecken und Proteine ​​werden durch Proteasen abgebaut, Lipasen reinigen das Gewebe von Öl und Fett.

Die Rolle von Enzymen im Körper

Für den Stoffwechsel im menschlichen Körper sind zwei Prozesse verantwortlich: Anabolismus und Katabolismus. Der erste sorgt für die Aufnahme von Energie und notwendigen Stoffen, der zweite für den Abbau von Abfallprodukten. Das ständige Zusammenspiel dieser Prozesse beeinflusst die Aufnahme von Kohlenhydraten, Proteinen und Fetten und die Aufrechterhaltung der lebenswichtigen Funktionen des Körpers. Stoffwechselprozesse werden durch drei Systeme reguliert: Nerven-, Hormon- und Kreislaufsystem. Sie können mit Hilfe einer Kette von Enzymen normal funktionieren, die wiederum für die Anpassung des Menschen an Veränderungen der äußeren und inneren Umweltbedingungen sorgen. Zu den Enzymen zählen sowohl Protein- als auch Nichtproteinprodukte.

Bei biochemischen Reaktionen im Körper, an denen Enzyme beteiligt sind, werden sie selbst nicht verbraucht. Jedes hat eine andere chemische Struktur und eine einzigartige Rolle, sodass jedes nur eine bestimmte Reaktion auslöst. Biochemische Katalysatoren helfen dem Rektum, der Lunge, den Nieren und der Leber, Giftstoffe und Abfallprodukte aus dem Körper zu entfernen. Sie helfen auch beim Aufbau von Haut, Knochen, Nervenzellen und Muskelgewebe. Zur Oxidation von Glukose werden bestimmte Enzyme eingesetzt.

Alle Enzyme im Körper werden in Stoffwechsel- und Verdauungsenzyme unterteilt. Stoffwechselvorgänge sind an der Neutralisierung von Toxinen, der Produktion von Proteinen und Energie beteiligt und beschleunigen biochemische Prozesse in Zellen. Beispielsweise ist Superoxiddismutase ein starkes Antioxidans, das natürlicherweise in den meisten Grünpflanzen, Kohl, Rosenkohl und Brokkoli, Weizensprossen, Kräutern und Gerste vorkommt.

Enzymaktivität

Damit diese Stoffe ihre Funktion voll erfüllen können, sind bestimmte Voraussetzungen notwendig. Ihre Aktivität wird hauptsächlich von der Temperatur beeinflusst. Bei einer Erhöhung erhöht sich die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen. Durch die Erhöhung der Geschwindigkeit der Moleküle steigt die Wahrscheinlichkeit, dass sie miteinander kollidieren, und somit steigt auch die Wahrscheinlichkeit, dass es zu einer Reaktion kommt. Die optimale Temperatur sorgt für größte Aktivität. Aufgrund der Proteindenaturierung, die auftritt, wenn die optimale Temperatur von der Norm abweicht, nimmt die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion ab. Wenn die Temperatur den Gefrierpunkt erreicht, denaturiert das Enzym nicht, sondern wird inaktiviert. Die Schnellgefriermethode, die häufig zur Langzeitlagerung von Produkten eingesetzt wird, stoppt das Wachstum und die Entwicklung von Mikroorganismen und inaktiviert anschließend die darin enthaltenen Enzyme. Dadurch zersetzt sich die Nahrung nicht.

Die Enzymaktivität wird auch durch den Säuregehalt der Umgebung beeinflusst. Sie arbeiten bei einem neutralen pH-Wert. Nur einige der Enzyme funktionieren in alkalischem, stark alkalischem, saurem oder stark saurem Milieu. Beispielsweise baut Lab im stark sauren Milieu des menschlichen Magens Proteine ​​ab. Das Enzym kann durch Inhibitoren und Aktivatoren beeinflusst werden. Sie werden durch einige Ionen, beispielsweise Metalle, aktiviert. Andere Ionen wirken hemmend auf die Enzymaktivität.

Hyperaktivität

Eine übermäßige Enzymaktivität hat Folgen für die Funktion des gesamten Organismus. Erstens führt es zu einer Erhöhung der Wirkungsgeschwindigkeit des Enzyms, was wiederum zu einem Mangel an Reaktionssubstrat und zur Bildung eines Überschusses des chemischen Reaktionsprodukts führt. Der Mangel an Substraten und die Anreicherung dieser Produkte verschlechtern den Gesundheitszustand erheblich, stören die lebenswichtigen Funktionen des Körpers, führen zur Entstehung von Krankheiten und können zum Tod eines Menschen führen. Die Ansammlung von Harnsäure führt beispielsweise zu Gicht und Nierenversagen. Aufgrund des fehlenden Substrats entsteht kein Produktüberschuss. Dies funktioniert nur in den Fällen, in denen auf das eine und das andere verzichtet werden kann.

Es gibt mehrere Gründe für eine übermäßige Enzymaktivität. Die erste ist eine Genmutation; sie kann angeboren sein oder unter dem Einfluss von Mutagenen erworben werden. Der zweite Faktor ist ein Überschuss an einem Vitamin oder Mikroelement im Wasser oder in der Nahrung, der für die Funktion des Enzyms notwendig ist. Überschüssiges Vitamin C stört beispielsweise durch die erhöhte Aktivität von Kollagensyntheseenzymen die Wundheilungsmechanismen.

Hypoaktivität

Sowohl eine erhöhte als auch eine verringerte Enzymaktivität wirkt sich negativ auf die Funktion des Körpers aus. Im zweiten Fall ist eine vollständige Einstellung der Tätigkeit möglich. Dieser Zustand verringert die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion des Enzyms drastisch. Dadurch wird die Substratansammlung durch einen Produktmangel ergänzt, der zu schwerwiegenden Komplikationen führt. Vor dem Hintergrund von Störungen der lebenswichtigen Funktionen des Körpers verschlechtert sich der Gesundheitszustand, es entwickeln sich Krankheiten und es kann zum Tod kommen. Eine Ansammlung von Ammoniak oder ein ATP-Mangel führt zum Tod. Durch die Anreicherung von Phenylalanin entsteht eine Oligophrenie. Auch hier gilt der Grundsatz, dass es in Abwesenheit eines Enzymsubstrats zu keiner Anreicherung von Reaktionssubstrat kommt. Ein Zustand, bei dem Blutenzyme ihre Funktionen nicht erfüllen, wirkt sich negativ auf den Körper aus.

Es werden mehrere Ursachen für Hypoaktivität berücksichtigt. Die erste ist eine angeborene oder erworbene Genmutation. Der Zustand kann durch Gentherapie korrigiert werden. Sie können versuchen, Substrate des fehlenden Enzyms aus der Nahrung auszuschließen. In einigen Fällen kann dies hilfreich sein. Der zweite Faktor ist das Fehlen eines Vitamins oder Mikroelements in der Nahrung, das für die Funktion des Enzyms notwendig ist. Die folgenden Gründe sind eine beeinträchtigte Aktivierung des Vitamins, Aminosäuremangel, Azidose, das Auftreten von Inhibitoren in der Zelle und eine Proteindenaturierung. Auch die Enzymaktivität nimmt mit sinkender Körpertemperatur ab. Einige Faktoren beeinflussen die Funktion aller Arten von Enzymen, während andere nur die Funktion bestimmter Arten beeinflussen.

Verdauungsenzyme

Der Mensch genießt den Prozess des Essens und ignoriert manchmal die Tatsache, dass die Hauptaufgabe der Verdauung darin besteht, Nahrung in Substanzen umzuwandeln, die als Energiequelle und Baumaterial für den Körper dienen und im Darm aufgenommen werden können. Proteinenzyme erleichtern diesen Prozess. Verdauungsstoffe werden von den Verdauungsorganen produziert, die an der Zersetzung der Nahrung beteiligt sind. Die Wirkung von Enzymen ist notwendig, um aus der Nahrung die notwendigen Kohlenhydrate, Fette und Aminosäuren zu gewinnen, die die notwendigen Nährstoffe und Energie für das normale Funktionieren des Körpers darstellen.

Um eine gestörte Verdauung zu normalisieren, wird empfohlen, gleichzeitig mit den Mahlzeiten die notwendigen Eiweißstoffe einzunehmen. Wenn Sie zu viel essen, können Sie 1-2 Tabletten nach oder während der Mahlzeiten einnehmen. Apotheken verkaufen eine Vielzahl verschiedener Enzympräparate, die zur Verbesserung der Verdauungsprozesse beitragen. Sie sollten sich mit ihnen eindecken, wenn Sie eine Nährstoffart einnehmen. Wenn Sie Probleme beim Kauen oder Schlucken von Nahrungsmitteln haben, sollten Sie Enzyme zu den Mahlzeiten einnehmen. Wesentliche Gründe für ihre Anwendung können auch Krankheiten wie erworbene und angeborene Enzymopathien, Reizdarmsyndrom, Hepatitis, Cholangitis, Cholezystitis, Pankreatitis, Kolitis, chronische Gastritis sein. Enzympräparate sollten zusammen mit Medikamenten eingenommen werden, die den Verdauungsprozess beeinflussen.

Enzymopathologie

Es gibt einen ganzen Abschnitt in der Medizin, der nach einem Zusammenhang zwischen einer Krankheit und der fehlenden Synthese eines bestimmten Enzyms sucht. Dies ist das Gebiet der Enzymologie – Enzymopathologie. Auch eine unzureichende Enzymsynthese sollte in Betracht gezogen werden. Beispielsweise entwickelt sich die Erbkrankheit Phenylketonurie vor dem Hintergrund des Verlusts der Fähigkeit der Leberzellen, diesen Stoff zu synthetisieren, der die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin katalysiert. Die Symptome dieser Krankheit sind psychische Störungen. Aufgrund der allmählichen Anreicherung giftiger Substanzen im Körper des Patienten sind Anzeichen wie Erbrechen, Angstzustände, erhöhte Reizbarkeit, Desinteresse an irgendetwas und starke Müdigkeit störend.

Bei der Geburt eines Kindes tritt die Pathologie nicht auf. Primäre Symptome können im Alter zwischen zwei und sechs Monaten festgestellt werden. Die zweite Lebenshälfte des Babys ist durch eine ausgeprägte Verzögerung der geistigen Entwicklung gekennzeichnet. 60 % der Patienten entwickeln eine Idiotie, weniger als 10 % beschränken sich auf eine leichte Oligophrenie. Zellenzyme werden ihren Funktionen nicht gerecht, dies kann jedoch korrigiert werden. Durch die rechtzeitige Diagnose pathologischer Veränderungen kann die Entwicklung der Krankheit bis zur Pubertät gestoppt werden. Die Behandlung besteht in der Begrenzung der Phenylalaninaufnahme über die Nahrung.

Enzympräparate

Bei der Beantwortung der Frage, was Enzyme sind, können zwei Definitionen festgestellt werden. Das erste sind biochemische Katalysatoren und das zweite sind die Medikamente, die sie enthalten. Sie sind in der Lage, den Milieuzustand im Magen und Darm zu normalisieren, die Aufspaltung der Endprodukte in Mikropartikel sicherzustellen und den Absorptionsprozess zu verbessern. Sie verhindern auch das Auftreten und die Entwicklung gastroenterologischer Erkrankungen. Das bekannteste Enzym ist das Medikament Mezim Forte. Es enthält Lipase, Amylase und Protease, die zur Schmerzlinderung bei chronischer Pankreatitis beitragen. Kapseln werden als Ersatzbehandlung bei unzureichender Produktion der notwendigen Enzyme durch die Bauchspeicheldrüse eingenommen.

Diese Medikamente werden hauptsächlich zu den Mahlzeiten eingenommen. Die Anzahl der Kapseln oder Tabletten wird vom Arzt auf Grundlage der festgestellten Störungen des Resorptionsmechanismus verordnet. Es ist besser, sie im Kühlschrank aufzubewahren. Bei längerer Einnahme von Verdauungsenzymen kommt es nicht zu einer Sucht und die Funktion der Bauchspeicheldrüse wird dadurch nicht beeinträchtigt. Bei der Auswahl eines Arzneimittels sollten Sie auf Datum, Qualität und Preisverhältnis achten. Die Einnahme von Enzympräparaten wird bei chronischen Erkrankungen des Verdauungssystems, bei übermäßigem Essen, bei periodischen Magenproblemen sowie bei Lebensmittelvergiftungen empfohlen. Am häufigsten verschreiben Ärzte das Tablettenmedikament Mezim, das sich auf dem heimischen Markt bestens bewährt hat und seine Position souverän behauptet. Es gibt andere Analoga dieses Arzneimittels, die nicht weniger berühmt und mehr als erschwinglich sind. Viele Menschen bevorzugen insbesondere Pakreatin- oder Festal-Tabletten, die die gleichen Eigenschaften wie ihre teureren Gegenstücke haben.

Das Leben eines jeden Organismus ist dank der in ihm ablaufenden Stoffwechselprozesse möglich. Diese Reaktionen werden durch natürliche Katalysatoren oder Enzyme gesteuert. Ein anderer Name für diese Substanzen ist Enzyme. Der Begriff „Enzyme“ kommt vom lateinischen fermentum, was „Sauerteig“ bedeutet. Das Konzept tauchte historisch in der Untersuchung von Fermentationsprozessen auf.

Reis. 1 – Fermentation mit Hefe – ein typisches Beispiel einer enzymatischen Reaktion

Die Menschheit nutzt seit langem die wohltuenden Eigenschaften dieser Enzyme. Beispielsweise wird seit vielen Jahrhunderten Käse aus Milch unter Verwendung von Lab hergestellt.

Enzyme unterscheiden sich von Katalysatoren dadurch, dass sie in einem lebenden Organismus wirken, während Katalysatoren in der unbelebten Natur wirken. Der Zweig der Biochemie, der diese lebenswichtigen Substanzen untersucht, heißt Enzymologie.

Allgemeine Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind Proteinmoleküle, die mit verschiedenen Substanzen interagieren und deren chemische Umwandlung auf einem bestimmten Weg beschleunigen. Sie werden jedoch nicht verzehrt. Jedes Enzym verfügt über eine aktive Stelle, die sich an das Substrat bindet, und eine katalytische Stelle, die eine bestimmte chemische Reaktion auslöst. Diese Stoffe beschleunigen die im Körper ablaufenden biochemischen Reaktionen, ohne die Temperatur zu erhöhen.

Haupteigenschaften von Enzymen:

• Spezifität: die Fähigkeit eines Enzyms, nur auf ein bestimmtes Substrat einzuwirken, zum Beispiel Lipasen auf Fette;
• katalytische Effizienz: die Fähigkeit enzymatischer Proteine, biologische Reaktionen hunderte und tausende Male zu beschleunigen;
• Fähigkeit zur Regulierung: In jeder Zelle wird die Produktion und Aktivität von Enzymen durch eine einzigartige Kette von Transformationen bestimmt, die sich auf die Fähigkeit dieser Proteine ​​zur erneuten Synthese auswirken.

Die Rolle von Enzymen im menschlichen Körper kann nicht hoch genug eingeschätzt werden. Zu einer Zeit, als die Struktur der DNA gerade erst entdeckt worden war, hieß es, dass ein Gen für die Synthese eines Proteins verantwortlich sei, das bereits ein bestimmtes Merkmal bestimmte. Nun klingt diese Aussage so: „Ein Gen – ein Enzym – ein Merkmal.“ Das heißt, ohne die Aktivität von Enzymen in der Zelle kann kein Leben existieren.

Einstufung

Abhängig von ihrer Rolle bei chemischen Reaktionen werden folgende Klassen von Enzymen unterschieden:

In einem lebenden Organismus werden alle Enzyme in intra- und extrazellulär unterteilt. Zu den intrazellulären Enzymen zählen beispielsweise Leberenzyme, die an den Neutralisierungsreaktionen verschiedener Substanzen beteiligt sind, die ins Blut gelangen. Sie werden im Blut nachgewiesen, wenn ein Organ geschädigt ist, was bei der Diagnose seiner Erkrankungen hilft.

Intrazelluläre Enzyme, die Marker für Schäden an inneren Organen sind:

• Leber – Alanin-Aminotranssephrase, Aspartat-Aminotransferase, Gamma-Glutamyl-Transpeptidase, Sorbitol-Dehydrogenase;
• Nieren – alkalische Phosphatase;
• Prostatadrüse – saure Phosphatase;
• Herzmuskel - Laktatdehydrogenase

Extrazelluläre Enzyme werden von Drüsen an die äußere Umgebung abgegeben. Die wichtigsten werden von den Zellen der Speicheldrüsen, der Magenwand, der Bauchspeicheldrüse und des Darms abgesondert und sind aktiv an der Verdauung beteiligt.

Verdauungsenzyme

Verdauungsenzyme sind Proteine, die den Abbau großer Moleküle beschleunigen, aus denen die Nahrung besteht. Sie zerlegen solche Moleküle in kleinere Fragmente, die leichter von den Zellen aufgenommen werden können. Die wichtigsten Arten von Verdauungsenzymen sind Proteasen, Lipasen und Amylasen.

Die wichtigste Verdauungsdrüse ist die Bauchspeicheldrüse. Es produziert die meisten dieser Enzyme sowie Nukleasen, die DNA und RNA spalten, und Peptidasen, die an der Bildung freier Aminosäuren beteiligt sind. Darüber hinaus ist eine kleine Menge gebildeter Enzyme in der Lage, eine große Menge Nahrung zu „verarbeiten“.

Beim enzymatischen Abbau von Nährstoffen wird Energie freigesetzt, die für Stoffwechselprozesse und lebenswichtige Funktionen genutzt wird. Ohne die Beteiligung von Enzymen würden solche Prozesse zu langsam ablaufen und dem Körper nicht genügend Energiereserven zur Verfügung stellen.

Darüber hinaus sorgt die Beteiligung von Enzymen am Verdauungsprozess für die Aufspaltung von Nährstoffen in Moleküle, die durch die Zellen der Darmwand gelangen und ins Blut gelangen können.

Amylase

Amylase wird von den Speicheldrüsen produziert. Es wirkt auf Nahrungsstärke, die aus einer langen Kette von Glukosemolekülen besteht. Durch die Wirkung dieses Enzyms entstehen Bereiche, die aus zwei verbundenen Glucosemolekülen bestehen, also Fructose und anderen kurzkettigen Kohlenhydraten. Anschließend werden sie im Darm zu Glukose verstoffwechselt und von dort ins Blut aufgenommen.

Die Speicheldrüsen bauen nur einen Teil der Stärke ab. Während des Kauens von Nahrungsmitteln ist die Speichelamylase für kurze Zeit aktiv. Nach dem Eintritt in den Magen wird das Enzym durch seinen sauren Inhalt inaktiviert. Der größte Teil der Stärke wird bereits im Zwölffingerdarm unter der Wirkung der von der Bauchspeicheldrüse produzierten Pankreas-Amylase abgebaut.

Reis. 2 – Amylase beginnt, Stärke abzubauen

Kurze Kohlenhydrate, die unter der Wirkung der Pankreas-Amylase gebildet werden, gelangen in den Dünndarm. Hier werden sie mit Hilfe von Maltase, Laktase, Saccharase und Dextrinase in Glukosemoleküle zerlegt. Ballaststoffe, die nicht durch Enzyme abgebaut werden, werden mit dem Kot aus dem Darm ausgeschieden.

Proteasen

Proteine ​​bzw. Proteine ​​sind ein wesentlicher Bestandteil der menschlichen Ernährung. Für den Abbau werden Enzyme – Proteasen – benötigt. Sie unterscheiden sich im Syntheseort, den Substraten und anderen Eigenschaften. Einige von ihnen sind im Magen aktiv, beispielsweise Pepsin. Andere werden von der Bauchspeicheldrüse produziert und sind im Darmlumen aktiv. Die Drüse selbst scheidet einen inaktiven Vorläufer des Enzyms Chymotrypsinogen aus, das erst nach dem Mischen mit sauren Nahrungsinhalten zu wirken beginnt und sich in Chymotrypsin umwandelt. Dieser Mechanismus trägt dazu bei, eine Selbstschädigung der Pankreaszellen durch Proteasen zu vermeiden.

Reis. 3 – Enzymatischer Abbau von Proteinen

Proteasen zerlegen Nahrungsproteine ​​in kleinere Fragmente – Polypeptide. Enzyme – Peptidasen – zerlegen sie in Aminosäuren, die im Darm aufgenommen werden.

Lipasen

Nahrungsfette werden durch Lipase-Enzyme abgebaut, die ebenfalls von der Bauchspeicheldrüse produziert werden. Sie zerlegen Fettmoleküle in Fettsäuren und Glycerin. Diese Reaktion erfordert das Vorhandensein von Galle im Lumen des Zwölffingerdarms, die in der Leber gebildet wird.

Reis. 4 – Enzymatische Hydrolyse von Fetten

Die Rolle der Ersatztherapie mit dem Medikament „Micrazim“

Bei vielen Menschen mit Verdauungsstörungen, vor allem bei Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, bietet die Gabe von Enzymen eine funktionelle Unterstützung des Organs und beschleunigt den Heilungsprozess. Nach Beendigung eines Pankreatitis-Anfalls oder einer anderen akuten Situation kann die Einnahme von Enzymen gestoppt werden, da der Körper deren Sekretion selbstständig wiederherstellt.

Eine langfristige Anwendung von Enzympräparaten ist nur bei schwerer exokriner Pankreasinsuffizienz erforderlich.

Eines der physiologischsten in seiner Zusammensetzung ist das Medikament „Micrazim“. Es besteht aus Amylase, Proteasen und Lipase, die im Pankreassaft enthalten sind. Daher muss nicht gesondert ausgewählt werden, welches Enzym bei verschiedenen Erkrankungen dieses Organs eingesetzt werden soll.

Indikationen für die Anwendung dieses Arzneimittels:

• chronische Pankreatitis, Mukoviszidose und andere Ursachen einer unzureichenden Sekretion von Pankreasenzymen;
• entzündliche Erkrankungen der Leber, des Magens und des Darms, insbesondere nach Operationen, zur schnelleren Wiederherstellung des Verdauungssystems;
• Fehler in der Ernährung;
• Funktionsstörungen des Kauens, beispielsweise aufgrund von Zahnerkrankungen oder Immobilität des Patienten.

Die Einnahme von Verdauungsenzymen als Ersatz hilft, Blähungen, weichen Stuhlgang und Bauchschmerzen zu vermeiden. Darüber hinaus übernimmt Mikrasim bei schweren chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse vollständig die Funktion des Nährstoffabbaus. Daher können sie leicht im Darm aufgenommen werden. Dies ist besonders wichtig für Kinder mit Mukoviszidose.

Wichtig: Lesen Sie vor der Anwendung die Gebrauchsanweisung oder konsultieren Sie Ihren Arzt.