Aminosäuren, Proteine und Peptide sind Beispiele für die unten beschriebenen Verbindungen. Viele biologisch aktive Moleküle enthalten mehrere chemisch unterschiedliche funktionelle Gruppen, die miteinander und mit den funktionellen Gruppen des anderen interagieren können.
Aminosäuren.
Aminosäuren- organische bifunktionelle Verbindungen, die eine Carboxylgruppe enthalten - UNS, und die Aminogruppe ist N.H. 2 .
Separate α Und β - Aminosäuren:
Meistens in der Natur zu finden α -Säuren. Proteine enthalten 19 Aminosäuren und eine Iminosäure ( C 5 H 9NEIN 2 ):
Das einfachste Aminosäure- Glycin. Die übrigen Aminosäuren lassen sich in folgende Hauptgruppen einteilen:
1) Homologe von Glycin – Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin.
Gewinnung von Aminosäuren.
Chemische Eigenschaften von Aminosäuren.
Aminosäuren- das sind amphotere Verbindungen, weil enthalten 2 entgegengesetzte funktionelle Gruppen – eine Aminogruppe und eine Hydroxylgruppe. Daher reagieren sie sowohl mit Säuren als auch mit Laugen:
Die Säure-Base-Umwandlung kann wie folgt dargestellt werden:
Im ersten Abschnitt dieses Kapitels wurde bereits die Notwendigkeit und grundlegende Strategie für den Abbau von Aminosäuren beschrieben. Dies wird dadurch erklärt, dass es unmöglich ist, Aminosäuren für die zukünftige Verwendung zu speichern und sie nicht vollständig aus den Zellen zu entfernen. Überschüssige Aminosäuren werden von Organismen als verwendet Stoffwechseltreibstoff: Ihre Kohlenstoffgerüste können bei Umlagerungen bestimmter Art an der Biosynthese von Fettsäuren, Glucose, Ketonkörpern, Isoprenoiden usw. beteiligt sein und auch im TCA-Zyklus oxidiert werden, wodurch die Zelle mit Energie versorgt wird. Es ist zu beachten, dass viele Mikroorganismen, insbesondere aerobe Bakterien, einzelne Aminosäuren als einzige Energie- und Kohlenstoffquelle nutzen können. In anaeroben Mikroorganismen hat sich in Abwesenheit des Tricarbonsäurezyklus in den Zellen ein anderer Mechanismus entwickelt: der paarweise Abbau von Aminosäuren, wenn eine von ihnen als Elektronendonor und die zweite als Akzeptor fungiert. Wichtig ist, dass bei diesem Prozess ATP gebildet wird.
Neben Kohlenstoffgerüsten entsteht beim Abbau von Aminosäuren Aminstickstoff, der im Gegensatz zu Kohlenstoff nicht zur Energiegewinnung durch Oxidation geeignet ist und darüber hinaus für Zellen toxisch ist. Daher werden diejenigen Aminogruppen, die nicht in der Biosynthese wiederverwendet werden können, in Harnstoff (oder andere Substanzen) umgewandelt und aus dem Körper ausgeschieden.
Im Folgenden betrachten wir die wichtigsten Arten von Reaktionen, die Aminosäuren eingehen können: Reaktionen an der a-Aminogruppe, der Carboxylgruppe und der Seitenkette.
Aufschlüsselung der Aminosäuren nach Aminogruppen . Diese Prozesse werden hauptsächlich durch Transaminierungs- und Desaminierungsreaktionen an der a-Aminogruppe dargestellt. Transaminierungsreaktionen wurden bereits im Abschnitt zur Aminosäurebiosynthese besprochen. Sie werden durch Transaminasen (Aminotransferasen) katalysiert, deren Besonderheit die Verwendung von Pyridoxalphosphat (einem Derivat von Vitamin B 6) als prosthetische Gruppe ist. Glutamat-Transaminase und Alanin-Transaminase sind bei den Prozessen des Aminosäureabbaus von größter Bedeutung. Diese Enzyme fungieren als „Trichter“, die Aminogruppen verschiedener Aminosäuren sammeln und in Glutamat und Alanin einbauen. Bei Tieren dienen diese beiden Aminosäuren als Träger des angesammelten Aminstickstoffs vom Gewebe zur Leber. In der Leber wird die Aminogruppe von Alanin durch Alanintransaminase auf a-Ketoglutarat übertragen, um Glutamat zu bilden:
Somit sind die meisten Aminogruppen verschiedener Aminosäuren im Glutamat enthalten, das leicht desaminiert werden kann.
Desaminierungsreaktionen von Aminosäuren führen zur Freisetzung der NH 2 -Gruppe in Form von Ammoniak und werden auf drei verschiedene Arten durchgeführt. Es gibt oxidative, hydrolytische und direkte Desaminierung (Abb. 16.12). Der häufigste Typ ist oxidative Desaminierung, das an der a-Aminogruppe auftritt und hauptsächlich durch Glutamatdehydrogenase, ein typisches Leberenzym, katalysiert wird. Eine ungewöhnliche Eigenschaft dieses Enzyms ist seine Fähigkeit, sowohl NAD als auch NADP als Coenzyme zu nutzen. Die Aktivität der Glutamatdehydrogenase wird durch allosterische Aktivatoren (ADP, GDP) und Inhibitoren (ATP, GTP) reguliert.
Die oxidative Desaminierung erfolgt in zwei Schritten, wobei als Zwischenprodukt eine Iminosäure entsteht, die spontan zu einer Ketosäure und Ammoniak hydrolysiert (Abbildung 16.12). Beide Reaktionen sind reversibel und ihre Gleichgewichtskonstanten liegen nahe bei eins. Zuvor (Abb. 16.3) wurde gezeigt, wie bei der Rückreaktion Ammoniak in die Zusammensetzung von Glutamat einbezogen wird. Man kann davon ausgehen, dass die Reaktion der Bildung und Desaminierung von Glutamat eine zentrale Reaktion im Prozess des Ammoniakstoffwechsels ist.
In vielen Organismen wird die oxidative Desaminierung mithilfe von Dehydrogenasen durchgeführt, die Flavin-Cofaktoren (FMN, FAD) nutzen. Diese Enzyme werden Aminosäureoxidasen genannt. Sie zeichnen sich durch eine breite Substratspezifität aus: Einige sind spezifisch für L-Aminosäuren, andere für ihre D-Analoga. Es wird angenommen, dass diese Enzyme einen kleinen Beitrag zum Stoffwechsel von Aminogruppen leisten.
Hydrolytische Desaminierung Von den proteinogenen Aminosäuren Asparagin und Glutamin sind nur wenige anfällig. Bei der Desaminierung entstehen Aspartat bzw. Glutamat. Dieser Vorgang wird korrekter als Desamidierung bezeichnet, da er von der Amidgruppe durchgeführt wird (Abb. 16.12). In seltenen Fällen wird auf diese Weise auch die Aminogruppe einer Aminosäure abgespalten, es entstehen dann Ammoniak und Hydroxysäure.
Ergebend direkte (intramolekulare) Desaminierung Es entstehen ungesättigte Verbindungen. Sowohl Histidin als auch Serin unterliegen normalerweise einer direkten Desaminierung. Der anfängliche enzymatische Angriff von Serin führt jedoch zur Eliminierung eines Wassermoleküls (Enzym Serinhydratase), und die seitliche Hydroxylgruppe von Serin ist an dieser Umwandlung beteiligt. In diesem Fall kommt es zu einer spontanen Desaminierung der instabilen Zwischenverbindung Aminoacrylat. Das Endprodukt der Reaktion ist Pyruvat, und diese Art der Desaminierung wird durch eine Umlagerung in der Aminosäureseitenkette verursacht.
Reaktionen von Aminosäuren an der Carboxylgruppe . Transformationen an der Carboxylgruppe von Aminosäuren können von Organismen genutzt werden, um diese Moleküle abzubauen und sie in andere für die Zelle notwendige Verbindungen umzuwandeln, vor allem Aminoacyladenylate und biogene Amine. Die Bildung von Aminoacyladenylaten im Vorbereitungsstadium der Proteinsynthese wurde bereits in Kapitel 3 beschrieben. Biogene Amine treten bei Reaktionen auf, die durch Aminosäuredecarboxylasen katalysiert werden. Diese Enzyme sind in Tieren, Pflanzen und insbesondere in Mikroorganismen weit verbreitet, und es ist bekannt, dass Decarboxylasen in pathogenen Mikroorganismen eingesetzt werden können Faktoren der Aggression, mit deren Hilfe der Erreger in die entsprechenden Gewebe eindringt. L-Aminosäure-Decarboxylasen verwenden wie Transaminasen Pyridoxalphosphat als prosthetische Gruppe.
Monoamine (biogene Amine) erfüllen in Organismen verschiedene Funktionen. Beispielsweise ist Ethanolamin, das durch die Decarboxylierung von Serin entsteht, ein integraler Bestandteil polarer Lipide. Bei der Decarboxylierung von Cystein und Aspartat entstehen Cysteamin bzw. b-Alanin, die Teil eines für Zellen so wichtigen Coenzyms wie Coenzym A sind. Die Decarboxylierung von Histidin führt zur Bildung von Histamin, einem Mediator, der an der Regulierung beteiligt ist die Geschwindigkeit von Stoffwechselprozessen, die Aktivität der endokrinen Drüsen und die Regulierung des Blutdrucks bei Tieren. Viele andere biogene Amine fungieren als Signalstoffe, insbesondere solche, die bei Tieren und Menschen weit verbreitet sind. Neurotransmitter.
Reaktionen von Aminosäuren entlang der Seitenkette . So vielfältig die Struktur von Aminosäureresten ist, so unterschiedlich sind auch die chemischen Umwandlungen, denen sie unterliegen können. Unter diesen vielfältigen Reaktionen können wir diejenigen unterscheiden, die es der Zelle ermöglichen, aus einer Aminosäure andere zu gewinnen. Tyrosin entsteht beispielsweise durch Oxidation des aromatischen Rings von Phenylalanin; Hydrolyse von Arginin führt zur Bildung von Ornithin (siehe Harnstoffzyklus); Der Abbau von Threonin geht mit der Bildung von Glycin usw. einher.
Zusätzlich zu diesen Reaktionen sind Umwandlungen von Seitengruppen wichtig, die mit der Entstehung physiologisch aktiver Substanzen verbunden sind. So entsteht aus Tyrosin das Hormon Adrenalin, aus Tryptophan Nikotinsäure (Vitamin PP, Bestandteil von Nikotinamid-Coenzymen) und Indolylessigsäure (Wachstumsstoff) und aus Cystein Mercaptursäuren (beteiligt sich an der Neutralisierung von Aromaten). Verbindungen). Die Möglichkeit der Umwandlung von Serin in Pyruvat durch Dehydratisierung seiner Seitenkette und Desaminierung wurde bereits erwähnt.
So können verschiedene chemische Umwandlungen von Aminosäuren zur Bildung biologisch aktiver Substanzen mit breitem Wirkungsspektrum und darüber hinaus zur Abspaltung von Aminogruppen in Form von Ammoniak unter Bildung von Kohlenstoffgerüsten führen. Im nächsten Abschnitt wird das Schicksal von Ammoniak und den Kohlenstoffatomen aufgespaltener Aminosäuren untersucht.
Aminosäuren sind heterofunktionelle Verbindungen, die notwendigerweise zwei funktionelle Gruppen enthalten: eine Aminogruppe – NH 2 und eine Carboxylgruppe – COOH, verbunden mit einem Kohlenwasserstoffrest. Die allgemeine Formel der einfachsten Aminosäuren kann wie folgt geschrieben werden:
Da Aminosäuren zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen enthalten, die sich gegenseitig beeinflussen, unterscheiden sich die charakteristischen Reaktionen von denen von Carbonsäuren und Aminen.
Eigenschaften von Aminosäuren
Die Aminogruppe – NH 2 – bestimmt die Grundeigenschaften von Aminosäuren, da sie aufgrund des Vorhandenseins eines freien Elektronenpaars am Stickstoffatom über einen Donor-Akzeptor-Mechanismus ein Wasserstoffkation an sich binden kann.
Die -COOH-Gruppe (Carboxylgruppe) bestimmt die sauren Eigenschaften dieser Verbindungen. Daher sind Aminosäuren amphotere organische Verbindungen. Sie reagieren mit Alkalien als Säuren:
Mit starken Säuren – wie Basen – Aminen:
Darüber hinaus interagiert die Aminogruppe einer Aminosäure mit ihrer Carboxylgruppe und bildet ein inneres Salz:
Die Ionisierung von Aminosäuremolekülen hängt von der sauren oder alkalischen Beschaffenheit der Umgebung ab:
Da sich Aminosäuren in wässrigen Lösungen wie typische amphotere Verbindungen verhalten, spielen sie in lebenden Organismen die Rolle von Puffersubstanzen, die eine bestimmte Konzentration an Wasserstoffionen aufrechterhalten.
Aminosäuren sind farblose kristalline Substanzen, die bei Temperaturen über 200 °C schmelzen und sich zersetzen. Sie sind in Wasser löslich und in Ether unlöslich. Je nach R-Rest können sie süß, bitter oder geschmacklos sein.
Aminosäuren werden in natürliche (in lebenden Organismen vorkommende) und synthetische Aminosäuren unterteilt. Unter den natürlichen Aminosäuren (ca. 150) werden proteinogene Aminosäuren (ca. 20) unterschieden, die Bestandteil von Proteinen sind. Sie sind L-förmig. Etwa die Hälfte dieser Aminosäuren sind unersetzlich, weil sie im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden. Essentielle Säuren sind Valin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Cystein, Methionin, Histidin, Tryptophan. Diese Stoffe gelangen mit der Nahrung in den menschlichen Körper. Wenn ihre Menge in der Nahrung nicht ausreicht, wird die normale Entwicklung und Funktion des menschlichen Körpers gestört. Bei bestimmten Krankheiten ist der Körper nicht in der Lage, andere Aminosäuren zu synthetisieren. Daher wird bei der Phenylketonurie kein Tyrosin synthetisiert. Die wichtigste Eigenschaft von Aminosäuren ist die Fähigkeit, unter Freisetzung von Wasser und Bildung der Amidgruppe -NH-CO- eine molekulare Kondensation einzugehen, zum Beispiel:
Die bei dieser Reaktion erhaltenen hochmolekularen Verbindungen enthalten eine große Anzahl von Amidfragmenten und werden daher als Polyamide.
Dazu gehört neben der oben genannten synthetischen Nylonfaser beispielsweise Enant, das bei der Polykondensation von Aminoenanthsäure entsteht. Zur Herstellung synthetischer Fasern eignen sich Aminosäuren mit Amino- und Carboxylgruppen an den Enden der Moleküle.
Es werden Alpha-Aminosäure-Polyamide genannt Peptide. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste werden sie unterschieden Dipeptide, Tripeptide, Polypeptide. In solchen Verbindungen werden die -NH-CO-Gruppen Peptidgruppen genannt.
23.6.1. Decarboxylierung von Aminosäuren - Abspaltung einer Carboxylgruppe von einer Aminosäure unter Bildung von CO2. Die Produkte von Aminosäure-Decarboxylierungsreaktionen sind biogene Amine , beteiligt an der Regulierung des Stoffwechsels und der physiologischen Prozesse im Körper (siehe Tabelle 23.1).
Tabelle 23.1
Biogene Amine und ihre Vorläufer.
Die Decarboxylierungsreaktionen von Aminosäuren und ihren Derivaten werden durch katalysiert Decarboxylase Aminosäuren. Coenzym - Pyridoxalphosphat (Vitamin-B6-Derivat). Die Reaktionen sind irreversibel.
23.6.2. Beispiele für Decarboxylierungsreaktionen. Einige Aminosäuren unterliegen einer direkten Decarboxylierung. Decarboxylierungsreaktion Histidin :
Histamin hat eine starke gefäßerweiternde Wirkung, insbesondere der Kapillaren an der Entzündungsstelle; stimuliert die Magensekretion von Pepsin und Salzsäure und wird zur Untersuchung der sekretorischen Funktion des Magens verwendet.
Decarboxylierungsreaktion Glutamat :
GABA- hemmender Botenstoff im Zentralnervensystem.
Eine Reihe von Aminosäuren unterliegen nach vorheriger Oxidation einer Decarboxylierung. Hydroxylierungsprodukt Tryptophan in Serotonin umgewandelt:
Serotonin Es wird hauptsächlich in den Zellen des Zentralnervensystems gebildet und hat eine vasokonstriktorische Wirkung. Beteiligt sich an der Regulierung von Blutdruck, Körpertemperatur, Atmung und Nierenfiltration.
Hydroxylierungsprodukt Tyrosin verwandelt sich in Dopamin:
Dopamin dient als Vorstufe für Katecholamine; ist ein Mediator vom inhibitorischen Typ im Zentralnervensystem.
Thiogruppe Cystein zu einer Sulfogruppe oxidiert, wird das Produkt dieser Reaktion unter Bildung von Taurin decarboxyliert:
Taurin hauptsächlich in der Leber gebildet; ist an der Synthese gepaarter Gallensäuren (Taurocholsäure) beteiligt.
21.5.3. Katabolismus biogener Amine. In Organen und Geweben gibt es spezielle Mechanismen, die die Anreicherung biogener Amine verhindern. Der Hauptweg der Inaktivierung biogener Amine – die oxidative Desaminierung unter Bildung von Ammoniak – wird durch Mono- und Diaminoxidasen katalysiert.
Monoaminoxidase (MAO)- FAD-haltiges Enzym - führt die Reaktion durch:
Zur Behandlung depressiver Erkrankungen setzt die Klinik MAO-Hemmer (Nialamid, Pyrazidol) ein.
Der Körper erhält den größten Teil seiner Energie aus der Oxidation von Kohlenhydraten und Neutralfetten (bis zu 90 %). Der Rest ~ 10 % ist auf die Oxidation von Aminosäuren zurückzuführen. Aminosäuren werden hauptsächlich für die Proteinsynthese verwendet. Ihre Oxidation erfolgt:
1) wenn die bei der Proteinerneuerung gebildeten Aminosäuren nicht für die Synthese neuer Proteine verwendet werden;
2) wenn überschüssiges Protein in den Körper gelangt;
3) Während des Fastens oder bei Diabetes, wenn Kohlenhydrate fehlen oder deren Aufnahme beeinträchtigt ist, werden Aminosäuren als Energiequelle genutzt.
In all diesen Situationen verlieren Aminosäuren ihre Aminogruppen und werden in die entsprechenden α-Ketosäuren umgewandelt, die dann zu CO 2 und H 2 O oxidiert werden. Ein Teil dieser Oxidation erfolgt über den Tricarbonsäurezyklus. Durch Desaminierung und Oxidation entstehen Brenztraubensäure, Acetyl-CoA, Acetoacetyl-CoA, α-Ketoglutarsäure, Succinyl-CoA und Fumarsäure. Einige Aminosäuren können in Glukose umgewandelt werden, während andere in Ketonkörper umgewandelt werden können.
Möglichkeiten zur Neutralisierung von Ammoniak in tierischen Geweben
Ammoniak ist giftig und seine Anreicherung im Körper kann zum Tod führen. Es gibt folgende Möglichkeiten, Ammoniak zu neutralisieren:
1. Synthese von Ammoniumsalzen.
2. Synthese von Amiden dicarbonischer Aminosäuren.
3. Harnstoffsynthese.
Die Synthese von Ammoniumsalzen erfolgt in begrenztem Umfang in den Nieren als zusätzlicher Schutzmechanismus für den Körper bei Azidose. Ammoniak und Ketosäuren werden teilweise zur Resynthese von Aminosäuren und zur Synthese anderer stickstoffhaltiger Stoffe verwendet. Darüber hinaus ist Ammoniak im Nierengewebe an der Neutralisierung organischer und anorganischer Säuren beteiligt und bildet mit ihnen neutrale und saure Salze:
R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;
H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;
H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4
Auf diese Weise schützt sich der Körper vor dem Verlust einer erheblichen Menge an Kationen (Na, K, teilweise Ca, Mg) im Urin bei der Säureausscheidung, was zu einem starken Rückgang der alkalischen Reserve des Blutes führen könnte . Die Menge der im Urin ausgeschiedenen Ammoniumsalze nimmt bei einer Azidose deutlich zu, da Ammoniak zur Neutralisierung der Säure eingesetzt wird. Eine Möglichkeit, Ammoniak zu binden und zu neutralisieren, besteht darin, es zur Bildung der Amidbindung von Glutamin und Asparagin zu nutzen. In diesem Fall wird Glutamin aus Glutaminsäure unter Einwirkung des Enzyms Glutaminsynthetase und Asparagin aus Asparaginsäure unter Beteiligung der Asparaginsynthetase synthetisiert:
Auf diese Weise wird Ammoniak in vielen Organen (Gehirn, Netzhaut, Nieren, Leber, Muskeln) ausgeschieden. Auch Amide der Glutamin- und Asparaginsäure können entstehen, wenn diese Aminosäuren in der Proteinstruktur vorliegen, d. h. nicht nur die freie Aminosäure, sondern auch die Proteine, in denen sie enthalten sind, können Ammoniakakzeptor sein. Asparagin und Glutamin werden an die Leber abgegeben und bei der Harnstoffsynthese verwendet. Ammoniak wird über Alanin zur Leber transportiert (Glukose-Alanin-Zyklus). Dieser Zyklus sorgt für die Übertragung von Aminogruppen von der Skelettmuskulatur zur Leber, wo sie in Harnstoff umgewandelt werden und arbeitende Muskeln Glukose erhalten. In der Leber wird Glukose aus dem Kohlenstoffgerüst von Alanin synthetisiert. Im arbeitenden Muskel wird Glutaminsäure aus α-Ketoglutarsäure gebildet, die dann die Amingruppe – NH 2 – auf Brenztraubensäure überträgt, was zur Synthese von Alanin – einer neutralen Aminosäure – führt. Schematisch sieht der angegebene Zyklus wie folgt aus:
Glutaminsäure + Brenztraubensäure ↔
↔ α-Ketoglutarsäure + Alanin
Reis. 10.1. Glukose-Alanin-Zyklus.
Dieser Zyklus erfüllt zwei Funktionen: 1) überträgt Aminogruppen von der Skelettmuskulatur zur Leber, wo sie in Harnstoff umgewandelt werden;
2) versorgt arbeitende Muskeln mit Glukose, die mit dem Blut aus der Leber zugeführt wird, wo das Kohlenstoffgerüst von Alanin für seine Bildung verwendet wird.
Harnstoffbildung– der Hauptweg der Ammoniakneutralisierung. Dieser Prozess wurde im Labor von I.P. Pavlov untersucht. Es wurde gezeigt, dass Harnstoff in der Leber aus Ammoniak, CO 2 und Wasser synthetisiert wird.
Harnstoff wird als Hauptendprodukt des Protein- und Aminosäurestoffwechsels mit dem Urin ausgeschieden. Harnstoff macht bis zu 80-85 % des gesamten Urinstickstoffs aus. Der Hauptort der Harnstoffsynthese im Körper ist die Leber. Mittlerweile ist nachgewiesen, dass die Harnstoffsynthese in mehreren Stufen abläuft.
Stufe 1 – Die Bildung von Carbamoylphosphat erfolgt in Mitochondrien unter der Wirkung des Enzyms Carbamoylphosphatsynthetase:
Im nächsten Schritt wird Citrullin unter Beteiligung von Ornithin synthetisiert:
Citrullin wandert von den Mitochondrien in das Zytosol der Leberzellen. Danach wird eine zweite Aminogruppe in Form von Asparaginsäure in den Zyklus eingeführt. Es kommt zur Kondensation von Citrullin- und Asparaginsäuremolekülen unter Bildung von Arginin-Bernsteinsäure.
Citrullin-Asparagin-Arginin-Bernsteinsäure
saure Säure
Arginin-Bernsteinsäure wird in Arginin und Fumarsäure zerlegt.
Unter der Wirkung von Arginase wird Arginin zu Harnstoff und Ornithin hydrolysiert. Anschließend gelangt Ornithin in die Mitochondrien und kann in einen neuen Zyklus der Ammoniakneutralisierung einbezogen werden, und Harnstoff wird mit dem Urin ausgeschieden.
Somit werden bei der Synthese eines Harnstoffmoleküls zwei Moleküle NH 3 und CO 2 (HCO 3) neutralisiert, was auch eine Rolle bei der Aufrechterhaltung des pH-Werts spielt. Für die Synthese eines Harnstoffmoleküls werden 3 ATP-Moleküle verbraucht, davon zwei bei der Synthese von Carbamoylphosphat, eines für die Bildung von Arginin-Bernsteinsäure; Fumarsäure kann in Äpfel- und Oxalessigsäure umgewandelt werden (Krebs-Zyklus), und letztere kann durch Transaminierung oder reduktive Aminierung in Asparaginsäure umgewandelt werden. Ein Teil der Aminosäure Stickstoff wird vom Körper als Kreatinin ausgeschieden, das aus Kreatin und Kreatinphosphat gebildet wird.
Vom gesamten Urinstickstoff entfallen bis zu 80-90 % auf Harnstoff, 6 % auf Ammoniumsalze. Bei übermäßiger Proteinfütterung erhöht sich der Anteil des Harnstoffstickstoffs, bei unzureichender Proteinfütterung sinkt er auf 60 %.
Bei Vögeln und Reptilien wird Ammoniak durch die Bildung von Harnsäure neutralisiert. Geflügelmist in Geflügelfarmen ist eine Quelle für stickstoffhaltigen Dünger (Harnsäure).
