Основната аминокиселина е. Киселинно-алкални свойства на аминокиселините

24.11.202227.05.2017

ЛИПИДИ

Липидите са неразтворими във вода маслени или мастни вещества, които могат да бъдат извлечени от клетките с неполярни разтворители. Това е хетерогенна група от съединения, пряко или индиректно свързани с мастни киселини.

Биологични функции на липидите:

1) източник на енергия, който може да се съхранява дълго време;

2) участие в образуването на клетъчни мембрани;

3) източник на мастноразтворими витамини, сигнални молекули и есенциални мастни киселини;

4) топлоизолация;

5) неполярните липиди служат като електрически изолатори, осигуряващи бързо разпространение на вълни на деполяризация по миелинизираните нервни влакна;

6) участие в образуването на липопротеини.

Мастните киселини са структурни компоненти на повечето липиди. Те са дълговерижни органични киселини, съдържащи от 4 до 24 въглеродни атома, те съдържат една карбоксилна група и дълга неполярна въглеводородна опашка. Те не се срещат в клетките в свободно състояние, а само в ковалентно свързана форма. Естествените мазнини обикновено съдържат мастни киселини с четен брой въглеродни атоми, тъй като те се синтезират от двувъглеродни единици, образуващи неразклонена верига от въглеродни атоми. Много мастни киселини имат една или повече двойни връзки - ненаситени мастни киселини.

Най-важните мастни киселини (броят на въглеродните атоми, името, точката на топене е дадена след формулата):

12, лаурин, 44,2 o C

14, миристик, 53,9 o C

16, палмитинова, 63,1 o C

18, стеаринова, 69,6 o C

18, олеинова, 13,5 o C

18, линолова, -5 o C

18, линоленова, -11 o C

20, арахидонова, -49,5 o C

Общи свойства на мастните киселини;

Почти всички съдържат четен брой въглеродни атоми,

Наситените киселини се срещат два пъти по-често в животни и растения от ненаситените.

Наситените мастни киселини нямат твърда линейна структура; те са много гъвкави и могат да приемат различни конформации,

В повечето мастни киселини съществуващата двойна връзка е разположена между 9-ия и 10-ия въглероден атом (Δ 9),

Допълнителни двойни връзки обикновено се намират между Δ9 двойната връзка и метиловия край на веригата,

Две двойни връзки в мастните киселини никога не се конюгират; между тях винаги има метиленова група,

Двойните връзки на почти всички естествени мастни киселини се намират в цис-конформация, която води до силно огъване на алифатната верига и по-твърда структура,

При телесна температура наситените мастни киселини са във восъчно твърдо състояние, докато ненаситените мастни киселини са течности.

Сапуните с натриеви и калиеви мастни киселини са способни да емулгират водонеразтворими масла и мазнини; сапуните с калциеви и магнезиеви мастни киселини се разтварят много слабо и не емулгират мазнини.

Необичайни мастни киселини и алкохоли се намират в липидите на бактериалните мембрани. Много от бактериалните щамове, съдържащи тези липиди (термофили, ацидофили и галофили), са адаптирани към екстремни условия.

равноразклонен

антиизоразклонен

съдържащи циклопропан

ω-циклохексил-съдържащ

изопранил

циклопентанфитанил

Съставът на бактериалните липиди е много разнообразен и наборът от мастни киселини от различни видове е придобил значението на таксономичен критерий за идентифициране на организми.

При животните важни производни на арахидоновата киселина са хистохормоните простагландини, тромбоксани и левкотриени, обединени в групата на ейкозаноидите и притежаващи изключително широка биологична активност.

простагландин Н2

Класификация на липидите:

1. Триацилглицериди(мазнини) са естери на глицеринов алкохол и три молекули мастни киселини. Те са основният компонент на мастните депа в растителните и животинските клетки. Не се съдържа в мембраните. Простите триацилглицериди съдържат идентични остатъци от мастни киселини във всичките три позиции (тристеарин, трипалмитин, триолеин). Смесените съдържат различни мастни киселини. Той е по-лек в специфично тегло от водата, силно разтворим в хлороформ, бензен и етер. Те се хидролизират чрез кипене с киселини или основи или чрез действието на липаза. В клетките при нормални условия автоокисляването на ненаситените мазнини е напълно инхибирано поради наличието на витамин Е, различни ензими и аскорбинова киселина. В специализираните клетки на съединителната тъкан на животинските адипоцити огромно количество триацилглицериди могат да се съхраняват под формата на мастни капчици, запълващи почти целия обем на клетката. Под формата на гликоген тялото може да съхранява енергия за не повече от един ден. Триацилглицеридите могат да съхраняват енергия с месеци, защото могат да се съхраняват в много големи количества в почти чиста, нехидратирана форма и на единица тегло съхраняват два пъти повече енергия от въглехидратите. Освен това триацилглицеридите под кожата образуват топлоизолиращ слой, който предпазва тялото от много ниски температури.

неутрална мазнина

За характеризиране на свойствата на мазнините се използват следните константи:

Киселинно число - броят mg KOH, необходими за неутрализиране

свободни мастни киселини, съдържащи се в 1 g мазнина;

Число на осапунване - броят mg КОН, необходим за хидролиза

неутрални липиди и неутрализиране на всички мастни киселини,

Йодното число е броят грамове йод, свързани със 100 g мазнина.

характеризира степента на ненаситеност на дадена мазнина.

2. Восъкса естери, образувани от дълговерижни мастни киселини и дълговерижни алкохоли. При гръбначните животни восъците, отделяни от кожните жлези, действат като защитно покритие, което смазва и омекотява кожата и също така я предпазва от вода. Восъчният слой покрива косата, вълната, козината, перата на животните, както и листата на много растения. Восъците се произвеждат и използват в много големи количества от морските организми, особено от планктона, в който те служат като основна форма за натрупване на висококалорично клетъчно гориво.

спермацет, получен от мозъка на кашалота

пчелен восък

3. Фосфоглицеролипиди– служат като основни структурни компоненти на мембраните и никога не се съхраняват в големи количества. Уверете се, че съдържа многовалентен алкохол глицерин, фосфорна киселина и остатъци от мастни киселини.

Фосфоглицеролипидите също могат да бъдат разделени на няколко типа въз основа на тяхната химична структура:

1) фосфолипиди - състоят се от глицерол, два остатъка от мастна киселина на 1-ва и 2-ра позиция на глицерол и остатък от фосфорна киселина, с който е свързан остатъкът от друг алкохол (етаноламин, холин, серин, инозитол). По правило една мастна киселина на 1-ва позиция е наситена, а на 2-ра позиция е ненаситена.

фосфатидната киселина е изходен материал за синтеза на други фосфолипиди, намира се в тъканите в малки количества

фосфатидилетаноламин (кефалин)

фосфатидилхолин (лецитин), той практически отсъства от бактериите

фосфатидилсерин

фосфатидилинозитолът е предшественик на два важни вторични посредника (пратеника) диацилглицерол и инозитол 1,4,5-трифосфат

2) плазмалогени - фосфоглицеролипиди, в които една от въглеводородните вериги е винилов етер. Плазмалогените не се срещат в растенията. Плазмалогените на етаноламин присъстват широко в миелина и саркоплазмения ретикулум на сърцето.

етаноламинплазмалоген

3) лизофосфолипиди - образуват се от фосфолипиди по време на ензимното разцепване на един от ацилните остатъци. Змийската отрова съдържа фосфолипаза А 2, която образува лизофосфатиди, които имат хемолитичен ефект;

4) кардиолипини - фосфолипиди на вътрешните мембрани на бактерии и митохондрии, се образуват при взаимодействието на два остатъка от фосфатидна киселина с глицерол:

кардиолипин

4. Фосфосфинголипиди– функциите на глицерина в тях се изпълняват от сфингозин, аминоалкохол с дълга алифатна верига. Не съдържа глицерин. Те присъстват в големи количества в мембраните на клетките на нервната тъкан и мозъка. Фосфинголипидите са рядкост в мембраните на растителните и бактериалните клетки. Производни на сфингозин, ацилирани при аминогрупата с остатъци от мастни киселини, се наричат церамиди. Най-важният представител на тази група е сфингомиелинът (церамид-1-фосфохолин). Той присъства в повечето мембрани на животински клетки, особено в миелиновите обвивки на някои видове нервни клетки.

сфингомиелин

сфингозин

5. Гликоглицеролипиди –липидите, които имат въглехидрат, свързан чрез гликозидна връзка в позиция 3 на глицерола, не съдържат фосфатна група. Гликоглицеролипидите са широко присъстващи в мембраните на хлоропластите, както и в синьо-зелените водорасли и бактериите. Моногалактозилдиацилглицеролът е най-често срещаният полярен липид в природата, тъй като представлява половината от всички липиди в тилакоидната мембрана на хлоропластите:

моногалактозилдиацилглицерол

6. Гликосфинголипиди– изграден от сфингозин, остатък от мастна киселина и олигозахарид. Съдържа се във всички тъкани, главно във външния липиден слой на плазмените мембрани. Те нямат фосфатна група и не носят електрически заряд. Гликосфинголипидите могат допълнително да бъдат разделени на два типа:

1) цереброзидите са по-прости представители на тази група. Галактоцереброзидите се намират предимно в мембраните на мозъчните клетки, докато глюкоцереброзидите се намират в мембраните на други клетки. Цереброзидите, съдържащи два, три или четири захарни остатъка, са локализирани главно във външния слой на клетъчните мембрани.

галактоцереброзид

2) ганглиозидите са най-сложните гликосфинголипиди. Техните много големи полярни глави са образувани от няколко захарни остатъка. Те се характеризират с наличието в крайна позиция на един или няколко остатъка от N-ацетилневраминова (сиалова) киселина, която носи отрицателен заряд при pH 7. В сивото вещество на мозъка ганглиозидите съставляват около 6% от мембранните липиди. Ганглиозидите са важни компоненти на специфични рецепторни места, разположени на повърхността на клетъчните мембрани. Така че те се намират в тези специфични области на нервните окончания, където се осъществява свързването на невротрансмитерни молекули в процеса на химическо предаване на импулси от една нервна клетка към друга.

7. Изопреноиди– изопренови производни (активната форма е 5-изопентенил дифосфат), които изпълняват голямо разнообразие от функции.

изопрен 5-изопентенил дифосфат

Способността да се синтезират специфични изопреноиди е характерна само за някои видове животни и растения.

1) каучук – синтезиран от няколко вида растения, предимно Hevea brasiliensis:

гумен фрагмент

2) мастноразтворими витамини A, D, E, K (поради структурния и функционален афинитет със стероидните хормони, витамин D сега се класифицира като хормон):

витамин А

витамин Е

витамин К

3) животински хормони на растежа – ретиноева киселина при гръбначни и неотенин при насекоми:

ретиноева киселина

неотенин

Ретиноевата киселина е хормонално производно на витамин А, стимулира растежа и диференциацията на клетките, неотенините са хормони на насекомите, стимулират растежа на ларвите и инхибират линеенето и са антагонисти на екдизона;

4) растителни хормони - абсцицинова киселина, е фитохормон на стреса, който предизвиква системен имунен отговор на растенията, проявяващ се в резистентност към голямо разнообразие от патогени:

абсцицинова киселина

5) терпени - множество ароматни вещества и етерични масла от растения, които имат бактерицидни и фунгицидни ефекти; съединения с две изопренови единици се наричат монотерпени, три - сесквитерпени и шест - тритерпени:

камфор тимол

6) стероиди - сложни мастноразтворими вещества, чиито молекули съдържат циклопентан перхидрофенантрен (по същество тритерпен). Основният стерол в животинските тъкани е алкохолният холестерол (холестерол). Холестеролът и неговите естери с дълговерижни мастни киселини са важни компоненти на плазмените липопротеини, както и на външната клетъчна мембрана. Тъй като четирите слети пръстена създават твърда структура, наличието на холестерол в мембраните регулира течливостта на мембраната при екстремни температури. Растенията и микроорганизмите съдържат сродни съединения - ергостерол, стигмастерол и β-ситостерол.

холестерол

ергостерол

стигмастерол

β-ситостерол

Жлъчните киселини се образуват от холестерола в тялото. Те осигуряват разтворимостта на холестерола в жлъчката и подпомагат смилането на липидите в червата.

холна киселина

Холестеролът също произвежда стероидни хормони - липофилни сигнални молекули, които регулират метаболизма, растежа и възпроизводството. В човешкото тяло има шест основни стероидни хормона:

кортизол алдостерон

тестостерон естрадиол

прогестерон калцитриол

Калцитриолът е витамин D с хормонална активност, той се различава от хормоните на гръбначните животни, но също е изграден на базата на холестерол. Пръстенът В се отваря поради реакция, зависима от светлината.

Производно на холестерола е хормонът на линеене на насекоми, паяци и ракообразни - екдизон. Стероидните хормони, които изпълняват сигнална функция, също се намират в растенията.

7) липидни котви, които държат молекули на протеини или други съединения върху мембраната:

убихинон

Както виждаме, липидите не са полимери в буквалния смисъл на думата, но метаболитно и структурно са близки до полихидроксимаслената киселина, присъстваща в бактериите, важна резервна субстанция. Този силно редуциран полимер се състои единствено от единици на D-β-хидроксимаслена киселина, свързани чрез естерна връзка. Всяка верига съдържа около 1500 остатъка. Структурата е компактна дясна спирала с около 90 такива вериги, подредени, за да образуват тънък слой в бактериалните клетки.

поли-D-β-хидроксимаслена киселина

Аминокиселините са карбоксилни киселини, съдържащи аминогрупа и карбоксилна група. Естествените аминокиселини са 2-аминокарбоксилни киселини или α-аминокиселини, въпреки че има аминокиселини като β-аланин, таурин, γ-аминомаслена киселина. Обобщената формула на α-аминокиселина изглежда така:

α-аминокиселините имат четири различни заместителя при въглерод 2, т.е. всички α-аминокиселини, с изключение на глицина, имат асиметричен (хирален) въглероден атом и съществуват под формата на два енантиомера - L- и D-аминокиселини. Естествените аминокиселини принадлежат към L-серията. D-аминокиселините се намират в бактерии и пептидни антибиотици.

Всички аминокиселини във водни разтвори могат да съществуват под формата на биполярни йони и общият им заряд зависи от pH на средата. Стойността на pH, при която общият заряд е нула, се нарича изоелектрична точка. В изоелектричната точка аминокиселината е цвитерион, т.е. нейната аминова група е протонирана, а нейната карбоксилна група е дисоциирана. В областта на неутралното рН повечето аминокиселини са цвитериони:

Аминокиселините не абсорбират светлината във видимата област на спектъра, ароматните аминокиселини абсорбират светлината в UV областта на спектъра: триптофан и тирозин при 280 nm, фенилаланин при 260 nm.

Аминокиселините се характеризират с някои химични реакции, които са от голямо значение за лабораторната практика: цветен нинхидринов тест за α-аминогрупата, реакции, характерни за сулфхидрилни, фенолни и други групи аминокиселинни радикали, ацелиране и образуване на бази на Шиф при аминогрупи , естерификация при карбоксилни групи.

Биологична роля на аминокиселините:

1) са структурни елементи на пептиди и протеини, така наречените протеиногенни аминокиселини. Протеините съдържат 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичния код и се включват в протеините по време на транслацията, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;

2) могат да бъдат структурни елементи на други природни съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;

3) са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистохормони;

4) са най-важните метаболити, например някои аминокиселини са прекурсори на растителни алкалоиди или служат като донори на азот или са жизненоважни компоненти на храненето.

Класификацията на протеиногенните аминокиселини се основава на структурата и полярността на страничните вериги:

1. Алифатни аминокиселини:

глицин, гли,G,Gly

аланин, ала, A, Ala

валин, вал,V,Val*

левцин, леи,L,Leu*

изолевцин, тиня,аз, Иле*

Тези аминокиселини не съдържат хетероатоми или циклични групи в страничната верига и се характеризират с отчетливо ниска полярност.

цистеин, цис, C, Cys

метионин, мет, M, Met*

3. Ароматни аминокиселини:

фенилаланин, сешоар,F,Phe*

тирозин, стрелбище, Y, Tyr

триптофан, три, W, Trp*

хистидин, gis, H, Неговата

Ароматните аминокиселини съдържат мезомерни резонансно стабилизирани пръстени. В тази група само аминокиселината фенилаланин проявява ниска полярност, тирозинът и триптофанът се характеризират със забележима полярност, а хистидинът дори има висока полярност. Хистидинът може също да бъде класифициран като основна аминокиселина.

4. Неутрални аминокиселини:

серин, сиво,S,Ser

треонин, тре, T, Thr*

аспарагин, asn, N, Asn

глутамин, gln, Q, Gln

Неутралните аминокиселини съдържат хидроксилни или карбоксамидни групи. Въпреки че амидните групи са нейонни, молекулите на аспарагин и глутамин са силно полярни.

5. Киселинни аминокиселини:

аспарагинова киселина (аспартат), аспид, D, Asp

глутаминова киселина (глутамат), глу, E, Glu

Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини са напълно йонизирани в целия диапазон от физиологични стойности на pH.

6. Есенциални аминокиселини:

лизин, л от, K, Lys*

аргинин, арг, R, Arg

Страничните вериги на основните аминокиселини са напълно протонирани в областта на неутралното рН. Силно основна и много полярна аминокиселина е аргининът, който съдържа гуанидинова група.

7. Имино киселина:

пролин, относно,P,Pro

Страничната верига на пролина се състои от петчленен пръстен, съдържащ α-въглероден атом и α-амино група. Следователно пролинът, строго погледнато, не е аминокиселина, а иминокиселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не се протонира при физиологични стойности на pH. Поради своята циклична структура, пролинът предизвиква извивки в полипептидната верига, което е много важно за структурата на колагена.

Някои от изброените аминокиселини не могат да се синтезират в човешкия организъм и трябва да се набавят с храната. Тези незаменими аминокиселини са маркирани със звездички.

Както беше посочено по-горе, протеиногенните аминокиселини са предшественици на няколко ценни биологично активни молекули.

Два биогенни амина, β-аланин и цистеамин, са част от коензим А (коензимите са производни на водоразтворими витамини, които образуват активния център на сложни ензими). β-аланинът се образува чрез декарбоксилиране на аспарагинова киселина, а цистеаминът - чрез декарбоксилиране на цистеин:

β-аланин цистеамин

Остатъкът от глутаминова киселина е част от друг коензим - тетрахидрофолиева киселина, производно на витамин Bc.

Други биологично ценни молекули са конюгати на жлъчни киселини с аминокиселината глицин. Тези конюгати са по-силни киселини от основните, образуват се в черния дроб и присъстват в жлъчката под формата на соли.

гликохолева киселина

Протеиногенните аминокиселини са прекурсори на някои антибиотици - биологично активни вещества, синтезирани от микроорганизми и потискащи пролиферацията на бактерии, вируси и клетки. Най-известните от тях са пеницилините и цефалоспорините, които съставляват групата на β-лактамните антибиотици и се произвеждат от плесените от рода Пеницил. Те се характеризират с наличието в структурата си на реактивен β-лактамен пръстен, с помощта на който инхибират синтеза на клетъчните стени на грам-отрицателните микроорганизми.

обща формула на пеницилините

От аминокиселините чрез декарбоксилиране се получават биогенни амини - невротрансмитери, хормони и хистохормони.

Самите аминокиселини глицин и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

Производни на аминокиселините са и алкалоиди - естествени азотсъдържащи съединения с основен характер, образувани в растенията. Тези съединения са изключително активни физиологични съединения, широко използвани в медицината. Примери за алкалоиди включват производното на фенилаланина папаверин, изохинолинов алкалоид от сънотворния мак (антиспазматично средство) и производното на триптофан физостигмин, индолов алкалоид от калабарски боб (антихолинестеразно лекарство):

папаверин физостигмин

Аминокиселините са изключително популярни обекти на биотехнологиите. Има много възможности за химичен синтез на аминокиселини, но резултатът е рацемати на аминокиселини. Тъй като само L-изомерите на аминокиселините са подходящи за хранителната промишленост и медицината, рацемичните смеси трябва да бъдат разделени на енантиомери, което представлява сериозен проблем. Следователно биотехнологичният подход е по-популярен: ензимен синтез с помощта на имобилизирани ензими и микробиологичен синтез с използване на цели микробни клетки. И в двата последни случая се получават чисти L-изомери.

Аминокиселините се използват като хранителни добавки и фуражни компоненти. Глутаминовата киселина подобрява вкуса на месото, валинът и левцинът подобряват вкуса на печивата, глицинът и цистеинът се използват като антиоксиданти при консервиране. D-триптофанът може да бъде заместител на захарта, тъй като е в пъти по-сладък. Лизинът се добавя към храната на селскостопанските животни, тъй като повечето растителни протеини съдържат малки количества от незаменимата аминокиселина лизин.

Аминокиселините се използват широко в медицинската практика. Това са аминокиселини като метионин, хистидин, глутаминова и аспарагинова киселина, глицин, цистеин, валин.

През последното десетилетие аминокиселините започнаха да се добавят към козметичните продукти за грижа за кожата и косата.

Химически модифицираните аминокиселини също се използват широко в промишлеността като повърхностноактивни вещества при синтеза на полимери, при производството на детергенти, емулгатори и добавки към горива.

Съвременното протеиново хранене не може да се представи без отчитане на ролята на отделните аминокиселини. Дори при общ положителен протеинов баланс, тялото на животното може да изпитва липса на протеин. Това се дължи на факта, че усвояването на отделните аминокиселини е взаимосвързано помежду си; дефицитът или излишъкът на една аминокиселина може да доведе до дефицит на друга.
Някои аминокиселини не се синтезират в човешкото и животинското тяло. Наричат ги незаменими. Има само десет такива аминокиселини. Четири от тях са критични (ограничаващи) – най-често ограничават растежа и развитието на животните.
В диети за домашни птици основните лимитиращи аминокиселини са метионин и цистин, в диети за свине – лизин. Тялото трябва да получава достатъчно количество от основната ограничаваща киселина с храната, така че другите аминокиселини да могат ефективно да се използват за синтеза на протеини.

Този принцип е илюстриран от "цевта на Liebig", където нивото на запълване на цевта представлява нивото на протеинов синтез в тялото на животното. Най-късата дъска в цевта „ограничава“ способността за задържане на течност в нея. Ако тази дъска се удължи, тогава обемът на течността, задържана в цевта, ще се увеличи до нивото на втората ограничителна дъска.
Най-важният фактор, определящ продуктивността на животното, е балансът на съдържащите се в него аминокиселини в съответствие с физиологичните нужди. Многобройни изследвания са доказали, че при прасетата, в зависимост от породата и пола, нуждата от аминокиселини се различава количествено. Но съотношението на незаменимите аминокиселини за синтеза на 1 g протеин е същото. Това съотношение на незаменими аминокиселини към лизин, като основна ограничаваща аминокиселина, се нарича „идеален протеин“ или „идеален аминокиселинен профил“. (

Лизин

е част от почти всички протеини от животински, растителен и микробен произход, но зърнените протеини са бедни на лизин.

Лизинът регулира репродуктивната функция, неговият дефицит нарушава образуването на сперматозоиди и яйцеклетки.
Необходим за растежа на младите животни и образуването на тъканни протеини. Лизинът участва в синтеза на нуклеопротеини, хромопротеини (хемоглобин), като по този начин регулира пигментацията на козината на животните. Регулира количеството на продуктите от разпада на протеините в тъканите и органите.
Насърчава усвояването на калций
Участва във функционалната активност на нервната и ендокринната система, регулира метаболизма на протеини и въглехидрати, но когато реагира с въглехидрати, лизинът става недостъпен за абсорбция.
Лизинът е изходното вещество при образуването на карнитин, който играе важна роля в метаболизма на мазнините.

Метионин и цистинсяросъдържащи аминокиселини. В този случай метионинът може да се трансформира в цистин, така че тези аминокиселини се разпределят заедно и ако има дефицит, в диетата се въвеждат добавки с метионин. И двете аминокиселини участват в образуването на кожни производни - коса, пера; заедно с витамин Е регулират отстраняването на излишните мазнини от черния дроб и са необходими за растежа и възпроизводството на клетките и червените кръвни клетки. Ако има липса на метионин, цистинът е неактивен. Въпреки това не трябва да се допуска значителен излишък на метионин в диетата.

Метионин

насърчава отлагането на мазнини в мускулите, необходим е за образуването на нови органични съединения холин (витамин B4), креатин, адреналин, ниацин (витамин B5) и др.
Дефицитът на метионин в диетата води до намаляване на нивото на плазмените протеини (албумин), причинява анемия (нивото на хемоглобина в кръвта намалява), докато едновременната липса на витамин Е и селен допринася за развитието на мускулна дистрофия. Недостатъчното количество метионин в храната причинява забавяне на растежа на младите животни, загуба на апетит, намалена производителност, увеличени разходи за храна, затлъстяване на черния дроб, нарушена бъбречна функция, анемия и изтощение.
Излишъкът от метионин нарушава използването на азот, причинява дегенеративни промени в черния дроб, бъбреците, панкреаса и увеличава нуждата от аргинин и глицин. При голям излишък на метионин се наблюдава дисбаланс (балансът на аминокиселините е нарушен, който се основава на резки отклонения от оптималното съотношение на незаменимите аминокиселини в диетата), което е придружено от метаболитни нарушения и инхибиране на скоростта на растеж. при млади животни.
Цистинът е аминокиселина, съдържаща сяра, взаимозаменяема с метионин, участва в окислително-възстановителните процеси, метаболизма на протеини, въглехидрати и жлъчни киселини, насърчава образуването на вещества, които неутрализират чревните отрови, активира инсулина, заедно с триптофан, цистинът участва в синтеза в черния дроб на жлъчните киселини, необходими за усвояването на продуктите от смилането на мазнините от червата, използвани за синтеза на глутатион. Цистинът има способността да абсорбира ултравиолетовите лъчи. При липса на цистин има цироза на черния дроб, забавяне на оперението и растежа на перата при млади птици, крехкост и загуба (скубане) на пера при възрастни птици и намалена устойчивост на инфекциозни заболявания.

Триптофан

определя физиологичната активност на ензимите на храносмилателния тракт, окислителните ензими в клетките и редица хормони, участва в обновяването на протеините на кръвната плазма, определя нормалното функциониране на ендокринния и хемопоетичния апарат, репродуктивната система, синтеза на гама-глобулини , хемоглобин, никотинова киселина, лилаво око и др. В случай на дефицит в диетата на триптофан, растежът на младите животни се забавя, производството на яйца на кокошките носачки намалява, разходите за фураж за производство се увеличават, ендокринните и половите жлези атрофират , настъпва слепота, развива се анемия (броят на червените кръвни клетки и нивото на хемоглобина в кръвта намалява), устойчивостта и имунните свойства на организма, оплождането и люпимостта на яйцата намаляват. При прасета, хранени с диета с ниско съдържание на триптофан, приемът на храна намалява, появява се извратен апетит, четината става по-груба и изтъняла, забелязва се омазняване на черния дроб. Дефицитът на тази аминокиселина също води до стерилитет, повишена възбудимост, конвулсии, образуване на катаракта, отрицателен азотен баланс и загуба на живо тегло. Триптофанът, като прекурсор (провитамин) на никотиновата киселина, предотвратява развитието на пелагра.

Биологична роля на аминокиселините:

са структурни елементи на пептиди и протеини, така наречените протеиногенни аминокиселини. Протеините съдържат 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичния код и се включват в протеините по време на транслацията, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;

могат да бъдат структурни елементи на други природни съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;

са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистохормони;

са най-важните метаболити, например някои аминокиселини са прекурсори на растителни алкалоиди или служат като донори на азот, или са жизненоважни компоненти на храненето.

1. Алифатни аминокиселини:

глицин, гли,G,Gly

аланин, ала, A, Ala

валин, вал,V,Val*

левцин, леи,L,Leu*

изолевцин, тиня,аз, Иле*

цистеин, цис, Cys

метионин, мет,M,Met*

3. Ароматни аминокиселини:

фенилаланин, сешоар,F,Phe*

тирозин, стрелбище,Y,Тир

триптофан, три,W,Trp*

хистидин, gis,H,Неговото

4. Неутрални аминокиселини:

серин, сиво,S,Ser

треонин, тре,T,Thr*

аспарагин, asn, N,Asn

глутамин, gln, Q,Gln

5. Киселинни аминокиселини:

аспарагинова киселина (аспартат), аспид,D,Asp

глутаминова киселина (глутамат), глу, E, Glu

6. Есенциални аминокиселини:

лизин, л от, K,Lys*

аргинин, арг,R,Arg

7. Имино киселина:

пролин, относно,P,Pro

β-аланин
цистеамин

гликохолева киселина

обща формула на пеницилините

Самите аминокиселини глицин и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

допамин (невротрансмитер) норепинефрин (невротрансмитер)

адреналин (хормон) хистамин (трансмитер и хистохормон)

серотонин (невротрансмитер и хистохормон) GABA (невротрансмитер)

тироксин (хормон)

Производно на аминокиселината триптофан е най-известният естествено срещащ се ауксин, индолилоцетната киселина. Ауксините са регулатори на растежа на растенията, стимулират диференциацията на растящите тъкани, растежа на камбия, корените, ускоряват растежа на плодовете и опадането на старите листа; техните антагонисти са абсцизовата киселина.

индолилоцетна киселина

папаверин физостигмин

ПРОТЕИНИ

Протеините са високомолекулни вещества, състоящи се от аминокиселини, свързани с пептидни връзки.

Именно протеините са продукт на генетична информация, предавана от поколение на поколение и осъществяват всички жизнени процеси в клетката.

Функции на протеините:

Каталитична функция. Най-многобройната група протеини се състои от ензими - протеини с каталитична активност, които ускоряват химичните реакции. Примери за ензими са пепсин, алкохол дехидрогеназа, глутамин синтетаза.

Структурообразуваща функция. Структурните протеини са отговорни за поддържането на формата и стабилността на клетките и тъканите, те включват кератини, колаген, фиброин.

Транспортна функция. Транспортните протеини пренасят молекули или йони от един орган в друг или през мембрани в клетката, например хемоглобин, серумен албумин, йонни канали.

Защитна функция. Протеините на системата за хомеостаза защитават организма от патогени, чужда информация, загуба на кръв - имуноглобулини, фибриноген, тромбин.

Регулаторна функция. Протеините изпълняват функциите на сигнални вещества - някои хормони, хистохормони и невротрансмитери, са рецептори за сигнални вещества от всякаква структура и осигуряват по-нататъшно предаване на сигнала в биохимичните сигнални вериги на клетката. Примерите включват растежния хормон соматотропин, хормона инсулин, Н- и М-холинергичните рецептори.

Двигателна функция. С помощта на протеини се осъществяват процесите на свиване и други биологични движения. Примерите включват тубулин, актин и миозин.

Резервна функция. Растенията съдържат резервни протеини, които са ценни хранителни вещества; в телата на животните мускулните протеини служат като резервни хранителни вещества, които се мобилизират, когато е абсолютно необходимо.

Протеините се характеризират с наличието на няколко нива на структурна организация.

Първична структураПротеинът е последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Пептидната връзка е карбоксамидна връзка между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга аминокиселина.

аланилфенилаланилцистеилпролин

Пептидната връзка има няколко характеристики:

а) тя е резонансно стабилизирана и поради това се намира практически в една и съща равнина - планарна; въртенето около C-N връзката изисква много енергия и е трудно;

б) -CO-NH- връзката има специален характер, тя е по-малка от обикновената, но по-голяма от двойната, т.е. има кето-енолна тавтомерия:

в) заместители по отношение на пептидната връзка са в транс-позиция;

г) пептидният скелет е заобиколен от странични вериги от различно естество, взаимодействащи с околните молекули на разтворителя, свободните карбоксилни и амино групи се йонизират, образувайки катионни и анионни центрове на протеиновата молекула. В зависимост от съотношението им протеиновата молекула получава общ положителен или отрицателен заряд, а също така се характеризира с една или друга стойност на pH на околната среда, когато достигне изоелектричната точка на протеина. Радикалите образуват солни, етерни и дисулфидни мостове вътре в протеиновата молекула и също така определят обхвата на реакциите, характерни за протеините.

Понастоящем се приема, че полимерите, състоящи се от 100 или повече аминокиселинни остатъка, се считат за протеини, полипептидите са полимери, състоящи се от 50-100 аминокиселинни остатъка, а нискомолекулните пептиди са полимери, състоящи се от по-малко от 50 аминокиселинни остатъка.

Някои пептиди с ниско молекулно тегло играят независима биологична роля. Примери за някои от тези пептиди:

Глутатионът - γ-gluc-cis-gly - е един от най-разпространените вътреклетъчни пептиди, участва в редокс процесите в клетките и преноса на аминокиселини през биологичните мембрани.

Карнозин - β-ala-gis - пептид, съдържащ се в животинските мускули, елиминира продуктите от разграждането на липидния пероксид, ускорява разграждането на въглехидратите в мускулите и участва в енергийния метаболизъм в мускулите под формата на фосфат.

Вазопресинът е хормон на задния дял на хипофизната жлеза, участващ в регулирането на водния метаболизъм в организма:

Фалоидинът е отровен полипептид на мухоморката, в незначителни концентрации причинява смъртта на тялото поради освобождаването на ензими и калиеви йони от клетките:

Грамицидинът е антибиотик, който действа върху много грам-положителни бактерии, променя пропускливостта на биологичните мембрани към съединения с ниско молекулно тегло и причинява клетъчна смърт:

Мет-енкефалин - тир-гли-гли-фен-мет - пептид, синтезиран в невроните и намаляващ болката.

Вторична структура на протеинае пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействия между функционални групи на пептидния скелет.

Пептидната верига съдържа много CO и NH групи от пептидни връзки, всяка от които е потенциално способна да участва в образуването на водородни връзки. Има два основни типа структури, които позволяват това да се случи: α-спирала, при която веригата е навита като телефонен кабел, и сгъната β-структура, при която удължени участъци от една или повече вериги са положени една до друга страна. И двете структури са много стабилни.

α-спиралата се характеризира с изключително плътно опаковане на усуканата полипептидна верига; за всяко завъртане на дясната спирала има 3,6 аминокиселинни остатъка, чиито радикали винаги са насочени навън и леко назад, т.е. началото на полипептидната верига.

Основни характеристики на α-спиралата:

α-спиралата се стабилизира чрез водородни връзки между водородния атом при азота на пептидната група и карбонилния кислород на остатъка, разположен на четири позиции по протежение на веригата;

Всички пептидни групи участват в образуването на водородна връзка, това осигурява максимална стабилност на α-спиралата;

всички азотни и кислородни атоми на пептидни групи участват в образуването на водородни връзки, което значително намалява хидрофилността на α-спиралните области и повишава тяхната хидрофобност;

α-спиралата се образува спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, съответстваща на минималната свободна енергия;

В полипептидна верига от L-аминокиселини, дясната спирала, която обикновено се среща в протеините, е много по-стабилна от лявата.

Възможността за образуване на α-спирала се определя от първичната структура на протеина. Някои аминокиселини предотвратяват усукването на пептидния скелет. Например, съседните карбоксилни групи на глутамат и аспартат взаимно се отблъскват, което предотвратява образуването на водородни връзки в α-спиралата. По същата причина верижната спирализация е трудна на места, където положително заредените остатъци от лизин и аргинин са разположени близо един до друг. Пролинът обаче играе най-голямата роля в разрушаването на α-спиралата. Първо, в пролина азотният атом е част от твърд пръстен, който предотвратява въртенето около N-C връзката, и второ, пролинът не образува водородна връзка поради отсъствието на водород при азотния атом.

β-листът е слоеста структура, образувана от водородни връзки между линейно подредени пептидни фрагменти. И двете вериги могат да бъдат независими или да принадлежат към една и съща полипептидна молекула. Ако веригите са ориентирани в една и съща посока, тогава такава β-структура се нарича паралелна. В случай на противоположни посоки на веригата, т.е. когато N-краят на една верига съвпада с С-края на друга верига, β-структурата се нарича антипаралелна. Антипаралелен β-лист с почти линейни водородни мостове е енергийно по-предпочитан.

паралелен β-лист антипаралелен β-лист

За разлика от α-спиралата, която е наситена с водородни връзки, всеки участък от β-листовата верига е отворен за образуване на допълнителни водородни връзки. Страничните радикали на аминокиселините са ориентирани почти перпендикулярно на равнината на листа, последователно нагоре и надолу.

В тези области, където пептидната верига се огъва доста рязко, често има β-контур. Това е къс фрагмент, в който 4 аминокиселинни остатъка са огънати на 180° и са стабилизирани от един водороден мост между първия и четвъртия остатък. Големите аминокиселинни радикали пречат на образуването на β-примката, така че тя най-често включва най-малката аминокиселина, глицин.

Суправторична структура на протеина– това е някакъв специфичен ред на редуване на вторични структури. Под домейн се разбира отделна част от протеинова молекула, която има определена степен на структурна и функционална автономност. Домейните сега се считат за основни елементи на структурата на протеиновите молекули и връзката и естеството на подреждането на α-спиралите и β-листовете предоставя повече за разбиране на еволюцията на протеиновите молекули и филогенетичните взаимоотношения, отколкото сравнение на първичните структури. Основната задача на еволюцията е да проектира все повече и повече нови протеини. Има безкрайно малък шанс случайно да се синтезира аминокиселинна последователност, която да отговаря на условията на опаковката и да гарантира изпълнението на функционални задачи. Следователно е обичайно да се откриват протеини с различни функции, но толкова сходни по структура, че изглежда, че са имали общ предшественик или са еволюирали един от друг. Изглежда, че еволюцията, когато е изправена пред необходимостта да реши определен проблем, предпочита да не проектира протеини за тази цел от самото начало, а да адаптира вече добре установени структури за тази цел, адаптирайки ги за нови цели.

Някои примери за често повтарящи се надвторични структури:

αα’ – протеини, съдържащи само α-спирали (миоглобин, хемоглобин);

ββ’ – протеини, съдържащи само β-структури (имуноглобулини, супероксиддисмутаза);

βαβ’ – структура на β-бъчва, всеки β-слой е разположен вътре в цевта и е свързан с α-спирала, разположена на повърхността на молекулата (триозофосфоизомераза, лактатдехидрогеназа);

„цинков пръст“ - протеинов фрагмент, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъка, цинковият атом е свързан с два цистеинови остатъка и два хистидинови остатъка, което води до образуването на „пръст“ от приблизително 12 аминокиселинни остатъка, които могат да се свързват към регулаторните области на ДНК молекулата;

„левцинова ципа“ - взаимодействащите протеини имат α-спирална област, съдържаща най-малко 4 левцинови остатъка, те са разположени на 6 аминокиселини една от друга, т.е. те са на повърхността на всеки втори оборот и могат да образуват хидрофобни връзки с левцинови остатъци на друг протеин . С помощта на левцинови ципи, например, молекулите на силно основни хистонови протеини могат да бъдат комплексирани, преодолявайки положителен заряд.

Третична структура на протеина- това е пространственото разположение на белтъчната молекула, стабилизирано от връзките между страничните радикали на аминокиселините.

Видове връзки, които стабилизират третичната структура на протеина:

електростатичен водороден хидрофобен дисулфид

взаимодействие комуникация взаимодействие комуникация

В зависимост от нагъването на третичната структура, протеините могат да се класифицират на два основни типа - фибриларни и глобуларни.

Фибриларните протеини са дълги, нишковидни молекули, неразтворими във вода, полипептидните вериги на които са удължени по едната ос. Това са главно структурни и контрактилни протеини. Някои примери за най-често срещаните фибриларни протеини:

α-кератини. Синтезиран от епидермалните клетки. Те представляват почти цялото сухо тегло на косата, козината, перата, рогата, ноктите, ноктите, перата, люспите, копитата и черупката на костенурката, както и значителна част от теглото на външния слой на кожата. Това е цяло семейство протеини; те са сходни по аминокиселинен състав, съдържат много цистеинови остатъци и имат еднакво пространствено разположение на полипептидните вериги. В космените клетки полипептидните вериги на кератина първо се организират във влакна, от които след това се образуват структури като въже или усукан кабел, като в крайна сметка изпълват цялото пространство на клетката. Космените клетки се сплескват и накрая умират, а клетъчните стени образуват тръбна обвивка, наречена кутикула около всеки косъм. В α-кератина полипептидните вериги имат формата на α-спирала, усукана една около друга в трижилен кабел с образуване на кръстосани дисулфидни връзки. N-терминалните остатъци са разположени от едната страна (успоредно). Кератините са неразтворими във вода поради преобладаването на аминокиселини в техния състав с неполярни странични радикали, които са обърнати към водната фаза. По време на къдрене протичат следните процеси: първо дисулфидните мостове се разрушават чрез редукция с тиоли и след това, когато косата получи необходимата форма, тя се изсушава чрез нагряване, докато поради окисляване с атмосферен кислород се образуват нови дисулфидни мостове , които запазват формата на прическата.

β-кератини. Те включват фиброин от коприна и паяжина. Те са антипаралелни β-нагънати слоеве с преобладаване на глицин, аланин и серин в състава.

Колаген. Най-често срещаният протеин при висшите животни и основният фибриларен протеин на съединителната тъкан. Колагенът се синтезира във фибробластите и хондроцитите – специализирани клетки на съединителната тъкан, от които след това се изхвърля. Колагеновите влакна се намират в кожата, сухожилията, хрущялите и костите. Те не се разтягат, по-здрави са от стоманената тел, а колагеновите фибрили се характеризират с напречни ивици. При варене във вода влакнестият, неразтворим и несмилаем колаген се превръща в желатин чрез хидролиза на някои от ковалентните връзки. Колагенът съдържа 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин и 4-хидроксипролин (аминокиселина, уникална за колагена и еластина). Този състав определя относително ниската хранителна стойност на желатина като хранителен протеин. Колагеновите фибрили са съставени от повтарящи се полипептидни субединици, наречени тропоколаген. Тези субединици са подредени по протежение на фибрила под формата на успоредни снопове по начин от глава до опашка. Изместването на главите дава характерните напречни ивици. Кухините в тази структура, ако е необходимо, могат да служат като място за отлагане на кристали от хидроксиапатит Ca 5 (OH) (PO 4) 3, който играе важна роля в минерализацията на костите.

Тропоколагеновите субединици се състоят от три полипептидни вериги, плътно навити в тринишково въже, различно от α- и β-кератините. При някои колагени и трите вериги имат еднаква аминокиселинна последователност, докато при други само две вериги са идентични, а третата е различна. Полипептидната верига на тропоколагена образува лява спирала, само с три аминокиселинни остатъка на завъртане поради извивките на веригата, причинени от пролин и хидроксипролин. Трите вериги са свързани една с друга, в допълнение към водородните връзки, чрез връзка от ковалентен тип, образувана между два лизинови остатъка, разположени в съседни вериги:

С напредването на възрастта се образуват повече напречни връзки в и между субединиците на тропоколагена, което прави колагеновите фибрили по-твърди и по-чупливи, а това променя механичните свойства на хрущяла и сухожилията, прави костите по-чупливи и намалява прозрачността на роговицата. .

еластин. Съдържа се в жълтата еластична тъкан на връзките и еластичния слой на съединителната тъкан в стените на големите артерии. Основната субединица на еластиновите фибрили е тропоеластин. Еластинът е богат на глицин и аланин, съдържа много лизин и малко пролин. Спираловидните участъци на еластина се разтягат, когато се приложи напрежение, но се връщат към първоначалната си дължина, когато натоварването се премахне. Лизиновите остатъци на четири различни вериги образуват ковалентни връзки помежду си и позволяват на еластина да се разтяга обратимо във всички посоки.

Глобуларните протеини са протеини, чиято полипептидна верига е нагъната в компактна глобула и са способни да изпълняват голямо разнообразие от функции.

Най-удобно е да се разгледа третичната структура на глобуларните протеини, като се използва примерът на миоглобина. Миоглобинът е сравнително малък протеин, свързващ кислорода, който се намира в мускулните клетки. Съхранява свързания кислород и подпомага преноса му в митохондриите. Молекулата на миоглобина съдържа една полипептидна верига и една хемогрупа (хем) - комплекс от протопорфирин с желязо. Основни свойства на миоглобина:

а) молекулата на миоглобина е толкова компактна, че в нея могат да се поберат само 4 водни молекули;

б) всички полярни аминокиселинни остатъци, с изключение на два, са разположени на външната повърхност на молекулата и всички те са в хидратирано състояние;

в) повечето от хидрофобните аминокиселинни остатъци са разположени вътре в молекулата на миоглобина и по този начин са защитени от контакт с вода;

г) всеки от четирите пролинови остатъка в миоглобиновата молекула е разположен на мястото на огъване на полипептидната верига; остатъците на серин, треонин и аспарагин са разположени на други места на огъване, тъй като такива аминокиселини предотвратяват образуването на α-спирала, ако те са разположени един до друг;

д) плоска група хем се намира в кухина (джоб) близо до повърхността на молекулата, атомът на желязото има две координационни връзки, насочени перпендикулярно на равнината на хема, едната от тях е свързана с хистидиновия остатък 93, а другата служи за свързване кислородна молекула.

Започвайки от третичната структура, протеинът става способен да изпълнява присъщите си биологични функции. Основата на функционирането на протеините е, че когато на повърхността на протеина се постави третична структура, се образуват области, които могат да прикрепят други молекули, наречени лиганди. Високата специфичност на взаимодействието на протеина с лиганда се осигурява от комплементарността на структурата на активния център към структурата на лиганда. Допълването е пространственото и химическо съответствие на взаимодействащите си повърхности. За повечето протеини третичната структура е максималното ниво на нагъване.

Кватернерна протеинова структура– характеристика на протеини, състоящи се от две или повече полипептидни вериги, свързани една с друга изключително чрез нековалентни връзки, главно електростатични и водородни. Най-често протеините съдържат две или четири субединици; повече от четири субединици обикновено съдържат регулаторни протеини.

Протеините, които имат кватернерна структура, често се наричат олигомерни. Има хомомерни и хетеромерни протеини. Хомомерните протеини включват протеини, в които всички субединици имат еднаква структура, например ензимът каталаза се състои от четири абсолютно идентични субединици. Хетеромерните протеини имат различни субединици; например ензимът РНК полимераза се състои от пет структурно различни субединици, които изпълняват различни функции.

Взаимодействието на една субединица със специфичен лиганд причинява конформационни промени в целия олигомерен протеин и променя афинитета на други субединици към лиганди; това свойство е в основата на способността на олигомерните протеини да претърпят алостерична регулация.

Кватернерната структура на протеина може да се разгледа на примера на хемоглобина. Съдържа четири полипептидни вериги и четири хем простетични групи, в които железните атоми са във формата на желязо Fe 2+. Белтъчната част на молекулата, глобин, се състои от две α-вериги и две β-вериги, съдържащи до 70% α-спирали. Всяка от четирите вериги има характерна третична структура и една хемогрупа е свързана с всяка верига. Хемите на различните вериги са разположени сравнително далеч една от друга и имат различни ъгли на наклон. Малко директни контакти се образуват между две α-вериги и две β-вериги, докато множество контакти от типа α 1 β 1 и α 2 β 2, образувани от хидрофобни радикали, възникват между α и β веригите. Между α 1 β 1 и α 2 β 2 остава канал.

За разлика от миоглобина, хемоглобинът се характеризира със значително по-нисък афинитет към кислорода, което му позволява при ниски парциални налягания на кислорода, съществуващи в тъканите, да им отдаде значителна част от свързания кислород. Кислородът се свързва по-лесно от желязото на хемоглобина при по-високи стойности на pH и ниски концентрации на CO 2, характерни за алвеолите на белите дробове; освобождаването на кислород от хемоглобина се благоприятства от по-ниските стойности на pH и високите концентрации на CO 2, характерни за тъканите.

В допълнение към кислорода хемоглобинът пренася водородни йони, които се свързват с хистидиновите остатъци във веригите. Хемоглобинът също носи въглероден диоксид, който се свързва с крайната аминогрупа на всяка от четирите полипептидни вериги, което води до образуването на карбаминохемоглобин:

Веществото 2,3-дифосфоглицерат (DPG) присъства в еритроцитите в доста високи концентрации, съдържанието му се увеличава при издигане на голяма надморска височина и по време на хипоксия, което улеснява освобождаването на кислород от хемоглобина в тъканите. DPG се намира в канала между α 1 β 1 и α 2 β 2, взаимодействайки с положително замърсени групи от β-вериги. Когато хемоглобинът свързва кислорода, DPG се изтласква от кухината. Червените кръвни клетки на някои птици съдържат не DPG, а инозитол хексафосфат, който допълнително намалява афинитета на хемоглобина към кислорода.

2,3-дифосфоглицерат (DPG)

HbA е нормален хемоглобин за възрастни, HbF е фетален хемоглобин, има по-голям афинитет към O 2, HbS е хемоглобин при сърповидноклетъчна анемия. Сърповидноклетъчната анемия е сериозно наследствено заболяване, причинено от генетична аномалия на хемоглобина. В кръвта на болните хора има необичайно голям брой тънки сърповидни червени кръвни клетки, които, първо, лесно се разкъсват и второ, запушват кръвоносните капиляри. На молекулярно ниво хемоглобин S се различава от хемоглобин А с един аминокиселинен остатък в позиция 6 на β-веригите, където се намира валин вместо остатък от глутаминова киселина. По този начин хемоглобин S съдържа два по-малко отрицателни заряда; появата на валин води до появата на „лепкав“ хидрофобен контакт на повърхността на молекулата; в резултат на това по време на деоксигенирането молекулите на дезоксихемоглобин S се слепват и образуват неразтворими, необичайно дълги нишковидни агрегати, водещи до деформация на червените кръвни клетки.

Няма причина да се смята, че има независим генетичен контрол върху формирането на нивата на структурна организация на протеина над първичната, тъй като първичната структура определя вторичната, третичната и четвъртичната (ако има такива). Естествената конформация на протеин е термодинамично най-стабилната структура при дадени условия.

Лекция №1

ТЕМА: "Аминокиселини".

Конспект на лекцията:

1. Характеристики на аминокиселините

2. Пептиди.

Характеристики на аминокиселините.

Аминокиселините са органични съединения, производни на въглеводороди, чиито молекули включват карбоксилни и амино групи.

Протеините се състоят от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. За да се анализира аминокиселинният състав, се извършва протеинова хидролиза, последвана от изолиране на аминокиселини. Нека разгледаме основните модели, характерни за аминокиселините в протеините.

Сега е установено, че протеините съдържат постоянно срещащ се набор от аминокиселини. Те са 18. Освен посочените са открити още 2 амида на аминокиселините - аспарагин и глутамин. Всички те получиха името майор(често срещащи се) аминокиселини. Често ги наричат образно "магически"аминокиселини. В допълнение към основните аминокиселини има и редки, тези, които не се срещат често в естествените протеини. Те се наричат незначителен.

Почти всички протеинови аминокиселини принадлежат към α – аминокиселини(аминогрупата е разположена при първия въглероден атом след карбоксилната група). Въз основа на горното, за повечето аминокиселини е валидна общата формула:

Н.Х. 2 -СН-СООН

Където R са радикали с различни структури.

Нека да разгледаме формулите на протеиновите аминокиселини, таблица. 2.

всичко α - аминокиселините, с изключение на аминооцетната (глицин), имат асиметрия α - въглероден атом и съществуват под формата на два енантиомера. С редки изключения естествените аминокиселини принадлежат към серия L. Аминокиселините от генетичната серия D са намерени само в клетъчните стени на бактериите и в антибиотиците. Ъгълът на въртене е 20-30 0 градуса. Ротацията може да бъде надясно (7 аминокиселини) или наляво (10 аминокиселини).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D - конфигурация L-конфигурация

(естествени аминокиселини)

В зависимост от преобладаването на амино или карбоксилни групи, аминокиселините се разделят на 3 подкласа:

Киселинни аминокиселини.Карбоксилните (киселинни) групи преобладават над аминогрупите (основни), например аспарагинова, глутаминова киселина.

Неутрални аминокиселиниБроят на групите е равен. Глицин, аланин и др.

Основни аминокиселини.Основните (аминогрупи) преобладават над карбоксилните (киселинни), например лизин.

По физични и редица химични свойства аминокиселините рязко се различават от съответните киселини и основи. Те се разтварят по-добре във вода, отколкото в органични разтворители; кристализира добре; имат висока плътност и изключително високи точки на топене. Тези свойства показват взаимодействието на аминни и киселинни групи, в резултат на което аминокиселините в твърдо състояние и в разтвор (в широк диапазон на рН) са в цвитерионна форма (т.е. като вътрешни соли). Взаимното влияние на групите е особено силно изразено при α - аминокиселините, където двете групи са в непосредствена близост.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

цвитерион

Цвитер йонната структура на аминокиселините се потвърждава от големия им диполен момент (най-малко 5010 -30 C  m), както и от абсорбционната лента в инфрачервения спектър на твърда аминокиселина или неин разтвор.

Аминокиселините са способни да влизат в реакции на поликондензация, водещи до образуването на полипептиди с различна дължина, които съставляват първичната структура на протеиновата молекула.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

Дипептид

Връзката C–N се нарича пептидкомуникация

В допълнение към 20-те най-често срещани аминокиселини, обсъдени по-горе, някои други аминокиселини са изолирани от хидролизати на някои специализирани протеини. Всички те са, като правило, производни на обикновени аминокиселини, т.е. модифицирани аминокиселини.

4-хидроксипролин , открит във фибриларния протеин колаген и някои растителни протеини; 5-оксилизин се намира в колагенови хидролизати, desmozi n и изодесмозин изолиран от хидролизати на фибриларния протеин еластин. Изглежда, че тези аминокиселини се намират само в този протеин. Тяхната структура е необичайна: 4-те лизинови молекули, свързани с техните R-групи, образуват заместен пиридинов пръстен. Възможно е, поради тази специфична структура, тези аминокиселини да образуват 4 радиално разминаващи се пептидни вериги. Резултатът е, че еластинът, за разлика от други фибриларни протеини, може да се деформира (разтяга) в две взаимно перпендикулярни посоки. и т.н.

От изброените протеинови аминокиселини живите организми синтезират огромен брой разнообразни протеинови съединения. Много растения и бактерии могат да синтезират всички необходими аминокиселини от прости неорганични съединения. В тялото на човека и животните също се синтезират приблизително половината от аминокиселините, а другата част от аминокиселините могат да постъпят в човешкото тяло само с хранителни протеини.

- незаменими аминокиселини - не се синтезират в човешкия организъм, а се набавят само с храната. Есенциалните аминокиселини включват 8 аминокиселини: валин, фенилаланин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

- незаменими аминокиселини - може да се синтезира в човешкото тяло от други компоненти. Несъществените аминокиселини включват 12 аминокиселини.

И двата вида аминокиселини са еднакво важни за хората: незаменими и незаменими. Повечето от аминокиселините се използват за изграждане на собствените протеини на тялото, но без незаменими аминокиселини тялото не може да съществува. Протеините, които съдържат незаменими аминокиселини, трябва да съставляват около 16-20% от диетата на възрастен (20-30g при дневен прием на протеини от 80-100g). В храненето на децата делът на протеините се увеличава до 30% за учениците и до 40% за децата в предучилищна възраст. Това се дължи на факта, че тялото на детето непрекъснато расте и следователно се нуждае от голямо количество аминокиселини като пластичен материал за изграждане на протеини в мускулите, кръвоносните съдове, нервната система, кожата и всички други тъкани и органи.

В тези дни на бързо хранене и общата мания за бързо хранене, диетата често е доминирана от храни с високо съдържание на лесно смилаеми въглехидрати и мазнини, а делът на протеиновите храни е значително намален. При липса на аминокиселини в диетата или по време на гладуване в човешкото тяло за кратко време, протеините на съединителната тъкан, кръвта, черния дроб и мускулите могат да бъдат унищожени, а полученият от тях „строителен материал“ - аминокиселини - използва се за поддържане на нормалното функциониране на най-важните органи - сърцето и мозъка. Човешкото тяло може да изпитва недостиг както на незаменими, така и на несъществени аминокиселини. Дефицитът на аминокиселини, особено незаменимите, води до лош апетит, забавяне на растежа и развитието, затлъстяване на черния дроб и други тежки нарушения. Първите "предвестници" на дефицит на аминокиселини могат да бъдат намален апетит, влошаване на състоянието на кожата, загуба на коса, мускулна слабост, умора, намален имунитет и анемия. Такива прояви могат да се появят при хора, които, за да отслабнат, следват нискокалорична, небалансирана диета с рязко ограничаване на протеиновите храни.

По-често от останалите вегетарианците, които съзнателно избягват включването на пълен животински протеин в диетата си, се сблъскват с прояви на липса на аминокиселини, особено незаменими.

Излишните аминокиселини са рядкост в наши дни, но могат да причинят развитието на сериозни заболявания, особено при деца и юноши. Най-токсичните са метионин (провокира риска от инфаркт и инсулт), тирозин (може да провокира развитието на артериална хипертония, да доведе до нарушаване на щитовидната жлеза) и хистидин (може да допринесе за дефицит на мед в организма и да доведе до развитие на на аортна аневризма, ставни заболявания, ранно побеляване на косата), тежка анемия). При нормални условия на функциониране на тялото, когато има достатъчно количество витамини (B 6, B 12, фолиева киселина) и антиоксиданти (витамини A, E, C и селен), излишните аминокиселини бързо се превръщат в полезни компоненти и нямат време да „нанесат щети“ на тялото. Небалансираната диета причинява недостиг на витамини и микроелементи, а излишъкът от аминокиселини може да наруши функционирането на системите и органите. Тази опция е възможна при дългосрочно спазване на протеинови или нисковъглехидратни диети, както и при неконтролиран прием от спортисти на протеиново-енергийни продукти (аминокиселинно-витаминни коктейли) за увеличаване на теглото и развитие на мускулите.

Сред химичните методи най-често срещаният метод е аминокиселинен резултат (scor - броене, броене). Базира се на сравнение на аминокиселинния състав на протеина на продукта, който се оценява, с аминокиселинния състав стандартен (идеален) протеин. След количествено химично определяне на съдържанието на всяка от незаменимите аминокиселини в изследвания протеин, аминокиселинният резултат (AS) за всяка от тях се определя по формулата

AC = (м ак . изследвания / м ак . перфектен ) 100

m ac. изследване - съдържанието на незаменими аминокиселини (в mg) в 1 g от изследвания протеин.

m ac. идеален - съдържанието на незаменими аминокиселини (в mg) в 1 g стандартен (идеален) протеин.

Модел на аминокиселини FAO/WHO

Едновременно с определянето на аминокиселинния резултат, ограничаване на есенциалната аминокиселина за даден протеин , това е тази, за която скоростта е най-малка.

Пептиди.

Две аминокиселини могат да бъдат свързани ковалентно чрез пептидвръзка с образуването на дипептид.

Три аминокиселини могат да бъдат свързани чрез две пептидни връзки, за да образуват трипептид. Няколко аминокиселини образуват олигопептиди, а голям брой аминокиселини образуват полипептиди. Пептидите съдържат само една α-аминогрупа и една α-карбоксилна група. Тези групи могат да бъдат йонизирани при определени стойности на pH. Подобно на аминокиселините, те имат характерни криви на титруване и изоелектрични точки, в които не се движат в електрическо поле.

Подобно на други органични съединения, пептидите участват в химични реакции, които се определят от наличието на функционални групи: свободна аминогрупа, свободна карбокси група и R-групи. Пептидните връзки са податливи на хидролиза от силна киселина (например 6М НС1) или силна основа за образуване на аминокиселини. Хидролизата на пептидните връзки е необходима стъпка при определяне на аминокиселинния състав на протеините. Пептидните връзки могат да бъдат разкъсани от ензими протеази.

Много естествено срещащи се пептиди имат биологична активност при много ниски концентрации.

Пептидите са потенциално активни фармацевтични продукти, има три начинаполучаването им:

1) изолиране от органи и тъкани;

2) генно инженерство;

3) директен химичен синтез.

В последния случай се поставят високи изисквания към добива на продукти на всички междинни етапи.

Аминокиселините са органични карбоксилни киселини, в които поне един от водородните атоми на въглеводородната верига е заменен с аминогрупа. В зависимост от позицията на групата -NH 2 се различават α, β, γ и др.. L-аминокиселини. Към днешна дата в различни обекти на живия свят са открити до 200 различни аминокиселини. Човешкото тяло съдържа около 60 различни аминокиселини и техните производни, но не всички от тях са част от протеините.

Аминокиселините се делят на две групи:

протеиногенен (част от протеини)
Сред тях има основни (има само 20 от тях) и редки. Редките протеинови аминокиселини (например хидроксипролин, хидроксилизин, аминолимонена киселина и др.) всъщност са производни на същите 20 аминокиселини.
Останалите аминокиселини не участват в изграждането на протеини; намират се в клетката или в свободна форма (като метаболитни продукти), или са част от други небелтъчни съединения. Например аминокиселините орнитин и цитрулин са междинни продукти при образуването на протеиногенната аминокиселина аргинин и участват в цикъла на синтез на урея; γ-амино-маслената киселина се среща и в свободна форма и играе ролята на медиатор при предаването на нервните импулси; β-аланинът е част от витамина пантотенова киселина.
непротеиногенен (не участва в образуването на протеини)
Непротеиногенните аминокиселини, за разлика от протеиногенните, са по-разнообразни, особено тези, открити в гъбите и висшите растения. Протеиногенните аминокиселини участват в изграждането на много различни протеини, независимо от вида на организма, а непротеиногенните аминокиселини могат дори да бъдат токсични за организъм от друг вид, т.е. те се държат като обикновени чужди вещества. Например, канаванин, диенколова киселина и β-циано-аланин, изолирани от растения, са отровни за хората.

Структура и класификация на протеиногенни аминокиселини

В най-простия случай радикалът R е представен от водороден атом (глицин), но може да има и сложна структура. Следователно α-аминокиселините се различават една от друга предимно в структурата на страничния радикал и следователно във физикохимичните свойства, присъщи на тези радикали. Приети са три класификации на аминокиселините:

Дадената физиологична класификация на аминокиселините не е универсална, за разлика от първите две класификации, и е до известна степен произволна, тъй като е валидна само за организми от даден вид. Въпреки това, абсолютната есенциалност на осем аминокиселини е универсална за всички видове организми (Таблица 2 показва данни за някои представители на гръбначни животни и насекоми [покажи] ).

Таблица 2. Есенциални (+), неесенциални (-) и полу-есенциални (±) аминокиселини за някои гръбначни животни и насекоми (по Lyubka et al., 1975)
Аминокиселини	Човек	Плъх	Мишка	Пиле	Сьомга	комар	Пчела
Глицин	-	-	-	+	-	+	-
Алания	-	-	-	-	-	-	-
Валин	+	+	+	+	+	+	+
левцин	+	+	+	+	+	+	+
Изолевцин	+	+	+	+	+	+	+
цистеин	-	-	-	-	-	-	-
Метионин	+	+	+	+	+	+	+
серин	-	-	-	-	-	-	-
Треонин	+	+	+	+	+	+	+
Аспарагинова киселина	-	-	-	-	-	-	-
Глутаминова киселина	-	-	-	-	-	-	-
Лизин	+	+	+	+	+	+	+
Аргинин	±	±	+	+	+	+	+
Фенилаланин	+	+	+	+	+	+	+
Тирозин	±	±	+	+	-	-	-
Хистидин	±	+	+	+	+	+	+
Триптофан	+	+	+	+	+	+	+
Пролин	-	-	-	-	-	-	-

За плъхове и мишки вече има девет незаменими аминокиселини (хистидинът се добавя към осемте известни). Нормалният растеж и развитие на пилетата е възможен само в присъствието на единадесет незаменими аминокиселини (добавени са хистидин, аргинин, тирозин), т.е. аминокиселините, полуесенциални за хората, са абсолютно незаменими за пилето. За комарите глицинът е абсолютно незаменима аминокиселина, а тирозинът, напротив, е несъществена аминокиселина.

Това означава, че за различните видове организми са възможни значителни отклонения в нуждата от отделни аминокиселини, което се определя от особеностите на техния метаболизъм.

Съставът на незаменимите аминокиселини, който се е развил за всеки тип организъм, или така наречената ауксотрофия на организма по отношение на аминокиселините, най-вероятно отразява желанието му за минимални енергийни разходи за синтеза на аминокиселини. Всъщност е по-изгодно да получите готов продукт, отколкото да го произвеждате сами. Следователно организмите, които консумират незаменими аминокиселини, изразходват приблизително 20% по-малко енергия от тези, които синтезират всички аминокиселини. От друга страна, по време на еволюцията не са се запазили форми на живот, които да са напълно зависими от доставката на всички аминокиселини отвън. Би било трудно за тях да се адаптират към промените във външната среда, като се има предвид, че аминокиселините са материалът за синтеза на такова вещество като протеин, без което животът е невъзможен.

Физикохимични свойства на аминокиселините

Киселинно-алкални свойства на аминокиселините . Според техните химични свойства аминокиселините са амфотерни електролити, т.е. съчетават свойствата както на киселини, така и на основи.

Киселинни групи на аминокиселини: карбоксил (-COOH -> -COO - + H +), протонирана а-амино група (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Основните групи аминокиселини: дисоциирана карбоксилна (-COO - + H + -> -COOH) и α-амино група (-NH 2 + H + -> NH + 3).

За всяка аминокиселина има поне две константи на киселинна дисоциация pK a - едната за групата -COOH, а втората за групата α-амино.

Във воден разтвор могат да съществуват три форми на аминокиселини (фиг. 1.)

Доказано е, че във водни разтвори аминокиселините са под формата на дипол; или цвитерион.

Влияние на pH върху йонизацията на аминокиселините . Промяната на pH на околната среда от кисела към алкална влияе върху заряда на разтворените аминокиселини. В кисела среда (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

В кисела среда аминокиселините се придвижват към катода в електрическо поле.

В алкална среда (pH>7), където има излишък от OH - йони, аминокиселините са под формата на отрицателно заредени йони (аниони), тъй като групата NH + 3 се дисоциира:

В този случай аминокиселините се движат в електрическо поле към анода.

Следователно, в зависимост от pH на околната среда, аминокиселините имат общ нулев, положителен или отрицателен заряд.

Състоянието, в което зарядът на аминокиселината е нула, се нарича изоелектрично. Стойността на pH, при която възниква това състояние и аминокиселината не се движи в електрическото поле нито към анода, нито към катода, се нарича изоелектрична точка и се обозначава като pH I. Изоелектричната точка много точно отразява киселинно-алкалните свойства на различните групи в аминокиселините и е една от важните константи, характеризиращи аминокиселината.

Изоелектричната точка на неполярните (хидрофобни) аминокиселини се доближава до неутралната стойност на рН (от 5,5 за фенилаланин до 6,3 за пролин); за киселинните има ниски стойности (за глутаминова киселина 3,2, за аспарагинова киселина 2,8). Изоелектричната точка за цистеин и цистин е 5,0, което показва слабо киселинните свойства на тези аминокиселини. Основните аминокиселини - хистидин и особено лизин и аргинин - имат изоелектрична точка значително по-висока от 7.

В клетките и междуклетъчната течност на човешкото и животинското тяло рН на околната среда е близко до неутрално, следователно основните аминокиселини (лизин, аргинин) носят общ положителен заряд (катиони), киселинните аминокиселини (аспарагинова и глутамин) имат отрицателен заряд (аниони), а останалите съществуват под формата на дипол. Киселинните и основните аминокиселини са по-хидратирани от всички други аминокиселини.

Стереоизомерия на аминокиселини

Всички протеиногенни аминокиселини, с изключение на глицина, имат поне един асиметричен въглероден атом (C*) и имат оптична активност, като повечето от тях са лявовъртящи. Те съществуват като пространствени изомери или стереоизомери. Въз основа на разположението на заместителите около асиметричния въглероден атом стереоизомерите се класифицират в L- или D-серия.

L- и D-изомерите са свързани помежду си като обект и негов огледален образ, поради което се наричат още огледални изомери или енантиомери. Аминокиселините треонин и изолевцин имат по два асиметрични въглеродни атома, така че имат четири стереоизомера. Например, в допълнение към L- и D-треонин, треонинът има още два, които се наричат диастереомери или алоформи: L-алотреонин и D-алотреонин.

Всички аминокиселини, които изграждат протеините, принадлежат към L-серията. Смятало се е, че D-аминокиселините не се срещат в природата. Въпреки това, полипептидите са открити под формата на полимери на D-глутаминова киселина в капсулите на бактерии, носещи спори (антраксов бацил, картофен бацил и сенен бацил); D-глутаминова киселина и D-аланин са част от мукопептидите на клетъчната стена на някои бактерии. D-аминокиселините се намират и в антибиотици, произведени от микроорганизми (вижте таблица 3).

Може би D-аминокиселините се оказаха по-подходящи за защитните функции на организмите (както бактериалната капсула, така и антибиотиците служат за тази цел), докато L-аминокиселините са необходими на тялото за изграждане на протеини.

Разпределение на отделните аминокиселини в различни протеини

Към днешна дата аминокиселинният състав на много протеини от микробен, растителен и животински произход е дешифриран. Аланинът, глицинът, левцинът и серията се срещат най-често в протеините. Всеки протеин обаче има свой собствен аминокиселинен състав. Например протамините (прости протеини, открити в рибеното мляко) съдържат до 85% аргинин, но им липсват циклични, киселинни и съдържащи сяра аминокиселини, треонин и лизин. Фиброин - естествен копринен протеин, съдържа до 50% глицин; Колагенът, протеинът на сухожилията, съдържа редки аминокиселини (хидроксилизин, хидроксипролин), които липсват в други протеини.

Аминокиселинният състав на протеините се определя не от наличието или незаменимостта на определена аминокиселина, а от предназначението на протеина, неговата функция. Последователността на аминокиселините в протеина се определя от генетичния код.

Страница 2

общо страници: 7

Лизин

Метионин

Триптофан

Функции на клетъчните органели

Алгоритъм за писане на есе по социални науки

Чернобил в мемоарите на очевидци Страшни истории за Чернобил