Как се наричат ​​ензимите в химията? Биологични ензими

Всеки жив организъм е съвършена система, в която буквално всяка минута се случва нещо, а тези процеси не могат да протичат без участието на ензими. И така, какво представляват ензимите? Каква е тяхната роля в живота на тялото? От какво са направени? Какъв е механизмът на тяхното влияние? По-долу ще намерите отговори на всички тези въпроси.

Какво представляват ензимите?

Ензимите или ензимите, както ги наричат ​​още, са протеинови комплекси. Това са тези, които действат като катализатори за химични реакции. Всъщност ролята на ензимите е трудно да се надценява, тъй като без тях не може да се случи нито един процес в живата клетка или целия организъм.

Самият термин "ензим" е предложен през 17 век от Хелмонт. И въпреки че великите учени от онова време разбираха, че месото се усвоява, когато присъства и нишестето се разпада на прости захари под въздействието на слюнката, никой не знаеше какво точно причинява тези процеси. Но още в началото на 19 век Кирхоф за първи път изолира ензима на слюнката - амилаза. Няколко години по-късно е описан стомашен пепсин. Оттогава науката за ензимологията започва активно да се развива.

Какво представляват ензимите? Свойства и механизъм на действие

Като начало си струва да се отбележи, че всички ензими са или протеини в тяхната чиста форма, или протеинови комплекси. Към днешна дата аминокиселинната последователност на повечето ензими в човешкото тяло е дешифрирана.

Основното свойство на ензимите е тяхната висока специфичност. Всеки ензим може да катализира само един вид реакция. Например, протеолитичните ензими могат да разцепят само връзките между аминокиселинните остатъци на протеиновата молекула. Понякога един субстрат (обект на ензимно действие) може да бъде повлиян от няколко подобни по структура ензими.

Но един ензим може да бъде специфичен не само по отношение на реакцията, но и по отношение на субстрата. Най-често срещаният тип е групов.Това означава, че даден ензим може да повлияе само на определена група субстрати, които имат подобна структура.

Но понякога възниква така наречената абсолютна специфичност. Това означава, че ензимът може да се свърже с активното място само на един субстрат. Разбира се, такава специфика е рядкост в природата. Но например можем да си припомним ензима уреаза, който може само да катализира хидролизата на урея.

Сега разбрахме какво представляват ензимите. Но тези вещества могат да бъдат напълно различни. Поради това е обичайно да ги класифицираме.

Класификация на ензимите

Съвременната наука познава повече от две хиляди ензими, но това съвсем не е точният им брой. За по-голямо удобство те са разделени на шест основни групи в зависимост от реакцията, която се катализира.

• Оксидоредуктазите са група ензими, които участват в редокс реакции. По правило те действат или като донори, или като акцептори на електрони и водородни йони. Тези ензими са много важни, тъй като участват в процесите на клетъчно и митохондриално дишане.
• Трансферазите са ензими, които пренасят атомни групи от един субстрат към друг. Участват в междинния метаболизъм.
• Лиази - такива ензими са способни да отстраняват атомни групи от субстрата без хидролитична реакция. Обикновено този процес води до образуването на молекула вода или въглероден диоксид.
• Хидролазите са ензими, които катализират хидролитичното разграждане на субстрат, използвайки
• Изомерази – както подсказва името, тези ензими катализират прехода на веществото от една изомерна форма в друга.
• Лигазите са ензими, които катализират синтетични реакции.

Както можете да видите, ензимите са много важни вещества за тялото, без които жизнените процеси са просто невъзможни.

Ензими (ензими): значение за здравето, класификация, приложение. Растителни (хранителни) ензими: източници, ползи.

Ензимите (ензимите) са високомолекулни вещества от протеинова природа, които изпълняват функциите на катализатори в организма (те активират и ускоряват различни биохимични реакции). Fermentum в превод от латински означава ферментация. Думата ензим има гръцки корени: "en" - вътре, "zyme" - квас. Тези два термина, ензими и ензими, се използват взаимозаменяемо и науката за ензимите се нарича ензимология.

Значението на ензимите за здравето. Приложение на ензими

Ензимите се наричат ​​ключове към живота с причина. Те имат уникалното свойство да действат специфично, селективно, само върху тесен кръг от вещества. Ензимите не могат да се заменят взаимно.

Към днешна дата са известни повече от 3 хиляди ензими. Всяка клетка на живия организъм съдържа стотици различни ензими. Без тях не само е невъзможно смилането на храната и превръщането й във вещества, които клетките могат да абсорбират. Ензимите участват в процесите на обновяване на кожата, кръвта, костите, регулиране на метаболизма, почистване на тялото, заздравяване на рани, зрително и слухово възприятие, функциониране на централната нервна система и внедряване на генетична информация. Дишане, мускулни контракции, сърдечна дейност, клетъчен растеж и делене - всички тези процеси се поддържат от непрекъснатата работа на ензимните системи.

Ензимите играят изключително важна роля в подкрепата на нашия имунитет. Специализираните ензими участват в производството на антитела, необходими за борба с вируси и бактерии, и активират работата на макрофагите - големи хищни клетки, които разпознават и неутрализират всякакви чужди частици, попаднали в тялото. Премахване на отпадъчни продукти от клетките, неутрализиране на отрови, защита срещу инфекции - всичко това са функциите на ензимите.

Специални ензими (бактерии, дрожди, сирищни ензими) играят важна роля в производството на мариновани зеленчуци, ферментирали млечни продукти, ферментация на тесто и производство на сирене.

Класификация на ензимите

Според принципа на действие всички ензими (според международната йерархична класификация) се разделят на 6 класа:

1. Оксидоредуктази – каталаза, алкохолдехидрогеназа, лактатдехидрогеназа, полифенолоксидаза и др.;
2. Трансферази (трансферни ензими) – аминотрансферази, ацилтрансферази, фосфортрансферази и др.;
3. Хидролази – амилаза, пепсин, трипсин, пектиназа, лактаза, малтаза, липопротеин липаза и др.;
4. лиази;
5. изомерази;
6. Лигази (синтетази) – ДНК полимераза и др.

Всеки клас се състои от подкласове, а всеки подклас се състои от групи.

Всички ензими могат да бъдат разделени на 3 големи групи:

1. Храносмилателни - действат в стомашно-чревния тракт, отговорни за обработката на хранителните вещества и тяхното усвояване в системния кръвен поток. Ензимите, които се секретират от стените на тънките черва и панкреаса, се наричат ​​панкреатични;
2. Храна (растение) – дойде (трябва да дойде) с храна. Храните, които съдържат хранителни ензими, понякога се наричат ​​жива храна;
3. Метаболитни - задействат метаболитни процеси вътре в клетките. Всяка система на човешкото тяло има своя собствена мрежа от ензими.

Храносмилателните ензими от своя страна се разделят на 3 категории:

1. Амилази – слюнчена амилаза, лактаза от панкреатичен сок, слюнчена малтаза. Тези ензими присъстват както в слюнката, така и в червата. Те действат върху въглехидратите: последните се разпадат на прости захари и лесно проникват в кръвта;
2. Протеазите се произвеждат от панкреаса и стомашната лигавица. Те спомагат за смилането на протеините, а също така нормализират микрофлората на храносмилателния тракт. Намира се в червата и стомашния сок. Протеазите включват стомашен пепсин и химозин, ерепсин в сок от врабче, панкреатична карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин;
3. Липаза - произвежда се от панкреаса. Присъства в стомашния сок. Подпомага разграждането и усвояването на мазнините.

Действие на ензимите

Оптималната температура за активността на ензима е около 37 градуса, тоест телесната температура. Ензимите имат огромна сила: те карат семената да покълнат и мазнините да "горят". От друга страна, те са изключително чувствителни: при температури над 42 градуса ензимите започват да се разпадат. Както кулинарната обработка на храните, така и дълбокото замразяване водят до смърт на ензимите и загуба на тяхната жизненост. В консервирани, стерилизирани, пастьоризирани и дори замразени храни ензимите са частично или напълно унищожени. Но не само мъртвата храна, но и твърде студените и горещи ястия убиват ензимите. Когато ядем твърде гореща храна, убиваме храносмилателните ензими и изгаряме хранопровода. Стомахът значително се увеличава по размер и след това, поради спазми на мускулите, които го държат, става като гребен на петел. В резултат на това храната навлиза в дванадесетопръстника в непреработено състояние. Ако това се случва постоянно, могат да се появят проблеми като дисбиоза, запек, чревно разстройство и стомашни язви. Стомахът страда и от студени храни (сладолед например) – първо се свива, а след това се увеличава и ензимите замръзват. Сладоледът започва да ферментира, отделят се газове и човекът се подува.

Храносмилателни ензими

Не е тайна, че доброто храносмилане е задължително условие за пълноценен живот и активно дълголетие. Храносмилателните ензими играят решаваща роля в този процес. Те са отговорни за смилането, адсорбцията и асимилацията на храната, изграждайки тялото ни като работници на строителна площадка. Можем да имаме всички строителни материали - минерали, протеини, мазнини, вода, витамини, но без ензими, както без работници, строителството няма да напредне нито една крачка.

Съвременният човек консумира твърде много храна, за чието храносмилане практически няма ензими в тялото, например нишестени храни - макаронени изделия, печени изделия, картофи.

Ако ядете прясна ябълка, тя ще бъде усвоена от собствените си ензими, а ефектът от последните се вижда с невъоръжено око: потъмняването на отхапаната ябълка е дело на ензими, които се опитват да излекуват „раната“ и предпазва тялото от заплахата от мухъл и бактерии. Но ако печете ябълка, за да я усвоите, тялото ще трябва да използва собствени ензими за храносмилане, тъй като приготвената храна няма естествени ензими. Освен това губим завинаги онези ензими, които „мъртвите“ храни отнемат от тялото ни, тъй като техните запаси в тялото ни не са неограничени.

Растителни (хранителни) ензими

Яденето на храни, богати на ензими, не само улеснява храносмилането, но и освобождава енергия, която тялото може да използва за прочистване на черния дроб, закърпване на дупки в имунната система, подмладяване на клетките, защита срещу тумори и т.н. В същото време човек се чувства лек в стомаха, чувства се бодър и изглежда добре. А суровите растителни фибри, които влизат в тялото с жива храна, са необходими за хранене на микроорганизми, които произвеждат метаболитни ензими.

Растителните ензими ни дават живот и енергия. Ако засадите два ореха в земята - единият печен, а другият суров, накиснат във вода, тогава печеният просто ще изгние в земята, а жизнеността ще се събуди в суровото зърно през пролетта, защото съдържа ензими. И е напълно възможно от него да израсне голямо буйно дърво. По същия начин човек, който консумира храна, съдържаща ензими, получава живот заедно с нея. Лишените от ензими храни карат нашите клетки да работят без почивка, претоварват се, стареят и умират. Ако няма достатъчно ензими, в тялото започват да се натрупват „отпадъци“: отрови, токсини, мъртви клетки. Това води до наддаване на тегло, болести и ранно стареене. Любопитен и в същото време тъжен факт: в кръвта на възрастните хора съдържанието на ензими е приблизително 100 пъти по-ниско, отколкото при младите хора.

Ензими в продуктите. Източници на растителни ензими

Източници на хранителни ензими са растителни продукти от градината, градината и океана. Това са предимно зеленчуци, плодове, горски плодове, билки и зърнени храни. Бананите, мангото, папаята, ананасите, авокадото, растението аспергилус и покълналите зърна съдържат свои собствени ензими. Растителните ензими присъстват само в сурови, живи храни.

Пшеничните кълнове са източник на амилаза (която разгражда въглехидратите), плодовете от папая съдържат протеази, а плодовете от папая и ананас съдържат пептидази. Източници на липаза (която разгражда мазнините) са плодове, семена, коренища, грудки от зърнени култури, синапено и слънчогледово семе, семена от бобови растения. Бананите, ананасите, кивито, папаята и мангото са богати на папаин (който разгражда протеините). Източникът на лактаза (ензим, който разгражда млечната захар) е ечемичният малц.

Предимства на растителните (хранителни) ензими пред животински (панкреатични) ензими

Растителните ензими започват да обработват храната още в стомаха, но панкреатичните ензими не могат да работят в киселата стомашна среда. Когато храната навлезе в тънките черва, растителните ензими ще я усвоят предварително, намалявайки стреса върху червата и позволявайки на хранителните вещества да се абсорбират по-добре. В допълнение, растителните ензими продължават работата си в червата.

Как да се храним, така че тялото да има достатъчно ензими?

Всичко е много просто. Закуската трябва да се състои от пресни горски плодове и плодове (плюс протеинови ястия - извара, ядки, заквасена сметана). Всяко хранене трябва да започне със зеленчукови салати с билки. Препоръчително е едно хранене всеки ден да включва само сурови плодове, горски плодове и зеленчуци. Вечерята трябва да е лека - да се състои от зеленчуци (с парче пилешки гърди, варена риба или порция морски дарове). Няколко пъти в месеца е полезно да имате гладни дни на плодове или прясно изцедени сокове.

За висококачествено смилане на храната и пълно здраве ензимите са просто незаменими. Наднормено тегло, алергии, различни стомашно-чревни заболявания – всички тези и много други проблеми могат да бъдат преодолени със здравословна диета. А ролята на ензимите в храненето е огромна. Нашата задача е просто да се уверим, че те присъстват в нашите ястия всеки ден и в достатъчни количества. Много здраве на вас!

0

История на развитието на ензимната наука

Всички жизнени процеси се основават на хиляди химични реакции. Те възникват в тялото без използването на висока температура и налягане, т.е. при леки условия. Веществата, които се окисляват в клетките на човека и животните, изгарят бързо и ефективно, обогатявайки тялото с енергия и градивен материал. Но едни и същи вещества могат да се съхраняват с години както в консервирана (изолирана от въздуха) форма, така и на въздух в присъствието на кислород. Например консервите от месо и риба, пастьоризираното мляко, захарта и зърнените храни не се разлагат при дълго съхранение. Способността за бързо смилане на храната в живия организъм се дължи на наличието в клетките на специални биологични катализатори - ензими.

Ензимите са специфични протеини, които влизат в състава на всички клетки и тъкани на живите организми и играят ролята на биологични катализатори. Хората познават ензимите отдавна. В началото на миналия век в Санкт Петербург К. С. Кирхоф установява, че покълналият ечемик е способен да превръща полизахаридното нишесте в дизахарида малтоза, а екстрактът от дрожди разгражда цвекловата захар до монозахариди - глюкоза и фруктоза. Това са първите изследвания в ензимологията. А практическото приложение на ензимните процеси е известно от незапомнени времена. Това включва ферментация на грозде, закваска при приготвяне на хляб, производство на сирене и много други.

Днес в различни учебници, ръководства и научна литература се използват две понятия: „ензими” и „ензими”. Тези имена са идентични. Те означават едно и също нещо - биологични катализатори. Първата дума се превежда като „квас“, втората - „в мая“.

Дълго време те нямаха представа какво се случва в дрождите, каква сила в тях кара веществата да се разграждат и да се превръщат в по-прости. Едва след изобретяването на микроскопа беше открито, че дрождите са съвкупност от голям брой микроорганизми, които използват захарта като основно хранително вещество. С други думи, всяка дрождева клетка е „натъпкана“ с ензими, които могат да разграждат захарта. Но в същото време бяха известни и други биологични катализатори, които не бяха затворени в жива клетка, а свободно „живееха“ извън нея. Например, те са открити в стомашни сокове и клетъчни екстракти. В тази връзка в миналото се разграничаваха два вида катализатори: смяташе се, че самите ензими са неотделими от клетката и не могат да функционират извън нея, т.е. те са „организирани“. А „неорганизираните“ катализатори, които могат да работят извън клетката, се наричат ​​ензими. Това противопоставяне между "живите" ензими и "неживите" ензими се обяснява с влиянието на виталистите, борбата на материализма и идеализма в естествените науки. Гледните точки на учените бяха разделени. Основателят на микробиологията Л. Пастьор твърди, че активността на ензимите се определя от живота на клетката. Ако клетката бъде унищожена, действието на ензима ще спре. Химици, ръководени от J. Liebig, разработиха чисто химическа теория за ферментацията, доказвайки, че активността на ензимите не зависи от съществуването на клетката.

През 1871 г. руският лекар М. М. Манасеина унищожава клетките на дрождите, като ги натрива с речен пясък. Клетъчният сок, отделен от клетъчните остатъци, запазва способността си да ферментира захар. Този прост и убедителен опит на руски лекар остава без необходимото внимание в царска Русия. Четвърт век по-късно немският учен Е. Бюхнер получава безклетъчен сок чрез пресоване на живи дрожди под налягане до 5·10 6 Ра. Този сок, подобно на жива мая, ферментира захар, за да образува алкохол и въглероден окис (IV):

Трудовете на А. Н. Лебедев за изследване на клетките на дрождите и трудовете на други учени слагат край на виталистичните идеи в теорията на биологичната катализа и термините "ензим" и "ензим" започват да се използват като еквивалентни.

Днес ензимологията е самостоятелна наука. Изолирани и изследвани са около 2000 ензима. Принос в тази наука имат съветските учени - нашите съвременници А. Е. Браунщайн, В. Н. Орехович, В. А. Енгелгард, А. А. Покровски и др.

Химическа природа на ензимите

В края на миналия век се предполага, че ензимите са протеини или някои вещества, много подобни на протеините. Загубата на ензимна активност при нагряване е много подобна на термичната денатурация на протеин. Температурният диапазон за денатуриране и инактивиране е един и същ. Както е известно, денатурацията на протеина може да бъде причинена не само от нагряване, но и от действието на киселини, соли на тежки метали, основи и продължително облъчване с ултравиолетови лъчи. Същите тези химични и физични фактори водят до загуба на ензимна активност.

В разтворите ензимите, подобно на протеините, се държат по подобен начин под въздействието на електрически ток: молекулите се движат към катода или анода. Промяната в концентрацията на водородни йони в разтвори на протеини или ензими води до натрупване на положителен или отрицателен заряд. Това доказва амфотерната природа на ензимите и също потвърждава тяхната протеинова природа. Друго доказателство за протеиновата природа на ензимите е, че те не преминават през полупропускливи мембрани. Това също доказва голямото им молекулно тегло. Но ако ензимите са протеини, тогава тяхната активност не трябва да намалява по време на дехидратация. Експериментите потвърждават правилността на това предположение.

В лабораторията на И. П. Павлов беше проведен интересен експеримент. Получавайки стомашен сок през фистула при кучета, служителите откриха, че колкото повече протеин в сока, толкова по-голяма е неговата активност, т.е. откритият протеин е ензимът на стомашния сок.

По този начин явленията на денатурация и подвижност в електрическо поле, амфотерната природа на молекулите, високомолекулната природа и способността да се утаяват от разтвора под действието на средства за отстраняване на водата (ацетон или алкохол) доказват протеиновата природа на ензими.

Към днешна дата този факт е установен с много, дори по-фини физични, химични или биологични методи.

Вече знаем, че протеините могат да бъдат много различни по състав и, на първо място, те могат да бъдат прости или сложни. Към кои протеини принадлежат известните в момента ензими?

Учени от различни страни са открили, че много ензими са прости протеини. Това означава, че по време на хидролизата молекулите на тези ензими се разграждат само до аминокиселини. Не е възможно да се открие нищо друго освен аминокиселини в хидролизата на такива протеинови ензими. Простите ензими включват пепсин - ензим, който смила протеините в стомаха и се съдържа в стомашния сок, трипсин - ензим в панкреатичния сок, папаин - растителен ензим, уреаза и др.

Сложните ензими включват, в допълнение към аминокиселините, вещества от непротеинов характер. Например редокс ензимите, вградени в митохондриите, съдържат освен протеиновата част и атоми на желязо, мед и други термостабилни групи. Небелтъчната част на ензима може да бъде и по-сложни вещества: витамини, нуклеотиди (мономери на нуклеиновите киселини), нуклеотиди с три фосфорни остатъка и др. Прието е небелтъчната част в такива сложни протеини да се нарича коензим, а протеиновата част апоензим.

Разлика между ензими и небиологични катализатори

Училищните учебници и ръководствата по химия обсъждат подробно действието на катализаторите и дават представа за енергийната бариера и енергията на активиране. Нека само припомним, че ролята на катализаторите се състои в способността им да активират молекулите на веществата, които влизат в реакция. Това води до намаляване на енергията на активиране. Реакцията протича не в един, а в няколко етапа с образуването на междинни съединения. Катализаторите не променят посоката на реакцията, а само влияят на скоростта, с която се достига състояние на химично равновесие. Катализираната реакция винаги използва по-малко енергия в сравнение с некатализираната. По време на реакцията ензимът променя опаковката си, „стресира“ и в края на реакцията приема първоначалната си структура и се връща в оригиналната си форма.

Ензимите са същите катализатори. Те се характеризират с всички закони на катализата. Но ензимите са протеини и това им придава специални свойства. Какво е общото между ензимите и нашите обичайни катализатори, като платина, ванадиев (V) оксид и други неорганични ускорители на реакции, и какво ги прави различни?

Един и същи неорганичен катализатор може да се използва в различни индустрии. А ензимът катализира само една реакция или един вид реакция, тоест той е по-специфичен от неорганичния катализатор.

Температурата винаги влияе върху скоростта на химичните реакции. Повечето реакции с неорганични катализатори протичат при много високи температури. С повишаване на температурата скоростта на реакцията обикновено се увеличава (фиг. 1). За ензимните реакции това увеличение е ограничено до определена температура (температурен оптимум). По-нататъшното повишаване на температурата предизвиква промени в ензимната молекула, което води до намаляване на скоростта на реакцията (фиг. 1). Но някои ензими, например ензимите на микроорганизмите, открити във водата на естествените горещи извори, не само издържат на температури, близки до точката на кипене на водата, но дори показват максималната си активност. За повечето ензими температурният оптимум е близо до 35-45 °C. При по-високи температури тяхната активност намалява и след това настъпва пълна термична денатурация.

Ориз. 1. Влиянието на температурата върху активността на ензима: 1 - увеличаване на скоростта на реакцията, 2 - намаляване на скоростта на реакцията.

Много неорганични катализатори проявяват своята максимална ефективност в силно кисела или силно алкална среда. Обратно, ензимите са активни само при физиологични стойности на киселинността на разтвора, само при концентрация на водородни йони, която е съвместима с живота и нормалното функциониране на клетка, орган или система.

Реакциите, включващи неорганични катализатори, обикновено протичат при високо налягане, докато ензимите работят при нормално (атмосферно) налягане.

И най-удивителната разлика между един ензим и други катализатори е, че скоростта на реакциите, катализирани от ензими, е десетки хиляди, а понякога и милиони пъти по-висока от тази, която може да се постигне с участието на неорганични катализатори.

Добре познатият водороден пероксид, използван в ежедневието като избелващ и дезинфектант, се разлага бавно без катализатори:

В присъствието на неорганичен катализатор (железни соли) тази реакция протича малко по-бързо. А каталазата (ензим, присъстващ в почти всички клетки) унищожава водородния пероксид с невъобразима скорост: една молекула каталаза разгражда повече от 5 милиона молекули H 2 O 2 за една минута.

Универсалното разпространение на каталазата в клетките на всички органи на аеробните организми и високата активност на този ензим се обясняват с факта, че водородният пероксид е мощна клетъчна отрова. Той се произвежда в клетките като страничен продукт от много реакции, но ензимът каталаза е нащрек, който незабавно разгражда водородния прекис до безвредни кислород и вода.

Ензимно активно място

Задължителна стъпка в катализираната реакция е взаимодействието на ензима с веществото, чиято трансформация той катализира - със субстрата: образува се ензим-субстратен комплекс. В примера по-горе водородният пероксид е субстрат за действието на каталазата.

Оказва се, че при ензимните реакции молекулата на субстрата е многократно по-малка от молекулата на протеина на ензима. Следователно субстратът не може да се свърже с цялата огромна ензимна молекула, а само с малка част от нея или дори с отделна група, атом. За да потвърдят това предположение, учените отделиха една или повече аминокиселини от ензима и това нямаше никакъв или почти никакъв ефект върху скоростта на катализираната реакция. Но разцепването на определени специфични аминокиселини или групи води до пълна загуба на каталитичните свойства на ензима. Така се формира идеята за активния център на ензима.

Активният център е част от протеинова молекула, която осигурява връзката на ензима със субстрата и прави възможно по-нататъшните трансформации на субстрата. Изследвани са някои активни места на различни ензими. Това е или функционална група (например ОН групата на серина) или отделна аминокиселина. Понякога са необходими няколко аминокиселини в определен ред, за да се осигури каталитичен ефект.

Активният център се състои от секции с различни функции. Някои зони на активния център осигуряват адхезия към основата и силен контакт с нея. Поради това те се наричат ​​анкерни или контактни зони. Други изпълняват действителната каталитична функция, активирайки субстрата - каталитични места. Това условно разделяне на активния център помага да се представи по-точно механизмът на каталитичната реакция.

Изследван е и типът на химичната връзка в ензимно-субстратните комплекси. Веществото (субстрат) се задържа върху ензима с участието на различни видове връзки: водородни мостове, йонни, ковалентни, донорно-акцепторни връзки, кохезионни сили на Ван дер Ваалс.

Деформацията на ензимните молекули в разтвора води до появата на неговите изомери, които се различават по третична структура. С други думи, ензимът ориентира своите функционални групи, включени в активния център, така че да се прояви най-голяма каталитична активност. Но молекулите на субстрата също могат да бъдат деформирани и „опънати“ при взаимодействие с ензима. Тези съвременни идеи за взаимодействието ензим-субстрат се различават от доминиращата преди това теория на Е. Фишер, който вярваше, че молекулата на субстрата точно съответства на активния център на ензима и пасва на него като ключ към ключалка.

Свойства на ензимите

Най-важното свойство на ензимите е преференциалното ускоряване на една от няколкото теоретично възможни реакции. Това позволява на субстратите да избират най-полезните вериги от трансформации за организма от редица възможни пътища.

В зависимост от условията, ензимите са способни да катализират както права, така и обратна реакция. Например пирогроздената киселина под въздействието на ензима лактатдехидрогеназа се превръща в краен ферментационен продукт - млечна киселина. Същият ензим катализира и обратната реакция и е получил името си не от директната реакция, а от обратната реакция. И двете реакции протичат в тялото при различни условия:

Това свойство на ензимите е от голямо практическо значение.

Друго важно свойство на ензимите е термолабилността, т.е. високата чувствителност към температурни промени. Вече казахме, че ензимите са протеини. За повечето от тях температури над 70 °C водят до денатурация и загуба на активност. От курса по химия е известно, че повишаването на температурата с 10 °C води до увеличаване на скоростта на реакцията 2-3 пъти, което също е характерно за ензимните реакции, но до определена граница. При температури близки до 0 °C скоростта на ензимните реакции се забавя до минимум. Това свойство се използва широко в различни сектори на националната икономика, особено в селското стопанство и медицината. Например, всички съществуващи в момента методи за запазване на бъбрек преди трансплантирането му на пациент включват охлаждане на органа, за да се намали интензивността на биохимичните реакции и да се удължи живота на бъбрека, преди да бъде трансплантиран на човек. Тази техника е запазила здравето и е спасила живота на десетки хиляди хора по света.

Ориз. 2. Ефект на pH върху ензимната активност.

Едно от най-важните свойства на ензимните протеини е тяхната чувствителност към реакцията на околната среда, концентрацията на водородни йони или хидроксидни йони. Ензимите са активни само в тесен диапазон на киселинност или алкалност (pH). Например активността на пепсин в стомашната кухина е максимална при рН около 1-1,5. Намаляването на киселинността води до дълбоко разстройство на храносмилателната система, недостатъчно смилане на храната и сериозни усложнения. Знаете от курса си по биология, че храносмилането започва в устната кухина, където присъства слюнчената амилаза. Оптималната стойност на pH за него е 6,8-7,4. Различните ензими на храносмилателния тракт се характеризират с големи разлики в оптималното pH (фиг. 2). Промяната в реакцията на околната среда води до промяна в зарядите на ензимната молекула или дори в нейния активен център, което води до намаляване или пълна загуба на активност.

Следващото важно свойство е специфичността на ензимното действие. Каталазата разгражда само водороден пероксид, уреазата - само урея H 2 N-CO-NH 2, т.е. ензимът катализира трансформацията само на един субстрат, той "разпознава" само неговата молекула. Тази специфика се счита за абсолютна. Ако един ензим катализира трансформацията на няколко субстрата, имащи една и съща функционална група, тогава тази специфичност се нарича групова специфичност. Например, фосфатазата катализира разцепването на остатък от фосфорна киселина:

Вид специфичност е чувствителността на ензима само към един изомер – стереохимична специфичност.

Ензимите влияят на скоростта на трансформация на различни вещества. Но някои вещества също влияят на ензимите, променяйки драматично тяхната активност. Веществата, които повишават активността на ензимите, активират ги, се наричат ​​активатори, а тези, които ги инхибират, се наричат ​​инхибитори. Инхибиторите могат да повлияят на ензима необратимо. След тяхното действие ензимът никога не може да катализира реакцията си, тъй като структурата му ще бъде силно променена. Ето как солите на тежките метали, киселините и основите действат върху ензима. Обратимият инхибитор може да бъде отстранен от разтвора и ензимът отново става активен. Такова обратимо инхибиране често се случва по конкурентен начин, т.е. субстрат и подобен инхибитор се конкурират за активния център. Това инхибиране може да бъде отстранено чрез увеличаване на концентрацията на субстрата и изместване на инхибитора от активното място със субстрата.

Важно свойство на много ензими е, че те се намират в тъканите и клетките в неактивна форма (фиг. 3). Неактивната форма на ензимите се нарича проензим. Класически примери за това са неактивните форми на пепсин или трипсин. Съществуването на неактивни форми на ензими е от голямо биологично значение. Ако пепсинът или трипсинът се произвеждат незабавно в активна форма, това би довело до факта, че например пепсинът "смила" стомашната стена, т.е. стомахът се "смила" сам. Това не се случва, тъй като пепсинът или трипсинът стават активни само след навлизане в стомашната кухина или тънките черва: няколко аминокиселини се отделят от пепсина под въздействието на солната киселина, съдържаща се в стомашния сок, и той придобива способността да разгражда протеини. А самият стомах вече е защитен от действието на храносмилателните ензими от лигавицата, покриваща неговата кухина.

Ориз. 3 Схема на превръщането на трипсиногена в активен трипсин: А - трипсиноген; B - трипсин; 1 - място на отделяне на пептида; 2 - водородни връзки; 3 - дисулфиден мост; 4 - пептид, разцепен при активиране.

Процесът на активиране на ензима се извършва, като правило, по един от четирите начина, представени на фигура 4. В първия случай, разцепването на пептида от неактивния ензим "отваря" активния център и прави ензима активен.

Ориз. 4 Пътища за активиране на ензима (молекулата на субстрата е обозначена със засенчване):

1 - разцепване на малка част (пептид) от проензима и превръщане на неактивния проензим в активен ензим; 2 - образуване на дисулфидни връзки от SH групи, освобождаване на активния център; 3 - образуване на протеинов комплекс с метали, активиращ ензима: 4 образуване на ензимен комплекс с някакво вещество (това освобождава достъп до активния център).

Вторият начин е образуването на дисулфидни S-S мостове, което прави активния център достъпен. В третия случай наличието на метал активира ензим, който може да работи само в комбинация с този метал. Четвъртият път илюстрира активиране от някакво вещество, което се свързва с периферната област на протеиновата молекула и деформира ензима по такъв начин, че да улесни достъпа на субстрата до активния център.

През последните години беше открит друг начин за регулиране на активността на ензимите.Оказа се, че един ензим, например лактатдехидрогеназа, може да бъде в няколко молекулни форми, които се различават една от друга, въпреки че всички те катализират една и съща реакция. Такива различни по състав ензимни молекули, които катализират една и съща реакция, се намират дори в една и съща клетка. Те се наричат ​​изоензими, т.е. изомери на ензима. Вече споменатата лактат дехидрогеназа има пет различни изоензима. Каква е ролята на множество форми на един ензим? Очевидно организмът „осигурява“ някои особено важни реакции, когато при промяна на условията в клетката първо работи едната или другата форма на изоензима и осигурява необходимата скорост и посока на процеса.

И още едно важно свойство на ензимите. Често те не функционират в клетката отделно един от друг, а са организирани под формата на комплекси - ензимни системи (фиг. 5): продуктът от предишната реакция е субстрат за последващата. Тези системи са вградени в клетъчните мембрани и осигуряват бързо насочено окисляване на веществото, „прехвърляйки“ го от ензим на ензим. Синтетичните процеси в клетката протичат в подобни ензимни системи.

Класификация на ензимите

Обхватът на въпросите, изучавани от ензимологията, е широк. Голям е броят на ензимите, използвани в здравеопазването, селското стопанство, микробиологията и други отрасли на науката и практиката. Това създава трудности при характеризирането на ензимните реакции, тъй като един и същ ензим може да бъде наречен или чрез субстрат, или чрез вида на катализираните реакции, или чрез стар термин, който е станал твърдо установен в литературата: например пепсин, трипсин, каталаза.

Ориз. 5. Предложена структура на мултиензимен комплекс, който синтезира мастни киселини (седем ензимни субединици са отговорни за седем химични реакции).

Затова през 1961 г. Международният биохимичен конгрес в Москва утвърждава класификацията на ензимите, която се основава на вида на реакцията, катализирана от даден ензим. Името на ензима трябва да съдържа името на субстрата, т.е. съединението, върху което действа ензимът, и окончанието -ase. Например аргиназата катализира хидролизата на аргинин.

Съгласно този принцип всички ензими са разделени на шест класа.

1. Оксидоредуктазите са ензими, които катализират редокс реакции, например каталаза:

2. Трансферази - ензими, които катализират преноса на атоми или радикали, например метилтрансферази, които пренасят СН3 група:

3. Хидролази - ензими, които разрушават вътрешномолекулните връзки чрез прикрепване на водни молекули, например фосфатаза:

4. Лиазите са ензими, които разцепват една или друга група от субстрата без добавяне на вода, по нехидролитичен начин, например разцепването на карбоксилна група от декарбоксилаза:

5. Изомеразите са ензими, които катализират превръщането на един изомер в друг:

Глюкозо-6-фосфат-›глюкоза-1-фосфат

6. Ензими, които катализират реакции на синтез, например синтеза на пептиди от аминокиселини. Този клас ензими се наричат ​​синтетази.

Предлага се всеки ензим да се кодира с четирицифрен код, като първият от тях означава номера на класа, а останалите три характеризират по-подробно свойствата на ензима, неговия подклас и индивидуален каталожен номер.

Като пример за класификацията на ензимите даваме четирицифрения код, присвоен на пепсин - 3.4.4L. Числото 3 показва класа на ензима - хидролаза. Следващото число 4 кодира подклас пептидни хидролази, т.е. тези ензими, които хидролизират пептидните връзки. Друго число 4 обозначава под-подклас, наречен пептидил пептидни хидролази. Този подклас включва отделни ензими, като първият в него е пепсинът, на който е присвоен пореден номер 1.

Така излиза кодът му - 3.4.4.1. Точките на действие на ензимите от класа на хидролазите са показани на фигура 6.

Ориз. 6. Разцепване на пептидни връзки от различни протеолитични ензими.

Действие на ензимите

Обикновено ензимите се изолират от различни обекти от животински, растителен или микробен произход и тяхното действие се изследва извън клетката и организма. Тези изследвания са много важни за разбирането на механизма на действие на ензимите, изучаването на техния състав и характеристиките на реакциите, които катализират. Но информацията, получена по този начин, не може да бъде директно прехвърлена механично към активността на ензимите в живата клетка. Извън клетката е трудно да се възпроизведат условията, в които работи ензимът, например в митохондриите или лизозомата. Освен това не винаги е известно колко от наличните ензимни молекули участват в реакцията – всички или само някои от тях.

Почти винаги се оказва, че клетката съдържа един или друг ензим, чието съдържание надхвърля няколко десетки пъти количеството, необходимо за нормалния метаболизъм. Метаболизмът варира по интензивност в различните периоди от живота на клетката, но в нея има значително повече ензими, отколкото би било необходимо за максимално ниво на метаболизъм. Например клетките на сърдечния мускул съдържат толкова много цитохром с, че може да извърши окисление 20 пъти по-голямо от максималната консумация на кислород на сърдечния мускул. По-късно бяха открити вещества, които могат да „изключат“ някои ензимни молекули. Това са така наречените инхибиращи фактори. За да разберем механизма на действие на ензимите, също така е важно, че в клетката те не са просто в разтвор, а са вградени в структурата на клетката. Вече е известно кои ензими са вградени във външната мембрана на митохондриите, кои са вградени във вътрешната мембрана и кои са свързани с ядрото, лизозомите и други субклетъчни структури.

Близкото „териториално“ разположение на ензима, който катализира първата реакция, до ензимите, които катализират втората, третата и следващите реакции, значително влияе върху общия резултат от тяхното действие. Например верига от ензими, които пренасят електрони към кислорода, е вградена в митохондриите - цитохромната система. Той катализира окисляването на субстратите за производство на енергия, която се натрупва в АТФ.

Когато ензимите бъдат отстранени от клетката, съгласуваността на съвместната им работа се нарушава. Затова те се опитват да изследват работата на ензимите, без да разрушават структурите, в които са изградени техните молекули. Например, ако тъканна секция се държи в разтвор на субстрат и след това се третира с реагент, който ще произведе оцветен комплекс с реакционните продукти, тогава оцветените области на клетката ще бъдат ясно видими в микроскопа: в тези области ензимът че усвоява субстрата е локализиран (разположен). Така беше установено кои клетки на стомаха съдържат пепсиноген, от който се получава ензимът пепсин.

Сега широко се използва друг метод, който позволява да се установи локализацията на ензимите - разделително центрофугиране. За да направите това, изследваната тъкан (например парчета черен дроб на лабораторни животни) се раздробява и след това от нея се приготвя паста в разтвор на захароза. Сместа се прехвърля в епруветки и се върти при високи скорости в центрофуги. Различни клетъчни елементи, в зависимост от тяхната маса и размер, се разпределят в гъст разтвор на захароза по време на въртене приблизително както следва:

За получаване на тежки ядра е необходимо относително малко ускорение (по-малко обороти). След отделяне на ядрата, увеличаване на броя на оборотите, последователно се отлагат митохондрии и микрозоми и се получава цитоплазмата. Сега активността на ензимите може да се изследва във всяка от изолираните фракции. Оказва се, че повечето от известните ензими са локализирани предимно в една или друга фракция. Например, ензимът алдолаза е локализиран в цитоплазмата, а ензимът, който окислява капроновата киселина, е предимно в митохондриите.

Ако мембраната, в която са вградени ензимите, е повредена, не възникват сложни взаимосвързани процеси, т.е. всеки ензим може да действа само самостоятелно.

Растителните и микробните клетки, подобно на животинските клетки, съдържат много сходни клетъчни фракции. Например растителните пластиди приличат на митохондриите по техния ензимен набор. В микроорганизмите са открити зърна, които приличат на рибозоми и също така съдържат големи количества рибонуклеинова киселина. Ензимите, открити в животински, растителни и микробни клетки, имат подобни ефекти. Например хиалуронидазата улеснява навлизането на микробите в тялото, като насърчава разрушаването на клетъчната стена. Същият ензим се намира в различни тъкани на животински организми.

Приготвяне и използване на ензими

Ензимите се намират във всички тъкани на животни и растения. Въпреки това, количеството на същия ензим в различните тъкани и силата на свързване на ензима с тъканта не са еднакви. Следователно на практика получаването му не винаги е оправдано.

Източник на ензими могат да бъдат храносмилателните сокове на хора и животни. Соковете съдържат относително малко чужди примеси, клетъчни елементи и други компоненти, от които трябва да се отървете при получаване на чист препарат. Това са почти чисти ензимни разтвори.

По-трудно е получаването на ензима от тъканите. За целта тъканта се раздробява, клетъчните структури се разрушават чрез триене на натрошената тъкан с пясък или се обработват с ултразвук. В този случай ензимите "изпадат" от клетките и мембранните структури. Сега те са почистени и отделени един от друг. За пречистване се използва различната способност на ензимите да се разделят на хроматографски колони, нееднаквата им подвижност в електрическо поле, утаяването им с алкохол, соли, ацетон и други методи. Тъй като повечето ензими са свързани с ядрото, митохондриите, рибозомите или други субклетъчни структури, тази фракция първо се изолира чрез центрофугиране и след това ензимът се извлича от нея

Разработването на нови методи за пречистване направи възможно получаването на редица кристални ензими в много чиста форма, които могат да се съхраняват с години.

Сега е невъзможно да се установи кога хората за първи път са използвали ензима, но можем да кажем с голяма увереност, че това е бил ензим от растителен произход. Хората отдавна обръщат внимание на полезността на това или онова растение не само като хранителен продукт. Например, местните жители на Антилските острови отдавна използват сока от пъпешово дърво за лечение на язви и други кожни заболявания.

Нека разгледаме по-подробно характеристиките на производството и приложението на ензими, като използваме примера на един от сега добре познатите растителни биокатализатори - папаин. Този ензим се намира в млечния сок във всички части на тропическото плодово дърво папая - гигантска билка, наподобяваща дърво, достигаща до 10 м. Плодовете му приличат по форма и вкус на пъпеш и съдържат големи количества от ензима папаин. Още в началото на 16 век. Испанските навигатори откриха това растение в естествени условия в Централна Америка. След това е пренесен в Индия, а оттам във всички тропически страни. Васко да Гама, който видя папаята в Индия, я нарече златното дърво на живота, а Марко Поло каза, че папаята е „пъпеш, който се е покатерил на дърво“. Моряците знаели, че плодовете на дървото ги спасяват от скорбут и дизентерия.

У нас папаята расте на черноморското крайбрежие на Кавказ, в ботаническата градина на Руската академия на науките в специални оранжерии. Суровината за ензима - млечен сок - се получава от разрези по кожата на плода. След това сокът се изсушава в лабораторията във вакуумни сушилни шкафове при ниски температури (не повече от 80 ° C). Изсушеният продукт се смила и съхранява в стерилни опаковки, покрити с парафин. Това вече е доста активно лекарство. Ензимната му активност може да се оцени по количеството казеинов протеин, разграден за единица време. За една биологична единица активност на папаин се приема количеството ензим, което, когато се въведе в кръвта, е достатъчно да предизвика появата на симптома „увиснали уши” при заек с тегло 1 kg. Това явление възниква, защото папаинът започва да действа върху нишките на колагеновия протеин в ушите на заека.

Папаинът има цял набор от свойства: протеолитични, противовъзпалителни, антикоагулантни (предотвратява съсирването на кръвта), дехидратиращи, аналгетични и бактерицидни. Той разгражда протеините до полипептиди и аминокиселини. Освен това, това разцепване е по-дълбоко, отколкото при действието на други ензими от животински и бактериален произход. Особеност на папаина е способността му да бъде активен в широк диапазон на pH и при големи температурни колебания, което е особено важно и удобно за широкото използване на този ензим. И ако вземем предвид също, че за получаване на ензими, подобни по действие на папаина (пепсин, трипсин, лидаза), са необходими кръв, черен дроб, мускули или други животински тъкани, тогава предимството и икономическата ефективност на растителния ензим папаин е несъмнено.

Областите на приложение на папаина са много разнообразни. В медицината се използва за лечение на рани, където насърчава разграждането на протеините в увредените тъкани и почиства повърхността на раната. Папаинът е незаменим при лечението на различни очни заболявания. Той предизвиква резорбция на мътни структури на органа на зрението, което ги прави прозрачни. Известно е положителното действие на ензима при заболявания на храносмилателната система. Добри резултати са получени при използване на папаин за лечение на кожни заболявания, изгаряния, както и в невропатологията, урологията и други клонове на медицината.

Освен в медицината, големи количества от този ензим се използват във винопроизводството и пивоварството. Папаинът увеличава срока на годност на напитките. Когато се третира с папаин, месото става меко и бързо смилаемо, а срокът на годност на продуктите се увеличава драстично. Вълната, използвана за текстилната индустрия, не се къдри и не се свива след третиране с папаин. Наскоро папаинът започна да се използва в дъбилната индустрия. След обработка с ензим кожените изделия стават меки, еластични, по-здрави и издръжливи.

Внимателното проучване на някои преди нелечими заболявания доведе до необходимостта от въвеждане на липсващи ензими в тялото, за да се заменят тези, чиято активност е намалена. Би било възможно да се въведе в тялото необходимото количество липсващи ензими или да се „добавят” молекули на онези ензими, които са намалили своята каталитична активност в орган или тъкан. Но тялото реагира на тези ензими, сякаш са чужди протеини, отхвърля ги, произвежда антитела срещу тях, което в крайна сметка води до бързото разграждане на въведените протеини. Няма да има очакван терапевтичен ефект. Също така е невъзможно да се въвеждат ензими с храната, тъй като храносмилателните сокове ще ги "смилат" и те ще загубят своята активност и ще се разпаднат на аминокиселини, без да достигнат клетките и тъканите. Инжектирането на ензими директно в кръвния поток води до тяхното унищожаване от тъканни протеази. Тези затруднения могат да бъдат елиминирани чрез използване на имобилизирани ензими. Принципът на обездвижване се основава на способността на ензимите да се „свързват“ към стабилен носител от органичен или неорганичен характер. Пример за химично свързване на ензим с матрица (носител) е образуването на силни ковалентни връзки между техните функционални групи. Матрицата може да бъде, например, поресто стъкло, съдържащо функционални амино групи, към които ензимът е химически „прикрепен“.

Когато се използват ензими, често има нужда да се сравняват техните дейности. Как да разберете кой ензим е по-активен? Как да се изчисли активността на различни пречистени лекарства? Беше договорено, че активността на ензима трябва да се приема като количеството субстрат, което за една минута може да трансформира 1 g тъкан, съдържаща този ензим при 25 ° C. Колкото повече субстрат е обработил ензимът, толкова по-активен е той. Активността на същия ензим се променя в зависимост от възрастта, пола, времето на деня, състоянието на тялото, а също така зависи от ендокринните жлези, които произвеждат хормони.

Природата почти не греши, произвеждайки едни и същи протеини през целия живот на организма и предавайки тази строга информация за производството на едни и същи протеини от поколение на поколение. Въпреки това, понякога в тялото се появява променен протеин, който съдържа една или повече „допълнителни“ аминокиселини или, обратно, те се губят. Вече са известни много такива молекулярни грешки. Те имат различни причини и могат да причинят болезнени промени в тялото. Такива заболявания, които се причиняват от анормални протеинови молекули, в медицината се наричат ​​молекулярни заболявания. Например, хемоглобинът на здрав човек, състоящ се от две полипептидни вериги (а и b), и хемоглобинът на пациент със сърповидноклетъчна анемия (червените кръвни клетки имат формата на сърп) се различават само по това при пациенти с b-веригата, глутаминовата киселина се заменя с валин. Сърповидноклетъчната анемия е наследствено заболяване. Промените в хемоглобина се предават от родителите на потомството.

Болестите, които възникват при промени в ензимната активност, се наричат ​​ферментопатии. Те обикновено се наследяват, предават се от родители на деца. Например, при вродена фенилкетонурия се нарушава следната трансформация:

При дефицит на ензима фенилаланин хидроксилаза фенилаланинът не се превръща в тирозин, а се натрупва, което води до нарушение на нормалната функция на редица органи, преди всичко нарушение на функцията на централната нервна система. Заболяването се развива от първите дни от живота на детето и до шест до седем месеца от живота се появяват първите му симптоми. В кръвта и урината на такива пациенти могат да бъдат намерени огромни количества фенилаланин в сравнение с нормата. Навременното откриване на такава патология и намаляването на приема на храна, която съдържа много фенилаланин, има положителен терапевтичен ефект.

Друг пример: липсата при децата на ензима, който превръща галактозата в глюкоза, води до натрупване на галактоза в тялото, която се натрупва в големи количества в тъканите и засяга черния дроб, бъбреците и очите. Ако липсата на ензима се открие своевременно, детето се прехвърля на диета, която не съдържа галактоза. Това води до изчезване на признаците на заболяването.

Благодарение на съществуването на ензимни препарати се дешифрира структурата на протеините и нуклеиновите киселини. Без тях е невъзможно производството на антибиотици, винопроизводството, печенето на хляб и синтезът на витамини. В селското стопанство се използват стимуланти на растежа, които действат за активиране на ензимните процеси. Много лекарства, които потискат или активират ензимната активност в организма, имат същото свойство.

Без ензими е невъзможно да си представим развитието на такива обещаващи области като възпроизвеждането на химични процеси, протичащи в клетката, и създаването на съвременна индустриална биотехнология на тази основа. Досега нито едно съвременно химическо растение не може да се конкурира с обикновен лист от растение, в чиито клетки, с участието на ензими и слънчева светлина, се синтезират огромен брой разнообразни сложни органични вещества от вода и въглероден диоксид. В същото време в атмосферата се отделят големи количества кислород, който е толкова необходим за живота ни.

Ензимологията е млада и обещаваща наука, отделила се от биологията и химията и обещаваща много невероятни открития на всеки, който реши да се заеме с нея сериозно.

Изтегляне на резюме: Нямате достъп за изтегляне на файлове от нашия сървър.

Често наред с витамини, минерали и други полезни за човешкото тяло елементи се споменават вещества, наречени ензими. Какво представляват ензимите и каква функция изпълняват в организма, какво е тяхното естество и къде се намират?

Това са вещества от протеинова природа, биокатализатори. Без тях нямаше да има бебешка храна, готови зърнени храни, квас, сирене фета, сирене, кисело мляко или кефир. Те засягат функционирането на всички системи на човешкото тяло. Недостатъчната или прекомерната активност на тези вещества има отрицателно въздействие върху здравето, така че трябва да знаете какви са ензимите, за да избегнете проблеми, причинени от техния дефицит.

Какво е?

Ензимите са протеинови молекули, синтезирани от живи клетки. Във всяка клетка има повече от сто от тях. Ролята на тези вещества е колосална. Те влияят на скоростта на химичните реакции при температури, подходящи за даден организъм. Друго име на ензимите е биологични катализатори. Увеличаването на скоростта на химичната реакция се дължи на улесняването на нейното протичане. Като катализатори те не се изразходват по време на реакцията и не променят нейната посока. Основните функции на ензимите са, че без тях всички реакции в живите организми биха протичали много бавно и това значително би повлияло на жизнеспособността.

Например, когато дъвчете храни, които съдържат нишесте (картофи, ориз), в устата се появява сладникав вкус, който се свързва с работата на амилазата, ензим за разграждане на нишестето, присъстващо в слюнката. Самото нишесте е безвкусно, тъй като е полизахарид. Продуктите от неговото разграждане (монозахариди): глюкоза, малтоза, декстрини имат сладък вкус.

Всички са разделени на прости и сложни. Първите се състоят само от протеин, докато вторите се състоят от протеин (апоензим) и непротеинова (коензим) част. Витамините от групи В, Е, К могат да бъдат коензими.

Ензимни класове

Традиционно тези вещества се разделят на шест групи. Първоначално те са били наименувани въз основа на субстрата, върху който действа определен ензим, чрез добавяне на края -ase към неговия корен. По този начин тези ензими, които хидролизират протеини (протеини), започват да се наричат ​​протеинази, мазнини (липо) - липази, нишесте (амилон) - амилази. След това ензимите, които катализират подобни реакции, получават имена, които показват вида на съответната реакция - ацилази, декарбоксилази, оксидази, дехидрогенази и др. Повечето от тези имена все още се използват днес.

По-късно Международният биохимичен съюз въвежда номенклатура, според която наименованието и класификацията на ензимите трябва да съответстват на вида и механизма на катализираната химична реакция. Тази стъпка донесе облекчение при систематизирането на данни, които се отнасят до различни аспекти на метаболизма. Реакциите и ензимите, които ги катализират, са разделени на шест класа. Всеки клас се състои от няколко подкласа (4-13). Първата част от името на ензима съответства на името на субстрата, втората - на вида на катализираната реакция с окончание -аза. Всеки ензим според класификацията (CF) има свой кодов номер. Първата цифра съответства на класа на реакция, следващата на подкласа, а третата на подподкласа. Четвъртата цифра показва номера на ензима в неговия подклас. Например, ако EC 2.7.1.1, тогава ензимът принадлежи към 2-ри клас, 7-ми подклас, 1-ви подклас. Последното число показва ензима хексокиназа.

Смисъл

Ако говорим за това какви са ензимите, не можем да пренебрегнем въпроса за тяхното значение в съвременния свят. Те са намерили широко приложение в почти всички сектори на човешката дейност. Тяхното разпространение се дължи на факта, че те могат да запазят уникалните си свойства извън живите клетки. В медицината например се използват ензими от групите на липазите, протеазите и амилазите. Те разграждат мазнини, протеини, нишесте. По правило този тип е включен в такива лекарства като Panzinorm и Festal. Тези лекарства се използват предимно за лечение на стомашно-чревни заболявания. Някои ензими са способни да разтварят кръвни съсиреци в кръвоносните съдове, помагат при лечението на гнойни рани. Ензимната терапия заема специално място в лечението на рак.

Благодарение на способността си да разгражда нишестето, ензимът амилаза се използва широко в хранително-вкусовата промишленост. В същата област се използват липази, които разграждат мазнините и протеази, които разграждат протеините. Ензимите амилаза се използват в пивоварството, винопроизводството и печенето. Протеазите се използват при приготвяне на готови каши и за омекотяване на месо. При производството на сирене се използват липази и сирище. Козметичната индустрия също не може без тях. Включват се в праховете за пране и кремовете. Например амилазата, която разгражда нишестето, се добавя към праховете за пране. Протеиновите петна и протеините се разграждат от протеази, а липазите почистват тъканта от масло и мазнини.

Ролята на ензимите в организма

Два процеса са отговорни за метаболизма в човешкото тяло: анаболизъм и катаболизъм. Първият осигурява усвояването на енергията и необходимите вещества, вторият - разграждането на отпадъчните продукти. Постоянното взаимодействие на тези процеси оказва влияние върху усвояването на въглехидрати, протеини и мазнини и поддържането на жизнените функции на организма. Метаболитните процеси се регулират от три системи: нервна, ендокринна и кръвоносна. Те могат да функционират нормално с помощта на верига от ензими, които от своя страна осигуряват адаптирането на човека към промените във външните и вътрешни условия на околната среда. Ензимите включват както протеинови, така и непротеинови продукти.

В процеса на биохимични реакции в организма, в които участват ензими, самите те не се изразходват. Всеки има различна химична структура и уникална роля, така че всеки инициира само специфична реакция. Биохимичните катализатори помагат на ректума, белите дробове, бъбреците и черния дроб да премахнат токсините и отпадъчните продукти от тялото. Те също така помагат за изграждането на кожа, кости, нервни клетки и мускулна тъкан. За окисляването на глюкозата се използват специфични ензими.

Всички ензими в организма се делят на метаболитни и храносмилателни. Метаболитните участват в неутрализирането на токсините, производството на протеини и енергия и ускоряват биохимичните процеси в клетките. Например, супероксиддисмутазата е мощен антиоксидант, който се намира естествено в повечето зелени растения, зеле, брюкселско зеле и броколи, пшенични кълнове, билки и ечемик.

Ензимна активност

За да могат тези вещества да изпълняват напълно своите функции, са необходими определени условия. Тяхната активност се влияе предимно от температурата. Когато се увеличи, скоростта на химичните реакции се увеличава. В резултат на увеличаването на скоростта на молекулите, те имат по-голям шанс да се сблъскат една с друга и следователно възможността за протичане на реакция се увеличава. Оптималната температура осигурява най-голяма активност. Поради денатурацията на протеина, която възниква при отклонение на оптималната температура от нормата, скоростта на химичната реакция намалява. Когато температурата достигне точка на замръзване, ензимът не се денатурира, а се инактивира. Методът за бързо замразяване, който се използва широко за дългосрочно съхранение на продуктите, спира растежа и развитието на микроорганизмите, последвано от инактивиране на ензимите, които се намират вътре. В резултат на това храната не се разлага.

Активността на ензима се влияе и от киселинността на околната среда. Те работят при неутрално pH. Само някои от ензимите работят в алкална, силно алкална, кисела или силно кисела среда. Например сирището разгражда протеините в силно киселинната среда в човешкия стомах. Ензимът може да бъде повлиян от инхибитори и активатори. Те се активират от някои йони, например метали. Други йони имат инхибиторен ефект върху ензимната активност.

Хиперактивност

Прекомерната ензимна активност има последици за функционирането на целия организъм. Първо, той провокира увеличаване на скоростта на действие на ензима, което от своя страна причинява дефицит на реакционния субстрат и образуването на излишък от продукта на химичната реакция. Дефицитът на субстрати и натрупването на тези продукти значително влошава здравословното състояние, нарушава жизнените функции на организма, причинява развитието на заболявания и може да доведе до смърт на човек. Натрупването на пикочна киселина, например, води до подагра и бъбречна недостатъчност. Поради липсата на субстрат няма да има излишен продукт. Това работи само в случаите, когато едното и другото могат да бъдат изоставени.

Има няколко причини за излишната ензимна активност. Първата е генна мутация, тя може да бъде вродена или придобита под въздействието на мутагени. Вторият фактор е излишъкът от витамин или микроелемент във водата или храната, който е необходим за функционирането на ензима. Излишъкът от витамин С, например, чрез повишена активност на ензимите за синтез на колаген, нарушава механизмите за зарастване на рани.

Хипоактивност

Както повишената, така и намалената ензимна активност оказват негативно влияние върху функционирането на организма. Във втория случай е възможно пълно спиране на дейността. Това състояние драстично намалява скоростта на химическата реакция на ензима. В резултат на това натрупването на субстрат се допълва от дефицит на продукта, което води до сериозни усложнения. На фона на смущения в жизнените функции на организма, здравето се влошава, развиват се заболявания и може да има смърт. Натрупването на амоняк или дефицитът на АТФ води до смърт. Олигофренията се развива поради натрупването на фенилаланин. Тук също се прилага принципът, че при липса на ензимен субстрат няма да настъпи натрупване на реакционен субстрат. Състоянието, при което кръвните ензими не изпълняват функциите си, има лош ефект върху тялото.

Разглеждат се няколко причини за хипоактивност. Генната мутация, вродена или придобита, е първата. Състоянието може да се коригира с помощта на генна терапия. Можете да опитате да изключите субстратите на липсващия ензим от храната. В някои случаи това може да помогне. Вторият фактор е липсата на витамин или микроелемент в храната, необходим за функционирането на ензима. Причините са нарушена активация на витамина, дефицит на аминокиселини, ацидоза, поява на инхибитори в клетката и денатурация на протеина. Ензимната активност също намалява с понижаване на телесната температура. Някои фактори засягат функцията на всички видове ензими, докато други засягат функцията само на някои видове.

Храносмилателни ензими

Човек се наслаждава на процеса на хранене и понякога пренебрегва факта, че основната задача на храносмилането е превръщането на храната във вещества, които могат да станат източник на енергия и строителен материал за тялото, като се абсорбират в червата. Протеиновите ензими улесняват този процес. Храносмилателните вещества се произвеждат от храносмилателните органи, които участват в процеса на разграждане на храната. Действието на ензимите е необходимо, за да се получат необходимите въглехидрати, мазнини, аминокиселини от храната, които съставляват необходимите хранителни вещества и енергия за нормалното функциониране на тялото.

За да се нормализира нарушеното храносмилане, се препоръчва едновременно с храненето да се приемат необходимите протеинови вещества. При преяждане можете да приемате 1-2 таблетки след или по време на хранене. Аптеките продават голям брой различни ензимни препарати, които спомагат за подобряване на храносмилателните процеси. Трябва да се запасите с тях, когато приемате един вид хранителни вещества. Ако имате проблеми с дъвченето или преглъщането на храна, трябва да приемате ензими по време на хранене. Съществени причини за употребата им могат да бъдат и заболявания като придобити и вродени ензимопатии, синдром на раздразнените черва, хепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хроничен гастрит. Ензимните препарати трябва да се приемат заедно с лекарства, които влияят на храносмилателния процес.

Ензимопатология

В медицината има цял раздел, който търси връзка между дадено заболяване и липсата на синтез на даден ензим. Това е областта на ензимологията - ензимопатология. Трябва да се има предвид и недостатъчен ензимен синтез. Например, наследственото заболяване фенилкетонурия се развива на фона на загубата на способността на чернодробните клетки да синтезират това вещество, което катализира превръщането на фенилаланин в тирозин. Симптомите на това заболяване са психични разстройства. Поради постепенното натрупване на токсични вещества в тялото на пациента, признаци като повръщане, тревожност, повишена раздразнителност, липса на интерес към нищо и силна умора са тревожни.

При раждането на дете патологията не се проявява. Първичните симптоми могат да бъдат забелязани на възраст между два и шест месеца. Втората половина от живота на бебето се характеризира с изразено изоставане в умственото развитие. 60% от пациентите развиват идиотия, по-малко от 10% са ограничени до лека степен на олигофрения. Клетъчните ензими не се справят с функциите си, но това може да се коригира. Навременната диагностика на патологичните промени може да спре развитието на заболяването до пубертета. Лечението се състои в ограничаване на приема на фенилаланин с храната.

Ензимни препарати

Отговаряйки на въпроса какво представляват ензимите, могат да се отбележат две дефиниции. Първото са биохимичните катализатори, а второто са лекарствата, които ги съдържат. Те са в състояние да нормализират състоянието на околната среда в стомаха и червата, да осигурят разграждането на крайните продукти на микрочастици и да подобрят процеса на усвояване. Те също така предотвратяват появата и развитието на гастроентерологични заболявания. Най-известният от ензимите е лекарството Mezim Forte. Съдържа липаза, амилаза и протеаза, които помагат за намаляване на болката при хроничен панкреатит. Капсулите се приемат като заместително лечение при недостатъчно производство на необходимите ензими от панкреаса.

Тези лекарства се използват предимно по време на хранене. Броят на капсулите или таблетките се предписва от лекаря въз основа на установените нарушения на механизма на абсорбция. По-добре е да ги съхранявате в хладилника. При продължителна употреба на храносмилателни ензими не възниква пристрастяване и това не засяга функционирането на панкреаса. Когато избирате лекарство, трябва да обърнете внимание на съотношението дата, качество и цена. Ензимните препарати се препоръчват за прием при хронични заболявания на храносмилателната система, при преяждане, при периодични стомашни проблеми, както и при хранително отравяне. Най-често лекарите предписват таблетното лекарство Mezim, което се е доказало добре на вътрешния пазар и уверено заема позицията си. Има и други аналози на това лекарство, не по-малко известни и повече от достъпни. По-специално, много хора предпочитат таблетки Pakreatin или Festal, които имат същите свойства като техните по-скъпи колеги.

Животът на всеки организъм е възможен благодарение на протичащите в него метаболитни процеси. Тези реакции се контролират от естествени катализатори или ензими. Друго име за тези вещества е ензими. Терминът "ензими" идва от латинското fermentum, което означава "закваска". Концепцията се появява исторически в изучаването на процесите на ферментация.

Ориз. 1 - Ферментация с помощта на дрожди - типичен пример за ензимна реакция

Човечеството отдавна използва полезните свойства на тези ензими. Например, в продължение на много векове сиренето се прави от мляко с помощта на сирище.

Ензимите се различават от катализаторите по това, че действат в жив организъм, докато катализаторите действат в неживата природа. Клонът на биохимията, който изучава тези основни вещества за живота, се нарича ензимология.

Общи свойства на ензимите

Ензимите са протеинови молекули, които взаимодействат с различни вещества, ускорявайки тяхната химическа трансформация по определен път. Те обаче не се консумират. Всеки ензим има активно място, което се прикрепя към субстрата и каталитично място, което инициира определена химична реакция. Тези вещества ускоряват биохимичните реакции, протичащи в тялото, без да повишават температурата.

Основни свойства на ензимите:

• специфичност: способността на ензима да действа само върху определен субстрат, например липази върху мазнини;
• каталитична ефективност: способността на ензимните протеини да ускоряват биологичните реакции стотици и хиляди пъти;
• способност за регулиране: във всяка клетка производството и активността на ензими се определя от уникална верига от трансформации, която влияе върху способността на тези протеини да се синтезират отново.

Ролята на ензимите в човешкото тяло не може да бъде надценена. Във време, когато структурата на ДНК току-що беше открита, се каза, че един ген е отговорен за синтеза на един протеин, който вече определя определена черта. Сега това твърдение звучи така: "Един ген - един ензим - една черта." Тоест без активността на ензимите в клетката животът не може да съществува.

Класификация

В зависимост от ролята им в химичните реакции се разграничават следните класове ензими:

В живия организъм всички ензими са разделени на вътреклетъчни и извънклетъчни. Вътреклетъчните ензими включват например чернодробни ензими, които участват в реакциите на неутрализиране на различни вещества, които влизат в кръвта. Те се откриват в кръвта при увреждане на даден орган, което помага при диагностицирането на неговите заболявания.

Вътреклетъчни ензими, които са маркери за увреждане на вътрешните органи:

• черен дроб - аланин аминотранссефраза, аспартат аминотрансфераза, гама-глутамил транспептидаза, сорбитол дехидрогеназа;
• бъбреци - алкална фосфатаза;
• простатна жлеза - кисела фосфатаза;
• сърдечен мускул - лактат дехидрогеназа

Извънклетъчните ензими се секретират от жлезите във външната среда. Основните се секретират от клетките на слюнчените жлези, стомашната стена, панкреаса и червата и участват активно в храносмилането.

Храносмилателни ензими

Храносмилателните ензими са протеини, които ускоряват разграждането на големи молекули, изграждащи храната. Те разделят такива молекули на по-малки фрагменти, които се абсорбират по-лесно от клетките. Основните видове храносмилателни ензими са протеази, липази и амилази.

Основната храносмилателна жлеза е панкреасът. Той произвежда повечето от тези ензими, както и нуклеази, които разцепват ДНК и РНК, и пептидази, участващи в образуването на свободни аминокиселини. Освен това малко количество образувани ензими е в състояние да „обработи“ голям обем храна.

При ензимното разграждане на хранителните вещества се освобождава енергия, която се използва за метаболитни процеси и жизнени функции. Без участието на ензими такива процеси биха се случили твърде бавно, без да осигуряват на тялото достатъчно енергийни резерви.

В допълнение, участието на ензими в храносмилателния процес осигурява разграждането на хранителните вещества в молекули, които могат да преминат през клетките на чревната стена и да навлязат в кръвта.

Амилаза

Амилазата се произвежда от слюнчените жлези. Той действа върху хранителното нишесте, което се състои от дълга верига от глюкозни молекули. В резултат на действието на този ензим се образуват области, състоящи се от две свързани глюкозни молекули, тоест фруктоза и други късоверижни въглехидрати. Впоследствие те се метаболизират до глюкоза в червата и оттам се абсорбират в кръвта.

Слюнчените жлези разграждат само част от нишестето. Слюнчената амилаза е активна за кратко време, докато храната се дъвче. След като попадне в стомаха, ензимът се инактивира от киселинното съдържание. По-голямата част от нишестето се разгражда вече в дванадесетопръстника под действието на панкреатичната амилаза, произвеждана от панкреаса.

Ориз. 2 – Амилазата започва да разгражда нишестето

Късите въглехидрати, образувани под действието на панкреатичната амилаза, навлизат в тънките черва. Тук с помощта на малтаза, лактаза, сукраза и декстриназа те се разграждат до глюкозни молекули. Фибрите, които не се разграждат от ензими, се отделят от червата с изпражненията.

Протеази

Протеините или протеините са съществена част от човешката диета. За разграждането им са необходими ензими – протеази. Те се различават по мястото на синтез, субстрати и други характеристики. Някои от тях са активни в стомаха, като пепсин. Други се произвеждат от панкреаса и са активни в чревния лумен. Самата жлеза отделя неактивен прекурсор на ензима - химотрипсиноген, който започва да действа само след смесване с киселинно съдържание на храната, превръщайки се в химотрипсин. Този механизъм помага да се избегне самоувреждане на клетките на панкреаса от протеази.

Ориз. 3 - Ензимно разграждане на протеини

Протеазите разграждат хранителните протеини на по-малки фрагменти - полипептиди. Ензимите - пептидази ги разграждат до аминокиселини, които се абсорбират в червата.

Липази

Хранителните мазнини се разграждат от липазни ензими, които също се произвеждат от панкреаса. Те разграждат мастните молекули до мастни киселини и глицерол. Тази реакция изисква наличието на жлъчка в лумена на дванадесетопръстника, която се образува в черния дроб.

Ориз. 4 – Ензимна хидролиза на мазнини

Ролята на заместителната терапия с лекарството "Micrazim"

За много хора с храносмилателни разстройства, предимно със заболявания на панкреаса, прилагането на ензими осигурява функционална подкрепа на органа и ускорява оздравителния процес. След спиране на атака на панкреатит или друга остра ситуация, приемането на ензими може да бъде спряно, тъй като тялото самостоятелно възстановява тяхната секреция.

Дългосрочната употреба на ензимни препарати е необходима само при тежка екзокринна панкреатична недостатъчност.

Един от най-физиологичните в състава си е лекарството "Micrazim". Състои се от амилаза, протеази и липаза, съдържащи се в панкреатичния сок. Следователно не е необходимо отделно да избирате кой ензим да се използва за различни заболявания на този орган.

Показания за употреба на това лекарство:

• хроничен панкреатит, кистозна фиброза и други причини за недостатъчна секреция на панкреатични ензими;
• възпалителни заболявания на черния дроб, стомаха, червата, особено след операции върху тях, за по-бързо възстановяване на храносмилателната система;
• грешки в храненето;
• дисфункция на дъвченето, например поради зъбни заболявания или неподвижност на пациента.

Приемането на храносмилателни ензими за заместващи цели помага да се избегне подуване на корема, редки изпражнения и болки в корема. Освен това при тежки хронични заболявания на панкреаса Mikrasim напълно поема функцията за разграждане на хранителните вещества. Поради това те могат лесно да се абсорбират в червата. Това е особено важно за деца с кистозна фиброза.

Важно: преди употреба прочетете инструкциите или се консултирайте с Вашия лекар.