Aminohapped on karboksüülhapped, mis sisaldavad aminorühma ja karboksüülrühma. Looduslikud aminohapped on 2-aminokarboksüülhapped ehk α-aminohapped, kuigi leidub ka selliseid aminohappeid nagu β-alaniin, tauriin, γ-aminovõihape. α-aminohappe üldistatud valem näeb välja selline:
α-aminohapetel on süsiniku 2 juures neli erinevat asendajat, see tähendab, et kõigil α-aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on asümmeetriline (kiraalne) süsinikuaatom ja need esinevad kahe enantiomeeri kujul - L- ja D-aminohape. Looduslikud aminohapped kuuluvad L-seeriasse. D-aminohappeid leidub bakterites ja peptiidantibiootikumides.
Kõik vesilahustes olevad aminohapped võivad eksisteerida bipolaarsete ioonide kujul ja nende kogulaeng sõltub keskkonna pH-st. PH väärtust, mille juures kogulaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks. Isoelektrilises punktis on aminohape tsvitterioon, see tähendab, et selle amiinrühm on protoneeritud ja karboksüülrühm on dissotsieerunud. Neutraalses pH piirkonnas on enamik aminohappeid tsvitterioonid:
Aminohapped ei neela valgust spektri nähtavas piirkonnas, aromaatsed aminohapped neelavad valgust spektri UV piirkonnas: trüptofaan ja türosiin 280 nm juures, fenüülalaniin 260 nm juures.
Aminohappeid iseloomustavad mõned keemilised reaktsioonid, millel on suur tähtsus laboripraktikas: värvuse ninhüdriini test α-aminorühma jaoks, sulfhüdrüül-, fenool- ja teistele aminohapperadikaalide rühmadele iseloomulikud reaktsioonid, aminorühmades Schiffi aluste kiirenemine ja moodustumine. esterdamine karboksüülrühmade juures.
Aminohapete bioloogiline roll:
on peptiidide ja valkude struktuurielemendid, nn proteinogeensed aminohapped. Valgud sisaldavad 20 aminohapet, mida kodeerib geneetiline kood ja mis sisalduvad translatsiooni käigus valkudes, mõned neist võivad olla fosforüülitud, atsüülitud või hüdroksüülitud;
võivad olla teiste looduslike ühendite struktuurielemendid - koensüümid, sapphapped, antibiootikumid;
on signaalmolekulid. Mõned aminohapped on neurotransmitterid või neurotransmitterite, hormoonide ja histohormoonide prekursorid;
on kõige olulisemad metaboliidid, näiteks on mõned aminohapped taimsete alkaloidide eelkäijad või lämmastiku doonorid või on toitumise olulised komponendid.
Proteinogeensete aminohapete klassifikatsioon põhineb külgahelate struktuuril ja polaarsusel:
1. Alifaatsed aminohapped:
glütsiin, gly,G,Gly
alaniin, ala, A, Ala
valiin, võll,V,Val*
leutsiin, lei,L,Leu*
isoleutsiin, muda, mina, Ile*
Need aminohapped ei sisalda külgahelas heteroaatomeid ega tsüklilisi rühmi ja neid iseloomustab selgelt madal polaarsus.
tsüsteiin, cis,Cys
metioniin, mett,M,Met*
3. Aromaatsed aminohapped:
fenüülalaniin, föön,F,Phe*
türosiin, laskegalerii,Y,Tyr
trüptofaan, kolm,W,Trp*
histidiin, gis,H,Tema
Aromaatsed aminohapped sisaldavad mesomeerset resonantsiga stabiliseeritud tsükleid. Selles rühmas on ainult aminohappe fenüülalaniin madal polaarsus, türosiinil ja trüptofaanil on märgatav polaarsus ning histidiinil on isegi kõrge polaarsus. Histidiini võib klassifitseerida ka aluseliste aminohapete hulka.
4. Neutraalsed aminohapped:
seriin, ser,S,Ser
treoniin, tre,T,Thr*
asparagiin, asn, N,Asn
glutamiin, gln, Q, Gln
Neutraalsed aminohapped sisaldavad hüdroksüül- või karboksamiidrühmi. Kuigi amiidrühmad on mitteioonsed, on asparagiini ja glutamiini molekulid väga polaarsed.
5. Happelised aminohapped:
asparagiinhape (aspartaat), asp,D,Asp
glutamiinhape (glutamaat), glu, E, Glu
Happeliste aminohapete külgahelate karboksüülrühmad on täielikult ioniseeritud kogu füsioloogiliste pH väärtuste vahemikus.
6. Asendamatud aminohapped:
lüsiin, l alates, K, Lys*
arginiin, arg,R,Arg
Peamiste aminohapete külgahelad on neutraalses pH piirkonnas täielikult protoneeritud. Väga aluseline ja väga polaarne aminohape on arginiin, mis sisaldab guanidiini rühma.
7. Iminohape:
proliin, umbes,P,Pro
Proliini külgahel koosneb viieliikmelisest ringist, mis sisaldab α-süsiniku aatomit ja α-aminorühma. Seetõttu ei ole proliin rangelt võttes aminohape, vaid iminohape. Ringis olev lämmastikuaatom on nõrk alus ja füsioloogiliste pH väärtuste juures ei protoneerita. Proliin põhjustab oma tsüklilise struktuuri tõttu polüpeptiidahelas painutusi, mis on kollageeni struktuuri jaoks väga olulised.
Mõned loetletud aminohapped ei saa inimkehas sünteesida ja need tuleb varustada toiduga. Need asendamatud aminohapped on tähistatud tärnidega.
Nagu eespool öeldud, on proteinogeensed aminohapped mitmete väärtuslike bioloogiliselt aktiivsete molekulide eelkäijad.
Kaks biogeenset amiini, β-alaniin ja tsüsteamiin, on osa koensüümist A (koensüümid on vees lahustuvate vitamiinide derivaadid, mis moodustavad komplekssete ensüümide aktiivse keskuse). β-alaniin moodustub asparagiinhappe dekarboksüülimisel ja tsüsteamiin tsüsteiini dekarboksüülimisel:
β-alaniin 
tsüsteamiin
Glutamiinhappe jääk on osa teisest koensüümist – tetrahüdrofoolhappest, B c-vitamiini derivaadist.
Teised bioloogiliselt väärtuslikud molekulid on sapphapete konjugaadid aminohappe glütsiiniga. Need konjugaadid on tugevamad happed kui aluselised, moodustuvad maksas ja esinevad sapis soolade kujul.
glükokoolhape
Proteinogeensed aminohapped on mõnede antibiootikumide eelkäijad – bioloogiliselt aktiivsed ained, mida sünteesivad mikroorganismid ja mis pärsivad bakterite, viiruste ja rakkude paljunemist. Tuntuimad neist on penitsilliinid ja tsefalosporiinid, mis moodustavad β-laktaamantibiootikumide rühma ja mida toodavad perekonda kuuluvad hallitusseened. Penicillium. Neid iseloomustab reaktiivse β-laktaamtsükli olemasolu nende struktuuris, mille abil nad inhibeerivad gramnegatiivsete mikroorganismide rakuseinte sünteesi.
penitsilliinide üldvalem
Aminohapetest saadakse dekarboksüülimise teel biogeensed amiinid – neurotransmitterid, hormoonid ja histohormoonid.
Aminohapped glütsiin ja glutamaat on ise kesknärvisüsteemis neurotransmitterid.
dopamiin (neurotransmitter) norepinefriin (neurotransmitter)
adrenaliin (hormoon) histamiin (transmitter ja histohormoon)
serotoniin (neurotransmitter ja histohormoon) GABA (neurotransmitter)
türoksiin (hormoon)
Aminohappe trüptofaani derivaat on kõige kuulsam looduslikult esinev auksiin, indolüüläädikhape. Auksiinid on taimede kasvuregulaatorid, stimuleerivad kasvavate kudede diferentseerumist, kambiumi, juurte kasvu, kiirendavad viljade kasvu ja vanade lehtede irdumist, nende antagonistid on abstsitsiinhape.
indooläädikhape
Aminohapete derivaadid on ka alkaloidid - looduslikud lämmastikku sisaldavad aluselised ühendid, mis tekivad taimedes. Need ühendid on äärmiselt aktiivsed füsioloogilised ühendid, mida kasutatakse laialdaselt meditsiinis. Alkaloidide näideteks on fenüülalaniini derivaat papaveriin, mooni isokinoliini alkaloid (spasmoodiline ravim) ja trüptofaani derivaat füsostigmiin, indooli alkaloid Calabar ubadest (antikoliinesteraasi ravim):
papaveriini füsostigmiin
Aminohapped on väga populaarsed biotehnoloogia objektid. Aminohapete keemiliseks sünteesiks on palju võimalusi, kuid tulemuseks on aminohapete ratsemaadid. Kuna toiduainetööstuses ja meditsiinis sobivad ainult aminohapete L-isomeerid, tuleb ratseemilised segud lahutada enantiomeerideks, mis on tõsine probleem. Seetõttu on populaarsem biotehnoloogiline lähenemine: ensümaatiline süntees immobiliseeritud ensüümide abil ja mikrobioloogiline süntees tervete mikroobirakkude abil. Mõlemal viimasel juhul saadakse puhtad L-isomeerid.
Aminohappeid kasutatakse toidu lisaainete ja söödakomponentidena. Glutamiinhape parandab liha maitset, valiin ja leutsiin parandavad küpsetiste maitset, glütsiini ja tsüsteiini kasutatakse konserveerimisel antioksüdantidena. D-trüptofaan võib olla suhkruasendaja, kuna see on kordades magusam. Lüsiini lisatakse põllumajandusloomade söödale, kuna enamik taimseid valke sisaldab vähesel määral asendamatut aminohapet lüsiini.
Aminohappeid kasutatakse laialdaselt meditsiinipraktikas. Need on aminohapped nagu metioniin, histidiin, glutamiin- ja asparagiinhape, glütsiin, tsüsteiin, valiin.
Viimasel kümnendil hakati naha- ja juuksehoolduseks mõeldud kosmeetikatoodetesse lisama aminohappeid.
Keemiliselt modifitseeritud aminohappeid kasutatakse laialdaselt ka tööstuses pindaktiivsete ainetena polümeeride sünteesil, detergentide, emulgaatorite ja kütuselisandite tootmisel.
VALGUD
Valgud on kõrgmolekulaarsed ained, mis koosnevad peptiidsidemetega ühendatud aminohapetest.
Just valgud on põlvest põlve edastatava geneetilise informatsiooni produkt ja viivad rakus läbi kõik eluprotsessid.
Valkude funktsioonid:
Katalüütiline funktsioon. Kõige arvukam valkude rühm koosneb ensüümidest - katalüütilise aktiivsusega valkudest, mis kiirendavad keemilisi reaktsioone. Ensüümid on näiteks pepsiin, alkoholdehüdrogenaas, glutamiini süntetaas.
Struktuuri moodustav funktsioon. Struktuurvalgud vastutavad rakkude ja kudede kuju ja stabiilsuse säilitamise eest, nende hulka kuuluvad keratiinid, kollageen, fibroiin.
Transpordifunktsioon. Transpordivalgud kannavad molekule või ioone ühest elundist teise või läbi rakusiseste membraanide, näiteks hemoglobiini, seerumi albumiini, ioonikanalid.
Kaitsefunktsioon. Homöostaasisüsteemi valgud kaitsevad organismi patogeenide, võõrinformatsiooni, verekaotuse eest – immunoglobuliinid, fibrinogeen, trombiin.
Reguleeriv funktsioon. Valgud täidavad signaalainete ülesandeid – osad hormoonid, histohormoonid ja neurotransmitterid, on mis tahes struktuuriga signaalainete retseptorid ning tagavad edasise signaaliülekande raku biokeemilistes signaaliahelates. Näited hõlmavad kasvuhormooni somatotropiini, hormooni insuliini, H- ja M-kolinergilisi retseptoreid.
Mootori funktsioon. Valkude abil viiakse läbi kokkutõmbumisprotsesse ja muid bioloogilisi liikumisi. Näideteks on tubuliin, aktiin ja müosiin.
Varufunktsioon. Taimed sisaldavad varuvalke, mis on väärtuslikud toitained, loomakehades toimivad lihasvalgud varutoitainetena, mis äärmisel vajadusel mobiliseeritakse.
Valke iseloomustab mitme struktuurilise organisatsiooni tasandi olemasolu.
Esmane struktuur Valk on polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Peptiidside on karboksamiidside ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja teise aminohappe α-aminorühma vahel.
alanüülfenüülalanüültsüsteüülproliin
Peptiidsidemel on mitmeid omadusi:
a) see on resonantsstabiliseeritud ja asub seetõttu praktiliselt samal tasapinnal - tasapinnaline; C-N sideme ümber pöörlemine nõuab palju energiat ja on raske;
b) -CO-NH- side on erilise iseloomuga, see on väiksem kui tavaline, kuid suurem kui kahekordne, see tähendab, et esineb keto-enooli tautomeeria:
c) peptiidsideme suhtes on asendajad transs-positsioon;
d) peptiidi karkassi ümbritsevad erineva iseloomuga külgahelad, mis interakteeruvad ümbritsevate lahusti molekulidega, vabad karboksüül- ja aminorühmad ioniseeritakse, moodustades valgu molekuli katioonsed ja anioonsed tsentrid. Olenevalt nende vahekorrast saab valgumolekul positiivse või negatiivse summaarse laengu, samuti iseloomustab teda valgu isoelektrilise punkti saavutamisel keskkonna üks või teine pH väärtus. Radikaalid moodustavad valgu molekulis soola-, eetri- ja disulfiidsildu ning määravad ka valkudele iseloomulike reaktsioonide ulatuse.
Praegu on kokku lepitud, et 100 või enamast aminohappejäägist koosnevaid polümeere loetakse valkudeks, polüpeptiide 50-100 aminohappejäägist koosnevaid polümeere ja madalmolekulaarseid peptiide vähem kui 50 aminohappejäägist koosnevaid polümeere.
Mõned madala molekulmassiga peptiidid mängivad iseseisvat bioloogilist rolli. Mõnede nende peptiidide näited:
Glutatioon – γ-gluc-cis-gly – on üks levinumaid rakusiseseid peptiide, osaleb rakkude redoksprotsessides ja aminohapete ülekandmisel läbi bioloogiliste membraanide.
Karnosiin – β-ala-gis – loomade lihastes sisalduv peptiid, kõrvaldab lipiidperoksiidi lagunemissaadused, kiirendab süsivesikute lagunemist lihastes ja osaleb fosfaadi kujul energia ainevahetuses lihastes.
Vasopressiin on hüpofüüsi tagumise osa hormoon, mis osaleb vee metabolismi reguleerimises organismis:
Falloidiin on kärbseseene mürgine polüpeptiid, mis põhjustab tühistes kontsentratsioonides keha surma ensüümide ja kaaliumiioonide vabanemise tõttu rakkudest:
Gramitsidiin on antibiootikum, mis toimib paljudele grampositiivsetele bakteritele, muudab bioloogiliste membraanide läbilaskvust madala molekulmassiga ühenditele ja põhjustab rakusurma:
Meth-enkefaliin - tyr-gly-gly-phen-met - neuronites sünteesitav ja valu vähendav peptiid.
Valkude sekundaarne struktuur on ruumiline struktuur, mis on moodustunud peptiidi karkassi funktsionaalsete rühmade interaktsioonide tulemusena.
Peptiidahel sisaldab palju peptiidsidemete CO ja NH rühmi, millest igaüks on potentsiaalselt võimeline osalema vesiniksidemete moodustamises. On kahte peamist tüüpi struktuure, mis võimaldavad seda juhtuda: α-heeliks, milles kett on kokku keeratud nagu telefonijuhe, ja volditud β-struktuur, milles ühe või mitme keti piklikud lõigud asetsevad kõrvuti. pool. Mõlemad struktuurid on väga stabiilsed.
α-heeliksit iseloomustab keerdunud polüpeptiidahela äärmiselt tihe pakend; parempoolse heeliksi iga pöörde jaoks on 3,6 aminohappejääki, mille radikaalid on alati suunatud väljapoole ja veidi tahapoole, st polüpeptiidahela algus.
α-heeliksi peamised omadused:
α-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed peptiidrühma lämmastiku juures oleva vesinikuaatomi ja jäägi karbonüülhapniku vahel, mis paiknevad ahelas neljas positsioonis;
Kõik peptiidrühmad osalevad vesiniksideme moodustumisel, see tagab α-heeliksi maksimaalse stabiilsuse;
kõik peptiidrühmade lämmastiku- ja hapnikuaatomid osalevad vesiniksidemete moodustumisel, mis vähendab oluliselt α-spiraalsete piirkondade hüdrofiilsust ja suurendab nende hüdrofoobsust;
α-heeliks moodustub spontaanselt ja on polüpeptiidahela kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab minimaalsele vabale energiale;
L-aminohapete polüpeptiidahelas on paremakäeline heeliks, mida tavaliselt leidub valkudes, palju stabiilsem kui vasakukäeline.
α-heeliksi moodustumise võimaluse määrab valgu esmane struktuur. Mõned aminohapped takistavad peptiidi selgroo väändumist. Näiteks kõrvuti asetsevad glutamaadi ja aspartaadi karboksüülrühmad tõrjuvad üksteist vastastikku, mis takistab vesiniksidemete teket α-heeliksis. Samal põhjusel on ahela helikaliseerimine keeruline kohtades, kus positiivselt laetud lüsiini ja arginiini jäägid asuvad üksteise lähedal. Proliin mängib aga suurimat rolli α-heeliksi katkestamisel. Esiteks on proliinis lämmastikuaatom osa jäigast tsüklist, mis takistab pöörlemist ümber N-C sideme ja teiseks ei moodusta proliin vesiniksidet vesiniku puudumise tõttu lämmastikuaatomi juures.
β-leht on kihiline struktuur, mille moodustavad lineaarselt paigutatud peptiidfragmentide vahelised vesiniksidemed. Mõlemad ahelad võivad olla sõltumatud või kuuluda samasse polüpeptiidi molekuli. Kui ahelad on orienteeritud samas suunas, siis nimetatakse sellist β-struktuuri paralleelseks. Ahela vastassuundade korral, st kui ühe ahela N-ots langeb kokku teise ahela C-otsaga, nimetatakse β-struktuuri antiparalleelseks. Antiparalleelne β-leht peaaegu lineaarsete vesiniksildadega on energeetiliselt eelistatavam.
paralleelne β-leht antiparalleelne β-leht
Erinevalt α-heeliksist, mis on küllastunud vesiniksidemetega, on β-lehe ahela iga osa avatud täiendavate vesiniksidemete moodustumiseks. Aminohapete külgmised radikaalid on orienteeritud peaaegu risti lehe tasapinnaga, vaheldumisi üles ja alla.
Nendes piirkondades, kus peptiidahel paindub üsna järsult, on sageli β-silmus. See on lühike fragment, milles 4 aminohappejääki on painutatud 180° ja on stabiliseeritud ühe vesiniksillaga esimese ja neljanda jäägi vahel. Suured aminohapperadikaalid segavad β-ahela moodustumist, seega sisaldab see enamasti väikseimat aminohapet glütsiini.
Valkude suprasekundaarne struktuur– see on mingi spetsiifiline sekundaarstruktuuride vaheldumise järjekord. Domeeni all mõistetakse valgu molekuli eraldiseisvat osa, millel on teatud struktuurne ja funktsionaalne autonoomia. Domeene peetakse tänapäeval valgumolekulide struktuuri põhielementideks ning α-heeliksite ja β-lehtede paigutuse seos ja olemus võimaldab rohkem mõista valgusmolekulide arengut ja fülogeneetilisi seoseid kui primaarstruktuuride võrdlust. Evolutsiooni põhiülesanne on kujundada üha uusi ja uusi valke. On ääretult väike võimalus kogemata sünteesida aminohappejärjestus, mis rahuldaks pakendamistingimusi ja tagaks funktsionaalsete ülesannete täitmise. Seetõttu on tavaline leida erinevate funktsioonidega, kuid struktuurilt nii sarnaseid valke, et neil näib olevat ühine esivanem või nad on üksteisest arenenud. Tundub, et evolutsioon eelistab teatud probleemi lahendamise vajadusega silmitsi seistes valke algusest peale mitte selleks otstarbeks kujundada, vaid kohandada selleks juba väljakujunenud struktuure, kohandades neid uuteks eesmärkideks.
Mõned näited sageli korduvatest suprasekundaarsetest struktuuridest:
αα’ – ainult α-heeliseid sisaldavad valgud (müoglobiin, hemoglobiin);
ββ’ – ainult β-struktuure sisaldavad valgud (immunoglobuliinid, superoksiiddismutaas);
βαβ’ – β-tünni struktuur, iga β-kiht asub tünni sees ja on ühendatud molekuli pinnal paikneva α-heeliksiga (trioosfosfoisomeraas, laktaatdehüdrogenaas);
“tsinkisõrm” – valgufragment, mis koosneb 20 aminohappejäägist, tsingi aatom on seotud kahe tsüsteiinijäägi ja kahe histidiinijäägiga, mille tulemusena moodustub ligikaudu 12 aminohappejäägist koosnev “sõrm”, mis suudab end siduda. DNA molekuli reguleerivatesse piirkondadesse;
"leutsiini tõmblukk" - interakteeruvatel valkudel on α-spiraalne piirkond, mis sisaldab vähemalt 4 leutsiinijääki, need asuvad üksteisest 6 aminohappe kaugusel, see tähendab, et nad on iga teise pöörde pinnal ja võivad moodustada hüdrofoobseid sidemeid teise leutsiinijääkidega. valk . Leutsiini tõmblukkude abil saab näiteks tugevalt aluseliste histooni valkude molekule kompleksida, ületades positiivse laengu.
Valgu tertsiaarne struktuur- see on valgumolekuli ruumiline paigutus, mida stabiliseerivad sidemed aminohapete külgradikaalide vahel.
Sidemete tüübid, mis stabiliseerivad valgu tertsiaarset struktuuri:
elektrostaatiline vesinikhüdrofoobne disulfiid
interaktsioon kommunikatsioon interaktsioon suhtlemine
Sõltuvalt tertsiaarse struktuuri voltimisest võib valgud jagada kahte põhitüüpi - fibrillaarsed ja kerakujulised.
Fibrillaarsed valgud on pikad, niidilaadsed vees lahustumatud molekulid, mille polüpeptiidahelad on piki ühte telge piklikud. Need on peamiselt struktuursed ja kontraktiilsed valgud. Mõned näited kõige tavalisematest fibrillaarsetest valkudest:
α-keratiinid. Sünteesitakse epidermise rakkude poolt. Need moodustavad peaaegu kogu karvade, karusnaha, sulgede, sarvede, küünte, küüniste, sulepeade, soomuste, kabjade ja kilpkonnakarbi kuivkaalu, samuti olulise osa naha välimise kihi massist. See on terve valkude perekond, need on aminohapete koostiselt sarnased, sisaldavad palju tsüsteiinijääke ja neil on sama polüpeptiidahelate ruumiline paigutus. Juukserakkudes organiseeritakse keratiini polüpeptiidahelad esmalt kiududeks, millest seejärel moodustuvad nööri või keerdkaablina struktuurid, mis lõpuks täidavad kogu raku ruumi. Karvarakud lamenevad ja lõpuks surevad ning rakuseinad moodustavad iga juukse ümber torukujulise ümbrise, mida nimetatakse küünenahaks. α-keratiinis on polüpeptiidahelad α-heeliksi kujulised, mis on üksteise ümber keerdunud kolmetuumaliseks kaabliks, moodustades ristdisulfiidsidemeid. N-terminali jäägid asuvad ühel küljel (paralleelselt). Keratiinid on vees lahustumatud, kuna nende koostises on ülekaalus aminohapped koos mittepolaarsete kõrvalradikaalidega, mis on suunatud vesifaasi poole. Permi ajal toimuvad järgmised protsessid: esmalt hävitatakse tioolidega redutseerimisel disulfiidsillad ja seejärel, kui juuksed on saanud vajaliku kuju, kuivatatakse see kuumutamisel, samas kui õhuhapnikuga oksüdeerumisel tekivad uued disulfiidsillad. , mis säilitavad soengu kuju.
β-keratiinid. Nende hulka kuuluvad siid ja ämblikuvõrgu fibroiin. Need on antiparalleelsed β-volditud kihid, mille koostises on ülekaalus glütsiin, alaniin ja seriin.
Kollageen. Kõrgematel loomadel levinuim valk ja sidekudede peamine fibrillaarne valk. Kollageen sünteesitakse fibroblastides ja kondrotsüütides – spetsialiseerunud sidekoerakkudes, kust see seejärel väljutatakse. Kollageenikiude leidub nahas, kõõlustes, kõhredes ja luudes. Need ei veni, on terastraadist tugevamad ja kollageenfibrillidele on iseloomulikud põikitriibud. Vees keetmisel muudetakse kiuline, lahustumatu ja seedimatu kollageen mõne kovalentse sideme hüdrolüüsil želatiiniks. Kollageen sisaldab 35% glütsiini, 11% alaniini, 21% proliini ja 4-hüdroksüproliini (kollageenile ja elastiinile ainuomane aminohape). See koostis määrab želatiini kui toiduvalgu suhteliselt madala toiteväärtuse. Kollageenifibrillid koosnevad korduvatest polüpeptiidi subühikutest, mida nimetatakse tropokollageeniks. Need allüksused on paigutatud piki fibrilli paralleelsete kimpudena peast sabani. Peade nihkumine annab iseloomulikud põikitriibud. Selles struktuuris olevad tühimikud võivad vajaduse korral olla hüdroksüapatiidi Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallide ladestumise kohaks, millel on oluline roll luu mineralisatsioonis.
Tropokollageeni subühikud koosnevad kolmest polüpeptiidahelast, mis on tihedalt keerdunud kolmeahelaliseks köieks, mis erinevad α- ja β-keratiinidest. Mõnes kollageenis on kõigil kolmel ahelal sama aminohappejärjestus, samas kui teistes on ainult kaks identset ahelat ja kolmas on erinev. Tropokollageeni polüpeptiidahel moodustab vasakukäelise heeliksi, milles proliini ja hüdroksüproliini põhjustatud ahela painde tõttu on pöörde kohta vaid kolm aminohappejääki. Kolm ahelat on omavahel lisaks vesiniksidemetele ühendatud kovalentse tüüpi sidemega, mis moodustub kahe külgnevates ahelates paikneva lüsiinijäägi vahel:
Vananedes moodustub tropokollageeni alaühikutes ja nende vahel rohkem ristsidemeid, muutes kollageenifibrillid jäigemaks ja rabedamaks ning see muudab kõhre ja kõõluste mehaanilisi omadusi, muudab luud rabedamaks ja vähendab sarvkesta läbipaistvust. .
Elastiin. Sisaldub sidemete kollases elastses koes ja suurte arterite seinte elastses sidekoe kihis. Elastiinfibrillide peamine allüksus on tropoelastiin. Elastiin on rikas glütsiini ja alaniini poolest, sisaldab palju lüsiini ja vähe proliini. Elastiinist spiraalsed lõigud venivad pinge rakendamisel, kuid taastuvad koormuse eemaldamisel oma esialgse pikkusega. Nelja erineva ahela lüsiinijäägid moodustavad omavahel kovalentseid sidemeid ja võimaldavad elastiinil pöörduvalt igas suunas venida.
Globulaarsed valgud on valgud, mille polüpeptiidahel on volditud kompaktseks gloobuliks ja mis on võimelised täitma paljusid erinevaid funktsioone.
Kõige mugavam on vaadelda globulaarsete valkude tertsiaarset struktuuri müoglobiini näitel. Müoglobiin on suhteliselt väike hapnikku siduv valk, mida leidub lihasrakkudes. See salvestab seotud hapnikku ja soodustab selle ülekandumist mitokondritesse. Müoglobiini molekul sisaldab ühte polüpeptiidahelat ja ühte hemogruppi (heem) - protoporfüriini kompleksi rauaga. Müoglobiini peamised omadused:
a) müoglobiini molekul on nii kompaktne, et selle sisse mahub ainult 4 veemolekuli;
b) kõik polaarsed aminohappejäägid, välja arvatud kaks, asuvad molekuli välispinnal ja kõik need on hüdraatunud olekus;
c) suurem osa hüdrofoobsetest aminohappejääkidest paikneb müoglobiini molekulis ja on seega kaitstud kokkupuute eest veega;
d) kõik neli müoglobiini molekuli proliinijääki paiknevad polüpeptiidahela paindekohas; seriini-, treoniini- ja asparagiinijäägid asuvad teistes paindekohtades, kuna sellised aminohapped takistavad α-heeliksi moodustumist, kui asuvad üksteise kõrval;
e) lame heemirühm asub õõnsuses (taskus) molekuli pinna lähedal, raua aatomil on kaks heemi tasapinnaga risti suunatud koordinatsioonisidet, millest üks on ühendatud histidiini jäägiga 93 ja teine on seotud. hapniku molekul.
Alates tertsiaarsest struktuurist muutub valk võimeliseks täitma oma loomulikke bioloogilisi funktsioone. Valkude funktsioneerimise aluseks on see, et kui valgu pinnale asetatakse tertsiaarne struktuur, tekivad alad, mis võivad siduda teisi molekule, mida nimetatakse ligandideks. Valgu ja ligandi interaktsiooni kõrge spetsiifilisuse tagab aktiivtsentri struktuuri komplementaarsus ligandi struktuuriga. Komplementaarsus on interakteeruvate pindade ruumiline ja keemiline vastavus. Enamiku valkude puhul on tertsiaarne struktuur voltimise maksimaalne tase.
Kvaternaarne valgu struktuur– iseloomulik valkudele, mis koosnevad kahest või enamast polüpeptiidahelast, mis on omavahel ühendatud eranditult mittekovalentsete sidemetega, peamiselt elektrostaatiliste ja vesiniksidemetega. Enamasti sisaldavad valgud kahte või nelja subühikut, rohkem kui neli subühikut sisaldavad tavaliselt regulaatorvalke.
Kvaternaarse struktuuriga valke nimetatakse sageli oligomeerseteks. On homomeerseid ja heteromeerseid valke. Homomeersed valgud hõlmavad valke, mille kõik alaühikud on ühesuguse struktuuriga, näiteks ensüüm katalaas koosneb neljast absoluutselt identsest subühikust. Heteromeersetel valkudel on erinevad alaühikud, näiteks ensüüm RNA polümeraas koosneb viiest struktuurselt erinevast allüksusest, mis täidavad erinevaid funktsioone.
Ühe subühiku interaktsioon spetsiifilise ligandiga põhjustab konformatsioonilisi muutusi kogu oligomeerses valgus ja muudab teiste subühikute afiinsust ligandide suhtes; see omadus on aluseks oligomeersete valkude võimele allosteeriliselt reguleerida.
Valgu kvaternaarset struktuuri võib vaadelda hemoglobiini näitel. Sisaldab nelja polüpeptiidahelat ja nelja heemi proteesirühma, milles raua aatomid on raudvormis Fe 2+. Molekuli valguline osa globiin koosneb kahest α-ahelast ja kahest β-ahelast, mis sisaldavad kuni 70% α-heelikseid. Kõigil neljal ahelal on iseloomulik tertsiaarne struktuur ja iga ahelaga on seotud üks hemorühm. Erinevate kettide heemid paiknevad üksteisest suhteliselt kaugel ja on erineva kaldenurgaga. Kahe α-ahela ja kahe β-ahela vahel moodustub vähe otsekontakte, samas kui α- ja β-ahelate vahel tekib arvukalt hüdrofoobsetest radikaalidest moodustatud α 1 β 1 ja α 2 β 2 tüüpi kontakte. α 1 β 1 ja α 2 β 2 vahele jääb kanal.
Erinevalt müoglobiinist iseloomustab hemoglobiini oluliselt madalam afiinsus hapniku suhtes, mis võimaldab kudedes olemasoleva hapniku madala osarõhu juures anda neile olulise osa seotud hapnikust. Hemoglobiini raud seob hapnikku kergemini kõrgema pH väärtuse ja madala CO 2 kontsentratsiooni korral, mis on iseloomulik kopsualveoolidele; hapniku vabanemist hemoglobiinist soodustavad madalamad pH väärtused ja kudedele omane kõrge CO 2 kontsentratsioon.
Lisaks hapnikule kannab hemoglobiin vesinikioone, mis seonduvad ahelates histidiini jääkidega. Hemoglobiin kannab ka süsinikdioksiidi, mis kinnitub iga nelja polüpeptiidahela terminaalse aminorühma külge, mille tulemusena moodustub karbaminohemoglobiin:
Erütrotsüütides esineb ainet 2,3-difosfoglütseraat (DFG) piisavalt suures kontsentratsioonis, selle sisaldus suureneb kõrgele tõusmisel ja hüpoksia ajal, hõlbustades hapniku vabanemist kudedes hemoglobiinist. DPG asub α 1 β 1 ja α 2 β 2 vahelises kanalis, toimides koos positiivselt saastunud β-ahelate rühmadega. Kui hemoglobiin seob hapnikku, surutakse DPG õõnsusest välja. Mõnede lindude punased verelibled ei sisalda DPG-d, vaid inositoolheksafosfaati, mis vähendab veelgi hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes.
2,3-difosfoglütseraat (DPG)
HbA on normaalne täiskasvanu hemoglobiin, HbF on loote hemoglobiin, sellel on suurem afiinsus O 2 suhtes, HbS on sirprakulise aneemia korral hemoglobiin. Sirprakuline aneemia on tõsine pärilik haigus, mis on põhjustatud hemoglobiini geneetilisest kõrvalekaldest. Haigete veres on ebatavaliselt palju õhukesi sirbikujulisi punaseid vereliblesid, mis esiteks kergesti rebenevad ja teiseks ummistavad verekapillaare. Molekulaarsel tasemel erineb hemoglobiin S hemoglobiin A-st ühe aminohappejäägi poolest β-ahela positsioonis 6, kus glutamiinhappe jäägi asemel leidub valiin. Seega sisaldab hemoglobiin S kahte vähem negatiivset laengut; valiini ilmumine viib molekuli pinnale "kleepuva" hüdrofoobse kontakti ilmnemiseni; selle tulemusena kleepuvad deoksügeenimise ajal desoksühemoglobiin S molekulid kokku ja moodustavad lahustumatud, ebanormaalselt pikad niidilaadsed agregaadid, mis põhjustavad punaste vereliblede deformatsiooni.
Ei ole põhjust arvata, et primaarsest kõrgemal olevate valkude struktuurse organisatsiooni tasemete kujunemise üle on sõltumatu geneetiline kontroll, kuna primaarstruktuur määrab sekundaarse, tertsiaarse ja kvaternaarse (kui see on olemas). Valgu natiivne konformatsioon on antud tingimustes termodünaamiliselt kõige stabiilsem struktuur.
Loeng nr 3Teema: "Aminohapped - struktuur, klassifikatsioon, omadused, bioloogiline roll"
Aminohapped on lämmastikku sisaldavad orgaanilised ühendid, mille molekulid sisaldavad aminorühma –NH2 ja karboksüülrühma –COOH
Lihtsaim esindaja on aminoetaanhape H2N - CH2 - COOH
Aminohapete klassifikatsioon
Aminohapetel on kolm peamist klassifikatsiooni:
Füüsikalis-keemiline – põhineb aminohapete füüsikalis-keemiliste omaduste erinevustel
Hüdrofoobsed aminohapped (mittepolaarsed). Radikaalide komponendid sisaldavad tavaliselt süsivesinikrühmi, kus elektrontihedus on ühtlaselt jaotunud ning puuduvad laengud ega poolused. Need võivad sisaldada ka elektronegatiivseid elemente, kuid kõik on süsivesinike keskkonnas.
Hüdrofiilsed laenguta (polaarsed) aminohapped . Selliste aminohapete radikaalid sisaldavad polaarseid rühmi: -OH, -SH, -CONH2
Negatiivse laenguga aminohapped. Nende hulka kuuluvad asparagiin- ja glutamiinhape. Neil on radikaalis täiendav COOH rühm – neutraalses keskkonnas omandavad nad negatiivse laengu.
Positiivselt laetud aminohapped : arginiin, lüsiin ja histidiin. Neil on radikaalis täiendav NH 2 rühm (või imidasoolitsükkel, nagu histidiin) – neutraalses keskkonnas omandavad nad positiivse laengu.
Asendamatu aminohapped, nimetatakse neid ka "olulisteks". Neid ei saa inimkeha sünteesida ja neid tuleb varustada toiduga. Seal on 8 neist ja veel 2 aminohapet, mis on klassifitseeritud osaliselt asendamatuteks.
Osaliselt asendamatu: arginiin, histidiin.
Vahetatav(saab sünteesida inimkehas). Neid on 10: glutamiinhape, glutamiin, proliin, alaniin, asparagiinhape, asparagiin, türosiin, tsüsteiin, seriin ja glütsiin.
Aminohapped klassifitseeritakse nende struktuuriomaduste järgi.
1. Sõltuvalt amino- ja karboksüülrühmade suhtelisest asukohast jagatakse aminohapped α-, β-, γ-, δ-, ε- jne.
Aminohapete vajadus väheneb:
Aminohapete imendumisega seotud kaasasündinud häirete korral. Sel juhul võivad mõned valkained põhjustada organismis allergilisi reaktsioone, sealhulgas probleeme seedetraktis, kihelus ja iiveldus.
Aminohapete seeditavus
Aminohapete assimilatsiooni kiirus ja täielikkus sõltub neid sisaldavate toodete tüübist. Muna, madala rasvasisaldusega kodujuustu, tailiha ja kala proteiinis sisalduvad aminohapped imenduvad organismis hästi.
Aminohapped imenduvad kiiresti ka õige toodete kombinatsiooniga: piimaga kombineeritakse tatrapuder ja saia, igasuguseid jahutooteid liha ja kodujuustuga.
Aminohapete kasulikud omadused, nende mõju organismile
Igal aminohappel on kehale oma mõju. Seega on metioniin eriti oluline rasvade ainevahetuse parandamiseks organismis, seda kasutatakse ateroskleroosi, tsirroosi ja rasvmaksa degeneratsiooni ennetamiseks.
Teatud neuropsühhiaatriliste haiguste puhul kasutatakse glutamiini ja aminovõihapet. Glutamiinhapet kasutatakse toiduvalmistamisel ka maitse- ja maitselisandina. Tsüsteiin on näidustatud silmahaiguste korral.
Kolm peamist aminohapet – trüptofaan, lüsiin ja metioniin on meie organismile eriti vajalikud. Trüptofaani kasutatakse organismi kasvu ja arengu kiirendamiseks, samuti hoiab see organismis lämmastiku tasakaalu.
Lüsiin tagab organismi normaalse kasvu ja osaleb vereloome protsessides.
Lüsiini ja metioniini peamised allikad on kodujuust, veiseliha ja mõned kalaliigid (tursk, koha, heeringas). Trüptofaani leidub optimaalsetes kogustes rupsis, vasikaliha ja mäng.südameinfarkt.
Aminohapped tervise, energia ja ilu jaoks
Lihasmassi edukaks kasvatamiseks kulturismis kasutatakse sageli aminohapete komplekse, mis koosnevad leutsiinist, isoleutsiinist ja valiinist.
Treeningu ajal energia säilitamiseks kasutavad sportlased toidulisanditena metioniini, glütsiini ja arginiini või neid sisaldavaid tooteid.
Iga inimese jaoks, kes juhib aktiivset tervislikku eluviisi, on suurepärase füüsilise vormi säilitamiseks, jõu kiireks taastamiseks, liigse rasva põletamiseks või lihasmassi kasvatamiseks vaja spetsiaalseid toite, mis sisaldavad mitmeid asendamatuid aminohappeid.
Kaasaegset valgulist toitumist ei saa ette kujutada üksikute aminohapete rolli arvestamata. Isegi üldise positiivse valgubilansi korral võib looma kehas tekkida valgupuudus. See on tingitud asjaolust, et üksikute aminohapete imendumine on omavahel seotud, ühe aminohappe vaegus või liig võib põhjustada teise defitsiidi.
Mõned aminohapped ei sünteesita inimeste ja loomade kehas. Neid nimetatakse asendamatuteks. Selliseid aminohappeid on ainult kümme. Neli neist on kriitilised (piiravad) - need piiravad kõige sagedamini loomade kasvu ja arengut.
Metioniin ja tsüstiin on kodulindude toitumises peamised piiravad aminohapped ning sigade toidus lüsiin. Organism peab saama toiduga piisavas koguses peamist piiravat hapet, et teisi aminohappeid saaks efektiivselt kasutada valkude sünteesiks.
Seda põhimõtet illustreerib Liebigi tünn, kus tünni täitetase tähistab valgusünteesi taset looma kehas. Tünnis olev lühim laud "piirab" võimalust selles vedelikku hoida. Kui seda plaati pikendada, suureneb tünnis hoitava vedeliku maht teise piirava plaadi tasemeni.
Kõige olulisem loomade produktiivsust määrav tegur on selles sisalduvate aminohapete tasakaal vastavalt füsioloogilistele vajadustele. Arvukad uuringud on näidanud, et sigade aminohapete vajadus erineb olenevalt tõust ja soost kvantitatiivselt. Kuid asendamatute aminohapete suhe 1 g valgu sünteesiks on sama. Seda asendamatute aminohapete ja lüsiini kui peamise piirava aminohappe suhet nimetatakse "ideaalseks valguks" või "ideaalseks aminohappeprofiiliks". (
Lüsiin
on osa peaaegu kõigist loomse, taimse ja mikroobse päritoluga valkudest, kuid teraviljavalgud on lüsiinivaesed.
- Lüsiin reguleerib reproduktiivfunktsiooni, selle puudus häirib seemnerakkude ja munarakkude moodustumist.
- Vajalik noorte loomade kasvuks ja koevalkude moodustamiseks. Lüsiin osaleb nukleoproteiinide, kromoproteiinide (hemoglobiini) sünteesis, reguleerides seeläbi loomade karusnaha pigmentatsiooni. Reguleerib valkude laguproduktide hulka kudedes ja elundites.
- Soodustab kaltsiumi imendumist
- Osaleb närvi- ja endokriinsüsteemi funktsionaalses aktiivsuses, reguleerib valkude ja süsivesikute ainevahetust, kuid süsivesikutega reageerides muutub lüsiin imendumiseks kättesaamatuks.
- Lüsiin on lähteaine karnitiini moodustamisel, mis mängib olulist rolli rasvade ainevahetuses.
Metioniin ja tsüstiin väävlit sisaldavad aminohapped. Sel juhul saab metioniini muundada tsüstiiniks, nii et need aminohapped jaotatakse koos ja defitsiidi korral lisatakse metioniini toidulisandeid. Mõlemad aminohapped osalevad naha derivaatide moodustumisel – karvad, suled; koos E-vitamiiniga reguleerivad nad liigse rasva eemaldamist maksast ning on vajalikud rakkude ja punaste vereliblede kasvuks ja paljunemiseks. Kui metioniini puudub, on tsüstiin passiivne. Kuid metioniini märkimisväärset ülejääki toidus ei tohiks lubada.
metioniin
soodustab rasva ladestumist lihastesse, on vajalik uute orgaaniliste ühendite koliini (vitamiin B4), kreatiin, adrenaliin, niatsiin (vitamiin B5) jne tekkeks.
Metioniini puudus dieedis viib plasmavalkude (albumiini) taseme languseni, põhjustab aneemiat (hemoglobiini tase veres langeb), samal ajal kui samaaegne E-vitamiini ja seleeni puudus aitab kaasa lihasdüstroofia tekkele. Ebapiisav metioniini kogus toidus põhjustab noorloomade kasvu pidurdumist, isutust, tootlikkuse langust, söödakulude suurenemist, maksa rasvumist, neerufunktsiooni häireid, aneemiat ja kõhnumist.
Liigne metioniin halvendab lämmastiku kasutamist, põhjustab degeneratiivseid muutusi maksas, neerudes, kõhunäärmes ning suurendab vajadust arginiini ja glütsiini järele. Suure metioniini ülejäägi korral täheldatakse tasakaalustamatust (häiritud on aminohapete tasakaal, mis põhineb järsul kõrvalekaldumisel optimaalsest asendamatute aminohapete suhtest toidus), millega kaasnevad ainevahetushäired ja kasvukiiruse pärssimine. noortel loomadel.
Tsüstiin on väävlit sisaldav aminohape, vahetatav metioniiniga, osaleb redoksprotsessides, valkude, süsivesikute ja sapphapete ainevahetuses, soodustab soolemürke neutraliseerivate ainete teket, aktiveerib insuliini, koos trüptofaaniga osaleb tsüstiin sünteesis maksas sapphapped, mis on vajalikud soolestikust pärinevate rasvade seedimisproduktide imendumiseks, mida kasutatakse glutatiooni sünteesiks. Tsüstiinil on võime neelata ultraviolettkiiri. Tsüstiini puudumisega kaasneb maksatsirroos, noorlindude sulgede ja sulgede kasvu hilinemine, täiskasvanud lindude haprus ja sulgede kaotus (kitkumine) ning vastupanuvõime vähenemine nakkushaigustele.
trüptofaan
määrab seedetrakti ensüümide, rakkude oksüdatiivsete ensüümide ja paljude hormoonide füsioloogilise aktiivsuse, osaleb vereplasma valkude uuenemises, määrab endokriinse ja vereloome aparatuuri normaalse talitluse, reproduktiivsüsteemi, gammaglobuliinide sünteesi , hemoglobiin, nikotiinhape, silmalilla jne. Trüptofaani toidupuuduse korral noorloomade kasv aeglustub, munakanade munatoodang väheneb, tootmissööda maksumus suureneb, endokriin- ja sugunäärmed atroofeeruvad , tekib pimedus, tekib aneemia (punaste vereliblede arv ja hemoglobiini tase veres väheneb), vähenevad organismi resistentsus ja immuunomadused, viljastumine ja munade kooruvus . Sigadel, keda toidetakse madala trüptofaanisisaldusega toiduga, väheneb sööda tarbimine, ilmneb väärastunud isu, harjased muutuvad jämedamaks ja kõhnumaks ning täheldatakse maksa rasvumist. Selle aminohappe defitsiit põhjustab ka steriilsust, suurenenud erutuvust, krampe, katarakti teket, negatiivset lämmastiku tasakaalu ja eluskaalu langust. Trüptofaan, mis on nikotiinhappe eelkäija (provitamiin), takistab pellagra arengut.
PEATÜKK 2. 2.1. VALGUD
1. Neutraalne aminohape on:
1) arginiin 4) asparagiinhape
2) lüsiin 5) histidiin
2. Monoaminomonokarboksüülaminohappe bipolaarne ioon on laetud:
1) negatiivne
2) elektriliselt neutraalne
3) positiivne
Vähendatud aminohape
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
kuulub aminohapete rühma:
1) hüdrofoobne
2) polaarne, kuid laenguta
3) positiivselt laetud
4) negatiivselt laetud
4. Määra sobivus:
aminohappe radikaalid aminohapped
a) histidiin
a) histidiin
c) fenüülalaniin
e) trüptofaan
5. Iminohape on:
1) glütsiin 4) seriin
2) tsüsteiin 5) proliin
3) arginiin
6. Valke moodustavad aminohapped on:
1) karboksüülhapete α-aminoderivaadid
2) karboksüülhapete β-aminoderivaadid
3) küllastumata karboksüülhapete α-aminoderivaadid
7. Nimetage aminohape:
1. Nimetage aminohape:
9.Määra sobivus:
Aminohapete rühm
4. tsitrulliin monoamino monokarboksüül
5. tsüstiindiaminomonokarboksüül
6. treoniin monoaminodikarboksüül
7. glutamiindiaminodikarboksüülhape
10. Väävlit sisaldav aminohape on:
8. Treoniin 4) trüptofaan
9. Türosiin 5) metioniin
10. Tsüsteiin
11. Valgud ei sisalda aminohappeid:
1) glutamiin 3) arginiin
2) γ-aminovõihape 4) β-alaniin
hape 4) treoniin
12. Hüdroksürühm sisaldab aminohappeid:
1) alaniin 4) metioniin
2) seriin 5) treoniin
3) tsüsteiin
13. Määra sobivus:
elementaarne keemiline sisaldus
valgu koostis protsentides
1) süsinik a) 21-23
2) hapnik b) 0-3
3) lämmastik c) 6-7
4) vesinik 5) 50-55
5) väävel e) 15-17
14. Side ei osale valgu tertsiaarstruktuuri moodustamises:
1) vesinik
2) peptiid
3) disulfiid
4) hüdrofoobne interaktsioon
15. Valgu molekulmass varieerub järgmistes piirides:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tuhat kDa
16. Valkude denatureerimisel ei toimu:
1) kolmanda taseme struktuuri rikkumisi
3) sekundaarstruktuuri rikkumised
2) peptiidsidemete hüdrolüüs
4) allüksuste dissotsiatsioon
Kvantitatiivse spektrofotomeetriline meetod
Valgu määratlus põhineb nende võimel absorbeerida valgust UV-piirkonnas järgmistel juhtudel:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminohapped arginiin ja lüsiin on
20-30% valkude aminohappeline koostis:
1) albumiin 4) histoonid
2) proamiinid 5) proteinoidid
3) globuliinid
19. Keratiini juuksevalgud kuuluvad rühma:
1) prolamiinid 4) gluteliinid
2) protamiinid 5) globuliinid
3) proteinoidid
20. 50% vereplasma valkudest on:
1) α-globuliinid 4) albumiin
2) β-globuliinid 5) prealbumiin
3) y-globuliinid
21. Eukarüootsete rakkude tuumades on peamiselt:
1) protamiinid 3) albumiinid
2) histoonid 4) globuliinid
22. Proteinoidide hulka kuuluvad:
1) zein - maisiseemne valk 4) fibroiin - siidiproteiin
2) albumiin - munavalk 5) kollageen - valguühend
3) hordeiin - odra seemnekoe valk
Leonid Ostapenko
Hormonaalsed ühendusedSelgub, et hargnenud ahelaga aminohapped ei saa mitte ainult ära hoida tsentraalset väsimust ja lihaste lagunemist, vaid võivad ära hoida ka intensiivsest treeningust tingitud ebasoodsaid hormonaalseid kõikumisi.
Näiteks võib leutsiin üksi stimuleerida kasvuhormooni, somatomediinide ja insuliini vabanemist ja/või aktiveerumist. Sellel on otsene anaboolne ja antikataboolne toime lihastele.
1992. aastal läbi viidud uuringutes (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) andsid teadlased katsesportlastele kaubandusliku toidulisandi, mis sisaldas 5,14 grammi leutsiini, 2,57 grammi isoleutsiini ja 2,57 grammi valiini (suhe 2: 1:1). . Lisaks BCAA-dele sisaldas see toode 12 grammi piimavalke, 20 grammi fruktoosi, 8,8 grammi muid süsivesikuid ja 1,08 grammi rasva.
Teadlaste eesmärk oli kindlaks teha, kas BCAA lisamine võib mõjutada nende katsealuste (meessoost maratonijooksjate) hormonaalset vastust püsiva kiirusega joostes. Puhaste tulemuste tagamiseks paastusid sportlased enne testimist 12 tundi ja võtsid BCAA segusid 90 minutit enne katset.
Katsete tulemused näitasid, et mõne tunni jooksul pärast segu tarbimist suurenes mõnel katsealusel BCAA sisaldus veres oluliselt. Uurijad jõudsid järeldusele, et BCAA-del võib usaldusväärselt olla antikataboolne toime, kuna testosterooni ja kortisooli suhe – anaboolse seisundi põhinäitaja – paranes. Teate, et kortisool on võimas kataboolne hormoon, mille suurenenud tase kehas sõna otseses mõttes "õgib" teie raskelt teenitud lihaseid.
Teises uuringus (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) andsid teadlased kuueteistkümnele mägironijale iga päev kokku 11,52 grammi BCAA-d – 5,76 grammi leutsiini, 2,88 grammi isoleutsiini ja 2,88 grammi valiini. Katse tulemused kinnitasid hiilgavalt, et dieedi täiendamine BCAA-ga aitas ära hoida lihasmassi kadu, kui need 16 inimest tegid kurnava retke läbi Peruu Andide.
Ausalt öeldes hakkate tõesti kadedama kõiki neid tosse, maratonijooksjaid ja mägironijaid – kõik teadlased uurivad neid ja ainult õnnetu kulturist on sunnitud omal ohul ja riskil endasse integreerima täiesti mõeldamatuid kombinatsioone kõigest, mis too tema hellitatud eesmärk vähemalt hetkeks lähemale – saa tugevaks ja suureks! Aga tundub, et emotsioonid tõmbasid meid segamini ja seda ei saa teha tõsise vestluse käigus... Tuleme tagasi oma teema juurde.
Kokkuvõtlikult võib öelda, et BCAA-del on antikataboolne toime ja seetõttu võib neid pidada võtmeteguriks anaboolse stimulatsiooni suurendamisel. Selles küsimuses on teaduslikke argumente.
Ajakirjas Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN) tõsteti esile Ameerika teadlase Ferrando ja tema kolleegide NASA Houstonis (USA) üks tõsine katse. Pidage meeles, et JPEN, juhtiv ajakiri, mille arvamusi õigeusu toitumisspetsialistid vaieldamatult aktsepteerivad, sisaldab arvukalt artikleid toitumisteraapia kohta, eriti aminohapete osas.
Selles uuringus võrreldi 11 g BCAA toimet 11 g kolme asendamatu aminohappe (treoniini, histidiini ja metioniini) toimega valkude sünteesile ja lagunemisele 4 tervel mehel. Iga päevane nende BCAA-dega jook sisaldas ka 50 g süsivesikuid.
Tulemused annavad kolm olulist tähelepanekut:
Esiteks- Toidulisand mis tahes aminohapete seguga suurendas oluliselt (kolm kuni neli korda) vastava aminohappe taset veres.
Teiseks- BCAA (kuid mitte teise aminohappevalemi) lisamine suurendas oluliselt rakusisest BCAA kontsentratsiooni lihastes.
Kolmandaks(kuid suurima tähtsusega) - dieedi täiendamine aminohapetega pärssis oluliselt valkude lagunemist kogu kehas (proteolüüs) - samas kui BCAA pakkus suuremat kaitset kui "asendamatute" aminohapete valemid.
Minu arvates võiksime selle katse tulemuste üle rõõmustada koos paljude teiste inimestega, kes on huvitatud sellisest lihaste kaitsmisest.
Tõrva lusikas
Kõik ei saa olla kogu aeg väga hea. Elus seda ei juhtu. Biokeemia maailmas seda ei juhtu, eriti kui tegemist on eksperimentidega.
Nagu me juba teame, tähendab närvilõdvestus enneaegset väsimust treeningu ajal ja üks soovitatav vahend selle seisundi vastu on hargnenud ahelaga aminohapete ehk BCAA-de võtmine enne treeningut. Nagu eespool mainitud, konkureerib trüptofaan teiste aminohapetega ajju sisenemisel ja tavaliselt kaotab need suured neutraalsed aminohapped, nagu BCAA. Varasemad uuringud on näidanud, et BCAA-de võtmine enne treeningut lükkab edasi süsivesikute, insuliini ja trüptofaani koosmõju, hoides seeläbi edasi soovimatut kesknärvisüsteemi väsimust.
Hiljutine uuring, mis on õnneks praegu läbi viidud rottidega, osutus aga selle soovituse vastu. Rühm rotte, kes võtsid BCAA-sid, näitasid treeningu ajal märkimisväärset väsimust ja teadlased jõudsid järeldusele, et BCAA-d põhjustavad suuremat insuliini vabanemist kui glükoos ja see põhjustab kahe mehhanismi kaudu enneaegset väsimust: 1) glükoosi eemaldamine verest insuliini abil; Ja 2) vähendada akumuleeritud maksa glükogeeni lagunemise ja vabanemise kiirust, mis on vajalik õige veresuhkru taseme säilitamiseks.
Ainus teoreetiline õppetund, mida sellest kogemusest õppida, on see, et kõrge süsivesikute taseme ja kõrge BCAA taseme kombinatsioon enne treeningut võib põhjustada enneaegset väsimust treeningu ajal, eriti kui treening kestab üle kahe tunni. Pärast treeningut areneb see olukord muidugi vastupidises järjekorras. See on siis, kui vajate lihasvalkude sünteesi soodustamiseks võimsat insuliini tõusu. Tegelikult, kui kasutate toidulisandit nagu üks ainevahetuse optimeerijatest, mis on rikas nii süsivesikute kui ka BCAA-de poolest, peaksite seda võtma pärast treeningut, kui soovite kogu treeningu jooksul oma energiataset kõrgel hoida. Õnneks on need vaid oletused ja vajavad testimist, kuid vahepeal teatavad kõik tippsportlased, kes võtavad hargnenud ahelaga aminohappeid nii enne kui ka pärast treeningut, positiivsetest muutustest nii energia kui ka lihasmassi säilimises.
Kuidas ja millal BCAA-sid võtta
Tavalised soovitused BCAA võtmiseks on perioodid vahetult enne ja pärast treeningut. Poole tunni jooksul enne treeningut on väga kasulik võtta paar kapslit neid aminohappeid. Need katavad teid juhuks, kui teie lihastes ja maksas pole piisavalt glükogeeni, nii et te ei peaks maksma teie lihasrakke moodustavate väärtuslike aminohapete lõhustamise hinda.
Loomulikult tuleb pärast treeningut, kui aminohapete ja glükoosi tase veres jõuab väga madalale tasemele, need kohe välja vahetada, sest ainult raku energeetilise potentsiaali taastamisega võime eeldada, et see hakkab lahti rulluma plastilisi protsesse, mis. on kontraktiilsete elementide regenereerimine ja superregenereerimine.
Soodsaim periood sellise hüvitise saamiseks on esimene pool tundi pärast tunde. Vahetult pärast treeningut võtke veel paar BCAA kapslit, et inertsist jätkuv ainevahetusprotsesside kiirenenud tempo ei ahistaks energiaaugu likvideerimise huvides lihasrakke üles ehitavaid väärtuslikke aminohappeid.
Lee Haney, üks "pikaealistest" hr. Näiteks Olympia võttis pärast rasket treeningut valiini, leutsiini ja isoleutsiini segu vahekorras 2:2:1 ja absoluutarvudes väljendati seda 5 grammi valiini ja leutsiini ning 2,5 grammi isoleutsiini ja pärast seda. aeroobse treeningu puhul vähendati seda annust poole võrra.
Mõned eksperdid väidavad, et ideaalne aeg BCAA toidulisandite võtmiseks on vahetult pärast sööki, mis aitab teil insuliinitaset kõrgel hoida, ja kohe pärast iga treeningut, mis kiirendab BCAA voolu teie nälginud lihastesse, kui need on tühjenenud. . Neid tuleks siiski võtta koos teatud vormis liitsüsivesikutega, kuid mitte koos lihtsuhkrutega, mis on lihaste glükogeeni taastamisel ebaefektiivsed. Igal juhul ei tohiks te kunagi võtta BCAA-d tühja kõhuga – selles nõustuvad peaaegu kõik teadlased ja praktikud.
Endiselt on mõned nipid, millest teadmata ei "mängi" teie kätte isegi kõige võimsamad BCAA annused. Pidage meeles, et mis tahes aminohapete imendumise põhipunkt on veresuhkru ja insuliini taseme tõus. Kahtlemata on insuliin kehas peamine anaboolne hormoon. Küsimus on selles, kuidas on parim viis kombineerida kõrget insuliinitaset BCAA-dega?
Esiteks veenduge, et teie dieedi ja toidulisandite kavas oleksid olulised kaastegurid. Nendest kofaktoritest üks olulisemaid on kroom ja selle mikroelementi kõige soovitavam vorm on kroompikolinaat. Kroom suurendab insuliini efektiivsust ja kuna insuliin transpordib aminohappeid teie lihastesse, saate BCAA-de võtmisel kroomivaeguse ajal vähem kui ideaalseid tulemusi.
Teiste oluliste kofaktorite hulka kuuluvad tsink, mis on insuliiniregulaator, vitamiinid B6 ja B12, mis on olulised valkude metabolismi jaoks ning biotiin. Märkimisväärne osa neist kofaktoritest pärineb heast puhtast toitumisest. Sellegipoolest on hea mõte võtta ka head multivitamiinide ja mineraalide koostist, et veenduda, et te ei saa piisavalt.
Muidugi, et BCAA-d toimiksid tõhusalt, peaksite keskenduma kõikehõlmavale toidulisandile, mis sisaldab kõiki neid kolme aminohapet. Need peavad kõik olema kohal samal ajal, et tagada lihassüsteemi maksimaalne imendumine.
Kui palju võtta ja millistelt firmadelt
Viimane küsimus, kuid kõige olulisem ja kõige raskem. Keegi ei tea, kui palju võtta; Ükski teaduslik eksperiment, mille tulemustega tutvusime, ei suutnud mitte ainult kategooriliselt, vaid isegi soovituslikult nimetada ei üksikute BCAA-de vahelisi seoseid nende kompleksis ega päevaseid ega üksikannuseid. Iga selle või selle aminohappelisandi reklaamis osalev tšempion väidab, et just see, mida ta võttis, oli parim. Mulle tundub, et see on üsna loomulik. Lõppude lõpuks on seedimise ja assimilatsiooni individuaalsed omadused iga inimese jaoks nii spetsiifilised, et ühte teist aitab kõige paremini ettevõtte aminohappevalem Twinlab, samas kui teine tunneb seltskonnast rõõmu Weider, ja kolmas tõestab vahuga, et pole midagi paremat kui ettevõtte aminohapped Multipower. Naljakas on see, et neil kõigil on õigus, sest üks või teine konkreetne aminohappevalem “sobib” suurepäraselt tema keha omadustega!
Seetõttu katsetage, sõbrad, tulevik on teie ja andke meile teada, millised ravimite kaubamärgid on teie arvates kõige tõhusamad, millises annuses, millisel kellaajal jne. Mida rohkem suudame selliseid materjale koguda, seda täpsemalt suudame määrata kulturistide optimaalsed annused ja annustamisrežiimid.
Edu teadustegevuses!
