Mida nimetatakse keemias ensüüme? Bioloogilised ensüümid

Iga elusorganism on täiuslik süsteem, milles sõna otseses mõttes iga minut juhtub midagi.Ja need protsessid ei saa toimuda ilma ensüümide osaluseta. Mis on siis ensüümid? Milline on nende roll keha elus? Millest need tehtud on? Mis on nende mõjumehhanism? Allpool leiate vastused kõigile neile küsimustele.

Mis on ensüümid?

Ensüümid või ensüümid, nagu neid nimetatakse, on valgukompleksid. Need on need, mis toimivad keemiliste reaktsioonide katalüsaatoritena. Tegelikult on ensüümide rolli raske ülehinnata, sest ilma nendeta ei saa toimuda elusrakus ega kogu organismis ühtegi protsessi.

Mõiste "ensüüm" pakkus 17. sajandil välja Helmont. Ja kuigi tolleaegsed suured teadlased mõistsid, et liha seeditakse olemasolul ja tärklis laguneb sülje mõjul lihtsuhkruteks, ei teadnud keegi, mis täpselt selliseid protsesse põhjustas. Kuid juba 19. sajandi alguses eraldas Kirchhoff esmakordselt sülje ensüümi - amülaasi. Mõni aasta hiljem kirjeldati mao pepsiini. Sellest ajast alates on ensümoloogiateadus hakanud aktiivselt arenema.

Mis on ensüümid? Omadused ja toimemehhanism

Alustuseks väärib märkimist, et kõik ensüümid on kas valgud puhtal kujul või valgukompleksid. Praeguseks on enamiku inimkeha ensüümide aminohappejärjestus dešifreeritud.

Ensüümide peamine omadus on nende kõrge spetsiifilisus. Iga ensüüm võib katalüüsida ainult ühte tüüpi reaktsiooni. Näiteks võivad proteolüütilised ensüümid lõhustada ainult valgu molekuli aminohappejääkide vahelisi sidemeid. Mõnikord võivad ühte substraati (ensüümi toimeobjekti) mõjutada mitmed sarnase struktuuriga ensüümid.

Kuid ensüüm võib olla spetsiifiline mitte ainult reaktsiooni, vaid ka substraadi suhtes. Kõige tavalisem tüüp on rühm.See tähendab, et teatud ensüüm võib mõjutada ainult teatud rühma sarnase struktuuriga substraate.

Kuid mõnikord ilmneb nn absoluutne spetsiifilisus. See tähendab, et ensüüm võib seonduda ainult ühe substraadi aktiivse saidiga. Loomulikult on selline spetsiifilisus looduses haruldane. Kuid näiteks võime meenutada ensüümi ureaasi, mis suudab ainult katalüüsida uurea hüdrolüüsi.

Nüüd saime teada, mis on ensüümid. Kuid need ained võivad olla täiesti erinevad. Seetõttu on tavaks neid liigitada.

Ensüümide klassifikatsioon

Kaasaegne teadus teab rohkem kui kaht tuhat ensüümi, kuid see pole sugugi nende täpne arv. Suurema mugavuse huvides on need jagatud kuueks põhirühmaks sõltuvalt katalüüsitavast reaktsioonist.

• Oksüdoreduktaasid on rühm ensüüme, mis osalevad redoksreaktsioonides. Reeglina toimivad nad kas elektronide ja vesinikuioonide doonorite või aktseptoridena. Need ensüümid on väga olulised, kuna nad osalevad rakulise ja mitokondriaalse hingamise protsessides.
• Transferaasid on ensüümid, mis kannavad aatomrühmi ühelt substraadilt teisele. Osaleda vahepealses ainevahetuses.
• Lüaasid - sellised ensüümid on võimelised eemaldama substraadist aatomrühmi ilma hüdrolüütilise reaktsioonita. Tavaliselt põhjustab see protsess vee või süsinikdioksiidi molekuli moodustumist.
• Hüdrolaasid on ensüümid, mis katalüüsivad substraadi hüdrolüütilist lagunemist
• Isomeraasid – nagu nimigi ütleb, katalüüsivad need ensüümid aine üleminekut ühest isomeersest vormist teise.
• Ligaasid on ensüümid, mis katalüüsivad sünteetilisi reaktsioone.

Nagu näete, on ensüümid keha jaoks väga olulised ained, ilma milleta on elulised protsessid lihtsalt võimatud.

Ensüümid (ensüümid): tähtsus tervisele, klassifikatsioon, rakendus. Taimsed (toidu)ensüümid: allikad, kasu.

Ensüümid (ensüümid) on valgulise iseloomuga kõrgmolekulaarsed ained, mis täidavad organismis katalüsaatorite ülesandeid (aktiveerivad ja kiirendavad erinevaid biokeemilisi reaktsioone). Ladina keelest tõlgitud Fermentum tähendab käärimist. Sõnal ensüüm on kreeka juured: "en" - sees, "zyme" - juuretis. Neid kahte terminit ensüümid ja ensüümid kasutatakse vaheldumisi ning ensüümide teadust nimetatakse ensümoloogiaks.

Ensüümide tähtsus tervisele. Ensüümide rakendamine

Ensüüme kutsutakse põhjusega elu võtmeteks. Neil on ainulaadne omadus toimida spetsiifiliselt, valikuliselt, ainult kitsale hulgale ainetele. Ensüümid ei saa üksteist asendada.

Praeguseks on teada rohkem kui 3 tuhat ensüümi. Iga elusorganismi rakk sisaldab sadu erinevaid ensüüme. Ilma nendeta pole mitte ainult võimatu toitu seedida ja muuta see aineteks, mida rakud saavad omastada. Ensüümid osalevad naha, vere, luude uuenemise protsessides, ainevahetuse reguleerimises, organismi puhastamises, haavade paranemises, nägemis- ja kuulmis tajumises, kesknärvisüsteemi talitluses, geneetilise informatsiooni juurutamises. Hingamine, lihaste kokkutõmbumine, südametegevus, rakkude kasv ja jagunemine – kõiki neid protsesse toetab ensüümsüsteemide katkematu töö.

Ensüümid mängivad meie immuunsuse toetamisel äärmiselt olulist rolli. Spetsiaalsed ensüümid osalevad viiruste ja bakterite vastu võitlemiseks vajalike antikehade tootmises ning makrofaagide – suurte röövrakkude – töö aktiveerimises, mis tunnevad ära ja neutraliseerivad kõik kehasse sattunud võõrosakesed. Rakkude jääkproduktide eemaldamine, mürkide neutraliseerimine, nakkuse eest kaitsmine – kõik need on ensüümide funktsioonid.

Spetsiaalsed ensüümid (bakterid, pärm, laabi ensüümid) mängivad olulist rolli marineeritud köögiviljade, hapendatud piimatoodete valmistamisel, taigna kääritamisel, juustu valmistamisel.

Ensüümide klassifikatsioon

Vastavalt toimepõhimõttele jagatakse kõik ensüümid (vastavalt rahvusvahelisele hierarhilisele klassifikatsioonile) 6 klassi:

1. oksüdoreduktaasid – katalaas, alkoholdehüdrogenaas, laktaatdehüdrogenaas, polüfenooloksüdaas jne;
2. Transferaasid (transferensüümid) – aminotransferaasid, atsüültransferaasid, fosforitransferaasid jne;
3. Hüdrolaasid – amülaas, pepsiin, trüpsiin, pektinaas, laktaas, maltaas, lipoproteiini lipaas jne;
4. lüaasid;
5. Isomeraasid;
6. Ligaasid (süntetaasid) – DNA polümeraas jne.

Iga klass koosneb alamklassidest ja iga alamklass koosneb rühmadest.

Kõik ensüümid võib jagada kolme suurde rühma:

1. Seedetrakt – toimib seedetraktis, vastutades toitainete töötlemise ja süsteemsesse vereringesse imendumise eest. Ensüüme, mida eritavad peensoole seinad ja pankrease, nimetatakse pankreaseks;
2. Toit (taim) – tulge (peaks tulema) toiduga. Toiduensüüme sisaldavaid toite nimetatakse mõnikord elustoiduks;
3. Metaboolne – käivitab rakkudes metaboolsed protsessid. Igal inimkeha süsteemil on oma ensüümide võrgustik.

Seedeensüümid jagunevad omakorda kolme kategooriasse:

1. Amülaasid – sülje amülaas, pankrease mahla laktaas, sülje maltaas. Need ensüümid esinevad nii süljes kui ka sooltes. Need toimivad süsivesikutele: viimased lagunevad lihtsuhkruteks ja tungivad kergesti verre;
2. Proteaase toodavad kõhunääre ja mao limaskesta. Need aitavad seedida valke ja normaliseerivad ka seedetrakti mikrofloorat. Esineb soolestikus ja maomahlas. Proteaaside hulka kuuluvad mao pepsiin ja kümosiin, erepsiin varblase mahlas, pankrease karboksüpeptidaas, kümotrüpsiin, trüpsiin;
3. Lipaas – toodetakse kõhunäärmes. Esineb maomahlas. Aitab lagundada ja omastada rasvu.

Ensüümide toime

Ensüümide aktiivsuse optimaalne temperatuur on umbes 37 kraadi, see tähendab kehatemperatuur. Ensüümidel on tohutu jõud: need panevad seemned idanema ja rasvad “põlema”. Teisest küljest on nad äärmiselt tundlikud: temperatuuril üle 42 kraadi hakkavad ensüümid lagunema. Nii toidu kulinaarne töötlemine kui ka sügavkülmutamine põhjustavad ensüümide surma ja nende elujõu kaotust. Konserveeritud, steriliseeritud, pastöriseeritud ja isegi külmutatud toiduainetes hävivad ensüümid osaliselt või täielikult. Kuid mitte ainult surnud toit, vaid ka liiga külmad ja kuumad toidud tapavad ensüüme. Kui sööme liiga kuuma toitu, tapame seedeensüüme ja põletame söögitoru. Magu suurus suureneb oluliselt ja seda hoidvate lihaste spasmide tõttu muutub see kukeharja sarnaseks. Selle tulemusena siseneb toit töötlemata olekus kaksteistsõrmiksoole. Kui see juhtub pidevalt, võivad ilmneda sellised probleemid nagu düsbioos, kõhukinnisus, soolehäired ja maohaavandid. Magu kannatab ka külmade toitude (näiteks jäätise) käes – esmalt see kahaneb ja siis suureneb ning ensüümid külmuvad. Jäätis hakkab käärima, eralduvad gaasid ja inimene puhkab.

Seedetrakti ensüümid

Pole saladus, et hea seedimine on täisväärtusliku elu ja aktiivse pikaealisuse hädavajalik tingimus. Seedeensüümid mängivad selles protsessis otsustavat rolli. Nad vastutavad toidu seedimise, adsorptsiooni ja assimilatsiooni eest, ehitades meie keha üles nagu töölised ehitusplatsil. Meil võivad olla kõik ehitusmaterjalid – mineraalid, valgud, rasvad, vesi, vitamiinid, kuid ilma ensüümideta, nagu ka ilma töölisteta, ei edene ehitus sammugi.

Kaasaegne inimene tarbib liiga palju toitu, mille seedimiseks organismis praktiliselt puuduvad ensüümid, näiteks tärkliserikkad toidud - pasta, küpsetised, kartul.

Kui süüa värsket õuna, seedivad seda tema enda ensüümid ja viimaste mõju on palja silmaga nähtav: hammustatud õuna tumenemine on ensüümide töö, mis üritavad “haava” ravida ja parandada. kaitsta keha hallituse ja bakterite ohu eest. Kuid kui küpsetate õuna, peab keha selle seedimiseks kasutama seedimiseks oma ensüüme, kuna keedetud toidus puuduvad looduslikud ensüümid. Lisaks kaotame igaveseks need ensüümid, mille “surnud” toit meie kehast võtab, kuna nende varud meie kehas ei ole piiramatud.

Taimsed (toidu) ensüümid

Ensüümirikaste toitude söömine mitte ainult ei hõlbusta seedimist, vaid vabastab ka energiat, mida organism saab kasutada maksa puhastamiseks, immuunsüsteemi aukude lappimiseks, rakkude noorendamiseks, kasvajate eest kaitsmiseks jne. Samal ajal tunneb inimene end kõhus kergelt, tunneb end rõõmsana, näeb hea välja. Ja toores taimne kiudaine, mis siseneb kehasse koos elusa toiduga, on vajalik metaboolseid ensüüme tootvate mikroorganismide toitmiseks.

Taimsed ensüümid annavad meile elu ja energiat. Kui istutate maasse kaks pähklit - üks röstitult ja teine ​​toorelt, vees leotatud, siis röstitud lihtsalt mädaneb maa sees ja kevadel ärkab toores teraviljas elujõud, kuna see sisaldab ensüüme. Ja on täiesti võimalik, et sellest kasvab suur lopsakas puu. Samuti saab inimene, kes tarbib ensüüme sisaldavat toitu, koos sellega elu. Ensüümivaesed toidud panevad meie rakud puhkamata tööle, muutuvad ülekoormatuks, vananevad ja surevad. Kui ensüüme pole piisavalt, hakkavad kehas kogunema "jäätmed": mürgid, toksiinid, surnud rakud. See toob kaasa kaalutõusu, haiguste ja varajase vananemise. Kurioosne ja samas kurb tõsiasi: eakate inimeste veres on ensüümide sisaldus ligikaudu 100 korda väiksem kui noortel.

Ensüümid toodetes. Taimsete ensüümide allikad

Toiduensüümide allikad on aiast, aiast ja ookeanist pärit taimsed saadused. Need on peamiselt köögiviljad, puuviljad, marjad, ürdid ja teraviljad. Banaanid, mangod, papaia, ananass, avokaadod, aspergillus taim ja idandatud terad sisaldavad oma ensüüme. Taimsed ensüümid esinevad ainult toores elustoidus.

Nisu idud on amülaasi allikas (mis lagundab süsivesikuid), papaia viljad sisaldavad proteaase ning papaia ja ananassi viljad peptidaase. Lipaasi (mis lagundab rasvu) allikad on puuviljad, seemned, risoomid, teravilja mugulad, sinepi- ja päevalilleseemned ning kaunviljade seemned. Banaanid, ananassid, kiivid, papaia ja mango on rikkad papaiinist (mis lagundab valke). Laktaasi (ensüüm, mis lagundab piimasuhkrut) allikas on odralinnased.

Taimsete (toidu)ensüümide eelised loomsete (pankrease) ensüümide ees

Taimsed ensüümid hakkavad toitu töötlema juba maos, kuid kõhunäärme ensüümid ei saa töötada happelises maokeskkonnas. Kui toit siseneb peensoolde, seedivad taimeensüümid selle eelnevalt, vähendades soolte stressi ja võimaldades toitainetel paremini imenduda. Lisaks jätkavad taimeensüümid oma tööd soolestikus.

Kuidas süüa nii, et kehal oleks piisavalt ensüüme?

Kõik on väga lihtne. Hommikusöök peaks koosnema värsketest marjadest ja puuviljadest (lisaks valgutoidud - kodujuust, pähklid, hapukoor). Iga söögikord peaks algama ürtidega köögiviljasalatitega. Soovitav on, et üks toidukord päevas sisaldaks ainult tooreid puuvilju, marju ja köögivilju. Õhtusöök peaks olema kerge – koosnema köögiviljadest (kana rinnatüki, keedetud kala või osa mereandidest). Mitu korda kuus on kasulik pidada puuviljade või värskelt pressitud mahlade paastupäevi.

Toidu kvaliteetseks seedimiseks ja täielikuks terviseks on ensüümid lihtsalt asendamatud. Ülekaal, allergiad, mitmesugused seedetrakti haigused – kõik need ja paljud teised probleemid on tervisliku toitumisega ületatavad. Ja ensüümide roll toitumises on tohutu. Meie ülesanne on lihtsalt jälgida, et need oleksid meie roogades iga päev ja piisavas koguses. Head tervist teile!

0

Ensüümiteaduse arengulugu

Kõik eluprotsessid põhinevad tuhandetel keemilistel reaktsioonidel. Need tekivad kehas ilma kõrget temperatuuri ja rõhku kasutamata, s.o kergetes tingimustes. Inimese ja loomarakkudes oksüdeerunud ained põlevad kiiresti ja tõhusalt, rikastades organismi energia ja ehitusmaterjaliga. Kuid samu aineid võib säilitada aastaid nii konserveeritud (õhust eraldatuna) kui ka õhus hapniku juuresolekul. Näiteks liha- ja kalakonservid, pastöriseeritud piim, suhkur, teraviljad ei lagune päris pikal säilitamisel. Võime kiiresti seedida toiduaineid elusorganismis on tingitud spetsiaalsete bioloogiliste katalüsaatorite – ensüümide – olemasolust rakkudes.

Ensüümid on spetsiifilised valgud, mis on osa elusorganismide kõigist rakkudest ja kudedest, mängides bioloogiliste katalüsaatorite rolli. Inimesed on ensüümidest teadnud juba pikka aega. Möödunud sajandi alguses Peterburis avastas K. S. Kirchhoff, et idandatud oder on võimeline muutma polüsahhariidtärklise disahhariidiks maltoosiks ning pärmiekstrakt lagundas peedisuhkru monosahhariidideks – glükoosiks ja fruktoosiks. Need olid esimesed ensümoloogia uuringud. Ja ensümaatiliste protsesside praktiline rakendamine on tuntud juba ammusest ajast. See hõlmab viinamarjade kääritamist, juuretist leiva valmistamisel, juustu valmistamist ja palju muud.

Tänapäeval kasutatakse erinevates õpikutes, käsiraamatutes ja teaduskirjanduses kahte mõistet: "ensüümid" ja "ensüümid". Need nimed on identsed. Need tähendavad sama asja – bioloogilisi katalüsaatoreid. Esimene sõna tõlgitakse kui "juuretis", teine ​​- "pärmis".

Pikka aega polnud neil õrna aimugi, mis pärmis toimub, milline jõud, mis selles sisaldub, põhjustab ainete lagunemise ja lihtsamaks muutumise. Alles pärast mikroskoobi leiutamist avastati, et pärm on suure hulga mikroorganismide kogum, mis kasutavad peamise toitainena suhkrut. Teisisõnu, iga pärmirakk on "täidetud" ensüümidega, mis võivad suhkrut lagundada. Kuid samal ajal oli teada ka teisi bioloogilisi katalüsaatoreid, mis ei olnud suletud elavasse rakku, vaid "elasid" vabalt väljaspool seda. Näiteks leiti neid maomahlas ja rakuekstraktides. Sellega seoses eristati varem kahte tüüpi katalüsaatoreid: arvati, et ensüümid ise on rakust lahutamatud ega saa väljaspool seda toimida, st nad on "organiseeritud". Ja "organiseerimata" katalüsaatoreid, mis võivad töötada väljaspool rakku, nimetati ensüümideks. Seda "elusate" ensüümide ja "elutute" ensüümide vastandumist seletati vitalistide mõjuga, materialismi ja idealismi võitlusega loodusteadustes. Teadlaste seisukohad jagunesid kaheks. Mikrobioloogia rajaja L. Pasteur väitis, et ensüümide aktiivsuse määrab raku eluiga. Kui rakk hävib, peatub ensüümi toime. Keemikud eesotsas J. Liebigiga töötasid välja puhtkeemilise fermentatsiooniteooria, tõestades, et ensüümide aktiivsus ei sõltu raku olemasolust.

1871. aastal hävitas vene arst M. M. Manasseina pärmirakud, hõõrudes neid jõeliivaga. Rakujäätmetest eraldatud rakumahl säilitas suhkru kääritamise võime. See vene arsti lihtne ja veenev kogemus jäi Tsaari-Venemaal tähelepanuta. Veerand sajandit hiljem sai saksa teadlane E. Buchner rakuvaba mahla, pressides eluspärmi rõhu all kuni 5·10 6 Pa. See mahl, nagu elav pärm, kääritas suhkrut, moodustades alkoholi ja süsinikmonooksiidi (IV):

A. N. Lebedevi tööd pärmirakkude uurimisel ja teiste teadlaste tööd tegid bioloogilise katalüüsi teoorias lõpu vitalistlikele ideedele ning mõisteid “ensüüm” ja “ensüüm” hakati kasutama samaväärsetena.

Tänapäeval on ensümoloogia iseseisev teadus. Eraldatud ja uuritud on umbes 2000 ensüümi. Sellesse teadusesse andsid oma panuse nõukogude teadlased - meie kaasaegsed A. E. Braunstein, V. N. Orekhovitš, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky jt.

Ensüümide keemiline olemus

Eelmise sajandi lõpus pakuti, et ensüümid on valgud või mõned valkudele väga sarnased ained. Ensüümi aktiivsuse kadu kuumutamisel on väga sarnane valgu termilise denaturatsiooniga. Denatureerimise ja inaktiveerimise temperatuurivahemik on sama. Nagu teada, võib valkude denaturatsiooni põhjustada mitte ainult kuumutamine, vaid ka hapete, raskmetallide soolade, leeliste toime ja pikaajaline ultraviolettkiirgusega kiiritamine. Need samad keemilised ja füüsikalised tegurid põhjustavad ensüümi aktiivsuse kaotust.

Lahustes käituvad ensüümid, nagu ka valgud, elektrivoolu mõjul sarnaselt: molekulid liiguvad katoodi või anoodi poole. Vesinikuioonide kontsentratsiooni muutus valkude või ensüümide lahustes põhjustab positiivse või negatiivse laengu akumuleerumist. See tõestab ensüümide amfoteerset olemust ja kinnitab ka nende valgulist olemust. Veel üks tõend ensüümide valgulise olemuse kohta on see, et nad ei läbi poolläbilaskvaid membraane. See tõestab ka nende suurt molekulmassi. Kuid kui ensüümid on valgud, ei tohiks nende aktiivsus dehüdratsiooni ajal väheneda. Eksperimendid kinnitavad selle oletuse õigsust.

I. P. Pavlovi laboris viidi läbi huvitav katse. Koertel fistuli kaudu maomahla saades avastasid töötajad, et mida rohkem mahlas valku, seda suurem on selle aktiivsus, st tuvastatud valk on maomahla ensüüm.

Seega tõestavad denaturatsiooni- ja liikuvusnähtused elektriväljas, molekulide amfoteersus, kõrgmolekulaarne olemus ja võime lahusest sadestuda vett eemaldavate ainete (atsetoon või alkohol) toimel valgulist olemust. ensüümid.

Praeguseks on see fakt kindlaks tehtud paljude, veelgi peenemate füüsikaliste, keemiliste või bioloogiliste meetoditega.

Teame juba, et valgud võivad olla koostiselt väga erinevad ja esiteks võivad need olla lihtsad või keerulised. Millistesse valkudesse kuuluvad praegu teadaolevad ensüümid?

Erinevate riikide teadlased on leidnud, et paljud ensüümid on lihtsad valgud. See tähendab, et hüdrolüüsi käigus lagunevad nende ensüümide molekulid ainult aminohapeteks. Selliste proteiin-ensüümide hüdrolüsaadis ei ole võimalik tuvastada midagi muud peale aminohapete. Lihtsate ensüümide hulka kuuluvad pepsiin – ensüüm, mis lagundab maos valke ja sisaldub maomahlas, trüpsiin – pankrease mahlas sisalduv ensüüm, papaiin – taimne ensüüm, ureaas jne.

Komplekssete ensüümide hulka kuuluvad lisaks aminohapetele ka mittevalgulised ained. Näiteks mitokondrisse ehitatud redoksensüümid sisaldavad lisaks valguosale raua, vase ja teiste termostabiilsete rühmade aatomeid. Ensüümi mittevalguliseks osaks võivad olla ka keerulisemad ained: vitamiinid, nukleotiidid (nukleiinhapete monomeerid), kolme fosforijäägiga nukleotiidid jne. Niisugustes kompleksvalkudes ollakse nõus nimetama mittevalgulist osa koensüümiks, ja valguosa on apoensüüm.

Ensüümide ja mittebioloogiliste katalüsaatorite erinevus

Kooliõpikud ja keemiajuhendid käsitlevad üksikasjalikult katalüsaatorite toimet ning annavad aimu energiabarjäärist ja aktivatsioonienergiast. Tuletagem vaid meelde, et katalüsaatorite roll seisneb nende võimes aktiveerida reaktsioonis osalevate ainete molekule. See viib aktiveerimisenergia vähenemiseni. Reaktsioon ei toimu mitte ühes, vaid mitmes etapis koos vaheühendite moodustumisega. Katalüsaatorid ei muuda reaktsiooni suunda, vaid mõjutavad ainult keemilise tasakaalu oleku saavutamise kiirust. Katalüüsitud reaktsioon kasutab alati vähem energiat kui katalüüsimata reaktsioon. Reaktsiooni käigus muudab ensüüm pakendit, “pingestub” ja reaktsiooni lõppedes omandab oma algse struktuuri ning naaseb algsele kujule.

Ensüümid on samad katalüsaatorid. Neid iseloomustavad kõik katalüüsi seadused. Ensüümid on aga valgud ja see annab neile erilised omadused. Mis on ensüümidel ühist meie tavapäraste katalüsaatoritega, nagu plaatina, vanaadium(V)oksiid ja teised anorgaanilised reaktsioonikiirendid, ning mille poolest need erinevad?

Sama anorgaanilist katalüsaatorit saab kasutada erinevates tööstusharudes. Ja ensüüm katalüüsib ainult ühte reaktsiooni või ühte tüüpi reaktsiooni, see tähendab, et see on spetsiifilisem kui anorgaaniline katalüsaator.

Temperatuur mõjutab alati keemiliste reaktsioonide kiirust. Enamik reaktsioone anorgaaniliste katalüsaatoritega toimub väga kõrgetel temperatuuridel. Temperatuuri tõustes reaktsioonikiirus tavaliselt suureneb (joonis 1). Ensümaatiliste reaktsioonide puhul on see tõus piiratud teatud temperatuuriga (temperatuuri optimum). Temperatuuri edasine tõus põhjustab muutusi ensüümi molekulis, mis viib reaktsioonikiiruse vähenemiseni (joonis 1). Kuid mõned ensüümid, näiteks looduslike kuumaveeallikate vees leiduvad mikroorganismide ensüümid, ei talu mitte ainult vee keemistemperatuurile lähedasi temperatuure, vaid näitavad isegi oma maksimaalset aktiivsust. Enamiku ensüümide puhul on temperatuuri optimum 35-45 °C lähedal. Kõrgematel temperatuuridel nende aktiivsus väheneb ja seejärel toimub täielik termiline denaturatsioon.

Riis. 1. Temperatuuri mõju ensüümi aktiivsusele: 1 - reaktsioonikiiruse tõus, 2 - reaktsioonikiiruse langus.

Paljud anorgaanilised katalüsaatorid näitavad oma maksimaalset efektiivsust tugevalt happelises või tugevalt aluselises keskkonnas. Seevastu ensüümid on aktiivsed ainult lahuse happesuse füsioloogilistel väärtustel, ainult vesinikioonide kontsentratsioonil, mis on kooskõlas raku, organi või süsteemi elu ja normaalse funktsioneerimisega.

Anorgaanilisi katalüsaatoreid sisaldavad reaktsioonid toimuvad tavaliselt kõrgel rõhul, ensüümid aga normaalsel (atmosfäärirõhul).

Ja kõige hämmastavam erinevus ensüümi ja teiste katalüsaatorite vahel on see, et ensüümide poolt katalüüsitavate reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid ja mõnikord miljoneid kordi suurem kui see, mida on võimalik saavutada anorgaaniliste katalüsaatorite osalusel.

Tuntud vesinikperoksiid, mida kasutatakse igapäevaelus pleegitus- ja desinfektsioonivahendina, laguneb aeglaselt ilma katalüsaatoriteta:

Anorgaanilise katalüsaatori (rauasoolade) juuresolekul kulgeb see reaktsioon mõnevõrra kiiremini. Ja katalaas (peaaegu kõigis rakkudes esinev ensüüm) hävitab vesinikperoksiidi kujuteldamatu kiirusega: üks katalaasi molekul lagundab ühe minuti jooksul rohkem kui 5 miljonit H 2 O 2 molekuli.

Katalaasi universaalne jaotumine aeroobsete organismide kõigi organite rakkudes ja selle ensüümi kõrge aktiivsus on seletatav asjaoluga, et vesinikperoksiid on võimas raku mürk. Seda toodetakse rakkudes paljude reaktsioonide kõrvalproduktina, kuid valvel on ensüüm katalaas, mis lagundab vesinikperoksiidi kohe kahjutuks hapnikuks ja veeks.

Ensüümi aktiivne sait

Katalüüsitud reaktsiooni kohustuslik etapp on ensüümi interaktsioon ainega, mille muundumist see katalüüsib – substraadiga: moodustub ensüümi-substraadi kompleks. Ülaltoodud näites on vesinikperoksiid katalaasi toime substraat.

Selgub, et ensümaatilistes reaktsioonides on substraadi molekul kordades väiksem kui ensüümvalgu molekul. Järelikult ei saa substraat kontakteeruda kogu tohutu ensüümmolekuliga, vaid ainult selle mõne väikese osaga või isegi eraldi rühmaga, aatomiga. Selle oletuse kinnitamiseks eraldasid teadlased ensüümist ühe või mitu aminohapet ja see ei mõjutanud katalüüsitud reaktsiooni kiirust või ei mõjutanud seda peaaegu üldse. Kuid teatud spetsiifiliste aminohapete või rühmade lõhustamine viis ensüümi katalüütiliste omaduste täieliku kadumiseni. Nii tekkis idee ensüümi aktiivsest keskusest.

Aktiivne keskus on valgu molekuli osa, mis tagab ensüümi ühenduse substraadiga ja võimaldab substraadi edasisi transformatsioone. Uuritud on mõningaid erinevate ensüümide aktiivseid saite. See on kas funktsionaalne rühm (näiteks seriini OH-rühm) või eraldi aminohape. Mõnikord on katalüütilise efekti saavutamiseks vaja mitut aminohapet kindlas järjekorras.

Aktiivne keskus koosneb erinevate funktsioonidega sektsioonidest. Mõned aktiivse keskuse alad tagavad nakkumise aluspinnaga ja tugeva kontakti sellega. Seetõttu nimetatakse neid ankur- või kontaktaladeks. Teised täidavad tegelikku katalüütilist funktsiooni, aktiveerides substraadi - katalüütilised saidid. See aktiivse keskuse tingimuslik jaotus aitab täpsemalt kujutada katalüütilise reaktsiooni mehhanismi.

Samuti uuriti keemilise sideme tüüpi ensüümi-substraadi kompleksides. Aine (substraat) hoitakse ensüümil mitmesuguste sidemete osalusel: vesiniksillad, ioonsed, kovalentsed, doonor-aktseptor sidemed, van der Waalsi ühtekuuluvusjõud.

Ensüümide molekulide deformatsioon lahuses põhjustab selle isomeeride ilmumist, mis erinevad tertsiaarse struktuuri poolest. Teisisõnu orienteerib ensüüm oma aktiivses keskuses sisalduvaid funktsionaalseid rühmi nii, et avaldub suurim katalüütiline aktiivsus. Kuid substraadi molekulid võivad ka ensüümiga suhtlemisel deformeeruda ja "pingeneda". Need kaasaegsed ideed ensüümi-substraadi interaktsiooni kohta erinevad varem domineerinud E. Fischeri teooriast, kes uskus, et substraadi molekul vastab täpselt ensüümi aktiivsele keskusele ja sobib sellega nagu luku võti.

Ensüümide omadused

Ensüümide kõige olulisem omadus on ühe mitmest teoreetiliselt võimalikust reaktsioonist eelistatud kiirendus. See võimaldab substraatidel valida paljudest võimalikest teedest organismi jaoks kõige kasulikumad transformatsiooniahelad.

Sõltuvalt tingimustest on ensüümid võimelised katalüüsima nii edasi- kui ka vastupidiseid reaktsioone. Näiteks püroviinamarihape muundatakse ensüümi laktaatdehüdrogenaasi mõjul lõppkäärimisproduktiks - piimhappeks. Sama ensüüm katalüüsib ka pöördreaktsiooni ja oma nime sai ta mitte otsese, vaid pöördreaktsiooni järgi. Mõlemad reaktsioonid esinevad kehas erinevatel tingimustel:

Sellel ensüümide omadusel on suur praktiline tähtsus.

Teine oluline ensüümide omadus on termolabiilsus, st kõrge tundlikkus temperatuurimuutuste suhtes. Oleme juba öelnud, et ensüümid on valgud. Enamiku neist põhjustab temperatuur üle 70 °C denatureerumist ja aktiivsuse kadu. Keemiakursusest on teada, et temperatuuri tõus 10 °C võrra toob kaasa reaktsioonikiiruse tõusu 2-3 korda, mis on samuti tüüpiline ensümaatiliste reaktsioonide puhul, kuid teatud piirini. 0 °C lähedasel temperatuuril aeglustub ensümaatiliste reaktsioonide kiirus miinimumini. Seda omadust kasutatakse laialdaselt erinevates rahvamajanduse sektorites, eriti põllumajanduses ja meditsiinis. Näiteks kõik praegu olemasolevad meetodid neeru säilitamiseks enne patsiendile siirdamist hõlmavad organi jahutamist, et vähendada biokeemiliste reaktsioonide intensiivsust ja pikendada neeru eluiga enne selle siirdamist inimesele. See tehnika on säilitanud tervist ja päästnud kümnete tuhandete inimeste elusid üle maailma.

Riis. 2. pH mõju ensüümi aktiivsusele.

Ensüümvalkude üks olulisemaid omadusi on nende tundlikkus keskkonna reaktsioonile, vesinikioonide või hüdroksiidioonide kontsentratsioon. Ensüümid on aktiivsed ainult kitsas happesuse või aluselisuse (pH) vahemikus. Näiteks pepsiini aktiivsus maoõõnes on maksimaalne pH väärtusel umbes 1-1,5. Happesuse vähenemine põhjustab seedesüsteemi sügavaid häireid, toidu alaseedimist ja tõsiseid tüsistusi. Teate oma bioloogiakursusest, et seedimine algab suuõõnes, kus esineb sülje amülaas. Selle optimaalne pH väärtus on 6,8-7,4. Seedetrakti erinevatele ensüümidele on iseloomulikud suured erinevused optimaalses pH-s (joonis 2). Keskkonna reaktsiooni muutumine toob kaasa ensüümi molekuli või isegi selle aktiivse tsentri laengute muutumise, põhjustades aktiivsuse vähenemise või täieliku kadumise.

Järgmine oluline omadus on ensüümi toime spetsiifilisus. Katalaas lagundab ainult vesinikperoksiidi, ureaas ainult uureat H 2 N-CO-NH 2, st ensüüm katalüüsib ainult ühe substraadi muundumist, ta “tunneb ära” ainult selle molekuli. Seda spetsiifilisust peetakse absoluutseks. Kui ensüüm katalüüsib mitme sama funktsionaalrühmaga substraadi transformatsiooni, nimetatakse seda spetsiifilisust rühmaspetsiifilisuseks. Näiteks katalüüsib fosfataas fosforhappejäägi lõhustumist:

Spetsiifilisuse tüüp on ensüümi tundlikkus ainult ühe isomeeri – stereokeemilise spetsiifilisuse – suhtes.

Ensüümid mõjutavad erinevate ainete muundumise kiirust. Kuid mõned ained mõjutavad ka ensüüme, muutes dramaatiliselt nende aktiivsust. Ained, mis suurendavad ensüümide aktiivsust, aktiveerivad neid, nimetatakse aktivaatoriteks ja neid inhibeerivaid aineid nimetatakse inhibiitoriteks. Inhibiitorid võivad ensüümi mõjutada pöördumatult. Pärast nende toimet ei saa ensüüm kunagi oma reaktsiooni katalüüsida, kuna selle struktuur muutub oluliselt. Nii mõjutavad ensüümi raskmetallide, hapete ja leeliste soolad. Pöörduva inhibiitori saab lahusest eemaldada ja ensüüm muutub uuesti aktiivseks. Selline pöörduv inhibeerimine toimub sageli konkureerivalt, st substraat ja sarnane inhibiitor konkureerivad aktiivse tsentri pärast. Seda inhibeerimist saab eemaldada, suurendades substraadi kontsentratsiooni ja tõrjudes välja inhibiitori aktiivsest saidist substraadiga.

Paljude ensüümide oluline omadus on see, et neid leidub kudedes ja rakkudes inaktiivsel kujul (joonis 3). Ensüümide mitteaktiivset vormi nimetatakse proensüümiks. Selle klassikalised näited on pepsiini või trüpsiini mitteaktiivsed vormid. Ensüümide mitteaktiivsete vormide olemasolul on suur bioloogiline tähtsus. Kui pepsiini või trüpsiini toodetaks kohe aktiivsel kujul, tooks see kaasa selle, et näiteks pepsiin “seedis” mao seina, st magu “seedis” ise. Seda ei juhtu, sest pepsiin või trüpsiin aktiveeruvad alles pärast maoõõnde või peensoolde sattumist: maomahlas sisalduva vesinikkloriidhappe mõjul eraldub pepsiinist mitu aminohapet ja see omandab võime valke lagundada. Ja magu ennast kaitseb nüüd seedeensüümide toime eest selle õõnsust vooderdav limaskest.

Riis. 3 Trüpsinogeeni aktiivseks trüpsiiniks muundamise skeem: A - trüpsinogeen; B - trüpsiin; 1 - peptiidide eraldumise koht; 2 - vesiniksidemed; 3 - disulfiidsild; 4 - aktiveerimisel lõhustatud peptiid.

Ensüümi aktiveerimise protsess toimub reeglina ühel neljast viisist, mis on toodud joonisel 4. Esimesel juhul “avab” peptiidi lõhustamine inaktiivsest ensüümist aktiivse tsentri ja muudab ensüümi aktiivseks.

Riis. 4 ensüümi aktiveerimise teed (substraadi molekul on tähistatud varjutusega):

1 - väikese lõigu (peptiidi) lõhustamine proensüümist ja inaktiivse proensüümi muundamine aktiivseks ensüümiks; 2 - disulfiidsidemete moodustumine SH-rühmadest, vabastades aktiivse tsentri; 3 - valgukompleksi moodustamine metallidega, ensüümi aktiveerimine: 4 ensüümikompleksi moodustumine mõne ainega (see vabastab juurdepääsu aktiivsele keskusele).

Teine viis on disulfiid-S-S sildade moodustamine, mis muudab aktiivse saidi juurdepääsetavaks. Kolmandal juhul aktiveerib metalli olemasolu ensüümi, mis saab töötada ainult koos selle metalliga. Neljas rada illustreerib aktiveerimist mõne aine poolt, mis seondub valgumolekuli perifeerse piirkonnaga ja deformeerib ensüümi nii, et see hõlbustab substraadi juurdepääsu aktiivsele keskusele.

Viimastel aastatel on avastatud veel üks võimalus ensüümide aktiivsust reguleerida, selgus, et üks ensüüm, näiteks laktaatdehüdrogenaas, võib olla mitmes üksteisest erinevas molekulaarses vormis, kuigi need kõik katalüüsivad sama reaktsiooni. Selliseid erineva koostisega ensüümimolekule, mis katalüüsivad sama reaktsiooni, leidub isegi samas rakus. Neid nimetatakse isosüümideks, st ensüümi isomeerideks. Juba mainitud laktaatdehüdrogenaasil on viis erinevat isoensüümi. Mis on ühe ensüümi mitme vormi roll? Ilmselt "kinnitab" keha mõned eriti olulised reaktsioonid siis, kui rakus tingimuste muutudes hakkab esmalt tööle üks või teine ​​isoensüümi vorm ning annab protsessile vajaliku kiiruse ja suuna.

Ja veel üks oluline ensüümide omadus. Sageli ei toimi nad rakus üksteisest eraldi, vaid on organiseeritud kompleksidena – ensüümsüsteemidena (joon. 5): eelmise reaktsiooni saadus on substraadiks järgnevale. Need süsteemid on ehitatud rakumembraanidesse ja tagavad aine kiire sihipärase oksüdatsiooni, "kandes" selle ensüümilt ensüümile. Sünteetilised protsessid rakus toimuvad sarnastes ensüümsüsteemides.

Ensüümide klassifikatsioon

Ensümoloogiaga uuritavate küsimuste ring on lai. Tervishoius, põllumajanduses, mikrobioloogias ning teistes teaduse ja praktikas kasutatavate ensüümide hulk on suur. See tekitas raskusi ensümaatiliste reaktsioonide iseloomustamisel, kuna sama ensüümi saab nimetada kas substraadi või katalüüsitavate reaktsioonide tüübi või vana, kirjanduses kindlalt kinnistunud termini järgi: näiteks pepsiin, trüpsiin, katalaas.

Riis. 5. Rasvhappeid sünteesiva multiensüümikompleksi kavandatav struktuur (seitse ensüümi subühikut vastutavad seitsme keemilise reaktsiooni eest).

Seetõttu kinnitas 1961. aastal Moskvas toimunud rahvusvahelisel biokeemiakongressil ensüümide klassifikatsioon, mis põhineb antud ensüümi poolt katalüüsitava reaktsiooni tüübil. Ensüümi nimi peab sisaldama substraadi nimetust, st ühendit, millel ensüüm toimib, ja lõppu -ase. Näiteks arginaas katalüüsib arginiini hüdrolüüsi.

Selle põhimõtte kohaselt jagati kõik ensüümid kuueks klassiks.

1. Oksüdoreduktaasid on ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone, näiteks katalaas:

2. Transferaasid – ensüümid, mis katalüüsivad aatomite või radikaalide ülekannet, näiteks metüültransferaasid, mis kannavad üle CH3 rühma:

3. Hüdrolaasid – ensüümid, mis lõhuvad molekulisiseseid sidemeid, ühendades veemolekule, näiteks fosfataas:

4. Lüaasid on ensüümid, mis lõhustavad substraadist üht või teist rühma vett lisamata, mittehüdrolüütilisel viisil, näiteks karboksüülrühma lõhustamine dekarboksülaasi toimel:

5. Isomeraasid on ensüümid, mis katalüüsivad ühe isomeeri muundamise teiseks:

Glükoos-6-fosfaat-›glükoos-1-fosfaat

6. Ensüümid, mis katalüüsivad sünteesireaktsioone, näiteks peptiidide sünteesi aminohapetest. Seda ensüümide klassi nimetatakse süntetaasideks.

Tehti ettepanek kodeerida iga ensüüm neljakohalise koodiga, kus esimene neist tähistab klassinumbrit ning ülejäänud kolm iseloomustavad täpsemalt ensüümi omadusi, selle alamklassi ja individuaalset katalooginumbrit.

Näitena ensüümide klassifikatsioonist anname pepsiinile määratud neljakohalise koodi - 3,4,4L. Number 3 tähistab ensüümi klassi – hüdrolaasi. Järgmine number 4 kodeerib peptiidhüdrolaaside alamklassi, st neid ensüüme, mis hüdrolüüsivad peptiidsidemeid. Teine number 4 tähistab alamklassi, mida nimetatakse peptidüülpeptiidi hüdrolaasideks. See alamklass hõlmab üksikuid ensüüme ja esimene selles on pepsiin, millele on antud seerianumber 1.

Nii selgub selle kood - 3.4.4.1. Hüdrolaasi klassi ensüümide toimepunktid on näidatud joonisel 6.

Riis. 6. Peptiidsidemete lõhustamine erinevate proteolüütiliste ensüümide toimel.

Ensüümide toime

Tavaliselt eraldatakse ensüümid erinevatest loomse, taimse või mikroobse päritoluga objektidest ning nende toimet uuritakse väljaspool rakku ja organismi. Need uuringud on väga olulised ensüümide toimemehhanismi mõistmiseks, nende koostise ja katalüüsitavate reaktsioonide omaduste uurimiseks. Kuid sel viisil saadud teavet ei saa otseselt mehaaniliselt üle kanda elusraku ensüümide aktiivsusele. Väljaspool rakku on raske reprodutseerida tingimusi, milles ensüüm toimib, näiteks mitokondrites või lüsosoomides. Lisaks ei ole alati teada, kui palju olemasolevaid ensüümi molekule reaktsioonis osaleb – kas kõik või ainult osa neist.

Peaaegu alati selgub, et rakus on üks või teine ​​ensüüm, mille sisaldus ületab mitukümmend korda normaalseks ainevahetuseks vajaliku koguse. Ainevahetus on raku erinevatel eluperioodidel erineva intensiivsusega, kuid ensüüme on selles oluliselt rohkem, kui seda vajaks ainevahetuse maksimaalne tase. Näiteks südamelihase rakud sisaldavad nii palju tsütokroom c-d, et see võib oksüdeerida 20 korda rohkem kui südamelihase maksimaalne hapnikutarbimine. Hiljem avastati aineid, mis võivad mõned ensüümi molekulid "välja lülitada". Need on nn inhibeerivad tegurid. Ensüümide toimemehhanismi mõistmiseks on oluline ka see, et rakus ei oleks need lihtsalt lahuses, vaid on raku struktuuri sisse ehitatud. Nüüdseks on teada, millised ensüümid on mitokondrite välismembraani sisse ehitatud, mis sisemembraani sisse ehitatud ning mis on seotud tuuma, lüsosoomide ja muude subtsellulaarsete struktuuridega.

Ensüümi lähedane territoriaalne asukoht, mis katalüüsib esimest reaktsiooni ensüümidele, mis katalüüsivad teist, kolmandat ja järgnevaid reaktsioone, mõjutab oluliselt nende tegevuse üldist tulemust. Näiteks ensüümide ahel, mis kannab elektrone hapnikule üle, on ehitatud mitokondritesse – tsütokroomsüsteemi. See katalüüsib substraatide oksüdatsiooni, et toota energiat, mis akumuleerub ATP-s.

Kui ensüümid rakust eemaldatakse, on nende ühise töö sidusus häiritud. Seetõttu püüavad nad uurida ensüümide tööd, hävitamata struktuure, milles nende molekulid on ehitatud. Näiteks kui koeosa hoitakse substraadilahuses ja töödeldakse seejärel reagendiga, mis tekitab reaktsiooniproduktidega värvilise kompleksi, on raku värvilised alad mikroskoobis selgelt nähtavad: nendes piirkondades on ensüüm. mis seedinud substraati oli lokaliseeritud (asutatud). Nii tehti kindlaks, millised mao rakud sisaldavad pepsinogeeni, millest saadakse ensüüm pepsiin.

Nüüd kasutatakse laialdaselt teist meetodit, mis võimaldab kindlaks teha ensüümide lokaliseerimise - eraldustsentrifuugimist. Selleks purustatakse uuritav kude (näiteks laboriloomade maksatükid) ja seejärel valmistatakse sellest sahharoosilahuses pasta. Segu viiakse katseklaasidesse ja pööratakse tsentrifuugides suurel kiirusel. Erinevad rakulised elemendid, olenevalt nende massist ja suurusest, jaotuvad tihedas sahharoosilahuses pöörlemise ajal ligikaudu järgmiselt:

Raskete tuumade saamiseks on vaja suhteliselt väikest kiirendust (vähem pöördeid). Pärast tuumade eraldamist, pöörete arvu suurendamist, ladestuvad järjestikku mitokondrid ja mikrosoomid ning saadakse tsütoplasma. Nüüd saab ensüümide aktiivsust uurida igas eraldatud fraktsioonis. Selgub, et enamik teadaolevaid ensüüme on lokaliseeritud valdavalt ühes või teises fraktsioonis. Näiteks ensüüm aldolaas paikneb tsütoplasmas ja kaproonhapet oksüdeeriv ensüüm on valdavalt mitokondrites.

Kui membraan, millesse ensüümid on sisestatud, on kahjustatud, ei toimu omavahel keerukaid protsesse, st iga ensüüm saab toimida ainult iseseisvalt.

Taime- ja mikroobirakud, nagu ka loomarakud, sisaldavad väga sarnaseid rakufraktsioone. Näiteks taimeplastiidid meenutavad oma ensüümide komplektis mitokondreid. Mikroorganismides leiti terad, mis meenutavad ribosoome ja sisaldavad ka suures koguses ribonukleiinhapet. Loomade, taimede ja mikroobide rakkudes leiduvatel ensüümidel on sarnane toime. Näiteks hüaluronidaas hõlbustab mikroobide sisenemist organismi, soodustades rakuseina hävimist. Sama ensüümi leidub loomorganismide erinevates kudedes.

Ensüümide valmistamine ja kasutamine

Ensüüme leidub kõigis loomade ja taimede kudedes. Samas ei ole sama ensüümi kogus erinevates kudedes ja ensüümi koega seondumise tugevus samad. Seetõttu ei ole praktikas selle hankimine alati õigustatud.

Ensüümide allikaks võivad olla inimeste ja loomade seedemahlad. Mahlad sisaldavad suhteliselt vähe võõrlisandeid, rakulisi elemente ja muid komponente, millest tuleb puhta preparaadi saamisel lahti saada. Need on peaaegu puhtad ensüümilahused.

Ensüümi on kudedest raskem kätte saada. Selleks kude purustatakse, purustatud kude liivaga hõõrudes hävitatakse rakustruktuurid või töödeldakse ultraheliga. Sel juhul kukuvad ensüümid rakkudest ja membraanistruktuuridest välja. Nüüd on need puhastatud ja üksteisest eraldatud. Puhastamiseks kasutatakse ensüümide erinevat eraldumisvõimet kromatograafilistel kolonnidel, nende ebavõrdset liikuvust elektriväljas, sadestamist alkoholi, soolade, atsetooniga ja muid meetodeid. Kuna enamik ensüüme on seotud tuuma, mitokondrite, ribosoomide või muude subtsellulaarsete struktuuridega, eraldatakse see fraktsioon kõigepealt tsentrifuugimise teel ja seejärel ekstraheeritakse sellest ensüüm.

Uute puhastusmeetodite väljatöötamine on võimaldanud saada mitmeid väga puhtal kujul kristalseid ensüüme, mida saab säilitada aastaid.

Praegu on võimatu kindlaks teha, millal inimesed seda ensüümi esimest korda kasutasid, kuid võime suure kindlusega väita, et tegemist oli taimset päritolu ensüümiga. Inimesed on pikka aega pööranud tähelepanu selle või selle taime kasulikkusele mitte ainult toiduainena. Näiteks on Antillide põliselanikud melonipuu mahla pikka aega kasutanud haavandite ja muude nahahaiguste raviks.

Vaatleme üksikasjalikumalt ensüümide tootmise ja kasutamise iseärasusi ühe nüüdseks tuntud taimse biokatalüsaatori - papaiin - näitel. Seda ensüümi leidub troopilise viljapuu papaia piimjas mahlas – see on hiiglaslik puutaoline ürt, mis ulatub 10 m kõrgusele. Selle viljad on kuju ja maitse poolest sarnased meloniga ning sisaldavad suures koguses ensüümi papaiin. Veel 16. sajandi alguses. Hispaania meresõitjad avastasid selle taime looduslikes tingimustes Kesk-Ameerikas. Seejärel toodi see Indiasse ja sealt edasi kõikidesse troopilistesse maadesse. Vasco da Gama, kes nägi papaiat Indias, nimetas seda kuldseks elupuuks ja Marco Polo ütles, et papaia on "puu otsa roninud melon". Meremehed teadsid, et puu viljad päästsid nad skorbuudi ja düsenteeria eest.

Meie riigis kasvab papaia Kaukaasia Musta mere rannikul, Venemaa Teaduste Akadeemia botaanikaaias spetsiaalsetes kasvuhoonetes. Ensüümi tooraine – piimjas mahl – saadakse vilja koorel olevatest sisselõigetest. Seejärel kuivatatakse mahl laboris vaakumkuivatuskappides madalal temperatuuril (mitte üle 80 °C). Kuivatatud toode jahvatatakse ja säilitatakse parafiiniga kaetud steriilses pakendis. See on juba üsna aktiivne ravim. Selle ensümaatilist aktiivsust saab hinnata ajaühikus lagunenud kaseiinivalgu koguse järgi. Üheks papaiini aktiivsuse bioloogiliseks ühikuks loetakse ensüümi kogust, mis verre sattudes on piisav, et 1 kg kaaluval küülikul tekiks “rippuvate kõrvade” sümptom. See nähtus ilmneb seetõttu, et papaiin hakkab küüliku kõrvades toimima kollageenivalgu ahelatele.

Papaiinil on terve rida omadusi: proteolüütiline, põletikuvastane, antikoagulant (takistab vere hüübimist), dehüdratsiooni, valuvaigistav ja bakteritsiidne. See lagundab valgud polüpeptiidideks ja aminohapeteks. Pealegi läheb see lõhustamine sügavamale kui teiste loomset ja bakteriaalset päritolu ensüümide toimel. Papaiini eripäraks on võime olla aktiivne laias pH vahemikus ja suurte temperatuurikõikumiste juures, mis on selle ensüümi laialdaseks kasutamiseks eriti oluline ja mugav. Ja kui veel arvestada, et papaiiniga sarnase toimega ensüümide (pepsiin, trüpsiin, lidaas) saamiseks on vaja verd, maksa, lihaseid või muid loomseid kudesid, siis on taimse ensüümi papaiini eelis ja majanduslik efektiivsus vaieldamatu.

Papaiini kasutusalad on väga mitmekesised. Meditsiinis kasutatakse seda haavade raviks, kus see soodustab valkude lagunemist kahjustatud kudedes ja puhastab haavapinda. Papaiin on asendamatu mitmesuguste silmahaiguste ravis. See põhjustab nägemisorgani hägustunud struktuuride resorptsiooni, muutes need läbipaistvaks. Ensüümi positiivne mõju seedesüsteemi haiguste korral on teada. Häid tulemusi on saadud papaiini kasutamisel nahahaiguste, põletuste ravis, samuti neuropatoloogias, uroloogias ja teistes meditsiiniharudes.

Lisaks meditsiinile kasutatakse seda ensüümi suurtes kogustes veinivalmistamisel ja õllepruulimisel. Papaiin pikendab jookide säilivusaega. Papaiiniga töötlemisel muutub liha pehmeks ja kiiresti seeditavaks ning toodete säilivusaeg pikeneb järsult. Tekstiilitööstuses kasutatav vill ei kõverdu ega tõmbu kokku pärast papaiiniga töötlemist. Hiljuti hakati papaiini kasutama parkimistööstuses. Pärast ensüümiga töötlemist muutuvad nahktooted pehmeks, elastseks, tugevamaks ja vastupidavamaks.

Mõnede varem ravimatute haiguste hoolikas uurimine on viinud vajaduseni viia kehasse puuduvad ensüümid, et asendada need, mille aktiivsus on vähenenud. Võimalik oleks viia organismi vajalik kogus puuduvaid ensüüme või “lisa” nende ensüümide molekule, mis on elundis või koes oma katalüütilist aktiivsust vähendanud. Kuid keha reageerib nendele ensüümidele nii, nagu oleksid need võõrvalgud, lükkab need tagasi, toodab nende vastu antikehi, mis lõpuks viib sissetoodud valkude kiire lagunemiseni. Oodatavat ravitoimet ei ole. Ensüüme ei saa ka toiduga sisse viia, kuna seedemahlad “seedivad” need läbi ja nad kaotavad oma aktiivsuse ning lagunevad aminohapeteks, jõudmata rakkudesse ja kudedesse. Ensüümide süstimine otse vereringesse põhjustab nende hävitamise kudede proteaaside poolt. Neid raskusi saab kõrvaldada immobiliseeritud ensüümide kasutamisega. Immobiliseerimise põhimõte põhineb ensüümide võimel "seonduda" stabiilse orgaanilise või anorgaanilise kandjaga. Näide ensüümi keemilisest seondumisest maatriksiga (kandjaga) on tugevate kovalentsete sidemete moodustumine nende funktsionaalrühmade vahel. Maatriks võib olla näiteks poorne klaas, mis sisaldab funktsionaalseid aminorühmi, mille külge ensüüm on keemiliselt "kinnitatud".

Ensüümide kasutamisel tekib sageli vajadus nende tegevust võrrelda. Kuidas teada saada, milline ensüüm on aktiivsem? Kuidas arvutada erinevate puhastatud ravimite aktiivsust? Lepiti kokku, et ensüümi aktiivsust tuleks võtta kui substraadi kogust, mis suudab ühe minuti jooksul 25 ° C juures muuta 1 g seda ensüümi sisaldavat kude. Mida rohkem substraati on ensüüm töötlenud, seda aktiivsem see on. Sama ensüümi aktiivsus muutub olenevalt vanusest, soost, kellaajast, keha seisundist ning sõltub ka hormoone tootvatest sisesekretsiooninäärmetest.

Loodus peaaegu ei eksi, tootes samu valke kogu organismi eluea jooksul ja edastades seda ranget teavet samade valkude tootmise kohta põlvest põlve. Kuid mõnikord ilmub kehasse muutunud valk, mis sisaldab ühte või mitut "lisa" aminohapet või vastupidi, need kaovad. Nüüd on teada palju selliseid molekulaarvigu. Neil on erinevad põhjused ja need võivad põhjustada valusaid muutusi kehas. Selliseid haigusi, mis on põhjustatud ebanormaalsetest valgumolekulidest, nimetatakse meditsiinis molekulaarseteks haigusteks. Näiteks terve inimese hemoglobiin, mis koosneb kahest polüpeptiidahelast (a ja b) ja sirprakulise aneemiaga patsiendi hemoglobiin (punalibledel on sirprakuline kuju), erinevad ainult selle poolest, et b-ahelas asendatakse glutamiinhape valiiniga. Sirprakuline aneemia on pärilik haigus. Hemoglobiinisisalduse muutused kanduvad vanematelt edasi järglastele.

Ensüümide aktiivsuse muutumisel tekkivaid haigusi nimetatakse fermentopaatiateks. Tavaliselt on need päritud, vanematelt lastele edasi antud. Näiteks kaasasündinud fenüülketonuuriaga on häiritud järgmine transformatsioon:

Fenüülalaniini hüdroksülaasi ensüümi puudulikkuse korral ei muutu fenüülalaniin türosiiniks, vaid akumuleerub, mis põhjustab mitmete elundite normaalse talitluse häireid, eelkõige kesknärvisüsteemi talitlushäireid. Haigus areneb lapse esimestel elupäevadel ja kuue kuni seitsme elukuu jooksul ilmnevad esimesed sümptomid. Selliste patsientide veres ja uriinis võib normiga võrreldes leida tohutul hulgal fenüülalaniini. Sellise patoloogia õigeaegne avastamine ja rohkelt fenüülalaniini sisaldava toidu tarbimise vähendamine annab positiivse ravitoime.

Veel üks näide: galaktoosi glükoosiks muundava ensüümi puudumine lastel põhjustab galaktoosi kuhjumist organismis, mis koguneb suurtes kogustes kudedesse ja mõjutab maksa, neere ja silmi. Kui ensüümi puudumine avastatakse õigeaegselt, viiakse laps üle dieedile, mis ei sisalda galaktoosi. See viib haiguse tunnuste kadumiseni.

Tänu ensüümpreparaatide olemasolule dešifreeritakse valkude ja nukleiinhapete struktuur. Ilma nendeta on antibiootikumide tootmine, veinivalmistamine, leivaküpsetamine ja vitamiinide süntees võimatu. Põllumajanduses kasutatakse kasvustimulaatoreid, mis aktiveerivad ensümaatilisi protsesse. Sama omadus on paljudel ravimitel, mis pärsivad või aktiveerivad ensüümide aktiivsust organismis.

Ilma ensüümideta on võimatu ette kujutada selliste paljutõotavate valdkondade arengut nagu rakus toimuvate keemiliste protsesside taastootmine ja selle põhjal moodsa tööstusliku biotehnoloogia loomine. Seni ei suuda ükski kaasaegne keemiatehas konkureerida tavalise taimelehega, mille rakkudes sünteesitakse ensüümide ja päikesevalguse osalusel veest ja süsinikdioksiidist tohutul hulgal erinevaid kompleksseid orgaanilisi aineid. Samal ajal paiskub atmosfääri suures koguses hapnikku, mis on meie eluks nii vajalik.

Ensüümoloogia on noor ja paljutõotav teadus, mis on eraldatud bioloogiast ja keemiast ning tõotab palju hämmastavaid avastusi kõigile, kes otsustavad seda tõsiselt võtta.

Laadige kokkuvõte alla: Teil pole juurdepääsu failide allalaadimiseks meie serverist.

Sageli mainitakse koos vitamiinide, mineraalide ja muude inimkehale kasulike elementidega aineid, mida nimetatakse ensüümideks. Mis on ensüümid ja millist funktsiooni nad kehas täidavad, milline on nende olemus ja kus nad asuvad?

Need on valgulised ained, biokatalüsaatorid. Ilma nendeta poleks imikutoitu, valmishelbeid, kalja, fetajuustu, juustu, jogurtit ega keefirit. Need mõjutavad inimkeha kõigi süsteemide tööd. Nende ainete ebapiisav või liigne aktiivsus avaldab tervisele negatiivset mõju, mistõttu tuleb teada, mis on ensüümid, et vältida nende puudusest tulenevaid probleeme.

Mis see on?

Ensüümid on elusrakkude poolt sünteesitud valgumolekulid. Igas lahtris on neid üle saja. Nende ainete roll on kolossaalne. Need mõjutavad keemiliste reaktsioonide kiirust antud organismile sobival temperatuuril. Teine ensüümide nimetus on bioloogilised katalüsaatorid. Keemilise reaktsiooni kiirus suureneb selle toimumise hõlbustamise tõttu. Katalüsaatoritena nad reaktsiooni käigus ei kulu ega muuda selle suunda. Ensüümide põhiülesanne on see, et ilma nendeta kulgeksid kõik reaktsioonid elusorganismides väga aeglaselt ja see mõjutaks oluliselt elujõulisust.

Näiteks tärklist sisaldavate toitude (kartul, riis) närimisel tekib suhu magus maitse, mis on seotud süljes leiduva tärklise lagundamise ensüümi amülaasi tööga. Tärklis ise on maitsetu, kuna see on polüsahhariid. Selle lagunemissaadused (monosahhariidid): glükoos, maltoos, dekstriinid on magusa maitsega.

Kõik on jagatud lihtsateks ja keerukateks. Esimesed koosnevad ainult proteiinist, teised aga valgust (apoensüüm) ja mittevalgulisest (koensüümist) osast. B-, E-, K-rühma vitamiinid võivad olla koensüümid.

Ensüümiklassid

Traditsiooniliselt on need ained jagatud kuueks rühmaks. Neid nimetati algselt substraadi alusel, millel konkreetne ensüüm toimib, lisades selle juurele lõpu -ase. Seega hakati valke (valke) hüdrolüüsivaid ensüüme nimetama proteinaasideks, rasvu (liposid) - lipaasideks, tärklist (amüloon) - amülaasideks. Seejärel said sarnaseid reaktsioone katalüüsivad ensüümid nimed, mis näitavad vastava reaktsiooni tüüpi - atsülaasid, dekarboksülaasid, oksüdaasid, dehüdrogenaasid jt. Enamik neist nimedest on kasutusel ka tänapäeval.

Hiljem võttis Rahvusvaheline Biokeemialiit kasutusele nomenklatuuri, mille kohaselt peaks ensüümide nimetus ja klassifikatsioon vastama katalüüsitava keemilise reaktsiooni tüübile ja mehhanismile. See samm tõi kergendust ainevahetuse erinevate aspektidega seotud andmete süstematiseerimisel. Reaktsioonid ja neid katalüüsivad ensüümid jagunevad kuueks klassiks. Iga klass koosneb mitmest alamklassist (4-13). Ensüümi nimetuse esimene osa vastab substraadi nimele, teine ​​- katalüüsitud reaktsiooni tüübile lõpuga -ase. Igal ensüümil vastavalt klassifikatsioonile (CF) on oma koodnumber. Esimene number vastab reaktsiooniklassile, järgmine alamklassile ja kolmas alamklassile. Neljas number näitab ensüümi numbrit selle alamklassis. Näiteks kui EC 2.7.1.1, siis ensüüm kuulub 2. klassi, 7. alamklassi, 1. alamklassi. Viimane number näitab ensüümi heksokinaasi.

Tähendus

Kui me räägime sellest, mis on ensüümid, ei saa me ignoreerida küsimust nende tähtsusest tänapäeva maailmas. Need on leidnud laialdast rakendust peaaegu kõigis inimtegevuse sektorites. Nende levimus on tingitud asjaolust, et nad suudavad säilitada oma ainulaadsed omadused väljaspool elusrakke. Näiteks meditsiinis kasutatakse ensüüme lipaaside, proteaaside ja amülaaside rühmadest. Nad lagundavad rasvu, valke, tärklist. Reeglina sisaldub see tüüp sellistes ravimites nagu Panzinorm ja Festal. Neid ravimeid kasutatakse peamiselt seedetrakti haiguste raviks. Mõned ensüümid on võimelised lahustama verehüübeid veresoontes, need aitavad ravida mädaseid haavu. Ensüümteraapial on vähiravis eriline koht.

Tänu tärklise lagundamise võimele kasutatakse ensüümi amülaas laialdaselt toiduainetööstuses. Samas piirkonnas kasutatakse lipaase, mis lagundavad rasvu, ja proteaase, mis lagundavad valke. Amülaasi ensüüme kasutatakse pruulimisel, veinivalmistamisel ja küpsetamisel. Proteaase kasutatakse valmisputrude valmistamisel ja liha pehmendamiseks. Juustu tootmisel kasutatakse lipaase ja laabi. Ilma nendeta ei saa hakkama ka kosmeetikatööstus. Need sisalduvad pesupulbrites ja kreemides. Näiteks pesupulbritele lisatakse tärklist lagundavat amülaasi. Valguplekid ja valgud lagunevad proteaaside toimel ning lipaasid puhastavad kangast õlist ja rasvast.

Ensüümide roll organismis

Ainevahetuse eest inimkehas vastutavad kaks protsessi: anabolism ja katabolism. Esimene tagab energia ja vajalike ainete omastamise, teine ​​- jääkainete lagunemise. Nende protsesside pidev koostoime mõjutab süsivesikute, valkude ja rasvade omastamist ning organismi elutähtsate funktsioonide säilimist. Ainevahetusprotsesse reguleerivad kolm süsteemi: närvisüsteem, endokriinne ja vereringe. Need saavad normaalselt toimida ensüümide ahela abil, mis omakorda tagavad inimese kohanemise välis- ja sisekeskkonna tingimuste muutustega. Ensüümid hõlmavad nii valke kui ka mittevalgulisi tooteid.

Organismis toimuvate biokeemiliste reaktsioonide käigus, milles ensüümid osalevad, neid ise ei tarbita. Igal neist on erinev keemiline struktuur ja ainulaadne roll, nii et igaüks algatab ainult konkreetse reaktsiooni. Biokeemilised katalüsaatorid aitavad pärasoolel, kopsudel, neerudel ja maksal eemaldada kehast toksiine ja jääkaineid. Samuti aitavad need ehitada nahka, luid, närvirakke ja lihaskoe. Glükoosi oksüdeerimiseks kasutatakse spetsiifilisi ensüüme.

Kõik organismis leiduvad ensüümid jagunevad ainevahetus- ja seedeensüümideks. Metaboolsed osalevad toksiinide neutraliseerimises, valkude ja energia tootmises ning kiirendavad biokeemilisi protsesse rakkudes. Näiteks superoksiiddismutaas on võimas antioksüdant, mida leidub looduslikult enamikus rohelistes taimedes, kapsas, rooskapsas ja spargelkapsas, nisukapsas, maitsetaimedes ja odras.

Ensüümide aktiivsus

Nende ainete täielikuks oma funktsioonide täitmiseks on vaja teatud tingimusi. Nende tegevust mõjutab eelkõige temperatuur. Kui see suureneb, suureneb keemiliste reaktsioonide kiirus. Molekulide kiiruse suurenemise tulemusena on neil suurem võimalus üksteisega kokku põrgata ning seetõttu suureneb reaktsiooni toimumise võimalus. Optimaalne temperatuur tagab suurima aktiivsuse. Valkude denaturatsiooni tõttu, mis tekib siis, kui optimaalne temperatuur kaldub normist kõrvale, väheneb keemilise reaktsiooni kiirus. Kui temperatuur jõuab külmumiseni, ei denatureerita ensüümi, vaid see inaktiveeritakse. Toodete pikaajaliseks säilitamiseks laialdaselt kasutatav kiirkülmutamise meetod peatab mikroorganismide kasvu ja arengu, millele järgneb sees olevate ensüümide inaktiveerimine. Selle tulemusena toit ei lagune.

Ensüümide aktiivsust mõjutab ka keskkonna happesus. Nad töötavad neutraalse pH juures. Vaid osa ensüüme toimib aluselises, tugevalt aluselises, happelises või tugevalt happelises keskkonnas. Näiteks laab lagundab valke inimese mao väga happelises keskkonnas. Ensüümi võivad mõjutada inhibiitorid ja aktivaatorid. Neid aktiveerivad mõned ioonid, näiteks metallid. Teistel ioonidel on ensüümi aktiivsust pärssiv toime.

Hüperaktiivsus

Ensüümide ülemäärane aktiivsus avaldab tagajärgi kogu organismi toimimisele. Esiteks provotseerib see ensüümi toimekiiruse suurenemist, mis omakorda põhjustab reaktsioonisubstraadi puudulikkust ja keemilise reaktsiooniprodukti liia moodustumist. Substraatide defitsiit ja nende toodete kuhjumine halvendab oluliselt tervislikku seisundit, häirib organismi elutähtsaid funktsioone, põhjustab haiguste teket ja võib lõppeda inimese surmaga. Näiteks kusihappe kogunemine põhjustab podagra ja neerupuudulikkust. Substraadi puudumise tõttu ei teki üleliigset toodet. See toimib ainult juhtudel, kui ühest ja teisest saab loobuda.

Ensüümide liigsel aktiivsusel on mitu põhjust. Esimene on geenimutatsioon; see võib olla kaasasündinud või omandatud mutageenide mõjul. Teine tegur on vitamiini või mikroelemendi liig vees või toidus, mis on vajalik ensüümi toimimiseks. Liigne C-vitamiin, näiteks kollageeni sünteesi ensüümide suurenenud aktiivsuse tõttu, häirib haavade paranemise mehhanisme.

Hüpoaktiivsus

Nii suurenenud kui ka vähenenud ensüümide aktiivsus mõjutab negatiivselt organismi talitlust. Teisel juhul on võimalik tegevuse täielik lõpetamine. See seisund vähendab dramaatiliselt ensüümi keemilise reaktsiooni kiirust. Selle tulemusena täiendab substraadi kogunemist toote puudus, mis põhjustab tõsiseid tüsistusi. Organismi elutähtsate funktsioonide häirete taustal halveneb tervis, arenevad haigused, võib esineda surm. Ammoniaagi kogunemine või ATP defitsiit põhjustab surma. Oligofreenia areneb fenüülalaniini kogunemise tõttu. Siin kehtib ka põhimõte, et ensüümi substraadi puudumisel reaktsioonisubstraadi akumuleerumist ei toimu. Seisund, kus vereensüümid ei täida oma ülesandeid, mõjub organismile halvasti.

Arvestatakse mitmeid hüpoaktiivsuse põhjuseid. Geenimutatsioon, kaasasündinud või omandatud, on esimene. Seisundit saab korrigeerida geeniteraapia abil. Võite proovida puuduva ensüümi substraadid toidust välja jätta. Mõnel juhul võib see aidata. Teiseks teguriks on ensüümi toimimiseks vajaliku vitamiini või mikroelemendi puudumine toidus. Järgmised põhjused on vitamiini aktiveerimise häire, aminohapete puudus, atsidoos, inhibiitorite ilmumine rakus ja valkude denaturatsioon. Ensüümide aktiivsus väheneb ka kehatemperatuuri langedes. Mõned tegurid mõjutavad igat tüüpi ensüümide tööd, teised aga ainult teatud tüüpi ensüümide toimimist.

Seedetrakti ensüümid

Inimene naudib söömisprotsessi ja eirab vahel tõsiasja, et seedimise põhiülesanne on toidu muutmine aineteks, millest soolestikku imendudes võib saada keha energiaallikas ja ehitusmaterjal. Valguensüümid hõlbustavad seda protsessi. Seedeaineid toodavad seedeorganid, mis osalevad toidu lagundamise protsessis. Ensüümide toime on vajalik selleks, et saada toidust vajalikke süsivesikuid, rasvu, aminohappeid, mis moodustavad organismi normaalseks toimimiseks vajalikud toitained ja energia.

Häiritud seedimise normaliseerimiseks on soovitatav toiduga samaaegselt võtta vajalikke valguaineid. Ülesöömise korral võite võtta 1-2 tabletti pärast sööki või söögi ajal. Apteekides on müügil suur hulk erinevaid ensüümpreparaate, mis aitavad parandada seedimisprotsesse. Ühte tüüpi toitainete võtmisel peaksite neid varuma. Kui teil on probleeme toidu närimise või neelamisega, peaksite ensüüme võtma koos toiduga. Nende kasutamise olulised põhjused võivad olla ka sellised haigused nagu omandatud ja kaasasündinud ensümopaatiad, ärritunud soole sündroom, hepatiit, kolangiit, koletsüstiit, pankreatiit, koliit, krooniline gastriit. Ensüümipreparaate tuleks võtta koos seedimisprotsessi mõjutavate ravimitega.

Ensümopatoloogia

Meditsiinis on terve sektsioon, mis otsib seost haiguse ja teatud ensüümi sünteesi puudumise vahel. See on ensümoloogia valdkond – ensümopatoloogia. Arvestada tuleks ka ensüümide ebapiisava sünteesiga. Näiteks pärilik haigus fenüülketonuuria areneb maksarakkude võime kadumise taustal seda ainet sünteesida, mis katalüüsib fenüülalaniini muundumist türosiiniks. Selle haiguse sümptomid on vaimsed häired. Mürgiste ainete järkjärgulise kuhjumise tõttu patsiendi kehas on häirivad sellised nähud nagu oksendamine, ärevus, suurenenud ärrituvus, huvi puudumine millegi vastu ja tugev väsimus.

Lapse sünnil patoloogiat ei paista. Esmased sümptomid võivad ilmneda kahe kuni kuue kuu vanuselt. Beebi elu teist poolt iseloomustab väljendunud vaimse arengu mahajäämus. 60% patsientidest areneb idiootsus, vähem kui 10% on piiratud kerge oligofreeniaga. Rakuensüümid ei tule oma funktsioonidega toime, kuid seda saab parandada. Patoloogiliste muutuste õigeaegne diagnoosimine võib peatada haiguse arengu kuni puberteedieani. Ravi seisneb fenüülalaniini toidutarbimise piiramises.

Ensüümi preparaadid

Vastates küsimusele, mis on ensüümid, võib märkida kaks määratlust. Esimene neist on biokeemilised katalüsaatorid ja teine ​​neid sisaldavad ravimid. Nad on võimelised normaliseerima mao ja soolte keskkonnaseisundit, tagama lõpptoodete lagunemise mikroosakesteks, parandama imendumisprotsessi. Samuti hoiavad nad ära gastroenteroloogiliste haiguste esinemise ja arengu. Ensüümidest kuulsaim on ravim Mezim Forte. See sisaldab lipaasi, amülaasi ja proteaasi, mis aitavad vähendada valu kroonilise pankreatiidi korral. Kapsleid võetakse asendusravina pankrease vajalike ensüümide ebapiisava tootmise korral.

Neid ravimeid kasutatakse peamiselt koos toiduga. Kapslite või tablettide arvu määrab arst, lähtudes tuvastatud imendumismehhanismi rikkumistest. Parem on neid hoida külmkapis. Seedeensüümide pikaajalisel kasutamisel sõltuvust ei teki ja see ei mõjuta kõhunäärme talitlust. Ravimi valimisel peaksite pöörama tähelepanu kuupäeva, kvaliteedi ja hinna suhtele. Ensüümipreparaate soovitatakse võtta krooniliste seedesüsteemi haiguste, ülesöömise, perioodiliste kõhuhädade, aga ka toidumürgistuse korral. Kõige sagedamini kirjutavad arstid välja tabletiravimi Mezim, mis on end siseturul hästi tõestanud ja kindlalt oma positsiooni hoiab. Sellel ravimil on ka teisi analooge, mitte vähem kuulsaid ja rohkem kui taskukohaseid. Eelkõige eelistavad paljud Pakreatini või Festali tablette, millel on samad omadused kui nende kallimatel kolleegidel.

Mis tahes organismi elu on võimalik tänu selles toimuvatele ainevahetusprotsessidele. Neid reaktsioone kontrollivad looduslikud katalüsaatorid või ensüümid. Nende ainete teine ​​nimetus on ensüümid. Mõiste "ensüümid" pärineb ladinakeelsest sõnast fermentum, mis tähendab "juuretist". Mõiste ilmnes ajalooliselt fermentatsiooniprotsesside uurimisel.

Riis. 1 - Käärimine pärmi abil - ensümaatilise reaktsiooni tüüpiline näide

Inimkond on pikka aega kasutanud nende ensüümide kasulikke omadusi. Näiteks piimast on laabi abil juustu valmistatud sajandeid.

Ensüümid erinevad katalüsaatoritest selle poolest, et nad toimivad elusorganismis, katalüsaatorid aga elutus looduses. Biokeemia haru, mis uurib neid eluks vajalikke aineid, nimetatakse ensümoloogiaks.

Ensüümide üldised omadused

Ensüümid on valgumolekulid, mis interakteeruvad erinevate ainetega, kiirendades nende keemilist muundumist teatud rada pidi. Neid aga ei tarbita. Igal ensüümil on aktiivne sait, mis kinnitub substraadile, ja katalüütiline sait, mis käivitab teatud keemilise reaktsiooni. Need ained kiirendavad kehas toimuvaid biokeemilisi reaktsioone ilma temperatuuri tõstmata.

Ensüümide peamised omadused:

• spetsiifilisus: ensüümi võime toimida ainult kindlal substraadil, näiteks lipaasid rasvadel;
• katalüütiline efektiivsus: ensümaatiliste valkude võime kiirendada bioloogilisi reaktsioone sadu ja tuhandeid kordi;
• reguleerimisvõime: igas rakus määrab ensüümide tootmise ja aktiivsuse ainulaadne transformatsioonide ahel, mis mõjutab nende valkude taassünteesivõimet.

Ensüümide rolli inimkehas ei saa ülehinnata. Ajal, mil DNA struktuur oli just avastatud, öeldi, et ühe valgu sünteesi eest vastutab üks geen, mis määras juba konkreetse tunnuse. Nüüd kõlab see väide järgmiselt: "Üks geen - üks ensüüm - üks omadus." See tähendab, et ilma ensüümide tegevuseta rakus ei saa elu eksisteerida.

Klassifikatsioon

Sõltuvalt nende rollist keemilistes reaktsioonides eristatakse järgmisi ensüümide klasse:

Elusorganismis jagunevad kõik ensüümid intra- ja rakuvälisteks. Intratsellulaarsed ensüümid hõlmavad näiteks maksaensüüme, mis osalevad mitmesuguste verre sattuvate ainete neutraliseerimise reaktsioonides. Need avastatakse veres, kui organ on kahjustatud, mis aitab diagnoosida selle haigusi.

Intratsellulaarsed ensüümid, mis on siseorganite kahjustuse markerid:

• maks - alaniini aminotranssefraas, aspartaataminotransferaas, gamma-glutamüültranspeptidaas, sorbitooldehüdrogenaas;
• neerud - leeliseline fosfataas;
• eesnääre - happeline fosfataas;
• südamelihas - laktaatdehüdrogenaas

Ekstratsellulaarseid ensüüme eritavad näärmed väliskeskkonda. Peamisi eritavad süljenäärmete, maoseina, kõhunäärme ja soolte rakud ning osalevad aktiivselt seedimises.

Seedetrakti ensüümid

Seedeensüümid on valgud, mis kiirendavad toidu moodustavate suurte molekulide lagunemist. Nad eraldavad sellised molekulid väiksemateks fragmentideks, mida rakud kergemini neelavad. Seedeensüümide peamised tüübid on proteaasid, lipaasid ja amülaasid.

Peamine seedenääre on kõhunääre. See toodab enamikku neist ensüümidest, samuti DNA-d ja RNA-d lõhustavaid nukleaase ning vabade aminohapete moodustumisel osalevaid peptidaase. Veelgi enam, väike kogus moodustunud ensüüme on võimeline suures koguses toitu "töötlema".

Toitainete ensümaatilisel lagunemisel vabaneb energia, mida kasutatakse ainevahetusprotsesside ja elutähtsate funktsioonide jaoks. Ilma ensüümide osaluseta toimuksid sellised protsessid liiga aeglaselt, andmata organismile piisavaid energiavarusid.

Lisaks tagab ensüümide osalemine seedimisprotsessis toitainete lagunemise molekulideks, mis võivad läbida sooleseina rakke ja siseneda verre.

Amülaas

Amülaasi toodavad süljenäärmed. See toimib toidutärklisele, mis koosneb pikast glükoosi molekulide ahelast. Selle ensüümi toime tulemusena moodustuvad alad, mis koosnevad kahest ühendatud glükoosi molekulist, see tähendab fruktoosist ja teistest lühikese ahelaga süsivesikutest. Seejärel metaboliseeritakse need soolestikus glükoosiks ja imenduvad sealt verre.

Süljenäärmed lagundavad vaid osa tärklisest. Sülje amülaas on toidu närimise ajal aktiivne lühikest aega. Pärast makku sisenemist inaktiveeritakse ensüüm selle happelise sisu tõttu. Suurem osa tärklisest laguneb juba kaksteistsõrmiksooles pankrease toodetava pankrease amülaasi toimel.

Riis. 2 – Amülaas hakkab tärklist lagundama

Pankrease amülaasi toimel moodustunud lühikesed süsivesikud sisenevad peensoolde. Siin lagunevad need maltaasi, laktaasi, sahharoosi ja dekstrinaasi abil glükoosi molekulideks. Ensüümide poolt lagundamata kiudained väljutatakse soolestikust koos väljaheitega.

Proteaasid

Valgud või valgud on inimese toitumise oluline osa. Nende lagundamiseks on vaja ensüüme – proteaase. Need erinevad sünteesikoha, substraatide ja muude omaduste poolest. Mõned neist on maos aktiivsed, näiteks pepsiin. Teisi toodab kõhunääre ja need on aktiivsed soolestiku luumenis. Nääre ise sekreteerib ensüümi inaktiivset eelkäijat - kümotrüpsinogeeni, mis hakkab toimima alles pärast segunemist happelise toidusisaldusega, muutudes kümotrüpsiiniks. See mehhanism aitab vältida pankrease rakkude enesekahjustust proteaaside poolt.

Riis. 3 – Valkude ensümaatiline lagundamine

Proteaasid lagundavad toiduvalgud väiksemateks fragmentideks – polüpeptiidideks. Ensüümid – peptidaasid lagundavad need aminohapeteks, mis imenduvad soolestikus.

Lipaasid

Toidurasvad lagundatakse lipaasi ensüümide toimel, mida toodab ka kõhunääre. Nad lagundavad rasvamolekulid rasvhapeteks ja glütserooliks. See reaktsioon nõuab sapi olemasolu kaksteistsõrmiksoole luumenis, mis moodustub maksas.

Riis. 4 – Rasvade ensümaatiline hüdrolüüs

Asendusravi roll ravimiga "Micrazim"

Paljudele seedehäiretega, eelkõige kõhunäärmehaigustega inimestele pakub ensüümide manustamine elundile funktsionaalset tuge ja kiirendab paranemisprotsessi. Pärast pankreatiidi või mõne muu ägeda olukorra peatamist võib ensüümide võtmise lõpetada, kuna keha taastab iseseisvalt nende sekretsiooni.

Ensüümpreparaatide pikaajaline kasutamine on vajalik ainult raske eksokriinse pankrease puudulikkuse korral.

Üks selle koostises kõige füsioloogilisemaid on ravim "Micrazim". See koosneb pankrease mahlas sisalduvast amülaasist, proteaasidest ja lipaasist. Seetõttu ei ole vaja eraldi valida, millist ensüümi selle organi erinevate haiguste korral kasutada.

Näidustused selle ravimi kasutamiseks:

• krooniline pankreatiit, tsüstiline fibroos ja muud pankrease ensüümide ebapiisava sekretsiooni põhjused;
• maksa, mao, soolte põletikulised haigused, eriti pärast nende operatsioone, seedesüsteemi kiiremaks taastamiseks;
• vead toitumises;
• närimisfunktsiooni häired, näiteks hambahaiguste või patsiendi liikumatuse tõttu.

Seedeensüümide võtmine asenduseks aitab vältida puhitus, lahtist väljaheidet ja kõhuvalu. Lisaks võtab Mikrasim pankrease raskete krooniliste haiguste korral täielikult üle toitainete lagundamise funktsiooni. Seetõttu võivad need soolestikus kergesti imenduda. See on eriti oluline tsüstilise fibroosiga laste puhul.

Tähtis: enne kasutamist lugege juhiseid või konsulteerige oma arstiga.