Амінокислотами називаються карбонові кислоти, що містять аміногрупу та карбоксильну групу. Природні амінокислоти є 2-амінокарбоновими кислотами, або α-амінокислотами, хоча існують такі амінокислоти як β-аланін, таурин, γ-аміномасляна кислота. Узагальнена формула α-амінокислоти виглядає так:
У α-амінокислот при 2 атомі вуглецю є чотири різних замісники, тобто всі α-амінокислоти, крім гліцину, мають асиметричний (хіральний) атом вуглецю і існують у вигляді двох енантіомерів - L-і D-амінокислот. Природні амінокислоти відносяться до L-ряду. D-амінокислоти зустрічаються в бактеріях та пептидних антибіотиках.
Усі амінокислоти у водних розчинах можуть існувати у вигляді біполярних іонів, причому їхній сумарний заряд залежить від рН середовища. Розмір рН, коли він сумарний заряд дорівнює нулю, називається изоэлектрической точкою. В ізоелектричній точці амінокислота є цвіттер-іоном, тобто амінна група у неї протонована, а карбоксильна - дисоційована. У нейтральній ділянці рН більшість амінокислот є цвіттер-іонами:
Амінокислоти не поглинають світло у видимій ділянці спектру, ароматичні амінокислоти поглинають світло в УФ області спектра: триптофан і тирозин при 280 нм, фенілаланін – при 260 нм.
Для амінокислот характерні деякі хімічні реакції, що мають велике значення для лабораторної практики: кольорова нінгідринова проба на α-аміногрупу, реакції, характерні для сульфгідрильних, фенольних та інших груп радикалів амінокислот, ацелювання та утворення основ Шиффа по аміногрупах, етерифікація.
Біологічна роль амінокислот:
є структурними елементами пептидів та білків, так звані протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфориловані, ацильовані або гідроксильовані;
може бути структурними елементами інших природних сполук – коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;
є сигнальними молекулами. Деякі з амінокислот є нейромедіаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів та гістогормонів;
є найважливішими метаболітами, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або є донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.
Класифікація протеїногенних амінокислот заснована на будові та на полярності бічних ланцюгів:
1. Аліфатичні амінокислоти:
гліцин, глі,G,Gly
аланін, ала, А,Ala
валін, вал,V,Val*
лейцин, лей, L, Leu *
ізолейцин, мулі, I,Ile*
Ці амінокислоти не містять у боковому ланцюзі гетероатомів, циклічних угруповань і характеризується чітко вираженою низькою полярністю.
цистеїн, цис,C,Cys
метіонін, мет,M,Met*
3. Ароматичні амінокислоти:
фенілаланін, фен, F, Phe *
тирозин, тир,Y,Tyr
триптофан, три,W,Trp*
гістидин, гіс,H,His
Ароматичні амінокислоти містять мезомерні резонансно стабілізовані цикли. У цій групі лише амінокислота фенілаланін виявляє низьку полярність, тирозин та триптофан характеризуються помітною, а гістидин – навіть високою полярністю. Гістидин може бути віднесений також до основних амінокислот.
4. Нейтральні амінокислоти:
серин, сір,S,Ser
треонін, тре,T,Thr*
аспарагін, асн, N,Asn
глутамін, глн, Q,Gln
Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні або карбоксамідні групи. Хоча амідні групи неіоногенні, молекули аспарагіну та глутаміну високо полярні.
5. Кислі амінокислоти:
аспарагінова кислота (аспартат), асп,D,Asp
глутамінова кислота (глутамат), глу, E,Glu
Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН.
6. Основні амінокислоти:
лізин, л з, K,Lys*
аргінін, арг,R,Arg
Бічні ланцюги основних амінокислот повністю протоновані в нейтральній ділянці рН. Основною і дуже полярною амінокислотою є аргінін, що містить гуанідинове угруповання.
7. Імінокислота:
пролін, про,P,Pro
Бічний ланцюг проліну складається з п'ятичленного циклу, що включає -вуглецевий атом і -аміногрупу. Тому пролін, строго кажучи, не аміно-, а иминокислотой. Атом азоту в кільці є слабкою основою та не протонується при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічній структурі пролін викликає вигини поліпептидного ланцюга, що дуже суттєво для структури колагену.
Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватись в організмі людини і повинні надходити разом із їжею. Це незамінні амінокислоти відмічені зірочками.
Як було зазначено вище, протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких цінних біологічно активних молекул.
Два біогенні аміни β-аланін та цистеамін входять до складу коферменту А (коферменти – похідні водорозчинних вітамінів, що утворюють активний центр складних ферментів). β-Аланін утворюється шляхом декарбоксилювання аспарагінової кислоти, а цистеамін шляхом декарбоксилювання цистеїну:
β-аланін 
цистеамін
Залишок глутамінової кислоти входить до складу іншого коферменту - тетрагідрофолієвої кислоти, похідного вітаміну В с.
Іншими біологічно цінними молекулами є кон'югати жовчних кислот із амінокислотою гліцином. Ці кон'югати є сильнішими кислотами, ніж базові, утворюються у печінці та присутні у жовчі у вигляді солей.
глікохолева кислота
Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких антибіотиків – біологічно активних речовин, що синтезуються мікроорганізмами та пригнічують розмноження бактерій, вірусів та клітин. Найбільш відомими з них є пеніциліни та цефалоспорини, що становлять групу β-лактамних антибіотиків і продукують пліснявою роду. Penicillium. Для них характерна наявність у структурі реакційноздатного β-лактамного кільця, за допомогою якого вони пригнічують синтез клітинних стінок грамнегативних мікроорганізмів.
загальна формула пеніцилінів
З амінокислот шляхом декарбоксилювання виходять біогенні аміни – нейромедіатори, гормони та гістогормони.
Амінокислоти гліцин та глутамат самі по собі є нейромедіаторами у центральній нервовій системі.
дофамін (нейромедіатор) норадреналін (нейромедіатор)
адреналін (гормон) гістамін (медіатор та гістогормон)
серотонін (нейромедіатор та гістогормон) ГАМК (нейромедіатор)
тироксин (гормон)
Похідним амінокислоти триптофану є найбільш відомий з ауксин, що зустрічаються в природі, – індолілоцтова кислота. Ауксини – це регулятори росту рослин, вони стимулюють диференціювання зростаючих тканин, зростання камбію, коренів, прискорюють ріст плодів та опадіння старого листя, його антагоністами є абсцизова кислота.
індолілоцтова кислота
Похідними амінокислот також є алкалоїди - природні азотовмісні сполуки основного характеру, що утворюються в рослинах. Дані сполуки є виключно активними фізіологічними сполуками, які широко використовуються в медицині. Прикладами алкалоїдів можуть служити похідне фенілаланіну папаверин, ізохіноліновий алкалоїд маку снодійного (спазмолітик), і похідне триптофану фізостигмін, індольний алкалоїд з калабар-ських бобів (антихолінестеразний препарат):
папаверин фізостигмін
Амінокислоти є надзвичайно популярними об'єктами біотехнології. Існує безліч варіантів хімічного синтезу амінокислот, однак у результаті виходять рацемати амінокислот. Так як для харчової промисловості та медицини придатні тільки L-ізомери амінокислот, рацемічні суміші необхідно розділяти на енантіомер, що представляє серйозну проблему. Тому популярніший біотехнологічний підхід: ферментативний синтез за допомогою іммобілізованих ферментів і мікробіологічний синтез за допомогою цілих мікробних клітин. В обох останніх випадках виходять чисті L-ізомери.
Амінокислоти використовуються як харчові добавки та компоненти кормів. Глутамінова кислота посилює смак м'яса, валін та лейцин покращують смак хлібобулочних виробів, гліцин та цистеїн використовуються як антиоксиданти при консервуванні. D-триптофан може бути замінником цукру, так як у багато разів його солодший. Лізин додають у корм сільськогосподарським тваринам, оскільки більшість рослинних білків містить невелику кількість незамінної амінокислоти лізину.
Амінокислоти широко використовуються у медичній практиці. Це такі амінокислоти як метіонін, гістидин, глутамінова та аспарагінова кислоти, гліцин, цистеїн, валін.
В останнє десятиліття амінокислоти почали додавати в косметичні засоби догляду за шкірою і волоссям.
Хімічно модифіковані амінокислоти також широко використовуються в промисловості як поверхнево-активні речовини в синтезі полімерів, при виробництві миючих засобів, емульгаторів, добавок до палива.
БІЛКИ
Білки - це високомолекулярні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Саме білки є продуктом генетичної інформації, що передається з покоління в покоління, та здійснюють усі процеси життєдіяльності у клітині.
Функції білків:
Каталітична функція. Найбільш численну групу білків становлять ферменти – білки з каталітичною активністю, що прискорюють хімічні реакції. Прикладами ферментів є пепсин, алкогольдегідрогеназа, глутамінсинтетаза.
Структуротворча функція. Структурні білки відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин, до них відносяться кератини, колаген, фіброїн.
Транспортна функція. Транспортні білки переносять молекули або іони з одного органу в інший або через мембрани всередині клітини, наприклад гемоглобін, сироватковий альбумін, іонні канали.
Захисна функція. Білки системи гомеостазу захищають організм від збудників хвороб, чужорідної інформації, втрати крові – імуноглобуліни, фібриноген, тромбін.
Регулювальна функція. Білки здійснюють функції сигнальних речовин – деяких гормонів, гістогормонів та нейромедіаторів, є рецепторами до сигнальних речовин будь-якої будови, забезпечують подальшу передачу сигналу в біохімічних ланцюгах ланцюга клітини. Прикладами можуть бути гормон росту соматотропін, гормон інсулін, Н- і М-холінорецептори.
Двигуна функція. За допомогою білків здійснюються процеси скорочення та іншого біологічного руху. Прикладами можуть бути тубулін, актин, міозин.
Запасна функція. У рослинах містяться запасні білки, які є цінними харчовими речовинами, в організмах тварин м'язові білки є резервними поживними речовинами, які мобілізуються за крайньої необхідності.
Для білків характерним є кілька рівнів структурної організації.
Первинною структуроюбілка називають послідовність амінокислотних залишків поліпептидної ланцюга. Пептидна зв'язок – це карбоксамідна зв'язок між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншої амінокислоти.
аланілфенілаланілцистеілпролін
У пептидного зв'язку є кілька особливостей:
а) вона резонансно стабілізована і тому перебуває практично на одній площині – планарна; обертання навколо зв'язку С-N вимагає великих витрат енергії та утруднене;
б) у зв'язку -CO-NH- особливий характер, вона менша, ніж звичайна, але більше, ніж подвійна, тобто існує кето-єнольна таутомерія:
в) заступники стосовно пептидного зв'язку перебувають у транс-положенні;
г) пептидний кістяк оточений різноманітними за своєю природою бічними ланцюгами, взаємодіючи з навколишніми молекулами розчинника, вільні карбоксильні та аміногрупи іонізуються, утворюючи катіонні та аніонні центри молекули білка. Залежно від їхнього співвідношення білкова молекула отримує сумарний позитивний чи негативний заряд, і навіть характеризується тим чи іншим значенням рН середовища при досягненні изоэлектрической точки білка. Радикали утворюють сольові, ефірні, дисульфідні містки всередині молекули білка, і навіть визначають коло реакцій, властивих білкам.
В даний час умовилися вважати білками полімери, що складаються зі 100 і більше амінокислотних залишків, поліпептидами – полімери, що складаються з 50-100 амінокислотних залишків, низькомолекулярними пептидами – полімери, що складаються з менш ніж 50 амінокислотних залишків.
Деякі низькомолекулярні пептиди відіграють самостійну біологічну роль. Приклади деяких пептидів:
Глутатіон - γ-глу-цис-глі - один з найбільш поширених внутрішньоклітинних пептидів, бере участь в окислювально-відновних процесах в клітинах і переносі амінокислот через біологічні мембрани.
Карнозин – β-ала-гіс – пептид, що міститься у м'язах тварин, усуває продукти перекисного розщеплення ліпідів, прискорює процес розпаду вуглеводів у м'язах та у вигляді фосфату залучається до енергетичного обміну у м'язах.
Вазопресин - гормон задньої частки гіпофіза, що бере участь у регуляції водного обміну організму:
Фалоїдин – отруйний поліпептид мухомору, у нікчемних концентраціях викликає загибель організму внаслідок виходу ферментів та іонів калію з клітин:
Граміцидин – антибіотик, що діє на багато грампозитивних бактерій, змінює проникність біологічних мембран для низькомолекулярних сполук і викликає загибель клітин:
Міт-енкефалін - тир-глі-глі-фен-мет - пептид, що синтезується в нейронах і послаблює больові відчуття.
Вторинна структура білка- Це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами пептидного кістяка.
Пептидна ланцюг містить безліч СО-і NH-груп пептидних зв'язків, кожна з яких потенційно здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків. Існують два головні типи структур, які дозволяють це здійснити: α-спіраль, в яку ланцюг згортається як шнур від телефонної трубки, і складчаста β-структура, в якій поруч укладені витягнуті ділянки одного або декількох ланцюгів. Обидві ці структури дуже стабільні.
α-Спіраль характеризується гранично щільною упаковкою скрученого поліпептидного ланцюга, на кожен виток правозакрученої спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків, радикали яких спрямовані завжди назовні і трохи назад, тобто на початок поліпептидного ланцюга.
Основні характеристики α-спіралі:
α-спіраль стабілізується водневими зв'язками між атомом водню при азоті пептидної групи та карбонільним киснем залишку, що віддаляється від даного вздовж ланцюга на чотири позиції;
в освіті водневого зв'язку беруть участь усі пептидні групи, це забезпечує максимальну стабільність α-спіралі;
в утворенні водневих зв'язків залучені всі атоми азоту та кисню пептидних груп, що значною мірою знижує гідрофільність α-спіральних областей та збільшує їхню гідрофобність;
α-спіраль утворюється мимовільно і є найбільш стійкою конформацією поліпептидного ланцюга, що відповідає мінімуму вільної енергії;
в поліпептидному ланцюгу з L-амінокислот права спіраль, що зазвичай виявляється в білках, набагато стабільніше лівої.
Можливість утворення -спіралі обумовлена первинною структурою білка. Деякі амінокислоти перешкоджають закручування пептидного кістяка. Наприклад, розташовані поруч карбоксильні групи глутамату та аспартату взаємно відштовхуються один від одного, що перешкоджає утворенню водневих зв'язків у α-спіралі. З цієї причини утруднена спіралізація ланцюга у місцях близько розташованих друг до друга позитивно заряджених залишків лізину і аргініну. Проте найбільшу роль порушення α-спіралі грає пролін. По-перше, в пролині атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що перешкоджає обертанню навколо зв'язку N-C, по-друге, пролін не утворює водневий зв'язок через відсутність водню при атомі азоту.
β-складчастість – це шарувата структура, що утворюється водневими зв'язками між лінійно розташованими пептидними фрагментами. Обидва ланцюги можуть бути незалежними або належати до однієї молекули поліпептиду. Якщо ланцюги орієнтовані одному напрямку, то така β-структура називається паралельної. У разі протилежного напрямку ланцюгів, тобто коли N-кінець одного ланцюга збігається з С-кінцем іншого ланцюга, β-структура називається антипаралельною. Енергетично краща антипаралельна β-складчастість з майже лінійними водневими містками.
паралельна β-складчастість антипаралельна β-складчастість
На відміну від α-спіралі, насиченої водневими зв'язками, кожна ділянка ланцюга β-складчастості відкрита для утворення додаткових водневих зв'язків. Бічні радикали амінокислот орієнтовані майже перпендикулярно до площини листа поперемінно вгору і вниз.
У тих ділянках, де пептидний ланцюг згинається досить круто, часто знаходиться β-петля. Це короткий фрагмент, в якому 4 амінокислотні залишки згинаються на 180 про стабілізуються одним водневим містком між першим і четвертим залишками. Великі амінокислотні радикали заважають утворенню β-петлі, тому до неї найчастіше входить найменша амінокислота гліцин.
Надвторинна структура білка– це певний специфічний порядок чергування вторинних структур. Під доменом розуміють відокремлену частину молекули білка, що має певною мірою структурною та функціональною автономією. Зараз домени вважають фундаментальними елементами структури білкових молекул і співвідношення та характер компонування α-спіралей та β-шарів дає для розуміння еволюції білкових молекул та філогенетичних зв'язків більше, ніж зіставлення первинних структур. Головним завданням еволюції є конструювання нових білків. Нескінченно малий шанс випадково синтезувати таку амінокислотну послідовність, яка б задовольнила умови упаковки та забезпечила виконання функціональних завдань. Тому часто зустрічаються білки з різною функцією, але подібні структурою настільки, що здається, що вони мали одного спільного предка або сталися один від одного. Схоже, що еволюція, зіткнувшись із необхідністю вирішити певне завдання, воліє не конструювати для цього білки спочатку, а пристосувати для цього вже добре налагоджені структури, адаптуючи їх для нових цілей.
Деякі приклади надвторинних структур, що часто повторюються:
αα' – білки, що містять тільки α-спіралі (міоглобін, гемоглобін);
ββ' – білки, що містять тільки β-структури (імуноглобуліни, супероксиддисмутазу);
βαβ' – структура β-бочонки, кожен β-шар розташований усередині бочонки і пов'язаний з α-спіраллю, що знаходиться на поверхні молекули (тріозофосфоізомераза, лактатдегідрогеназа);
«цинковий палець» – фрагмент білка, що складається з 20 амінокислотних залишків, атом цинку пов'язаний з двома залишками цистеїну та двома гістидинами, в результаті чого утворюється «палець» приблизно з 12 амінокислотних залишків, може зв'язуватися з регуляторними ділянками молекули ДНК;
«лейциновая застібка-блискавка» – білки, що взаємодіють, мають α-спіральну ділянку, що містить принаймні 4 залишки лейцину, вони розташовані через 6 амінокислот один від одного, тобто знаходяться на поверхні кожного другого витка і можуть утворювати гідрофобні зв'язки з лейциновими залишками іншого білка . За допомогою лейцинових застібок, наприклад, молекули сильноосновних білків гістонів можуть поєднуватися в комплекси, долаючи позитивний заряд.
Третинна структура білка- Це просторове розташування молекули білка, що стабілізується зв'язками між бічними радикалами амінокислот.
Типи зв'язків, що стабілізують третинну структуру білка:
електростатичні водневі гідрофобні дисульфідні
взаємодія зв'язку взаємодії зв'язку
Залежно від складання третинної структури білки можна класифікувати на два основні типи – фібрилярні та глобулярні.
Фібрилярні білки – нерозчинні у воді довгі ниткоподібні молекули, поліпептидні ланцюги яких витягнуті вздовж однієї осі. В основному це структурні та скорочувальні білки. Декілька прикладів найпоширеніших фібрилярних білків:
α-кератини. Синтезуються клітинами епідермісу. На їхню частку припадає майже вся суха вага волосся, вовни, пір'я, рогів, нігтів, пазурів, голок, луски, копит і черепашого панцира, а також значна частина ваги зовнішнього шару шкіри. Це ціле сімейство білків, вони подібні до амінокислотного складу, містять багато залишків цистеїну і мають однакове просторове розташування поліпептидних ланцюгів. У клітинах волосся поліпептидні ланцюги кератину спочатку організуються в волокна, з яких потім формуються структури на кшталт каната або скрученого кабелю, що нарешті заповнює весь простір клітини. Клітини волосся стають при цьому сплощеним і, нарешті, відмирають, а клітинні стінки утворюють навколо кожного волосся трубчастий чохол, званий кутикулою. В α-кератині поліпептидні ланцюги мають форму α-спіралі, скручені одна довкола іншої в трижильний кабель з утворенням поперечних дисульфідних зв'язків. N-кінцеві залишки розташовані з одного боку (паралельні). Кератини нерозчинні у воді через переважання в їхньому складі амінокислот з неполярними бічними радикалами, які спрямовані у бік водної фази. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім при наданні волоссю необхідної форми їх висушують нагріванням, при цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.
β-кератини. До них відносяться фіброїн шовку та павутиння. Представляют собою антипаралельні β-складчасті шари з переважанням гліцину, аланіну та серину у складі.
Колаген. Найпоширеніший білок у вищих тварин та головний фібрилярний білок сполучних тканин. Колаген синтезується у фібробластах та хондроцитах – спеціалізованих клітинах сполучної тканини, з яких потім виштовхується. Колагенові волокна знаходяться у шкірі, сухожиллях, хрящах та кістках. Вони не розтягуються, за міцністю перевершують сталевий дріт, колагенові фібрили характеризуються поперечною смугастістю. При кип'ятінні у воді волокнистий, нерозчинний і неперетравлюваний колаген перетворюється на желатин в результаті гідролізу деяких ковалентних зв'язків. Колаген містить 35% гліцину, 11% аланіну, 21% проліну та 4-гідроксипроліну (амінокислоти, властивої тільки для колагену та еластину). Такий склад визначає відносно низьку цінність желатину як харчового білка. Фібрили колагену складаються з поліпептидних субодиниць, що повторюються, званих тропоколагеном. Ці субодиниці укладені вздовж фібрили як паралельних пучків на кшталт «голова до хвоста». Зрушеність головок і надає характерної поперечної смугастість. Порожнечі в цій структурі при необхідності можуть служити місцем відкладення кристалів гідроксиапатиту Са 5 (ОН)(РО 4) 3 грає важливу роль в мінералізації кісток.
Тропоколагенові субодиниці складаються з трьох поліпептидних ланцюгів, щільно скручених у вигляді трижильного каната, що відрізняється від α- та β-кератинів. В одних колагенах усі три ланцюги мають однакову амінокислотну послідовність, тоді як в інших ідентичні лише два ланцюги, а третій відрізняється від них. Поліпептидний ланцюг тропоколагену утворює ліву спіраль, на один виток якої припадає лише три амінокислотні залишки через вигин ланцюга, обумовлений проліном і гідроксипроліном. Три ланцюги пов'язані між собою крім водневих зв'язків зв'язком ковалентного типу, що утворюється між двома залишками лізину, що знаходяться в сусідніх ланцюгах:
У міру того як ми стаємо старшими, в тропоколагенових субодиницях і між ними утворюється все більше поперечних зв'язків, що робить фібрили колагену більш жорсткими і крихкими, і це змінює механічні властивості хрящів і сухожиль, робить більш ламкими кістки і знижує прозорість.
Еластін. Міститься у жовтій еластичній тканині зв'язок та еластичному шарі сполучної тканини у стінках великих артерій. Основна субодиниця фібрил еластину – тропоеластин. Еластин багатий на гліцин і аланін, містить багато лізину і мало проліну. Спіральні ділянки еластину розтягуються при натягу, але повертаються при знятті навантаження до вихідної довжини. Залишки лізину чотирьох різних ланцюгів утворюють ковалентні зв'язки між собою та дозволяють еластину оборотно розтягуватися у всіх напрямках.
Глобулярні білки – білки, поліпептидний ланцюг яких згорнутий у компактну глобулу, здатні виконувати найрізноманітніші функції.
Третинну структуру глобулярних білків найзручніше розглянути з прикладу міоглобіну. Міоглобін – це відносно невеликий кисень-зв'язуючий білок, який є присутнім у м'язових клітинах. Він запасає зв'язаний кисень і сприяє його перенесенню в мітохондрії. У молекулі міоглобіну знаходиться один поліпептидний ланцюг та одна гемогрупа (гем) – комплекс протопорфірину із залізом. Основні властивості міоглобіну:
а) молекула міоглобіну настільки компактна, що в ній може вміститися всього 4 молекули води;
б) всі полярні амінокислотні залишки, за винятком двох, розташовані на зовнішній поверхні молекули, причому всі вони знаходяться у гідратованому стані;
в) більша частина гідрофобних амінокислотних залишків розташована всередині молекули міоглобіну і, таким чином, захищена від зіткнення з водою;
г) кожен із чотирьох залишків проліну в молекулі міоглобіну знаходиться в місці вигину поліпептидного ланцюга, в інших місцях вигину розташовані залишки серину, треоніну та аспарагіну, оскільки такі амінокислоти перешкоджають утворенню α-спіралі, якщо знаходяться один з одним;
д) плоска гемогрупа лежить у порожнині (кишені) поблизу поверхні молекули, атом заліза має два координаційні зв'язки, спрямовані перпендикулярно до площини гема, одна з них пов'язана з залишком гістидину 93, а інша служить для зв'язування молекули кисню.
Починаючи з третинної структури, білок стає здатним виконувати властиві йому біологічні функції. У основі функціонування білків лежить те, що з укладанні третинної структури лежить на поверхні білка утворюються ділянки, які можуть приєднувати себе інші молекули, звані лигандами. Висока специфічність взаємодії білка з лігандом забезпечується комплементарністю структури активного центру структури ліганду. Комплементарність – це просторова та хімічна відповідність взаємодіючих поверхонь. Для більшості білків третинна структура – максимальний рівень укладання.
Четвертична структура білка– характерна для білків, що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою виключно нековалентними зв'язками, переважно електростатичними та водневими. Найчастіше білки містять дві або чотири субодиниці, більше чотирьох субодиниць зазвичай містять регуляторні білки.
Білки, що мають четвертинну структуру, часто називають олігомерними. Розрізняють гомомірні та гетеромерні білки. До гомомірних відносяться білки, у яких всі субодиниці мають однакову будову, наприклад, фермент каталаза складається з чотирьох абсолютно однакових субодиниць. Гетеромірні білки мають різні субодиниці, наприклад, фермент РНК-полімераза складається з п'яти різних за будовою субодиниць, що виконують різні функції.
Взаємодія однієї субодиниці зі специфічним лігандом викликає конформаційні зміни всього олігомерного білка і змінює спорідненість інших субодиниць до лігандів, ця властивість лежить в основі здатності білків олигомерных до алостеричної регуляції.
Четвертичну структуру білка можна розглянути на прикладі гемоглобіну. Містить чотири поліпептидні ланцюги та чотири простетичні групи гему, в яких атоми заліза знаходяться в закисній формі Fe 2+ . Білкова частина молекули – глобін – складається з двох α-ланцюгів та двох β-ланцюгів, що містять до 70% α-спіралей. Кожен із чотирьох ланцюгів має характерну для неї третинну структуру, з кожним ланцюгом пов'язана одна гемогрупа. Геми різних кіл порівняно далеко розташовані один від одного і мають різний кут нахилу. Між двома α-ланцюгами та двома β-ланцюгами утворюється мало прямих контактів, тоді як між α- і β-ланцюгами виникають численні контакти типу α 1 β 1 і α 2 β 2 , утворені гідрофобними радикалами. Між α 1 β 1 і α 2 β 2 залишається канал.
На відміну від міоглобіну гемоглобін характеризується значно нижчою спорідненістю до кисню, що дозволяє йому при низьких парціальних тисках кисню, що існують у тканинах, віддавати їм значну частину зв'язаного кисню. Кисень легше зв'язується залізом гемоглобіну при більш високих значеннях рН і низької концентрації 2 , властиві альвеол легень; звільненню кисню з гемоглобіну сприяють нижчі значення рН і високі концентрації СО 2 властиві тканинам.
Крім кисню гемоглобін переносить іони водню, які зв'язуються із залишками гістидину в ланцюгах. Також гемоглобін переносить вуглекислий газ, який приєднує до кінцевої аміногрупи кожної з чотирьох поліпептидних ланцюгів, у результаті чого утворюється карбаміногемоглобін:
В еритроцитах у досить великих концентраціях присутня речовина 2,3-дифосфогліцерат (ДФГ), його вміст збільшується при підйомі на велику висоту та при гіпоксії, полегшуючи вивільнення кисню з гемоглобіну в тканинах. ДФГ розташовується в каналі між α 1 β 1 і α 2 β 2 , взаємодіючи з позитивно зараженими групами β-ланцюгів. При зв'язуванні гемоглобіном кисню ДФГ витісняється із порожнини. В еритроцитах деяких птахів міститься не ДФГ, а инозитолгекса-фосфат, який ще більше знижує спорідненість з гемоглобіном до кисню.
2,3-дифосфогліцерат (ДФГ)
HbA – нормальний гемоглобін дорослої людини, HbF – фетальний гемоглобін, має більшу спорідненість до О2, HbS – гемоглобін при серповидноклітинній анемії. Серповидноклітинна анемія – це серйозне спадкове захворювання, пов'язане з генетичною аномалією гемоглобіну. У крові хворих людей спостерігається надзвичайно велика кількість тонких серповидних еритроцитів, які, по-перше, легко розриваються, по-друге, закупорюють кровоносні капіляри. На молекулярному рівні гемоглобін S відрізняється від гемоглобіну А по одному амінокислотному залишку в положенні 6 -ланцюгів, де замість залишку глутамінової кислоти знаходиться валін. Таким чином, гемоглобін S містить на два негативні заряди менше, поява валіну призводить до виникнення «липкого» гідрофобного контакту на поверхні молекули, в результаті при дезоксигенації молекули дезоксигемоглобіну S злипаються і утворюють нерозчинні аномально довгі ниткоподібні агрегати, що призводять до деформації еритроцитів.
Немає жодних підстав думати, що існує незалежний генетичний контроль за формуванням рівнів структурної організації білка вище за первинний, оскільки первинна структура визначає і вторинну, і третинну, і четвертинну (якщо вона є). Нативною конформацією білка є термодинамічно найбільш стійка в умовах структура.
Лекція №3Тема: "Амінокислоти - будова, класифікація, властивості, біологічна роль"
Амінокислоти - азотовмісні органічні сполуки, в молекулах яких містяться аміногрупа -NH2 і карбоксильна група -СООН
Найпростішим представником є аміноетанова кислота H2N - CH2 - COOH
Класифікація амінокислот
Існує 3 основні класифікації амінокислот:
Фізико-хімічна – заснована на відмінностях у фізико-хімічних властивостях амінокислот
Гідрофобні амінокислоти (неполярні). Компоненти радикалів зазвичай містять вуглеводневі групи, де рівномірно розподілена електронна щільність і немає ніяких зарядів і полюсів. У їх складі можуть бути і електронегативні елементи, але вони знаходяться у вуглеводневому оточенні.
Гідрофільні незаряджені (полярні) амінокислоти . Радикали таких амінокислот містять у своєму складі полярні угруповання: -ОН, - SH, -CONH2
Негативно заряджені амінокислоти. Сюди відносяться аспарагінова та глутамінова кислоти. Мають додаткову СООН-групу в радикалі - в нейтральному середовищі набувають негативного заряду.
Позитивно заряджені амінокислоти : аргінін, лізин та гістидин. Мають додаткову NH 2 -групу (або імідазольне кільце, як гістидин) в радикалі - в нейтральному середовищі набувають позитивного заряду.
Незамінніамінокислоти, їх ще називають "есенційними". Вони не можуть синтезуватися в організмі людини і повинні обов'язково поводитися з їжею. Їх 8 та ще 2 амінокислоти відносяться до частково незамінних.
Частково незамінні: аргінін, гістидин.
Замінні(Можуть синтезуватися в організмі людини). Їх 10: глутамінова кислота, глутамін, пролін, аланін, аспарагінова кислота, аспарагін, тирозин, цистеїн, серин та гліцин.
Амінокислоти класифікують за структурними ознаками.
1. Залежно від взаємного розташування аміно- та карбоксильної груп амінокислоти поділяють на α-, β-, γ-, δ-, ε- і т.д.
Потреба в амінокислотах знижується:
При вроджених порушеннях, пов'язаних із засвоюваністю амінокислот. У цьому випадку деякі білкові речовини можуть стати причиною алергічних реакцій організму, включаючи появу проблем у роботі шлунково-кишкового тракту, свербіжта нудоту.
Засвоюваність амінокислот
Швидкість та повнота засвоєння амінокислот залежить від типу продуктів, що їх містять. Добре засвоюються організмом амінокислоти, що містяться в білку яєць, знежиреному сирі, нежирному м'ясі та рибі.
Швидко засвоюються також амінокислоти при правильному поєднанні продуктів: молоко поєднується з гречаною кашеюі білим хлібом, всілякі борошняні вироби з м'ясом та сиром.
Корисні властивості амінокислот, їх вплив на організм
Кожна амінокислота впливає на організм. Так метіонін особливо важливий для поліпшення жирового обміну в організмі, що використовується як профілактика атеросклерозу, при цирозі та жировій дистрофії печінки.
При певних нервово-психічних захворюваннях використовують глутамін, аміномасляні кислоти. Глутамінова кислота також застосовується у кулінарії як смакова добавка. Цистеїн показаний при захворюваннях очей.
Три головні амінокислоти – триптофан, лізин та метіонін, особливо необхідні нашому організму. Триптофан використовується для прискорення росту та розвитку організму, також він підтримує азотисту рівновагу в організмі.
Лізин забезпечує нормальне зростання організму, бере участь у процесах кровотворення.
Основні джерела лізину та метіоніну – сир, яловичина, деякі види риби (тріска, судак, оселедець). Триптофан зустрічається в оптимальних кількостях у субпродуктах, телятиніта дичини.інфаркту.
Амінокислоти для здоров'я, енергійності та краси
Для успішного нарощування м'язової маси в бодібілдингу нерідко використовуються амінокислотні комплекси, що складаються з лейцину ізолейцину та валіну.
Для збереження енергійності під час тренувань спортсмени як добавки до харчування використовують метіонін, гліцин і аргінін, або продукти, що їх містять.
Для будь-якої людини, яка веде активний здоровий спосіб життя, необхідні спеціальні продукти харчування, які містять низку необхідних амінокислот для підтримки відмінної фізичної форми, швидкого відновлення сил, спалювання зайвих жирів або нарощування м'язової маси.
Сучасно протеїнове харчування неможливо уявити без розгляду ролі окремих амінокислот. Навіть при загальному позитивному протеїновому балансі організм тварини може відчувати нестачу протеїну. Це пов'язано з тим, що засвоєння окремих амінокислот взаємопов'язане один одним, недолік або надлишок однієї амінокислоти може призводити до нестачі іншої.
Частина амінокислот не синтезується в організмі людини та тварин. Вони отримали назву незамінних. Таких амінокислот лише десять. Чотири з них є критичними (лімітуючими) - вони найчастіше обмежують зростання та розвиток тварин.
У раціонах для птиці головними амінокислотами, що лімітують, є метіонін і цистин, в раціонах для свиней - лізин. Організм повинен отримувати достатню кількість головної лімітуючої кислоти з кормом для того, щоб інші амінокислоти могли ефективно використовуватися для синтезу білка.
Цей принцип ілюстрований «бочкою Лібіха», де рівень заповнення бочки є рівень синтезу протеїну в організмі тварини. Найкоротша дошка в бочці обмежує можливість утримання в ній рідини. Якщо ж ця дошка буде подовжена, то і об'єм рідини, що утримується в бочці, збільшиться до рівня другої дошки, що лімітує.
Найважливіший фактор, що визначає продуктивність тварин, - це збалансованість амінокислот, що містяться в ньому, відповідно до фізіологічних потреб. Численними дослідженнями було доведено, що у свиней, залежно від породи та статі, потреба в амінокислотах відрізняється кількісно. А от відношення незамінних амінокислот для синтезу 1 г протеїну є однаковим. Таке співвідношення незамінних амінокислот до лізину, як основної амінокислоті, що лімітує, і називається «ідеальним протеїном» або «ідеальним профілем амінокислот». (
Лізін
входить до складу практично всіх білків тваринного, рослинного та мікробного походження, проте протеїни злакових культур бідні на лізин.
- Лізин регулює відтворювальну функцію, при його нестачі порушується утворення сперміїв та яйцеклітин.
- Необхідний для зростання молодняку, утворення тканинних білків. Лізин бере участь у синтезі нуклеопротеїдів, хромопротеїдів (гемоглобін), тим самим регулює пігментацію вовни тварин. Регулює кількість продуктів розпаду білка у тканинах та органах.
- Сприяє всмоктуванню кальцію
- Бере участь у функціональній діяльності нервової та ендокринної систем, регулює обмін білків та вуглеводів, проте реагуючи з вуглеводами, лізин переходить у недоступну для засвоєння форму.
- Лізин є вихідною речовиною при утворенні карнітину, що відіграє важливу роль у жировому обміні.
Метіонін та цистинсірковмісні амінокислоти. При цьому метіонін може трансформуватися в цистин, тому ці амінокислоти нормуються разом, а при нестачі раціону вводяться метіонінові добавки. Обидві ці амінокислоти беруть участь в утворенні похідних шкіри - волосся, пера; разом з вітаміном Е регулюють видалення надлишків жиру з печінки, необхідні зростання і розмноження клітин, еритроцитів. При нестачі метіоніну цистин є неактивним. Проте значного надлишку метіоніну раціоні годі було допускати.
Метіонін
сприяє відкладенню жиру в м'язах, необхідний для утворення нових органічних сполук холіну (вітаміну В4), креатину, адреналіну, ніацину (вітаміну В5) та ін.
Дефіцит метіоніну в раціонах призводить до зниження рівня плазмових білків (альбумінів), викликає анемію (знижується рівень гемоглобіну крові), при одночасному нестачі вітаміну Е та селену сприяє розвитку м'язової дистрофії. Недостатня кількість метіоніну в раціоні викликає відставання у зростанні молодняку, втрату апетиту, зниження продуктивності, збільшення витрат корму, жирове переродження печінки, порушення функцій нирок, анемію та виснаження.
Надлишок метіоніну погіршує використання азоту, викликає дегенеративні зміни у печінці, нирках, підшлунковій залозі, збільшує потребу в аргініні, гліцині. При великому надлишку метіоніну спостерігається дисбаланс (порушується рівновага амінокислот, в основі якого лежать різкі відхилення від оптимального співвідношення незамінних амінокислот у раціоні), який супроводжується порушенням обміну речовин та гальмуванням швидкості росту у молодняку.
Цистин - сірковмісна амінокислота, взаємозамінна з метіоніном, бере участь в окислювально-відновних процесах, обміні білків, вуглеводів і жовчних кислот, сприяє утворенню речовин, що знешкоджують отрути кишечника, активізує інсулін, разом з триптофаном цистин бере участь у синтезі продуктів перетравлення жирів з кишечника, що використовується для синтезу глютатіону. Цистин має здатність поглинати ультрафіолетові промені. При нестачі цистину відзначається цироз печінки, затримка оперності та зростання пера у молодняку, ламкість і випадання (вищипування) пір'я у дорослого птаха, зниження опірності до інфекційних захворювань.
Триптофан
визначає фізіологічну активність ферментів травного тракту, окисних ферментів у клітинах та ряду гормонів, бере участь в оновленні білків плазми крові, зумовлює нормальне функціонування ендокринного та кровотворного апаратів, статевої системи, синтез гамма – глобулінів, гемоглобіну, нікотинової кислоти. в раціоні триптофану сповільнюється зростання молодняку, знижується несучість несучок, підвищуються витрати корму на продукцію, атрофуються ендокринні та статеві залози, виникає сліпота, розвивається анемія (знижується кількість еритроцитів і рівень гемоглобіну в крові), знижується резистентність і імун . У свиней, які отримували раціон, бідний на триптофан, знижується споживання корму, з'являється збочений апетит, огрубіння щетини та виснаження, відзначається ожиріння печінки. Дефіцит цієї амінокислоти призводить також до стерильності, підвищеної збудливості, конвульсіям, утворення катаракти, негативного балансу азоту та втрати живої маси. Триптофан, будучи попередником (провітаміном) нікотинової кислоти, попереджає розвиток пелагри.
РОЗДІЛ 2. 2.1. БІЛКИ
1. Нейтральною амінокислотою є:
1) аргінін 4) аспарагінова кислота
2) лізин 5) гістидин
2. Біполярний іон моноаміномонокарбонової амінокислоти заряджений:
1) негативно
2) електронейтральний
3) позитивно
Наведена амінокислота
H 2 N-CН 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
відноситься до групи амінокислот:
1) гідрофобних
2) полярних, але незаряджених
3) заряджених позитивно
4) заряджених негативно
4.Встановити відповідність:
радикали амінокислот амінокислоти
а) гістидин
а) гістидин
в) фенілаланін
д) триптофан
5. Імінокислотою є:
1) гліцин 4) серин
2) цистеїн 5) пролін
3) аргінін
6. Амінокислоти, що входять до складу білків, є:
1) α-амінопохідними карбонових кислот
2) β-амінопохідними карбонових кислот
3) α-амінопохідними ненасичених карбонових кислот
7. Назвати амінокислоту:
1. Назвати амінокислоту:
9.Встановити відповідність:
Амінокислота Групи
4. цитрулін моноаміномонокарбонові
5. цистин діаміномонокарбонові
6. треонін моноамінодикарбонові
7. глутамінова діамінодикарбонові
10. Сірковмісною амінокислотою є:
8. Треонін 4) триптофан
9. Тирозин 5) метіонін
10. Цистеїн
11. До складу білків не входять амінокислоти:
1) глутамін 3) аргінін
2) γ-аміномасляна 4) β-аланін
кислота 4) треонін
12. Гідроксигрупу містять амінокислоти:
1) аланін 4) метіонін
2) серін 5) треонін
3) цистеїн
13. Встановити відповідність:
елементний хімічний вміст
склад білка у відсотках
1) вуглець а) 21-23
2) кисень б) 0-3
3) азот в) 6-7
4) водень 5) 50-55
5) сірка буд) 15-17
14. У формуванні третинної структури білка не бере участь зв'язок:
1) воднева
2) пептидна
3) дисульфідна
4) гідрофобна взаємодія
15. Молекулярна маса білка варіює в межах:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 тисяч kДa
16. При денатурації білка немає:
1) порушення третинної структури
3) порушення вторинної структури
2) гідролізу пептидних зв'язків
4) дисоціації субодиниць
Спектрофотометричний метод кількісного
визначення білка заснований на їх властивості поглинати світло в УФ-області при:
1) 280 нм 2) 190 нм 3) 210 нм
Амінокислоти аргінін та лізин складають
20-30% амінокислотного складу білків:
1) альбумінів 4) гістонів
2) проламінів 5) протеїноїдів
3) глобулінів
19. Білки волосся кератини відносяться до групи:
1) проламінів 4) глютелінів
2) протамінів 5) глобулінів
3) протеїноїдів
20. 50% білків плазми крові становлять:
1) α-глобуліни 4) альбумін
2) β-глобуліни 5) преальбумін
3) γ-глобуліни
21. У ядрах клітин еукаріотів присутні головним чином:
1)протаміни 3) альбуміни
2) гістони 4) глобуліни
22. До протеїноїдів відносяться:
1) зеїн – білок насіння кукурудзи 4) фіброїн – білок шовку
2) альбумін - білок яйця 5) колаген - білок з'єдну-
3) гордеїн – білок насіння ячменю ниткової тканини
Леонід Остапенко
Гормональні зв'язкиВиявилося, що амінокислоти з розгалуженими ланцюгами можуть не тільки запобігати центральній втомі та розпаду м'язових структур, але здатні також залишати несприятливі гормональні коливання, спричинені інтенсивною вправою.
Наприклад, тільки лейцин здатний стимулювати вивільнення та/або активацію гормону росту, соматомединів та інсуліну. Це має прямий анаболічний та антикатаболічний ефект на м'яз.
У дослідах, проведених протягом 1992 року (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), дослідники забезпечували піддослідних спортсменів комерційним дієтичним продуктом, що містить 5,14 грамів лейцину, 2,57 грамів ізолейцину і 2,52 грамів. 1:1). Крім BCAA, до цього продукту було включено 12 грамів молочних протеїнів, 20 грамів фруктози, 8,8 грамів інших карбогідратів та 1,08 грамів жиру.
Мета вчених полягала в тому, щоб визначити, чи могло б доповнення BCAA впливати на гормональну реакцію, яку виявляють їх суб'єкти (чоловіки-марафонці) при бігу з постійною швидкістю. Для того, щоб результати досвіду були "чистими", атлети голодували протягом 12 годин перед тестуванням та приймали їх суміші BCAA за 90 хвилин перед тестовим забігом.
Результати дослідів показали, що деякі суб'єкти виявляли суттєвий підйом BCAA у крові протягом кількох годин після споживання суміші. Дослідники зробили висновок, що BCAA можуть з гарантією надавати антикатаболічний вплив, тому що співвідношення тестостерону до кортизолу - головний індикатор анаболічного статусу - було покращено. Ви знаєте, що кортизол - це найпотужніший катаболічний гормон, підвищений рівень якого в організмі буквально "пожирає" ваші з такими труднощами вирощені м'язи.
В іншому досвіді (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) дослідники давали шістнадцяти скелелазам в цілому 11,52 грамів BCAA - 5,76 грамів лейцину, 2,88 грамів ізолейцину і 2,88 грамів ізолейцину. Результати досвіду блискуче підтвердили, що доповнення дієти за допомогою BCAA допомагало запобігати втраті м'язів, коли ці 16 людей робили виснажливий перехід через Перуанські Анди.
Слово честі, по-доброму позаздриш усім цим кросовикам, марафонцям і альпіністам - всі вчені займаються ними, і тільки нещасний культурист змушений на свій страх і ризик вганяти в себе зовсім немислимі поєднання всього того, що хоча б на мить наблизило б його заповітну мету - стати сильним та великим! Але, здається, ми відволіклися на емоції, а цього робити за серйозної розмови не можна... Повернемося до нашої теми.
Отже, BCAA виявились антикатаболічним впливом і, отже, можуть вважатися ключовим фактором у підвищенні анаболічної стимуляції. Із цього приводу є деяка наукова аргументація.
Один із серйозних досвідів, проведений американським ученим Ferrando та його колегами в NASA у Х'юстоні, США, - був висвітлений у Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Майте на увазі, що JPEN – головний журнал, думка якого беззастережно приймається ортодоксальними нутріціоністами, – містить численні статті про нутраціональну терапію, особливо щодо амінокислот.
Цей досвід порівнював вплив 11 г BCAA з впливом 11 г трьох незамінних амінокислот (треоніну, гістидину та метіоніну) на синтез протеїну та розщеплення його у 4 здорових чоловіків. Кожна денна доза напою з BCAA також включала 50 г карбогідратів.
В результаті отримано три важливі спостереження:
Перше- дієтичне доповнення будь-якою сумішшю амінокислот значно збільшувало (у три-чотири рази) рівні відповідної амінокислоти в крові.
Друге- Додавання BCAA (але не іншої амінокислотної формули) значно збільшувала внутрішньоклітинні концентрації BCAA в м'язі.
Третє(але з найбільшим значенням) - доповнення живлення амінокислотами значно пригнічувало у всьому тілі розщеплення протеїну (протеоліз) - при цьому BCAA забезпечували більший захист, ніж формули незамінних амінокислот.
На мою думку, за результати цього досвіду ми цілком могли б порадіти разом з безліччю інших людей, зацікавлених у такому захисті своєї мускулатури.
Ложка дьогтю
Не можна, щоби весь час усе було дуже добре. Так у житті не буває. Не буває цього й у світі біохімії, особливо якщо йдеться про досліди.
Як ми вже знаємо, нервова релаксація транслюється в передчасну втому в ході тренування, і одним із рекомендованих засобів виправлення цього стану є прийом амінокислот з розгалуженими ланцюгами, або BCAA, перед тренуванням. Як згадувалося вище, триптофан конкурує з іншими амінокислотами за надходження в мозок і зазвичай програє великим нейтральним амінокислотам, таким як BCAA. Попередні дослідження показали, що прийом BCAA перед тренуванням відставляє сукупний вплив карбогідратів, інсуліну та триптофану, таким чином відставляючи небажане втому центральної нервової системи.
Проте нещодавно дослідження, проведене, на щастя, поки що на щурах, виявилося суперечливим цій рекомендації. Група щурів, яка приймала BCAA, показала значний рівень втоми протягом фізичного навантаження, і вчені зробили висновок, що BCAA викликають більше вивільнення інсуліну, ніж глюкоза, і це веде до передчасної втоми за рахунок двох механізмів: 1) видалення інсуліном глюкози з крові; і 2) зниження темпу розщеплення та вивільнення накопиченого печінкового глікогену, який необхідний підтримки правильного рівня глюкози крові.
Поки лише теоретичний урок, який слід винести з цього досвіду, такий, що комбінація високого рівня карбогідратів і високого рівня BCAA перед заняттями може викликати передчасну втому в ході тренування, особливо при навантаженні, що триває більше двох годин. Після тренування, звісно, ця ситуація розвивається у зворотному порядку. Ось коли вам потрібна потужна притока інсуліну для сприяння синтезу м'язового протеїну. Насправді, якщо ви приймаєте добавку, подібну до одного з метаболічних оптимізаторів, багату і карбогідратами, і BCAA, вам потрібно було б приймати її після вашого тренінгу, якщо ви хочете зберегти високий рівень енергії в ході тренування. На щастя, це тільки припущення, і вони потребують перевірки, а поки що всі атлети елітного рівня, що приймають амінокислоти з розгалуженими ланцюгами і до, і після тренувань, відзначають позитивні зрушення і в енергії, і збереження м'язової маси.
Як і коли приймати BCAA
Стандартні рекомендації щодо моменту прийому BCAA - періоди безпосередньо перед та після тренувального заняття. В межах півгодини до тренування дуже корисно прийняти кілька капсул цих амінокислот. Вони підстрахують вас, на випадок, якщо у вас обмаль глікогену в м'язах і печінці, так щоб вам не довелося розплачуватися розщепленням цінних амінокислот, з яких складаються ваші м'язові клітини.
Звичайно, після тренування, коли рівень амінокислот і глюкози в крові досягають дуже низьких відміток, їх потрібно негайно відшкодовувати, бо тільки відновивши енергопотенціал клітини, можна розраховувати на те, що вона почне розгортати пластичні процеси, тобто регенерацію та суперрегенерацію скорочувальних елементів.
Найбільш сприятливим періодом такого відшкодування є перші півгодини після заняття. Відразу після заняття прийміть ще пару капсул BCAA, щоб триває за інерцією підвищений темп обмінних процесів не "зжер" на користь ліквідації енергетичної ями цінні, що будують м'язові клітини амінокислоти.
Лі Хейні, один із "довгожителів" на троні Mr. Olympia, наприклад, приймав після важких тренувань суміш валіну, лейцину та ізолейцину у співвідношенні 2:2:1, а в абсолютних величинах це виражалося в 5 грамах валіну та лейцину, і 2,5 грамах ізолейцину, а після аеробних тренувань це дозування .
Деякі фахівці вважають, що ідеальний час для прийому добавок BCAA - негайно після їжі, що допомагає вам зберігати високі рівні інсуліну, і негайно після кожного тренування, що прискорює надходження BCAA у ваші м'язи, що зголодніли, коли вони знаходяться в виснаженому стані. Слід, однак, приймати їх з деякою формою комплексних карбогідратів в один і той же час, проте не з простими цукрами, які є неефективними для відновлення м'язового глікогену. У будь-якому випадку, вам ніколи не слід приймати BCAA на порожній шлунок – у цьому одностайні практично всі дослідники та практики.
Є ще деякі хитрощі, без знання яких навіть найпотужніші дозування BCAA не зіграють вам на руку. Будь ласка, майте на увазі, що головним моментом у засвоєнні будь-яких амінокислот є підвищений цукор у крові та інсулін. Поза сумнівом, інсулін є головним анаболічним гормоном у тілі. Питання, як краще скомбінувати високі рівні інсуліну з BCAA?
Насамперед, подбайте, щоб у вашій дієті та плані добавок були присутні важливі кофактори. Одним з найбільш важливих з цих кофакторів є хром і найбільш бажана форма цього мікроелемента - піколінат хрому. Хром збільшує ефективність інсуліну, а оскільки інсулін транспортує амінокислоти у ваші м'язи, ви отримуватимете результати, нижчі від ідеальних, коли приймаєте BCAA, відчуваючи недостатність у хромі.
Інші важливі кофактори включають цинк, який є регулятором інсуліну, вітаміни B6 та B12, які є важливими для метаболізму протеїну, а також біотин. Значна частка цих кофакторів надходитиме з гарної чистої дієти. Але навіть при цьому непогано також приймати хороші формули мультивітамінів і мультимінералій для підстрахування, якщо ви отримуєте недостатню їх кількість.
Безумовно, для того, щоб BCAA працювали ефективно, вам слід орієнтуватися на їх комплексні добавки, що включають усі три із зазначених амінокислот. Вони всі повинні бути присутніми в один і той же час для того, щоб забезпечити максимальне їх засвоєння м'язовою системою.
Скільки приймати і від яких фірм
Питання останнє, але найважливіше і найважче. Ніхто не знає скільки потрібно приймати; жоден із наукових дослідів, з результатами яких ми знайомилися, не міг не лише категорично, але навіть у рекомендаційному плані назвати ні співвідношення між окремими BCAA у їхньому комплексі, ні добові чи разові дозування. Кожен із чемпіонів, який бере участь у рекламі тієї чи іншої амінокислотної добавки, стверджує, що саме те, що приймав він, і є найкращим. Мені здається, що це цілком природно. Адже індивідуальні особливості травлення та засвоєння настільки специфічні у кожної людини, що одному з вас найкраще допомагатиме амінокислотна формула фірми. Twinlab, тоді як інший буде у захваті від фірми Weider, а третій буде з піною біля рота доводити, що немає нічого кращого, ніж амінокислоти фірми Multipower. Найцікавіше те, що всі вони мають рацію, бо та чи інша конкретна амінокислотна формула чудово "вписалася" особливо його організму!
Тому експериментуйте, друзі, за вами майбутнє, і повідомляйте нам про те, препарати яких фірм вам здалися найбільш ефективними, в якому дозуванні, коли доби і так далі. Чим більше ми зможемо зібрати таких матеріалів, тим точніше зможемо визначитися в оптимальних для культуристів дозах та схемах прийому.
Успіху вам у вашій дослідницькій діяльності!
