Ֆերմենտներ

Մարմնի նյութափոխանակությունը կարող է սահմանվել որպես դրսից եկող միացությունների ենթարկվող բոլոր քիմիական փոխակերպումների ամբողջությունը: Այս փոխակերպումները ներառում են քիմիական ռեակցիաների բոլոր հայտնի տեսակները. ֆունկցիոնալ խմբերի միջմոլեկուլային փոխանցում, քիմիական կապերի հիդրոլիտիկ և ոչ հիդրոլիտիկ տարանջատում, ներմոլեկուլային վերադասավորում, քիմիական կապերի նոր ձևավորում և ռեդոքս ռեակցիաներ: Նման ռեակցիաները մարմնում չափազանց բարձր արագությամբ են ընթանում միայն կատալիզատորների առկայության դեպքում: Բոլոր կենսաբանական կատալիզատորները սպիտակուցային բնույթի նյութեր են և կոչվում են ֆերմենտներ (այսուհետ՝ F) կամ ֆերմենտներ (E):

Ֆերմենտները ռեակցիաների բաղադրիչներ չեն, այլ միայն արագացնում են հավասարակշռության հասնելը` մեծացնելով ինչպես ուղղակի, այնպես էլ հակադարձ փոխակերպումների արագությունը: Ռեակցիայի արագացումը տեղի է ունենում ակտիվացման էներգիայի նվազման պատճառով՝ էներգիայի արգելքը, որը բաժանում է համակարգի մի վիճակը (սկզբնական քիմիական միացությունը) մյուսից (ռեակցիայի արտադրանք):

Ֆերմենտները արագացնում են մարմնի տարբեր ռեակցիաները: Այսպիսով, ավանդական քիմիայի տեսանկյունից բավականին պարզ է, որ կարբոնաթթվից ջրի պառակտման ռեակցիան CO 2 ձևավորմամբ պահանջում է ֆերմենտի մասնակցություն, քանի որ. առանց դրա, այն շատ դանդաղ է ընթանում՝ կարգավորելու արյան pH-ը: Օրգանիզմում ֆերմենտների կատալիտիկ գործողության շնորհիվ հնարավոր է դառնում իրականացնել այնպիսի ռեակցիաներ, որոնք առանց կատալիզատորի կանցնեն հարյուրավոր և հազարավոր անգամ ավելի դանդաղ։

Ֆերմենտային հատկություններ

1. Ազդեցությունը քիմիական ռեակցիայի արագության վրա. ֆերմենտները մեծացնում են քիմիական ռեակցիայի արագությունը, բայց իրենք չեն սպառվում:

Ռեակցիայի արագությունը ռեակցիայի բաղադրիչների կոնցենտրացիայի փոփոխությունն է միավոր ժամանակում:Եթե ​​այն շարժվում է դեպի առաջ, ապա այն համամասնական է ռեակտիվների կոնցենտրացիային, եթե այն գնում է հակառակ ուղղությամբ, ապա այն համամասնական է ռեակցիայի արտադրանքի կոնցենտրացիային: Առաջադիմական և հակադարձ ռեակցիաների արագությունների հարաբերակցությունը կոչվում է հավասարակշռության հաստատուն: Ֆերմենտները չեն կարող փոխել հավասարակշռության հաստատունի արժեքները, բայց ֆերմենտների առկայության դեպքում հավասարակշռության վիճակն ավելի արագ է գալիս:

2. Ֆերմենտների գործողության առանձնահատկությունը. Մարմնի բջիջներում տեղի են ունենում 2-3 հազար ռեակցիաներ, որոնցից յուրաքանչյուրը կատալիզացվում է որոշակի ֆերմենտի միջոցով։ Ֆերմենտի գործողության առանձնահատկությունը մեկ կոնկրետ ռեակցիայի ընթացքն արագացնելու ունակությունն է՝ առանց մյուսների, նույնիսկ շատ նմանների արագության վրա ազդելու:

Տարբերակել.

Բացարձակ- երբ F-ն կատալիզացնում է միայն մեկ հատուկ ռեակցիա (արգինազ՝ արգինինի պառակտում)

Հարաբերական(հատուկ խմբի) - F-ը կատալիզացնում է որոշակի դասի ռեակցիաներ (օրինակ՝ հիդրոլիտիկ ճեղքում) կամ ռեակցիաներ, որոնք ներառում են որոշակի դասի նյութեր։

Ֆերմենտների առանձնահատկությունը պայմանավորված է նրանց յուրահատուկ ամինաթթուների հաջորդականությամբ, որը որոշում է ռեակցիայի բաղադրիչների հետ փոխազդող ակտիվ կենտրոնի կոնֆորմացիան։

Այն նյութը, որի քիմիական փոխակերպումը կատալիզացվում է ֆերմենտի միջոցով, կոչվում է սուբստրատ (S) .

3. Ֆերմենտների ակտիվությունը ռեակցիայի արագությունը տարբեր աստիճաններով արագացնելու կարողությունն է: Գործունեությունն արտահայտվում է.

1) Ակտիվության միջազգային միավորներ - (IU) ֆերմենտի քանակը, որը կատալիզացնում է սուբստրատի 1 մկմ փոխակերպումը 1 րոպեում։

2) Կատալախ (կատու)՝ կատալիզատորի (ֆերմենտի) քանակությունը, որն ունակ է 1 վրկ-ում փոխակերպել 1 մոլ սուբստրատ։

3) սպեցիֆիկ ակտիվություն` փորձանմուշում գործողության միավորների քանակը (վերը նշվածներից որևէ մեկը) մինչև այս նմուշի սպիտակուցի ընդհանուր զանգվածը:

4) Ավելի քիչ հաճախ օգտագործվում է մոլային ակտիվություն՝ րոպեում մեկ ֆերմենտի մոլեկուլով փոխարկվող սուբստրատի մոլեկուլների քանակը։

գործունեությունը կախված է ջերմաստիճանը . Այս կամ այն ​​ֆերմենտը ցույց է տալիս ամենամեծ ակտիվությունը օպտիմալ ջերմաստիճանում։ Կենդանի օրգանիզմի F-ի համար այս արժեքը +37,0 - +39,0 °C սահմաններում է՝ կախված կենդանու տեսակից։ Ջերմաստիճանի նվազմամբ բրոունյան շարժումը դանդաղում է, դիֆուզիայի արագությունը նվազում է և, հետևաբար, դանդաղում է ֆերմենտի և ռեակցիայի բաղադրիչների (սուբստրատների) միջև բարդ առաջացման գործընթացը։ Եթե ​​ջերմաստիճանը բարձրանում է +40 - +50 °C-ից, ապա ֆերմենտի մոլեկուլը, որը սպիտակուց է, ենթարկվում է դենատուրացիայի գործընթացի։ Միաժամանակ նկատելիորեն նվազում է քիմիական ռեակցիայի արագությունը (նկ. 4.3.1.):

Ֆերմենտների ակտիվությունը նույնպես կախված է միջին pH . Նրանցից շատերի համար կա որոշակի օպտիմալ pH արժեք, որի դեպքում նրանց ակտիվությունը առավելագույնն է: Քանի որ բջիջը պարունակում է հարյուրավոր ֆերմենտներ, և դրանցից յուրաքանչյուրն ունի իր pH-ի սահմանները, pH-ի փոփոխությունը ֆերմենտային ակտիվության կարգավորման կարևոր գործոններից մեկն է: Այսպիսով, մեկ քիմիական ռեակցիայի արդյունքում որոշակի ֆերմենտի մասնակցությամբ, որի pH opt-ը գտնվում է 7,0 - 7,2 միջակայքում, ձևավորվում է արտադրանք, որը թթու է: Այս դեպքում pH արժեքը տեղափոխվում է 5.5 - 6.0 տարածաշրջան: Ֆերմենտի ակտիվությունը կտրուկ նվազում է, արտադրանքի ձևավորման արագությունը դանդաղում է, բայց ակտիվանում է մեկ այլ ֆերմենտ, որի համար այս pH արժեքները օպտիմալ են, և առաջին ռեակցիայի արտադրանքը ենթարկվում է հետագա քիմիական փոխակերպման: (Պեպսինի և տրիփսինի մասին ևս մեկ օրինակ):

1. փոխել ռեակցիայի ազատ էներգիան

2. Արգելափակել մեջքի ռեակցիան

3. փոխել ռեակցիայի հավասարակշռության հաստատունը

4. ռեակցիան ուղղել միջանկյալ ռեակցիաների ավելի ցածր ակտիվացման էներգիայով շրջանցիկով

102. Ֆերմենտի մոլեկուլի կոնֆորմացիայի փոփոխություն կարող է առաջանալ.

2. միայն այն դեպքում, երբ pH-ը փոխվում է

103. Ֆերմենտի ֆունկցիոնալ խմբերի իոնացման աստիճանի փոփոխություն տեղի է ունենում, երբ.

1. միայն երբ ջերմաստիճանը փոխվում է

2. միայն այն դեպքում, երբ pH-ը փոխվում է

3. միայն այն դեպքում, երբ փոխվում են երկու պայմանները

4. ոչ մի փոփոխությամբ չի առաջանում

104. Պեպտիդային կապերի հիդրոլիզը տեղի է ունենում, երբ.

1. միայն երբ ջերմաստիճանը փոխվում է

2. միայն այն դեպքում, երբ pH-ը փոխվում է

3. երբ փոխվում են երկու պայմանները

4. չի առաջանում ոչ մի ջերմաստիճանի և pH փոփոխության դեպքում

105. Ֆերմենտի մոլեկուլում թույլ կապերի խախտում տեղի է ունենում, երբ.

2. միայն այն դեպքում, երբ pH-ը փոխվում է

3. երբ փոխվում են երկու պայմանները

4. ոչ մի փոփոխությամբ չի առաջանում

106 Պեպսինը օպտիմալ ակտիվություն է ցուցաբերում pH արժեքով.

1. 1,5-2,5

107. Ֆերմենտների մեծ մասի աշխատանքի համար օպտիմալ pH-ն է.

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Ընտրե՛ք ճիշտ պնդումները հետևյալից.

1. բոլոր ֆերմենտները առավելագույն ակտիվություն են ցուցաբերում pH=7-ում

2. ֆերմենտների մեծ մասը ցույց է տալիս առավելագույն ակտիվություն չեզոքին մոտ pH-ում

3. պեպսինը ցույց է տալիս առավելագույն ակտիվություն pH = 1,5-2,5

109. Օգտագործելով Միքայելիս-Մենտենի հավասարումը, կարող եք հաշվարկել.

4. Քիմիական ռեակցիայի ժամանակ ազատ էներգիայի փոփոխություն

V = V max x [S] / K m + [S]

1. քիմիական ռեակցիայի ակտիվացման էներգիա

2. ֆերմենտի կատալիզացված ռեակցիայի արագությունը

3. քիմիական ռեակցիայի էներգետիկ արգելք

111. Ընտրի՛ր ճիշտ պատասխանները՝ Միքայելիսի հաստատունը (K m) հավասար է.

2. Կարող է տարբեր նշանակություն ունենալ իզոֆերմենտների համար

3. Արժեքը, որով բոլոր ֆերմենտի մոլեկուլները գտնվում են ԷՍ-ի տեսքով

4. Որքան մեծ է դրա արժեքը, այնքան մեծ է ֆերմենտի մերձությունը սուբստրատի նկատմամբ

112. Ընտրի՛ր ճիշտ պատասխանները՝ Միքայելիսի հաստատունը (K m) հավասար է.

1. Ֆերմենտային ռեակցիայի կինետիկայի պարամետր

2. Արժեքը, որով ֆերմենտի բոլոր մոլեկուլները գտնվում են ԷՍ-ի տեսքով

3. Որքան մեծ է դրա արժեքը, այնքան մեծ է ֆերմենտի մերձությունը սուբստրատի նկատմամբ

4. Սուբստրատի կոնցենտրացիան, որի դեպքում հասնում է ռեակցիայի արագության առավելագույն ռեակցիայի կեսը (V max)

113. Անվանե՛ք ալոստերիկ ֆերմենտների կառուցվածքի և գործունեության առանձնահատկությունները.

3. Լիգանդների հետ փոխազդեցության ժամանակ նկատվում է ենթամիավորների կոնֆորմացիայի կոոպերատիվ փոփոխություն.

4. Լիգանդների հետ փոխազդեցության ժամանակ նկատվում է ենթամիավորների կոնֆորմացիայի կոոպերատիվ փոփոխություն.

114. Անվանե՛ք ալոստերիկ ֆերմենտների կառուցվածքի և գործունեության առանձնահատկությունները.

1. որպես կանոն օլիգոմերային սպիտակուցներ են

2. որպես կանոն օլիգոմերային սպիտակուցներ չեն

3. դրսևորում են կարգավորիչ հատկություններ մոլեկուլի պրոտոմերների տարանջատման ժամանակ

4. Լիգանդների հետ փոխազդեցության ժամանակ նկատվում է ենթամիավորների կոնֆորմացիայի կոոպերատիվ փոփոխություն.

Ֆերմենտներ. Ֆերմենտային ռեակցիաների կինետիկա

Կենսաքիմիական ռեակցիաներն ընթանում են միայն ֆերմենտների մասնակցությամբ, այսինքն՝ կատալիզատորների, որոնք իրենց կազմով և կառուցվածքով սպիտակուցներ են: Կատալիտիկ ազդեցություն ցուցաբերող նյութերը հայտնի են ինչպես անօրգանական քիմիայի, այնպես էլ օրգանական քիմիայի ընթացքից։ Նման նյութեր, որոնք կոչվում են կատալիզատորներ, հանդիպում են նյութերի բոլոր դասերի մեջ՝ պարզ նյութեր (և մետաղներ, և ոչ մետաղներ), թթուներ, հիմքեր, օքսիդներ, աղեր: Կատալիզատորները հատկապես լայնորեն օգտագործվում են օրգանական քիմիայում, քանի որ օրգանական նյութերը բնութագրվում են համեմատաբար ցածր ռեակտիվությամբ։ Անցնելով քիմիայի նոր փուլ՝ կենսաքիմիա, մենք հանդիպում ենք նաև կատալիզատորների նոր դասի՝ ֆերմենտների հետ։ Սպիտակուցի մոլեկուլների կառուցվածքի անսահման բազմազանությունը, պարզվում է, նախապայման է հատուկ սպիտակուցների կենսասինթեզի համար, որոնք հարմար են որպես բնության մեջ տեղի ունեցող բոլոր կենսաքիմիական գործընթացների կատալիզատորներ:

Ֆերմենտային կատալիզն ունի բոլոր կատալիտիկ պրոցեսների բնորոշ հատկանիշները, սակայն կան նաև սկզբունքորեն կարևոր տարբերություններ։ Ընդհանուր կանոնները ներառում են հետևյալը.

Ֆերմենտները մեծացնում են ռեակցիայի արագությունը, բայց չեն փոխում քիմիական հավասարակշռությունը.

Ֆերմենտները արագացնում են այն ռեակցիաները, որոնք կարող են ինքնաբերաբար շարունակվել տվյալ պայմաններում.

Ոչ ինքնաբուխ ռեակցիան, որը զուգորդվում է ինքնաբուխի հետ, նույնպես ընթանում է ֆերմենտների մասնակցությամբ.

Ֆերմենտային ռեակցիայի արագությունը կախված է ռեակտիվների ջերմաստիճանից և կոնցենտրացիաներից (սուբստրատ և ֆերմենտ):

Ֆերմենտային ռեակցիաների առանձնահատկությունները ներառում են հետևյալը.

Ֆերմենտները տարբերվում են սուբստրատների համար ավելի բարձր ընտրողականությամբ, քան սովորական կատալիզատորները: Հաճախ ֆերմենտը արագացնում է միայն մեկ կենսաքիմիական ռեակցիա կամ հարակից ռեակցիաների բավականին նեղ խումբ.

Ֆերմենտները գործում են ստերեոսպեցիֆիկ՝ արագացնելով հնարավոր տարածական իզոմերներից միայն մեկի սինթեզը։

Ֆերմենտները ակտիվ են սահմանափակ ջերմաստիճանի միջակայքում՝ տվյալ սպիտակուցի դենատուրացիայի ջերմաստիճանից ցածր;

Ֆերմենտի ակտիվությունը կախված է միջավայրի pH-ից. Յուրաքանչյուր ֆերմենտ ունի օպտիմալ pH արժեք, որի ակտիվությունը առավելագույնն է:

Շատ ֆերմենտներ գործում են միայն այն դեպքում, երբ ակտիվանում են կոենզիմներով՝ ցածր մոլեկուլային քաշով մոլեկուլներով և իոններով:

Ֆերմենտները կարող են լուծարվել կամ ներկառուցվել բջջային թաղանթներում:

Ֆերմենտի ակտիվությունը կարող է կախված լինել ռեակցիայի արտադրանքի կոնցենտրացիայից:

Ֆերմենտները բջիջներում առկա են չափազանց ցածր կոնցենտրացիաներով: Հյուսվածքների քաղվածքների կամ հեղուկների մեջ դրանք որոշելը բարդ խնդիր է: Ուստի մշակվել են հատուկ մոտեցումներ՝ որոշելու ֆերմենտների կատալիտիկ ակտիվությունը։ Չափվում է գոյություն ունեցող ֆերմենտի գործողության ներքո ընթացող ռեակցիայի արագությունը: Արդյունքն արտահայտվում է ֆերմենտային ակտիվության միավորներով։ Այնուհետև համեմատվում են ֆերմենտի հարաբերական քանակը տարբեր էքստրակտներում: Ակտիվության միավորներն արտահայտված են մկմոլ (10–6), նմոլ (10–9) կամ pmol (10–12) սպառված ենթաշերտի կամ արտադրանքի մեկ միավորի համար (րոպե) ձևավորված։ Միջազգային գործունեության միավորները նշվում են U, nU և pU:

Քիմիական ռեակցիաների արագությունների տեսության հիմնական դրույթները կիրառելի են ֆերմենտային կատալիզի համար։ Որպեսզի ռեակցիան շարունակվի, անհրաժեշտ է, որ ֆերմենտի մոլեկուլները (կան F, E, Enz նշանակումներ) և ենթաշերտը (S) այնքան մոտենան (բախվելով) կապեր ձևավորելու համար։ Որպեսզի բախումն արդյունավետ (ակտիվ) լինի, մոլեկուլները պետք է այնքան էներգիա ունենան, որպեսզի հաղթահարեն էներգետիկ արգելքը։ Ինչպես գիտեք, այս արգելքը կոչվում է ակտիվացման էներգիա: Ֆերմենտային ռեակցիայի որոշակի փուլերում ֆերմենտը հանդես է գալիս որպես սովորական ռեակտիվ՝ արձագանքելով 1։1 մոլային հարաբերակցությամբ։ Ֆերմենտային գործընթացները հաճախ ներկայացված են հատուկ սխեմաներով: Օրինակ՝ խմբի փոխանցման ռեակցիան

A–B+D A–D+B

ֆերմենտի մասնակցությամբ պատկերված է հետևյալ կերպ.

A–B Enz A–D

Որպես ֆերմենտային ռեակցիայի սխեմա գրելու մեկ այլ օրինակ՝ վերցնենք իզոմերացման ռեակցիան

Ս  iso-Ս

Ֆերմենտի մասնակցությամբ ռեակցիան գրվում է հետևյալ կերպ.

S Enz iso-Ս

Սլաքները պատկերում են ցիկլային գործընթաց, որում ներգրավված են սուբստրատի S մոլեկուլները, և արտադրանքի մոլեկուլները, որոնք հաճախ կոչվում են P, ազատվում են:

Ֆերմենտը բարդ մոլեկուլ է, որը կազմված է հարյուրավոր ամինաթթուների մնացորդներից և հազարավոր ատոմներից։ Նման մոլեկուլում ատոմների միայն փոքր խումբը կարող է մասնակցել սուբստրատի հետ կապին: Այս խումբը կոչվում է ակտիվ կենտրոն: Է. Ֆիշերն առաջարկել է Enz–S փոխազդեցության մոդել՝ որպես բանալու և կողպեքի համապատասխանություն։ Միայն նման համապատասխանության առկայության դեպքում կարող է տեղի ունենալ սուբստրատի վերափոխումը։ Պարզ է դառնում ֆերմենտի գործողության ընտրողականությունը։ Այս մոդելը չի ​​կորցրել իր նշանակությունը, սակայն հետագայում առաջարկվել է ինդուկտիվ պիտանի մոդելը (Koshland), որը հաշվի է առնում ֆերմենտի մոլեկուլի ճկունությունը։ Երբ ֆերմենտի և սուբստրատի մոլեկուլները մոտենում են միմյանց, ֆերմենտի կոնֆորմացիոն փոփոխություններ են տեղի ունենում՝ վերջնական կոնֆիգուրացիան տալով ռեակցիայի կենտրոնին։ Սուբստրատին նման մոլեկուլները կարող են նաև ֆերմենտի կոնֆորմացիոն փոփոխություններ առաջացնել, սակայն կոնֆորմացիաների տարբերություններ են ի հայտ գալիս, որոնց դեպքում գործող ակտիվ կենտրոն չի առաջանում:

Ջերմաստիճանի ազդեցություն

Սահմանափակ ջերմաստիճանային տիրույթում, նախքան սպիտակուցի դենատուրացումը, ֆերմենտային ռեակցիայի արագությունը մեծանում է՝ հնազանդվելով Արհենիուսի հավասարմամբ արտահայտված սովորական օրենքին։ Շատ ֆերմենտային ռեակցիաներ բնութագրվում են Q 10 արագության ջերմաստիճանի գործակիցով, որը մոտ է երկուսին: Սա համապատասխանում է ակտիվացման էներգիային E a = 55 կՋ/մոլ 37:

Սպիտակուցների դենատուրացիայի ջերմաստիճանին մոտենալիս արագության աճը դանդաղում է, այնուհետև հասնում է առավելագույն արագության, այնուհետև սկսվում է արագության կտրուկ անկում, քանի որ կատալիզացման ունակ ֆերմենտի մոլեկուլները անհետանում են: Կատալիզային ռեակցիայի արագության ջերմաստիճանից կախվածությունը ներկայացված է Նկար 1-ում:

pH կախվածություն

Երբ pH-ը փոխվում է, պրոտոնների փոխանցման հավասարակշռությունը փոխվում է, և, համապատասխանաբար, լիցքերը ֆերմենտի մոլեկուլների վրա, հաճախ նաև ենթաշերտի մոլեկուլների վրա: Ցածր pH արժեքների դեպքում ֆերմենտը պրոտոնացվում է և դրական լիցք է ստանում։ Բարձր մակարդակներում այն ​​deprotonates եւ ձեռք է բերում բացասական լիցք. Սա ազդում է ֆերմենտային ռեակցիաների արագության վրա: Եթե ​​որոշակի լիցքի արժեք ունեցող ֆերմենտի մոլեկուլի միայն ձևերից մեկն է ակտիվություն ցուցաբերում, ապա դրա կոնցենտրացիան անցնում է առավելագույնի միջով pH M-ի որոշակի արժեքով, և ակտիվությունը կդրսևորվի pH M 1 սահմաններում: Ակտիվության կախվածությունը pH-ից ստացված է, ցույց է տրված Նկ. 2.

Յուրաքանչյուր ֆերմենտի համար կա օպտիմալ pH արժեք, որի դեպքում դրսևորվում է ամենամեծ ակտիվությունը: Օպտիմալ արժեքից pH-ի մեծ շեղումների դեպքում կարող է տեղի ունենալ ֆերմենտի դենատուրացիա:

Համակենտրոնացման կախվածություն

Մաթեմատիկական ձևով արագության կախվածությունը կոնցենտրացիայից ներկայացված է որպես կինետիկ հավասարում։ Ֆերմենտային ռեակցիայի արագությունը կախված է ինչպես սուբստրատի կոնցենտրացիայից, այնպես էլ ֆերմենտի կոնցենտրացիայից, մնացած բոլոր բաները հավասար են (T, pH): Պետք է հաշվի առնել, որ ֆերմենտը մակրոմոլեկուլային նյութ է, և դրա կոնցենտրացիան շատ անգամ ցածր է սուբստրատի կոնցենտրացիայից։ Թող լուծումը պարունակի սուբստրատ հետ Մ r = 100 և ֆերմենտ c Մ r = 100000. Երկու ռեակտիվների զանգվածային կոնցենտրացիաները 1 մգ/լ. Նրանց մոլային կոնցենտրացիաները կլինեն.

с(S) = 110 –5 մոլ/լ, с(E) = 110 –8 մոլ/լ

Սուբստրատի 1000 մոլեկուլում կա մեկ ֆերմենտի մոլեկուլ: Փաստացի հարաբերակցությունը կարող է շատ ավելի բարձր լինել: Սա որոշում է ֆերմենտային կինետիկայի կինետիկ հավասարումների ձևը:

Պարզվեց, որ ֆերմենտային ռեակցիաների կինետիկայի բնորոշ առանձնահատկությունն այն է, որ արագությունը համաչափ է սուբստրատի կոնցենտրացիային իր ցածր կոնցենտրացիայում և դառնում է անկախ կոնցենտրացիայից բարձր կոնցենտրացիայի դեպքում: Այս փորձարարական արդյունքները գրաֆիկորեն պատկերված են Նկ. 3.

Այս կախվածությունը բացատրելու համար առաջարկվել է երկու փուլային ռեակցիայի սխեմա: Սկզբում շրջելի ռեակցիայով ֆերմենտ-սուբստրատ կոմպլեքս Ս … E, որում տեղի է ունենում սուբստրատի մոլեկուլի փոխակերպումը։ Երկրորդ փուլում փոխված ենթաշերտի մոլեկուլի և ֆերմենտի միջև կապը խզվում է, և առաջանում է ազատ արտադրանքի մոլեկուլ P: Յուրաքանչյուր փոխակերպում բնութագրվում է իր արագության հաստատունով:

կ 1 կ 2

S + E S .... E  E + P

Նման մեխանիզմով գործընթացի համար Լ.Մայքելիսը և Մենտենը ստացան S կոնցենտրացիայից արագության կախվածության հավասարումը, որը կոչվում էր Միքայելիս-Մենտենի հավասարում։

Եկեք գրենք վերջնական արտադրանքի և ֆերմենտ-սուբստրատ համալիրի ձևավորման կինետիկ հավասարումները.

v =
= k 2 գ(SE) (1)

= k 1 գ(S) գ(E)  կ  1 գ(SE)  կ 2 գ(SE) (2)

Ֆերմենտի ընդհանուր (սկզբնական) կոնցենտրացիան միշտ շատ ավելի քիչ է, քան սուբստրատի կոնցենտրացիան, ինչպես նշվեց վերևում: Ռեակցիայի ընթացքում ազատ ֆերմենտի կոնցենտրացիան գ(E) նվազում է բարդ ձևավորման պատճառով

գ(E) = գ o(E)  գ(SE) (3)

Ստացիոնար վիճակում համալիրի կոնցենտրացիան մնում է հաստատուն.

= 0

Այս պայմանից մենք ստանում ենք

կ 1 գ(S) գ(E)  կ  1 գ(SE)  կ 2 գ(SE) = 0 (4)

Մենք փոխարինում ենք (3) արտահայտությունը (4)

կ 1 c(S)[ գ o(E)  գ(SE)]  կ  1 գ(SE)  կ 2 գ(SE) = 0 (5)

(5) հավասարման մեջ բացեք քառակուսի փակագծերը և փոխակերպեք այն՝ գտնելու SE ֆերմենտ-սուբստրատ համալիրի կոնցենտրացիան.

Համարիչն ու հայտարարը բաժանելով կ 1, մենք ստանում ենք

(6)

Հավասարման հայտարարի հաստատուններից բաղկացած արտահայտությունը կոչվում է Միքայելի հաստատունԿ Մ :

(7)

Ստացված արտահայտությունը փոխարինում ենք հավասարումով. 1:

(8)

Ստացել է Լվ. 8-ը Միքայելիս-Մենտենի հավասարումը գրելու ձևերից մեկն է։ Եկեք վերլուծենք այս հավասարումը: Շատ ֆերմենտային ռեակցիաներում երկրորդ քայլը հաստատուն է կ 2-ը զգալիորեն պակաս է առաջացման հաստատուններից կ 1 և քայքայվել կ-1 ֆերմենտ-սուբստրատային համալիր. Նման դեպքերում Միքայելիսի հաստատունը մոտավորապես հավասար է համալիրի սկզբնական մոլեկուլների տարրալուծման հավասարակշռության հաստատունին.

Սուբստրատի բարձր կոնցենտրացիայի դեպքում, երբ գ(S) Կ Մ , մշտական Կ Մ կարելի է անտեսել, իսկ հետո գ(S) ուր. 8-ը փոքրանում է; մինչդեռ արագությունը վերցնում է առավելագույն արժեքը.

vառավելագույնը = կ 2 գ o(E)(9)

Առավելագույն արագությունը կախված է ֆերմենտի կոնցենտրացիայից և կախված չէ սուբստրատի կոնցենտրացիայից: Սա նշանակում է, որ ռեակցիան ընթանում է սուբստրատի նկատմամբ զրոյական կարգով:

Ենթաշերտի ցածր կոնցենտրացիաների դեպքում, երբ գ(S) Կ Մ, ռեակցիան ընթանում է առաջին կարգով սուբստրատի նկատմամբ.

v =

Այսպիսով, երբ ենթաշերտի կոնցենտրացիան մեծանում է, ռեակցիայի կարգը փոխվում է առաջինից (Նկար 4-ում I շրջանը) զրոյի (տարածաշրջան III):

1/2vառավելագույնը

Միքայելիս-Մենտենի հավասարումը կարելի է գրել՝ օգտագործելով առավելագույն արագությունը.

(10)

Հավասարման այս ձևը հարմար է փորձարարական արդյունքները ներկայացնելու համար, երբ ֆերմենտի կոնցենտրացիան հայտնի չէ:

Եթե ​​ռեակցիայի արագությունը առավելագույն արագության կեսն է, ապա հավասար. 10 հետևում է, որ Միքայելիսի հաստատունը հավասար է սուբստրատի համապատասխան կոնցենտրացիայի (նկ. 4).

, որտեղ Կ M= գ«(S)

Միքայելիսի հաստատունը գրաֆիկական մեթոդով ավելի ճշգրիտ որոշելու համար, հավասարման փոխակերպում։ 10 փոփոխականների փոխադարձների միջոցով: Փոխարինեք համարիչն ու հայտարարը հավասարի մեջ: 10:

կամ

Միքայելիս-Մենտենի հավասարման գրաֆիկական ներկայացումը փոխադարձ կոորդինատներում 1/ v – 1/գ(S) կոչվում է Lineweaver-Burk սյուժեն (նկ. 5): Սա ուղիղ գծի գրաֆիկ է, որը կտրում է 1/ vհատվածը հավասար է առավելագույն արագության փոխադարձին: Ուղիղ գծի շարունակությունը դեպի բացասական շրջան, մինչև այն հատվի հորիզոնական առանցքի հետ, տալիս է հատված, որի բացարձակ արժեքը 1/ է: ԿՄ. Այսպիսով, գրաֆիկից 1/ պարամետրերի հակադարձ արժեքները vառավելագույնը և 1/ Կ M , իսկ հետո պարամետրերն իրենք:

Կան ֆերմենտներ, որոնց գործողությունը խիստ ենթակա չէ ur. Միքայելիս-Մենտեն. Ենթաշերտի բարձր կոնցենտրացիայի դեպքում հասնում է առավելագույն արագությունը, իսկ ցածր կոնցենտրացիայի դեպքում՝ կախվածության գծապատկերը v- S-ն ընդունում է այսպես կոչված սիգմոիդ ձևը: Սա նշանակում է, որ սկզբում արագացումը մեծանում է արագացման հետ (կորի ուռուցիկությունն ուղղված է դեպի ներքև, տես նկ. 6), իսկ հետո թեքման կետից հետո արագությունը մեծանում է դանդաղման հետ և մոտենում առավելագույն արագությանը։ Սա բացատրվում է սուբստրատի կոոպերատիվ ազդեցությամբ՝ ֆերմենտում մի քանի կապող վայրերի առկայության դեպքում։ Մեկ S մոլեկուլի միացումը հեշտացնում է երկրորդ մոլեկուլի կապը մյուս տեղամասում:

Ֆերմենտները բարձր մասնագիտացված սպիտակուցային կատալիզատորներ են, որոնք արագացնում են կենդանիների և բույսերի քիմիական ռեակցիաները: Կենդանի նյութի գրեթե բոլոր քիմիական փոխակերպումները կատարվում են ֆերմենտների օգնությամբ։ Կարելի է ասել, որ ֆերմենտները կենդանի օրգանիզմների կենսաքիմիական գործընթացների շարժիչ ուժն են։

Կախված բնույթից և նպատակից՝ ֆերմենտները կարող են արտանետվել շրջակա միջավայր կամ պահպանվել բջջի ներսում։ Նրանք չեն կորցնում իրենց կատալիտիկ կարողությունը նույնիսկ օրգանիզմից արտազատվելուց հետո (բայց բջիջներից դուրս ֆերմենտները քայքայում են միայն նյութերը)։ Սա հիմք է հանդիսանում դրանց օգտագործման սննդի, թեթև և բժշկական արդյունաբերության, գյուղատնտեսության և ազգային տնտեսության այլ ոլորտներում:

Ակադեմիկոս Ի.Պ. Պավլովը գրել է. «Ֆերմենտները, այսպես ասած, կենսագործունեության առաջին գործողությունն են: Մարմնի բոլոր քիմիական գործընթացներն ուղղորդվում են հենց այդ նյութերով, դրանք բոլոր քիմիական փոխակերպումների պատճառական գործակալներն են: Այս բոլոր նյութերը հսկայական դեր են խաղում, նրանք որոշում են այն գործընթացները, որոնց շնորհիվ կյանքը դրսևորվում է, նրանք ամբողջ իմաստով կյանքի ակտիվացնողներն են։

Բոլոր ֆերմենտային ռեակցիաները ընթանում են հեշտությամբ և արագ։ Օրգանիզմում կատալիզվող ֆերմենտային ռեակցիաները չեն ուղեկցվում ենթամթերքների ձևավորմամբ, մինչդեռ արհեստական ​​կատալիզատորների օգնությամբ իրականացվող օրգանական ռեակցիաները միշտ կազմում են այդ արտադրանքներից առնվազն մեկը կամ մի քանիսը։

Կենդանի օրգանիզմներում ֆերմենտները գտնվում են կարգավորված վիճակում։ Բջջի առանձին կառուցվածքային գոյացություններում ֆերմենտային ռեակցիաները ընթանում են խիստ սահմանված կարգով։ Ճշգրիտ համաձայնեցված լինելով միմյանց հետ՝ ռեակցիաների առանձին ցիկլերը ապահովում են բջիջների, օրգանների, հյուսվածքների և ամբողջ օրգանիզմի կենսագործունեությունը։ Բջջի որոշակի հատվածներում իրականացվում են խիստ սահմանված կենսաքիմիական պրոցեսներ։

Կենդանի օրգանիզմների համար ֆերմենտների որոշիչ դերի հետ մեկտեղ, նրանք աչքի են ընկնում սննդամթերքի արտադրության և բազմաթիվ այլ ոլորտներում, ինչպես նաև գյուղատնտեսության մեջ։ Արտադրությունէթիլային սպիրտ, գարեջուր, գինի, թեյ, հաց, ֆերմենտացված կաթ և շատ այլ ապրանքներ, որոնք հիմնված են ֆերմենտների գործողության վրա . Ֆերմենտները ներգրավված են հասունացում և գերհասունացումմրգեր եւ բանջարեղեններ, հասունացում և վատթարացումմիս և ձուկ, համառությունհացահատիկային, ալյուր, հացահատիկային և այլ ապրանքներ .

Որոշ դեպքերում արտադրանքի վերամշակման մեջ ֆերմենտների առկայությունը անցանկալի է: Դրա օրինակն է մրգերի և բանջարեղենի ֆերմենտային շագանակացման ռեակցիան՝ պոլիֆենոլ օքսիդազ ֆերմենտի գործողության կամ ալյուրի ճարպերի թանձրության արդյունքում՝ հացահատիկի ծիլում առկա լիպազի և լիպօքսիդազի ֆերմենտների գործողության արդյունքում:

Ներկայումս կենսաբանական օբյեկտներից առանձնացվել է մոտ 3500 ֆերմենտ և ուսումնասիրվել է մի քանի հարյուր ֆերմենտ։ Ենթադրվում է, որ կենդանի բջիջը կարող է պարունակել ավելի քան 1000 տարբեր ֆերմենտներ։ Յուրաքանչյուր ֆերմենտ սովորաբար կատալիզացնում է միայն մեկ տեսակի քիմիական ռեակցիա: Քանի որ ֆերմենտը կարող է արագացնել միայն մեկ ռեակցիա, կամ հազվադեպ մի տեսակի ռեակցիաների խումբ, առանց մյուսների վրա ազդելու, կենդանի օրգանիզմներում կարող են միաժամանակ շատ տարբեր ռեակցիաներ առաջանալ: Չնայած առանձին ֆերմենտների ռեակցիաները ընթանում են միմյանցից անկախ, այնուամենայնիվ, ամենից հաճախ դրանք փոխկապակցված են միջանկյալ արտադրանքների ձևավորման բարդ հաջորդականությամբ: Այս դեպքում մի ռեակցիայի արտադրանքը կարող է ծառայել որպես սուբստրատ կամ ռեագենտ մյուսի համար։ Ուստի նույն բջջում հարյուրավոր և հազարավոր ֆերմենտային ռեակցիաներ են տեղի ունենում միաժամանակ՝ ընթանալով որոշակի հաջորդականությամբ և այնպիսի քանակներով, որոնք ապահովում են բջջի նորմալ վիճակը։

Յուրաքանչյուր կենդանի օրգանիզմ անընդհատ սինթեզում է ֆերմենտներ։ Մարմնի աճի գործընթացում ավելանում է նաև անհրաժեշտ ֆերմենտների քանակը։ Ֆերմենտների քանակի անհամաչափ աճը կամ նվազումը կարող է հանգեցնել մարմնում զարգացած նյութափոխանակության բնույթի խախտման:

Կենդանի բջջում ֆերմենտները կարող են սինթեզվել տարբեր կառուցվածքային գոյացություններում՝ միջուկ, ցիտոպլազմ, քլորոպլաստներ, միտոքոնդրիաներ, ցիտոպլազմային թաղանթ և այլն։

որպես կենսաբանական կատալիզատորներ ֆերմենտներ, լինելը փոքր քանակությամբ, փոխակերպվելու ընդունակ հսկայական քանակությամբ ենթաշերտ, որի վրա նրանք գործում են: Այսպիսով, թքի ֆերմենտը ամիլազը ցույց է տալիս նկատելի կատալիտիկ ակտիվություն 1:1000000 նոսրացման դեպքում, իսկ պերօքսիդազի ֆերմենտը ակտիվ է 1:5000000 նոսրացման դեպքում: Մեկ կատալազի մոլեկուլը մեկ րոպեում քայքայում է ջրածնի պերօքսիդի 5 միլիոն մոլեկուլ:

Ֆերմենտների կատալիտիկ ակտիվությունը շատ անգամ ավելի մեծ է, քան անօրգանական կատալիզատորների ակտիվությունը։. Այսպիսով, սպիտակուցի հիդրոլիզը դեպի ամինաթթուներ անօրգանական կատալիզատորների առկայությամբ 100 °C և բարձր ջերմաստիճանում իրականացվում է մի քանի տասնյակ ժամվա ընթացքում։ Նույն հիդրոլիզը սպեցիֆիկ ֆերմենտների մասնակցությամբ ավարտվում է մեկ ժամից քիչ ժամանակ և ընթանում է 30-40 °C ջերմաստիճանում։ Օսլայի ամբողջական հիդրոլիզը թթվով տեղի է ունենում մի քանի ժամից, մինչդեռ սենյակային ջերմաստիճանում ֆերմենտային հիդրոլիզը տևում է մի քանի րոպե։ Հայտնի է, որ երկաթի իոնները կատալիտիկորեն արագացնում են ջրածնի պերօքսիդի բաժանումը ջրածնի և թթվածնի: Բայց երկաթի ատոմները, որոնք կազմում են կատալազի ֆերմենտը, գործում են ջրածնի պերօքսիդի վրա 10 միլիարդ անգամ ավելի էներգետիկ, քան սովորական երկաթը. 1 մգ երկաթը ֆերմենտի մեջ կարող է փոխարինել 10 տոննա անօրգանական երկաթը ջրածնի պերօքսիդի կատալիտիկ տարրալուծման ժամանակ:

Կարևոր բնորոշ հատկանիշ ֆերմենտները նրանց գործողության առանձնահատկությունն է . Ֆերմենտների յուրահատկությունը շատ ավելի բարձր է, քան անօրգանական կատալիզատորներինը։ Երբեմն նյութի քիմիական կառուցվածքի աննշան փոփոխությունները բացառում են տվյալ նյութի վրա կոնկրետ ֆերմենտի գործողության դրսևորումը։ Ֆերմենտների գործողության առանձնահատկությունը դրսևորվում է նաև այն դեպքերում, երբ նյութը տարբերվում է քիմիական կառուցվածքով։ Այսպիսով, սպիտակուցների հիդրոլիզը արագացնող ֆերմենտները ոչ մի ազդեցություն չունեն օսլայի հիդրոլիզի վրա և հակառակը։

Ֆերմենտները տարբերվում են յուրահատկությամբ. Որոշ ֆերմենտներ կատալիզացնում են միայն մեկ ռեակցիա, իսկ մյուսները կատալիզացնում են մեծ թվով ռեակցիաներ։ Այսպիսով, գլիկօօքսիդազ ֆերմենտը կատալիզացնում է գլյուկոզայի օքսիդացումը, իսկ տրիպսինը հիդրոլիզացնում է հատուկ պեպտիդային կապերը սպիտակուցներում և ամինաթթուների եթերներում։

Ֆերմենտների գործողության առանձնահատկությունը երբեմն հանգեցնում է նրան, որ օրգանական միացության վրա ազդում են ոչ թե մեկ, այլ երկու ֆերմենտներ։

խմբի առանձնահատկությունըներկայացնում են բոլոր ֆերմենտները, այսինքն՝ կատալիզացնում են միայն հատուկ տեսակի ռեակցիաներ, ինչպիսիք են մոնոսաքարիդների օքսիդացումը կամ օլիգոսաքարիդների հիդրոլիզը։

Ֆերմենտները, լինելով հատուկ կատալիզատորներ, արագացնել ինչպես առաջ, այնպես էլ հետադարձ ռեակցիաները , այսինքն՝ այն նյութի հիդրոլիզը և սինթեզը, որի վրա նրանք գործում են։ Այս գործընթացի ուղղությունը կախված է նախնական և վերջնական արտադրանքի կոնցենտրացիայից և ռեակցիայի ընթացքի պայմաններից: Միևնույն ժամանակ, ապացուցված է, որ կենդանի բջջի սինթեզների մեծ մասը տեղի է ունենում այլ ֆերմենտների ազդեցության տակ, բացառությամբ նրանց, որոնք կատալիզացնում են այս կամ այն ​​միացությունների ճեղքումը:

Ֆերմենտների քիմիական բնույթը

Ֆերմենտները բաժանվում են երկու հիմնական դասի. մեկ բաղադրիչ, կազմված է միայն սպիտակուցից, և երկու բաղադրիչ, կազմված է սպիտակուցից և ոչ սպիտակուցային մասից, որը կոչվում է պրոթեզավորում խումբ. Ֆերմենտային սպիտակուցները կարող են լինել պարզ (սպիտակուցներ) կամ բարդ (սպիտակուցներ): Ակտիվ պրոթեզավորման խումբ (ակտիվ վայր) ֆերմենտի կոչվում է տառապանք , Ա սպիտակուցային կրիչ – ֆերոն . Ֆերմենտի բաղադրության մեջ գտնվող պրոթեզային խումբը զբաղեցնում է նրա զանգվածի մոտ 1%-ը։

Պրոթեզային խմբի (ագոն) և ֆերոնի միջև կապի ուժը նույնը չէ տարբեր ֆերմենտների համար: Թույլ կապով ֆերմենտը տարանջատվում է սպիտակուցի և պրոթեզային մասի, որը կոչվում է կոֆերմենտ . Ստացված խմբերից յուրաքանչյուրը կատալիտիկ ակտիվություն է ցուցաբերում։ Կոֆերմենտների դերը խաղում են վիտամինների մեծ մասը՝ C, B 1, B 2, B 6, B 12, H, E, K և այլն, ինչպես նաև նուկլեոտիդները, ՌՆԹ-ն, սուլֆիդրիլային խմբերը, գլուտատիոնը, երկաթի ատոմները, պղնձը: , մագնեզիում և այլն։ Շատ ֆերմենտներ ունեն բարձր կատալիտիկ հզորություն միայն այն դեպքում, եթե ֆերմենտը չի քայքայվում ֆերոնի և ագոնի։

TO մեկ բաղադրիչ ներառում են բազմաթիվ ֆերմենտներ, որոնք քայքայում են սպիտակուցները կամ ածխաջրերը (պեպսին, տրիպսին, պապին, ամիլազ):

Տիպիկ երկու բաղադրիչ ֆերմենտը α-կարբոքսիլազն է, որը կատալիզացնում է պիրուվիկ թթվի տրոհումը ածխածնի երկօքսիդի և ացետալդեհիդի:

α-կարբոքսիլազ

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO 2:

α-կարբոքսիլազայի քիմիական բնույթը լիովին հաստատված է, այս ֆերմենտի ակտիվ խումբը պարունակում է վիտամին B1:

Հաճախ կոէնզիմները հանդես են գալիս որպես միջանկյալներ ջրածնի տեղափոխման մեջ ներգրավված ֆերմենտային ռեակցիաներում։ Դրանք ներառում են նիկոտինամիդ ադենին դինուկլեոտիդ (NAD), գլուտատիոն, L-ասկորբինաթթու, քինոններ և ցիտոքրոմներ։ Այլ կոֆերմենտներ հանդես են գալիս որպես ֆոսֆատ, ամին և մեթիլ խմբերի կրիչներ կամ հաղորդիչներ։

Մոլեկուլային քաշըֆերմենտները լայնորեն տարբերվում են. մի քանի հազարից մինչև միլիոն , բայց ֆերմենտների մեծ մասը ունեն բարձր մոլեկուլային քաշ .

Շատ ֆերմենտներ պարունակում են մետաղներորոնք մասնակցում են կատալիտիկ գործողությանը: Այսպիսով, երկաթ մտնում է կատալազ և պերօքսիդազ ֆերմենտների, ինչպես նաև ցիտոքրոմ օքսիդազի պրոթեզային խմբի մեջ, որը մասնակցում է շնչառության գործընթացներին։ Պղինձ մտնում է պոլիֆենոլ օքսիդազի և ասկորբատ օքսիդազի օքսիդատիվ ֆերմենտների մեջ, որոնք կարևոր դեր են խաղում բույսերի նյութափոխանակության մեջ։

Իրենց մաքուր ձևով բոլոր ֆերմենտները բյուրեղներ են:.

Ֆերմենտի մոլեկուլների մակերեսի վրա կատալիտիկ ռեակցիաներ են իրականացվում։ Ֆերմենտ-սպիտակուցը կազմում է ցրված փուլ, որի մակերեսին տեղի են ունենում ռեակցիաներ դիսպերսիոն միջավայրում լուծված նյութերի միջև։ Ֆերմենտ-սպիտակուցային մոլեկուլի մակերեսը տարասեռ է. մոլեկուլի մակերեսին կան տարբեր քիմիական ակտիվ խմբեր, որոնք հեշտությամբ կապում են այլ միացություններ։

Ֆերմենտների հատկությունները պայմանավորված ենՆախ սպիտակուցի մոլեկուլի մակերեսին հատկապես ակտիվ կենտրոնների առկայությունը - ամինաթթուների կամ հատուկ քիմիական խմբերի ռադիկալներ, որոնք ամուր կապված են սպիտակուցին: Ակտիվ կենտրոնը ֆերմենտի այն մասն է, որը միանում է նյութի (սուբստրատի) հետ կատալիտիկ գործողության գործընթացում։ .

Ֆերմենտներ, ֆերմենտ-սուբստրատի համալիր և ակտիվացման էներգիա

Սպիտակուցների ամենակարեւոր ֆունկցիան կատալիտիկ է, այն կատարում են որոշակի դասի սպիտակուցներ՝ ֆերմենտներ։ Օրգանիզմում հայտնաբերվել է ավելի քան 2000 ֆերմենտ։ Ֆերմենտները սպիտակուցային բնույթի կենսաբանական կատալիզատորներ են, որոնք զգալիորեն արագացնում են կենսաքիմիական ռեակցիաները։ Այսպիսով, ֆերմենտային ռեակցիան տեղի է ունենում 100-1000 անգամ ավելի արագ, քան առանց ֆերմենտների: Նրանք շատ հատկություններով տարբերվում են քիմիայում օգտագործվող կատալիզատորներից։ Ֆերմենտները նորմալ պայմաններում արագացնում են ռեակցիաները՝ ի տարբերություն քիմիական կատալիզատորների։

Մարդկանց և կենդանիների մոտ մի քանի վայրկյանում տեղի է ունենում ռեակցիաների բարդ հաջորդականություն, որը պահանջում է երկար ժամանակ (օրեր, շաբաթներ կամ նույնիսկ ամիսներ)՝ սովորական քիմիական կատալիզատորների կիրառմամբ։ Ի տարբերություն առանց ֆերմենտների ռեակցիաների, ենթամթերքները ֆերմենտային ռեակցիաներում չեն առաջանում (վերջնական արտադրանքի ելքը գրեթե 100%)։ Փոխակերպման գործընթացում ֆերմենտները չեն քայքայվում, հետևաբար դրանց փոքր քանակությունը կարողանում է կատալիզացնել մեծ քանակությամբ նյութերի քիմիական ռեակցիաները։ Բոլոր ֆերմենտները սպիտակուցներ են և ունեն իրենց բնորոշ հատկությունները (զգայունություն միջավայրի pH-ի փոփոխությունների նկատմամբ, դենատուրացիա բարձր ջերմաստիճանում և այլն)։

Ֆերմենտները քիմիապես դասակարգվում են մեկ բաղադրիչ (պարզ) Եվ երկու բաղադրիչ (համալիր) .

Մեկ բաղադրիչ (պարզ)

Մեկ բաղադրիչ ֆերմենտները բաղկացած են միայն սպիտակուցներից: Պարզները հիմնականում ներառում են հիդրոլիզի ռեակցիաներ իրականացնող ֆերմենտներ (պեպսին, տրիպսին, ամիլազ, պապաին և այլն)։

Երկու բաղադրիչ (համալիր)

Ի տարբերություն պարզ ֆերմենտների, բարդ ֆերմենտները պարունակում են ոչ սպիտակուցային մաս՝ ցածր մոլեկուլային քաշի բաղադրիչ: Սպիտակուցային մասը կոչվում է ապոֆերմենտ (ֆերմենտի կրող), ոչ սպիտակուցային - կոֆերմենտ (ակտիվ կամ պրոթեզային խումբ): Ֆերմենտների ոչ սպիտակուցային մասը կարող է ներկայացվել կամ օրգանական նյութերով (օրինակ՝ վիտամինների ածանցյալներ, NAD, NADP, ուրիդին, ցիտիդիլ նուկլեոտիդներ, ֆլավիններ), կամ անօրգանական (օրինակ՝ մետաղի ատոմներ՝ երկաթ, մագնեզիում, կոբալտ, պղինձ։ , ցինկ, մոլիբդեն և այլն):

Ոչ բոլոր անհրաժեշտ կոֆերմենտները կարող են սինթեզվել օրգանիզմների կողմից և, հետևաբար, դրանք պետք է մատակարարվեն սննդով: Մարդկանց և կենդանիների սննդի մեջ վիտամինների պակասը հանգեցնում է այն ֆերմենտների ակտիվության կորստի կամ նվազմանը, որոնցում դրանք ներառված են: Ի տարբերություն սպիտակուցային մասի՝ օրգանական և անօրգանական կոֆերմենտները շատ դիմացկուն են անբարենպաստ պայմանների նկատմամբ (բարձր կամ ցածր ջերմաստիճան, ճառագայթում և այլն) և կարող են առանձնացվել ապոֆերմենտից։

Ֆերմենտները բնութագրվում են բարձր սպեցիֆիկությամբ. նրանք կարող են փոխակերպել միայն համապատասխան սուբստրատները և կատալիզացնել միայն նույն տեսակի որոշ ռեակցիաներ: Այն որոշում է նրա սպիտակուցային բաղադրիչը, բայց ոչ ամբողջ մոլեկուլը, այլ միայն նրա փոքր հատվածը. ակտիվ կենտրոն . Նրա կառուցվածքը համապատասխանում է փոխազդող նյութերի քիմիական կառուցվածքին։ Ֆերմենտները բնութագրվում են սուբստրատի և ակտիվ կենտրոնի միջև տարածական համապատասխանությամբ: Նրանք տեղավորվում են միասին, ինչպես կողպեքի բանալին: Մեկ ֆերմենտի մոլեկուլում կարող են լինել մի քանի ակտիվ կենտրոններ: Ակտիվ կենտրոնը, այսինքն՝ միացումը այլ մոլեկուլների հետ, գտնվում է ոչ միայն ֆերմենտների, այլ նաև որոշ այլ սպիտակուցների մեջ (հեմը միոգլոբինի և հեմոգլոբինի ակտիվ կենտրոններում)։ Ֆերմենտային ռեակցիաները ընթանում են հաջորդական փուլերի տեսքով՝ մի քանիից մինչև տասնյակ։

Բարդ ֆերմենտների ակտիվությունը դրսևորվում է միայն այն դեպքում, երբ սպիտակուցային մասը զուգակցվում է ոչ սպիտակուցային մասի հետ։ Բացի այդ, նրանց ակտիվությունը դրսևորվում է միայն որոշակի պայմաններում՝ ջերմաստիճան, ճնշում, միջավայրի pH և այլն։ Տարբեր օրգանիզմների ֆերմենտներն առավել ակտիվ են այն ջերմաստիճանում, որին հարմարվել են այդ արարածները։

Ֆերմենտ-սուբստրատային համալիր

Ձևավորվում են սուբստրատ-ֆերմենտային կապեր ֆերմենտ-սուբստրատ համալիր.

Միևնույն ժամանակ, այն փոխում է ոչ միայն իր սեփական, այլև ենթաշերտի կոնֆորմացիան։ Ֆերմենտային ռեակցիաները կարող են արգելակվել իրենց սեփական ռեակցիայի արտադրանքներով. արտադրանքի կուտակման հետ ռեակցիայի արագությունը նվազում է: Եթե ​​ռեակցիայի արտադրանքները քիչ են, ապա ֆերմենտը ակտիվանում է։

Այն նյութերը, որոնք թափանցում են ակտիվ կենտրոնի շրջան և արգելափակում են ֆերմենտների կատալիտիկ խմբերը, կոչվում են. արգելակիչներ (լատ. զսպել- զսպել, կանգ առնել): Ֆերմենտների ակտիվությունը նվազեցնում են ծանր մետաղների իոնները (կապար, սնդիկ և այլն)։

Ֆերմենտները նվազեցնում են ակտիվացման էներգիան, այսինքն՝ էներգիայի մակարդակը, որն անհրաժեշտ է մոլեկուլները ռեակտիվ դարձնելու համար։

Ակտիվացման էներգիա

Ակտիվացման էներգիա - սա այն էներգիան է, որը ծախսվում է երկու միացությունների քիմիական փոխազդեցության համար որոշակի կապի խախտման վրա: Ֆերմենտները բջջում և ամբողջ մարմնում ունեն որոշակի տեղակայում: Բջջում ֆերմենտներ են հայտնաբերվում նրա որոշ հատվածներում։ Նրանցից շատերը կապված են բջջային թաղանթների կամ առանձին օրգանելների հետ՝ միտոքոնդրիաներ, պլաստիդներ և այլն։

Ֆերմենտների կենսասինթեզը օրգանիզմները կարողանում են կարգավորել։ Սա հնարավորություն է տալիս պահպանել դրանց համեմատաբար հաստատուն կազմը շրջակա միջավայրի պայմանների զգալի փոփոխությունների դեպքում և մասամբ փոփոխել ֆերմենտները՝ ի պատասխան նման փոփոխությունների։ Տարբեր կենսաբանական ակտիվ նյութերի` հորմոնների, դեղերի, բույսերի աճի խթանիչների, թունավորումների և այլնի ազդեցությունն այն է, որ նրանք կարող են խթանել կամ ճնշել այս կամ այն ​​ֆերմենտային գործընթացները:

Որոշ ֆերմենտներ ներգրավված են թաղանթներով նյութերի ակտիվ տեղափոխման մեջ:

Ֆերմենտների մեծ մասի անվանումների վերջածանցն է -ազ-. Այն ավելացվում է այն սուբստրատի անվանմանը, որի հետ փոխազդում է ֆերմենտը: Օրինակ, հիդրոլազներ - կատալիզացնել բարդ միացությունների պառակտման ռեակցիաները մոնոմերների՝ սպիտակուցների, պոլիսախարիդների, ճարպերի մոլեկուլներում քիմիական կապի խզման տեղում ջրի մոլեկուլի ավելացման պատճառով. oxidoreductase - արագացնել ռեդոքս ռեակցիաները (էլեկտրոնների կամ պրոտոնների փոխանցում); իզոմերազ- նպաստել ներքին մոլեկուլային վերադասավորմանը (իզոմերացմանը), իզոմերների փոխակերպմանը և այլն: