Aminokislotalar - aminokislotalar va karboksil guruhini o'z ichiga olgan karboksilik kislotalar. Tabiiy aminokislotalar 2-aminokarboksilik kislotalar yoki a-aminokislotalardir, ammo b-alanin, taurin, g-aminobutirik kislota kabi aminokislotalar mavjud. a-aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha ko'rinadi:
a-aminokislotalar 2-uglerodda to'rt xil o'rinbosarga ega, ya'ni barcha a-aminokislotalar, glitsindan tashqari, assimetrik (xiral) uglerod atomiga ega va ikkita enantiomer - L- va D-aminokislotalar shaklida mavjud. Tabiiy aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D-aminokislotalar bakteriyalar va peptidli antibiotiklarda mavjud.
Suvli eritmalardagi barcha aminokislotalar bipolyar ionlar shaklida bo'lishi mumkin va ularning umumiy zaryadi muhitning pH ga bog'liq. Umumiy zaryad nolga teng bo'lgan pH qiymatiga izoelektrik nuqta deyiladi. Izoelektrik nuqtada aminokislota tsvitterion bo'ladi, ya'ni uning amin guruhi protonlanadi va karboksil guruhi dissotsilanadi. Neytral pH hududida ko'pchilik aminokislotalar zvitterionlardir:
Aminokislotalar spektrning ko'rinadigan hududida yorug'likni o'zlashtirmaydi, aromatik aminokislotalar spektrning UV mintaqasida yorug'likni o'zlashtiradi: triptofan va tirozin 280 nm, fenilalanin 260 nm.
Aminokislotalar laboratoriya amaliyoti uchun katta ahamiyatga ega bo'lgan ba'zi kimyoviy reaktsiyalar bilan tavsiflanadi: a-aminokislotalar uchun rangli ningidrin testi, sulfidril, fenolik va boshqa aminokislotalar radikallari guruhlariga xos bo'lgan reaktsiyalar, aminokislotalar asetsiyasi va Shiff asoslarining shakllanishi. , karboksil guruhlarida esterlanish.
Aminokislotalarning biologik roli:
Proteinogen aminokislotalar deb ataladigan peptidlar va oqsillarning strukturaviy elementlari. Proteinlar 20 ta aminokislotadan iborat bo'lib, ular genetik kod bilan kodlangan va translatsiya paytida oqsillar tarkibiga kiradi, ularning ba'zilari fosforlangan, asillangan yoki gidroksillangan bo'lishi mumkin;
boshqa tabiiy birikmalarning strukturaviy elementlari bo'lishi mumkin - koenzimlar, safro kislotalari, antibiotiklar;
signal beruvchi molekulalardir. Aminokislotalarning bir qismi neyrotransmitterlar yoki neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlarning prekursorlari;
eng muhim metabolitlardir, masalan, ba'zi aminokislotalar o'simlik alkaloidlarining prekursorlari yoki azot donorlari sifatida xizmat qiladi yoki oziqlanishning muhim tarkibiy qismlari hisoblanadi.
Proteinogen aminokislotalarning tasnifi yon zanjirlarning tuzilishi va qutbliligiga asoslanadi:
1. Alifatik aminokislotalar:
glitsin, jilo, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, mil,V,Val*
leysin, lei,L,Leu*
izolösin, loy, Men, Ile*
Ushbu aminokislotalar yon zanjirda geteroatom yoki tsiklik guruhlarni o'z ichiga olmaydi va aniq past qutblilik bilan ajralib turadi.
sistein, cis,Cys
metionin, met,M,Met*
3. Aromatik aminokislotalar:
fenilalanin, soch quritgich,F,Phe*
tirozin, tortishish galereyasi,Y,Tyr
triptofan, uch,W,Trp*
gistidin, gis, H, Uning
Aromatik aminokislotalar mezomer rezonans bilan barqarorlashtirilgan tsikllarni o'z ichiga oladi. Ushbu guruhda faqat fenilalanin aminokislotalari past qutblanishni namoyon qiladi, tirozin va triptofan sezilarli qutblanish bilan ajralib turadi va histidin hatto yuqori qutbga ega. Histidin ham asosiy aminokislota sifatida tasniflanishi mumkin.
4. Neytral aminokislotalar:
serin, kulrang,S,Ser
treonin, tre,T,Thr*
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neytral aminokislotalar gidroksil yoki karboksamid guruhlarini o'z ichiga oladi. Amid guruhlari noionik bo'lsa-da, asparagin va glutamin molekulalari juda qutblidir.
5. Kislotali aminokislotalar:
aspartat kislotasi (aspartat), asp,D,Asp
glutamik kislota (glutamat), glu, E, Glu
Kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarining karboksil guruhlari fiziologik pH qiymatlarining butun diapazonida to'liq ionlanadi.
6. Muhim aminokislotalar:
lizin, l dan, K, Lys*
arginin, arg,R,Arg
Asosiy aminokislotalarning yon zanjirlari neytral pH hududida to'liq protonlanadi. Yuqori asosli va juda qutbli aminokislota arginin bo'lib, u guanidin guruhini o'z ichiga oladi.
7. Imino kislotasi:
prolin, haqida,P,Pro
Prolinning yon zanjiri a-uglerod atomi va a-amino guruhini o'z ichiga olgan besh a'zoli halqadan iborat. Shuning uchun prolin, aniq aytganda, aminokislota emas, balki iminokislotadir. Halqadagi azot atomi zaif asos bo'lib, fiziologik pH qiymatlarida protonlanmaydi. Tsiklik tuzilishi tufayli prolin kollagen tuzilishi uchun juda muhim bo'lgan polipeptid zanjirida egilishlarni keltirib chiqaradi.
Ro'yxatga olingan aminokislotalarning ba'zilari inson tanasida sintez qilinmaydi va oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Bu muhim aminokislotalar yulduzcha bilan belgilangan.
Yuqorida aytib o'tilganidek, proteinogen aminokislotalar bir nechta qimmatli biologik faol molekulalarning kashshoflari hisoblanadi.
Ikki biogen amin, b-alanin va sisteamin A koenzimining bir qismidir (kofermentlar murakkab fermentlarning faol markazini tashkil etuvchi suvda eriydigan vitaminlar hosilalari). b-alanin aspartik kislotaning dekarboksillanishidan, sisteamin esa sisteinning dekarboksillanishidan hosil bo'ladi:
b-alanin 
sisteamin
Glutamik kislota qoldig'i boshqa koenzimning bir qismi - tetrahidrofol kislotasi, vitamin B c ning hosilasi.
Boshqa biologik qimmatli molekulalar safro kislotalarining aminokislota glitsin bilan konjugatlaridir. Bu konjugatlar asosga qaraganda kuchliroq kislotalar bo'lib, jigarda hosil bo'ladi va tuzlar shaklida safroda mavjud.
glikokol kislotasi
Proteinogen aminokislotalar ba'zi antibiotiklarning kashshoflari - mikroorganizmlar tomonidan sintez qilingan va bakteriyalar, viruslar va hujayralarning ko'payishini bostiradigan biologik faol moddalardir. Ulardan eng mashhurlari penitsillinlar va sefalosporinlar bo'lib, ular b-laktam antibiotiklari guruhini tashkil qiladi va jinsning mog'orlari tomonidan ishlab chiqariladi. Penitsilium. Ular o'z tarkibida reaktiv b-laktam halqasining mavjudligi bilan tavsiflanadi, ular yordamida gramm-manfiy mikroorganizmlarning hujayra devorlarining sintezini inhibe qiladi.
Penitsillinlarning umumiy formulasi
Aminokislotalardan biogen aminlar dekarboksillanish yo'li bilan olinadi - neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlar.
Glitsin va glutamat aminokislotalari markaziy asab tizimidagi neyrotransmitterlardir.
dopamin (neyrotransmitter) norepinefrin (neyrotransmitter)
adrenalin (gormon) gistamin (transmitter va histogormon)
serotonin (neyrotransmitter va histogormon) GABA (neyrotransmitter)
tiroksin (gormon)
Triptofan aminokislotalarining hosilasi eng mashhur tabiiy auksin, indolilatsetik kislotadir. Auksinlar o'simliklarning o'sishini regulyatorlari bo'lib, ular o'sayotgan to'qimalarning differentsiatsiyasini, kambiyning, ildizlarning o'sishini rag'batlantiradi, mevalarning o'sishini va eski barglarning so'rilishini tezlashtiradi; ularning antagonistlari abstsiz kislotasi.
indolilatsetik kislota
Aminokislotalarning hosilalari ham alkaloidlardir - o'simliklarda hosil bo'lgan asosli tabiatga ega tabiiy azotli birikmalar. Ushbu birikmalar tibbiyotda keng qo'llaniladigan o'ta faol fiziologik birikmalardir. Alkaloidlarga misol sifatida fenilalanin hosilasi papaverin, ko'knorining izokinolin alkaloidi (antispazmodik) va triptofan hosilasi fizostigmin, Calabar loviyasidan olingan indol alkaloidi (antikolinesteraz preparati) kiradi:
papaverin fizostigmin
Aminokislotalar biotexnologiyaning juda mashhur ob'ektlari hisoblanadi. Aminokislotalarning kimyoviy sintezi uchun ko'plab variantlar mavjud, ammo natijada aminokislotalarning rasematlari paydo bo'ladi. Aminokislotalarning faqat L-izomerlari oziq-ovqat sanoati va tibbiyot uchun mos bo'lganligi sababli, rasemik aralashmalarni enantiomerlarga ajratish kerak, bu jiddiy muammo tug'diradi. Shuning uchun biotexnologik yondashuv ko'proq mashhur: immobilizatsiyalangan fermentlar yordamida fermentativ sintez va butun mikrob hujayralari yordamida mikrobiologik sintez. Ikkala oxirgi holatda ham sof L-izomerlar olinadi.
Aminokislotalar oziq-ovqat qo'shimchalari va ozuqa komponentlari sifatida ishlatiladi. Glutamik kislota go'shtning ta'mini yaxshilaydi, valin va leysin pishirilgan mahsulotlarning ta'mini yaxshilaydi, glitsin va sistein konserva tayyorlashda antioksidant sifatida ishlatiladi. D-triptofan shakar o'rnini bosuvchi bo'lishi mumkin, chunki u ko'p marta shirinroq. Lizin qishloq xo'jaligi hayvonlarining ozuqasiga qo'shiladi, chunki ko'pchilik o'simlik oqsillarida oz miqdorda muhim aminokislotalar lizin mavjud.
Aminokislotalar tibbiy amaliyotda keng qo'llaniladi. Bu metionin, histidin, glutamik va aspartik kislotalar, glitsin, sistein, valin kabi aminokislotalar.
So'nggi o'n yillikda aminokislotalar teri va sochni parvarish qilish uchun kosmetik mahsulotlarga qo'shila boshlandi.
Kimyoviy modifikatsiyalangan aminokislotalar sanoatda polimerlarni sintez qilishda, yuvish vositalari, emulsifikatorlar, yoqilgʻi qoʻshimchalari ishlab chiqarishda sirt faol moddalar sifatida ham keng qoʻllaniladi.
PROTEINLAR
Proteinlar peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar moddalardir.
Bu nasldan naslga o'tadigan genetik ma'lumotlarning mahsulidir va hujayradagi barcha hayotiy jarayonlarni amalga oshiradigan oqsillardir.
Proteinlarning funktsiyalari:
Katalitik funktsiya. Proteinlarning eng ko'p guruhini fermentlar - kimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradigan katalitik faollikka ega oqsillar tashkil qiladi. Fermentlarga misollar: pepsin, spirt dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Strukturani shakllantirish funktsiyasi. Strukturaviy oqsillar hujayralar va to'qimalarning shakli va barqarorligini saqlash uchun javobgardir, bularga keratinlar, kollagen, fibroin kiradi.
Transport funktsiyasi. Transport oqsillari molekulalar yoki ionlarni bir organdan ikkinchisiga yoki hujayra ichidagi membranalar, masalan, gemoglobin, sarum albumini, ion kanallari orqali o'tkazadi.
Himoya funktsiyasi. Gomeostaz tizimining oqsillari organizmni patogenlardan, begona ma'lumotlardan, qon yo'qotishdan himoya qiladi - immunoglobulinlar, fibrinogen, trombin.
Tartibga solish funktsiyasi. Proteinlar signal beruvchi moddalar funktsiyalarini bajaradi - ba'zi gormonlar, histogormonlar va neyrotransmitterlar, har qanday tuzilishdagi signalizatsiya moddalari uchun retseptorlar bo'lib, hujayraning biokimyoviy signal zanjirlarida keyingi signal uzatilishini ta'minlaydi. Masalan, o'sish gormoni somatotropin, insulin gormoni, H- va M-xolinergik retseptorlari.
Dvigatel funktsiyasi. Proteinlar yordamida qisqarish va boshqa biologik harakat jarayonlari amalga oshiriladi. Masalan, tubulin, aktin va miyozin.
Zaxira funksiya. O'simliklarda qimmatli ozuqa moddalari bo'lgan zahira oqsillari mavjud, hayvonlar tanasida mushak oqsillari zaxira oziq moddalari bo'lib xizmat qiladi, ular juda zarur bo'lganda safarbar qilinadi.
Proteinlar bir necha darajadagi strukturaviy tashkilot mavjudligi bilan tavsiflanadi.
Birlamchi tuzilma Protein - bu polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligi. Peptid bog'i bir aminokislotaning a-karboksil guruhi va boshqa aminokislotaning a-amino guruhi o'rtasidagi karboksamid bog'idir.
alanilfenillanilsisteilprolin
Peptid aloqasi bir nechta xususiyatlarga ega:
a) u rezonans stabillashgan va shuning uchun amalda bir tekislikda joylashgan - planar; C-N aloqasi atrofida aylanish juda ko'p energiya talab qiladi va qiyin;
b) -CO-NH- bog'lanish o'ziga xos xususiyatga ega, u oddiydan kichikroq, lekin qo'shaloqdan katta, ya'ni keto-enol tautomeriyasi mavjud:
c) peptid bog'iga nisbatan o'rinbosarlar mavjud trans-pozitsiya;
d) peptid umurtqa pog'onasi turli tabiatdagi yon zanjirlar bilan o'ralgan bo'lib, atrofdagi erituvchi molekulalari bilan o'zaro ta'sir qiladi, erkin karboksil va aminokislotalar ionlanadi, oqsil molekulasining katyonik va anion markazlarini hosil qiladi. Ularning nisbatiga qarab, oqsil molekulasi umumiy musbat yoki manfiy zaryad oladi, shuningdek, oqsilning izoelektrik nuqtasiga etib kelganida muhitning u yoki bu pH qiymati bilan tavsiflanadi. Radikallar oqsil molekulasi ichida tuz, efir va disulfid ko'priklarini hosil qiladi, shuningdek, oqsillarga xos bo'lgan reaksiyalar diapazonini aniqlaydi.
Hozirgi vaqtda 100 va undan ortiq aminokislotalar qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar oqsillar, polipeptidlar 50-100 aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar, past molekulyar peptidlar esa 50 dan kam aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar ekanligi kelishib olingan.
Ba'zi past molekulyar og'irlikdagi peptidlar mustaqil biologik rol o'ynaydi. Ushbu peptidlarning ba'zilariga misollar:
Glutation - g-gluc-cis-gly - hujayra ichidagi eng keng tarqalgan peptidlardan biri bo'lib, hujayralardagi oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida va aminokislotalarning biologik membranalar orqali o'tishida ishtirok etadi.
Karnozin - b-ala-gis - hayvonlar mushaklari tarkibidagi peptid, lipid peroksid parchalanish mahsulotlarini yo'q qiladi, mushaklardagi uglevodlarning parchalanishini tezlashtiradi va fosfat shaklida mushaklarda energiya almashinuvida ishtirok etadi.
Vazopressin - bu gipofiz bezining orqa bo'lagining gormoni bo'lib, organizmdagi suv almashinuvini tartibga solishda ishtirok etadi:
Phalloidin chivin agarikining zaharli polipeptididir, arzimas konsentratsiyalarda u hujayralardan fermentlar va kaliy ionlarining chiqishi tufayli tananing o'limiga olib keladi:
Gramitsidin ko'plab gram-musbat bakteriyalarga ta'sir qiluvchi antibiotik bo'lib, biologik membranalarning o'tkazuvchanligini past molekulyar birikmalarga o'zgartiradi va hujayralar o'limiga olib keladi:
Met-enkefalin - tir-gli-gli-fen-met - neyronlarda sintezlangan va og'riqni kamaytiradigan peptid.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid magistralining funktsional guruhlari o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan fazoviy strukturadir.
Peptid zanjiri ko'plab CO va NH peptid bog'larini o'z ichiga oladi, ularning har biri vodorod aloqalarini shakllantirishda ishtirok etish qobiliyatiga ega. Buni amalga oshirishga imkon beruvchi strukturalarning ikkita asosiy turi mavjud: zanjir telefon simi kabi o‘ralgan a-spiral va buklangan b-konstruksiya, bunda bir yoki bir nechta zanjirning cho‘zilgan qismlari yonma-yon yotqiziladi. tomoni. Bu ikkala tuzilma ham juda barqaror.
a-spiral o'ralgan polipeptid zanjirining juda zich o'ralganligi bilan tavsiflanadi; o'ng qo'l spiralning har bir burilishi uchun 3,6 aminokislota qoldiqlari mavjud bo'lib, ularning radikallari doimo tashqariga va bir oz orqaga, ya'ni polipeptid zanjirining boshlanishi.
a-spiralning asosiy xususiyatlari:
a-spiral peptid guruhining azotidagi vodorod atomi va zanjir bo'ylab to'rtta pozitsiyada joylashgan qoldiqning karbonil kislorodi o'rtasidagi vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi;
Barcha peptid guruhlari vodorod aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi, bu a-spiralning maksimal barqarorligini ta'minlaydi;
peptid guruhlarining barcha azot va kislorod atomlari vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etadi, bu a-spiral hududlarning gidrofilligini sezilarli darajada kamaytiradi va ularning hidrofobikligini oshiradi;
a-spiral o'z-o'zidan hosil bo'ladi va polipeptid zanjirining eng barqaror konformatsiyasi bo'lib, minimal erkin energiyaga mos keladi;
L-aminokislotalarning polipeptid zanjirida odatda oqsillarda bo'lgan o'ng qo'l spiral chap qo'lga qaraganda ancha barqarordir.
a-spiral hosil bo'lish imkoniyati oqsilning birlamchi tuzilishi bilan belgilanadi. Ba'zi aminokislotalar peptid umurtqasining burilishini oldini oladi. Masalan, glutamat va aspartatning qo'shni karboksil guruhlari o'zaro bir-birini itaradi, bu esa a-spiralda vodorod bog'larining shakllanishiga to'sqinlik qiladi. Xuddi shu sababga ko'ra, musbat zaryadlangan lizin va arginin qoldiqlari bir-biriga yaqin joylashgan joylarda zanjirning spirallanishi qiyin. Biroq, prolin a-spiral buzilishida eng katta rol o'ynaydi. Birinchidan, prolinda azot atomi qattiq halqaning bir qismi bo'lib, N-C bog'i atrofida aylanishga to'sqinlik qiladi, ikkinchidan, azot atomida vodorod yo'qligi sababli prolin vodorod bog'ini hosil qilmaydi.
b-varaq - chiziqli joylashgan peptid bo'laklari orasidagi vodorod aloqalari natijasida hosil bo'lgan qatlamli struktura. Ikkala zanjir ham mustaqil bo'lishi yoki bir xil polipeptid molekulasiga tegishli bo'lishi mumkin. Agar zanjirlar bir yo'nalishda yo'naltirilgan bo'lsa, unda bunday b-tuzilma parallel deyiladi. Qarama-qarshi zanjir yo'nalishlarida, ya'ni bir zanjirning N uchi boshqa zanjirning C-uchiga to'g'ri kelganda, b-tuzilma antiparallel deyiladi. Deyarli chiziqli vodorod ko'prigiga ega bo'lgan antiparallel b-lavha energetik jihatdan ko'proq afzaldir.
parallel b-varaqqa antiparallel b-varaq
Vodorod bog'lari bilan to'yingan a-spiraldan farqli o'laroq, b-varaq zanjirining har bir bo'limi qo'shimcha vodorod bog'larini hosil qilish uchun ochiqdir. Aminokislotalarning yon radikallari navbatma-navbat yuqoriga va pastga varaq tekisligiga deyarli perpendikulyar yo'naltirilgan.
Peptid zanjiri keskin egilgan joylarda ko'pincha b-halqa mavjud. Bu qisqa parcha bo'lib, unda 4 ta aminokislota qoldig'i 180 ° ga egilib, birinchi va to'rtinchi qoldiqlar orasidagi bitta vodorod ko'prigi bilan barqarorlashadi. Katta aminokislota radikallari b-loopning shakllanishiga xalaqit beradi, shuning uchun u ko'pincha eng kichik aminokislota, glitsinni o'z ichiga oladi.
Proteinning ikkinchi darajali tuzilishi- bu ikkilamchi tuzilmalarni almashtirishning o'ziga xos tartibi. Domen deganda ma'lum darajada strukturaviy va funksional avtonomiyaga ega bo'lgan oqsil molekulasining alohida qismi tushuniladi. Hozirgi vaqtda domenlar oqsil molekulalari tuzilishining asosiy elementlari hisoblanadi va a-spirallar va b-varaqlarning joylashuvi munosabatlari va tabiati birlamchi tuzilmalarni taqqoslashdan ko'ra oqsil molekulalari va filogenetik munosabatlarning evolyutsiyasini tushunish uchun ko'proq narsani ta'minlaydi. Evolyutsiyaning asosiy vazifasi tobora ko'proq yangi oqsillarni loyihalashdir. Qadoqlash shartlarini qondiradigan va funktsional vazifalarning bajarilishini ta'minlaydigan aminokislotalar ketma-ketligini tasodifan sintez qilishning cheksiz imkoniyati mavjud. Shu sababli, turli funktsiyalarga ega, ammo tuzilishi jihatidan o'xshash oqsillarni topish odatiy holdir, ular umumiy ajdodga ega yoki bir-biridan paydo bo'lgan ko'rinadi. Aftidan, evolyutsiya ma'lum bir muammoni hal qilish zarurati bilan duch kelganda, boshidanoq bu maqsad uchun oqsillarni loyihalashni emas, balki allaqachon yaxshi tashkil etilgan tuzilmalarni shu maqsadda moslashtirishni, ularni yangi maqsadlarga moslashtirishni afzal ko'radi.
Tez-tez takrorlanadigan ikkinchi darajali tuzilmalarning ba'zi misollari:
a' - faqat a-spirallarni o'z ichiga olgan oqsillar (miyoglobin, gemoglobin);
bb' - faqat b-tuzilmalarni o'z ichiga olgan oqsillar (immunoglobulinlar, superoksid dismutaza);
b-barrel tuzilishi, har bir b-qatlam bochka ichida joylashgan va molekula yuzasida joylashgan a-spiral (triozfosfoizomeraz, laktat dehidrogenaza) bilan bog'langan;
"Rux barmog'i" - 20 ta aminokislota qoldig'idan tashkil topgan oqsil bo'lagi, sink atomi ikkita sistein qoldig'i va ikkita gistidin qoldig'i bilan bog'lanadi, natijada bog'lashi mumkin bo'lgan taxminan 12 aminokislota qoldig'idan iborat "barmoq" hosil bo'ladi. DNK molekulasining tartibga soluvchi hududlariga;
"leytsin fermuarı" - o'zaro ta'sir qiluvchi oqsillar kamida 4 ta leysin qoldiqlarini o'z ichiga olgan a-spiral mintaqaga ega, ular bir-biridan 6 aminokislota masofada joylashgan, ya'ni ular har bir ikkinchi aylanish yuzasida joylashgan va boshqasining leysin qoldiqlari bilan hidrofobik aloqalar hosil qilishi mumkin. oqsil. Leysin fermuarlar yordamida, masalan, kuchli asosli giston oqsillarining molekulalari musbat zaryadni yengib, murakkablashishi mumkin.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishi- bu aminokislotalarning yon radikallari orasidagi bog'lanishlar bilan barqarorlashtirilgan oqsil molekulasining fazoviy joylashuvi.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtiruvchi bog'lanish turlari:
elektrostatik vodorod hidrofobik disulfidi
o'zaro aloqa aloqa o'zaro aloqa
Uchinchi darajali strukturaning burmalanishiga qarab, oqsillarni ikkita asosiy turga bo'lish mumkin - fibrillar va globulyar.
Fibrillyar oqsillar suvda erimaydigan uzun, ipsimon molekulalar bo'lib, ularning polipeptid zanjirlari bir o'q bo'ylab cho'zilgan. Bular asosan strukturaviy va kontraktil oqsillardir. Eng keng tarqalgan fibrilyar oqsillarga ba'zi misollar:
a-keratinlar. Epidermis hujayralari tomonidan sintezlanadi. Ular sochlar, mo'ynalar, patlar, shoxlar, tirnoqlar, tirnoqlar, tirnoqlar, tarozilar, tuyoqlar va toshbaqa qobig'ining deyarli barcha quruq vaznini, shuningdek terining tashqi qatlami og'irligining muhim qismini tashkil qiladi. Bu oqsillarning butun oilasi; ular aminokislotalar tarkibida o'xshash, ko'plab sistein qoldiqlarini o'z ichiga oladi va polipeptid zanjirlarining bir xil fazoviy joylashuviga ega. Soch hujayralarida keratinning polipeptid zanjirlari birinchi navbatda tolalarga bo'linadi, shundan so'ng tuzilmalar arqon yoki o'ralgan kabel kabi hosil bo'ladi va oxir-oqibat hujayraning butun maydonini to'ldiradi. Soch hujayralari tekislanadi va nihoyat o'ladi va hujayra devorlari har bir soch atrofida kesikula deb ataladigan quvurli qobiq hosil qiladi. A-keratinda polipeptid zanjirlari a-spiral shakliga ega bo'lib, ular bir-birining atrofida uch yadroli kabelga o'ralgan holda o'zaro disulfid bog'lanishlari hosil bo'ladi. N-terminal qoldiqlari bir tomonda (parallel) joylashgan. Keratinlar suvda erimaydi, chunki ularning tarkibidagi aminokislotalarning suvli fazaga duch keladigan qutbsiz yon radikallari bilan ustunligi. Perm paytida quyidagi jarayonlar sodir bo'ladi: birinchi navbatda, disulfid ko'priklar tiollar bilan qaytarilish yo'li bilan yo'q qilinadi, so'ngra sochga kerakli shakl berilganda, ular qizdirilganda quritiladi, atmosfera kislorodi bilan oksidlanish tufayli yangi disulfid ko'priklar hosil bo'ladi. , soch turmagi shaklini saqlaydigan.
b-keratinlar. Bularga ipak va o'rgimchak to'ri fibroin kiradi. Ular tarkibida glitsin, alanin va serin ustun bo'lgan antiparallel b-pleasli qatlamlardir.
Kollagen. Yuqori hayvonlarda eng keng tarqalgan oqsil va biriktiruvchi to'qimalarning asosiy fibrillyar oqsili. Kollagen fibroblastlar va xondrositlarda - biriktiruvchi to'qimaning maxsus hujayralarida sintezlanadi, keyinchalik u chiqariladi. Kollagen tolalari teri, tendonlar, xaftaga va suyaklarda joylashgan. Ular cho'zilmaydi, po'lat simdan kuchliroq va kollagen fibrillalari ko'ndalang chiziqlar bilan ajralib turadi. Suvda qaynatilganda tolali, erimaydigan va hazm bo'lmaydigan kollagen kovalent bog'larning bir qismi gidrolizlanishi natijasida jelatinga aylanadi. Kollagen tarkibida 35% glitsin, 11% alanin, 21% prolin va 4-gidroksiprolin (kollagen va elastinga xos aminokislota) mavjud. Ushbu kompozitsiya oziq-ovqat oqsili sifatida jelatinning nisbatan past ozuqaviy qiymatini belgilaydi. Kollagen fibrillalari tropokollagen deb ataladigan takrorlanuvchi polipeptid bo'linmalaridan iborat. Ushbu bo'linmalar fibrilla bo'ylab parallel to'plamlar shaklida boshdan quyruqgacha joylashgan. Boshlarning siljishi xarakterli ko'ndalang chiziqlarni beradi. Ushbu tuzilishdagi bo'shliqlar, agar kerak bo'lsa, suyak mineralizatsiyasida muhim rol o'ynaydigan gidroksiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallarini cho'ktirish uchun joy bo'lib xizmat qilishi mumkin.
Tropokollagen bo'linmalari a- va b-keratinlardan farqli ravishda uch ipli arqonga mahkam o'ralgan uchta polipeptid zanjiridan iborat. Ba'zi kollagenlarda barcha uchta zanjir bir xil aminokislotalar ketma-ketligiga ega, boshqalarda faqat ikkita zanjir bir xil, uchinchisi esa boshqacha. Tropokollagenning polipeptid zanjiri prolin va gidroksiprolin ta'sirida zanjir burmalari tufayli har bir burilishda faqat uchta aminokislota qoldig'i bo'lgan chap qo'l spiralni hosil qiladi. Uchta zanjir bir-biriga, vodorod aloqalariga qo'shimcha ravishda, qo'shni zanjirlarda joylashgan ikkita lizin qoldig'i o'rtasida hosil bo'lgan kovalent tipdagi bog'lanish orqali bog'lanadi:
Yoshimiz ulg‘aygan sari tropokollagen bo‘linmalarida va ular o‘rtasida ko‘proq o‘zaro bog‘lanishlar hosil bo‘lib, kollagen fibrillalari qattiqroq va mo‘rtroq bo‘ladi va bu xaftaga va tendonlarning mexanik xususiyatlarini o‘zgartiradi, suyaklarni mo‘rt qiladi va shox pardaning shaffofligini pasaytiradi. .
Elastin. Bog'larning sariq elastik to'qimalarida va katta arteriyalar devoridagi biriktiruvchi to'qimalarning elastik qatlamida mavjud. Elastin fibrillalarining asosiy bo'linmasi tropoelastindir. Elastin glitsin va alaninga boy, ko'p miqdorda lizin va ozgina prolinni o'z ichiga oladi. Elastinning spiral bo'laklari kuchlanish qo'llanilganda cho'ziladi, lekin yuk olib tashlangandan keyin asl uzunligiga qaytadi. To'rt xil zanjirning lizin qoldiqlari bir-biri bilan kovalent bog'lanish hosil qiladi va elastinning barcha yo'nalishlarda teskari cho'zilishiga imkon beradi.
Globulyar oqsillar - bu polipeptid zanjiri ixcham globulaga o'ralgan va turli xil funktsiyalarni bajarishga qodir bo'lgan oqsillar.
Globulyar oqsillarning uchinchi darajali tuzilishini miyoglobin misolida ko'rib chiqish eng qulaydir. Mioglobin mushak hujayralarida joylashgan nisbatan kichik kislorodni bog'laydigan oqsildir. U bog'langan kislorodni saqlaydi va uning mitoxondriyalarga o'tishiga yordam beradi. Mioglobin molekulasida bitta polipeptid zanjiri va bitta gemogruppa (gem) - temir bilan protoporfirin kompleksi mavjud. Miyoglobinning asosiy xususiyatlari:
a) miyoglobin molekulasi shunchalik ixchamki, uning ichiga faqat 4 ta suv molekulasi sig'adi;
b) barcha qutbli aminokislota qoldiqlari, ikkitadan tashqari, molekulaning tashqi yuzasida joylashgan bo'lib, ularning barchasi gidratlangan holatda bo'ladi;
c) hidrofobik aminokislota qoldiqlarining ko'p qismi miyoglobin molekulasi ichida joylashgan va shuning uchun suv bilan aloqa qilishdan himoyalangan;
d) miyoglobin molekulasidagi to'rtta prolin qoldig'ining har biri polipeptid zanjirining egilish joyida joylashgan; serin, treonin va asparagin qoldiqlari boshqa egilish joylarida joylashgan, chunki bunday aminokislotalar a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi. bir-birining yonida joylashgan;
e) yassi gem guruhi molekula yuzasiga yaqin bo'shliqda (cho'ntakda) yotadi, temir atomi gem tekisligiga perpendikulyar yo'naltirilgan ikkita koordinatsion bog'ga ega, ulardan biri gistidin qoldig'i 93 bilan bog'langan, ikkinchisi esa bog'lanish uchun xizmat qiladi. kislorod molekulasi.
Uchinchi darajali tuzilishdan boshlab, oqsil o'ziga xos biologik funktsiyalarni bajarishga qodir bo'ladi. Oqsillar faoliyatining asosi shundan iboratki, oqsil yuzasida uchinchi darajali struktura yotqizilganda, ligandlar deb ataladigan boshqa molekulalarni biriktira oladigan joylar hosil bo'ladi. Oqsilning ligand bilan o'zaro ta'sirining yuqori o'ziga xosligi faol markaz tuzilishining ligand tuzilishiga to'ldirilishi bilan ta'minlanadi. To'ldiruvchilik - o'zaro ta'sir qiluvchi yuzalarning fazoviy va kimyoviy muvofiqligi. Aksariyat oqsillar uchun uchinchi darajali struktura buklanishning maksimal darajasi hisoblanadi.
To'rtlamchi oqsil tuzilishi- ikki yoki undan ortiq polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan oqsillarning bir-biriga faqat kovalent bo'lmagan aloqalar, asosan elektrostatik va vodorod bilan bog'langan xususiyati. Ko'pincha oqsillar ikki yoki to'rtta bo'linmani o'z ichiga oladi; to'rtdan ortiq bo'linma odatda tartibga soluvchi oqsillarni o'z ichiga oladi.
To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsillar ko'pincha oligomerik deyiladi. Gomomerik va geteromerik oqsillar mavjud. Gomomerik oqsillarga barcha subbirliklari bir xil tuzilishga ega bo'lgan oqsillar kiradi, masalan, katalaza fermenti to'rtta mutlaqo bir xil bo'linmalardan iborat. Geteromerik oqsillar turli bo'linmalarga ega; masalan, RNK polimeraza fermenti turli funktsiyalarni bajaradigan beshta strukturaviy turli bo'linmalardan iborat.
Bir bo'linmaning o'ziga xos ligand bilan o'zaro ta'siri butun oligomerik oqsilda konformatsion o'zgarishlarga olib keladi va boshqa subbirliklarning ligandlarga yaqinligini o'zgartiradi; bu xususiyat oligomerik oqsillarning allosterik tartibga solish qobiliyatiga asoslanadi.
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishini gemoglobin misolida ko'rib chiqish mumkin. To'rtta polipeptid zanjiri va to'rtta gem protez guruhini o'z ichiga oladi, ularda temir atomlari Fe 2+ temir shaklida bo'ladi. Molekulaning oqsil qismi globin ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjirdan iborat boʻlib, tarkibida 70% gacha a-spirallar mavjud. To'rt zanjirning har biri xarakterli uchinchi tuzilishga ega va har bir zanjir bilan bitta gemogrup bog'langan. Turli xil zanjirlarning gemlari bir-biridan nisbatan uzoqda joylashgan va har xil moyillik burchaklariga ega. Ikki a-zanjir va ikkita b-zanjir oʻrtasida kam sonli toʻgʻridan-toʻgʻri kontaktlar hosil boʻladi, a va b zanjirlar orasida esa gidrofob radikallar hosil qilgan a 1 b 1 va a 2 b 2 tipidagi koʻp sonli kontaktlar paydo boʻladi. a 1 b 1 va a 2 b 2 orasida kanal qoladi.
Mioglobindan farqli o'laroq, gemoglobin kislorodga nisbatan sezilarli darajada past yaqinlik bilan tavsiflanadi, bu esa to'qimalarda mavjud bo'lgan kislorodning past qisman bosimida ularga bog'langan kislorodning muhim qismini berishga imkon beradi. Kislorod yuqori pH qiymatlarida va o'pka alveolalariga xos bo'lgan past CO 2 kontsentratsiyasida gemoglobin temir bilan osonroq bog'lanadi; gemoglobindan kislorodning chiqishi past pH qiymatlari va to'qimalarga xos bo'lgan CO 2 ning yuqori konsentratsiyasi bilan yaxshilanadi.
Kisloroddan tashqari, gemoglobin vodorod ionlarini olib yuradi, ular zanjirlardagi histidin qoldiqlari bilan bog'lanadi. Gemoglobin shuningdek, karbonat angidridni ham olib yuradi, u to'rtta polipeptid zanjirining har birining terminal aminokislotalariga yopishadi, natijada karbaminohemoglobin hosil bo'ladi:
2,3-difosfogliserat (DPG) moddasi eritrotsitlarda juda yuqori konsentratsiyalarda mavjud bo'lib, uning tarkibi baland balandlikka ko'tarilganda va gipoksiya paytida ko'payib, to'qimalarda gemoglobindan kislorodning chiqishini osonlashtiradi. DPG a 1 b 1 va a 2 b 2 o'rtasidagi kanalda joylashgan bo'lib, b-zanjirlarning ijobiy ifloslangan guruhlari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Gemoglobin kislorodni bog'laganda, DPG bo'shliqdan majburan chiqariladi. Ba'zi qushlarning qizil qon hujayralarida DPG emas, balki gemoglobinning kislorodga yaqinligini yanada kamaytiradigan inositol geksa-fosfat mavjud.
2,3-Difosfogliserat (DPG)
HbA normal kattalar gemoglobinidir, HbF homila gemoglobinidir, O 2 ga ko'proq yaqinlik qiladi, HbS o'roqsimon hujayrali anemiyada gemoglobindir. O'roqsimon hujayrali anemiya gemoglobinning genetik anormalligidan kelib chiqadigan jiddiy irsiy kasallikdir. Kasal odamlarning qonida g'ayrioddiy darajada ko'p miqdorda o'roqsimon qizil qon tanachalari mavjud bo'lib, ular, birinchidan, oson yorilib ketadi, ikkinchidan, qon kapillyarlarini yopib qo'yadi. Molekulyar darajada gemoglobin S gemoglobin A dan b-zanjirlarning 6-o'rnida bitta aminokislota qoldig'i bilan farqlanadi, bu erda glutamik kislota qoldig'i o'rniga valin topiladi. Shunday qilib, gemoglobin S ikkita kamroq manfiy zaryadni o'z ichiga oladi; valinning paydo bo'lishi molekula yuzasida "yopishqoq" hidrofobik kontaktning paydo bo'lishiga olib keladi; natijada deoksigenatsiya paytida deoksigemoglobin S molekulalari bir-biriga yopishadi va erimaydigan, g'ayritabiiy uzunlikdagi hosil bo'ladi. qizil qon hujayralarining deformatsiyasiga olib keladigan ipga o'xshash agregatlar.
Birlamchi tuzilma ikkilamchi, uchinchi darajali va to'rtlamchi (agar mavjud bo'lsa) ni belgilab berganligi sababli, birlamchidan yuqori bo'lgan oqsil strukturaviy tashkilot darajalarining shakllanishi ustidan mustaqil genetik nazorat mavjud deb o'ylash uchun hech qanday asos yo'q. Proteinning tabiiy konformatsiyasi berilgan sharoitda termodinamik jihatdan eng barqaror tuzilma hisoblanadi.
3-sonli ma’ruzaMavzu: “Aminokislotalar - tuzilishi, tasnifi, xossalari, biologik roli”
Aminokislotalar - azot o'z ichiga olgan organik birikmalar, ularning molekulalarida aminokislotalar - NH2 va karboksil guruhi - COOH mavjud.
Eng oddiy vakili aminoetan kislotasi H2N - CH2 - COOH
Aminokislotalarning tasnifi
Aminokislotalarning 3 ta asosiy tasnifi mavjud:
Fizik-kimyoviy – aminokislotalarning fizik-kimyoviy xossalaridagi farqlarga asoslangan
Gidrofobik aminokislotalar (polyar bo'lmagan). Radikallarning tarkibiy qismlari odatda uglevodorod guruhlarini o'z ichiga oladi, bu erda elektron zichligi teng taqsimlanadi va zaryadlar yoki qutblar mavjud emas. Ular elektronegativ elementlarni ham o'z ichiga olishi mumkin, ammo ularning barchasi uglevodorod muhitida.
Gidrofil zaryadsiz (qutbli) aminokislotalar . Bunday aminokislotalarning radikallari qutbli guruhlarni o'z ichiga oladi: -OH, -SH, -CONH2
Salbiy zaryadlangan aminokislotalar. Bularga aspartik va glutamik kislotalar kiradi. Ular radikalda qo'shimcha COOH guruhiga ega - neytral muhitda ular manfiy zaryad oladi.
Ijobiy zaryadlangan aminokislotalar : arginin, lizin va histidin. Ularning radikalda qo'shimcha NH 2 guruhi (yoki imidazol halqasi, gistidin kabi) mavjud - neytral muhitda ular ijobiy zaryad oladi.
almashtirib bo'lmaydigan aminokislotalar, ular ham "muhim" deb ataladi. Ular inson tanasida sintez qilinmaydi va oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Ulardan 8 tasi va yana 2 ta aminokislotalar qisman muhim deb tasniflanadi.
Qisman almashtirib bo'lmaydigan: arginin, histidin.
O'zgartirilishi mumkin(inson organizmida sintezlanishi mumkin). Ulardan 10 tasi bor: glutamik kislota, glutamin, prolin, alanin, aspartik kislota, asparagin, tirozin, sistein, serin va glitsin.
Aminokislotalar tuzilish xususiyatlariga ko'ra tasniflanadi.
1. Amino va karboksil guruhlarning nisbiy holatiga qarab aminokislotalar quyidagilarga bo'linadi. α-, β-, γ-, δ-, ε- va hokazo.
Aminokislotalarga bo'lgan ehtiyoj kamayadi:
Aminokislotalarning so'rilishi bilan bog'liq konjenital kasalliklar uchun. Bunday holda, ba'zi protein moddalari tanadagi allergik reaktsiyalarni, shu jumladan oshqozon-ichak traktidagi muammolarni keltirib chiqarishi mumkin, qichishish va ko'ngil aynish.
Aminokislotalarning hazm bo'lishi
Aminokislotalarning so'rilish tezligi va to'liqligi ularni o'z ichiga olgan mahsulotlarning turiga bog'liq. Tuxum oqi, kam yog'li tvorog, yog'siz go'sht va baliq tarkibidagi aminokislotalar organizm tomonidan yaxshi so'riladi.
Aminokislotalar ham mahsulotlarning to'g'ri kombinatsiyasi bilan tez so'riladi: sut bilan birlashtiriladi karabuğday pyuresi va oq non, go'sht va tvorog qo'shilgan barcha turdagi un mahsulotlari.
Aminokislotalarning foydali xususiyatlari, ularning organizmga ta'siri
Har bir aminokislota organizmga o'ziga xos ta'sir ko'rsatadi. Shunday qilib, metionin tanadagi yog 'almashinuvini yaxshilash uchun ayniqsa muhimdir, u ateroskleroz, siroz va yog'li jigar degeneratsiyasining oldini olish uchun ishlatiladi.
Ayrim nöropsikiyatrik kasalliklar uchun glutamin va aminobutirik kislotalar qo'llaniladi. Glutamik kislota pishirishda xushbo'y qo'shimcha sifatida ham ishlatiladi. Sistein ko'z kasalliklari uchun ko'rsatiladi.
Uchta asosiy aminokislotalar - triptofan, lizin va metionin tanamiz uchun ayniqsa zarurdir. Triptofan tananing o'sishi va rivojlanishini tezlashtirish uchun ishlatiladi, shuningdek, organizmdagi azot muvozanatini saqlaydi.
Lizin tananing normal o'sishini ta'minlaydi va qon hosil bo'lish jarayonlarida ishtirok etadi.
Lizin va metioninning asosiy manbalari - tvorog, mol go'shti va ba'zi turdagi baliqlar (treska, pike perch, seld). Triptofan sog'lom mahsulotlarda optimal miqdorda topiladi, buzoq go'shti va o'yin.yurak xuruji.
Salomatlik, energiya va go'zallik uchun aminokislotalar
Bodibildingda mushak massasini muvaffaqiyatli qurish uchun ko'pincha lösin, izolösin va valindan iborat aminokislota komplekslari qo'llaniladi.
Mashg'ulotlar davomida energiyani saqlab qolish uchun sportchilar metionin, glitsin va arginin yoki ularni o'z ichiga olgan mahsulotlarni xun takviyesi sifatida ishlatadilar.
Faol sog'lom turmush tarzini olib boradigan har qanday odam uchun mukammal jismoniy shaklni saqlab qolish, kuchni tezda tiklash, ortiqcha yog'ni yoqish yoki mushak massasini qurish uchun bir qator muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan maxsus ovqatlar kerak.
Zamonaviy protein ovqatlanishini individual aminokislotalarning rolini hisobga olmasdan tasavvur qilib bo'lmaydi. Umumiy ijobiy protein balansi bilan ham, hayvonning tanasi oqsil etishmasligini boshdan kechirishi mumkin. Buning sababi, individual aminokislotalarning so'rilishi bir-biri bilan bog'liq bo'lib, bir aminokislotaning etishmasligi yoki ko'pligi boshqasining etishmasligiga olib kelishi mumkin.
Ba'zi aminokislotalar inson va hayvonlar organizmida sintez qilinmaydi. Ular almashtirib bo'lmaydigan deb nomlanadi. Faqat o'nta aminokislotalar mavjud. Ulardan to'rttasi tanqidiy (cheklovchi) - ular ko'pincha hayvonlarning o'sishi va rivojlanishini cheklaydi.
Parrandalar uchun parhezlarda asosiy cheklovchi aminokislotalar metionin va sistin, cho'chqalar uchun parhezda - lizin. Boshqa aminokislotalar oqsil sintezi uchun samarali ishlatilishi uchun organizm oziq-ovqat bilan birga asosiy cheklovchi kislotaning etarli miqdorini olishi kerak.
Ushbu tamoyil "Liebig bochkasi" bilan tasvirlangan, bu erda barrelning to'ldirish darajasi hayvon organizmidagi oqsil sintezi darajasini ifodalaydi. Barreldagi eng qisqa taxta unda suyuqlikni ushlab turish qobiliyatini "cheklaydi". Agar bu taxta uzaytirilsa, u holda barrelda saqlanadigan suyuqlik hajmi ikkinchi cheklov taxtasi darajasiga ko'tariladi.
Hayvonlarning mahsuldorligini belgilovchi eng muhim omil - bu uning tarkibidagi aminokislotalarning fiziologik ehtiyojlarga muvofiq muvozanatidir. Ko'pgina tadqiqotlar cho'chqalarda zot va jinsga qarab aminokislotalarga bo'lgan ehtiyoj miqdoriy jihatdan farqlanishini isbotladi. Ammo 1 g oqsil sintezi uchun muhim aminokislotalarning nisbati bir xil. Muhim aminokislotalarning lizinga nisbati asosiy cheklovchi aminokislota sifatida "ideal oqsil" yoki "ideal aminokislota profili" deb ataladi. (
Lizin
hayvon, o'simlik va mikrobial kelib chiqadigan deyarli barcha oqsillarning bir qismidir, ammo don oqsillari lizinda kambag'aldir.
- Lizin reproduktiv funktsiyani tartibga soladi, uning etishmasligi sperma va tuxum shakllanishini buzadi.
- Yosh hayvonlarning o'sishi va to'qimalar oqsillarini shakllantirish uchun zarur. Lizin nukleoproteinlar, xromoproteinlar (gemoglobin) sintezida ishtirok etadi va shu bilan hayvonlarning mo'yna pigmentatsiyasini tartibga soladi. To'qimalar va organlarda oqsil parchalanish mahsulotlari miqdorini tartibga soladi.
- Kaltsiyning so'rilishini rag'batlantiradi
- Asab va endokrin tizimlarning funktsional faoliyatida ishtirok etadi, oqsillar va uglevodlar almashinuvini tartibga soladi, ammo uglevodlar bilan reaksiyaga kirishganda, lizin so'rilmaydi.
- Lizin - yog 'almashinuvida muhim rol o'ynaydigan karnitin hosil bo'lishining boshlang'ich moddasi.
Metionin va sistin oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislotalar. Bunday holda, metionin sistinga aylanishi mumkin, shuning uchun bu aminokislotalar birgalikda taqsimlanadi va agar etishmovchilik bo'lsa, metionin qo'shimchalari dietaga kiritiladi. Bu aminokislotalarning ikkalasi ham teri hosilalari - sochlar, patlar hosil bo'lishida ishtirok etadi; E vitamini bilan birgalikda ular jigardan ortiqcha yog'larni olib tashlashni tartibga soladi va hujayralar va qizil qon hujayralarining o'sishi va ko'payishi uchun zarurdir. Agar metionin etishmovchiligi bo'lsa, sistin faol emas. Biroq, dietada metioninning sezilarli darajada ko'payishiga yo'l qo'ymaslik kerak.
Metionin
mushaklardagi yog'larning cho'kishiga yordam beradi, xolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niatsin (vitamin B5) va boshqalarning yangi organik birikmalarini hosil qilish uchun zarurdir.
Ratsionda metioninning etishmasligi plazma oqsillari (albumin) darajasining pasayishiga olib keladi, anemiyaga olib keladi (qondagi gemoglobin darajasi pasayadi), E vitamini va selenning bir vaqtning o'zida etishmasligi mushak distrofiyasining rivojlanishiga yordam beradi. Ratsionda metioninning etarli emasligi yosh hayvonlarning o'sishining sekinlashishiga, ishtahaning yo'qolishiga, mahsuldorlikning pasayishiga, ozuqa narxining oshishiga, jigarning yog'lanishiga, buyrak funktsiyasining buzilishiga, kamqonlik va ozg'inlikka olib keladi.
Ortiqcha metionin azotdan foydalanishni susaytiradi, jigar, buyraklar, oshqozon osti bezida degenerativ o'zgarishlarni keltirib chiqaradi, arginin va glitsinga bo'lgan ehtiyojni oshiradi. Metioninning ko'pligi bilan muvozanat kuzatiladi (aminokislotalarning muvozanati buziladi, bu dietadagi muhim aminokislotalarning optimal nisbatidan keskin og'ishlarga asoslanadi), bu metabolik kasalliklar va o'sish tezligini inhibe qilish bilan birga keladi. yosh hayvonlarda.
Sistin oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislota bo'lib, metionin bilan almashtiriladi, oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida, oqsillar, uglevodlar va o't kislotalari almashinuvida ishtirok etadi, ichak zaharlarini zararsizlantiradigan moddalarning shakllanishiga yordam beradi, insulinni faollashtiradi, triptofan bilan birgalikda sistin sintezida ishtirok etadi. jigarda glutation sintezi uchun ishlatiladigan ichakdagi yog'larni hazm qilish mahsulotlarini so'rish uchun zarur bo'lgan safro kislotalari. Sistin ultrabinafsha nurlarini yutish qobiliyatiga ega. Sistin etishmovchiligi bilan jigar sirrozi, yosh qushlarda patlarning kechikishi va patlarning o'sishi, kattalar qushlarida patlarning mo'rtligi va yo'qolishi (yurishi), yuqumli kasalliklarga chidamliligi pasayadi.
Triptofan
ovqat hazm qilish trakti fermentlarining, hujayralardagi oksidlovchi fermentlarning va bir qator gormonlarning fiziologik faolligini belgilaydi, qon plazmasi oqsillarini yangilashda ishtirok etadi, endokrin va gematopoetik apparatlarning, reproduktiv tizimning normal ishlashini, gamma-globulinlar sintezini belgilaydi. , gemoglobin, nikotin kislotasi, ko'z binafshasi va boshqalar. Ratsionda triptofan etishmovchiligi bo'lsa, yosh hayvonlarning o'sishi sekinlashadi, tuxum qo'yuvchi tovuqlarning tuxum ishlab chiqarishi kamayadi, ishlab chiqarish uchun yem narxi oshadi, endokrin va jinsiy bezlar atrofiyaga uchraydi. , ko'rlik paydo bo'ladi, anemiya rivojlanadi (qizil qon tanachalari soni va qondagi gemoglobin darajasi pasayadi), tananing qarshiligi va immunitet xususiyatlari, urug'lantirilishi va tuxumlarning inkubatsiya qobiliyati pasayadi. Triptofan miqdori past bo'lgan oziq-ovqat bilan oziqlangan cho'chqalarda ozuqa iste'moli kamayadi, ishtahani buziladi, tuklari qo'polroq va ozg'inlashadi, jigarning yog'lanishi qayd etiladi. Ushbu aminokislota etishmovchiligi ham bepushtlikka, qo'zg'aluvchanlikning oshishiga, konvulsiyalar, katarakta shakllanishiga, manfiy azot balansiga va tirik vaznning yo'qolishiga olib keladi. Triptofan, nikotinik kislotaning kashshofi (provitamin) bo'lib, pellagra rivojlanishiga to'sqinlik qiladi.
2-BOB. 2.1. PROTEINLAR
1. Neytral aminokislota:
1) arginin 4) aspartik kislota
2) lizin 5) histidin
2. Monoaminomonokarboksilik aminokislotaning bipolyar ioni zaryadlangan:
1) salbiy
2) elektr neytral
3) ijobiy
Aminokislota berilgan
H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
aminokislotalar guruhiga kiradi:
1) hidrofobik
2) qutbli, lekin zaryadsiz
3) musbat zaryadlangan
4) manfiy zaryadlangan
4. Muvofiqlikni belgilang:
aminokislotalar radikallari aminokislotalar
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Iminokislota bu:
1) glitsin 4) serin
2) sistein 5) prolin
3) arginin
6. Oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar:
1) karboksilik kislotalarning a-amino hosilalari
2) karboksilik kislotalarning b-amino hosilalari
3) to'yinmagan karboksilik kislotalarning a-amino hosilalari
7. Aminokislotalarni ayting:
1. Aminokislotalarni ayting:
9.Moslik:
Aminokislotalar guruhlari
4. sitrulin monoaminomonokarboksilik
5. sistin diaminomonokarboksilik
6. treonin monoaminodikarboksilik
7. glutamik diaminodikarboksilik
10. Tarkibida oltingugurt bor aminokislotalar:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metionin
10. Sistein
11. Oqsillar tarkibida aminokislotalar mavjud emas:
1) glutamin 3) arginin
2) g-aminobutirik 4) b-alanin
kislota 4) treonin
12. Aminokislotalar gidroksi guruhini o'z ichiga oladi:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) sistein
13. Muvofiqlikni belgilang:
elementar kimyoviy tarkib
protein tarkibi foizda
1) uglerod a) 21-23
2) kislorod b) 0-3
3) azot c) 6-7
4) vodorod 5) 50-55
5) oltingugurt d) 15-17
14. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hosil qilishda quyidagi bog lanish ishtirok etmaydi:
1) vodorod
2) peptid
3) disulfid
4) hidrofobik o'zaro ta'sir
15. Proteinning molekulyar og'irligi quyidagilar doirasida o'zgaradi:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 ming kDa
16. Oqsil denaturatsiyasi sodir bo'lmaganda:
1) uchinchi darajali tuzilmaning buzilishi
3) ikkilamchi tuzilmaning buzilishi
2) peptid bog'larning gidrolizlanishi
4) subbirliklarning dissotsiatsiyasi
Miqdor uchun spektrofotometrik usul
Proteinni aniqlash ularning ultrabinafsha nurlanish zonasida nurni yutish qobiliyatiga asoslanadi:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokislotalar arginin va lizinni tashkil qiladi
Oqsillarning 20-30% aminokislotalar tarkibi:
1) albuminlar 4) gistonlar
2) prolaminlar 5) proteinoidlar
3) globulinlar
19. Keratinli soch oqsillari quyidagi guruhga kiradi:
1) prolaminlar 4) glutelinlar
2) protaminlar 5) globulinlar
3) proteinoidlar
20. Qon plazmasi oqsillarining 50% ni tashkil qiladi:
1) a-globulinlar 4) albuminlar
2) b-globulinlar 5) prealbumin
3) g-globulinlar
21. Eukaryotik hujayralar yadrolari asosan:
1) protaminlar 3) albuminlar
2) gistonlar 4) globulinlar
22. Proteoidlarga quyidagilar kiradi:
1) zein – makkajoʻxori urugʻi oqsili 4) fibroin – ipak oqsili
2) albumin – tuxum oqi 5) kollagen – oqsil birikmasi
3) hordein - arpa urug'ining oqsili
Leonid Ostapenko
Gormonal aloqalarMa'lum bo'lishicha, tarmoqlangan zanjirli aminokislotalar nafaqat markaziy charchoq va mushaklarning parchalanishini oldini oladi, balki kuchli jismoniy mashqlar natijasida yuzaga keladigan noqulay gormonal tebranishlarni ham oldini oladi.
Masalan, faqat leysin o'sish gormoni, somatomedin va insulinning chiqarilishini va/yoki faollashishini rag'batlantirishi mumkin. Bu mushak to'g'ridan-to'g'ri anabolik va anti-katabolik ta'sir ko'rsatadi.
1992 yilda o'tkazilgan tadqiqotlarda (European Journal of Applied Physiology, 64: 272) tadqiqotchilar sinovdan o'tgan sportchilarga 5,14 gramm leysin, 2,57 gramm izolösin va 2,57 gramm valin (nisbati: 1) bo'lgan tijorat oziq-ovqat qo'shimchasini taqdim etdilar. . BCAA ga qo'shimcha ravishda, bu mahsulot 12 gramm sut oqsili, 20 gramm fruktoza, 8,8 gramm boshqa uglevodlar va 1,08 gramm yog'ni o'z ichiga oladi.
Olimlarning maqsadi BCAA qo'shilishi ularning sub'ektlari (erkak marafon yuguruvchilari) doimiy tezlikda yugurishda topilgan gormonal reaktsiyaga ta'sir qilishi mumkinligini aniqlash edi. Toza natijalarga erishish uchun sportchilar sinovdan oldin 12 soat ro'za tutishdi va sinovdan 90 daqiqa oldin BCAA aralashmalarini olishdi.
Tajribalar natijalari shuni ko'rsatdiki, ba'zi sub'ektlar aralashmani iste'mol qilgandan keyin bir necha soat ichida qonda BCAA ning sezilarli o'sishini boshdan kechirdilar. Tadqiqotchilar BCAAlar ishonchli tarzda anti-katabolik ta'sirga ega bo'lishi mumkin degan xulosaga kelishdi, chunki testosteronning kortizolga nisbati - anabolik holatning asosiy ko'rsatkichi yaxshilandi. Bilasizmi, kortizol kuchli katabolik gormon bo'lib, uning ortib borayotgan darajasi tanadagi mashaqqatli mushaklaringizni "yutib yuboradi".
Boshqa bir tadqiqotda (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) tadqiqotchilar o'n oltita alpinistga jami 11,52 gramm BCAA - 5,76 gramm leysin, 2,88 gramm izolösin va har kuni 2,88 gramm valin berdilar. Tajriba natijalari shuni yaqqol tasdiqladiki, dietani BCAA bilan to'ldirish bu 16 kishi Peru And tog'lari bo'ylab mashaqqatli sayohat qilganda mushaklar yo'qolishining oldini olishga yordam berdi.
Rostini aytsam, siz ushbu krossovkalarga, marafonchilarga va alpinistlarga hasad qilasiz - barcha olimlar ularni o'rganishmoqda va faqat baxtsiz bodibilder o'z xavf-xatariga va xavf-xatariga ko'ra, o'ziga ishonib bo'lmaydigan barcha narsalarni o'z ichiga olishga majbur bo'ladi. uning aziz maqsadini hech bo'lmaganda bir lahzaga yaqinlashtiring - kuchli va katta bo'ling! Ammo bizni his-tuyg‘ular chalg‘itib qo‘yganga o‘xshaydi, jiddiy suhbat chog‘ida buni qilib bo‘lmaydi... Keling, mavzuimizga qaytaylik.
Xulosa qilib aytganda, BCAA larning anti-katabolik ta'sirga ega ekanligi ko'rsatilgan va shuning uchun anabolik stimulyatsiyani kuchaytirishning asosiy omili deb hisoblanishi mumkin. Bu borada ba'zi ilmiy dalillar mavjud.
Amerikalik olim Ferrando va uning AQShning Xyuston shahridagi NASAdagi hamkasblari tomonidan olib borilgan jiddiy tajribalardan biri Parenteral va Enteral Oziqlantirish jurnalida (JPEN) alohida ta'kidlangan. Yodda tutingki, JPEN, fikrlari pravoslav ovqatlanish mutaxassilari tomonidan shubhasiz qabul qilingan asosiy jurnalda, ayniqsa, aminokislotalar bilan bog'liq bo'lgan ovqatlanish terapiyasi bo'yicha ko'plab maqolalar mavjud.
Ushbu tadqiqot 11 g BCAA ning 11 g uchta muhim aminokislotalarning (treonin, histidin va metionin) oqsil sintezi va parchalanishiga ta'sirini 4 sog'lom erkakda taqqosladi. Ushbu BCAA bilan har bir kunlik ichimlik 50 g uglevodlarni ham o'z ichiga oladi.
Natijalar uchta muhim fikrni beradi:
Birinchidan- Har qanday aminokislota aralashmasi bilan parhez qo'shimchasi mos keladigan aminokislotalarning qon darajasini sezilarli darajada oshirdi (uch-to'rt marta).
Ikkinchi- BCAA qo'shilishi (lekin boshqa aminokislota formulasi emas) mushaklardagi hujayra ichidagi BCAA kontsentratsiyasini sezilarli darajada oshirdi.
Uchinchi(lekin eng katta ahamiyatga ega) - dietani aminokislotalar bilan to'ldirish butun tanadagi oqsilning parchalanishini sezilarli darajada inhibe qildi (proteoliz) - BCAA esa "muhim" aminokislotalarning formulalariga qaraganda ko'proq himoyani ta'minladi.
Menimcha, biz o'z mushaklarini himoya qilishdan manfaatdor bo'lgan ko'plab odamlar qatori ushbu tajriba natijalaridan xursand bo'lishimiz mumkin.
Bir qoshiq tar
Har doim hamma narsa juda yaxshi bo'lishi mumkin emas. Bu hayotda sodir bo'lmaydi. Bu biokimyo olamida sodir bo'lmaydi, ayniqsa tajribalar haqida gap ketganda.
Biz allaqachon bilganimizdek, asabiy bo'shashish mashqlar paytida erta charchoqqa aylanadi va bu holat uchun tavsiya etilgan davo mashqlardan oldin tarmoqlangan zanjirli aminokislotalar yoki BCAAlarni qabul qilishdir. Yuqorida aytib o'tilganidek, triptofan miyaga kirish uchun boshqa aminokislotalar bilan raqobatlashadi va odatda BCAA kabi yirik neytral aminokislotalarni yo'qotadi. O'tgan tadqiqotlar shuni ko'rsatdiki, mashqlar oldidan BCAA qabul qilish uglevodlar, insulin va triptofanning kombinatsiyalangan ta'sirini kechiktiradi va shu bilan markaziy asab tizimining istalmagan charchoqlarini kechiktiradi.
Biroq, xayriyatki, hozirda kalamushlar ustida olib borilgan yaqinda o'tkazilgan tadqiqot ushbu tavsiyaga zid bo'lib chiqdi. BCAA qabul qilgan kalamushlar guruhi mashqlar paytida sezilarli darajada charchoqni ko'rsatdi va olimlar BCAAlar glyukozaga qaraganda ko'proq insulin chiqarilishiga olib keladi degan xulosaga kelishdi va bu ikki mexanizm orqali erta charchashga olib keladi: 1) qondan glyukozani insulin yordamida olib tashlash; Va 2) qonda glyukoza miqdorini to'g'ri ushlab turish uchun zarur bo'lgan to'plangan jigar glikogenining parchalanish tezligini va chiqarilishini kamaytirish.
Ushbu tajribadan olinadigan yagona nazariy saboq shundaki, mashqlar oldidan yuqori uglevod darajasi va yuqori BCAA darajalarining kombinatsiyasi mashqlar paytida, ayniqsa, ikki soatdan ortiq davom etadigan mashqlar uchun erta charchoqqa olib kelishi mumkin. Treningdan keyin, albatta, bu holat teskari tartibda rivojlanadi. O'sha paytda mushak oqsili sintezini rag'batlantirish uchun insulinning kuchli ko'tarilishi kerak bo'ladi. Haqiqatan ham, agar siz Metabolik Optimizatorlardan biri kabi uglevodlarga va BCAA larga boy qo'shimchani olgan bo'lsangiz, mashg'ulot davomida energiya darajasini yuqori darajada ushlab turishni istasangiz, uni mashg'ulotdan keyin qabul qilishingiz kerak bo'ladi. Yaxshiyamki, bu shunchaki taxminlar va ularni sinab ko'rish kerak, ammo shu bilan birga, mashg'ulotdan oldin ham, keyin ham tarvaqaylab ketgan zanjirli aminokislotalarni qabul qiladigan barcha elita sportchilar energiya va mushak massasini saqlashda ijobiy o'zgarishlar haqida xabar berishadi.
BCAA ni qanday va qachon qabul qilish kerak
BCAAni qachon qabul qilish bo'yicha standart tavsiyalar mashg'ulotdan oldingi va keyingi davrlardir. Treningdan yarim soat oldin ushbu aminokislotalarning bir nechta kapsulalarini olish juda foydali. Mushaklar va jigarda glikogen yetarli bo‘lmasa, ular sizni qoplaydi, shunda siz mushak hujayralarini tashkil etuvchi qimmatli aminokislotalarni parchalash narxini to‘lamaysiz.
Tabiiyki, mashg'ulotdan so'ng, qondagi aminokislotalar va glyukoza darajasi juda past darajaga etganida, ularni darhol almashtirish kerak, chunki hujayraning energiya potentsialini tiklash orqali biz u plastik jarayonlarni boshlashini kutishimiz mumkin. hisoblanadi, regeneratsiya va kontraktil elementlarning super-regeneratsiyasi.
Bunday kompensatsiya uchun eng qulay davr - darsdan keyingi birinchi yarim soat. Mashqdan so'ng darhol yana bir nechta BCAA kapsulalarini oling, shunda inertsiya bilan davom etadigan metabolik jarayonlarning ortib borishi energiya teshigini yo'q qilish uchun mushak hujayralarini quradigan qimmatli aminokislotalarni "yutib yubormaydi".
Li Xeyni, janoblar taxtidagi "uzoq umr ko'rganlardan" biri. Masalan, Olympia og'ir mashg'ulotlardan so'ng 2: 2: 1 nisbatda valin, leysin va izolösin aralashmasini oldi va mutlaq ma'noda bu 5 gramm valin va leysin va 2,5 gramm izolösin va keyin aerobik ta'lim, bu dozaj yarmiga kamaydi.
Ba'zi ekspertlarning ta'kidlashicha, BCAA qo'shimchalarini qabul qilish uchun ideal vaqt ovqatdan so'ng darhol insulin miqdorini yuqori darajada ushlab turishga yordam beradi va har bir mashg'ulotdan so'ng darhol och qolgan mushaklarga BCAA oqimini tezlashtiradi, ular charchagan holatda. . Biroq, ular bir vaqtning o'zida murakkab uglevodlarning ba'zi shakllari bilan qabul qilinishi kerak, ammo mushaklarning glikogenini tiklashda samarasiz bo'lgan oddiy shakar bilan emas. Qanday bo'lmasin, siz hech qachon BCAA ni och qoringa qabul qilmasligingiz kerak - deyarli barcha tadqiqotchilar va amaliyotchilar bunga rozi.
Hali ham ba'zi hiylalar mavjud, ularni bilmasdan BCAA ning eng kuchli dozalari ham sizning qo'lingizda "o'ynamaydi". Shuni yodda tutingki, har qanday aminokislotalarning so'rilishida asosiy nuqta qon shakar va insulinning ko'payishi hisoblanadi. Shubhasiz, insulin tanadagi asosiy anabolik gormondir. Savol shundaki, yuqori insulin darajasini BCAA bilan birlashtirishning eng yaxshi usuli qanday?
Birinchidan, dietangiz va qo'shimchalar rejangizda muhim kofaktorlar mavjudligiga ishonch hosil qiling. Ushbu kofaktorlarning eng muhimlaridan biri xrom bo'lib, bu iz mineralning eng kerakli shakli xrom pikolinatdir. Xrom insulin samaradorligini oshiradi va insulin aminokislotalarni mushaklaringizga tashiganligi sababli, xrom etishmasligi bilan BCAA qabul qilganda ideal natijalardan kamroq bo'lasiz.
Boshqa muhim kofaktorlarga insulin regulyatori bo'lgan sink, oqsil almashinuvi uchun muhim bo'lgan B6 va B12 vitaminlari va biotin kiradi. Ushbu kofaktorlarning muhim qismi yaxshi toza ovqatlanishdan kelib chiqadi. Shunday bo'lsa-da, etarli miqdorda olmaganingizga ishonch hosil qilish uchun yaxshi multivitamin va multimineral formulani ham qabul qilish yaxshi fikr.
Albatta, BCAA samarali ishlashi uchun siz ushbu uchta aminokislotalarni o'z ichiga olgan keng qamrovli qo'shimchaga e'tibor qaratishingiz kerak. Mushaklar tizimi tomonidan maksimal so'rilishini ta'minlash uchun ularning barchasi bir vaqtning o'zida mavjud bo'lishi kerak.
Qancha olish kerak va qaysi kompaniyalardan
Oxirgi savol, lekin eng muhim va eng qiyin. Qancha olish kerakligini hech kim bilmaydi; Natijalari bilan biz tanishgan ilmiy tajribalarning hech biri nafaqat qat'iy, balki tavsiyaviy tarzda ham, ularning kompleksidagi individual BCAA o'rtasidagi munosabatlarni ham, kunlik yoki bitta dozani ham nomlay olmaydi. U yoki bu aminokislota qo'shimchasini reklama qilishda ishtirok etgan chempionlarning har biri aynan u olgan narsa eng yaxshisi ekanligini ta'kidlaydi. Menimcha, bu juda tabiiy. Axir, hazm qilish va assimilyatsiya qilishning individual xususiyatlari har bir inson uchun shunchalik o'ziga xoski, sizlardan biringizga kompaniyaning aminokislota formulasi yordam beradi. Twinlab, ikkinchisi esa kompaniyadan xursand bo'ladi Weider, va uchinchisi, kompaniyaning aminokislotalaridan yaxshiroq narsa yo'qligini og'izda ko'pik bilan isbotlaydi Ko'p quvvat. Qizig'i shundaki, ularning barchasi to'g'ri bo'ladi, chunki u yoki bu o'ziga xos aminokislota formulasi uning tanasining xususiyatlariga juda mos keladi!
Shuning uchun, tajriba, do'stlar, kelajak sizniki va bizga qaysi markadagi dorilarni eng samarali deb topdingiz, qaysi dozada, kunning qaysi vaqtida va hokazo. Bunday materiallarni qanchalik ko'p to'plash imkoniga ega bo'lsak, bodibildingchilar uchun optimal dozalar va dozalash rejimlarini aniqroq aniqlashimiz mumkin bo'ladi.
Ilmiy faoliyatingizda omad tilaymiz!
