LIPIDLAR
Lipidlar suvda erimaydigan yog'li yoki yog'li moddalar bo'lib, ularni qutbsiz erituvchilar bilan hujayralardan ajratib olish mumkin. Bu yog 'kislotalari bilan bevosita yoki bilvosita bog'langan heterojen birikmalar guruhidir.
Lipidlarning biologik funktsiyalari:
1) uzoq vaqt davomida saqlanishi mumkin bo'lgan energiya manbai;
2) hujayra membranalarining shakllanishida ishtirok etish;
3) yog'da eriydigan vitaminlar, signal beruvchi molekulalar va muhim yog' kislotalari manbai;
4) issiqlik izolyatsiyasi;
5) polar bo'lmagan lipidlar elektr izolyatorlari bo'lib xizmat qiladi, miyelinli nerv tolalari bo'ylab depolarizatsiya to'lqinlarining tez tarqalishini ta'minlaydi;
6) lipoproteinlar hosil bo'lishida ishtirok etish.
Yog 'kislotalari ko'pchilik lipidlarning tarkibiy qismidir. Ular 4 dan 24 gacha uglerod atomlarini o'z ichiga olgan uzun zanjirli organik kislotalar bo'lib, ularda bitta karboksil guruhi va uzun qutbsiz uglevodorod dumi mavjud. Ular hujayralarda erkin holatda bo'lmaydi, faqat kovalent bog'langan shaklda bo'ladi. Tabiiy yog'lar odatda juft miqdordagi uglerod atomlariga ega bo'lgan yog 'kislotalarini o'z ichiga oladi, chunki ular uglerod atomlarining tarmoqlanmagan zanjirini tashkil etuvchi ikki uglerodli birliklardan sintezlanadi. Ko'pgina yog' kislotalari bir yoki bir nechta qo'sh bog'larga ega - to'yinmagan yog'li kislotalar.
Eng muhim yog 'kislotalari (uglerod atomlari soni, nomi, erish nuqtasi formuladan keyin berilgan):
12, laurik, 44,2 o S
14, miristik, 53,9 o S
16, palmitik, 63,1 o S
18, stearik, 69,6 o C
18, oleyk, 13,5 o C
18, linoleik, -5 o C
18, linolenik, -11 o C
20, araxidonik, -49,5 o S
Yog 'kislotalarining umumiy xossalari;
Deyarli barchasi juft sonli uglerod atomlarini o'z ichiga oladi,
To'yingan kislotalar hayvonlar va o'simliklarda to'yinmaganlarga qaraganda ikki baravar ko'p uchraydi.
To'yingan yog 'kislotalari qattiq chiziqli tuzilishga ega emas, ular juda moslashuvchan va turli xil konformatsiyalarga ega bo'lishi mumkin,
Ko'pgina yog' kislotalarida mavjud qo'sh bog'lanish 9 va 10-uglerod atomlari (D 9) o'rtasida joylashgan.
Qo'shimcha qo'sh aloqalar odatda D 9 qo'sh bog'i va zanjirning metil uchi o'rtasida joylashgan.
Yog 'kislotalarida ikkita qo'sh bog'lanish hech qachon konjuge bo'lmaydi, ular orasida har doim metilen guruhi mavjud.
Deyarli barcha tabiiy yog 'kislotalarining qo'sh bog'lari mavjud cis- alifatik zanjirning kuchli egilishiga va qattiqroq tuzilishga olib keladigan konformatsiya;
Tana haroratida to'yingan yog' kislotalari mumsimon qattiq holatda, to'yinmagan yog'li kislotalar esa suyuqlikdir.
Natriy va kaliyli yog 'kislotali sovunlar suvda erimaydigan yog'lar va yog'larni emulsiyalash qobiliyatiga ega; kaltsiy va magniyli yog'li sovunlar juda yomon eriydi va yog'larni emulsiya qilmaydi.
G'ayrioddiy yog'li kislotalar va spirtlar bakterial membrana lipidlarida uchraydi. Ushbu lipidlarni o'z ichiga olgan ko'plab bakterial shtammlar (termofillar, atsidofillar va galofillar) ekstremal sharoitlarga moslashgan.
shoxlangan
antitarmoqli
siklopropan o'z ichiga oladi
ō-siklogeksil o'z ichiga olgan
izopranil
siklopentanfitanil
Bakterial lipidlarning tarkibi juda xilma-xil bo'lib, har xil turdagi yog' kislotalari diapazoni organizmlarni aniqlash uchun taksonomik mezonning ahamiyatiga ega bo'ldi.
Hayvonlarda araxidon kislotaning muhim hosilalari eikosanoidlar guruhiga birlashgan va nihoyatda keng biologik faollikka ega bo'lgan gistogormonlar prostaglandinlar, tromboksanlar va leykotrienlardir.
prostaglandin H 2
Lipidlarning tasnifi:
1. Triatsilgliseridlar(yog'lar) glitserin spirtining efirlari va yog' kislotalarining uchta molekulasidir. Ular o'simlik va hayvon hujayralarida yog' omborlarining asosiy tarkibiy qismini tashkil qiladi. Membranada mavjud emas. Oddiy triatsilgliseridlar uchta pozitsiyada (tristearin, tripalmitin, triolein) bir xil yog 'kislotasi qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Aralashlar turli xil yog 'kislotalarini o'z ichiga oladi. Oʻziga xos ogʻirligi boʻyicha suvga qaraganda yengilroq, xloroform, benzol va efirda yaxshi eriydi. Ular kislotalar yoki asoslar bilan qaynatish yoki lipaza ta'sirida gidrolizlanadi. Oddiy sharoitlarda hujayralarda E vitamini, turli fermentlar va askorbin kislotasi mavjudligi sababli to'yinmagan yog'larning avtooksidlanishi butunlay inhibe qilinadi. Hayvonlarning adipotsitlarining ixtisoslashgan biriktiruvchi to'qima hujayralarida juda ko'p miqdordagi triatsilgliseridlar hujayraning deyarli butun hajmini to'ldiradigan yog' tomchilari shaklida saqlanishi mumkin. Glikogen shaklida tana energiyani bir kundan ortiq saqlashi mumkin. Triatsilgliseridlar energiyani bir necha oy davomida saqlashi mumkin, chunki ular juda ko'p miqdorda deyarli toza, gidratlanmagan shaklda saqlanishi mumkin va og'irlik birligi uchun ular uglevodlarga qaraganda ikki baravar ko'p energiya saqlaydi. Bundan tashqari, teri ostidagi triatsilgliseridlar tanani juda past haroratlardan himoya qiluvchi issiqlik izolyatsiya qiluvchi qatlam hosil qiladi.
neytral yog '
Yog'ning xususiyatlarini tavsiflash uchun quyidagi konstantalar qo'llaniladi:
Kislota soni - neytrallash uchun zarur bo'lgan mg KOH soni
1 g yog'da mavjud bo'lgan erkin yog 'kislotalari;
Sabunlanish raqami - gidroliz uchun zarur bo'lgan mg KOH soni
neytral lipidlar va barcha yog 'kislotalarini neytrallash,
Yod qiymati - 100 g yog 'bilan bog'liq bo'lgan gramm yod soni.
berilgan yog'ning to'yinmaganlik darajasini tavsiflaydi.
2. Mum uzun zanjirli yog 'kislotalari va uzun zanjirli spirtlar tomonidan hosil qilingan efirlardir. Umurtqali hayvonlarda teri bezlari tomonidan ajralib chiqadigan mumlar terini moylash va yumshatish, shuningdek uni suvdan himoya qiluvchi himoya qoplamasi vazifasini bajaradi. Mum qatlami hayvonlarning sochlari, junlari, mo'ynalari, patlarini, shuningdek, ko'plab o'simliklarning barglarini qoplaydi. Mumlar dengiz organizmlari, ayniqsa plankton tomonidan juda ko'p miqdorda ishlab chiqariladi va ishlatiladi, ularda ular yuqori kaloriyali uyali yoqilg'ining to'planishining asosiy shakli bo'lib xizmat qiladi.
spermaceti, spermatozoid kitlarning miyasidan olingan
asal mumi
3. Fosfogliseropidlar- membranalarning asosiy tarkibiy qismlari bo'lib xizmat qiladi va hech qachon katta miqdorda saqlanmaydi. Polihidrik spirtli glitserin, fosfor kislotasi va yog 'kislotasi qoldiqlarini o'z ichiga olganligiga ishonch hosil qiling.
Kimyoviy tuzilishiga ko'ra fosfogliserolipidlarni ham bir necha turlarga bo'lish mumkin:
1) fosfolipidlar - glitserin, glitserinning 1 va 2 pozitsiyalarida joylashgan ikkita yog 'kislotasi qoldig'i va boshqa spirtning qoldig'i (etanolamin, xolin, serin, inositol) bog'langan fosfor kislotasi qoldig'idan iborat. Qoidaga ko'ra, 1-o'rindagi yog' kislotasi to'yingan, 2-o'rinda esa to'yinmagan.
fosfatid kislotasi boshqa fosfolipidlarni sintez qilish uchun boshlang'ich material bo'lib, u to'qimalarda oz miqdorda bo'ladi.
fosfatidiletanolamin (kefalin)
fosfatidilxolin (lesitin), u bakteriyalarda deyarli yo'q
fosfatidilserin
fosfatidilinositol ikkita muhim ikkinchi xabarchi (xabarchilar) diatsilgliserin va inositol 1,4,5-trifosfatning kashshofidir.
2) plazmalogenlar - uglevodorod zanjirlaridan biri vinil efir bo'lgan fosfogliserolipidlar. Plazmalogenlar o'simliklarda topilmaydi. Etanolamin plazmalogenlari yurakning miyelin va sarkoplazmatik retikulumida keng tarqalgan.
etanolaminplazmalogen
3) lizofosfolipidlar - asil qoldiqlaridan birining fermentativ parchalanishi paytida fosfolipidlardan hosil bo'ladi. Ilon zahari gemolitik ta'sirga ega bo'lgan lizofosfatidlarni hosil qiluvchi fosfolipaza A 2 ni o'z ichiga oladi;
4) kardiolipinlar - bakteriyalar va mitoxondriyalarning ichki membranalarining fosfolipidlari, ikkita fosfatid kislota qoldig'ining glitserin bilan o'zaro ta'siridan hosil bo'ladi:
kardiyolipin
4. Fosfosfingolipidlar- ulardagi glitserinning funktsiyalari sfingozin, uzoq alifatik zanjirga ega bo'lgan aminokislotalar tomonidan amalga oshiriladi. Glitserinni o'z ichiga olmaydi. Ular asab to'qimalari hujayralari va miya membranalarida ko'p miqdorda mavjud. Fosfingolipidlar o'simlik va bakteriya hujayralari membranalarida kam uchraydi. Yog 'kislotasi qoldiqlari bilan aminokislotalarda atsillangan sfingozin hosilalari keramidlar deyiladi. Bu guruhning eng muhim vakili sfingomiyelin (keramid-1-fosfokolin). U hayvonlar hujayralarining aksariyat membranalarida, ayniqsa nerv hujayralarining ayrim turlarining miyelin qobig'ida mavjud.
sfingomiyelin
sfingozin
5. Glikoglitseropidlar - Glitserinning 3-pog'onasida glikozid bog'i orqali bog'langan uglevodga ega bo'lgan lipidlar fosfat guruhini o'z ichiga olmaydi. Glikoglitseropidlar xloroplastlarning membranalarida, shuningdek, ko'k-yashil suvo'tlar va bakteriyalarda keng tarqalgan. Monogalaktosildiasilgliserin tabiatda eng keng tarqalgan qutbli lipiddir, chunki u xloroplastlarning tilakoid membranasidagi barcha lipidlarning yarmini tashkil qiladi:
monogalaktosildiatsilgliserin
6. Glikosfingolipidlar- sfingozin, yog 'kislotasi qoldig'i va oligosakkariddan qurilgan. Barcha to'qimalarda, asosan plazma membranalarining tashqi lipid qatlamida mavjud. Ularda fosfat guruhi yo'q va elektr zaryadi yo'q. Glikosfingolipidlarni yana ikki turga bo'lish mumkin:
1) serebrozidlar bu guruhning oddiy vakillari. Galaktoserebrozidlar asosan miya hujayralari membranalarida, glyukotserebrozidlar esa boshqa hujayralar membranalarida joylashgan. Ikki, uch yoki to'rtta shakar qoldiqlarini o'z ichiga olgan serebrozidlar asosan hujayra membranalarining tashqi qatlamida joylashgan.
galaktoserbrozid
2) gangliozidlar eng murakkab glikosfingolipidlardir. Ularning juda katta qutbli boshlari bir nechta shakar qoldiqlaridan hosil bo'ladi. Ular pH 7 da manfiy zaryadga ega bo'lgan N-asetilneuraminik (sialik) kislotaning bir yoki bir nechta qoldiqlarining ekstremal holatida mavjudligi bilan tavsiflanadi. Miyaning kulrang moddasida gangliozidlar membrana lipidlarining taxminan 6% ni tashkil qiladi. Gangliozidlar hujayra membranalari yuzasida joylashgan maxsus retseptor joylarining muhim tarkibiy qismlaridir. Shunday qilib, ular nerv sonlarining o'ziga xos joylarida joylashgan bo'lib, u erda neyrotransmitter molekulalarining ulanishi impulslarni bir nerv hujayrasidan boshqasiga kimyoviy o'tkazish jarayonida sodir bo'ladi.
7. Izoprenoidlar- izopren hosilalari (faol shakli 5-izopentenil difosfat), ular turli xil funktsiyalarni bajaradilar.
izopren 5-izopentenil difosfat
O'ziga xos izoprenoidlarni sintez qilish qobiliyati faqat hayvonlar va o'simliklarning ayrim turlariga xosdir.
1) kauchuk - bir necha turdagi o'simliklar, birinchi navbatda Hevea brasiliensis tomonidan sintezlanadi:
kauchuk bo'lak
2) yog'da eriydigan A, D, E, K vitaminlari (steroid gormonlar bilan tizimli va funktsional yaqinligi tufayli D vitamini endi gormon sifatida tasniflanadi):
A vitamini
vitamin E
K vitamini
3) hayvonlarning o'sish gormonlari - umurtqali hayvonlarda retinoik kislota va hasharotlarda neotenin:
retinoik kislota
neotenin
Retinoik kislota A vitaminining gormonal hosilasi bo'lib, hujayra o'sishi va differentsiatsiyasini rag'batlantiradi, neoteninlar hasharotlar gormonlari bo'lib, lichinkalarning o'sishini rag'batlantiradi va eritishni inhibe qiladi va ekdizonning antagonistidir;
4) o'simlik gormonlari - abstsiz kislotasi, o'simliklarning tizimli immun reaktsiyasini qo'zg'atuvchi stressli fitohormon bo'lib, turli xil patogenlarga qarshilik ko'rsatishda namoyon bo'ladi:
absis kislotasi
5) terpenlar - bakteritsid va fungitsid ta'sirga ega bo'lgan ko'plab aromatik moddalar va o'simliklarning efir moylari; Ikki izopren birligi bo'lgan birikmalar monoterpenlar, uchta - seskiterpenlar va oltita - triterpenlar deb ataladi:
kofur timol
6) steroidlar - murakkab yog'da eriydigan moddalar, ularning molekulalarida siklopentan perhidrofenantren (aslida triterpen) mavjud. Hayvon to'qimalaridagi asosiy sterol spirtli xolesterindir (xolesterin). Xolesterin va uning uzun zanjirli yog 'kislotalari bo'lgan efirlari plazma lipoproteinlarining, shuningdek tashqi hujayra membranasining muhim tarkibiy qismidir. To'rtta birlashtirilgan halqalar qattiq struktura hosil qilganligi sababli, membranalarda xolesterin mavjudligi haddan tashqari haroratlarda membrananing suyuqligini tartibga soladi. O'simliklar va mikroorganizmlar tegishli birikmalarni o'z ichiga oladi - ergosterol, stigmasterol va b-sitosterol.
xolesterin
ergosterol
stigmasterol
b-sitosterol
Safro kislotalari organizmdagi xolesterindan hosil bo'ladi. Ular xolesterinning safroda eruvchanligini ta'minlaydi va ichakdagi lipidlarning hazm bo'lishiga yordam beradi.
xolik kislota
Xolesterin shuningdek, steroid gormonlarini ishlab chiqaradi - metabolizm, o'sish va ko'payishni tartibga soluvchi lipofil signalizatsiya molekulalari. Inson tanasida oltita asosiy steroid gormonlar mavjud:
kortizol aldosteron
testosteron estradiol
progesteron kaltsitriol
Kaltsitriol gormonal faollikka ega bo'lgan D vitamini bo'lib, u umurtqali hayvonlarning gormonlaridan farq qiladi, lekin ayni paytda xolesterin asosida qurilgan. B halqasi yorug'likka bog'liq reaktsiya tufayli ochiladi.
Xolesterolning hosilasi hasharotlar, o'rgimchaklar va qisqichbaqasimonlarning erituvchi gormoni - ekdizondir. Signal funktsiyasini bajaradigan steroid gormonlar o'simliklarda ham mavjud.
7) membranada oqsillar yoki boshqa birikmalar molekulalarini ushlab turadigan lipid ankorlari:
ubiquinon
Ko'rib turganimizdek, lipidlar so'zning to'g'ridan-to'g'ri ma'nosida polimerlar emas, balki metabolik va strukturaviy jihatdan ular muhim zahira moddasi bo'lgan bakteriyalarda mavjud bo'lgan poligidroksibutirik kislotaga yaqin. Bu yuqori darajada qisqartirilgan polimer faqat ester bog'i bilan bog'langan D-b-gidroksibutirik kislota birliklaridan iborat. Har bir zanjirda 1500 ga yaqin qoldiq mavjud. Tuzilishi ixcham o'ng qo'l spiral bo'lib, bakteriya hujayralarida yupqa qatlam hosil qilish uchun 90 ga yaqin shunday zanjirlar yig'ilgan.
poli-D-b-gidroksibutirik kislota
Aminokislotalar - aminokislotalar va karboksil guruhini o'z ichiga olgan karboksilik kislotalar. Tabiiy aminokislotalar 2-aminokarboksilik kislotalar yoki a-aminokislotalardir, ammo b-alanin, taurin, g-aminobutirik kislota kabi aminokislotalar mavjud. a-aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha ko'rinadi:
a-aminokislotalar 2-uglerodda to'rt xil o'rinbosarga ega, ya'ni barcha a-aminokislotalar, glitsindan tashqari, assimetrik (xiral) uglerod atomiga ega va ikkita enantiomer - L- va D-aminokislotalar shaklida mavjud. Tabiiy aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D-aminokislotalar bakteriyalar va peptidli antibiotiklarda mavjud.
Suvli eritmalardagi barcha aminokislotalar bipolyar ionlar shaklida bo'lishi mumkin va ularning umumiy zaryadi muhitning pH ga bog'liq. Umumiy zaryad nolga teng bo'lgan pH qiymatiga izoelektrik nuqta deyiladi. Izoelektrik nuqtada aminokislota tsvitterion bo'ladi, ya'ni uning amin guruhi protonlanadi va karboksil guruhi dissotsilanadi. Neytral pH hududida ko'pchilik aminokislotalar zvitterionlardir:
Aminokislotalar spektrning ko'rinadigan hududida yorug'likni o'zlashtirmaydi, aromatik aminokislotalar spektrning UV mintaqasida yorug'likni o'zlashtiradi: triptofan va tirozin 280 nm, fenilalanin 260 nm.
Aminokislotalar laboratoriya amaliyoti uchun katta ahamiyatga ega bo'lgan ba'zi kimyoviy reaktsiyalar bilan tavsiflanadi: a-aminokislotalar uchun rangli ningidrin testi, sulfidril, fenolik va boshqa aminokislotalar radikallari guruhlariga xos bo'lgan reaktsiyalar, aminokislotalar asetsiyasi va Shiff asoslarining shakllanishi. , karboksil guruhlarida esterlanish.
Aminokislotalarning biologik roli:
1) proteinogen aminokislotalar deb ataladigan peptidlar va oqsillarning strukturaviy elementlari. Proteinlar 20 ta aminokislotadan iborat bo'lib, ular genetik kod bilan kodlangan va translatsiya paytida oqsillar tarkibiga kiradi, ularning ba'zilari fosforlangan, asillangan yoki gidroksillangan bo'lishi mumkin;
2) boshqa tabiiy birikmalar - kofermentlar, o't kislotalari, antibiotiklarning tuzilish elementlari bo'lishi mumkin;
3) signal beruvchi molekulalardir. Aminokislotalarning bir qismi neyrotransmitterlar yoki neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlarning prekursorlari;
4) eng muhim metabolitlardir, masalan, ba'zi aminokislotalar o'simlik alkaloidlarining prekursorlari yoki azot donorlari sifatida xizmat qiladi yoki oziqlanishning muhim tarkibiy qismlari hisoblanadi.
Proteinogen aminokislotalarning tasnifi yon zanjirlarning tuzilishi va qutbliligiga asoslanadi:
1. Alifatik aminokislotalar:
glitsin, jilo, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, mil,V,Val*
leytsin, lei,L,Leu*
izolösin, loy, Men, Ile*
Ushbu aminokislotalar yon zanjirda geteroatom yoki tsiklik guruhlarni o'z ichiga olmaydi va aniq past qutblilik bilan ajralib turadi.
sistein, cis, C, Cys
metionin, met, M, Met*
3. Aromatik aminokislotalar:
fenilalanin, soch quritgich,F,Phe*
tirozin, tortishish galereyasi, Y, Tyr
triptofan, uch, Vt, Trp*
gistidin, gis, H, Uning
Aromatik aminokislotalar mezomer rezonans bilan barqarorlashtirilgan tsikllarni o'z ichiga oladi. Bu guruhda faqat fenilalanin aminokislotasi past qutblilikni namoyon qiladi, tirozin va triptofan sezilarli qutblanish bilan ajralib turadi va histidin hatto yuqori qutbga ega. Histidin ham asosiy aminokislota sifatida tasniflanishi mumkin.
4. Neytral aminokislotalar:
serin, kulrang,S,Ser
treonin, tre, T, Thr*
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neytral aminokislotalar gidroksil yoki karboksamid guruhlarini o'z ichiga oladi. Amid guruhlari noionik bo'lsa-da, asparagin va glutamin molekulalari juda qutblidir.
5. Kislotali aminokislotalar:
aspartat kislotasi (aspartat), asp, D, Asp
glutamik kislota (glutamat), glu, E, Glu
Kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarining karboksil guruhlari fiziologik pH qiymatlarining butun diapazonida to'liq ionlanadi.
6. Muhim aminokislotalar:
lizin, l dan, K, Lys*
arginin, arg, R, Arg
Asosiy aminokislotalarning yon zanjirlari neytral pH hududida to'liq protonlanadi. Yuqori asosli va juda qutbli aminokislota arginin bo'lib, u guanidin guruhini o'z ichiga oladi.
7. Imino kislotasi:
prolin, haqida,P,Pro
Prolinning yon zanjiri a-uglerod atomi va a-amino guruhini o'z ichiga olgan besh a'zoli halqadan iborat. Shuning uchun prolin, aniq aytganda, aminokislota emas, balki iminokislotadir. Halqadagi azot atomi zaif asos bo'lib, fiziologik pH qiymatlarida protonlanmaydi. Tsiklik tuzilishi tufayli prolin kollagen tuzilishi uchun juda muhim bo'lgan polipeptid zanjirida egilishlarni keltirib chiqaradi.
Ro'yxatga olingan aminokislotalarning ba'zilari inson tanasida sintez qilinmaydi va oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Bu muhim aminokislotalar yulduzcha bilan belgilangan.
Yuqorida aytib o'tilganidek, proteinogen aminokislotalar bir nechta qimmatli biologik faol molekulalarning kashshoflari hisoblanadi.
Ikki biogen amin, b-alanin va sisteamin A koenzimining bir qismidir (kofermentlar murakkab fermentlarning faol markazini tashkil etuvchi suvda eriydigan vitaminlar hosilalari). b-alanin aspartik kislotaning dekarboksillanishidan, sisteamin esa sisteinning dekarboksillanishidan hosil bo'ladi:
b-alanin sisteamin
Glutamik kislota qoldig'i boshqa koenzimning bir qismi - tetrahidrofol kislotasi, vitamin B c ning hosilasi.
Boshqa biologik qimmatli molekulalar safro kislotalarining aminokislota glitsin bilan konjugatlaridir. Bu konjugatlar asosga qaraganda kuchliroq kislotalar bo'lib, jigarda hosil bo'ladi va tuzlar shaklida safroda mavjud.
glikokol kislotasi
Proteinogen aminokislotalar ba'zi antibiotiklarning kashshoflari - mikroorganizmlar tomonidan sintez qilingan va bakteriyalar, viruslar va hujayralarning ko'payishini bostiradigan biologik faol moddalardir. Ulardan eng mashhurlari penitsillinlar va sefalosporinlar bo'lib, ular b-laktam antibiotiklari guruhini tashkil qiladi va jinsning mog'orlari tomonidan ishlab chiqariladi. Penitsilium. Ular o'z tarkibida reaktiv b-laktam halqasining mavjudligi bilan tavsiflanadi, ular yordamida gramm-manfiy mikroorganizmlarning hujayra devorlarining sintezini inhibe qiladi.
Penitsillinlarning umumiy formulasi
Aminokislotalardan biogen aminlar dekarboksillanish yo'li bilan olinadi - neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlar.
Glitsin va glutamat aminokislotalari markaziy asab tizimidagi neyrotransmitterlardir.
Aminokislotalarning hosilalari ham alkaloidlardir - o'simliklarda hosil bo'lgan asosli tabiatga ega tabiiy azotli birikmalar. Ushbu birikmalar tibbiyotda keng qo'llaniladigan o'ta faol fiziologik birikmalardir. Alkaloidlarga misol sifatida fenilalanin hosilasi papaverin, ko'knorining izokinolin alkaloidi (antispazmodik) va triptofan hosilasi fizostigmin, Calabar loviyasidan olingan indol alkaloidi (antikolinesteraz preparati) kiradi:
papaverin fizostigmin
Aminokislotalar biotexnologiyaning juda mashhur ob'ektlari hisoblanadi. Aminokislotalarning kimyoviy sintezi uchun ko'plab variantlar mavjud, ammo natijada aminokislotalarning rasematlari paydo bo'ladi. Aminokislotalarning faqat L-izomerlari oziq-ovqat sanoati va tibbiyot uchun mos bo'lganligi sababli, rasemik aralashmalarni enantiomerlarga ajratish kerak, bu jiddiy muammo tug'diradi. Shuning uchun biotexnologik yondashuv ko'proq mashhur: immobilizatsiyalangan fermentlar yordamida fermentativ sintez va butun mikrob hujayralari yordamida mikrobiologik sintez. Ikkala oxirgi holatda ham sof L-izomerlar olinadi.
Aminokislotalar oziq-ovqat qo'shimchalari va ozuqa komponentlari sifatida ishlatiladi. Glutamik kislota go'shtning ta'mini yaxshilaydi, valin va leysin pishirilgan mahsulotlarning ta'mini yaxshilaydi, glitsin va sistein konserva tayyorlashda antioksidant sifatida ishlatiladi. D-triptofan shakar o'rnini bosuvchi bo'lishi mumkin, chunki u ko'p marta shirinroq. Lizin qishloq xo'jaligi hayvonlarining ozuqasiga qo'shiladi, chunki ko'pchilik o'simlik oqsillarida oz miqdorda muhim aminokislotalar lizin mavjud.
Aminokislotalar tibbiy amaliyotda keng qo'llaniladi. Bu metionin, histidin, glutamik va aspartik kislotalar, glitsin, sistein, valin kabi aminokislotalar.
So'nggi o'n yillikda aminokislotalar teri va sochni parvarish qilish uchun kosmetik mahsulotlarga qo'shila boshlandi.
Kimyoviy modifikatsiyalangan aminokislotalar sanoatda polimerlar sintezida, yuvish vositalari, emulsifikatorlar va yonilgʻi qoʻshimchalari ishlab chiqarishda sirt faol moddalar sifatida ham keng qoʻllaniladi.
Zamonaviy protein ovqatlanishini individual aminokislotalarning rolini hisobga olmasdan tasavvur qilib bo'lmaydi. Umumiy ijobiy protein balansi bilan ham, hayvonning tanasi oqsil etishmasligini boshdan kechirishi mumkin. Buning sababi, individual aminokislotalarning so'rilishi bir-biri bilan bog'liq bo'lib, bir aminokislotaning etishmasligi yoki ko'pligi boshqasining etishmasligiga olib kelishi mumkin.
Ba'zi aminokislotalar inson va hayvonlar organizmida sintez qilinmaydi. Ular almashtirib bo'lmaydigan deb nomlanadi. Faqat o'nta aminokislotalar mavjud. Ulardan to'rttasi tanqidiy (cheklovchi) - ular ko'pincha hayvonlarning o'sishi va rivojlanishini cheklaydi.
Parrandalar uchun parhezlarda asosiy cheklovchi aminokislotalar metionin va sistin, cho'chqalar uchun parhezda - lizin. Boshqa aminokislotalar oqsil sintezi uchun samarali ishlatilishi uchun organizm oziq-ovqat bilan birga asosiy cheklovchi kislotaning etarli miqdorini olishi kerak.
Ushbu tamoyil "Liebig bochkasi" bilan tasvirlangan, bu erda barrelning to'ldirish darajasi hayvon organizmidagi oqsil sintezi darajasini ifodalaydi. Barreldagi eng qisqa taxta unda suyuqlikni ushlab turish qobiliyatini "cheklaydi". Agar bu taxta uzaytirilsa, u holda barrelda saqlanadigan suyuqlik hajmi ikkinchi cheklov taxtasi darajasiga ko'tariladi.
Hayvonlarning mahsuldorligini belgilovchi eng muhim omil - bu uning tarkibidagi aminokislotalarning fiziologik ehtiyojlarga muvofiq muvozanatidir. Ko'pgina tadqiqotlar cho'chqalarda zot va jinsga qarab aminokislotalarga bo'lgan ehtiyoj miqdoriy jihatdan farqlanishini isbotladi. Ammo 1 g oqsil sintezi uchun muhim aminokislotalarning nisbati bir xil. Muhim aminokislotalarning lizinga nisbati asosiy cheklovchi aminokislota sifatida "ideal oqsil" yoki "ideal aminokislota profili" deb ataladi. (
Lizin
hayvon, o'simlik va mikrobial kelib chiqadigan deyarli barcha oqsillarning bir qismidir, ammo don oqsillari lizinda kambag'aldir.
- Lizin reproduktiv funktsiyani tartibga soladi, uning etishmasligi sperma va tuxum shakllanishini buzadi.
- Yosh hayvonlarning o'sishi va to'qimalar oqsillarini shakllantirish uchun zarur. Lizin nukleoproteinlar, xromoproteinlar (gemoglobin) sintezida ishtirok etadi va shu bilan hayvonlarning mo'yna pigmentatsiyasini tartibga soladi. To'qimalar va organlarda oqsil parchalanish mahsulotlari miqdorini tartibga soladi.
- Kaltsiyning so'rilishini rag'batlantiradi
- Asab va endokrin tizimlarning funktsional faoliyatida ishtirok etadi, oqsillar va uglevodlar almashinuvini tartibga soladi, ammo uglevodlar bilan reaksiyaga kirishganda, lizin so'rilmaydi.
- Lizin - yog 'almashinuvida muhim rol o'ynaydigan karnitin hosil bo'lishining boshlang'ich moddasi.
Metionin va sistin oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislotalar. Bunday holda, metionin sistinga aylanishi mumkin, shuning uchun bu aminokislotalar birgalikda taqsimlanadi va agar etishmovchilik bo'lsa, metionin qo'shimchalari dietaga kiritiladi. Bu aminokislotalarning ikkalasi ham teri hosilalari - sochlar, patlar hosil bo'lishida ishtirok etadi; E vitamini bilan birgalikda ular jigardan ortiqcha yog'larni olib tashlashni tartibga soladi va hujayralar va qizil qon hujayralarining o'sishi va ko'payishi uchun zarurdir. Agar metionin etishmovchiligi bo'lsa, sistin faol emas. Biroq, dietada metioninning sezilarli darajada ko'payishiga yo'l qo'ymaslik kerak.
Metionin
mushaklardagi yog'larning cho'kishiga yordam beradi, xolin (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niatsin (vitamin B5) va boshqalarning yangi organik birikmalarini hosil qilish uchun zarurdir.
Ratsionda metioninning etishmasligi plazma oqsillari (albumin) darajasining pasayishiga olib keladi, anemiyaga olib keladi (qondagi gemoglobin darajasi pasayadi), E vitamini va selenning bir vaqtning o'zida etishmasligi mushak distrofiyasining rivojlanishiga yordam beradi. Ratsionda metioninning etarli emasligi yosh hayvonlarning o'sishining sekinlashishiga, ishtahaning yo'qolishiga, mahsuldorlikning pasayishiga, ozuqa narxining oshishiga, jigarning yog'lanishiga, buyrak funktsiyasining buzilishiga, kamqonlik va ozg'inlikka olib keladi.
Ortiqcha metionin azotdan foydalanishni susaytiradi, jigar, buyraklar, oshqozon osti bezida degenerativ o'zgarishlarni keltirib chiqaradi, arginin va glitsinga bo'lgan ehtiyojni oshiradi. Metioninning ko'pligi bilan muvozanat kuzatiladi (aminokislotalarning muvozanati buziladi, bu dietadagi muhim aminokislotalarning optimal nisbatidan keskin og'ishlarga asoslanadi), bu metabolik kasalliklar va o'sish tezligini inhibe qilish bilan birga keladi. yosh hayvonlarda.
Sistin oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislota bo'lib, metionin bilan almashtiriladi, oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida, oqsillar, uglevodlar va o't kislotalari almashinuvida ishtirok etadi, ichak zaharlarini zararsizlantiradigan moddalarning shakllanishiga yordam beradi, insulinni faollashtiradi, triptofan bilan birgalikda sistin sintezida ishtirok etadi. jigarda glutation sintezi uchun ishlatiladigan ichakdagi yog'larni hazm qilish mahsulotlarini so'rish uchun zarur bo'lgan safro kislotalari. Sistin ultrabinafsha nurlarini yutish qobiliyatiga ega. Sistin etishmovchiligi bilan jigar sirrozi, yosh qushlarda patlarning kechikishi va patlarning o'sishi, kattalar qushlarida patlarning mo'rtligi va yo'qolishi (yurishi), yuqumli kasalliklarga chidamliligi pasayadi.
Triptofan
ovqat hazm qilish trakti fermentlarining, hujayralardagi oksidlovchi fermentlarning va bir qator gormonlarning fiziologik faolligini belgilaydi, qon plazmasi oqsillarini yangilashda ishtirok etadi, endokrin va gematopoetik apparatlarning, reproduktiv tizimning normal ishlashini, gamma-globulinlar sintezini belgilaydi. , gemoglobin, nikotin kislotasi, ko'z binafshasi va boshqalar. Ratsionda triptofan etishmovchiligi bo'lsa, yosh hayvonlarning o'sishi sekinlashadi, tuxum qo'yuvchi tovuqlarning tuxum ishlab chiqarishi kamayadi, ishlab chiqarish uchun yem narxi oshadi, endokrin va jinsiy bezlar atrofiyaga uchraydi. , ko'rlik paydo bo'ladi, anemiya rivojlanadi (qizil qon tanachalari soni va qondagi gemoglobin darajasi pasayadi), tananing qarshiligi va immunitet xususiyatlari, urug'lantirilishi va tuxumlarning inkubatsiya qobiliyati pasayadi. Triptofan miqdori past bo'lgan oziq-ovqat bilan oziqlangan cho'chqalarda ozuqa iste'moli kamayadi, ishtahani buziladi, tuklari qo'polroq va ozg'inlashadi, jigarning yog'lanishi qayd etiladi. Ushbu aminokislota etishmovchiligi ham bepushtlikka, qo'zg'aluvchanlikning oshishiga, konvulsiyalar, katarakta shakllanishiga, manfiy azot balansiga va tirik vaznning yo'qolishiga olib keladi. Triptofan, nikotinik kislotaning kashshofi (provitamin) bo'lib, pellagra rivojlanishiga to'sqinlik qiladi.
Aminokislotalar - aminokislotalar va karboksil guruhini o'z ichiga olgan karboksilik kislotalar. Tabiiy aminokislotalar 2-aminokarboksilik kislotalar yoki a-aminokislotalardir, ammo b-alanin, taurin, g-aminobutirik kislota kabi aminokislotalar mavjud. a-aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha ko'rinadi:
a-aminokislotalar 2-uglerodda to'rt xil o'rinbosarga ega, ya'ni barcha a-aminokislotalar, glitsindan tashqari, assimetrik (xiral) uglerod atomiga ega va ikkita enantiomer - L- va D-aminokislotalar shaklida mavjud. Tabiiy aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D-aminokislotalar bakteriyalar va peptidli antibiotiklarda mavjud.
Suvli eritmalardagi barcha aminokislotalar bipolyar ionlar shaklida bo'lishi mumkin va ularning umumiy zaryadi muhitning pH ga bog'liq. Umumiy zaryad nolga teng bo'lgan pH qiymatiga izoelektrik nuqta deyiladi. Izoelektrik nuqtada aminokislota tsvitterion bo'ladi, ya'ni uning amin guruhi protonlanadi va karboksil guruhi dissotsilanadi. Neytral pH hududida ko'pchilik aminokislotalar zvitterionlardir:
Aminokislotalar spektrning ko'rinadigan hududida yorug'likni o'zlashtirmaydi, aromatik aminokislotalar spektrning UV mintaqasida yorug'likni o'zlashtiradi: triptofan va tirozin 280 nm, fenilalanin 260 nm.
Aminokislotalar laboratoriya amaliyoti uchun katta ahamiyatga ega bo'lgan ba'zi kimyoviy reaktsiyalar bilan tavsiflanadi: a-aminokislotalar uchun rangli ningidrin testi, sulfidril, fenolik va boshqa aminokislotalar radikallari guruhlariga xos bo'lgan reaktsiyalar, aminokislotalar asetsiyasi va Shiff asoslarining shakllanishi. , karboksil guruhlarida esterlanish.
Aminokislotalarning biologik roli:
Proteinogen aminokislotalar deb ataladigan peptidlar va oqsillarning strukturaviy elementlari. Proteinlar 20 ta aminokislotadan iborat bo'lib, ular genetik kod bilan kodlangan va translatsiya paytida oqsillar tarkibiga kiradi, ularning ba'zilari fosforlangan, asillangan yoki gidroksillangan bo'lishi mumkin;
boshqa tabiiy birikmalarning strukturaviy elementlari bo'lishi mumkin - koenzimlar, safro kislotalari, antibiotiklar;
signal beruvchi molekulalardir. Aminokislotalarning bir qismi neyrotransmitterlar yoki neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlarning prekursorlari;
eng muhim metabolitlardir, masalan, ba'zi aminokislotalar o'simlik alkaloidlarining prekursorlari yoki azot donorlari sifatida xizmat qiladi yoki oziqlanishning muhim tarkibiy qismlari hisoblanadi.
Proteinogen aminokislotalarning tasnifi yon zanjirlarning tuzilishi va qutbliligiga asoslanadi:
1. Alifatik aminokislotalar:
glitsin, jilo, G, Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, mil,V,Val*
leysin, lei,L,Leu*
izolösin, loy, Men, Ile*
Ushbu aminokislotalar yon zanjirda geteroatom yoki tsiklik guruhlarni o'z ichiga olmaydi va aniq past qutblilik bilan ajralib turadi.
sistein, cis,Cys
metionin, met,M,Met*
3. Aromatik aminokislotalar:
fenilalanin, soch quritgich,F,Phe*
tirozin, tortishish galereyasi,Y,Tyr
triptofan, uch,W,Trp*
gistidin, gis, H, Uning
Aromatik aminokislotalar mezomer rezonans bilan barqarorlashtirilgan tsikllarni o'z ichiga oladi. Bu guruhda faqat fenilalanin aminokislotasi past qutblilikni namoyon qiladi, tirozin va triptofan sezilarli qutblanish bilan ajralib turadi va histidin hatto yuqori qutbga ega. Histidin ham asosiy aminokislota sifatida tasniflanishi mumkin.
4. Neytral aminokislotalar:
serin, kulrang,S,Ser
treonin, tre,T,Thr*
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neytral aminokislotalar gidroksil yoki karboksamid guruhlarini o'z ichiga oladi. Amid guruhlari noionik bo'lsa-da, asparagin va glutamin molekulalari juda qutblidir.
5. Kislotali aminokislotalar:
aspartat kislotasi (aspartat), asp,D,Asp
glutamik kislota (glutamat), glu, E, Glu
Kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarining karboksil guruhlari fiziologik pH qiymatlarining butun diapazonida to'liq ionlanadi.
6. Muhim aminokislotalar:
lizin, l dan, K, Lys*
arginin, arg,R,Arg
Asosiy aminokislotalarning yon zanjirlari neytral pH hududida to'liq protonlanadi. Yuqori asosli va juda qutbli aminokislota arginin bo'lib, u guanidin guruhini o'z ichiga oladi.
7. Imino kislotasi:
prolin, haqida,P,Pro
Prolinning yon zanjiri a-uglerod atomi va a-amino guruhini o'z ichiga olgan besh a'zoli halqadan iborat. Shuning uchun prolin, aniq aytganda, aminokislota emas, balki iminokislotadir. Halqadagi azot atomi zaif asos bo'lib, fiziologik pH qiymatlarida protonlanmaydi. Tsiklik tuzilishi tufayli prolin kollagen tuzilishi uchun juda muhim bo'lgan polipeptid zanjirida egilishlarni keltirib chiqaradi.
Ro'yxatga olingan aminokislotalarning ba'zilari inson tanasida sintez qilinmaydi va oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Bu muhim aminokislotalar yulduzcha bilan belgilangan.
Yuqorida aytib o'tilganidek, proteinogen aminokislotalar bir nechta qimmatli biologik faol molekulalarning kashshoflari hisoblanadi.
Ikki biogen amin, b-alanin va sisteamin A koenzimining bir qismidir (kofermentlar murakkab fermentlarning faol markazini tashkil etuvchi suvda eriydigan vitaminlar hosilalari). b-alanin aspartik kislotaning dekarboksillanishidan, sisteamin esa sisteinning dekarboksillanishidan hosil bo'ladi:
b-alanin 
sisteamin
Glutamik kislota qoldig'i boshqa koenzimning bir qismi - tetrahidrofol kislotasi, vitamin B c ning hosilasi.
Boshqa biologik qimmatli molekulalar safro kislotalarining aminokislota glitsin bilan konjugatlaridir. Bu konjugatlar asosga qaraganda kuchliroq kislotalar bo'lib, jigarda hosil bo'ladi va tuzlar shaklida safroda mavjud.
glikokol kislotasi
Proteinogen aminokislotalar ba'zi antibiotiklarning kashshoflari - mikroorganizmlar tomonidan sintez qilingan va bakteriyalar, viruslar va hujayralarning ko'payishini bostiradigan biologik faol moddalardir. Ulardan eng mashhurlari penitsillinlar va sefalosporinlar bo'lib, ular b-laktam antibiotiklari guruhini tashkil qiladi va jinsning mog'orlari tomonidan ishlab chiqariladi. Penitsilium. Ular o'z tarkibida reaktiv b-laktam halqasining mavjudligi bilan tavsiflanadi, ular yordamida gramm-manfiy mikroorganizmlarning hujayra devorlarining sintezini inhibe qiladi.
Penitsillinlarning umumiy formulasi
Aminokislotalardan biogen aminlar dekarboksillanish yo'li bilan olinadi - neyrotransmitterlar, gormonlar va histogormonlar.
Glitsin va glutamat aminokislotalari markaziy asab tizimidagi neyrotransmitterlardir.
dopamin (neyrotransmitter) norepinefrin (neyrotransmitter)
adrenalin (gormon) gistamin (transmitter va histogormon)
serotonin (neyrotransmitter va histogormon) GABA (neyrotransmitter)
tiroksin (gormon)
Triptofan aminokislotalarining hosilasi eng mashhur tabiiy auksin, indolilatsetik kislotadir. Auksinlar o'simliklarning o'sishini regulyatorlari bo'lib, ular o'sayotgan to'qimalarning differentsiatsiyasini, kambiyning, ildizlarning o'sishini rag'batlantiradi, mevalarning o'sishini va eski barglarning so'rilishini tezlashtiradi; ularning antagonistlari abstsiz kislotasi.
indolilatsetik kislota
Aminokislotalarning hosilalari ham alkaloidlardir - o'simliklarda hosil bo'lgan asosli tabiatga ega tabiiy azotli birikmalar. Ushbu birikmalar tibbiyotda keng qo'llaniladigan o'ta faol fiziologik birikmalardir. Alkaloidlarga misol sifatida fenilalanin hosilasi papaverin, ko'knorining izokinolin alkaloidi (antispazmodik) va triptofan hosilasi fizostigmin, Calabar loviyasidan olingan indol alkaloidi (antikolinesteraz preparati) kiradi:
papaverin fizostigmin
Aminokislotalar biotexnologiyaning juda mashhur ob'ektlari hisoblanadi. Aminokislotalarning kimyoviy sintezi uchun ko'plab variantlar mavjud, ammo natijada aminokislotalarning rasematlari paydo bo'ladi. Aminokislotalarning faqat L-izomerlari oziq-ovqat sanoati va tibbiyot uchun mos bo'lganligi sababli, rasemik aralashmalarni enantiomerlarga ajratish kerak, bu jiddiy muammo tug'diradi. Shuning uchun biotexnologik yondashuv ko'proq mashhur: immobilizatsiyalangan fermentlar yordamida fermentativ sintez va butun mikrob hujayralari yordamida mikrobiologik sintez. Ikkala oxirgi holatda ham sof L-izomerlar olinadi.
Aminokislotalar oziq-ovqat qo'shimchalari va ozuqa komponentlari sifatida ishlatiladi. Glutamik kislota go'shtning ta'mini yaxshilaydi, valin va leysin pishirilgan mahsulotlarning ta'mini yaxshilaydi, glitsin va sistein konserva tayyorlashda antioksidant sifatida ishlatiladi. D-triptofan shakar o'rnini bosuvchi bo'lishi mumkin, chunki u ko'p marta shirinroq. Lizin qishloq xo'jaligi hayvonlarining ozuqasiga qo'shiladi, chunki ko'pchilik o'simlik oqsillarida oz miqdorda muhim aminokislotalar lizin mavjud.
Aminokislotalar tibbiy amaliyotda keng qo'llaniladi. Bu metionin, histidin, glutamik va aspartik kislotalar, glitsin, sistein, valin kabi aminokislotalar.
So'nggi o'n yillikda aminokislotalar teri va sochni parvarish qilish uchun kosmetik mahsulotlarga qo'shila boshlandi.
Kimyoviy modifikatsiyalangan aminokislotalar sanoatda polimerlar sintezida, yuvish vositalari, emulsifikatorlar va yonilgʻi qoʻshimchalari ishlab chiqarishda sirt faol moddalar sifatida ham keng qoʻllaniladi.
PROTEINLAR
Proteinlar peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar moddalardir.
Bu nasldan naslga o'tadigan genetik ma'lumotlarning mahsulidir va hujayradagi barcha hayotiy jarayonlarni amalga oshiradigan oqsillardir.
Proteinlarning funktsiyalari:
Katalitik funktsiya. Proteinlarning eng ko'p guruhini fermentlar - kimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradigan katalitik faollikka ega oqsillar tashkil qiladi. Fermentlarga misollar: pepsin, spirt dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Strukturani shakllantirish funktsiyasi. Strukturaviy oqsillar hujayralar va to'qimalarning shakli va barqarorligini saqlash uchun javobgardir, bularga keratinlar, kollagen, fibroin kiradi.
Transport funktsiyasi. Transport oqsillari molekulalar yoki ionlarni bir organdan ikkinchisiga yoki hujayra ichidagi membranalar, masalan, gemoglobin, sarum albumini, ion kanallari orqali o'tkazadi.
Himoya funktsiyasi. Gomeostaz tizimining oqsillari organizmni patogenlardan, begona ma'lumotlardan, qon yo'qotishdan himoya qiladi - immunoglobulinlar, fibrinogen, trombin.
Tartibga solish funktsiyasi. Proteinlar signal beruvchi moddalar funktsiyalarini bajaradi - ba'zi gormonlar, histogormonlar va neyrotransmitterlar, har qanday tuzilishdagi signalizatsiya moddalari uchun retseptorlar bo'lib, hujayraning biokimyoviy signal zanjirlarida keyingi signal uzatilishini ta'minlaydi. Masalan, o'sish gormoni somatotropin, insulin gormoni, H- va M-xolinergik retseptorlari.
Dvigatel funktsiyasi. Proteinlar yordamida qisqarish va boshqa biologik harakat jarayonlari amalga oshiriladi. Masalan, tubulin, aktin va miyozin.
Zaxira funksiyasi. O'simliklarda qimmatli ozuqa moddalari bo'lgan zahira oqsillari mavjud, hayvonlar tanasida mushak oqsillari zaxira oziq moddalari bo'lib xizmat qiladi, ular juda zarur bo'lganda safarbar qilinadi.
Proteinlar bir necha darajadagi strukturaviy tashkilot mavjudligi bilan tavsiflanadi.
Birlamchi tuzilma Protein - bu polipeptid zanjiridagi aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligi. Peptid bog'i bir aminokislotaning a-karboksil guruhi va boshqa aminokislotaning a-amino guruhi o'rtasidagi karboksamid bog'idir.
alanilfenillanilsisteilprolin
Peptid aloqasi bir nechta xususiyatlarga ega:
a) u rezonans stabillashgan va shuning uchun amalda bir tekislikda joylashgan - planar; C-N aloqasi atrofida aylanish juda ko'p energiya talab qiladi va qiyin;
b) -CO-NH- bog'lanish o'ziga xos xususiyatga ega, u oddiydan kichikroq, lekin qo'shaloqdan katta, ya'ni keto-enol tautomeriyasi mavjud:
c) peptid bog'iga nisbatan o'rinbosarlar mavjud trans-pozitsiya;
d) peptid umurtqa pog'onasi turli tabiatdagi yon zanjirlar bilan o'ralgan bo'lib, atrofdagi erituvchi molekulalari bilan o'zaro ta'sir qiladi, erkin karboksil va aminokislotalar ionlanadi, oqsil molekulasining katyonik va anion markazlarini hosil qiladi. Ularning nisbatiga qarab, oqsil molekulasi umumiy musbat yoki manfiy zaryad oladi, shuningdek, oqsilning izoelektrik nuqtasiga etib kelganida muhitning u yoki bu pH qiymati bilan tavsiflanadi. Radikallar oqsil molekulasi ichida tuz, efir va disulfid ko'priklarini hosil qiladi, shuningdek, oqsillarga xos bo'lgan reaksiyalar diapazonini aniqlaydi.
Hozirgi vaqtda 100 va undan ortiq aminokislotalar qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar oqsillar, polipeptidlar 50-100 aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar, past molekulyar peptidlar esa 50 dan kam aminokislota qoldiqlaridan tashkil topgan polimerlar ekanligi kelishib olingan.
Ba'zi past molekulyar og'irlikdagi peptidlar mustaqil biologik rol o'ynaydi. Ushbu peptidlarning ba'zilariga misollar:
Glutation - g-gluc-cis-gly - hujayra ichidagi eng keng tarqalgan peptidlardan biri bo'lib, hujayralardagi oksidlanish-qaytarilish jarayonlarida va aminokislotalarning biologik membranalar orqali o'tishida ishtirok etadi.
Karnozin - b-ala-gis - hayvonlar mushaklari tarkibidagi peptid, lipid peroksid parchalanish mahsulotlarini yo'q qiladi, mushaklardagi uglevodlarning parchalanishini tezlashtiradi va fosfat shaklida mushaklarda energiya almashinuvida ishtirok etadi.
Vazopressin - bu gipofiz bezining orqa bo'lagining gormoni bo'lib, organizmdagi suv almashinuvini tartibga solishda ishtirok etadi:
Phalloidin chivin agarikining zaharli polipeptididir, arzimas konsentratsiyalarda u hujayralardan fermentlar va kaliy ionlarining chiqishi tufayli tananing o'limiga olib keladi:
Gramitsidin ko'plab gram-musbat bakteriyalarga ta'sir qiluvchi antibiotik bo'lib, biologik membranalarning o'tkazuvchanligini past molekulyar birikmalarga o'zgartiradi va hujayralar o'limiga olib keladi:
Met-enkefalin - tir-gli-gli-fen-met - neyronlarda sintezlangan va og'riqni kamaytiradigan peptid.
Proteinning ikkilamchi tuzilishi peptid magistralining funktsional guruhlari o'rtasidagi o'zaro ta'sir natijasida hosil bo'lgan fazoviy strukturadir.
Peptid zanjiri ko'plab CO va NH peptid bog'larini o'z ichiga oladi, ularning har biri vodorod aloqalarini shakllantirishda ishtirok etish qobiliyatiga ega. Buni amalga oshirishga imkon beruvchi strukturalarning ikkita asosiy turi mavjud: zanjir telefon simi kabi o‘ralgan a-spiral va buklangan b-konstruksiya, bunda bir yoki bir nechta zanjirning cho‘zilgan qismlari yonma-yon yotqiziladi. tomoni. Bu ikkala tuzilma ham juda barqaror.
a-spiral o'ralgan polipeptid zanjirining juda zich o'ralganligi bilan tavsiflanadi; o'ng qo'l spiralning har bir burilishi uchun 3,6 aminokislota qoldiqlari mavjud bo'lib, ularning radikallari doimo tashqariga va bir oz orqaga, ya'ni polipeptid zanjirining boshlanishi.
a-spiralning asosiy xususiyatlari:
a-spiral peptid guruhining azotidagi vodorod atomi va zanjir bo'ylab to'rtta pozitsiyada joylashgan qoldiqning karbonil kislorodi o'rtasidagi vodorod aloqalari bilan barqarorlashadi;
Barcha peptid guruhlari vodorod aloqasini shakllantirishda ishtirok etadi, bu a-spiralning maksimal barqarorligini ta'minlaydi;
peptid guruhlarining barcha azot va kislorod atomlari vodorod aloqalarini hosil qilishda ishtirok etadi, bu a-spiral hududlarning gidrofilligini sezilarli darajada kamaytiradi va ularning hidrofobikligini oshiradi;
a-spiral o'z-o'zidan hosil bo'ladi va polipeptid zanjirining eng barqaror konformatsiyasi bo'lib, minimal erkin energiyaga mos keladi;
L-aminokislotalarning polipeptid zanjirida odatda oqsillarda bo'lgan o'ng qo'l spiral chap qo'lga qaraganda ancha barqarordir.
a-spiral hosil bo'lish imkoniyati oqsilning birlamchi tuzilishi bilan belgilanadi. Ba'zi aminokislotalar peptid umurtqasining burilishini oldini oladi. Masalan, glutamat va aspartatning qo'shni karboksil guruhlari o'zaro bir-birini itaradi, bu esa a-spiralda vodorod bog'larining shakllanishiga to'sqinlik qiladi. Xuddi shu sababga ko'ra, musbat zaryadlangan lizin va arginin qoldiqlari bir-biriga yaqin joylashgan joylarda zanjirning spirallanishi qiyin. Biroq, prolin a-spiral buzilishida eng katta rol o'ynaydi. Birinchidan, prolinda azot atomi qattiq halqaning bir qismi bo'lib, N-C bog'i atrofida aylanishga to'sqinlik qiladi, ikkinchidan, azot atomida vodorod yo'qligi sababli prolin vodorod bog'ini hosil qilmaydi.
b-varaq - chiziqli joylashgan peptid bo'laklari orasidagi vodorod aloqalari natijasida hosil bo'lgan qatlamli struktura. Ikkala zanjir ham mustaqil bo'lishi yoki bir xil polipeptid molekulasiga tegishli bo'lishi mumkin. Agar zanjirlar bir yo'nalishda yo'naltirilgan bo'lsa, unda bunday b-tuzilma parallel deyiladi. Qarama-qarshi zanjir yo'nalishlarida, ya'ni bir zanjirning N uchi boshqa zanjirning C-uchiga to'g'ri kelganda, b-tuzilma antiparallel deyiladi. Deyarli chiziqli vodorod ko'prigiga ega bo'lgan antiparallel b-lavha energetik jihatdan ko'proq afzaldir.
parallel b-varaqqa antiparallel b-varaq
Vodorod bog'lari bilan to'yingan a-spiraldan farqli o'laroq, b-varaq zanjirining har bir bo'limi qo'shimcha vodorod bog'larini hosil qilish uchun ochiqdir. Aminokislotalarning yon radikallari navbatma-navbat yuqoriga va pastga varaq tekisligiga deyarli perpendikulyar yo'naltirilgan.
Peptid zanjiri keskin egilgan joylarda ko'pincha b-halqa mavjud. Bu qisqa parcha bo'lib, unda 4 ta aminokislota qoldig'i 180 ° ga egilib, birinchi va to'rtinchi qoldiqlar orasidagi bitta vodorod ko'prigi bilan barqarorlashadi. Katta aminokislota radikallari b-loopning shakllanishiga xalaqit beradi, shuning uchun u ko'pincha eng kichik aminokislota, glitsinni o'z ichiga oladi.
Proteinning ikkinchi darajali tuzilishi- bu ikkilamchi tuzilmalarni almashtirishning o'ziga xos tartibi. Domen deganda ma'lum darajada strukturaviy va funksional avtonomiyaga ega bo'lgan oqsil molekulasining alohida qismi tushuniladi. Hozirgi vaqtda domenlar oqsil molekulalari tuzilishining asosiy elementlari hisoblanadi va a-spirallar va b-varaqlarning joylashuvi munosabatlari va tabiati birlamchi tuzilmalarni taqqoslashdan ko'ra oqsil molekulalari va filogenetik munosabatlarning evolyutsiyasini tushunish uchun ko'proq narsani ta'minlaydi. Evolyutsiyaning asosiy vazifasi tobora ko'proq yangi oqsillarni loyihalashdir. Qadoqlash shartlarini qondiradigan va funktsional vazifalarning bajarilishini ta'minlaydigan aminokislotalar ketma-ketligini tasodifan sintez qilishning cheksiz imkoniyati mavjud. Shu sababli, turli funktsiyalarga ega, ammo tuzilishi jihatidan o'xshash oqsillarni topish odatiy holdir, ular umumiy ajdodga ega yoki bir-biridan paydo bo'lgan ko'rinadi. Aftidan, evolyutsiya ma'lum bir muammoni hal qilish zarurati bilan duch kelganda, boshidanoq bu maqsad uchun oqsillarni loyihalashni emas, balki allaqachon yaxshi tashkil etilgan tuzilmalarni shu maqsadda moslashtirishni, ularni yangi maqsadlarga moslashtirishni afzal ko'radi.
Tez-tez takrorlanadigan ikkinchi darajali tuzilmalarning ba'zi misollari:
a' - faqat a-spirallarni o'z ichiga olgan oqsillar (miyoglobin, gemoglobin);
bb' - faqat b-tuzilmalarni o'z ichiga olgan oqsillar (immunoglobulinlar, superoksid dismutaza);
b-barrel tuzilishi, har bir b-qatlam bochka ichida joylashgan va molekula yuzasida joylashgan a-spiral (triozfosfoizomeraz, laktat dehidrogenaza) bilan bog'langan;
"Rux barmog'i" - 20 ta aminokislota qoldig'idan tashkil topgan oqsil bo'lagi, sink atomi ikkita sistein qoldig'i va ikkita gistidin qoldig'i bilan bog'lanadi, natijada bog'lashi mumkin bo'lgan taxminan 12 aminokislota qoldig'idan iborat "barmoq" hosil bo'ladi. DNK molekulasining tartibga soluvchi hududlariga;
"leytsin fermuarı" - o'zaro ta'sir qiluvchi oqsillar kamida 4 ta leysin qoldiqlarini o'z ichiga olgan a-spiral mintaqaga ega, ular bir-biridan 6 aminokislota masofada joylashgan, ya'ni ular har bir ikkinchi aylanish yuzasida joylashgan va boshqasining leysin qoldiqlari bilan hidrofobik bog'lanishlar hosil qilishi mumkin. oqsil. Leysin fermuarlar yordamida, masalan, kuchli asosli giston oqsillarining molekulalari musbat zaryadni yengib, murakkablashishi mumkin.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishi- bu aminokislotalarning yon radikallari orasidagi bog'lanishlar bilan barqarorlashtirilgan oqsil molekulasining fazoviy joylashuvi.
Proteinning uchinchi darajali tuzilishini barqarorlashtiruvchi bog'lanish turlari:
elektrostatik vodorod hidrofobik disulfidi
o'zaro aloqa aloqa o'zaro aloqa
Uchinchi darajali strukturaning burmalanishiga qarab, oqsillarni ikkita asosiy turga bo'lish mumkin - fibrillar va globulyar.
Fibrillyar oqsillar suvda erimaydigan uzun, ipsimon molekulalar bo'lib, ularning polipeptid zanjirlari bir o'q bo'ylab cho'zilgan. Bular asosan strukturaviy va kontraktil oqsillardir. Eng keng tarqalgan fibrilyar oqsillarga ba'zi misollar:
a-keratinlar. Epidermis hujayralari tomonidan sintezlanadi. Ular sochlar, mo'ynalar, patlar, shoxlar, tirnoqlar, tirnoqlar, tirnoqlar, tarozilar, tuyoqlar va toshbaqa qobig'ining deyarli barcha quruq vaznini, shuningdek terining tashqi qatlami og'irligining muhim qismini tashkil qiladi. Bu oqsillarning butun oilasi; ular aminokislotalar tarkibida o'xshash, ko'plab sistein qoldiqlarini o'z ichiga oladi va polipeptid zanjirlarining bir xil fazoviy joylashuviga ega. Soch hujayralarida keratinning polipeptid zanjirlari birinchi navbatda tolalarga bo'linadi, shundan so'ng tuzilmalar arqon yoki o'ralgan kabel kabi hosil bo'ladi va oxir-oqibat hujayraning butun maydonini to'ldiradi. Soch hujayralari tekislanadi va nihoyat o'ladi va hujayra devorlari har bir soch atrofida kesikula deb ataladigan quvurli qobiq hosil qiladi. A-keratinda polipeptid zanjirlari a-spiral shakliga ega bo'lib, ular bir-birining atrofida uch yadroli kabelga o'ralgan holda o'zaro disulfid bog'lanishlari hosil bo'ladi. N-terminal qoldiqlari bir tomonda (parallel) joylashgan. Keratinlar suvda erimaydi, chunki ularning tarkibidagi aminokislotalarning suvli fazaga duch keladigan qutbsiz yon radikallari bilan ustunligi. Perm paytida quyidagi jarayonlar sodir bo'ladi: birinchi navbatda, disulfid ko'priklar tiollar bilan qaytarilish yo'li bilan yo'q qilinadi, so'ngra sochga kerakli shakl berilganda, ular qizdirilganda quritiladi, atmosfera kislorodi bilan oksidlanish tufayli yangi disulfid ko'priklar hosil bo'ladi. , soch turmagi shaklini saqlaydigan.
b-keratinlar. Bularga ipak va o'rgimchak to'ri fibroin kiradi. Ular tarkibida glitsin, alanin va serin ustun bo'lgan antiparallel b-pleasli qatlamlardir.
Kollagen. Yuqori hayvonlarda eng keng tarqalgan oqsil va biriktiruvchi to'qimalarning asosiy fibrillyar oqsili. Kollagen fibroblastlar va xondrositlarda - biriktiruvchi to'qimaning maxsus hujayralarida sintezlanadi, keyinchalik u chiqariladi. Kollagen tolalari teri, tendonlar, xaftaga va suyaklarda joylashgan. Ular cho'zilmaydi, po'lat simdan kuchliroq va kollagen fibrillalari ko'ndalang chiziqlar bilan ajralib turadi. Suvda qaynatilganda tolali, erimaydigan va hazm bo'lmaydigan kollagen kovalent bog'larning bir qismi gidrolizlanishi natijasida jelatinga aylanadi. Kollagen tarkibida 35% glitsin, 11% alanin, 21% prolin va 4-gidroksiprolin (kollagen va elastinga xos aminokislota) mavjud. Ushbu kompozitsiya oziq-ovqat oqsili sifatida jelatinning nisbatan past ozuqaviy qiymatini belgilaydi. Kollagen fibrillalari tropokollagen deb ataladigan takrorlanuvchi polipeptid bo'linmalaridan iborat. Ushbu bo'linmalar fibrilla bo'ylab parallel to'plamlar shaklida boshdan quyruqgacha joylashgan. Boshlarning siljishi xarakterli ko'ndalang chiziqlarni beradi. Ushbu tuzilishdagi bo'shliqlar, agar kerak bo'lsa, suyak mineralizatsiyasida muhim rol o'ynaydigan gidroksiapatit Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallarini cho'ktirish uchun joy bo'lib xizmat qilishi mumkin.
Tropokollagen bo'linmalari a- va b-keratinlardan farqli ravishda uch ipli arqonga mahkam o'ralgan uchta polipeptid zanjiridan iborat. Ba'zi kollagenlarda barcha uchta zanjir bir xil aminokislotalar ketma-ketligiga ega, boshqalarda faqat ikkita zanjir bir xil, uchinchisi esa boshqacha. Tropokollagenning polipeptid zanjiri prolin va gidroksiprolin ta'sirida zanjir burmalari tufayli har bir burilishda faqat uchta aminokislota qoldig'i bo'lgan chap qo'l spiralni hosil qiladi. Uchta zanjir bir-biriga, vodorod aloqalariga qo'shimcha ravishda, qo'shni zanjirlarda joylashgan ikkita lizin qoldig'i o'rtasida hosil bo'lgan kovalent tipdagi bog'lanish orqali bog'lanadi:
Yoshimiz ulg‘aygan sari tropokollagen bo‘linmalarida va ular o‘rtasida ko‘proq o‘zaro bog‘lanishlar hosil bo‘lib, kollagen fibrillalari qattiqroq va mo‘rtroq bo‘ladi va bu xaftaga va tendonlarning mexanik xususiyatlarini o‘zgartiradi, suyaklarni mo‘rt qiladi va shox pardaning shaffofligini pasaytiradi. .
Elastin. Bog'larning sariq elastik to'qimalarida va katta arteriyalar devoridagi biriktiruvchi to'qimalarning elastik qatlamida mavjud. Elastin fibrillalarining asosiy bo'linmasi tropoelastindir. Elastin glitsin va alaninga boy, ko'p miqdorda lizin va ozgina prolinni o'z ichiga oladi. Elastinning spiral bo'laklari kuchlanish qo'llanilganda cho'ziladi, lekin yuk olib tashlangandan keyin asl uzunligiga qaytadi. To'rt xil zanjirning lizin qoldiqlari bir-biri bilan kovalent bog'lanish hosil qiladi va elastinning barcha yo'nalishlarda teskari cho'zilishiga imkon beradi.
Globulyar oqsillar - bu polipeptid zanjiri ixcham globulaga o'ralgan va turli xil funktsiyalarni bajarishga qodir bo'lgan oqsillar.
Globulyar oqsillarning uchinchi darajali tuzilishini miyoglobin misolida ko'rib chiqish eng qulaydir. Mioglobin mushak hujayralarida joylashgan nisbatan kichik kislorodni bog'laydigan oqsildir. U bog'langan kislorodni saqlaydi va uning mitoxondriyalarga o'tishiga yordam beradi. Mioglobin molekulasida bitta polipeptid zanjiri va bitta gemogruppa (gem) - temir bilan protoporfirin kompleksi mavjud. Miyoglobinning asosiy xususiyatlari:
a) miyoglobin molekulasi shunchalik ixchamki, uning ichiga faqat 4 ta suv molekulasi sig'adi;
b) barcha qutbli aminokislota qoldiqlari, ikkitadan tashqari, molekulaning tashqi yuzasida joylashgan bo'lib, ularning barchasi gidratlangan holatda bo'ladi;
c) hidrofobik aminokislota qoldiqlarining ko'p qismi miyoglobin molekulasi ichida joylashgan va shuning uchun suv bilan aloqa qilishdan himoyalangan;
d) miyoglobin molekulasidagi to'rtta prolin qoldig'ining har biri polipeptid zanjirining egilish joyida joylashgan; serin, treonin va asparagin qoldiqlari boshqa egilish joylarida joylashgan, chunki bunday aminokislotalar a-spiral hosil bo'lishiga to'sqinlik qiladi. bir-birining yonida joylashgan;
e) yassi gem guruhi molekula yuzasiga yaqin bo'shliqda (cho'ntakda) yotadi, temir atomi gem tekisligiga perpendikulyar yo'naltirilgan ikkita koordinatsion bog'ga ega, ulardan biri gistidin qoldig'i 93 bilan bog'langan, ikkinchisi esa bog'lanish uchun xizmat qiladi. kislorod molekulasi.
Uchinchi darajali tuzilishdan boshlab, oqsil o'ziga xos biologik funktsiyalarni bajarishga qodir bo'ladi. Oqsillar faoliyatining asosi shundan iboratki, oqsil yuzasida uchinchi darajali struktura yotqizilganda, ligandlar deb ataladigan boshqa molekulalarni biriktira oladigan joylar hosil bo'ladi. Oqsilning ligand bilan o'zaro ta'sirining yuqori o'ziga xosligi faol markaz tuzilishining ligand tuzilishiga to'ldirilishi bilan ta'minlanadi. To'ldiruvchilik - o'zaro ta'sir qiluvchi yuzalarning fazoviy va kimyoviy muvofiqligi. Aksariyat oqsillar uchun uchinchi darajali struktura buklanishning maksimal darajasi hisoblanadi.
To'rtlamchi oqsil tuzilishi- ikki yoki undan ortiq polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan oqsillarning bir-biriga faqat kovalent bo'lmagan aloqalar, asosan elektrostatik va vodorod bilan bog'langan xususiyati. Ko'pincha oqsillar ikki yoki to'rtta bo'linmani o'z ichiga oladi; to'rtdan ortiq bo'linma odatda tartibga soluvchi oqsillarni o'z ichiga oladi.
To'rtlamchi tuzilishga ega bo'lgan oqsillar ko'pincha oligomerik deyiladi. Gomomerik va geteromerik oqsillar mavjud. Gomomerik oqsillarga barcha subbirliklari bir xil tuzilishga ega bo'lgan oqsillar kiradi, masalan, katalaza fermenti to'rtta mutlaqo bir xil bo'linmalardan iborat. Geteromerik oqsillar turli bo'linmalarga ega; masalan, RNK polimeraza fermenti turli funktsiyalarni bajaradigan beshta strukturaviy turli bo'linmalardan iborat.
Bir bo'linmaning o'ziga xos ligand bilan o'zaro ta'siri butun oligomerik oqsilda konformatsion o'zgarishlarga olib keladi va boshqa subbirliklarning ligandlarga yaqinligini o'zgartiradi; bu xususiyat oligomerik oqsillarning allosterik tartibga solish qobiliyatiga asoslanadi.
Oqsilning to'rtlamchi tuzilishini gemoglobin misolida ko'rib chiqish mumkin. To'rtta polipeptid zanjiri va to'rtta gem protez guruhini o'z ichiga oladi, ularda temir atomlari Fe 2+ temir shaklida bo'ladi. Molekulaning oqsil qismi globin ikkita a-zanjir va ikkita b-zanjirdan iborat boʻlib, tarkibida 70% gacha a-spirallar mavjud. To'rt zanjirning har biri xarakterli uchinchi tuzilishga ega va har bir zanjir bilan bitta gemogrup bog'langan. Turli xil zanjirlarning gemlari bir-biridan nisbatan uzoqda joylashgan va har xil moyillik burchaklariga ega. Ikki a-zanjir va ikkita b-zanjir oʻrtasida kam sonli toʻgʻridan-toʻgʻri kontaktlar hosil boʻladi, a va b zanjirlar orasida esa gidrofob radikallar hosil qilgan a 1 b 1 va a 2 b 2 tipidagi koʻp sonli kontaktlar paydo boʻladi. a 1 b 1 va a 2 b 2 orasida kanal qoladi.
Mioglobindan farqli o'laroq, gemoglobin kislorodga nisbatan sezilarli darajada past yaqinlik bilan tavsiflanadi, bu esa to'qimalarda mavjud bo'lgan kislorodning past qisman bosimida ularga bog'langan kislorodning muhim qismini berishga imkon beradi. Kislorod yuqori pH qiymatlarida va o'pka alveolalariga xos bo'lgan past CO 2 kontsentratsiyasida gemoglobin temir bilan osonroq bog'lanadi; gemoglobindan kislorodning chiqishi past pH qiymatlari va to'qimalarga xos bo'lgan CO 2 ning yuqori konsentratsiyasi bilan yaxshilanadi.
Kisloroddan tashqari, gemoglobin vodorod ionlarini olib yuradi, ular zanjirlardagi histidin qoldiqlari bilan bog'lanadi. Gemoglobin shuningdek, karbonat angidridni ham olib yuradi, u to'rtta polipeptid zanjirining har birining terminal aminokislotalariga yopishadi, natijada karbaminohemoglobin hosil bo'ladi:
2,3-difosfogliserat (DPG) moddasi eritrotsitlarda juda yuqori konsentratsiyalarda mavjud bo'lib, uning tarkibi baland balandlikka ko'tarilganda va gipoksiya paytida ko'payib, to'qimalarda gemoglobindan kislorodning chiqishini osonlashtiradi. DPG a 1 b 1 va a 2 b 2 o'rtasidagi kanalda joylashgan bo'lib, b-zanjirlarning ijobiy ifloslangan guruhlari bilan o'zaro ta'sir qiladi. Gemoglobin kislorodni bog'laganda, DPG bo'shliqdan majburan chiqariladi. Ba'zi qushlarning qizil qon hujayralarida DPG emas, balki gemoglobinning kislorodga yaqinligini yanada kamaytiradigan inositol geksa-fosfat mavjud.
2,3-Difosfogliserat (DPG)
HbA normal kattalar gemoglobinidir, HbF homila gemoglobinidir, O 2 ga ko'proq yaqinlik qiladi, HbS o'roqsimon hujayrali anemiyada gemoglobindir. O'roqsimon hujayrali anemiya gemoglobinning genetik anormalligidan kelib chiqadigan jiddiy irsiy kasallikdir. Kasal odamlarning qonida g'ayrioddiy darajada ko'p miqdorda o'roqsimon qizil qon tanachalari mavjud bo'lib, ular, birinchidan, oson yorilib ketadi, ikkinchidan, qon kapillyarlarini yopib qo'yadi. Molekulyar darajada gemoglobin S gemoglobin A dan b-zanjirlarning 6-o'rnida bitta aminokislota qoldig'i bilan farqlanadi, bu erda glutamik kislota qoldig'i o'rniga valin topiladi. Shunday qilib, gemoglobin S ikkita kamroq manfiy zaryadni o'z ichiga oladi; valinning paydo bo'lishi molekula yuzasida "yopishqoq" hidrofobik kontaktning paydo bo'lishiga olib keladi; natijada deoksigenatsiya paytida deoksigemoglobin S molekulalari bir-biriga yopishadi va erimaydigan, g'ayritabiiy uzunlikdagi hosil bo'ladi. qizil qon hujayralarining deformatsiyasiga olib keladigan ipga o'xshash agregatlar.
Birlamchi tuzilma ikkilamchi, uchinchi darajali va to'rtlamchi (agar mavjud bo'lsa) ni belgilab berganligi sababli, birlamchidan yuqori bo'lgan oqsil strukturaviy tashkilot darajalarining shakllanishi ustidan mustaqil genetik nazorat mavjud deb o'ylash uchun hech qanday asos yo'q. Proteinning tabiiy konformatsiyasi berilgan sharoitda termodinamik jihatdan eng barqaror tuzilma hisoblanadi.
1-sonli ma’ruza
MAVZU: “Aminokislotalar”.
Ma'ruza mazmuni:
1. Aminokislotalarning xarakteristikalari
2. Peptidlar.
Aminokislotalarning xususiyatlari.
Aminokislotalar organik birikmalar, uglevodorodlarning hosilalari bo'lib, molekulalarida karboksil va aminokislotalar mavjud.
Proteinlar peptid bog'lari bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlaridan iborat. Aminokislota tarkibini tahlil qilish uchun oqsil gidrolizi, so'ngra aminokislotalarni izolyatsiya qilish amalga oshiriladi. Oqsillardagi aminokislotalarga xos bo'lgan asosiy naqshlarni ko'rib chiqaylik.
Hozirgi vaqtda oqsillar doimiy ravishda paydo bo'ladigan aminokislotalarni o'z ichiga olishi aniqlandi. Ulardan 18 tasi bor.Ko'rsatilganlardan tashqari yana 2 ta aminokislota amidlari - asparagin va glutamin topildi. Ularning barchasi nom oldi mayor(tez-tez uchraydigan) aminokislotalar. Ular ko'pincha majoziy ma'noda deyiladi "sehrli" aminokislotalar. Asosiy aminokislotalarga qo'shimcha ravishda, tabiiy oqsillarda tez-tez uchramaydigan noyob aminokislotalar ham mavjud. Ular chaqiriladi kichik.
Deyarli barcha protein aminokislotalari tegishli a - aminokislotalar(aminokislota karboksil guruhidan keyingi birinchi uglerod atomida joylashgan). Yuqoridagilarga asoslanib, ko'pchilik aminokislotalar uchun umumiy formula amal qiladi:
N.H. 2 -CH-COOH
Bu erda R - turli tuzilishga ega radikallar.
Protein aminokislotalarining formulalarini ko'rib chiqaylik, jadval. 2.
Hammasi α - aminokislotalar, aminoasetik (glisin) bundan mustasno, assimetrik xususiyatga ega α - uglerod atomi va ikkita enantiomer shaklida mavjud. Kamdan-kam istisnolardan tashqari, tabiiy aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D genetik seriyasining aminokislotalari faqat bakteriyalarning hujayra devorlarida va antibiotiklarda topilgan. Burilish burchagi 20-30 0 daraja. Aylanish o'ng (7 aminokislotalar) yoki chap (10 aminokislotalar) bo'lishi mumkin.
H― *―NH 2 H 2 N―*―H
D - konfiguratsiya L-konfiguratsiyasi
(tabiiy aminokislotalar)
Amino yoki karboksil guruhlarning ustunligiga qarab, aminokislotalar 3 kichik sinfga bo'linadi:
Kislotali aminokislotalar. Karboksil (kislotali) guruhlar aminokislotalarga (asosiy), masalan, aspartik, glutamik kislotalarga nisbatan ustunlik qiladi.
Neytral aminokislotalar Guruhlar soni teng. Glitsin, alanin va boshqalar.
Asosiy aminokislotalar. Asosiy (aminokislotalar) karboksil (kislotali)larga nisbatan ustunlik qiladi, masalan, lizin.
Jismoniy va bir qator kimyoviy xossalari bo'yicha aminokislotalar mos keladigan kislotalar va asoslardan keskin farq qiladi. Ular organik erituvchilarga qaraganda suvda yaxshiroq eriydi; yaxshi kristallanish; yuqori zichlik va juda yuqori erish nuqtalariga ega. Bu xususiyatlar amin va kislota guruhlarining o'zaro ta'sirini ko'rsatadi, buning natijasida qattiq holatda va eritmada (keng pH oralig'ida) aminokislotalar zvitterionik shaklda (ya'ni, ichki tuzlar sifatida) bo'ladi. Guruhlarning o'zaro ta'siri ayniqsa a - aminokislotalarda yaqqol namoyon bo'ladi, bu erda ikkala guruh ham yaqin joylashgan.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
zwitterion
Aminokislotalarning zvitter ionli tuzilishi ularning katta dipol momenti (kamida 5010 -30 Cm), shuningdek, qattiq aminokislota yoki uning eritmasining IQ spektridagi yutilish zonasi bilan tasdiqlanadi.
Aminokislotalar polikondensatsiya reaktsiyalariga kirishishga qodir, bu esa oqsil molekulasining birlamchi tuzilishini tashkil etuvchi turli uzunlikdagi polipeptidlarning shakllanishiga olib keladi.
H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH
Dipeptid
C-N aloqasi deyiladi peptid aloqa
Yuqorida muhokama qilingan 20 ta eng keng tarqalgan aminokislotalarga qo'shimcha ravishda, ba'zi boshqa aminokislotalar ba'zi maxsus oqsillarning gidrolizatlaridan ajratilgan. Ularning barchasi, qoida tariqasida, oddiy aminokislotalarning hosilalari, ya'ni. modifikatsiyalangan aminokislotalar.
4-gidroksiprolin , fibrilyar oqsil kollagen va ba'zi o'simlik oqsillarida topilgan; 5-oksilizin kollagen gidrolizatlarida mavjud, desmozi n va izodesmozin elastin fibrillar oqsilining gidrolizatlaridan ajratilgan. Ko'rinib turibdiki, bu aminokislotalar faqat ushbu oqsilda mavjud. Ularning tuzilishi g'ayrioddiy: R-guruhlari bilan bog'langan 4-lizin molekulalari almashtirilgan piridin halqasini hosil qiladi. Ushbu o'ziga xos tuzilish tufayli bu aminokislotalar 4 ta radial ravishda ajralib chiqadigan peptid zanjirlarini hosil qilishi mumkin. Natijada elastin, boshqa fibrilyar oqsillardan farqli o'laroq, ikkita o'zaro perpendikulyar yo'nalishda deformatsiyaga (cho'zishga) qodir. Va hokazo.
Ro'yxatga olingan protein aminokislotalaridan tirik organizmlar juda ko'p turli xil protein birikmalarini sintez qiladi. Ko'pgina o'simliklar va bakteriyalar o'zlariga kerak bo'lgan barcha aminokislotalarni oddiy noorganik birikmalardan sintez qilishlari mumkin. Inson va hayvonlar organizmida aminokislotalarning taxminan yarmi ham sintezlanadi.Aminokislotalarning boshqa qismi inson organizmiga faqat oziq-ovqat oqsillari bilan kirishi mumkin.
- muhim aminokislotalar - inson organizmida sintez qilinmaydi, faqat oziq-ovqat bilan ta'minlanadi. Muhim aminokislotalarga 8 ta aminokislotalar kiradi: valin, fenilalanin, izolösin, leysin, lizin, metionin, treonin, triptofan, fenilalanin.
- muhim aminokislotalar - inson organizmida boshqa komponentlardan sintezlanishi mumkin. Muhim bo'lmagan aminokislotalarga 12 ta aminokislotalar kiradi.
Aminokislotalarning ikkala turi ham odamlar uchun bir xil darajada muhimdir: muhim bo'lmagan va muhim. Aminokislotalarning aksariyati tananing o'z oqsillarini yaratish uchun ishlatiladi, ammo muhim aminokislotalarsiz tana mavjud bo'lolmaydi. Muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan oqsillar kattalar dietasining taxminan 16-20% ni tashkil qilishi kerak (20-30 g, kunlik protein miqdori 80-100 g). Bolalar ovqatlanishida oqsil ulushi maktab o'quvchilari uchun 30% gacha, maktabgacha yoshdagi bolalar uchun esa 40% gacha ko'tariladi. Buning sababi shundaki, bolaning tanasi doimiy ravishda o'sib boradi va shuning uchun mushaklar, qon tomirlari, asab tizimi, teri va boshqa barcha to'qimalar va organlarda oqsillarni qurish uchun plastik material sifatida ko'p miqdorda aminokislotalarga muhtoj.
Fast tamaddi qilishga va tez ovqatlanishga bo'lgan qiziqishning bugungi kunlarida, dietada ko'pincha oson hazm bo'ladigan uglevodlar va yog'larga boy ovqatlar ustunlik qiladi va proteinli ovqatlarning ulushi sezilarli darajada kamayadi. Agar ratsionda yoki qisqa vaqt davomida inson tanasida ro'za tutish paytida biron bir aminokislotalar etishmasligi bo'lsa, biriktiruvchi to'qima, qon, jigar va mushaklarning oqsillari va ulardan olingan "qurilish materiali" - aminokislotalar yo'q qilinishi mumkin. - eng muhim organlar - yurak va miyaning normal ishlashini ta'minlash uchun ishlatiladi. Inson tanasi muhim va muhim bo'lmagan aminokislotalarning etishmasligini boshdan kechirishi mumkin. Aminokislotalarning, ayniqsa muhim bo'lganlarning etishmasligi ishtahaning yomonlashishiga, o'sish va rivojlanishning sekinlashishiga, jigarning yog'lanishiga va boshqa og'ir kasalliklarga olib keladi. Aminokislota etishmovchiligining birinchi "xavflilari" ishtahaning pasayishi, terining holatining yomonlashishi, soch to'kilishi, mushaklarning zaifligi, charchoq, immunitetning pasayishi va anemiya bo'lishi mumkin. Bunday ko'rinishlar vazn yo'qotish uchun proteinli oziq-ovqatlarni keskin cheklash bilan past kaloriyali, muvozanatsiz dietaga rioya qiladigan odamlarda paydo bo'lishi mumkin.
Boshqalarga qaraganda ko'pincha hayvonlarning to'liq oqsillarini o'z dietasiga kiritishdan ataylab qochadigan vegetarianlar aminokislotalarning, ayniqsa muhim bo'lganlarning etishmasligining namoyon bo'lishiga duch kelishadi.
Ortiqcha aminokislotalar bugungi kunda juda kam uchraydi, ammo jiddiy kasalliklarning rivojlanishiga olib kelishi mumkin, ayniqsa bolalar va o'smirlik davrida. Eng zaharlilari metionin (yurak xuruji va insult xavfini keltirib chiqaradi), tirozin (arterial gipertenziya rivojlanishiga olib kelishi mumkin, qalqonsimon bezning buzilishiga olib kelishi mumkin) va histidin (tanadagi mis etishmasligiga hissa qo'shishi va rivojlanishiga olib kelishi mumkin). aorta anevrizmasi, bo'g'im kasalliklari, erta kulrang sochlar). , og'ir anemiya). Tananing normal ishlashi sharoitida, etarli miqdordagi vitaminlar (B 6, B 12, foliy kislotasi) va antioksidantlar (A, E, C vitaminlari va selen) mavjud bo'lganda, ortiqcha aminokislotalar tezda foydali tarkibiy qismlarga aylanadi va tanaga "zarar etkazish" uchun vaqt yo'q. Balanssiz ovqatlanish vitamin va mikroelementlarning etishmasligiga olib keladi va aminokislotalarning ko'pligi tizimlar va organlarning faoliyatini buzishi mumkin. Ushbu parametr oqsil yoki kam uglevodli dietalarga uzoq muddatli rioya qilish bilan, shuningdek, vaznni oshirish va mushaklarni rivojlantirish uchun protein-energetika mahsulotlarini (aminokislota-vitamin kokteyllari) sportchilar tomonidan nazoratsiz iste'mol qilish bilan mumkin.
Kimyoviy usullar orasida eng keng tarqalgan usul hisoblanadi aminokislotalar reytingi (skor - hisoblash, hisoblash). U baholanayotgan mahsulot oqsilining aminokislotalar tarkibini aminokislotalar tarkibi bilan solishtirishga asoslangan. standart (ideal) protein. O'rganilayotgan oqsildagi har bir muhim aminokislota miqdori miqdoriy kimyoviy aniqlangandan so'ng, ularning har biri uchun aminokislotalar reytingi (AS) formula bo'yicha aniqlanadi.
AC = (m ak . tadqiqot / m ak . mukammal ) 100
Mac. tadqiqot - o'rganilayotgan 1 g oqsildagi muhim aminokislotalarning (mg larda) tarkibi.
Mac. ideal - 1 g standart (ideal) oqsildagi muhim aminokislotalarning (mg da) tarkibi.
Aminokislota namunasi FAO/VOZ
Aminokislotalar reytingini aniqlash bilan bir vaqtda, ma'lum bir protein uchun muhim aminokislotalarni cheklash , ya'ni tezligi eng kichik bo'lgan.
Peptidlar.
Ikkita aminokislota kovalent tarzda birikishi mumkin peptid dipeptid hosil bo'lishi bilan bog'liq.
Uchta aminokislotalar ikkita peptid aloqasi orqali tripeptid hosil qilish uchun birlashtirilishi mumkin. Bir necha aminokislotalar oligopeptidlarni, ko'p miqdordagi aminokislotalar esa polipeptidlarni hosil qiladi. Peptidlar tarkibida faqat bitta a-amino guruhi va bitta a-karboksil guruhi mavjud. Ushbu guruhlar ma'lum pH qiymatlarida ionlashtirilishi mumkin. Aminokislotalar singari, ular elektr maydonida harakat qilmaydigan xarakterli titrlash egri chiziqlari va izoelektrik nuqtalarga ega.
Boshqa organik birikmalar singari, peptidlar ham funktsional guruhlarning mavjudligi bilan belgilanadigan kimyoviy reaktsiyalarda ishtirok etadilar: erkin aminokislotalar, erkin karboksi guruhi va R-guruhlari. Peptid bog'lari aminokislotalarni hosil qilish uchun kuchli kislota (masalan, 6M HC1) yoki kuchli asos bilan gidrolizga moyil. Peptid bog'larining gidrolizi oqsillarning aminokislotalar tarkibini aniqlashda zaruriy qadamdir. Peptid aloqalari fermentlar tomonidan uzilishi mumkin proteazlar.
Ko'pgina tabiiy peptidlar juda past konsentratsiyalarda biologik faollikka ega.
Peptidlar potentsial faol farmatsevtikadir uchta yo'l ularni qabul qilish:
1) organlar va to'qimalardan izolyatsiya qilish;
2) gen muhandisligi;
3) bevosita kimyoviy sintez.
Ikkinchi holda, barcha oraliq bosqichlarda mahsulot hosildorligiga yuqori talablar qo'yiladi.
Aminokislotalar organik karboksilik kislotalar bo'lib, ularda uglevodorod zanjiridagi vodorod atomlaridan kamida bittasi aminokislotalar bilan almashtiriladi. -NH 2 guruhining joylashishiga qarab a, b, g va boshqalar ajratiladi.L-aminokislotalar. Hozirgi kunga qadar tirik dunyoning turli ob'ektlarida 200 ga yaqin turli xil aminokislotalar topilgan. Inson tanasida 60 ga yaqin turli xil aminokislotalar va ularning hosilalari mavjud, ammo ularning hammasi ham oqsillarning bir qismi emas.
Aminokislotalar ikki guruhga bo'linadi:
- proteinogen (oqsillarning bir qismi)
Ular orasida asosiylari (20 tasi bor) va kamdan-kam uchraydiganlari bor. Noyob proteinli aminokislotalar (masalan, gidroksiprolin, gidroksilizin, aminotsitrik kislota va boshqalar) aslida bir xil 20 ta aminokislotalarning hosilalaridir.
Qolgan aminokislotalar oqsillarni qurishda ishtirok etmaydi; ular hujayrada erkin shaklda (metabolik mahsulotlar sifatida) topiladi yoki boshqa oqsil bo'lmagan birikmalarning bir qismidir. Masalan, ornitin va sitrulin aminokislotalar proteinogen aminokislota arginin hosil bo'lishida oraliq mahsulot bo'lib, karbamid sintezi siklida ishtirok etadi; g-amino-butirik kislota erkin shaklda ham mavjud va nerv impulslarini uzatishda vositachi rolini o'ynaydi; b-alanin vitamin pantotenik kislotaning bir qismidir.
- proteinogen bo'lmagan (oqsillarning shakllanishida ishtirok etmaydi)
Proteinogen bo'lmagan aminokislotalar, proteinogenlardan farqli o'laroq, xilma-xildir, ayniqsa zamburug'lar va yuqori o'simliklarda mavjud. Proteinogen aminokislotalar organizmning turidan qat'i nazar, ko'plab turli xil oqsillarni qurishda ishtirok etadi va proteinogen bo'lmagan aminokislotalar hatto boshqa turdagi organizm uchun zaharli bo'lishi mumkin, ya'ni ular oddiy begona moddalar kabi harakat qiladilar. Masalan, kanavanin, dienkolik kislota va o'simliklardan ajratilgan b-siyano-alanin odamlar uchun zaharli hisoblanadi.
Proteinogen aminokislotalarning tuzilishi va tasnifi
Eng oddiy holatda, radikal R vodorod atomi (glisin) bilan ifodalanadi, lekin u ham murakkab tuzilishga ega bo'lishi mumkin. Shuning uchun a-aminokislotalar bir-biridan birinchi navbatda yon radikalning tuzilishida, demak, bu radikallarga xos fizik-kimyoviy xossalarida farqlanadi. Aminokislotalarning uchta tasnifi qabul qilingan:
Aminokislotalarning berilgan fiziologik tasnifi birinchi ikkita tasnifdan farqli o'laroq universal emas va ma'lum darajada o'zboshimchalik bilan bo'ladi, chunki u faqat ma'lum turdagi organizmlar uchun amal qiladi. Biroq, sakkizta aminokislotalarning mutlaq muhimligi barcha turdagi organizmlar uchun universaldir (2-jadvalda umurtqali hayvonlar va hasharotlarning ayrim vakillari uchun ma'lumotlar ko'rsatilgan. [ko'rsatish] ).
| Jadval 2. Ba'zi umurtqali hayvonlar va hasharotlar uchun muhim (+), muhim bo'lmagan (-) va yarim muhim (±) aminokislotalar (Lyubka va boshqalar, 1975 dan keyin) | |||||||
| Aminokislotalar | Inson | Kalamush | Sichqoncha | Tovuq | Go'shti Qizil baliq | Chivin | Asalari |
| Glitsin | - | - | - | + | - | + | - |
| Alaniya | - | - | - | - | - | - | - |
| Valin | + | + | + | + | + | + | + |
| Leysin | + | + | + | + | + | + | + |
| Izoleysin | + | + | + | + | + | + | + |
| Sistein | - | - | - | - | - | - | - |
| Metionin | + | + | + | + | + | + | + |
| Serin | - | - | - | - | - | - | - |
| Treonin | + | + | + | + | + | + | + |
| Aspartik kislota | - | - | - | - | - | - | - |
| Glutamik kislota | - | - | - | - | - | - | - |
| Lizin | + | + | + | + | + | + | + |
| Arginin | ± | ± | + | + | + | + | + |
| Fenilalanin | + | + | + | + | + | + | + |
| Tirozin | ± | ± | + | + | - | - | - |
| Histidin | ± | + | + | + | + | + | + |
| Triptofan | + | + | + | + | + | + | + |
| Prolin | - | - | - | - | - | - | - |
Kalamushlar va sichqonlar uchun allaqachon to'qqizta muhim aminokislotalar mavjud (ma'lum bo'lgan sakkiztasiga histidin qo'shiladi). Tovuqning normal o'sishi va rivojlanishi faqat o'n bitta muhim aminokislota (histidin, arginin, tirozin qo'shiladi), ya'ni odamlar uchun yarim muhim aminokislotalar tovuq go'shti uchun mutlaqo zarurdir. Chivinlar uchun glitsin mutlaqo muhim aminokislotadir, tirozin esa, aksincha, muhim bo'lmagan aminokislotadir.
Bu shuni anglatadiki, har xil turdagi organizmlar uchun alohida aminokislotalarga bo'lgan ehtiyojda sezilarli og'ishlar bo'lishi mumkin, bu ularning metabolizmining xususiyatlari bilan belgilanadi.
Har bir organizm turi uchun ishlab chiqilgan muhim aminokislotalarning tarkibi yoki aminokislotalarga nisbatan organizmning auksotrofiyasi deb ataladigan narsa, uning aminokislotalarni sintez qilish uchun minimal energiya sarfiga bo'lgan istagini aks ettiradi. Darhaqiqat, tayyor mahsulotni o'zingiz ishlab chiqarishdan ko'ra olish foydaliroqdir. Shuning uchun muhim aminokislotalarni iste'mol qiladigan organizmlar barcha aminokislotalarni sintez qiladiganlarga qaraganda taxminan 20% kamroq energiya sarflaydi. Boshqa tomondan, evolyutsiya jarayonida barcha aminokislotalarning tashqi tomondan ta'minlanishiga to'liq bog'liq bo'lgan hayot shakllari saqlanib qolmagan. Aminokislotalar oqsil kabi moddalarni sintez qilish uchun material bo'lib, ularsiz hayot mumkin emasligini hisobga olsak, ular tashqi muhitdagi o'zgarishlarga moslashishlari qiyin bo'ladi.
Aminokislotalarning fizik-kimyoviy xossalari
Aminokislotalarning kislota-asos xossalari . Kimyoviy xususiyatlariga ko'ra, aminokislotalar amfoter elektrolitlardir, ya'ni ular kislotalar va asoslarning xususiyatlarini birlashtiradi.
Aminokislotalarning kislotali guruhlari: karboksil (-COOH -> -COO - + H +), protonlangan a-amino guruhi (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).
Aminokislotalarning asosiy guruhlari: dissotsilangan karboksil (-COO - + H + -> -COOH) va a-amino guruhi (-NH 2 + H + -> NH + 3).
Har bir aminokislota uchun kamida ikkita kislota dissotsilanish konstantasi mavjud pK a - biri -COOH guruhi uchun, ikkinchisi esa a-amino guruhi uchun.
Suvli eritmada aminokislotalarning uchta shakli bo'lishi mumkin (1-rasm).
Suvli eritmalarda aminokislotalar dipol shaklida bo'lishi isbotlangan; yoki zvitterion.
Aminokislotalarning ionlanishiga pH ning ta'siri . Atrof muhitning pH qiymatini kislotalidan ishqoriyga o'zgartirish erigan aminokislotalarning zaryadiga ta'sir qiladi. Kislotali muhitda (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:
Kislotali muhitda aminokislotalar elektr maydonida katodga qarab harakat qiladi.
Ishqoriy muhitda (pH>7), OH - ionlari ko'p bo'lsa, aminokislotalar manfiy zaryadlangan ionlar (anionlar) shaklida bo'ladi, chunki NH + 3 guruhi ajralib chiqadi:
Bunday holda, aminokislotalar elektr maydonida anodga o'tadi.
Binobarin, atrof-muhitning pH darajasiga qarab, aminokislotalar umumiy nolga, musbat yoki manfiy zaryadga ega.
Aminokislota zaryadi nolga teng bo'lgan holatga izoelektrik deyiladi. Ushbu holat yuzaga keladigan va aminokislota elektr maydonida na anodga, na katodga o'tmaydigan pH qiymati izoelektrik nuqta deb ataladi va pH I deb belgilanadi. Izoelektrik nuqta aminokislotalardagi turli guruhlarning kislota-asos xususiyatlarini juda aniq aks ettiradi va aminokislotalarni tavsiflovchi muhim konstantalardan biridir.
Polar bo'lmagan (gidrofobik) aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi neytral pH qiymatiga yaqinlashadi (fenilalanin uchun 5,5 dan prolin uchun 6,3 gacha); kislotalilar uchun u past qiymatlarga ega (glutamik kislota uchun 3,2, aspartik kislota uchun 2,8). Sistein va sistin uchun izoelektrik nuqta 5,0 bo'lib, bu aminokislotalarning zaif kislotali xususiyatlarini ko'rsatadi. Asosiy aminokislotalar - histidin va ayniqsa lizin va arginin - 7 dan sezilarli darajada yuqori izoelektrik nuqtaga ega.
Inson va hayvon tanasining hujayralari va hujayralararo suyuqligida atrof-muhitning pH qiymati neytralga yaqin, shuning uchun asosiy aminokislotalar (lizin, arginin) umumiy musbat zaryadga (kationlarga), kislotali aminokislotalar (aspartik va glutamin) ega. manfiy zaryad (anionlar), qolganlari esa dipol shaklida mavjud. Kislota va asosiy aminokislotalar boshqa barcha aminokislotalarga qaraganda ko'proq gidratlangan.
Aminokislotalar stereoizomeriyasi
Barcha proteinogen aminokislotalar, glisindan tashqari, kamida bitta assimetrik uglerod atomiga (C*) ega va optik faollikka ega, ularning aksariyati levorotatordir. Ular fazoviy izomerlar yoki stereoizomerlar sifatida mavjud. Asimmetrik uglerod atomi atrofida o'rinbosarlarning joylashishiga asoslanib, stereoizomerlar L yoki D seriyalariga bo'linadi.
L- va D-izomerlar ob'ekt va uning oyna tasviri sifatida bir-biri bilan bog'liq, shuning uchun ular oyna izomerlari yoki enantiomerlari deb ham ataladi. Treonin va izolösin aminokislotalarining har biri ikkita assimetrik uglerod atomiga ega, shuning uchun ular to'rtta stereoizomerga ega. Masalan, L- va D-treoninga qo'shimcha ravishda treonin diastereomerlar yoki alloformlar deb ataladigan yana ikkitaga ega: L-allotreonin va D-allotreonin.
Proteinlarni tashkil etuvchi barcha aminokislotalar L seriyasiga tegishli. D-aminokislotalar tabiatda topilmaydi, deb ishonilgan. Shu bilan birga, polipeptidlar D-glutamik kislota polimerlari shaklida spora hosil qiluvchi bakteriyalar (sibir yarasi tayoqchasi, kartoshka tayoqchasi va pichan tayoqchasi) kapsulalarida topilgan; D-glutamik kislota va D-alanin ba'zi bakteriyalarning hujayra devorining mukopeptidlari tarkibiga kiradi. D-aminokislotalar mikroorganizmlar tomonidan ishlab chiqarilgan antibiotiklarda ham mavjud (3-jadvalga qarang).
Ehtimol, D-aminokislotalar organizmlarning himoya funktsiyalari uchun ko'proq mos keladi (bakterial kapsulalar ham, antibiotiklar ham shu maqsadda xizmat qiladi), L-aminokislotalar esa organizmga oqsillarni hosil qilish uchun kerak bo'ladi.
Turli oqsillarda individual aminokislotalarning tarqalishi
Bugungi kunga qadar mikrobial, o'simlik va hayvonot manbalariga ega bo'lgan ko'plab oqsillarning aminokislotalar tarkibi deşifrlangan. Alanin, glitsin, leysin va seriyalar ko'pincha oqsillarda uchraydi. Biroq, har bir protein o'zining aminokislota tarkibiga ega. Misol uchun, protaminlar (baliq sutida mavjud oddiy oqsillar) 85% gacha argininni o'z ichiga oladi, ammo ularda tsiklik, kislotali va oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislotalar, treonin va lizin yo'q. Fibroin - tabiiy ipak oqsili, 50% gacha glitsinni o'z ichiga oladi; Tendonlarning oqsili bo'lgan kollagen tarkibida boshqa oqsillarda mavjud bo'lmagan noyob aminokislotalar (gidroksilizin, gidroksiprolin) mavjud.
Proteinlarning aminokislotalar tarkibi ma'lum bir aminokislota mavjudligi yoki almashtirilmasligi bilan emas, balki oqsilning maqsadi, funktsiyasi bilan belgilanadi. Proteindagi aminokislotalarning ketma-ketligi genetik kod bilan belgilanadi.
| Sahifa 2 | jami sahifalar: 7 |
