LİPİTLER
Lipitler, hücrelerden polar olmayan çözücülerle ekstrakte edilebilen, suda çözünmeyen yağlı veya yağlı maddelerdir. Bu, yağ asitleriyle doğrudan veya dolaylı olarak ilişkili olan heterojen bir bileşik grubudur.
Lipidlerin biyolojik fonksiyonları:
1) uzun süre saklanabilen bir enerji kaynağı;
2) hücre zarlarının oluşumuna katılım;
3) yağda çözünen vitaminler, sinyal molekülleri ve esansiyel yağ asitleri kaynağı;
4) ısı yalıtımı;
5) polar olmayan lipitler, miyelinli sinir lifleri boyunca depolarizasyon dalgalarının hızlı yayılmasını sağlayan elektrik yalıtkanları olarak görev yapar;
6) lipoproteinlerin oluşumuna katılım.
Yağ asitleri çoğu lipidin yapısal bileşenidir. Bunlar 4 ila 24 karbon atomu içeren uzun zincirli organik asitlerdir, bir karboksil grubu ve uzun, polar olmayan bir hidrokarbon kuyruğu içerirler. Hücrelerde serbest halde bulunmazlar, sadece kovalent bağlı formda bulunurlar. Doğal yağlar, dallanmamış bir karbon atomu zinciri oluşturan iki karbonlu birimlerden sentezlendiklerinden genellikle çift sayıda karbon atomu içeren yağ asitleri içerir. Birçok yağ asidinde bir veya daha fazla çift bağ bulunur; bunlar doymamış yağ asitleridir.
En önemli yağ asitleri (karbon atomu sayısı, adı, erime noktası formülden sonra verilmiştir):
12, laurik, 44,2 o C
14, miristik, 53.9 o C
16, palmitik, 63.1 o C
18, stearik, 69,6 o C
18, oleik, 13,5 o C
18, linoleik, -5 o C
18, linolenik, -11 o C
20, araşidonik, -49,5 o C
Yağ asitlerinin genel özellikleri;
Hemen hemen hepsi çift sayıda karbon atomu içerir.
Doymuş asitler hayvanlarda ve bitkilerde doymamış olanlara göre iki kat daha sık bulunur.
Doymuş yağ asitleri katı bir doğrusal yapıya sahip değildir; oldukça esnektirler ve çeşitli konformasyonlar alabilirler.
Çoğu yağ asidinde mevcut çift bağ 9. ve 10. karbon atomları (Δ 9) arasında yer alır.
Ek çift bağlar genellikle Δ9 çift bağı ile zincirin metil ucu arasında bulunur.
Yağ asitlerindeki iki çift bağ hiçbir zaman konjuge olmaz; aralarında her zaman bir metilen grubu bulunur.
Hemen hemen tüm doğal yağ asitlerinin çift bağları, cis Alifatik zincirin güçlü bir şekilde bükülmesine ve daha sert bir yapıya yol açan konformasyon,
Vücut sıcaklığında doymuş yağ asitleri mumsu katı halde iken doymamış yağ asitleri sıvı haldedir.
Sodyum ve potasyum yağ asidi sabunları suda çözünmeyen sıvı ve katı yağları emülsifiye etme yeteneğine sahiptir; kalsiyum ve magnezyum yağ asidi sabunları çok zayıf bir şekilde çözünür ve yağları emülsifiye etmez.
Bakteriyel membran lipitlerinde alışılmadık yağ asitleri ve alkoller bulunur. Bu lipitleri içeren bakteri suşlarının çoğu (termofiller, asidofiller ve galofiller) aşırı koşullara adapte olmuştur.
eş dallanmış
antiizobranlanmış
siklopropan içeren
ω-sikloheksil içeren
izopranil
siklopentanfitanil
Bakteriyel lipitlerin bileşimi oldukça çeşitlidir ve farklı türlerin yağ asitlerinin aralığı, organizmaların tanımlanması için taksonomik bir kriter olarak önem kazanmıştır.
Hayvanlarda araşidonik asidin önemli türevleri, eikosanoidler grubunda birleşen ve son derece geniş biyolojik aktiviteye sahip olan histohormonlar prostaglandinler, tromboksanlar ve lökotrienlerdir.
prostaglandin H2
Lipidlerin sınıflandırılması:
1. Triasilgliseritler(yağlar) gliserol alkol ve üç molekül yağ asidinin esterleridir. Bitki ve hayvan hücrelerindeki yağ depolarının ana bileşenini oluştururlar. Membranlarda bulunmaz. Basit triasilgliseritler her üç pozisyonda da (tristearin, tripalmitin, triolein) aynı yağ asidi kalıntılarını içerir. Karışık olanlar farklı yağ asitleri içerir. Özgül ağırlığı sudan daha hafiftir ve kloroform, benzen ve eterde oldukça çözünür. Asit veya bazlarla kaynatılarak veya lipazın etkisiyle hidrolize edilirler. Normal koşullardaki hücrelerde, E vitamini, çeşitli enzimler ve askorbik asitin varlığı nedeniyle doymamış yağların otoksidasyonu tamamen engellenir. Hayvan adipositlerinin özel bağ dokusu hücrelerinde, büyük miktarda triasilgliserit, yağ damlacıkları şeklinde depolanabilir ve hücrenin neredeyse tüm hacmini doldurabilir. Vücut, glikojen formunda enerjiyi bir günden fazla depolayamaz. Triasilgliseritler aylarca enerji depolayabilir çünkü çok büyük miktarlarda neredeyse saf, hidratlanmamış formda depolanabilirler ve birim ağırlık başına karbonhidratlardan iki kat daha fazla enerji depolarlar. Ayrıca deri altındaki triaçilgliseritler, vücudu çok düşük sıcaklıklardan koruyan ısı yalıtımlı bir tabaka oluşturur.
nötr yağ
Yağın özelliklerini karakterize etmek için aşağıdaki sabitler kullanılır:
Asit numarası - nötralize etmek için gereken mg KOH sayısı
1 g yağda bulunan serbest yağ asitleri;
Sabunlaşma numarası - hidroliz için gereken mg KOH sayısı
nötr lipitler ve tüm yağ asitlerinin nötralizasyonu,
İyot değeri, 100 g yağda bulunan iyotun gram sayısıdır.
Belirli bir yağın doymamışlık derecesini karakterize eder.
2. Balmumu uzun zincirli yağ asitleri ve uzun zincirli alkollerin oluşturduğu esterlerdir. Omurgalılarda, deri bezleri tarafından salgılanan mumlar, cildi yağlayan, yumuşatan ve aynı zamanda onu sudan koruyan koruyucu bir kaplama görevi görür. Balmumu tabakası hayvanların saçlarını, yünlerini, kürklerini, tüylerini ve birçok bitkinin yapraklarını kaplar. Balmumları deniz organizmaları, özellikle de yüksek kalorili hücresel yakıt birikiminin ana biçimi olarak hizmet ettikleri plankton tarafından çok büyük miktarlarda üretilir ve kullanılır.
ispermeçet balinalarının beyninden elde edilen ispermeçet
balmumu
3. Fosfogliserolipidler– Membranların ana yapısal bileşenleri olarak hizmet eder ve asla büyük miktarlarda depolanmaz. Polihidrik alkol gliserin, fosforik asit ve yağ asidi kalıntıları içerdiğinden emin olun.
Fosfogliserolipidler ayrıca kimyasal yapılarına göre çeşitli tiplere ayrılabilir:
1) fosfolipidler - gliserol, gliserolün 1. ve 2. pozisyonlarındaki iki yağ asidi kalıntısı ve başka bir alkol kalıntısının (etanolamin, kolin, serin, inositol) ilişkili olduğu bir fosforik asit kalıntısından oluşur. Kural olarak, 1. pozisyondaki yağ asidi doymuş, 2. pozisyondaki yağ asidi ise doymamıştır.
fosfatidik asit diğer fosfolipidlerin sentezi için bir başlangıç malzemesidir; dokularda küçük miktarlarda bulunur
fosfatidiletanolamin (kefalin)
fosfatidilkolin (lesitin), bakterilerde pratik olarak yoktur
fosfatidilserin
fosfatidilinositol, iki önemli ikinci haberci (haberci) diaçilgliserol ve inositol 1,4,5-trifosfatın öncüsüdür.
2) plazmalojenler - hidrokarbon zincirlerinden birinin vinil eter olduğu fosfogliserolipidler. Plazmalojenler bitkilerde bulunmaz. Etanolamin plazmalojenleri miyelin ve kalbin sarkoplazmik retikulumunda yaygın olarak bulunur.
etanolaminplazmalojen
3) lisofosfolipidler – asil kalıntılarından birinin enzimatik bölünmesi sırasında fosfolipidlerden oluşur. Yılan zehiri, hemolitik etkiye sahip lisofosfatidleri oluşturan fosfolipaz A2 içerir;
4) kardiyolipinler - bakteri ve mitokondrinin iç zarlarının fosfolipitleri, iki fosfatidik asit kalıntısının gliserol ile etkileşimi sonucu oluşur:
kardiyolipin
4. Fosfosfingolipidler– İçlerindeki gliserolün işlevleri, uzun alifatik zincire sahip bir amino alkol olan sfingozin tarafından gerçekleştirilir. Gliserin içermez. Sinir dokusu hücrelerinin ve beynin zarlarında büyük miktarlarda bulunurlar. Fosfingolipidler bitki ve bakteri hücrelerinin zarlarında nadir bulunur. Yağ asidi kalıntılarıyla amino grubunda asillenmiş sfingozin türevlerine seramidler denir. Bu grubun en önemli temsilcisi sfingomiyelindir (seramid-1-fosfokolin). Hayvan hücrelerinin çoğu zarında, özellikle belirli sinir hücresi türlerinin miyelin kılıflarında bulunur.
sfingomiyelin
sfingozin
5. Glikogliserolipidler – Gliserolün 3. pozisyonunda glikosidik bağ yoluyla bağlanan bir karbonhidrata sahip olan lipitler, bir fosfat grubu içermez. Glikogliserolipidler, kloroplastların zarlarında, ayrıca mavi-yeşil alglerde ve bakterilerde yaygın olarak bulunur. Monogalaktosildiasilgliserol, kloroplastların tilakoid zarındaki tüm lipitlerin yarısını oluşturduğu için doğadaki en yaygın polar lipittir:
monogalaktosildiasilgliserol
6. Glikosfingolipidler– sfingozinden, bir yağ asidi kalıntısından ve bir oligosakaritten yapılmıştır. Tüm dokularda, özellikle de plazma membranlarının dış lipid tabakasında bulunur. Fosfat grubu yoktur ve elektrik yükü taşımazlar. Glikosfingolipidler ayrıca iki türe ayrılabilir:
1) serebrositler bu grubun daha basit temsilcileridir. Galaktoserebrositler esas olarak beyin hücrelerinin zarlarında bulunurken glukoserebrositler diğer hücrelerin zarlarında bulunur. İki, üç veya dört şeker kalıntısı içeren serebrositler esas olarak hücre zarlarının dış katmanında lokalizedir.
galaktoserebrosit
2) gangliosidler en karmaşık glikosfingolipitlerdir. Çok büyük kutup başları birçok şeker kalıntısından oluşur. pH 7'de negatif yük taşıyan bir veya daha fazla N-asetilnöraminik (sialik) asit kalıntısının aşırı pozisyonda bulunmasıyla karakterize edilirler. Beynin gri maddesinde gangliosidler membran lipitlerinin yaklaşık %6'sını oluşturur. Gangliosidler, hücre zarlarının yüzeyinde bulunan spesifik reseptör bölgelerinin önemli bileşenleridir. Dolayısıyla, dürtülerin bir sinir hücresinden diğerine kimyasal olarak iletilmesi sürecinde nörotransmiter moleküllerinin bağlanmasının meydana geldiği sinir uçlarının belirli bölgelerinde bulunurlar.
7. İzoprenoidler– çok çeşitli işlevleri yerine getiren izopren türevleri (aktif form 5-izopentenil difosfattır).
izopren 5-izopentenil difosfat
Belirli izoprenoidleri sentezleme yeteneği yalnızca bazı hayvan ve bitki türlerinin karakteristiğidir.
1) kauçuk – başta Hevea brasiliensis olmak üzere çeşitli bitki türleri tarafından sentezlenir:
kauçuk parçası
2) yağda çözünen A, D, E, K vitaminleri (steroid hormonlarla yapısal ve fonksiyonel yakınlığından dolayı D vitamini artık bir hormon olarak sınıflandırılmaktadır):
A vitamini
E vitamini
K vitamini
3) hayvan büyüme hormonları – omurgalılarda retinoik asit ve böceklerde neotenin:
retinoik asit
neotenin
Retinoik asit, A vitamininin hormonal bir türevidir, hücre büyümesini ve farklılaşmasını uyarır, neoteninler böcek hormonlarıdır, larvaların büyümesini uyarır ve deri değiştirmeyi engeller ve ekdison antagonistleridir;
4) bitki hormonları - absisik asit, çok çeşitli patojenlere karşı dirençle kendini gösteren, bitkilerin sistemik bağışıklık tepkisini tetikleyen bir stres fitohormonudur:
absisik asit
5) terpenler - bakterisidal ve fungisidal etkileri olan çok sayıda aromatik madde ve bitki esansiyel yağları; İki izopren birimine sahip bileşiklere monoterpenler, üç seskiterpenler ve altı triterpenler denir:
kafur timol
6) steroidler - molekülleri siklopentan perhidrofenantren (esasen bir triterpen) içeren kompleks yağda çözünen maddeler. Hayvan dokularındaki ana sterol alkol kolesterolüdür (kolesterol). Kolesterol ve onun uzun zincirli yağ asitleri içeren esterleri, dış hücre zarının yanı sıra plazma lipoproteinlerinin de önemli bileşenleridir. Dört kaynaşmış halka sert bir yapı oluşturduğundan, zarlardaki kolesterolün varlığı, aşırı sıcaklıklarda zar akışkanlığını düzenler. Bitkiler ve mikroorganizmalar ilgili bileşikleri içerir - ergosterol, stigmasterol ve β-sitosterol.
kolesterol
ergosterol
stigmasterol
β-sitosterol
Safra asitleri vücutta kolesterolden oluşur. Kolesterolün safrada çözünürlüğünü sağlarlar ve bağırsakta lipitlerin sindirimini desteklerler.
kolik asit
Kolesterol aynı zamanda metabolizmayı, büyümeyi ve üremeyi düzenleyen lipofilik sinyal molekülleri olan steroid hormonları da üretir. İnsan vücudunda altı ana steroid hormonu vardır:
kortizol aldosteron
testosteron östradiol
progesteron kalsitriol
Kalsitriol hormonal aktiviteye sahip bir D vitaminidir, omurgalı hormonlarından farklıdır ancak aynı zamanda kolesterol temelinde de üretilir. B halkası ışığa bağlı bir reaksiyon nedeniyle açılır.
Kolesterolün bir türevi, böceklerin, örümceklerin ve kabukluların erime hormonu olan ekdisondur. Bitkilerde sinyal işlevi gören steroid hormonları da bulunur.
7) protein moleküllerini veya diğer bileşikleri zar üzerinde tutan lipit çapaları:
ubikinon
Görüldüğü gibi lipitler kelimenin tam anlamıyla polimer değildir ancak hem metabolik hem de yapısal olarak bakterilerde bulunan önemli bir rezerv maddesi olan polihidroksibütirik asite yakındırlar. Bu oldukça indirgenmiş polimer yalnızca bir ester bağıyla bağlanan D-β-hidroksibütirik asit birimlerinden oluşur. Her zincir yaklaşık 1500 kalıntı içerir. Yapı, bakteri hücrelerinde ince bir tabaka oluşturacak şekilde istiflenmiş yaklaşık 90 zincirden oluşan kompakt, sağ yönlü bir sarmaldır.
poli-D-β-hidroksibütirik asit
Amino asitler, bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitlerdir. Doğal amino asitler 2-aminokarboksilik asitler veya a-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, y-aminobutirik asit gibi amino asitler de vardır. Bir a-amino asidin genelleştirilmiş formülü şuna benzer:
a-amino asitlerin karbon 2'de dört farklı ikame edicisi vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler asimetrik (kiral) bir karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomer - L- ve D-amino asitler formunda bulunur. Doğal amino asitler L serisine aittir. D-amino asitler bakterilerde ve peptid antibiyotiklerde bulunur.
Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler bipolar iyonlar formunda bulunabilir ve bunların toplam yükü ortamın pH'ına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değerine izoelektrik nokta denir. İzoelektrik noktada, bir amino asit zwitteriondur, yani amin grubu protonlanır ve karboksil grubu ayrışır. Nötr pH bölgesinde çoğu amino asit zwitteriondur:
Amino asitler spektrumun görünür bölgesindeki ışığı emmez, aromatik amino asitler spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, 260 nm'de fenilalanin.
Amino asitler, laboratuvar uygulamaları için büyük önem taşıyan bazı kimyasal reaksiyonlarla karakterize edilir: a-amino grubu için renkli ninhidrin testi, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikal gruplarının karakteristik reaksiyonları, amino gruplarında Schiff bazlarının aselasyonu ve oluşumu. , karboksil gruplarında esterleşme.
Amino asitlerin biyolojik rolü:
1) proteinojenik amino asitler olarak adlandırılan peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinler, genetik kod tarafından kodlanan ve translasyon sırasında proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bunlardan bazıları fosforile, açillenmiş veya hidroksillenmiş olabilir;
2) diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
3) sinyal molekülleridir. Amino asitlerden bazıları nörotransmiterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histohormonların öncüleridir;
4) en önemli metabolitlerdir, örneğin bazı amino asitler bitki alkaloitlerinin öncüleridir veya nitrojen donörleri olarak görev yapar veya beslenmenin hayati bileşenleridir.
Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanmaktadır:
1. Alifatik amino asitler:
glisin, parlak,G,Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, şaft,V,Val*
Lösin, Lei,L,Leu*
izolösin, silt, ben, ile*
Bu amino asitler, yan zincirde heteroatomlar veya siklik gruplar içermezler ve belirgin bir şekilde düşük polarite ile karakterize edilirler.
sistein, cis, C, Cys
metiyonin, meth, E, Buluştu*
3. Aromatik amino asitler:
fenilalanin, saç kurutma makinesi,F,Phe*
tirozin, atış galerisi, Y, Tyr
triptofan, üç, W, Trp*
histidin, cis, H, Onun
Aromatik amino asitler mezomerik rezonansla stabilize edilmiş döngüler içerir. Bu grupta yalnızca amino asit fenilalanin düşük polarite sergiler, tirozin ve triptofan belirgin polarite ile karakterize edilir ve histidin bile yüksek polariteye sahiptir. Histidin ayrıca bazik bir amino asit olarak da sınıflandırılabilir.
4. Nötr amino asitler:
serin, gri,S,Sör
treonin, üç, T, Thr*
asparajin, aslı, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Amit grupları iyonik olmamasına rağmen asparajin ve glutamin molekülleri oldukça polardır.
5. Asidik amino asitler:
aspartik asit (aspartat), asp, D, Asp
glutamik asit (glutamat), tutkal, E, Glu
Asidik amino asitlerin yan zincirlerinin karboksil grupları, tüm fizyolojik pH değerleri aralığında tamamen iyonize edilir.
6. Esansiyel amino asitler:
lisin, l itibaren, K, Lys*
arginin, tartışma, R, Arg
Ana amino asitlerin yan zincirleri nötr pH bölgesinde tamamen protonlanır. Oldukça bazik ve çok polar bir amino asit, bir guanidin grubu içeren arginindir.
7. İmino asit:
prolin, hakkında,P,Pro
Prolinin yan zinciri, bir a-karbon atomu ve bir a-amino grubu içeren beş üyeli bir halkadan oluşur. Bu nedenle, prolin kesin olarak bir amino asit değil, bir imino asittir. Halkadaki nitrojen atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonlanmaz. Prolin, döngüsel yapısı nedeniyle kolajenin yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinde bükülmelere neden olur.
Listelenen amino asitlerden bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve gıdayla sağlanması gerekir. Bu esansiyel amino asitler yıldız işaretleriyle işaretlenmiştir.
Yukarıda belirtildiği gibi proteinojenik amino asitler, birçok değerli biyolojik olarak aktif molekülün öncüleridir.
İki biyojenik amin, β-alanin ve sisteamin, koenzim A'nın bir parçasıdır (koenzimler, karmaşık enzimlerin aktif merkezini oluşturan suda çözünen vitaminlerin türevleridir). β-Alanin, aspartik asidin dekarboksilasyonuyla ve sisteamin, sisteinin dekarboksilasyonuyla oluşturulur:
β-alanin sisteamin
Glutamik asit kalıntısı, Bc vitamininin bir türevi olan başka bir koenzim olan tetrahidrofolik asidin bir parçasıdır.
Biyolojik olarak değerli diğer moleküller safra asitlerinin glisin amino asidi ile konjugatlarıdır. Bu konjugatlar bazlardan daha güçlü asitlerdir, karaciğerde oluşur ve safrada tuz şeklinde bulunur.
glikokolik asit
Proteinojenik amino asitler, mikroorganizmalar tarafından sentezlenen ve bakteri, virüs ve hücrelerin çoğalmasını baskılayan biyolojik olarak aktif maddeler olan bazı antibiyotiklerin öncüleridir. Bunlardan en iyi bilinenleri β-laktam antibiyotik grubunu oluşturan ve cinsin küfleri tarafından üretilen penisilinler ve sefalosporinlerdir. Penisilyum. Gram-negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini engelledikleri reaktif bir β-laktam halkasının yapılarında bulunmasıyla karakterize edilirler.
penisilinlerin genel formülü
Amino asitlerden biyojen aminler, nörotransmiterler, hormonlar ve histohormonlar gibi dekarboksilasyonla elde edilir.
Glisin ve glutamat amino asitleri merkezi sinir sistemindeki nörotransmitterlerdir.
Amino asitlerin türevleri aynı zamanda alkaloidlerdir - bitkilerde oluşan, bazik nitelikte doğal nitrojen içeren bileşikler. Bu bileşikler tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloitlerin örnekleri arasında, somnifer haşhaşın bir izokinolin alkaloidi olan fenilalanin türevi papaverin (bir antispazmodik) ve Calabar fasulyesinden elde edilen bir indol alkaloid olan triptofan türevi fizostigmin (bir antikolinesteraz ilacı) yer alır:
papaverin fizostigmin
Amino asitler biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin kimyasal sentezi için birçok seçenek vardır, ancak sonuç amino asitlerin rasematlarıdır. Gıda endüstrisi ve tıpta aminoasitlerin sadece L-izomerleri uygun olduğundan rasemik karışımların enantiyomerlere ayrılması gerekmektedir, bu da ciddi bir sorun oluşturmaktadır. Bu nedenle biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: hareketsizleştirilmiş enzimlerin kullanıldığı enzimatik sentez ve tüm mikrobiyal hücrelerin kullanıldığı mikrobiyolojik sentez. Her iki son durumda da saf L-izomerleri elde edilir.
Amino asitler gıda katkı maddesi ve yem bileşeni olarak kullanılır. Glutamik asit etin tadını arttırır, valin ve lösin unlu mamullerin tadını iyileştirir, glisin ve sistein konservede antioksidan olarak kullanılır. D-triptofan birçok kez daha tatlı olduğundan şeker yerine kullanılabilir. Çoğu bitki proteini, esansiyel amino asit lizini az miktarda içerdiğinden, çiftlik hayvanlarının yemine lizin eklenir.
Amino asitler tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlar metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asitler, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.
Son on yılda cilt ve saç bakımına yönelik kozmetik ürünlere amino asitler eklenmeye başlandı.
Kimyasal olarak değiştirilmiş amino asitler ayrıca endüstride polimerlerin sentezinde, deterjanların, emülgatörlerin ve yakıt katkı maddelerinin üretiminde yüzey aktif maddeler olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır.
Bireysel amino asitlerin rolü dikkate alınmadan modern protein beslenmesi düşünülemez. Genel olarak pozitif bir protein dengesi olsa bile hayvanın vücudunda protein eksikliği yaşanabilir. Bunun nedeni, bireysel amino asitlerin emiliminin birbiriyle bağlantılı olmasıdır; bir amino asidin eksikliği veya fazlalığı, diğerinin eksikliğine yol açabilir.
Bazı amino asitler insan ve hayvan vücudunda sentezlenmez. Yeri doldurulamaz denir. Bu türden yalnızca on amino asit vardır. Bunlardan dördü kritiktir (sınırlayıcıdır) - çoğunlukla hayvanların büyümesini ve gelişmesini sınırlarlar.
Kümes hayvanları diyetlerinde ana sınırlayıcı amino asitler metiyonin ve sistindir, domuz diyetlerinde ise lizindir. Diğer amino asitlerin protein sentezinde etkili bir şekilde kullanılabilmesi için vücudun gıdayla birlikte yeterli miktarda ana sınırlayıcı asit alması gerekir.
Bu prensip, varilin doluluk seviyesinin hayvanın vücudundaki protein sentezi seviyesini temsil ettiği "Liebig varili" ile gösterilmektedir. Bir varildeki en kısa tahta, içinde sıvı tutma yeteneğini "sınırlandırır". Bu panel uzatılırsa namluda tutulan sıvının hacmi ikinci sınırlama panelinin seviyesine kadar artacaktır.
Hayvan verimliliğini belirleyen en önemli faktör, içerdiği amino asitlerin fizyolojik ihtiyaçlara uygun dengesidir. Çok sayıda çalışma, domuzlarda cins ve cinsiyete bağlı olarak amino asit ihtiyacının niceliksel olarak farklılık gösterdiğini kanıtlamıştır. Ancak 1 g proteinin sentezi için gerekli amino asitlerin oranı aynıdır. Temel amino asitlerin ana sınırlayıcı amino asit olan lizine olan bu oranına "ideal protein" veya "ideal amino asit profili" adı verilir. (
Lizin
hemen hemen tüm hayvan, bitki ve mikrobiyal kökenli proteinlerin bir parçasıdır, ancak tahıl proteinleri lizin açısından fakirdir.
- Lizin üreme fonksiyonunu düzenler; eksikliği sperm ve yumurta oluşumunu bozar.
- Genç hayvanların büyümesi ve doku proteinlerinin oluşumu için gereklidir. Lizin, nükleoproteinlerin, kromoproteinlerin (hemoglobin) sentezinde yer alır ve böylece hayvan kürkünün pigmentasyonunu düzenler. Doku ve organlardaki protein parçalanma ürünlerinin miktarını düzenler.
- Kalsiyum emilimini teşvik eder
- Sinir ve endokrin sistemlerin fonksiyonel aktivitesine katılır, proteinlerin ve karbonhidratların metabolizmasını düzenler, ancak karbonhidratlarla reaksiyona girdiğinde lizin emilim için erişilemez hale gelir.
- Lizin, yağ metabolizmasında önemli rol oynayan karnitinin oluşumunda başlangıç maddesidir.
Metiyonin ve sistin kükürt içeren amino asitler. Bu durumda metiyonin sistine dönüştürülebilir, böylece bu amino asitler birlikte oranlanır ve eksiklik varsa diyete metiyonin takviyesi eklenir. Bu amino asitlerin her ikisi de cilt türevlerinin (saç, tüy) oluşumunda rol oynar; E vitamini ile birlikte karaciğerdeki fazla yağın uzaklaştırılmasını düzenlerler ve hücrelerin ve kırmızı kan hücrelerinin büyümesi ve çoğalması için gereklidirler. Metiyonin eksikliği ile sistin aktif değildir. Bununla birlikte, diyette önemli miktarda metiyonin fazlalığına izin verilmemelidir.
metiyonin
kaslarda yağ birikmesini teşvik eder, kolin (B4 vitamini), kreatin, adrenalin, niasin (B5 vitamini) vb. yeni organik bileşiklerin oluşumu için gereklidir.
Diyetlerdeki metionin eksikliği, plazma proteinlerinin (albümin) seviyesinde bir azalmaya yol açar, anemiye neden olur (kandaki hemoglobin seviyesi azalır), aynı zamanda E vitamini ve selenyum eksikliği, kas distrofisinin gelişmesine katkıda bulunur. Diyetteki metionin miktarının yetersiz olması, genç hayvanların büyümesinde gecikmeye, iştah kaybına, üretkenliğin azalmasına, yem maliyetlerinin artmasına, karaciğer yağlanmasına, böbrek fonksiyonlarının bozulmasına, anemiye ve zayıflamaya neden olur.
Metiyoninin fazlası nitrojen kullanımını bozar, karaciğerde, böbreklerde, pankreasta dejeneratif değişikliklere neden olur, arginin ve glisin ihtiyacını artırır. Büyük miktarda metiyonin fazlalığı ile, metabolik bozukluklar ve büyüme hızının inhibisyonu ile birlikte bir dengesizlik gözlenir (diyetteki esansiyel amino asitlerin optimal oranından keskin sapmalara dayanan amino asit dengesi bozulur). genç hayvanlarda.
Sistin, metiyonin ile değiştirilebilir, redoks süreçlerine katılan, proteinlerin, karbonhidratların ve safra asitlerinin metabolizmasına katılan, bağırsak zehirlerini nötralize eden maddelerin oluşumunu teşvik eden, insülini aktive eden, triptofan ile birlikte sistin senteze katılan kükürt içeren bir amino asittir. Glutatyonun sentezi için kullanılan, bağırsaklardan yağların sindirimi sırasında oluşan ürünlerin emilimi için gerekli olan safra asitlerinin karaciğerinde. Sistin ultraviyole ışınlarını absorbe etme özelliğine sahiptir. Sistin eksikliği ile karaciğer sirozu, genç kuşlarda tüylenme ve tüy büyümesinde gecikme, yetişkin kuşlarda tüylerin kırılganlığı ve kaybı (koparılması) ve bulaşıcı hastalıklara karşı direncin azalması görülür.
Triptofan
sindirim sistemi enzimlerinin, hücrelerdeki oksidatif enzimlerin ve bir dizi hormonun fizyolojik aktivitesini belirler, kan plazma proteinlerinin yenilenmesine katılır, endokrin ve hematopoietik aparatın normal işleyişini, üreme sistemini, gama globülinlerin sentezini belirler. , hemoglobin, nikotinik asit, göz moru vb. Diyette triptofan eksikliği durumunda genç hayvanların büyümesi yavaşlar, yumurta tavuklarının yumurta üretimi azalır, üretim için yem maliyeti artar, endokrin ve gonadlar körelir körlük oluşur, anemi gelişir (kandaki kırmızı kan hücrelerinin sayısı ve hemoglobin düzeyi azalır), vücudun direnci ve bağışıklık özellikleri, yumurtaların döllenmesi ve kuluçka kabiliyeti azalır. Triptofan bakımından düşük bir diyetle beslenen domuzlarda, yem alımı azalır, iştahsızlık ortaya çıkar, kıllar kalınlaşır ve zayıflar ve karaciğerde yağlanma görülür. Bu amino asidin eksikliği aynı zamanda kısırlığa, uyarılabilirliğin artmasına, konvülsiyonlara, katarakt oluşumuna, negatif nitrojen dengesine ve canlı ağırlık kaybına neden olur. Nikotinik asidin öncüsü (provitamin) olan triptofan, pellagra gelişimini engeller.
Amino asitler, bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitlerdir. Doğal amino asitler 2-aminokarboksilik asitler veya a-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, y-aminobutirik asit gibi amino asitler de vardır. Bir a-amino asidin genelleştirilmiş formülü şuna benzer:
a-amino asitlerin karbon 2'de dört farklı ikame edicisi vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler asimetrik (kiral) bir karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomer - L- ve D-amino asitler formunda bulunur. Doğal amino asitler L serisine aittir. D-amino asitler bakterilerde ve peptid antibiyotiklerde bulunur.
Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler bipolar iyonlar formunda bulunabilir ve bunların toplam yükü ortamın pH'ına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değerine izoelektrik nokta denir. İzoelektrik noktada, bir amino asit zwitteriondur, yani amin grubu protonlanır ve karboksil grubu ayrışır. Nötr pH bölgesinde çoğu amino asit zwitteriondur:
Amino asitler spektrumun görünür bölgesindeki ışığı emmez, aromatik amino asitler spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, 260 nm'de fenilalanin.
Amino asitler, laboratuvar uygulamaları için büyük önem taşıyan bazı kimyasal reaksiyonlarla karakterize edilir: a-amino grubu için renkli ninhidrin testi, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikal gruplarının karakteristik reaksiyonları, amino gruplarında Schiff bazlarının aselasyonu ve oluşumu. , karboksil gruplarında esterleşme.
Amino asitlerin biyolojik rolü:
Proteinojenik amino asitler olarak adlandırılan peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinler, genetik kod tarafından kodlanan ve translasyon sırasında proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bunlardan bazıları fosforile, açillenmiş veya hidroksillenmiş olabilir;
diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
sinyal molekülleridir. Amino asitlerden bazıları nörotransmiterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histohormonların öncüleridir;
en önemli metabolitlerdir; örneğin bazı amino asitler bitki alkaloitlerinin öncüleridir, nitrojen donörleri olarak görev yapar veya beslenmenin hayati bileşenleridir.
Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanmaktadır:
1. Alifatik amino asitler:
glisin, parlak,G,Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, şaft,V,Val*
lösin, Lei,L,Leu*
izolösin, silt, ben, Ile*
Bu amino asitler, yan zincirde heteroatomlar veya siklik gruplar içermezler ve belirgin bir şekilde düşük polarite ile karakterize edilirler.
sistein, cis,Cys
metiyonin, meth,M,Tanıştık*
3. Aromatik amino asitler:
fenilalanin, saç kurutma makinesi,F,Phe*
tirozin, atış galerisi,Y,Tyr
triptofan, üç,W,Trp*
histidin, cis,H,Onun
Aromatik amino asitler mezomerik rezonansla stabilize edilmiş döngüler içerir. Bu grupta yalnızca amino asit fenilalanin düşük polarite sergiler, tirozin ve triptofan belirgin polarite ile karakterize edilir ve histidin bile yüksek polariteye sahiptir. Histidin ayrıca bazik bir amino asit olarak da sınıflandırılabilir.
4. Nötr amino asitler:
serin, gri,S,Sör
treonin, üç,T,Thr*
asparajin, aslı, N,Asn
glutamin, gln, Q,Gln
Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Amit grupları iyonik olmamasına rağmen asparajin ve glutamin molekülleri oldukça polardır.
5. Asidik amino asitler:
aspartik asit (aspartat), asp,D,Asp
glutamik asit (glutamat), tutkal, E, Glu
Asidik amino asitlerin yan zincirlerinin karboksil grupları, tüm fizyolojik pH değerleri aralığında tamamen iyonize edilir.
6. Esansiyel amino asitler:
lisin, l itibaren, K,Lys*
arginin, tartışma,R,Arg
Ana amino asitlerin yan zincirleri nötr pH bölgesinde tamamen protonlanır. Oldukça bazik ve çok polar bir amino asit, bir guanidin grubu içeren arginindir.
7. İmino asit:
prolin, hakkında,P,Pro
Prolinin yan zinciri, bir a-karbon atomu ve bir a-amino grubu içeren beş üyeli bir halkadan oluşur. Bu nedenle, prolin kesin olarak bir amino asit değil, bir imino asittir. Halkadaki nitrojen atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonlanmaz. Prolin, döngüsel yapısı nedeniyle kolajenin yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinde bükülmelere neden olur.
Listelenen amino asitlerden bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve gıdayla sağlanması gerekir. Bu esansiyel amino asitler yıldız işaretleriyle işaretlenmiştir.
Yukarıda belirtildiği gibi proteinojenik amino asitler, birçok değerli biyolojik olarak aktif molekülün öncüleridir.
İki biyojenik amin, β-alanin ve sisteamin, koenzim A'nın bir parçasıdır (koenzimler, karmaşık enzimlerin aktif merkezini oluşturan suda çözünen vitaminlerin türevleridir). β-Alanin, aspartik asidin dekarboksilasyonuyla ve sisteamin, sisteinin dekarboksilasyonuyla oluşturulur:
β-alanin 
sisteamin
Glutamik asit kalıntısı, Bc vitamininin bir türevi olan başka bir koenzim olan tetrahidrofolik asidin bir parçasıdır.
Biyolojik olarak değerli diğer moleküller safra asitlerinin glisin amino asidi ile konjugatlarıdır. Bu konjugatlar bazlardan daha güçlü asitlerdir, karaciğerde oluşur ve safrada tuz şeklinde bulunur.
glikokolik asit
Proteinojenik amino asitler, mikroorganizmalar tarafından sentezlenen ve bakteri, virüs ve hücrelerin çoğalmasını baskılayan biyolojik olarak aktif maddeler olan bazı antibiyotiklerin öncüleridir. Bunlardan en iyi bilinenleri β-laktam antibiyotik grubunu oluşturan ve cinsin küfleri tarafından üretilen penisilinler ve sefalosporinlerdir. Penisilyum. Gram-negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini engelledikleri reaktif bir β-laktam halkasının yapılarında bulunmasıyla karakterize edilirler.
penisilinlerin genel formülü
Amino asitlerden biyojen aminler, nörotransmiterler, hormonlar ve histohormonlar gibi dekarboksilasyonla elde edilir.
Glisin ve glutamat amino asitleri merkezi sinir sistemindeki nörotransmitterlerdir.
dopamin (nörotransmitter) norepinefrin (nörotransmitter)
adrenalin (hormon) histamin (verici ve histohormon)
serotonin (nörotransmitter ve histohormon) GABA (nörotransmitter)
tiroksin (hormon)
Triptofan amino asidinin bir türevi, doğal olarak oluşan en ünlü oksin olan indolilasetik asittir. Oksinler bitki büyüme düzenleyicileridir, büyüyen dokuların farklılaşmasını, kambiyumun büyümesini, kökleri uyarır, meyvelerin büyümesini ve yaşlı yaprakların dökülmesini hızlandırır; antagonistleri absisik asittir.
indolilasetik asit
Amino asitlerin türevleri aynı zamanda alkaloidlerdir - bitkilerde oluşan, bazik nitelikte doğal nitrojen içeren bileşikler. Bu bileşikler tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloitlerin örnekleri arasında, somnifer haşhaşın bir izokinolin alkaloidi olan fenilalanin türevi papaverin (bir antispazmodik) ve Calabar fasulyesinden elde edilen bir indol alkaloid olan triptofan türevi fizostigmin (bir antikolinesteraz ilacı) yer alır:
papaverin fizostigmin
Amino asitler biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin kimyasal sentezi için birçok seçenek vardır, ancak sonuç amino asitlerin rasematlarıdır. Gıda endüstrisi ve tıpta aminoasitlerin sadece L-izomerleri uygun olduğundan rasemik karışımların enantiyomerlere ayrılması gerekmektedir, bu da ciddi bir sorun oluşturmaktadır. Bu nedenle biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: hareketsizleştirilmiş enzimlerin kullanıldığı enzimatik sentez ve tüm mikrobiyal hücrelerin kullanıldığı mikrobiyolojik sentez. Her iki son durumda da saf L-izomerleri elde edilir.
Amino asitler gıda katkı maddesi ve yem bileşeni olarak kullanılır. Glutamik asit etin tadını arttırır, valin ve lösin unlu mamullerin tadını iyileştirir, glisin ve sistein konservede antioksidan olarak kullanılır. D-triptofan birçok kez daha tatlı olduğundan şeker yerine kullanılabilir. Çoğu bitki proteini, esansiyel amino asit lizini az miktarda içerdiğinden, çiftlik hayvanlarının yemine lizin eklenir.
Amino asitler tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlar metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asitler, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.
Son on yılda cilt ve saç bakımına yönelik kozmetik ürünlere amino asitler eklenmeye başlandı.
Kimyasal olarak değiştirilmiş amino asitler ayrıca endüstride polimerlerin sentezinde, deterjanların, emülgatörlerin ve yakıt katkı maddelerinin üretiminde yüzey aktif maddeler olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır.
PROTEİNLER
Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asitlerden oluşan yüksek moleküllü maddelerdir.
Nesilden nesile aktarılan genetik bilginin ürünü olan ve hücredeki tüm yaşam süreçlerini yürüten proteinlerdir.
Proteinlerin fonksiyonları:
Katalitik fonksiyon. En çok sayıda protein grubu, kimyasal reaksiyonları hızlandıran katalitik aktiviteye sahip proteinler olan enzimlerden oluşur. Enzimlerin örnekleri pepsin, alkol dehidrojenaz, glutamin sentetazdır.
Yapı oluşturma işlevi. Yapısal proteinler hücrelerin ve dokuların şeklini ve stabilitesini korumaktan sorumludur; bunlar arasında keratinler, kollajen, fibroin bulunur.
Taşıma işlevi. Taşıma proteinleri, molekülleri veya iyonları bir organdan diğerine veya hücre içindeki zarlar boyunca (örneğin hemoglobin, serum albümini, iyon kanalları) taşır.
Koruyucu fonksiyon. Homeostaz sisteminin proteinleri vücudu patojenlerden, yabancı bilgilerden, kan kaybından - immünoglobulinler, fibrinojen, trombinden korur.
Düzenleyici işlev. Proteinler, sinyal verme maddelerinin işlevlerini yerine getirir - bazı hormonlar, histohormonlar ve nörotransmiterler, herhangi bir yapıdaki sinyal maddeleri için reseptörlerdir ve hücrenin biyokimyasal sinyal zincirlerinde daha fazla sinyal iletimi sağlar. Örnekler arasında büyüme hormonu somatotropin, insülin hormonu, H- ve M-kolinerjik reseptörler yer alır.
Motor fonksiyon. Proteinlerin yardımıyla kasılma ve diğer biyolojik hareket süreçleri gerçekleştirilir. Örnekler arasında tübülin, aktin ve miyozin bulunur.
Yedek fonksiyon. Bitkiler değerli besin maddeleri olan yedek proteinler içerir; hayvan vücudunda kas proteinleri, kesinlikle gerekli olduğunda harekete geçirilen yedek besin görevi görür.
Proteinler, çeşitli yapısal organizasyon seviyelerinin varlığıyla karakterize edilir.
Birincil yapı Bir protein, bir polipeptit zincirindeki bir amino asit kalıntısı dizisidir. Bir peptit bağı, bir amino asidin a-karboksil grubu ile başka bir amino asidin a-amino grubu arasındaki karboksamid bağıdır.
alanilfenilalanilsisteilprolin
Peptit bağının çeşitli özellikleri vardır:
a) rezonans olarak stabilize edilmiştir ve bu nedenle pratik olarak aynı düzlemde - düzlemsel olarak yerleştirilmiştir; C-N bağı etrafındaki dönüş çok fazla enerji gerektirir ve zordur;
b) -CO-NH- bağının özel bir karakteri vardır, normal olandan daha küçüktür, ancak çift olandan daha büyüktür, yani keto-enol tautomerizmi vardır:
c) peptid bağına ilişkin ikame ediciler trans-konum;
d) peptid omurgası, çevredeki solvent molekülleri ile etkileşime giren çeşitli doğadaki yan zincirlerle çevrilidir, serbest karboksil ve amino grupları iyonize edilerek protein molekülünün katyonik ve anyonik merkezlerini oluşturur. Protein molekülü, oranlarına bağlı olarak toplam pozitif veya negatif yük alır ve ayrıca proteinin izoelektrik noktasına ulaştığında ortamın şu veya bu pH değeriyle de karakterize edilir. Radikaller protein molekülü içinde tuz, eter ve disülfit köprüleri oluşturur ve ayrıca proteinlerin karakteristik reaksiyon aralığını da belirler.
Günümüzde 100 veya daha fazla amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin protein, polipeptitlerin 50-100 amino asit kalıntısından oluşan polimerler ve düşük moleküllü peptidlerin ise 50'den az amino asit kalıntısından oluşan polimerler olduğu kabul edilmektedir.
Bazı düşük molekül ağırlıklı peptitler bağımsız bir biyolojik rol oynar. Bu peptidlerden bazılarının örnekleri:
Glutatyon - γ-gluk-cis-gly - en yaygın hücre içi peptitlerden biridir, hücrelerdeki redoks işlemlerinde ve amino asitlerin biyolojik zarlar boyunca transferinde rol alır.
Karnosin - β-ala-gis - hayvan kaslarında bulunan bir peptit, lipit peroksitin parçalanma ürünlerini ortadan kaldırır, kaslardaki karbonhidratların parçalanmasını hızlandırır ve kaslarda fosfat formunda enerji metabolizmasında rol oynar.
Vazopressin, hipofiz bezinin arka lobunda bulunan ve vücuttaki su metabolizmasının düzenlenmesinde rol oynayan bir hormondur:
Phalloidin, sinek mantarının zehirli bir polipeptididir, ihmal edilebilir konsantrasyonlarda, enzimlerin ve potasyum iyonlarının hücrelerden salınması nedeniyle vücudun ölümüne neden olur:
Gramicidin, birçok gram-pozitif bakteriye etki eden, biyolojik membranların geçirgenliğini düşük molekül ağırlıklı bileşiklere dönüştüren ve hücre ölümüne neden olan bir antibiyotiktir:
Meth-enkefalin - tyr-gli-gli-fen-met - nöronlarda sentezlenen ve ağrıyı azaltan bir peptit.
Protein ikincil yapısı peptit omurgasının fonksiyonel grupları arasındaki etkileşimler sonucu oluşan uzaysal bir yapıdır.
Peptit zinciri, her biri potansiyel olarak hidrojen bağlarının oluşumuna katılabilen birçok CO ve NH peptid bağı grubu içerir. Bunun gerçekleşmesine izin veren iki ana yapı türü vardır: zincirin bir telefon kablosu gibi sarıldığı bir α-sarmal ve bir veya daha fazla zincirin uzatılmış bölümlerinin yan yana yerleştirildiği katlanmış bir β-yapı. taraf. Bu yapıların her ikisi de oldukça kararlıdır.
α-sarmalı, bükülmüş polipeptit zincirinin son derece yoğun bir şekilde paketlenmesiyle karakterize edilir; sağ taraftaki sarmalın her dönüşü için, radikalleri her zaman dışa ve hafifçe geriye doğru yönlendirilen 3.6 amino asit kalıntısı vardır. polipeptit zincirinin başlangıcı.
α sarmalının ana özellikleri:
α-helis, peptit grubunun nitrojenindeki hidrojen atomu ile zincir boyunca dört pozisyonda bulunan kalıntının karbonil oksijeni arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir;
Tüm peptid grupları bir hidrojen bağının oluşumuna katılır, bu, a-sarmalının maksimum stabilitesini sağlar;
peptid gruplarının tüm nitrojen ve oksijen atomları, a-sarmal bölgelerin hidrofilikliğini önemli ölçüde azaltan ve hidrofobikliğini artıran hidrojen bağlarının oluşumunda rol oynar;
α-helis kendiliğinden oluşur ve minimum serbest enerjiye karşılık gelen polipeptit zincirinin en kararlı yapısıdır;
L-amino asitlerden oluşan bir polipeptit zincirinde, genellikle proteinlerde bulunan sağ yönlü sarmal, sol yönlü olandan çok daha stabildir.
α-sarmalın oluşma olasılığı, proteinin birincil yapısı tarafından belirlenir. Bazı amino asitler peptid omurgasının bükülmesini engeller. Örneğin, glutamat ve aspartatın bitişik karboksil grupları birbirini karşılıklı olarak iterek a-sarmalında hidrojen bağlarının oluşumunu engeller. Aynı sebepten dolayı pozitif yüklü lizin ve arjinin kalıntılarının birbirine yakın olduğu yerlerde zincir sarmallaşması zordur. Bununla birlikte prolin, α-heliks bozulmasında en büyük rolü oynar. Birincisi, prolindeki nitrojen atomu, N-C bağı etrafında dönmeyi önleyen sert bir halkanın parçasıdır ve ikinci olarak prolin, nitrojen atomunda hidrojen bulunmadığından dolayı bir hidrojen bağı oluşturmaz.
β-tabaka, doğrusal olarak düzenlenmiş peptit fragmanları arasındaki hidrojen bağları tarafından oluşturulan katmanlı bir yapıdır. Her iki zincir de bağımsız olabilir veya aynı polipeptit molekülüne ait olabilir. Zincirler aynı yönde yönlendirilmişse, böyle bir β yapısına paralel denir. Zıt zincir yönleri durumunda, yani bir zincirin N terminali başka bir zincirin C terminaliyle çakıştığında, β yapısına antiparalel denir. Neredeyse doğrusal hidrojen köprülerine sahip antiparalel bir β-tabaka enerji açısından daha fazla tercih edilir.
paralel β-tabaka antiparalel β-tabaka
Hidrojen bağlarıyla doymuş olan α sarmalının aksine, β-yaprak zincirinin her bölümü ek hidrojen bağlarının oluşumuna açıktır. Amino asitlerin yan radikalleri, tabakanın düzlemine neredeyse dik olarak, dönüşümlü olarak yukarı ve aşağı doğru yönlendirilir.
Peptit zincirinin oldukça keskin bir şekilde büküldüğü bölgelerde genellikle bir β-döngüsü bulunur. Bu, 4 amino asit kalıntısının 180° büküldüğü ve birinci ve dördüncü kalıntılar arasında bir hidrojen köprüsü ile stabilize edildiği kısa bir parçadır. Büyük amino asit radikalleri β-halkasının oluşumuna müdahale eder, bu nedenle çoğunlukla en küçük amino asit olan glisini içerir.
Protein ikincil yapısı– bu, ikincil yapıların belirli bir değişim sırasıdır. Bir alan, belirli bir derecede yapısal ve işlevsel özerkliğe sahip olan bir protein molekülünün ayrı bir parçası olarak anlaşılmaktadır. Alanlar artık protein moleküllerinin yapısının temel unsurları olarak kabul edilmektedir ve a-helislerin ve β-tabakaların ilişkisi ve düzeninin doğası, protein moleküllerinin evrimini ve filogenetik ilişkileri anlamak için birincil yapıların karşılaştırılmasından daha fazlasını sağlar. Evrimin temel görevi giderek daha fazla yeni protein tasarlamaktır. Paketleme koşullarını sağlayacak ve fonksiyonel görevlerin yerine getirilmesini sağlayacak bir amino asit dizisinin tesadüfen sentezlenme ihtimali son derece azdır. Bu nedenle, farklı işlevlere sahip, ancak yapı olarak birbirine çok benzeyen, ortak bir ataya sahipmiş veya birbirlerinden evrimleşmiş gibi görünen proteinler bulmak yaygındır. Öyle görünüyor ki evrim, belli bir sorunu çözme ihtiyacıyla karşı karşıya kaldığında, baştan itibaren proteinleri bu amaç için tasarlamayı değil, halihazırda yerleşik yapıları bu amaca uygun hale getirerek yeni amaçlara uyarlamayı tercih ediyor.
Sık sık tekrarlanan ikincil yapıların bazı örnekleri:
αα’ – yalnızca α-helisleri içeren proteinler (miyoglobin, hemoglobin);
ββ’ – yalnızca β yapılarını içeren proteinler (immünoglobulinler, süperoksit dismutaz);
βαβ’ – β-varil yapısı, her β-katmanı namlunun içinde bulunur ve molekülün yüzeyinde bulunan bir α-sarmalına (trioz fosfoizomeraz, laktat dehidrojenaz) bağlanır;
“çinko parmak” - 20 amino asit kalıntısından oluşan bir protein fragmanı, çinko atomu iki sistein kalıntısına ve iki histidin kalıntısına bağlanır, bunun sonucunda bağlanabilen yaklaşık 12 amino asit kalıntısından oluşan bir “parmak” oluşur. DNA molekülünün düzenleyici bölgelerine;
“lösin fermuarı” - etkileşime giren proteinler, en az 4 lösin kalıntısı içeren bir a-sarmal bölgeye sahiptirler, bunlar 6 amino asit aralıklarla yerleştirilmiştir, yani her ikinci dönüşün yüzeyinde bulunurlar ve diğerinin lösin kalıntılarıyla hidrofobik bağlar oluşturabilirler protein. Örneğin, lösin fermuarlarının yardımıyla, güçlü bazik histon proteinlerinin molekülleri, pozitif yükün üstesinden gelerek kompleks oluşturulabilir.
Protein üçüncül yapısı- bu, amino asitlerin yan radikalleri arasındaki bağlarla stabilize edilen protein molekülünün uzaysal düzenlemesidir.
Bir proteinin üçüncül yapısını stabilize eden bağ türleri:
elektrostatik hidrojen hidrofobik disülfür
etkileşim iletişim etkileşim iletişim
Üçüncül yapının katlanmasına bağlı olarak proteinler iki ana tipe ayrılabilir: fibriller ve küresel.
Fibriller proteinler, polipeptit zincirleri bir eksen boyunca uzatılmış, suda çözünmeyen uzun iplik benzeri moleküllerdir. Bunlar esas olarak yapısal ve kasılabilir proteinlerdir. En yaygın fibriler proteinlerin bazı örnekleri:
α-Keratinler. Epidermal hücreler tarafından sentezlenir. Saçın, kürkün, tüylerin, boynuzların, tırnakların, pençelerin, tüylerin, pulların, toynakların ve kaplumbağa kabuğunun kuru ağırlığının neredeyse tamamını ve ayrıca derinin dış katmanının ağırlığının önemli bir bölümünü oluştururlar. Bu bütün bir protein ailesidir; amino asit bileşimi bakımından benzerdirler, birçok sistein kalıntısı içerirler ve polipeptit zincirlerinin aynı mekansal düzenlemesine sahiptirler. Saç hücrelerinde, keratinin polipeptit zincirleri ilk önce lifler halinde düzenlenir, daha sonra bu liflerden bir ip veya bükülmüş kablo gibi yapılar oluşturulur ve sonunda hücrenin tüm alanı doldurulur. Saç hücreleri düzleşir ve sonunda ölür ve hücre duvarları, her saçın etrafında kütikül adı verilen boru şeklinde bir kılıf oluşturur. A-keratinde polipeptit zincirleri, çapraz disülfid bağlarının oluşmasıyla üç çekirdekli bir kablo halinde birbiri etrafında bükülmüş bir a-sarmal şekline sahiptir. N-terminal kalıntıları bir tarafta (paralel) bulunur. Keratinler, bileşimlerindeki amino asitlerin sulu faza bakan polar olmayan yan radikallerle baskın olması nedeniyle suda çözünmez. Perma sırasında şu işlemler meydana gelir: önce tiyollerle indirgenerek disülfür köprüleri yok edilir, ardından saça gerekli şekil verildiğinde ısıtılarak kurutulur, atmosferik oksijenle oksidasyon nedeniyle yeni disülfür köprüleri oluşur. saç şeklinin şeklini koruyan.
β-Keratinler. Bunlara ipek ve örümcek ağı fibroini dahildir. Bunlar, bileşimde glisin, alanin ve serin ağırlıklı olan antiparalel β-kıvrımlı katmanlardır.
Kollajen. Yüksek hayvanlarda en yaygın protein ve bağ dokularının ana fibriler proteinidir. Kolajen, fibroblastlarda ve kondrositlerde (özelleşmiş bağ dokusu hücreleri) sentezlenir ve daha sonra buradan dışarı atılır. Kolajen lifleri ciltte, tendonlarda, kıkırdaklarda ve kemiklerde bulunur. Gerilmezler, çelik telden daha güçlüdürler ve kollajen fibrilleri enine çizgilerle karakterize edilir. Suda kaynatıldığında lifli, çözünmeyen ve sindirilmeyen kolajen, bazı kovalent bağların hidrolizi ile jelatine dönüştürülür. Kollajen %35 glisin, %11 alanin, %21 prolin ve 4-hidroksiprolin (kollajen ve elastin'e özgü bir amino asit) içerir. Bu bileşim, bir gıda proteini olarak jelatinin nispeten düşük besin değerini belirler. Kollajen fibrilleri, tropokollajen adı verilen tekrarlanan polipeptit alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler fibril boyunca baştan kuyruğa paralel demetler halinde düzenlenmiştir. Kafaların yer değiştirmesi karakteristik enine çizgileri verir. Bu yapıdaki boşluklar gerekirse kemik mineralizasyonunda önemli rol oynayan hidroksiapatit Ca5(OH)(PO4)3 kristallerinin birikmesi için bir alan görevi görebilir.
Tropokollajen alt birimleri, α- ve β-keratinlerden farklı olarak üç iplikçikli bir ip halinde sıkı bir şekilde sarılmış üç polipeptit zincirinden oluşur. Bazı kollajenlerde üç zincirin tümü aynı amino asit dizisine sahipken, bazılarında yalnızca iki zincir aynı, üçüncüsü ise farklıdır. Tropokollajenin polipeptit zinciri, prolin ve hidroksiprolinin neden olduğu zincir bükülmeleri nedeniyle dönüş başına yalnızca üç amino asit kalıntısı içeren, solak bir sarmal oluşturur. Üç zincir, hidrojen bağlarına ek olarak, bitişik zincirlerde bulunan iki lizin kalıntısı arasında oluşturulan kovalent tipte bir bağla birbirine bağlanır:
Yaşlandıkça, tropokollajen alt birimlerinin içinde ve arasında daha fazla çapraz bağ oluşur, kollajen fibrilleri daha sert ve kırılgan hale gelir ve bu, kıkırdak ve tendonların mekanik özelliklerini değiştirir, kemikleri daha kırılgan hale getirir ve korneanın şeffaflığını azaltır. .
Elastin. Bağların sarı elastik dokusunda ve büyük arterlerin duvarlarındaki bağ dokusunun elastik tabakasında bulunur. Elastin fibrillerinin ana alt birimi tropoelastindir. Elastin glisin ve alanin açısından zengindir, çok miktarda lizin ve az miktarda prolin içerir. Elastinin spiral bölümleri, gerilim uygulandığında gerilir, ancak yük kaldırıldığında orijinal uzunluklarına geri döner. Dört farklı zincirin lizin kalıntıları birbirleriyle kovalent bağlar oluşturur ve elastinin her yöne tersinir şekilde gerilmesine izin verir.
Küresel proteinler, polipeptit zinciri kompakt bir kürecik halinde katlanan ve çok çeşitli işlevleri yerine getirebilen proteinlerdir.
Miyoglobin örneğini kullanarak küresel proteinlerin üçüncül yapısını dikkate almak en uygunudur. Miyoglobin, kas hücrelerinde bulunan nispeten küçük, oksijen bağlayan bir proteindir. Bağlı oksijeni depolar ve mitokondriye transferini destekler. Miyoglobin molekülü bir polipeptit zinciri ve demir ile protoporfirin kompleksi olan bir hemogrup (hem) içerir. Miyoglobinin ana özellikleri:
a) Miyoglobin molekülü o kadar kompakttır ki içine yalnızca 4 su molekülü sığabilir;
b) ikisi hariç tüm polar amino asit kalıntıları molekülün dış yüzeyinde bulunur ve hepsi hidratlı durumdadır;
c) hidrofobik amino asit kalıntılarının çoğu miyoglobin molekülünün içinde bulunur ve bu nedenle suyla temastan korunur;
d) miyoglobin molekülündeki dört prolin kalıntısının her biri, polipeptit zincirinin bükülme bölgesinde bulunur; serin, treonin ve asparajin kalıntıları diğer bükülme bölgelerinde bulunur, çünkü bu tür amino asitler, eğer bir a-sarmalının oluşumunu engellerlerse yan yana bulunur;
e) düz bir hem grubu molekülün yüzeyine yakın bir boşlukta (cepte) bulunur, demir atomunun hem düzlemine dik yönlendirilmiş iki koordinasyon bağı vardır, bunlardan biri histidin kalıntısı 93'e bağlanır ve diğeri bağlanmaya hizmet eder bir oksijen molekülü.
Üçüncül yapıdan başlayarak protein, doğal biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilecek hale gelir. Proteinlerin işleyişinin temeli, proteinin yüzeyine üçüncül bir yapı yerleştirildiğinde ligand adı verilen diğer molekülleri bağlayabilen alanların oluşmasıdır. Proteinin ligandla etkileşiminin yüksek özgüllüğü, aktif merkezin yapısının ligandın yapısına tamamlayıcılığı ile sağlanır. Tamamlayıcılık, etkileşim halindeki yüzeylerin mekansal ve kimyasal yazışmalarıdır. Çoğu protein için üçüncül yapı maksimum katlanma seviyesidir.
Kuaterner protein yapısı– birbirine yalnızca kovalent olmayan bağlarla, özellikle elektrostatik ve hidrojenle bağlanan iki veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşan proteinlerin karakteristiği. Çoğu zaman, proteinler iki veya dört alt birim içerir; dörtten fazla alt birim genellikle düzenleyici proteinler içerir.
Kuaterner yapıya sahip proteinlere genellikle oligomerik denir. Homomerik ve heteromerik proteinler vardır. Homomerik proteinler, tüm alt birimlerin aynı yapıya sahip olduğu proteinleri içerir; örneğin katalaz enzimi, tamamen aynı dört alt birimden oluşur. Heteromerik proteinlerin farklı alt birimleri vardır; örneğin, RNA polimeraz enzimi, farklı işlevleri yerine getiren, yapısal olarak farklı beş alt birimden oluşur.
Bir alt birimin belirli bir ligandla etkileşimi, tüm oligomerik proteinde konformasyonel değişikliklere neden olur ve diğer alt birimlerin ligandlara olan afinitesini değiştirir; bu özellik, oligomerik proteinlerin allosterik düzenlemeye uğrama yeteneğinin temelini oluşturur.
Bir proteinin dördüncül yapısı, hemoglobin örneği kullanılarak düşünülebilir. Demir atomlarının demir formunda Fe2+ olduğu dört polipeptit zinciri ve dört hem protez grubu içerir. Molekülün protein kısmı olan globin, %70'e kadar α-helis içeren iki α-zinciri ve iki β-zincirinden oluşur. Dört zincirin her biri karakteristik bir üçüncül yapıya sahiptir ve her zincirle bir hemogrup ilişkilidir. Farklı zincirlerin hemleri birbirinden nispeten uzakta bulunur ve farklı eğim açılarına sahiptir. İki a zinciri ve iki p zinciri arasında çok az doğrudan temas oluşurken, a ve p zincirleri arasında hidrofobik radikallerin oluşturduğu çok sayıda a 1 β 1 ve α 2 β 2 tipi temaslar ortaya çıkar. α 1 β 1 ile α 2 β 2 arasında bir kanal kalır.
Miyoglobinin aksine, hemoglobin, oksijene karşı önemli ölçüde daha düşük bir afinite ile karakterize edilir; bu, dokularda mevcut olan düşük kısmi oksijen basınçlarında, onlara bağlı oksijenin önemli bir bölümünü vermesini sağlar. Oksijen, daha yüksek pH değerlerinde ve akciğer alveollerinin karakteristik özelliği olan düşük CO2 konsantrasyonlarında hemoglobin demirine daha kolay bağlanır; oksijenin hemoglobinden salınması, düşük pH değerleri ve dokuların yüksek CO2 konsantrasyonları ile kolaylaştırılır.
Hemoglobin, oksijene ek olarak zincirlerdeki histidin kalıntılarına bağlanan hidrojen iyonlarını da taşır. Hemoglobin ayrıca, dört polipeptit zincirinin her birinin terminal amino grubuna bağlanan ve karbaminohemoglobin oluşumuyla sonuçlanan karbon dioksiti de taşır:
2,3-difosfogliserat (DPG) maddesi eritrositlerde oldukça yüksek konsantrasyonlarda bulunur; yüksek irtifalara çıkıldığında ve hipoksi sırasında içeriği artar, dokulardaki hemoglobinden oksijen salınmasını kolaylaştırır. DPG, a 1 β 1 ve α 2 β 2 arasındaki kanalda yer alır ve pozitif olarak kontamine olmuş β zincir grupları ile etkileşime girer. Hemoglobin oksijene bağlandığında DPG boşluktan dışarı atılır. Bazı kuşların kırmızı kan hücreleri DPG değil, inositol heksa-fosfat içerir, bu da hemoglobinin oksijene olan ilgisini daha da azaltır.
2,3-Difosfogliserat (DPG)
HbA normal yetişkin hemoglobinidir, HbF fetal hemoglobindir, O2'ye daha fazla afinitesi vardır, HbS orak hücreli anemide hemoglobindir. Orak hücreli anemi, hemoglobindeki genetik anormalliğin neden olduğu ciddi bir kalıtsal hastalıktır. Hasta insanların kanında, ilk olarak kolayca parçalanan ve ikinci olarak kan kılcal damarlarını tıkayan alışılmadık derecede çok sayıda ince orak şekilli kırmızı kan hücresi bulunur. Moleküler düzeyde, hemoglobin S, hemoglobin A'dan, glutamik asit kalıntısı yerine valinin bulunduğu β zincirlerinin 6. pozisyonundaki bir amino asit kalıntısıyla farklılık gösterir. Bu nedenle, hemoglobin S iki daha az negatif yük içerir; valinin görünümü, molekülün yüzeyinde "yapışkan" bir hidrofobik temasın ortaya çıkmasına neden olur; sonuç olarak, deoksijenasyon sırasında, deoksihemoglobin S molekülleri birbirine yapışır ve çözünmez, anormal derecede uzun bir süre oluşturur. iplik benzeri agregatlar kırmızı kan hücrelerinin deformasyonuna yol açar.
Birincil yapı ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları (eğer varsa) belirlediğinden, birincil yapı üzerindeki protein yapısal organizasyon seviyelerinin oluşumu üzerinde bağımsız bir genetik kontrolün olduğunu düşünmek için hiçbir neden yoktur. Bir proteinin doğal yapısı, belirli koşullar altında termodinamik açıdan en kararlı yapıdır.
Ders No.1
KONU: "Amino asitler".
Dersin özeti:
1. Amino asitlerin özellikleri
2. Peptitler.
Amino asitlerin özellikleri.
Amino asitler, molekülleri karboksil ve amino grupları içeren hidrokarbon türevleri olan organik bileşiklerdir.
Proteinler, peptit bağlarıyla birbirine bağlanan amino asit kalıntılarından oluşur. Amino asit bileşimini analiz etmek için protein hidrolizi ve ardından amino asitlerin izolasyonu gerçekleştirilir. Proteinlerdeki amino asitlerin karakteristik temel kalıplarını ele alalım.
Artık proteinlerin sürekli olarak oluşan bir dizi amino asit içerdiği tespit edilmiştir. Bunlardan 18 tane var, belirtilenlere ek olarak, 2 amino asit amid daha keşfedildi - asparajin ve glutamin. Hepsinin adı var ana(sıklıkla meydana gelen) amino asitler. Genellikle mecazi olarak adlandırılırlar "büyülü" amino asitler. Başlıca amino asitlere ek olarak, doğal proteinlerde sıklıkla bulunmayan nadir amino asitler de vardır. Arandılar küçük.
Hemen hemen tüm protein amino asitleri α – amino asitler(amino grubu, karboksil grubundan sonraki ilk karbon atomunda bulunur). Yukarıdakilere dayanarak çoğu amino asit için genel formül geçerlidir:
N.H. 2 -CH-COOH
Burada R, farklı yapılara sahip radikallerdir.
Protein amino asitlerinin formüllerine bakalım, tablo. 2.
Tüm α - aminoasetik (glisin) dışındaki amino asitler asimetriktir α - karbon atomu ve iki enantiyomer formunda bulunur. Nadir istisnalar dışında doğal amino asitler L serisine aittir. D genetik serisinin amino asitleri yalnızca bakterilerin hücre duvarlarında ve antibiyotiklerde bulunuyordu. Dönme açısı 20-30 0 derecedir. Döndürme sağa (7 amino asit) veya sola (10 amino asit) olabilir.
H― *―NH 2 H 2 N―*―H
D - konfigürasyon L konfigürasyonu
(doğal amino asitler)
Amino veya karboksil gruplarının baskınlığına bağlı olarak amino asitler 3 alt sınıfa ayrılır:
Asidik amino asitler. Karboksil (asidik) grupları, örneğin aspartik, glutamik asitler gibi amino gruplarına (bazik) üstün gelir.
Nötr amino asitler Grup sayısı eşittir. Glisin, alanin vb.
Temel amino asitler. Bazik (amino grupları), örneğin lizin gibi karboksil (asidik) olanlara göre baskındır.
Amino asitler, fiziksel ve bir takım kimyasal özellikler açısından karşılık gelen asitlerden ve bazlardan keskin bir şekilde farklıdır. Suda organik çözücülere göre daha iyi çözünürler; iyi kristalleşir; yüksek yoğunluğa ve son derece yüksek erime noktalarına sahiptir. Bu özellikler amin ve asit gruplarının etkileşimini gösterir; bunun sonucunda katı haldeki ve çözeltideki (geniş bir pH aralığında) amino asitler zwitteriyonik formdadır (yani dahili tuzlar halinde). Grupların karşılıklı etkisi özellikle her iki grubun da yakın olduğu a - amino asitlerde belirgindir.
H2N - CH2COOH ↔ H3N + - CH2COO -
zwitterion
Amino asitlerin zwitter iyonik yapısı, büyük dipol momentleri (en az 5010 -30 C m) ve ayrıca katı bir amino asit veya çözeltisinin IR spektrumundaki absorpsiyon bandı ile doğrulanır.
Amino asitler, protein molekülünün birincil yapısını oluşturan farklı uzunluklarda polipeptitlerin oluşumuna yol açan polikondensasyon reaksiyonlarına girme yeteneğine sahiptir.
H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R2) – COOH
dipeptit
C-N bağına denir peptit iletişim
Yukarıda tartışılan en yaygın 20 amino asitin yanı sıra, bazı özel proteinlerin hidrolizatlarından başka bazı amino asitler de izole edilmiştir. Bunların hepsi kural olarak sıradan amino asitlerin türevleridir; değiştirilmiş amino asitler
4-hidroksiprolin fibriler protein kollajeninde ve bazı bitki proteinlerinde bulunur; 5-oksilisin kollajen hidrolizatlarında bulunur, desmozi n ve izodesmozin Fibriler protein elastinin hidrolizatlarından izole edilir. Bu amino asitlerin yalnızca bu proteinde bulunduğu görülmektedir. Yapıları olağandışıdır: R grupları ile bağlanan 4. lizin molekülleri, ikame edilmiş bir piridin halkası oluşturur. Bu özel yapı nedeniyle bu amino asitlerin radyal olarak birbirinden ayrılan 4 peptid zinciri oluşturması mümkündür. Sonuç olarak elastin, diğer fibriler proteinlerden farklı olarak karşılıklı olarak iki dik yönde deforme olabilir (gerilebilir). Vesaire.
Listelenen protein amino asitlerinden canlı organizmalar çok sayıda farklı protein bileşiğini sentezler. Birçok bitki ve bakteri ihtiyaç duyduğu tüm aminoasitleri basit inorganik bileşiklerden sentezleyebilir. İnsan ve hayvanların vücudunda amino asitlerin yaklaşık yarısı da sentezlenir, amino asitlerin diğer kısmı ise insan vücuduna ancak diyet proteinleri ile girebilmektedir.
- gerekli amino asitler - insan vücudunda sentezlenmez, yalnızca besinlerle sağlanır. Esansiyel amino asitler 8 amino asit içerir: valin, fenilalanin, izolösin, lösin, lizin, metiyonin, treonin, triptofan, fenilalanin.
- gerekli amino asitler - insan vücudunda diğer bileşenlerden sentezlenebilir. Esansiyel olmayan amino asitler 12 amino asit içerir.
Her iki amino asit türü de insanlar için eşit derecede önemlidir: esansiyel olmayan ve esansiyel. Amino asitlerin çoğu vücudun kendi proteinlerini oluşturmak için kullanılır, ancak esansiyel amino asitler olmadan vücut var olamaz. Esansiyel aminoasitleri içeren proteinler yetişkin diyetinin yaklaşık %16-20'sini oluşturmalıdır (günlük 80-100g protein alımıyla birlikte 20-30g). Çocukların beslenmesinde proteinin payı okul çocukları için %30'a, okul öncesi çocuklar için ise %40'a çıkmaktadır. Bunun nedeni, çocuğun vücudunun sürekli büyümesi ve dolayısıyla kaslarda, kan damarlarında, sinir sisteminde, ciltte ve diğer tüm doku ve organlarda protein oluşturmak için plastik malzeme olarak büyük miktarda amino asitlere ihtiyaç duymasıdır.
Fast food ve genel fast food çılgınlığının hakim olduğu bu günlerde, diyet genellikle kolay sindirilebilen karbonhidratlar ve yağlar açısından yüksek gıdalar tarafından yönetiliyor ve proteinli gıdaların payı gözle görülür şekilde azalıyor. Diyette veya insan vücudunda kısa bir süre oruç tutarken herhangi bir amino asit eksikliği varsa, bağ dokusu, kan, karaciğer ve kas proteinleri yok edilebilir ve onlardan elde edilen "yapı malzemesi" - amino asitler - En önemli organların (kalp ve beyin) normal işleyişini sürdürmek için kullanılır. İnsan vücudu hem esansiyel hem de esansiyel olmayan amino asitlerde eksiklik yaşayabilir. Amino asitlerin, özellikle de esansiyel olanların eksikliği, iştahsızlık, büyüme ve gelişme geriliği, karaciğer yağlanması ve diğer ciddi rahatsızlıklara yol açar. Amino asit eksikliğinin ilk "habercileri" iştah azalması, cilt durumunun bozulması, saç dökülmesi, kas zayıflığı, yorgunluk, bağışıklık sisteminin azalması ve anemi olabilir. Bu tür belirtiler, kilo vermek için düşük kalorili, dengesiz bir diyet uygulayan ve proteinli gıdaların keskin bir şekilde kısıtlandığı bireylerde ortaya çıkabilir.
Diyetlerine tam hayvansal proteini dahil etmekten kasıtlı olarak kaçınan vejetaryenler, diğerlerinden daha sık olarak, amino asitlerin, özellikle de gerekli olanların eksikliğinin belirtileriyle karşı karşıya kalırlar.
Amino asitlerin fazlalığı günümüzde oldukça nadir görülür ancak özellikle çocuklarda ve ergenlik döneminde ciddi hastalıkların gelişmesine neden olabilir. En toksik olanları metionin (kalp krizi ve felç riskini tetikler), tirozin (arteriyel hipertansiyon gelişimini tetikleyebilir, tiroid bezinin bozulmasına neden olabilir) ve histidindir (vücuttaki bakır eksikliğine katkıda bulunabilir ve gelişmesine yol açabilir) aort anevrizması, eklem hastalıkları, erken beyazlayan saçlar), şiddetli anemi). Vücudun normal çalışma koşulları altında, yeterli miktarda vitamin (B 6, B 12, folik asit) ve antioksidanlar (A, E, C vitaminleri ve selenyum) mevcut olduğunda, fazla amino asitler hızla faydalı bileşenlere dönüştürülür ve vücuda “zarar verecek” zamanınız yok. Dengesiz beslenme, vitamin ve mikro element eksikliğine neden olur ve aşırı amino asitler, sistemlerin ve organların işleyişini bozabilir. Bu seçenek, protein veya düşük karbonhidratlı diyetlere uzun süreli bağlılığın yanı sıra sporcuların kilo artırmak ve kas geliştirmek için protein-enerji ürünlerinin (amino asit-vitamin kokteylleri) kontrolsüz alımıyla mümkündür.
Kimyasal yöntemler arasında en yaygın olanı ise amino asit puanı (puan - sayma, sayma). Değerlendirilen ürünün proteininin amino asit kompozisyonunun amino asit kompozisyonu ile karşılaştırılmasına dayanmaktadır. standart (ideal) protein. İncelenen proteindeki esansiyel amino asitlerin her birinin içeriğinin kantitatif kimyasal olarak belirlenmesinden sonra, her biri için amino asit puanı (AS), formüle göre belirlenir.
AC = (M tamam . araştırma / M tamam . mükemmel ) 100
Mac. araştırma - incelenen proteinin 1 gramındaki esansiyel amino asitlerin içeriği (mg cinsinden).
Mac. ideal - 1 g standart (ideal) proteindeki esansiyel amino asitlerin içeriği (mg cinsinden).
Amino asit modeli FAO/WHO
Amino asit skorunun belirlenmesiyle eş zamanlı olarak, Belirli bir protein için esansiyel amino asidin sınırlanması , yani hızın en küçük olduğu yer.
Peptitler.
İki amino asit kovalent olarak birleşebilir peptit bir dipeptit oluşumu ile bağlantı.
Bir tripeptit oluşturmak için üç amino asit iki peptid bağı yoluyla birleştirilebilir. Birkaç amino asit oligopeptitler oluşturur ve çok sayıda amino asit polipeptitler oluşturur. Peptitler yalnızca bir a-amino grubu ve bir a-karboksil grubu içerir. Bu gruplar belirli pH değerlerinde iyonlaşabilmektedir. Amino asitler gibi, karakteristik titrasyon eğrilerine ve elektrik alanında hareket etmedikleri izoelektrik noktalara sahiptirler.
Diğer organik bileşikler gibi peptitler de fonksiyonel grupların varlığıyla belirlenen kimyasal reaksiyonlara katılır: serbest amino grubu, serbest karboksi grubu ve R grupları. Peptit bağları, güçlü bir asit (örneğin 6M HC1) veya güçlü bir baz ile amino asitler oluşturmak üzere hidrolize duyarlıdır. Peptit bağlarının hidrolizi, proteinlerin amino asit kompozisyonunun belirlenmesinde gerekli bir adımdır. Peptit bağları enzimler tarafından kırılabilir proteazlar.
Doğal olarak oluşan birçok peptid çok düşük konsantrasyonlarda biyolojik aktiviteye sahiptir.
Peptitler potansiyel olarak aktif farmasötiklerdir. üç yol onları alıyor:
1) organlardan ve dokulardan izolasyon;
2) genetik mühendisliği;
3) doğrudan kimyasal sentez.
İkinci durumda, tüm ara aşamalarda ürün verimine yönelik yüksek talepler ortaya çıkar.
Amino asitler, hidrokarbon zincirindeki hidrojen atomlarından en az birinin bir amino grubu ile değiştirildiği organik karboksilik asitlerdir. -NH2 grubunun konumuna bağlı olarak, α, β, γ vb. L-amino asitler ayırt edilir. Bugüne kadar canlılar dünyasının çeşitli nesnelerinde 200'e kadar farklı amino asit bulunmuştur. İnsan vücudu yaklaşık 60 farklı amino asit ve bunların türevlerini içerir, ancak bunların hepsi proteinlerin parçası değildir.
Amino asitler iki gruba ayrılır:
- proteinojenik (proteinlerin bir kısmı)
Bunların arasında ana olanlar (sadece 20 tane var) ve nadir olanlar var. Nadir protein amino asitleri (örneğin, hidroksiprolin, hidroksilisin, aminositrik asit vb.) aslında aynı 20 amino asidin türevleridir.
Geri kalan amino asitler proteinlerin yapımında yer almaz; hücrede serbest formda (metabolik ürünler olarak) bulunurlar veya diğer protein olmayan bileşiklerin bir parçasıdırlar. Örneğin ornitin ve sitrülin amino asitleri, proteinojenik amino asit arginin oluşumundaki ara ürünlerdir ve üre sentezi döngüsünde yer alır; γ-amino-bütirik asit de serbest formda bulunur ve sinir uyarılarının iletilmesinde aracı rolü oynar; β-alanin pantotenik asit vitamininin bir parçasıdır.
- proteinojenik olmayan (proteinlerin oluşumunda yer almayan)
Proteinojenik olmayan amino asitler, proteinojenik olanların aksine, özellikle mantarlarda ve yüksek bitkilerde bulunanlar daha çeşitlidir. Proteinojenik amino asitler, organizmanın türüne bakılmaksızın birçok farklı proteinin yapımında yer alır ve proteinojenik olmayan amino asitler, başka bir türün organizması için bile toksik olabilir, yani sıradan yabancı maddeler gibi davranırlar. Örneğin bitkilerden izole edilen kanavanin, dienkolik asit ve β-siyano-alanin insanlar için zehirlidir.
Proteinojenik amino asitlerin yapısı ve sınıflandırılması
En basit durumda, R radikali bir hidrojen atomu (glisin) ile temsil edilir, ancak aynı zamanda karmaşık bir yapıya da sahip olabilir. Bu nedenle, a-amino asitler öncelikle yan radikalin yapısında ve dolayısıyla bu radikallerin doğasında bulunan fizikokimyasal özelliklerde birbirinden farklıdır. Amino asitlerin üç sınıflandırması kabul edilir:
Amino asitlerin verilen fizyolojik sınıflandırması, ilk iki sınıflandırmanın aksine evrensel değildir ve yalnızca belirli bir türün organizmaları için geçerli olduğundan bir dereceye kadar keyfidir. Bununla birlikte, sekiz amino asidin mutlak gerekliliği tüm organizma türleri için evrenseldir (Tablo 2'de omurgalıların ve böceklerin bazı temsilcilerine ilişkin veriler gösterilmektedir) [göstermek] ).
| Tablo 2. Bazı omurgalılar ve böcekler için esansiyel (+), esansiyel olmayan (-) ve yarı esansiyel (±) amino asitler (Lyubka ve diğerleri, 1975'ten sonra) | |||||||
| Amino asitler | İnsan | Fare | Fare | Tavuk | Somon | Sivrisinek | bal arısı |
| Glisin | - | - | - | + | - | + | - |
| Alanya'nın | - | - | - | - | - | - | - |
| Valin | + | + | + | + | + | + | + |
| Lösin | + | + | + | + | + | + | + |
| İzolösin | + | + | + | + | + | + | + |
| Sistein | - | - | - | - | - | - | - |
| metiyonin | + | + | + | + | + | + | + |
| Serin | - | - | - | - | - | - | - |
| Treonin | + | + | + | + | + | + | + |
| Aspartik asit | - | - | - | - | - | - | - |
| Glutamik asit | - | - | - | - | - | - | - |
| Lizin | + | + | + | + | + | + | + |
| Arginin | ± | ± | + | + | + | + | + |
| Fenilalanin | + | + | + | + | + | + | + |
| Tirozin | ± | ± | + | + | - | - | - |
| Histidin | ± | + | + | + | + | + | + |
| Triptofan | + | + | + | + | + | + | + |
| Prolin | - | - | - | - | - | - | - |
Sıçanlar ve fareler için zaten dokuz esansiyel amino asit vardır (bilinen sekizine histidin de eklenir). Tavuğun normal büyümesi ve gelişmesi yalnızca on bir esansiyel amino asitin (histidin, arginin, tirozin eklenir) varlığında mümkündür, yani insanlar için yarı gerekli olan amino asitler tavuk için kesinlikle gereklidir. Sivrisinekler için glisin kesinlikle esansiyel bir amino asittir ve tirozin ise tam tersine esansiyel olmayan bir amino asittir.
Bu, farklı organizma türleri için, metabolizmalarının özelliklerine göre belirlenen bireysel amino asit ihtiyacında önemli sapmaların mümkün olduğu anlamına gelir.
Her bir organizma türü için geliştirilen esansiyel amino asitlerin bileşimi veya organizmanın amino asitlerle ilişkili olarak adlandırılan oksotrofisi, büyük olasılıkla amino asitlerin sentezi için minimum enerji maliyeti arzusunu yansıtmaktadır. Aslında bitmiş bir ürünü almak, onu kendiniz üretmekten daha karlıdır. Bu nedenle esansiyel amino asitleri tüketen organizmalar, tüm amino asitleri sentezleyen organizmalara göre yaklaşık %20 daha az enerji harcarlar. Öte yandan evrim sırasında, aminoasitlerin tamamının dışarıdan sağlanmasına bağımlı olan hiçbir canlı türü korunmamıştır. Amino asitlerin protein gibi bir maddenin sentezi için malzeme olduğu ve onsuz yaşamın imkansız olduğu göz önüne alındığında, dış ortamdaki değişikliklere uyum sağlamaları zor olacaktır.
Amino asitlerin fizikokimyasal özellikleri
Amino asitlerin asit-baz özellikleri . Kimyasal özelliklerine göre amino asitler amfoterik elektrolitlerdir, yani hem asitlerin hem de bazların özelliklerini birleştirirler.
Amino asitlerin asit grupları: karboksil (-COOH -> -COO - + H +), protonlanmış a-amino grubu (-NH + 3 -> -NH2 + H +).
Amino asitlerin ana grupları: ayrışmış karboksil (-COO - + H + -> -COOH) ve a-amino grubu (-NH2 + H + -> NH + 3).
Her amino asit için en az iki asit ayrışma sabiti pKa vardır - biri -COOH grubu için, ikincisi ise a-amino grubu için.
Sulu bir çözeltide üç amino asit formu mevcut olabilir (Şekil 1.)
Sulu çözeltilerde amino asitlerin dipol formunda olduğu kanıtlanmıştır; veya zwitterion.
Amino asitlerin iyonlaşmasına pH'ın etkisi . Ortamın pH'ının asidikten alkaliye değiştirilmesi, çözünmüş amino asitlerin yükünü etkiler. Asidik bir ortamda (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:
Asidik bir ortamda amino asitler elektrik alanında katoda doğru hareket eder.
Fazla miktarda OH - iyonunun bulunduğu alkali bir ortamda (pH>7), NH + 3 grubu ayrıştığı için amino asitler negatif yüklü iyonlar (anyonlar) formundadır:
Bu durumda amino asitler elektrik alanında anoda doğru hareket eder.
Sonuç olarak ortamın pH'ına bağlı olarak amino asitlerin toplam sıfır, pozitif veya negatif yükü vardır.
Bir amino asidin yükünün sıfır olduğu duruma izoelektrik denir. Bu durumun meydana geldiği ve amino asidin elektrik alanında anoda veya katoda hareket etmediği pH değerine izoelektrik nokta denir ve pH I olarak adlandırılır. İzoelektrik nokta, amino asitlerdeki farklı grupların asit-baz özelliklerini çok doğru bir şekilde yansıtır ve bir amino asidi karakterize eden önemli sabitlerden biridir.
Polar olmayan (hidrofobik) amino asitlerin izoelektrik noktası nötr pH değerine yaklaşır (fenilalanin için 5,5'ten prolin için 6,3'e); asidik olanlar için düşük değerlere sahiptir (glutamik asit için 3,2, aspartik asit için 2,8). Sistein ve sistin için izoelektrik nokta 5,0'dır ve bu amino asitlerin zayıf asidik özelliklerini gösterir. Temel amino asitler - histidin ve özellikle lizin ve arginin - 7'den önemli ölçüde daha yüksek bir izoelektrik noktaya sahiptir.
İnsan ve hayvan vücudunun hücrelerinde ve hücreler arası sıvısında, ortamın pH'ı nötre yakındır, bu nedenle bazik amino asitler (lisin, arginin) toplam pozitif yük (katyonlar) taşır, asidik amino asitler (aspartik ve glutamin) negatif bir yük (anyonlar) ve geri kalanı dipol formunda bulunur. Asidik ve bazik amino asitler diğer tüm amino asitlerden daha fazla hidratlıdır.
Amino asit stereoizomerizmi
Glisin dışındaki tüm proteinojenik amino asitler en az bir asimetrik karbon atomuna (C*) sahiptir ve çoğu sola döndürücü olmak üzere optik aktiviteye sahiptir. Uzaysal izomerler veya stereoizomerler olarak bulunurlar. Asimetrik karbon atomu etrafındaki ikame edicilerin düzenine bağlı olarak stereoizomerler, L- veya D-serisi olarak sınıflandırılır.
L- ve D-izomerleri birbirleriyle bir nesne ve onun ayna görüntüsü olarak ilişkilidir, bu nedenle bunlara ayna izomerler veya enantiyomerler de denir. Treonin ve izolösin amino asitlerinin her biri iki asimetrik karbon atomuna sahiptir, dolayısıyla dört stereoizomere sahiptirler. Örneğin, L- ve D-treonine ek olarak treonin, diastereomerler veya alloformlar olarak adlandırılan iki tane daha içerir: L-allotreonin ve D-allotreonin.
Proteinleri oluşturan tüm amino asitler L serisine aittir. D-amino asitlerin doğada bulunmadığına inanılıyordu. Bununla birlikte, spor taşıyan bakterilerin (şarbon basili, patates basili ve saman basili) kapsüllerinde D-glutamik asit polimerleri formunda polipeptitler bulundu; D-glutamik asit ve D-alanin, bazı bakterilerin hücre duvarının mukopeptitlerinin bir parçasıdır. D-Amino asitler aynı zamanda mikroorganizmalar tarafından üretilen antibiyotiklerde de bulunur (bkz. Tablo 3).
Belki de D-amino asitlerin organizmaların koruyucu işlevleri için daha uygun olduğu ortaya çıktı (hem bakteri kapsülü hem de antibiyotikler bu amaca hizmet ediyor), oysa L-amino asitlere vücut protein oluşturmak için ihtiyaç duyuyor.
Bireysel amino asitlerin farklı proteinlerdeki dağılımı
Bugüne kadar mikrobiyal, bitkisel ve hayvansal kökenli birçok proteinin amino asit bileşimi deşifre edilmiştir. Alanin, glisin, lösin ve seriler çoğunlukla proteinlerde bulunur. Ancak her proteinin kendine ait amino asit bileşimi vardır. Örneğin, protaminler (balık sütünde bulunan basit proteinler) %85'e kadar arginin içerir, ancak siklik, asidik ve kükürt içeren amino asitler, treonin ve lizinden yoksundurlar. Fibroin - doğal ipek proteini, %50'ye kadar glisin içerir; Tendonların proteini olan kolajen, diğer proteinlerde bulunmayan nadir amino asitleri (hidroksilizin, hidroksiprolin) içerir.
Proteinlerin amino asit bileşimi, belirli bir amino asidin varlığı veya yeri doldurulamazlığı ile değil, proteinin amacı ve işlevi ile belirlenir. Bir proteindeki amino asitlerin sırası genetik kod tarafından belirlenir.
| Sayfa 2 | toplam sayfalar: 7 |
