Kimyada enzimlere ne ad verilir?  Biyolojik enzimler

Her canlı organizma, kelimenin tam anlamıyla her dakika bir şeyin gerçekleştiği mükemmel bir sistemdir ve bu süreçler, enzimlerin katılımı olmadan gerçekleşemez. Peki enzimler nelerdir? Vücudun yaşamındaki rolleri nedir? Neyden yapildilar? Etkilerinin mekanizması nedir? Aşağıda tüm bu soruların yanıtlarını bulacaksınız.

Enzimler nelerdir?

Enzimler veya diğer adlarıyla enzimler protein kompleksleridir. Bunlar kimyasal reaksiyonlar için katalizör görevi görenlerdir. Aslında enzimlerin rolünü abartmak zordur çünkü canlı bir hücrede veya tüm organizmada tek bir süreç onlar olmadan gerçekleşemez.

"Enzim" terimi 17. yüzyılda Helmont tarafından önerildi. Ve o zamanın büyük bilim adamları, etin mevcut olduğunda sindirildiğini ve nişastanın tükürüğün etkisi altında basit şekerlere parçalandığını anlamış olsa da, kimse bu tür süreçlere tam olarak neyin sebep olduğunu bilmiyordu. Ancak 19. yüzyılın başında Kirchhoff ilk kez tükürük enzimi olan amilazı izole etti. Birkaç yıl sonra mide pepsini tanımlandı. O zamandan beri enzimoloji bilimi aktif olarak gelişmeye başladı.

Enzimler nelerdir? Özellikleri ve etki mekanizması

Başlangıç ​​​​olarak, tüm enzimlerin ya saf formda proteinler ya da protein kompleksleri olduğunu belirtmekte fayda var. Bugüne kadar insan vücudundaki çoğu enzimin amino asit dizisi çözülmüştür.

Enzimlerin temel özelliği yüksek özgüllükleridir. Her enzim yalnızca bir tür reaksiyonu katalize edebilir. Örneğin proteolitik enzimler, bir protein molekülünün yalnızca amino asit kalıntıları arasındaki bağları parçalayabilir. Bazen bir substrat (enzim etkisinin amacı), yapı olarak benzer olan birkaç enzimden etkilenebilir.

Ancak bir enzim sadece reaksiyona göre değil aynı zamanda substrata göre de spesifik olabilir. En yaygın tür gruptur.Bu, belirli bir enzimin yalnızca benzer yapıya sahip belirli bir substrat grubunu etkileyebileceği anlamına gelir.

Ancak bazen sözde mutlak özgüllük ortaya çıkar. Bu, enzimin yalnızca bir substratın aktif bölgesine bağlanabileceği anlamına gelir. Elbette böyle bir özgüllük doğada nadirdir. Ancak örneğin yalnızca ürenin hidrolizini katalize edebilen üreaz enzimini hatırlayabiliriz.

Artık enzimlerin ne olduğunu öğrendik. Ancak bu maddeler tamamen farklı olabilir. Bu nedenle onları sınıflandırmak gelenekseldir.

Enzimlerin sınıflandırılması

Modern bilim iki binden fazla enzim biliyor ancak bu onların kesin sayısı değil. Daha fazla kolaylık sağlamak için katalizlenen reaksiyona bağlı olarak altı ana gruba ayrılırlar.

• Oksidoredüktazlar redoks reaksiyonlarına katılan bir grup enzimdir. Kural olarak, elektronların ve hidrojen iyonlarının vericisi veya alıcısı olarak hareket ederler. Bu enzimler hücresel ve mitokondriyal solunum süreçlerine katıldıkları için çok önemlidir.
• Transferazlar atomik grupları bir substrattan diğerine aktaran enzimlerdir. Ara metabolizmaya katılın.
• Liyazlar - bu tür enzimler, hidrolitik reaksiyon olmadan atomik grupları substrattan uzaklaştırma yeteneğine sahiptir. Tipik olarak bu işlem, bir su veya karbondioksit molekülünün oluşmasıyla sonuçlanır.
• Hidrolazlar, bir substratın hidrolitik parçalanmasını katalize eden enzimlerdir.
• İzomerazlar: Adından da anlaşılacağı gibi, bu enzimler bir maddenin bir izomerik formdan diğerine geçişini katalize eder.
• Ligazlar sentetik reaksiyonları katalize eden enzimlerdir.

Gördüğünüz gibi enzimler vücut için çok önemli maddelerdir ve onsuz hayati süreçler imkansızdır.

Enzimler (enzimler): sağlık açısından önemi, sınıflandırılması, uygulanması. Bitki (gıda) enzimleri: kaynaklar, faydalar.

Enzimler (enzimler), vücuttaki katalizörlerin işlevlerini yerine getiren (çeşitli biyokimyasal reaksiyonları etkinleştirir ve hızlandırırlar) protein niteliğindeki yüksek moleküler maddelerdir. Latince'den tercüme edilen Fermentum, fermantasyon anlamına gelir. Enzim kelimesinin Yunanca kökleri vardır: “en” - iç, “zyme” - maya. Bu iki terim, enzimler ve enzimler birbirinin yerine kullanılır ve enzim bilimine enzimoloji denir.

Enzimlerin sağlık açısından önemi. Enzimlerin uygulanması

Enzimlere yaşamın anahtarları denmesinin bir nedeni var. Yalnızca dar bir aralıktaki maddeler üzerinde spesifik, seçici olarak etki etme gibi benzersiz bir özelliğe sahiptirler. Enzimler birbirinin yerine geçemez.

Bugüne kadar 3 binden fazla enzim bilinmektedir. Canlı bir organizmanın her hücresi yüzlerce farklı enzim içerir. Onlar olmadan, yiyecekleri sindirmek ve onları hücrelerin emebileceği maddelere dönüştürmek imkansız olmakla kalmaz. Enzimler derinin, kanın, kemiklerin yenilenmesi, metabolizmanın düzenlenmesi, vücudun temizlenmesi, yaraların iyileşmesi, görsel ve işitsel algılama, merkezi sinir sisteminin işleyişi, genetik bilginin uygulanması süreçlerinde görev alır. Nefes alma, kas kasılması, kalp fonksiyonu, hücre büyümesi ve bölünmesi - tüm bu süreçler enzim sistemlerinin kesintisiz çalışmasıyla desteklenir.

Enzimler bağışıklığımızı desteklemede son derece önemli bir rol oynar. Özel enzimler, virüsler ve bakterilerle savaşmak ve vücuda giren yabancı parçacıkları tanıyan ve etkisiz hale getiren büyük yırtıcı hücreler olan makrofajların çalışmasını aktive etmek için gerekli antikorların üretiminde rol oynar. Hücre atık ürünlerini uzaklaştırmak, zehirleri nötralize etmek, enfeksiyonlara karşı korumak; bunların hepsi enzimlerin işlevleridir.

Turşu sebze üretiminde, fermente süt ürünlerinde, hamur fermantasyonunda ve peynir yapımında özel enzimler (bakteri, maya, peynir mayası enzimleri) önemli rol oynar.

Enzimlerin sınıflandırılması

Etki prensibine göre, tüm enzimler (uluslararası hiyerarşik sınıflandırmaya göre) 6 sınıfa ayrılır:

1. Oksidoredüktazlar – katalaz, alkol dehidrojenaz, laktat dehidrojenaz, polifenol oksidaz, vb.;
2. Transferazlar (transfer enzimleri) – aminotransferazlar, asiltransferazlar, fosfortransferazlar, vb.;
3. Hidrolazlar – amilaz, pepsin, trypsin, pektinaz, laktaz, maltaz, lipoprotein lipaz, vb.;
4. Liyazlar;
5. İzomerazlar;
6. Ligazlar (sentetazlar) – DNA polimeraz vb.

Her sınıf alt sınıflardan, her alt sınıf ise gruplardan oluşur.

Tüm enzimler 3 büyük gruba ayrılabilir:

1. Sindirim - besinlerin işlenmesinden ve bunların sistemik kan dolaşımına emilmesinden sorumlu olan gastrointestinal sistemde hareket eder. İnce bağırsak duvarları ve pankreas tarafından salgılanan enzimlere pankreas adı verilir;
2. Yiyecek (bitki) – yiyecekle birlikte gelin (gelmelidir). Gıda enzimleri içeren gıdalara bazen canlı gıdalar da denir;
3. Metabolik – hücrelerin içindeki metabolik süreçleri tetikler. İnsan vücudundaki her sistemin kendine ait bir enzim ağı vardır.

Sindirim enzimleri ise 3 kategoriye ayrılır:

1. Amilazlar – tükürük amilazı, pankreas suyu laktaz, tükürük maltaz. Bu enzimler hem tükürükte hem de bağırsaklarda bulunur. Karbonhidratlar üzerinde etkilidirler: ikincisi basit şekerlere ayrılır ve kolayca kana nüfuz eder;
2. Proteazlar pankreas ve mide mukozası tarafından üretilir. Proteinlerin sindirilmesine yardımcı olurlar ve ayrıca sindirim sisteminin mikroflorasını normalleştirirler. Bağırsaklarda ve mide suyunda bulunur. Proteazlar arasında gastrik pepsin ve kimozin, serçe suyundaki erepsin, pankreatik karboksipeptidaz, kimotripsin, trypsin;
3. Lipaz – pankreas tarafından üretilir. Mide suyunda bulunur. Yağların parçalanmasına ve emilmesine yardımcı olur.

Enzimlerin etkisi

Enzim aktivitesi için en uygun sıcaklık yaklaşık 37 derecedir, yani vücut sıcaklığıdır. Enzimlerin muazzam bir gücü vardır: tohumların filizlenmesini ve yağların “yanmasını” sağlarlar. Öte yandan son derece hassastırlar: 42 derecenin üzerindeki sıcaklıklarda enzimler parçalanmaya başlar. Hem yiyeceklerin mutfakta işlenmesi hem de derin dondurulması enzimlerin ölümüne ve canlılıklarının kaybolmasına neden olur. Konserve, sterilize, pastörize ve hatta dondurulmuş gıdalarda enzimler kısmen veya tamamen yok edilir. Ancak sadece ölü yiyecekler değil, aynı zamanda çok soğuk ve sıcak yemekler de enzimleri öldürür. Çok sıcak yemek yediğimiz zaman sindirim enzimlerini öldürüp yemek borusunu yakarız. Midenin boyutu büyük ölçüde artar ve daha sonra onu tutan kasların spazmı nedeniyle horozibiği gibi olur. Sonuç olarak, yiyecek onikiparmak bağırsağına işlenmemiş bir halde girer. Bu sürekli olursa disbiyoz, kabızlık, bağırsak rahatsızlığı ve mide ülseri gibi sorunlar ortaya çıkabilir. Mide ayrıca soğuk yiyeceklerden de muzdariptir (örneğin dondurma) - önce küçülür, sonra boyutu artar ve enzimler donar. Dondurma mayalanmaya başlar, gazlar açığa çıkar ve kişi şişkinleşir.

Sindirim enzimleri

İyi bir sindirimin, dolu bir yaşam ve aktif uzun ömür için vazgeçilmez bir koşul olduğu bir sır değil. Sindirim enzimleri bu süreçte çok önemli bir rol oynar. Yiyeceklerin sindirimi, adsorpsiyonu ve asimilasyonundan sorumludurlar ve vücudumuzu inşaat sahasındaki işçiler gibi inşa ederler. Tüm inşaat malzemelerine sahip olabiliriz - mineraller, proteinler, yağlar, su, vitaminler, ancak enzimler olmadan, işçiler olmadan inşaat tek bir adım bile ilerlemeyecektir.

Modern insan, sindirimi için vücutta neredeyse hiç enzim bulunmayan, örneğin nişastalı yiyecekler - makarna, unlu mamuller, patates gibi çok fazla yiyecek tüketir.

Taze bir elma yerseniz, kendi enzimleri tarafından sindirilir ve ikincisinin etkisi çıplak gözle görülebilir: Isırılan bir elmanın kararması, "yara"yı iyileştirmeye çalışan enzimlerin işidir ve vücudu küf ve bakteri tehdidinden korur. Ancak bir elmayı pişirirseniz, onu sindirmek için vücudun sindirim için kendi enzimlerini kullanması gerekecektir, çünkü pişmiş yiyeceklerde doğal enzimler yoktur. Ayrıca "ölü" gıdaların vücudumuzdan aldığı enzimleri de sonsuza kadar kaybederiz çünkü vücudumuzdaki rezervleri sınırsız değildir.

Bitki (gıda) enzimleri

Enzimler açısından zengin gıdalar yemek sadece sindirimi kolaylaştırmakla kalmaz, aynı zamanda vücudun karaciğeri temizlemek, bağışıklık sistemindeki delikleri onarmak, hücreleri gençleştirmek, tümörlere karşı korumak vb. için kullanabileceği enerjiyi de serbest bırakır. Aynı zamanda kişi midesinin hafiflediğini, neşeli olduğunu ve güzel göründüğünü hisseder. Canlı yemle vücuda giren ham bitki lifi ise metabolik enzimler üreten mikroorganizmaları beslemek için gereklidir.

Bitki enzimleri bize hayat ve enerji verir. Toprağa biri kavrulmuş, diğeri çiğ, suya batırılmış iki fındık ekerseniz, kavrulmuş olan basitçe toprakta çürür ve enzimler içerdiği için ilkbaharda ham tahılda canlılık uyanır. Ve ondan büyük, yemyeşil bir ağacın büyümesi oldukça olası. Aynı şekilde enzim içeren besinleri tüketen insan da onunla birlikte hayat kazanır. Enzimden yoksun besinler hücrelerimizin dinlenmeden çalışmasına, aşırı yüklenmesine, yaşlanmasına ve ölmesine neden olur. Yeterli enzim yoksa vücutta “atık” birikmeye başlar: zehirler, toksinler, ölü hücreler. Bu kilo alımına, hastalıklara ve erken yaşlanmaya yol açar. İlginç ve aynı zamanda üzücü bir gerçek: Yaşlı insanların kanındaki enzim içeriği gençlere göre yaklaşık 100 kat daha düşüktür.

Ürünlerdeki enzimler. Bitki enzimlerinin kaynakları

Gıda enzimlerinin kaynakları bahçeden, bahçeden ve okyanustan elde edilen bitki ürünleridir. Bunlar esas olarak sebzeler, meyveler, meyveler, otlar ve tahıllardır. Muz, mango, papaya, ananas, avokado, aspergillus bitkisi ve filizlenmiş tahıllar kendi enzimlerini içerir. Bitki enzimleri yalnızca çiğ, canlı besinlerde bulunur.

Buğday filizleri bir amilaz kaynağıdır (karbonhidratları parçalayan), papaya meyveleri proteazlar içerir ve papaya ve ananas meyveleri peptidazlar içerir. Lipaz kaynakları (yağları parçalayan) meyveler, tohumlar, rizomlar, tahıl bitkilerinin yumruları, hardal ve ayçiçeği tohumları ve baklagil tohumlarıdır. Muz, ananas, kivi, papaya ve mango papain (proteinleri parçalayan) açısından zengindir. Laktazın (süt şekerini parçalayan bir enzim) kaynağı arpa maltıdır.

Bitki (gıda) enzimlerinin hayvan (pankreas) enzimlerine göre avantajları

Bitki enzimleri zaten midede bulunan yiyecekleri işlemeye başlar, ancak pankreas enzimleri asidik mide ortamında çalışamaz. Yiyecek ince bağırsağa girdiğinde bitki enzimleri onu önceden sindirerek bağırsaklardaki stresi azaltır ve besinlerin daha iyi emilmesini sağlar. Ayrıca bitki enzimleri bağırsaklarda çalışmalarını sürdürür.

Vücudun yeterli enzime sahip olması için nasıl yenir?

Her şey çok basit. Kahvaltı taze meyveler ve meyvelerden oluşmalıdır (artı proteinli yemekler - süzme peynir, fındık, ekşi krema). Her yemeğe otlu sebze salataları ile başlamalıdır. Her gün bir öğünün yalnızca çiğ meyve, çilek ve sebze içermesi tavsiye edilir. Akşam yemeği hafif olmalıdır - sebzelerden oluşmalıdır (bir parça tavuk göğsü, haşlanmış balık veya bir porsiyon deniz ürünü). Ayda birkaç kez meyve veya taze sıkılmış meyve suları tüketerek oruç tutmak faydalıdır.

Yiyeceklerin yüksek kalitede sindirimi ve tam sağlık için enzimlerin yeri doldurulamaz. Aşırı kilo, alerjiler, çeşitli mide-bağırsak hastalıkları - tüm bunlar ve daha birçok sorun, sağlıklı bir diyetle aşılabilir. Ve enzimlerin beslenmedeki rolü çok büyüktür. Bizim görevimiz bunların yemeklerimizde her gün ve yeterli miktarda bulunmasını sağlamaktır. Size sağlık!

0

Enzim biliminin gelişim tarihi

Tüm yaşam süreçleri binlerce kimyasal reaksiyona dayanmaktadır. Vücutta yüksek sıcaklık ve basınç kullanılmadan, yani ılımlı koşullar altında meydana gelirler. İnsan ve hayvan hücrelerinde oksitlenen maddeler hızlı ve verimli bir şekilde yanarak vücudu enerji ve yapı malzemesiyle zenginleştirir. Ancak aynı maddeler hem konserve (havadan izole edilmiş) formda hem de oksijen varlığında havada yıllarca saklanabilmektedir. Örneğin konserve et ve balık, pastörize süt, şeker ve tahıllar uzun süre saklandığında çürümez. Canlı bir organizmada gıdaları hızlı bir şekilde sindirme yeteneği, hücrelerde özel biyolojik katalizörlerin - enzimlerin - varlığından kaynaklanmaktadır.

Enzimler, canlı organizmaların tüm hücrelerinin ve dokularının bir parçası olan ve biyolojik katalizörlerin rolünü oynayan spesifik proteinlerdir. İnsanlar enzimleri uzun zamandır biliyorlar. Geçen yüzyılın başında St. Petersburg'da K. S. Kirchhoff, filizlenmiş arpanın polisakkarit nişastasını disakkarit maltoza dönüştürebildiğini ve maya ekstraktının pancar şekerini monosakaritlere (glikoz ve fruktoza) ayırdığını keşfetti. Bunlar enzimolojideki ilk çalışmalardı. Ve enzimatik süreçlerin pratik uygulaması çok eski zamanlardan beri bilinmektedir. Bu, üzümlerin fermantasyonunu, ekmek yaparken ekşi mayayı, peynir yapımını ve çok daha fazlasını içerir.

Günümüzde çeşitli ders kitaplarında, el kitaplarında ve bilimsel literatürde iki kavram kullanılmaktadır: “enzimler” ve “enzimler”. Bu isimler aynıdır. Aynı şeyi kastediyorlar; biyolojik katalizörler. İlk kelime “maya”, ikincisi ise “mayada” olarak çevrilir.

Uzun süre mayada neler olduğu, içinde hangi gücün bulunduğu ve maddelerin parçalanıp daha basit maddelere dönüşmesine neden olduğu hakkında hiçbir fikirleri yoktu. Mayanın şekeri ana besin maddesi olarak kullanan çok sayıda mikroorganizmanın bir topluluğu olduğu ancak mikroskobun icadından sonra keşfedildi. Başka bir deyişle, her maya hücresi, şekeri parçalayabilen enzimlerle "doldurulur". Ancak aynı zamanda, canlı bir hücrenin içinde bulunmayan, ancak onun dışında özgürce "yaşayan" başka biyolojik katalizörler de biliniyordu. Örneğin mide sularında ve hücre ekstraktlarında bulundular. Bu bağlamda geçmişte iki tür katalizör ayırt ediliyordu: Enzimlerin kendilerinin hücreden ayrılamayacağına ve onun dışında çalışamayacağına, yani "organize olduklarına" inanılıyordu. Hücre dışında çalışabilen "organize olmayan" katalizörlere ise enzim adı verildi. "Canlı" enzimler ile "cansız" enzimler arasındaki bu karşıtlık, vitalistlerin etkisiyle, doğa bilimlerinde materyalizm ve idealizmin mücadelesiyle açıklandı. Bilim adamlarının bakış açıları bölündü. Mikrobiyolojinin kurucusu L. Pasteur, enzimlerin aktivitesinin hücrenin ömrü tarafından belirlendiğini savundu. Hücre yok edilirse enzimin etkisi durur. J. Liebig liderliğindeki kimyagerler, enzimlerin aktivitesinin hücrenin varlığına bağlı olmadığını kanıtlayan tamamen kimyasal bir fermantasyon teorisi geliştirdiler.

1871 yılında Rus doktor M. M. Manasseina, maya hücrelerini nehir kumuyla ovarak yok etti. Hücre kalıntılarından ayrılan hücre özsuyu, şekeri fermente etme yeteneğini korudu. Bir Rus doktorun bu basit ve ikna edici deneyimi, Çarlık Rusya'sında gereken ilgiyi görmeden kaldı. Çeyrek yüzyıl sonra Alman bilim adamı E. Buchner, canlı mayayı 5·10 6 Pa'ya kadar basınç altında presleyerek hücresiz meyve suyu elde etti. Bu meyve suyu, canlı maya gibi, alkol ve karbon monoksit oluşturmak üzere fermente edilmiş şekerdir (IV):

A. N. Lebedev'in maya hücrelerinin incelenmesine ilişkin çalışmaları ve diğer bilim adamlarının çalışmaları, biyolojik kataliz teorisindeki vitalist fikirlere son vermiş ve "enzim" ve "enzim" terimleri eşdeğer olarak kullanılmaya başlanmıştır.

Günümüzde enzimoloji bağımsız bir bilimdir. Yaklaşık 2000 enzim izole edilmiş ve incelenmiştir. Sovyet bilim adamları bu bilime katkıda bulundular - çağdaşlarımız A. E. Braunstein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky ve diğerleri.

Enzimlerin kimyasal yapısı

Geçtiğimiz yüzyılın sonlarında enzimlerin protein ya da proteinlere çok benzeyen bazı maddeler olduğu öne sürüldü. Isıtma sonucu enzim aktivitesinin kaybı, bir proteinin termal denatürasyonuna çok benzer. Denatürasyon ve inaktivasyon için sıcaklık aralığı aynıdır. Bilindiği gibi, protein denatürasyonu sadece ısıtmayla değil aynı zamanda asitlerin, ağır metal tuzlarının, alkalilerin ve ultraviyole ışınlarıyla uzun süreli ışınlamanın etkisiyle de kaynaklanabilir. Aynı kimyasal ve fiziksel faktörler enzim aktivitesinin kaybına yol açar.

Çözeltilerde enzimler, proteinler gibi, elektrik akımının etkisi altında benzer şekilde davranır: moleküller katoda veya anoda doğru hareket eder. Protein veya enzim çözeltilerindeki hidrojen iyonlarının konsantrasyonundaki bir değişiklik, pozitif veya negatif yükün birikmesine yol açar. Bu, enzimlerin amfoterik doğasını kanıtlar ve aynı zamanda protein doğasını da doğrular. Enzimlerin protein yapısına dair bir başka kanıt da yarı geçirgen zarlardan geçmemeleridir. Bu aynı zamanda büyük moleküler ağırlıklarını da kanıtlar. Ancak enzimler protein ise dehidrasyon sırasında aktivitelerinin azalmaması gerekir. Deneyler bu varsayımın doğruluğunu doğrulamaktadır.

I.P. Pavlov'un laboratuvarında ilginç bir deney gerçekleştirildi. Köpeklerde fistül yoluyla mide suyu alan çalışanlar, meyve suyunda ne kadar çok protein varsa aktivitesinin de o kadar yüksek olduğunu, yani tespit edilen proteinin mide suyunun enzimi olduğunu keşfettiler.

Bu nedenle, bir elektrik alanındaki denatürasyon ve hareketlilik olgusu, moleküllerin amfoterik doğası, yüksek moleküler yapısı ve su giderici maddelerin (aseton veya alkol) etkisi altında çözeltiden çökelme yeteneği, protein doğasını kanıtlar. enzimler.

Bugüne kadar bu gerçek, çok daha incelikli fiziksel, kimyasal veya biyolojik yöntemlerle ortaya konmuştur.

Proteinlerin bileşim açısından çok farklı olabileceğini ve her şeyden önce basit veya karmaşık olabileceğini zaten biliyoruz. Şu anda bilinen enzimler hangi proteinlere aittir?

Çeşitli ülkelerden bilim adamları birçok enzimin basit proteinler olduğunu bulmuşlardır. Bu, hidroliz sırasında bu enzimlerin moleküllerinin yalnızca amino asitlere parçalandığı anlamına gelir. Bu tür protein-enzimlerin hidrolizatında amino asitlerden başka bir şeyin tespit edilmesi mümkün değildir. Basit enzimler arasında midedeki proteinleri sindiren ve mide suyunda bulunan bir enzim olan pepsin, pankreas suyunda bulunan bir enzim olan trypsin, bir bitki enzimi olan papain, üreaz vb. yer alır.

Kompleks enzimler, amino asitlere ek olarak, protein olmayan nitelikteki maddeleri içerir. Örneğin mitokondriye yerleştirilen redoks enzimleri, protein kısmına ek olarak demir, bakır ve diğer ısıya dayanıklı grupların atomlarını içerir. Bir enzimin protein olmayan kısmı daha karmaşık maddeler de olabilir: vitaminler, nükleotidler (nükleik asitlerin monomerleri), üç fosfor kalıntısına sahip nükleotidler vb. Bu tür karmaşık proteinlerdeki protein olmayan kısmın koenzim olarak adlandırılması kabul edilir, ve protein kısmı bir apoenzimdir.

Enzimler ve biyolojik olmayan katalizörler arasındaki fark

Okul ders kitapları ve kimya kılavuzları, katalizörlerin etkisini ayrıntılı olarak tartışır ve enerji bariyeri ve aktivasyon enerjisi hakkında fikir verir. Sadece katalizörlerin rolünün, reaksiyona giren maddelerin moleküllerini aktive etme yeteneklerinde yattığını hatırlayalım. Bu da aktivasyon enerjisinde azalmaya neden olur. Reaksiyon bir değil, ara bileşiklerin oluşumuyla birkaç aşamada gerçekleşir. Katalizörler reaksiyonun yönünü değiştirmez, sadece kimyasal denge durumuna ulaşma hızını etkiler. Katalizlenmiş bir reaksiyon, katalize edilmemiş bir reaksiyona kıyasla her zaman daha az enerji kullanır. Reaksiyon sırasında enzim ambalajını değiştirir, "streslenir" ve reaksiyonun sonunda orijinal yapısını alarak orijinal şekline geri döner.

Enzimler aynı katalizörlerdir. Tüm kataliz yasalarıyla karakterize edilirler. Ancak enzimler proteindir ve bu onlara özel özellikler kazandırır. Enzimlerin, platin, vanadyum (V) oksit ve diğer inorganik reaksiyon hızlandırıcılar gibi alışılmış katalizörlerimizle ortak noktaları nelerdir ve onları farklı kılan nedir?

Aynı inorganik katalizör farklı endüstrilerde kullanılabilir. Ve bir enzim yalnızca bir reaksiyonu veya bir tür reaksiyonu katalize eder, yani inorganik bir katalizörden daha spesifiktir.

Sıcaklık her zaman kimyasal reaksiyonların hızını etkiler. İnorganik katalizörlerle reaksiyonların çoğu çok yüksek sıcaklıklarda meydana gelir. Sıcaklık arttıkça reaksiyon hızı genellikle artar (Şekil 1). Enzimatik reaksiyonlar için bu artış belirli bir sıcaklıkla (optimum sıcaklık) sınırlıdır. Sıcaklığın daha da artması enzim molekülünde değişikliklere neden olur ve bu da reaksiyon hızının azalmasına yol açar (Şekil 1). Ancak bazı enzimler, örneğin doğal kaplıca sularında bulunan mikroorganizmaların enzimleri, suyun kaynama noktasına yakın sıcaklıklara dayanmakla kalmaz, hatta maksimum aktivite gösterirler. Çoğu enzim için optimum sıcaklık 35-45 °C'ye yakındır. Daha yüksek sıcaklıklarda aktiviteleri azalır ve ardından tam termal denatürasyon meydana gelir.

Pirinç. 1. Sıcaklığın enzim aktivitesi üzerindeki etkisi: 1 - reaksiyon hızında artış, 2 - reaksiyon hızında azalma.

Birçok inorganik katalizör, kuvvetli asidik veya kuvvetli alkali ortamlarda maksimum verimliliklerini sergiler. Buna karşılık, enzimler yalnızca çözeltinin asitliğinin fizyolojik değerlerinde, yalnızca bir hücrenin, organın veya sistemin yaşamı ve normal işleyişi ile uyumlu bir hidrojen iyonu konsantrasyonunda aktiftir.

İnorganik katalizörleri içeren reaksiyonlar genellikle yüksek basınçlarda meydana gelirken, enzimler normal (atmosferik) basınçta çalışır.

Ve bir enzim ile diğer katalizörler arasındaki en şaşırtıcı fark, enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonların hızının, inorganik katalizörlerin katılımıyla elde edilebilecek olandan onbinlerce, bazen de milyonlarca kat daha yüksek olmasıdır.

Günlük yaşamda ağartıcı ve dezenfektan olarak kullanılan iyi bilinen hidrojen peroksit, katalizörler olmadan yavaş yavaş ayrışır:

İnorganik bir katalizörün (demir tuzları) varlığında bu reaksiyon biraz daha hızlı ilerler. Ve katalaz (neredeyse tüm hücrelerde bulunan bir enzim) hidrojen peroksiti hayal edilemeyecek bir hızda yok eder: bir katalaz molekülü, bir dakikada 5 milyondan fazla H202 molekülünü parçalar.

Aerobik organizmaların tüm organlarının hücrelerinde katalazın evrensel dağılımı ve bu enzimin yüksek aktivitesi, hidrojen peroksitin güçlü bir hücresel zehir olmasıyla açıklanmaktadır. Hücrelerde birçok reaksiyonun yan ürünü olarak üretilir, ancak hidrojen peroksiti anında zararsız oksijen ve suya parçalayan katalaz enzimi tetiktedir.

Enzim aktif bölgesi

Katalizlenmiş bir reaksiyonda zorunlu bir adım, enzimin, dönüşümünü katalize ettiği madde ile substrat ile etkileşimidir: bir enzim-substrat kompleksi oluşur. Yukarıdaki örnekte hidrojen peroksit, katalaz eyleminin substratıdır.

Enzimatik reaksiyonlarda substrat molekülünün, enzim protein molekülünden birçok kez daha küçük olduğu ortaya çıktı. Sonuç olarak, substrat devasa enzim molekülünün tamamıyla temas edemez, yalnızca küçük bir kısmıyla veya hatta ayrı bir grupla, yani bir atomla temas eder. Bu varsayımı doğrulamak için bilim insanları enzimden bir veya daha fazla amino asidi ayırdı ve bunun katalize edilen reaksiyonun hızı üzerinde hiçbir etkisi olmadı veya neredeyse hiç etkisi olmadı. Ancak belirli amino asitlerin veya grupların bölünmesi, enzimin katalitik özelliklerinin tamamen kaybolmasına yol açtı. Enzimin aktif merkezi fikri bu şekilde oluştu.

Aktif merkez, enzimin substratla bağlantısını sağlayan ve substratın daha fazla dönüşümünü mümkün kılan bir protein molekülünün bir bölümüdür. Farklı enzimlerin bazı aktif bölgeleri incelenmiştir. Bu ya fonksiyonel bir gruptur (örneğin serinin OH grubu) ya da ayrı bir amino asittir. Bazen katalitik bir etki sağlamak için birkaç amino asidin belirli bir sırada olması gerekir.

Aktif merkez farklı işlevlere sahip bölümlerden oluşmaktadır. Aktif merkezin bazı alanları alt tabakaya yapışma ve onunla güçlü temas sağlar. Bu nedenle bunlara çapa veya temas alanları denir. Diğerleri substrat katalitik bölgelerini aktive ederek gerçek katalitik işlevi yerine getirir. Aktif merkezin bu koşullu bölünmesi, katalitik reaksiyonun mekanizmasının daha doğru bir şekilde temsil edilmesine yardımcı olur.

Enzim-substrat komplekslerindeki kimyasal bağın türü de incelenmiştir. Madde (substrat), çeşitli bağ türlerinin katılımıyla enzim üzerinde tutulur: hidrojen köprüleri, iyonik, kovalent, donör-alıcı bağları, van der Waals yapışma kuvvetleri.

Çözeltideki enzim moleküllerinin deformasyonu, üçüncül yapıda farklılık gösteren izomerlerinin ortaya çıkmasına neden olur. Başka bir deyişle enzim, aktif merkezde yer alan fonksiyonel gruplarını, en yüksek katalitik aktivitenin ortaya çıkacağı şekilde yönlendirir. Ancak substrat molekülleri, enzimle etkileşime girdiğinde deforme olabilir ve "gerilebilir". Enzim-substrat etkileşimi hakkındaki bu modern fikirler, substrat molekülünün enzimin aktif merkezine tam olarak karşılık geldiğine ve ona bir kilidin anahtarı gibi uyduğuna inanan E. Fischer'in daha önce baskın olan teorisinden farklıdır.

Enzimlerin özellikleri

Enzimlerin en önemli özelliği, teorik olarak mümkün olan çeşitli reaksiyonlardan birinin tercihli olarak hızlandırılmasıdır. Bu, substratların bir dizi olası yol arasından organizma için en faydalı dönüşüm zincirlerini seçmesine olanak tanır.

Koşullara bağlı olarak enzimler hem ileri hem de geri reaksiyonları katalize edebilir. Örneğin, laktat dehidrojenaz enziminin etkisi altındaki pirüvik asit, nihai fermantasyon ürünü olan laktik aside dönüştürülür. Aynı enzim ters reaksiyonu da katalize eder ve adını doğrudan reaksiyondan değil, ters reaksiyondan almıştır. Her iki reaksiyon da vücutta farklı koşullar altında meydana gelir:

Enzimlerin bu özelliği büyük pratik öneme sahiptir.

Enzimlerin bir diğer önemli özelliği ise termolabilite yani sıcaklık değişimlerine karşı yüksek hassasiyettir. Enzimlerin protein olduğunu daha önce söylemiştik. Çoğu için 70 °C'nin üzerindeki sıcaklıklar denatürasyona ve aktivite kaybına neden olur. Kimya dersinden, sıcaklıktaki 10 °C'lik bir artışın, reaksiyon hızında 2-3 kat artışa yol açtığı bilinmektedir; bu da enzimatik reaksiyonlar için tipiktir, ancak belirli bir sınıra kadar. 0 °C'ye yakın sıcaklıklarda enzimatik reaksiyonların hızı minimuma iner. Bu özellik, başta tarım ve tıp olmak üzere ulusal ekonominin çeşitli sektörlerinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Örneğin, bir hastaya nakledilmeden önce böbreği korumaya yönelik mevcut yöntemlerin tümü, biyokimyasal reaksiyonların yoğunluğunu azaltmak ve böbreğin bir kişiye nakledilmeden önce ömrünü uzatmak amacıyla organın soğutulmasını içerir. Bu teknik dünya çapında on binlerce insanın sağlığını korudu ve hayatını kurtardı.

Pirinç. 2. pH'ın enzim aktivitesine etkisi.

Enzim proteinlerinin en önemli özelliklerinden biri çevrenin reaksiyonuna, hidrojen iyonlarının veya hidroksit iyonlarının konsantrasyonuna karşı duyarlılıklarıdır. Enzimler yalnızca dar bir asitlik veya alkalilik (pH) aralığında aktiftir. Örneğin mide boşluğundaki pepsin aktivitesi yaklaşık 1-1,5 pH'ta maksimumdur. Asitliğin azalması, sindirim sisteminin ciddi şekilde bozulmasına, yiyeceklerin yetersiz sindirilmesine ve ciddi komplikasyonlara yol açar. Biyoloji dersinizden biliyorsunuz ki sindirim, tükürük amilazının bulunduğu ağız boşluğunda başlar. Bunun için optimum pH değeri 6.8-7.4'tür. Sindirim sisteminin farklı enzimleri, optimum pH'taki büyük farklılıklarla karakterize edilir (Şekil 2). Ortamın reaksiyonundaki bir değişiklik, enzim molekülü üzerindeki yüklerde ve hatta aktif merkezinde bir değişikliğe yol açarak aktivitenin azalmasına veya tamamen kaybolmasına neden olur.

Bir sonraki önemli özellik, enzim etkisinin özgüllüğüdür. Katalaz yalnızca hidrojen peroksiti parçalar, yalnızca üreaz üre H2N-CO-NH2'yi parçalar, yani. enzim yalnızca bir substratın dönüşümünü katalize eder, yalnızca molekülünü "tanır". Bu özgüllük mutlak kabul edilir. Bir enzim aynı fonksiyonel gruba sahip birden fazla substratın dönüşümünü katalize ediyorsa bu spesifikliğe grup spesifikliği denir. Örneğin fosfataz, bir fosforik asit kalıntısının bölünmesini katalize eder:

Bir tür özgüllük, enzimin yalnızca bir izomere - stereokimyasal özgüllüğe duyarlılığıdır.

Enzimler çeşitli maddelerin dönüşüm hızını etkiler. Ancak bazı maddeler aynı zamanda enzimleri de etkileyerek onların aktivitelerini önemli ölçüde değiştirir. Enzimlerin aktivitesini artıran, aktive eden maddelere aktivatör, inhibe eden maddelere ise inhibitör adı verilmektedir. İnhibitörler enzimi geri dönülemez şekilde etkileyebilir. Etkilerinden sonra enzim, yapısı büyük ölçüde değişeceğinden reaksiyonunu asla katalize edemez. Ağır metallerin, asitlerin ve alkalilerin tuzları enzim üzerinde bu şekilde etki eder. Tersinir inhibitör çözeltiden uzaklaştırılabilir ve enzim tekrar aktif hale gelir. Bu tür geri dönüşümlü inhibisyon sıklıkla rekabetçi bir şekilde meydana gelir; yani bir substrat ve benzer bir inhibitör, aktif merkez için rekabet eder. Bu inhibisyon, substrat konsantrasyonunun arttırılması ve inhibitörün aktif bölgeden substrat ile değiştirilmesiyle ortadan kaldırılabilir.

Pek çok enzimin önemli bir özelliği doku ve hücrelerde inaktif formda bulunmalarıdır (Şekil 3). Enzimlerin aktif olmayan formuna proenzim denir. Bunun klasik örnekleri pepsin veya trypsinin inaktif formlarıdır. Enzimlerin inaktif formlarının varlığı büyük biyolojik öneme sahiptir. Pepsin veya trypsin hemen aktif formda üretilseydi, bu, örneğin pepsinin mide duvarını "sindirmesine", yani midenin kendisini "sindirmesine" yol açardı. Bu gerçekleşmez çünkü pepsin veya trypsin ancak mide boşluğuna veya ince bağırsağa girdikten sonra aktif hale gelir: mide suyunda bulunan hidroklorik asidin etkisi altında birkaç amino asit pepsinden ayrılır ve proteinleri parçalama yeteneği kazanır. Ve mide artık sindirim enzimlerinin etkisinden, boşluğunu kaplayan mukoza sayesinde korunmaktadır.

Pirinç. 3 Tripsinojenin aktif trypsin'e dönüşüm şeması: A - trypsinogen; B - trypsin; 1 - peptidin ayrıldığı yer; 2 - hidrojen bağları; 3 - disülfür köprüsü; 4 - aktivasyon üzerine parçalanan peptid.

Enzim aktivasyonu süreci, kural olarak, Şekil 4'te gösterilen dört yoldan biriyle gerçekleşir. İlk durumda, peptidin aktif olmayan enzimden ayrılması, aktif merkezi "açar" ve enzimi aktif hale getirir.

Pirinç. 4 Enzim aktivasyonu için yollar (substrat molekülü gölgelendirmeyle gösterilmiştir):

1 - proenzimden küçük bir bölümün (peptit) bölünmesi ve aktif olmayan proenzimin aktif bir enzime dönüştürülmesi; 2 - aktif merkezi serbest bırakarak SH gruplarından disülfit bağlarının oluşumu; 3 - metallerle bir protein kompleksinin oluşumu, enzimin aktive edilmesi: 4 bazı maddelerle bir enzim kompleksinin oluşumu (bu, aktif merkeze erişimi serbest bırakır).

İkinci yol ise aktif bölgeyi erişilebilir hale getiren disülfit S-S köprülerinin oluşmasıdır. Üçüncü durumda ise bir metalin varlığı, ancak bu metalle kombinasyon halinde çalışabilen bir enzimi aktive eder. Dördüncü yol, protein molekülünün periferik bölgesine bağlanan ve substratın aktif merkeze erişimini kolaylaştıracak şekilde enzimi deforme eden bir maddenin aktivasyonunu gösterir.

Son yıllarda enzimlerin aktivitesini düzenlemenin başka bir yolu keşfedildi: Bir enzimin, örneğin laktat dehidrojenazın, hepsi aynı reaksiyonu katalize etmesine rağmen birbirinden farklı birkaç moleküler formda olabileceği ortaya çıktı. Aynı reaksiyonu katalize eden, bileşimleri farklı olan bu tür enzim molekülleri, aynı hücrenin içinde bile bulunur. Bunlara izozimler, yani enzimin izomerleri denir. Daha önce bahsedilen laktat dehidrojenazın beş farklı izoenzimi vardır. Bir enzimin birden fazla formunun rolü nedir? Görünüşe göre vücut, hücredeki koşullar değiştiğinde, önce izoenzimin bir veya diğer formu çalıştığında ve sürecin gerekli hızını ve yönünü sağladığında, özellikle önemli bazı reaksiyonları "güvence altına alıyor".

Ve enzimlerin bir önemli özelliği daha. Çoğunlukla hücrede birbirlerinden ayrı işlev görmezler, ancak kompleksler - enzim sistemleri şeklinde düzenlenirler (Şekil 5): önceki reaksiyonun ürünü, bir sonraki reaksiyonun substratıdır. Bu sistemler hücre zarlarının içine yerleştirilmiştir ve bir maddenin hızlı hedeflenen oksidasyonunu sağlayarak onu enzimden enzime "aktarır". Hücredeki sentetik işlemler benzer enzim sistemlerinde gerçekleşir.

Enzimlerin sınıflandırılması

Enzimolojinin incelediği konuların kapsamı oldukça geniştir. Sağlıkta, tarımda, mikrobiyolojide ve diğer bilim ve uygulamada kullanılan enzimlerin sayısı oldukça fazladır. Bu, enzimatik reaksiyonların karakterize edilmesinde zorluk yarattı, çünkü aynı enzim ya substrata göre, ya da katalize edilen reaksiyonların tipine göre ya da literatürde sağlam bir şekilde yerleşmiş olan eski bir terime göre adlandırılabilir: örneğin, pepsin, trypsin, katalaz.

Pirinç. 5. Yağ asitlerini sentezleyen bir çoklu enzim kompleksinin önerilen yapısı (yedi enzim alt birimi, yedi kimyasal reaksiyondan sorumludur).

Bu nedenle, 1961'de Moskova'daki Uluslararası Biyokimya Kongresi, belirli bir enzim tarafından katalize edilen reaksiyon tipine dayanan enzimlerin sınıflandırılmasını onayladı. Enzimin adı substratın adını, yani enzimin etki ettiği bileşiği ve -az sonunu içermelidir. Örneğin arginaz, argininin hidrolizini katalize eder.

Bu prensibe göre tüm enzimler altı sınıfa ayrılmıştır.

1. Oksidoredüktazlar redoks reaksiyonlarını katalize eden enzimlerdir, örneğin katalaz:

2. Transferazlar - atomların veya radikallerin transferini katalize eden enzimler, örneğin bir CH3 grubunu transfer eden metiltransferazlar:

3. Hidrolazlar - fosfataz gibi su moleküllerini bağlayarak molekül içi bağları kıran enzimler:

4. Liyazlar, hidrolitik olmayan bir şekilde, örneğin bir karboksil grubunun dekarboksilaz tarafından bölünmesi gibi, su eklemeden bir veya başka bir grubu substrattan ayıran enzimlerdir:

5. İzomerazlar, bir izomerin diğerine dönüşümünü katalize eden enzimlerdir:

Glikoz-6-fosfat-›glikoz-1-fosfat

6. Sentez reaksiyonlarını katalize eden enzimler, örneğin amino asitlerden peptitlerin sentezi. Bu enzim sınıfına sentetaz denir.

Her enzimin dört basamaklı bir kodla kodlanması önerildi; bunlardan ilki sınıf numarasını belirtir ve geri kalan üçü enzimin özelliklerini, alt sınıfını ve bireysel katalog numarasını daha ayrıntılı olarak karakterize eder.

Enzimlerin sınıflandırılmasına bir örnek olarak, pepsin - 3.4.4L'ye atanan dört basamaklı kodu veriyoruz. 3 sayısı enzim - hidrolaz sınıfını gösterir. Sonraki 4 sayısı, peptid hidrolazların bir alt sınıfını, yani peptid bağlarını hidrolize eden enzimleri kodlar. Başka bir 4 sayısı, peptidil peptid hidrolazlar adı verilen bir alt alt sınıfı belirtir. Bu alt sınıf, bireysel enzimleri içerir ve içindeki ilki, seri numarası 1 olan pepsindir.

Kodu bu şekilde ortaya çıkıyor - 3.4.4.1. Hidrolaz sınıfına ait enzimlerin etki noktaları Şekil 6'da gösterilmektedir.

Pirinç. 6. Peptit bağlarının çeşitli proteolitik enzimler tarafından bölünmesi.

Enzimlerin etkisi

Tipik olarak enzimler hayvan, bitki veya mikrobiyal kökenli çeşitli nesnelerden izole edilir ve bunların etkileri hücre ve organizma dışında incelenir. Bu çalışmalar enzimlerin etki mekanizmasının anlaşılması, kompozisyonlarının incelenmesi ve katalize ettikleri reaksiyonların özelliklerinin anlaşılması açısından oldukça önemlidir. Ancak bu şekilde elde edilen bilgilerin canlı hücredeki enzimlerin aktivitesine mekanik olarak doğrudan aktarılması mümkün değildir. Hücrenin dışında, enzimin çalıştığı koşulların (örneğin mitokondri veya lizozom) yeniden üretilmesi zordur. Ek olarak, mevcut enzim moleküllerinden kaç tanesinin reaksiyona dahil olduğu her zaman bilinmemektedir; bunların tümü veya yalnızca bir kısmı.

Neredeyse her zaman hücrenin bir veya başka bir enzim içerdiği, içeriğin normal metabolizma için gereken miktarın birkaç on katını aştığı ortaya çıkar. Bir hücrenin ömrünün farklı dönemlerinde metabolizmanın yoğunluğu değişir, ancak hücrede maksimum metabolizma seviyesinin gerektirdiğinden önemli ölçüde daha fazla enzim bulunur. Örneğin kalp kası hücreleri o kadar çok sitokrom c içerir ki, kalp kasının maksimum oksijen tüketiminden 20 kat daha fazla oksidasyon gerçekleştirebilir. Daha sonra bazı enzim moleküllerini “kapatabilen” maddeler keşfedildi. Bunlar sözde engelleyici faktörlerdir. Enzimlerin etki mekanizmasını anlamak için, bunların bir hücrede sadece çözelti halinde bulunmaları değil, aynı zamanda hücrenin yapısında yerleşik olmaları da önemlidir. Mitokondrinin dış zarında hangi enzimlerin yer aldığı, hangi enzimlerin iç zarında yer aldığı ve çekirdek, lizozomlar ve diğer hücre altı yapılarla ilişkili olduğu artık bilinmektedir.

Birinci reaksiyonu katalize eden enzimin, ikinci, üçüncü ve sonraki reaksiyonları katalize eden enzimlere yakın "bölgesel" konumu, bunların etkisinin genel sonucunu büyük ölçüde etkiler. Örneğin, elektronları oksijene aktaran bir enzim zinciri, sitokrom sistemi olan mitokondriye yerleştirilmiştir. ATP'de biriken enerjiyi üretmek için substratların oksidasyonunu katalize eder.

Enzimler hücreden uzaklaştırıldığında ortak çalışmalarının bütünlüğü bozulur. Bu nedenle moleküllerinin inşa edildiği yapıları bozmadan enzimlerin çalışmalarını incelemeye çalışırlar. Örneğin, bir doku kesiti bir substrat çözeltisi içinde tutulursa ve daha sonra reaksiyon ürünleriyle renkli bir kompleks oluşturacak bir reaktifle işlenirse, hücrenin renkli alanları mikroskopta açıkça görülebilecektir: bu alanlarda enzim Substratı sindiren lokalize edildi (yerleştirildi). Böylece midenin hangi hücrelerinin pepsin enziminin elde edildiği pepsinojen içerdiği tespit edildi.

Enzimlerin lokalizasyonunu belirlemeyi mümkün kılan başka bir yöntem artık yaygın olarak kullanılmaktadır - ayırma santrifüjleme. Bunu yapmak için, incelenen doku (örneğin, laboratuvar hayvanlarının karaciğer parçaları) ezilir ve ardından bundan bir sakaroz çözeltisi içinde bir macun hazırlanır. Karışım test tüplerine aktarılır ve santrifüjlerde yüksek hızlarda döndürülür. Kütlelerine ve boyutlarına bağlı olarak çeşitli hücresel elementler, dönüş sırasında yoğun bir sakaroz çözeltisi içinde yaklaşık olarak aşağıdaki gibi dağıtılır:

Ağır çekirdekler elde etmek için nispeten küçük bir ivme (daha az devir) gerekir. Çekirdekler ayrıldıktan sonra devir sayısı arttırılarak mitokondri ve mikrozomlar art arda biriktirilir ve sitoplazma elde edilir. Artık izole edilmiş fraksiyonların her birinde enzimlerin aktivitesi incelenebilir. Bilinen enzimlerin çoğunun ağırlıklı olarak şu veya bu fraksiyonda lokalize olduğu ortaya çıktı. Örneğin, aldolaz enzimi sitoplazmada lokalizedir ve kaproik asidi oksitleyen enzim ağırlıklı olarak mitokondridedir.

Enzimlerin gömülü olduğu zar hasar görürse, birbirine bağlı karmaşık süreçler meydana gelmez, yani her enzim yalnızca kendi başına hareket edebilir.

Bitki ve mikrobiyal hücreler, hayvan hücreleri gibi çok benzer hücresel fraksiyonlar içerir. Örneğin bitki plastidleri enzim yapısı bakımından mitokondriye benzer. Mikroorganizmalarda ribozomlara benzeyen ve aynı zamanda büyük miktarda ribonükleik asit içeren taneler bulundu. Hayvan, bitki ve mikrobiyal hücrelerde bulunan enzimler benzer etkilere sahiptir. Örneğin hyaluronidaz, hücre duvarının tahrip edilmesini teşvik ederek mikropların vücuda girmesini kolaylaştırır. Aynı enzim hayvan organizmalarının çeşitli dokularında da bulunur.

Enzimlerin hazırlanması ve kullanımı

Enzimler hayvanların ve bitkilerin tüm dokularında bulunur. Ancak aynı enzimin farklı dokulardaki miktarı ve enzimin dokuya bağlanma gücü aynı değildir. Bu nedenle pratikte bunu elde etmek her zaman haklı değildir.

Enzimlerin kaynağı insanların ve hayvanların sindirim suları olabilir. Meyve suları, saf bir preparat elde edilirken ortadan kaldırılması gereken nispeten az sayıda yabancı yabancı madde, hücresel element ve diğer bileşenleri içerir. Bunlar neredeyse saf enzim çözeltileridir.

Enzimin dokulardan elde edilmesi daha zordur. Bunu yapmak için doku ezilir, ezilmiş doku kumla ovularak veya ultrasonla işlenerek hücresel yapılar yok edilir. Bu durumda enzimler hücrelerden ve zar yapılarından “düşer”. Artık temizlenirler ve birbirlerinden ayrılırlar. Saflaştırma için, enzimlerin kromatografik kolonlarda farklı ayrılma yetenekleri, elektrik alanındaki eşit olmayan hareketlilikleri, alkol, tuzlar, aseton ve diğer yöntemlerle çökeltilmeleri kullanılır. Enzimlerin çoğu çekirdek, mitokondri, ribozomlar veya diğer hücre altı yapılarla ilişkili olduğundan, bu fraksiyon önce santrifüjleme yoluyla izole edilir ve daha sonra enzim buradan ekstrakte edilir.

Yeni saflaştırma yöntemlerinin geliştirilmesi, yıllarca saklanabilen çok sayıda kristal enzimin çok saf formda elde edilmesini mümkün kılmıştır.

İnsanların bu enzimi ilk kez ne zaman kullandıklarını belirlemek artık mümkün değil, ancak bunun bitki kökenli bir enzim olduğunu büyük bir güvenle söyleyebiliriz. İnsanlar uzun zamandır şu veya bu bitkinin sadece bir gıda ürünü olarak yararlılığına dikkat etmemişlerdir. Örneğin, Antillerin yerlileri kavun ağacının suyunu ülserleri ve diğer cilt hastalıklarını tedavi etmek için uzun süredir kullanıyorlar.

Şimdi iyi bilinen bitki biyokatalizörlerinden biri olan papain örneğini kullanarak enzimlerin üretim ve uygulama özelliklerini daha ayrıntılı olarak ele alalım. Bu enzim, tropik meyve ağacı papayanın (10 m'ye ulaşan dev ağaç benzeri bir bitki) süt özsuyunda bulunur. Meyveleri şekil ve tat olarak kavuna benzer ve büyük miktarda papain enzimi içerir. 16. yüzyılın başlarında. İspanyol denizciler bu bitkiyi Orta Amerika'nın doğal koşullarında keşfettiler. Daha sonra Hindistan'a, oradan da tüm tropik ülkelere getirildi. Hindistan'da papayayı gören Vasco da Gama, ona hayatın altın ağacı adını verirken, Marco Polo da papayanın "ağaca tırmanan bir kavun" olduğunu söyledi. Denizciler ağacın meyvelerinin kendilerini iskorbüt ve dizanteriden kurtardığını biliyorlardı.

Ülkemizde papaya, Kafkasya'nın Karadeniz kıyısında, Rusya Bilimler Akademisi'nin botanik bahçesinde özel seralarda yetişmektedir. Enzimin hammaddesi olan süt suyu, meyvenin kabuğundaki kesiklerden elde edilir. Daha sonra meyve suyu laboratuvarda vakumlu kurutma dolaplarında düşük sıcaklıklarda (80 ° C'yi geçmeyecek şekilde) kurutulur. Kurutulan ürün öğütülür ve parafinle kaplı steril ambalajlarda saklanır. Bu zaten oldukça aktif bir ilaçtır. Enzimatik aktivitesi, birim zaman başına parçalanan kazein proteini miktarı ile değerlendirilebilir. Papain aktivitesinin bir biyolojik birimi, kana karıştığında 1 kg ağırlığındaki bir tavşanda "kulak sarkması" semptomunun ortaya çıkmasına neden olmaya yeterli olan enzim miktarı olarak alınır. Bu fenomen, papainin tavşanın kulaklarındaki kolajen protein şeritleri üzerinde etki göstermeye başlaması nedeniyle ortaya çıkar.

Papain'in çok çeşitli özellikleri vardır: proteolitik, antiinflamatuar, antikoagülan (kanın pıhtılaşmasını önler), dehidrasyon, analjezik ve bakteri yok edici. Proteinleri polipeptitlere ve amino asitlere parçalar. Üstelik bu bölünme, hayvan ve bakteri kökenli diğer enzimlerin etkisinden daha derine iner. Papainin özel bir özelliği, geniş bir pH aralığında ve büyük sıcaklık dalgalanmalarında aktif olma yeteneğidir; bu, bu enzimin yaygın kullanımı için özellikle önemli ve uygundur. Ayrıca papain'e (pepsin, trypsin, lidaz) benzer etki gösteren enzimler elde etmek için kan, karaciğer, kaslar veya diğer hayvan dokularının gerekli olduğunu da hesaba katarsak, papain bitki enziminin avantajı ve ekonomik etkinliği şüphesizdir.

Papainin uygulama alanları çok çeşitlidir. Tıpta, hasarlı dokulardaki proteinlerin parçalanmasını teşvik ettiği ve yara yüzeyini temizlediği yaraları tedavi etmek için kullanılır. Papain çeşitli göz hastalıklarının tedavisinde vazgeçilmezdir. Görme organındaki bulanık yapıların emilmesine neden olarak onları şeffaf hale getirir. Enzimin sindirim sistemi hastalıklarında olumlu etkisi bilinmektedir. Papain cilt hastalıklarını, yanıkları tedavi etmek, nöropatoloji, üroloji ve diğer tıp dallarında kullanıldığında iyi sonuçlar elde edilmiştir.

İlaçların yanı sıra şarap yapımında ve bira yapımında da bu enzimin büyük miktarları kullanılıyor. Papain içeceklerin raf ömrünü uzatır. Papain ile işlendiğinde et yumuşar ve çabuk sindirilebilir hale gelir ve ürünlerin raf ömrü önemli ölçüde artar. Tekstil endüstrisinde kullanılan yün, papain ile işlemden sonra kıvrılmaz veya çekmez. Son zamanlarda papain tabaklama sektöründe de kullanılmaya başlandı. Deri ürünleri bir enzimle işlendikten sonra yumuşak, elastik, daha güçlü ve daha dayanıklı hale gelir.

Daha önce tedavi edilemeyen bazı hastalıkların dikkatli bir şekilde incelenmesi, aktivitesi azalan enzimlerin yerine eksik enzimlerin vücuda verilmesi ihtiyacını doğurmuştur. Gerekli miktarda eksik enzimin vücuda verilmesi veya bir organ veya dokudaki katalitik aktivitelerini azaltan bu enzimlerin moleküllerinin "eklenmesi" mümkün olacaktır. Ancak vücut bu enzimlere sanki yabancı proteinmiş gibi tepki verir, onları reddeder, onlara karşı antikorlar üretir ve bu da sonuçta içeri giren proteinlerin hızla parçalanmasına yol açar. Beklenen herhangi bir terapötik etki olmayacaktır. Sindirim suları onları "sindireceğinden" ve aktivitelerini kaybedip hücrelere ve dokulara ulaşmadan amino asitlere parçalanacağından, enzimlerin gıdayla birlikte verilmesi de imkansızdır. Enzimlerin doğrudan kan dolaşımına enjekte edilmesi, bunların doku proteazları tarafından yok edilmesine neden olur. Bu zorluklar immobilize enzimler kullanılarak ortadan kaldırılabilir. İmmobilizasyon prensibi, enzimlerin organik veya inorganik yapıdaki stabil bir taşıyıcıya "bağlanma" yeteneğine dayanmaktadır. Bir enzimin bir matrise (taşıyıcıya) kimyasal bağlanmasına bir örnek, fonksiyonel grupları arasında güçlü kovalent bağların oluşmasıdır. Matris, örneğin enzimin kimyasal olarak "bağlandığı" fonksiyonel amino gruplarını içeren gözenekli cam olabilir.

Enzimleri kullanırken çoğu zaman onların aktivitelerini karşılaştırmaya ihtiyaç vardır. Hangi enzimin daha aktif olduğunu nasıl öğrenebilirim? Farklı saflaştırılmış ilaçların aktivitesi nasıl hesaplanır? Enzim aktivitesinin, 25°C sıcaklıkta bu enzimi içeren 1 g dokuyu bir dakikada dönüştürebilen substrat miktarı olarak alınması gerektiği konusunda fikir birliğine varıldı. Enzim ne kadar çok substratı işlerse o kadar aktif olur. Aynı enzimin aktivitesi yaşa, cinsiyete, günün saatine, vücudun durumuna göre değişir ve ayrıca hormon üreten endokrin bezlerine de bağlıdır.

Doğa neredeyse hiç hata yapmaz, organizmanın yaşamı boyunca aynı proteinleri üretir ve aynı proteinlerin üretimine ilişkin bu kesin bilgiyi nesilden nesile aktarır. Bununla birlikte, bazen vücutta bir veya daha fazla "ekstra" amino asit içeren değiştirilmiş bir protein ortaya çıkar veya tam tersine kaybolurlar. Bu tür moleküler hataların çoğu artık bilinmektedir. Çeşitli nedenleri vardır ve vücutta acı verici değişikliklere neden olabilirler. Anormal protein moleküllerinin neden olduğu bu tür hastalıklara tıpta moleküler hastalıklar adı verilmektedir. Örneğin, iki polipeptit zincirinden (a ve b) oluşan sağlıklı bir kişinin hemoglobini ile orak hücreli anemisi olan (kırmızı kan hücresi orak şeklindedir) bir hastanın hemoglobini yalnızca b-zinciri glutamik asitin yerini valin alır. Orak hücreli anemi kalıtsal bir hastalıktır. Hemoglobindeki değişiklikler ebeveynlerden yavrulara aktarılır.

Enzim aktivitesi değiştiğinde ortaya çıkan hastalıklara fermentopati denir. Genellikle kalıtsal olarak ebeveynlerden çocuklara aktarılırlar. Örneğin konjenital fenilketonüri ile aşağıdaki dönüşüm bozulur:

Fenilalanin hidroksilaz enziminin eksikliği ile fenilalanin tirozine dönüştürülmez, ancak birikir, bu da bir dizi organın normal fonksiyonunda, öncelikle merkezi sinir sisteminin fonksiyonunda bir bozukluğa neden olur. Hastalık, çocuğun yaşamının ilk günlerinden itibaren gelişir ve altı ila yedi aylıkken ilk belirtileri ortaya çıkar. Bu tür hastaların kanında ve idrarında normla karşılaştırıldığında çok büyük miktarlarda fenilalanin bulunabilir. Böyle bir patolojinin zamanında tespiti ve çok fazla fenilalanin içeren gıdaların alımının azaltılması olumlu bir terapötik etkiye sahiptir.

Başka bir örnek: Çocuklarda galaktozu glikoza dönüştüren enzimin yokluğu, vücutta galaktoz birikmesine yol açar, bu da dokularda büyük miktarlarda birikir ve karaciğeri, böbrekleri ve gözleri etkiler. Enzim eksikliğinin zamanında tespit edilmesi durumunda çocuk galaktoz içermeyen bir diyete aktarılır. Bu, hastalık belirtilerinin kaybolmasına yol açar.

Enzim preparatlarının varlığı sayesinde proteinlerin ve nükleik asitlerin yapısı deşifre edilir. Onlar olmadan antibiyotik üretimi, şarap yapımı, ekmek yapımı ve vitamin sentezi mümkün değildir. Tarımda enzimatik süreçleri harekete geçiren büyüme uyarıcıları kullanılır. Vücuttaki enzim aktivitesini baskılayan veya aktive eden birçok ilaç aynı özelliğe sahiptir.

Enzimler olmadan, hücrede meydana gelen kimyasal süreçlerin çoğaltılması ve bu temelde modern endüstriyel biyoteknolojinin yaratılması gibi ümit verici alanların gelişimini hayal etmek imkansızdır. Şimdiye kadar, tek bir modern kimya tesisi, hücrelerinde enzimlerin ve güneş ışığının katılımıyla çok sayıda çeşitli karmaşık organik maddenin su ve karbondioksitten sentezlendiği sıradan bir bitki yaprağıyla rekabet edemez. Aynı zamanda yaşamımız için çok gerekli olan oksijenin büyük bir kısmı atmosfere salınır.

Enzimoloji, biyoloji ve kimyadan ayrılan ve onu ciddiye almaya karar veren herkese birçok şaşırtıcı keşif vaat eden genç ve gelecek vaat eden bir bilimdir.

Özeti indir: Sunucumuzdan dosya indirme erişiminiz yok.

Çoğu zaman vitamin, mineral ve insan vücuduna faydalı diğer elementlerin yanı sıra enzim adı verilen maddelerden de bahsedilmektedir. Enzimler nedir, vücutta hangi görevleri yerine getirirler, doğası nedir ve nerede bulunurlar?

Bunlar protein niteliğindeki maddeler, biyokatalizörlerdir. Onlar olmasaydı bebek maması, hazır tahıllar, kvas, beyaz peynir, peynir, yoğurt ve kefir olmazdı. İnsan vücudunun tüm sistemlerinin işleyişini etkilerler. Bu maddelerin yetersiz ya da aşırı aktivitesi sağlık üzerinde olumsuz etkiye sahiptir, bu nedenle eksikliklerinden kaynaklanan sorunlardan kaçınmak için enzimlerin ne olduğunu bilmeniz gerekir.

Ne olduğunu?

Enzimler canlı hücreler tarafından sentezlenen protein molekülleridir. Her hücrede yüzden fazla var. Bu maddelerin rolü muazzamdır. Belirli bir organizma için uygun sıcaklıklarda kimyasal reaksiyonların hızını etkilerler. Enzimlerin bir diğer adı biyolojik katalizörlerdir. Bir kimyasal reaksiyonun meydana gelmesinin kolaylaşması nedeniyle hızında bir artış meydana gelir. Katalizör olduklarından reaksiyon sırasında tükenmezler ve yönü değişmez. Enzimlerin temel işlevleri, onlar olmadan canlı organizmalardaki tüm reaksiyonların çok yavaş ilerlemesi ve bunun canlılığı önemli ölçüde etkilemesidir.

Örneğin, nişasta içeren yiyecekleri (patates, pirinç) çiğnerken ağızda tatlı bir tat belirir ve bu, tükürükte bulunan nişastayı parçalayan bir enzim olan amilazın çalışmasıyla ilişkilidir. Nişastanın kendisi bir polisakkarit olduğu için tatsızdır. Parçalanma ürünleri (monosakkaritler): glikoz, maltoz, dekstrinler tatlı bir tada sahiptir.

Hepsi basit ve karmaşık olarak ayrılmıştır. Birincisi sadece proteinden oluşurken ikincisi bir protein (apoenzim) ve protein olmayan bir kısımdan (koenzim) oluşur. B, E, K gruplarının vitaminleri koenzim olabilir.

Enzim sınıfları

Geleneksel olarak bu maddeler altı gruba ayrılır. Başlangıçta, belirli bir enzimin etki ettiği substrata göre, köküne -az eki eklenerek adlandırılmışlardı. Böylece proteinleri (proteinleri) hidrolize eden enzimlere proteinazlar, yağlar (lipos) - lipazlar, nişasta (amilon) - amilazlar denilmeye başlandı. Daha sonra benzer reaksiyonları katalize eden enzimler, ilgili reaksiyonun türünü belirten isimler aldı - asilazlar, dekarboksilazlar, oksidazlar, dehidrojenazlar ve diğerleri. Bu isimlerin çoğu bugün hala kullanılmaktadır.

Daha sonra Uluslararası Biyokimya Birliği, enzimlerin adı ve sınıflandırmasının katalize edilen kimyasal reaksiyonun tipine ve mekanizmasına uygun olması gerektiğini belirten bir terminolojiyi tanıttı. Bu adım, metabolizmanın çeşitli yönleriyle ilgili verilerin sistemleştirilmesinde rahatlama sağladı. Reaksiyonlar ve onları katalize eden enzimler altı sınıfa ayrılır. Her sınıf birkaç alt sınıftan oluşur (4-13). Enzim adının ilk kısmı substratın adına, ikincisi -az sonuyla katalize edilen reaksiyonun türüne karşılık gelir. Sınıflandırmaya (CF) göre her enzimin kendi kod numarası vardır. İlk rakam reaksiyon sınıfına, sonraki rakam alt sınıfa ve üçüncü rakam ise alt alt sınıfa karşılık gelir. Dördüncü hane, enzimin alt sınıfındaki sırasını gösterir. Örneğin EC 2.7.1.1 ise enzim 2. sınıfa, 7. alt sınıfa, 1. alt sınıfa aittir. Son sayı heksokinaz enzimini gösterir.

Anlam

Enzimlerin ne olduğundan bahsedersek, onların modern dünyadaki önemi sorusunu göz ardı edemeyiz. İnsan faaliyetinin hemen hemen tüm sektörlerinde geniş uygulama alanı bulmuşlardır. Yaygınlıkları, benzersiz özelliklerini canlı hücrelerin dışında da koruyabilmelerinden kaynaklanmaktadır. Tıpta örneğin lipaz, proteaz ve amilaz gruplarından enzimler kullanılır. Yağları, proteinleri ve nişastayı parçalarlar. Kural olarak, bu tür Panzinorm ve Festal gibi ilaçlara dahildir. Bu ilaçlar öncelikle mide-bağırsak hastalıklarını tedavi etmek için kullanılır. Bazı enzimler kan damarlarındaki kan pıhtılarını çözebilir, cerahatli yaraların tedavisinde yardımcı olurlar. Enzim tedavisinin kanser tedavisinde özel bir yeri vardır.

Nişastayı parçalama yeteneği nedeniyle amilaz enzimi gıda endüstrisinde yaygın olarak kullanılmaktadır. Aynı bölgede yağları parçalayan lipazlar ve proteinleri parçalayan proteazlar kullanılır. Amilaz enzimleri bira yapımında, şarap yapımında ve fırınlamada kullanılır. Proteazlar hazır lapaların hazırlanmasında ve etin yumuşatılmasında kullanılır. Peynir üretiminde lipazlar ve peynir mayası kullanılmaktadır. Kozmetik endüstrisi de onlarsız yapamaz. Yıkama tozlarına ve kremlere dahildirler. Örneğin çamaşır tozlarına nişastayı parçalayan amilaz eklenir. Protein lekeleri ve proteinler proteazlar tarafından parçalanır ve lipazlar dokuyu sıvı ve katı yağlardan temizler.

Enzimlerin vücuttaki rolü

İnsan vücudundaki metabolizmadan iki süreç sorumludur: anabolizma ve katabolizma. Birincisi enerjinin ve gerekli maddelerin emilmesini sağlar, ikincisi ise atık ürünlerin parçalanmasını sağlar. Bu süreçlerin sürekli etkileşimi, karbonhidratların, proteinlerin ve yağların emilimini ve vücudun hayati fonksiyonlarının korunmasını etkiler. Metabolik süreçler üç sistem tarafından düzenlenir: sinir, endokrin ve dolaşım. Bir enzim zincirinin yardımıyla normal şekilde çalışabilirler ve bu da insanın dış ve iç çevre koşullarındaki değişikliklere uyum sağlamasını sağlar. Enzimler hem protein hem de protein olmayan ürünleri içerir.

Enzimlerin yer aldığı vücuttaki biyokimyasal reaksiyonlar sürecinde kendileri tüketilmez. Her birinin farklı bir kimyasal yapısı ve benzersiz bir rolü vardır, dolayısıyla her biri yalnızca belirli bir reaksiyonu başlatır. Biyokimyasal katalizörler rektumun, akciğerlerin, böbreklerin ve karaciğerin toksinleri ve atık ürünleri vücuttan uzaklaştırmasına yardımcı olur. Ayrıca cilt, kemik, sinir hücreleri ve kas dokusunun oluşumuna da yardımcı olurlar. Glikozu oksitlemek için spesifik enzimler kullanılır.

Vücuttaki tüm enzimler metabolik ve sindirime ayrılır. Metabolik, toksinlerin nötralizasyonunda, protein ve enerji üretiminde rol oynar ve hücrelerdeki biyokimyasal süreçleri hızlandırır. Örneğin süperoksit dismutaz, çoğu yeşil bitkide, lahanada, Brüksel lahanasında ve brokolide, buğday filizlerinde, şifalı bitkilerde ve arpada doğal olarak bulunan güçlü bir antioksidandır.

Enzim aktivitesi

Bu maddelerin işlevlerini tam olarak yerine getirebilmeleri için bazı şartların olması gerekmektedir. Aktiviteleri öncelikle sıcaklıktan etkilenir. Artırıldığında kimyasal reaksiyonların hızı artar. Moleküllerin hızlarının artması sonucunda birbirleriyle çarpışma olasılıkları artar ve dolayısıyla bir reaksiyonun meydana gelme olasılığı da artar. Optimum sıcaklık en yüksek aktiviteyi sağlar. Optimum sıcaklık normdan saptığında meydana gelen protein denatürasyonu nedeniyle kimyasal reaksiyon hızı azalır. Sıcaklık donma noktasına ulaştığında enzim denatüre olmaz, inaktif hale gelir. Ürünlerin uzun süreli saklanması için yaygın olarak kullanılan hızlı dondurma yöntemi, mikroorganizmaların büyüme ve gelişmesini durdurarak içindeki enzimlerin etkisiz hale getirilmesini sağlar. Sonuç olarak yiyecekler ayrışmaz.

Enzim aktivitesi aynı zamanda ortamın asitliğinden de etkilenir. Nötr pH'ta çalışırlar. Enzimlerin yalnızca bir kısmı alkali, kuvvetli alkali, asidik veya kuvvetli asidik ortamlarda çalışır. Örneğin peynir mayası insan midesindeki yüksek asidik ortamda proteinleri parçalar. Enzim, inhibitörlerden ve aktivatörlerden etkilenebilir. Metaller gibi bazı iyonlar tarafından aktive edilirler. Diğer iyonların enzim aktivitesi üzerinde inhibitör etkisi vardır.

Hiperaktivite

Aşırı enzim aktivitesinin tüm organizmanın işleyişi üzerinde sonuçları vardır. İlk olarak, enzimin etki hızında bir artışa neden olur, bu da reaksiyon substratının eksikliğine ve kimyasal reaksiyon ürününün fazla oluşmasına neden olur. Substratların eksikliği ve bu ürünlerin birikmesi sağlık durumunu önemli ölçüde kötüleştirir, vücudun hayati fonksiyonlarını bozar, hastalıkların gelişmesine neden olur ve kişinin ölümüyle sonuçlanabilir. Örneğin ürik asit birikmesi gut ve böbrek yetmezliğine yol açar. Substrat eksikliği nedeniyle fazla ürün olmayacaktır. Bu yalnızca birinden ve diğerinden vazgeçilebildiği durumlarda işe yarar.

Aşırı enzim aktivitesinin çeşitli nedenleri vardır. Birincisi bir gen mutasyonudur; doğuştan olabilir veya mutajenlerin etkisi altında edinilebilir. İkinci faktör, enzimin çalışması için gerekli olan su veya gıdadaki vitamin veya mikro elementin fazlalığıdır. Örneğin aşırı C vitamini, kollajen sentez enzimlerinin artan aktivitesi yoluyla yara iyileşme mekanizmalarını bozar.

Hipoaktivite

Enzim aktivitesinin hem artması hem de azalması vücudun işleyişini olumsuz etkiler. İkinci durumda, faaliyetin tamamen durdurulması mümkündür. Bu durum enzimin kimyasal reaksiyon hızını önemli ölçüde azaltır. Sonuç olarak, substrat birikimi, ürün eksikliği ile tamamlanır ve bu da ciddi komplikasyonlara yol açar. Vücudun hayati fonksiyonlarındaki rahatsızlıkların arka planında sağlık bozulur, hastalıklar gelişir ve ölüm meydana gelebilir. Amonyak birikimi veya ATP eksikliği ölüme yol açar. Oligofreni fenilalanin birikimine bağlı olarak gelişir. Burada ayrıca bir enzim substratının yokluğunda reaksiyon substratının birikmesinin meydana gelmeyeceği ilkesi burada da geçerlidir. Kan enzimlerinin fonksiyonlarını yerine getirememesi, vücudu olumsuz etkiler.

Hipoaktivitenin çeşitli nedenleri göz önünde bulundurulur. Konjenital veya edinilmiş gen mutasyonu ilkidir. Bu durum gen terapisi kullanılarak düzeltilebilir. Eksik enzimin substratlarını yiyeceklerden hariç tutmaya çalışabilirsiniz. Bazı durumlarda bu yardımcı olabilir. İkinci faktör, enzimin çalışması için gerekli olan gıdada bir vitamin veya mikro elementin bulunmamasıdır. Aşağıdaki nedenler vitaminin aktivasyonunun bozulması, amino asit eksikliği, asidoz, hücrede inhibitörlerin ortaya çıkması ve protein denatürasyonudur. Vücut sıcaklığının düşmesiyle enzim aktivitesi de azalır. Bazı faktörler tüm enzim türlerinin işlevini etkilerken, diğerleri yalnızca belirli türlerin işlevini etkiler.

Sindirim enzimleri

Kişi yemek yeme sürecinden hoşlanır ve bazen sindirimin asıl görevinin, yiyeceğin bağırsaklarda emilerek vücut için enerji kaynağı ve yapı malzemesi haline gelebilecek maddelere dönüştürülmesi olduğu gerçeğini görmezden gelir. Protein enzimleri bu süreci kolaylaştırır. Sindirim maddeleri, yiyeceklerin parçalanması sürecinde rol alan sindirim organları tarafından üretilir. Vücudun normal çalışması için gerekli besinleri ve enerjiyi oluşturan gerekli karbonhidratları, yağları, amino asitleri gıdalardan elde etmek için enzimlerin etkisi gereklidir.

Bozulmuş sindirimi normalleştirmek için gerekli protein maddelerinin yemeklerle aynı anda alınması tavsiye edilir. Aşırı yemek yemeniz durumunda yemeklerden sonra veya yemek sırasında 1-2 tablet alabilirsiniz. Eczaneler sindirim süreçlerini iyileştirmeye yardımcı olan çok sayıda farklı enzim preparatı satmaktadır. Bir tür besin alırken bunları stoklamalısınız. Yiyecekleri çiğnemede veya yutmada sorun yaşıyorsanız enzimleri yemeklerle birlikte almalısınız. Kullanımlarının önemli nedenleri ayrıca edinsel ve konjenital enzimopatiler, irritabl bağırsak sendromu, hepatit, kolanjit, kolesistit, pankreatit, kolit, kronik gastrit gibi hastalıklar da olabilir. Enzim preparatları sindirim sürecini etkileyen ilaçlarla birlikte alınmalıdır.

Enzimopatoloji

Tıpta bir hastalık ile belirli bir enzimin sentez eksikliği arasındaki bağlantıyı arayan bir bölüm vardır. Bu enzimolojinin alanıdır - enzimopatoloji. Yetersiz enzim sentezi de dikkate alınmalıdır. Örneğin, kalıtsal hastalık fenilketonüri, karaciğer hücrelerinin fenilalaninin tirozine dönüşümünü katalize eden bu maddeyi sentezleme yeteneğinin kaybının arka planında gelişir. Bu hastalığın belirtileri zihinsel bozukluklardır. Toksik maddelerin yavaş yavaş hastanın vücudunda birikmesi nedeniyle kusma, kaygı, artan sinirlilik, hiçbir şeye ilgisizlik, şiddetli yorgunluk gibi belirtiler rahatsız edicidir.

Bir çocuğun doğumunda patoloji ortaya çıkmaz. Birincil belirtiler iki ila altı ay arasında fark edilebilir. Bebeğin hayatının ikinci yarısı, zihinsel gelişimde belirgin bir gecikmeyle karakterize edilir. Hastaların %60'ında aptallık gelişir, %10'dan azı hafif derecede oligofreni ile sınırlıdır. Hücre enzimleri işlevlerini yerine getiremez ancak bu düzeltilebilir. Patolojik değişikliklerin zamanında teşhisi, ergenliğe kadar hastalığın gelişimini durdurabilir. Tedavi diyetle fenilalanin alımının sınırlandırılmasından oluşur.

Enzim preparatları

Enzimlerin ne olduğu sorusuna cevap olarak iki tanımdan bahsedebiliriz. Birincisi biyokimyasal katalizörler, ikincisi ise bunları içeren ilaçlardır. Mide ve bağırsaklardaki ortamın durumunu normalleştirebilir, nihai ürünlerin mikropartiküllere parçalanmasını sağlayabilir ve emilim sürecini iyileştirebilirler. Ayrıca gastroenterolojik hastalıkların ortaya çıkmasını ve gelişmesini de önlerler. Enzimlerin en ünlüsü Mezim Forte ilacıdır. Kronik pankreatitte ağrıyı azaltmaya yardımcı olan lipaz, amilaz ve proteaz içerir. Kapsüller, pankreas tarafından gerekli enzimlerin yetersiz üretimi durumunda yerine koyma tedavisi olarak alınır.

Bu ilaçlar öncelikle yemeklerle birlikte kullanılır. Kapsül veya tablet sayısı, emilim mekanizmasının tespit edilen ihlallerine bağlı olarak doktor tarafından reçete edilir. Bunları buzdolabında saklamak daha iyidir. Sindirim enzimlerinin uzun süreli kullanımı ile bağımlılık oluşmaz ve bu pankreasın işleyişini etkilemez. İlaç seçerken tarih, kalite ve fiyat oranına dikkat etmelisiniz. Sindirim sisteminin kronik hastalıkları, aşırı yeme, periyodik mide problemleri ve gıda zehirlenmesi için enzim preparatlarının alınması tavsiye edilir. Çoğu zaman doktorlar, iç pazarda kendini kanıtlamış ve konumunu güvenle koruyan Mezim tablet ilacını reçete etmektedir. Bu ilacın başka analogları da var, daha az ünlü değil ve uygun fiyatlı. Özellikle birçok kişi daha pahalı muadilleriyle aynı özelliklere sahip olan Pakreatin veya Festal tabletleri tercih ediyor.

Herhangi bir organizmanın yaşamı, içinde meydana gelen metabolik süreçler sayesinde mümkündür. Bu reaksiyonlar doğal katalizörler veya enzimler tarafından kontrol edilir. Bu maddelerin bir diğer adı da enzimlerdir. "Enzimler" terimi, "maya" anlamına gelen Latince fermentumdan gelir. Kavram tarihsel olarak fermantasyon süreçlerinin incelenmesinde ortaya çıktı.

Pirinç. 1 - Maya kullanılarak fermantasyon - enzimatik reaksiyonun tipik bir örneği

İnsanlık uzun zamandır bu enzimlerin faydalı özelliklerinden faydalanmaktadır. Örneğin yüzyıllar boyunca peynir mayası kullanılarak sütten yapılmıştır.

Enzimler, canlı bir organizmada etki göstermeleri bakımından katalizörlerden farklılık gösterirken, katalizörler cansız doğada etki gösterirler. Yaşam için gerekli olan bu maddeleri inceleyen biyokimya dalına enzimoloji denir.

Enzimlerin genel özellikleri

Enzimler, çeşitli maddelerle etkileşime giren, kimyasal dönüşümlerini belirli bir yol boyunca hızlandıran protein molekülleridir. Ancak tüketilmezler. Her enzimin substrata bağlanan bir aktif bölgesi ve belirli bir kimyasal reaksiyonu başlatan bir katalitik bölgesi vardır. Bu maddeler sıcaklığı arttırmadan vücutta meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları hızlandırır.

Enzimlerin temel özellikleri:

• özgüllük: bir enzimin yalnızca belirli bir substrat üzerinde, örneğin yağlar üzerindeki lipazlar üzerinde etki etme yeteneği;
• katalitik verimlilik: enzimatik proteinlerin biyolojik reaksiyonları yüzlerce ve binlerce kez hızlandırma yeteneği;
• Düzenleme yeteneği: Her hücrede enzimlerin üretimi ve aktivitesi, bu proteinlerin yeniden sentezlenme yeteneğini etkileyen benzersiz bir dönüşüm zinciri tarafından belirlenir.

Enzimlerin insan vücudundaki rolü fazla tahmin edilemez. DNA'nın yapısının yeni keşfedildiği bir dönemde, bir genin, belirli bir özelliği belirleyen bir proteinin sentezinden sorumlu olduğu söyleniyordu. Şimdi bu ifade şuna benziyor: "Bir gen - bir enzim - bir özellik." Yani hücredeki enzimlerin faaliyeti olmadan canlılık var olamaz.

sınıflandırma

Kimyasal reaksiyonlardaki rollerine bağlı olarak aşağıdaki enzim sınıfları ayırt edilir:

Canlı bir organizmada, tüm enzimler hücre içi ve hücre dışı olarak ayrılır. Hücre içi enzimler arasında örneğin kana giren çeşitli maddelerin nötralize edilmesi reaksiyonlarına katılan karaciğer enzimleri bulunur. Bir organ hasar gördüğünde kanda tespit edilirler ve bu da o organın hastalıklarının teşhisine yardımcı olur.

İç organlara verilen hasarın belirteçleri olan hücre içi enzimler:

• karaciğer - alanin aminotranssefraz, aspartat aminotransferaz, gama-glutamil transpeptidaz, sorbitol dehidrojenaz;
• böbrekler - alkalin fosfataz;
• prostat bezi - asit fosfataz;
• kalp kası - laktat dehidrojenaz

Hücre dışı enzimler bezler tarafından dış ortama salgılanır. Başlıcaları tükürük bezleri, mide duvarı, pankreas ve bağırsak hücreleri tarafından salgılanır ve sindirime aktif olarak katılır.

Sindirim enzimleri

Sindirim enzimleri, gıdayı oluşturan büyük moleküllerin parçalanmasını hızlandıran proteinlerdir. Bu tür molekülleri, hücreler tarafından daha kolay emilebilecek daha küçük parçalara ayırırlar. Sindirim enzimlerinin ana türleri proteazlar, lipazlar ve amilazlardır.

Ana sindirim bezi pankreastır. Bu enzimlerin çoğunu, ayrıca DNA ve RNA'yı parçalayan nükleazları ve serbest amino asitlerin oluşumunda rol oynayan peptidazları üretir. Üstelik oluşan az miktardaki enzim, büyük miktarda gıdayı "işleme" yeteneğine sahiptir.

Besinlerin enzimatik parçalanması sırasında, metabolik süreçler ve hayati işlevler için kullanılan enerji açığa çıkar. Enzimlerin katılımı olmasaydı, bu tür işlemler çok yavaş gerçekleşir ve vücuda yeterli enerji rezervi sağlanmazdı.

Ayrıca enzimlerin sindirim sürecine katılımı, besinlerin bağırsak duvarındaki hücrelerden geçerek kana girebilecek moleküllere parçalanmasını sağlar.

Amilaz

Amilaz tükürük bezleri tarafından üretilir. Uzun bir glikoz molekülü zincirinden oluşan gıda nişastası üzerinde etkilidir. Bu enzimin etkisi sonucunda birbirine bağlı iki glikoz molekülünden, yani fruktoz ve diğer kısa zincirli karbonhidratlardan oluşan alanlar oluşur. Daha sonra bağırsakta glikoza metabolize edilirler ve oradan da kana emilirler.

Tükürük bezleri nişastanın sadece bir kısmını parçalar. Yiyecek çiğnenirken tükürük amilazı kısa bir süre aktiftir. Enzim mideye girdikten sonra asidik içeriği nedeniyle etkisiz hale getirilir. Nişastanın çoğu, pankreas tarafından üretilen pankreatik amilazın etkisi altında duodenumda zaten parçalanır.

Pirinç. 2 - Amilaz nişastayı parçalamaya başlar

Pankreas amilazının etkisi altında oluşan kısa karbonhidratlar ince bağırsağa girer. Burada maltaz, laktaz, sükraz ve dekstrinazın yardımıyla glikoz moleküllerine parçalanırlar. Enzimler tarafından parçalanmayan lifler bağırsaklardan dışkıyla atılır.

Proteazlar

Proteinler veya proteinler insan beslenmesinin önemli bir parçasıdır. Bunları parçalamak için enzimlere yani proteazlara ihtiyaç vardır. Sentezin, substratların ve diğer özelliklerin yerine göre farklılık gösterirler. Pepsin gibi bazıları midede aktiftir. Diğerleri pankreas tarafından üretilir ve bağırsak lümeninde aktiftir. Bezin kendisi, yalnızca asidik gıda içerikleriyle karıştırıldıktan sonra kimotripsine dönüşerek etki etmeye başlayan kimotripsinojen enziminin aktif olmayan bir öncüsünü salgılar. Bu mekanizma, proteazların pankreas hücrelerine zarar vermesini önlemeye yardımcı olur.

Pirinç. 3 - Proteinlerin enzimatik parçalanması

Proteazlar gıda proteinlerini daha küçük parçalara (polipeptitler) ayırır. Enzimler - peptidazlar onları bağırsaklarda emilen amino asitlere ayırır.

Lipazlar

Diyetteki yağlar, yine pankreas tarafından üretilen lipaz enzimleri tarafından parçalanır. Yağ moleküllerini yağ asitlerine ve gliserole parçalarlar. Bu reaksiyon, karaciğerde oluşan duodenumun lümeninde safranın varlığını gerektirir.

Pirinç. 4 – Yağların enzimatik hidrolizi

"Micrazim" ilacıyla replasman tedavisinin rolü

Başta pankreas hastalıkları olmak üzere sindirim bozuklukları olan birçok insan için enzimlerin uygulanması organa fonksiyonel destek sağlar ve iyileşme sürecini hızlandırır. Bir pankreatit atağı veya başka bir akut durum durdurulduktan sonra, vücut salgılarını bağımsız olarak geri yüklediği için enzim alımı durdurulabilir.

Enzim preparatlarının uzun süreli kullanımı yalnızca şiddetli ekzokrin pankreas yetmezliği için gereklidir.

Bileşimindeki en fizyolojik olanlardan biri "Micrazim" ilacıdır. Pankreas suyunda bulunan amilaz, proteaz ve lipazlardan oluşur. Dolayısıyla bu organın çeşitli hastalıklarında hangi enzimin kullanılması gerektiğini ayrı ayrı seçmeye gerek yoktur.

Bu ilacın kullanımı için endikasyonlar:

• kronik pankreatit, kistik fibroz ve pankreas enzimlerinin yetersiz salgılanmasının diğer nedenleri;
• sindirim sisteminin daha hızlı restorasyonu için karaciğer, mide, bağırsakların iltihabi hastalıkları, özellikle bunlar üzerindeki operasyonlardan sonra;
• beslenmedeki hatalar;
• örneğin diş hastalıkları veya hastanın hareketsizliği nedeniyle çiğneme fonksiyon bozukluğu.

Sindirim enzimlerinin replasman amacıyla alınması şişkinlik, gevşek dışkı ve karın ağrısının önlenmesine yardımcı olur. Ayrıca pankreasın ağır kronik hastalıklarında Mikrasim besinleri parçalama işlevini tamamen üstlenir. Bu nedenle bağırsaklarda kolaylıkla emilebilirler. Bu özellikle kistik fibrozlu çocuklar için önemlidir.

Önemli: Kullanmadan önce talimatları okuyun veya doktorunuza danışın.