Aminokiseline su karboksilne kiseline koje sadrže amino grupu i karboksilnu grupu. Prirodne aminokiseline su 2-aminokarboksilne kiseline, ili α-amino kiseline, iako postoje aminokiseline kao što su β-alanin, taurin, γ-aminobutirna kiselina. Generalizirana formula α-amino kiseline izgleda ovako:
α-amino kiseline imaju četiri različita supstituenta na ugljiku 2, odnosno sve α-amino kiseline, osim glicina, imaju asimetrični (hiralni) atom ugljika i postoje u obliku dva enantiomera - L- i D-amino kiselina. Prirodne aminokiseline pripadaju L-seriji. D-amino kiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.
Sve aminokiseline u vodenim rastvorima mogu postojati u obliku bipolarnih jona, a njihov ukupni naboj zavisi od pH sredine. pH vrijednost pri kojoj je ukupni naboj nula naziva se izoelektrična točka. Na izoelektričnoj tački, aminokiselina je cwitterion, odnosno njena aminska grupa je protonirana, a njena karboksilna grupa je disocirana. U neutralnom pH području većina aminokiselina su cwitterioni:
Aminokiseline ne apsorbuju svetlost u vidljivom delu spektra, aromatične aminokiseline apsorbuju svetlost u UV oblasti spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin na 260 nm.
Aminokiseline se odlikuju nekim hemijskim reakcijama koje su od velikog značaja za laboratorijsku praksu: ninhidrinski test u boji za α-amino grupu, reakcije karakteristične za sulfhidrilne, fenolne i druge grupe aminokiselinskih radikala, acelacija i formiranje Schiffovih baza na amino grupama , esterifikacija na karboksilnim grupama.
Biološka uloga aminokiselina:
su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Proteini sadrže 20 aminokiselina, koje su kodirane genetskim kodom i uključene su u proteine tokom translacije, neke od njih mogu biti fosforilirane, acilirane ili hidroksilirane;
mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzima, žučnih kiselina, antibiotika;
su signalni molekuli. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histohormona;
su najvažniji metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao donori dušika, ili su vitalne komponente ishrane.
Klasifikacija proteinogenih aminokiselina zasniva se na strukturi i polaritetu bočnih lanaca:
1. Alifatične aminokiseline:
glicin, gly,G,Gly
alanin, ala, A, Ala
valin, osovina,V,Val*
leucin, lei,L,Leu*
izoleucin, mulj, ja, Ile*
Ove aminokiseline ne sadrže heteroatome ili cikličke grupe u bočnom lancu i karakteriziraju ih izrazito niski polaritet.
cistein, cis,Cys
metionin, meth,M,Met*
3. Aromatične aminokiseline:
fenilalanin, fen,F,Phe*
tirozin, streljana,Y,Tyr
triptofan, tri,W,Trp*
histidin, gis,H,njegovo
Aromatične aminokiseline sadrže cikluse stabilizirane mezomernom rezonancom. U ovoj grupi samo aminokiselina fenilalanin ispoljava nizak polaritet, tirozin i triptofan karakterizira primjetan polaritet, a histidin čak ima visok polaritet. Histidin se također može klasificirati kao bazna aminokiselina.
4. Neutralne aminokiseline:
serin, siva,S,Ser
treonin, tre,T,Thr*
asparagin, asn, N,Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne grupe. Iako su amidne grupe nejonske, molekule asparagina i glutamina su visoko polarne.
5. Kisele aminokiseline:
asparaginska kiselina (aspartat), asp,D,Asp
glutaminska kiselina (glutamat), glu, E,Glu
Karboksilne grupe bočnih lanaca kiselih aminokiselina su potpuno jonizovane u čitavom rasponu fizioloških pH vrednosti.
6. Esencijalne aminokiseline:
lizin, l od, K,Lys*
arginin, arg,R,Arg
Bočni lanci glavnih aminokiselina su potpuno protonirani u neutralnom pH području. Visoko bazična i vrlo polarna aminokiselina je arginin, koji sadrži gvanidinsku grupu.
7. Iminokiselina:
prolin, o,P,Pro
Bočni lanac prolina sastoji se od petočlanog prstena koji sadrži α-ugljikov atom i α-amino grupu. Dakle, prolin, strogo govoreći, nije aminokiselina, već iminokiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protoniran pri fiziološkim pH vrijednostima. Zbog svoje ciklične strukture, prolin izaziva savijanja u polipeptidnom lancu, što je veoma važno za strukturu kolagena.
Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se unositi hranom. Ove esencijalne aminokiseline su označene zvjezdicama.
Kao što je gore navedeno, proteinogene aminokiseline su prekursori nekoliko vrijednih biološki aktivnih molekula.
Dva biogena amina, β-alanin i cisteamin, dio su koenzima A (koenzimi su derivati vitamina rastvorljivih u vodi koji čine aktivni centar kompleksnih enzima). β-Alanin nastaje dekarboksilacijom asparaginske kiseline, a cisteamin dekarboksilacijom cisteina:
β-alanin 
cisteamin
Ostatak glutaminske kiseline je dio drugog koenzima - tetrahidrofolne kiseline, derivata vitamina B c.
Drugi biološki vrijedni molekuli su konjugati žučnih kiselina sa aminokiselinom glicinom. Ovi konjugati su jače kiseline od baznih, nastaju u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.
glikoholna kiselina
Proteinogene aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivnih supstanci koje sintetiziraju mikroorganizmi i potiskuju proliferaciju bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su penicilini i cefalosporini, koji čine grupu β-laktamskih antibiotika i proizvode ih plijesni iz roda Penicillium. Karakterizira ih prisustvo u njihovoj strukturi reaktivnog β-laktamskog prstena, uz pomoć kojeg inhibiraju sintezu staničnih zidova gram-negativnih mikroorganizama.
opšta formula penicilina
Od aminokiselina se dekarboksilacijom dobijaju biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histohormoni.
Aminokiseline glicin i glutamat su sami po sebi neurotransmiteri u centralnom nervnom sistemu.
dopamin (neurotransmiter) norepinefrin (neurotransmiter)
adrenalin (hormon) histamin (transmiter i histohormon)
serotonin (neurotransmiter i histohormon) GABA (neurotransmiter)
tiroksin (hormon)
Derivat aminokiseline triptofan je najpoznatiji prirodni auksin, indolioctena kiselina. Auksini su regulatori rasta biljaka, potiču diferencijaciju rastućih tkiva, rast kambijuma, korijena, ubrzavaju rast plodova i opadanje starih listova, njihovi antagonisti su apscizinska kiselina.
indolioctena kiselina
Derivati aminokiselina su i alkaloidi - prirodna jedinjenja bazične prirode koja sadrže dušik, nastala u biljkama. Ova jedinjenja su izuzetno aktivna fiziološka jedinjenja koja se široko koriste u medicini. Primjeri alkaloida uključuju derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid maka somniferous (antispazmodik) i derivat triptofana fizostigmin, indol alkaloid iz kalabarskog graha (lijek protiv holinesteraze):
papaverin fizostigmin
Amino kiseline su izuzetno popularni objekti biotehnologije. Postoji mnogo opcija za hemijsku sintezu aminokiselina, ali rezultat su racemati aminokiselina. Budući da su samo L-izomeri aminokiselina pogodni za prehrambenu industriju i medicinu, racemske smjese se moraju razdvojiti na enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza korištenjem imobiliziranih enzima i mikrobiološka sinteza korištenjem cijelih mikrobnih stanica. U oba zadnja slučaja dobijaju se čisti L-izomeri.
Aminokiseline se koriste kao aditivi za hranu i komponente hrane za životinje. Glutaminska kiselina poboljšava okus mesa, valin i leucin poboljšavaju okus pekarskih proizvoda, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi u konzerviranju. D-triptofan može biti zamjena za šećer, jer je višestruko slađi. Lizin se dodaje u ishranu domaćih životinja, jer većina biljnih proteina sadrži male količine esencijalne aminokiseline lizina.
Amino kiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su aminokiseline kao što su metionin, histidin, glutaminska i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.
U posljednjoj deceniji aminokiseline su se počele dodavati u kozmetičke proizvode za njegu kože i kose.
Hemijski modifikovane aminokiseline se takođe široko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, u proizvodnji deterdženata, emulgatora i aditiva za gorivo.
PROTEINI
Proteini su visokomolekularne supstance koje se sastoje od aminokiselina povezanih peptidnim vezama.
Upravo su proteini proizvod genetskih informacija koje se prenose s generacije na generaciju i provode sve životne procese u ćeliji.
Funkcije proteina:
Katalitička funkcija. Najbrojniju grupu proteina čine enzimi - proteini sa katalitičkom aktivnošću koji ubrzavaju hemijske reakcije. Primjeri enzima su pepsin, alkohol dehidrogenaza, glutamin sintetaza.
Funkcija formiranja strukture. Strukturni proteini su odgovorni za održavanje oblika i stabilnosti ćelija i tkiva, uključujući keratine, kolagen, fibroin.
Transportna funkcija. Transportni proteini prenose molekule ili ione iz jednog organa u drugi ili preko membrana unutar ćelije, na primjer, hemoglobin, serumski albumin, jonski kanali.
Zaštitna funkcija. Proteini sistema homeostaze štite organizam od patogena, stranih informacija, gubitka krvi – imunoglobulina, fibrinogena, trombina.
Regulatorna funkcija. Proteini obavljaju funkcije signalnih supstanci – neki hormoni, histohormoni i neurotransmiteri, receptori su za signalne supstance bilo koje strukture, te osiguravaju daljnji prijenos signala u biohemijskim signalnim lancima ćelije. Primjeri uključuju hormon rasta somatotropin, hormon inzulin, H- i M-holinergičke receptore.
Motorna funkcija. Uz pomoć proteina provode se procesi kontrakcije i drugih bioloških kretanja. Primjeri uključuju tubulin, aktin i miozin.
Rezervna funkcija. Biljke sadrže rezervne proteine, koji su vrijedni nutrijenti; u životinjskim tijelima mišićni proteini služe kao rezervni nutrijenti koji se mobiliziraju kada je to apsolutno neophodno.
Proteine karakteriše prisustvo nekoliko nivoa strukturne organizacije.
Primarna struktura Protein je niz aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Peptidna veza je karboksamidna veza između α-karboksilne grupe jedne amino kiseline i α-amino grupe druge amino kiseline.
alanilfenilalanilcisteilprolin
Peptidna veza ima nekoliko karakteristika:
a) rezonantno je stabilizovan i stoga se nalazi praktično u istoj ravni - planarnoj; rotacija oko C-N veze zahtijeva puno energije i teška je;
b) -CO-NH- veza ima poseban karakter, manja je od obične, ali veća od dvostruke, odnosno postoji keto-enol tautomerizam:
c) supstituenti u odnosu na peptidnu vezu su u trans-pozicija;
d) peptidna kičma je okružena bočnim lancima različite prirode, u interakciji sa okolnim molekulima rastvarača, slobodne karboksilne i amino grupe se jonizuju, formirajući kationske i anjonske centre proteinskog molekula. Ovisno o njihovom omjeru, proteinski molekul prima ukupni pozitivan ili negativan naboj, a karakterizira ga i jedna ili druga pH vrijednost okoline kada dostigne izoelektričnu tačku proteina. Radikali formiraju solne, etarske i disulfidne mostove unutar proteinske molekule, a također određuju raspon reakcija karakterističnih za proteine.
Trenutno je dogovoreno da se polimeri koji se sastoje od 100 ili više aminokiselinskih ostataka smatraju proteinima, polipeptidi su polimeri koji se sastoje od 50-100 aminokiselinskih ostataka, a niskomolekularni peptidi su polimeri koji se sastoje od manje od 50 aminokiselinskih ostataka.
Neki peptidi male molekularne težine igraju nezavisnu biološku ulogu. Primjeri nekih od ovih peptida:
Glutation - γ-gluc-cis-gly - je jedan od najrasprostranjenijih intracelularnih peptida, učestvuje u redoks procesima u ćelijama i prenosu aminokiselina kroz biološke membrane.
Karnozin - β-ala-gis - peptid sadržan u mišićima životinja, eliminira produkte razgradnje lipidnog peroksida, ubrzava razgradnju ugljikohidrata u mišićima i uključen je u energetski metabolizam u mišićima u obliku fosfata.
Vasopresin je hormon zadnjeg režnja hipofize, uključen u regulaciju metabolizma vode u tijelu:
Faloidin je otrovni polipeptid mušice, u zanemarljivim koncentracijama izaziva smrt organizma usled oslobađanja enzima i kalijevih jona iz ćelija:
Gramicidin je antibiotik koji djeluje na mnoge gram-pozitivne bakterije, mijenja permeabilnost bioloških membrana na spojeve niske molekularne težine i uzrokuje smrt stanica:
Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - peptid koji se sintetizira u neuronima i smanjuje bol.
Sekundarna struktura proteina je prostorna struktura nastala kao rezultat interakcije između funkcionalnih grupa peptidne kičme.
Peptidni lanac sadrži mnogo CO i NH grupa peptidnih veza, od kojih je svaka potencijalno sposobna da učestvuje u formiranju vodoničnih veza. Postoje dvije glavne vrste struktura koje omogućavaju da se to dogodi: α-helix, u kojem je lanac namotan kao telefonski kabel, i presavijena β-struktura, u kojoj su izduženi dijelovi jednog ili više lanaca položeni jedan pored drugog. strana. Obje ove strukture su vrlo stabilne.
α-heliks karakteriše izuzetno gusto pakovanje upletenog polipeptidnog lanca; za svaki zavoj desnog heliksa dolazi 3,6 aminokiselinskih ostataka, čiji su radikali uvek usmereni prema van i blago unazad, tj. početak polipeptidnog lanca.
Glavne karakteristike α-heliksa:
α-heliks je stabiliziran vodikovim vezama između atoma vodika na dušiku peptidne grupe i karbonilnog kisika ostatka smještenog na četiri položaja duž lanca;
Sve peptidne grupe učestvuju u formiranju vodonične veze, što osigurava maksimalnu stabilnost α-heliksa;
svi atomi dušika i kisika peptidnih grupa su uključeni u formiranje vodikovih veza, što značajno smanjuje hidrofilnost α-helikalnih regija i povećava njihovu hidrofobnost;
α-heliks se formira spontano i najstabilnija je konformacija polipeptidnog lanca, koja odgovara minimalnoj slobodnoj energiji;
U polipeptidnom lancu L-aminokiselina, desni heliks, koji se obično nalazi u proteinima, mnogo je stabilniji od lijevog.
Mogućnost formiranja α-heliksa određena je primarnom strukturom proteina. Neke aminokiseline sprečavaju uvijanje peptidne kičme. Na primjer, susjedne karboksilne grupe glutamata i aspartata međusobno se odbijaju, što sprječava stvaranje vodikovih veza u α-heliksu. Iz istog razloga, helikizacija lanca je teška na mjestima gdje se pozitivno nabijeni ostaci lizina i arginina nalaze blizu jedan drugom. Međutim, prolin igra najveću ulogu u poremećaju α-heliksa. Prvo, u prolinu atom dušika je dio krutog prstena, koji sprječava rotaciju oko N-C veze, i drugo, prolin ne formira vodikovu vezu zbog odsustva vodika na atomu dušika.
β-list je slojevita struktura formirana vodoničnim vezama između linearno raspoređenih peptidnih fragmenata. Oba lanca mogu biti nezavisna ili pripadati istom polipeptidnom molekulu. Ako su lanci orijentirani u istom smjeru, onda se takva β-struktura naziva paralelna. U slučaju suprotnih smjerova lanca, odnosno kada se N-kraj jednog lanca poklopi sa C-krajem drugog lanca, β-struktura se naziva antiparalelna. Energetski je poželjniji antiparalelni β-lim sa skoro linearnim vodoničnim mostovima.
paralelni β-list antiparalelni β-list
Za razliku od α-heliksa, koji je zasićen vodoničnim vezama, svaki dio lanca β-lista je otvoren za stvaranje dodatnih vodoničnih veza. Bočni radikali aminokiselina su orijentirani gotovo okomito na ravninu lista, naizmjenično gore i dolje.
U onim područjima gdje se peptidni lanac prilično oštro savija, često postoji β-petlja. Ovo je kratki fragment u kojem su 4 aminokiselinska ostatka savijena za 180° i stabilizirana jednim vodikovim mostom između prvog i četvrtog ostatka. Veliki radikali aminokiselina ometaju formiranje β-petlje, pa se u njoj najčešće nalazi najmanja aminokiselina, glicin.
Proteinska suprasekundarna struktura– to je neki specifičan redoslijed smjenjivanja sekundarnih struktura. Pod domenom se podrazumijeva poseban dio proteinske molekule koji ima određeni stepen strukturne i funkcionalne autonomije. Domeni se sada smatraju osnovnim elementima strukture proteinskih molekula, a odnos i priroda rasporeda α-heliksa i β-limova pruža više za razumijevanje evolucije proteinskih molekula i filogenetskih odnosa nego poređenje primarnih struktura. Glavni zadatak evolucije je da dizajnira sve više i više novih proteina. Postoji beskonačno mala šansa da se slučajno sintetiše sekvenca aminokiselina koja bi zadovoljila uslove pakovanja i obezbedila ispunjenje funkcionalnih zadataka. Stoga je uobičajeno pronaći proteine s različitim funkcijama, ali toliko slične strukture da se čini da su imali zajedničkog pretka ili da su evoluirali jedan od drugog. Čini se da evolucija, kada je suočena s potrebom da riješi određeni problem, radije ne dizajnira proteine za tu svrhu od početka, već da za tu svrhu prilagođava već dobro uspostavljene strukture, prilagođavajući ih za nove svrhe.
Neki primjeri često ponavljanih suprasekundarnih struktura:
αα’ – proteini koji sadrže samo α-helike (mioglobin, hemoglobin);
ββ’ – proteini koji sadrže samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);
βαβ’ – struktura β-bačve, svaki β-sloj se nalazi unutar bureta i povezan je sa α-heliksom koji se nalazi na površini molekula (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);
“cinkov prst” - proteinski fragment koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, atom cinka je vezan za dva ostatka cisteina i dva ostatka histidina, što rezultira formiranjem “prsta” od otprilike 12 aminokiselinskih ostataka, koji se može vezati do regulatornih regiona molekula DNK;
“leucinski patent zatvarač” - interakcijski proteini imaju α-helikalnu regiju koja sadrži najmanje 4 leucinska ostatka, locirani su 6 aminokiselina jedan od drugog, odnosno nalaze se na površini svakog drugog kruga i mogu formirati hidrofobne veze sa ostacima leucina drugog proteina. Uz pomoć leucinskih rajsferšlusa, na primjer, molekule jako bazičnih histonskih proteina mogu se kompleksirati, savladavajući pozitivan naboj.
Tercijarna struktura proteina- ovo je prostorni raspored proteinske molekule, stabiliziran vezama između bočnih radikala aminokiselina.
Vrste veza koje stabilizuju tercijarnu strukturu proteina:
elektrostatički vodonik hidrofobni disulfid
interakcija komunikacija interakcija komunikacija
U zavisnosti od nabora tercijarne strukture, proteini se mogu klasifikovati u dva glavna tipa - fibrilarni i globularni.
Fibrilarni proteini su dugačke molekule nalik na niti nerastvorljive u vodi, čiji su polipeptidni lanci izduženi duž jedne ose. To su uglavnom strukturni i kontraktilni proteini. Neki primjeri najčešćih fibrilarnih proteina:
α-keratini. Sintetiziraju epidermalne stanice. Oni čine gotovo svu suhu težinu dlake, krzna, perja, rogova, noktiju, kandži, perja, krljušti, kopita i oklopa kornjače, kao i značajan dio težine vanjskog sloja kože. Ovo je cijela porodica proteina; slični su po sastavu aminokiselina, sadrže mnogo cisteinskih ostataka i imaju isti prostorni raspored polipeptidnih lanaca. U ćelijama dlake, polipeptidni lanci keratina se prvo organizuju u vlakna, od kojih se zatim formiraju strukture poput užeta ili upletenog kabla, koji na kraju ispunjavaju ceo prostor ćelije. Ćelije dlake postaju spljoštene i konačno umiru, a ćelijski zidovi formiraju cevasti omotač koji se zove kutikula oko svake vlasi. U α-keratinu, polipeptidni lanci imaju oblik α-heliksa, upleteni jedan oko drugog u trožilni kabl sa formiranjem unakrsnih disulfidnih veza. N-terminalni ostaci nalaze se na jednoj strani (paralelno). Keratini su netopivi u vodi zbog prevlasti aminokiselina u njihovom sastavu sa nepolarnim bočnim radikalima koji su okrenuti prema vodenoj fazi. Tokom permiranja dešavaju se sljedeći procesi: prvo se razaraju disulfidni mostovi redukcijom tiolima, a zatim, kada kosa dobije potreban oblik, suši se zagrijavanjem, dok se uslijed oksidacije atmosferskim kisikom stvaraju novi disulfidni mostovi. , koji zadržavaju oblik frizure.
β-keratini. To uključuje fibroin svile i paukove mreže. Oni su antiparalelni β-naborani slojevi sa prevlašću glicina, alanina i serina u sastavu.
Kolagen. Najčešći protein kod viših životinja i glavni fibrilarni protein vezivnog tkiva. Kolagen se sintetiše u fibroblastima i hondrocitima - specijalizovanim ćelijama vezivnog tkiva, iz kojih se potom izbacuje. Kolagenska vlakna nalaze se u koži, tetivama, hrskavici i kostima. Ne rastežu se, čvršće su od čelične žice, a kolagene fibrile karakteriziraju poprečne pruge. Kada se prokuva u vodi, vlaknasti, nerastvorljivi i neprobavljivi kolagen hidrolizom neke od kovalentnih veza pretvara se u želatinu. Kolagen sadrži 35% glicina, 11% alanina, 21% prolina i 4-hidroksiprolina (aminokiselina jedinstvena za kolagen i elastin). Ovaj sastav određuje relativno nisku nutritivnu vrijednost želatine kao proteina u hrani. Kolagenske fibrile se sastoje od ponavljajućih polipeptidnih podjedinica koje se nazivaju tropokolagen. Ove podjedinice su raspoređene duž fibrila u obliku paralelnih snopova na način od glave do repa. Pomicanje glava daje karakteristične poprečne pruge. Praznine u ovoj strukturi, po potrebi, mogu poslužiti kao mjesto za taloženje kristala hidroksiapatita Ca 5 (OH)(PO 4) 3, koji igra važnu ulogu u mineralizaciji kostiju.
Podjedinice tropokolagena sastoje se od tri polipeptidna lanca čvrsto umotana u trolančani konop, različit od α- i β-keratina. Kod nekih kolagena sva tri lanca imaju istu sekvencu aminokiselina, dok su kod drugih samo dva lanca identična, a treći je različit. Polipeptidni lanac tropokolagena formira lijevu spiralu, sa samo tri aminokiselinska ostatka po okretu zbog savijanja lanca uzrokovanih prolinom i hidroksiprolinom. Ova tri lanca su povezana jedan s drugim, pored vodikovih veza, vezom kovalentnog tipa formiranom između dva lizinska ostatka smještena u susjednim lancima:
Kako starimo, formira se više poprečnih veza unutar i između podjedinica tropokolagena, čineći kolagene fibrile čvršćim i krhkim, a to mijenja mehanička svojstva hrskavice i tetiva, čini kosti krhkim i smanjuje prozirnost rožnice. .
Elastin. Sadrži u žutom elastičnom tkivu ligamenata i elastičnom sloju vezivnog tkiva u zidovima velikih arterija. Glavna podjedinica elastinskih vlakana je tropoelastin. Elastin je bogat glicinom i alaninom, sadrži mnogo lizina i malo prolina. Spiralni dijelovi elastina rastežu se kada se primijeni napetost, ali se vraćaju na svoju prvobitnu dužinu kada se opterećenje ukloni. Ostaci lizina četiri različita lanca formiraju kovalentne veze međusobno i omogućavaju elastinu da se reverzibilno rasteže u svim smjerovima.
Globularni proteini su proteini čiji je polipeptidni lanac presavijen u kompaktnu globulu i sposobni su za obavljanje širokog spektra funkcija.
Najprikladnije je razmotriti tercijarnu strukturu globularnih proteina na primjeru mioglobina. Mioglobin je relativno mali protein koji vezuje kiseonik koji se nalazi u mišićnim ćelijama. Pohranjuje vezani kiseonik i potiče njegov prijenos u mitohondrije. Molekul mioglobina sadrži jedan polipeptidni lanac i jednu hemogrupu (hem) - kompleks protoporfirina sa željezom. Glavna svojstva mioglobina:
a) molekul mioglobina je toliko kompaktan da u njega mogu stati samo 4 molekula vode;
b) svi polarni aminokiselinski ostaci, osim dva, nalaze se na vanjskoj površini molekula i svi su u hidratiziranom stanju;
c) većina hidrofobnih aminokiselinskih ostataka nalazi se unutar molekula mioglobina i stoga je zaštićena od kontakta s vodom;
d) svaki od četiri prolinska ostatka u molekuli mioglobina nalazi se na mjestu savijanja polipeptidnog lanca; ostaci serina, treonina i asparagina nalaze se na drugim mjestima savijanja, jer takve aminokiseline sprječavaju stvaranje α-heliksa ako nalaze se jedan pored drugog;
e) ravna hemska grupa leži u šupljini (džepu) blizu površine molekule, atom željeza ima dvije koordinacijske veze usmjerene okomito na ravan hema, jedna od njih je povezana sa histidinskim ostatkom 93, a druga služi za vezivanje molekul kiseonika.
Počevši od tercijarne strukture, protein postaje sposoban da obavlja svoje inherentne biološke funkcije. Osnova funkcioniranja proteina je da kada se tercijarna struktura položi na površinu proteina, formiraju se područja koja mogu vezati druge molekule, zvane ligandi. Visoka specifičnost interakcije proteina s ligandom je osigurana komplementarnošću strukture aktivnog centra sa strukturom liganda. Komplementarnost je prostorna i hemijska korespondencija površina u interakciji. Za većinu proteina tercijarna struktura je maksimalni nivo savijanja.
Kvartarna struktura proteina– karakteristika proteina koji se sastoje od dva ili više polipeptidnih lanaca međusobno povezanih isključivo nekovalentnim vezama, uglavnom elektrostatičkim i vodoničnim. Najčešće, proteini sadrže dvije ili četiri podjedinice; više od četiri podjedinice obično sadrže regulatorne proteine.
Proteini koji imaju kvarternu strukturu često se nazivaju oligomernim. Postoje homomerni i heteromerni proteini. Homomerni proteini uključuju proteine u kojima sve podjedinice imaju istu strukturu, na primjer, enzim katalaza se sastoji od četiri apsolutno identične podjedinice. Heteromerni proteini imaju različite podjedinice; na primjer, enzim RNA polimeraza se sastoji od pet strukturno različitih podjedinica koje obavljaju različite funkcije.
Interakcija jedne podjedinice sa specifičnim ligandom uzrokuje konformacijske promjene u cijelom oligomernom proteinu i mijenja afinitet drugih podjedinica za ligande; ovo svojstvo leži u osnovi sposobnosti oligomernih proteina da se podvrgnu alosteričnoj regulaciji.
Kvaternarna struktura proteina može se razmotriti na primjeru hemoglobina. Sadrži četiri polipeptidna lanca i četiri hem prostetičke grupe, u kojima su atomi željeza u obliku željeza Fe 2+. Proteinski dio molekule, globin, sastoji se od dva α-lanca i dva β-lanca, koji sadrže do 70% α-zavojnica. Svaki od četiri lanca ima karakterističnu tercijarnu strukturu, a sa svakim lancem je povezana jedna hemogrupa. Hemovi različitih lanaca nalaze se relativno daleko jedan od drugog i imaju različite uglove nagiba. Nekoliko direktnih kontakata se formira između dva α-lanca i dva β-lanca, dok brojni kontakti tipa α 1 β 1 i α 2 β 2 formirani od hidrofobnih radikala nastaju između α i β lanaca. Između α 1 β 1 i α 2 β 2 ostaje kanal.
Za razliku od mioglobina, hemoglobin se odlikuje znatno manjim afinitetom prema kiseoniku, što mu omogućava da im, pri niskim parcijalnim pritiscima kiseonika koji postoje u tkivima, daje značajan deo vezanog kiseonika. Kisik se lakše vezuje za hemoglobin željezo pri višim pH vrijednostima i niskim koncentracijama CO 2 karakterističnim za alveole pluća; oslobađanju kisika iz hemoglobina pogoduju niže pH vrijednosti i visoke koncentracije CO 2 karakteristične za tkiva.
Pored kiseonika, hemoglobin nosi jone vodonika, koji se vezuju za ostatke histidina u lancima. Hemoglobin također nosi ugljični dioksid, koji se vezuje za terminalnu amino grupu svakog od četiri polipeptidna lanca, što rezultira stvaranjem karbaminohemoglobina:
Supstanca 2,3-difosfoglicerat (DPG) prisutna je u eritrocitima u prilično visokim koncentracijama; njegov sadržaj se povećava pri izlasku na velike nadmorske visine i tijekom hipoksije, olakšavajući oslobađanje kisika iz hemoglobina u tkivima. DPG se nalazi u kanalu između α 1 β 1 i α 2 β 2, u interakciji sa pozitivno kontaminiranim grupama β-lanaca. Kada hemoglobin veže kiseonik, DPG se istiskuje iz šupljine. Crvena krvna zrnca nekih ptica ne sadrže DPG, već inozitol heksa-fosfat, koji dodatno smanjuje afinitet hemoglobina za kisik.
2,3-difosfoglicerat (DPG)
HbA je normalan hemoglobin odraslih, HbF je fetalni hemoglobin, ima veći afinitet za O2, HbS je hemoglobin kod anemije srpastih ćelija. Anemija srpastih ćelija je ozbiljna nasljedna bolest uzrokovana genetskom abnormalnošću hemoglobina. U krvi oboljelih ljudi nalazi se neobično veliki broj tankih crvenih krvnih zrnaca u obliku srpa, koja, prvo, lako pucaju, a drugo, začepljuju krvne kapilare. Na molekularnom nivou, hemoglobin S se razlikuje od hemoglobina A po jednom aminokiselinskom ostatku na poziciji 6 β-lanaca, gdje se umjesto ostatka glutaminske kiseline nalazi valin. Dakle, hemoglobin S sadrži dva negativna naboja manje; pojava valina dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta na površini molekule; kao rezultat toga, tokom deoksigenacije, molekule deoksihemoglobina S se spajaju i formiraju nerastvorljive, abnormalno duge niti nalik agregatima, što dovodi do deformacije crvenih krvnih zrnaca.
Nema razloga da se misli da postoji nezavisna genetska kontrola nad formiranjem nivoa strukturne organizacije proteina iznad primarne, budući da primarna struktura određuje sekundarnu, tercijarnu i kvarternu (ako postoji). Prirodna konformacija proteina je termodinamički najstabilnija struktura pod datim uslovima.
Predavanje br. 3Tema: “Aminokiseline - struktura, klasifikacija, svojstva, biološka uloga”
Aminokiseline su organska jedinjenja koja sadrže dušik čije molekule sadrže amino grupu –NH2 i karboksilnu grupu –COOH
Najjednostavniji predstavnik je aminoetanska kiselina H2N - CH2 - COOH
Klasifikacija aminokiselina
Postoje 3 glavne klasifikacije aminokiselina:
Fizičko-hemijski – na osnovu razlika u fizičko-hemijskim svojstvima aminokiselina
Hidrofobne aminokiseline (nepolarne). Komponente radikala obično sadrže ugljikovodične grupe, gdje je elektronska gustina ravnomjerno raspoređena i nema naboja ili polova. Oni također mogu sadržavati elektronegativne elemente, ali svi su u okruženju ugljikovodika.
Hidrofilne nenabijene (polarne) aminokiseline . Radikali takvih aminokiselina sadrže polarne grupe: -OH, -SH, -CONH2
Negativno nabijene aminokiseline. To uključuje asparaginsku i glutaminsku kiselinu. Imaju dodatnu COOH grupu u radikalu - u neutralnom okruženju dobijaju negativan naboj.
Pozitivno nabijene aminokiseline : arginin, lizin i histidin. Oni imaju dodatnu NH 2 grupu (ili imidazolni prsten, poput histidina) u radikalu - u neutralnom okruženju dobijaju pozitivan naboj.
Nezamjenjivo aminokiseline, nazivaju se i “esencijalnim”. Ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se snabdjeti hranom. Ima ih 8 i još 2 aminokiseline koje se svrstavaju u djelimično esencijalne.
Djelomično nezamjenjiv: arginin, histidin.
Zamjenjiv(mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu). Ima ih 10: glutaminska kiselina, glutamin, prolin, alanin, asparaginska kiselina, asparagin, tirozin, cistein, serin i glicin.
Aminokiseline su klasifikovane prema njihovim strukturnim karakteristikama.
1. U zavisnosti od relativnog položaja amino i karboksilnih grupa, aminokiseline se dele na α-, β-, γ-, δ-, ε- itd.
Smanjuje se potreba za aminokiselinama:
Za kongenitalne poremećaje povezane s apsorpcijom aminokiselina. U tom slučaju neke proteinske supstance mogu izazvati alergijske reakcije u organizmu, uključujući probleme u gastrointestinalnom traktu, svrab i mučnina.
Probavljivost aminokiselina
Brzina i potpunost apsorpcije aminokiselina ovisi o vrsti proizvoda koji ih sadrže. Aminokiseline sadržane u bjelanjcima, nemasnom svježem siru, nemasnom mesu i ribi tijelo dobro apsorbira.
Aminokiseline se takođe brzo apsorbuju uz odgovarajuću kombinaciju proizvoda: mleko se kombinuje sa heljdina kaša i bijeli hljeb, sve vrste proizvoda od brašna sa mesom i svježim sirom.
Korisna svojstva aminokiselina, njihov učinak na organizam
Svaka aminokiselina ima svoj uticaj na organizam. Stoga je metionin posebno važan za poboljšanje metabolizma masti u tijelu, koristi se kao prevencija ateroskleroze, ciroze i masne degeneracije jetre.
Za određene neuropsihijatrijske bolesti koriste se glutamin i aminobutirna kiselina. Glutaminska kiselina se takođe koristi u kulinarstvu kao aditiv za ukus. Cistein je indiciran za očne bolesti.
Tri glavne aminokiseline - triptofan, lizin i metionin, posebno su neophodne našem organizmu. Triptofan se koristi za ubrzanje rasta i razvoja organizma, a održava i ravnotežu dušika u tijelu.
Lizin osigurava normalan rast tijela i učestvuje u procesima stvaranja krvi.
Glavni izvori lizina i metionina su svježi sir, govedina i neke vrste riba (bakalar, smuđ, haringa). Triptofan se u optimalnim količinama nalazi u iznutricama, teletina i igra.srčani udar.
Amino kiseline za zdravlje, energiju i ljepotu
Za uspješnu izgradnju mišićne mase u bodybuildingu često se koriste kompleksi aminokiselina koji se sastoje od leucina, izoleucina i valina.
Za održavanje energije tokom treninga, sportisti koriste metionin, glicin i arginin, ili proizvode koji ih sadrže, kao dodatke ishrani.
Za svaku osobu koja vodi aktivan zdrav način života potrebna je posebna hrana koja sadrži niz esencijalnih aminokiselina za održavanje izvrsne fizičke forme, brzo vraćanje snage, sagorijevanje viška masti ili izgradnju mišićne mase.
Moderna proteinska prehrana ne može se zamisliti bez razmatranja uloge pojedinih aminokiselina. Čak i uz ukupnu pozitivnu ravnotežu proteina, tijelo životinje može osjetiti nedostatak proteina. To je zbog činjenice da je apsorpcija pojedinih aminokiselina međusobno povezana; nedostatak ili višak jedne aminokiseline može dovesti do nedostatka druge.
Neke aminokiseline se ne sintetiziraju u ljudskom i životinjskom tijelu. Nazivaju se nezamjenjivim. Postoji samo deset takvih aminokiselina. Četiri od njih su kritična (ograničavajuća) - najčešće ograničavaju rast i razvoj životinja.
U ishrani za živinu glavne ograničavajuće aminokiseline su metionin i cistin, u ishrani za svinje – lizin. Tijelo mora s hranom primiti dovoljnu količinu glavne ograničavajuće kiseline kako bi se druge aminokiseline mogle efikasno koristiti za sintezu proteina.
Ovaj princip ilustruje "Liebig bure", gdje nivo punjenja bureta predstavlja nivo sinteze proteina u tijelu životinje. Najkraća daska u buretu „ograničava“ mogućnost zadržavanja tečnosti u njoj. Ako se ova ploča produži, tada će se volumen tekućine koja se drži u buretu povećati do nivoa druge granične ploče.
Najvažniji faktor koji određuje produktivnost životinja je ravnoteža aminokiselina koje sadrži u skladu sa fiziološkim potrebama. Brojna istraživanja su dokazala da se kod svinja, ovisno o rasi i spolu, potreba za aminokiselinama kvantitativno razlikuje. Ali omjer esencijalnih aminokiselina za sintezu 1 g proteina je isti. Ovaj omjer esencijalnih aminokiselina i lizina, kao glavne ograničavajuće aminokiseline, naziva se “idealni protein” ili “idealni aminokiselinski profil”. (
Lysine
dio je gotovo svih proteina životinjskog, biljnog i mikrobnog porijekla, ali proteini žitarica su siromašni lizinom.
- Lizin reguliše reproduktivnu funkciju, njegov nedostatak remeti stvaranje spermatozoida i jajnih ćelija.
- Neophodan za rast mladih životinja i stvaranje proteina tkiva. Lizin učestvuje u sintezi nukleoproteina, hromoproteina (hemoglobina), čime reguliše pigmentaciju životinjskog krzna. Reguliše količinu proizvoda razgradnje proteina u tkivima i organima.
- Promoviše apsorpciju kalcijuma
- Učestvuje u funkcionalnoj aktivnosti nervnog i endokrinog sistema, reguliše metabolizam proteina i ugljenih hidrata, međutim, kada reaguje sa ugljenim hidratima, lizin postaje nepristupačan za apsorpciju.
- Lizin je polazna tvar u stvaranju karnitina, koji igra važnu ulogu u metabolizmu masti.
Metionin i cistin aminokiseline koje sadrže sumpor. U tom slučaju metionin se može transformirati u cistin, pa se te aminokiseline racioniraju zajedno, a ako postoji nedostatak, u prehranu se unose suplementi metionina. Obje ove aminokiseline su uključene u formiranje kožnih derivata - kose, perja; zajedno s vitaminom E reguliraju uklanjanje viška masnoće iz jetre i neophodni su za rast i reprodukciju stanica i crvenih krvnih stanica. Ako postoji nedostatak metionina, cistin je neaktivan. Međutim, ne bi trebalo dozvoliti značajan višak metionina u ishrani.
Metionin
pospješuje taloženje masti u mišićima, neophodan je za stvaranje novih organskih spojeva holina (vitamin B4), kreatina, adrenalina, niacina (vitamin B5) itd.
Nedostatak metionina u ishrani dovodi do smanjenja nivoa proteina plazme (albumina), izaziva anemiju (smanjuje se nivo hemoglobina u krvi), dok istovremeni nedostatak vitamina E i selena doprinosi razvoju mišićne distrofije. Nedovoljna količina metionina u ishrani uzrokuje usporavanje rasta mladih životinja, gubitak apetita, smanjenu produktivnost, povećanje troškova hrane, masnu jetru, oštećenje funkcije bubrega, anemiju i mršavljenje.
Višak metionina otežava korištenje dušika, uzrokuje degenerativne promjene u jetri, bubrezima, gušterači i povećava potrebu za argininom i glicinom. Kod velikog viška metionina uočava se neravnoteža (poremećena je ravnoteža aminokiselina, koja se temelji na oštrim odstupanjima od optimalnog omjera esencijalnih aminokiselina u prehrani), što je praćeno metaboličkim poremećajima i inhibicijom brzine rasta. kod mladih životinja.
Cistin je aminokiselina koja sadrži sumpor, zamjenjiva s metioninom, učestvuje u redoks procesima, metabolizmu proteina, ugljikohidrata i žučnih kiselina, potiče stvaranje tvari koje neutraliziraju crijevne otrove, aktivira inzulin, zajedno sa triptofanom, cistin sudjeluje u sintezi u jetri žučne kiseline neophodne za apsorpciju produkata probave masti iz crijeva, koje se koriste za sintezu glutationa. Cistin ima sposobnost da apsorbuje ultraljubičaste zrake. Uz nedostatak cistina dolazi do ciroze jetre, usporenog perjanja i rasta perja kod mladih jedinki, krhkosti i gubitka (čupanja) perja kod odraslih ptica, te smanjene otpornosti na zarazne bolesti.
Triptofan
određuje fiziološku aktivnost enzima probavnog trakta, oksidativne enzime u ćelijama i niz hormona, učestvuje u obnavljanju proteina krvne plazme, određuje normalno funkcionisanje endokrinog i hematopoetskog aparata, reproduktivnog sistema, sintezu gama globulina , hemoglobin, nikotinska kiselina, očna ljubičasta itd. U slučaju nedostatka u ishrani triptofana usporava se rast mladih životinja, smanjuje se proizvodnja jaja nesilica, povećavaju se troškovi hrane za proizvodnju, atrofiraju endokrine i spolne žlijezde , dolazi do sljepoće, razvija se anemija (smanjuje se broj crvenih krvnih zrnaca i nivo hemoglobina u krvi), smanjuje se otpornost i imunološka svojstva organizma, oplodnja i valivost jaja. Kod svinja hranjenih hranom sa malo triptofana, smanjuje se unos hrane, pojavljuje se izopačen apetit, čekinje postaju grublje i mršave, a primjećuje se masna jetra. Nedostatak ove aminokiseline također dovodi do steriliteta, povećane razdražljivosti, konvulzija, stvaranja katarakte, negativnog balansa dušika i gubitka žive težine. Triptofan, kao prekursor (provitamin) nikotinske kiseline, sprečava razvoj pelagre.
POGLAVLJE 2. 2.1. PROTEINI
1. Neutralna aminokiselina je:
1) arginin 4) asparaginska kiselina
2) lizin 5) histidin
2. Bipolarni ion monoaminomonokarboksilne aminokiseline je nabijen:
1) negativan
2) električno neutralan
3) pozitivan
Date aminokiseline
H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH
pripada grupi aminokiselina:
1) hidrofobni
2) polarni, ali nenaelektrisani
3) pozitivno naelektrisan
4) negativno naelektrisan
4. Uspostavite usklađenost:
radikali aminokiselina aminokiseline
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Iminokiselina je:
1) glicin 4) serin
2) cistein 5) prolin
3) arginin
6. Aminokiseline koje čine proteine su:
1) α-amino derivati karboksilnih kiselina
2) β-amino derivati karboksilnih kiselina
3) α-amino derivati nezasićenih karboksilnih kiselina
7. Imenujte aminokiselinu:
1. Imenujte aminokiselinu:
9.Utakmica:
Grupe aminokiselina
4. citrulin monoaminomonokarboksilna kiselina
5. cistin diaminomonokarboksilna kiselina
6. treonin monoaminodikarboksilna kiselina
7. glutamin diaminodikarboksilna kiselina
10. Aminokiselina koja sadrži sumpor je:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metionin
10. Cistein
11. Proteini ne sadrže aminokiseline:
1) glutamin 3) arginin
2) γ-aminobutiric 4) β-alanin
kiselina 4) treonin
12. Aminokiseline sadrže hidroksi grupu:
1) alanin 4) metionin
2) serin 5) treonin
3) cistein
13. Uspostavite usklađenost:
elementarnog hemijskog sadržaja
sastav proteina u procentima
1) ugljenik a) 21-23
2) kiseonik b) 0-3
3) azot c) 6-7
4) vodonik 5) 50-55
5) sumpor d) 15-17
14. Sljedeća veza nije uključena u formiranje tercijarne strukture proteina:
1) vodonik
2) peptid
3) disulfid
4) hidrofobna interakcija
15. Molekularna težina proteina varira unutar:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 hiljada kDa
16. Kada ne dođe do denaturacije proteina:
1) povrede tercijarne strukture
3) povrede sekundarne strukture
2) hidroliza peptidnih veza
4) disocijacija podjedinica
Spektrofotometrijska metoda za kvantitativno
Određivanje proteina se zasniva na njihovoj sposobnosti da apsorbuju svetlost u UV regionu kada:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminokiseline arginin i lizin čine
20-30% aminokiselinskog sastava proteina:
1) albumini 4) histoni
2) prolamini 5) proteinoidi
3) globulini
19. Keratinski proteini za kosu pripadaju grupi:
1) prolamini 4) glutelini
2) protamini 5) globulini
3) proteinoidi
20. 50% proteina krvne plazme su:
1) α-globulini 4) albumin
2) β-globulini 5) prealbumin
3) γ-globulini
21. Jezgra eukariotskih ćelija sadrže uglavnom:
1) protamini 3) albumini
2) histoni 4) globulini
22. Proteoidi uključuju:
1) zein – protein semena kukuruza 4) fibroin – protein svile
2) albumin – bjelanjak 5) kolagen – proteinsko jedinjenje
3) hordein – protein semena ječma
Leonid Ostapenko
Hormonske vezeIspostavilo se da aminokiseline razgranatog lanca ne samo da mogu spriječiti centralni umor i slom mišića, već mogu spriječiti i nepovoljne hormonske fluktuacije uzrokovane intenzivnom vježbom.
Na primjer, sam leucin može stimulirati oslobađanje i/ili aktivaciju hormona rasta, somatomedina i inzulina. Ovo ima direktan anabolički i antikatabolički učinak na mišiće.
U studijama sprovedenim tokom 1992. (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), istraživači su testiranim sportistima davali komercijalni dodatak ishrani koji sadrži 5,14 grama leucina, 2,57 grama izoleucina i 2,57 grama valina:2 (odnos 1:1) . Pored BCAA, ovaj proizvod je sadržao 12 grama mlečnih proteina, 20 grama fruktoze, 8,8 grama ostalih ugljenih hidrata i 1,08 grama masti.
Cilj naučnika bio je da utvrde da li BCAA suplementacija može uticati na hormonski odgovor koji su otkrili njihovi ispitanici (muški maratonci) kada trče konstantnom brzinom. Kako bi osigurali čiste rezultate, sportisti su postili 12 sati prije testiranja i uzimali svoje BCAA mješavine 90 minuta prije testa.
Rezultati eksperimenata su pokazali da su neki ispitanici iskusili značajno povećanje BCAA u krvi u roku od nekoliko sati nakon konzumiranja mješavine. Istraživači su zaključili da BCAA mogu pouzdano imati antikatabolički učinak jer je omjer testosterona i kortizola - ključni pokazatelj anaboličkog statusa - poboljšan. Znate da je kortizol moćan katabolički hormon, čiji povećani nivo u tijelu doslovno „proždire“ vaše teško stečene mišiće.
U drugom eksperimentu (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), istraživači su dali šesnaestorici penjača ukupno 11,52 grama BCAA – 5,76 grama leucina, 2,88 grama izoleucina i 2,88 grama – svaki dan. Rezultati eksperimenta su sjajno potvrdili da je dodatak ishrani BCAA pomogao u sprečavanju gubitka mišića kada je ovih 16 ljudi krenulo na naporan put kroz peruanske Ande.
Iskreno, zaista ćete zavideti svim ovim patikama, maratoncima i planinarima - proučavaju ih svi naučnici, a samo je nesrećni bodibilder primoran, na sopstvenu odgovornost i rizik, da u sebe ugrađuje potpuno nezamislive kombinacije svega što bi približi njegov željeni cilj barem na trenutak - postani jak i velik! Ali, izgleda da su nas omesti emocije, a to se ne može učiniti tokom ozbiljnog razgovora... Vratimo se našoj temi.
Ukratko, pokazalo se da BCAA imaju antikataboličko djelovanje i stoga se mogu smatrati ključnim faktorom u poboljšanju anaboličke stimulacije. Postoji određena naučna argumentacija o ovom pitanju.
Jedan od ozbiljnih eksperimenata koje su sproveli američki naučnik Ferrando i njegove kolege iz NASA-e u Hjustonu, SAD, istaknut je u časopisu Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Imajte na umu da JPEN, vodeći časopis čija su mišljenja bespogovorno prihvaćeni od strane ortodoksnih nutricionista, sadrži brojne članke o nutritivnoj terapiji, posebno kada je u pitanju aminokiseline.
Ova studija je uporedila efekat 11 g BCAA sa efektom 11 g tri esencijalne aminokiseline (treonin, histidin i metionin) na sintezu i razgradnju proteina kod 4 zdrava muškarca. Svako dnevno piće sa ovim BCAA sadrži i 50 g ugljenih hidrata.
Rezultati daju tri važna zapažanja:
Prvo- Dodatak ishrani sa bilo kojom mješavinom aminokiselina značajno povećava (tri do četiri puta) nivoe odgovarajuće aminokiseline u krvi.
Sekunda- Dodavanje BCAA (ali ne i druge formule aminokiselina) značajno povećava intracelularnu koncentraciju BCAA u mišićima.
Treće(ali sa najvećim značajem) - dopuna ishrane aminokiselinama značajno je inhibirala razgradnju proteina u celom telu (proteoliza) - dok je BCAA pružala veću zaštitu od formula "esencijalnih" aminokiselina.
Po mom mišljenju, mogli bismo se radovati rezultatima ovog eksperimenta zajedno sa mnogim drugim ljudima koji su zainteresirani za ovakvu zaštitu svojih mišića.
Kašika katrana
Ne možete imati sve da bude veoma dobro sve vreme. Ovo se ne dešava u životu. To se ne dešava u svetu biohemije, posebno kada su eksperimenti u pitanju.
Kao što već znamo, nervno opuštanje se pretvara u prerani umor tokom vježbanja, a jedan preporučeni lijek za ovo stanje je uzimanje aminokiselina razgranatog lanca, ili BCAA, prije vježbanja. Kao što je gore spomenuto, triptofan se takmiči s drugim aminokiselinama za ulazak u mozak i obično gubi u odnosu na velike neutralne aminokiseline kao što je BCAA. Prethodna istraživanja su pokazala da uzimanje BCAA prije vježbanja odgađa kombinovane efekte ugljikohidrata, inzulina i triptofana, čime se odgađa neželjeni zamor centralnog nervnog sistema.
Međutim, pokazalo se da je nedavna studija, koja je za sada na sreću provedena na štakorima, u suprotnosti s ovom preporukom. Grupa štakora koji su uzimali BCAA pokazala je značajan nivo umora tokom vežbanja, a naučnici su zaključili da BCAA izazivaju veće oslobađanje insulina od glukoze, a to dovodi do preranog umora kroz dva mehanizma: 1) uklanjanje glukoze iz krvi inzulinom; I 2) smanjenje brzine razgradnje i oslobađanja akumuliranog glikogena u jetri, koji je neophodan za održavanje odgovarajućeg nivoa glukoze u krvi.
Jedina teorijska lekcija koja se može naučiti iz ovog iskustva je da kombinacija visokog nivoa ugljikohidrata i visokog nivoa BCAA prije vježbanja može uzrokovati prerani zamor tokom vježbanja, posebno za vježbe koje traju duže od dva sata. Nakon treninga, naravno, ova situacija se razvija obrnutim redoslijedom. Tada vam je potreban snažan nalet inzulina da potaknete sintezu mišićnih proteina. U stvari, ako uzimate suplement kao što je jedan od metaboličkih optimizatora, bogat i ugljikohidratima i BCAA, trebali biste ga uzimati nakon treninga ako želite da zadržite visok nivo energije tokom cijelog treninga. Na sreću, ovo su samo pretpostavke i potrebno ih je testirati, ali u međuvremenu svi elitni sportisti koji uzimaju aminokiseline razgranatog lanca i prije i nakon treninga prijavljuju pozitivne promjene kako u energiji tako i u očuvanju mišićne mase.
Kako i kada uzimati BCAA
Standardne preporuke kada treba uzimati BCAA su periodi neposredno prije i nakon treninga. Unutar pola sata prije treninga vrlo je korisno popiti par kapsula ovih aminokiselina. Oni će vas pokriti u slučaju da nemate dovoljno glikogena u mišićima i jetri, tako da ne morate platiti cijenu razgradnje vrijednih aminokiselina koje čine vaše mišićne ćelije.
Naravno, nakon treninga, kada nivo aminokiselina i glukoze u krvi dostigne vrlo nizak nivo, moraju se odmah zamijeniti, jer tek obnavljanjem energetskog potencijala ćelije možemo očekivati da će u njoj početi da se odvijaju plastični procesi, tj. je, regeneracija i super-regeneracija kontraktilnih elemenata.
Najpovoljniji period za takvu naknadu je prvih pola sata nakon nastave. Odmah nakon vježbanja uzmite još par BCAA kapsula kako povećana brzina metaboličkih procesa, koji se nastavlja po inerciji, ne bi “progutala” vrijedne aminokiseline koje grade mišićne ćelije u interesu eliminacije energetske rupe.
Lee Haney, jedan od "dugovječnih" na tronu g. Olimpija je, na primjer, nakon teških treninga uzimala mješavinu valina, leucina i izoleucina u omjeru 2:2:1, a u apsolutnom iznosu to se izražavalo kao 5 grama valina i leucina i 2,5 grama izoleucina, a nakon aerobni trening ova doza je smanjena za pola.
Neki stručnjaci sugeriraju da je idealno vrijeme za uzimanje BCAA suplemenata odmah nakon obroka, što vam pomaže da održite visok nivo inzulina, i odmah nakon svakog treninga, što ubrzava protok BCAA u vaše izgladnjele mišiće kada su iscrpljeni. . Međutim, treba ih istovremeno uzimati s nekim oblikom složenih ugljikohidrata, ali ne i s jednostavnim šećerima, koji su nedjelotvorni u obnavljanju mišićnog glikogena. U svakom slučaju, nikada ne biste trebali uzimati BCAA na prazan želudac – s tim se slažu gotovo svi istraživači i praktičari.
Još uvijek postoje neki trikovi, bez znanja o kojima vam ni najsnažnije doze BCAA neće "igrati" na ruku. Imajte na umu da je glavna tačka u apsorpciji bilo koje aminokiseline povećanje šećera u krvi i inzulina. Bez sumnje, inzulin je glavni anabolički hormon u tijelu. Pitanje je, koji je najbolji način da se kombinuju visoki nivoi insulina sa BCAA?
Prvo, pobrinite se da imate važne kofaktore u vašoj ishrani i planu suplemenata. Jedan od najvažnijih kofaktora je hrom, a najpoželjniji oblik ovog minerala u tragovima je krom pikolinat. Krom povećava efikasnost inzulina, a budući da inzulin prenosi aminokiseline u vaše mišiće, doživjet ćete manje nego idealne rezultate kada uzimate BCAA dok mu nedostaje kroma.
Ostali važni kofaktori uključuju cink, koji je regulator insulina, vitamine B6 i B12, koji su važni za metabolizam proteina, i biotin. Značajan dio ovih kofaktora dolazi iz dobre čiste prehrane. Uprkos tome, dobra je ideja uzeti i dobru multivitaminsku i multimineralnu formulu kako biste bili sigurni da ne unosite dovoljno.
Naravno, da bi BCAA djelovale efikasno, trebali biste se fokusirati na sveobuhvatan dodatak koji uključuje sve tri ove aminokiseline. Svi moraju biti prisutni u isto vrijeme kako bi se osigurala maksimalna apsorpcija u mišićnom sistemu.
Koliko uzeti i od kojih kompanija
Zadnje pitanje, ali najvažnije i najteže. Niko ne zna koliko treba uzeti; Nijedan od naučnih eksperimenata, sa čijim smo se rezultatima upoznali, nije mogao ne samo kategorički, nego čak ni preporučljivo, navesti ni odnose između pojedinih BCAA u njihovom kompleksu, niti dnevne ili pojedinačne doze. Svaki od šampiona koji sudjeluje u reklamiranju ovog ili onog dodatka aminokiselina tvrdi da je upravo ono što je uzeo bilo najbolje. Čini mi se da je to sasvim prirodno. Uostalom, individualne karakteristike probave i asimilacije su toliko specifične za svaku osobu da će jednom od vas najbolje pomoći formula aminokiselina kompanije Twinlab, dok će drugi biti oduševljeni društvom Weider, a treći će sa pjenom na ustima dokazati da nema ništa bolje od aminokiselina iz kompanije Multipower. Smiješno je da će svi oni biti u pravu, jer se jedna ili ona specifična formula aminokiselina savršeno "uklapa" u karakteristike njegovog tijela!
Zato eksperimentirajte prijatelji, budućnost je vaša i javite nam koje marke lijekova smatrate najefikasnijim, u kojoj dozi, u koje doba dana i tako dalje. Što više budemo u mogućnosti prikupiti takvih materijala, to ćemo preciznije moći odrediti optimalne doze i režime doziranja za bodibildere.
Sretno u vašim istraživačkim aktivnostima!
