Kako se u hemiji nazivaju enzimi? Biološki enzimi

Svaki živi organizam je savršen sistem u kojem se bukvalno svake minute nešto dešava, a ti procesi se ne mogu odvijati bez učešća enzima. Dakle, šta su enzimi? Koja je njihova uloga u životu tijela? od čega su napravljeni? Koji je mehanizam njihovog uticaja? U nastavku ćete pronaći odgovore na sva ova pitanja.

Šta su enzimi?

Enzimi, ili enzimi kako ih još nazivaju, su proteinski kompleksi. To su oni koji djeluju kao katalizatori kemijskih reakcija. Zapravo, ulogu enzima je teško precijeniti, jer se bez njih ne može odvijati niti jedan proces u živoj ćeliji ili cijelom organizmu.

Sam termin "enzim" predložio je Helmont u 17. veku. I iako su veliki naučnici tog vremena shvatili da se meso vari kada je prisutno, a škrob se pod uticajem pljuvačke razlaže u jednostavne šećere, niko nije znao šta je tačno izazvalo takve procese. Ali već početkom 19. stoljeća Kirchhoff je prvi izolovao enzim pljuvačke - amilazu. Nekoliko godina kasnije opisan je želučani pepsin. Od tada se enzimološka nauka počela aktivno razvijati.

Šta su enzimi? Osobine i mehanizam djelovanja

Za početak, vrijedno je napomenuti da su svi enzimi ili proteini u svom čistom obliku ili proteinski kompleksi. Do danas je dešifrovan niz aminokiselina većine enzima u ljudskom tijelu.

Glavno svojstvo enzima je njihova visoka specifičnost. Svaki enzim može katalizirati samo jednu vrstu reakcije. Na primjer, proteolitički enzimi mogu cijepati samo veze između aminokiselinskih ostataka proteinske molekule. Ponekad se na jedan supstrat (objekt djelovanja enzima) može utjecati više enzima koji su slični po strukturi.

Ali enzim može biti specifičan ne samo u odnosu na reakciju, već iu odnosu na supstrat. Najčešći tip je grupa, što znači da određeni enzim može utjecati samo na određenu grupu supstrata koji imaju sličnu strukturu.

Ali ponekad se javlja takozvana apsolutna specifičnost. To znači da se enzim može vezati za aktivno mjesto samo jednog supstrata. Naravno, takva specifičnost je rijetka u prirodi. Ali, na primjer, možemo se prisjetiti enzima ureaze, koji može samo katalizirati hidrolizu uree.

Sada smo saznali šta su enzimi. Ali ove tvari mogu biti potpuno različite. Stoga je uobičajeno klasificirati ih.

Klasifikacija enzima

Moderna nauka poznaje više od dvije hiljade enzima, ali to nikako nije njihov tačan broj. Radi veće udobnosti, podijeljeni su u šest glavnih grupa ovisno o reakciji koju katalizira.

• Oksidoreduktaze su grupa enzima koji učestvuju u redoks reakcijama. U pravilu djeluju ili kao donori ili akceptori elektrona i vodikovih jona. Ovi enzimi su veoma važni jer učestvuju u procesima ćelijskog i mitohondrijalnog disanja.
• Transferaze su enzimi koji prenose atomske grupe sa jednog supstrata na drugi. Učestvuju u srednjem metabolizmu.
• Liaze - takvi enzimi su sposobni da uklone atomske grupe sa supstrata bez hidrolitičke reakcije. Tipično, ovaj proces rezultira stvaranjem molekula vode ili ugljičnog dioksida.
• Hidrolaze su enzimi koji katalizuju hidrolitičku razgradnju supstrata
• Izomeraze - kao što ime govori, ovi enzimi kataliziraju prijelaz tvari iz jednog izomernog oblika u drugi.
• Ligaze su enzimi koji kataliziraju sintetičke reakcije.

Kao što vidite, enzimi su vrlo važne tvari za tijelo, bez kojih su vitalni procesi jednostavno nemogući.

Enzimi (enzimi): značaj za zdravlje, klasifikacija, primjena. Biljni (prehrambeni) enzimi: izvori, prednosti.

Enzimi (enzimi) su visokomolekularne tvari proteinske prirode koje obavljaju funkcije katalizatora u tijelu (aktiviraju i ubrzavaju različite biokemijske reakcije). Fermentum u prijevodu s latinskog znači fermentacija. Riječ enzim ima grčke korijene: "en" - iznutra, "zyme" - kvasac. Ova dva termina, enzimi i enzimi, koriste se naizmjenično, a nauka o enzimima naziva se enzimologija.

Značaj enzima za zdravlje. Primena enzima

Enzimi se s razlogom nazivaju ključevima života. Imaju jedinstveno svojstvo da djeluju specifično, selektivno, samo na uski raspon supstanci. Enzimi se međusobno ne mogu zamijeniti.

Do danas je poznato više od 3 hiljade enzima. Svaka ćelija živog organizma sadrži stotine različitih enzima. Bez njih, ne samo da je nemoguće probaviti hranu i pretvoriti je u supstance koje ćelije mogu da apsorbuju. Enzimi učestvuju u procesima obnove kože, krvi, kostiju, regulaciji metabolizma, čišćenju organizma, zarastanju rana, vizuelnoj i slušnoj percepciji, funkcionisanju centralnog nervnog sistema i implementaciji genetskih informacija. Disanje, kontrakcija mišića, funkcija srca, rast i dioba stanica - svi ovi procesi su podržani neprekinutim radom enzimskih sistema.

Enzimi igraju izuzetno važnu ulogu u održavanju našeg imuniteta. Specijalizirani enzimi sudjeluju u proizvodnji antitijela neophodnih za borbu protiv virusa i bakterija, te aktiviraju rad makrofaga - velikih predatorskih stanica koje prepoznaju i neutraliziraju sve strane čestice koje uđu u tijelo. Uklanjanje otpadnih produkata ćelija, neutralizacija otrova, zaštita od infekcije – sve su to funkcije enzima.

Posebni enzimi (bakterije, kvasac, enzimi sirila) igraju važnu ulogu u proizvodnji kiselog povrća, fermentiranih mliječnih proizvoda, fermentaciji tijesta i proizvodnji sira.

Klasifikacija enzima

Prema principu djelovanja, svi enzimi (prema međunarodnoj hijerarhijskoj klasifikaciji) podijeljeni su u 6 klasa:

1. Oksidoreduktaze – katalaza, alkohol dehidrogenaza, laktat dehidrogenaza, polifenol oksidaza itd.;
2. Transferaze (transferni enzimi) – aminotransferaze, aciltransferaze, fosfortransferaze, itd.;
3. Hidrolaze – amilaza, pepsin, tripsin, pektinaza, laktaza, maltaza, lipoprotein lipaza itd.;
4. Lyases;
5. izomeraze;
6. Ligaze (sintetaze) – DNK polimeraza itd.

Svaka klasa se sastoji od podklasa, a svaka potklasa se sastoji od grupa.

Svi enzimi se mogu podijeliti u 3 velike grupe:

1. Digestivni – djeluju u gastrointestinalnom traktu, odgovorni su za preradu nutrijenata i njihovu apsorpciju u sistemski krvotok. Enzimi koje luče zidovi tankog crijeva i pankreasa nazivaju se pankreatični;
2. Hrana (biljka) – doći (treba doći) sa hranom. Hrana koja sadrži prehrambene enzime ponekad se naziva živom hranom;
3. Metabolički - pokreću metaboličke procese unutar ćelija. Svaki sistem ljudskog tijela ima svoju mrežu enzima.

Probavni enzimi se, pak, dijele u 3 kategorije:

1. Amilaze – amilaza pljuvačke, laktaza soka pankreasa, pljuvačna maltaza. Ovi enzimi su prisutni i u pljuvački i u crijevima. Djeluju na ugljikohidrate: ovi se razlažu u jednostavne šećere i lako prodiru u krv;
2. Proteaze proizvode pankreas i sluznica želuca. Pomažu u varenju proteina i normaliziraju mikrofloru probavnog trakta. Prisutan u crijevima i želučanom soku. Proteaze uključuju gastrični pepsin i kimozin, erepsin u soku vrapca, pankreasnu karboksipeptidazu, himotripsin, tripsin;
3. Lipaza – proizvodi pankreas. Prisutan u želučanom soku. Pomaže u razgradnji i apsorpciji masti.

Djelovanje enzima

Optimalna temperatura za aktivnost enzima je oko 37 stepeni, odnosno tjelesna temperatura. Enzimi imaju ogromnu moć: tjeraju sjemenke da klijaju, a masti „sagorevaju“. S druge strane, izuzetno su osjetljivi: na temperaturama iznad 42 stepena enzimi počinju da se razgrađuju. I kulinarska obrada hrane i duboko zamrzavanje dovode do smrti enzima i gubitka njihove vitalnosti. U konzerviranoj, steriliziranoj, pasteriziranoj pa čak i smrznutoj hrani enzimi su djelomično ili potpuno uništeni. Ali ne samo mrtva hrana, već i previše hladna i topla jela ubijaju enzime. Kada jedemo previše vruću hranu, ubijamo probavne enzime i sagorijevamo jednjak. Želudac se jako povećava u veličini, a zatim zbog grčeva mišića koji ga drže postaje poput pijetlova češlja. Kao rezultat toga, hrana ulazi u duodenum u neprerađenom stanju. Ako se to stalno događa, mogu se pojaviti problemi kao što su disbioza, zatvor, crijevne smetnje i čir na želucu. Želudac također pati od hladne hrane (sladoled, na primjer) – prvo se smanjuje, a zatim povećava, a enzimi se smrzavaju. Sladoled počinje da fermentira, oslobađaju se gasovi i osoba se nadima.

Digestivni enzimi

Nije tajna da je dobra probava neophodan uslov za pun život i aktivnu dugovječnost. Probavni enzimi igraju ključnu ulogu u ovom procesu. Oni su odgovorni za probavu, adsorpciju i asimilaciju hrane, grade naše tijelo poput radnika na gradilištu. Možemo imati sve građevinske materijale - minerale, proteine, masti, vodu, vitamine, ali bez enzima, kao bez radnika, izgradnja neće napredovati ni korakom.

Savremeni čovjek konzumira previše hrane, za čiju probavu praktički nema enzima u tijelu, na primjer, škrobne namirnice - tjestenine, peciva, krompir.

Ako pojedete svježu jabuku, ona će se probaviti vlastitim enzimima, a učinak potonjih vidljiv je golim okom: potamnjenje zagrizene jabuke djelo je enzima koji pokušavaju zacijeliti „ranu“ i štiti tijelo od prijetnje plijesni i bakterija. Ali ako ispečete jabuku, da bi je probavilo, tijelo će morati koristiti vlastite enzime za probavu, jer kuhanoj hrani nedostaju prirodni enzimi. Osim toga, zauvijek gubimo one enzime koje “mrtva” hrana uzima iz našeg tijela, jer njihove rezerve u našem tijelu nisu neograničene.

Enzimi biljaka (hrane).

Konzumiranje hrane bogate enzimima ne samo da olakšava probavu, već i oslobađa energiju koju tijelo može iskoristiti za čišćenje jetre, zakrpanje rupa u imunološkom sistemu, podmlađivanje ćelija, zaštitu od tumora itd. U isto vrijeme, osoba osjeća lakoću u stomaku, osjeća se veselo i dobro izgleda. A sirova biljna vlakna, koja u organizam ulaze sa živom hranom, potrebna su za ishranu mikroorganizama koji proizvode metaboličke enzime.

Biljni enzimi daju nam život i energiju. Ako u zemlju posadite dva oraha - jedan pečen, a drugi sirov, natopljen u vodi, onda će pečeni jednostavno istrunuti u zemlji, a vitalnost će se probuditi u sirovom zrnu u proljeće, jer sadrži enzime. I sasvim je moguće da će iz njega izrasti veliko bujno drvo. Isto tako, osoba, konzumirajući hranu koja sadrži enzime, uz nju prima i život. Hrana lišena enzima uzrokuje da naše ćelije rade bez odmora, da se preopterećuju, stare i umiru. Ako nema dovoljno enzima, u tijelu se počinje gomilati "otpad": otrovi, toksini, mrtve stanice. To dovodi do debljanja, bolesti i ranog starenja. Zanimljiva i istovremeno tužna činjenica: u krvi starijih osoba sadržaj enzima je približno 100 puta manji nego kod mladih.

Enzimi u proizvodima. Izvori biljnih enzima

Izvori enzima u hrani su biljni proizvodi iz bašte, bašte i okeana. To su uglavnom povrće, voće, bobičasto voće, začinsko bilje i žitarice. Banane, mango, papaja, ananas, avokado, biljka aspergillus i proklijale žitarice sadrže sopstvene enzime. Biljni enzimi su prisutni samo u sirovoj, živoj hrani.

Klice pšenice su izvor amilaze (koja razgrađuje ugljikohidrate), plodovi papaje sadrže proteaze, a plodovi papaje i ananasa sadrže peptidaze. Izvori lipaze (koja razgrađuje masti) su voće, sjemenke, rizomi, gomolji žitarica, sjemenke gorušice i suncokreta i sjemenke mahunarki. Banane, ananas, kivi, papaja i mango bogati su papainom (koji razgrađuje proteine). Izvor laktaze (enzim koji razgrađuje mliječni šećer) je ječmeni slad.

Prednosti biljnih (prehrambenih) enzima u odnosu na životinjske (pankreasne) enzime

Biljni enzimi počinju da obrađuju hranu već u želucu, ali enzimi pankreasa ne mogu raditi u kiseloj želučanoj sredini. Kada hrana uđe u tanko crijevo, biljni enzimi će je unaprijed probaviti, smanjujući stres na crijevima i omogućavajući bolju apsorpciju hranjivih tvari. Osim toga, biljni enzimi nastavljaju svoj rad u crijevima.

Kako se hraniti da organizam ima dovoljno enzima?

Sve je vrlo jednostavno. Doručak treba da se sastoji od svježih bobica i voća (plus proteinska jela - svježi sir, orasi, pavlaka). Svaki obrok treba započeti salatama od povrća sa začinskim biljem. Preporučljivo je da jedan obrok svakog dana uključuje samo sirovo voće, bobičasto voće i povrće. Večera bi trebala biti lagana - sastojati se od povrća (sa komadom pilećih prsa, kuhane ribe ili porcijom morskih plodova). Nekoliko puta mjesečno korisno je imati dane posta na voću ili svježe cijeđenim sokovima.

Za kvalitetnu probavu hrane i puno zdravlje, enzimi su jednostavno nezamjenjivi. Višak kilograma, alergije, razne gastrointestinalne bolesti - sve ove i mnoge druge probleme možete prebroditi zdravom prehranom. A uloga enzima u ishrani je ogromna. Naš zadatak je jednostavno da se pobrinemo da budu prisutni u našim jelima svaki dan iu dovoljnim količinama. Dobro zdravlje!

0

Istorija razvoja nauke o enzimima

Svi životni procesi zasnovani su na hiljadama hemijskih reakcija. Nastaju u organizmu bez upotrebe visoke temperature i pritiska, odnosno u blagim uslovima. Supstance koje se oksidiraju u ljudskim i životinjskim ćelijama brzo i efikasno sagorevaju, obogaćujući organizam energijom i građevinskim materijalom. Ali iste supstance se mogu čuvati godinama kako u konzerviranom (izolovanom od vazduha) obliku tako iu vazduhu u prisustvu kiseonika. Na primjer, mesne i riblje konzerve, pasterizirano mlijeko, šećer i žitarice se ne raspadaju kada se čuvaju duže vrijeme. Sposobnost brzog varenja hrane u živom organizmu je posljedica prisutnosti posebnih bioloških katalizatora - enzima - u stanicama.

Enzimi su specifični proteini koji su dio svih ćelija i tkiva živih organizama, igrajući ulogu bioloških katalizatora. Ljudi već dugo znaju za enzime. Početkom prošlog stoljeća u Sankt Peterburgu, K. S. Kirchhoff je otkrio da proklijali ječam može pretvoriti polisaharidni škrob u disaharidnu maltozu, a ekstrakt kvasca razgrađuje šećer od repe u monosaharide - glukozu i fruktozu. To su bile prve studije enzimologije. A praktična primjena enzimskih procesa poznata je od pamtivijeka. To uključuje fermentaciju grožđa, kiselo tijesto pri pravljenju kruha, proizvodnju sira i još mnogo toga.

Danas se u raznim udžbenicima, priručnicima i naučnoj literaturi koriste dva pojma: “enzimi” i “enzimi”. Ova imena su identična. Oni znače istu stvar - biološki katalizatori. Prva riječ je prevedena kao "kvasac", druga - "u kvascu".

Dugo vremena nisu imali pojma šta se dešava u kvascu, koja sila prisutna u njemu uzrokuje da se supstance razgrađuju i pretvore u jednostavnije. Tek nakon izuma mikroskopa otkriveno je da je kvasac skup velikog broja mikroorganizama koji koriste šećer kao glavni nutrijent. Drugim riječima, svaka ćelija kvasca je "punjena" enzimima koji mogu razgraditi šećer. Ali u isto vrijeme, poznati su i drugi biološki katalizatori koji nisu bili zatvoreni u živoj ćeliji, već su slobodno "živjeli" izvan nje. Na primjer, pronađeni su u želučanim sokovima i ekstraktima stanica. S tim u vezi, u prošlosti su se razlikovale dvije vrste katalizatora: vjerovalo se da su enzimi sami po sebi neodvojivi od stanice i da ne mogu funkcionirati izvan nje, odnosno da su “organizirani”. A “neorganizirani” katalizatori koji mogu raditi izvan ćelije nazivali su se enzimi. Ova suprotnost između "živih" enzima i "neživih" enzima objašnjena je uticajem vitalista, borbom materijalizma i idealizma u prirodnim naukama. Stavovi naučnika bili su podijeljeni. Osnivač mikrobiologije, L. Pasteur, tvrdio je da je aktivnost enzima određena životom ćelije. Ako je ćelija uništena, djelovanje enzima će prestati. Hemičari predvođeni J. Liebigom razvili su čisto hemijsku teoriju fermentacije, dokazujući da aktivnost enzima ne zavisi od postojanja ćelije.

Godine 1871. ruski doktor M. M. Manaseina uništio je ćelije kvasca trljajući ih riječnim pijeskom. Ćelijski sok, odvojen od ćelijskih ostataka, zadržao je svoju sposobnost fermentacije šećera. Ovo jednostavno i uvjerljivo iskustvo ruskog ljekara ostalo je bez dužne pažnje u carskoj Rusiji. Četvrt vijeka kasnije, njemački naučnik E. Buchner dobio je sok bez ćelija presovanjem živog kvasca pod pritiskom do 5·10 6 Pa. Ovaj sok, poput živog kvasca, fermentirao je šećer da nastane alkohol i ugljični monoksid (IV):

Radovi A. N. Lebedeva o proučavanju ćelija kvasca i radovi drugih naučnika stavili su tačku na vitalističke ideje u teoriji biološke katalize, a termini "enzim" i "enzim" počeli su da se koriste kao ekvivalenti.

Danas je enzimologija samostalna nauka. Izolovano je i proučavano oko 2000 enzima. Sovjetski naučnici su doprinijeli ovoj nauci - naši savremenici A. E. Braunstein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovski i drugi.

Hemijska priroda enzima

Krajem prošlog veka sugerisano je da su enzimi proteini ili neke supstance veoma slične proteinima. Gubitak aktivnosti enzima zagrijavanjem je vrlo sličan termalnoj denaturaciji proteina. Temperaturni raspon za denaturaciju i inaktivaciju je isti. Kao što je poznato, denaturacija proteina može biti uzrokovana ne samo zagrijavanjem, već i djelovanjem kiselina, soli teških metala, lužina i produženim zračenjem ultraljubičastim zracima. Ti isti hemijski i fizički faktori dovode do gubitka aktivnosti enzima.

U otopinama se enzimi, kao i proteini, ponašaju na sličan način pod utjecajem električne struje: molekuli se kreću prema katodi ili anodi. Promjena koncentracije vodikovih iona u otopinama proteina ili enzima dovodi do nakupljanja pozitivnog ili negativnog naboja. Ovo dokazuje amfoternu prirodu enzima i potvrđuje njihovu proteinsku prirodu. Još jedan dokaz proteinske prirode enzima je da oni ne prolaze kroz polupropusne membrane. To također dokazuje njihovu veliku molekularnu težinu. Ali ako su enzimi proteini, onda njihova aktivnost ne bi trebalo da se smanji tokom dehidracije. Eksperimenti potvrđuju tačnost ove pretpostavke.

Zanimljiv eksperiment izveden je u laboratoriji I.P. Pavlova. Primajući želudačni sok kroz fistulu kod pasa, zaposleni su otkrili da što je više proteina u soku, to je veća njegova aktivnost, odnosno otkriveni protein je enzim želučanog soka.

Dakle, fenomen denaturacije i mobilnosti u električnom polju, amfoterna priroda molekula, visokomolekularna priroda i sposobnost taloženja iz otopine pod djelovanjem sredstava za uklanjanje vode (acetona ili alkohola) dokazuju proteinsku prirodu enzimi.

Do danas je ova činjenica utvrđena mnogim, čak i suptilnijim fizičkim, hemijskim ili biološkim metodama.

Već znamo da proteini mogu biti vrlo različiti po sastavu i, prije svega, mogu biti jednostavni ili složeni. Kojim proteinima pripadaju trenutno poznati enzimi?

Naučnici iz raznih zemalja su otkrili da su mnogi enzimi jednostavni proteini. To znači da se tokom hidrolize molekuli ovih enzima razlažu samo do aminokiselina. Nije moguće otkriti ništa drugo osim aminokiselina u hidrolizatu takvih proteina-enzima. Jednostavni enzimi uključuju pepsin - enzim koji probavlja proteine ​​u želucu i koji se nalazi u želučanom soku, tripsin - enzim u soku gušterače, papain - biljni enzim, ureazu itd.

Kompleksni enzimi uključuju, osim aminokiselina, tvari neproteinske prirode. Na primjer, redoks enzimi ugrađeni u mitohondrije sadrže, osim proteinskog dijela, atome željeza, bakra i druge termostabilne grupe. Neproteinski dio enzima mogu biti i složenije tvari: vitamini, nukleotidi (monomeri nukleinskih kiselina), nukleotidi sa tri fosforna ostatka, itd. Dogovoreno je da se neproteinski dio u tako složenim proteinima naziva koenzim, a proteinski dio apoenzim.

Razlika između enzima i nebioloških katalizatora

Školski udžbenici i priručnici iz kemije detaljno govore o djelovanju katalizatora i daju ideju o energetskoj barijeri i energiji aktivacije. Podsjetimo samo da uloga katalizatora leži u njihovoj sposobnosti da aktiviraju molekule tvari koje ulaze u reakciju. To dovodi do smanjenja energije aktivacije. Reakcija se ne odvija u jednoj, već u nekoliko faza s formiranjem međuspojeva. Katalizatori ne mijenjaju smjer reakcije, već samo utječu na brzinu kojom se postiže stanje kemijske ravnoteže. Katalizirana reakcija uvijek koristi manje energije u odnosu na nekatalizirana. Tokom reakcije, enzim mijenja svoju ambalažu, „napreže“ i na kraju reakcije poprima svoju prvobitnu strukturu i vraća se u prvobitni oblik.

Enzimi su isti katalizatori. Odlikuju ih svi zakoni katalize. Ali enzimi su proteini i to im daje posebna svojstva. Šta enzimi imaju zajedničko s našim uobičajenim katalizatorima, poput platine, vanadij (V) oksida i drugih neorganskih akceleratora reakcija, i po čemu se razlikuju?

Isti anorganski katalizator može se koristiti u različitim industrijama. A enzim katalizuje samo jednu reakciju ili jednu vrstu reakcije, to jest, specifičniji je od neorganskog katalizatora.

Temperatura uvijek utječe na brzinu kemijskih reakcija. Većina reakcija s neorganskim katalizatorima odvija se na vrlo visokim temperaturama. Kako temperatura raste, brzina reakcije se obično povećava (slika 1). Za enzimske reakcije, ovo povećanje je ograničeno na određenu temperaturu (temperaturni optimum). Daljnji porast temperature uzrokuje promjene u molekuli enzima, što dovodi do smanjenja brzine reakcije (slika 1). Ali neki enzimi, na primjer enzimi mikroorganizama koji se nalaze u vodi prirodnih toplih izvora, ne samo da podnose temperature blizu točke ključanja vode, već čak pokazuju svoju maksimalnu aktivnost. Za većinu enzima, optimalna temperatura je blizu 35-45 °C. Na višim temperaturama njihova aktivnost opada, a zatim dolazi do potpune termičke denaturacije.

Rice. 1. Utjecaj temperature na aktivnost enzima: 1 - povećanje brzine reakcije, 2 - smanjenje brzine reakcije.

Mnogi neorganski katalizatori pokazuju svoju maksimalnu efikasnost u jako kiselim ili jako alkalnim sredinama. Nasuprot tome, enzimi su aktivni samo pri fiziološkim vrijednostima kiselosti otopine, samo pri koncentraciji vodikovih jona koja je kompatibilna sa životom i normalnim funkcioniranjem stanice, organa ili sustava.

Reakcije koje uključuju anorganske katalizatore obično se dešavaju pri visokim pritiscima, dok enzimi rade pri normalnom (atmosferskom) pritisku.

A najnevjerovatnija razlika između enzima i drugih katalizatora je ta što je brzina reakcija koje kataliziraju enzimi desetine hiljada, a ponekad i milione puta veća od one koja se može postići uz učešće neorganskih katalizatora.

Poznati vodikov peroksid, koji se u svakodnevnom životu koristi kao sredstvo za izbjeljivanje i dezinfekciju, polako se razgrađuje bez katalizatora:

U prisustvu neorganskog katalizatora (soli željeza), ova reakcija se odvija nešto brže. A katalaza (enzim prisutan u gotovo svim stanicama) uništava vodikov peroksid nezamislivom brzinom: jedna molekula katalaze razgrađuje više od 5 miliona H 2 O 2 molekula u jednoj minuti.

Univerzalna distribucija katalaze u stanicama svih organa aerobnih organizama i visoka aktivnost ovog enzima objašnjavaju se činjenicom da je vodikov peroksid snažan ćelijski otrov. Proizvodi se u stanicama kao nusproizvod mnogih reakcija, ali je na oprezu enzim katalaza, koji odmah razlaže vodikov peroksid u bezopasni kisik i vodu.

Enzimsko aktivno mjesto

Obavezni korak u kataliziranoj reakciji je interakcija enzima sa supstancom čiju transformaciju katalizira - sa supstratom: nastaje kompleks enzim-supstrat. U gornjem primjeru, vodikov peroksid je supstrat za djelovanje katalaze.

Ispostavilo se da je u enzimskim reakcijama molekula supstrata mnogo puta manja od molekule proteina enzima. Posljedično, supstrat ne može kontaktirati cijeli ogroman enzimski molekul, već samo neki njegov mali dio ili čak zasebnu grupu, atom. Kako bi potvrdili ovu pretpostavku, naučnici su odvojili jednu ili više aminokiselina iz enzima, a to nije imalo nikakav ili gotovo nikakav utjecaj na brzinu katalizirane reakcije. Ali cijepanje određenih specifičnih aminokiselina ili grupa dovelo je do potpunog gubitka katalitičkih svojstava enzima. Tako je nastala ideja o aktivnom centru enzima.

Aktivni centar je dio proteinske molekule koji osigurava vezu enzima sa supstratom i omogućava daljnje transformacije supstrata. Proučavana su neka aktivna mjesta različitih enzima. Ovo je ili funkcionalna grupa (na primjer, OH grupa serina) ili zasebna aminokiselina. Ponekad je potrebno nekoliko aminokiselina određenim redosledom da bi se obezbedio katalitički efekat.

Aktivni centar se sastoji od sekcija s različitim funkcijama. Neka područja aktivnog centra obezbeđuju prianjanje na podlogu i jak kontakt sa njom. Stoga se nazivaju sidrenim ili kontaktnim područjima. Drugi obavljaju stvarnu katalitičku funkciju, aktivirajući supstrat - katalitička mjesta. Ova uslovna podjela aktivnog centra pomaže da se preciznije predstavi mehanizam katalitičke reakcije.

Takođe je proučavan tip hemijske veze u kompleksima enzim-supstrat. Tvar (supstrat) se drži na enzimu uz sudjelovanje raznih vrsta veza: vodikovi mostovi, ionske, kovalentne, donor-akceptorske veze, van der Waalsove kohezione sile.

Deformacija molekula enzima u otopini dovodi do pojave njegovih izomera, koji se razlikuju po tercijarnoj strukturi. Drugim riječima, enzim usmjerava svoje funkcionalne grupe uključene u aktivni centar tako da se manifestira najveća katalitička aktivnost. Ali molekuli supstrata također mogu biti deformisani i "napregnuti" kada su u interakciji s enzimom. Ove moderne ideje o interakciji enzima i supstrata razlikuju se od ranije dominantne teorije E. Fišera, koji je vjerovao da molekul supstrata tačno odgovara aktivnom centru enzima i da mu pristaje kao ključ od brave.

Osobine enzima

Najvažnije svojstvo enzima je preferencijalno ubrzanje jedne od nekoliko teorijski mogućih reakcija. Ovo omogućava supstratima da odaberu najkorisnije lance transformacija za organizam iz brojnih mogućih puteva.

U zavisnosti od uslova, enzimi su sposobni da kataliziraju i prednju i obrnutu reakciju. Na primjer, pirogrožđana kiselina se pod utjecajem enzima laktat dehidrogenaze pretvara u konačni proizvod fermentacije - mliječnu kiselinu. Isti enzim katalizira i obrnutu reakciju, a ime je dobio ne po direktnoj, već po reverznoj reakciji. Obje reakcije se javljaju u tijelu pod različitim uvjetima:

Ovo svojstvo enzima je od velike praktične važnosti.

Još jedno važno svojstvo enzima je termolabilnost, odnosno visoka osjetljivost na promjene temperature. Već smo rekli da su enzimi proteini. Za većinu njih, temperature iznad 70 °C dovode do denaturacije i gubitka aktivnosti. Iz kursa hemije je poznato da povećanje temperature za 10 °C dovodi do povećanja brzine reakcije za 2-3 puta, što je tipično i za enzimske reakcije, ali do određene granice. Na temperaturama blizu 0 °C, brzina enzimskih reakcija usporava se na minimum. Ova imovina se široko koristi u raznim sektorima nacionalne privrede, posebno u poljoprivredi i medicini. Na primjer, sve postojeće metode očuvanja bubrega prije transplantacije pacijentu uključuju hlađenje organa kako bi se smanjio intenzitet biohemijskih reakcija i produžio život bubrega prije nego što se transplantira osobi. Ova tehnika je sačuvala zdravlje i spasila živote desetinama hiljada ljudi širom svijeta.

Rice. 2. Utjecaj pH na aktivnost enzima.

Jedno od najvažnijih svojstava enzimskih proteina je njihova osjetljivost na reakciju okoline, koncentraciju vodikovih iona ili hidroksidnih jona. Enzimi su aktivni samo u uskom rasponu kiselosti ili alkalnosti (pH). Na primjer, aktivnost pepsina u želučanoj šupljini je maksimalna pri pH od oko 1 -1,5. Smanjenje kiselosti dovodi do dubokog poremećaja probavnog sistema, nedovoljne probave hrane i ozbiljnih komplikacija. Iz kursa biologije znate da probava počinje u usnoj šupljini, gdje je prisutna pljuvačka amilaza. Optimalna pH vrijednost za njega je 6,8-7,4. Različite enzime digestivnog trakta karakterišu velike razlike u optimalnom pH (Sl. 2). Promjena reakcije okoline dovodi do promjene naboja na molekuli enzima ili čak u njegovom aktivnom centru, uzrokujući smanjenje ili potpuni gubitak aktivnosti.

Sljedeće važno svojstvo je specifičnost djelovanja enzima. Katalaza razgrađuje samo vodikov peroksid, ureazu samo ureu H 2 N-CO-NH 2, tj. enzim katalizuje transformaciju samo jednog supstrata, "prepoznaje" samo njegov molekul. Ova specifičnost se smatra apsolutnom. Ako enzim katalizira transformaciju nekoliko supstrata koji imaju istu funkcionalnu grupu, tada se ta specifičnost naziva grupna specifičnost. Na primjer, fosfataza katalizira cijepanje ostataka fosforne kiseline:

Vrsta specifičnosti je osjetljivost enzima na samo jedan izomer – stereohemijska specifičnost.

Enzimi utiču na brzinu transformacije različitih supstanci. Ali neke tvari također utječu na enzime, dramatično mijenjajući njihovu aktivnost. Supstance koje povećavaju aktivnost enzima, aktiviraju ih, nazivaju se aktivatorima, a one koje ih inhibiraju nazivaju se inhibitorima. Inhibitori mogu nepovratno uticati na enzim. Nakon njihovog djelovanja, enzim nikada ne može katalizirati svoju reakciju, jer će se njegova struktura jako promijeniti. Ovako na enzim djeluju soli teških metala, kiseline i alkalije. Reverzibilni inhibitor se može ukloniti iz otopine i enzim ponovo postaje aktivan. Takva reverzibilna inhibicija se često javlja na kompetitivni način, tj. supstrat i sličan inhibitor se nadmeću za aktivni centar. Ova inhibicija se može ukloniti povećanjem koncentracije supstrata i premještanjem inhibitora sa aktivnog mjesta sa supstratom.

Važno svojstvo mnogih enzima je da se nalaze u tkivima i ćelijama u neaktivnom obliku (slika 3). Neaktivni oblik enzima naziva se proenzim. Klasični primjeri za to su neaktivni oblici pepsina ili tripsina. Postojanje neaktivnih oblika enzima je od velikog biološkog značaja. Kada bi se pepsin ili tripsin proizvodili odmah u aktivnom obliku, to bi dovelo do toga da, na primjer, pepsin "provari" zid želuca, odnosno da se želudac "svari" sam. To se ne događa jer pepsin ili tripsin postaju aktivni tek nakon što uđu u želučanu šupljinu ili tanko crijevo: nekoliko aminokiselina se odvaja od pepsina pod utjecajem hlorovodonične kiseline sadržane u želučanom soku i on stječe sposobnost razgradnje proteina. I sam želudac je sada zaštićen od djelovanja probavnih enzima sluznicom koja oblaže njegovu šupljinu.

Rice. 3 Šema konverzije tripsinogena u aktivni tripsin: A - tripsinogen; B - tripsin; 1 - mesto odvajanja peptida; 2 - vodonične veze; 3 - disulfidni most; 4 - peptid se cijepao nakon aktivacije.

Proces aktivacije enzima se po pravilu odvija na jedan od četiri načina, prikazana na slici 4. U prvom slučaju, odvajanje peptida od neaktivnog enzima „otvara“ aktivni centar i čini enzim aktivnim.

Rice. 4 puta za aktivaciju enzima (molekula supstrata je označena senčenjem):

1 - cijepanje malog dijela (peptida) od proenzima i transformacija neaktivnog proenzima u aktivni enzim; 2 - formiranje disulfidnih veza iz SH grupa, oslobađajući aktivni centar; 3 - formiranje proteinskog kompleksa sa metalima, aktiviranje enzima: 4 formiranje enzimskog kompleksa sa nekom supstancom (ovo oslobađa pristup aktivnom centru).

Drugi način je formiranje disulfidnih S-S mostova, čineći aktivno mjesto dostupnim. U trećem slučaju, prisustvo metala aktivira enzim koji može djelovati samo u kombinaciji s ovim metalom. Četvrti put ilustruje aktivaciju nekom supstancom koja se vezuje za periferni region proteinske molekule i deformiše enzim na takav način da olakša pristup supstratu aktivnom centru.

Posljednjih godina otkriven je još jedan način regulacije aktivnosti enzima, a pokazalo se da jedan enzim, na primjer laktat dehidrogenaza, može biti u više molekularnih oblika koji se međusobno razlikuju, iako svi kataliziraju istu reakciju. Takvi molekuli enzima, različitog sastava, koji katalizuju istu reakciju, nalaze se čak i unutar iste ćelije. Zovu se izozimi, odnosno izomeri enzima. Već spomenuta laktat dehidrogenaza ima pet različitih izoenzima. Koja je uloga više oblika jednog enzima? Očigledno, tijelo „osigurava“ neke posebno važne reakcije kada, kada se u ćeliji promijene uslovi, prvo proradi jedan ili drugi oblik izoenzima i obezbijedi potrebnu brzinu i smjer procesa.

I još jedno važno svojstvo enzima. Često ne funkcionišu u ćeliji odvojeno jedni od drugih, već su organizovani u obliku kompleksa - enzimskih sistema (slika 5): proizvod prethodne reakcije je supstrat za sledeću. Ovi sistemi su ugrađeni u ćelijske membrane i obezbeđuju brzu ciljanu oksidaciju supstance, "prenoseći" je sa enzima na enzim. Sintetički procesi u ćeliji odvijaju se u sličnim enzimskim sistemima.

Klasifikacija enzima

Raspon pitanja koja proučava enzimologija je širok. Broj enzima koji se koriste u zdravstvu, poljoprivredi, mikrobiologiji i drugim granama nauke i prakse je velik. To je stvorilo poteškoće u karakterizaciji enzimskih reakcija, budući da se isti enzim može imenovati ili prema supstratu, ili prema vrsti reakcija koje se kataliziraju, ili po starom terminu koji se čvrsto ustalio u literaturi: na primjer, pepsin, tripsin, katalaza.

Rice. 5. Predložena struktura multienzimskog kompleksa koji sintetiše masne kiseline (sedam podjedinica enzima odgovorno je za sedam hemijskih reakcija).

Stoga je 1961. godine Međunarodni biohemijski kongres u Moskvi odobrio klasifikaciju enzima, koja se zasniva na vrsti reakcije koju katalizira dati enzim. Naziv enzima mora sadržavati naziv supstrata, odnosno spoja na koji enzim djeluje, i završetak -ase. Na primjer, arginaza katalizira hidrolizu arginina.

Prema ovom principu, svi enzimi su podijeljeni u šest klasa.

1. Oksidoreduktaze su enzimi koji kataliziraju redoks reakcije, na primjer katalazu:

2. Transferaze - enzimi koji kataliziraju prijenos atoma ili radikala, na primjer metiltransferaze koje prenose CH3 grupu:

3. Hidrolaze - enzimi koji razbijaju intramolekularne veze vezivanjem molekula vode, na primjer fosfataze:

4. Liaze su enzimi koji cijepaju jednu ili drugu grupu sa supstrata bez dodavanja vode, na nehidrolitički način, na primjer, cijepanjem karboksilne grupe dekarboksilazom:

5. Izomeraze su enzimi koji katalizuju konverziju jednog izomera u drugi:

Glukoza-6-fosfat-›glukoza-1-fosfat

6. Enzimi koji kataliziraju reakcije sinteze, na primjer sintezu peptida iz aminokiselina. Ova klasa enzima se zove sintetaze.

Predloženo je da se svaki enzim kodira četverocifrenim kodom, pri čemu prvi označava broj klase, a preostala tri detaljnije karakteriziraju svojstva enzima, njegovu podklasu i pojedinačni kataloški broj.

Kao primjer klasifikacije enzima dajemo četverocifreni kod koji je dodijeljen pepsinu - 3.4.4L. Broj 3 označava klasu enzima - hidrolaze. Sljedeći broj 4 kodira podklasu peptidnih hidrolaza, odnosno onih enzima koji hidroliziraju peptidne veze. Drugi broj 4 označava pod-podklasu zvanu peptidil peptid hidrolaze. Ova podklasa uključuje pojedinačne enzime, a prvi u njoj je pepsin, kojem je dodijeljen serijski broj 1.

Ovako ispada njegov kod - 3.4.4.1. Tačke djelovanja enzima klase hidrolaze prikazane su na slici 6.

Rice. 6. Cepanje peptidnih veza raznim proteolitičkim enzimima.

Djelovanje enzima

Obično se enzimi izoluju iz različitih objekata životinjskog, biljnog ili mikrobnog porijekla i njihovo djelovanje se proučava izvan ćelije i organizma. Ove studije su veoma važne za razumevanje mehanizma delovanja enzima, proučavanje njihovog sastava i karakteristika reakcija koje katalizuju. Ali informacije dobijene na ovaj način ne mogu se direktno mehanički prenijeti na aktivnost enzima u živoj ćeliji. Izvan ćelije, teško je reproducirati uslove u kojima enzim djeluje, na primjer u mitohondrijima ili lizozomima. Osim toga, nije uvijek poznato koliko je dostupnih molekula enzima uključeno u reakciju – svi ili samo neki od njih.

Gotovo uvijek se ispostavi da stanica sadrži jedan ili drugi enzim, čiji sadržaj premašuje nekoliko desetina puta količinu potrebne za normalan metabolizam. Metabolizam varira po intenzitetu u različitim periodima života ćelije, ali u njemu ima znatno više enzima nego što bi to bilo potrebno za maksimalan nivo metabolizma. Na primjer, ćelije srčanog mišića sadrže toliko citokroma c da bi mogao izvršiti oksidaciju 20 puta veću od maksimalne potrošnje kisika srčanog mišića. Kasnije su otkrivene supstance koje mogu "isključiti" neke molekule enzima. To su takozvani inhibitorni faktori. Za razumijevanje mehanizma djelovanja enzima važno je i da u ćeliji nisu samo u otopini, već su ugrađeni u strukturu ćelije. Sada je poznato koji su enzimi ugrađeni u vanjsku membranu mitohondrija, koji su ugrađeni u unutrašnju membranu, a koji su povezani sa jezgrom, lizosomima i drugim subcelularnim strukturama.

Bliska “teritorijalna” lokacija enzima koji katalizuje prvu reakciju na enzime koji katalizuju drugu, treću i naredne reakcije uvelike utječe na ukupni rezultat njihovog djelovanja. Na primjer, lanac enzima koji prenose elektrone do kisika ugrađen je u mitohondrije - citokromski sistem. On katalizira oksidaciju supstrata za proizvodnju energije koja se akumulira u ATP-u.

Kada se enzimi uklone iz ćelije, koherentnost njihovog zajedničkog rada je narušena. Stoga pokušavaju proučavati rad enzima bez uništavanja struktura u kojima su izgrađeni njihovi molekuli. Na primjer, ako se dio tkiva drži u otopini supstrata, a zatim tretira reagensom koji će proizvesti obojeni kompleks s produktima reakcije, tada će obojena područja ćelije biti jasno vidljiva u mikroskopu: u tim područjima enzim koji je digestirao supstrat je lokaliziran (lociran). Tako je ustanovljeno koje ćelije želuca sadrže pepsinogen, iz kojeg se dobija enzim pepsin.

Još jedna metoda koja omogućava utvrđivanje lokalizacije enzima sada se široko koristi - separacijsko centrifugiranje. Da biste to učinili, tkivo koje se proučava (na primjer, komadići jetre laboratorijskih životinja) se drobi, a zatim se od njega priprema pasta u otopini saharoze. Smjesa se prenosi u epruvete i rotira velikom brzinom u centrifugama. Različiti ćelijski elementi, ovisno o njihovoj masi i veličini, raspoređuju se u gustom rastvoru saharoze tokom rotacije otprilike na sljedeći način:

Da bi se dobila teška jezgra, potrebno je relativno malo ubrzanje (manje okretaja). Nakon odvajanja jezgara, povećanjem broja okretaja, mitohondrije i mikrozomi se sukcesivno talože i dobija se citoplazma. Sada se aktivnost enzima može proučavati u svakoj od izoliranih frakcija. Pokazalo se da je većina poznatih enzima lokalizirana pretežno u jednoj ili drugoj frakciji. Na primjer, enzim aldolaza je lokaliziran u citoplazmi, a enzim koji oksidira kaproinsku kiselinu je pretežno u mitohondrijima.

Ako je membrana u koju su enzimi ugrađeni oštećena, ne nastaju složeni međusobno povezani procesi, odnosno svaki enzim može djelovati samo za sebe.

Biljne i mikrobne ćelije, kao i životinjske ćelije, sadrže vrlo slične ćelijske frakcije. Na primjer, biljni plastidi po svom skupu enzima liče na mitohondrije. U mikroorganizmima su pronađena zrna koja liče na ribozome, a sadrže i velike količine ribonukleinske kiseline. Enzimi koji se nalaze u životinjskim, biljnim i mikrobnim ćelijama imaju slične efekte. Na primjer, hijaluronidaza olakšava mikrobima da uđu u tijelo promovišući uništavanje ćelijskog zida. Isti enzim nalazi se u različitim tkivima životinjskih organizama.

Priprema i upotreba enzima

Enzimi se nalaze u svim tkivima životinja i biljaka. Međutim, količina istog enzima u različitim tkivima i snaga vezivanja enzima za tkivo nisu iste. Stoga u praksi njegovo dobijanje nije uvijek opravdano.

Izvor enzima mogu biti probavni sokovi ljudi i životinja. Sokovi sadrže relativno malo stranih nečistoća, ćelijskih elemenata i drugih komponenti kojih se morate riješiti pri dobivanju čistog preparata. Ovo su gotovo čiste enzimske otopine.

Teže je dobiti enzim iz tkiva. Da bi se to postiglo, tkivo se drobi, ćelijske strukture se uništavaju trljanjem zgnječenog tkiva pijeskom ili tretiraju ultrazvukom. U tom slučaju enzimi "ispadaju" iz ćelija i membranskih struktura. Sada su očišćene i odvojene jedna od druge. Za pročišćavanje se koristi različita sposobnost odvajanja enzima na hromatografskim kolonama, njihova nejednaka pokretljivost u električnom polju, taloženje alkoholom, solima, acetonom i druge metode. Budući da je većina enzima povezana sa jezgrom, mitohondrijama, ribosomima ili drugim subćelijskim strukturama, ova frakcija se prvo izoluje centrifugiranjem, a zatim se enzim ekstrahuje iz nje.

Razvoj novih metoda prečišćavanja omogućio je dobijanje velikog broja kristalnih enzima u vrlo čistom obliku, koji se mogu čuvati godinama.

Sada je nemoguće utvrditi kada su ljudi prvi put koristili enzim, ali možemo sa velikom sigurnošću reći da je to bio enzim biljnog porijekla. Ljudi su dugo obraćali pažnju na korisnost ove ili one biljke ne samo kao prehrambenog proizvoda. Na primjer, starosjedioci Antila dugo su koristili sok od stabla dinje za liječenje čireva i drugih kožnih bolesti.

Razmotrimo detaljnije karakteristike proizvodnje i primjene enzima na primjeru jednog od danas dobro poznatih biljnih biokatalizatora - papaina. Ovaj enzim se nalazi u mliječnom soku u svim dijelovima tropskog voćnog drveta papaje - džinovske biljke nalik drvetu koja doseže 10 m. Njeni plodovi su po obliku i ukusu slični dinji i sadrže velike količine enzima papaina. Još početkom 16. veka. Španski moreplovci otkrili su ovu biljku u prirodnim uslovima u Centralnoj Americi. Zatim je doveden u Indiju, a odatle u sve tropske zemlje. Vasco da Gama, koji je vidio papaju u Indiji, nazvao ju je zlatnim drvetom života, a Marko Polo je rekao da je papaja “dinja koja se popela na drvo”. Mornari su znali da su ih plodovi drveta spasili od skorbuta i dizenterije.

U našoj zemlji papaja raste na crnomorskoj obali Kavkaza, u botaničkoj bašti Ruske akademije nauka u posebnim staklenicima. Sirovina za enzim - mlečni sok - dobija se iz posekotina na kožici ploda. Zatim se sok suši u laboratoriji u vakuumskim sušionicama na niskim temperaturama (ne više od 80°C). Osušeni proizvod se melje i čuva u sterilnom pakovanju prekrivenom parafinom. Ovo je već prilično aktivan lijek. Njegova enzimska aktivnost može se procijeniti količinom proteina kazeina koji se razgrađuje u jedinici vremena. Jedna biološka jedinica aktivnosti papaina uzima se kao količina enzima koja je, kada se unese u krv, dovoljna da izazove pojavu simptoma „spuštenih ušiju” kod zeca od 1 kg. Ovaj fenomen nastaje jer papain počinje djelovati na vlakna proteina kolagena u ušima zeca.

Papain ima čitav niz svojstava: proteolitička, protuupalna, antikoagulantna (sprečava zgrušavanje krvi), dehidrirajuća, analgetska i baktericidna. Razlaže proteine ​​na polipeptide i aminokiseline. Štaviše, ovo cijepanje ide dublje nego kod djelovanja drugih enzima životinjskog i bakterijskog porijekla. Posebnost papaina je njegova sposobnost da bude aktivan u širokom rasponu pH i pri velikim temperaturnim oscilacijama, što je posebno važno i pogodno za široku upotrebu ovog enzima. A ako još uzmemo u obzir da su za dobijanje enzima sličnih papainu (pepsin, tripsin, lidaza) potrebna krv, jetra, mišići ili druga životinjska tkiva, onda je prednost i ekonomska efikasnost biljnog enzima papaina nesumnjiva.

Područja primjene papaina su vrlo raznolika. U medicini se koristi za liječenje rana, gdje pospješuje razgradnju proteina u oštećenim tkivima i čisti površinu rane. Papain je nezamjenjiv u liječenju raznih očnih bolesti. Izaziva resorpciju zamućenih struktura organa vida, čineći ih prozirnim. Poznato je pozitivno dejstvo enzima kod bolesti probavnog sistema. Dobri rezultati postignuti su pri upotrebi papaina za liječenje kožnih oboljenja, opekotina, kao i u neuropatologiji, urologiji i drugim granama medicine.

Osim u medicini, velike količine ovog enzima koriste se u vinarstvu i pivarstvu. Papain produžava rok trajanja pića. Kada se tretira papainom, meso postaje mekano i brzo probavljivo, a rok trajanja proizvoda se dramatično povećava. Vuna koja se koristi u tekstilnoj industriji ne uvija se niti skuplja nakon tretmana papainom. Nedavno se papain počeo koristiti u industriji sunčanja. Nakon tretmana enzimom, proizvodi od kože postaju mekani, elastični, jači i izdržljiviji.

Pažljivo proučavanje nekih ranije neizlječivih bolesti dovelo je do potrebe da se u organizam unesu enzimi koji nedostaju kako bi se zamijenili oni čija je aktivnost smanjena. U organizam bi bilo moguće unijeti potrebnu količinu nedostajućih enzima ili „dodati“ molekule onih enzima koji su smanjili svoju katalitičku aktivnost u organu ili tkivu. Ali tijelo na te enzime reagira kao da su strani proteini, odbacuje ih, proizvodi antitijela protiv njih, što u konačnici dovodi do brzog razgradnje unesenih proteina. Neće biti očekivanog terapeutskog efekta. Enzime je takođe nemoguće unositi hranom, jer će ih probavni sokovi „provariti“ i oni će izgubiti aktivnost i razgraditi se na aminokiseline, a da ne dospeju u ćelije i tkiva. Ubrizgavanje enzima direktno u krvotok uzrokuje njihovo uništavanje tkivnim proteazama. Ove poteškoće se mogu otkloniti upotrebom imobiliziranih enzima. Princip imobilizacije zasniva se na sposobnosti enzima da se „vežu” za stabilan nosač organske ili neorganske prirode. Primjer kemijskog vezivanja enzima za matriks (nosač) je stvaranje jakih kovalentnih veza između njihovih funkcionalnih grupa. Matrica može biti, na primjer, porozno staklo koje sadrži funkcionalne amino grupe za koje je enzim kemijski „vezan“.

Kada se koriste enzimi, često postoji potreba da se uporede njihove aktivnosti. Kako saznati koji je enzim aktivniji? Kako izračunati aktivnost različitih pročišćenih lijekova? Dogovoreno je da aktivnost enzima treba uzeti kao količinu supstrata koja u jednoj minuti može transformirati 1 g tkiva koje sadrži ovaj enzim na 25°C. Što je enzim više supstrata obradio, to je aktivniji. Aktivnost istog enzima mijenja se u zavisnosti od starosti, pola, doba dana, stanja organizma, a ovisi i o endokrinim žlijezdama koje proizvode hormone.

Priroda gotovo da ne griješi, proizvodeći iste proteine ​​tijekom cijelog života organizma i prenoseći ove stroge informacije o proizvodnji istih proteina s generacije na generaciju. Međutim, ponekad se u tijelu pojavi izmijenjeni protein koji sadrži jednu ili više "dodatnih" aminokiselina ili se, obrnuto, izgube. Mnoge takve molekularne greške su sada poznate. Imaju različite uzroke i mogu izazvati bolne promjene u tijelu. Takve bolesti, koje su uzrokovane abnormalnim molekulama proteina, u medicini se nazivaju molekularne bolesti. Na primjer, hemoglobin zdrave osobe, koji se sastoji od dva polipeptidna lanca (a i b), i hemoglobin bolesnika sa anemijom srpastih stanica (crveno krvno zrnce ima oblik srpa) razlikuju se samo po tome što se kod pacijenata sa b-lanac, glutaminska kiselina je zamijenjena valinom. Anemija srpastih ćelija je nasljedna bolest. Promjene u hemoglobinu se prenose sa roditelja na potomstvo.

Bolesti koje se javljaju kada se aktivnost enzima promijeni nazivaju se fermentopatije. Obično se nasljeđuju, prenose sa roditelja na djecu. Na primjer, s kongenitalnom fenilketonurijom poremećena je sljedeća transformacija:

Uz nedostatak enzima fenilalanin hidroksilaze, fenilalanin se ne pretvara u tirozin, već se akumulira, što uzrokuje poremećaj u normalnoj funkciji niza organa, prije svega poremećaj u funkciji centralnog nervnog sistema. Bolest se razvija od prvih dana djetetovog života, a do šest do sedam mjeseci života pojavljuju se prvi simptomi. U krvi i urinu takvih pacijenata mogu se naći ogromne količine fenilalanina u odnosu na normu. Pravovremeno otkrivanje takve patologije i smanjenje unosa hrane koja sadrži puno fenilalanina ima pozitivan terapeutski učinak.

Drugi primjer: nedostatak enzima koji pretvara galaktozu u glukozu kod djece dovodi do nakupljanja galaktoze u tijelu, koja se nakuplja u velikim količinama u tkivima i pogađa jetru, bubrege i oči. Ako se blagovremeno otkrije nedostatak enzima, dijete se prebacuje na ishranu koja ne sadrži galaktozu. To dovodi do nestanka znakova bolesti.

Zahvaljujući postojanju enzimskih preparata, dešifruje se struktura proteina i nukleinskih kiselina. Bez njih je nemoguća proizvodnja antibiotika, proizvodnja vina, pečenje kruha i sinteza vitamina. U poljoprivredi se koriste stimulansi rasta koji djeluju na aktiviranje enzimskih procesa. Mnogi lijekovi koji potiskuju ili aktiviraju aktivnost enzima u tijelu imaju isto svojstvo.

Bez enzima je nemoguće zamisliti razvoj tako obećavajućih područja kao što je reprodukcija kemijskih procesa koji se odvijaju u ćeliji i stvaranje moderne industrijske biotehnologije na toj osnovi. Do sada se nijedna moderna hemijska biljka ne može takmičiti s običnim biljnim listom, u čijim se stanicama, uz sudjelovanje enzima i sunčeve svjetlosti, iz vode i ugljičnog dioksida sintetizira ogroman broj raznolikih složenih organskih tvari. Istovremeno se u atmosferu ispuštaju velike količine kiseonika, koji je tako neophodan za naš život.

Enzimeologija je mlada i perspektivna nauka, odvojena od biologije i hemije i koja obećava mnoga neverovatna otkrića svima koji se odluče da je shvate ozbiljno.

Preuzmi sažetak: Nemate pristup preuzimanju datoteka sa našeg servera.

Često se uz vitamine, minerale i druge elemente korisne za ljudski organizam pominju i supstance koje se nazivaju enzimi. Šta su enzimi i koju funkciju obavljaju u organizmu, kakva je njihova priroda i gdje se nalaze?

To su supstance proteinske prirode, biokatalizatori. Bez njih ne bi bilo hrane za bebe, gotovih žitarica, kvasa, feta sira, sira, jogurta ili kefira. Oni utiču na funkcionisanje svih sistema ljudskog tela. Nedovoljna ili pretjerana aktivnost ovih supstanci negativno utječe na zdravlje, pa morate znati šta su enzimi kako biste izbjegli probleme uzrokovane njihovim nedostatkom.

Šta je to?

Enzimi su proteinski molekuli koje sintetiziraju žive stanice. Ima ih više od stotinu u svakoj ćeliji. Uloga ovih supstanci je kolosalna. Oni utiču na brzinu hemijskih reakcija na temperaturama koje su pogodne za dati organizam. Drugi naziv za enzime je biološki katalizator. Do povećanja brzine hemijske reakcije dolazi zbog olakšavanja njenog nastanka. Kao katalizatori, oni se ne troše tokom reakcije i ne mijenjaju njen smjer. Glavne funkcije enzima su da bi se bez njih sve reakcije u živim organizmima odvijale vrlo sporo, a to bi značajno uticalo na održivost.

Na primjer, prilikom žvakanja hrane koja sadrži škrob (krompir, pirinač) u ustima se javlja slatkast okus, koji je povezan s radom amilaze, enzima za razgradnju škroba prisutnog u pljuvački. Sam skrob je bez ukusa, jer je polisaharid. Proizvodi njegovog razgradnje (monosaharidi): glukoza, maltoza, dekstrini imaju sladak ukus.

Svi su podijeljeni na jednostavne i složene. Prvi se sastoje samo od proteina, dok se drugi sastoje od proteinskog (apoenzima) i neproteinskog (koenzimskog) dijela. Vitamini grupe B, E, K mogu biti koenzimi.

Klase enzima

Tradicionalno, ove supstance se dele u šest grupa. Prvobitno su nazvani na osnovu supstrata na koji određeni enzim djeluje, dodavanjem završetka -ase njegovom korijenu. Tako su oni enzimi koji hidroliziraju proteine ​​(proteine) počeli zvati proteinaze, masti (lipos) - lipaze, škrob (amilon) - amilaze. Tada su enzimi koji kataliziraju slične reakcije dobili nazive koji ukazuju na vrstu odgovarajuće reakcije - acilaze, dekarboksilaze, oksidaze, dehidrogenaze i druge. Većina ovih naziva se i danas koristi.

Kasnije je Međunarodna biohemijska unija uvela nomenklaturu, prema kojoj naziv i klasifikacija enzima treba da odgovara vrsti i mehanizmu hemijske reakcije koja se katalizira. Ovaj korak je donio olakšanje u sistematizaciji podataka koji se odnose na različite aspekte metabolizma. Reakcije i enzimi koji ih katalizuju podijeljeni su u šest klasa. Svaka klasa se sastoji od nekoliko podklasa (4-13). Prvi dio naziva enzima odgovara nazivu supstrata, drugi - vrsti katalizirane reakcije sa završetkom -ase. Svaki enzim prema klasifikaciji (CF) ima svoj kodni broj. Prva cifra odgovara reakcionoj klasi, sledeća podklasi, a treća podklasi. Četvrta cifra označava broj enzima po redu u njegovoj podklasi. Na primjer, ako je EC 2.7.1.1, onda enzim pripada 2. klasi, 7. podklasi, 1. podklasi. Posljednji broj označava enzim heksokinazu.

Značenje

Ako govorimo o tome šta su enzimi, ne možemo zanemariti pitanje njihovog značaja u savremenom svetu. Našli su široku primjenu u gotovo svim sektorima ljudske djelatnosti. Njihova prevalencija je zbog činjenice da su u stanju da zadrže svoja jedinstvena svojstva izvan živih ćelija. U medicini se, na primjer, koriste enzimi iz grupa lipaza, proteaza i amilaza. Razgrađuju masti, proteine, skrob. U pravilu, ova vrsta je uključena u lijekove kao što su Panzinorm i Festal. Ovi lijekovi se prvenstveno koriste za liječenje gastrointestinalnih bolesti. Neki enzimi su sposobni da otapaju krvne ugruške u krvnim sudovima, pomažu u liječenju gnojnih rana. Enzimska terapija zauzima posebno mjesto u liječenju raka.

Zbog svoje sposobnosti razgradnje škroba, enzim amilaza se široko koristi u prehrambenoj industriji. U istom području se koriste lipaze koje razgrađuju masti i proteaze koje razgrađuju proteine. Enzimi amilaze se koriste u pivarstvu, proizvodnji vina i pekarstvu. Proteaze se koriste za pripremu gotovih kaša i za omekšavanje mesa. U proizvodnji sira koriste se lipaze i sirilo. Kozmetička industrija također ne može bez njih. Uključuju se u praškove za pranje i kreme. Na primjer, amilaza, koja razgrađuje škrob, dodaje se u praškove za pranje rublja. Proteaze razgrađuju mrlje i proteine, a lipaze čiste tkaninu od ulja i masti.

Uloga enzima u organizmu

Za metabolizam u ljudskom tijelu odgovorna su dva procesa: anabolizam i katabolizam. Prvi osigurava apsorpciju energije i potrebnih tvari, drugi - razgradnju otpadnih proizvoda. Stalna interakcija ovih procesa utiče na apsorpciju ugljenih hidrata, proteina i masti i održavanje vitalnih funkcija organizma. Metaboličke procese regulišu tri sistema: nervni, endokrini i cirkulatorni. Oni mogu normalno funkcionirati uz pomoć lanca enzima, koji zauzvrat osiguravaju čovjekovu adaptaciju na promjene vanjskih i unutarnjih uvjeta okoline. Enzimi uključuju proteinske i neproteinske proizvode.

U procesu biohemijskih reakcija u organizmu, u kojima učestvuju enzimi, oni se sami ne troše. Svaki ima drugačiju hemijsku strukturu i jedinstvenu ulogu, tako da svaki pokreće samo određenu reakciju. Biohemijski katalizatori pomažu rektumu, plućima, bubrezima i jetri da uklone toksine i otpadne proizvode iz tijela. Takođe pomažu u izgradnji kože, kostiju, nervnih ćelija i mišićnog tkiva. Za oksidaciju glukoze koriste se specifični enzimi.

Svi enzimi u tijelu dijele se na metaboličke i probavne. Metabolički su uključeni u neutralizaciju toksina, proizvodnju proteina i energije, te ubrzavaju biohemijske procese u stanicama. Na primjer, superoksid dismutaza je moćan antioksidans koji se prirodno nalazi u većini zelenih biljaka, kupusu, prokulici i brokuli, pšeničnim klicama, bilju i ječmu.

Aktivnost enzima

Da bi ove tvari u potpunosti obavljale svoje funkcije, potrebni su određeni uvjeti. Na njihovu aktivnost prvenstveno utiče temperatura. Kada se poveća, brzina hemijskih reakcija se povećava. Kao rezultat povećanja brzine molekula, one imaju veće šanse da se međusobno sudaraju, pa je stoga povećana mogućnost da dođe do reakcije. Optimalna temperatura osigurava najveću aktivnost. Zbog denaturacije proteina, koja nastaje kada optimalna temperatura odstupi od norme, brzina kemijske reakcije se smanjuje. Kada temperatura dostigne smrzavanje, enzim se ne denaturira, već se inaktivira. Metoda brzog zamrzavanja, koja se široko koristi za dugotrajno skladištenje proizvoda, zaustavlja rast i razvoj mikroorganizama, nakon čega slijedi inaktivacija enzima koji se nalaze unutra. Kao rezultat toga, hrana se ne raspada.

Na aktivnost enzima utiče i kiselost sredine. Djeluju na neutralnom pH. Samo neki od enzima rade u alkalnim, jako alkalnim, kiselim ili jako kiselim sredinama. Na primjer, sirilo razgrađuje proteine ​​u visoko kiseloj sredini u ljudskom želucu. Na enzim mogu utjecati inhibitori i aktivatori. Aktiviraju ih neki joni, na primjer, metali. Drugi joni imaju inhibitorni efekat na aktivnost enzima.

Hiperaktivnost

Prekomjerna aktivnost enzima ima posljedice na funkcioniranje cijelog organizma. Prvo, izaziva povećanje brzine djelovanja enzima, što zauzvrat uzrokuje nedostatak reakcijskog supstrata i stvaranje viška produkta kemijske reakcije. Nedostatak supstrata i nakupljanje ovih proizvoda značajno pogoršava zdravstveno stanje, narušava vitalne funkcije organizma, uzrokuje razvoj bolesti i može rezultirati smrću osobe. Nakupljanje mokraćne kiseline, na primjer, dovodi do gihta i zatajenja bubrega. Zbog nedostatka supstrata neće biti viška proizvoda. Ovo radi samo u slučajevima kada se jedno i drugo može izostaviti.

Postoji nekoliko razloga za prekomjernu aktivnost enzima. Prva je mutacija gena; može biti urođena ili stečena pod utjecajem mutagena. Drugi faktor je višak vitamina ili mikroelementa u vodi ili hrani, koji je neophodan za funkcioniranje enzima. Višak vitamina C, na primjer, kroz povećanu aktivnost enzima za sintezu kolagena, remeti mehanizme zacjeljivanja rana.

Hipoaktivnost

I povećana i smanjena aktivnost enzima negativno utiče na funkcionisanje organizma. U drugom slučaju moguć je potpuni prestanak aktivnosti. Ovo stanje dramatično smanjuje brzinu hemijske reakcije enzima. Kao rezultat toga, akumulacija supstrata je dopunjena nedostatkom proizvoda, što dovodi do ozbiljnih komplikacija. U pozadini poremećaja vitalnih funkcija tijela, zdravlje se pogoršava, razvijaju se bolesti i može doći do smrti. Akumulacija amonijaka ili nedostatak ATP-a dovodi do smrti. Oligofrenija se razvija zbog akumulacije fenilalanina. Ovdje se također primjenjuje princip da u odsustvu enzimskog supstrata neće doći do nakupljanja supstrata reakcije. Stanje u kojem enzimi krvi ne obavljaju svoje funkcije loše utiče na organizam.

Razmatra se nekoliko uzroka hipoaktivnosti. Genska mutacija, urođena ili stečena, je prva. Stanje se može ispraviti genskom terapijom. Možete pokušati da isključite supstrate enzima koji nedostaju iz hrane. U nekim slučajevima ovo može pomoći. Drugi faktor je nedostatak vitamina ili mikroelementa u hrani neophodnog za funkcionisanje enzima. Sljedeći razlozi su poremećena aktivacija vitamina, nedostatak aminokiselina, acidoza, pojava inhibitora u ćeliji i denaturacija proteina. Aktivnost enzima također se smanjuje sa smanjenjem tjelesne temperature. Neki faktori utiču na funkciju svih vrsta enzima, dok drugi utiču samo na funkciju određenih vrsta.

Digestivni enzimi

Čovjek uživa u procesu jedenja i ponekad zanemaruje činjenicu da je glavni zadatak probave pretvaranje hrane u tvari koje mogu postati izvor energije i građevni materijal za tijelo, apsorbirajući se u crijeva. Proteinski enzimi olakšavaju ovaj proces. Probavne tvari proizvode probavni organi koji učestvuju u procesu razgradnje hrane. Djelovanje enzima je neophodno kako bi se iz hrane dobili potrebni ugljikohidrati, masti, aminokiseline koje čine potrebne hranjive tvari i energiju za normalno funkcioniranje organizma.

Kako bi se normalizirala poremećena probava, preporučuje se istovremeno uzimanje potrebnih proteinskih tvari uz obroke. Ako se prejedate, možete uzeti 1-2 tablete nakon ili tokom obroka. U ljekarnama se prodaje veliki broj različitih enzimskih preparata koji pomažu u poboljšanju procesa probave. Trebali biste ih opskrbiti kada uzimate jednu vrstu hranjivih tvari. Ako imate problema sa žvakanjem ili gutanjem hrane, trebate uzimati enzime uz obroke. Značajni razlozi za njihovu upotrebu mogu biti i bolesti kao što su stečene i kongenitalne enzimopatije, sindrom iritabilnog crijeva, hepatitis, holangitis, holecistitis, pankreatitis, kolitis, kronični gastritis. Enzimske preparate treba uzimati zajedno sa lekovima koji utiču na proces varenja.

Enzimopatologija

U medicini postoji cijeli dio koji traži vezu između bolesti i nedostatka sinteze određenog enzima. Ovo je oblast enzimologije - enzimopatologija. Treba uzeti u obzir i nedovoljnu sintezu enzima. Na primjer, nasljedna bolest fenilketonurija razvija se u pozadini gubitka sposobnosti stanica jetre da sintetiziraju ovu tvar, koja katalizira pretvorbu fenilalanina u tirozin. Simptomi ove bolesti su psihički poremećaji. Zbog postepenog nagomilavanja toksičnih tvari u tijelu pacijenta, uznemiravaju se znaci poput povraćanja, anksioznosti, povećane razdražljivosti, nezainteresovanosti za bilo šta i jakog umora.

Pri rođenju djeteta patologija se ne pojavljuje. Primarni simptomi se mogu primijetiti u dobi od dva do šest mjeseci. Drugu polovinu bebinog života karakterizira izraženo zaostajanje u mentalnom razvoju. 60% pacijenata razvija idiotizam, manje od 10% je ograničeno na blagi stepen oligofrenije. Ćelijski enzimi se ne nose sa svojim funkcijama, ali to se može ispraviti. Pravovremena dijagnoza patoloških promjena može zaustaviti razvoj bolesti do puberteta. Liječenje se sastoji od ograničavanja unosa fenilalanina hranom.

Enzimski preparati

Odgovarajući na pitanje šta su enzimi, mogu se uočiti dvije definicije. Prvi su biohemijski katalizatori, a drugi lekovi koji ih sadrže. Oni su u stanju da normalizuju stanje životne sredine u želucu i crevima, obezbede razgradnju finalnih proizvoda u mikročestice i poboljšaju proces apsorpcije. Također sprječavaju nastanak i razvoj gastroenteroloških bolesti. Najpoznatiji od enzima je lijek Mezim Forte. Sadrži lipazu, amilazu i proteazu, koje pomažu u smanjenju boli kod kroničnog pankreatitisa. Kapsule se uzimaju kao zamjenski tretman za nedovoljnu proizvodnju potrebnih enzima od strane gušterače.

Ovi lijekovi se prvenstveno koriste uz obroke. Broj kapsula ili tableta propisuje liječnik, na osnovu utvrđenih kršenja mehanizma apsorpcije. Bolje ih je čuvati u frižideru. Dugotrajnom upotrebom probavnih enzima ne nastaje ovisnost, a to ne utječe na funkcioniranje gušterače. Prilikom odabira lijeka treba obratiti pažnju na datum, kvalitet i omjer cijene. Enzimske preparate preporučuje se uzimanje kod hroničnih oboljenja probavnog sistema, kod prejedanja, kod periodičnih stomačnih tegoba, kao i kod trovanja hranom. Najčešće liječnici propisuju tablete Mezim, koji se dobro dokazao na domaćem tržištu i pouzdano drži svoju poziciju. Postoje i drugi analozi ovog lijeka, ne manje poznati i više nego pristupačni. Konkretno, mnogi ljudi preferiraju Pakreatin ili Festal tablete, koje imaju ista svojstva kao i njihove skuplje kolege.

Život svakog organizma moguć je zahvaljujući metaboličkim procesima koji se odvijaju u njemu. Ove reakcije kontroliraju prirodni katalizatori ili enzimi. Drugi naziv za ove supstance su enzimi. Termin "enzimi" potiče od latinskog fermentum, što znači "kvasac". Koncept se historijski pojavio u proučavanju procesa fermentacije.

Rice. 1 – Fermentacija pomoću kvasca – tipičan primjer enzimske reakcije

Čovječanstvo već dugo koristi korisna svojstva ovih enzima. Na primjer, vekovima se sir pravio od mleka koristeći sirilo.

Enzimi se razlikuju od katalizatora po tome što djeluju u živom organizmu, dok katalizatori djeluju u neživoj prirodi. Grana biohemije koja proučava ove esencijalne supstance za život naziva se enzimologija.

Opća svojstva enzima

Enzimi su proteinski molekuli koji stupaju u interakciju s različitim supstancama, ubrzavajući njihovu kemijsku transformaciju na određenom putu. Međutim, oni se ne konzumiraju. Svaki enzim ima aktivno mjesto koje se veže za supstrat i katalitičko mjesto koje pokreće određenu kemijsku reakciju. Ove tvari ubrzavaju biokemijske reakcije koje se odvijaju u tijelu bez povećanja temperature.

Glavna svojstva enzima:

• specifičnost: sposobnost enzima da djeluje samo na određeni supstrat, na primjer, lipaze na masti;
• katalitička efikasnost: sposobnost enzimskih proteina da ubrzaju biološke reakcije stotine i hiljade puta;
• sposobnost regulacije: u svakoj ćeliji, proizvodnja i aktivnost enzima je određena jedinstvenim lancem transformacija koji utiče na sposobnost ovih proteina da se ponovo sintetiziraju.

Uloga enzima u ljudskom tijelu ne može se precijeniti. U vrijeme kada je tek otkrivena struktura DNK, govorilo se da je jedan gen odgovoran za sintezu jednog proteina, koji je već odredio određenu osobinu. Sada ova izjava zvuči ovako: "Jedan gen - jedan enzim - jedna osobina." To jest, bez aktivnosti enzima u ćeliji, život ne može postojati.

Klasifikacija

U zavisnosti od uloge u hemijskim reakcijama, razlikuju se sledeće klase enzima:

U živom organizmu svi enzimi se dijele na intra- i ekstracelularne. Intracelularni enzimi uključuju, na primjer, enzime jetre koji sudjeluju u reakcijama neutralizacije različitih tvari koje ulaze u krv. Otkrivaju se u krvi kada je organ oštećen, što pomaže u dijagnosticiranju njegovih bolesti.

Intracelularni enzimi koji su markeri oštećenja unutrašnjih organa:

• jetra - alanin aminotranssefraza, aspartat aminotransferaza, gama-glutamil transpeptidaza, sorbitol dehidrogenaza;
• bubrezi - alkalna fosfataza;
• prostata - kisela fosfataza;
• srčani mišić - laktat dehidrogenaza

Ekstracelularne enzime izlučuju žlijezde u vanjsko okruženje. Glavne luče ćelije pljuvačnih žlijezda, stijenke želuca, gušterače i crijeva i aktivno su uključene u probavu.

Digestivni enzimi

Probavni enzimi su proteini koji ubrzavaju razgradnju velikih molekula koji čine hranu. Oni razdvajaju takve molekule u manje fragmente koje ćelije lakše apsorbuju. Glavne vrste probavnih enzima su proteaze, lipaze i amilaze.

Glavna probavna žlijezda je gušterača. On proizvodi većinu ovih enzima, kao i nukleaze koje cijepaju DNK i RNK, te peptidaze uključene u stvaranje slobodnih aminokiselina. Štaviše, mala količina formiranih enzima je sposobna da "obradi" veliku količinu hrane.

Prilikom enzimske razgradnje nutrijenata oslobađa se energija koja se koristi za metaboličke procese i vitalne funkcije. Bez sudjelovanja enzima, takvi procesi bi se odvijali presporo, ne obezbjeđujući tijelu dovoljne rezerve energije.

Osim toga, sudjelovanje enzima u probavnom procesu osigurava razgradnju hranjivih tvari u molekule koje mogu proći kroz stanice crijevnog zida i ući u krv.

Amilaza

Amilazu proizvode pljuvačne žlijezde. Djeluje na skrob hrane, koji se sastoji od dugog lanca molekula glukoze. Kao rezultat djelovanja ovog enzima nastaju područja koja se sastoje od dva povezana molekula glukoze, odnosno fruktoze i drugih kratkolančanih ugljikohidrata. Nakon toga se metaboliziraju u glukozu u crijevima i odatle se apsorbiraju u krv.

Pljuvačne žlijezde razgrađuju samo dio skroba. Amilaza pljuvačke je aktivna kratko vrijeme dok se hrana žvače. Nakon ulaska u želudac, enzim se inaktivira njegovim kiselim sadržajem. Većina škroba se razgrađuje već u duodenumu pod djelovanjem pankreasne amilaze koju proizvodi gušterača.

Rice. 2 - Amilaza počinje da razgrađuje skrob

Kratki ugljikohidrati koji nastaju pod djelovanjem amilaze pankreasa ulaze u tanko crijevo. Ovdje se uz pomoć maltaze, laktaze, saharaze i dekstrinaze razlažu na molekule glukoze. Vlakna koja nisu razgrađena enzimima izlučuju se iz crijeva sa izmetom.

Proteaze

Proteini ili proteini su esencijalni dio ljudske prehrane. Enzimi - proteaze - su potrebni za njihovo razgradnju. Razlikuju se po mjestu sinteze, supstratima i drugim karakteristikama. Neki od njih su aktivni u želucu, poput pepsina. Druge proizvodi pankreas i aktivni su u lumenu crijeva. Sama žlijezda luči neaktivni prethodnik enzima - kimotripsinogen, koji počinje djelovati tek nakon miješanja sa kiselim sadržajem hrane, pretvarajući se u kimotripsin. Ovaj mehanizam pomaže u izbjegavanju samooštećenja stanica pankreasa proteazama.

Rice. 3 - Enzimska razgradnja proteina

Proteaze razgrađuju proteine ​​hrane na manje fragmente - polipeptide. Enzimi - peptidaze ih razlažu na aminokiseline, koje se apsorbiraju u crijevima.

Lipaze

Masti iz ishrane razgrađuju enzimi lipaze, koje takođe proizvodi pankreas. Oni razgrađuju molekule masti na masne kiseline i glicerol. Ova reakcija zahtijeva prisustvo žuči u lumenu duodenuma, koji se formira u jetri.

Rice. 4 – Enzimska hidroliza masti

Uloga zamjenske terapije lijekom "Micrazim"

Mnogim osobama sa smetnjama u varenju, prvenstveno sa oboljenjima pankreasa, davanje enzima pruža funkcionalnu podršku organu i ubrzava proces ozdravljenja. Nakon zaustavljanja napada pankreatitisa ili druge akutne situacije, uzimanje enzima se može prekinuti, jer tijelo samostalno obnavlja njihovu sekreciju.

Dugotrajna primjena enzimskih preparata neophodna je samo kod teške egzokrine insuficijencije gušterače.

Jedan od najfiziološkijih po svom sastavu je lijek "Micrazim". Sastoji se od amilaze, proteaza i lipaze sadržanih u soku pankreasa. Stoga nema potrebe posebno birati koji enzim treba koristiti za različite bolesti ovog organa.

Indikacije za upotrebu ovog lijeka:

• kronični pankreatitis, cistična fibroza i drugi uzroci nedovoljnog lučenja enzima gušterače;
• upalne bolesti jetre, želuca, crijeva, posebno nakon operacija na njima, radi bržeg obnavljanja probavnog sustava;
• greške u ishrani;
• poremećaj funkcije žvakanja, na primjer, zbog zubnih bolesti ili nepokretnosti pacijenta.

Uzimanje probavnih enzima u zamjenske svrhe pomaže u izbjegavanju nadimanja, rijetke stolice i bolova u trbuhu. Osim toga, kod teških kroničnih bolesti pankreasa, Mikrasim u potpunosti preuzima funkciju razgradnje hranjivih tvari. Zbog toga se lako mogu apsorbirati u crijevima. Ovo je posebno važno za djecu sa cističnom fibrozom.

Važno: prije upotrebe pročitajte upute ili se posavjetujte sa svojim ljekarom.