enzimler

Vücuttaki metabolizma, dışarıdan gelen bileşiklerin geçirdiği tüm kimyasal dönüşümlerin toplamı olarak tanımlanabilir. Bu dönüşümler, bilinen tüm kimyasal reaksiyon türlerini içerir: fonksiyonel grupların moleküller arası transferi, kimyasal bağların hidrolitik ve hidrolitik olmayan bölünmesi, molekül içi yeniden düzenleme, yeni kimyasal bağ oluşumu ve redoks reaksiyonları. Bu tür reaksiyonlar vücutta sadece katalizörlerin varlığında son derece yüksek bir oranda ilerler. Tüm biyolojik katalizörler, protein yapısındaki maddelerdir ve enzimler (bundan sonra F olarak anılacaktır) veya enzimler (E) olarak adlandırılır.

Enzimler reaksiyonların bileşenleri değildir, ancak hem doğrudan hem de ters dönüşümlerin oranını artırarak dengeye ulaşmayı hızlandırırlar. Reaksiyonun hızlanması, sistemin bir durumunu (ilk kimyasal bileşik) diğerinden (reaksiyon ürünü) ayıran enerji bariyeri olan aktivasyon enerjisindeki bir azalma nedeniyle oluşur.

Enzimler vücuttaki çok çeşitli reaksiyonları hızlandırır. Bu nedenle, geleneksel kimya açısından oldukça basit olan karbonik asitten suyun ayrılmasının CO2 oluşumu ile reaksiyonu, bir enzimin katılımını gerektirir, çünkü onsuz, kanın pH'ını düzenlemek için çok yavaş ilerler. Vücuttaki enzimlerin katalitik etkisi sayesinde yüzlerce, binlerce kat daha yavaş olacak bu tür reaksiyonları katalizör kullanmadan gerçekleştirmek mümkün hale gelir.

Enzim Özellikleri

1. Kimyasal reaksiyon hızına etkisi: Enzimler kimyasal reaksiyon hızını artırır, ancak kendileri tüketilmezler.

Reaksiyon hızı, birim zamanda reaksiyon bileşenlerinin konsantrasyonundaki değişikliktir. Eğer ileri yöndeyse girenlerin derişimi ile doğru orantılıdır, ters yöndeyse tepkime ürünlerinin derişimi ile orantılıdır. İleri ve geri reaksiyon hızlarının oranına denge sabiti denir. Enzimler denge sabitinin değerlerini değiştiremezler ama enzimlerin varlığında denge durumu daha hızlı gelir.

2. Enzimlerin etkisinin özgüllüğü. Vücut hücrelerinde her biri belirli bir enzim tarafından katalize edilen 2-3 bin reaksiyon gerçekleşir. Bir enzimin etkisinin özgüllüğü, diğerlerinin, hatta çok benzerlerinin hızını etkilemeden, belirli bir reaksiyonun seyrini hızlandırma yeteneğidir.

Ayırt etmek:

mutlak- F yalnızca belirli bir reaksiyonu katalize ettiğinde (arginaz - argininin parçalanması)

Akraba(özel grup) - F, belirli bir reaksiyon sınıfını (örneğin hidrolitik bölünme) veya belirli bir madde sınıfını içeren reaksiyonları katalize eder.

Enzimlerin özgüllüğü, reaksiyon bileşenleri ile etkileşime giren aktif merkezin konformasyonunu belirleyen benzersiz amino asit dizilerinden kaynaklanmaktadır.

Kimyasal dönüşümü bir enzim tarafından katalize edilen bir maddeye denir. substrat (S) .

3. Enzimlerin aktivitesi, reaksiyon hızını değişen derecelerde hızlandırma yeteneğidir. Etkinlik şu şekilde ifade edilir:

1) Uluslararası aktivite birimleri - (IU) 1 dakikada 1 μM substrat dönüşümünü katalize eden enzim miktarı.

2) Katalakh (cat) - 1 mol substratı 1 saniyede dönüştürebilen katalizör (enzim) miktarı.

3) Spesifik aktivite - test numunesindeki aktivite birimlerinin (yukarıdakilerden herhangi biri) bu numunedeki toplam protein kütlesine oranı.

4) Daha az sıklıkla molar aktivite kullanılır - dakikada bir enzim molekülü tarafından dönüştürülen substrat moleküllerinin sayısı.

aktivite bağlıdır sıcaklık . Şu veya bu enzim optimum sıcaklıkta en büyük aktiviteyi gösterir. Canlı bir organizmanın F için bu değer, hayvanın cinsine göre +37.0 - +39.0 °C aralığındadır. Sıcaklıkta bir azalma ile Brownian hareketi yavaşlar, difüzyon hızı düşer ve sonuç olarak enzim ile reaksiyon bileşenleri (substratlar) arasındaki kompleks oluşum süreci yavaşlar. Sıcaklık +40 - +50 °C'nin üzerine çıkarsa protein olan enzim molekülü denatürasyon işlemine girer. Aynı zamanda, kimyasal reaksiyon hızı belirgin şekilde düşer (Şekil 4.3.1.).

Enzim aktivitesi ayrıca şunlara da bağlıdır: orta pH . Çoğu için, aktivitelerinin maksimum olduğu belirli bir optimal pH değeri vardır. Hücre yüzlerce enzim içerdiğinden ve her birinin kendi opt pH limitleri olduğundan, pH'daki değişim enzimatik aktivitenin düzenlenmesinde önemli faktörlerden biridir. Böylece, pH opti 7.0 - 7.2 aralığında olan belirli bir enzimin katılımıyla bir kimyasal reaksiyon sonucunda asit olan bir ürün oluşur. Bu durumda pH değeri 5,5 - 6,0 bölgesine kayar. Enzimin aktivitesi keskin bir şekilde azalır, ürün oluşum hızı yavaşlar, ancak bu pH değerlerinin optimal olduğu başka bir enzim aktive edilir ve ilk reaksiyonun ürünü daha fazla kimyasal dönüşüme uğrar. (Pepsin ve tripsin hakkında başka bir örnek).

1. reaksiyonun serbest enerjisini değiştirin

2. Geri Tepkiyi Engelleyin

3. reaksiyonun denge sabitini değiştirin

4. Reaksiyonu, ara reaksiyonların daha düşük aktivasyon enerjileri ile bir baypas boyunca yönlendirin

102. Bir enzim molekülünün konformasyonunda bir değişiklik meydana gelebilir:

2. sadece pH değiştiğinde

103. Enzimin fonksiyonel gruplarının iyonlaşma derecesinde bir değişiklik şu durumlarda meydana gelir:

1. sadece sıcaklık değiştiğinde

2. sadece pH değiştiğinde

3. yalnızca her iki koşul da değiştiğinde

4. herhangi bir değişiklikle oluşmaz

104. Peptid bağlarının hidrolizi şu durumlarda gerçekleşir:

1. sadece sıcaklık değiştiğinde

2. sadece pH değiştiğinde

3. her iki koşul da değiştiğinde

4. Herhangi bir sıcaklık ve pH değişimi altında oluşmaz.

105. Bir enzim molekülündeki zayıf bağların ihlali şu durumlarda meydana gelir:

2. sadece pH değiştiğinde

3. her iki koşul da değiştiğinde

4. herhangi bir değişiklikle oluşmaz

106 Pepsin, aşağıdaki pH değerinde optimum aktivite sergiler:

1. 1,5-2,5

107. Çoğu enzimin çalışması için optimum pH:

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Aşağıdakilerden doğru ifadeleri seçin:

1. tüm enzimler pH=7'de maksimum aktivite gösterir

2. çoğu enzim, nötre yakın bir pH'ta maksimum aktivite gösterir.

3. pepsin, pH = 1.5-2.5'te maksimum aktivite gösterir

109. Michaelis-Menten denklemini kullanarak şunları hesaplayabilirsiniz:

4. kimyasal reaksiyon sırasında serbest enerjideki değişim

V = V maks x [S] / K m + [S]

1. bir kimyasal reaksiyonun aktivasyon enerjisi

2. enzim katalizli reaksiyon hızı

3. kimyasal reaksiyonun enerji bariyeri

111. Doğru cevapları seçin: Michaelis sabiti (K m):

2. İzoenzimler için farklı anlamlara sahip olabilir

3. Tüm enzim moleküllerinin ES formunda olduğu değer

4. Değeri ne kadar büyükse, enzimin substrata olan ilgisi o kadar fazladır.

112. Doğru cevapları seçin: Michaelis sabiti (K m):

1. Enzimatik reaksiyonun kinetiğinin parametresi

2. Tüm enzim moleküllerinin ES formunda olduğu değer

3. Değeri ne kadar büyükse, enzimin substrata olan ilgisi o kadar fazladır.

4. Reaksiyon hızının maksimum reaksiyonunun yarısına ulaşıldığı substrat konsantrasyonu (Vmax)

113. Allosterik enzimlerin yapı ve işleyişinin özelliklerini adlandırın:

3. ligandlarla etkileşime girerken, alt birimlerin konformasyonunda işbirlikçi bir değişiklik gözlenir

4. ligandlarla etkileşime girerken, alt birimlerin konformasyonunda işbirlikçi bir değişiklik gözlenir

114. Allosterik enzimlerin yapı ve işleyişinin özelliklerini adlandırın:

1. kural olarak, oligomerik proteinlerdir

2. kural olarak oligomerik proteinler değildir

3. Molekülün protomerlere ayrışması sırasında düzenleyici özellikler sergiler

4. ligandlarla etkileşime girerken, alt birimlerin konformasyonunda işbirlikçi bir değişiklik gözlenir

enzimler. Enzimatik reaksiyonların kinetiği

Biyokimyasal reaksiyonlar yalnızca enzimlerin, yani bileşimlerinde ve yapılarında protein olan katalizörlerin katılımıyla ilerler. Katalitik etki sergileyen maddeler hem inorganik kimya hem de organik kimya dersinden bilinmektedir. Katalizör adı verilen bu tür maddeler, tüm madde sınıflarında bulunur - basit maddeler (hem metaller hem de metal olmayanlar), asitler, bazlar, oksitler, tuzlar. Katalizörler, organik maddeler nispeten düşük bir reaktivite ile karakterize edildiğinden, özellikle organik kimyada yaygın olarak kullanılmaktadır. Kimyanın yeni bir aşamasına - biyokimyaya geçerken, yeni bir katalizör sınıfı olan enzimlerle de tanışıyoruz. Protein moleküllerinin yapısının sonsuz çeşitliliği, doğada meydana gelen tüm biyokimyasal süreçler için katalizör olarak uygun özel proteinlerin biyosentezi için bir ön koşul olarak ortaya çıkmaktadır.

Enzimatik kataliz, tüm katalitik süreçlerin karakteristik özelliklerine sahiptir, ancak temelde önemli farklılıklar da vardır. Genel kurallar aşağıdakileri içerir:

Enzimler bir reaksiyonun hızını arttırır ancak kimyasal dengeyi değiştirmez;

Enzimler, belirli koşullar altında kendiliğinden ilerleyebilen reaksiyonları hızlandırır;

Kendiliğinden olmayan bir reaksiyon, kendiliğinden olanla birleştiğinde enzimlerin katılımıyla da ilerler.

Enzimatik reaksiyonun hızı, sıcaklığa ve reaktanların (substrat ve enzim) konsantrasyonlarına bağlıdır.

Enzimatik reaksiyonların spesifik özellikleri aşağıdakileri içerir:

Enzimler, substratlar için geleneksel katalizörlerden daha yüksek bir seçicilik ile ayırt edilir. Genellikle bir enzim yalnızca bir biyokimyasal reaksiyonu veya oldukça dar bir ilgili reaksiyon grubunu hızlandırır;

Enzimler, olası uzamsal izomerlerden yalnızca birinin sentezini hızlandırarak stereospesifik olarak hareket eder.

Enzimler sınırlı bir sıcaklık aralığında - belirli bir proteinin denatürasyon sıcaklığının altında;

Enzimin aktivitesi, ortamın pH'ına bağlıdır; her enzim, aktivitenin maksimum olduğu optimal bir pH değerine sahiptir.

Çoğu enzim, yalnızca koenzimler - düşük moleküler ağırlıklı moleküller ve iyonlar - tarafından etkinleştirildiğinde çalışır.

Enzimler hücre zarlarında çözünebilir veya gömülebilir.

Enzim aktivitesi, reaksiyon ürününün konsantrasyonuna bağlı olabilir.

Enzimler hücrelerde son derece düşük konsantrasyonlarda bulunur. Bunları doku ekstraktlarında veya sıvılarda belirlemek zor bir iştir. Bu nedenle enzimlerin katalitik aktivitelerini belirlemek için özel yaklaşımlar geliştirilmiştir. Mevcut enzimin etkisi altında ilerleyen reaksiyonun hızı ölçülür. Sonuç, enzim aktivite birimleri cinsinden ifade edilir. Farklı ekstraktlardaki enzimin nispi miktarları daha sonra karşılaştırılır. Aktivite birimleri, birim zamanda (dakika) oluşan tüketilen substrat veya ürünün µmol (10–6), nmol (10–9) veya pmol (10–12) cinsinden ifade edilir. Uluslararası faaliyet birimleri U, nU ve pU ile gösterilir.

Kimyasal reaksiyon hızları teorisinin ana hükümleri enzimatik kataliz için geçerlidir. Reaksiyonun devam etmesi için, enzim moleküllerinin (F, E, Enz isimleri vardır) ve substratın (S) bağ oluşturacak kadar yaklaşması (çarpışma) gereklidir. Çarpışmanın üretken (aktif) olabilmesi için, moleküllerin enerji bariyerini aşmaya yetecek kadar enerjiye sahip olmaları gerekir. Bildiğiniz gibi bu engele aktivasyon enerjisi denir. Enzimatik reaksiyonun belirli aşamalarında, enzim 1:1 mol oranında reaksiyona girerek ortak bir reaktan gibi davranır. Enzimatik süreçler genellikle özel şemalarla temsil edilir. Örneğin, grup transfer reaksiyonu

A–B+D A–D+B

enzimin katılımı ile aşağıdaki gibi tasvir edilmiştir:

A–B Enz A–D

Bir enzimatik reaksiyon şeması yazmanın başka bir örneği olarak, izomerizasyon reaksiyonunu ele alalım.

S  iso-S

Enzimin katılımıyla reaksiyon aşağıdaki gibi yazılır:

S Enz iso-S

Oklar, substrat S moleküllerinin dahil olduğu ve genellikle P olarak adlandırılan ürün moleküllerinin salındığı döngüsel bir süreci göstermektedir.

Bir enzim, yüzlerce amino asit kalıntısından ve binlerce atomdan oluşan karmaşık bir moleküldür. Böyle bir molekülde yalnızca küçük bir atom grubu, bir substrata bağlanmaya katılabilir. Bu gruba aktif merkez denir. E. Fisher, bir anahtar ve bir kilit arasındaki yazışma olarak bir Enz-S etkileşimi modeli önerdi. Alt tabakanın dönüşümü ancak böyle bir yazışmanın varlığında gerçekleşebilir. Enzim eyleminin seçiciliği netleşir. Bu model önemini kaybetmedi, ancak daha sonra enzim molekülünün esnekliğini hesaba katan indüklenmiş uyum modeli (Koshland) önerildi. Enzim ve substrat molekülleri birbirine yaklaştığında, enzimde konformasyonel değişiklikler meydana gelir ve reaksiyon merkezine son konfigürasyonu verir. Substrata benzer moleküller de enzimde konformasyonel değişikliklere neden olabilir, ancak çalışan bir aktif merkezin ortaya çıkmadığı konformasyonlardaki farklılıklar ortaya çıkar.

Sıcaklık etkisi

Protein denatürasyonundan önceki sınırlı bir sıcaklık aralığında, Arrhenius denklemi ile ifade edilen olağan yasaya uyarak enzimatik reaksiyon hızı artar. Birçok enzimatik reaksiyon, ikiye yakın Q 10 oranındaki bir sıcaklık katsayısı ile karakterize edilir. Bu, 37'de aktivasyon enerjisine Ea = 55 kJ/mol karşılık gelir.

Protein denatürasyon sıcaklığına yaklaşıldığında hızdaki artış yavaşlar, ardından maksimum hıza ulaşılır ve ardından kataliz yapabilen enzim molekülleri ortadan kalktığı için hızda keskin bir düşüş başlar. Katalitik reaksiyon hızının sıcaklığa bağlılığı Şekil 1'de gösterilmiştir.

pH bağımlılığı

pH değiştiğinde, proton transfer dengeleri ve buna bağlı olarak enzim molekülleri ve sıklıkla da substrat molekülleri üzerindeki yükler değişir. Düşük pH değerlerinde, enzim protonlanır ve pozitif bir yük kazanır. Yüksek seviyelerde protonsuzlaşır ve negatif bir yük kazanır. Bu, enzimatik reaksiyonların hızını etkiler. Belirli bir yük değerine sahip enzim molekülünün formlarından yalnızca biri aktivite gösteriyorsa, konsantrasyonu belirli bir pH M değerinde maksimumdan geçer ve aktivite pH M 1 içinde kendini gösterir. Aktivitenin pH'a bağımlılığı, Şekil l'de gösterildiği gibi elde edilir. 2.

Her enzim için, en büyük aktivitenin ortaya çıktığı optimal bir pH değeri vardır. Optimal değerden büyük pH sapmaları ile enzimin denatürasyonu meydana gelebilir.

Konsantrasyon bağımlılığı

Matematiksel formda, hızın konsantrasyona bağımlılığı kinetik bir denklem olarak temsil edilir. Enzimatik reaksiyonun hızı hem substratın konsantrasyonuna hem de enzimin konsantrasyonuna bağlıdır, diğer her şey eşittir (T, pH). Enzimin makromoleküler bir madde olduğu ve konsantrasyonunun substrat konsantrasyonundan birçok kez daha düşük olduğu dikkate alınmalıdır. Solüsyonun bir substrat içermesine izin verin. M r = 100 ve c enzimi M r = 100000. Her iki tepkenin kütle konsantrasyonları 1 mg/l. Molar konsantrasyonları şöyle olacaktır:

с(S) = 110 –5 mol/l, с(E) = 110 –8 mol/l

1000 substrat molekülü başına bir enzim molekülü vardır. Gerçek oran çok daha yüksek olabilir. Bu, enzimatik kinetikteki kinetik denklemlerin biçimini belirler.

Enzimatik reaksiyonların kinetiğinin tipik bir özelliği, hızın, düşük konsantrasyonda substrat konsantrasyonuyla orantılı olması ve yüksek konsantrasyonda konsantrasyondan bağımsız hale gelmesi olduğu ortaya çıktı. Bu deneysel sonuçlar, Şekil 1'deki eğri çizgi ile grafiksel olarak gösterilmiştir. 3.

Bu bağımlılığı açıklamak için iki aşamalı bir reaksiyon şeması önerildi. Başlangıçta, tersinir bir reaksiyonla, enzim-substrat kompleksi S … Substrat molekülünün dönüşümünün gerçekleştiği E. İkinci aşamada, değişen substrat molekülü ile enzim arasındaki bağ kopar ve serbest bir ürün molekülü P ortaya çıkar.Her dönüşüm, kendi hız sabiti ile karakterize edilir.

k 1 k 2

S + E S .... E  E + P

Böyle bir mekanizmaya sahip bir süreç için L. Michaelis ve Menten, hızın S konsantrasyonuna bağımlılığı için Michaelis-Menten denklemi olarak adlandırılan bir denklem türetmiştir.

Nihai ürünün ve enzim-substrat kompleksinin oluşumu için kinetik denklemleri yazalım:

v =
= k 2 c(SE) (1)

= k 1 c(S) c(E)  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) (2)

Enzimin toplam (başlangıç) konsantrasyonu, yukarıda belirtildiği gibi her zaman substratın konsantrasyonundan çok daha azdır. Reaksiyon sırasında serbest enzim konsantrasyonu c(E) kompleks oluşumu nedeniyle azalır

c(E) = c Ö(E)  c(SE) (3)

Sabit durumda, kompleksin konsantrasyonu sabit kalır:

= 0

Bu koşuldan elde ettiğimiz

k 1 c(S) c(E)  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) = 0 (4)

(3) ifadesini (4) yerine koyuyoruz

k 1 c(S)[ c Ö(E)  c(SE)]  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) = 0 (5)

Denklem (5)'te, köşeli parantezleri açın ve enzim-substrat kompleksi SE'nin konsantrasyonunu bulmak için dönüştürün:

Pay ve paydayı şuna bölme k 1 , alırız

(6)

Denklemin paydasındaki sabitlerden oluşan bir ifadeye denir. Michaelis sabitiK M :

(7)

Ortaya çıkan ifadeyi denklemde yerine koyarız. bir:

(8)

Alınan Lv. 8, Michaelis-Menten denklemini yazma biçimlerinden biridir. Bu denklemi analiz edelim. Birçok enzimatik reaksiyonda, ikinci adım sabiti k 2, oluşum sabitlerinden önemli ölçüde daha azdır k 1 ve çürüme k–1 enzim-substrat kompleksi. Bu gibi durumlarda, Michaelis sabiti, kompleksin orijinal moleküllere ayrışmasının denge sabitine yaklaşık olarak eşittir:

Yüksek substrat konsantrasyonunda, c(S) K M , devamlı K M ihmal edilebilir ve sonra c(S) ur'da. 8 küçülüyor; hız maksimum değeri alırken:

v maksimum = k 2 c o(E)(9)

Maksimum hız, enzimin konsantrasyonuna bağlıdır ve substratın konsantrasyonuna bağlı değildir. Bu, reaksiyonun substrata göre sıfır sırada ilerlediği anlamına gelir.

Düşük substrat konsantrasyonlarında, c(S) K M, reaksiyon substrata göre birinci sırada ilerler:

v =

Böylece, substrat konsantrasyonu arttıkça, reaksiyon sırası birinciden (Şekil 4'teki bölge I) sıfıra (bölge III) değişir.

1/2v maks.

Michaelis-Menten denklemi maksimum hız kullanılarak yazılabilir:

(10)

Denklemin bu formu, enzim konsantrasyonu bilinmediğinde deneysel sonuçları sunmak için uygundur.

Reaksiyon hızı maksimum hızın yarısı ise, o zaman Denk. 10, Michaelis sabitinin karşılık gelen substrat konsantrasyonuna eşit olduğunu takip eder (Şekil 4):

, nerede K M= c"(S)

Michaelis sabitinin grafik yöntemle daha doğru belirlenmesi için, eq. 10 değişkenlerin tersi aracılığıyla. Denklemdeki pay ve paydayı değiştirin. on:

veya

Michaelis-Menten denkleminin karşılıklı koordinatlarda grafik gösterimi 1/ v – 1/c(S) Lineweaver-Burk grafiği olarak adlandırılır (Şekil 5). Bu, 1/'de kesilen düz bir çizginin grafiğidir. v maksimum hızın tersine eşit segment. Bir doğrunun yatay eksenle kesişene kadar negatif bölgede devam etmesi, mutlak değeri 1/ olan bir doğru parçası verir. K M. Böylece grafikten 1/ parametrelerinin ters değerleri v maksimum ve 1/ K M ve ardından parametrelerin kendileri.

Eylemi kesinlikle ur'a tabi olmayan enzimler vardır. Michaelis-Menten. Substratın yüksek konsantrasyonunda maksimum hıza ulaşılır, ancak düşük konsantrasyonda bağımlılık grafiği v- S sözde sigmoid şeklini alır. Bu, önce hızın hızlanma ile arttığı (eğrinin dışbükeyliği aşağı doğru yönlendirilir, bkz. Şekil 6) ve ardından bükülme noktasından sonra hızın yavaşlama ile arttığı ve maksimum hıza yaklaştığı anlamına gelir. Bu, enzimde birkaç bağlanma yerinin varlığında substratın kooperatif etkisi ile açıklanır. Bir S molekülünün bağlanması, ikinci molekülün diğer bölgeye bağlanmasını kolaylaştırır.

Enzimler, hayvanlarda ve bitkilerde kimyasal reaksiyonları hızlandıran oldukça özelleşmiş protein katalizörleridir. Canlı maddelerdeki hemen hemen tüm kimyasal dönüşümler enzimler yardımıyla gerçekleştirilir. Enzimlerin canlı organizmalardaki biyokimyasal süreçlerin itici gücü olduğunu söyleyebiliriz.

Doğaya ve amaca bağlı olarak enzimler çevreye salınabilir veya hücre içinde tutulabilir. Vücuttan atıldıktan sonra bile katalitik yeteneklerini kaybetmezler (ancak hücrelerin dışında enzimler sadece maddeleri parçalar). Bu, gıda, hafif ve tıbbi endüstriler, tarım ve ulusal ekonominin diğer sektörlerindeki kullanımlarının temelidir.

Akademisyen I.P. Pavlov şöyle yazdı: “Enzimler, tabiri caizse, hayati aktivitenin ilk eylemidir. Vücuttaki tüm kimyasal süreçler, tam olarak bu maddeler tarafından yönetilir; bunlar, tüm kimyasal dönüşümlerin etken maddeleridir. Bütün bu maddeler çok büyük bir rol oynarlar, hayatın kendini gösterdiği süreçleri belirlerler, tam anlamıyla hayatı harekete geçiricilerdir.

Tüm enzimatik reaksiyonlar kolay ve hızlı bir şekilde ilerler. Vücutta katalize edilen enzimatik reaksiyonlara yan ürün oluşumu eşlik etmezken, yapay katalizörler yardımıyla gerçekleştirilen organik reaksiyonlar her zaman bu ürünlerden en az birini veya birkaçını oluşturur.

Canlı organizmalarda enzimler düzenli bir haldedir. Hücrenin bireysel yapısal oluşumlarında, enzimatik reaksiyonlar kesin olarak tanımlanmış bir sırada ilerler. Birbiriyle tam olarak koordine edilen bireysel reaksiyon döngüleri, hücrelerin, organların, dokuların ve bir bütün olarak organizmanın hayati aktivitesini sağlar. Kesin olarak tanımlanmış biyokimyasal işlemler, hücrenin belirli bölümlerinde gerçekleştirilir.

Enzimler canlı organizmalarda belirleyici rol oynamalarının yanı sıra gıda ürünlerinin üretiminde ve diğer birçok endüstride ve tarımda önemli bir yere sahiptir. Üretme etil alkol, bira, şarap, çay, ekmek, fermente süt ve enzimlerin etkisine dayanan diğer birçok ürün . Enzimler görev alır olgunlaşmış ve olgunlaşmış meyve ve sebzeler, olgunlaşma ve bozulma et ve Balık, sebat tahıllar, un, tahıllar ve diğer ürünler .

Bazı durumlarda, ürünlerin işlenmesinde enzimlerin varlığı istenmeyen bir durumdur. Bunun bir örneği, polifenol oksidaz enziminin etkisinin bir sonucu olarak meyve ve sebzelerin enzimatik olarak esmerleşmesi veya tahıl ruşeyminde bulunan lipaz ve lipoksidaz enzimlerinin etkisinin bir sonucu olarak un yağlarının ekşimesinin reaksiyonudur.

Şu anda biyolojik nesnelerden yaklaşık 3500 enzim izole edilmiş ve birkaç yüz enzim üzerinde çalışılmıştır. Canlı bir hücrenin 1000'den fazla farklı enzim içerebileceğine inanılmaktadır. Her enzim tipik olarak yalnızca bir tür kimyasal reaksiyonu katalize eder. Bir enzim, diğerlerini etkilemeden yalnızca bir reaksiyonu veya nadiren bir tür reaksiyon grubunu hızlandırabildiğinden, canlı organizmalarda aynı anda birçok farklı reaksiyon meydana gelebilir. Bireysel enzimlerin reaksiyonları birbirinden bağımsız olarak ilerlemesine rağmen, yine de çoğu zaman karmaşık bir ara ürün oluşum dizisi ile birbirine bağlanırlar. Bu durumda, bir reaksiyonun ürünü, bir diğeri için bir substrat veya reaktif olarak hizmet edebilir. Bu nedenle aynı hücrede yüzlerce, binlerce enzimatik reaksiyon aynı anda, belirli bir sırayla ve hücrenin normal durumunu sağlayacak miktarlarda ilerler.

Her canlı organizma sürekli olarak enzim sentezler. Vücut büyümesi sürecinde gerekli enzimlerin sayısı da artar. Enzim sayısındaki orantısız bir artış veya azalma, vücutta gelişen metabolizmanın doğasının ihlaline yol açabilir.

Canlı bir hücrede, enzimler çeşitli yapısal oluşumlarda sentezlenebilir - çekirdek, sitoplazma, kloroplastlar, mitokondri, sitoplazmik zar, vb.

biyolojik katalizörler olarak enzimler, olmak küçük miktarlarda, dönüştürebilen üzerinde hareket ettikleri substratın büyük miktarları. Böylece tükürük enzimi amilaz 1:1.000.000 seyreltmede belirgin katalitik aktivite gösterir ve peroksidaz enzimi 1:5.000.000 seyreltmede aktiftir.Bir katalaz molekülü 5 milyon hidrojen peroksit molekülünü bir dakikada parçalar.

Enzimlerin katalitik aktivitesi, inorganik katalizörlerin aktivitesinden birçok kez daha fazladır.. Böylece, inorganik katalizörlerin varlığında 100 °C ve üzerindeki bir sıcaklıkta amino asitlere protein hidrolizi birkaç on saatte gerçekleştirilir. Belirli enzimlerin katılımıyla aynı hidroliz bir saatten daha kısa sürede sona erer ve 30-40 °C sıcaklıkta ilerler. Nişastanın asitle tam hidrolizi birkaç saat içinde gerçekleşirken, oda sıcaklığında enzimatik hidroliz birkaç dakika sürer. Demir iyonlarının, hidrojen peroksitin hidrojen ve oksijene ayrılmasını katalitik olarak hızlandırdığı bilinmektedir. Ancak katalaz enzimini oluşturan demir atomları, hidrojen peroksit üzerinde sıradan demirden 10 milyar kat daha enerjik etki gösterir: Enzimdeki 1 mg demir, hidrojen peroksitin katalitik parçalanması sırasında 10 ton inorganik demirin yerini alabilir.

Önemli bir karakteristik özellik enzimler, eylemlerinin özgüllüğüdür . Enzimlerin özgüllüğü, inorganik katalizörlerinkinden çok daha yüksektir. Bazen bir maddenin kimyasal yapısındaki küçük değişiklikler, belirli bir enzimin bu madde üzerindeki etkisinin tezahürünü dışlar. Enzimlerin etkisinin özgüllüğü, maddenin kimyasal yapı bakımından farklı olduğu durumlarda da kendini gösterir. Böylece proteinlerin hidrolizini hızlandıran enzimlerin nişastanın hidrolizine herhangi bir etkisi olmaz ve bunun tersi de geçerlidir.

Enzimler özgüllük bakımından farklılık gösterir. Bazı enzimler yalnızca tek bir reaksiyonu katalize ederken, diğerleri çok sayıda reaksiyonu katalize eder. Böylece, glikooksidaz enzimi, glikozun oksidasyonunu katalize eder ve tripsin, proteinler ve amino asit eterlerindeki spesifik peptit bağlarını hidrolize eder.

Enzimlerin etkisinin özgüllüğü bazen organik bir bileşiğin bir değil iki enzim tarafından etkilenmesine yol açar.

grup özgüllüğü tüm enzimleri temsil ederler, yani monosakkaritlerin oksidasyonu veya oligosakkaritlerin hidrolizi gibi sadece özel bir reaksiyon tipini katalize ederler.

Spesifik katalizörler olan enzimler, hem ileri hem de geri reaksiyonları hızlandırır yani etki ettikleri maddenin hidrolizi ve sentezi. Bu işlemin yönü, ilk ve son ürünlerin konsantrasyonuna ve reaksiyonun ilerlediği koşullara bağlıdır. Aynı zamanda, canlı bir hücredeki sentezlerin çoğunun, bir veya başka bir bileşiğin parçalanmasını katalize eden enzimler dışındaki enzimlerin etkisi altında gerçekleştiği kanıtlanmıştır.

Enzimlerin kimyasal yapısı

Enzimler iki ana sınıfa ayrılır - tek bileşenli, Sadece proteinden oluşan ve iki bileşenli, adı verilen protein ve protein olmayan kısımdan oluşur. protez grup. Enzim proteinleri basit (proteinler) veya karmaşık (proteinler) olabilir. Aktif protez grubu Bir enzimin (etkin bölgesi) adı verilir. ızdırap , a protein taşıyıcı – feron . Enzimin bileşimindeki protez grubu, kütlesinin yaklaşık %1'ini kaplar.

Protez grubu (agon) ile feron arasındaki bağın gücü, farklı enzimler için aynı değildir. Zayıf bir bağ ile enzim, bir protein ve prostetik parçaya ayrışır. koenzim . Ortaya çıkan grupların her biri, katalitik aktivite sergiler. Koenzimlerin rolü çoğu vitamin tarafından oynanır - C, B 1, B 2, B 6, B 12, H, E, K, vb. , magnezyum, vb. Birçok enzim, yalnızca enzim feron ve agona ayrışmazsa yüksek bir katalitik kapasiteye sahiptir.

İle tek bileşenli proteinleri veya karbonhidratları (pepsin, tripsin, papin, amilaz) parçalayan birçok enzim içerir.

Tipik iki bileşenli enzim, pirüvik asidin karbondioksit ve asetaldehite parçalanmasını katalize eden a-karboksilazdır:

α-karboksilaz

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO2 .

α-karboksilazın kimyasal yapısı tam olarak belirlenmiştir, bu enzimin aktif grubu B1 vitamini içerir.

Çoğu zaman, koenzimler, hidrojen transferinde yer alan enzimatik reaksiyonlarda ara ürünler olarak işlev görür. Bunlar arasında nikotinamid adenin dinükleotit (NAD), glutatyon, L-askorbik asit, kinonlar ve sitokromlar bulunur. Diğer koenzimler, fosfat, amin ve metil grupları için taşıyıcı veya iletici görevi görür.

Moleküler ağırlık enzimler çok değişkendir. birkaç binden bir milyona , ancak çoğu enzimin sahip olduğu yüksek moleküler ağırlık .

Birçok enzim metal içerir katalitik eylemde yer alırlar. Yani, ütü solunum süreçlerinde yer alan sitokrom oksidazın yanı sıra katalaz ve peroksidaz enzimlerinin protez grubunun bir parçasıdır. Bakır bitki metabolizmasında önemli bir rol oynayan oksidatif enzimler polifenol oksidaz ve askorbat oksidazın bir parçasıdır.

Saf hallerinde, tüm enzimler kristaldir..

Katalitik reaksiyonlar enzim moleküllerinin yüzeyinde gerçekleştirilir. Enzim proteini, yüzeyinde dispersiyon ortamında çözünmüş maddeler arasında reaksiyonların meydana geldiği dağılmış bir faz oluşturur. Enzim-protein molekülünün yüzeyi heterojendir; Molekül yüzeyinde, diğer bileşikleri kolayca bağlayan çeşitli kimyasal olarak aktif gruplar vardır.

Enzimlerin özelliklerinden kaynaklanmaktadır.Öncelikle protein molekülünün yüzeyinde özellikle aktif merkezlerin varlığı - proteine ​​sıkıca bağlı amino asit radikalleri veya özel kimyasal gruplar. Aktif merkez, enzimin katalitik etki sürecinde madde (substrat) ile birleşen kısmıdır. .

Enzimler, Enzim-Substrat Kompleksi ve Aktivasyon Enerjisi

Proteinlerin en önemli işlevi katalitiktir, belirli bir protein sınıfı - enzimler tarafından gerçekleştirilir. Vücutta 2000'den fazla enzim tanımlanmıştır. Enzimler, biyokimyasal reaksiyonları önemli ölçüde hızlandıran protein yapısındaki biyolojik katalizörlerdir. Böylece enzimatik reaksiyon, enzimsiz reaksiyondan 100-1000 kat daha hızlı gerçekleşir. Kimyada kullanılan katalizörlerden birçok özellikte farklılık gösterirler. Enzimler, kimyasal katalizörlerin aksine normal koşullar altında reaksiyonları hızlandırır.

İnsanlarda ve hayvanlarda, geleneksel kimyasal katalizörlerin kullanımıyla uzun bir süre (günler, haftalar ve hatta aylar) gerektiren karmaşık bir reaksiyonlar dizisi birkaç saniye içinde gerçekleşir. Enzimsiz reaksiyonlardan farklı olarak, enzimatik reaksiyonlarda yan ürünler oluşmaz (nihai ürün verimi neredeyse %100'dür). Dönüşüm sürecinde enzimler yok edilmez, bu nedenle küçük bir miktarı çok sayıda maddenin kimyasal reaksiyonlarını katalize edebilir. Tüm enzimler proteindir ve karakteristik özelliklerine sahiptir (ortamın pH'ındaki değişikliklere duyarlılık, yüksek sıcaklıklarda denatürasyon, vb.).

Enzimler kimyasal olarak sınıflandırılır tek bileşenli (basit) ve iki bileşenli (karmaşık) .

Tek bileşenli (basit)

Tek bileşenli enzimler sadece proteinlerden oluşur. Basit olanlar esas olarak hidroliz reaksiyonlarını gerçekleştiren enzimleri (pepsin, tripsin, amilaz, papain vb.) içerir.

İki bileşenli (karmaşık)

Basit enzimlerin aksine, karmaşık enzimler protein olmayan bir kısım içerir - düşük moleküler ağırlıklı bir bileşen. protein kısmına denir apoenzim (enzim taşıyıcı), protein olmayan - koenzim (aktif veya prostetik grup). Enzimlerin protein olmayan kısmı, organik maddelerle (örneğin, vitamin türevleri, NAD, NADP, üridin, sitidil nükleotitler, flavinler) veya inorganik (örneğin, metal atomları - demir, magnezyum, kobalt, bakır) ile temsil edilebilir. , çinko, molibden vb.).

Gerekli tüm koenzimler organizmalar tarafından sentezlenemez ve bu nedenle gıda ile sağlanmalıdır. İnsan ve hayvanların besinlerindeki vitamin eksikliği, içinde bulundukları enzimlerin aktivitelerinde kayba veya azalmaya neden olur. Protein kısmının aksine, organik ve inorganik koenzimler olumsuz koşullara (yüksek veya düşük sıcaklıklar, radyasyon vb.) karşı çok dirençlidir ve apoenzimden ayrılabilir.

Enzimler, yüksek özgüllük ile karakterize edilirler: sadece uygun substratları dönüştürebilirler ve aynı türden sadece belirli reaksiyonları katalize edebilirler. Protein bileşenini belirler, ancak tüm molekülünü değil, yalnızca küçük bir bölümünü belirler - aktif merkez . Yapısı, reaksiyona giren maddelerin kimyasal yapısına karşılık gelir. Enzimler, substrat ve aktif merkez arasındaki uzamsal bir yazışma ile karakterize edilir. Bir kilidin anahtarı gibi birbirine uyuyorlar. Bir enzim molekülünde birkaç aktif merkez olabilir. Aktif merkez, yani diğer moleküllerle bağlantı noktası sadece enzimlerde değil, diğer bazı proteinlerde de (miyoglobin ve hemoglobinin aktif merkezlerindeki heme) bulunur. Enzimatik reaksiyonlar, birkaç ila on arasında birbirini izleyen aşamalar şeklinde ilerler.

Karmaşık enzimlerin aktivitesi, yalnızca protein kısmı protein olmayan kısım ile birleştirildiğinde kendini gösterir. Ayrıca aktiviteleri yalnızca belirli koşullar altında kendini gösterir: sıcaklık, basınç, ortamın pH'ı vb. Farklı organizmaların enzimleri, bu canlıların adapte oldukları sıcaklıkta en aktiftir.

Enzim-substrat kompleksi

Substrat-enzim bağları formu enzim substratı karmaşık.

Aynı zamanda, sadece kendi konformasyonunu değil, aynı zamanda substratın konformasyonunu da değiştirir. Enzimatik reaksiyonlar kendi reaksiyon ürünleri tarafından inhibe edilebilir - ürünlerin birikmesiyle reaksiyon hızı düşer. Az sayıda reaksiyon ürünü varsa, enzim aktive edilir.

Aktif merkez bölgesine nüfuz eden ve enzimlerin katalitik gruplarını bloke eden maddelere denir. inhibitörler (lat. engellemek- dizginleyin, durdurun). Ağır metal iyonları (kurşun, cıva vb.) enzimlerin aktivitesini azaltır.

Enzimler, aktivasyon enerjisini, yani molekülleri reaktif hale getirmek için gereken enerji seviyesini azaltır.

Aktivasyon enerjisi

Aktivasyon enerjisi - bu, iki bileşiğin kimyasal etkileşimi için belirli bir bağı koparmak için harcanan enerjidir. Enzimlerin hücrede ve bir bütün olarak vücutta belirli bir yeri vardır. Bir hücrede, bazı kısımlarında enzimler bulunur. Birçoğu hücre zarları veya bireysel organellerle ilişkilidir: mitokondri, plastidler, vb.

Organizmaların biyosentezini düzenleyebilecekleri enzimler. Bu, çevre koşullarındaki önemli değişiklikler altında nispeten sabit bileşimlerini korumayı ve bu tür değişikliklere yanıt olarak enzimleri kısmen değiştirmeyi mümkün kılar. Biyolojik olarak aktif çeşitli maddelerin - hormonlar, ilaçlar, bitki büyüme uyarıcıları, zehirler vb. - etkisi, bir veya daha fazla enzimatik süreci uyarabilmeleri veya baskılayabilmeleridir.

Bazı enzimler, maddelerin zarlar boyunca aktif taşınmasında yer alır.

Çoğu enzimin adının son eki -az-. Enzimin etkileştiği substratın adına eklenir. Örneğin, hidrolazlar - proteinlerin, polisakkaritlerin, yağların moleküllerinde bir kimyasal bağ kopması bölgesine bir su molekülünün eklenmesi nedeniyle karmaşık bileşiklerin monomerlere bölünmesi reaksiyonlarını katalize etmek; oksidoredüktaz - redoks reaksiyonlarını hızlandırın (elektron veya proton transferi); izomeraz- dahili moleküler yeniden düzenlemeye (izomerizasyon), izomerlerin dönüşümüne vb. katkıda bulunur.