Aminoacidet janë acide karboksilike që përmbajnë një grup amino dhe një grup karboksilik. Aminoacidet natyrore janë acide 2-aminokarboksilike, ose α-aminoacide, megjithëse ka aminoacide si β-alanina, taurina, acidi γ-aminobutirik. Formula e përgjithësuar e një α-aminoacidi duket si kjo:
A-aminoacidet kanë katër zëvendësues të ndryshëm në karbonin 2, domethënë, të gjithë α-aminoacidet, përveç glicinës, kanë një atom karboni asimetrik (kiral) dhe ekzistojnë në formën e dy enantiomerëve - aminoacidet L- dhe D. Aminoacidet natyrore i përkasin serisë L. D-aminoacidet gjenden në bakteret dhe antibiotikët peptide.
Të gjitha aminoacidet në tretësirat ujore mund të ekzistojnë në formën e joneve bipolare, dhe ngarkesa totale e tyre varet nga pH e mediumit. Vlera e pH në të cilën ngarkesa totale është zero quhet pika izoelektrike. Në pikën izoelektrike, një aminoacid është një zwitterion, domethënë grupi i tij amin është i protonuar dhe grupi i tij karboksil është i disociuar. Në rajonin e pH neutral, shumica e aminoacideve janë zwitterions:
Aminoacidet nuk thithin dritën në zonën e dukshme të spektrit, aminoacidet aromatike thithin dritën në rajonin UV të spektrit: triptofani dhe tirozina në 280 nm, fenilalanina në 260 nm.
Aminoacidet karakterizohen nga disa reaksione kimike që kanë një rëndësi të madhe për praktikën laboratorike: testi i ninhidrinës me ngjyra për grupin α-amino, reaksionet karakteristike të sulfhidrilit, fenolit dhe grupeve të tjera të radikaleve të aminoacideve, përshpejtimi dhe formimi i bazave Schiff në grupet amino. , esterifikimi në grupet karboksil.
Roli biologjik i aminoacideve:
janë elementë strukturorë të peptideve dhe proteinave, të ashtuquajturat aminoacide proteinogjene. Proteinat përmbajnë 20 aminoacide, të cilat janë të koduara nga kodi gjenetik dhe përfshihen në proteina gjatë përkthimit; disa prej tyre mund të jenë të fosforiluara, të aciluara ose të hidroksiluara;
mund të jenë elementë strukturorë të komponimeve të tjera natyrore - koenzima, acide biliare, antibiotikë;
janë molekula sinjalizuese. Disa nga aminoacidet janë neurotransmetues ose prekursorë të neurotransmetuesve, hormoneve dhe histohormoneve;
janë metabolitët më të rëndësishëm, për shembull, disa aminoacide janë prekursorë të alkaloideve bimore, ose shërbejnë si dhurues të azotit, ose janë komponentë vitalë të të ushqyerit.
Klasifikimi i aminoacideve proteinogjene bazohet në strukturën dhe polaritetin e vargjeve anësore:
1. Aminoacidet alifatike:
glicinë, gly,G,Gly
alaninë, ala, A, Ala
valine, bosht,V,Val*
leucine, lei,L,Leu*
izoleucine, llum, Unë, Ile*
Këto aminoacide nuk përmbajnë heteroatome ose grupe ciklike në zinxhirin anësor dhe karakterizohen nga një polaritet dukshëm i ulët.
cisteinë, cis, Cys
metioninë, met,M,Met*
3. Aminoacidet aromatike:
fenilalaninë, tharese flokesh,F,Phe*
tirozinë, galeri qitjeje,Y,Tyr
triptofan, tre,W,Trp*
histidine, gis,H,I tij
Aminoacidet aromatike përmbajnë cikle mezomerike të stabilizuara nga rezonanca. Në këtë grup, vetëm aminoacidi fenilalaninë shfaq polaritet të ulët, tirozina dhe triptofani karakterizohen nga polaritet i dukshëm, madje histidina ka polaritet të lartë. Histidina gjithashtu mund të klasifikohet si një aminoacid bazë.
4. Aminoacidet neutrale:
serinë, gri,S,Ser
treonina, tre,T,Thr*
asparaginë, asn, N,Asn
glutamine, gln, Q, Gln
Aminoacidet neutrale përmbajnë grupe hidroksil ose karboksamide. Megjithëse grupet e amideve janë jojonike, molekulat e asparaginës dhe glutaminës janë shumë polare.
5. Aminoacidet acide:
acid aspartik (aspartat), asp,D,Asp
acid glutamik (glutamat), glu, E, Glu
Grupet karboksil të vargjeve anësore të aminoacideve acide jonizohen plotësisht në të gjithë gamën e vlerave fiziologjike të pH.
6. Aminoacidet esenciale:
lizinë, l nga, K,Lys*
arginine, arg,R,Arg
Zinxhirët anësor të aminoacideve kryesore protonohen plotësisht në rajonin neutral të pH. Një aminoacid shumë bazë dhe shumë polar është arginina, e cila përmban një grup guanidine.
7. Imino acid:
proline, rreth,P,Pro
Zinxhiri anësor i prolinës përbëhet nga një unazë me pesë anëtarë që përmban një atom α-karbon dhe një grup α-amino. Prandaj, prolina, në mënyrë rigoroze, nuk është një aminoacid, por një imino acid. Atomi i azotit në unazë është një bazë e dobët dhe nuk protonohet në vlerat fiziologjike të pH. Për shkak të strukturës së saj ciklike, prolina shkakton përkulje në zinxhirin polipeptid, i cili është shumë i rëndësishëm për strukturën e kolagjenit.
Disa nga aminoacidet e listuara nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Këto aminoacide thelbësore janë shënuar me yll.
Siç u tha më lart, aminoacidet proteinogjene janë pararendësit e disa molekulave të vlefshme biologjikisht aktive.
Dy amina biogjenike, β-alanina dhe cisteamina, janë pjesë e koenzimës A (koenzimat janë derivate të vitaminave të tretshme në ujë që formojnë qendrën aktive të enzimave komplekse). β-alanina formohet nga dekarboksilimi i acidit aspartik, dhe cisteamina nga dekarboksilimi i cisteinës:
β-alanine 
cisteaminë
Mbetja e acidit glutamik është pjesë e një koenzime tjetër - acidi tetrahidrofolik, një derivat i vitaminës B c.
Molekula të tjera biologjikisht të vlefshme janë konjugatet e acideve biliare me aminoacidin glicinë. Këto konjugate janë acide më të forta se ato bazë, formohen në mëlçi dhe janë të pranishme në biliare në formën e kripërave.
acid glikokolik
Aminoacidet proteinogjene janë pararendës të disa antibiotikëve - substanca biologjikisht aktive të sintetizuara nga mikroorganizmat dhe shtypin përhapjen e baktereve, viruseve dhe qelizave. Më të njohurit prej tyre janë penicilinat dhe cefalosporinat, të cilat përbëjnë grupin e antibiotikëve β-laktamë dhe prodhohen nga myqet e gjinisë. Penicilium. Ato karakterizohen nga prania në strukturën e tyre të një unaze reaktive β-laktame, me ndihmën e së cilës pengojnë sintezën e mureve qelizore të mikroorganizmave gram-negativë.
formula e përgjithshme e penicilinave
Nga aminoacidet, aminet biogjene fitohen me dekarboksilim - neurotransmetues, hormone dhe histohormone.
Aminoacidet glicina dhe glutamati janë vetë neurotransmetues në sistemin nervor qendror.
dopaminë (neurotransmetues) norepinefrinë (neurotransmetues)
adrenalinë (hormon) histamine (transmetues dhe histohormoni)
serotonin (neurotransmetues dhe histohormon) GABA (neurotransmetues)
tiroksinë (hormon)
Një derivat i aminoacidit triptofan është auksina më e famshme natyrale, acidi indolilacetik. Auksinat janë rregullues të rritjes së bimëve, stimulojnë diferencimin e indeve në rritje, rritjen e kambiumit, rrënjët, përshpejtojnë rritjen e frutave dhe heqjen e gjetheve të vjetra; antagonistët e tyre janë acidi abscisik.
acid indolilacetik
Derivatet e aminoacideve janë gjithashtu alkaloide - komponime natyrore që përmbajnë azot të një natyre bazike, të formuara në bimë. Këto komponime janë komponime fiziologjike jashtëzakonisht aktive që përdoren gjerësisht në mjekësi. Shembuj të alkaloideve përfshijnë derivatin e fenilalaninës papaverinë, një alkaloid izokinoline i lulëkuqes somniferous (një antispazmatik) dhe derivati i triptofanit fizostigmina, një alkaloid indol nga fasulet Calabar (një ilaç antikolinesterazë):
papaverinë fizostigminë
Aminoacidet janë objekte jashtëzakonisht të njohura të bioteknologjisë. Ka shumë mundësi për sintezën kimike të aminoacideve, por rezultati është racemate e aminoacideve. Meqenëse vetëm L-izomerët e aminoacideve janë të përshtatshëm për industrinë ushqimore dhe mjekësinë, përzierjet racemike duhet të ndahen në enantiomere, gjë që paraqet një problem serioz. Prandaj, qasja bioteknologjike është më popullore: sinteza enzimatike duke përdorur enzima të imobilizuara dhe sinteza mikrobiologjike duke përdorur qeliza të tëra mikrobike. Në të dyja rastet e fundit, fitohen L-izomerë të pastër.
Aminoacidet përdoren si aditivë ushqimorë dhe përbërës të ushqimit. Acidi glutamik rrit shijen e mishit, valina dhe leucina përmirësojnë shijen e produkteve të pjekura, glicina dhe cisteina përdoren si antioksidantë në konservim. D-triptofani mund të jetë një zëvendësues i sheqerit, pasi është shumë herë më i ëmbël. Lizina shtohet në ushqimin e kafshëve të fermës, pasi shumica e proteinave bimore përmbajnë sasi të vogla të aminoacidit esencial lizin.
Aminoacidet përdoren gjerësisht në praktikën mjekësore. Këto janë aminoacide të tilla si metionina, histidina, acidet glutamike dhe aspartike, glicina, cisteina, valina.
Në dekadën e fundit, aminoacidet filluan të shtohen në produktet kozmetike për kujdesin e lëkurës dhe flokëve.
Aminoacidet e modifikuara kimikisht përdoren gjithashtu gjerësisht në industri si surfaktantë në sintezën e polimereve, në prodhimin e detergjenteve, emulsifikuesve dhe aditivëve të karburantit.
PROTEINAT
Proteinat janë substanca me molekulare të lartë të përbëra nga aminoacide të lidhura me lidhje peptide.
Janë proteinat që janë produkt i informacionit gjenetik të transmetuar brez pas brezi dhe kryejnë të gjitha proceset jetësore në qelizë.
Funksionet e proteinave:
Funksioni katalitik. Grupi më i shumtë i proteinave përbëhet nga enzimat - proteinat me aktivitet katalitik që përshpejtojnë reaksionet kimike. Shembuj të enzimave janë pepsina, alkool dehidrogjenaza, glutamina sintetaza.
Funksioni i strukturës. Proteinat strukturore janë përgjegjëse për ruajtjen e formës dhe stabilitetit të qelizave dhe indeve, këto përfshijnë keratinat, kolagjenin, fibroinën.
Funksioni i transportit. Proteinat transportuese bartin molekula ose jone nga një organ në tjetrin ose nëpër membrana brenda një qelize, për shembull, hemoglobinën, albuminën e serumit, kanalet jonike.
Funksioni mbrojtës. Proteinat e sistemit të homeostazës mbrojnë trupin nga patogjenët, informacionet e huaja, humbja e gjakut - imunoglobulinat, fibrinogjeni, trombina.
Funksioni rregullator. Proteinat kryejnë funksionet e substancave sinjalizuese - disa hormone, histohormone dhe neurotransmetues, janë receptorë për substancat sinjalizuese të çdo strukture dhe sigurojnë transmetim të mëtejshëm të sinjalit në zinxhirët e sinjalit biokimik të qelizës. Shembujt përfshijnë hormonin e rritjes somatotropin, hormonin insulinë, receptorët H- dhe M-kolinergjikë.
Funksioni motorik. Me ndihmën e proteinave kryhen proceset e tkurrjes dhe lëvizjeve të tjera biologjike. Shembujt përfshijnë tubulinën, aktinën dhe miozinën.
Funksioni rezervë. Bimët përmbajnë proteina rezervë, të cilat janë lëndë ushqyese të vlefshme; në trupat e kafshëve, proteinat e muskujve shërbejnë si lëndë ushqyese rezervë që mobilizohen kur është absolutisht e nevojshme.
Proteinat karakterizohen nga prania e disa niveleve të organizimit strukturor.
Struktura primare Një proteinë është një sekuencë e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid. Një lidhje peptide është një lidhje karboksamide midis grupit α-karboksil të një aminoacidi dhe grupit α-amino të një aminoacidi tjetër.
alanilfenilalanilcisteilproline
Lidhja peptide ka disa veçori:
a) është i stabilizuar në mënyrë rezonante dhe për këtë arsye ndodhet praktikisht në të njëjtin rrafsh - planar; rrotullimi rreth lidhjes C-N kërkon shumë energji dhe është i vështirë;
b) lidhja -CO-NH- ka karakter të veçantë, është më e vogël se ajo e rregullt, por më e madhe se e dyfishtë, domethënë ka tautomeri keto-enol:
c) zëvendësuesit në lidhje me lidhjen peptide janë në ekstazë-pozita;
d) shtylla kurrizore peptide është e rrethuar nga zinxhirë anësor të natyrës së ndryshme, duke ndërvepruar me molekulat e tretësit përreth, grupet e lira karboksil dhe amino jonizohen, duke formuar qendra kationike dhe anionike të molekulës së proteinës. Në varësi të raportit të tyre, molekula e proteinës merr një ngarkesë totale pozitive ose negative, dhe karakterizohet gjithashtu nga një ose një vlerë tjetër pH e mjedisit kur arrin pikën izoelektrike të proteinës. Radikalët formojnë ura kripe, eterike dhe disulfide brenda molekulës së proteinës, dhe gjithashtu përcaktojnë gamën e reaksioneve karakteristike të proteinave.
Aktualisht, është rënë dakord që polimeret që përbëhen nga 100 ose më shumë mbetje aminoacide konsiderohen proteina, polipeptidet janë polimere që përbëhen nga 50-100 mbetje aminoacide dhe peptidet me molekulare të ulët janë polimere që përbëhen nga më pak se 50 mbetje aminoacide.
Disa peptide me peshë të ulët molekulare luajnë një rol të pavarur biologjik. Shembuj të disa prej këtyre peptideve:
Glutathione - γ-gluc-cis-gly - është një nga peptidet ndërqelizore më të përhapura, merr pjesë në proceset redoks në qeliza dhe transferimin e aminoacideve nëpër membranat biologjike.
Karnozina - β-ala-gis - një peptid që përmbahet në muskujt e kafshëve, eliminon produktet e prishjes së peroksidit të lipideve, përshpejton ndarjen e karbohidrateve në muskuj dhe është i përfshirë në metabolizmin e energjisë në muskuj në formën e fosfatit.
Vazopresina është një hormon i lobit të pasmë të gjëndrrës së hipofizës, i përfshirë në rregullimin e metabolizmit të ujit në trup:
Falloidina është një polipeptid helmues i agarit të mizës, në përqendrime të papërfillshme shkakton vdekjen e trupit për shkak të lëshimit të enzimave dhe joneve të kaliumit nga qelizat:
Gramicidina është një antibiotik që vepron në shumë baktere gram-pozitive, ndryshon përshkueshmërinë e membranave biologjike në komponime me peshë të ulët molekulare dhe shkakton vdekjen e qelizave:
Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - një peptid i sintetizuar në neurone dhe redukton dhimbjen.
Struktura dytësore e proteinaveështë një strukturë hapësinore e formuar si rezultat i ndërveprimeve midis grupeve funksionale të shtyllës kurrizore peptide.
Zinxhiri peptid përmban shumë grupe CO dhe NH të lidhjeve peptide, secila prej të cilave është potencialisht e aftë të marrë pjesë në formimin e lidhjeve hidrogjenore. Ekzistojnë dy lloje kryesore strukturash që e lejojnë këtë të ndodhë: një spirale α, në të cilën zinxhiri është i mbështjellë si një kordon telefoni, dhe një strukturë β e palosur, në të cilën seksionet e zgjatura të një ose më shumë zinxhirëve janë vendosur krah për krah. anësor. Të dyja këto struktura janë shumë të qëndrueshme.
Heliksi α karakterizohet nga paketimi jashtëzakonisht i dendur i zinxhirit polipeptid të përdredhur; për çdo kthesë të spirales së djathtë ka 3.6 mbetje aminoacide, radikalet e të cilave janë gjithmonë të drejtuara nga jashtë dhe pak prapa, domethënë, fillimi i vargut polipeptid.
Karakteristikat kryesore të α-spiralës:
α-spiralja stabilizohet nga lidhjet hidrogjenore midis atomit të hidrogjenit në azotin e grupit peptid dhe oksigjenit karbonil të mbetjes që ndodhet në katër pozicione përgjatë zinxhirit;
Të gjitha grupet peptide marrin pjesë në formimin e një lidhje hidrogjeni, kjo siguron stabilitet maksimal të α-spiralës;
të gjithë atomet e azotit dhe oksigjenit të grupeve peptide përfshihen në formimin e lidhjeve hidrogjenore, gjë që redukton ndjeshëm hidrofilitetin e rajoneve α-spiral dhe rrit hidrofobicitetin e tyre;
α-spiralja formohet në mënyrë spontane dhe është konformacioni më i qëndrueshëm i zinxhirit polipeptid, që korrespondon me energjinë minimale të lirë;
Në një zinxhir polipeptid të L-aminoacideve, spiralen e djathtë, që zakonisht gjendet në proteina, është shumë më e qëndrueshme se ajo e majtë.
Mundësia e formimit të α-spiralës përcaktohet nga struktura primare e proteinës. Disa aminoacide parandalojnë shtrembërimin e shtyllës kurrizore të peptideve. Për shembull, grupet karboksil ngjitur të glutamatit dhe aspartatit reciprokisht sprapsin njëri-tjetrin, gjë që parandalon formimin e lidhjeve hidrogjenore në α-spiralën. Për të njëjtën arsye, helikalizimi i zinxhirit është i vështirë në vendet ku mbetjet e lizinës dhe argininës me ngarkesë pozitive ndodhen afër njëra-tjetrës. Sidoqoftë, prolina luan rolin më të madh në përçarjen e α-spiralës. Së pari, në prolinë atomi i azotit është pjesë e një unaze të ngurtë, e cila parandalon rrotullimin rreth lidhjes N-C, dhe së dyti, prolina nuk formon një lidhje hidrogjeni për shkak të mungesës së hidrogjenit në atomin e azotit.
Fletë β është një strukturë me shtresa e formuar nga lidhje hidrogjenore midis fragmenteve peptide të rregulluara në mënyrë lineare. Të dy zinxhirët mund të jenë të pavarur ose i përkasin të njëjtës molekulë polipeptide. Nëse zinxhirët janë të orientuar në të njëjtin drejtim, atëherë një strukturë e tillë β quhet paralele. Në rastin e drejtimeve të zinxhirit të kundërt, domethënë kur fundi N i një zinxhiri përkon me fundin C të një zinxhiri tjetër, struktura β quhet antiparalele. Një fletë β antiparalele me ura hidrogjeni gati lineare është energjikisht më e preferueshme.
fletë β paralele fletë β antiparalele
Ndryshe nga heliksi α, i cili është i ngopur me lidhje hidrogjeni, çdo seksion i zinxhirit të fletës β është i hapur për formimin e lidhjeve shtesë të hidrogjenit. Radikalet anësore të aminoacideve janë të orientuara pothuajse pingul me rrafshin e fletës, në mënyrë alternative lart e poshtë.
Në ato zona ku zinxhiri peptid përkulet mjaft ashpër, shpesh ka një lak β. Ky është një fragment i shkurtër në të cilin 4 mbetje aminoacide janë të përkulura me 180° dhe stabilizohen nga një urë hidrogjeni midis mbetjes së parë dhe të katërt. Radikalet e mëdha të aminoacideve ndërhyjnë në formimin e lakut β, kështu që më së shpeshti përfshin aminoacidin më të vogël, glicinë.
Struktura suprasekondare e proteinave- ky është një rend specifik i alternimit të strukturave dytësore. Një domen kuptohet si një pjesë e veçantë e një molekule proteine që ka një shkallë të caktuar të autonomisë strukturore dhe funksionale. Domenet tani konsiderohen si elementë themelorë të strukturës së molekulave të proteinave, dhe marrëdhënia dhe natyra e rregullimit të a-helikave dhe fletëve β ofron më shumë për të kuptuar evolucionin e molekulave të proteinave dhe marrëdhëniet filogjenetike sesa një krahasim i strukturave parësore. Detyra kryesore e evolucionit është të krijojë gjithnjë e më shumë proteina të reja. Ekziston një shans pafundësisht i vogël për të sintetizuar aksidentalisht një sekuencë aminoacide që do të plotësonte kushtet e paketimit dhe do të siguronte përmbushjen e detyrave funksionale. Prandaj, është e zakonshme të gjesh proteina me funksione të ndryshme, por aq të ngjashme në strukturë sa që duket se kanë pasur një paraardhës të përbashkët ose kanë evoluar nga njëra-tjetra. Duket se evolucioni, kur përballet me nevojën për të zgjidhur një problem të caktuar, preferon të mos projektojë që në fillim proteinat për këtë qëllim, por të përshtatë struktura tashmë të vendosura mirë për këtë qëllim, duke i përshtatur ato për qëllime të reja.
Disa shembuj të strukturave suprasekondare të përsëritura shpesh:
αα’ – proteina që përmbajnë vetëm α-helika (mioglobinë, hemoglobinë);
ββ’ – proteina që përmbajnë vetëm struktura β (imunoglobulina, superoksid dismutazë);
βαβ’ – struktura β-fuçie, secila shtresë β ndodhet brenda fuçisë dhe është e lidhur me një α-helix që ndodhet në sipërfaqen e molekulës (triozofosfoizomeraza, laktat dehidrogjenaza);
"Gishti i zinkut" - një fragment proteine që përbëhet nga 20 mbetje aminoacide, atomi i zinkut është i lidhur me dy mbetje cisteine dhe dy mbetje histidine, duke rezultuar në formimin e një "gishti" prej afërsisht 12 mbetjesh aminoacide, të cilat mund të lidhen. në rajonet rregulluese të molekulës së ADN-së;
"zinxhir leucine" - proteinat ndërvepruese kanë një rajon α-spiral që përmban të paktën 4 mbetje leucine, ato ndodhen 6 aminoacide larg njëra-tjetrës, domethënë janë në sipërfaqen e çdo kthese të dytë dhe mund të formojnë lidhje hidrofobike me mbetje leucine të një tjetri. proteina. Me ndihmën e zinxhirëve të leucinës, për shembull, molekulat e proteinave të histonit fort bazë mund të kompleksohen, duke kapërcyer një ngarkesë pozitive.
Struktura terciare e proteinave- ky është rregullimi hapësinor i molekulës së proteinës, i stabilizuar nga lidhjet midis radikaleve anësore të aminoacideve.
Llojet e lidhjeve që stabilizojnë strukturën terciare të një proteine:
disulfidi hidrofobik elektrostatik i hidrogjenit
ndërveprim komunikim komunikim ndërveprim
Në varësi të palosjes së strukturës terciare, proteinat mund të klasifikohen në dy lloje kryesore - fibrilare dhe globulare.
Proteinat fibrilare janë molekula të gjata, të ngjashme me fije, të patretshme në ujë, zinxhirët polipeptidikë të të cilave janë të zgjatur përgjatë një boshti. Këto janë kryesisht proteina strukturore dhe kontraktuese. Disa shembuj të proteinave fibrilare më të zakonshme:
α-Keratina. Sintetizohet nga qelizat epidermale. Ato përbëjnë pothuajse të gjithë peshën e thatë të flokëve, gëzofit, puplave, brirëve, thonjve, kthetrave, thonjve, luspave, thundrave dhe guaskës së breshkave, si dhe një pjesë të konsiderueshme të peshës së shtresës së jashtme të lëkurës. Kjo është një familje e tërë proteinash; ato janë të ngjashme në përbërjen e aminoacideve, përmbajnë shumë mbetje cisteine dhe kanë të njëjtin rregullim hapësinor të zinxhirëve polipeptidikë. Në qelizat e flokëve, zinxhirët polipeptidikë të keratinës organizohen fillimisht në fibra, nga të cilat strukturat formohen më pas si një litar ose kabllo e përdredhur, duke mbushur përfundimisht të gjithë hapësirën e qelizës. Qelizat e flokëve rrafshohen dhe më në fund vdesin, dhe muret qelizore formojnë një mbështjellës tubular të quajtur kutikula rreth çdo qimeje. Në α-keratin, zinxhirët polipeptidë kanë formën e një spirale α, të përdredhur rreth njëri-tjetrit në një kabllo me tre bërthama me formimin e lidhjeve ndër-disulfide. Mbetjet e terminalit N janë të vendosura në njërën anë (paralele). Keratinat janë të patretshme në ujë për shkak të mbizotërimit të aminoacideve në përbërjen e tyre me radikalet anësore jopolare që përballen me fazën ujore. Gjatë permit ndodhin këto procese: fillimisht shkatërrohen urat disulfidike me reduktim me tiol dhe më pas kur flokëve i jepet forma e kërkuar thahen me ngrohje, ndërsa për shkak të oksidimit me oksigjen atmosferik krijohen ura të reja disulfide. , të cilat ruajnë formën e modelit të flokëve.
β-keratina. Këto përfshijnë fibroinën e mëndafshit dhe rrjetës së merimangës. Ato janë shtresa antiparalele të palosura β me një mbizotërim të glicinës, alaninës dhe serinës në përbërje.
Kolagjeni. Proteina më e zakonshme në kafshët më të larta dhe proteina kryesore fibrilare e indeve lidhëse. Kolagjeni sintetizohet në fibroblaste dhe kondrocite - qeliza të specializuara të indit lidhor, nga të cilat më pas nxirret. Fijet e kolagjenit gjenden në lëkurë, tendina, kërc dhe kocka. Ata nuk shtrihen, janë më të fortë se teli i çelikut dhe fibrilet e kolagjenit karakterizohen nga strija tërthore. Kur zihet në ujë, kolagjeni fijor, i patretshëm dhe i patretshëm shndërrohet në xhelatinë nga hidroliza e disa prej lidhjeve kovalente. Kolagjeni përmban 35% glicinë, 11% alaninë, 21% prolinë dhe 4-hidroksiprolinë (një aminoacid unik për kolagjenin dhe elastinën). Kjo përbërje përcakton vlerën relativisht të ulët ushqyese të xhelatinës si një proteinë ushqimore. Fibrilet e kolagjenit përbëhen nga nën-njësi polipeptide të përsëritura të quajtura tropokolagjen. Këto nënnjësi janë të rregulluara përgjatë fibrilit në formën e tufave paralele në një mënyrë nga koka në bisht. Zhvendosja e kokave jep strijat karakteristike tërthore. Boshllëqet në këtë strukturë, nëse është e nevojshme, mund të shërbejnë si vend për depozitimin e kristaleve të hidroksiapatitit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, i cili luan një rol të rëndësishëm në mineralizimin e kockave.
Njësitë e tropokolagjenit përbëhen nga tre zinxhirë polipeptidikë të mbështjellë fort në një litar me tre fije, të dallueshme nga α- dhe β-keratinat. Në disa kolagjene, të tre zinxhirët kanë të njëjtën sekuencë aminoacide, ndërsa në të tjera vetëm dy zinxhirë janë identikë, dhe i treti është i ndryshëm. Zinxhiri polipeptid i tropokolagjenit formon një spirale të majtë, me vetëm tre mbetje aminoacide në kthesë për shkak të kthesave të zinxhirit të shkaktuara nga prolina dhe hidroksiprolina. Të tre zinxhirët janë të lidhur me njëri-tjetrin, përveç lidhjeve hidrogjenore, nga një lidhje e tipit kovalent të formuar midis dy mbetjeve lizine të vendosura në zinxhirët ngjitur:
Ndërsa plakemi, formohen më shumë lidhje tërthore brenda dhe ndërmjet nënnjësive të tropokolagjenit, duke i bërë fibrilet e kolagjenit më të ngurtë dhe më të brishtë, dhe kjo ndryshon vetitë mekanike të kërcit dhe tendinave, i bën kockat më të brishta dhe zvogëlon transparencën e kornesë. .
Elastina. Përmban indin elastik të verdhë të ligamenteve dhe shtresën elastike të indit lidhës në muret e arterieve të mëdha. Nën-njësia kryesore e fibrileve të elastinës është tropoelastin. Elastina është e pasur me glicinë dhe alaninë, përmban shumë lizinë dhe pak prolinë. Seksionet spirale të elastinës shtrihen kur aplikohet tensioni, por kthehen në gjatësinë e tyre origjinale kur ngarkesa hiqet. Mbetjet e lizinës së katër zinxhirëve të ndryshëm formojnë lidhje kovalente me njëra-tjetrën dhe lejojnë që elastina të shtrihet në mënyrë të kthyeshme në të gjitha drejtimet.
Proteinat globulare janë proteina, zinxhiri polipeptid i të cilave është palosur në një rruzull kompakt dhe janë të afta të kryejnë një shumëllojshmëri të gjerë funksionesh.
Është më e përshtatshme të merret në konsideratë struktura terciare e proteinave globulare duke përdorur shembullin e mioglobinës. Mioglobina është një proteinë relativisht e vogël për lidhjen e oksigjenit që gjendet në qelizat e muskujve. Ai ruan oksigjenin e lidhur dhe nxit transferimin e tij në mitokondri. Molekula e mioglobinës përmban një zinxhir polipeptid dhe një hemogrup (hem) - një kompleks protoporfirine me hekur. Karakteristikat kryesore të mioglobinës:
a) molekula e mioglobinës është aq kompakte sa brenda saj mund të futen vetëm 4 molekula uji;
b) të gjitha mbetjet e aminoacideve polare, me përjashtim të dy, ndodhen në sipërfaqen e jashtme të molekulës dhe të gjitha janë në gjendje të hidratuar;
c) shumica e mbetjeve hidrofobike të aminoacideve ndodhen brenda molekulës së mioglobinës dhe, në këtë mënyrë, mbrohen nga kontakti me ujin;
d) secila nga katër mbetjet e prolinës në molekulën e mioglobinës ndodhet në vendin e përkuljes së zinxhirit polipeptid; mbetjet e serinës, treoninës dhe asparaginës janë të vendosura në vende të tjera përkuljeje, pasi aminoacide të tilla parandalojnë formimin e një spirale α nëse ato janë të vendosura pranë njëri-tjetrit;
e) një grup heme i sheshtë shtrihet në një zgavër (xhep) pranë sipërfaqes së molekulës, atomi i hekurit ka dy lidhje koordinimi të drejtuara pingul me rrafshin e hemit, njëra prej tyre është e lidhur me mbetjen e histidinës 93 dhe tjetra shërben për t'u lidhur. një molekulë oksigjeni.
Duke u nisur nga struktura terciare, proteina bëhet e aftë të kryejë funksionet e saj të qenësishme biologjike. Baza e funksionimit të proteinave është se kur një strukturë terciare vendoset në sipërfaqen e proteinës, formohen zona që mund të bashkojnë molekula të tjera, të quajtura ligandë. Specifikimi i lartë i ndërveprimit të proteinës me ligand sigurohet nga komplementariteti i strukturës së qendrës aktive me strukturën e ligandit. Komplementariteti është korrespondenca hapësinore dhe kimike e sipërfaqeve ndërvepruese. Për shumicën e proteinave, struktura terciare është niveli maksimal i palosjes.
Struktura e proteinave kuaternare– karakteristikë e proteinave që përbëhen nga dy ose më shumë zinxhirë polipeptidikë të lidhur me njëri-tjetrin ekskluzivisht me lidhje jokovalente, kryesisht elektrostatike dhe hidrogjen. Më shpesh, proteinat përmbajnë dy ose katër nënnjësi; më shumë se katër nën-njësi zakonisht përmbajnë proteina rregullatore.
Proteinat që kanë një strukturë kuaternare shpesh quhen oligomerike. Ka proteina homomerike dhe heteromerike. Proteinat homomerike përfshijnë proteina në të cilat të gjitha nënnjësitë kanë të njëjtën strukturë, për shembull, enzima katalazë përbëhet nga katër nënnjësi absolutisht identike. Proteinat heteromerike kanë njësi të ndryshme; për shembull, enzima ARN polimeraza përbëhet nga pesë nënnjësi strukturore të ndryshme që kryejnë funksione të ndryshme.
Ndërveprimi i një nënnjësie me një ligand specifik shkakton ndryshime konformacionale në të gjithë proteinën oligomerike dhe ndryshon afinitetin e nënnjësive të tjera për ligandët; kjo veti qëndron në bazë të aftësisë së proteinave oligomerike për t'iu nënshtruar rregullimit alosterik.
Struktura kuaternare e një proteine mund të konsiderohet duke përdorur shembullin e hemoglobinës. Përmban katër zinxhirë polipeptidikë dhe katër grupe protetike heme, në të cilat atomet e hekurit janë në formën hekuri Fe 2+. Pjesa proteinike e molekulës, globina, përbëhet nga dy zinxhirë α dhe dy vargje β, që përmbajnë deri në 70% α-helika. Secili nga katër zinxhirët ka një strukturë karakteristike terciare dhe një hemogrup është i lidhur me secilin zinxhir. Hemet e zinxhirëve të ndryshëm ndodhen relativisht larg njëri-tjetrit dhe kanë kënde të ndryshme prirjeje. Pak kontakte të drejtpërdrejta formohen midis dy zinxhirëve α dhe dy vargjeve β, ndërsa kontakte të shumta të tipit α 1 β 1 dhe α 2 β 2 të formuara nga radikalet hidrofobike lindin midis zinxhirëve α dhe β. Midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2 mbetet një kanal.
Ndryshe nga mioglobina, hemoglobina karakterizohet nga një afinitet dukshëm më i ulët për oksigjenin, gjë që e lejon atë, në presionet e ulëta të pjesshme të oksigjenit që ekzistojnë në inde, t'u japë atyre një pjesë të konsiderueshme të oksigjenit të lidhur. Oksigjeni lidhet më lehtë nga hemoglobina e hekurit në vlera më të larta të pH dhe përqendrime të ulëta të CO 2 karakteristike për alveolat e mushkërive; çlirimi i oksigjenit nga hemoglobina favorizohet nga vlerat më të ulëta të pH dhe përqendrimet e larta të CO 2 karakteristike për indet.
Përveç oksigjenit, hemoglobina mbart jone hidrogjeni, të cilët lidhen me mbetjet e histidinës në zinxhirë. Hemoglobina mbart gjithashtu dioksid karboni, i cili ngjitet në grupin amino terminal të secilit prej katër zinxhirëve polipeptidë, duke rezultuar në formimin e karbaaminohemoglobinës:
Substanca 2,3-difosfoglicerat (DPG) është e pranishme në eritrocite në përqendrime mjaft të larta; përmbajtja e saj rritet kur ngrihet në lartësi të mëdha dhe gjatë hipoksisë, duke lehtësuar çlirimin e oksigjenit nga hemoglobina në inde. DPG ndodhet në kanalin midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2, duke ndërvepruar me grupe të ndotura pozitivisht të zinxhirëve β. Kur hemoglobina lidh oksigjenin, DPG detyrohet të dalë nga zgavra. Qelizat e kuqe të gjakut të disa zogjve nuk përmbajnë DPG, por heksofosfat inositol, i cili zvogëlon më tej afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin.
2,3-Difosfoglicerat (DPG)
HbA është hemoglobinë normale për të rriturit, HbF është hemoglobinë fetale, ka një afinitet më të madh për O 2, HbS është hemoglobinë në aneminë drapërocitare. Anemia drapërocitare është një sëmundje serioze e trashëguar e shkaktuar nga një anomali gjenetike e hemoglobinës. Në gjakun e njerëzve të sëmurë ka një numër jashtëzakonisht të madh të qelizave të kuqe të gjakut të hollë në formë drapëri, të cilat, së pari, çahen lehtësisht, dhe së dyti, bllokojnë kapilarët e gjakut. Në nivel molekular, hemoglobina S ndryshon nga hemoglobina A me një mbetje aminoacide në pozicionin 6 të zinxhirëve β, ku valina gjendet në vend të mbetjes së acidit glutamik. Kështu, hemoglobina S përmban dy ngarkesa negative më pak; shfaqja e valinës çon në shfaqjen e një kontakti hidrofobik "ngjitës" në sipërfaqen e molekulës; si rezultat, gjatë deoksigjenimit, molekulat e deoksihemoglobinës S ngjiten së bashku dhe formohen të patretshme, anormalisht të gjata. agregate të ngjashme me fije, duke çuar në deformim të qelizave të kuqe të gjakut.
Nuk ka asnjë arsye për të menduar se ekziston një kontroll i pavarur gjenetik mbi formimin e niveleve të organizimit strukturor të proteinave mbi atë primar, pasi struktura primare përcakton dytësore, terciare dhe kuaternare (nëse ka). Konformacioni vendas i një proteine është struktura termodinamikisht më e qëndrueshme në kushte të caktuara.
Leksioni nr.3Tema: “Amino acidet – struktura, klasifikimi, vetitë, roli biologjik”
Aminoacidet janë komponime organike që përmbajnë azot, molekulat e të cilave përmbajnë një amino grup -NH2 dhe një grup karboksil -COOH
Përfaqësuesi më i thjeshtë është acidi aminoetanoik H2N - CH2 - COOH
Klasifikimi i aminoacideve
Ekzistojnë 3 klasifikime kryesore të aminoacideve:
Fiziko-kimike – bazuar në dallimet në vetitë fiziko-kimike të aminoacideve
Aminoacidet hidrofobike (jo polare). Përbërësit e radikalëve zakonisht përmbajnë grupe hidrokarbure, ku dendësia e elektroneve shpërndahet në mënyrë të barabartë dhe nuk ka ngarkesa ose pole. Ato gjithashtu mund të përmbajnë elementë elektronegativë, por të gjithë janë në një mjedis hidrokarburesh.
Aminoacidet hidrofile të pakarikuara (polare). . Radikalet e aminoacideve të tilla përmbajnë grupe polare: -OH, -SH, -CONH2
Aminoacidet e ngarkuara negativisht. Këto përfshijnë acidet aspartike dhe glutamike. Ata kanë një grup shtesë COOH në radikal - në një mjedis neutral ata fitojnë një ngarkesë negative.
Aminoacidet e ngarkuara pozitivisht : arginina, lizina dhe histidina. Ata kanë një grup shtesë NH 2 (ose një unazë imidazoli, si histidina) në radikal - në një mjedis neutral ata fitojnë një ngarkesë pozitive.
E pazëvendësueshme aminoacide, ato quhen gjithashtu "thelbësore". Ato nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Janë 8 prej tyre dhe 2 aminoacide të tjera që klasifikohen si pjesërisht thelbësore.
Pjesërisht e pazëvendësueshme: arginine, histidine.
E zevendesueshme(mund të sintetizohet në trupin e njeriut). Janë 10 prej tyre: acidi glutamik, glutamina, prolina, alanina, acidi aspartik, asparagina, tirozina, cisteina, serina dhe glicina.
Aminoacidet klasifikohen sipas karakteristikave të tyre strukturore.
1. Varësisht nga pozicioni relativ i grupeve amino dhe karboksil, aminoacidet ndahen në α-, β-, γ-, δ-, ε- etj.
Nevoja për aminoacide zvogëlohet:
Për çrregullimet kongjenitale që lidhen me përthithjen e aminoacideve. Në këtë rast, disa substanca proteinike mund të shkaktojnë reaksione alergjike në trup, duke përfshirë probleme në traktin gastrointestinal. kruarje dhe të përziera.
Tretshmëria e aminoacideve
Shpejtësia dhe plotësia e përthithjes së aminoacideve varet nga lloji i produkteve që i përmbajnë ato. Aminoacidet që përmbahen në të bardhat e vezëve, gjizën me pak yndyrë, mishin pa dhjamë dhe peshkun përthithen mirë nga trupi.
Aminoacidet gjithashtu përthithen shpejt me kombinimin e duhur të produkteve: qumështi kombinohet me qull hikërror dhe bukë të bardhë, të gjitha llojet e produkteve të miellit me mish dhe gjizë.
Vetitë e dobishme të aminoacideve, efekti i tyre në trup
Çdo aminoacid ka efektin e vet në trup. Pra, metionina është veçanërisht e rëndësishme për përmirësimin e metabolizmit të yndyrës në trup; përdoret si parandalim i aterosklerozës, cirrozës dhe degjenerimit të mëlçisë dhjamore.
Për disa sëmundje neuropsikiatrike, përdoren glutamina dhe acidet aminobutirike. Acidi glutamik përdoret gjithashtu në gatim si një shtesë aromatizuese. Cisteina tregohet për sëmundjet e syrit.
Tre aminoacidet kryesore - triptofani, lizina dhe metionina, janë veçanërisht të nevojshme për trupin tonë. Triptofani përdoret për të përshpejtuar rritjen dhe zhvillimin e trupit, dhe gjithashtu ruan ekuilibrin e azotit në trup.
Lizina siguron rritjen normale të trupit dhe merr pjesë në proceset e formimit të gjakut.
Burimet kryesore të lizinës dhe metioninës janë gjiza, viçi dhe disa lloje peshku (merluci, purteka, harenga). Triptofani gjendet në sasi optimale në të brendshmet, viçi dhe loja.sulmi në zemër.
Aminoacidet për shëndetin, energjinë dhe bukurinë
Për të ndërtuar me sukses masën e muskujve në bodybuilding, shpesh përdoren komplekse aminoacide të përbëra nga leucina, izoleucina dhe valina.
Për të ruajtur energjinë gjatë stërvitjes, atletët përdorin metioninë, glicinë dhe argininë, ose produkte që i përmbajnë ato, si shtesa dietike.
Për çdo person që udhëheq një mënyrë jetese aktive të shëndetshme, nevojiten ushqime të veçanta që përmbajnë një sërë aminoacide thelbësore për të ruajtur formën e shkëlqyer fizike, për të rikthyer shpejt forcën, për të djegur yndyrën e tepërt ose për të ndërtuar masë muskulore.
Ushqimi modern i proteinave nuk mund të imagjinohet pa marrë parasysh rolin e aminoacideve individuale. Edhe me një bilanc të përgjithshëm pozitiv të proteinave, trupi i kafshës mund të përjetojë mungesë proteinash. Kjo është për shkak të faktit se thithja e aminoacideve individuale është e ndërlidhur me njëri-tjetrin; një mangësi ose tepricë e një aminoacidi mund të çojë në një mungesë të një tjetri.
Disa aminoacide nuk sintetizohen në trupin e njeriut dhe të kafshëve. Ata quhen të pazëvendësueshëm. Ekzistojnë vetëm dhjetë aminoacide të tilla. Katër prej tyre janë kritike (kufizuese) - ato më së shpeshti kufizojnë rritjen dhe zhvillimin e kafshëve.
Në dietat për shpendët, aminoacidet kryesore kufizuese janë metionina dhe cistina, në dietat për derrat - lizina. Trupi duhet të marrë një sasi të mjaftueshme të acidit kryesor kufizues me ushqim, në mënyrë që aminoacidet e tjera të mund të përdoren në mënyrë efektive për sintezën e proteinave.
Ky parim ilustrohet nga "fuçi Liebig", ku niveli i mbushjes së fuçisë përfaqëson nivelin e sintezës së proteinave në trupin e kafshës. Pllaka më e shkurtër në një fuçi "kufizon" aftësinë për të mbajtur lëng në të. Nëse kjo tabelë zgjatet, atëherë vëllimi i lëngut të mbajtur në fuçi do të rritet në nivelin e tabelës së dytë kufizuese.
Faktori më i rëndësishëm që përcakton produktivitetin e kafshëve është ekuilibri i aminoacideve që përmban në përputhje me nevojat fiziologjike. Studime të shumta kanë vërtetuar se te derrat, në varësi të racës dhe gjinisë, nevoja për aminoacide ndryshon në mënyrë sasiore. Por raporti i aminoacideve thelbësore për sintezën e 1 g proteina është i njëjtë. Ky raport i aminoacideve thelbësore me lizinën, si aminoacidi kryesor kufizues, quhet "proteina ideale" ose "profili ideal i aminoacideve". (
Lizina
është pjesë e pothuajse të gjitha proteinave me origjinë shtazore, bimore dhe mikrobike, por proteinat e drithërave janë të varfra në lizinë.
- Lizina rregullon funksionin riprodhues; mungesa e saj prish formimin e spermës dhe vezëve.
- E nevojshme për rritjen e kafshëve të reja dhe formimin e proteinave të indeve. Lizina merr pjesë në sintezën e nukleoproteinave, kromoproteinave (hemoglobinës), duke rregulluar kështu pigmentimin e gëzofit të kafshëve. Rregullon sasinë e produkteve të zbërthimit të proteinave në inde dhe organe.
- Promovon përthithjen e kalciumit
- Merr pjesë në aktivitetin funksional të sistemeve nervore dhe endokrine, rregullon metabolizmin e proteinave dhe karbohidrateve, megjithatë, kur reagon me karbohidratet, lizina bëhet e paarritshme për përthithje.
- Lizina është substanca fillestare në formimin e karnitinës, e cila luan një rol të rëndësishëm në metabolizmin e yndyrës.
Metionina dhe cistina aminoacide që përmbajnë squfur. Në këtë rast, metionina mund të shndërrohet në cistinë, kështu që këto aminoacide racionalizohen së bashku dhe nëse ka mungesë, futen në dietë suplementet e metioninës. Të dyja këto aminoacide janë të përfshira në formimin e derivateve të lëkurës - flokët, puplat; së bashku me vitaminën E, ato rregullojnë largimin e yndyrës së tepërt nga mëlçia dhe janë të nevojshme për rritjen dhe riprodhimin e qelizave dhe rruazave të kuqe të gjakut. Me mungesë të metioninës, cistina është joaktive. Megjithatë, një tepricë e konsiderueshme e metioninës në dietë nuk duhet të lejohet.
Metioninë
nxit depozitimin e yndyrës në muskuj, është i nevojshëm për formimin e përbërjeve të reja organike të kolinës (vitamina B4), kreatinës, adrenalinës, niacinës (vitamina B5), etj.
Mungesa e metioninës në dietat çon në një ulje të nivelit të proteinave të plazmës (albumin), shkakton anemi (niveli i hemoglobinës në gjak ulet), ndërsa mungesa e njëkohshme e vitaminës E dhe selenit kontribuon në zhvillimin e distrofisë muskulare. Një sasi e pamjaftueshme e metioninës në dietë shkakton ngecje të rritjes së kafshëve të reja, humbje të oreksit, ulje të produktivitetit, rritje të kostos së ushqimit, mëlçi dhjamore, funksion të dëmtuar të veshkave, anemi dhe dobësim.
Metionina e tepërt dëmton përdorimin e azotit, shkakton ndryshime degjenerative në mëlçi, veshka, pankreas dhe rrit nevojën për argininë dhe glicinë. Me një tepricë të madhe të metioninës, vërehet një çekuilibër (ekuilibri i aminoacideve është i shqetësuar, i cili bazohet në devijime të mprehta nga raporti optimal i aminoacideve thelbësore në dietë), i cili shoqërohet me çrregullime metabolike dhe frenim të ritmit të rritjes. në kafshët e reja.
Cistina është një aminoacid që përmban squfur, i këmbyeshëm me metioninën, merr pjesë në proceset redoks, metabolizmin e proteinave, karbohidrateve dhe acideve biliare, nxit formimin e substancave që neutralizojnë helmet e zorrëve, aktivizon insulinën, së bashku me triptofanin, cistina merr pjesë në sintezë. në mëlçi të acideve biliare të nevojshme për përthithjen e produkteve të tretjes së yndyrave nga zorrët, të përdorura për sintezën e glutationit. Cistina ka aftësinë të thithë rrezet ultravjollcë. Me mungesë cistine, ka cirrozë të mëlçisë, vonesë në pendë dhe rritje të puplave tek shpendët e rinj, brishtësi dhe humbje (shkëputje) e puplave te zogjtë e rritur dhe ulje e rezistencës ndaj sëmundjeve infektive.
Triptofani
përcakton aktivitetin fiziologjik të enzimave të traktit tretës, enzimave oksiduese në qeliza dhe një sërë hormonesh, merr pjesë në rinovimin e proteinave të plazmës së gjakut, përcakton funksionimin normal të aparatit endokrin dhe hematopoietik, sistemin riprodhues, sintezën e gama globulinave , hemoglobina, acidi nikotinik, vjollca e syve, etj. Në rast të mungesës së triptofanit në dietë, rritja e kafshëve të reja ngadalësohet, prodhimi i vezëve te pulat vozitëse zvogëlohet, kostoja e ushqimit për prodhim rritet, atrofia endokrine dhe gonadat. , shfaqet verbëria, zhvillohet anemia (ulet numri i qelizave të kuqe të gjakut dhe niveli i hemoglobinës në gjak), ulen rezistenca dhe vetitë imune të trupit, fekondimi dhe çelja e vezëve. Tek derrat që ushqehen me një dietë të ulët në triptofan, marrja e ushqimit zvogëlohet, shfaqet një oreks i çoroditur, qimet bëhen më të ashpra dhe të dobësuara dhe vërehet mëlçia e yndyrshme. Mungesa e këtij aminoacidi çon gjithashtu në sterilitet, rritje të ngacmueshmërisë, konvulsione, formim të kataraktit, ekuilibër negativ të azotit dhe humbje të peshës së gjallë. Triptofani, duke qenë një pararendës (provitaminë) i acidit nikotinik, parandalon zhvillimin e pelagrës.
KAPITULLI 2. 2.1. PROTEINAT
1. Një aminoacid neutral është:
1) arginina 4) acidi aspartik
2) lizina 5) histidina
2. Joni bipolar i një aminoacidi monoaminomonokarboksilik është i ngarkuar:
1) negative
2) neutrale elektrike
3) pozitive
Aminoacidi i dhënë
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
bën pjesë në grupin e aminoacideve:
1) hidrofobike
2) polare, por e pa ngarkuar
3) i ngarkuar pozitivisht
4) i ngarkuar negativisht
4. Vendosni pajtueshmërinë:
radikalet e aminoacideve aminoacide
a) histidina
a) histidina
c) fenilalaninës
e) triptofanit
5. Një imino acid është:
1) glicinë 4) serinë
2) cisteinë 5) prolin
3) arginina
6. Aminoacidet që përbëjnë proteinat janë:
1) derivatet α-amino të acideve karboksilike
2) derivatet β-amino të acideve karboksilike
3) derivatet α-amino të acideve karboksilike të pangopura
7. Emërtoni aminoacidin:
1. Emërtoni aminoacidin:
9.Përputhja:
Grupet e aminoacideve
4. citruline monoaminomonokarboksilike
5. cistine diaminomonokarboksilike
6. treonin monoaminodikarboksilik
7. diaminodikarboksilik glutamik
10. Aminoacidi që përmban squfur është:
8. Threonina 4) triptofani
9. Tirozina 5) metionina
10. Cisteinë
11. Proteinat nuk përmbajnë aminoacide:
1) glutamine 3) arginine
2) γ-aminobutirik 4) β-alaninë
acid 4) treonin
12. Aminoacidet përmbajnë një grup hidroksi:
1) alaninë 4) metioninë
2) serina 5) treonina
3) cisteinë
13. Vendosni pajtueshmërinë:
përmbajtja kimike elementare
Përbërja e proteinave në përqindje
1) karboni a) 21-23
2) oksigjen b) 0-3
3) azoti c) 6-7
4) hidrogjen 5) 50-55
5) squfuri d) 15-17
14. Lidhja e mëposhtme nuk është e përfshirë në formimin e strukturës terciare të një proteine:
1) hidrogjen
2) peptid
3) disulfidi
4) ndërveprimi hidrofobik
15. Pesha molekulare e proteinës ndryshon brenda:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 mijë kDa
16. Kur nuk ndodh denatyrimi i proteinave:
1) shkelje të strukturës terciare
3) shkeljet e strukturës dytësore
2) hidroliza e lidhjeve peptide
4) disociimi i nënnjësive
Metoda spektrofotometrike për sasiore
Përcaktimi i proteinave bazohet në aftësinë e tyre për të thithur dritën në rajonin UV kur:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Aminoacidet arginina dhe lizina përbëjnë
Përbërja aminoacide 20-30% e proteinave:
1) albuminat 4) histonet
2) prolamina 5) proteinoide
3) globulinat
19. Proteinat e flokëve të keratinës i përkasin grupit:
1) prolamina 4) glutelina
2) protaminat 5) globulinat
3) proteinoidet
20. 50% e proteinave të plazmës së gjakut janë:
1) α-globulinat 4) albumina
2) β-globulinat 5) prealbumina
3) γ-globulinat
21. Bërthamat e qelizave eukariote përmbajnë kryesisht:
1) protaminat 3) albuminat
2) histonet 4) globulinat
22. Proteoidet përfshijnë:
1) zein – proteina e farës së misrit 4) fibroinë – proteina mëndafshi
2) albumina – e bardha e vezës 5) kolagjen – përbërje proteinike
3) Hordein - proteina e farave të elbit
Leonid Ostapenko
Lidhjet hormonaleRezulton se aminoacidet me zinxhir të degëzuar jo vetëm që mund të parandalojnë lodhjen qendrore dhe prishjen e muskujve, por gjithashtu mund të parandalojnë luhatjet e pafavorshme hormonale të shkaktuara nga stërvitja intensive.
Për shembull, vetëm leucina mund të stimulojë lirimin dhe/ose aktivizimin e hormonit të rritjes, somatomedinave dhe insulinës. Kjo ka një efekt të drejtpërdrejtë anabolik dhe anti-katabolik në muskuj.
Në studimet e kryera gjatë vitit 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), studiuesit u dhanë atletëve testues një suplement ushqimor komercial që përmbante 5,14 gram leucinë, 2,57 gram izoleucinë dhe 2,57 gram valine (raporti 2:1:1). . Përveç BCAA-ve, ky produkt përfshinte 12 gram proteina qumështi, 20 gram fruktozë, 8,8 gram karbohidrate të tjera dhe 1,08 gram yndyrë.
Qëllimi i shkencëtarëve ishte të përcaktonin nëse plotësimi i BCAA mund të ndikojë në përgjigjen hormonale të gjetur nga subjektet e tyre (vrapuesit meshkuj maratonë) kur vrapojnë me një shpejtësi konstante. Për të siguruar rezultate të pastra, atletët agjëruan për 12 orë përpara testimit dhe morën përzierjet e tyre BCAA 90 minuta para testit.
Rezultatet e eksperimenteve treguan se disa subjekte përjetuan një rritje të ndjeshme të BCAA në gjakun e tyre brenda pak orëve nga konsumimi i përzierjes. Studiuesit arritën në përfundimin se BCAA-të mund të kishin një efekt anti-katabolik, sepse raporti i testosteronit ndaj kortizolit - një tregues kryesor i statusit anabolik - ishte përmirësuar. Ju e dini se kortizoli është një hormon i fuqishëm katabolik, niveli i rritur i të cilit në trup fjalë për fjalë "gëlltit" muskujt tuaj të fituar me vështirësi.
Në një studim tjetër (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), studiuesit u dhanë gjashtëmbëdhjetë alpinistëve gjithsej 11,52 gram BCAA—5,76 gram leucinë, 2,88 gram izoleucinë dhe 2,88 gram valine në ditë. Rezultatet e eksperimentit konfirmuan shkëlqyeshëm se plotësimi i dietës me BCAA ndihmoi në parandalimin e humbjes së muskujve kur këta 16 njerëz bënë udhëtimin rraskapitës nëpër Andet peruane.
Sinqerisht, do t'i keni zili të gjitha këto atlete, vrapues maratonë dhe alpinistë malorë - të gjithë shkencëtarët po i studiojnë dhe vetëm bodybuilderi fatkeq detyrohet, me rrezikun dhe rrezikun e tij, të përfshijë në vetvete kombinime krejtësisht të paimagjinueshme të gjithçkaje që do të afroje qëllimin e tij të dashur të paktën për një moment - bëhu i fortë dhe i madh! Por duket se na kanë shpërqendruar emocionet dhe kjo nuk mund të bëhet gjatë një bisede serioze... Le të kthehemi te tema jonë.
Në përmbledhje, BCAA-të janë treguar të kenë efekte anti-katabolike dhe për këtë arsye mund të konsiderohen një faktor kyç në rritjen e stimulimit anabolik. Ka disa argumente shkencore për këtë çështje.
Një nga eksperimentet serioze të kryera nga shkencëtari amerikan Ferrando dhe kolegët e tij në NASA në Hjuston, SHBA, u theksua në Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Mbani në mend se JPEN, revista kryesore, mendimet e së cilës pranohen pa diskutim nga nutricionistët ortodoksë, përmban artikuj të shumtë mbi terapinë ushqimore, veçanërisht kur lidhet me aminoacidet.
Ky studim krahasoi efektin e 11 g BCAA me efektin e 11 g të tre aminoacideve thelbësore (threonine, histidine dhe metionine) në sintezën dhe ndarjen e proteinave në 4 burra të shëndetshëm. Çdo pije ditore me këto BCAA përfshin gjithashtu 50 g karbohidrate.
Rezultatet japin tre vëzhgime të rëndësishme:
Së pari- Plotësimi dietik me çdo përzierje aminoacide rriti ndjeshëm (tre deri në katër herë) nivelet në gjak të aminoacidit përkatës.
Së dyti- Shtimi i BCAA (por jo një formulë tjetër aminoacide) rriti ndjeshëm përqendrimin e BCAA brendaqelizore në muskuj.
Së treti(por me rëndësinë më të madhe) - plotësimi i dietës me aminoacide pengoi ndjeshëm ndarjen e proteinave në të gjithë trupin (proteolizën) - ndërsa BCAA ofronte mbrojtje më të madhe se formulat e aminoacideve "thelbësore".
Sipas mendimit tim, ne mund t'i gëzohemi rezultateve të këtij eksperimenti së bashku me shumë njerëz të tjerë të interesuar për një mbrojtje të tillë të muskujve të tyre.
Një lugë katran
Nuk mund të kesh që gjithçka të jetë shumë mirë gjatë gjithë kohës. Kjo nuk ndodh në jetë. Kjo nuk ndodh në botën e biokimisë, veçanërisht kur bëhet fjalë për eksperimente.
Siç e dimë tashmë, relaksimi nervor përkthehet në lodhje të parakohshme gjatë stërvitjes, dhe një ilaç i rekomanduar për këtë gjendje është marrja e aminoacideve me zinxhir të degëzuar, ose BCAA, përpara stërvitjes. Siç u përmend më lart, triptofani konkurron me aminoacide të tjera për të hyrë në tru dhe zakonisht humbet nga aminoacide të mëdha neutrale si BCAA. Hulumtimet e kaluara kanë treguar se marrja e BCAA-ve para stërvitjes vonon efektet e kombinuara të karbohidrateve, insulinës dhe triptofanit, duke vonuar kështu lodhjen e padëshiruar të sistemit nervor qendror.
Megjithatë, një studim i kohëve të fundit, për fat të mirë i kryer tani për tani tek minjtë, doli të kundërshtonte këtë rekomandim. Një grup minjsh që morën BCAA treguan nivele të konsiderueshme të lodhjes gjatë stërvitjes dhe shkencëtarët arritën në përfundimin se BCAA-të shkaktojnë çlirim më të madh të insulinës sesa glukoza, dhe kjo çon në lodhje të parakohshme përmes dy mekanizmave: 1) heqja e glukozës nga gjaku me insulinë; Dhe 2) reduktimin e shkallës së zbërthimit dhe çlirimit të glikogjenit të akumuluar të mëlçisë, i cili është i nevojshëm për të mbajtur nivelet e duhura të glukozës në gjak.
I vetmi mësim teorik që mund të mësohet nga kjo përvojë është se kombinimi i niveleve të larta të karbohidrateve dhe niveleve të larta BCAA para stërvitjes mund të shkaktojë lodhje të parakohshme gjatë stërvitjes, veçanërisht për ushtrimet që zgjasin më shumë se dy orë. Pas stërvitjes, natyrisht, kjo situatë zhvillohet në rend të kundërt. Kjo është kur keni nevojë për një rritje të fuqishme të insulinës për të nxitur sintezën e proteinave të muskujve. Në fakt, nëse do të merrnit një suplement si një nga Optimizuesit Metabolik, të pasur si me karbohidrate ashtu edhe me BCAA, do t'ju duhet ta merrni atë pas stërvitjes nëse dëshironi të mbani nivelet tuaja të energjisë të larta gjatë gjithë stërvitjes. Për fat të mirë, këto janë vetëm supozime dhe duhen testuar, por ndërkohë, të gjithë atletët elitë që marrin aminoacide me zinxhirë të degëzuar si para dhe pas stërvitjes raportojnë ndryshime pozitive si në ruajtjen e energjisë ashtu edhe në ruajtjen e masës muskulore.
Si dhe kur të merrni BCAA
Rekomandimet standarde se kur duhet marrë BCAA janë periudhat menjëherë para dhe pas një seance stërvitore. Brenda gjysmë ore para stërvitjes, është shumë e dobishme të merrni disa kapsula të këtyre aminoacideve. Ato do t'ju mbulojnë në rast se nuk keni mjaftueshëm glikogjen në muskuj dhe mëlçi, në mënyrë që të mos paguani çmimin e zbërthimit të aminoacideve të vlefshme që përbëjnë qelizat tuaja muskulore.
Natyrisht, pas stërvitjes, kur niveli i aminoacideve dhe glukozës në gjak arrin nivele shumë të ulëta, ato duhet të zëvendësohen menjëherë, sepse vetëm duke rivendosur potencialin energjetik të qelizës mund të presim që ajo të fillojë të shpalos proceset plastike, që është, rigjenerimi dhe super-rigjenerimi i elementëve kontraktues.
Periudha më e favorshme për një kompensim të tillë është gjysma e parë pas orës së mësimit. Menjëherë pas stërvitjes, merrni nja dy kapsula të tjera BCAA në mënyrë që rritja e ritmit të proceseve metabolike, e cila vazhdon me inerci, të mos "gëlltisë" aminoacide të vlefshme që ndërtojnë qelizat muskulore në interes të eliminimit të vrimës së energjisë.
Lee Haney, një nga "mëlçitë e gjata" në fronin e z. Olympia, për shembull, mori një përzierje të valinës, leucinës dhe izoleucinës në një raport 2:2:1 pas stërvitjes së rëndë, dhe në terma absolut kjo u shpreh si 5 gram valine dhe leucinë, dhe 2,5 gram izoleucinë, dhe pas stërvitje aerobike kjo dozë u zvogëlua përgjysmë.
Disa ekspertë sugjerojnë se koha ideale për të marrë suplemente BCAA është menjëherë pas një vakti, gjë që ju ndihmon të mbani nivelet tuaja të insulinës të larta dhe menjëherë pas çdo stërvitje, e cila përshpejton rrjedhën e BCAA në muskujt tuaj të uritur kur ata janë në një gjendje të varfëruar. . Megjithatë, ato duhet të merren me një formë të karbohidrateve komplekse në të njëjtën kohë, por jo me sheqerna të thjeshta, të cilat janë joefektive në rivendosjen e glikogjenit të muskujve. Në çdo rast, nuk duhet të merrni kurrë BCAA me stomakun bosh - pothuajse të gjithë studiuesit dhe praktikuesit bien dakord për këtë.
Ka ende disa truke, pa njohuri për të cilat as dozat më të fuqishme të BCAA nuk do t'ju "luajnë" në duart tuaja. Ju lutemi mbani në mend se pika kryesore në përthithjen e çdo aminoacidi është rritja e sheqerit në gjak dhe insulinës. Pa dyshim, insulina është hormoni kryesor anabolik në trup. Pyetja është, cila është mënyra më e mirë për të kombinuar nivelet e larta të insulinës me BCAA?
Së pari, sigurohuni që të keni kofaktorë të rëndësishëm në dietën tuaj dhe planin e suplementeve. Një nga këta kofaktorë më të rëndësishëm është kromi, dhe forma më e dëshirueshme e këtij minerali gjurmë është pikolinati i kromit. Kromi rrit efektivitetin e insulinës dhe meqenëse insulina transporton aminoacide në muskujt tuaj, do të përjetoni rezultate më pak se ideale kur merrni BCAA ndërsa keni mungesë kromi.
Kofaktorë të tjerë të rëndësishëm përfshijnë zinkun, i cili është një rregullues i insulinës, vitaminat B6 dhe B12, të cilat janë të rëndësishme për metabolizmin e proteinave dhe biotinën. Një pjesë e konsiderueshme e këtyre kofaktorëve do të vijnë nga një dietë e mirë e pastër. Megjithatë, është një ide e mirë që të merrni gjithashtu një formulë të mirë multivitamine dhe multiminerale për t'u siguruar që nuk po merrni mjaftueshëm.
Sigurisht, që BCAA të funksionojë në mënyrë efektive, duhet të përqendroheni në një shtesë gjithëpërfshirëse që përfshin të tre këto aminoacide. Të gjithë duhet të jenë të pranishëm në të njëjtën kohë në mënyrë që të sigurohet përthithja maksimale nga sistemi muskulor.
Sa për të marrë dhe nga cilat kompani
Pyetja e fundit, por më e rëndësishmja dhe më e vështira. Askush nuk e di sa të marrë; Asnjë nga eksperimentet shkencore, rezultatet e të cilave u njohëm, nuk mund të përmendte jo vetëm në mënyrë kategorike, por edhe rekomanduese as marrëdhëniet midis BCAA individuale në kompleksin e tyre, as dozat ditore ose të vetme. Secili prej kampionëve që merr pjesë në reklamimin e këtij apo atij suplementi aminoacid pretendon se pikërisht ajo që mori ishte më e mira. Më duket se kjo është krejt e natyrshme. Në fund të fundit, karakteristikat individuale të tretjes dhe asimilimit janë aq specifike për secilin person sa që njëri prej jush do të ndihmohet më së miri nga formula e aminoacideve të kompanisë. Twinlab, ndërsa tjetri do të kënaqet me shoqërinë Weider, dhe e treta do të vërtetojë me shkumë në gojë se nuk ka asgjë më të mirë se aminoacidet nga kompania Shumëfuqi. Gjëja qesharake është se të gjithë do të kenë të drejtë, sepse një ose një tjetër formulë specifike e aminoacideve "përshtatet" në mënyrë të përkryer në karakteristikat e trupit të tij!
Prandaj, eksperimentoni, miq, e ardhmja është e juaja dhe na tregoni se cilat marka barnash keni gjetur më efektive, në çfarë doze, në cilën orë të ditës, etj. Sa më shumë të jemi në gjendje të mbledhim materiale të tilla, aq më saktë do të jemi në gjendje të përcaktojmë dozat dhe regjimet optimale të dozimit për bodybuilders.
Suksese në aktivitetet tuaja kërkimore!
