Aminoacidi kryesor është. Vetitë acido-bazike të aminoacideve

24.11.202227.05.2017

LIPIDET

Lipidet janë substanca vajore ose yndyrore të patretshme në ujë që mund të nxirren nga qelizat me tretës jopolarë. Ky është një grup heterogjen i komponimeve të lidhura drejtpërdrejt ose tërthorazi me acidet yndyrore.

Funksionet biologjike të lipideve:

1) një burim energjie që mund të ruhet për një kohë të gjatë;

2) pjesëmarrja në formimin e membranave qelizore;

3) një burim i vitaminave të tretshme në yndyrë, molekulave sinjalizuese dhe acideve yndyrore esenciale;

4) termoizolim;

5) lipidet jopolare shërbejnë si izolues elektrikë, duke siguruar përhapjen e shpejtë të valëve të depolarizimit përgjatë fibrave nervore të mielinuara;

6) pjesëmarrja në formimin e lipoproteinave.

Acidet yndyrore janë përbërës strukturorë të shumicës së lipideve. Ato janë acide organike me zinxhir të gjatë që përmbajnë nga 4 deri në 24 atome karboni, ato përmbajnë një grup karboksil dhe një bisht të gjatë hidrokarbur jopolar. Ato nuk gjenden në qeliza në gjendje të lirë, por vetëm në një formë të lidhur kovalente. Yndyrnat natyrore zakonisht përmbajnë acide yndyrore me një numër çift atomesh karboni, pasi ato sintetizohen nga njësi me dy karboni duke formuar një zinxhir të padegëzuar të atomeve të karbonit. Shumë acide yndyrore kanë një ose më shumë lidhje të dyfishta - acide yndyrore të pangopura.

Acidet yndyrore më të rëndësishme (numri i atomeve të karbonit, emri, pika e shkrirjes jepet pas formulës):

12, laurik, 44,2 o C

14, miristik, 53,9 o C

16, palmitik, 63,1 o C

18, stearik, 69,6 o C

18, oleik, 13,5 o C

18, linoleik, -5 o C

18, linolenik, -11 o C

20, arachidonic, -49,5 o C

Vetitë e përgjithshme të acideve yndyrore;

Pothuajse të gjitha përmbajnë një numër çift atomesh karboni,

Acidet e ngopura gjenden dy herë më shpesh tek kafshët dhe bimët sesa ato të pangopura.

Acidet yndyrore të ngopura nuk kanë një strukturë lineare të ngurtë; ato janë shumë fleksibël dhe mund të marrin një sërë konformacionesh,

Në shumicën e acideve yndyrore, lidhja ekzistuese e dyfishtë ndodhet midis atomeve të 9-të dhe 10-të të karbonit (Δ 9),

Lidhjet e dyfishta shtesë zakonisht ndodhen midis lidhjes së dyfishtë Δ 9 dhe skajit metil të zinxhirit,

Dy lidhje të dyfishta në acidet yndyrore nuk janë kurrë të konjuguara; ekziston gjithmonë një grup metilen midis tyre,

Lidhjet e dyfishta të pothuajse të gjitha acideve yndyrore natyrore gjenden në cis-konformimi, i cili çon në një përkulje të fortë të zinxhirit alifatik dhe një strukturë më të ngurtë,

Në temperaturën e trupit, acidet yndyrore të ngopura janë në gjendje të ngurtë dylli, ndërsa acidet yndyrore të pangopura janë të lëngshme.

Sapunët e acideve yndyrore të natriumit dhe kaliumit janë në gjendje të emulsionojnë vajra dhe yndyrna të patretshme në ujë; sapunët e acideve yndyrore me kalcium dhe magnez treten shumë dobët dhe nuk emulsojnë yndyrnat.

Acidet yndyrore dhe alkoolet e pazakonta gjenden në lipidet e membranës bakteriale. Shumë nga shtamet bakteriale që përmbajnë këto lipide (termofile, acidofile dhe galofile) janë përshtatur ndaj kushteve ekstreme.

izodegezuar

antiizobranched

me përmbajtje ciklopropane

që përmban ω-cikloheksil

izopranil

ciklopentanfitanil

Përbërja e lipideve bakteriale është shumë e larmishme dhe diapazoni i acideve yndyrore të llojeve të ndryshme ka fituar rëndësinë e një kriteri taksonomik për identifikimin e organizmave.

Tek kafshët, derivate të rëndësishëm të acidit arachidonic janë histohormonet prostaglandina, tromboksanet dhe leukotrienet, të bashkuar në grupin e eikozanoideve dhe që posedojnë aktivitet biologjik jashtëzakonisht të gjerë.

prostaglandina H2

Klasifikimi i lipideve:

1. Triacilgliceridet(yndyrnat) janë estere të alkoolit të glicerinës dhe tre molekula të acideve yndyrore. Ato përbëjnë përbërësin kryesor të depozitave yndyrore në qelizat bimore dhe shtazore. Nuk përmbahet në membrana. Triacilgliceridet e thjeshta përmbajnë mbetje identike të acideve yndyrore në të tre pozicionet (tristearin, tripalmitin, triolein). Ato të përziera përmbajnë acide yndyrore të ndryshme. Është më i lehtë në gravitetin specifik se uji, shumë i tretshëm në kloroform, benzen dhe eter. Ato hidrolizohen nga zierja me acide ose baza, ose nga veprimi i lipazës. Në qelizat në kushte normale, autooksidimi i yndyrave të pangopura frenohet plotësisht për shkak të pranisë së vitaminës E, enzimave të ndryshme dhe acidit askorbik. Në qelizat e specializuara të indit lidhës të adipociteve të kafshëve, një sasi e madhe e triacilglicerideve mund të ruhet në formën e pikave të yndyrës, duke mbushur pothuajse të gjithë vëllimin e qelizës. Në formën e glikogjenit, trupi mund të ruajë energji jo më shumë se një ditë. Triacilgliceridet mund të ruajnë energji për muaj të tërë, sepse ato mund të ruhen në sasi shumë të mëdha në një formë pothuajse të pastër, jo të hidratuar dhe, për njësi të peshës, ruajnë dy herë më shumë energji sesa karbohidratet. Përveç kësaj, triacilgliceridet nën lëkurë formojnë një shtresë izoluese të nxehtësisë që mbron trupin nga temperaturat shumë të ulëta.

yndyrë neutrale

Për të karakterizuar vetitë e yndyrës, përdoren konstantet e mëposhtme:

Numri i acidit - numri i mg KOH që kërkohet për të neutralizuar

acide yndyrore të lira të përfshira në 1 g yndyrë;

Numri i saponifikimit - numri i mg KOH i nevojshëm për hidrolizë

lipide neutrale dhe neutralizimi i të gjitha acideve yndyrore,

Vlera e jodit është numri i gramëve të jodit të lidhur me 100 g yndyrë.

karakterizon shkallën e pangopurit të një yndyre të caktuar.

2. Dylli janë estere të formuara nga acidet yndyrore me zinxhir të gjatë dhe alkoolet me zinxhir të gjatë. Tek vertebrorët, dyllët e sekretuar nga gjëndrat e lëkurës veprojnë si një shtresë mbrojtëse që lubrifikon dhe zbut lëkurën dhe gjithashtu e mbron atë nga uji. Shtresa e dyllit mbulon flokët, leshin, gëzofin, pendët e kafshëve, si dhe gjethet e shumë bimëve. Dyllët prodhohen dhe përdoren në sasi shumë të mëdha nga organizmat detarë, veçanërisht planktoni, në të cilin shërbejnë si forma kryesore e akumulimit të karburantit qelizor me kalori të lartë.

spermaceti, i marrë nga truri i balenave të spermës

dyll blete

3. Fosfoglicerolipidet– shërbejnë si përbërësit kryesorë strukturorë të membranave dhe nuk ruhen kurrë në sasi të mëdha. Sigurohuni që të përmbajnë glicerinë të alkoolit polihidrik, acid fosforik dhe mbetje të acideve yndyrore.

Fosfoglicerolipidet gjithashtu mund të ndahen në disa lloje bazuar në strukturën e tyre kimike:

1) fosfolipidet - përbëhen nga glicerina, dy mbetje të acideve yndyrore në pozicionet 1 dhe 2 të glicerinës dhe një mbetje e acidit fosforik, me të cilin shoqërohet mbetje e një alkooli tjetër (etanolaminë, kolinë, serinë, inositol). Si rregull, një acid yndyror në pozicionin e parë është i ngopur, dhe në pozicionin e dytë është i pangopur.

acidi fosfatidik është një material fillestar për sintezën e fosfolipideve të tjera; ai gjendet në inde në sasi të vogla.

fosfatidiletanolaminë (kefalinë)

fosfatidilkolina (lecitin), praktikisht mungon nga bakteret

fosfatidilserinë

fosfatidilinositoli është një pararendës i dy lajmëtarëve të dytë të rëndësishëm (lajmëtarë) diacilglicerol dhe inositol 1,4,5-trifosfat

2) plazmalogjenet - fosfoglicerolipidet, në të cilat një nga zinxhirët hidrokarbure është një eter vinil. Plazmalogjenët nuk gjenden në bimë. Plazmalogjenët etanolaminë janë gjerësisht të pranishëm në mielinë dhe në rrjetin sarkoplazmatik të zemrës.

etanolamineplazmalogjen

3) lizofosfolipidet - të formuara nga fosfolipidet gjatë ndarjes enzimatike të një prej mbetjeve të acilit. Helmi i gjarprit përmban fosfolipazë A 2, e cila formon lizofosfatide që kanë efekt hemolitik;

4) kardiolipinat - fosfolipidet e membranave të brendshme të baktereve dhe mitokondrive, formohen nga ndërveprimi i dy mbetjeve të acidit fosfatidik me glicerinë:

kardiolipinë

4. Fosfosfingolipide– funksionet e glicerinës në to kryhen nga sfingozina, një aminoalkool me zinxhir të gjatë alifatik. Nuk përmban glicerinë. Ato janë të pranishme në sasi të mëdha në membranat e qelizave të indit nervor dhe në tru. Fosfingolipidet janë të rralla në membranat e qelizave bimore dhe bakteriale. Derivatet e sfingosinës të aciluar në grupin amino me mbetje të acideve yndyrore quhen ceramide. Përfaqësuesi më i rëndësishëm i këtij grupi është sfingomielina (ceramide-1-fosfokolina). Ai është i pranishëm në shumicën e membranave të qelizave shtazore, veçanërisht në mbështjellësit e mielinës të disa llojeve të qelizave nervore.

sfingomielina

sfingosinë

5. glikoglicerolipidet - lipidet që kanë një karbohidrate të bashkangjitur nëpërmjet një lidhje glikozidike në pozicionin 3 të glicerinës nuk përmbajnë një grup fosfat. Glikoglicerolipidet janë gjerësisht të pranishme në membranat e kloroplasteve, si dhe në algat dhe bakteret blu-jeshile. Monogalaktosildiacilgliceroli është lipidi polar më i zakonshëm në natyrë, pasi përbën gjysmën e të gjitha lipideve në membranën tilakoide të kloroplasteve:

monogalaktosildiacilgliceroli

6. Glikosfingolipide– e ndërtuar nga sfingozina, një mbetje e acidit yndyror dhe një oligosakarid. Përmbahet në të gjitha indet, kryesisht në shtresën e jashtme lipidike të membranave plazmatike. Atyre u mungon një grup fosfati dhe nuk mbajnë ngarkesë elektrike. Glikosfingolipidet mund të ndahen më tej në dy lloje:

1) cerebrozidet janë përfaqësues më të thjeshtë të këtij grupi. Galaktocerebrozidet gjenden kryesisht në membranat e qelizave të trurit, ndërsa glukocerebrozidet gjenden në membranat e qelizave të tjera. Cerebrozidet, që përmbajnë dy, tre ose katër mbetje sheqeri, lokalizohen kryesisht në shtresën e jashtme të membranave qelizore.

galaktocerebrozidi

2) gangliozidet janë glikosfingolipidet më komplekse. Kokat e tyre shumë të mëdha polare formohen nga disa mbetje sheqeri. Ato karakterizohen nga prania në pozicionin ekstrem të një ose disa mbetjeve të acidit N-acetilneuraminik (sialik), i cili mbart një ngarkesë negative në pH 7. Në lëndën gri të trurit, gangliozidet përbëjnë rreth 6% të lipideve të membranës. Gangliozidet janë përbërës të rëndësishëm të vendeve specifike të receptorit të vendosura në sipërfaqen e membranave qelizore. Pra, ato janë të vendosura në ato zona specifike të mbaresave nervore ku lidhja e molekulave të neurotransmetuesve ndodh në procesin e transmetimit kimik të impulseve nga një qelizë nervore në tjetrën.

7. Izoprenoide– derivatet e izoprenit (forma aktive është 5-izopentenil difosfat), të cilët kryejnë një shumëllojshmëri të gjerë funksionesh.

izopren 5-izopentenil difosfat

Aftësia për të sintetizuar izoprenoide specifike është karakteristikë vetëm për disa lloje të kafshëve dhe bimëve.

1) gome - e sintetizuar nga disa lloje bimësh, kryesisht Hevea brasiliensis:

fragment gome

2) vitaminat e tretshme në yndyrë A, D, E, K (për shkak të afinitetit strukturor dhe funksional me hormonet steroide, vitamina D tani klasifikohet si hormon):

vitaminë A

vitaminë E

vitaminë K

3) Hormonet e rritjes shtazore – acidi retinoik tek vertebrorët dhe neotina tek insektet:

acid retinoik

neotenin

Acidi retinoik është një derivat hormonal i vitaminës A, stimulon rritjen dhe diferencimin e qelizave, neotinat janë hormone të insekteve, stimulojnë rritjen e larvave dhe pengojnë shkrirjen dhe janë antagoniste të ekdisonit;

4) hormonet bimore - acidi abscisik, është një fitohormon i stresit që shkakton një përgjigje sistemike imune të bimëve, e manifestuar në rezistencën ndaj një shumëllojshmërie të gjerë të patogjenëve:

acidi abscisik

5) terpenet - substanca të shumta aromatike dhe vajra esencialë të bimëve që kanë efekte baktericid dhe fungicid; Komponimet me dy njësi izoprene quhen monoterpene, tre - sesquiterpene dhe gjashtë - triterpene:

kamfor timol

6) steroidet - substanca komplekse të tretshme në yndyrë, molekulat e të cilave përmbajnë ciklopentan perhidrofenantren (në thelb një triterpen). Steroli kryesor në indet e kafshëve është kolesteroli i alkoolit (kolesteroli). Kolesteroli dhe esteret e tij me acide yndyrore me zinxhir të gjatë janë përbërës të rëndësishëm të lipoproteinave të plazmës, si dhe të membranës së jashtme qelizore. Për shkak se katër unazat e bashkuara krijojnë një strukturë të ngurtë, prania e kolesterolit në membrana rregullon rrjedhshmërinë e membranës në temperatura ekstreme. Bimët dhe mikroorganizmat përmbajnë komponime të lidhura - ergosterol, stigmasterol dhe β-sitosterol.

kolesterolit

ergosterol

stigmasterol

β-sitosterol

Acidet biliare formohen nga kolesteroli në trup. Ato sigurojnë tretshmërinë e kolesterolit në biliare dhe nxisin tretjen e lipideve në zorrë.

acidi kolik

Kolesteroli gjithashtu prodhon hormone steroide - molekula sinjalizuese lipofile që rregullojnë metabolizmin, rritjen dhe riprodhimin. Ekzistojnë gjashtë hormone kryesore steroide në trupin e njeriut:

kortizol aldosterone

testosterone estradiol

kalcitriol progesteroni

Kalcitrioli është një vitaminë D me aktivitet hormonal, ndryshon nga hormonet e vertebrorëve, por ndërtohet edhe në bazë të kolesterolit. Unaza B hapet për shkak të një reagimi të varur nga drita.

Një derivat i kolesterolit është hormoni i shkrirjes së insekteve, merimangave dhe krustaceve - ecdysone. Hormonet steroide që kryejnë një funksion sinjalizues gjenden gjithashtu në bimë.

7) ankorat lipidike që mbajnë molekulat e proteinave ose komponimeve të tjera në membranë:

ubiquinone

Siç mund ta shohim, lipidet nuk janë polimere në kuptimin e mirëfilltë të fjalës, por si nga ana metabolike ashtu edhe nga ana strukturore ato janë afër acidit polihidroksibutirik të pranishëm në baktere, një substancë e rëndësishme rezervë. Ky polimer shumë i reduktuar përbëhet vetëm nga njësi të acidit D-β-hidroksibutirik të lidhura nga një lidhje esterike. Çdo zinxhir përmban rreth 1500 mbetje. Struktura është një spirale kompakte me dorën e djathtë, me rreth 90 zinxhirë të tillë të vendosur për të formuar një shtresë të hollë në qelizat bakteriale.

acid poli-D-β-hidroksibutirik

Aminoacidet janë acide karboksilike që përmbajnë një grup amino dhe një grup karboksilik. Aminoacidet natyrore janë acide 2-aminokarboksilike, ose α-aminoacide, megjithëse ka aminoacide si β-alanina, taurina, acidi γ-aminobutirik. Formula e përgjithësuar e një α-aminoacidi duket si kjo:

A-aminoacidet kanë katër zëvendësues të ndryshëm në karbonin 2, domethënë, të gjithë α-aminoacidet, përveç glicinës, kanë një atom karboni asimetrik (kiral) dhe ekzistojnë në formën e dy enantiomerëve - aminoacidet L- dhe D. Aminoacidet natyrore i përkasin serisë L. D-aminoacidet gjenden në bakteret dhe antibiotikët peptide.

Të gjitha aminoacidet në tretësirat ujore mund të ekzistojnë në formën e joneve bipolare, dhe ngarkesa totale e tyre varet nga pH e mediumit. Vlera e pH në të cilën ngarkesa totale është zero quhet pika izoelektrike. Në pikën izoelektrike, një aminoacid është një zwitterion, domethënë grupi i tij amin është i protonuar dhe grupi i tij karboksil është i disociuar. Në rajonin e pH neutral, shumica e aminoacideve janë zwitterions:

Aminoacidet nuk thithin dritën në zonën e dukshme të spektrit, aminoacidet aromatike thithin dritën në rajonin UV të spektrit: triptofani dhe tirozina në 280 nm, fenilalanina në 260 nm.

Aminoacidet karakterizohen nga disa reaksione kimike që kanë një rëndësi të madhe për praktikën laboratorike: testi i ninhidrinës me ngjyra për grupin α-amino, reaksionet karakteristike të sulfhidrilit, fenolit dhe grupeve të tjera të radikaleve të aminoacideve, përshpejtimi dhe formimi i bazave Schiff në grupet amino. , esterifikimi në grupet karboksil.

Roli biologjik i aminoacideve:

1) janë elementë strukturorë të peptideve dhe proteinave, të ashtuquajturat aminoacide proteinogjene. Proteinat përmbajnë 20 aminoacide, të cilat janë të koduara nga kodi gjenetik dhe përfshihen në proteina gjatë përkthimit; disa prej tyre mund të jenë të fosforiluara, të aciluara ose të hidroksiluara;

2) mund të jenë elementë strukturorë të komponimeve të tjera natyrore - koenzima, acide biliare, antibiotikë;

3) janë molekula sinjalizuese. Disa nga aminoacidet janë neurotransmetues ose prekursorë të neurotransmetuesve, hormoneve dhe histohormoneve;

4) janë metabolitët më të rëndësishëm, për shembull, disa aminoacide janë prekursorë të alkaloideve bimore, ose shërbejnë si dhurues të azotit, ose janë përbërës jetikë të të ushqyerit.

Klasifikimi i aminoacideve proteinogjene bazohet në strukturën dhe polaritetin e vargjeve anësore:

1. Aminoacidet alifatike:

glicinë, gly,G,Gly

alaninë, ala, A, Ala

valine, bosht,V,Val*

Leucine, lei,L,Leu*

izoleucine, llum, Unë, Ile*

Këto aminoacide nuk përmbajnë heteroatome ose grupe ciklike në zinxhirin anësor dhe karakterizohen nga një polaritet dukshëm i ulët.

cisteinë, cis, C, Cys

metioninë, met, M, Met*

3. Aminoacidet aromatike:

fenilalaninë, tharese flokesh,F,Phe*

tirozinë, galeri qitjeje, Y, Tyr

triptofan, tre, W, Trp*

histidine, gis, H, e tij

Aminoacidet aromatike përmbajnë cikle mezomerike të stabilizuara nga rezonanca. Në këtë grup, vetëm aminoacidi fenilalaninë shfaq polaritet të ulët, tirozina dhe triptofani karakterizohen nga polaritet i dukshëm, madje histidina ka polaritet të lartë. Histidina gjithashtu mund të klasifikohet si një aminoacid bazë.

4. Aminoacidet neutrale:

serinë, gri,S,Ser

treonina, tre, T, Thr*

asparaginë, asn, N, Asn

glutamine, gln, Q, Gln

Aminoacidet neutrale përmbajnë grupe hidroksil ose karboksamide. Megjithëse grupet e amideve janë jojonike, molekulat e asparaginës dhe glutaminës janë shumë polare.

5. Aminoacidet acide:

acid aspartik (aspartat), asp, D, Asp

acid glutamik (glutamat), glu, E, Glu

Grupet karboksil të vargjeve anësore të aminoacideve acide jonizohen plotësisht në të gjithë gamën e vlerave fiziologjike të pH.

6. Aminoacidet esenciale:

lizinë, l nga, K, Lys*

arginine, arg, R, Arg

Zinxhirët anësor të aminoacideve kryesore protonohen plotësisht në rajonin neutral të pH. Një aminoacid shumë bazë dhe shumë polar është arginina, e cila përmban një grup guanidine.

7. Imino acid:

proline, rreth,P,Pro

Zinxhiri anësor i prolinës përbëhet nga një unazë me pesë anëtarë që përmban një atom α-karbon dhe një grup α-amino. Prandaj, prolina, në mënyrë rigoroze, nuk është një aminoacid, por një imino acid. Atomi i azotit në unazë është një bazë e dobët dhe nuk protonohet në vlerat fiziologjike të pH. Për shkak të strukturës së saj ciklike, prolina shkakton përkulje në zinxhirin polipeptid, i cili është shumë i rëndësishëm për strukturën e kolagjenit.

Disa nga aminoacidet e listuara nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Këto aminoacide thelbësore janë shënuar me yll.

Siç u tha më lart, aminoacidet proteinogjene janë pararendësit e disa molekulave të vlefshme biologjikisht aktive.

Dy amina biogjenike, β-alanina dhe cisteamina, janë pjesë e koenzimës A (koenzimat janë derivate të vitaminave të tretshme në ujë që formojnë qendrën aktive të enzimave komplekse). β-alanina formohet nga dekarboksilimi i acidit aspartik, dhe cisteamina nga dekarboksilimi i cisteinës:

β-alanine cisteamine

Mbetja e acidit glutamik është pjesë e një koenzime tjetër - acidi tetrahidrofolik, një derivat i vitaminës B c.

Molekula të tjera biologjikisht të vlefshme janë konjugatet e acideve biliare me aminoacidin glicinë. Këto konjugate janë acide më të forta se ato bazë, formohen në mëlçi dhe janë të pranishme në biliare në formën e kripërave.

acid glikokolik

Aminoacidet proteinogjene janë pararendës të disa antibiotikëve - substanca biologjikisht aktive të sintetizuara nga mikroorganizmat dhe shtypin përhapjen e baktereve, viruseve dhe qelizave. Më të njohurit prej tyre janë penicilinat dhe cefalosporinat, të cilat përbëjnë grupin e antibiotikëve β-laktamë dhe prodhohen nga myqet e gjinisë. Penicilium. Ato karakterizohen nga prania në strukturën e tyre të një unaze reaktive β-laktame, me ndihmën e së cilës pengojnë sintezën e mureve qelizore të mikroorganizmave gram-negativë.

formula e përgjithshme e penicilinave

Nga aminoacidet, aminet biogjene fitohen me dekarboksilim - neurotransmetues, hormone dhe histohormone.

Aminoacidet glicina dhe glutamati janë vetë neurotransmetues në sistemin nervor qendror.

Derivatet e aminoacideve janë gjithashtu alkaloide - komponime natyrore që përmbajnë azot të një natyre bazike, të formuara në bimë. Këto komponime janë komponime fiziologjike jashtëzakonisht aktive që përdoren gjerësisht në mjekësi. Shembuj të alkaloideve përfshijnë derivatin e fenilalaninës papaverinë, një alkaloid izokinoline i lulëkuqes somniferous (një antispazmatik) dhe derivati i triptofanit fizostigmina, një alkaloid indol nga fasulet Calabar (një ilaç antikolinesterazë):

papaverinë fizostigminë

Aminoacidet janë objekte jashtëzakonisht të njohura të bioteknologjisë. Ka shumë mundësi për sintezën kimike të aminoacideve, por rezultati është racemate e aminoacideve. Meqenëse vetëm L-izomerët e aminoacideve janë të përshtatshëm për industrinë ushqimore dhe mjekësinë, përzierjet racemike duhet të ndahen në enantiomere, gjë që paraqet një problem serioz. Prandaj, qasja bioteknologjike është më popullore: sinteza enzimatike duke përdorur enzima të imobilizuara dhe sinteza mikrobiologjike duke përdorur qeliza të tëra mikrobike. Në të dyja rastet e fundit, fitohen L-izomerë të pastër.

Aminoacidet përdoren si aditivë ushqimorë dhe përbërës të ushqimit. Acidi glutamik rrit shijen e mishit, valina dhe leucina përmirësojnë shijen e produkteve të pjekura, glicina dhe cisteina përdoren si antioksidantë në konservim. D-triptofani mund të jetë një zëvendësues i sheqerit, pasi është shumë herë më i ëmbël. Lizina shtohet në ushqimin e kafshëve të fermës, pasi shumica e proteinave bimore përmbajnë sasi të vogla të aminoacidit esencial lizin.

Aminoacidet përdoren gjerësisht në praktikën mjekësore. Këto janë aminoacide të tilla si metionina, histidina, acidet glutamike dhe aspartike, glicina, cisteina, valina.

Në dekadën e fundit, aminoacidet filluan të shtohen në produktet kozmetike për kujdesin e lëkurës dhe flokëve.

Aminoacidet e modifikuara kimikisht përdoren gjithashtu gjerësisht në industri si surfaktantë në sintezën e polimereve, në prodhimin e detergjenteve, emulsifikuesve dhe aditivëve të karburantit.

Ushqimi modern i proteinave nuk mund të imagjinohet pa marrë parasysh rolin e aminoacideve individuale. Edhe me një bilanc të përgjithshëm pozitiv të proteinave, trupi i kafshës mund të përjetojë mungesë proteinash. Kjo është për shkak të faktit se thithja e aminoacideve individuale është e ndërlidhur me njëri-tjetrin; një mangësi ose tepricë e një aminoacidi mund të çojë në një mungesë të një tjetri.
Disa aminoacide nuk sintetizohen në trupin e njeriut dhe të kafshëve. Ata quhen të pazëvendësueshëm. Ekzistojnë vetëm dhjetë aminoacide të tilla. Katër prej tyre janë kritike (kufizuese) - ato më së shpeshti kufizojnë rritjen dhe zhvillimin e kafshëve.
Në dietat për shpendët, aminoacidet kryesore kufizuese janë metionina dhe cistina, në dietat për derrat - lizina. Trupi duhet të marrë një sasi të mjaftueshme të acidit kryesor kufizues me ushqim, në mënyrë që aminoacidet e tjera të mund të përdoren në mënyrë efektive për sintezën e proteinave.

Ky parim ilustrohet nga "fuçi Liebig", ku niveli i mbushjes së fuçisë përfaqëson nivelin e sintezës së proteinave në trupin e kafshës. Pllaka më e shkurtër në një fuçi "kufizon" aftësinë për të mbajtur lëng në të. Nëse kjo tabelë zgjatet, atëherë vëllimi i lëngut të mbajtur në fuçi do të rritet në nivelin e tabelës së dytë kufizuese.
Faktori më i rëndësishëm që përcakton produktivitetin e kafshëve është ekuilibri i aminoacideve që përmban në përputhje me nevojat fiziologjike. Studime të shumta kanë vërtetuar se te derrat, në varësi të racës dhe gjinisë, nevoja për aminoacide ndryshon në mënyrë sasiore. Por raporti i aminoacideve thelbësore për sintezën e 1 g proteina është i njëjtë. Ky raport i aminoacideve thelbësore me lizinën, si aminoacidi kryesor kufizues, quhet "proteina ideale" ose "profili ideal i aminoacideve". (

Lizina

është pjesë e pothuajse të gjitha proteinave me origjinë shtazore, bimore dhe mikrobike, por proteinat e drithërave janë të varfra në lizinë.

Lizina rregullon funksionin riprodhues; mungesa e saj prish formimin e spermës dhe vezëve.
E nevojshme për rritjen e kafshëve të reja dhe formimin e proteinave të indeve. Lizina merr pjesë në sintezën e nukleoproteinave, kromoproteinave (hemoglobinës), duke rregulluar kështu pigmentimin e gëzofit të kafshëve. Rregullon sasinë e produkteve të zbërthimit të proteinave në inde dhe organe.
Promovon përthithjen e kalciumit
Merr pjesë në aktivitetin funksional të sistemeve nervore dhe endokrine, rregullon metabolizmin e proteinave dhe karbohidrateve, megjithatë, kur reagon me karbohidratet, lizina bëhet e paarritshme për përthithje.
Lizina është substanca fillestare në formimin e karnitinës, e cila luan një rol të rëndësishëm në metabolizmin e yndyrës.

Metionina dhe cistina aminoacide që përmbajnë squfur. Në këtë rast, metionina mund të shndërrohet në cistinë, kështu që këto aminoacide racionalizohen së bashku dhe nëse ka mungesë, futen në dietë suplementet e metioninës. Të dyja këto aminoacide janë të përfshira në formimin e derivateve të lëkurës - flokët, puplat; së bashku me vitaminën E, ato rregullojnë largimin e yndyrës së tepërt nga mëlçia dhe janë të nevojshme për rritjen dhe riprodhimin e qelizave dhe rruazave të kuqe të gjakut. Me mungesë të metioninës, cistina është joaktive. Megjithatë, një tepricë e konsiderueshme e metioninës në dietë nuk duhet të lejohet.

Metioninë

nxit depozitimin e yndyrës në muskuj, është i nevojshëm për formimin e përbërjeve të reja organike të kolinës (vitamina B4), kreatinës, adrenalinës, niacinës (vitamina B5), etj.
Mungesa e metioninës në dietat çon në një ulje të nivelit të proteinave të plazmës (albumin), shkakton anemi (niveli i hemoglobinës në gjak ulet), ndërsa mungesa e njëkohshme e vitaminës E dhe selenit kontribuon në zhvillimin e distrofisë muskulare. Një sasi e pamjaftueshme e metioninës në dietë shkakton ngecje të rritjes së kafshëve të reja, humbje të oreksit, ulje të produktivitetit, rritje të kostos së ushqimit, mëlçi dhjamore, funksion të dëmtuar të veshkave, anemi dhe dobësim.
Metionina e tepërt dëmton përdorimin e azotit, shkakton ndryshime degjenerative në mëlçi, veshka, pankreas dhe rrit nevojën për argininë dhe glicinë. Me një tepricë të madhe të metioninës, vërehet një çekuilibër (ekuilibri i aminoacideve është i shqetësuar, i cili bazohet në devijime të mprehta nga raporti optimal i aminoacideve thelbësore në dietë), i cili shoqërohet me çrregullime metabolike dhe frenim të ritmit të rritjes. në kafshët e reja.
Cistina është një aminoacid që përmban squfur, i këmbyeshëm me metioninën, merr pjesë në proceset redoks, metabolizmin e proteinave, karbohidrateve dhe acideve biliare, nxit formimin e substancave që neutralizojnë helmet e zorrëve, aktivizon insulinën, së bashku me triptofanin, cistina merr pjesë në sintezë. në mëlçi të acideve biliare të nevojshme për përthithjen e produkteve të tretjes së yndyrave nga zorrët, të përdorura për sintezën e glutationit. Cistina ka aftësinë të thithë rrezet ultravjollcë. Me mungesë cistine, ka cirrozë të mëlçisë, vonesë në pendë dhe rritje të puplave tek shpendët e rinj, brishtësi dhe humbje (shkëputje) e puplave te zogjtë e rritur dhe ulje e rezistencës ndaj sëmundjeve infektive.

Triptofani

përcakton aktivitetin fiziologjik të enzimave të traktit tretës, enzimave oksiduese në qeliza dhe një sërë hormonesh, merr pjesë në rinovimin e proteinave të plazmës së gjakut, përcakton funksionimin normal të aparatit endokrin dhe hematopoietik, sistemin riprodhues, sintezën e gama globulinave , hemoglobina, acidi nikotinik, vjollca e syve, etj. Në rast të mungesës së triptofanit në dietë, rritja e kafshëve të reja ngadalësohet, prodhimi i vezëve te pulat vozitëse zvogëlohet, kostoja e ushqimit për prodhim rritet, atrofia endokrine dhe gonadat. , shfaqet verbëria, zhvillohet anemia (ulet numri i qelizave të kuqe të gjakut dhe niveli i hemoglobinës në gjak), ulen rezistenca dhe vetitë imune të trupit, fekondimi dhe çelja e vezëve. Tek derrat që ushqehen me një dietë të ulët në triptofan, marrja e ushqimit zvogëlohet, shfaqet një oreks i çoroditur, qimet bëhen më të ashpra dhe të dobësuara dhe vërehet mëlçia e yndyrshme. Mungesa e këtij aminoacidi çon gjithashtu në sterilitet, rritje të ngacmueshmërisë, konvulsione, formim të kataraktit, ekuilibër negativ të azotit dhe humbje të peshës së gjallë. Triptofani, duke qenë një pararendës (provitaminë) i acidit nikotinik, parandalon zhvillimin e pelagrës.

Aminoacidet nuk thithin dritën në zonën e dukshme të spektrit, aminoacidet aromatike thithin dritën në rajonin UV të spektrit: triptofani dhe tirozina në 280 nm, fenilalanina në 260 nm.

Roli biologjik i aminoacideve:

janë elementë strukturorë të peptideve dhe proteinave, të ashtuquajturat aminoacide proteinogjene. Proteinat përmbajnë 20 aminoacide, të cilat janë të koduara nga kodi gjenetik dhe përfshihen në proteina gjatë përkthimit; disa prej tyre mund të jenë të fosforiluara, të aciluara ose të hidroksiluara;

mund të jenë elementë strukturorë të komponimeve të tjera natyrore - koenzima, acide biliare, antibiotikë;

janë molekula sinjalizuese. Disa nga aminoacidet janë neurotransmetues ose prekursorë të neurotransmetuesve, hormoneve dhe histohormoneve;

janë metabolitët më të rëndësishëm, për shembull, disa aminoacide janë prekursorë të alkaloideve bimore, ose shërbejnë si dhurues të azotit, ose janë komponentë vitalë të të ushqyerit.

Klasifikimi i aminoacideve proteinogjene bazohet në strukturën dhe polaritetin e vargjeve anësore:

1. Aminoacidet alifatike:

glicinë, gly,G,Gly

alaninë, ala, A, Ala

valine, bosht,V,Val*

leucine, lei,L,Leu*

izoleucine, llum, Unë, Ile*

Këto aminoacide nuk përmbajnë heteroatome ose grupe ciklike në zinxhirin anësor dhe karakterizohen nga një polaritet dukshëm i ulët.

cisteinë, cis, Cys

metioninë, met,M,Met*

3. Aminoacidet aromatike:

fenilalaninë, tharese flokesh,F,Phe*

tirozinë, galeri qitjeje,Y,Tyr

triptofan, tre,W,Trp*

histidine, gis,H,I tij

4. Aminoacidet neutrale:

serinë, gri,S,Ser

treonina, tre,T,Thr*

asparaginë, asn, N,Asn

glutamine, gln, Q, Gln

Aminoacidet neutrale përmbajnë grupe hidroksil ose karboksamide. Megjithëse grupet e amideve janë jojonike, molekulat e asparaginës dhe glutaminës janë shumë polare.

5. Aminoacidet acide:

acid aspartik (aspartat), asp,D,Asp

acid glutamik (glutamat), glu, E, Glu

Grupet karboksil të vargjeve anësore të aminoacideve acide jonizohen plotësisht në të gjithë gamën e vlerave fiziologjike të pH.

6. Aminoacidet esenciale:

lizinë, l nga, K,Lys*

arginine, arg,R,Arg

Zinxhirët anësor të aminoacideve kryesore protonohen plotësisht në rajonin neutral të pH. Një aminoacid shumë bazë dhe shumë polar është arginina, e cila përmban një grup guanidine.

7. Imino acid:

proline, rreth,P,Pro

Disa nga aminoacidet e listuara nuk mund të sintetizohen në trupin e njeriut dhe duhet të furnizohen me ushqim. Këto aminoacide thelbësore janë shënuar me yll.

Siç u tha më lart, aminoacidet proteinogjene janë pararendësit e disa molekulave të vlefshme biologjikisht aktive.

β-alanine
cisteaminë

Mbetja e acidit glutamik është pjesë e një koenzime tjetër - acidi tetrahidrofolik, një derivat i vitaminës B c.

acid glikokolik

formula e përgjithshme e penicilinave

Nga aminoacidet, aminet biogjene fitohen me dekarboksilim - neurotransmetues, hormone dhe histohormone.

Aminoacidet glicina dhe glutamati janë vetë neurotransmetues në sistemin nervor qendror.

dopaminë (neurotransmetues) norepinefrinë (neurotransmetues)

adrenalinë (hormon) histamine (transmetues dhe histohormoni)

serotonin (neurotransmetues dhe histohormon) GABA (neurotransmetues)

tiroksinë (hormon)

Një derivat i aminoacidit triptofan është auksina më e famshme natyrale, acidi indolilacetik. Auksinat janë rregullues të rritjes së bimëve, stimulojnë diferencimin e indeve në rritje, rritjen e kambiumit, rrënjët, përshpejtojnë rritjen e frutave dhe heqjen e gjetheve të vjetra; antagonistët e tyre janë acidi abscisik.

acid indolilacetik

papaverinë fizostigminë

Aminoacidet përdoren gjerësisht në praktikën mjekësore. Këto janë aminoacide të tilla si metionina, histidina, acidet glutamike dhe aspartike, glicina, cisteina, valina.

Në dekadën e fundit, aminoacidet filluan të shtohen në produktet kozmetike për kujdesin e lëkurës dhe flokëve.

PROTEINAT

Proteinat janë substanca me molekulare të lartë të përbëra nga aminoacide të lidhura me lidhje peptide.

Janë proteinat që janë produkt i informacionit gjenetik të transmetuar brez pas brezi dhe kryejnë të gjitha proceset jetësore në qelizë.

Funksionet e proteinave:

Funksioni katalitik. Grupi më i shumtë i proteinave përbëhet nga enzimat - proteinat me aktivitet katalitik që përshpejtojnë reaksionet kimike. Shembuj të enzimave janë pepsina, alkool dehidrogjenaza, glutamina sintetaza.

Funksioni i strukturës. Proteinat strukturore janë përgjegjëse për ruajtjen e formës dhe stabilitetit të qelizave dhe indeve, këto përfshijnë keratinat, kolagjenin, fibroinën.

Funksioni i transportit. Proteinat transportuese bartin molekula ose jone nga një organ në tjetrin ose nëpër membrana brenda një qelize, për shembull, hemoglobinën, albuminën e serumit, kanalet jonike.

Funksioni mbrojtës. Proteinat e sistemit të homeostazës mbrojnë trupin nga patogjenët, informacionet e huaja, humbja e gjakut - imunoglobulinat, fibrinogjeni, trombina.

Funksioni rregullator. Proteinat kryejnë funksionet e substancave sinjalizuese - disa hormone, histohormone dhe neurotransmetues, janë receptorë për substancat sinjalizuese të çdo strukture dhe sigurojnë transmetim të mëtejshëm të sinjalit në zinxhirët e sinjalit biokimik të qelizës. Shembujt përfshijnë hormonin e rritjes somatotropin, hormonin insulinë, receptorët H- dhe M-kolinergjikë.

Funksioni motorik. Me ndihmën e proteinave kryhen proceset e tkurrjes dhe lëvizjeve të tjera biologjike. Shembujt përfshijnë tubulinën, aktinën dhe miozinën.

Funksioni rezervë. Bimët përmbajnë proteina rezervë, të cilat janë lëndë ushqyese të vlefshme; në trupat e kafshëve, proteinat e muskujve shërbejnë si lëndë ushqyese rezervë që mobilizohen kur është absolutisht e nevojshme.

Proteinat karakterizohen nga prania e disa niveleve të organizimit strukturor.

Struktura primare Një proteinë është një sekuencë e mbetjeve të aminoacideve në një zinxhir polipeptid. Një lidhje peptide është një lidhje karboksamide midis grupit α-karboksil të një aminoacidi dhe grupit α-amino të një aminoacidi tjetër.

alanilfenilalanilcisteilproline

Lidhja peptide ka disa veçori:

a) është i stabilizuar në mënyrë rezonante dhe për këtë arsye ndodhet praktikisht në të njëjtin rrafsh - planar; rrotullimi rreth lidhjes C-N kërkon shumë energji dhe është i vështirë;

b) lidhja -CO-NH- ka karakter të veçantë, është më e vogël se ajo e rregullt, por më e madhe se e dyfishtë, domethënë ka tautomeri keto-enol:

c) zëvendësuesit në lidhje me lidhjen peptide janë në ekstazë-pozita;

d) shtylla kurrizore peptide është e rrethuar nga zinxhirë anësor të natyrës së ndryshme, duke ndërvepruar me molekulat e tretësit përreth, grupet e lira karboksil dhe amino jonizohen, duke formuar qendra kationike dhe anionike të molekulës së proteinës. Në varësi të raportit të tyre, molekula e proteinës merr një ngarkesë totale pozitive ose negative, dhe karakterizohet gjithashtu nga një ose një vlerë tjetër pH e mjedisit kur arrin pikën izoelektrike të proteinës. Radikalët formojnë ura kripe, eterike dhe disulfide brenda molekulës së proteinës, dhe gjithashtu përcaktojnë gamën e reaksioneve karakteristike të proteinave.

Aktualisht, është rënë dakord që polimeret që përbëhen nga 100 ose më shumë mbetje aminoacide konsiderohen proteina, polipeptidet janë polimere që përbëhen nga 50-100 mbetje aminoacide dhe peptidet me molekulare të ulët janë polimere që përbëhen nga më pak se 50 mbetje aminoacide.

Disa peptide me peshë të ulët molekulare luajnë një rol të pavarur biologjik. Shembuj të disa prej këtyre peptideve:

Glutathione - γ-gluc-cis-gly - është një nga peptidet ndërqelizore më të përhapura, merr pjesë në proceset redoks në qeliza dhe transferimin e aminoacideve nëpër membranat biologjike.

Karnozina - β-ala-gis - një peptid që përmbahet në muskujt e kafshëve, eliminon produktet e prishjes së peroksidit të lipideve, përshpejton ndarjen e karbohidrateve në muskuj dhe është i përfshirë në metabolizmin e energjisë në muskuj në formën e fosfatit.

Vazopresina është një hormon i lobit të pasmë të gjëndrrës së hipofizës, i përfshirë në rregullimin e metabolizmit të ujit në trup:

Falloidina është një polipeptid helmues i agarit të mizës, në përqendrime të papërfillshme shkakton vdekjen e trupit për shkak të lëshimit të enzimave dhe joneve të kaliumit nga qelizat:

Gramicidina është një antibiotik që vepron në shumë baktere gram-pozitive, ndryshon përshkueshmërinë e membranave biologjike në komponime me peshë të ulët molekulare dhe shkakton vdekjen e qelizave:

Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - një peptid i sintetizuar në neurone dhe redukton dhimbjen.

Struktura dytësore e proteinaveështë një strukturë hapësinore e formuar si rezultat i ndërveprimeve midis grupeve funksionale të shtyllës kurrizore peptide.

Zinxhiri peptid përmban shumë grupe CO dhe NH të lidhjeve peptide, secila prej të cilave është potencialisht e aftë të marrë pjesë në formimin e lidhjeve hidrogjenore. Ekzistojnë dy lloje kryesore strukturash që e lejojnë këtë të ndodhë: një spirale α, në të cilën zinxhiri është i mbështjellë si një kordon telefoni, dhe një strukturë β e palosur, në të cilën seksionet e zgjatura të një ose më shumë zinxhirëve janë vendosur krah për krah. anësor. Të dyja këto struktura janë shumë të qëndrueshme.

Heliksi α karakterizohet nga paketimi jashtëzakonisht i dendur i zinxhirit polipeptid të përdredhur; për çdo kthesë të spirales së djathtë ka 3.6 mbetje aminoacide, radikalet e të cilave janë gjithmonë të drejtuara nga jashtë dhe pak prapa, domethënë, fillimi i vargut polipeptid.

Karakteristikat kryesore të α-spiralës:

α-spiralja stabilizohet nga lidhjet hidrogjenore midis atomit të hidrogjenit në azotin e grupit peptid dhe oksigjenit karbonil të mbetjes që ndodhet në katër pozicione përgjatë zinxhirit;

Të gjitha grupet peptide marrin pjesë në formimin e një lidhje hidrogjeni, kjo siguron stabilitet maksimal të α-spiralës;

të gjithë atomet e azotit dhe oksigjenit të grupeve peptide përfshihen në formimin e lidhjeve hidrogjenore, gjë që redukton ndjeshëm hidrofilitetin e rajoneve α-spiral dhe rrit hidrofobicitetin e tyre;

α-spiralja formohet në mënyrë spontane dhe është konformacioni më i qëndrueshëm i zinxhirit polipeptid, që korrespondon me energjinë minimale të lirë;

Në një zinxhir polipeptid të L-aminoacideve, spiralen e djathtë, që zakonisht gjendet në proteina, është shumë më e qëndrueshme se ajo e majtë.

Mundësia e formimit të α-spiralës përcaktohet nga struktura primare e proteinës. Disa aminoacide parandalojnë shtrembërimin e shtyllës kurrizore të peptideve. Për shembull, grupet karboksil ngjitur të glutamatit dhe aspartatit reciprokisht sprapsin njëri-tjetrin, gjë që parandalon formimin e lidhjeve hidrogjenore në α-spiralën. Për të njëjtën arsye, helikalizimi i zinxhirit është i vështirë në vendet ku mbetjet e lizinës dhe argininës me ngarkesë pozitive ndodhen afër njëra-tjetrës. Sidoqoftë, prolina luan rolin më të madh në përçarjen e α-spiralës. Së pari, në prolinë atomi i azotit është pjesë e një unaze të ngurtë, e cila parandalon rrotullimin rreth lidhjes N-C, dhe së dyti, prolina nuk formon një lidhje hidrogjeni për shkak të mungesës së hidrogjenit në atomin e azotit.

Fletë β është një strukturë me shtresa e formuar nga lidhje hidrogjenore midis fragmenteve peptide të rregulluara në mënyrë lineare. Të dy zinxhirët mund të jenë të pavarur ose i përkasin të njëjtës molekulë polipeptide. Nëse zinxhirët janë të orientuar në të njëjtin drejtim, atëherë një strukturë e tillë β quhet paralele. Në rastin e drejtimeve të zinxhirit të kundërt, domethënë kur fundi N i një zinxhiri përkon me fundin C të një zinxhiri tjetër, struktura β quhet antiparalele. Një fletë β antiparalele me ura hidrogjeni gati lineare është energjikisht më e preferueshme.

fletë β paralele fletë β antiparalele

Ndryshe nga heliksi α, i cili është i ngopur me lidhje hidrogjeni, çdo seksion i zinxhirit të fletës β është i hapur për formimin e lidhjeve shtesë të hidrogjenit. Radikalet anësore të aminoacideve janë të orientuara pothuajse pingul me rrafshin e fletës, në mënyrë alternative lart e poshtë.

Në ato zona ku zinxhiri peptid përkulet mjaft ashpër, shpesh ka një lak β. Ky është një fragment i shkurtër në të cilin 4 mbetje aminoacide janë të përkulura me 180° dhe stabilizohen nga një urë hidrogjeni midis mbetjes së parë dhe të katërt. Radikalet e mëdha të aminoacideve ndërhyjnë në formimin e lakut β, kështu që më së shpeshti përfshin aminoacidin më të vogël, glicinë.

Struktura suprasekondare e proteinave- ky është një rend specifik i alternimit të strukturave dytësore. Një domen kuptohet si një pjesë e veçantë e një molekule proteine që ka një shkallë të caktuar të autonomisë strukturore dhe funksionale. Domenet tani konsiderohen si elementë themelorë të strukturës së molekulave të proteinave, dhe marrëdhënia dhe natyra e rregullimit të a-helikave dhe fletëve β ofron më shumë për të kuptuar evolucionin e molekulave të proteinave dhe marrëdhëniet filogjenetike sesa një krahasim i strukturave parësore. Detyra kryesore e evolucionit është të krijojë gjithnjë e më shumë proteina të reja. Ekziston një shans pafundësisht i vogël për të sintetizuar aksidentalisht një sekuencë aminoacide që do të plotësonte kushtet e paketimit dhe do të siguronte përmbushjen e detyrave funksionale. Prandaj, është e zakonshme të gjesh proteina me funksione të ndryshme, por aq të ngjashme në strukturë sa që duket se kanë pasur një paraardhës të përbashkët ose kanë evoluar nga njëra-tjetra. Duket se evolucioni, kur përballet me nevojën për të zgjidhur një problem të caktuar, preferon të mos projektojë që në fillim proteinat për këtë qëllim, por të përshtatë struktura tashmë të vendosura mirë për këtë qëllim, duke i përshtatur ato për qëllime të reja.

Disa shembuj të strukturave suprasekondare të përsëritura shpesh:

αα’ – proteina që përmbajnë vetëm α-helika (mioglobinë, hemoglobinë);

ββ’ – proteina që përmbajnë vetëm struktura β (imunoglobulina, superoksid dismutazë);

βαβ’ – struktura β-fuçie, secila shtresë β ndodhet brenda fuçisë dhe është e lidhur me një α-helix që ndodhet në sipërfaqen e molekulës (triozofosfoizomeraza, laktat dehidrogjenaza);

"Gishti i zinkut" - një fragment proteine që përbëhet nga 20 mbetje aminoacide, atomi i zinkut është i lidhur me dy mbetje cisteine dhe dy mbetje histidine, duke rezultuar në formimin e një "gishti" prej afërsisht 12 mbetjesh aminoacide, të cilat mund të lidhen. në rajonet rregulluese të molekulës së ADN-së;

"zinxhir leucine" - proteinat ndërvepruese kanë një rajon α-spiral që përmban të paktën 4 mbetje leucine, ato ndodhen 6 aminoacide larg njëra-tjetrës, domethënë janë në sipërfaqen e çdo kthese të dytë dhe mund të formojnë lidhje hidrofobike me mbetje leucine të një tjetri. proteina. Me ndihmën e zinxhirëve të leucinës, për shembull, molekulat e proteinave të histonit fort bazë mund të kompleksohen, duke kapërcyer një ngarkesë pozitive.

Struktura terciare e proteinave- ky është rregullimi hapësinor i molekulës së proteinës, i stabilizuar nga lidhjet midis radikaleve anësore të aminoacideve.

Llojet e lidhjeve që stabilizojnë strukturën terciare të një proteine:

disulfidi hidrofobik elektrostatik i hidrogjenit

ndërveprim komunikim komunikim ndërveprim

Në varësi të palosjes së strukturës terciare, proteinat mund të klasifikohen në dy lloje kryesore - fibrilare dhe globulare.

Proteinat fibrilare janë molekula të gjata, të ngjashme me fije, të patretshme në ujë, zinxhirët polipeptidikë të të cilave janë të zgjatur përgjatë një boshti. Këto janë kryesisht proteina strukturore dhe kontraktuese. Disa shembuj të proteinave fibrilare më të zakonshme:

α-Keratina. Sintetizohet nga qelizat epidermale. Ato përbëjnë pothuajse të gjithë peshën e thatë të flokëve, gëzofit, puplave, brirëve, thonjve, kthetrave, thonjve, luspave, thundrave dhe guaskës së breshkave, si dhe një pjesë të konsiderueshme të peshës së shtresës së jashtme të lëkurës. Kjo është një familje e tërë proteinash; ato janë të ngjashme në përbërjen e aminoacideve, përmbajnë shumë mbetje cisteine dhe kanë të njëjtin rregullim hapësinor të zinxhirëve polipeptidikë. Në qelizat e flokëve, zinxhirët polipeptidikë të keratinës organizohen fillimisht në fibra, nga të cilat strukturat formohen më pas si një litar ose kabllo e përdredhur, duke mbushur përfundimisht të gjithë hapësirën e qelizës. Qelizat e flokëve rrafshohen dhe më në fund vdesin, dhe muret qelizore formojnë një mbështjellës tubular të quajtur kutikula rreth çdo qimeje. Në α-keratin, zinxhirët polipeptidë kanë formën e një spirale α, të përdredhur rreth njëri-tjetrit në një kabllo me tre bërthama me formimin e lidhjeve ndër-disulfide. Mbetjet e terminalit N janë të vendosura në njërën anë (paralele). Keratinat janë të patretshme në ujë për shkak të mbizotërimit të aminoacideve në përbërjen e tyre me radikalet anësore jopolare që përballen me fazën ujore. Gjatë permit ndodhin këto procese: fillimisht shkatërrohen urat disulfidike me reduktim me tiol dhe më pas kur flokëve i jepet forma e kërkuar thahen me ngrohje, ndërsa për shkak të oksidimit me oksigjen atmosferik krijohen ura të reja disulfide. , të cilat ruajnë formën e modelit të flokëve.

β-keratina. Këto përfshijnë fibroinën e mëndafshit dhe rrjetës së merimangës. Ato janë shtresa antiparalele të palosura β me një mbizotërim të glicinës, alaninës dhe serinës në përbërje.

Kolagjeni. Proteina më e zakonshme në kafshët më të larta dhe proteina kryesore fibrilare e indeve lidhëse. Kolagjeni sintetizohet në fibroblaste dhe kondrocite - qeliza të specializuara të indit lidhor, nga të cilat më pas nxirret. Fijet e kolagjenit gjenden në lëkurë, tendina, kërc dhe kocka. Ata nuk shtrihen, janë më të fortë se teli i çelikut dhe fibrilet e kolagjenit karakterizohen nga strija tërthore. Kur zihet në ujë, kolagjeni fijor, i patretshëm dhe i patretshëm shndërrohet në xhelatinë nga hidroliza e disa prej lidhjeve kovalente. Kolagjeni përmban 35% glicinë, 11% alaninë, 21% prolinë dhe 4-hidroksiprolinë (një aminoacid unik për kolagjenin dhe elastinën). Kjo përbërje përcakton vlerën relativisht të ulët ushqyese të xhelatinës si një proteinë ushqimore. Fibrilet e kolagjenit përbëhen nga nën-njësi polipeptide të përsëritura të quajtura tropokolagjen. Këto nënnjësi janë të rregulluara përgjatë fibrilit në formën e tufave paralele në një mënyrë nga koka në bisht. Zhvendosja e kokave jep strijat karakteristike tërthore. Boshllëqet në këtë strukturë, nëse është e nevojshme, mund të shërbejnë si vend për depozitimin e kristaleve të hidroksiapatitit Ca 5 (OH) (PO 4) 3, i cili luan një rol të rëndësishëm në mineralizimin e kockave.

Njësitë e tropokolagjenit përbëhen nga tre zinxhirë polipeptidikë të mbështjellë fort në një litar me tre fije, të dallueshme nga α- dhe β-keratinat. Në disa kolagjene, të tre zinxhirët kanë të njëjtën sekuencë aminoacide, ndërsa në të tjera vetëm dy zinxhirë janë identikë, dhe i treti është i ndryshëm. Zinxhiri polipeptid i tropokolagjenit formon një spirale të majtë, me vetëm tre mbetje aminoacide në kthesë për shkak të kthesave të zinxhirit të shkaktuara nga prolina dhe hidroksiprolina. Të tre zinxhirët janë të lidhur me njëri-tjetrin, përveç lidhjeve hidrogjenore, nga një lidhje e tipit kovalent të formuar midis dy mbetjeve lizine të vendosura në zinxhirët ngjitur:

Ndërsa plakemi, formohen më shumë lidhje tërthore brenda dhe ndërmjet nënnjësive të tropokolagjenit, duke i bërë fibrilet e kolagjenit më të ngurtë dhe më të brishtë, dhe kjo ndryshon vetitë mekanike të kërcit dhe tendinave, i bën kockat më të brishta dhe zvogëlon transparencën e kornesë. .

Elastina. Përmban indin elastik të verdhë të ligamenteve dhe shtresën elastike të indit lidhës në muret e arterieve të mëdha. Nën-njësia kryesore e fibrileve të elastinës është tropoelastin. Elastina është e pasur me glicinë dhe alaninë, përmban shumë lizinë dhe pak prolinë. Seksionet spirale të elastinës shtrihen kur aplikohet tensioni, por kthehen në gjatësinë e tyre origjinale kur ngarkesa hiqet. Mbetjet e lizinës së katër zinxhirëve të ndryshëm formojnë lidhje kovalente me njëra-tjetrën dhe lejojnë që elastina të shtrihet në mënyrë të kthyeshme në të gjitha drejtimet.

Proteinat globulare janë proteina, zinxhiri polipeptid i të cilave është palosur në një rruzull kompakt dhe janë të afta të kryejnë një shumëllojshmëri të gjerë funksionesh.

Është më e përshtatshme të merret në konsideratë struktura terciare e proteinave globulare duke përdorur shembullin e mioglobinës. Mioglobina është një proteinë relativisht e vogël për lidhjen e oksigjenit që gjendet në qelizat e muskujve. Ai ruan oksigjenin e lidhur dhe nxit transferimin e tij në mitokondri. Molekula e mioglobinës përmban një zinxhir polipeptid dhe një hemogrup (hem) - një kompleks protoporfirine me hekur. Karakteristikat kryesore të mioglobinës:

a) molekula e mioglobinës është aq kompakte sa brenda saj mund të futen vetëm 4 molekula uji;

b) të gjitha mbetjet e aminoacideve polare, me përjashtim të dy, ndodhen në sipërfaqen e jashtme të molekulës dhe të gjitha janë në gjendje të hidratuar;

c) shumica e mbetjeve hidrofobike të aminoacideve ndodhen brenda molekulës së mioglobinës dhe, në këtë mënyrë, mbrohen nga kontakti me ujin;

d) secila nga katër mbetjet e prolinës në molekulën e mioglobinës ndodhet në vendin e përkuljes së zinxhirit polipeptid; mbetjet e serinës, treoninës dhe asparaginës janë të vendosura në vende të tjera përkuljeje, pasi aminoacide të tilla parandalojnë formimin e një spirale α nëse ato janë të vendosura pranë njëri-tjetrit;

e) një grup heme i sheshtë shtrihet në një zgavër (xhep) pranë sipërfaqes së molekulës, atomi i hekurit ka dy lidhje koordinimi të drejtuara pingul me rrafshin e hemit, njëra prej tyre është e lidhur me mbetjen e histidinës 93 dhe tjetra shërben për t'u lidhur. një molekulë oksigjeni.

Duke u nisur nga struktura terciare, proteina bëhet e aftë të kryejë funksionet e saj të qenësishme biologjike. Baza e funksionimit të proteinave është se kur një strukturë terciare vendoset në sipërfaqen e proteinës, formohen zona që mund të bashkojnë molekula të tjera, të quajtura ligandë. Specifikimi i lartë i ndërveprimit të proteinës me ligand sigurohet nga komplementariteti i strukturës së qendrës aktive me strukturën e ligandit. Komplementariteti është korrespondenca hapësinore dhe kimike e sipërfaqeve ndërvepruese. Për shumicën e proteinave, struktura terciare është niveli maksimal i palosjes.

Struktura e proteinave kuaternare– karakteristikë e proteinave që përbëhen nga dy ose më shumë zinxhirë polipeptidikë të lidhur me njëri-tjetrin ekskluzivisht me lidhje jokovalente, kryesisht elektrostatike dhe hidrogjen. Më shpesh, proteinat përmbajnë dy ose katër nënnjësi; më shumë se katër nën-njësi zakonisht përmbajnë proteina rregullatore.

Proteinat që kanë një strukturë kuaternare shpesh quhen oligomerike. Ka proteina homomerike dhe heteromerike. Proteinat homomerike përfshijnë proteina në të cilat të gjitha nënnjësitë kanë të njëjtën strukturë, për shembull, enzima katalazë përbëhet nga katër nënnjësi absolutisht identike. Proteinat heteromerike kanë njësi të ndryshme; për shembull, enzima ARN polimeraza përbëhet nga pesë nënnjësi strukturore të ndryshme që kryejnë funksione të ndryshme.

Ndërveprimi i një nënnjësie me një ligand specifik shkakton ndryshime konformacionale në të gjithë proteinën oligomerike dhe ndryshon afinitetin e nënnjësive të tjera për ligandët; kjo veti qëndron në bazë të aftësisë së proteinave oligomerike për t'iu nënshtruar rregullimit alosterik.

Struktura kuaternare e një proteine mund të konsiderohet duke përdorur shembullin e hemoglobinës. Përmban katër zinxhirë polipeptidikë dhe katër grupe protetike heme, në të cilat atomet e hekurit janë në formën hekuri Fe 2+. Pjesa proteinike e molekulës, globina, përbëhet nga dy zinxhirë α dhe dy vargje β, që përmbajnë deri në 70% α-helika. Secili nga katër zinxhirët ka një strukturë karakteristike terciare dhe një hemogrup është i lidhur me secilin zinxhir. Hemet e zinxhirëve të ndryshëm ndodhen relativisht larg njëri-tjetrit dhe kanë kënde të ndryshme prirjeje. Pak kontakte të drejtpërdrejta formohen midis dy zinxhirëve α dhe dy vargjeve β, ndërsa kontakte të shumta të tipit α 1 β 1 dhe α 2 β 2 të formuara nga radikalet hidrofobike lindin midis zinxhirëve α dhe β. Midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2 mbetet një kanal.

Ndryshe nga mioglobina, hemoglobina karakterizohet nga një afinitet dukshëm më i ulët për oksigjenin, gjë që e lejon atë, në presionet e ulëta të pjesshme të oksigjenit që ekzistojnë në inde, t'u japë atyre një pjesë të konsiderueshme të oksigjenit të lidhur. Oksigjeni lidhet më lehtë nga hemoglobina e hekurit në vlera më të larta të pH dhe përqendrime të ulëta të CO 2 karakteristike për alveolat e mushkërive; çlirimi i oksigjenit nga hemoglobina favorizohet nga vlerat më të ulëta të pH dhe përqendrimet e larta të CO 2 karakteristike për indet.

Përveç oksigjenit, hemoglobina mbart jone hidrogjeni, të cilët lidhen me mbetjet e histidinës në zinxhirë. Hemoglobina mbart gjithashtu dioksid karboni, i cili ngjitet në grupin amino terminal të secilit prej katër zinxhirëve polipeptidë, duke rezultuar në formimin e karbaaminohemoglobinës:

Substanca 2,3-difosfoglicerat (DPG) është e pranishme në eritrocite në përqendrime mjaft të larta; përmbajtja e saj rritet kur ngrihet në lartësi të mëdha dhe gjatë hipoksisë, duke lehtësuar çlirimin e oksigjenit nga hemoglobina në inde. DPG ndodhet në kanalin midis α 1 β 1 dhe α 2 β 2, duke ndërvepruar me grupe të ndotura pozitivisht të zinxhirëve β. Kur hemoglobina lidh oksigjenin, DPG detyrohet të dalë nga zgavra. Qelizat e kuqe të gjakut të disa zogjve nuk përmbajnë DPG, por heksofosfat inositol, i cili zvogëlon më tej afinitetin e hemoglobinës për oksigjenin.

2,3-Difosfoglicerat (DPG)

HbA është hemoglobinë normale për të rriturit, HbF është hemoglobinë fetale, ka një afinitet më të madh për O 2, HbS është hemoglobinë në aneminë drapërocitare. Anemia drapërocitare është një sëmundje serioze e trashëguar e shkaktuar nga një anomali gjenetike e hemoglobinës. Në gjakun e njerëzve të sëmurë ka një numër jashtëzakonisht të madh të qelizave të kuqe të gjakut të hollë në formë drapëri, të cilat, së pari, çahen lehtësisht, dhe së dyti, bllokojnë kapilarët e gjakut. Në nivel molekular, hemoglobina S ndryshon nga hemoglobina A me një mbetje aminoacide në pozicionin 6 të zinxhirëve β, ku valina gjendet në vend të mbetjes së acidit glutamik. Kështu, hemoglobina S përmban dy ngarkesa negative më pak; shfaqja e valinës çon në shfaqjen e një kontakti hidrofobik "ngjitës" në sipërfaqen e molekulës; si rezultat, gjatë deoksigjenimit, molekulat e deoksihemoglobinës S ngjiten së bashku dhe formohen të patretshme, anormalisht të gjata. agregate të ngjashme me fije, duke çuar në deformim të qelizave të kuqe të gjakut.

Nuk ka asnjë arsye për të menduar se ekziston një kontroll i pavarur gjenetik mbi formimin e niveleve të organizimit strukturor të proteinave mbi atë primar, pasi struktura primare përcakton dytësore, terciare dhe kuaternare (nëse ka). Konformacioni vendas i një proteine është struktura termodinamikisht më e qëndrueshme në kushte të caktuara.

Leksioni nr.1

TEMA: “Amino acidet”.

Skica e ligjëratës:

1. Karakteristikat e aminoacideve

2. Peptidet.

Karakteristikat e aminoacideve.

Aminoacidet janë komponime organike, derivate të hidrokarbureve, molekulat e të cilave përfshijnë grupe karboksil dhe amino.

Proteinat përbëhen nga mbetje aminoacide të lidhura me lidhje peptide. Për të analizuar përbërjen e aminoacideve, kryhet hidroliza e proteinave e ndjekur nga izolimi i aminoacideve. Le të shqyrtojmë modelet bazë karakteristike të aminoacideve në proteina.

Tani është vërtetuar se proteinat përmbajnë një grup aminoacidesh që ndodhin vazhdimisht. Janë 18. Përveç atyre të treguara, u zbuluan edhe 2 amide të tjera aminoacide - asparagina dhe glutamina. Të gjithë morën emrin i madh aminoacide (që ndodhin shpesh). Ata shpesh quhen figurativisht "magjike" aminoacidet. Përveç aminoacideve kryesore, ka edhe të rralla, ato që nuk gjenden shpesh në proteinat natyrale. Ata quhen e mitur.

Pothuajse të gjitha aminoacidet e proteinave i përkasin α – aminoacide(grupi amino ndodhet në atomin e parë të karbonit pas grupit karboksil). Bazuar në sa më sipër, për shumicën e aminoacideve formula e përgjithshme është e vlefshme:

N.H. 2 -CH-COOH

Ku R janë radikale me struktura të ndryshme.

Le të shohim formulat e aminoacideve proteinike, tabela. 2.

Të gjitha α - aminoacidet, përveç aminoacetikës (glicinës), kanë një asimetrik α - atomi i karbonit dhe ekzistojnë në formën e dy enantiomerëve. Me përjashtime të rralla, aminoacidet natyrore i përkasin serisë L. Aminoacidet e serisë gjenetike D u gjetën vetëm në muret qelizore të baktereve dhe në antibiotikë. Këndi i rrotullimit është 20-30 0 gradë. Rrotullimi mund të jetë djathtas (7 aminoacide) ose majtas (10 aminoacide).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D - konfigurimi L-konfigurimi

(aminoacide natyrale)

Në varësi të mbizotërimit të grupeve amino ose karboksil, aminoacidet ndahen në 3 nënklasa:

Aminoacidet acidike. Grupet karboksile (acidike) mbizotërojnë mbi amino grupet (themelore), për shembull, acidet aspartike, glutamike.

Aminoacidet neutrale Numri i grupeve është i barabartë. Glicina, alanina etj.

Aminoacidet bazë. Themelore (amino grupet) mbizotërojnë mbi ato karboksil (acide), për shembull, lizina.

Për sa i përket vetive fizike dhe një sërë vetive kimike, aminoacidet ndryshojnë ndjeshëm nga acidet dhe bazat përkatëse. Ata treten më mirë në ujë sesa në tretës organikë; kristalizohet mirë; kanë densitet të lartë dhe pika shkrirjeje jashtëzakonisht të larta. Këto veti tregojnë ndërveprimin e grupeve amine dhe acide, si rezultat i të cilave aminoacidet në gjendje të ngurtë dhe në tretësirë (në një gamë të gjerë pH) janë në formë zwitterionike (d.m.th., si kripëra të brendshme). Ndikimi i ndërsjellë i grupeve është veçanërisht i theksuar në aminoacidet α, ku të dy grupet janë në afërsi.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

zwitterion

Struktura jonike zwiter e aminoacideve konfirmohet nga momenti i tyre i madh dipol (të paktën 5010 -30 C  m), si dhe brezi i përthithjes në spektrin IR të një aminoacidi të ngurtë ose tretësira e tij.

Aminoacidet janë të afta të hyjnë në reaksione polikondensimi, duke çuar në formimin e polipeptideve me gjatësi të ndryshme, të cilat përbëjnë strukturën parësore të molekulës së proteinës.

H2N–CH(R1)-COOH + H2N– CH(R2) – COOH → H2N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

Dipeptid

Lidhja C–N quhet peptid komunikimi

Përveç 20 aminoacideve më të zakonshme të diskutuara më sipër, disa aminoacide të tjera janë izoluar nga hidrolizat e disa proteinave të specializuara. Të gjithë ata janë, si rregull, derivate të aminoacideve të zakonshme, d.m.th. aminoacide të modifikuara.

4-hidroksiprolina , që gjendet në kolagjenin e proteinave fibrilare dhe disa proteina bimore; 5-oksilizina gjendet në hidrolizat e kolagjenit, desmozi n dhe izodesmosinë izoluar nga hidrolizat e proteinës fibrilare elastinë. Duket se këto aminoacide gjenden vetëm në këtë proteinë. Struktura e tyre është e pazakontë: molekulat e 4-ta të lizinës, të lidhura nga grupet e tyre R, formojnë një unazë piridine të zëvendësuar. Është e mundur që për shkak të kësaj strukture të veçantë, këto aminoacide të mund të formojnë 4 zinxhirë peptidikë të ndryshëm radialisht. Rezultati është se elastina, ndryshe nga proteinat e tjera fibrilare, është në gjendje të deformojë (shtrihet) në dy drejtime pingul reciprokisht. etj.

Nga aminoacidet e listuara të proteinave, organizmat e gjallë sintetizojnë një numër të madh të komponimeve të ndryshme proteinike. Shumë bimë dhe baktere mund të sintetizojnë të gjitha aminoacidet që u nevojiten nga komponimet e thjeshta inorganike. Në trupin e njeriut dhe të kafshëve sintetizohet edhe afërsisht gjysma e aminoacideve, ndërsa pjesa tjetër e aminoacideve mund të hyjë në trupin e njeriut vetëm me proteina dietike.

- aminoacide esenciale - nuk sintetizohen në organizmin e njeriut, por furnizohen vetëm me ushqim. Aminoacidet thelbësore përfshijnë 8 aminoacide: valinë, fenilalaninë, izoleucinë, leucinë, lizinë, metioninë, treoninë, triptofan, fenilalaninë.

- aminoacide esenciale - mund të sintetizohet në trupin e njeriut nga përbërës të tjerë. Aminoacidet jo thelbësore përfshijnë 12 aminoacide.

Të dy llojet e aminoacideve janë njësoj të rëndësishme për njerëzit: jo thelbësore dhe thelbësore. Shumica e aminoacideve përdoren për të ndërtuar proteinat e trupit, por pa aminoacide thelbësore trupi nuk mund të ekzistojë. Proteinat, të cilat përmbajnë aminoacide esenciale, duhet të përbëjnë rreth 16-20% të dietës së të rriturve (20-30 g me një konsum ditor të proteinave prej 80-100 g). Në ushqimin e fëmijëve, përqindja e proteinave rritet në 30% për nxënësit e shkollës dhe në 40% për parashkollorët. Kjo për faktin se trupi i fëmijës është vazhdimisht në rritje dhe, për rrjedhojë, ka nevojë për një sasi të madhe aminoacide si material plastik për ndërtimin e proteinave në muskuj, enët e gjakut, sistemin nervor, lëkurën dhe të gjitha indet dhe organet e tjera.

Në këto ditë të ushqimit të shpejtë dhe manisë së përgjithshme për ushqimin e shpejtë, dieta shpesh dominohet nga ushqime të pasura me karbohidrate dhe yndyrna lehtësisht të tretshme, dhe pjesa e ushqimeve proteinike është reduktuar dukshëm. Nëse ka mungesë të ndonjë aminoacidi në dietë ose gjatë agjërimit në trupin e njeriut për një kohë të shkurtër, proteinat e indit lidhës, gjakut, mëlçisë dhe muskujve mund të shkatërrohen, dhe "materiali ndërtimor" i marrë prej tyre - aminoacidet. - përdoret për të ruajtur funksionimin normal të organeve më të rëndësishme - zemrës dhe trurit. Trupi i njeriut mund të përjetojë mungesë të aminoacideve thelbësore dhe jo thelbësore. Mungesa e aminoacideve, veçanërisht ato thelbësore, çon në oreks të dobët, rritje dhe zhvillim të vonuar, mëlçi dhjamore dhe çrregullime të tjera të rënda. “Paraardhësit” e parë të mungesës së aminoacideve mund të jenë ulja e oreksit, përkeqësimi i gjendjes së lëkurës, humbja e flokëve, dobësia e muskujve, lodhja, ulja e imunitetit dhe anemia. Manifestime të tilla mund të ndodhin tek individët të cilët, për të humbur peshë, ndjekin një dietë me kalori të ulët dhe të pabalancuar me një kufizim të mprehtë të ushqimeve proteinike.

Më shpesh se të tjerët, vegjetarianët që shmangin qëllimisht përfshirjen e proteinave të plota shtazore në dietën e tyre përballen me manifestime të mungesës së aminoacideve, veçanërisht atyre thelbësore.

Aminoacidet e tepërta janë mjaft të rralla këto ditë, por mund të shkaktojnë zhvillimin e sëmundjeve të rënda, veçanërisht te fëmijët dhe adoleshentët. Më toksiket janë metionina (provokon rrezikun e sulmit në zemër dhe goditjes në tru), tirozina (mund të provokojë zhvillimin e hipertensionit arterial, të çojë në përçarje të gjëndrës tiroide) dhe histidina (mund të kontribuojë në mungesën e bakrit në trup dhe të çojë në zhvillim. të aneurizmës së aortës, sëmundjeve të kyçeve, flokëve gri të hershme). , anemi të rëndë). Në kushte normale të funksionimit të trupit, kur ka një sasi të mjaftueshme të vitaminave (B 6, B 12, acid folik) dhe antioksidantësh (vitamina A, E, C dhe selen), aminoacidet e tepërta shndërrohen shpejt në përbërës të dobishëm dhe nuk keni kohë për të "shkaktuar dëme" në trup. Një dietë e pabalancuar shkakton mungesë të vitaminave dhe mikroelementeve, dhe një tepricë e aminoacideve mund të prishë funksionimin e sistemeve dhe organeve. Ky opsion është i mundur me respektimin afatgjatë të dietave me proteina ose me pak karbohidrate, si dhe me marrjen e pakontrolluar nga atletët e produkteve proteinike-energjetike (kokteje aminoacid-vitaminë) për të rritur peshën dhe për të zhvilluar muskujt.

Ndër metodat kimike, metoda më e zakonshme është rezultati i aminoacideve (rezultat - numërim, numërim). Ai bazohet në krahasimin e përbërjes aminoacide të proteinës së produktit që vlerësohet me përbërjen e aminoacideve proteina standarde (ideale). Pas përcaktimit kimik sasior të përmbajtjes së secilit prej aminoacideve thelbësore në proteinën në studim, rezultati i aminoacideve (AS) për secilën prej tyre përcaktohet sipas formulës

AC = (m ak . kërkimore / m ak . perfekte ) 100

m ac. hulumtim - përmbajtja e aminoacideve thelbësore (në mg) në 1 g të proteinës që studiohet.

m ac. ideal - përmbajtja e aminoacideve thelbësore (në mg) në 1 g proteinë standarde (ideale).

Modeli i aminoacideve FAO/OBSH

Njëkohësisht me përcaktimin e rezultatit të aminoacideve, kufizimin e aminoacideve esenciale për një proteinë të caktuar , kjo eshte ai për të cilin shpejtësia është më e vogla.

Peptidet.

Dy aminoacide mund të bashkohen në mënyrë kovalente nga peptid lidhje me formimin e një dipeptidi.

Tre aminoacide mund të bashkohen përmes dy lidhjeve peptide për të formuar një tripeptid. Disa aminoacide formojnë oligopeptide, dhe një numër i madh aminoacidesh formojnë polipeptide. Peptidet përmbajnë vetëm një grup α-amino dhe një grup α-karboksil. Këto grupe mund të jonizohen në vlera të caktuara të pH. Ashtu si aminoacidet, ato kanë kthesa karakteristike të titrimit dhe pika izoelektrike në të cilat nuk lëvizin në një fushë elektrike.

Ashtu si komponimet e tjera organike, peptidet marrin pjesë në reaksionet kimike që përcaktohen nga prania e grupeve funksionale: grupi amino i lirë, grupi i lirë karboksi dhe grupet R. Lidhjet peptide janë të ndjeshme ndaj hidrolizës nga një acid i fortë (për shembull, 6M HC1) ose një bazë e fortë për të formuar aminoacide. Hidroliza e lidhjeve peptide është një hap i domosdoshëm në përcaktimin e përbërjes së aminoacideve të proteinave. Lidhjet peptide mund të thyhen nga enzimat proteazat.

Shumë peptide natyrale kanë aktivitet biologjik në përqendrime shumë të ulëta.

Peptidet janë farmaceutikë potencialisht aktivë, ka tre mënyra pranimi i tyre:

1) izolimi nga organet dhe indet;

2) inxhinieri gjenetike;

3) sinteza e drejtpërdrejtë kimike.

Në rastin e fundit, kërkesa të larta vendosen për rendimentin e produkteve në të gjitha fazat e ndërmjetme.

Aminoacidet janë acide karboksilike organike në të cilat të paktën një nga atomet e hidrogjenit të zinxhirit hidrokarbur është zëvendësuar nga një grup amino. Varësisht nga pozicioni i grupit -NH 2 dallohen α, β, γ etj.. L-aminoacide. Deri më sot, deri në 200 aminoacide të ndryshme janë gjetur në objekte të ndryshme të botës së gjallë. Trupi i njeriut përmban rreth 60 aminoacide të ndryshme dhe derivatet e tyre, por jo të gjitha janë pjesë e proteinave.

Aminoacidet ndahen në dy grupe:

proteinogenic (pjesë e proteinave)
Midis tyre ka ato kryesore (janë vetëm 20 prej tyre) dhe ato të rralla. Aminoacidet e rralla të proteinave (për shembull, hidroksiprolina, hidroksilizina, acidi aminocitrik, etj.) janë në të vërtetë derivate të të njëjtëve 20 aminoacide.
Aminoacidet e mbetura nuk përfshihen në ndërtimin e proteinave; ato gjenden në qelizë ose në formë të lirë (si produkte metabolike) ose janë pjesë e përbërjeve të tjera jo proteinike. Për shembull, aminoacidet ornitina dhe citrulina janë produkte të ndërmjetme në formimin e aminoacidit proteinogjen arginine dhe janë të përfshirë në ciklin e sintezës së uresë; Acidi γ-amino-butirik gjendet gjithashtu në formë të lirë dhe luan rolin e një ndërmjetësi në transmetimin e impulseve nervore; β-alanina është pjesë e vitaminës së acidit pantotenik.
joproteinogjenik (i pa përfshirë në formimin e proteinave)
Aminoacidet joproteinogjene, ndryshe nga ato proteinogjene, janë më të larmishëm, veçanërisht ato që gjenden në kërpudhat dhe bimët më të larta. Aminoacidet proteinogjene janë të përfshira në ndërtimin e shumë proteinave të ndryshme, pavarësisht nga lloji i organizmit, dhe aminoacidet joproteinogjene madje mund të jenë toksike për një organizëm të një specie tjetër, d.m.th. ato sillen si substanca të huaja të zakonshme. Për shembull, kanavanina, acidi dienkolik dhe β-ciano-alanina e izoluar nga bimët janë helmuese për njerëzit.

Struktura dhe klasifikimi i aminoacideve proteinogjene

Në rastin më të thjeshtë, radikali R përfaqësohet nga një atom hidrogjeni (glicina), por mund të ketë gjithashtu një strukturë komplekse. Prandaj, α-aminoacidet ndryshojnë nga njëri-tjetri kryesisht në strukturën e radikalit anësor, dhe, rrjedhimisht, në vetitë fiziko-kimike të natyrshme në këto radikale. Pranohen tre klasifikime të aminoacideve:

Klasifikimi i dhënë fiziologjik i aminoacideve nuk është universal, ndryshe nga dy klasifikimet e para, dhe është deri diku arbitrar, pasi është i vlefshëm vetëm për organizmat e një specie të caktuar. Sidoqoftë, thelbësorja absolute e tetë aminoacideve është universale për të gjitha llojet e organizmave (Tabela 2 tregon të dhëna për disa përfaqësues të vertebrorëve dhe insekteve [shfaqje] ).

Tabela 2. Aminoacidet thelbësore (+), jo thelbësore (-) dhe gjysmë thelbësore (±) për disa vertebrorë dhe insekte (pas Lyubka et al., 1975)
Aminoacidet	Njerëzore	Miu	Miu	Pulë	Salmon	Mushkonja	Bleta
Glicinë	-	-	-	+	-	+	-
Alania	-	-	-	-	-	-	-
Valin	+	+	+	+	+	+	+
Leucine	+	+	+	+	+	+	+
Izoleucina	+	+	+	+	+	+	+
Cisteinë	-	-	-	-	-	-	-
Metioninë	+	+	+	+	+	+	+
Serin	-	-	-	-	-	-	-
Threonina	+	+	+	+	+	+	+
Acidi aspartik	-	-	-	-	-	-	-
Acidi glutamik	-	-	-	-	-	-	-
Lizina	+	+	+	+	+	+	+
Arginina	±	±	+	+	+	+	+
Fenilalaninë	+	+	+	+	+	+	+
Tirozina	±	±	+	+	-	-	-
Histidina	±	+	+	+	+	+	+
Triptofani	+	+	+	+	+	+	+
Proline	-	-	-	-	-	-	-

Për minjtë dhe minjtë tashmë ekzistojnë nëntë aminoacide thelbësore (histidina i shtohet tetë të njohurve). Rritja dhe zhvillimi normal i pulës është i mundur vetëm në prani të njëmbëdhjetë aminoacide esenciale (shtohet histidina, arginina, tirozina), d.m.th. aminoacidet gjysmë thelbësore për njerëzit janë absolutisht thelbësore për pulën. Për mushkonjat, glicina është një aminoacid absolutisht thelbësor, dhe tirozina, përkundrazi, është një aminoacid jo thelbësor.

Kjo do të thotë se për lloje të ndryshme organizmash, janë të mundshme devijime të konsiderueshme në nevojën për aminoacide individuale, gjë që përcaktohet nga karakteristikat e metabolizmit të tyre.

Përbërja e aminoacideve esenciale që është zhvilluar për çdo lloj organizmi, ose e ashtuquajtura auxotrofia e organizmit në raport me aminoacidet, ka shumë të ngjarë që reflekton dëshirën e tij për kosto minimale të energjisë për sintezën e aminoacideve. Në të vërtetë, është më fitimprurëse të marrësh një produkt të përfunduar sesa ta prodhosh vetë. Prandaj, organizmat që konsumojnë aminoacide thelbësore shpenzojnë afërsisht 20% më pak energji sesa ato që sintetizojnë të gjitha aminoacidet. Nga ana tjetër, gjatë evolucionit, nuk është ruajtur asnjë formë jete që do të varej plotësisht nga furnizimi i të gjitha aminoacideve nga jashtë. Do të ishte e vështirë për ta të përshtateshin me ndryshimet në mjedisin e jashtëm, duke qenë se aminoacidet janë materiali për sintezën e një substance të tillë si proteina, pa të cilën jeta është e pamundur.

Vetitë fiziko-kimike të aminoacideve

Vetitë acido-bazike të aminoacideve . Sipas vetive të tyre kimike, aminoacidet janë elektrolite amfoterike, d.m.th., ato kombinojnë vetitë e acideve dhe bazave.

Grupet acide të aminoacideve: karboksil (-COOH -> -COO - + H +), grupi α-amino i protonuar (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Grupet kryesore të aminoacideve: karboksil i disociuar (-COO - + H + -> -COOH) dhe grupi α-amino (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Për çdo aminoacid ka të paktën dy konstante të disociimit të acidit pK a - njëra për grupin -COOH dhe e dyta për grupin α-amino.

Në një tretësirë ujore, mund të ekzistojnë tre forma të aminoacideve (Fig. 1.)

Është vërtetuar se në tretësirat ujore aminoacidet janë në formën e një dipoli; ose zwitterion.

Ndikimi i pH në jonizimin e aminoacideve . Ndryshimi i pH-së së mjedisit nga acid në alkalik ndikon në ngarkesën e aminoacideve të tretura. Në një mjedis acid (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

Në një mjedis acid, aminoacidet lëvizin drejt katodës në një fushë elektrike.

Në një mjedis alkalik (pH>7), ku ka një tepricë të joneve OH-, aminoacidet janë në formën e joneve të ngarkuar negativisht (anionet), pasi grupi NH + 3 disocion:

Në këtë rast, aminoacidet lëvizin në një fushë elektrike në anodë.

Rrjedhimisht, në varësi të pH-së së mjedisit, aminoacidet kanë një ngarkesë totale zero, pozitive ose negative.

Gjendja në të cilën ngarkesa e një aminoacidi është zero quhet izoelektrike. Vlera e pH-së në të cilën ndodh kjo gjendje dhe aminoacidi nuk lëviz në fushën elektrike as në anodë ose në katodë quhet pika izoelektrike dhe caktohet pH I. Pika izoelektrike pasqyron me shumë saktësi vetitë acido-bazike të grupeve të ndryshme në aminoacide dhe është një nga konstantat e rëndësishme që karakterizon një aminoacid.

Pika izoelektrike e aminoacideve jopolare (hidrofobike) i afrohet vlerës neutrale të pH (nga 5.5 për fenilalaninën në 6.3 për prolinën); për ato acide ka vlera të ulëta (për acidin glutamik 3.2, për acidin aspartik 2.8). Pika izoelektrike për cisteinën dhe cistinën është 5.0, që tregon vetitë e dobëta acidike të këtyre aminoacideve. Aminoacidet bazë - histidina dhe veçanërisht lizina dhe arginina - kanë një pikë izoelektrike dukshëm më të lartë se 7.

Në qelizat dhe lëngun ndërqelizor të trupit të njeriut dhe kafshëve, pH e mjedisit është afër neutralit, prandaj aminoacidet bazë (lizina, arginina) mbajnë një ngarkesë totale pozitive (kationet), aminoacidet acidike (aspartiku dhe glutamina) kanë një ngarkesë negative (anione), dhe pjesa tjetër ekziston në formën e dipolit. Aminoacidet acidike dhe bazike janë më të hidratuar se të gjitha aminoacidet e tjera.

Stereoizomerizmi i aminoacideve

Të gjitha aminoacidet proteinogjene, me përjashtim të glicinës, kanë të paktën një atom karboni asimetrik (C*) dhe kanë aktivitet optik, shumica e tyre janë levorotator. Ato ekzistojnë si izomerë hapësinorë, ose stereoizomerë. Bazuar në rregullimin e zëvendësuesve rreth atomit asimetrik të karbonit, stereoizomerët klasifikohen në seritë L- ose D.

Izomerët L- dhe D janë të lidhur me njëri-tjetrin si një objekt dhe imazhi i tij pasqyrues, prandaj quhen edhe izomerë pasqyrë ose enantiomere. Aminoacidet treonina dhe izoleucina kanë secili nga dy atome asimetrike të karbonit, pra kanë katër stereoizomere. Për shembull, përveç L- dhe D-treoninës, treonina ka edhe dy të tjera, të cilat quhen diastereomere ose aloforme: L-allotreonina dhe D-allotreonina.

Të gjitha aminoacidet që përbëjnë proteinat i përkasin serisë L. Besohej se aminoacidet D nuk gjendeshin në natyrë. Megjithatë, polipeptidet u gjetën në formën e polimereve të acidit D-glutamik në kapsulat e baktereve që përmbajnë spore (bacil i antraksit, bacil i patates dhe bacil i sanës); Acidi D-glutamik dhe D-alanina janë pjesë e mukopeptideve të murit qelizor të disa baktereve. D-Amino acidet gjenden gjithashtu në antibiotikët e prodhuar nga mikroorganizmat (shih Tabelën 3).

Ndoshta aminoacidet D janë më të përshtatshme për funksionet mbrojtëse të organizmave (si kapsula bakteriale ashtu edhe antibiotikët i shërbejnë këtij qëllimi), ndërsa L-aminoacidet i nevojiten trupit për të ndërtuar proteina.

Shpërndarja e aminoacideve individuale në proteina të ndryshme

Deri më sot, përbërja e aminoacideve të shumë proteinave me origjinë mikrobike, bimore dhe shtazore është deshifruar. Alanina, glicina, leucina dhe seritë gjenden më shpesh në proteina. Sidoqoftë, çdo proteinë ka përbërjen e vet të aminoacideve. Për shembull, protaminat (proteinat e thjeshta që gjenden në qumështin e peshkut) përmbajnë deri në 85% argininë, por atyre u mungojnë aminoacidet ciklike, acide dhe që përmbajnë squfur, treonina dhe lizina. Fibroin - proteina natyrale e mëndafshit, përmban deri në 50% glicinë; Kolagjeni, proteina e tendinave, përmban aminoacide të rralla (hidroksilizina, hidroksiprolinë), të cilat mungojnë në proteinat e tjera.

Përbërja e aminoacideve të proteinave nuk përcaktohet nga disponueshmëria ose pazëvendësueshmëria e një aminoacidi të veçantë, por nga qëllimi i proteinës, funksioni i saj. Sekuenca e aminoacideve në një proteinë përcaktohet nga kodi gjenetik.

Faqe 2

faqet totale: 7

Lizina

Metioninë

Triptofani

Funksionet e organeleve qelizore

Algoritmi për të shkruar një ese në studimet sociale

Çernobili në kujtimet e dëshmitarëve okularë Tregime të frikshme të Çernobilit