Si quhen enzimat në kimi? Enzimat biologjike

Çdo organizëm i gjallë është një sistem i përsosur në të cilin fjalë për fjalë çdo minutë ndodh diçka dhe këto procese nuk mund të ndodhin pa pjesëmarrjen e enzimave. Pra, çfarë janë enzimat? Cili është roli i tyre në jetën e trupit? Nga çfarë janë bërë? Cili është mekanizmi i ndikimit të tyre? Më poshtë do të gjeni përgjigje për të gjitha këto pyetje.

Çfarë janë enzimat?

Enzimat, ose enzimat siç quhen gjithashtu, janë komplekse proteinike. Këto janë ato që veprojnë si katalizatorë për reaksionet kimike. Në fakt, roli i enzimave është i vështirë të mbivlerësohet, sepse asnjë proces i vetëm në një qelizë të gjallë ose në të gjithë organizmin nuk mund të ndodhë pa to.

Vetë termi "enzimë" u propozua në shekullin e 17-të nga Helmont. Dhe megjithëse shkencëtarët e mëdhenj të asaj kohe e kuptuan se mishi tretet kur është i pranishëm dhe niseshteja shpërbëhet në sheqerna të thjeshta nën ndikimin e pështymës, askush nuk e dinte se çfarë i shkaktoi saktësisht procese të tilla. Por tashmë në fillim të shekullit të 19-të, Kirchhoff së pari izoloi enzimën e pështymës - amilazën. Disa vite më vonë, u përshkrua pepsina gastrike. Që atëherë, shkenca e enzimologjisë ka filluar të zhvillohet në mënyrë aktive.

Çfarë janë enzimat? Vetitë dhe mekanizmi i veprimit

Për të filluar, vlen të përmendet se të gjitha enzimat janë ose proteina në formën e tyre të pastër ose komplekse proteinash. Deri më sot, sekuenca e aminoacideve të shumicës së enzimave në trupin e njeriut është deshifruar.

Vetia kryesore e enzimave është specifika e tyre e lartë. Çdo enzimë mund të katalizojë vetëm një lloj reaksioni. Për shembull, enzimat proteolitike mund të çajnë vetëm lidhjet midis mbetjeve të aminoacideve të një molekule proteine. Ndonjëherë një substrat (objekt i veprimit të enzimës) mund të ndikohet nga disa enzima që janë të ngjashme në strukturë.

Por një enzimë mund të jetë specifike jo vetëm në lidhje me reaksionin, por edhe në lidhje me substratin. Lloji më i zakonshëm është grupi.Kjo do të thotë se një enzimë e caktuar mund të prekë vetëm një grup të caktuar substratesh që kanë strukturë të ngjashme.

Por ndonjëherë ndodh e ashtuquajtura specifikë absolute. Kjo do të thotë që enzima mund të lidhet me vendin aktiv të vetëm një substrati. Sigurisht, një specifikë e tillë është e rrallë në natyrë. Por për shembull, mund të kujtojmë enzimën ureazë, e cila mund të katalizojë vetëm hidrolizën e uresë.

Tani kemi zbuluar se çfarë janë enzimat. Por këto substanca mund të jenë krejtësisht të ndryshme. Prandaj, është e zakonshme t'i klasifikojmë ato.

Klasifikimi i enzimave

Shkenca moderne njeh më shumë se dy mijë enzima, por ky nuk është aspak numri i tyre i saktë. Për lehtësi më të madhe, ato ndahen në gjashtë grupe kryesore në varësi të reagimit të katalizuar.

• Oksidoreduktazat janë një grup enzimash që marrin pjesë në reaksionet redoks. Si rregull, ata veprojnë ose si dhurues ose pranues të elektroneve dhe joneve të hidrogjenit. Këto enzima janë shumë të rëndësishme pasi marrin pjesë në proceset e frymëmarrjes qelizore dhe mitokondriale.
• Transferazat janë enzima që transferojnë grupet atomike nga një substrat në tjetrin. Merrni pjesë në metabolizmin e ndërmjetëm.
• Liazat - enzima të tilla janë të afta të heqin grupet atomike nga substrati pa një reaksion hidrolitik. Në mënyrë tipike, ky proces rezulton në formimin e një molekule uji ose dioksidi të karbonit.
• Hidrolazat janë enzima që katalizojnë zbërthimin hidrolitik të një substrati duke përdorur
• Izomerazat - siç sugjeron edhe emri, këto enzima katalizojnë kalimin e një substance nga një formë izomere në tjetrën.
• Ligazat janë enzima që katalizojnë reaksionet sintetike.

Siç mund ta shihni, enzimat janë substanca shumë të rëndësishme për trupin, pa të cilat proceset jetësore janë thjesht të pamundura.

Enzimat (enzimat): rëndësia për shëndetin, klasifikimi, aplikimi. Enzimat bimore (ushqimore): burimet, përfitimet.

Enzimat (enzimat) janë substanca me molekulare të lartë të natyrës proteinike që kryejnë funksionet e katalizatorëve në trup (ato aktivizojnë dhe përshpejtojnë reaksione të ndryshme biokimike). Fermentum përkthyer nga latinishtja do të thotë fermentim. Fjala enzimë ka rrënjë greke: "en" - brenda, "zyme" - maja. Këto dy terma, enzimat dhe enzimat, përdoren në mënyrë të ndërsjellë, dhe shkenca e enzimave quhet enzimologji.

Rëndësia e enzimave për shëndetin. Aplikimi i enzimave

Enzimat quhen çelësat e jetës për një arsye. Ata kanë vetinë unike për të vepruar në mënyrë specifike, selektive, vetëm në një gamë të ngushtë substancash. Enzimat nuk mund të zëvendësojnë njëra-tjetrën.

Deri më sot, janë njohur më shumë se 3 mijë enzima. Çdo qelizë e një organizmi të gjallë përmban qindra enzima të ndryshme. Pa to, jo vetëm që është e pamundur tretja e ushqimit dhe shndërrimi i tij në substanca që qelizat mund të thithin. Enzimat marrin pjesë në proceset e rinovimit të lëkurës, gjakut, kockave, rregullimin e metabolizmit, pastrimin e trupit, shërimin e plagëve, perceptimin vizual dhe dëgjimor, funksionimin e sistemit nervor qendror dhe zbatimin e informacionit gjenetik. Frymëmarrja, tkurrja e muskujve, funksioni i zemrës, rritja dhe ndarja e qelizave - të gjitha këto procese mbështeten nga funksionimi i pandërprerë i sistemeve enzimë.

Enzimat luajnë një rol jashtëzakonisht të rëndësishëm në mbështetjen e imunitetit tonë. Enzimat e specializuara janë të përfshira në prodhimin e antitrupave të nevojshëm për të luftuar viruset dhe bakteret, dhe aktivizojnë punën e makrofagëve - qeliza të mëdha grabitqare që njohin dhe neutralizojnë çdo grimcë të huaj që hyn në trup. Heqja e produkteve të mbeturinave të qelizave, neutralizimi i helmeve, mbrojtja nga infeksioni - të gjitha këto janë funksionet e enzimave.

Enzimat speciale (bakteret, majaja, enzimat e mullëzës) luajnë një rol të rëndësishëm në prodhimin e perimeve turshi, produkteve të qumështit të fermentuar, fermentimin e brumit dhe prodhimin e djathit.

Klasifikimi i enzimave

Sipas parimit të veprimit, të gjitha enzimat (sipas klasifikimit hierarkik ndërkombëtar) ndahen në 6 klasa:

1. Oksidoreduktazat – katalaza, alkool dehidrogjenaza, laktat dehidrogjenaza, polifenol oksidaza, etj.;
2. Transferazat (enzimat transferuese) – aminotransferazat, aciltransferazat, fosfortransferazat, etj.;
3. Hidrolaza – amilaza, pepsina, tripsina, pektinaza, laktaza, maltaza, lipaza lipoproteinike etj.;
4. Liazet;
5. Izomeraza;
6. Ligazat (sintetazat) – ADN polimeraza, etj.

Çdo klasë përbëhet nga nënklasa, dhe çdo nënklasë përbëhet nga grupe.

Të gjitha enzimat mund të ndahen në 3 grupe të mëdha:

1. Digjestiv - vepron në traktin gastrointestinal, përgjegjës për përpunimin e lëndëve ushqyese dhe thithjen e tyre në qarkullimin sistemik të gjakut. Enzimat që sekretohen nga muret e zorrës së hollë dhe të pankreasit quhen pankreatik;
2. Ushqimi (bima) – vijnë (duhet të vijnë) me ushqim. Ushqimet që përmbajnë enzima ushqimore quhen ndonjëherë ushqime të gjalla;
3. Metabolike - nxisin procese metabolike brenda qelizave. Çdo sistem i trupit të njeriut ka rrjetin e vet të enzimave.

Nga ana tjetër, enzimat tretëse ndahen në 3 kategori:

1. Amilazat – amilaza e pështymës, laktaza e lëngut të pankreasit, maltaza e pështymës. Këto enzima janë të pranishme si në pështymë ashtu edhe në zorrët. Ato veprojnë mbi karbohidratet: këto të fundit shpërbëhen në sheqerna të thjeshta dhe depërtojnë lehtësisht në gjak;
2. Proteazat prodhohen nga pankreasi dhe mukoza e stomakut. Ato ndihmojnë në tretjen e proteinave dhe gjithashtu në normalizimin e mikroflorës së traktit tretës. E pranishme në zorrët dhe lëngun e stomakut. Proteazat përfshijnë pepsinën gastrike dhe kimozinën, erepsinën në lëngun e harabelit, karboksipeptidazën pankreatike, kimotripsinën, tripsinën;
3. Lipaza - e prodhuar nga pankreasi. E pranishme në lëngun e stomakut. Ndihmon në shpërbërjen dhe thithjen e yndyrave.

Veprimi i enzimave

Temperatura optimale për aktivitetin e enzimës është rreth 37 gradë, domethënë temperatura e trupit. Enzimat kanë fuqi të jashtëzakonshme: ato bëjnë që farat të mbijnë dhe yndyrat të “digjen”. Nga ana tjetër, ato janë jashtëzakonisht të ndjeshme: në temperatura mbi 42 gradë, enzimat fillojnë të shpërbëhen. Si gatimi ashtu edhe ngrirja e thellë vrasin enzimat dhe humbasin vitalitetin e tyre. Në ushqimet e konservuara, të sterilizuara, të pasterizuara dhe madje edhe të ngrira, enzimat shkatërrohen pjesërisht ose plotësisht. Por jo vetëm ushqimi i vdekur, por edhe pjatat shumë të ftohta dhe të nxehta vrasin enzimat. Kur hamë ushqim shumë të nxehtë, vrasim enzimat tretëse dhe djegim ezofagun. Stomaku rritet shumë në madhësi dhe më pas, për shkak të spazmave të muskulit që e mban, bëhet si një krehër kari. Si rezultat, ushqimi hyn në duoden në një gjendje të papërpunuar. Nëse kjo ndodh vazhdimisht, mund të shfaqen probleme të tilla si disbioza, kapsllëku, shqetësime të zorrëve dhe ulçera në stomak. Nga pjatat e ftohta (akullorja, për shembull), stomaku gjithashtu vuan - së pari zvogëlohet, dhe më pas rritet në madhësi, dhe enzimat ngrihen. Akullorja fillon të fermentohet, lirohen gazra dhe personi merr fryrje.

Enzimat e tretjes

Nuk është sekret se tretja e mirë është një kusht thelbësor për një jetë të plotë dhe jetëgjatësi aktive. Enzimat tretëse luajnë një rol kritik në këtë proces. Ata janë përgjegjës për tretjen, thithjen dhe asimilimin e ushqimit, duke ndërtuar trupin tonë si punëtorët në një kantier ndërtimi. Ne mund të kemi të gjitha materialet e ndërtimit - minerale, proteina, yndyrna, ujë, vitamina, por pa enzima, si pa punëtorë, ndërtimi nuk do të përparojë asnjë hap të vetëm.

Njeriu modern konsumon shumë ushqime, për tretjen e të cilave praktikisht nuk ka enzima në trup, për shembull, ushqime me niseshte - makarona, produkte të pjekura, patate.

Nëse hani një mollë të freskët, ajo do të tretet nga enzimat e saj dhe efekti i kësaj të fundit është i dukshëm me sy të lirë: errësimi i një mollë të kafshuar është vepër e enzimave që përpiqen të shërojnë "plagën" dhe mbrojnë trupin nga kërcënimi i mykut dhe baktereve. Por nëse piqni një mollë, për ta tretur atë, trupi do të duhet të përdorë enzimat e veta për tretje, pasi ushqimit të gatuar i mungojnë enzimat natyrale. Përveç kësaj, ne humbim përgjithmonë ato enzima që ushqimet e "vdekura" marrin nga trupi ynë, pasi rezervat e tyre në trupin tonë nuk janë të pakufizuara.

Enzimat bimore (ushqimore).

Ngrënia e ushqimeve të pasura me enzima jo vetëm që lehtëson tretjen, por gjithashtu çliron energji që trupi mund ta përdorë për të pastruar mëlçinë, për të njollosur vrimat në sistemin imunitar, për të rinovuar qelizat, për të mbrojtur kundër tumoreve, etj. Në të njëjtën kohë, një person ndjen lehtësi në stomak, ndihet i gëzuar dhe duket mirë. Dhe fibra e papërpunuar bimore, e cila hyn në trup me ushqim të gjallë, kërkohet për të ushqyer mikroorganizmat që prodhojnë enzima metabolike.

Enzimat bimore na japin jetë dhe energji. Nëse mbillni dy arra në tokë - njëra e skuqur dhe tjetra e papërpunuar, e njomur në ujë, atëherë e skuqura thjesht do të kalbet në tokë dhe vitaliteti do të zgjohet në kokrrën e papërpunuar në pranverë, sepse përmban enzima. Dhe është mjaft e mundur që një pemë e madhe e harlisur të rritet prej saj. Pra, një person, duke konsumuar ushqim që përmban enzima, së bashku me të merr jetë. Ushqimet pa enzima bëjnë që qelizat tona të punojnë pa pushim, punë të tepërt, plakje dhe vdekje. Nëse nuk ka enzima të mjaftueshme, "produktet e mbeturinave" fillojnë të grumbullohen në trup: helme, toksina, qeliza të vdekura. Kjo çon në shtim në peshë, sëmundje dhe plakje të hershme. Një fakt kurioz dhe në të njëjtën kohë i trishtuar: në gjakun e të moshuarve, përmbajtja e enzimave është afërsisht 100 herë më e ulët se tek të rinjtë.

Enzimat në produkte. Burimet e enzimave bimore

Burimet e enzimave ushqimore janë produktet bimore nga kopshti, kopshti, oqeani. Këto janë kryesisht perime, fruta, manaferra, barishte dhe drithëra. Enzimat e veta përmbajnë banane, mango, papaja, ananas, avokado, bimë aspergillus, kokrra të mbirë. Enzimat bimore janë të pranishme vetëm në ushqimet e gjalla dhe të papërpunuara.

Lakrat e grurit janë burim i amilazës (shpërbërja e karbohidrateve), frutat e papajas përmbajnë proteaza dhe frutat e papajës dhe ananasit përmbajnë peptidaza. Burimet e lipazës (që zbërthen yndyrnat) janë frutat, farat, rizomat, zhardhokët e drithërave, farat e mustardës dhe lulediellit, farat e bishtajoreve. Bananet, ananasi, kivi, papaja dhe mango janë të pasura me papainë (e cila zbërthen proteinat). Burimi i laktazës (një enzimë që zbërthen sheqerin e qumështit) është malti i elbit.

Përparësitë e enzimave bimore (ushqimore) ndaj enzimave shtazore (pankreatike).

Enzimat bimore fillojnë të përpunojnë ushqimin tashmë në stomak, dhe enzimat pankreatike nuk mund të funksionojnë në një mjedis acidik të stomakut. Sapo ushqimi të hyjë në zorrën e hollë, enzimat e bimëve do ta tresin atë paraprakisht, duke zvogëluar tendosjen në zorrë dhe duke lejuar që lëndët ushqyese të përthithen më mirë. Përveç kësaj, enzimat bimore vazhdojnë punën e tyre në zorrët.

Si të ushqehemi në mënyrë që trupi të ketë enzima të mjaftueshme?

Gjithçka është shumë e thjeshtë. Mëngjesi duhet të përbëhet nga manaferra dhe fruta të freskëta (plus enët proteinike - gjizë, arra, salcë kosi). Çdo vakt duhet të fillojë me sallata perimesh me barishte. Këshillohet që një vakt çdo ditë të përfshijë vetëm fruta të papërpunuara, manaferrat dhe perimet. Darka duhet të jetë e lehtë - të përbëhet nga perime (me një copë gjoks pule, peshk të zier ose një pjesë ushqim deti). Disa herë në muaj është e dobishme të keni ditë agjërimi me fruta ose lëngje të freskëta të shtrydhura.

Për tretje me cilësi të lartë të ushqimit dhe shëndet të plotë, enzimat janë thjesht të pazëvendësueshme. Pesha e tepërt, alergjitë, sëmundjet e ndryshme gastrointestinale - të gjitha këto dhe shumë probleme të tjera mund të kapërcehen me një dietë të shëndetshme. Dhe roli i enzimave në ushqim është i madh. Detyra jonë është thjesht të sigurohemi që ato të jenë të pranishme në pjatat tona çdo ditë dhe në sasi të mjaftueshme. Shëndet për ju!

0

Historia e zhvillimit të shkencës së enzimës

Të gjitha proceset e jetës bazohen në mijëra reaksione kimike. Ato ndodhin në trup pa përdorimin e temperaturës dhe presionit të lartë, pra në kushte të buta. Substancat që oksidohen në qelizat njerëzore dhe shtazore digjen shpejt dhe me efikasitet, duke pasuruar trupin me energji dhe materiale ndërtimi. Por të njëjtat substanca mund të ruhen për vite si në formë të konservuar (të izoluar nga ajri) ashtu edhe në ajër në prani të oksigjenit. Për shembull, mishi dhe peshku i konservuar, qumështi i pasterizuar, sheqeri dhe drithërat nuk dekompozohen kur ruhen për një kohë mjaft të gjatë. Aftësia për të tretur shpejt ushqimet në një organizëm të gjallë është për shkak të pranisë së katalizatorëve të veçantë biologjikë - enzimave - në qeliza.

Enzimat janë proteina specifike që janë pjesë e të gjitha qelizave dhe indeve të organizmave të gjallë, duke luajtur rolin e katalizatorëve biologjikë. Njerëzit kanë njohur për enzimat për një kohë të gjatë. Në fillim të shekullit të kaluar në Shën Petersburg, K. S. Kirchhoff zbuloi se elbi i mbirë është i aftë të shndërrojë niseshtenë polisakaride në disaharid maltozë, dhe ekstrakti i majave e zbërthej sheqerin e panxharit në monosakaride - glukozë dhe fruktozë. Këto ishin studimet e para në enzimologji. Dhe aplikimi praktik i proceseve enzimatike ka qenë i njohur që nga kohra të lashta. Kjo përfshin fermentimin e rrushit, brumin e thartë gjatë përgatitjes së bukës, prodhimin e djathit dhe shumë më tepër.

Në ditët e sotme, në tekste të ndryshme, manuale dhe në literaturën shkencore përdoren dy koncepte: “enzima” dhe “enzima”. Këta emra janë të njëjtë. Ata nënkuptojnë të njëjtën gjë - katalizatorë biologjikë. Fjala e parë përkthehet si "maja", e dyta - "në maja".

Për një kohë të gjatë, ata nuk e kishin idenë se çfarë po ndodhte në maja, çfarë forca e pranishme në të bëri që substancat të prisheshin dhe të shndërroheshin në më të thjeshta. Vetëm pas shpikjes së mikroskopit u zbulua se majaja është një koleksion i një numri të madh mikroorganizmash që përdorin sheqerin si lëndë ushqyese kryesore. Me fjalë të tjera, çdo qelizë e majave është e "mbushur" me enzima që mund të dekompozojnë sheqerin. Por në të njëjtën kohë, njiheshin edhe katalizatorë të tjerë biologjikë që nuk ishin të mbyllur në një qelizë të gjallë, por "jetonin" lirisht jashtë saj. Për shembull, ato u gjetën në lëngjet e stomakut dhe ekstraktet e qelizave. Në këtë drejtim, në të kaluarën u dalluan dy lloje katalizatorësh: besohej se vetë enzimat janë të pandashme nga qeliza dhe nuk mund të funksionojnë jashtë saj, d.m.th., ato janë "të organizuara". Dhe katalizatorët "të paorganizuar" që mund të punojnë jashtë qelizës quheshin enzima. Ky kundërshtim midis enzimave "të gjalla" dhe enzimave "jo të gjalla" u shpjegua nga ndikimi i vitalistëve, lufta e materializmit dhe idealizmit në shkencën natyrore. Pikëpamjet e shkencëtarëve ishin të ndara. Themeluesi i mikrobiologjisë, L. Pasteur, argumentoi se aktiviteti i enzimave përcaktohet nga jeta e qelizës. Nëse qeliza shkatërrohet, veprimi i enzimës do të ndalet. Kimistët e udhëhequr nga J. Liebig zhvilluan një teori thjesht kimike të fermentimit, duke vërtetuar se aktiviteti i enzimave nuk varet nga ekzistenca e qelizës.

Në vitin 1871, mjeku rus M. M. Manasseina shkatërroi qelizat e majave duke i fërkuar me rërë lumi. Lëngu i qelizave, i ndarë nga mbeturinat e qelizave, ruajti aftësinë e tij për të fermentuar sheqerin. Kjo përvojë e thjeshtë dhe bindëse e një mjeku rus mbeti pa vëmendjen e duhur në Rusinë cariste. Një çerek shekulli më vonë, shkencëtari gjerman E. Buchner mori lëng pa qeliza duke shtypur majanë e gjallë nën presion deri në 5·10 6 Pa. Ky lëng, si maja e gjallë, fermentoi sheqerin për të formuar alkool dhe monoksid karboni (IV):

Punimet e A. N. Lebedev për studimin e qelizave të majave dhe veprat e shkencëtarëve të tjerë i dhanë fund ideve vitaliste në teorinë e katalizës biologjike, dhe termat "enzimë" dhe "enzimë" filluan të përdoren si ekuivalente.

Në ditët e sotme, enzimologjia është një shkencë e pavarur. Janë izoluar dhe studiuar rreth 2000 enzima. Shkencëtarët sovjetikë kontribuan në këtë shkencë - bashkëkohësit tanë A. E. Braunstein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky dhe të tjerë.

Natyra kimike e enzimave

Në fund të shekullit të kaluar, u sugjerua se enzimat janë proteina ose disa substanca shumë të ngjashme me proteinat. Humbja e aktivitetit të enzimës pas ngrohjes është shumë e ngjashme me denatyrimin termik të një proteine. Gama e temperaturës për denatyrimin dhe çaktivizimin është e njëjtë. Siç dihet, denatyrimi i proteinave mund të shkaktohet jo vetëm nga ngrohja, por edhe nga veprimi i acideve, kripërave të metaleve të rënda, alkaleve dhe rrezatimi i zgjatur me rrezet ultravjollcë. Të njëjtët faktorë kimikë dhe fizikë çojnë në humbjen e aktivitetit të enzimës.

Në tretësirat, enzimat, si proteinat, sillen në mënyrë të ngjashme nën ndikimin e rrymës elektrike: molekulat lëvizin drejt katodës ose anodës. Një ndryshim në përqendrimin e joneve të hidrogjenit në tretësirat e proteinave ose enzimave çon në akumulimin e një ngarkese pozitive ose negative. Kjo vërteton natyrën amfoterike të enzimave dhe gjithashtu konfirmon natyrën e tyre proteinike. Një tjetër dëshmi e natyrës proteinike të enzimave është se ato nuk kalojnë nëpër membrana gjysmë të përshkueshme. Kjo dëshmon edhe peshën e tyre të madhe molekulare. Por nëse enzimat janë proteina, atëherë aktiviteti i tyre nuk duhet të ulet gjatë dehidrimit. Eksperimentet konfirmojnë saktësinë e këtij supozimi.

Një eksperiment interesant u krye në laboratorin e I.P. Pavlov. Duke marrë lëngun gastrik nëpërmjet një fistula tek qentë, punonjësit zbuluan se sa më shumë proteina në lëng, aq më i madh është aktiviteti i tij, pra proteina e zbuluar është enzima e lëngut gastrik.

Kështu, dukuritë e denatyrimit dhe lëvizshmërisë në një fushë elektrike, natyra amfoterike e molekulave, natyra e lartë molekulare dhe aftësia për të precipituar nga tretësira nën veprimin e agjentëve largues uji (aceton ose alkool) vërtetojnë natyrën proteinike të enzimat.

Deri më sot, ky fakt është vërtetuar me shumë metoda fizike, kimike apo biologjike edhe më delikate.

Ne tashmë e dimë se proteinat mund të jenë shumë të ndryshme në përbërje dhe, para së gjithash, ato mund të jenë të thjeshta ose komplekse. Cilat proteina i përkasin enzimat e njohura aktualisht?

Shkencëtarët nga vende të ndryshme kanë zbuluar se shumë enzima janë proteina të thjeshta. Kjo do të thotë se gjatë hidrolizës, molekulat e këtyre enzimave shpërbëhen vetëm në aminoacide. Nuk është e mundur të zbulohet asgjë tjetër përveç aminoacideve në hidrolizat e enzimave të tilla proteinike. Enzimat e thjeshta përfshijnë pepsinën - një enzimë që tret proteinat në stomak dhe përmbahet në lëngun e stomakut, tripsinë - një enzimë në lëngun e pankreasit, papain - një enzimë bimore, ureazë, etj.

Enzimat komplekse përfshijnë, përveç aminoacideve, substanca të një natyre jo proteinike. Për shembull, enzimat redoks të ndërtuara në mitokondri përmbajnë, përveç pjesës së proteinave, atome hekuri, bakri dhe grupe të tjera termoqëndrueshme. Pjesa jo proteinike e një enzime mund të jenë edhe substanca më komplekse: vitamina, nukleotide (monomere të acideve nukleike), nukleotide me tre mbetje fosfori etj. Është rënë dakord që pjesa joproteinike në proteinat e tilla komplekse të quhet koenzimë. dhe pjesa proteinike një apoenzimë.

Dallimi midis enzimave dhe katalizatorëve jo-biologjikë

Tekstet shkollore dhe manualet e kimisë diskutojnë në detaje veprimin e katalizatorëve dhe japin një ide mbi pengesën e energjisë dhe energjinë e aktivizimit. Le të kujtojmë vetëm se roli i katalizatorëve qëndron në aftësinë e tyre për të aktivizuar molekulat e substancave që hyjnë në një reaksion. Kjo çon në një ulje të energjisë së aktivizimit. Reagimi ndodh jo në një, por në disa faza me formimin e komponimeve të ndërmjetme. Katalizatorët nuk e ndryshojnë drejtimin e një reaksioni, por ndikojnë vetëm në shpejtësinë me të cilën arrihet një gjendje e ekuilibrit kimik. Një reaksion i katalizuar gjithmonë përdor më pak energji në krahasim me një reaksion jo të katalizuar. Gjatë reaksionit, enzima ndryshon paketimin e saj, "stresohet" dhe, në fund të reaksionit, merr strukturën e saj origjinale dhe kthehet në formën e saj origjinale.

Enzimat janë të njëjtët katalizatorë. Ato karakterizohen nga të gjitha ligjet e katalizës. Por enzimat janë proteina dhe kjo u jep atyre veti të veçanta. Çfarë kanë të përbashkët enzimat me katalizatorët tanë të zakonshëm, si platini, oksidi i vanadiumit (V) dhe përshpejtuesit e tjerë të reaksionit inorganik, dhe çfarë i bën ata të ndryshëm?

I njëjti katalizator inorganik mund të përdoret në industri të ndryshme. Dhe një enzimë katalizon vetëm një reaksion ose një lloj reaksioni, domethënë është më specifik se një katalizator inorganik.

Temperatura gjithmonë ndikon në shpejtësinë e reaksioneve kimike. Shumica e reaksioneve me katalizatorët inorganik ndodhin në temperatura shumë të larta. Me rritjen e temperaturës, shpejtësia e reagimit zakonisht rritet (Fig. 1). Për reaksionet enzimatike, kjo rritje kufizohet në një temperaturë të caktuar (temperaturë optimale). Një rritje e mëtejshme e temperaturës shkakton ndryshime në molekulën e enzimës, duke çuar në një ulje të shpejtësisë së reagimit (Fig. 1). Por disa enzima, për shembull enzimat e mikroorganizmave që gjenden në ujin e burimeve të nxehta natyrore, jo vetëm i rezistojnë temperaturave afër pikës së vlimit të ujit, por edhe tregojnë aktivitetin e tyre maksimal. Për shumicën e enzimave, temperatura optimale është afër 35-45 °C. Në temperatura më të larta aktiviteti i tyre zvogëlohet, dhe më pas ndodh denatyrimi i plotë termik.

Oriz. 1. Ndikimi i temperaturës në aktivitetin e enzimës: 1 - rritje e shpejtësisë së reaksionit, 2 - ulje e shpejtësisë së reaksionit.

Shumë katalizatorë inorganë shfaqin efikasitetin e tyre maksimal në mjedise shumë acide ose fort alkaline. Në të kundërt, enzimat janë aktive vetëm në vlerat fiziologjike të aciditetit të tretësirës, ​​vetëm në një përqendrim të joneve të hidrogjenit që është në përputhje me jetën dhe funksionimin normal të një qelize, organi ose sistemi.

Reaksionet që përfshijnë katalizatorët inorganik zakonisht ndodhin në presione të larta, ndërsa enzimat veprojnë në presion normal (atmosferik).

Dhe ndryshimi më mahnitës midis një enzime dhe katalizatorëve të tjerë është se shkalla e reaksioneve të katalizuara nga enzimat është dhjetëra mijëra dhe ndonjëherë miliona herë më e lartë se ajo që mund të arrihet me pjesëmarrjen e katalizatorëve inorganë.

Peroksidi i njohur i hidrogjenit, i përdorur në jetën e përditshme si zbardhues dhe dezinfektues, dekompozohet ngadalë pa katalizatorë:

Në prani të një katalizatori inorganik (kripërat e hekurit), ky reagim vazhdon disi më shpejt. Dhe katalaza (një enzimë e pranishme pothuajse në të gjitha qelizat) shkatërron peroksidin e hidrogjenit me një shpejtësi të paimagjinueshme: një molekulë katalazë zbërthen më shumë se 5 milionë molekula H 2 O 2 në një minutë.

Shpërndarja universale e katalazës në qelizat e të gjitha organeve të organizmave aerobikë dhe aktiviteti i lartë i kësaj enzime shpjegohen me faktin se peroksidi i hidrogjenit është një helm i fuqishëm qelizor. Prodhohet në qeliza si një nënprodukt i shumë reaksioneve, por enzima katalazë është në mbrojtje, e cila zbërthen menjëherë peroksidin e hidrogjenit në oksigjen dhe ujë të padëmshëm.

Vendi aktiv i enzimës

Një hap i detyrueshëm në një reaksion të katalizuar është bashkëveprimi i enzimës me substancën transformimin e së cilës ajo katalizon - me substratin: formohet një kompleks enzimë-substrat. Në shembullin e mësipërm, peroksidi i hidrogjenit është substrati për veprimin e katalazës.

Rezulton se në reaksionet enzimatike molekula e substratit është shumë herë më e vogël se molekula e proteinës enzimë. Rrjedhimisht, substrati nuk mund të kontaktojë të gjithë molekulën e madhe të enzimës, por vetëm një pjesë të vogël të saj ose edhe një grup të veçantë, një atom. Për të konfirmuar këtë supozim, shkencëtarët ndanë një ose më shumë aminoacide nga enzima, dhe kjo nuk kishte asnjë ose pothuajse aspak efekt në shpejtësinë e reaksionit të katalizuar. Por ndarja e disa aminoacideve ose grupeve specifike çoi në një humbje të plotë të vetive katalitike të enzimës. Kështu u krijua ideja e qendrës aktive të enzimës.

Qendra aktive është një seksion i një molekule proteine ​​që siguron lidhjen e enzimës me substratin dhe bën të mundur transformimet e mëtejshme të substratit. Janë studiuar disa vende aktive të enzimave të ndryshme. Ky është ose një grup funksional (për shembull, grupi OH i serinës) ose një aminoacid i veçantë. Ndonjëherë nevojiten disa aminoacide në një mënyrë specifike për të siguruar një efekt katalitik.

Qendra aktive përbëhet nga seksione me funksione të ndryshme. Disa zona të qendrës aktive sigurojnë ngjitje me nënshtresën dhe kontakt të fortë me të. Prandaj, ato quhen zona të ankorimit ose kontaktit. Të tjerët kryejnë funksionin aktual katalitik, duke aktivizuar substratin - vendet katalitike. Kjo ndarje e kushtëzuar e qendrës aktive ndihmon për të paraqitur më saktë mekanizmin e reaksionit katalitik.

Është studiuar edhe lloji i lidhjes kimike në komplekset enzimë-substrat. Substanca (substrati) mbahet në enzimë me pjesëmarrjen e llojeve të ndryshme të lidhjeve: ura hidrogjeni, jonike, kovalente, lidhje dhuruese-pranuese, forca kohezioni van der Waals.

Deformimi i molekulave të enzimës në tretësirë ​​çon në shfaqjen e izomerëve të saj, të ndryshëm në strukturën terciare. Me fjalë të tjera, enzima orienton grupet e saj funksionale të përfshira në qendrën aktive në mënyrë që të manifestohet aktiviteti më i madh katalitik. Por molekulat e substratit gjithashtu mund të deformohen dhe "sforcohen" kur ndërveprojnë me enzimën. Këto ide moderne në lidhje me ndërveprimin enzimë-substrat ndryshojnë nga teoria e mëparshme dominuese e E. Fischer, i cili besonte se molekula e substratit korrespondon saktësisht me qendrën aktive të enzimës dhe përshtatet me të si një çelës për një bravë.

Vetitë e enzimave

Vetia më e rëndësishme e enzimave është përshpejtimi preferencial i një prej disa reaksioneve teorikisht të mundshme. Kjo lejon që substratet të zgjedhin zinxhirët më të dobishëm të transformimeve për organizmin nga një sërë rrugësh të mundshme.

Në varësi të kushteve, enzimat janë të afta të katalizojnë si reaksionet e përparme ashtu edhe ato të kundërta. Për shembull, acidi piruvik, nën ndikimin e enzimës laktat dehidrogjenazë, shndërrohet në produktin përfundimtar të fermentimit - acid laktik. E njëjta enzimë katalizon gjithashtu reaksionin e kundërt dhe e mori emrin jo nga reagimi i drejtpërdrejtë, por nga reagimi i kundërt. Të dy reagimet ndodhin në trup në kushte të ndryshme:

Kjo veti e enzimave ka një rëndësi të madhe praktike.

Një tjetër veti e rëndësishme e enzimave është termolueshmëria, d.m.th., ndjeshmëria e lartë ndaj ndryshimeve të temperaturës. Ne kemi thënë tashmë se enzimat janë proteina. Për shumicën e tyre, temperaturat mbi 70 °C çojnë në denatyrim dhe humbje të aktivitetit. Nga një kurs kimie dihet se një rritje e temperaturës me 10 °C çon në një rritje të shpejtësisë së reagimit me 2-3 herë, gjë që është gjithashtu tipike për reaksionet enzimatike, por deri në një kufi të caktuar. Në temperaturat afër 0 °C, shpejtësia e reaksioneve enzimatike ngadalësohet në minimum. Kjo pronë përdoret gjerësisht në sektorë të ndryshëm të ekonomisë kombëtare, veçanërisht në bujqësi dhe mjekësi. Për shembull, të gjitha metodat ekzistuese të ruajtjes së veshkës përpara transplantimit të saj te një pacient përfshijnë ftohjen e organit në mënyrë që të zvogëlohet intensiteti i reaksioneve biokimike dhe të zgjasë jetëgjatësia e veshkës përpara se t'i transplantohet një personi. Kjo teknikë ka ruajtur shëndetin dhe ka shpëtuar jetën e dhjetëra mijëra njerëzve në mbarë botën.

Oriz. 2. Efekti i pH në aktivitetin e enzimës.

Një nga vetitë më të rëndësishme të proteinave enzimë është ndjeshmëria e tyre ndaj reagimit të mjedisit, përqendrimit të joneve të hidrogjenit ose joneve hidroksid. Enzimat janë aktive vetëm në një gamë të ngushtë aciditeti ose alkaliniteti (pH). Për shembull, aktiviteti i pepsinës në zgavrën e stomakut është maksimal në një pH prej rreth 1 -1,5. Ulja e aciditetit çon në përçarje të thellë të sistemit të tretjes, tretje të dobët të ushqimit dhe komplikime serioze. Ju e dini nga kursi juaj i biologjisë se tretja fillon në zgavrën me gojë, ku është e pranishme amilaza e pështymës. Vlera optimale e pH për të është 6.8-7.4. Enzima të ndryshme të traktit tretës karakterizohen nga ndryshime të mëdha në pH optimale (Fig. 2). Një ndryshim në reagimin e mjedisit çon në një ndryshim të ngarkesave në molekulën e enzimës apo edhe në qendrën e saj aktive, duke shkaktuar një ulje ose humbje të plotë të aktivitetit.

Vetia tjetër e rëndësishme është specifika e veprimit të enzimës. Katalaza zbërthen vetëm peroksid hidrogjeni, ureaza vetëm ure H 2 N-CO-NH 2, d.m.th. enzima katalizon transformimin e vetëm një substrati, "njeh" vetëm molekulën e tij. Kjo specifikë konsiderohet absolute. Nëse një enzimë katalizon transformimin e disa substrateve që kanë të njëjtin grup funksional, atëherë kjo specifikë quhet specifikë grupi. Për shembull, fosfataza katalizon ndarjen e një mbetjeje të acidit fosforik:

Një lloj specifikiteti është ndjeshmëria e enzimës ndaj vetëm një izomeri - specifika stereokimike.

Enzimat ndikojnë në shpejtësinë e transformimit të substancave të ndryshme. Por disa substanca ndikojnë gjithashtu në enzimat, duke ndryshuar në mënyrë dramatike aktivitetin e tyre. Substancat që rrisin aktivitetin e enzimave, i aktivizojnë ato quhen aktivizues dhe ato që i pengojnë quhen frenues. Frenuesit mund të ndikojnë në enzimë në mënyrë të pakthyeshme. Pas veprimit të tyre, enzima nuk mund të katalizojë kurrë reagimin e saj, pasi struktura e saj do të ndryshojë shumë. Kështu veprojnë në enzimë kripërat e metaleve të rënda, acideve dhe alkaleve. Frenuesi i kthyeshëm mund të hiqet nga tretësira dhe enzima bëhet përsëri aktive. Një frenim i tillë i kthyeshëm shpesh ndodh në një mënyrë konkurruese, d.m.th., një substrat dhe një frenues i ngjashëm konkurrojnë për qendrën aktive. Ky frenim mund të hiqet duke rritur përqendrimin e substratit dhe duke zhvendosur frenuesin nga zona aktive me substratin.

Një veti e rëndësishme e shumë enzimave është se ato gjenden në inde dhe qeliza në një formë joaktive (Fig. 3). Forma joaktive e enzimave quhet proenzim. Shembuj klasikë të kësaj janë format joaktive të pepsinës ose tripsinës. Ekzistenca e formave joaktive të enzimave ka një rëndësi të madhe biologjike. Nëse pepsina ose tripsina do të prodhoheshin menjëherë në formë aktive, kjo do të çonte në faktin se, për shembull, pepsina "treti" murin e stomakut, d.m.th., stomaku "tretej" vetë. Kjo nuk ndodh sepse pepsina ose tripsina bëhen aktive vetëm pasi hyjnë në zgavrën e stomakut ose në zorrën e hollë: disa aminoacide shkëputen nga pepsina nën ndikimin e acidit klorhidrik që përmbahet në lëngun e stomakut dhe fiton aftësinë për të zbërthyer proteinat. Dhe vetë stomaku tani është i mbrojtur nga veprimi i enzimave tretëse nga membrana mukoze që mbulon zgavrën e tij.

Oriz. 3 Skema e shndërrimit të tripsinogenit në tripsinë aktive: A - tripsinogen; B - tripsinë; 1 - vendi i shkëputjes së peptideve; 2 - lidhje hidrogjenore; 3 - ura disulfide; 4 - peptid i copëtuar pas aktivizimit.

Procesi i aktivizimit të enzimës ndodh, si rregull, në një nga katër mënyrat, të paraqitura në figurën 4. Në rastin e parë, ndarja e peptidit nga enzima joaktive "hap" qendrën aktive dhe e bën enzimën aktive.

Oriz. 4 Rrugët për aktivizimin e enzimës (molekula e substratit tregohet me hije):

1 - ndarja e një seksioni të vogël (peptid) nga proenzima dhe transformimi i proenzimës joaktive në një enzimë aktive; 2 - formimi i lidhjeve disulfide nga grupet SH, duke çliruar qendrën aktive; 3 - formimi i një kompleksi proteinash me metale, duke aktivizuar enzimën: 4 formimi i një kompleksi enzimë me disa substanca (kjo liron aksesin në qendrën aktive).

Mënyra e dytë është formimi i urave disulfide S-S, duke e bërë vendin aktiv të aksesueshëm. Në rastin e tretë, prania e një metali aktivizon një enzimë që mund të funksionojë vetëm në kombinim me këtë metal. Rruga e katërt ilustron aktivizimin nga një substancë që lidhet me rajonin periferik të molekulës së proteinës dhe deformon enzimën në atë mënyrë që të lehtësojë aksesin e substratit në qendrën aktive.

Vitet e fundit, është zbuluar një mënyrë tjetër për të rregulluar aktivitetin e enzimave. Doli se një enzimë, për shembull laktat dehidrogjenaza, mund të jetë në disa forma molekulare që ndryshojnë nga njëra-tjetra, megjithëse të gjitha ato katalizojnë të njëjtin reaksion. Molekula të tilla enzimë, të ndryshme në përbërje, të cilat katalizojnë të njëjtin reaksion, gjenden edhe brenda së njëjtës qelizë. Ato quhen izozima, pra izomere të enzimës. Laktat dehidrogjenaza e përmendur tashmë ka pesë izoenzima të ndryshme. Cili është roli i formave të shumta të një enzime? Me sa duket, trupi "siguron" disa reagime veçanërisht të rëndësishme kur, kur kushtet ndryshojnë në qelizë, së pari funksionon njëra ose tjetra forma e izoenzimës dhe siguron shpejtësinë dhe drejtimin e nevojshëm të procesit.

Dhe një veti më e rëndësishme e enzimave. Shpesh ato nuk funksionojnë në qelizë veçmas nga njëra-tjetra, por organizohen në formën e komplekseve - sistemeve enzimë (Fig. 5): produkti i reaksionit të mëparshëm është substrati për atë të mëpasshëm. Këto sisteme janë ndërtuar në membranat qelizore dhe sigurojnë oksidim të shpejtë të synuar të një substance, duke e "transferuar" atë nga një enzimë në enzimë. Proceset sintetike në qelizë zhvillohen në sisteme të ngjashme enzimatike.

Klasifikimi i enzimave

Gama e çështjeve të studiuara nga enzimologjia është e gjerë. Numri i enzimave të përdorura në shëndetësi, bujqësi, mikrobiologji dhe degë të tjera të shkencës dhe praktikës është i madh. Kjo krijoi vështirësi në karakterizimin e reaksioneve enzimatike, pasi e njëjta enzimë mund të emërtohet ose nga substrati, ose nga lloji i reaksioneve të katalizuara, ose nga një term i vjetër që është vendosur fort në literaturë: për shembull, pepsina, tripsina, katalaza.

Oriz. 5. Struktura e propozuar e një kompleksi multienzimë që sintetizon acidet yndyrore (shtatë nënnjësi enzimash janë përgjegjëse për shtatë reaksione kimike).

Prandaj, në vitin 1961, Kongresi Ndërkombëtar Biokimik në Moskë miratoi klasifikimin e enzimave, i cili bazohet në llojin e reaksionit të katalizuar nga një enzimë e caktuar. Emri i enzimës duhet të përmbajë emrin e substratit, d.m.th., përbërjen mbi të cilën vepron enzima dhe mbaresën -ase. Për shembull, arginaza katalizon hidrolizën e argininës.

Sipas këtij parimi, të gjitha enzimat u ndanë në gjashtë klasa.

1. Oksidoreduktazat janë enzima që katalizojnë reaksionet redoks, për shembull katalaza:

2. Transferazat - enzimat që katalizojnë transferimin e atomeve ose radikaleve, për shembull metiltransferazat që transferojnë një grup CH3:

3. Hidrolaza - enzima që thyejnë lidhjet intramolekulare duke bashkuar molekulat e ujit, për shembull fosfatazën:

4. Liazat janë enzima që shkëputin një ose një grup tjetër nga substrati pa shtuar ujë, në mënyrë jo hidrolitike, për shembull, ndarja e një grupi karboksil nga dekarboksilaza:

5. Izomerazat janë enzima që katalizojnë shndërrimin e një izomeri në një tjetër:

Glukozë-6-fosfat-›glukozë-1-fosfat

6. Enzimat që katalizojnë reaksionet e sintezës, për shembull sinteza e peptideve nga aminoacidet. Kjo klasë enzimash quhet sintetaza.

U propozua që të kodohet çdo enzimë me një kod katërshifror, ku i pari prej tyre tregon numrin e klasës, dhe tre të tjerët karakterizojnë më në detaje vetitë e enzimës, nënklasën e saj dhe numrin e katalogut individual.

Si shembull i klasifikimit të enzimave, ne japim kodin katërshifror të caktuar për pepsinën - 3.4.4L. Numri 3 tregon klasën e enzimës - hidrolazë. Numri tjetër 4 kodon një nënklasë hidrolazash peptide, pra ato enzima që hidrolizojnë lidhjet peptide. Një numër tjetër 4 tregon një nënklasë të quajtur hidrolaza peptidile peptidike. Kjo nënklasë përfshin enzima individuale, dhe e para në të është pepsina, së cilës i është caktuar numri serial 1.

Kështu rezulton kodi i tij - 3.4.4.1. Pikat e veprimit të enzimave të klasës së hidrolazës janë paraqitur në figurën 6.

Oriz. 6. Prishja e lidhjeve peptide nga enzima të ndryshme proteolitike.

Veprimi i enzimave

Në mënyrë tipike, enzimat izolohen nga objekte të ndryshme me origjinë shtazore, bimore ose mikrobike dhe veprimi i tyre studiohet jashtë qelizës dhe organizmit. Këto studime janë shumë të rëndësishme për të kuptuar mekanizmin e veprimit të enzimave, studimin e përbërjes së tyre dhe karakteristikat e reaksioneve që ato katalizojnë. Por informacioni i marrë në këtë mënyrë nuk mund të transferohet drejtpërdrejt mekanikisht në aktivitetin e enzimave në një qelizë të gjallë. Jashtë qelizës, është e vështirë të riprodhohen kushtet në të cilat funksionon enzima, për shembull në mitokondri ose lizozomë. Përveç kësaj, nuk dihet gjithmonë se sa nga molekulat e disponueshme të enzimës janë të përfshira në reagim - të gjitha ose vetëm disa prej tyre.

Pothuajse gjithmonë rezulton se qeliza përmban një ose një tjetër enzimë, përmbajtja tejkalon disa dhjetëra herë sasinë e kërkuar për metabolizmin normal. Metabolizmi ndryshon në intensitet në periudha të ndryshme të jetës së një qelize, por ka dukshëm më shumë enzima në të sesa do të kërkohej nga niveli maksimal i metabolizmit. Për shembull, qelizat e muskulit të zemrës përmbajnë aq shumë citokrom c saqë mund të kryejë oksidim 20 herë më të madh se sa konsumi maksimal i oksigjenit i muskujve të zemrës. Më vonë u zbuluan substanca që mund të "fikin" disa molekula enzimash. Këta janë të ashtuquajturit faktorë frenues. Për të kuptuar mekanizmin e veprimit të enzimave, është gjithashtu e rëndësishme që në një qelizë ato të mos jenë vetëm në tretësirë, por të jenë të integruara në strukturën e qelizës. Tani dihet se cilat enzima janë të ndërtuara në membranën e jashtme të mitokondrive, cilat janë të ndërtuara në membranën e brendshme dhe cilat janë të lidhura me bërthamën, lizozomet dhe strukturat e tjera nënqelizore.

Vendndodhja e ngushtë "territoriale" e enzimës që katalizon reagimin e parë ndaj enzimave që katalizojnë reaksionin e dytë, të tretë dhe të mëpasshëm, ndikon shumë në rezultatin e përgjithshëm të veprimit të tyre. Për shembull, një zinxhir enzimash që transferojnë elektronet në oksigjen është ndërtuar në mitokondri - sistemin e citokromit. Ai katalizon oksidimin e substrateve për të prodhuar energji, e cila grumbullohet në ATP.

Kur enzimat hiqen nga qeliza, koherenca e punës së tyre të përbashkët prishet. Prandaj, ata përpiqen të studiojnë punën e enzimave pa shkatërruar strukturat në të cilat janë ndërtuar molekulat e tyre. Për shembull, nëse një seksion indi mbahet në një tretësirë ​​substrati dhe më pas trajtohet me një reagjent që do të prodhojë një kompleks me ngjyra me produktet e reaksionit, atëherë zonat me ngjyrë të qelizës do të jenë qartë të dukshme në mikroskop: në këto zona enzima që tretet nënshtresa është lokalizuar (vendosur). Kështu u konstatua se cilat qeliza të stomakut përmbajnë pepsinogjen, nga i cili përftohet enzima pepsina.

Një metodë tjetër që bën të mundur vendosjen e lokalizimit të enzimave tani përdoret gjerësisht - centrifugimi i ndarjes. Për ta bërë këtë, indi në studim (për shembull, copa të mëlçisë së kafshëve laboratorike) grimcohet, dhe më pas përgatitet një pastë prej saj në një zgjidhje saharoze. Përzierja transferohet në epruveta dhe rrotullohet me shpejtësi të lartë në centrifuga. Elementë të ndryshëm qelizorë, në varësi të masës dhe madhësisë së tyre, shpërndahen në një zgjidhje të dendur saharoze gjatë rrotullimit afërsisht si më poshtë:

Për të marrë bërthama të rënda, kërkohet një nxitim relativisht i vogël (më pak rrotullime). Pas ndarjes së bërthamave, rritjes së numrit të rrotullimeve, në mënyrë të njëpasnjëshme depozitohen mitokondritë dhe mikrozomet dhe fitohet citoplazma. Tani aktiviteti i enzimave mund të studiohet në secilën prej fraksioneve të izoluara. Rezulton se shumica e enzimave të njohura janë të lokalizuara kryesisht në një ose një fraksion tjetër. Për shembull, enzima aldolaza është e lokalizuar në citoplazmë, dhe enzima që oksidon acidin kaproik është kryesisht në mitokondri.

Nëse membrana në të cilën janë ngulitur enzimat dëmtohet, nuk ndodhin procese komplekse të ndërlidhura, d.m.th., çdo enzimë mund të veprojë vetëm më vete.

Qelizat bimore dhe mikrobike, si qelizat shtazore, përmbajnë fraksione qelizore shumë të ngjashme. Për shembull, plastidet bimore i ngjajnë mitokondrive në grupin e tyre enzimë. Tek mikroorganizmat u gjetën kokrra që ngjajnë me ribozomet dhe gjithashtu përmbajnë sasi të mëdha të acidit ribonukleik. Enzimat që gjenden në qelizat shtazore, bimore dhe mikrobike kanë efekte të ngjashme. Për shembull, hialuronidaza e bën më të lehtë hyrjen e mikrobeve në trup duke nxitur shkatërrimin e murit qelizor. E njëjta enzimë gjendet në inde të ndryshme të organizmave shtazorë.

Përgatitja dhe përdorimi i enzimave

Enzimat gjenden në të gjitha indet e kafshëve dhe bimëve. Megjithatë, sasia e së njëjtës enzimë në inde të ndryshme dhe forca e lidhjes së enzimës me indin nuk janë të njëjta. Prandaj, në praktikë, marrja e tij nuk është gjithmonë e justifikuar.

Burimi i enzimave mund të jenë lëngjet tretëse të njerëzve dhe kafshëve. Lëngjet përmbajnë relativisht pak papastërti të huaja, elemente qelizore dhe përbërës të tjerë që duhen hequr qafe kur merret një preparat i pastër. Këto janë zgjidhje pothuajse të pastra enzimatike.

Është më e vështirë të merret enzima nga indet. Për ta bërë këtë, indet shtypen, strukturat qelizore shkatërrohen duke fërkuar indin e grimcuar me rërë, ose trajtohen me ultratinguj. Në këtë rast, enzimat "bien" nga qelizat dhe strukturat e membranës. Tani ato janë pastruar dhe ndarë nga njëri-tjetri. Për pastrim, përdoret aftësia e ndryshme e enzimave për t'u ndarë në kolonat kromatografike, lëvizshmëria e tyre e pabarabartë në një fushë elektrike, precipitimi i tyre me alkool, kripëra, aceton dhe metoda të tjera. Meqenëse shumica e enzimave janë të lidhura me bërthamën, mitokondritë, ribozomet ose struktura të tjera nënqelizore, ky fraksion fillimisht izolohet me centrifugim dhe më pas enzima nxirret prej tij.

Zhvillimi i metodave të reja të pastrimit ka bërë të mundur marrjen e një numri enzimash kristalore në formë shumë të pastër, të cilat mund të ruhen me vite.

Tani është e pamundur të përcaktohet se kur njerëzit e përdorën për herë të parë enzimën, por mund të themi me shumë besim se ishte një enzimë me origjinë bimore. Njerëzit i kanë kushtuar prej kohësh vëmendje dobisë së kësaj apo asaj bime jo vetëm si produkt ushqimor. Për shembull, vendasit e Antileve kanë përdorur prej kohësh lëngun e pemës së pjeprit për të trajtuar ulcerat dhe sëmundjet e tjera të lëkurës.

Le të shqyrtojmë më në detaje veçoritë e prodhimit dhe aplikimit të enzimave duke përdorur shembullin e një prej biokatalizatorëve të bimëve tashmë të njohur - papain. Kjo enzimë gjendet në lëngun e qumështit në të gjitha pjesët e papajës së pemës tropikale të frutave - një barishte gjigante e ngjashme me pemën që arrin lartësinë 10 m. Frutat e saj janë të ngjashme në formë dhe shije me pjeprin dhe përmbajnë sasi të mëdha të enzimës papain. Në fillim të shekullit të 16-të. Lundruesit spanjollë e zbuluan këtë bimë në kushte natyrore në Amerikën Qendrore. Pastaj u soll në Indi, dhe prej andej në të gjitha vendet tropikale. Vasco da Gama, i cili pa papaja në Indi, e quajti atë pema e artë e jetës dhe Marco Polo tha se papaja është "një pjepër që është ngjitur në pemë". Detarët e dinin se frutat e pemës i shpëtonin nga skorbuti dhe dizenteria.

Në vendin tonë, papaja rritet në bregun e Detit të Zi të Kaukazit, në kopshtin botanik të Akademisë së Shkencave Ruse në serra të veçanta. Lënda e parë për enzimën - lëngu qumështor - merret nga prerjet në lëkurën e frutave. Pastaj lëngu thahet në laborator në kabinete tharjeje me vakum në temperatura të ulëta (jo më shumë se 80 ° C). Produkti i tharë bluhet dhe ruhet në ambalazh steril të mbuluar me parafinë. Ky është tashmë një ilaç mjaft aktiv. Aktiviteti i tij enzimatik mund të vlerësohet nga sasia e proteinës së kazeinës së zbërthyer për njësi të kohës. Një njësi biologjike e aktivitetit të papainës merret si sasia e enzimës që, kur futet në gjak, është e mjaftueshme për të shkaktuar shfaqjen e simptomave të "veshëve të varur" te një lepur që peshon 1 kg. Ky fenomen ndodh sepse papaina fillon të veprojë në fijet e proteinave të kolagjenit në veshët e lepurit.

Papaina ka një sërë vetive: proteolitike, anti-inflamatore, antikoagulante (parandalon koagulimin e gjakut), dehidratim, analgjezik dhe baktericid. Ai zbërthen proteinat në polipeptide dhe aminoacide. Për më tepër, kjo ndarje shkon më thellë sesa me veprimin e enzimave të tjera me origjinë shtazore dhe bakteriale. Një veçori e veçantë e papainës është aftësia e saj për të qenë aktive në një gamë të gjerë pH dhe në luhatje të mëdha të temperaturës, gjë që është veçanërisht e rëndësishme dhe e përshtatshme për përdorimin e gjerë të kësaj enzime. Dhe nëse marrim parasysh gjithashtu se për të marrë enzima të ngjashme në veprim me papainën (pepsina, tripsina, lidaza), kërkohet gjak, mëlçi, muskuj ose inde të tjera shtazore, atëherë avantazhi dhe efikasiteti ekonomik i enzimës bimore papain është i padyshimtë.

Fushat e aplikimit të papainës janë shumë të ndryshme. Në mjekësi, përdoret për trajtimin e plagëve, ku nxit ndarjen e proteinave në indet e dëmtuara dhe pastron sipërfaqen e plagës. Papaina është e domosdoshme në trajtimin e sëmundjeve të ndryshme të syrit. Shkakton resorbimin e strukturave të turbullta të organit të shikimit, duke i bërë ato transparente. Efekti pozitiv i enzimës në sëmundjet e sistemit të tretjes është i njohur. Rezultate të mira janë marrë kur përdoret papaina për trajtimin e sëmundjeve të lëkurës, djegieve, si dhe në neuropatologji, urologji dhe degë të tjera të mjekësisë.

Përveç mjekësisë, sasi të mëdha të kësaj enzime përdoren në prodhimin e verës dhe birrës. Papaina rrit jetëgjatësinë e pijeve. Kur trajtohet me papainë, mishi bëhet i butë dhe shpejt i tretshëm, dhe jetëgjatësia e produkteve rritet në mënyrë dramatike. Leshi i përdorur për industrinë e tekstilit nuk përkulet ose tkurret pas trajtimit me papainë. Kohët e fundit, papaina filloi të përdoret në industrinë e rrezitjes. Pas trajtimit me një enzimë, produktet e lëkurës bëhen të buta, elastike, më të forta dhe më të qëndrueshme.

Studimi i kujdesshëm i disa sëmundjeve të pashërueshme më parë ka çuar në nevojën për të futur në trup enzimat që mungojnë për të zëvendësuar ato, aktiviteti i të cilave është zvogëluar. Do të ishte e mundur të futet në trup sasia e kërkuar e enzimave që mungojnë ose të "shtohen" molekula të atyre enzimave që kanë reduktuar aktivitetin e tyre katalitik në një organ ose ind. Por trupi reagon ndaj këtyre enzimave sikur të ishin proteina të huaja, i refuzon ato, prodhon antitrupa kundër tyre, gjë që përfundimisht çon në shpërbërjen e shpejtë të proteinave të futura. Nuk do të ketë efekt terapeutik të pritshëm. Është gjithashtu e pamundur të futen enzimat me ushqimin, pasi lëngjet e tretjes do t'i "tretin" ato dhe ato do të humbasin aktivitetin e tyre dhe do të shpërbëhen në aminoacide pa arritur në qelizat dhe indet. Injektimi i enzimave direkt në qarkullimin e gjakut bën që ato të shkatërrohen nga proteazat e indeve. Këto vështirësi mund të eliminohen duke përdorur enzima të imobilizuara. Parimi i imobilizimit bazohet në aftësinë e enzimave për t'u "lidhur" me një bartës të qëndrueshëm të natyrës organike ose inorganike. Një shembull i lidhjes kimike të një enzime me një matricë (bartës) është formimi i lidhjeve të forta kovalente midis grupeve të tyre funksionale. Matrica mund të jetë, për shembull, qelqi poroz që përmban amino grupe funksionale, me të cilat enzima është "e lidhur" kimikisht.

Kur përdorni enzimat, shpesh ekziston nevoja për të krahasuar aktivitetet e tyre. Si të zbuloni se cila enzimë është më aktive? Si të llogaritet aktiviteti i barnave të ndryshme të pastruara? U ra dakord që aktiviteti i enzimës duhet të merret si sasia e substratit që në një minutë mund të transformojë 1 g ind që përmban këtë enzimë në 25 ° C. Sa më shumë substrat të ketë përpunuar enzima, aq më aktive është ajo. Aktiviteti i së njëjtës enzimë ndryshon në varësi të moshës, gjinisë, orës së ditës, gjendjes së trupit, dhe gjithashtu varet nga gjëndrat endokrine që prodhojnë hormone.

Natyra nuk bën pothuajse asnjë gabim, duke prodhuar të njëjtat proteina gjatë gjithë jetës së organizmit dhe duke e përcjellë këtë informacion të rreptë për prodhimin e të njëjtave proteina nga brezi në brez. Sidoqoftë, ndonjëherë në trup shfaqet një proteinë e ndryshuar, e cila përmban një ose më shumë aminoacide "ekstra" ose, anasjelltas, ato humbasin. Shumë gabime të tilla molekulare janë të njohura tani. Ato kanë shkaqe të ndryshme dhe mund të shkaktojnë ndryshime të dhimbshme në trup. Sëmundje të tilla, të cilat shkaktohen nga molekula jonormale të proteinave, në mjekësi quhen sëmundje molekulare. Për shembull, hemoglobina e një personi të shëndetshëm, e përbërë nga dy zinxhirë polipeptidikë (a dhe b), dhe hemoglobina e një pacienti me anemi drapërocitare (qeliza e kuqe e gjakut ka formën e një drapëri) ndryshojnë vetëm në atë në pacientët me zinxhiri b, acidi glutamik zëvendësohet nga valina. Anemia drapërocitare është një sëmundje e trashëguar. Ndryshimet në hemoglobinë kalojnë nga prindërit tek pasardhësit.

Sëmundjet që ndodhin kur aktiviteti i enzimës ndryshon quhen fermentopati. Zakonisht trashëgohen, kalohen nga prindërit te fëmijët. Për shembull, me fenilketonurinë kongjenitale, transformimi i mëposhtëm prishet:

Me mungesë të enzimës phenylalanine hydroxylase, fenilalanina nuk shndërrohet në tirozinë, por grumbullohet, gjë që shkakton një çrregullim në funksionimin normal të një numri organesh, kryesisht një çrregullim në funksionin e sistemit nervor qendror. Sëmundja zhvillohet që në ditët e para të jetës së fëmijës dhe në gjashtë deri në shtatë muaj të jetës shfaqen simptomat e para. Në gjakun dhe urinën e pacientëve të tillë, mund të gjenden sasi të mëdha të fenilalaninës në krahasim me normën. Zbulimi në kohë i një patologjie të tillë dhe zvogëlimi i marrjes së ushqimit që përmban shumë fenilalaninë ka një efekt pozitiv terapeutik.

Një shembull tjetër: mungesa tek fëmijët e enzimës që shndërron galaktozën në glukozë çon në akumulimin e galaktozës në trup, e cila grumbullohet në sasi të mëdha në inde dhe prek mëlçinë, veshkat dhe sytë. Nëse mungesa e enzimës zbulohet në kohën e duhur, fëmija transferohet në një dietë që nuk përmban galaktozë. Kjo çon në zhdukjen e shenjave të sëmundjes.

Falë ekzistencës së preparateve enzimatike, struktura e proteinave dhe acideve nukleike deshifrohet. Pa to, prodhimi i antibiotikëve, prodhimi i verës, pjekja e bukës dhe sinteza e vitaminave janë të pamundura. Në bujqësi përdoren stimuluesit e rritjes, të cilët veprojnë në aktivizimin e proceseve enzimatike. Shumë medikamente që shtypin ose aktivizojnë aktivitetin e enzimës në trup kanë të njëjtën veti.

Pa enzima, është e pamundur të imagjinohet zhvillimi i zonave të tilla premtuese si riprodhimi i proceseve kimike që ndodhin në qelizë dhe krijimi i bioteknologjisë moderne industriale mbi këtë bazë. Deri më tani, asnjë bimë e vetme kimike moderne nuk mund të konkurrojë me një gjethe të zakonshme bimore, në qelizat e së cilës, me pjesëmarrjen e enzimave dhe rrezet e diellit, një numër i madh i substancave të ndryshme organike komplekse sintetizohen nga uji dhe dioksidi i karbonit. Në të njëjtën kohë, sasi të mëdha të oksigjenit, i cili është aq i nevojshëm për jetën tonë, lëshohen në atmosferë.

Enzimologjia është një shkencë e re dhe premtuese, e ndarë nga biologjia dhe kimia dhe që premton shumë zbulime të mahnitshme për këdo që vendos ta marrë seriozisht.

Shkarkoni abstraktin: Ju nuk keni akses për të shkarkuar skedarë nga serveri ynë.

Shpesh, së bashku me vitaminat, mineralet dhe elementët e tjerë të dobishëm për trupin e njeriut, përmenden substanca të quajtura enzima. Çfarë janë enzimat dhe çfarë funksioni kryejnë ato në organizëm, cila është natyra e tyre dhe ku ndodhen?

Këto janë substanca të natyrës proteinike, biokatalizatorë. Pa to, nuk do të kishte ushqim për fëmijë, drithëra të gatshme, kvas, djathë feta, djathë, kos apo kefir. Ato ndikojnë në funksionimin e të gjitha sistemeve të trupit të njeriut. Aktiviteti i pamjaftueshëm ose i tepruar i këtyre substancave ndikon negativisht në shëndet, ndaj duhet të dini se cilat janë enzimat për të shmangur problemet e shkaktuara nga mungesa e tyre.

Cfare eshte?

Enzimat janë molekula proteinike të sintetizuara nga qelizat e gjalla. Ka më shumë se njëqind prej tyre në çdo qelizë. Roli i këtyre substancave është kolosal. Ato ndikojnë në shpejtësinë e reaksioneve kimike në temperatura që janë të përshtatshme për një organizëm të caktuar. Një emër tjetër për enzimat janë katalizatorët biologjikë. Një rritje në shpejtësinë e një reaksioni kimik ndodh për shkak të lehtësimit të shfaqjes së tij. Si katalizatorë, ato nuk konsumohen gjatë reaksionit dhe nuk ndryshojnë drejtimin e tij. Funksionet kryesore të enzimave janë se pa to të gjitha reaksionet në organizmat e gjallë do të vazhdonin shumë ngadalë dhe kjo do të ndikonte ndjeshëm në qëndrueshmërinë.

Për shembull, kur përtypni ushqime që përmbajnë niseshte (patate, oriz), në gojë shfaqet një shije e ëmbël, e cila shoqërohet me punën e amilazës, një enzimë për zbërthimin e niseshtës së pranishme në pështymë. Vetë niseshteja është pa shije, pasi është një polisaharid. Produktet e zbërthimit të tij (monosakaridet): glukoza, maltoza, dekstrinat kanë një shije të ëmbël.

Të gjitha ndahen në të thjeshta dhe komplekse. Të parët përbëhen vetëm nga proteina, ndërsa të dytat përbëhen nga një pjesë proteinike (apoenzimë) dhe një pjesë joproteinike (koenzimë). Vitaminat e grupeve B, E, K mund të jenë koenzima.

Klasat e enzimave

Tradicionalisht, këto substanca ndahen në gjashtë grupe. Fillimisht ata u emëruan në bazë të substratit mbi të cilin vepron një enzimë e veçantë, duke shtuar mbaresën -ase në rrënjën e saj. Kështu, ato enzima që hidrolizojnë proteinat (proteinat) filluan të quhen proteinaza, yndyrna (lipos) - lipaza, niseshte (amylone) - amilaza. Pastaj enzimat që katalizojnë reaksione të ngjashme morën emra që tregojnë llojin e reaksionit përkatës - acilaza, dekarboksilaza, oksidaza, dehidrogjenaza dhe të tjera. Shumica e këtyre emrave janë ende në përdorim sot.

Më vonë, Bashkimi Ndërkombëtar Biokimik prezantoi nomenklaturën, sipas së cilës emri dhe klasifikimi i enzimave duhet të korrespondojnë me llojin dhe mekanizmin e reaksionit kimik të katalizuar. Ky hap solli lehtësim në sistemimin e të dhënave që lidhen me aspekte të ndryshme të metabolizmit. Reaksionet dhe enzimat që i katalizojnë ato ndahen në gjashtë klasa. Çdo klasë përbëhet nga disa nënklasa (4-13). Pjesa e parë e emrit të enzimës korrespondon me emrin e substratit, e dyta - me llojin e reaksionit të katalizuar me mbaresën -ase. Çdo enzimë sipas klasifikimit (CF) ka numrin e vet të kodit. Shifra e parë korrespondon me klasën e reagimit, tjetra me nënklasën dhe e treta me nënklasën. Shifra e katërt tregon numrin e enzimës sipas renditjes në nënklasën e saj. Për shembull, nëse EC 2.7.1.1, atëherë enzima i përket klasës së 2-të, nënklasës së 7-të, nënklasës së parë. Numri i fundit tregon enzimën heksokinazë.

Kuptimi

Nëse flasim për atë që janë enzimat, nuk mund të injorojmë çështjen e rëndësisë së tyre në botën moderne. Ato kanë gjetur aplikim të gjerë pothuajse në të gjithë sektorët e veprimtarisë njerëzore. Prevalenca e tyre është për shkak të faktit se ata janë në gjendje të ruajnë vetitë e tyre unike jashtë qelizave të gjalla. Në mjekësi, për shembull, përdoren enzima nga grupet e lipazave, proteazave dhe amilazave. Ato shpërbëjnë yndyrnat, proteinat, niseshtenë. Si rregull, ky lloj përfshihet në barna të tilla si Panzinorm dhe Festal. Këto barna përdoren kryesisht për trajtimin e sëmundjeve gastrointestinale. Disa enzima janë të afta të shpërndajnë mpiksjen e gjakut në enët e gjakut; ato ndihmojnë në trajtimin e plagëve purulente. Terapia me enzima zë një vend të veçantë në trajtimin e kancerit.

Për shkak të aftësisë së saj për të zbërthyer niseshtenë, enzima amilazë përdoret gjerësisht në industrinë ushqimore. Në të njëjtën zonë përdoren lipazat që shpërbëjnë yndyrnat dhe proteazat që shpërbëjnë proteinat. Enzimat e amilazës përdoren në prodhimin e birrës, verës dhe pjekjes. Proteazat përdoren në përgatitjen e qullëve të gatshme dhe për të zbutur mishin. Lipazat dhe mullëza përdoren në prodhimin e djathit. Industria e kozmetikës gjithashtu nuk mund të bëjë pa to. Ato përfshihen në pluhurat dhe kremrat larës. Për shembull, amilaza, e cila zbërthen niseshtenë, i shtohet pluhurave larës. Njollat ​​e proteinave dhe proteinat shpërbëhen nga proteazat, dhe lipazat pastrojnë pëlhurën nga vaji dhe yndyra.

Roli i enzimave në organizëm

Dy procese janë përgjegjëse për metabolizmin në trupin e njeriut: anabolizmi dhe katabolizmi. E para siguron thithjen e energjisë dhe substancave të nevojshme, e dyta - ndarjen e produkteve të mbeturinave. Ndërveprimi i vazhdueshëm i këtyre proceseve ndikon në përthithjen e karbohidrateve, proteinave dhe yndyrave dhe në ruajtjen e funksioneve jetësore të organizmit. Proceset metabolike rregullohen nga tre sisteme: nervor, endokrin dhe qarkullues. Ato mund të funksionojnë normalisht me ndihmën e një zinxhiri enzimash, të cilat nga ana e tyre sigurojnë përshtatjen e njeriut ndaj ndryshimeve në kushtet e mjedisit të jashtëm dhe të brendshëm. Enzimat përfshijnë produkte proteinike dhe joproteinike.

Në procesin e reaksioneve biokimike në trup, në të cilat marrin pjesë enzimat, ato vetë nuk konsumohen. Secili ka një strukturë kimike të ndryshme dhe një rol unik, kështu që secili fillon vetëm një reagim specifik. Katalizatorët biokimikë ndihmojnë rektumin, mushkëritë, veshkat dhe mëlçinë të largojnë toksinat dhe produktet e mbeturinave nga trupi. Ato gjithashtu ndihmojnë në ndërtimin e lëkurës, kockave, qelizave nervore dhe indeve të muskujve. Enzima specifike përdoren për oksidimin e glukozës.

Të gjitha enzimat në trup ndahen në metabolike dhe tretëse. Metabolikët janë të përfshirë në neutralizimin e toksinave, prodhimin e proteinave dhe energjisë dhe përshpejtojnë proceset biokimike në qeliza. Për shembull, superoksid dismutaza është një antioksidant i fuqishëm që gjendet natyrshëm në shumicën e bimëve jeshile, lakër, lakrat e Brukselit dhe brokolin, lakër gruri, barishte dhe elbi.

Aktiviteti i enzimës

Në mënyrë që këto substanca të kryejnë plotësisht funksionet e tyre, nevojiten disa kushte. Aktiviteti i tyre ndikohet kryesisht nga temperatura. Kur rritet, shpejtësia e reaksioneve kimike rritet. Si rezultat i rritjes së shpejtësisë së molekulave, ato kanë një shans më të madh për t'u përplasur me njëra-tjetrën, dhe për këtë arsye mundësia e ndodhjes së një reaksioni rritet. Temperatura optimale siguron aktivitetin më të madh. Për shkak të denatyrimit të proteinave, i cili ndodh kur temperatura optimale devijon nga norma, shpejtësia e reaksionit kimik zvogëlohet. Kur temperatura arrin ngrirjen, enzima nuk denatyrohet, por çaktivizohet. Metoda e ngrirjes së shpejtë, e cila përdoret gjerësisht për ruajtjen afatgjatë të produkteve, ndalon rritjen dhe zhvillimin e mikroorganizmave, e ndjekur nga inaktivizimi i enzimave që ndodhen brenda. Si rezultat, ushqimi nuk dekompozohet.

Aktiviteti i enzimës ndikohet gjithashtu nga aciditeti i mjedisit. Ata punojnë në një pH neutral. Vetëm disa nga enzimat punojnë në mjedise alkaline, fort alkaline, acide ose shumë acide. Për shembull, mullëza zbërthen proteinat në mjedisin shumë acid në stomakun e njeriut. Enzima mund të ndikohet nga frenuesit dhe aktivizuesit. Ato aktivizohen nga disa jone, për shembull, metalet. Jonet e tjerë kanë një efekt frenues në aktivitetin e enzimës.

Hiperaktiviteti

Aktiviteti i tepërt i enzimës ka pasoja për funksionimin e të gjithë organizmit. Së pari, provokon një rritje të shkallës së veprimit të enzimës, e cila nga ana tjetër shkakton një mungesë të substratit të reaksionit dhe formimin e një tepricë të produktit të reaksionit kimik. Mungesa e substrateve dhe grumbullimi i këtyre produkteve përkeqëson ndjeshëm gjendjen shëndetësore, prish funksionet vitale të trupit, shkakton zhvillimin e sëmundjeve dhe mund të rezultojë në vdekjen e një personi. Akumulimi i acidit urik, për shembull, çon në përdhes dhe dështim të veshkave. Për shkak të mungesës së substratit, nuk do të ketë produkt të tepërt. Kjo funksionon vetëm në rastet kur njëra dhe tjetra mund të shpërndahen.

Ka disa arsye për aktivitetin e tepërt të enzimës. E para është një mutacion gjenetik; ai mund të jetë i lindur ose i fituar nën ndikimin e mutagjenëve. Faktori i dytë është një tepricë e një vitamine ose mikroelementi në ujë ose ushqim, i cili është i nevojshëm për funksionimin e enzimës. Teprica e vitaminës C, për shembull, përmes rritjes së aktivitetit të enzimave të sintezës së kolagjenit, prish mekanizmat e shërimit të plagëve.

Hipoaktiviteti

Si rritja ashtu edhe ulja e aktivitetit të enzimës ndikon negativisht në funksionimin e trupit. Në rastin e dytë, është e mundur një ndërprerje e plotë e aktivitetit. Kjo gjendje redukton në mënyrë dramatike shpejtësinë e reaksionit kimik të enzimës. Si rezultat, akumulimi i substratit plotësohet nga një mungesë e produktit, gjë që çon në komplikime serioze. Në sfondin e shqetësimeve në funksionet jetësore të trupit, shëndeti përkeqësohet, zhvillohen sëmundje dhe mund të ketë vdekje. Akumulimi i amoniakut ose mungesa e ATP-së çon në vdekje. Oligofrenia zhvillohet për shkak të akumulimit të fenilalaninës. Këtu zbatohet gjithashtu parimi që në mungesë të një substrati enzimë, nuk do të ndodhë asnjë akumulim i substratit të reaksionit. Një gjendje në të cilën enzimat e gjakut nuk kryejnë funksionet e tyre ka një efekt të keq në trup.

Janë marrë parasysh disa shkaqe të hipoaktivitetit. Mutacioni i gjenit, i lindur ose i fituar, është i pari. Gjendja mund të korrigjohet duke përdorur terapi gjenetike. Mund të përpiqeni të përjashtoni substratet e enzimës që mungon nga ushqimi. Në disa raste kjo mund të ndihmojë. Faktori i dytë është mungesa e një vitamine ose mikroelementi në ushqim të nevojshëm për funksionimin e enzimës. Arsyet e mëposhtme janë aktivizimi i dëmtuar i vitaminës, mungesa e aminoacideve, acidoza, shfaqja e inhibitorëve në qelizë dhe denatyrimi i proteinave. Aktiviteti i enzimës gjithashtu zvogëlohet me uljen e temperaturës së trupit. Disa faktorë ndikojnë në funksionin e të gjitha llojeve të enzimave, ndërsa të tjerët ndikojnë vetëm në funksionin e disa llojeve.

Enzimat e tretjes

Një person kënaqet me procesin e të ngrënit dhe ndonjëherë injoron faktin se detyra kryesore e tretjes është shndërrimi i ushqimit në substanca që mund të bëhen burim energjie dhe material ndërtimi për trupin, duke u zhytur në zorrët. Enzimat e proteinave lehtësojnë këtë proces. Substancat tretëse prodhohen nga organet tretëse që marrin pjesë në procesin e zbërthimit të ushqimit. Veprimi i enzimave është i nevojshëm për marrjen e karbohidrateve, yndyrave, aminoacideve të nevojshme nga ushqimi, të cilat përbëjnë lëndët ushqyese dhe energjinë e nevojshme për funksionimin normal të organizmit.

Për të normalizuar tretjen e dëmtuar, rekomandohet të merren njëkohësisht substancat e nevojshme proteinike me vakte. Nëse hani tepër, mund të merrni 1-2 tableta pas ose gjatë ngrënies. Farmacitë shesin një numër të madh të preparateve të ndryshme enzimatike që ndihmojnë në përmirësimin e proceseve të tretjes. Ju duhet t'i rezervoni ato kur merrni një lloj lëndësh ushqyese. Nëse keni probleme me përtypjen ose gëlltitjen e ushqimit, duhet të merrni enzima me vakte. Arsyet e rëndësishme për përdorimin e tyre mund të jenë gjithashtu sëmundje të tilla si enzimopatitë e fituara dhe kongjenitale, sindroma e zorrës së irrituar, hepatiti, kolengiti, kolecistiti, pankreatiti, koliti, gastriti kronik. Preparatet enzimatike duhet të merren së bashku me medikamente që ndikojnë në procesin e tretjes.

Enzimopatologjia

Ekziston një seksion i tërë në mjekësi që kërkon një lidhje midis një sëmundjeje dhe mungesës së sintezës së një enzime të caktuar. Kjo është fusha e enzimologjisë - enzimopatologjisë. Duhet të merret parasysh edhe sinteza e pamjaftueshme e enzimës. Për shembull, sëmundja trashëgimore fenilketonuria zhvillohet në sfondin e humbjes së aftësisë së qelizave të mëlçisë për të sintetizuar këtë substancë, e cila katalizon shndërrimin e fenilalaninës në tirozinë. Simptomat e kësaj sëmundjeje janë çrregullime mendore. Për shkak të akumulimit gradual të substancave toksike në trupin e pacientit, shenja të tilla si të vjella, ankthi, nervozizëm i shtuar, mungesa e interesit për çdo gjë dhe lodhja e rëndë janë shqetësuese.

Në lindjen e një fëmije, patologjia nuk shfaqet. Simptomat primare mund të vërehen nga mosha dy deri në gjashtë muaj. Gjysma e dytë e jetës së foshnjës karakterizohet nga një vonesë e theksuar në zhvillimin mendor. 60% e pacientëve zhvillojnë idiotësi, më pak se 10% janë të kufizuar në një shkallë të lehtë oligofrenie. Enzimat qelizore nuk përballen me funksionet e tyre, por kjo mund të korrigjohet. Diagnoza në kohë e ndryshimeve patologjike mund të ndalojë zhvillimin e sëmundjes deri në pubertet. Trajtimi konsiston në kufizimin e marrjes së fenilalaninës me dietë.

Preparate enzimatike

Duke iu përgjigjur pyetjes se çfarë janë enzimat, mund të vërehen dy përkufizime. E para janë katalizatorët biokimikë dhe e dyta janë barnat që i përmbajnë. Ata janë në gjendje të normalizojnë gjendjen e mjedisit në stomak dhe zorrë, të sigurojnë ndarjen e produkteve përfundimtare në mikrogrimca dhe të përmirësojnë procesin e përthithjes. Gjithashtu parandalojnë shfaqjen dhe zhvillimin e sëmundjeve gastroenterologjike. Më e famshmja nga enzimat është ilaçi Mezim Forte. Ai përmban lipazë, amilazë dhe proteazë, të cilat ndihmojnë në uljen e dhimbjes në pankreatitin kronik. Kapsulat merren si një trajtim zëvendësues për prodhimin e pamjaftueshëm të enzimave të nevojshme nga pankreasi.

Këto barna përdoren kryesisht me vakte. Numri i kapsulave ose tabletave përcaktohet nga mjeku, bazuar në shkeljet e identifikuara të mekanizmit të përthithjes. Është më mirë t'i ruani në frigorifer. Me përdorimin afatgjatë të enzimave të tretjes, varësia nuk ndodh dhe kjo nuk ndikon në funksionimin e pankreasit. Kur zgjidhni një ilaç, duhet t'i kushtoni vëmendje datës, cilësisë dhe raportit të çmimit. Preparate enzimatike rekomandohen të merren për sëmundjet kronike të sistemit tretës, për të ngrënit e tepërt, për problemet periodike të stomakut, si dhe për helmimet nga ushqimi. Më shpesh, mjekët përshkruajnë ilaçin e tabletës Mezim, i cili e ka dëshmuar veten mirë në tregun e brendshëm dhe mban me siguri pozicionin e tij. Ka analoge të tjera të kësaj droge, jo më pak të famshme dhe më shumë se të përballueshme. Në veçanti, shumë njerëz preferojnë tabletat Pakreatin ose Festal, të cilat kanë të njëjtat veti si homologët e tyre më të shtrenjtë.

Jeta e çdo organizmi është e mundur falë proceseve metabolike që ndodhin në të. Këto reaksione kontrollohen nga katalizatorët natyrorë, ose enzimat. Një emër tjetër për këto substanca është enzimat. Termi "enzima" vjen nga latinishtja fermentum, që do të thotë "maja". Koncepti u shfaq historikisht në studimin e proceseve të fermentimit.

Oriz. 1 - Fermentimi duke përdorur maja - një shembull tipik i një reaksioni enzimatik

Njerëzimi ka kohë që përdor vetitë e dobishme të këtyre enzimave. Për shembull, për shumë shekuj djathi është bërë nga qumështi duke përdorur mullëz.

Enzimat ndryshojnë nga katalizatorët në atë që ato veprojnë në një organizëm të gjallë, ndërsa katalizatorët veprojnë në natyrën e pajetë. Dega e biokimisë që studion këto substanca thelbësore për jetën quhet enzimologji.

Vetitë e përgjithshme të enzimave

Enzimat janë molekula proteinike që ndërveprojnë me substanca të ndryshme, duke përshpejtuar transformimin e tyre kimik përgjatë një rruge të caktuar. Megjithatë, ato nuk konsumohen. Çdo enzimë ka një vend aktiv që ngjitet në substrat dhe një vend katalitik që fillon një reaksion kimik të veçantë. Këto substanca përshpejtojnë reaksionet biokimike që ndodhin në trup pa rritur temperaturën.

Karakteristikat kryesore të enzimave:

• specifika: aftësia e një enzime për të vepruar vetëm në një substrat specifik, për shembull, lipazat në yndyrna;
• Efikasiteti katalitik: aftësia e proteinave enzimatike për të përshpejtuar reaksionet biologjike qindra e mijëra herë;
• aftësia për të rregulluar: në çdo qelizë, prodhimi dhe aktiviteti i enzimave përcaktohet nga një zinxhir unik transformimesh që ndikon në aftësinë e këtyre proteinave për t'u sintetizuar përsëri.

Roli i enzimave në trupin e njeriut nuk mund të mbivlerësohet. Në një kohë kur struktura e ADN-së sapo ishte zbuluar, thuhej se një gjen ishte përgjegjës për sintezën e një proteine, e cila tashmë përcaktonte një tipar specifik. Tani kjo deklaratë tingëllon si kjo: "Një gjen - një enzimë - një tipar." Kjo do të thotë, pa aktivitetin e enzimave në qelizë, jeta nuk mund të ekzistojë.

Klasifikimi

Në varësi të rolit të tyre në reaksionet kimike, dallohen klasat e mëposhtme të enzimave:

Në një organizëm të gjallë, të gjitha enzimat ndahen në brenda dhe jashtëqelizore. Enzimat ndërqelizore përfshijnë, për shembull, enzimat e mëlçisë që marrin pjesë në reaksionet e neutralizimit të substancave të ndryshme që hyjnë në gjak. Ato zbulohen në gjak kur një organ dëmtohet, gjë që ndihmon në diagnostikimin e sëmundjeve të tij.

Enzimat ndërqelizore që janë shënues të dëmtimit të organeve të brendshme:

• mëlçia - aminotranssefraza alanine, aminotransferaza aspartate, gama-glutamil transpeptidaza, sorbitol dehidrogjenaza;
• veshkat - fosfataza alkaline;
• gjëndra e prostatës - acid fosfatazë;
• muskuli kardiak - laktat dehidrogjenaza

Enzimat jashtëqelizore sekretohen nga gjëndrat në mjedisin e jashtëm. Ato kryesore sekretohen nga qelizat e gjëndrave të pështymës, murit të stomakut, pankreasit dhe zorrëve dhe përfshihen në mënyrë aktive në tretje.

Enzimat e tretjes

Enzimat tretëse janë proteina që përshpejtojnë ndarjen e molekulave të mëdha që përbëjnë ushqimin. Ata ndajnë molekula të tilla në fragmente më të vogla që absorbohen më lehtë nga qelizat. Llojet kryesore të enzimave të tretjes janë proteazat, lipazat dhe amilazat.

Gjëndra kryesore tretëse është pankreasi. Ai prodhon shumicën e këtyre enzimave, si dhe nukleazat që çajnë ADN-në dhe ARN-në, dhe peptidazat e përfshira në formimin e aminoacideve të lira. Për më tepër, një sasi e vogël e enzimave të formuara është në gjendje të "përpunojë" një vëllim të madh ushqimi.

Gjatë zbërthimit enzimatik të lëndëve ushqyese, lirohet energji, e cila përdoret për proceset metabolike dhe funksionet jetësore. Pa pjesëmarrjen e enzimave, procese të tilla do të ndodhin shumë ngadalë, duke mos i siguruar trupit rezerva të mjaftueshme të energjisë.

Përveç kësaj, pjesëmarrja e enzimave në procesin e tretjes siguron ndarjen e lëndëve ushqyese në molekula që mund të kalojnë nëpër qelizat e murit të zorrëve dhe të hyjnë në gjak.

Amilaza

Amylase prodhohet nga gjëndrat e pështymës. Ai vepron në niseshtenë ushqimore, e cila përbëhet nga një zinxhir i gjatë molekulash glukoze. Si rezultat i veprimit të kësaj enzime, formohen zona të përbëra nga dy molekula të lidhura të glukozës, domethënë fruktoza dhe karbohidratet e tjera me zinxhir të shkurtër. Ato më pas metabolizohen në glukozë në zorrë dhe prej andej absorbohen në gjak.

Gjëndrat e pështymës shpërbëjnë vetëm një pjesë të niseshtës. Amilaza e pështymës është aktive për një kohë të shkurtër gjatë përtypjes së ushqimit. Pas hyrjes në stomak, enzima çaktivizohet nga përmbajtja e saj acidike. Pjesa më e madhe e niseshtës shpërbëhet tashmë në duoden nën veprimin e amilazës pankreatike të prodhuar nga pankreasi.

Oriz. 2 – Amilaza fillon të shpërbëjë niseshtenë

Karbohidratet e shkurtra të formuara nën veprimin e amilazës pankreatike hyjnë në zorrën e hollë. Këtu, me ndihmën e maltazës, laktazës, sukrazës dhe dekstrinazës, ato zbërthehen në molekula glukoze. Fibrat që nuk shpërbëhen nga enzimat ekskretohen nga zorrët me feces.

Proteazat

Proteinat ose proteinat janë një pjesë thelbësore e dietës njerëzore. Për zbërthimin e tyre nevojiten enzimat – proteazat. Ato ndryshojnë në vendin e sintezës, substrateve dhe karakteristikave të tjera. Disa prej tyre janë aktive në stomak, si pepsina. Të tjera prodhohen nga pankreasi dhe janë aktive në lumenin e zorrëve. Vetë gjëndra sekreton një pararendës joaktiv të enzimës - kimotripsinogen, i cili fillon të veprojë vetëm pasi përzihet me përmbajtjen e ushqimit acid, duke u shndërruar në kimotripsinë. Ky mekanizëm ndihmon në shmangien e vetëdëmtimit të qelizave pankreatike nga proteazat.

Oriz. 3 - Zbërthimi enzimatik i proteinave

Proteazat zbërthejnë proteinat e ushqimit në fragmente më të vogla - polipeptide. Enzimat - peptidazat i zbërthejnë në aminoacide, të cilat përthithen në zorrët.

Lipazat

Yndyrnat dietike zbërthehen nga enzimat lipazë, të cilat prodhohen gjithashtu nga pankreasi. Ato zbërthejnë molekulat e yndyrës në acide yndyrore dhe glicerinë. Ky reagim kërkon praninë e biliare në lumenin e duodenit, e cila formohet në mëlçi.

Oriz. 4 – Hidroliza enzimatike e yndyrave

Roli i terapisë zëvendësuese me ilaçin "Micrazim"

Për shumë njerëz me çrregullime të tretjes, kryesisht me sëmundje të pankreasit, administrimi i enzimave siguron mbështetje funksionale për organin dhe përshpejton procesin e shërimit. Pas ndalimit të një sulmi të pankreatitit ose një situate tjetër akute, marrja e enzimave mund të ndërpritet, pasi trupi rikthen në mënyrë të pavarur sekretimin e tyre.

Përdorimi afatgjatë i preparateve enzimë është i nevojshëm vetëm për insuficiencën e rëndë ekzokrine të pankreasit.

Një nga më fiziologjikët në përbërjen e tij është ilaçi "Micrazim". Ai përbëhet nga amilaza, proteaza dhe lipaza që përmbahen në lëngun e pankreasit. Prandaj, nuk ka nevojë të zgjidhni veçmas se cila enzimë duhet të përdoret për sëmundje të ndryshme të këtij organi.

Indikacionet për përdorimin e këtij ilaçi:

• pankreatiti kronik, fibroza cistike dhe shkaqe të tjera të sekretimit të pamjaftueshëm të enzimave pankreatike;
• sëmundjet inflamatore të mëlçisë, stomakut, zorrëve, veçanërisht pas operacioneve në to, për restaurimin më të shpejtë të sistemit të tretjes;
• gabime në të ushqyerit;
• mosfunksionimi i përtypjes, për shembull, për shkak të sëmundjeve të dhëmbëve ose palëvizshmërisë së pacientit.

Marrja e enzimave tretëse për qëllime zëvendësuese ndihmon për të shmangur fryrjen, jashtëqitjen e lirshme dhe dhimbjen e barkut. Përveç kësaj, në sëmundjet e rënda kronike të pankreasit, Micrasim merr plotësisht funksionin e ndarjes së lëndëve ushqyese. Prandaj, ato mund të absorbohen lehtësisht në zorrët. Kjo është veçanërisht e rëndësishme për fëmijët me fibrozë cistike.

E rëndësishme: para përdorimit, lexoni udhëzimet ose konsultohuni me mjekun tuaj.