LIPIIDID
Lipiidid on vees lahustumatud õli- või rasvained, mida saab rakkudest ekstraheerida mittepolaarsete lahustitega. See on heterogeenne rühm ühendeid, mis on otseselt või kaudselt seotud rasvhapetega.
Lipiidide bioloogilised funktsioonid:
1) energiaallikas, mida saab pikka aega säilitada;
2) osalemine rakumembraanide moodustamises;
3) rasvlahustuvate vitamiinide, signaalmolekulide ja asendamatute rasvhapete allikas;
4) soojusisolatsioon;
5) mittepolaarsed lipiidid toimivad elektriisolaatoritena, tagades depolarisatsioonilainete kiire leviku mööda müeliniseerunud närvikiude;
6) osalemine lipoproteiinide moodustamises.
Rasvhapped on enamiku lipiidide struktuurikomponendid. Need on pika ahelaga orgaanilised happed, mis sisaldavad 4 kuni 24 süsinikuaatomit, sisaldavad ühte karboksüülrühma ja pikka mittepolaarset süsivesiniku saba. Rakkudes ei leidu neid vabas olekus, vaid ainult kovalentselt seotud kujul. Looduslikud rasvad sisaldavad tavaliselt paarisarvu süsinikuaatomitega rasvhappeid, kuna need sünteesitakse kahe süsiniku ühikutest, mis moodustavad süsinikuaatomite hargnemata ahela. Paljudel rasvhapetel on üks või mitu kaksiksidet – küllastumata rasvhapped.
Olulisemad rasvhapped (süsinikuaatomite arv, nimetus, sulamistemperatuur on toodud valemi järel):
12, lauriin, 44,2 o C
14, müristiline, 53,9 o C
16, palmitiin, 63,1 o C
18, steariin, 69,6 oC
18, oleiinhape, 13,5 oC
18, linoolhape, -5 o C
18, linoleen, -11 o C
20, arahhidoon, -49,5 o C
Rasvhapete üldised omadused;
Peaaegu kõik sisaldavad paarisarv süsinikuaatomeid,
Küllastunud happeid esineb loomadel ja taimedes kaks korda sagedamini kui küllastumata happeid.
Küllastunud rasvhapetel ei ole jäika lineaarset struktuuri, need on väga paindlikud ja võivad omada mitmesuguseid konformatsioone,
Enamikus rasvhapetes paikneb olemasolev kaksikside 9. ja 10. süsinikuaatomi vahel (Δ 9),
Täiendavad kaksiksidemed asuvad tavaliselt Δ9-kaksiksideme ja ahela metüülotsa vahel,
Kaks kaksiksidet rasvhapetes ei ole konjugeeritud, nende vahel on alati metüleenrühm,
Peaaegu kõigi looduslike rasvhapete kaksiksidemed on leitud cis-konformatsioonid, mis toob kaasa alifaatse ahela tugeva painde ja jäigema struktuuri,
Kehatemperatuuril on küllastunud rasvhapped tahkes vahajas olekus, küllastumata rasvhapped aga vedelad.
Rasvhapete naatrium- ja kaaliumseebid on võimelised emulgeerima vees lahustumatuid õlisid ja rasvu, rasvhapete kaltsium- ja magneesiumiseebid lahustuvad väga halvasti ega emulgeeri rasvu.
Bakterite membraani lipiidides leidub ebatavalisi rasvhappeid ja alkohole. Paljud neid lipiide sisaldavad bakteritüved (termofiilid, atsidofiilid ja gallofiilid) on kohanenud ekstreemsete tingimustega.
ishargnenud
anteishargnenud
tsüklopropaani sisaldav
ω-tsükloheksüülrühma sisaldav
isopraniil
tsüklopentanfütanüül
Bakteriaalsete lipiidide koostis on väga mitmekesine ning organismide tuvastamise taksonoomiliseks kriteeriumiks on kujunenud erinevate liikide rasvhapete spekter.
Loomadel on arahhidoonhappe olulised derivaadid histohormoonid prostaglandiinid, tromboksaanid ja leukotrieenid, mis on ühendatud eikosanoidide rühma ja millel on äärmiselt lai bioloogiline aktiivsus.
prostaglandiin H2
Lipiidide klassifikatsioon:
1. Triatsüülglütseriidid(rasvad) on alkoholi glütserooli ja kolme rasvhapete molekuli estrid. Need moodustavad taime- ja loomarakkude rasvavarude peamise komponendi. Membraanid ei sisalda Lihtsad triatsüülglütseriidid sisaldavad samade rasvhapete jääke kõigis kolmes asendis (tristeariin, tripalmitiin, trioleiin). Segatud sisaldavad erinevaid rasvhappeid. See on erikaalu poolest veest kergem, lahustub hästi kloroformis, benseenis ja eetris. Hüdrolüüsitakse hapete või alustega keetmisel või lipaasi toimel. Rakkudes normaalsetes tingimustes on küllastumata rasvade autooksüdatsioon täielikult pärsitud E-vitamiini, erinevate ensüümide ja askorbiinhappe olemasolu tõttu. Loomade adipotsüütide sidekoe spetsiaalsetes rakkudes saab rasvatilkade kujul säilitada tohutul hulgal triatsüülglütseriide, mis täidavad peaaegu kogu raku mahu. Glükogeeni kujul suudab keha energiat säilitada mitte rohkem kui ööpäevaks. Triatsüülglütseriidid võivad säilitada energiat kuude jooksul, kuna neid saab säilitada väga suurtes kogustes peaaegu puhtal kujul, hüdraatimata kujul ja kaaluühiku kohta salvestavad nad kaks korda rohkem energiat kui süsivesikud. Lisaks moodustavad triatsüülglütseriidid naha all soojust isoleeriva kihi, mis kaitseb keha väga madalate temperatuuride mõjude eest.
neutraalne rasv
Rasva omaduste iseloomustamiseks kasutatakse järgmisi konstante:
Happearv – neutraliseerimiseks vajalik KOH mg-de arv
vabad rasvhapped, mis sisalduvad 1 g rasvas;
Seebistamisarv – hüdrolüüsiks vajalik KOH arv mg
neutraalsed lipiidid ja kõigi rasvhapete neutraliseerimine,
Joodiarv - joodi arv grammides, mis on seotud 100 g rasvaga,
iseloomustab antud rasva küllastamatuse astet.
2. Vaha on estrid, mis on moodustunud pika ahelaga rasvhapetest ja pika ahelaga alkoholidest. Selgroogsetel toimivad nahanäärmete eritatavad vahad kaitsekattena, mis määrib ja pehmendab nahka ning kaitseb seda ka vee eest. Vahakihiga on kaetud juuksed, vill, karusnahk, loomasuled, aga ka paljude taimede lehed. Vahasid toodavad ja kasutavad väga suurtes kogustes mereorganismid, eriti plankton, kus need on kõrge kalorsusega rakukütuse akumulatsiooni peamiseks vormiks.
spermatseet, mis saadakse kašelottide ajust
mesilasvaha
3. Fosfoglütserolipiidid- toimivad membraanide peamiste struktuurikomponentidena ja neid ei ladustata kunagi suurtes kogustes. Kindlasti peab sisaldama mitmehüdroksüülset alkoholi glütseriini, fosforhapet ja rasvhapete jääke.
Fosfoglütserolipiidid võib nende keemilise struktuuri järgi jagada mitmeks tüübiks:
1) fosfolipiidid - koosnevad glütseroolist, kahest rasvhappejäägist glütserooli 1. ja 2. positsioonil ning fosforhappe jäägist, millega on seotud teise alkoholi (etanoolamiin, koliin, seriin, inositool) jääk. Reeglina on 1. positsiooni rasvhape küllastunud ja 2. - küllastumata.
fosfatiidhape - teiste fosfolipiidide sünteesi lähteaine, leidub kudedes väikestes kogustes
Fosfatidüületanoolamiin (kefaliin)
fosfatidüülkoliin (letsitiin), see bakterites praktiliselt puudub
fosfatidüülseriin
fosfatidüülinositool on kahe olulise teise sõnumikandja (vaheaine) diatsüülglütserooli ja inositool-1,4,5-trifosfaadi eelkäija.
2) plasmalogeenid - fosfoglütserolipiidid, milles üks süsivesinike ahelatest on lihtne vinüüleeter. Plasmalogeene taimedes ei leidu. Etanoolamiini plasmalogeenid on laialt levinud müeliinis ja südame sarkoplasmaatilises retikulumis.
etanoolamiinplasmalogeen
3) lüsofosfolipiidid - tekivad fosfolipiididest ühe atsüüljäägi ensümaatilise lõhustamise käigus. Madu mürk sisaldab fosfolipaasi A 2, mis moodustab lüsofosfatiide, millel on hemolüütiline toime;
4) kardiolipiinid - bakterite ja mitokondrite sisemembraanide fosfolipiidid, moodustuvad kahe fosfatiidhappe jäägi interaktsioonil glütserooliga:
kardiolipiin
4. Fosfingolipiidid- glütserooli funktsioone neis täidab sfingosiin - pika alifaatse ahelaga aminoalkohol. Ei sisalda glütseriini. Neid leidub suurtes kogustes närvikoe ja aju rakkude membraanides. Fosfingolipiidid on taimede ja bakterite rakumembraanides haruldased. Aminorühmas rasvhappejääkidega atsüülitud sfingosiini derivaate nimetatakse keramiidideks. Selle rühma kõige olulisem esindaja on sfingomüeliin (keramiid-1-fosfokoliin). Seda leidub enamikus loomarakkude membraanides, eriti teatud tüüpi närvirakkude müeliinkestades.
sfingomüeliin
sfingosiin
5. Glükoglütserolipiidid - lipiidid, mis on glütserooli positsioonis 3 glükosiidsideme kaudu seotud süsivesikutega, ei sisalda fosfaatrühma. Glükoglütserolipiidid esinevad laialdaselt kloroplasti membraanides, samuti sinivetikates ja bakterites. Monogalaktosüüldiatsüülglütserool on looduses kõige levinum polaarne lipiid, kuna see moodustab poole kõigist lipiididest kloroplastide tülakoidmembraanis:
monogalaktosüüldiatsüülglütserool
6. Glükosfingolipiidid- koosneb sfingosiinist, rasvhappejäägist ja oligosahhariidist. Sisaldub kõigis kudedes, peamiselt plasmamembraanide välises lipiidikihis. Neil puudub fosfaatrühm ja neil puudub elektrilaeng. Glükosfingolipiidid võib jagada kahte tüüpi:
1) tserebrosiidid on selle rühma lihtsamad esindajad. Galaktotserebrosiide leidub peamiselt ajurakkude membraanides, glükotserebrosiide aga teiste rakkude membraanides. Kahte, kolme või nelja suhkrujääki sisaldavad tserebrosiidid paiknevad peamiselt rakumembraanide väliskihis.
galaktotserebrosiid
2) gangliosiidid on kõige keerulisemad glükosfingolipiidid. Nende väga suured polaarpead on moodustunud mitmetest suhkrujääkidest. Neid iseloomustab ühe või mitme N-atsetüülneuramiinhappe (siaalhappe) jäägi olemasolu äärmises asendis, mis kannab pH 7 juures negatiivset laengut. Aju hallaines moodustavad gangliosiidid umbes 6% membraani lipiididest. Gangliosiidid on rakumembraanide pinnal paiknevate spetsiifiliste retseptori saitide olulised komponendid. Seega asuvad need närvilõpmete nendes spetsiifilistes piirkondades, kus neurotransmitteri molekulide sidumine toimub impulsi keemilisel edastamisel ühest närvirakust teise.
7. Isoprenoidid- isopreeni derivaadid (aktiivne vorm - 5-isopentenüüldifosfaat), mis täidavad mitmesuguseid funktsioone.
isopreen-5-isopentenüüldifosfaat
Spetsiifiliste isoprenoidide sünteesimise võime on iseloomulik ainult mõnele looma- ja taimeliigile.
1) kummi - sünteesivad mitut tüüpi taimed, peamiselt Brasiilia Hevea:
kummist fragment
2) rasvlahustuvad vitamiinid A, D, E, K (struktuurse ja funktsionaalse afiinsuse tõttu steroidhormoonide suhtes liigitatakse D-vitamiin nüüd hormoonina):
vitamiin A
vitamiin E
vitamiin K
3) loomade kasvuhormoonid - retinoehape selgroogsetel ja neoteniinid putukatel:
retinoehape
neoteniin
Retinoehape on A-vitamiini hormonaalne derivaat, stimuleerib rakkude kasvu ja diferentseerumist, neoteniinid on putukate hormoonid, stimuleerivad vastsete kasvu ja pidurdavad sulamist, on ekdüsooni antagonistid;
4) taimehormoonid - abstsitsiinhape, on stressifütohormoon, mis käivitab taimede süsteemse immuunvastuse, mis väljendub resistentsuses mitmesuguste patogeenide suhtes:
abstsitsiinhape
5) terpeenid - arvukad bakteritsiidse ja fungitsiidse toimega aromaatsed ained ja taimede eeterlikud õlid; kahest isopreeniühikust koosnevaid ühendeid nimetatakse monoterpeenideks, kolmest - seskviterpeenideks, kuuest - triterpeenideks:
kamper tümool
6) steroidid on komplekssed rasvlahustuvad ained, mille molekulid sisaldavad tsüklopentaanperhüdrofenantreeni (sisuliselt triterpeeni). Loomsete kudede peamine sterool on alkoholi kolesterool (kolesterool). Kolesterool ja selle estrid pika ahelaga rasvhapetega on plasma lipoproteiinide olulised komponendid, aga ka raku välismembraan. Kuna neli sulatatud rõngast loovad jäiga struktuuri, reguleerib kolesterooli olemasolu membraanides membraani voolavust äärmuslikel temperatuuridel. Taimed ja mikroorganismid sisaldavad sarnaseid ühendeid – ergosterooli, stigmasterooli ja β-sitosterooli.
kolesterooli
ergosterool
stigmasterin
β-sitosterool
Sapphapped moodustuvad kehas kolesteroolist. Need tagavad kolesterooli lahustuvuse sapis ja soodustavad lipiidide seedimist soolestikus.
koolhape
Steroidhormoonid moodustuvad ka kolesteroolist – lipofiilsetest signaalmolekulidest, mis reguleerivad ainevahetust, kasvu ja paljunemist. Inimkehas on kuus peamist steroidhormooni:
kortisool aldosteroon
testosterooni östradiool
progesteroon kaltsitriool
Kaltsitriool on hormonaalselt aktiivne D-vitamiin, mis erineb selgroogsete hormoonidest, kuid on samuti üles ehitatud kolesterooli baasil. Ring B avaneb valgusest sõltuva reaktsiooni tõttu.
Kolesterooli derivaat on putukate, ämblike ja vähilaadsete sulamishormoon – ekdüsoon. Steroidhormoone, mis täidavad signaalimisfunktsiooni, leidub ka taimedes.
7) lipiidiankrud, mis hoiavad membraanil valkude või muude ühendite molekule:
ubikinoon
Nagu näeme, ei ole lipiidid polümeerid selle sõna otseses tähenduses, kuid nii metaboolselt kui ka struktuurilt on nad lähedased bakterites esinevale polühüdroksüvõihappele, mis on oluline varuaine. See tugevalt redutseeritud polümeer koosneb ainult D-β-hüdroksüvõihappe ühikutest, mis on ühendatud estersidemega. Iga kett sisaldab umbes 1500 jääki. Struktuur on kompaktne parempoolne spiraal, milles umbes 90 sellist ahelat on virnastatud, moodustades bakterirakkudes õhukese kihi.
polü-D-β-hüdroksüvõihape
Aminohappeid nimetatakse karboksüülhapeteks, mis sisaldavad aminorühma ja karboksüülrühma. Looduslikud aminohapped on 2-aminokarboksüülhapped ehk α-aminohapped, kuigi leidub ka selliseid aminohappeid nagu β-alaniin, tauriin, γ-aminovõihape. α-aminohappe üldistatud valem näeb välja selline:
α-aminohapetel on 2 süsinikuaatomi juures neli erinevat asendajat, see tähendab, et kõigil α-aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on asümmeetriline (kiraalne) süsinikuaatom ja need esinevad kahe enantiomeeri kujul - L- ja D-amino. happed. Looduslikud aminohapped kuuluvad L-seeriasse. D-aminohappeid leidub bakterites ja peptiidantibiootikumides.
Kõik vesilahustes olevad aminohapped võivad eksisteerida bipolaarsete ioonidena ja nende kogulaeng sõltub keskkonna pH-st. PH väärtust, mille juures kogulaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks. Isoelektrilises punktis on aminohape tsvitterioon, see tähendab, et selle amiinrühm on protoneeritud ja karboksüülrühm on dissotsieerunud. Neutraalses pH piirkonnas on enamik aminohappeid tsvitterioonid:
Aminohapped ei neela valgust spektri nähtavas piirkonnas, aromaatsed aminohapped neelavad valgust spektri UV piirkonnas: trüptofaan ja türosiin 280 nm juures, fenüülalaniin 260 nm juures.
Aminohappeid iseloomustavad mõned keemilised reaktsioonid, millel on suur tähtsus laboripraktikas: α-aminorühma värviline ninhüdriini test, sulfhüdrüül-, fenool- ja muudele aminohapperadikaalide rühmadele iseloomulikud reaktsioonid, atsetüülimine ja Schiffi aluste moodustumine aminorühmad, esterdamine karboksüülrühmadega.
Aminohapete bioloogiline roll:
1) on peptiidide ja valkude struktuurielemendid, nn proteinogeensed aminohapped. Valkude koostis sisaldab 20 aminohapet, mida kodeerib geneetiline kood ja mis sisalduvad translatsiooni käigus valkudes, osa neist võib olla fosforüülitud, atsüülitud või hüdroksüülitud;
2) võivad olla teiste looduslike ühendite struktuurielemendid - koensüümid, sapphapped, antibiootikumid;
3) on signaalmolekulid. Mõned aminohapped on neurotransmitterid või neurotransmitterite, hormoonide ja histohormoonide prekursorid;
4) on olulised metaboliidid, näiteks mõned aminohapped on taimsete alkaloidide eelkäijad või lämmastiku doonorid või on toitumise olulised komponendid.
Proteinogeensete aminohapete klassifikatsioon põhineb külgahelate struktuuril ja polaarsusel:
1. Alifaatsed aminohapped:
glütsiin, gly, G, Gly
alaniin, ala, A, Ala
valiin, võll, V, Val*
Leutsiin lei, L, Leu*
isoleutsiin, ile, mina, Ile*
Need aminohapped ei sisalda külgahelas heteroaatomeid ega tsüklilisi rühmi ning neid iseloomustab väljendunud madal polaarsus.
tsüsteiin, cis, C, Cys
metioniin, mett, M, met*
3. Aromaatsed aminohapped:
fenüülalaniin, föön, F, Phe*
türosiin, laskegalerii, Y, Tyr
trüptofaan, kolm, W, Trp*
histidiin, gis, H, Tema
Aromaatsed aminohapped sisaldavad mesomeerseid resonantsi stabiliseeritud tsükleid. Selles rühmas on ainult aminohappe fenüülalaniin madal polaarsus, türosiini ja trüptofaani iseloomustab märgatav polaarsus ning histidiini isegi kõrge polaarsus. Histidiini võib klassifitseerida ka aluseliste aminohapete hulka.
4. Neutraalsed aminohapped:
seriin, ser, S, Ser
treoniin, tre, T, Thr*
asparagiin, asn, N, Asn
glutamiin, gln, Q, Gln
Neutraalsed aminohapped sisaldavad hüdroksüül- või karboksamiidrühmi. Kuigi amiidrühmad on mitteioonsed, on asparagiini ja glutamiini molekulid väga polaarsed.
5. Happelised aminohapped:
asparagiinhape (aspartaat), asp, D, Asp
glutamiinhape (glutamaat), sügav, E Glu
Happeliste aminohapete külgahelate karboksüülrühmad on täielikult ioniseeritud kogu füsioloogiliste pH väärtuste vahemikus.
6. Põhilised aminohapped:
lüsiin, l alates, K, Lys*
arginiin, arg, R, Arg
Aluseliste aminohapete külgahelad protoneeritakse täielikult neutraalses pH piirkonnas. Väga aluseline ja väga polaarne aminohape on arginiin, mis sisaldab guanidiini fragmenti.
7. Iminohape:
proliin, umbes, P, Pro
Proliini külgahel koosneb viieliikmelisest ringist, mis sisaldab α-süsiniku aatomit ja α-aminorühma. Seetõttu ei ole proliin rangelt võttes aminohape, vaid iminohape. Ringis olev lämmastikuaatom on nõrk alus ja füsioloogiliste pH väärtuste juures ei protoneeru. Tsüklilise struktuuri tõttu põhjustab proliin polüpeptiidahelas painutusi, mis on kollageeni struktuuri jaoks väga olulised.
Mõned loetletud aminohapped ei saa inimkehas sünteesida ja need tuleb varustada toiduga. Need asendamatud aminohapped on tähistatud tärnidega.
Nagu eespool mainitud, on proteinogeensed aminohapped mõnede väärtuslike bioloogiliselt aktiivsete molekulide eelkäijad.
Kaks biogeenset amiini β-alaniin ja tsüsteamiin on osa koensüümist A (koensüümid on vees lahustuvate vitamiinide derivaadid, mis moodustavad komplekssete ensüümide aktiivse keskuse). β-alaniin moodustub asparagiinhappe dekarboksüülimisel ja tsüsteamiin tsüsteiini dekarboksüülimisel:
β-alaniini tsüsteamiin
Glutamiinhappe jääk on osa teisest koensüümist – tetrahüdrofoolhappest, B c-vitamiini derivaadist.
Teised bioloogiliselt väärtuslikud molekulid on sapphapete konjugaadid aminohappe glütsiiniga. Need konjugaadid on tugevamad happed kui aluselised happed, moodustuvad maksas ja esinevad sapis sooladena.
glükokoolhape
Proteinogeensed aminohapped on mõnede antibiootikumide eelkäijad – bioloogiliselt aktiivsed ained, mida sünteesivad mikroorganismid ja mis pärsivad bakterite, viiruste ja rakkude paljunemist. Tuntuimad neist on penitsilliinid ja tsefalosporiinid, mis moodustavad β-laktaamantibiootikumide rühma ja mida toodavad perekonna hallitusseened. Penicillium. Neid iseloomustab reaktiivse β-laktaamtsükli olemasolu struktuuris, mille abil nad inhibeerivad gramnegatiivsete mikroorganismide rakuseinte sünteesi.
penitsilliinide üldvalem
Aminohapetest dekarboksüülimise teel saadakse biogeensed amiinid - neurotransmitterid, hormoonid ja histohormoonid.
Aminohapped glütsiin ja glutamaat on ise kesknärvisüsteemis neurotransmitterid.
Aminohapete derivaadid on ka alkaloidid - looduslikud lämmastikku sisaldavad põhiloomulised ühendid, mis tekivad taimedes. Need ühendid on äärmiselt aktiivsed füsioloogilised ühendid, mida kasutatakse laialdaselt meditsiinis. Alkaloidide näideteks on fenüülalaniini derivaat papaveriin, hüpnootilise mooni isokinoliini alkaloid (spasmoodiline ravim) ja trüptofaani derivaat füsostigmiin, indooli alkaloid Calabar ubadest (antikoliinesteraasi ravim):
papaveriini füsostigmiin
Aminohapped on väga populaarsed biotehnoloogia objektid. Aminohapete keemiliseks sünteesiks on palju võimalusi, kuid tulemuseks on aminohapete ratsemaadid. Kuna toiduainetööstuses ja meditsiinis sobivad ainult aminohapete L-isomeerid, tuleb ratseemilised segud lahutada enantiomeerideks, mis on tõsine probleem. Seetõttu on populaarsem biotehnoloogiline lähenemine: ensümaatiline süntees immobiliseeritud ensüümide abil ja mikrobioloogiline süntees tervete mikroobirakkude abil. Mõlemal viimasel juhul saadakse puhtad L-isomeerid.
Aminohappeid kasutatakse toidu lisaainete ja söödakomponentidena. Glutamiinhape parandab liha maitset, valiin ja leutsiin parandavad küpsetiste maitset, glütsiini ja tsüsteiini kasutatakse konserveerimisel antioksüdantidena. D-trüptofaani saab kasutada suhkruasendajana, kuna see on kordades magusam. Lüsiini lisatakse põllumajandusloomade söödale, kuna enamik taimseid valke sisaldab vähesel määral asendamatut aminohapet lüsiini.
Aminohappeid kasutatakse laialdaselt meditsiinipraktikas. Need on aminohapped nagu metioniin, histidiin, glutamiin- ja asparagiinhape, glütsiin, tsüsteiin, valiin.
Viimasel kümnendil on naha- ja juuksehooldustoodetesse lisatud aminohappeid.
Keemiliselt modifitseeritud aminohappeid kasutatakse laialdaselt ka tööstuses pindaktiivsete ainetena polümeeride sünteesil, detergentide, emulgaatorite ja kütuselisandite tootmisel.
Kaasaegset valgulist toitumist on võimatu ette kujutada, arvestamata üksikute aminohapete rolli. Isegi üldise positiivse valgubilansi korral võib looma kehas tekkida valgupuudus. See on tingitud asjaolust, et üksikute aminohapete imendumine on omavahel seotud, ühe aminohappe puudumine või liig võib viia teise puudumiseni.
Osa aminohappeid ei sünteesita inimkehas ega loomades. Neid nimetatakse asendamatuteks. Selliseid aminohappeid on ainult kümme. Neli neist on kriitilised (piiravad) - need piiravad kõige sagedamini loomade kasvu ja arengut.
Metioniin ja tsüstiin on kodulindude toitumises peamised piiravad aminohapped ning sigade toidus lüsiin. Organism peab saama toiduga piisavas koguses peamist piiravat hapet, et teisi aminohappeid saaks efektiivselt kasutada valkude sünteesiks.
Seda põhimõtet illustreerib Liebigi tünn, kus tünni täitetase tähistab valgusünteesi taset looma kehas. Tünnis olev lühim laud "piirab" võimalust selles vedelikku hoida. Kui seda plaati pikendada, suureneb tünnis hoitava vedeliku maht teise piirava plaadi tasemeni.
Kõige olulisem loomade produktiivsust määrav tegur on selles sisalduvate aminohapete tasakaal vastavalt füsioloogilistele vajadustele. Arvukad uuringud on näidanud, et sigade aminohapete vajadus erineb olenevalt tõust ja soost kvantitatiivselt. Kuid asendamatute aminohapete suhe 1 g valgu sünteesiks on sama. Seda asendamatute aminohapete ja lüsiini kui peamise piirava aminohappe suhet nimetatakse "ideaalseks valguks" või "ideaalseks aminohappeprofiiliks". (
Lüsiin
on osa peaaegu kõigist loomse, taimse ja mikroobse päritoluga valkudest, kuid teraviljakultuuride valgud on lüsiinivaesed.
- Lüsiin reguleerib reproduktiivfunktsiooni, selle puudumisel on häiritud spermatosoidide ja munarakkude moodustumine.
- Vajalik noorte loomade kasvuks, koevalkude moodustamiseks. Lüsiin osaleb nukleoproteiinide, kromoproteiinide (hemoglobiini) sünteesis, reguleerides seeläbi loomakarvade pigmentatsiooni. Reguleerib valkude laguproduktide hulka kudedes ja elundites.
- Soodustab kaltsiumi imendumist
- Osaleb närvi- ja endokriinsüsteemi funktsionaalses aktiivsuses, reguleerib valkude ja süsivesikute ainevahetust, kuid süsivesikutega reageerides muutub lüsiin imendumiseks kättesaamatuks.
- Lüsiin on karnitiini moodustamise algaine, mis mängib olulist rolli rasvade ainevahetuses.
Metioniin ja tsüstiin väävlit sisaldavad aminohapped. Samal ajal võib metioniin muutuda tsüstiiniks, nii et need aminohapped normaliseeritakse koos ja defitsiidi korral lisatakse metioniini toidulisandeid. Mõlemad aminohapped osalevad naha derivaatide – karvade, sulgede – moodustumisel; Koos E-vitamiiniga reguleerivad nad liigse rasva eemaldamist maksast ning on vajalikud rakkude, punaste vereliblede kasvuks ja paljunemiseks. Metioniini puudumisel on tsüstiin passiivne. Kuid metioniini märkimisväärset ülejääki toidus ei tohiks lubada.
metioniin
soodustab rasva ladestumist lihastesse, on vajalik uute orgaaniliste ühendite koliini (vitamiin B4), kreatiini, adrenaliini, niatsiini (vitamiin B5) jne tekkeks.
Metioniinipuudus dieedis viib plasmavalkude (albumiinide) taseme languseni, põhjustab aneemiat (hemoglobiini taseme langus veres), samas kui E-vitamiini ja seleeni puudus aitab kaasa lihasdüstroofia tekkele. Ebapiisav metioniini kogus toidus põhjustab noorloomade kängumist, isutust, tootlikkuse langust, söödakulude suurenemist, maksa rasvumist, neerufunktsiooni häireid, aneemiat ja alatoitumust.
Metioniini liig halvendab lämmastiku kasutamist, põhjustab degeneratiivseid muutusi maksas, neerudes, kõhunäärmes, suurendab vajadust arginiini, glütsiini järele. Suure metioniini liia korral täheldatakse tasakaalustamatust (häiritud on aminohapete tasakaal, mis põhineb teravatel kõrvalekalletel optimaalsest asendamatute aminohapete suhtest toidus), millega kaasnevad ainevahetushäired ja kasvu pärssimine. määr noortel loomadel.
Tsüstiin on väävlit sisaldav aminohape, vahetatav metioniiniga, osaleb redoksprotsessides, valkude, süsivesikute ja sapphapete ainevahetuses, soodustab soolestiku mürke neutraliseerivate ainete teket, aktiveerib insuliini, koos trüptofaaniga osaleb tsüstiin sünteesis glutatiooni sünteesiks kasutatakse sapphapete maksa, mis on vajalik rasvade seedimisproduktide imendumiseks soolestikust. Tsüstiinil on võime neelata ultraviolettkiiri. Tsüstiini puudumisega täheldatakse maksatsirroosi, noorloomade sulgede hilinemist ja sulgede kasvu, täiskasvanud linnu haprust ja sulgede kaotust (kitkumist) ning nakkushaiguste vastupanuvõime vähenemist.
trüptofaan
määrab seedetrakti ensüümide, rakkudes oksüdatiivsete ensüümide ja mitmete hormoonide füsioloogilise aktiivsuse, osaleb vereplasma valkude uuenemises, määrab endokriinsete ja vereloomeaparaatide normaalse talitluse, reproduktiivsüsteemi, gammaglobuliinide, hemoglobiini sünteesi , nikotiinhape, silmapurpur jne trüptofaani toidus, noorloomade kasv aeglustub, munakanade munatoodang väheneb, söödakulud toodetele suurenevad, endokriinsed ja sugunäärmed atroofeeruvad, tekib pimedus, tekib aneemia (arv punaste vereliblede ja hemoglobiini taseme langus veres), organismi resistentsuse ja immuunomaduste vähenemine, viljastumine ja munade haudumisvõime. Sigadel, keda toidetakse trüptofaanivaese toiduga, väheneb söödatarbimine, isu rikutakse, ilmnevad harjaste karestumine ja kõhnumine, täheldatakse maksa rasvumist. Selle aminohappe puudus põhjustab ka steriilsust, ärrituvust, krampe, katarakti teket, negatiivset lämmastiku tasakaalu ja kehakaalu langust. Trüptofaan, mis on nikotiinhappe eelkäija (provitamiin), takistab pellagra arengut.
Aminohappeid nimetatakse karboksüülhapeteks, mis sisaldavad aminorühma ja karboksüülrühma. Looduslikud aminohapped on 2-aminokarboksüülhapped ehk α-aminohapped, kuigi leidub ka selliseid aminohappeid nagu β-alaniin, tauriin, γ-aminovõihape. α-aminohappe üldistatud valem näeb välja selline:
α-aminohapetel on 2 süsinikuaatomi juures neli erinevat asendajat, see tähendab, et kõigil α-aminohapetel, välja arvatud glütsiin, on asümmeetriline (kiraalne) süsinikuaatom ja need esinevad kahe enantiomeeri kujul - L- ja D-amino. happed. Looduslikud aminohapped kuuluvad L-seeriasse. D-aminohappeid leidub bakterites ja peptiidantibiootikumides.
Kõik vesilahustes olevad aminohapped võivad eksisteerida bipolaarsete ioonidena ja nende kogulaeng sõltub keskkonna pH-st. PH väärtust, mille juures kogulaeng on null, nimetatakse isoelektriliseks punktiks. Isoelektrilises punktis on aminohape tsvitterioon, see tähendab, et selle amiinrühm on protoneeritud ja karboksüülrühm on dissotsieerunud. Neutraalses pH piirkonnas on enamik aminohappeid tsvitterioonid:
Aminohapped ei neela valgust spektri nähtavas piirkonnas, aromaatsed aminohapped neelavad valgust spektri UV piirkonnas: trüptofaan ja türosiin 280 nm juures, fenüülalaniin 260 nm juures.
Aminohappeid iseloomustavad mõned keemilised reaktsioonid, millel on suur tähtsus laboripraktikas: α-aminorühma värviline ninhüdriini test, sulfhüdrüül-, fenool- ja muudele aminohapperadikaalide rühmadele iseloomulikud reaktsioonid, atsetüülimine ja Schiffi aluste moodustumine aminorühmad, esterdamine karboksüülrühmadega.
Aminohapete bioloogiline roll:
on peptiidide ja valkude struktuurielemendid, nn proteinogeensed aminohapped. Valkude koostis sisaldab 20 aminohapet, mida kodeerib geneetiline kood ja mis sisalduvad translatsiooni käigus valkudes, osa neist võib olla fosforüülitud, atsüülitud või hüdroksüülitud;
võivad olla teiste looduslike ühendite struktuurielemendid - koensüümid, sapphapped, antibiootikumid;
on signaalmolekulid. Mõned aminohapped on neurotransmitterid või neurotransmitterite, hormoonide ja histohormoonide prekursorid;
on olulised metaboliidid, näiteks mõned aminohapped on taimsete alkaloidide eelkäijad või lämmastiku doonorid või on toitumise olulised komponendid.
Proteinogeensete aminohapete klassifikatsioon põhineb külgahelate struktuuril ja polaarsusel:
1. Alifaatsed aminohapped:
glütsiin, gly,G,Gly
alaniin, ala, A, Ala
valiin, võll,V,Val*
leutsiin, lei,L,Leu*
isoleutsiin, ile, mina, Ile*
Need aminohapped ei sisalda külgahelas heteroaatomeid ega tsüklilisi rühmi ning neid iseloomustab väljendunud madal polaarsus.
tsüsteiin, cis,C,Cys
metioniin, mett,M,Met*
3. Aromaatsed aminohapped:
fenüülalaniin, föön,F,Phe*
türosiin, laskegalerii,Y,Tyr
trüptofaan, kolm,W,Trp*
histidiin, gis,H,Tema
Aromaatsed aminohapped sisaldavad mesomeerseid resonantsi stabiliseeritud tsükleid. Selles rühmas on ainult aminohappe fenüülalaniin madal polaarsus, türosiini ja trüptofaani iseloomustab märgatav polaarsus ning histidiini isegi kõrge polaarsus. Histidiini võib klassifitseerida ka aluseliste aminohapete hulka.
4. Neutraalsed aminohapped:
seriin, ser,S, Ser
treoniin, tre,T,Thr*
asparagiin, asn, N, Asn
glutamiin, gln, Q, Gln
Neutraalsed aminohapped sisaldavad hüdroksüül- või karboksamiidrühmi. Kuigi amiidrühmad on mitteioonsed, on asparagiini ja glutamiini molekulid väga polaarsed.
5. Happelised aminohapped:
asparagiinhape (aspartaat), asp,D,Asp
glutamiinhape (glutamaat), sügav, E, Glu
Happeliste aminohapete külgahelate karboksüülrühmad on täielikult ioniseeritud kogu füsioloogiliste pH väärtuste vahemikus.
6. Põhilised aminohapped:
lüsiin, l alates, K, Lys*
arginiin, arg,R,Arg
Aluseliste aminohapete külgahelad protoneeritakse täielikult neutraalses pH piirkonnas. Väga aluseline ja väga polaarne aminohape on arginiin, mis sisaldab guanidiini fragmenti.
7. Iminohape:
proliin, umbes,P,Pro
Proliini külgahel koosneb viieliikmelisest ringist, mis sisaldab α-süsiniku aatomit ja α-aminorühma. Seetõttu ei ole proliin rangelt võttes aminohape, vaid iminohape. Ringis olev lämmastikuaatom on nõrk alus ja füsioloogiliste pH väärtuste juures ei protoneeru. Tsüklilise struktuuri tõttu põhjustab proliin polüpeptiidahelas painutusi, mis on kollageeni struktuuri jaoks väga olulised.
Mõned loetletud aminohapped ei saa inimkehas sünteesida ja need tuleb varustada toiduga. Need asendamatud aminohapped on tähistatud tärnidega.
Nagu eespool mainitud, on proteinogeensed aminohapped mõnede väärtuslike bioloogiliselt aktiivsete molekulide eelkäijad.
Kaks biogeenset amiini β-alaniin ja tsüsteamiin on osa koensüümist A (koensüümid on vees lahustuvate vitamiinide derivaadid, mis moodustavad komplekssete ensüümide aktiivse keskuse). β-alaniin moodustub asparagiinhappe dekarboksüülimisel ja tsüsteamiin tsüsteiini dekarboksüülimisel:
β-alaniin 
tsüsteamiin
Glutamiinhappe jääk on osa teisest koensüümist – tetrahüdrofoolhappest, B c-vitamiini derivaadist.
Teised bioloogiliselt väärtuslikud molekulid on sapphapete konjugaadid aminohappe glütsiiniga. Need konjugaadid on tugevamad happed kui aluselised happed, moodustuvad maksas ja esinevad sapis sooladena.
glükokoolhape
Proteinogeensed aminohapped on mõnede antibiootikumide eelkäijad – bioloogiliselt aktiivsed ained, mida sünteesivad mikroorganismid ja mis pärsivad bakterite, viiruste ja rakkude paljunemist. Tuntuimad neist on penitsilliinid ja tsefalosporiinid, mis moodustavad β-laktaamantibiootikumide rühma ja mida toodavad perekonna hallitusseened. Penicillium. Neid iseloomustab reaktiivse β-laktaamtsükli olemasolu struktuuris, mille abil nad inhibeerivad gramnegatiivsete mikroorganismide rakuseinte sünteesi.
penitsilliinide üldvalem
Aminohapetest dekarboksüülimise teel saadakse biogeensed amiinid - neurotransmitterid, hormoonid ja histohormoonid.
Aminohapped glütsiin ja glutamaat on ise kesknärvisüsteemis neurotransmitterid.
dopamiin (neurotransmitter) norepinefriin (neurotransmitter)
adrenaliin (hormoon) histamiin (mediaator ja histohormoon)
serotoniin (neurotransmitter ja histohormoon) GABA (neurotransmitter)
türoksiin (hormoon)
Aminohappe trüptofaani derivaat on kõige tuntum looduslikult esinev auksiin, indooläädikhape. Auksiinid on taimede kasvuregulaatorid, stimuleerivad kasvavate kudede diferentseerumist, kambiumi, juurte kasvu, kiirendavad viljade kasvu ja vanade lehtede langemist, nende antagonistideks on abstsitsiinhape.
indooläädikhape
Aminohapete derivaadid on ka alkaloidid - looduslikud lämmastikku sisaldavad põhiloomulised ühendid, mis tekivad taimedes. Need ühendid on äärmiselt aktiivsed füsioloogilised ühendid, mida kasutatakse laialdaselt meditsiinis. Alkaloidide näideteks on fenüülalaniini derivaat papaveriin, hüpnootilise mooni isokinoliini alkaloid (spasmoodiline ravim) ja trüptofaani derivaat füsostigmiin, indooli alkaloid Calabar ubadest (antikoliinesteraasi ravim):
papaveriini füsostigmiin
Aminohapped on väga populaarsed biotehnoloogia objektid. Aminohapete keemiliseks sünteesiks on palju võimalusi, kuid tulemuseks on aminohapete ratsemaadid. Kuna toiduainetööstuses ja meditsiinis sobivad ainult aminohapete L-isomeerid, tuleb ratseemilised segud lahutada enantiomeerideks, mis on tõsine probleem. Seetõttu on populaarsem biotehnoloogiline lähenemine: ensümaatiline süntees immobiliseeritud ensüümide abil ja mikrobioloogiline süntees tervete mikroobirakkude abil. Mõlemal viimasel juhul saadakse puhtad L-isomeerid.
Aminohappeid kasutatakse toidu lisaainete ja söödakomponentidena. Glutamiinhape parandab liha maitset, valiin ja leutsiin parandavad küpsetiste maitset, glütsiini ja tsüsteiini kasutatakse konserveerimisel antioksüdantidena. D-trüptofaani saab kasutada suhkruasendajana, kuna see on kordades magusam. Lüsiini lisatakse põllumajandusloomade söödale, kuna enamik taimseid valke sisaldab vähesel määral asendamatut aminohapet lüsiini.
Aminohappeid kasutatakse laialdaselt meditsiinipraktikas. Need on aminohapped nagu metioniin, histidiin, glutamiin- ja asparagiinhape, glütsiin, tsüsteiin, valiin.
Viimasel kümnendil on naha- ja juuksehooldustoodetesse lisatud aminohappeid.
Keemiliselt modifitseeritud aminohappeid kasutatakse laialdaselt ka tööstuses pindaktiivsete ainetena polümeeride sünteesil, detergentide, emulgaatorite ja kütuselisandite tootmisel.
VALGUD
Valgud on makromolekulaarsed ained, mis koosnevad peptiidsidemetega seotud aminohapetest.
Just valgud on põlvest põlve edastatava geneetilise informatsiooni produkt ja viivad rakus läbi kõik eluprotsessid.
Valkude funktsioonid:
katalüütiline funktsioon. Kõige arvukam valkude rühm on ensüümid – katalüütilise aktiivsusega valgud, mis kiirendavad keemilisi reaktsioone. Ensüümid on näiteks pepsiin, alkoholdehüdrogenaas, glutamiini süntetaas.
Struktuurne funktsioon. Struktuurvalgud vastutavad rakkude ja kudede kuju ja stabiilsuse säilitamise eest, nende hulka kuuluvad keratiinid, kollageen, fibroiin.
transpordifunktsioon. Transpordivalgud kannavad molekule või ioone ühest elundist teise või läbi rakusiseste membraanide, nagu hemoglobiin, seerumialbumiin, ioonikanalid.
kaitsefunktsioon. Homöostaasisüsteemi valgud kaitsevad organismi patogeenide, võõrinformatsiooni, verekaotuse eest – immunoglobuliinid, fibrinogeen, trombiin.
reguleeriv funktsioon. Valgud täidavad signaalainete ülesandeid – mõned hormoonid, histohormoonid ja neurotransmitterid on mis tahes struktuuriga signaalainete retseptorid, tagavad edasise signaaliülekande raku biokeemilistes signaaliahelates. Näiteks kasvuhormooni somatotropiin, hormooninsuliin, H- ja M-kolinergilised retseptorid.
motoorne funktsioon. Valkude abil viiakse läbi kokkutõmbumisprotsesse ja muid bioloogilisi liikumisi. Näiteks tubuliin, aktiin, müosiin.
varufunktsioon. Taimed sisaldavad säilitusvalke, mis on väärtuslikud toitained, loomadel on lihasvalgud varutoitainetena, mis hädaolukorras mobiliseeritakse.
Valke iseloomustab mitme struktuurilise organisatsiooni tasandi olemasolu.
esmane struktuur Valk on polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus. Peptiidside on karboksamiidside ühe aminohappe α-karboksüülrühma ja teise aminohappe α-aminorühma vahel.
alanüülfenüülalanüültsüsteüülproliin
Peptiidsidemel on mitmeid omadusi:
a) see on resonantsstabiliseeritud ja paikneb seetõttu praktiliselt samal tasapinnal - see on tasapinnaline; C-N sideme ümber pöörlemine nõuab palju energiat ja on raske;
b) -CO-NH- side on erilise iseloomuga, see on tavalisest väiksem, kuid rohkem kui kahekordne, see tähendab, et esineb keto-enooli tautomeeria:
c) peptiidsideme suhtes on asendajad transs-positsioon;
d) peptiidi karkassi ümbritsevad erineva iseloomuga külgahelad, mis interakteeruvad ümbritsevate lahusti molekulidega, vabad karboksüül- ja aminorühmad ioniseeritakse, moodustades valgu molekuli katioonsed ja anioonsed tsentrid. Olenevalt nende vahekorrast saab valgumolekul positiivse või negatiivse summaarse laengu ning seda iseloomustab ka üks või teine söötme pH väärtus valgu isoelektrilise punkti saavutamisel. Radikaalid moodustavad valgu molekulis soola-, eetri-, disulfiidsildu ning määravad ka valkudele omaste reaktsioonide ulatuse.
Praegu on kokku lepitud, et polümeere, mis koosnevad 100 või enamast aminohappejäägist, peetakse valkudeks, 50-100 aminohappejäägist koosnevaid polümeere polüpeptiidideks ja polümeere, mis koosnevad vähem kui 50 aminohappejäägist, madala molekulmassiga peptiidideks.
Mõned madala molekulmassiga peptiidid mängivad iseseisvat bioloogilist rolli. Mõnede nende peptiidide näited:
Glutatioon, γ-glu-cis-gly, on üks levinumaid rakusisest peptiide, mis osaleb rakkude redoksprotsessides ja aminohapete transpordis läbi bioloogiliste membraanide.
Karnosiin - β-ala-gis - peptiid, mis sisaldub loomade lihastes, kõrvaldab lipiidide peroksüdatsiooni saadused, kiirendab süsivesikute lagunemist lihastes ja osaleb fosfaadi kujul energia metabolismis lihastes.
Vasopressiin on hüpofüüsi tagumise osa hormoon, mis osaleb vee metabolismi reguleerimises kehas:
Falloidiin on mürgine kärbseseene polüpeptiid, mis põhjustab tühistes kontsentratsioonides keha surma ensüümide ja kaaliumiioonide vabanemise tõttu rakkudest:
Gramitsidiin on antibiootikum, mis toimib paljudele grampositiivsetele bakteritele, muudab bioloogiliste membraanide läbilaskvust madala molekulmassiga ühendite suhtes ja põhjustab rakusurma:
Kohtusime-enkefaliin - tür-gli-gli-fen-met - peptiid, mis sünteesitakse neuronites ja leevendab valu.
Valgu sekundaarne struktuur on ruumiline struktuur, mis on moodustunud peptiidi karkassi funktsionaalrühmade interaktsioonide tulemusena.
Peptiidahel sisaldab palju peptiidsidemete CO ja NH rühmi, millest igaüks on potentsiaalselt võimeline osalema vesiniksidemete moodustamises. Sellel on kaks peamist tüüpi struktuure: α-heeliks, milles keti poolid nagu telefonijuhe, ja β-volditud struktuur, milles ühe või mitme keti piklikud osad on üksteise kõrval virnastatud. Mõlemad struktuurid on väga stabiilsed.
α-heeliksit iseloomustab keerdunud polüpeptiidahela äärmiselt tihe pakend, parempoolse spiraali igas pöördes on 3,6 aminohappejääki, mille radikaalid on alati suunatud väljapoole ja veidi tahapoole, st algusesse. polüpeptiidahelast.
α-heeliksi peamised omadused:
α-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed peptiidrühma lämmastiku juures oleva vesinikuaatomi ja jäägi karbonüülhapniku vahel, ahelas antud positsioonist neli positsiooni eemal;
kõik peptiidrühmad osalevad vesiniksideme moodustumisel, see tagab α-heeliksi maksimaalse stabiilsuse;
kõik peptiidrühmade lämmastiku- ja hapnikuaatomid osalevad vesiniksidemete moodustumisel, mis vähendab oluliselt α-spiraalsete piirkondade hüdrofiilsust ja suurendab nende hüdrofoobsust;
α-heeliks moodustub spontaanselt ja on polüpeptiidahela kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab minimaalsele vabale energiale;
L-aminohapete polüpeptiidahelas on paremakäeline heeliks, mida tavaliselt leidub valkudes, palju stabiilsem kui vasakukäeline.
α-heeliksi moodustumise võimalus on tingitud valgu primaarsest struktuurist. Mõned aminohapped takistavad peptiidi selgroo väändumist. Näiteks kõrvuti asetsevad glutamaadi ja aspartaadi karboksüülrühmad tõrjuvad üksteist vastastikku, mis takistab vesiniksidemete teket α-heeliksis. Samal põhjusel on ahela kerimine keeruline üksteise lähedal asuvate positiivselt laetud lüsiini ja arginiini jääkide kohtades. Proliinil on aga suurim roll α-heeliksi lõhkumisel. Esiteks on proliinis lämmastikuaatom osa jäikast ringist, mis takistab pöörlemist ümber N-C sideme ja teiseks ei moodusta proliin vesiniksidet vesiniku puudumise tõttu lämmastikuaatomi juures.
β-voltimine on kihiline struktuur, mille moodustavad lineaarselt paigutatud peptiidfragmentide vahelised vesiniksidemed. Mõlemad ahelad võivad olla sõltumatud või kuuluda samasse polüpeptiidi molekuli. Kui ahelad on orienteeritud samas suunas, siis nimetatakse sellist β-struktuuri paralleelseks. Kui ahelad on vastassuunalised, st kui ühe ahela N-ots langeb kokku teise ahela C-otsaga, nimetatakse β-struktuuri antiparalleelseks. Energeetiliselt on eelistatavam antiparalleelne β-voltimine peaaegu lineaarsete vesiniksildadega.
paralleelne β-voltimine antiparalleelne β-voltimine
Erinevalt α-heeliksist, mis on küllastunud vesiniksidemetega, on β-voltimisahela iga osa avatud täiendavate vesiniksidemete moodustumiseks. Aminohappe külgmised radikaalid on orienteeritud peaaegu risti lehe tasapinnaga, vaheldumisi üles ja alla.
Nendes piirkondades, kus peptiidahel paindub üsna järsult, esineb sageli β-silmus. See on lühike fragment, milles 4 aminohappejääki on painutatud 180 o ja stabiliseeritud ühe vesiniksillaga esimese ja neljanda jäägi vahel. Suured aminohapperadikaalid segavad β-ahela moodustumist, seega sisaldab see enamasti väikseimat aminohapet glütsiini.
Supersekundaarne valgu struktuur on mingi spetsiifiline sekundaarstruktuuride vaheldumise järjekord. Domeeni all mõistetakse valgumolekuli eraldiseisvat osa, millel on teatav struktuurne ja funktsionaalne autonoomia. Nüüd peetakse domeene valgumolekulide struktuuri põhielementideks ning α-heeliksite ja β-kihtide paigutuse suhe ja olemus võimaldab valgu molekulide evolutsiooni ja fülogeneetiliste suhete mõistmiseks rohkem kui primaarstruktuuride võrdlust. Evolutsiooni põhiülesanne on uute valkude konstrueerimine. On ääretult väike võimalus sünteesida juhuslikult selline aminohappejärjestus, mis rahuldaks pakendamistingimusi ja tagaks funktsionaalsete ülesannete täitmise. Seetõttu leidub sageli erineva funktsiooniga, kuid struktuurilt sedavõrd sarnaseid valke, et tundub, et neil oli ühine esivanem või need on üksteisest arenenud. Tundub, et evolutsioon, seistes silmitsi teatud probleemi lahendamise vajadusega, eelistab mitte selleks esmalt valke kujundada, vaid selleks kohandada juba väljakujunenud struktuure, kohandades neid uuteks eesmärkideks.
Mõned näited sageli korduvatest suprasekundaarsetest struktuuridest:
αα' - ainult α-heeliseid sisaldavad valgud (müoglobiin, hemoglobiin);
ββ’ – ainult β-struktuure sisaldavad valgud (immunoglobuliinid, superoksiiddismutaas);
βαβ' on β-tünni struktuur, iga β-kiht asub tünni sees ja on seotud molekuli pinnal paikneva α-heeliksiga (trioosfosfoisomeraas, laktaatdehüdrogenaas);
"tsinkisõrm" - valgufragment, mis koosneb 20 aminohappejäägist, tsingi aatom on seotud kahe tsüsteiini ja kahe histidiini jäägiga, mille tulemuseks on umbes 12 aminohappejäägist koosnev "sõrm", mis võib seonduda reguleerivate piirkondadega. DNA molekul;
"leutsiini tõmblukk" - interakteeruvatel valkudel on α-spiraalne piirkond, mis sisaldab vähemalt 4 leutsiinijääki, need asuvad üksteisest 6 aminohappe kaugusel, st asuvad iga teise pöörde pinnal ja võivad moodustada hüdrofoobseid sidemeid. teise valgu leutsiinijäägid . Leutsiintõmblukkude abil saab näiteks tugevalt aluseliste histooni valkude molekule kombineerida kompleksideks, ületades positiivse laengu.
Valgu tertsiaarne struktuur- see on valgusmolekuli ruumiline paigutus, mida stabiliseerivad sidemed aminohapete külgradikaalide vahel.
Sidemete tüübid, mis stabiliseerivad valgu tertsiaarset struktuuri:
elektrostaatiline vesinikhüdrofoobne disulfiid
interaktsioon kommunikatsioon interaktsioon suhtlemine
Sõltuvalt tertsiaarse struktuuri voltimisest võib valgud jagada kahte põhitüüpi - fibrillaarsed ja kerakujulised.
Fibrillaarsed valgud on vees lahustumatud pikad filamentsed molekulid, mille polüpeptiidahelad on pikenenud piki üht telge. Need on peamiselt struktuursed ja kontraktiilsed valgud. Mõned näited kõige tavalisematest fibrillaarsetest valkudest on järgmised:
α-keratiinid. Sünteesitakse epidermise rakkude poolt. Need moodustavad peaaegu kogu karvade, villa, sulgede, sarvede, küünte, küüniste, nõelte, soomuste, kabjade ja kilpkonnakarbi kuivkaalu, samuti olulise osa naha väliskihi massist. See on terve valkude perekond, need on aminohapete koostiselt sarnased, sisaldavad palju tsüsteiinijääke ja neil on sama polüpeptiidahelate ruumiline paigutus. Juukserakkudes organiseeritakse keratiini polüpeptiidahelad esmalt kiududeks, millest seejärel moodustuvad struktuurid nagu nöör või keerdkaabel, mis lõpuks täidab kogu raku ruumi. Samal ajal muutuvad karvarakud lamedaks ja lõpuks surevad ning rakuseinad moodustavad iga juuksekarva ümber torukujulise ümbrise, mida nimetatakse küünenahaks. α-keratiinis on polüpeptiidahelad α-heeliksi kujul, mis on üksteise ümber keerdunud kolmetuumaliseks kaabliks, moodustades ristdisulfiidsidemeid. N-terminali jäägid asuvad samal küljel (paralleelselt). Keratiinid on vees lahustumatud, kuna nende koostises on ülekaalus mittepolaarsed kõrvalradikaalid, mis on pööratud vesifaasi poole. Permi ajal toimuvad järgmised protsessid: esmalt hävitatakse tioolidega redutseerimisel disulfiidsillad ja seejärel, kui juuksed on saanud vajaliku kuju, kuivatatakse see kuumutamisel, õhuhapnikuga oksüdeerumisel tekivad uued disulfiidsillad. mis säilitavad soengu kuju.
β-keratiinid. Nende hulka kuuluvad siid ja ämblikuvõrgu fibroiin. Need on antiparalleelsed β-volditud kihid, mille koostises on ülekaalus glütsiin, alaniin ja seriin.
Kollageen. Kõrgematel loomadel levinuim valk ja sidekudede peamine fibrillaarne valk. Kollageen sünteesitakse fibroblastides ja kondrotsüütides – spetsiaalsetes sidekoerakkudes, kust see seejärel välja surutakse. Kollageenikiude leidub nahas, kõõlustes, kõhredes ja luudes. Nad ei veni, ületavad terastraati tugevuselt, kollageenfibrillidele on iseloomulik põiktriibulisus. Vees keetmisel muudetakse kiuline, lahustumatu ja seedimatu kollageen mõne kovalentse sideme hüdrolüüsil želatiiniks. Kollageen sisaldab 35% glütsiini, 11% alaniini, 21% proliini ja 4-hüdroksüproliini (aminohape, mida leidub ainult kollageenis ja elastiinis). See koostis määrab želatiini kui toiduvalgu suhteliselt madala toiteväärtuse. Kollageenifibrillid koosnevad korduvatest polüpeptiidi subühikutest, mida nimetatakse tropokollageeniks. Need allüksused on paigutatud piki fibrilli paralleelsete kimpudena peast sabani. Peade nihe annab iseloomuliku põiktriibutuse. Selles struktuuris olevad tühimikud võivad vajaduse korral olla hüdroksüapatiidi Ca 5 (OH) (PO 4) 3 kristallide ladestumise kohaks, millel on oluline roll luu mineralisatsioonis.
Tropokollageeni subühikud koosnevad kolmest polüpeptiidahelast, mis on tihedalt keerdunud kolmeahelaliseks köieks, mis erinevad α- ja β-keratiinidest. Mõnes kollageenis on kõigil kolmel ahelal sama aminohappejärjestus, samas kui teistes on ainult kaks identset ahelat ja kolmas neist erineb. Tropokollageeni polüpeptiidahel moodustab vasakukäelise spiraali, milles proliini ja hüdroksüproliini põhjustatud ahela painde tõttu on pöörde kohta ainult kolm aminohappejääki. Kolm ahelat on lisaks vesiniksidemetele omavahel ühendatud kovalentse tüüpi sidemega, mis moodustub kahe külgnevates ahelates paikneva lüsiinijäägi vahel:
Vananedes moodustub tropokollageeni allüksustes ja nende vahel üha rohkem ristsidemeid, mis muudavad kollageenifibrillid jäigemaks ja rabedamaks ning see muudab kõhre ja kõõluste mehaanilisi omadusi, muudab luud rabedamaks ja vähendab luude läbipaistvust. silma sarvkest.
Elastiin. Sisaldub sidemete kollases elastses koes ja suurte arterite seinte elastses sidekoe kihis. Elastiinfibrillide peamine allüksus on tropoelastiin. Elastiin on rikas glütsiini ja alaniini poolest, sisaldab palju lüsiini ja vähe proliini. Elastiini spiraalsed lõigud venivad venitamisel, kuid koormuse eemaldamisel taastuvad algse pikkusega. Nelja erineva ahela lüsiinijäägid moodustavad omavahel kovalentseid sidemeid ja võimaldavad elastiinil pöörduvalt igas suunas venitada.
Globulaarsed valgud on valgud, mille polüpeptiidahel on volditud kompaktseks gloobuliks, mis on võimeline täitma paljusid erinevaid funktsioone.
Globulaarsete valkude tertsiaarset struktuuri on kõige mugavam käsitleda müoglobiini näitel. Müoglobiin on suhteliselt väike hapnikku siduv valk, mida leidub lihasrakkudes. See salvestab seotud hapnikku ja soodustab selle ülekandumist mitokondritesse. Müoglobiini molekul sisaldab ühte polüpeptiidahelat ja ühte hemogruppi (heem) - protoporfüriini kompleksi rauaga. Müoglobiini peamised omadused:
a) müoglobiini molekul on nii kompaktne, et selle sisse mahub ainult 4 veemolekuli;
b) kõik polaarsed aminohappejäägid, välja arvatud kaks, asuvad molekuli välispinnal ja kõik need on hüdraatunud olekus;
c) suurem osa hüdrofoobsetest aminohappejääkidest paikneb müoglobiini molekulis ja on seega kaitstud kokkupuute eest veega;
d) kõik neli müoglobiini molekuli proliinijääki paiknevad polüpeptiidahela käändes, seriini-, treoniini- ja asparagiinijäägid asuvad kõvera teistes kohtades, kuna sellised aminohapped takistavad α-heeliksi teket, kui nad on üksteisega;
e) lame hemogrupp asub õõnsuses (taskus) molekuli pinna lähedal, raua aatomil on kaks heemi tasapinnaga risti suunatud koordinatsioonisidet, millest üks on ühendatud histidiinijäägiga 93 ja teine on seotud. hapniku molekul.
Alates tertsiaarsest struktuurist muutub valk võimeliseks täitma oma bioloogilisi funktsioone. Valkude funktsioneerimine põhineb asjaolul, et kui valgu pinnale asetatakse tertsiaarne struktuur, tekivad kohad, mis võivad enda külge siduda teisi molekule, mida nimetatakse ligandideks. Valgu ja ligandi interaktsiooni kõrge spetsiifilisuse tagab aktiivse keskuse struktuuri komplementaarsus ligandi struktuuriga. Komplementaarsus on interakteeruvate pindade ruumiline ja keemiline vastavus. Enamiku valkude puhul on tertsiaarne struktuur voltimise maksimaalne tase.
Kvaternaarne valgu struktuur- iseloomulik valkudele, mis koosnevad kahest või enamast polüpeptiidahelast, mis on omavahel ühendatud eranditult mittekovalentsete sidemetega, peamiselt elektrostaatiliste ja vesiniksidemetega. Enamasti sisaldavad valgud kahte või nelja subühikut, enam kui neli subühikut sisaldavad tavaliselt regulaatorvalke.
Kvaternaarse struktuuriga valke nimetatakse sageli oligomeerseteks. Eristage homomeerseid ja heteromeerseid valke. Homerose valgud on valgud, milles kõik subühikud on ühesuguse struktuuriga, näiteks katalaasi ensüüm koosneb neljast absoluutselt identsest subühikust. Heteromeersed valgud on erinevate alaühikutega, näiteks RNA polümeraasi ensüüm koosneb viiest erineva struktuuriga subühikust, mis täidavad erinevaid funktsioone.
Ühe subühiku interaktsioon spetsiifilise ligandiga põhjustab konformatsioonilisi muutusi kogu oligomeerses valgus ja muudab teiste subühikute afiinsust ligandide suhtes; see omadus on oligomeersete valkude allosteerilise reguleerimise võime aluseks.
Valgu kvaternaarset struktuuri võib vaadelda hemoglobiini näitel. See sisaldab nelja polüpeptiidahelat ja nelja heemi proteesrühma, milles raua aatomid on raudvormis Fe 2+ . Molekuli valguline osa – globiin – koosneb kahest α-ahelast ja kahest β-ahelast, sisaldades kuni 70% α-heeliseid. Kõigil neljal ahelal on iseloomulik tertsiaarne struktuur ja iga ahelaga on seotud üks hemorühm. Erinevate ahelate heemid on üksteisest suhteliselt kaugel ja erineva kaldenurgaga. Kahe α-ahela ja kahe β-ahela vahel moodustub vähe otsekontakte, samas kui α- ja β-ahelate vahel moodustub arvukalt hüdrofoobsetest radikaalidest moodustatud α 1 β 1 ja α 2 β 2 tüüpi kontakte. Kanal jääb α 1 β 1 ja α 2 β 2 vahele.
Erinevalt müoglobiinist iseloomustab hemoglobiini oluliselt madalam afiinsus hapniku suhtes, mis võimaldab kudedes olemasoleva hapniku madala osarõhu korral anda neile olulise osa seotud hapnikust. Hemoglobiini raud seob hapnikku kergemini kõrgema pH väärtuse ja madala CO 2 kontsentratsiooni korral, mis on iseloomulik kopsualveoolidele; hapniku vabanemist hemoglobiinist soodustavad madalamad pH väärtused ja kudedele omane kõrge CO 2 kontsentratsioon.
Lisaks hapnikule kannab hemoglobiin vesinikioone, mis seonduvad ahelates histidiini jääkidega. Hemoglobiin kannab ka süsinikdioksiidi, mis kinnitub iga nelja polüpeptiidahela terminaalse aminorühma külge, mille tulemusena moodustub karbaminohemoglobiin:
Erütrotsüütides esineb ainet 2,3-difosfoglütseraat (DFG) piisavalt suures kontsentratsioonis, selle sisaldus suureneb kõrgele tõusmisel ja hüpoksia ajal, hõlbustades hapniku vabanemist kudedes hemoglobiinist. DFG asub kanalis α 1 β 1 ja α 2 β 2 vahel, interakteerudes positiivselt nakatunud β-ahelate rühmadega. Kui hapnik on seotud hemoglobiiniga, nihkub DPG õõnsusest välja. Mõnede lindude erütrotsüüdid ei sisalda DPG-d, vaid inositoolheksafosfaati, mis vähendab veelgi hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes.
2,3-difosfoglütseraat (DPG)
HbA - normaalne täiskasvanu hemoglobiin, HbF - loote hemoglobiin, omab suuremat afiinsust O 2 suhtes, HbS - hemoglobiin sirprakulise aneemia korral. Sirprakuline aneemia on tõsine pärilik haigus, mis on seotud hemoglobiini geneetilise kõrvalekaldega. Haigete veres on ebatavaliselt palju õhukesi sirbikujulisi punaseid vereliblesid, mis esiteks kergesti rebenevad ja teiseks ummistavad verekapillaare. Molekulaarsel tasandil erineb hemoglobiin S hemoglobiin A-st ühe aminohappejäägi poolest β-ahelate positsioonis 6, kus glutamiinhappe jäägi asemel asub valiin. Seega sisaldab hemoglobiin S kaks negatiivset laengut vähem, valiini ilmumine viib molekuli pinnale "kleepuva" hüdrofoobse kontakti ilmnemiseni, mille tulemusena desoksügeenimise ajal kleepuvad desoksühemoglobiin S molekulid kokku ja moodustavad lahustumatu ebanormaalselt pika niitja. agregaadid, mis põhjustavad erütrotsüütide deformatsiooni.
Pole põhjust arvata, et primaarsest kõrgema valgu struktuurse organiseerituse taseme kujunemise üle eksisteerib sõltumatu geneetiline kontroll, kuna primaarstruktuur määrab nii sekundaarse, tertsiaarse kui ka kvaternaarse (kui see on olemas). Valgu natiivne konformatsioon on antud tingimustes termodünaamiliselt kõige stabiilsem struktuur.
Loeng nr 1
TEEMA: "Aminohapped".
Loengu kava:
1. Aminohapete iseloomustus
2. Peptiidid.
Aminohapete iseloomustus.
Aminohapped on orgaanilised ühendid, süsivesinike derivaadid, mille molekulide hulka kuuluvad karboksüül- ja aminorühmad.
Valgud koosnevad peptiidsidemetega seotud aminohappejääkidest. Aminohapete koostise analüüsimiseks viiakse läbi valkude hüdrolüüs, millele järgneb aminohapete eraldamine. Vaatleme valkudes sisalduvatele aminohapetele iseloomulikke peamisi mustreid.
Nüüdseks on kindlaks tehtud, et valkude koostis sisaldab pidevalt sageli esinevat aminohapete komplekti. Neid on 18. Lisaks märgitutele leiti veel 2 aminohappe amiide - asparagiin ja glutamiin. Kõiki neid nimetati major(sagedased) aminohapped. Sageli viidatakse neile piltlikult "maagia" aminohapped. Lisaks peamistele aminohapetele leidub ka haruldasi, neid, mida looduslike valkude koostises sageli ei leidu. Neid nimetatakse alaealine.
Peaaegu kõik valkude aminohapped on α - aminohapped(aminorühm asub esimese süsinikuaatomi juures pärast karboksüülrühma). Eelneva põhjal kehtib enamiku aminohapete puhul üldvalem:
NH 2 -CH-COOH
Kus R on erineva struktuuriga radikaalid.
Mõelge valkude aminohapete valemitele, tabel. 2.
Kõik α - aminohapped, välja arvatud aminoäädikhape (glütsiin), on asümmeetrilised α on süsinikuaatom ja eksisteerib kahe enantiomeerina. Looduslikud aminohapped kuuluvad harvade eranditega L-seeriasse. Ainult bakterite rakuseinte koostises ja antibiootikumides leiti D-geneetilise seeria aminohappeid. Pöörlemisnurga väärtus on 20-30 0 kraadi. Pööramine võib olla paremale (7 aminohapet) ja vasakule (10 aminohapet).
H— *—NH 2 H 2 N—*—H
D - konfiguratsioon L-konfiguratsioon
(looduslikud aminohapped)
Sõltuvalt amino- või karboksüülrühmade ülekaalust jagatakse aminohapped kolme alamklassi:
happelised aminohapped. Karboksüülrühmad (happelised) domineerivad aminorühmade (aluseliste) ees, näiteks asparagiin-, glutamiinhapped.
Neutraalsed aminohapped Rühmade arv on võrdne. Glütsiin, alaniin jne.
Aluselised aminohapped. Aluselised (aminorühmad) domineerivad karboksüülrühma (happelise), näiteks lüsiini ees.
Füüsikaliste ja mitmete keemiliste omaduste poolest erinevad aminohapped järsult vastavatest hapetest ja alustest. Need lahustuvad vees paremini kui orgaanilistes lahustites; hästi kristalliseerunud; neil on kõrge tihedus ja erakordselt kõrge sulamistemperatuur. Need omadused näitavad amiini ja happerühmade vastasmõju, mille tulemusena on aminohapped tahkes olekus ja lahuses (laias pH vahemikus) tsvitterioonses vormis (st sisesooladena). Rühmade vastastikune mõju on eriti väljendunud α-aminohapetes, kus mõlemad rühmad on vahetus läheduses.
H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -
tsvitterioon
Tswitter - aminohapete ioonstruktuuri kinnitab nende suur dipoolmoment (mitte vähem kui 5010 -30 C m), samuti neeldumisriba tahke aminohappe või selle lahuse IR-spektris.
Aminohapped on võimelised astuma polükondensatsioonireaktsioonidesse, mille tulemusena moodustuvad erineva pikkusega polüpeptiidid, mis moodustavad valgumolekuli põhistruktuuri.
H 2 N – CH(R 1)-COOH + H 2 N – CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH
dipeptiid
C-N sidet nimetatakse peptiidühendus.
Lisaks ülalkirjeldatud 20 kõige levinumale aminohappele on mõnede spetsialiseeritud valkude hüdrolüsaatidest eraldatud ka teisi aminohappeid. Kõik need on reeglina tavaliste aminohapete derivaadid, s.o. modifitseeritud aminohapped.
4-hüdroksüproliin , mida leidub fibrillaarses valgu kollageenis ja mõnedes taimsetes valkudes; 5-oksülüsiin, mida leidub kollageeni hüdrolüsaatides, desmosy n ja isodesmosiini eraldatud fibrillaarse elastiini valgu hüdrolüsaatidest. Näib, et neid aminohappeid leidub ainult selles valgus. Nende struktuur on ebatavaline: 4. lüsiini molekulid, mis on ühendatud nende R-rühmadega, moodustavad asendatud püridiinitsükli. Võimalik, et just selle struktuuri tõttu võivad need aminohapped moodustada 4 radiaalselt lahknevat peptiidahelat. Tulemuseks on see, et elastiin, erinevalt teistest fibrillaarsetest valkudest, on võimeline deformeeruma (venima) kahes üksteisega risti asetsevas suunas. Jne.
Loetletud valkude aminohapetest sünteesivad elusorganismid tohutul hulgal erinevaid valguühendeid. Paljud taimed ja bakterid suudavad sünteesida lihtsatest anorgaanilistest ühenditest kõiki neile vajalikke aminohappeid. Inimeste ja loomade organismis sünteesitakse ka umbes pooled aminohapped.Teine osa aminohapetest pääseb inimorganismi ainult koos toiduvalkudega.
- asendamatud aminohapped - ei sünteesita inimkehas, vaid tulevad ainult toiduga. Asendamatute aminohapete hulka kuuluvad 8 aminohapet: valiin, fenüülalaniin, isoleutsiin, leutsiin, lüsiin, metioniin, treoniin, trüptofaan, fenüülalaniin.
- asendamatud aminohapped - saab inimkehas sünteesida teistest komponentidest. Mitteasendatavad aminohapped hõlmavad 12 aminohapet.
Inimese jaoks on võrdselt olulised mõlemat tüüpi aminohapped: nii asendatavad kui ka asendamatud. Enamikku aminohappeid kasutatakse keha enda valkude tootmiseks, kuid keha ei saa eksisteerida ilma asendamatute aminohapeteta. Valke, mis sisaldavad asendamatuid aminohappeid, peaks täiskasvanute toidus olema umbes 16-20% (20-30g päevase valgutarbimisega 80-100g). Laste toitumises tõuseb valkude osakaal koolilastel 30%, koolieelikutel kuni 40%. See on tingitud asjaolust, et lapse keha kasvab pidevalt ja vajab seetõttu suures koguses aminohappeid plastmaterjalina valkude ehitamiseks lihastes, veresoontes, närvisüsteemis, nahas ja kõigis teistes kudedes ja elundites.
Praegusel kiirtoidu ja üleüldise kiirtoidukire ajal domineerivad dieedis väga sageli kergesti seeditavate süsivesikute ja rasvade sisaldusega toidud ning valguliste toitude osakaal on märgatavalt vähenenud. Mis tahes aminohapete puudumisel toidus või inimkehas lühiajalise nälgimise ajal võivad sidekoe, vere, maksa ja lihaste valgud hävida ning neist saadav "ehitusmaterjal" - aminohapped lähevad säilitada kõige olulisemate organite – südame ja aju – normaalne toimimine. Inimkehas võib puududa nii asendamatuid kui ka asendamatuid aminohappeid. Aminohapete, eriti asendamatute, puudus põhjustab söögiisu, kasvu ja arengu pidurdumist, maksa rasvumist ja muid tõsiseid häireid. Aminohapete puuduse esimesteks "kuulutajateks" võivad olla söögiisu langus, naha seisundi halvenemine, juuste väljalangemine, lihasnõrkus, väsimus, immuunsuse vähenemine, aneemia. Sellised ilmingud võivad ilmneda inimestel, kes kaalu vähendamiseks järgivad madala kalorsusega tasakaalustamata dieeti, mille valgusisaldus on järsult piiratud.
Teistest sagedamini puutuvad aminohapete, eriti asendamatute puuduse ilmingud kokku taimetoitlastel, kes teadlikult väldivad täisväärtuslike loomsete valkude lisamist oma dieeti.
Aminohapete liig on tänapäeval üsna haruldane, kuid see võib põhjustada tõsiste haiguste teket, eriti lastel ja noorukitel. Kõige mürgisemad on metioniin (provotseerib südameinfarkti ja insuldi riski), türosiin (võib provotseerida arteriaalse hüpertensiooni teket, põhjustada kilpnäärme talitlushäireid) ja histidiin (võib soodustada vasepuudust organismis ja viia selle arenguni). aordi aneurüsm, liigesehaigused, varajased hallid juuksed). , raske aneemia). Normaalsetes organismi toimimise tingimustes, kui on olemas piisav kogus vitamiine (B 6, B 12, foolhape) ja antioksüdante (vitamiinid A, E, C ja seleen), muutub aminohapete liig kiiresti kasulikuks. komponente ja tal pole aega keha "kahjustada". Tasakaalustamata toitumise korral tekib vitamiinide ja mikroelementide puudus ning aminohapete liig võib häirida süsteemide ja elundite tööd. See valik on võimalik valgu- või süsivesikutevaese dieedi pikaajalise järgimisega, samuti sportlaste kontrollimatu valgu-energiatoodete tarbimisega (aminohapete-vitamiinide kokteilid), et suurendada kaalu ja arendada lihaseid.
Keemiliste meetodite hulgas on kõige levinum meetod aminohapete skoor (skoor - skoor, arv). See põhineb hinnatava toote valgu aminohappelise koostise ja aminohappe koostise võrdlemisel standardne (ideaalne) valk. Pärast iga asendamatu aminohappe sisalduse kvantitatiivset keemilist määramist uuritavas valgus määratakse iga aminohappe skoor (AC) vastavalt valemile.
AC = (m ak . uurimine / m ak . ideaalne ) 100
m acc. uuringud - asendamatu aminohappe sisaldus (mg) 1 g uuritavas valgus.
m acc. ideaalne - asendamatu aminohappe sisaldus (mg) 1 g standardses (ideaalses) valgus.
FAO/WHO aminohappeproov
Samaaegselt aminohapete skoori määramisega, teatud valgu asendamatute aminohapete piiramine , see on see, mille kiirus on kõige väiksem.
Peptiidid.
Kaht aminohapet saab kovalentselt siduda peptiid seos dipeptiidi moodustumisega.
Tripeptiidi moodustamiseks saab kahe peptiidsideme kaudu ühendada kolm aminohapet. Mitmed aminohapped moodustavad oligopeptiide, suur hulk aminohappeid moodustab polüpeptiide. Peptiidid sisaldavad ainult ühte -aminorühma ja ühte -karboksüülrühma. Neid rühmi saab ioniseerida teatud pH väärtustel. Nagu aminohapetel, on neil iseloomulikud tiitrimiskõverad ja isoelektrilised punktid, milles nad elektriväljas ei liigu.
Nagu teisedki orgaanilised ühendid, osalevad peptiidid keemilistes reaktsioonides, mille määravad funktsionaalrühmade olemasolu: vaba aminorühm, vaba karboksürühm ja R-rühmad. Peptiidsidemed on vastuvõtlikud hüdrolüüsile tugeva happe (nt 6M HCl) või tugeva aluse poolt, moodustades aminohappeid. Peptiidsidemete hüdrolüüs on vajalik samm valkude aminohappelise koostise määramisel. Peptiidsidemed võivad puruneda ensüümide toimel proteaasid.
Paljud looduslikult esinevad peptiidid on bioloogiliselt aktiivsed väga madalatel kontsentratsioonidel.
Peptiidid on potentsiaalselt aktiivsed farmatseutilised preparaadid, neid on kolmel viisil nende hankimine:
1) eritumine elunditest ja kudedest;
2) geenitehnoloogia;
3) otsene keemiline süntees.
Viimasel juhul seatakse toodete saagisele kõigil vaheetappidel kõrged nõuded.
Aminohappeid nimetatakse orgaanilisteks karboksüülhapeteks, milles vähemalt üks süsivesinikahela vesinikuaatomitest on asendatud aminorühmaga. Sõltuvalt -NH 2 rühma asukohast eristatakse α, β, γ jne. L-aminohapped. Praeguseks on elumaailma erinevatest objektidest leitud kuni 200 erinevat aminohapet. Inimkeha sisaldab umbes 60 erinevat aminohapet ja nende derivaate, kuid mitte kõik neist ei kuulu valkude hulka.
Aminohapped jagunevad kahte rühma:
- proteinogeenne (osa valkudest)
Nende hulgas on peamised (neid on ainult 20) ja haruldasi. Haruldased valguaminohapped (näiteks hüdroksüproliin, hüdroksülüsiin, aminosidrunhape jne) on tegelikult sama 20 aminohappe derivaadid.
Ülejäänud aminohapped ei osale valkude ehituses; nad on rakus kas vabal kujul (ainevahetusproduktidena) või on osa muudest mittevalguühenditest. Näiteks aminohapped ornitiin ja tsitrulliin on proteogeense aminohappe arginiini moodustumise vaheühendid ja osalevad uurea sünteesi tsüklis; γ-aminovõihape on samuti vabas vormis ja mängib närviimpulsside ülekandmisel vahendaja rolli; β-alaniin on osa vitamiinist - pantoteenhape.
- mitteproteinogeenne (ei osale valkude moodustumisel)
Mitteproteinogeensed aminohapped, erinevalt proteinogeensetest, on mitmekesisemad, eriti need, mida leidub seentes ja kõrgemates taimedes. Proteinogeensed aminohapped osalevad olenemata organismi tüübist paljude erinevate valkude ehituses ja mitteproteinogeensed aminohapped võivad olla isegi mürgised mõne teise liigi organismile ehk käituvad nagu tavalised võõrained. Näiteks taimedest eraldatud kanavaniin, dienkoolhape ja β-tsüanoalaniin on inimestele mürgised.
Proteinogeensete aminohapete struktuur ja klassifikatsioon
Radikaali R esindab kõige lihtsamal juhul vesinikuaatom (glütsiin) ja sellel võib olla keeruline struktuur. Seetõttu erinevad α-aminohapped üksteisest eelkõige kõrvalradikaali struktuuri poolest ja järelikult ka nendele radikaalidele omaste füüsikalis-keemiliste omaduste poolest. Aminohapetel on kolm klassifikatsiooni:
Antud aminohapete füsioloogiline klassifikatsioon ei ole erinevalt kahest esimesest klassifikatsioonist universaalne ja teatud määral tingimuslik, kuna see kehtib ainult selle liigi organismide jaoks. Kaheksa aminohappe absoluutne asendamatus on aga universaalne igat tüüpi organismide jaoks (tabelis 2 on andmed mõnede selgroogsete ja putukate esindajate kohta [saade] ).
| Tabel 2. Mõnede selgroogsete ja putukate olulised (+), mitteolulised (-) ja poolassendamatud (±) aminohapped (Lubka et al., 1975) | |||||||
| Aminohapped | Inimene | Rott | Hiir | Kana | lõhe | Sääsk | Mesilane |
| Glütsiin | - | - | - | + | - | + | - |
| Alanya | - | - | - | - | - | - | - |
| Valiin | + | + | + | + | + | + | + |
| Leutsiin | + | + | + | + | + | + | + |
| Isoleutsiin | + | + | + | + | + | + | + |
| Tsüsteiin | - | - | - | - | - | - | - |
| metioniin | + | + | + | + | + | + | + |
| Rahulik | - | - | - | - | - | - | - |
| Treoniin | + | + | + | + | + | + | + |
| Asparagiinhape | - | - | - | - | - | - | - |
| Glutamiinhape | - | - | - | - | - | - | - |
| Lüsiin | + | + | + | + | + | + | + |
| Arginiin | ± | ± | + | + | + | + | + |
| Fenüülalaniin | + | + | + | + | + | + | + |
| Türosiin | ± | ± | + | + | - | - | - |
| Histidiin | ± | + | + | + | + | + | + |
| trüptofaan | + | + | + | + | + | + | + |
| Proliin | - | - | - | - | - | - | - |
Rottide ja hiirte jaoks on asendamatuid aminohappeid juba üheksa (kaheksale teadaolevale lisatakse histidiin). Kana normaalne kasv ja areng on võimalik ainult üheteistkümne asendamatu aminohappe juuresolekul (lisandub histidiin, arginiin, türosiin), see tähendab, et inimesele poolvajalikud aminohapped on kanaliha jaoks absoluutselt asendamatud. Sääskede jaoks on glütsiin hädavajalik ja türosiin, vastupidi, on asendamatu aminohape.
See tähendab, et erinevat tüüpi organismide puhul on võimalikud olulised kõrvalekalded üksikute aminohapete vajaduses, mille määravad ära nende ainevahetuse iseärasused.
Iga organismitüübi jaoks välja kujunenud asendamatute aminohapete koostis ehk organismi nn auksotroofia aminohapete suhtes peegeldab suure tõenäosusega tema soovi saada aminohapete sünteesiks minimaalseid energiakulusid. Tõepoolest, on kasulikum saada valmis toode kui seda ise toota. Seetõttu kulutavad asendamatuid aminohappeid tarbivad organismid umbes 20% vähem energiat kui need, mis sünteesivad kõiki aminohappeid. Teisalt pole evolutsiooni käigus säilinud eluvorme, mis oleks täielikult sõltuvad kõigi aminohapete tarnimisest väljastpoolt. Neil oleks raske kohaneda väliskeskkonna muutustega, arvestades, et aminohapped on sellise aine sünteesiks nagu valk, ilma milleta pole elu võimatu.
Aminohapete füüsikalis-keemilised omadused
Aminohapete happe-aluselised omadused . Aminohapped on oma keemiliste omaduste järgi amfoteersed elektrolüüdid ehk ühendavad endas nii hapete kui aluste omadused.
Aminohapete happelised rühmad: karboksüül (-COOH -> -COO - + H +), protoneeritud α-aminorühm (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).
Peamised aminohapete rühmad: dissotsieerunud karboksüülrühm (-COO - + H + -> -COOH) ja α-aminorühm (-NH 2 + H + -> NH + 3).
Iga aminohappe jaoks on vähemalt kaks happe dissotsiatsioonikonstanti pKa – üks -COOH rühma ja teine α-aminorühma jaoks.
Vesilahuses on aminohapete kolme vormi olemasolu võimalik (joonis 1.)
On tõestatud, et vesilahustes on aminohapped dipooli kujul; või tsvitterioon.
Keskmise pH mõju aminohapete ionisatsioonile . Söötme pH muutmine happelisest aluseliseks mõjutab lahustunud aminohapete laengut. Happelises keskkonnas (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:
Happelises keskkonnas liiguvad aminohapped elektriväljas katoodi poole.
Aluselises keskkonnas (pH> 7), kus OH-ioone on liiga palju, on aminohapped negatiivselt laetud ioonide (anioonide) kujul, kuna NH + 3 rühm dissotsieerub:
Sel juhul liiguvad aminohapped elektriväljas anoodi suunas.
Seetõttu on aminohapetel olenevalt söötme pH-st summaarne null, positiivne või negatiivne laeng.
Olekut, milles aminohappe laeng on null, nimetatakse isoelektriliseks. pH väärtust, mille juures selline olek tekib ja aminohape ei liigu elektriväljas ei anoodile ega katoodile, nimetatakse isoelektriliseks punktiks ja tähistatakse pH I-ga. Isoelektriline punkt peegeldab väga täpselt aminohapete erinevate rühmade happe-aluse omadusi ja on üks olulisi konstante, mis aminohapet iseloomustavad.
Mittepolaarsete (hüdrofoobsete) aminohapete isoelektriline punkt läheneb neutraalsele pH väärtusele (5,5 fenüülalaniini puhul 6,3 proliini puhul), happeliste puhul on madalad väärtused (glutamiinhappe puhul 3,2, asparagiinhappe puhul 2,8). Tsüsteiini ja tsüstiini isoelektriline punkt on 5,0, mis näitab nende aminohapete nõrku happelisi omadusi. Peamiste aminohapete – histidiini ning eriti lüsiini ja arginiini – isoelektriline punkt on oluliselt kõrgem kui 7.
Inimese ja looma keha rakkudes ja rakkudevahelises vedelikus on söötme pH neutraalse lähedane, mistõttu aluselised aminohapped (lüsiin, arginiin) kannavad positiivset kogulaengut (katioonid), happelised aminohapped (asparagiin ja glutamiin) neil on negatiivne laeng (anioonid) ja ülejäänud esinevad dipooli kujul. Happelised ja aluselised aminohapped on rohkem hüdreeritud kui kõik teised aminohapped.
Aminohapete stereoisomeeria
Kõik proteinogeensed aminohapped, välja arvatud glütsiin, sisaldavad vähemalt ühte asümmeetrilist süsinikuaatomit (C*) ja on optiliselt aktiivsed, kusjuures enamik neist on vasakukäelised. Need eksisteerivad ruumiliste isomeeridena või stereoisomeeridena. Vastavalt asümmeetrilise süsinikuaatomi ümber paiknevate asendajate paigutusele liigitatakse stereoisomeerid L- või D-seeriasse.
L- ja D-isomeerid seostuvad üksteisega kui objekti ja selle peegelpildiga, seetõttu nimetatakse neid ka peegelisomeerideks või enantiomeerideks. Aminohapetel treoniinil ja isoleutsiinil on mõlemal kaks asümmeetrilist süsinikuaatomit, seega on mõlemal neli stereoisomeeri. Näiteks treoniinil on lisaks L- ja D-treoniinile veel kaks, mida nimetatakse diastereomeerideks või allovormideks: L-allotreoniin ja D-allotreoniin.
Kõik aminohapped, mis moodustavad valke, kuuluvad L-seeriasse. Usuti, et D-aminohappeid looduses ei esine. Polüpeptiide on aga leitud D-glutamiinhappe polümeeride kujul spoore kandvate bakterite (siberi katku, kartuli- ja heinabatsillide) kapslites; D-glutamiinhape ja D-alaniin on osa mõnede bakterite rakuseina mukopeptiididest. D-aminohappeid leidub ka mikroorganismide toodetud antibiootikumides (vt tabel 3).
Võib-olla sobisid D-aminohapped rohkem organismide kaitsefunktsioonide jaoks (see on bakterite ja antibiootikumide kapsli otstarve), L-aminohappeid aga vajab organism valkude ehitamiseks.
Üksikute aminohapete jaotumine erinevates valkudes
Tänaseks on paljude mikroobse, taimse ja loomse päritoluga valkude aminohappeline koostis dešifreeritud. Kõige sagedamini leidub valkudes alaniin, glütsiin, leutsiin, seeriad. Igal valgul on aga oma aminohappeline koostis. Näiteks protamiinid (kalapiimas leiduvad lihtvalgud) sisaldavad kuni 85% arginiini, kuid neil puuduvad tsüklilised, happelised ja väävlit sisaldavad aminohapped, treoniin ja lüsiin. Fibroiin – looduslik siidiproteiin, sisaldab kuni 50% glütsiini; Kollageen, kõõluste valk, sisaldab haruldasi aminohappeid (hüdroksülüsiin, hüdroksüproliin), mis teistes valkudes puuduvad.
Valkude aminohappelist koostist ei määra mitte konkreetse aminohappe kättesaadavus või asendamatus, vaid valgu otstarve, funktsioon. Valgus sisalduvate aminohapete järjestuse määrab geneetiline kood.
| Lehekülg 2 | lehekülgi kokku: 7 |
