Τα αμινοξέα είναι καρβοξυλικά οξέα που περιέχουν μια αμινομάδα και μια καρβοξυλική ομάδα. Τα φυσικά αμινοξέα είναι τα 2-αμινοκαρβοξυλικά οξέα, ή α-αμινοξέα, αν και υπάρχουν αμινοξέα όπως η β-αλανίνη, η ταυρίνη, το γ-αμινοβουτυρικό οξύ. Ο γενικευμένος τύπος ενός α-αμινοξέος μοιάζει με αυτό:
Τα α-αμινοξέα έχουν τέσσερις διαφορετικούς υποκαταστάτες στον άνθρακα 2, δηλαδή όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, έχουν ένα ασύμμετρο (χειρικό) άτομο άνθρακα και υπάρχουν με τη μορφή δύο εναντιομερών - L- και D-αμινοξέων. Τα φυσικά αμινοξέα ανήκουν στη σειρά L. Τα D-αμινοξέα βρίσκονται σε βακτήρια και πεπτιδικά αντιβιοτικά.
Όλα τα αμινοξέα στα υδατικά διαλύματα μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή διπολικών ιόντων και το συνολικό τους φορτίο εξαρτάται από το pH του μέσου. Η τιμή του pH στην οποία το συνολικό φορτίο είναι μηδέν ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, ένα αμινοξύ είναι ένα αμφιτεριόν, δηλαδή, η αμινομάδα του είναι πρωτονιωμένη και η καρβοξυλομάδα του διαχωρίζεται. Στην περιοχή του ουδέτερου pH, τα περισσότερα αμινοξέα είναι αμφιτεριόντα:
Τα αμινοξέα δεν απορροφούν φως στην ορατή περιοχή του φάσματος, τα αρωματικά αμινοξέα απορροφούν φως στην περιοχή UV του φάσματος: τρυπτοφάνη και τυροσίνη στα 280 nm, φαινυλαλανίνη στα 260 nm.
Τα αμινοξέα χαρακτηρίζονται από ορισμένες χημικές αντιδράσεις που έχουν μεγάλη σημασία για την εργαστηριακή πρακτική: δοκιμή έγχρωμης νινυδρίνης για την α-αμινο ομάδα, αντιδράσεις χαρακτηριστικές του σουλφυδρυλίου, φαινολικών και άλλων ομάδων ριζών αμινοξέων, επιτάχυνση και σχηματισμός βάσεων Schiff σε αμινομάδες εστεροποίηση σε καρβοξυλομάδες.
Βιολογικός ρόλος των αμινοξέων:
είναι δομικά στοιχεία πεπτιδίων και πρωτεϊνών, τα λεγόμενα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες περιέχουν 20 αμινοξέα, τα οποία κωδικοποιούνται από τον γενετικό κώδικα και περιλαμβάνονται στις πρωτεΐνες κατά τη μετάφραση· μερικά από αυτά μπορεί να είναι φωσφορυλιωμένα, ακυλιωμένα ή υδροξυλιωμένα.
μπορεί να είναι δομικά στοιχεία άλλων φυσικών ενώσεων - συνένζυμα, χολικά οξέα, αντιβιοτικά.
είναι μόρια σηματοδότησης. Μερικά από τα αμινοξέα είναι νευροδιαβιβαστές ή πρόδρομοι νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.
είναι οι πιο σημαντικοί μεταβολίτες, για παράδειγμα, ορισμένα αμινοξέα είναι πρόδρομοι αλκαλοειδών φυτών ή χρησιμεύουν ως δότες αζώτου ή είναι ζωτικά συστατικά της διατροφής.
Η ταξινόμηση των πρωτεϊνογονικών αμινοξέων βασίζεται στη δομή και την πολικότητα των πλευρικών αλυσίδων:
1. Αλειφατικά αμινοξέα:
γλυκίνη, gly,G,Gly
αλανίνη, αλά, Α, Αλα
βαλίνη, άξονας,V,Val*
λευκίνη, στέφανος ανθέων,L,Leu*
ισολευκίνη, λάσπη,εγώ, Ίλε*
Αυτά τα αμινοξέα δεν περιέχουν ετεροάτομα ή κυκλικές ομάδες στην πλευρική αλυσίδα και χαρακτηρίζονται από μια σαφώς χαμηλή πολικότητα.
κυστεΐνη, cis, Cys
μεθειονίνη, μεθ,M,Met*
3. Αρωματικά αμινοξέα:
φαινυλαλανίνη, στεγνωτήρας μαλλιών,F,Phe*
τυροσίνη, σκοπευτήριο,Y,Tyr
τρυπτοφάνη, τρία,W,Trp*
ιστιδίνη, gis, Η, Του
Τα αρωματικά αμινοξέα περιέχουν δακτυλίους σταθεροποιημένους σε μεσομερή συντονισμό. Σε αυτήν την ομάδα, μόνο το αμινοξύ φαινυλαλανίνη εμφανίζει χαμηλή πολικότητα, η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη χαρακτηρίζονται από αξιοσημείωτη πολικότητα και η ιστιδίνη έχει ακόμη και υψηλή πολικότητα. Η ιστιδίνη μπορεί επίσης να ταξινομηθεί ως βασικό αμινοξύ.
4. Ουδέτερα αμινοξέα:
σερίνη, γκρί,S,Ser
θρεονίνη, τρε,T,Thr*
ασπαραγίνη, asn,Ν,Ασν
γλουταμίνη, gln, Q, Gln
Τα ουδέτερα αμινοξέα περιέχουν ομάδες υδροξυλίου ή καρβοξαμιδίου. Αν και οι αμιδικές ομάδες είναι μη ιοντικές, τα μόρια ασπαραγίνης και γλουταμίνης είναι εξαιρετικά πολικά.
5. Όξινα αμινοξέα:
ασπαρτικό οξύ (ασπαρτικό), ασπίδα,Δ,Ασπ
γλουταμινικό οξύ (γλουταμινικό), glu,Ε, Glu
Οι καρβοξυλομάδες των πλευρικών αλυσίδων των όξινων αμινοξέων ιονίζονται πλήρως σε όλο το εύρος των φυσιολογικών τιμών του pH.
6. Απαραίτητα αμινοξέα:
λυσίνη, λ από, K,Lys*
αργινίνη, αργ,R,Arg
Οι πλευρικές αλυσίδες των κύριων αμινοξέων πρωτονιώνονται πλήρως στην περιοχή του ουδέτερου pH. Ένα εξαιρετικά βασικό και πολύ πολικό αμινοξύ είναι η αργινίνη, η οποία περιέχει μια ομάδα γουανιδίνης.
7. Ιμινοξύ:
προλίνη, σχετικά με,P,Pro
Η πλευρική αλυσίδα της προλίνης αποτελείται από έναν πενταμελή δακτύλιο που περιέχει ένα άτομο α-άνθρακα και μια α-αμινο ομάδα. Επομένως, η προλίνη, αυστηρά μιλώντας, δεν είναι αμινοξύ, αλλά ιμινοξύ. Το άτομο αζώτου στον δακτύλιο είναι μια ασθενής βάση και δεν πρωτονιώνεται σε φυσιολογικές τιμές pH. Λόγω της κυκλικής της δομής, η προλίνη προκαλεί κάμψεις στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, κάτι που είναι πολύ σημαντικό για τη δομή του κολλαγόνου.
Ορισμένα από τα αναφερόμενα αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν στο ανθρώπινο σώμα και πρέπει να παρέχονται με τροφή. Αυτά τα απαραίτητα αμινοξέα σημειώνονται με αστερίσκους.
Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, τα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα είναι οι πρόδρομοι πολλών πολύτιμων βιολογικά ενεργών μορίων.
Δύο βιογενείς αμίνες, η β-αλανίνη και η κυστεαμίνη, αποτελούν μέρος του συνενζύμου Α (τα συνένζυμα είναι παράγωγα υδατοδιαλυτών βιταμινών που αποτελούν το ενεργό κέντρο σύνθετων ενζύμων). Η β-αλανίνη σχηματίζεται με αποκαρβοξυλίωση του ασπαρτικού οξέος και η κυστεαμίνη με αποκαρβοξυλίωση της κυστεΐνης:
β-αλανίνη 
κυστεαμίνη
Το υπόλειμμα γλουταμικού οξέος είναι μέρος ενός άλλου συνενζύμου - το τετραϋδροφολικό οξύ, ένα παράγωγο της βιταμίνης Β c.
Άλλα βιολογικά πολύτιμα μόρια είναι συζυγή χολικών οξέων με το αμινοξύ γλυκίνη. Αυτά τα συζυγή είναι ισχυρότερα οξέα από τα βασικά, σχηματίζονται στο ήπαρ και υπάρχουν στη χολή με τη μορφή αλάτων.
γλυκοχολικό οξύ
Τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα είναι πρόδρομοι ορισμένων αντιβιοτικών - βιολογικά δραστικών ουσιών που συντίθενται από μικροοργανισμούς και καταστέλλουν τον πολλαπλασιασμό βακτηρίων, ιών και κυττάρων. Τα πιο γνωστά από αυτά είναι οι πενικιλίνες και οι κεφαλοσπορίνες, που αποτελούν την ομάδα των αντιβιοτικών β-λακτάμης και παράγονται από καλούπια του γένους Penicillium. Χαρακτηρίζονται από την παρουσία στη δομή τους ενός αντιδραστικού δακτυλίου β-λακτάμης, με τη βοήθεια του οποίου αναστέλλουν τη σύνθεση των κυτταρικών τοιχωμάτων των gram-αρνητικών μικροοργανισμών.
γενική φόρμουλα πενικιλινών
Από τα αμινοξέα, οι βιογενείς αμίνες λαμβάνονται με αποκαρβοξυλίωση - νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.
Τα αμινοξέα γλυκίνη και γλουταμινικό είναι τα ίδια νευροδιαβιβαστές στο κεντρικό νευρικό σύστημα.
ντοπαμίνη (νευροδιαβιβαστής) νορεπινεφρίνη (νευροδιαβιβαστής)
αδρεναλίνη (ορμόνη) ισταμίνη (πομπός και ιστοορμόνη)
σεροτονίνη (νευροδιαβιβαστής και ιστοορμόνη) GABA (νευροδιαβιβαστής)
θυροξίνη (ορμόνη)
Ένα παράγωγο του αμινοξέος τρυπτοφάνη είναι η πιο διάσημη φυσική αυξίνη, το ινδολυλοξικό οξύ. Οι αυξίνες είναι ρυθμιστές ανάπτυξης των φυτών, διεγείρουν τη διαφοροποίηση των αναπτυσσόμενων ιστών, την ανάπτυξη του καμβίου, των ριζών, επιταχύνουν την ανάπτυξη των καρπών και την αποκοπή των παλαιών φύλλων· οι ανταγωνιστές τους είναι το αψισικό οξύ.
ινδολυλοξικό οξύ
Παράγωγα αμινοξέων είναι επίσης αλκαλοειδή - φυσικές ενώσεις που περιέχουν άζωτο βασικής φύσης, που σχηματίζονται στα φυτά. Αυτές οι ενώσεις είναι εξαιρετικά δραστικές φυσιολογικές ενώσεις που χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική. Παραδείγματα αλκαλοειδών περιλαμβάνουν το παράγωγο φαινυλαλανίνης παπαβερίνη, ένα αλκαλοειδές ισοκινολίνης της παπαρούνας (αντισπασμωδικό) και το παράγωγο τρυπτοφάνης φυσοστιγμίνη, ένα αλκαλοειδές ινδόλης από τα φασόλια Calabar (φάρμακο αντιχολινεστεράσης):
παπαβερίνη φυσοστιγμίνη
Τα αμινοξέα είναι εξαιρετικά δημοφιλή αντικείμενα της βιοτεχνολογίας. Υπάρχουν πολλές επιλογές για τη χημική σύνθεση αμινοξέων, αλλά το αποτέλεσμα είναι ρακεμικά αμινοξέα. Δεδομένου ότι μόνο τα L-ισομερή αμινοξέων είναι κατάλληλα για τη βιομηχανία τροφίμων και την ιατρική, τα ρακεμικά μείγματα πρέπει να διαχωριστούν σε εναντιομερή, γεγονός που δημιουργεί σοβαρό πρόβλημα. Επομένως, η βιοτεχνολογική προσέγγιση είναι πιο δημοφιλής: ενζυματική σύνθεση με χρήση ακινητοποιημένων ενζύμων και μικροβιολογική σύνθεση με χρήση ολόκληρων μικροβιακών κυττάρων. Και στις δύο τελευταίες περιπτώσεις, λαμβάνονται καθαρά L-ισομερή.
Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ως πρόσθετα τροφίμων και συστατικά ζωοτροφών. Το γλουταμινικό οξύ ενισχύει τη γεύση του κρέατος, η βαλίνη και η λευκίνη βελτιώνουν τη γεύση των αρτοσκευασμάτων, η γλυκίνη και η κυστεΐνη χρησιμοποιούνται ως αντιοξειδωτικά στην κονσερβοποίηση. Η D-τρυπτοφάνη μπορεί να είναι υποκατάστατο ζάχαρης, καθώς είναι πολλές φορές πιο γλυκιά. Η λυσίνη προστίθεται στις ζωοτροφές των ζώων εκτροφής, καθώς οι περισσότερες φυτικές πρωτεΐνες περιέχουν μικρές ποσότητες του απαραίτητου αμινοξέος λυσίνη.
Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική πρακτική. Πρόκειται για αμινοξέα όπως μεθειονίνη, ιστιδίνη, γλουταμικό και ασπαρτικό οξύ, γλυκίνη, κυστεΐνη, βαλίνη.
Την τελευταία δεκαετία άρχισαν να προστίθενται αμινοξέα σε καλλυντικά προϊόντα για την περιποίηση του δέρματος και των μαλλιών.
Τα χημικά τροποποιημένα αμινοξέα χρησιμοποιούνται επίσης ευρέως στη βιομηχανία ως τασιενεργά στη σύνθεση πολυμερών, στην παραγωγή απορρυπαντικών, γαλακτωματοποιητών και πρόσθετων καυσίμων.
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
Οι πρωτεΐνες είναι υψηλομοριακές ουσίες που αποτελούνται από αμινοξέα που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.
Είναι οι πρωτεΐνες που είναι προϊόν γενετικής πληροφορίας που μεταδίδεται από γενιά σε γενιά και πραγματοποιούν όλες τις διεργασίες ζωής στο κύτταρο.
Λειτουργίες πρωτεϊνών:
Καταλυτική συνάρτηση. Η πολυπληθέστερη ομάδα πρωτεϊνών αποτελείται από ένζυμα - πρωτεΐνες με καταλυτική δράση που επιταχύνουν τις χημικές αντιδράσεις. Παραδείγματα ενζύμων είναι η πεψίνη, η αλκοολική αφυδρογονάση, η συνθετάση της γλουταμίνης.
Λειτουργία διαμόρφωσης δομής. Οι δομικές πρωτεΐνες είναι υπεύθυνες για τη διατήρηση του σχήματος και της σταθερότητας των κυττάρων και των ιστών, όπως οι κερατίνες, το κολλαγόνο, το ινώδες.
Λειτουργία μεταφοράς. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς μεταφέρουν μόρια ή ιόντα από το ένα όργανο στο άλλο ή διαμέσου των μεμβρανών μέσα σε ένα κύτταρο, για παράδειγμα, αιμοσφαιρίνη, αλβουμίνη ορού, κανάλια ιόντων.
Προστατευτική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες του συστήματος ομοιόστασης προστατεύουν τον οργανισμό από παθογόνα, ξένες πληροφορίες, απώλεια αίματος - ανοσοσφαιρίνες, ινωδογόνο, θρομβίνη.
Ρυθμιστική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες εκτελούν τις λειτουργίες σηματοδοτικών ουσιών - ορισμένες ορμόνες, ιστοορμόνες και νευροδιαβιβαστές, είναι υποδοχείς για ουσίες σηματοδότησης οποιασδήποτε δομής και εξασφαλίζουν περαιτέρω μετάδοση σήματος στις βιοχημικές αλυσίδες σήματος του κυττάρου. Παραδείγματα περιλαμβάνουν την αυξητική ορμόνη σωματοτροπίνη, την ορμόνη ινσουλίνη, τους Η- και Μ-χολινεργικούς υποδοχείς.
Λειτουργία κινητήρα. Με τη βοήθεια πρωτεϊνών πραγματοποιούνται οι διαδικασίες συστολής και άλλων βιολογικών κινήσεων. Παραδείγματα περιλαμβάνουν τουμπουλίνη, ακτίνη και μυοσίνη.
Ανταλλακτική λειτουργία. Τα φυτά περιέχουν εφεδρικές πρωτεΐνες, οι οποίες είναι πολύτιμα θρεπτικά συστατικά· στα σώματα των ζώων, οι μυϊκές πρωτεΐνες χρησιμεύουν ως εφεδρικά θρεπτικά συστατικά που κινητοποιούνται όταν είναι απολύτως απαραίτητο.
Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από την παρουσία πολλών επιπέδων δομικής οργάνωσης.
Πρωτογενής δομήΜια πρωτεΐνη είναι μια αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Ένας πεπτιδικός δεσμός είναι ένας δεσμός καρβοξαμιδίου μεταξύ της α-καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος και της α-αμινο ομάδας ενός άλλου αμινοξέος.
αλανυλοφαινυλαλανυλοκυστευλοπρολίνη
Ο πεπτιδικός δεσμός έχει πολλά χαρακτηριστικά:
α) σταθεροποιείται συντονισμένα και επομένως βρίσκεται πρακτικά στο ίδιο επίπεδο - επίπεδο. Η περιστροφή γύρω από τον δεσμό C-N απαιτεί πολλή ενέργεια και είναι δύσκολη.
β) ο δεσμός -CO-NH- έχει ιδιαίτερο χαρακτήρα, είναι μικρότερος από κανονικό, αλλά μεγαλύτερος από διπλό, δηλαδή υπάρχει ταυτομερισμός κετοενόλης:
γ) οι υποκαταστάτες σε σχέση με τον πεπτιδικό δεσμό βρίσκονται μέσα έκσταση-θέση;
δ) η ραχοκοκαλιά του πεπτιδίου περιβάλλεται από πλευρικές αλυσίδες ποικίλης φύσης, αλληλεπιδρώντας με τα γύρω μόρια διαλύτη, οι ελεύθερες καρβοξυλικές και αμινομάδες ιονίζονται, σχηματίζοντας κατιονικά και ανιονικά κέντρα του μορίου πρωτεΐνης. Ανάλογα με την αναλογία τους, το μόριο πρωτεΐνης λαμβάνει συνολικό θετικό ή αρνητικό φορτίο και χαρακτηρίζεται επίσης από τη μία ή την άλλη τιμή pH του περιβάλλοντος όταν φτάσει στο ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης. Οι ρίζες σχηματίζουν γέφυρες άλατος, αιθέρα και δισουλφιδίου μέσα στο πρωτεϊνικό μόριο και επίσης καθορίζουν το εύρος των αντιδράσεων που είναι χαρακτηριστικές των πρωτεϊνών.
Επί του παρόντος, συμφωνείται ότι τα πολυμερή που αποτελούνται από 100 ή περισσότερα υπολείμματα αμινοξέων θεωρούνται πρωτεΐνες, τα πολυπεπτίδια είναι πολυμερή που αποτελούνται από 50-100 υπολείμματα αμινοξέων και τα πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους είναι πολυμερή που αποτελούνται από λιγότερα από 50 υπολείμματα αμινοξέων.
Ορισμένα πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους παίζουν έναν ανεξάρτητο βιολογικό ρόλο. Παραδείγματα μερικών από αυτά τα πεπτίδια:
Η γλουταθειόνη - γ-gluc-cis-gly - είναι ένα από τα πιο διαδεδομένα ενδοκυτταρικά πεπτίδια, συμμετέχει στις διεργασίες οξειδοαναγωγής στα κύτταρα και στη μεταφορά αμινοξέων μέσω βιολογικών μεμβρανών.
Η καρνοσίνη - β-ala-gis - ένα πεπτίδιο που περιέχεται στους μύες των ζώων, εξαλείφει τα προϊόντα διάσπασης του υπεροξειδίου των λιπιδίων, επιταχύνει τη διάσπαση των υδατανθράκων στους μύες και εμπλέκεται στον ενεργειακό μεταβολισμό στους μύες με τη μορφή φωσφορικών.
Η βαζοπρεσίνη είναι μια ορμόνη του οπίσθιου λοβού της υπόφυσης, που εμπλέκεται στη ρύθμιση του μεταβολισμού του νερού στο σώμα:
Η φαλλοιδίνη είναι ένα δηλητηριώδες πολυπεπτίδιο του αγαρικού μύγας, σε αμελητέες συγκεντρώσεις προκαλεί το θάνατο του σώματος λόγω της απελευθέρωσης ενζύμων και ιόντων καλίου από τα κύτταρα:
Η γραμμικιδίνη είναι ένα αντιβιοτικό που δρα σε πολλά gram-θετικά βακτήρια, αλλάζει τη διαπερατότητα των βιολογικών μεμβρανών σε ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους και προκαλεί κυτταρικό θάνατο:
Meth-εγκεφαλίνη - tyr-gly-gly-phen-met - ένα πεπτίδιο που συντίθεται στους νευρώνες και μειώνει τον πόνο.
Δευτερεύουσα δομή πρωτεΐνηςείναι μια χωρική δομή που σχηματίζεται ως αποτέλεσμα αλληλεπιδράσεων μεταξύ λειτουργικών ομάδων της πεπτιδικής ραχοκοκαλιάς.
Η πεπτιδική αλυσίδα περιέχει πολλές ομάδες CO και NH πεπτιδικών δεσμών, καθεμία από τις οποίες είναι δυνητικά ικανή να συμμετέχει στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου. Υπάρχουν δύο κύριοι τύποι δομών που επιτρέπουν να συμβεί αυτό: μια α-έλικα, στην οποία η αλυσίδα είναι τυλιγμένη σαν ένα καλώδιο τηλεφώνου και μια διπλωμένη β-δομή, στην οποία επιμήκη τμήματα μιας ή περισσότερων αλυσίδων τοποθετούνται δίπλα-δίπλα. πλευρά. Και οι δύο αυτές δομές είναι πολύ σταθερές.
Η α-έλικα χαρακτηρίζεται από εξαιρετικά πυκνή συσσώρευση της στριμμένης πολυπεπτιδικής αλυσίδας· για κάθε στροφή της δεξιόστροφης έλικας υπάρχουν 3,6 υπολείμματα αμινοξέων, οι ρίζες των οποίων κατευθύνονται πάντα προς τα έξω και ελαφρώς προς τα πίσω, δηλαδή προς την αρχή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.
Κύρια χαρακτηριστικά της α-έλικας:
Η α-έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ του ατόμου υδρογόνου στο άζωτο της πεπτιδικής ομάδας και του καρβονυλικού οξυγόνου του υπολείμματος που βρίσκεται σε τέσσερις θέσεις κατά μήκος της αλυσίδας.
Όλες οι πεπτιδικές ομάδες συμμετέχουν στο σχηματισμό ενός δεσμού υδρογόνου, αυτό εξασφαλίζει τη μέγιστη σταθερότητα της α-έλικας.
όλα τα άτομα αζώτου και οξυγόνου των πεπτιδικών ομάδων εμπλέκονται στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου, γεγονός που μειώνει σημαντικά την υδροφιλικότητα των α-ελικοειδών περιοχών και αυξάνει την υδροφοβικότητά τους.
Η α-έλικα σχηματίζεται αυθόρμητα και είναι η πιο σταθερή διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που αντιστοιχεί στην ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια.
Σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα L-αμινοξέων, η δεξιόστροφη έλικα, που συνήθως βρίσκεται στις πρωτεΐνες, είναι πολύ πιο σταθερή από την αριστερόχειρη.
Η πιθανότητα σχηματισμού α-έλικας καθορίζεται από την πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης. Ορισμένα αμινοξέα εμποδίζουν τη συστροφή της ραχοκοκαλιάς του πεπτιδίου. Για παράδειγμα, οι γειτονικές ομάδες καρβοξυλίου γλουταμινικού και ασπαρτικού απωθούν αμοιβαία η μία την άλλη, γεγονός που εμποδίζει το σχηματισμό δεσμών υδρογόνου στην α-έλικα. Για τον ίδιο λόγο, η ελικοποίηση της αλυσίδας είναι δύσκολη σε μέρη όπου τα θετικά φορτισμένα υπολείμματα λυσίνης και αργινίνης βρίσκονται το ένα κοντά στο άλλο. Ωστόσο, η προλίνη παίζει τον μεγαλύτερο ρόλο στη διαταραχή της α-έλικας. Πρώτον, στην προλίνη το άτομο αζώτου είναι μέρος ενός άκαμπτου δακτυλίου, ο οποίος εμποδίζει την περιστροφή γύρω από τον δεσμό N-C, και δεύτερον, η προλίνη δεν σχηματίζει δεσμό υδρογόνου λόγω της απουσίας υδρογόνου στο άτομο αζώτου.
Το β-φύλλο είναι μια στρωματοποιημένη δομή που σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ γραμμικά διατεταγμένων πεπτιδικών θραυσμάτων. Και οι δύο αλυσίδες μπορεί να είναι ανεξάρτητες ή να ανήκουν στο ίδιο μόριο πολυπεπτιδίου. Εάν οι αλυσίδες είναι προσανατολισμένες προς την ίδια κατεύθυνση, τότε μια τέτοια β-δομή ονομάζεται παράλληλη. Στην περίπτωση των αντίθετων κατευθύνσεων της αλυσίδας, δηλαδή όταν το Ν-άκρο μιας αλυσίδας συμπίπτει με το C-άκρο μιας άλλης αλυσίδας, η β-δομή ονομάζεται αντιπαράλληλη. Ένα αντιπαράλληλο β-φύλλο με σχεδόν γραμμικές γέφυρες υδρογόνου είναι ενεργειακά πιο προτιμότερο.
παράλληλο β-φύλλο αντιπαράλληλο β-φύλλο
Σε αντίθεση με την α-έλικα, η οποία είναι κορεσμένη με δεσμούς υδρογόνου, κάθε τμήμα της αλυσίδας του φύλλου β είναι ανοιχτό στο σχηματισμό πρόσθετων δεσμών υδρογόνου. Οι πλευρικές ρίζες των αμινοξέων είναι προσανατολισμένες σχεδόν κάθετα στο επίπεδο του φύλλου, εναλλάξ πάνω και κάτω.
Σε εκείνες τις περιοχές όπου η πεπτιδική αλυσίδα κάμπτεται αρκετά απότομα, υπάρχει συχνά ένας β-βρόχος. Αυτό είναι ένα σύντομο θραύσμα στο οποίο 4 υπολείμματα αμινοξέων κάμπτονται κατά 180° και σταθεροποιούνται από μία γέφυρα υδρογόνου μεταξύ του πρώτου και του τέταρτου υπολείμματος. Μεγάλες ρίζες αμινοξέων παρεμβαίνουν στο σχηματισμό του β-βρόχου, επομένως περιλαμβάνει τις περισσότερες φορές το μικρότερο αμινοξύ, τη γλυκίνη.
Πρωτεϊνική υπερδευτερογενής δομή– αυτή είναι κάποια συγκεκριμένη σειρά εναλλαγής δευτερευουσών δομών. Ένας τομέας νοείται ως ένα ξεχωριστό μέρος ενός μορίου πρωτεΐνης που έχει έναν ορισμένο βαθμό δομικής και λειτουργικής αυτονομίας. Οι τομείς θεωρούνται πλέον θεμελιώδη στοιχεία της δομής των πρωτεϊνικών μορίων και η σχέση και η φύση της διάταξης των α-έλικων και των β-φύλλων παρέχει περισσότερα για την κατανόηση της εξέλιξης των πρωτεϊνικών μορίων και των φυλογενετικών σχέσεων παρά μια σύγκριση των πρωτογενών δομών. Το κύριο καθήκον της εξέλιξης είναι να σχεδιάσει όλο και περισσότερες νέες πρωτεΐνες. Υπάρχει μια απειροελάχιστη πιθανότητα να συντεθεί κατά λάθος μια αλληλουχία αμινοξέων που θα ικανοποιούσε τις συνθήκες συσκευασίας και θα διασφάλιζε την εκπλήρωση των λειτουργικών εργασιών. Ως εκ τούτου, είναι σύνηθες να βρίσκουμε πρωτεΐνες με διαφορετικές λειτουργίες αλλά τόσο παρόμοιες στη δομή που φαίνεται ότι είχαν κοινό πρόγονο ή ότι έχουν εξελιχθεί η μία από την άλλη. Φαίνεται ότι η εξέλιξη, όταν αντιμετωπίζει την ανάγκη να λύσει ένα συγκεκριμένο πρόβλημα, προτιμά να μην σχεδιάσει εξαρχής πρωτεΐνες για αυτόν τον σκοπό, αλλά να προσαρμόσει ήδη καθιερωμένες δομές για αυτόν τον σκοπό, προσαρμόζοντάς τες για νέους σκοπούς.
Μερικά παραδείγματα συχνά επαναλαμβανόμενων υπερδευτερογενών δομών:
αα’ – πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο α-έλικες (μυοσφαιρίνη, αιμοσφαιρίνη).
ββ' - πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο β-δομές (ανοσοσφαιρίνες, υπεροξειδική δισμουτάση).
βαβ’ – δομή β-βαρελιού, κάθε β-στιβάδα βρίσκεται μέσα στον κύλινδρο και συνδέεται με μια α-έλικα που βρίσκεται στην επιφάνεια του μορίου (τριόζη φωσφοϊσομεράση, γαλακτική αφυδρογονάση).
«δάκτυλο ψευδάργυρου» - ένα θραύσμα πρωτεΐνης που αποτελείται από 20 υπολείμματα αμινοξέων, το άτομο ψευδαργύρου συνδέεται με δύο υπολείμματα κυστεΐνης και δύο υπολείμματα ιστιδίνης, με αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός «δακτύλου» περίπου 12 υπολειμμάτων αμινοξέων, τα οποία μπορούν να δεσμευτούν στις ρυθμιστικές περιοχές του μορίου DNA·
"φερμουάρ λευκίνης" - οι πρωτεΐνες που αλληλεπιδρούν έχουν μια α-έλικα που περιέχει τουλάχιστον 4 υπολείμματα λευκίνης, βρίσκονται σε απόσταση 6 αμινοξέων μεταξύ τους, δηλαδή βρίσκονται στην επιφάνεια κάθε δεύτερης στροφής και μπορούν να σχηματίσουν υδρόφοβους δεσμούς με υπολείμματα λευκίνης άλλης πρωτεΐνη. Με τη βοήθεια φερμουάρ λευκίνης, για παράδειγμα, τα μόρια ισχυρών βασικών πρωτεϊνών ιστόνης μπορούν να συμπλέκονται, ξεπερνώντας ένα θετικό φορτίο.
Τριτοταγής δομή πρωτεΐνης- αυτή είναι η χωρική διάταξη του μορίου πρωτεΐνης, που σταθεροποιείται από τους δεσμούς μεταξύ των πλευρικών ριζών των αμινοξέων.
Τύποι δεσμών που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης:
υδρόφοβο δισουλφίδιο ηλεκτροστατικού υδρογόνου
αλληλεπίδραση επικοινωνία αλληλεπίδραση επικοινωνία
Ανάλογα με την αναδίπλωση της τριτογενούς δομής, οι πρωτεΐνες μπορούν να ταξινομηθούν σε δύο κύριους τύπους - ινιδώδεις και σφαιρικές.
Οι ινιδιακές πρωτεΐνες είναι μακριά μόρια που μοιάζουν με νήματα αδιάλυτα στο νερό, των οποίων οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι επιμήκεις κατά μήκος ενός άξονα. Αυτές είναι κυρίως δομικές και συσταλτικές πρωτεΐνες. Μερικά παραδείγματα των πιο κοινών ινιδιακών πρωτεϊνών:
α-κερατίνες. Συντίθεται από επιδερμικά κύτταρα. Αντιπροσωπεύουν σχεδόν όλο το ξηρό βάρος των μαλλιών, της γούνας, των φτερών, των κέρατων, των νυχιών, των νυχιών, των πτερυγίων, των φολίδων, των οπλών και του κελύφους της χελώνας, καθώς και σημαντικό μέρος του βάρους του εξωτερικού στρώματος του δέρματος. Πρόκειται για μια ολόκληρη οικογένεια πρωτεϊνών· είναι παρόμοια σε σύνθεση αμινοξέων, περιέχουν πολλά υπολείμματα κυστεΐνης και έχουν την ίδια χωρική διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Στα τριχωτά κύτταρα, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες της κερατίνης οργανώνονται αρχικά σε ίνες, από τις οποίες στη συνέχεια σχηματίζονται δομές σαν σχοινί ή στριμμένο καλώδιο, γεμίζοντας τελικά ολόκληρο τον χώρο του κυττάρου. Τα τριχωτά κύτταρα γίνονται πεπλατυσμένα και τελικά πεθαίνουν, και τα κυτταρικά τοιχώματα σχηματίζουν ένα σωληνοειδές περίβλημα που ονομάζεται επιδερμίδα γύρω από κάθε τρίχα. Στην α-κερατίνη, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν το σχήμα μιας α-έλικας, στριμωγμένες η μία γύρω από την άλλη σε ένα καλώδιο τριών πυρήνων με το σχηματισμό διασταυρούμενων δισουλφιδικών δεσμών. Τα Ν-τερματικά υπολείμματα βρίσκονται στη μία πλευρά (παράλληλα). Οι κερατίνες είναι αδιάλυτες στο νερό λόγω της κυριαρχίας των αμινοξέων στη σύνθεσή τους με μη πολικές πλευρικές ρίζες που αντιμετωπίζουν την υδατική φάση. Κατά την περμανάντ γίνονται οι εξής διεργασίες: πρώτα καταστρέφονται οι δισουλφιδικές γέφυρες με αναγωγή με θειόλες και στη συνέχεια, όταν τα μαλλιά αποκτήσουν το επιθυμητό σχήμα, στεγνώνουν με θέρμανση, ενώ λόγω οξείδωσης με ατμοσφαιρικό οξυγόνο δημιουργούνται νέες δισουλφιδικές γέφυρες. , τα οποία διατηρούν το σχήμα του χτενίσματος.
β-κερατίνες. Αυτά περιλαμβάνουν το ινώδες μετάξι και τον ιστό της αράχνης. Είναι αντιπαράλληλες β-πτυχωτές στιβάδες με κυριαρχία γλυκίνης, αλανίνης και σερίνης στη σύνθεση.
Κολλαγόνο. Η πιο κοινή πρωτεΐνη στα ανώτερα ζώα και η κύρια ινώδης πρωτεΐνη των συνδετικών ιστών. Το κολλαγόνο συντίθεται σε ινοβλάστες και χονδροκύτταρα - εξειδικευμένα κύτταρα συνδετικού ιστού, από τα οποία στη συνέχεια αποβάλλεται. Οι ίνες κολλαγόνου βρίσκονται στο δέρμα, τους τένοντες, τους χόνδρους και τα οστά. Δεν τεντώνονται, είναι ισχυρότερα από το χαλύβδινο σύρμα και τα ινίδια κολλαγόνου χαρακτηρίζονται από εγκάρσιες ραβδώσεις. Όταν βράζεται σε νερό, το ινώδες, αδιάλυτο και άπεπτο κολλαγόνο μετατρέπεται σε ζελατίνη με υδρόλυση ορισμένων από τους ομοιοπολικούς δεσμούς. Το κολλαγόνο περιέχει 35% γλυκίνη, 11% αλανίνη, 21% προλίνη και 4-υδροξυπρολίνη (ένα αμινοξύ μοναδικό για το κολλαγόνο και την ελαστίνη). Αυτή η σύνθεση καθορίζει τη σχετικά χαμηλή θρεπτική αξία της ζελατίνης ως πρωτεΐνης τροφής. Τα ινίδια κολλαγόνου αποτελούνται από επαναλαμβανόμενες πολυπεπτιδικές υπομονάδες που ονομάζονται τροποκολλαγόνο. Αυτές οι υπομονάδες είναι διατεταγμένες κατά μήκος του ινιδίου με τη μορφή παράλληλων δεσμίδων με τρόπο από το κεφάλι προς την ουρά. Η μετατόπιση των κεφαλών δίνει τις χαρακτηριστικές εγκάρσιες ραβδώσεις. Τα κενά σε αυτή τη δομή, εάν είναι απαραίτητο, μπορούν να χρησιμεύσουν ως θέση για την εναπόθεση κρυστάλλων του υδροξυαπατίτη Ca 5 (OH) (PO 4) 3, ο οποίος παίζει σημαντικό ρόλο στην ανοργανοποίηση των οστών.
Οι υπομονάδες τροποκολλαγόνου αποτελούνται από τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες σφιχτά κουλουριασμένες σε ένα τρίκλωνο σχοινί, διακριτό από τις α- και β-κερατίνες. Σε ορισμένα κολλαγόνα, και οι τρεις αλυσίδες έχουν την ίδια αλληλουχία αμινοξέων, ενώ σε άλλα μόνο δύο αλυσίδες είναι πανομοιότυπες και η τρίτη είναι διαφορετική. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα του τροποκολλαγόνου σχηματίζει μια αριστερόστροφη έλικα, με μόνο τρία υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή λόγω των καμπυλώσεων της αλυσίδας που προκαλούνται από την προλίνη και την υδροξυπρολίνη. Οι τρεις αλυσίδες συνδέονται μεταξύ τους, εκτός από τους δεσμούς υδρογόνου, με έναν ομοιοπολικό δεσμό που σχηματίζεται μεταξύ δύο υπολειμμάτων λυσίνης που βρίσκονται σε γειτονικές αλυσίδες:
Καθώς μεγαλώνουμε, σχηματίζονται περισσότερες διασταυρώσεις μέσα και μεταξύ των υπομονάδων τροποκολλαγόνου, καθιστώντας τα ινίδια κολλαγόνου πιο άκαμπτα και εύθραυστα, και αυτό αλλάζει τις μηχανικές ιδιότητες του χόνδρου και των τενόντων, κάνει τα οστά πιο εύθραυστα και μειώνει τη διαφάνεια του κερατοειδούς .
Ελαστίνη. Περιέχεται στον κίτρινο ελαστικό ιστό των συνδέσμων και στο ελαστικό στρώμα του συνδετικού ιστού στα τοιχώματα των μεγάλων αρτηριών. Η κύρια υπομονάδα των ινιδίων ελαστίνης είναι η τροποελαστίνη. Η ελαστίνη είναι πλούσια σε γλυκίνη και αλανίνη, περιέχει πολλή λυσίνη και λίγη προλίνη. Τα σπειροειδή τμήματα ελαστίνης τεντώνονται όταν εφαρμόζεται τάση, αλλά επιστρέφουν στο αρχικό τους μήκος όταν αφαιρεθεί το φορτίο. Τα υπολείμματα λυσίνης τεσσάρων διαφορετικών αλυσίδων σχηματίζουν ομοιοπολικούς δεσμούς μεταξύ τους και επιτρέπουν στην ελαστίνη να τεντωθεί αναστρέψιμα προς όλες τις κατευθύνσεις.
Οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες των οποίων η πολυπεπτιδική αλυσίδα διπλώνεται σε ένα συμπαγές σφαιρίδιο και είναι ικανές να εκτελούν μια μεγάλη ποικιλία λειτουργιών.
Είναι πιο βολικό να εξετάσουμε την τριτοταγή δομή των σφαιρικών πρωτεϊνών χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της μυοσφαιρίνης. Η μυοσφαιρίνη είναι μια σχετικά μικρή πρωτεΐνη που δεσμεύει το οξυγόνο που βρίσκεται στα μυϊκά κύτταρα. Αποθηκεύει το δεσμευμένο οξυγόνο και προωθεί τη μεταφορά του στα μιτοχόνδρια. Το μόριο μυοσφαιρίνης περιέχει μια πολυπεπτιδική αλυσίδα και μια αιμοομάδα (αίμη) - ένα σύμπλεγμα πρωτοπορφυρίνης με σίδηρο. Κύριες ιδιότητες της μυοσφαιρίνης:
α) το μόριο της μυοσφαιρίνης είναι τόσο συμπαγές που μόνο 4 μόρια νερού μπορούν να χωρέσουν μέσα του.
β) όλα τα πολικά υπολείμματα αμινοξέων, με εξαίρεση δύο, βρίσκονται στην εξωτερική επιφάνεια του μορίου και όλα βρίσκονται σε ένυδρη κατάσταση.
γ) τα περισσότερα από τα υδρόφοβα υπολείμματα αμινοξέων βρίσκονται μέσα στο μόριο της μυοσφαιρίνης και, έτσι, προστατεύονται από την επαφή με το νερό.
δ) καθένα από τα τέσσερα υπολείμματα προλίνης στο μόριο της μυοσφαιρίνης βρίσκεται στη θέση κάμψης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας· τα υπολείμματα σερίνης, θρεονίνης και ασπαραγίνης βρίσκονται σε άλλα σημεία κάμψης, καθώς τέτοια αμινοξέα εμποδίζουν το σχηματισμό μιας α-έλικας εάν βρίσκονται το ένα δίπλα στο άλλο.
ε) μια επίπεδη ομάδα αίμης βρίσκεται σε μια κοιλότητα (τσέπη) κοντά στην επιφάνεια του μορίου, το άτομο σιδήρου έχει δύο δεσμούς συντονισμού που κατευθύνονται κάθετα στο επίπεδο αίμης, ένας από αυτούς συνδέεται με το υπόλειμμα ιστιδίνης 93 και ο άλλος χρησιμεύει για τη σύνδεση ένα μόριο οξυγόνου.
Ξεκινώντας από την τριτογενή δομή, η πρωτεΐνη γίνεται ικανή να εκτελεί τις εγγενείς βιολογικές της λειτουργίες. Η βάση της λειτουργίας των πρωτεϊνών είναι ότι όταν μια τριτοταγής δομή τοποθετείται στην επιφάνεια της πρωτεΐνης, σχηματίζονται περιοχές που μπορούν να προσκολλήσουν άλλα μόρια, που ονομάζονται συνδέτες. Η υψηλή ειδικότητα της αλληλεπίδρασης της πρωτεΐνης με τον συνδέτη εξασφαλίζεται από τη συμπληρωματικότητα της δομής του ενεργού κέντρου προς τη δομή του συνδέτη. Συμπληρωματικότητα είναι η χωρική και χημική αντιστοιχία επιφανειών που αλληλεπιδρούν. Για τις περισσότερες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή είναι το μέγιστο επίπεδο αναδίπλωσης.
Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης– χαρακτηριστικό πρωτεϊνών που αποτελούνται από δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες συνδεδεμένες μεταξύ τους αποκλειστικά με μη ομοιοπολικούς δεσμούς, κυρίως ηλεκτροστατικούς και υδρογόνου. Τις περισσότερες φορές, οι πρωτεΐνες περιέχουν δύο ή τέσσερις υπομονάδες· περισσότερες από τέσσερις υπομονάδες περιέχουν συνήθως ρυθμιστικές πρωτεΐνες.
Οι πρωτεΐνες που έχουν τεταρτοταγή δομή ονομάζονται συχνά ολιγομερείς. Υπάρχουν ομομερείς και ετερομερείς πρωτεΐνες. Οι ομομερείς πρωτεΐνες περιλαμβάνουν πρωτεΐνες στις οποίες όλες οι υπομονάδες έχουν την ίδια δομή, για παράδειγμα, το ένζυμο καταλάση αποτελείται από τέσσερις απολύτως πανομοιότυπες υπομονάδες. Οι ετερομερείς πρωτεΐνες έχουν διαφορετικές υπομονάδες· για παράδειγμα, το ένζυμο RNA πολυμεράση αποτελείται από πέντε δομικά διαφορετικές υπομονάδες που εκτελούν διαφορετικές λειτουργίες.
Η αλληλεπίδραση μιας υπομονάδας με έναν συγκεκριμένο συνδέτη προκαλεί διαμορφωτικές αλλαγές σε ολόκληρη την ολιγομερή πρωτεΐνη και αλλάζει τη συγγένεια άλλων υπομονάδων για συνδέτες· αυτή η ιδιότητα βασίζεται στην ικανότητα των ολιγομερών πρωτεϊνών να υφίστανται αλλοστερική ρύθμιση.
Η τεταρτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης μπορεί να εξεταστεί χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της αιμοσφαιρίνης. Περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες και τέσσερις προσθετικές ομάδες αίμης, στις οποίες τα άτομα σιδήρου βρίσκονται στη σιδηρούχα μορφή Fe 2+. Το πρωτεϊνικό μέρος του μορίου, η σφαιρίνη, αποτελείται από δύο α-αλυσίδες και δύο β-αλυσίδες, που περιέχουν έως και 70% α-έλικες. Κάθε μία από τις τέσσερις αλυσίδες έχει μια χαρακτηριστική τριτογενή δομή και μια αιμοομάδα σχετίζεται με κάθε αλυσίδα. Οι αίμες διαφορετικών αλυσίδων βρίσκονται σχετικά μακριά ο ένας από τον άλλο και έχουν διαφορετικές γωνίες κλίσης. Λίγες άμεσες επαφές σχηματίζονται μεταξύ δύο α-αλυσίδων και δύο β-αλυσίδων, ενώ πολυάριθμες επαφές του τύπου α 1 β 1 και α 2 β 2 που σχηματίζονται από υδρόφοβες ρίζες προκύπτουν μεταξύ των αλυσίδων α και β. Μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2 παραμένει ένα κανάλι.
Σε αντίθεση με τη μυοσφαιρίνη, η αιμοσφαιρίνη χαρακτηρίζεται από σημαντικά χαμηλότερη συγγένεια για το οξυγόνο, η οποία της επιτρέπει, στις χαμηλές μερικές πιέσεις του οξυγόνου που υπάρχει στους ιστούς, να τους δώσει ένα σημαντικό μέρος του δεσμευμένου οξυγόνου. Το οξυγόνο δεσμεύεται πιο εύκολα από τον σίδηρο αιμοσφαιρίνης σε υψηλότερες τιμές pH και χαμηλές συγκεντρώσεις CO 2 χαρακτηριστικές των κυψελίδων των πνευμόνων. Η απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη ευνοείται από χαμηλότερες τιμές pH και υψηλές συγκεντρώσεις CO 2 χαρακτηριστικές των ιστών.
Εκτός από το οξυγόνο, η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει ιόντα υδρογόνου, τα οποία συνδέονται με τα υπολείμματα ιστιδίνης στις αλυσίδες. Η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει επίσης διοξείδιο του άνθρακα, το οποίο προσκολλάται στην τερματική αμινομάδα καθεμιάς από τις τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες, με αποτέλεσμα το σχηματισμό καρβαμινοαιμοσφαιρίνης:
Η ουσία 2,3-διφωσφογλυκερικό (DPG) υπάρχει στα ερυθροκύτταρα σε αρκετά υψηλές συγκεντρώσεις· η περιεκτικότητά της αυξάνεται όταν ανεβαίνει σε μεγάλα υψόμετρα και κατά την υποξία, διευκολύνοντας την απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη στους ιστούς. Το DPG βρίσκεται στο κανάλι μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2, αλληλεπιδρώντας με θετικά μολυσμένες ομάδες β-αλυσίδων. Όταν η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει το οξυγόνο, η DPG αναγκάζεται να βγει από την κοιλότητα. Τα ερυθρά αιμοσφαίρια ορισμένων πτηνών δεν περιέχουν DPG, αλλά εξαφωσφορική ινοσιτόλη, η οποία μειώνει περαιτέρω τη συγγένεια της αιμοσφαιρίνης για το οξυγόνο.
2,3-Διφωσφογλυκερικό (DPG)
Η HbA είναι η φυσιολογική αιμοσφαιρίνη ενηλίκων, η HbF είναι η εμβρυϊκή αιμοσφαιρίνη, έχει μεγαλύτερη συγγένεια με το O 2, η HbS είναι η αιμοσφαιρίνη στη δρεπανοκυτταρική αναιμία. Η δρεπανοκυτταρική αναιμία είναι μια σοβαρή κληρονομική ασθένεια που προκαλείται από μια γενετική ανωμαλία της αιμοσφαιρίνης. Στο αίμα των ασθενών υπάρχει ένας ασυνήθιστα μεγάλος αριθμός λεπτών ερυθρών αιμοσφαιρίων σε σχήμα δρεπανιού, τα οποία, πρώτον, σπάνε εύκολα και, δεύτερον, φράζουν τα τριχοειδή αγγεία του αίματος. Σε μοριακό επίπεδο, η αιμοσφαιρίνη S διαφέρει από την αιμοσφαιρίνη Α κατά ένα κατάλοιπο αμινοξέος στη θέση 6 των β-αλυσίδων, όπου βρίσκεται η βαλίνη αντί για ένα υπόλειμμα γλουταμινικού οξέος. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη S περιέχει δύο λιγότερα αρνητικά φορτία· η εμφάνιση βαλίνης οδηγεί στην εμφάνιση μιας «κολλώδους» υδρόφοβης επαφής στην επιφάνεια του μορίου· ως αποτέλεσμα, κατά την αποοξυγόνωση, τα μόρια της δεοξυαιμοσφαιρίνης S κολλούν μεταξύ τους και σχηματίζονται αδιάλυτα, ασυνήθιστα μακρά. συσσωματώματα που μοιάζουν με νήματα, που οδηγούν σε παραμόρφωση των ερυθρών αιμοσφαιρίων.
Δεν υπάρχει λόγος να πιστεύουμε ότι υπάρχει ανεξάρτητος γενετικός έλεγχος στο σχηματισμό επιπέδων πρωτεϊνικής δομικής οργάνωσης πάνω από το πρωτογενές, αφού η πρωτογενής δομή καθορίζει τη δευτερογενή, τριτογενή και τεταρτοταγή (αν υπάρχει). Η φυσική διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης είναι η θερμοδυναμικά πιο σταθερή δομή υπό δεδομένες συνθήκες.
Διάλεξη Νο. 3Θέμα: «Αμινοξέα - δομή, ταξινόμηση, ιδιότητες, βιολογικός ρόλος»
Τα αμινοξέα είναι οργανικές ενώσεις που περιέχουν άζωτο των οποίων τα μόρια περιέχουν μια αμινομάδα –NH2 και μια καρβοξυλομάδα –COOH
Ο απλούστερος εκπρόσωπος είναι το αμινοαιθανοϊκό οξύ H2N - CH2 - COOH
Ταξινόμηση αμινοξέων
Υπάρχουν 3 κύριες ταξινομήσεις αμινοξέων:
Φυσικοχημικό – με βάση τις διαφορές στις φυσικοχημικές ιδιότητες των αμινοξέων
Υδρόφοβα αμινοξέα (μη πολικά). Τα συστατικά των ριζών περιέχουν συνήθως ομάδες υδρογονανθράκων, όπου η πυκνότητα των ηλεκτρονίων είναι ομοιόμορφα κατανεμημένη και δεν υπάρχουν φορτία ή πόλοι. Μπορεί επίσης να περιέχουν ηλεκτραρνητικά στοιχεία, αλλά όλα βρίσκονται σε περιβάλλον υδρογονανθράκων.
Υδρόφιλα αφόρτιστα (πολικά) αμινοξέα . Οι ρίζες τέτοιων αμινοξέων περιέχουν πολικές ομάδες: -OH, -SH, -CONH2
Αρνητικά φορτισμένα αμινοξέα. Αυτά περιλαμβάνουν ασπαρτικό και γλουταμικό οξύ. Έχουν μια επιπλέον ομάδα COOH στη ρίζα - σε ουδέτερο περιβάλλον αποκτούν αρνητικό φορτίο.
Θετικά φορτισμένα αμινοξέα : αργινίνη, λυσίνη και ιστιδίνη. Έχουν μια επιπλέον ομάδα NH 2 (ή έναν δακτύλιο ιμιδαζόλης, όπως η ιστιδίνη) στη ρίζα - σε ουδέτερο περιβάλλον αποκτούν θετικό φορτίο.
Αναντικατάστατοςαμινοξέα, ονομάζονται επίσης «απαραίτητα». Δεν μπορούν να συντεθούν στον ανθρώπινο οργανισμό και πρέπει να παρέχονται με τροφή. Υπάρχουν 8 από αυτά και άλλα 2 αμινοξέα που ταξινομούνται ως μερικώς απαραίτητα.
Εν μέρει αναντικατάστατο: αργινίνη, ιστιδίνη.
Αναπληρώσιμος(μπορεί να συντεθεί στον ανθρώπινο οργανισμό). Υπάρχουν 10 από αυτά: γλουταμικό οξύ, γλουταμίνη, προλίνη, αλανίνη, ασπαρτικό οξύ, ασπαραγίνη, τυροσίνη, κυστεΐνη, σερίνη και γλυκίνη.
Τα αμινοξέα ταξινομούνται ανάλογα με τα δομικά τους χαρακτηριστικά.
1. Ανάλογα με τη σχετική θέση των αμινο και καρβοξυλικών ομάδων, τα αμινοξέα χωρίζονται σε α-, β-, γ-, δ-, ε- και τα λοιπά.
Η ανάγκη για αμινοξέα μειώνεται:
Για συγγενείς διαταραχές που σχετίζονται με την απορρόφηση αμινοξέων. Σε αυτή την περίπτωση, ορισμένες πρωτεϊνικές ουσίες μπορεί να προκαλέσουν αλλεργικές αντιδράσεις στο σώμα, συμπεριλαμβανομένων προβλημάτων στο γαστρεντερικό σωλήνα, φαγούρακαι ναυτία.
Πεπτικότητα αμινοξέων
Η ταχύτητα και η πληρότητα της απορρόφησης των αμινοξέων εξαρτάται από τον τύπο των προϊόντων που τα περιέχουν. Τα αμινοξέα που περιέχονται στο ασπράδι των αυγών, το τυρί κότατζ με χαμηλά λιπαρά, το άπαχο κρέας και το ψάρι απορροφώνται καλά από τον οργανισμό.
Τα αμινοξέα επίσης απορροφώνται γρήγορα με τον σωστό συνδυασμό προϊόντων: το γάλα συνδυάζεται με χυλός φαγόπυρουκαι λευκό ψωμί, όλων των ειδών τα προϊόντα αλευριού με κρέας και τυρί κότατζ.
Ευεργετικές ιδιότητες των αμινοξέων, η επίδρασή τους στον οργανισμό
Κάθε αμινοξύ έχει τη δική του επίδραση στον οργανισμό. Έτσι, η μεθειονίνη είναι ιδιαίτερα σημαντική για τη βελτίωση του μεταβολισμού του λίπους στο σώμα· χρησιμοποιείται ως πρόληψη της αθηροσκλήρωσης, της κίρρωσης και του λιπώδους εκφυλισμού του ήπατος.
Για ορισμένες νευροψυχιατρικές παθήσεις, χρησιμοποιούνται γλουταμίνη και αμινοβουτυρικά οξέα. Το γλουταμινικό οξύ χρησιμοποιείται επίσης στη μαγειρική ως αρωματικό πρόσθετο. Η κυστεΐνη ενδείκνυται για οφθαλμικές παθήσεις.
Τα τρία κύρια αμινοξέα - η τρυπτοφάνη, η λυσίνη και η μεθειονίνη, είναι ιδιαίτερα απαραίτητα για τον οργανισμό μας. Η τρυπτοφάνη χρησιμοποιείται για να επιταχύνει την ανάπτυξη και την ανάπτυξη του σώματος και επίσης διατηρεί την ισορροπία του αζώτου στο σώμα.
Η λυσίνη εξασφαλίζει τη φυσιολογική ανάπτυξη του σώματος και συμμετέχει στις διαδικασίες σχηματισμού αίματος.
Οι κύριες πηγές λυσίνης και μεθειονίνης είναι το τυρί κότατζ, το βοδινό κρέας και ορισμένα είδη ψαριών (μπακαλιάρος, πέρκα, ρέγγα). Η τρυπτοφάνη βρίσκεται σε βέλτιστες ποσότητες στα παραπροϊόντα, μοσχαρίσιοκαι παιχνίδι.έμφραγμα.
Αμινοξέα για υγεία, ενέργεια και ομορφιά
Για την επιτυχή οικοδόμηση μυϊκής μάζας στο bodybuilding, χρησιμοποιούνται συχνά σύμπλοκα αμινοξέων που αποτελούνται από λευκίνη, ισολευκίνη και βαλίνη.
Για να διατηρήσουν την ενέργεια κατά τη διάρκεια της προπόνησης, οι αθλητές χρησιμοποιούν μεθειονίνη, γλυκίνη και αργινίνη ή προϊόντα που τις περιέχουν ως συμπληρώματα διατροφής.
Για κάθε άτομο που ακολουθεί έναν ενεργό υγιεινό τρόπο ζωής, χρειάζονται ειδικές τροφές που περιέχουν μια σειρά από απαραίτητα αμινοξέα για να διατηρήσουν εξαιρετική φυσική κατάσταση, να αποκαταστήσουν γρήγορα τη δύναμη, να κάψουν το περιττό λίπος ή να χτίσουν μυϊκή μάζα.
Η σύγχρονη πρωτεϊνική διατροφή δεν μπορεί να φανταστεί χωρίς να ληφθεί υπόψη ο ρόλος των μεμονωμένων αμινοξέων. Ακόμη και με ένα συνολικό θετικό ισοζύγιο πρωτεΐνης, το σώμα του ζώου μπορεί να παρουσιάσει έλλειψη πρωτεΐνης. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι η απορρόφηση μεμονωμένων αμινοξέων είναι αλληλένδετη μεταξύ τους· μια ανεπάρκεια ή περίσσεια ενός αμινοξέος μπορεί να οδηγήσει σε ανεπάρκεια ενός άλλου.
Ορισμένα αμινοξέα δεν συντίθενται στο σώμα του ανθρώπου και των ζώων. Λέγονται αναντικατάστατα. Υπάρχουν μόνο δέκα τέτοια αμινοξέα. Τέσσερα από αυτά είναι κρίσιμα (περιοριστικά) - πιο συχνά περιορίζουν την ανάπτυξη και την ανάπτυξη των ζώων.
Στη δίαιτα για τα πουλερικά, τα κύρια περιοριστικά αμινοξέα είναι η μεθειονίνη και η κυστίνη, στη δίαιτα για τους χοίρους η λυσίνη. Το σώμα πρέπει να λάβει επαρκή ποσότητα του κύριου περιοριστικού οξέος με την τροφή, έτσι ώστε άλλα αμινοξέα να μπορούν να χρησιμοποιηθούν αποτελεσματικά για τη σύνθεση πρωτεϊνών.
Αυτή η αρχή απεικονίζεται από το "βαρέλι Liebig", όπου το επίπεδο πλήρωσης του βαρελιού αντιπροσωπεύει το επίπεδο σύνθεσης πρωτεΐνης στο σώμα του ζώου. Η πιο κοντή σανίδα σε ένα βαρέλι «περιορίζει» την ικανότητα να συγκρατεί υγρό μέσα σε αυτό. Εάν αυτή η σανίδα επεκταθεί, τότε ο όγκος του υγρού που συγκρατείται στο βαρέλι θα αυξηθεί στο επίπεδο της δεύτερης σανίδας περιορισμού.
Ο πιο σημαντικός παράγοντας που καθορίζει την παραγωγικότητα των ζώων είναι η ισορροπία των αμινοξέων που περιέχει σύμφωνα με τις φυσιολογικές ανάγκες. Πολυάριθμες μελέτες έχουν αποδείξει ότι στους χοίρους, ανάλογα με τη φυλή και το φύλο, η ανάγκη για αμινοξέα διαφέρει ποσοτικά. Όμως η αναλογία των απαραίτητων αμινοξέων για τη σύνθεση 1 g πρωτεΐνης είναι η ίδια. Αυτή η αναλογία βασικών αμινοξέων προς τη λυσίνη, ως το κύριο περιοριστικό αμινοξύ, ονομάζεται «ιδανική πρωτεΐνη» ή «ιδανικό προφίλ αμινοξέων». (
Λυσίνη
αποτελεί μέρος σχεδόν όλων των πρωτεϊνών ζωικής, φυτικής και μικροβιακής προέλευσης, αλλά οι πρωτεΐνες των δημητριακών είναι φτωχές σε λυσίνη.
- Η λυσίνη ρυθμίζει την αναπαραγωγική λειτουργία· η έλλειψή της διαταράσσει το σχηματισμό σπέρματος και ωαρίων.
- Απαραίτητο για την ανάπτυξη νεαρών ζώων και το σχηματισμό πρωτεϊνών ιστών. Η λυσίνη συμμετέχει στη σύνθεση νουκλεοπρωτεϊνών, χρωμοπρωτεϊνών (αιμοσφαιρίνη), ρυθμίζοντας έτσι τη μελάγχρωση της γούνας των ζώων. Ρυθμίζει την ποσότητα των προϊόντων διάσπασης πρωτεϊνών σε ιστούς και όργανα.
- Προωθεί την απορρόφηση του ασβεστίου
- Συμμετέχει στη λειτουργική δραστηριότητα του νευρικού και ενδοκρινικού συστήματος, ρυθμίζει το μεταβολισμό των πρωτεϊνών και των υδατανθράκων, ωστόσο, όταν αντιδρά με υδατάνθρακες, η λυσίνη γίνεται απρόσιτη στην απορρόφηση.
- Η λυσίνη είναι η αρχική ουσία στο σχηματισμό της καρνιτίνης, η οποία παίζει σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό του λίπους.
Μεθειονίνη και κυστίνηαμινοξέα που περιέχουν θείο. Σε αυτή την περίπτωση, η μεθειονίνη μπορεί να μετατραπεί σε κυστίνη, έτσι αυτά τα αμινοξέα μοιράζονται μαζί και εάν υπάρχει ανεπάρκεια, εισάγονται συμπληρώματα μεθειονίνης στη διατροφή. Και τα δύο αυτά αμινοξέα εμπλέκονται στο σχηματισμό παραγώγων του δέρματος - τρίχες, φτερά. μαζί με τη βιταμίνη Ε ρυθμίζουν την απομάκρυνση του περιττού λίπους από το συκώτι και είναι απαραίτητα για την ανάπτυξη και την αναπαραγωγή των κυττάρων και των ερυθρών αιμοσφαιρίων. Εάν υπάρχει έλλειψη μεθειονίνης, η κυστίνη είναι ανενεργή. Ωστόσο, δεν πρέπει να επιτρέπεται σημαντική περίσσεια μεθειονίνης στη διατροφή.
Μεθειονίνη
προάγει την εναπόθεση λίπους στους μύες, είναι απαραίτητο για το σχηματισμό νέων οργανικών ενώσεων χολίνη (βιταμίνη Β4), κρεατίνη, αδρεναλίνη, νιασίνη (βιταμίνη Β5) κ.λπ.
Η ανεπάρκεια μεθειονίνης στις δίαιτες οδηγεί σε μείωση του επιπέδου των πρωτεϊνών του πλάσματος (λευκωματίνη), προκαλεί αναιμία (το επίπεδο της αιμοσφαιρίνης στο αίμα μειώνεται), ενώ η ταυτόχρονη έλλειψη βιταμίνης Ε και σεληνίου συμβάλλει στην ανάπτυξη μυϊκής δυστροφίας. Η ανεπαρκής ποσότητα μεθειονίνης στη διατροφή προκαλεί καθυστερημένη ανάπτυξη των νεαρών ζώων, απώλεια όρεξης, μειωμένη παραγωγικότητα, αυξημένο κόστος τροφής, λιπώδες ήπαρ, μειωμένη νεφρική λειτουργία, αναιμία και αδυνάτισμα.
Η περίσσεια μεθειονίνης βλάπτει τη χρήση του αζώτου, προκαλεί εκφυλιστικές αλλαγές στο ήπαρ, τα νεφρά, το πάγκρεας και αυξάνει την ανάγκη για αργινίνη και γλυκίνη. Με μεγάλη περίσσεια μεθειονίνης, παρατηρείται ανισορροπία (διαταράσσεται η ισορροπία των αμινοξέων, η οποία βασίζεται σε έντονες αποκλίσεις από τη βέλτιστη αναλογία βασικών αμινοξέων στη διατροφή), η οποία συνοδεύεται από μεταβολικές διαταραχές και αναστολή του ρυθμού ανάπτυξης σε νεαρά ζώα.
Η κυστίνη είναι ένα αμινοξύ που περιέχει θείο, εναλλάξιμα με τη μεθειονίνη, συμμετέχει σε διεργασίες οξειδοαναγωγής, στο μεταβολισμό πρωτεϊνών, υδατανθράκων και χολικών οξέων, προάγει το σχηματισμό ουσιών που εξουδετερώνουν τα εντερικά δηλητήρια, ενεργοποιεί την ινσουλίνη, μαζί με τρυπτοφάνη, η κυστίνη συμμετέχει στη σύνθεση στο συκώτι των χολικών οξέων που είναι απαραίτητα για την απορρόφηση των προϊόντων της πέψης των λιπών από τα έντερα, που χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση της γλουταθειόνης. Η κυστίνη έχει την ικανότητα να απορροφά τις υπεριώδεις ακτίνες. Με έλλειψη κυστίνης, υπάρχει κίρρωση του ήπατος, καθυστερημένη ανάπτυξη φτερών και φτερών στα νεαρά πτηνά, ευθραυστότητα και απώλεια (μάδημα) φτερών στα ενήλικα πτηνά και μειωμένη αντοχή σε μολυσματικές ασθένειες.
Τρυπτοφάνη
καθορίζει τη φυσιολογική δραστηριότητα των ενζύμων του πεπτικού συστήματος, των οξειδωτικών ενζύμων στα κύτταρα και ορισμένων ορμονών, συμμετέχει στην ανανέωση των πρωτεϊνών του πλάσματος του αίματος, καθορίζει την κανονική λειτουργία του ενδοκρινικού και αιμοποιητικού συστήματος, του αναπαραγωγικού συστήματος, τη σύνθεση των γ-σφαιρινών , αιμοσφαιρίνη, νικοτινικό οξύ, μωβ στα μάτια, κ.λπ. Σε περίπτωση ανεπάρκειας στη διατροφή της τρυπτοφάνης, η ανάπτυξη των νεαρών ζώων επιβραδύνεται, η παραγωγή αυγών στις ωοτόκες ορνίθες μειώνεται, το κόστος της τροφής για την παραγωγή αυξάνεται, η ενδοκρινική και γοναδική ατροφία , εμφανίζεται τύφλωση, αναπτύσσεται αναιμία (ο αριθμός των ερυθρών αιμοσφαιρίων και το επίπεδο της αιμοσφαιρίνης στο αίμα μειώνεται), η αντίσταση και οι ανοσοποιητικές ιδιότητες του σώματος, η γονιμοποίηση και η ικανότητα εκκόλαψης των ωαρίων μειώνονται. Στους χοίρους που τρέφονται με δίαιτα χαμηλή σε τρυπτοφάνη, η πρόσληψη τροφής μειώνεται, εμφανίζεται μια διεστραμμένη όρεξη, οι τρίχες γίνονται πιο τραχιές και αδυνατισμένες και παρατηρείται λιπώδες ήπαρ. Η ανεπάρκεια αυτού του αμινοξέος οδηγεί επίσης σε στειρότητα, αυξημένη διεγερσιμότητα, σπασμούς, σχηματισμό καταρράκτη, αρνητικό ισοζύγιο αζώτου και απώλεια ζωντανού βάρους. Η τρυπτοφάνη, ως πρόδρομος (προβιταμίνη) του νικοτινικού οξέος, εμποδίζει την ανάπτυξη της πελλάγρας.
ΚΕΦΑΛΑΙΟ 2. 2.1. ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ
1. Ένα ουδέτερο αμινοξύ είναι:
1) αργινίνη 4) ασπαρτικό οξύ
2) λυσίνη 5) ιστιδίνη
2. Το διπολικό ιόν ενός μονοαμινομονοκαρβοξυλικού αμινοξέος είναι φορτισμένο:
1) αρνητικό
2) ηλεκτρικά ουδέτερο
3) θετικό
Δόθηκε αμινοξύ
H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH
ανήκει στην ομάδα των αμινοξέων:
1) υδρόφοβο
2) πολικό, αλλά αφόρτιστο
3) θετικά φορτισμένο
4) αρνητικά φορτισμένο
4. Καθορίστε τη συμμόρφωση:
ρίζες αμινοξέων αμινοξέα
α) ιστιδίνη
α) ιστιδίνη
γ) φαινυλαλανίνη
ε) τρυπτοφάνη
5. Ένα ιμινο οξύ είναι:
1) γλυκίνη 4) σερίνη
2) κυστεΐνη 5) προλίνη
3) αργινίνη
6. Τα αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες είναι:
1) α-αμινο παράγωγα καρβοξυλικών οξέων
2) β-αμινο παράγωγα καρβοξυλικών οξέων
3) α-αμινο παράγωγα ακόρεστων καρβοξυλικών οξέων
7. Ονομάστε το αμινοξύ:
1. Ονομάστε το αμινοξύ:
9.Αγώνας:
Ομάδες αμινοξέων
4. κιτρουλίνη μονοαμινομονοκαρβοξυλική
5. διαμινομονοκαρβοξυλική κυστίνη
6. μονοαμινοδικαρβοξυλική θρεονίνη
7. γλουταμικό διαμινοδικαρβοξυλικό
10. Το αμινοξύ που περιέχει θείο είναι:
8. Θρεονίνη 4) τρυπτοφάνη
9. Τυροσίνη 5) μεθειονίνη
10. Κυστεΐνη
11. Οι πρωτεΐνες δεν περιέχουν αμινοξέα:
1) γλουταμίνη 3) αργινίνη
2) γ-αμινοβουτυρικό 4) β-αλανίνη
οξύ 4) θρεονίνη
12. Τα αμινοξέα περιέχουν μια ομάδα υδροξυλίου:
1) αλανίνη 4) μεθειονίνη
2) σερίνη 5) θρεονίνη
3) κυστεΐνη
13. Καθορίστε τη συμμόρφωση:
στοιχειακή χημική περιεκτικότητα
πρωτεϊνική σύνθεση σε ποσοστό
1) άνθρακας α) 21-23
2) οξυγόνο β) 0-3
3) άζωτο γ) 6-7
4) υδρογόνο 5) 50-55
5) θείο δ) 15-17
14. Ο ακόλουθος δεσμός δεν εμπλέκεται στο σχηματισμό της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης:
1) υδρογόνο
2) πεπτίδιο
3) δισουλφίδιο
4) υδρόφοβη αλληλεπίδραση
15. Το μοριακό βάρος της πρωτεΐνης ποικίλλει εντός:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 χιλιάδες kDa
16. Όταν δεν συμβαίνει μετουσίωση πρωτεΐνης:
1) παραβιάσεις της τριτοβάθμιας δομής
3) παραβιάσεις της δευτερεύουσας δομής
2) υδρόλυση πεπτιδικών δεσμών
4) διάσταση υπομονάδων
Φασματοφωτομετρική μέθοδος για ποσοτική
Ο προσδιορισμός των πρωτεϊνών βασίζεται στην ικανότητά τους να απορροφούν το φως στην περιοχή UV όταν:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Τα αμινοξέα αργινίνη και λυσίνη αποτελούν
20-30% σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών:
1) αλβουμίνες 4) ιστόνες
2) προλαμίνες 5) πρωτεϊνοειδή
3) σφαιρίνες
19. Οι πρωτεΐνες μαλλιών κερατίνης ανήκουν στην ομάδα:
1) προλαμίνες 4) γλουτελίνες
2) πρωταμίνες 5) σφαιρίνες
3) πρωτεϊνοειδή
20. Το 50% των πρωτεϊνών του πλάσματος του αίματος είναι:
1) α-σφαιρίνες 4) αλβουμίνη
2) β-σφαιρίνες 5) προλευκωματίνη
3) γ-σφαιρίνες
21. Οι πυρήνες των ευκαρυωτικών κυττάρων περιέχουν κυρίως:
1) πρωταμίνες 3) αλβουμίνες
2) ιστόνες 4) σφαιρίνες
22. Τα πρωτεοειδή περιλαμβάνουν:
1) ζεΐνη – πρωτεΐνη σπόρων καλαμποκιού 4) ινώδες – πρωτεΐνη μεταξιού
2) αλβουμίνη – ασπράδι αυγού 5) ένωση κολλαγόνου – πρωτεΐνης
3) ορδεΐνη – πρωτεΐνη των σπόρων κριθαριού
Λεονίντ Οσταπένκο
Ορμονικές συνδέσειςΑποδεικνύεται ότι τα αμινοξέα διακλαδισμένης αλυσίδας μπορούν όχι μόνο να αποτρέψουν την κεντρική κόπωση και τη μυϊκή διάσπαση, αλλά μπορούν επίσης να αποτρέψουν τις δυσμενείς ορμονικές διακυμάνσεις που προκαλούνται από την έντονη άσκηση.
Για παράδειγμα, η λευκίνη από μόνη της μπορεί να διεγείρει την απελευθέρωση και/ή την ενεργοποίηση της αυξητικής ορμόνης, των σωματομεδινών και της ινσουλίνης. Αυτό έχει άμεση αναβολική και αντικαταβολική επίδραση στους μυς.
Σε μελέτες που διεξήχθησαν το 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), οι ερευνητές παρείχαν στους αθλητές δοκιμής ένα εμπορικό συμπλήρωμα διατροφής που περιείχε 5,14 γραμμάρια λευκίνης, 2,57 γραμμάρια ισολευκίνης και 2,57 γραμμάρια βαλίνης (αναλογία 2: 1:1). . Εκτός από τα BCAA, αυτό το προϊόν περιελάμβανε 12 γραμμάρια πρωτεϊνών γάλακτος, 20 γραμμάρια φρουκτόζης, 8,8 γραμμάρια άλλων υδατανθράκων και 1,08 γραμμάρια λίπους.
Ο στόχος των επιστημόνων ήταν να προσδιορίσουν εάν τα συμπληρώματα BCAA θα μπορούσαν να επηρεάσουν την ορμονική απόκριση που βρήκαν τα υποκείμενά τους (άρρενες δρομείς μαραθωνίου) όταν έτρεχαν με σταθερή ταχύτητα. Για να εξασφαλίσουν καθαρά αποτελέσματα, οι αθλητές νήστευαν για 12 ώρες πριν από τη δοκιμή και έλαβαν τα μείγματα BCAA 90 λεπτά πριν από τη δοκιμαστική λειτουργία.
Τα αποτελέσματα των πειραμάτων έδειξαν ότι ορισμένα άτομα παρουσίασαν σημαντική αύξηση του BCAA στο αίμα τους μέσα σε λίγες ώρες από την κατανάλωση του μείγματος. Οι ερευνητές κατέληξαν στο συμπέρασμα ότι τα BCAA θα μπορούσαν αξιόπιστα να έχουν αντικαταβολική δράση, επειδή η αναλογία τεστοστερόνης προς κορτιζόλη - ένας βασικός δείκτης της αναβολικής κατάστασης - βελτιώθηκε. Γνωρίζετε ότι η κορτιζόλη είναι μια ισχυρή καταβολική ορμόνη, το αυξημένο επίπεδο της οποίας στο σώμα κυριολεκτικά «καταβροχθίζει» τους μύες που έχετε κερδίσει με κόπο.
Σε μια άλλη μελέτη (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), οι ερευνητές έδωσαν σε δεκαέξι ορειβάτες συνολικά 11,52 γραμμάρια BCAA—5,76 γραμμάρια λευκίνης, 2,88 γραμμάρια ισολευκίνης και 2,88 γραμμάρια βαλίνη την ημέρα. Τα αποτελέσματα του πειράματος επιβεβαίωσαν έξοχα ότι η συμπλήρωση της δίαιτας με BCAA βοήθησε στην πρόληψη της απώλειας μυών όταν αυτοί οι 16 άνθρωποι έκαναν το εξαντλητικό ταξίδι στις Περουβιανές Άνδεις.
Ειλικρινά, θα ζηλέψετε πραγματικά όλα αυτά τα αθλητικά παπούτσια, τους μαραθωνοδρόμους και τους ορειβάτες - όλοι οι επιστήμονες τα μελετούν και μόνο ο άτυχος bodybuilder αναγκάζεται, με δικό του κίνδυνο και κίνδυνο, να ενσωματώσει στον εαυτό του εντελώς αδιανόητους συνδυασμούς όλων φέρτε τον αγαπημένο του στόχο τουλάχιστον για μια στιγμή πιο κοντά - γίνετε δυνατοί και μεγάλοι! Φαίνεται όμως ότι παρασυρθήκαμε από τα συναισθήματα και αυτό δεν γίνεται κατά τη διάρκεια μιας σοβαρής κουβέντας... Ας επιστρέψουμε στο θέμα μας.
Συνοπτικά, τα BCAA έχουν αποδειχθεί ότι έχουν αντικαταβολικά αποτελέσματα και ως εκ τούτου μπορούν να θεωρηθούν βασικός παράγοντας για την ενίσχυση της αναβολικής διέγερσης. Υπάρχει κάποια επιστημονική επιχειρηματολογία για αυτό το θέμα.
Ένα από τα σοβαρά πειράματα που διεξήγαγε ο Αμερικανός επιστήμονας Φεράντο και οι συνάδελφοί του στη NASA στο Χιούστον των Η.Π.Α., τονίστηκε στο Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Λάβετε υπόψη ότι το JPEN, το κορυφαίο περιοδικό του οποίου οι απόψεις γίνονται αδιαμφισβήτητα αποδεκτές από τους ορθόδοξους διατροφολόγους, περιέχει πολλά άρθρα σχετικά με τη διατροφική θεραπεία, ειδικά όσον αφορά τα αμινοξέα.
Αυτή η μελέτη συνέκρινε την επίδραση 11 g BCAA με την επίδραση 11 g τριών βασικών αμινοξέων (θρεονίνη, ιστιδίνη και μεθειονίνη) στη σύνθεση και τη διάσπαση πρωτεϊνών σε 4 υγιείς άνδρες. Κάθε καθημερινό ρόφημα με αυτά τα BCAA περιλάμβανε επίσης 50 γραμμάρια υδατανθράκων.
Τα αποτελέσματα δίνουν τρεις σημαντικές παρατηρήσεις:
Πρώτα- Τα συμπληρώματα διατροφής με οποιοδήποτε μείγμα αμινοξέων αύξησαν σημαντικά (τρεις έως τέσσερις φορές) τα επίπεδα του αντίστοιχου αμινοξέος στο αίμα.
Δεύτερος- Η προσθήκη BCAA (αλλά όχι άλλης φόρμουλας αμινοξέων) αύξησε σημαντικά τις ενδοκυτταρικές συγκεντρώσεις BCAA στους μύες.
Τρίτος(αλλά με τη μεγαλύτερη σημασία) - η συμπλήρωση της δίαιτας με αμινοξέα ανέστειλε σημαντικά τη διάσπαση της πρωτεΐνης σε όλο το σώμα (πρωτεόλυση) - ενώ το BCAA παρείχε μεγαλύτερη προστασία από τις φόρμουλες των «απαραίτητων» αμινοξέων.
Κατά τη γνώμη μου, θα μπορούσαμε κάλλιστα να χαρούμε τα αποτελέσματα αυτού του πειράματος μαζί με πολλούς άλλους ανθρώπους που ενδιαφέρονται για τέτοια προστασία των μυών τους.
Μια κουταλιά πίσσα
Δεν μπορείς να είναι όλα πολύ καλά συνέχεια. Αυτό δεν συμβαίνει στη ζωή. Αυτό δεν συμβαίνει στον κόσμο της βιοχημείας, ειδικά όταν πρόκειται για πειράματα.
Όπως ήδη γνωρίζουμε, η νευρική χαλάρωση μεταφράζεται σε πρόωρη κόπωση κατά τη διάρκεια της άσκησης και μια συνιστώμενη θεραπεία για αυτήν την πάθηση είναι η λήψη αμινοξέων διακλαδισμένης αλυσίδας ή BCAA πριν από την άσκηση. Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, η τρυπτοφάνη ανταγωνίζεται άλλα αμινοξέα για την είσοδο στον εγκέφαλο και συνήθως χάνει από μεγάλα ουδέτερα αμινοξέα όπως το BCAA. Προηγούμενες έρευνες έχουν δείξει ότι η λήψη BCAA πριν από την άσκηση καθυστερεί τις συνδυασμένες επιδράσεις υδατανθράκων, ινσουλίνης και τρυπτοφάνης, καθυστερώντας έτσι την ανεπιθύμητη κόπωση του κεντρικού νευρικού συστήματος.
Ωστόσο, μια πρόσφατη μελέτη, που ευτυχώς διεξήχθη σε αρουραίους προς το παρόν, αποδείχθηκε ότι έρχεται σε αντίθεση με αυτήν τη σύσταση. Μια ομάδα αρουραίων που έλαβαν BCAA παρουσίασαν σημαντικά επίπεδα κόπωσης κατά τη διάρκεια της άσκησης και οι επιστήμονες κατέληξαν στο συμπέρασμα ότι τα BCAA προκαλούν μεγαλύτερη απελευθέρωση ινσουλίνης από τη γλυκόζη, και αυτό οδηγεί σε πρόωρη κόπωση μέσω δύο μηχανισμών: 1) απομάκρυνση της γλυκόζης από το αίμα με ινσουλίνη. Και 2) μείωση του ρυθμού διάσπασης και απελευθέρωσης του συσσωρευμένου ηπατικού γλυκογόνου, το οποίο είναι απαραίτητο για τη διατήρηση των σωστών επιπέδων γλυκόζης στο αίμα.
Το μόνο θεωρητικό μάθημα που αντλείται από αυτή την εμπειρία είναι ότι ο συνδυασμός υψηλών επιπέδων υδατανθράκων και υψηλών επιπέδων BCAA πριν από την άσκηση μπορεί να προκαλέσει πρόωρη κόπωση κατά τη διάρκεια της άσκησης, ειδικά για άσκηση που διαρκεί περισσότερο από δύο ώρες. Μετά την προπόνηση, βέβαια, αυτή η κατάσταση εξελίσσεται με την αντίστροφη σειρά. Τότε είναι που χρειάζεστε ένα ισχυρό κύμα ινσουλίνης για να προωθήσετε τη σύνθεση πρωτεϊνών των μυών. Στην πραγματικότητα, εάν παίρνατε ένα συμπλήρωμα όπως ένα από τα Metabolic Optimizers, πλούσιο τόσο σε υδατάνθρακες όσο και σε BCAA, θα πρέπει να το παίρνετε μετά την προπόνησή σας εάν θέλετε να διατηρήσετε τα επίπεδα ενέργειάς σας υψηλά καθ 'όλη τη διάρκεια της προπόνησης. Ευτυχώς, αυτά είναι απλώς υποθέσεις και πρέπει να ελέγχονται, αλλά στο μεταξύ, όλοι οι αθλητές που λαμβάνουν αμινοξέα διακλαδισμένης αλυσίδας τόσο πριν όσο και μετά την προπόνηση αναφέρουν θετικές αλλαγές τόσο στη διατήρηση της ενέργειας όσο και στη διατήρηση της μυϊκής μάζας.
Πώς και πότε να πάρετε το BCAA
Οι τυπικές συστάσεις για το πότε πρέπει να παίρνετε BCAA είναι οι περίοδοι αμέσως πριν και μετά την προπόνηση. Μέσα σε μισή ώρα πριν από την προπόνηση, είναι πολύ χρήσιμο να λάβετε μερικές κάψουλες από αυτά τα αμινοξέα. Θα σας καλύψουν σε περίπτωση που δεν έχετε αρκετό γλυκογόνο στους μύες και το συκώτι σας, ώστε να μην χρειαστεί να πληρώσετε το τίμημα της διάσπασης των πολύτιμων αμινοξέων που απαρτίζουν τα μυϊκά σας κύτταρα.
Φυσικά, μετά την προπόνηση, όταν το επίπεδο των αμινοξέων και της γλυκόζης στο αίμα φτάσει σε πολύ χαμηλά επίπεδα, πρέπει να αντικατασταθούν αμέσως, γιατί μόνο με την αποκατάσταση του ενεργειακού δυναμικού του κυττάρου μπορούμε να περιμένουμε ότι θα αρχίσει να ξεδιπλώνει πλαστικές διεργασίες. είναι, αναγέννηση και υπερ-αναγέννηση συσταλτικών στοιχείων.
Η πιο ευνοϊκή περίοδος για μια τέτοια αποζημίωση είναι η πρώτη μισή ώρα μετά το μάθημα. Αμέσως μετά την άσκηση, πάρτε μερικές ακόμη κάψουλες BCAA, ώστε ο αυξημένος ρυθμός μεταβολικών διεργασιών, που συνεχίζεται με αδράνεια, να μην «καταβροχθίσει» πολύτιμα αμινοξέα που χτίζουν μυϊκά κύτταρα για να εξαλείψουν την ενεργειακή τρύπα.
Ο Lee Haney, ένας από τους «μακρόβιους» στον θρόνο του Mr. Η Olympia, για παράδειγμα, πήρε ένα μείγμα βαλίνης, λευκίνης και ισολευκίνης σε αναλογία 2:2:1 μετά από βαριά προπόνηση, και σε απόλυτους όρους αυτό εκφράστηκε ως 5 γραμμάρια βαλίνης και λευκίνης και 2,5 γραμμάρια ισολευκίνης και μετά αερόβια προπόνηση αυτή η δόση μειώθηκε στο μισό.
Ορισμένοι ειδικοί προτείνουν ότι η ιδανική ώρα για να λαμβάνετε συμπληρώματα BCAA είναι αμέσως μετά το γεύμα, που σας βοηθά να διατηρήσετε τα επίπεδα ινσουλίνης σας υψηλά και αμέσως μετά από κάθε προπόνηση, η οποία επιταχύνει τη ροή του BCAA στους πεινασμένους μύες σας όταν είναι σε κατάσταση εξάντλησης . Θα πρέπει, ωστόσο, να λαμβάνονται ταυτόχρονα με κάποια μορφή σύνθετων υδατανθράκων, αλλά όχι με απλά σάκχαρα, τα οποία είναι αναποτελεσματικά στην αποκατάσταση του μυϊκού γλυκογόνου. Σε κάθε περίπτωση, δεν πρέπει ποτέ να παίρνετε BCAA με άδειο στομάχι - σχεδόν όλοι οι ερευνητές και οι επαγγελματίες συμφωνούν σε αυτό.
Υπάρχουν ακόμα μερικά κόλπα, χωρίς να το γνωρίζετε, ακόμη και οι πιο ισχυρές δόσεις BCAA δεν θα «παίξουν» στα χέρια σας. Λάβετε υπόψη σας ότι το κύριο σημείο στην απορρόφηση οποιωνδήποτε αμινοξέων είναι το αυξημένο σάκχαρο στο αίμα και η ινσουλίνη. Χωρίς αμφιβολία, η ινσουλίνη είναι η κύρια αναβολική ορμόνη στο σώμα. Το ερώτημα είναι ποιος είναι ο καλύτερος τρόπος για να συνδυάσετε υψηλά επίπεδα ινσουλίνης με BCAA;
Πρώτα, βεβαιωθείτε ότι έχετε σημαντικούς συμπαράγοντες στη διατροφή σας και στο πρόγραμμα συμπληρωμάτων. Ένας από τους πιο σημαντικούς από αυτούς τους συμπαράγοντες είναι το χρώμιο και η πιο επιθυμητή μορφή αυτού του ιχνοστοιχείου είναι το πικολινικό χρώμιο. Το χρώμιο αυξάνει την αποτελεσματικότητα της ινσουλίνης και δεδομένου ότι η ινσουλίνη μεταφέρει αμινοξέα στους μύες σας, θα έχετε λιγότερο από τα ιδανικά αποτελέσματα όταν λαμβάνετε BCAA ενώ έχετε έλλειψη χρωμίου.
Άλλοι σημαντικοί συμπαράγοντες περιλαμβάνουν τον ψευδάργυρο, ο οποίος είναι ρυθμιστής της ινσουλίνης, οι βιταμίνες Β6 και Β12, οι οποίες είναι σημαντικές για τον μεταβολισμό των πρωτεϊνών, και η βιοτίνη. Ένα σημαντικό ποσοστό αυτών των συμπαραγόντων θα προέλθει από μια καλή καθαρή διατροφή. Ακόμα κι έτσι, είναι καλή ιδέα να πάρετε επίσης μια καλή φόρμουλα πολυβιταμινών και πολυμεταλλικών για να βεβαιωθείτε ότι δεν λαμβάνετε αρκετό.
Φυσικά, για να λειτουργήσουν αποτελεσματικά τα BCAA, θα πρέπει να εστιάσετε σε ένα ολοκληρωμένο συμπλήρωμα που περιλαμβάνει και τα τρία αυτά αμινοξέα. Πρέπει να υπάρχουν όλα ταυτόχρονα για να εξασφαλιστεί η μέγιστη απορρόφηση από το μυϊκό σύστημα.
Πόσο να πάρετε και από ποιες εταιρείες
Η τελευταία ερώτηση, αλλά η πιο σημαντική και η πιο δύσκολη. Κανείς δεν ξέρει πόσο να πάρει? Κανένα από τα επιστημονικά πειράματα, με τα αποτελέσματα των οποίων γνωρίσαμε, δεν μπόρεσε όχι μόνο κατηγορηματικά, αλλά και συστατικά, να κατονομάσει ούτε τις σχέσεις μεταξύ μεμονωμένων BCAA στο σύμπλεγμα τους, ούτε τις ημερήσιες ή μεμονωμένες δόσεις. Καθένας από τους πρωταθλητές που συμμετέχουν στη διαφήμιση αυτού ή εκείνου του συμπληρώματος αμινοξέων ισχυρίζεται ότι ακριβώς αυτό που πήρε ήταν το καλύτερο. Μου φαίνεται ότι αυτό είναι απολύτως φυσικό. Εξάλλου, τα ατομικά χαρακτηριστικά της πέψης και της αφομοίωσης είναι τόσο συγκεκριμένα για κάθε άτομο που ένας από εσάς θα βοηθηθεί καλύτερα από τη φόρμουλα αμινοξέων της εταιρείας Twinlab, ενώ ο άλλος θα χαρεί με την παρέα Weider, και το τρίτο θα αποδείξει με αφρό στο στόμα ότι δεν υπάρχει τίποτα καλύτερο από αμινοξέα της εταιρείας Πολυδύναμη. Το αστείο είναι ότι όλα θα έχουν δίκιο, γιατί η μία ή η άλλη συγκεκριμένη φόρμουλα αμινοξέων «ταιριάζει» τέλεια στα χαρακτηριστικά του σώματός του!
Επομένως, πειραματιστείτε, φίλοι, το μέλλον είναι δικό σας και πείτε μας ποιες μάρκες φαρμάκων βρήκατε πιο αποτελεσματικές, σε ποια δόση, ποια ώρα της ημέρας κ.λπ. Όσο περισσότερο είμαστε σε θέση να συλλέξουμε τέτοια υλικά, τόσο με μεγαλύτερη ακρίβεια θα μπορούμε να προσδιορίσουμε τις βέλτιστες δόσεις και δοσολογικά σχήματα για τους bodybuilders.
Καλή επιτυχία στις ερευνητικές σας δραστηριότητες!
