اسیدهای آمینه اسیدی بیست اسید آمینه برای سنتز پروتئین مورد نیاز است

اسیدهای آمینه اسیدهای کربوکسیلیک حاوی یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل هستند. اسیدهای آمینه طبیعی اسیدهای آمینه 2-آمینو کربوکسیلیک یا اسیدهای آمینه α هستند، اگرچه اسیدهای آمینه مانند β-آلانین، تورین، اسید γ-آمینو بوتیریک وجود دارد. فرمول کلی یک اسید آمینه α به صورت زیر است:

اسیدهای آمینه α دارای چهار جایگزین مختلف در کربن 2 هستند، یعنی تمام اسیدهای آمینه α، به جز گلیسین، دارای اتم کربن نامتقارن (کاایرال) هستند و به شکل دو انانتیومر - اسیدهای آمینه L- و D- وجود دارند. اسیدهای آمینه طبیعی متعلق به سری L هستند. اسیدهای آمینه D در باکتری ها و آنتی بیوتیک های پپتیدی یافت می شوند.

تمام اسیدهای آمینه موجود در محلول های آبی می توانند به شکل یون های دوقطبی وجود داشته باشند و بار کل آنها به pH محیط بستگی دارد. مقدار pH که در آن بار کل صفر است، نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود. در نقطه ایزوالکتریک، اسید آمینه یک زوئیتریون است، یعنی گروه آمین آن پروتونه و گروه کربوکسیل آن جدا می شود. در ناحیه pH خنثی، بیشتر آمینو اسیدها زوئیتریون هستند:

اسیدهای آمینه نور را در ناحیه مرئی طیف جذب نمی کنند، اسیدهای آمینه معطر نور را در ناحیه UV طیف جذب می کنند: تریپتوفان و تیروزین در 280 نانومتر، فنیل آلانین در 260 نانومتر.

اسیدهای آمینه با برخی از واکنش‌های شیمیایی مشخص می‌شوند که برای عمل آزمایشگاهی اهمیت زیادی دارند: آزمایش نین هیدرین رنگی برای گروه α-آمینه، واکنش‌های مشخصه سولفیدریل، فنولیک و سایر گروه‌های رادیکال‌های اسید آمینه، تسریع و تشکیل بازهای شیف در گروه‌های آمینه. استریفیکاسیون در گروه های کربوکسیل.

نقش بیولوژیکی اسیدهای آمینه:

عناصر ساختاری پپتیدها و پروتئین ها هستند که اصطلاحاً اسیدهای آمینه پروتئین زا نامیده می شوند. پروتئین ها حاوی 20 اسید آمینه هستند که توسط کد ژنتیکی کدگذاری می شوند و در هنگام ترجمه در پروتئین ها گنجانده می شوند؛ برخی از آنها می توانند فسفریله، اسیله یا هیدروکسیله شوند.

می تواند عناصر ساختاری سایر ترکیبات طبیعی - کوآنزیم ها، اسیدهای صفراوی، آنتی بیوتیک ها باشد.

مولکول های سیگنال دهنده هستند برخی از اسیدهای آمینه، انتقال دهنده های عصبی یا پیش سازهای انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها هستند.

مهم ترین متابولیت ها هستند، به عنوان مثال، برخی از اسیدهای آمینه پیش ساز آلکالوئیدهای گیاهی هستند یا به عنوان اهداکننده نیتروژن عمل می کنند یا اجزای حیاتی تغذیه هستند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئین زا بر اساس ساختار و قطبیت زنجیره های جانبی است:

1. آمینو اسیدهای آلیفاتیک:

گلیسین، گلی، جی، گلی

آلانین، افسوس، الف، علا

والین، شفت,V,Val*

لوسین، لی,L,Leu*

ایزولوسین، سیل،من، ایل*

این اسیدهای آمینه حاوی هترواتم یا گروه های حلقوی در زنجیره جانبی نیستند و با قطبیت کم مشخص می شوند.

سیستئین، سیس، سیس

متیونین، مته,M, Met*

3. آمینو اسیدهای معطر:

فنیل آلانین، سشوار,F,Phe*

تیروزین، گالری تیراندازی,Y,Tyr

تریپتوفان، سه,W,Trp*

هیستیدین، gis، H ، او

اسیدهای آمینه معطر حاوی چرخه های تثبیت شده با رزونانس مزومری هستند. در این گروه، تنها اسید آمینه فنیل آلانین دارای قطبیت کم است، تیروزین و تریپتوفان با قطبیت قابل توجه مشخص می شوند و هیستیدین حتی قطبیت بالایی دارد. هیستیدین را می توان به عنوان یک اسید آمینه پایه نیز طبقه بندی کرد.

4. آمینو اسیدهای خنثی:

سرین، خاکستری,S, Ser

ترئونین، سه,T,Thr*

آسپاراژین، asn،ن، اسن

گلوتامین، gln، Q، Gln

اسیدهای آمینه خنثی حاوی گروه های هیدروکسیل یا کربوکسامید هستند. اگرچه گروه های آمید غیریونی هستند، اما مولکول های آسپاراژین و گلوتامین بسیار قطبی هستند.

5. آمینو اسیدهای اسیدی:

اسید آسپارتیک (آسپارتات)، asp,D,Asp

گلوتامیک اسید (گلوتامات) گلو، E، Glu

گروه های کربوکسیل زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه اسیدی به طور کامل در طیف وسیعی از مقادیر pH فیزیولوژیکی یونیزه می شوند.

6. آمینو اسیدهای ضروری:

لیزین، ل از جانب، K، Lys*

آرژنین، ارگ,R,Arg

زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه اصلی به طور کامل در ناحیه PH خنثی پروتونه می شوند. یک اسید آمینه بسیار پایه و بسیار قطبی آرژنین است که حاوی یک گروه گوانیدین است.

7-ایمینو اسید:

پرولین، در باره, P, Pro

زنجیره جانبی پرولین از یک حلقه پنج عضوی شامل یک اتم آلفا کربن و یک گروه آلفا-آمینه تشکیل شده است. بنابراین، پرولین، به طور دقیق، یک اسید آمینه نیست، بلکه یک اسید آمینه است. اتم نیتروژن در حلقه یک باز ضعیف است و در مقادیر PH فیزیولوژیکی پروتونه نمی شود. پرولین به دلیل ساختار حلقوی خود باعث خمیدگی در زنجیره پلی پپتیدی می شود که برای ساختار کلاژن بسیار مهم است.

برخی از آمینو اسیدهای ذکر شده در بدن انسان نمی توانند سنتز شوند و باید با غذا تامین شوند. این اسیدهای آمینه ضروری با ستاره مشخص شده اند.

همانطور که در بالا گفته شد، آمینو اسیدهای پروتئین زا پیش ساز چندین مولکول با ارزش بیولوژیکی فعال هستند.

دو آمین بیوژنیک بتا آلانین و سیستامین بخشی از کوآنزیم A هستند (کوآنزیم ها مشتقاتی از ویتامین های محلول در آب هستند که مرکز فعال آنزیم های پیچیده را تشکیل می دهند). بتا آلانین از دکربوکسیلاسیون اسید آسپارتیک و سیستامین از دکربوکسیلاسیون سیستئین تشکیل می شود:

بتا آلانین
سیستامین

باقی مانده اسید گلوتامیک بخشی از کوآنزیم دیگر - اسید تتراهیدروفولیک، مشتق ویتامین B c است.

دیگر مولکول‌های با ارزش بیولوژیکی، ترکیبی از اسیدهای صفراوی با اسید آمینه گلیسین هستند. این مزدوج ها اسیدهای قوی تری نسبت به اسیدهای باز هستند، در کبد تشکیل می شوند و به شکل نمک در صفرا وجود دارند.

اسید گلیکوکولیک

اسیدهای آمینه پروتئینی پیش ساز برخی از آنتی بیوتیک ها هستند - مواد فعال بیولوژیکی که توسط میکروارگانیسم ها سنتز می شوند و تکثیر باکتری ها، ویروس ها و سلول ها را سرکوب می کنند. شناخته شده ترین آنها پنی سیلین ها و سفالوسپورین ها هستند که گروه آنتی بیوتیک های بتالاکتام را تشکیل می دهند و توسط کپک های این جنس تولید می شوند. پنی سیلیوم. آنها با وجود یک حلقه واکنش پذیر β-لاکتام در ساختارشان مشخص می شوند که با کمک آن از سنتز دیواره سلولی میکروارگانیسم های گرم منفی جلوگیری می کنند.

فرمول عمومی پنی سیلین ها

از اسیدهای آمینه، آمین های بیوژنیک با دکربوکسیلاسیون - انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها به دست می آیند.

اسیدهای آمینه گلیسین و گلوتامات خود انتقال دهنده های عصبی در سیستم عصبی مرکزی هستند.

دوپامین (انتقال دهنده عصبی) نوراپی نفرین (انتقال دهنده عصبی)

آدرنالین (هورمون) هیستامین (فرستنده و هیستوهورمون)

سروتونین (نروترنسمیتر و هیستوهورمون) GABA (انتقال دهنده عصبی)

تیروکسین (هورمون)

یکی از مشتقات اسید آمینه تریپتوفان معروف ترین اکسین طبیعی، ایندولیل استیک اسید است. اکسین‌ها تنظیم‌کننده‌های رشد گیاه هستند، تمایز بافت‌های در حال رشد، رشد کامبیوم، ریشه‌ها را تحریک می‌کنند، رشد میوه‌ها و ریزش برگ‌های پیر را تسریع می‌کنند؛ آنتاگونیست‌های آنها اسید آبسیزیک است.

اسید ایندولیل استیک

مشتقات اسیدهای آمینه نیز آلکالوئیدها هستند - ترکیبات طبیعی حاوی نیتروژن با طبیعت پایه که در گیاهان تشکیل می شوند. این ترکیبات ترکیبات فیزیولوژیکی بسیار فعال هستند که به طور گسترده در پزشکی استفاده می شود. نمونه هایی از آلکالوئیدها عبارتند از پاپاورین مشتق فنیل آلانین، یک آلکالوئید ایزوکینولین از خشخاش خواب آور (ضد اسپاسم) و مشتق تریپتوفان فیزوستیگمین، یک آلکالوئید ایندول از لوبیا کالابار (یک داروی آنتی کولین استراز):

پاپاورین فیزوستیگمین

آمینو اسیدها اشیاء بسیار محبوب بیوتکنولوژی هستند. گزینه های زیادی برای سنتز شیمیایی اسیدهای آمینه وجود دارد، اما نتیجه راسمات اسیدهای آمینه است. از آنجایی که فقط L-ایزومرهای اسیدهای آمینه برای صنایع غذایی و پزشکی مناسب هستند، مخلوط های راسمیک باید به انانتیومرها تفکیک شوند که مشکل جدی ایجاد می کند. بنابراین، رویکرد بیوتکنولوژیکی محبوب تر است: سنتز آنزیمی با استفاده از آنزیم های بی حرکت و سنتز میکروبیولوژیکی با استفاده از سلول های میکروبی کامل. در هر دو مورد آخر، ایزومرهای L خالص به دست می آیند.

اسیدهای آمینه به عنوان افزودنی های غذایی و اجزای خوراک استفاده می شوند. اسید گلوتامیک طعم گوشت را افزایش می دهد، والین و لوسین طعم محصولات پخته شده را بهبود می بخشد، گلیسین و سیستئین به عنوان آنتی اکسیدان در کنسرو استفاده می شوند. D-تریپتوفان می تواند جایگزین قند باشد، زیرا چندین برابر شیرین تر است. لیزین به خوراک حیوانات مزرعه اضافه می شود، زیرا بیشتر پروتئین های گیاهی حاوی مقادیر کمی از اسید آمینه ضروری لیزین هستند.

اسیدهای آمینه به طور گسترده در عمل پزشکی استفاده می شود. اینها اسیدهای آمینه مانند متیونین، هیستیدین، اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک، گلیسین، سیستئین، والین هستند.

در دهه گذشته، اسیدهای آمینه به محصولات آرایشی برای مراقبت از پوست و مو اضافه شد.

اسیدهای آمینه اصلاح شده شیمیایی نیز به طور گسترده در صنعت به عنوان سورفکتانت در سنتز پلیمرها، در تولید مواد شوینده، امولسیفایرها و افزودنی های سوخت استفاده می شود.

پروتئین ها

پروتئین ها موادی با مولکولی بالا هستند که متشکل از اسیدهای آمینه هستند که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند.

این پروتئین ها محصول اطلاعات ژنتیکی هستند که از نسلی به نسل دیگر منتقل می شوند و تمام فرآیندهای زندگی را در سلول انجام می دهند.

وظایف پروتئین ها:

تابع کاتالیزوری پرشمارترین گروه پروتئین ها از آنزیم ها تشکیل شده است - پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری که واکنش های شیمیایی را تسریع می کنند. نمونه هایی از آنزیم ها پپسین، الکل دهیدروژناز، گلوتامین سنتتاز هستند.

عملکرد تشکیل دهنده ساختار پروتئین‌های ساختاری مسئول حفظ شکل و ثبات سلول‌ها و بافت‌ها هستند، از جمله کراتین‌ها، کلاژن، فیبروئین.

عملکرد حمل و نقل پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون ها را از یک اندام به اندام دیگر یا از طریق غشاهای داخل سلول، به عنوان مثال، هموگلوبین، آلبومین سرم، کانال های یونی حمل می کنند.

عملکرد حفاظتی پروتئین های سیستم هموستاز بدن را از عوامل بیماری زا، اطلاعات خارجی، از دست دادن خون - ایمونوگلوبولین ها، فیبرینوژن، ترومبین محافظت می کند.

عملکرد تنظیمی پروتئین ها عملکرد مواد سیگنال دهنده را انجام می دهند - برخی از هورمون ها، هیستوهورمون ها و انتقال دهنده های عصبی، گیرنده هایی برای مواد سیگنال دهنده از هر ساختاری هستند و از انتقال سیگنال بیشتر در زنجیره سیگنال بیوشیمیایی سلول اطمینان می دهند. به عنوان مثال می توان به هورمون رشد سوماتوتروپین، هورمون انسولین، گیرنده های H- و M-کولینرژیک اشاره کرد.

عملکرد موتور. با کمک پروتئین ها، فرآیندهای انقباض و سایر حرکت های بیولوژیکی انجام می شود. به عنوان مثال می توان به توبولین، اکتین و میوزین اشاره کرد.

عملکرد یدکی. گیاهان حاوی پروتئین های ذخیره ای هستند که مواد مغذی با ارزشی هستند؛ در بدن حیوانات، پروتئین های ماهیچه ای به عنوان مواد مغذی ذخیره ای عمل می کنند که در صورت لزوم بسیج می شوند.

پروتئین ها با حضور چندین سطح سازمان ساختاری مشخص می شوند.

ساختار اولیهپروتئین دنباله ای از باقی مانده های اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی است. پیوند پپتیدی یک پیوند کربوکسامیدی بین گروه آلفا کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه α-آمینه یک اسید آمینه دیگر است.

آلانیل فنیل آلانیل سیستیل پرولین

پیوند پپتیدی دارای چندین ویژگی است:

الف) به طور رزونانسی تثبیت شده است و بنابراین عملاً در همان صفحه - مسطح قرار دارد. چرخش حول پیوند C-N به انرژی زیادی نیاز دارد و دشوار است.

ب) پیوند -CO-NH- ویژگی خاصی دارد، از یک معمولی کوچکتر است، اما از یک دوتایی بزرگتر است، یعنی توتومریسم کتو-انول وجود دارد:

ج) جانشین ها در رابطه با پیوند پپتیدی هستند ترنس-موقعیت؛

د) ستون فقرات پپتیدی توسط زنجیره های جانبی با طبیعت مختلف احاطه شده است، در تعامل با مولکول های حلال اطراف، گروه های کربوکسیل آزاد و آمینو یونیزه می شوند و مراکز کاتیونی و آنیونی مولکول پروتئین را تشکیل می دهند. بسته به نسبت آنها، مولکول پروتئین بار مثبت یا منفی کلی دریافت می کند و همچنین با رسیدن به نقطه ایزوالکتریک پروتئین، با یک یا آن مقدار pH محیط مشخص می شود. رادیکال ها پل های نمک، اتر و دی سولفید را در داخل مولکول پروتئین تشکیل می دهند و همچنین محدوده واکنش های مشخصه پروتئین ها را تعیین می کنند.

در حال حاضر توافق شده است که پلیمرهای متشکل از 100 یا بیشتر باقیمانده اسید آمینه پروتئین، پلی پپتیدها پلیمرهایی متشکل از 50-100 باقیمانده اسید آمینه و پپتیدهای کم مولکولی پلیمرهایی هستند که از کمتر از 50 باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده اند.

برخی از پپتیدهای با وزن مولکولی کم نقش بیولوژیکی مستقلی دارند. نمونه هایی از برخی از این پپتیدها:

گلوتاتیون - γ-gluc-cis-gly - یکی از گسترده‌ترین پپتیدهای درون سلولی است که در فرآیندهای ردوکس در سلول‌ها و انتقال اسیدهای آمینه در غشاهای بیولوژیکی شرکت می‌کند.

کارنوزین - β-آلا-گیس - یک پپتید موجود در ماهیچه های حیوانات، محصولات تجزیه پراکسید لیپید را از بین می برد، تجزیه کربوهیدرات ها را در ماهیچه ها تسریع می کند و در متابولیسم انرژی در عضلات به شکل فسفات نقش دارد.

وازوپرسین هورمونی از لوب خلفی غده هیپوفیز است که در تنظیم متابولیسم آب در بدن نقش دارد:

فالویدین یک پلی پپتید سمی از آگاریک مگس است که در غلظت های ناچیز به دلیل آزاد شدن آنزیم ها و یون های پتاسیم از سلول ها باعث مرگ بدن می شود:

گرامیسیدین یک آنتی بیوتیک است که بر روی بسیاری از باکتری های گرم مثبت اثر می گذارد، نفوذپذیری غشاهای بیولوژیکی را به ترکیبات با وزن مولکولی کم تغییر می دهد و باعث مرگ سلولی می شود:

مت-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - یک پپتید سنتز شده در نورون ها و کاهش درد.

ساختار ثانویه پروتئینیک ساختار فضایی است که در نتیجه برهمکنش بین گروه های عاملی ستون فقرات پپتیدی شکل گرفته است.

زنجیره پپتیدی شامل بسیاری از گروه‌های CO و NH از پیوندهای پپتیدی است که هر کدام به طور بالقوه قادر به مشارکت در تشکیل پیوندهای هیدروژنی هستند. دو نوع ساختار اصلی وجود دارد که اجازه می دهد این اتفاق بیفتد: یک مارپیچ α، که در آن زنجیره مانند یک سیم تلفن پیچیده می شود، و یک ساختار β تا شده، که در آن بخش های کشیده یک یا چند زنجیره در کنار هم قرار گرفته اند. سمت. هر دوی این ساختارها بسیار پایدار هستند.

مارپیچ α با بسته بندی بسیار متراکم زنجیره پلی پپتیدی پیچ خورده مشخص می شود؛ برای هر چرخش مارپیچ سمت راست 3.6 باقیمانده اسید آمینه وجود دارد که رادیکال های آن همیشه به سمت بیرون و کمی به عقب هدایت می شوند، یعنی به سمت عقب. ابتدای زنجیره پلی پپتیدی

ویژگی های اصلی مارپیچ α:

مارپیچ α توسط پیوندهای هیدروژنی بین اتم هیدروژن در نیتروژن گروه پپتید و اکسیژن کربونیل باقیمانده در چهار موقعیت در امتداد زنجیره تثبیت می شود.

همه گروه‌های پپتیدی در تشکیل پیوند هیدروژنی شرکت می‌کنند، این امر حداکثر پایداری مارپیچ α را تضمین می‌کند.

تمام اتم های نیتروژن و اکسیژن گروه های پپتیدی در تشکیل پیوندهای هیدروژنی نقش دارند که به طور قابل توجهی آب دوستی مناطق α-مارپیچ را کاهش می دهد و آب گریزی آنها را افزایش می دهد.

مارپیچ α به طور خود به خود تشکیل می شود و پایدارترین ترکیب زنجیره پلی پپتیدی است که مربوط به حداقل انرژی آزاد است.

در یک زنجیره پلی پپتیدی از اسیدهای آمینه L، مارپیچ سمت راست که معمولاً در پروتئین ها یافت می شود، بسیار پایدارتر از مارپیچ چپ است.

امکان تشکیل مارپیچ α توسط ساختار اولیه پروتئین تعیین می شود. برخی از اسیدهای آمینه از پیچ خوردگی ستون فقرات پپتیدی جلوگیری می کنند. به عنوان مثال، گروه های کربوکسیل مجاور گلوتامات و آسپارتات به طور متقابل یکدیگر را دفع می کنند که از تشکیل پیوندهای هیدروژنی در مارپیچ α جلوگیری می کند. به همین دلیل، مارپیچ‌سازی زنجیره در مکان‌هایی که بقایای لیزین و آرژنین با بار مثبت در نزدیکی یکدیگر قرار دارند، دشوار است. با این حال، پرولین بزرگترین نقش را در اختلال مارپیچ α ایفا می کند. اولاً در پرولین اتم نیتروژن بخشی از یک حلقه صلب است که از چرخش به دور پیوند N-C جلوگیری می کند و ثانیاً پرولین به دلیل عدم وجود هیدروژن در اتم نیتروژن پیوند هیدروژنی تشکیل نمی دهد.

ورق β یک ساختار لایه ای است که توسط پیوندهای هیدروژنی بین قطعات پپتیدی که به صورت خطی مرتب شده اند تشکیل شده است. هر دو زنجیره می توانند مستقل باشند یا متعلق به یک مولکول پلی پپتیدی باشند. اگر زنجیره ها در یک جهت قرار گیرند، چنین ساختار β موازی نامیده می شود. در مورد جهات مخالف زنجیر، یعنی زمانی که انتهای N یک زنجیره با انتهای C زنجیره دیگر منطبق باشد، ساختار β را پاد موازی می نامند. ورق β ضد موازی با پل های هیدروژنی تقریباً خطی از نظر انرژی بیشتر ارجحیت دارد.

ورق β موازی ورق β ضد موازی

برخلاف α-مارپیچ که با پیوندهای هیدروژنی اشباع شده است، هر بخش از زنجیره ورقه β برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی اضافی باز است. رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه تقریباً عمود بر صفحه ورق، به طور متناوب بالا و پایین جهت گیری می کنند.

در مناطقی که زنجیره پپتیدی به شدت خم می شود، اغلب یک حلقه β وجود دارد. این قطعه کوتاهی است که در آن 4 باقیمانده اسید آمینه 180 درجه خم شده و توسط یک پل هیدروژنی بین باقی مانده های اول و چهارم تثبیت می شود. رادیکال های اسید آمینه بزرگ در تشکیل حلقه β دخالت می کنند، بنابراین اغلب شامل کوچکترین اسید آمینه، گلیسین است.

ساختار فوق ثانویه پروتئین- این یک ترتیب خاص از تناوب ساختارهای ثانویه است. یک دامنه به عنوان بخش جداگانه ای از یک مولکول پروتئین درک می شود که دارای درجه خاصی از استقلال ساختاری و عملکردی است. در حال حاضر دامنه ها به عنوان عناصر اساسی ساختار مولکول های پروتئین در نظر گرفته می شوند و رابطه و ماهیت آرایش مارپیچ های α و صفحات β بیشتر از مقایسه ساختارهای اولیه برای درک تکامل مولکول های پروتئین و روابط فیلوژنتیکی فراهم می کند. وظیفه اصلی تکامل طراحی هر چه بیشتر پروتئین های جدید است. شانس بی نهایت کوچکی برای سنتز تصادفی یک توالی اسید آمینه وجود دارد که شرایط بسته بندی را برآورده کند و انجام وظایف عملکردی را تضمین کند. بنابراین، یافتن پروتئین هایی با عملکردهای متفاوت، اما از نظر ساختار آنقدر مشابه که به نظر می رسد اجداد مشترکی داشته یا از یکدیگر تکامل یافته اند، معمول است. به نظر می رسد که تکامل، زمانی که با نیاز به حل یک مشکل خاص مواجه می شود، ترجیح می دهد از ابتدا پروتئین هایی را برای این منظور طراحی نکند، بلکه ساختارهایی را که از قبل به خوبی تثبیت شده اند را برای این منظور تطبیق دهد و آنها را برای اهداف جدید تطبیق دهد.

چند نمونه از ساختارهای فوق ثانویه که اغلب تکرار می شوند:

αα' - پروتئین هایی که فقط حاوی مارپیچ های α هستند (میوگلوبین، هموگلوبین).

ββ' - پروتئین هایی که فقط حاوی ساختارهای β (ایمونوگلوبولین ها، سوپراکسید دیسموتاز) هستند.

βαβ' - ساختار بشکه β، هر لایه β در داخل بشکه قرار دارد و به یک مارپیچ α واقع در سطح مولکول (تریوز فسفو ایزومراز، لاکتات دهیدروژناز) متصل است.

"انگشت روی" - یک قطعه پروتئینی متشکل از 20 باقی مانده اسید آمینه، اتم روی به دو باقی مانده سیستئین و دو باقی مانده هیستیدین مرتبط است، و در نتیجه یک "انگشت" از تقریبا 12 باقی مانده اسید آمینه تشکیل می شود که می تواند به آن متصل شود. به مناطق تنظیم کننده مولکول DNA؛

"زیپ لوسین" - پروتئین های در حال تعامل دارای یک ناحیه مارپیچ α هستند که حداقل 4 باقیمانده لوسین دارد، آنها در فاصله 6 اسید آمینه از هم قرار دارند، یعنی روی سطح هر چرخش دوم قرار دارند و می توانند پیوندهای آبگریز با باقی مانده های لوسین دیگری ایجاد کنند. پروتئین . برای مثال، با کمک زیپ‌های لوسین، مولکول‌های پروتئین هیستون قویاً پایه را می‌توان کمپلکس کرد و بر بار مثبت غلبه کرد.

ساختار سوم پروتئین- این آرایش فضایی مولکول پروتئین است که توسط پیوندهای بین رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه تثبیت شده است.

انواع پیوندهایی که ساختار سوم پروتئین را تثبیت می کنند:

دی سولفید هیدروژن هیدروفوبیک الکترواستاتیک

ارتباط متقابل ارتباط متقابل

بسته به چین خوردگی ساختار سوم، پروتئین ها را می توان به دو نوع اصلی - فیبریلار و کروی طبقه بندی کرد.

پروتئین های فیبریلار مولکول های نخ مانندی هستند که در آب نامحلول هستند و زنجیره های پلی پپتیدی آن ها در امتداد یک محور کشیده شده اند. اینها عمدتاً پروتئین های ساختاری و انقباضی هستند. چند نمونه از رایج ترین پروتئین های فیبریلار:

α-کراتین ها توسط سلول های اپیدرمی سنتز می شود. آنها تقریباً تمام وزن خشک مو، خز، پر، شاخ، ناخن، پنجه، لنگ، فلس، سم و پوسته لاک پشت و همچنین بخش قابل توجهی از وزن لایه بیرونی پوست را تشکیل می دهند. این یک خانواده کامل از پروتئین ها است؛ آنها از نظر ترکیب اسید آمینه مشابه هستند، حاوی بسیاری از بقایای سیستئین هستند و آرایش فضایی یکسانی از زنجیره های پلی پپتیدی دارند. در سلول‌های مو، زنجیره‌های پلی‌پپتیدی کراتین ابتدا به صورت الیافی سازمان‌دهی می‌شوند که ساختارهایی مانند یک طناب یا کابل پیچ خورده از آن تشکیل می‌شوند و در نهایت کل فضای سلول را پر می‌کنند. سلول های مو صاف می شوند و در نهایت می میرند و دیواره های سلولی یک غلاف لوله ای به نام کوتیکول در اطراف هر مو تشکیل می دهند. در α-کراتین، زنجیره های پلی پپتیدی به شکل یک مارپیچ α هستند که به دور یکدیگر به شکل یک کابل سه هسته ای با تشکیل پیوندهای متقابل دی سولفید پیچیده شده اند. باقی مانده های ترمینال N در یک طرف (موازی) قرار دارند. کراتین ها به دلیل غلبه اسیدهای آمینه در ترکیب آنها با رادیکال های جانبی غیر قطبی که با فاز آبی روبرو هستند در آب نامحلول هستند. در حین پرم، فرآیندهای زیر رخ می دهد: ابتدا پل های دی سولفیدی با احیا با تیول ها از بین می روند و سپس هنگامی که به مو شکل لازم داده می شود، با حرارت دادن خشک می شوند، در حالی که در اثر اکسیداسیون با اکسیژن جو، پل های دی سولفیدی جدید تشکیل می شود. ، که شکل مدل مو را حفظ می کند.

بتا کراتین ها اینها شامل فیبروئین ابریشم و تار عنکبوت است. آنها لایه های بتا پلیسه ضد موازی با غلبه گلیسین، آلانین و سرین در ترکیب هستند.

کلاژن. رایج ترین پروتئین در حیوانات عالی و پروتئین فیبریلار اصلی بافت همبند. کلاژن در فیبروبلاست‌ها و سلول‌های غضروفی - سلول‌های بافت همبند تخصصی سنتز می‌شود و سپس از آن خارج می‌شود. فیبرهای کلاژن در پوست، تاندون ها، غضروف ها و استخوان ها یافت می شوند. آنها کشش ندارند، قوی تر از سیم فولادی هستند و فیبرهای کلاژن با خطوط عرضی مشخص می شوند. وقتی کلاژن فیبری، نامحلول و غیرقابل هضم در آب جوشانده می شود با هیدرولیز برخی از پیوندهای کووالانسی به ژلاتین تبدیل می شود. کلاژن حاوی 35٪ گلیسین، 11٪ آلانین، 21٪ پرولین و 4-هیدروکسی پرولین (یک اسید آمینه منحصر به فرد برای کلاژن و الاستین) است. این ترکیب ارزش غذایی نسبتا پایین ژلاتین را به عنوان پروتئین غذایی تعیین می کند. فیبرهای کلاژن از زیر واحدهای پلی پپتیدی تکراری به نام تروپوکلاژن تشکیل شده اند. این زیر واحدها در امتداد فیبریل به شکل دسته های موازی به صورت سر به دم قرار گرفته اند. جابجایی سرها خطوط عرضی مشخصه را نشان می دهد. حفره های موجود در این ساختار، در صورت لزوم، می توانند به عنوان محلی برای رسوب کریستال های هیدروکسی آپاتیت Ca 5 (OH) (PO 4) 3 عمل کنند که نقش مهمی در معدنی شدن استخوان ایفا می کند.

زیرواحدهای تروپوکلاژن از سه زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده‌اند که به‌طور محکم در یک طناب سه رشته‌ای پیچیده شده‌اند که از کراتین‌های α و بتا متمایز است. در برخی کلاژن ها، هر سه زنجیره دارای توالی اسید آمینه یکسانی هستند، در حالی که در برخی دیگر فقط دو زنجیره یکسان هستند و زنجیره سوم متفاوت است. زنجیره پلی پپتیدی تروپوکلاژن یک مارپیچ چپ را تشکیل می دهد که به دلیل خمیدگی های زنجیره ای که توسط پرولین و هیدروکسی پرولین ایجاد می شود، در هر نوبت فقط سه اسید آمینه باقی مانده است. این سه زنجیره، علاوه بر پیوندهای هیدروژنی، توسط یک پیوند کووالانسی که بین دو باقیمانده لیزین واقع در زنجیره‌های مجاور تشکیل شده است، به یکدیگر متصل می‌شوند:

با افزایش سن، پیوندهای متقابل بیشتری در زیر واحدهای تروپوکلاژن و بین آن ها ایجاد می شود و فیبرهای کلاژن سفت تر و شکننده تر می شوند و این باعث تغییر خواص مکانیکی غضروف و تاندون ها، شکننده تر شدن استخوان ها و کاهش شفافیت قرنیه می شود. .

الاستین. موجود در بافت الاستیک زرد رباط ها و لایه الاستیک بافت همبند در دیواره عروق بزرگ. زیرواحد اصلی فیبرهای الاستین تروپولاستین است. الاستین غنی از گلیسین و آلانین است، حاوی مقدار زیادی لیزین و پرولین کمی است. بخش های مارپیچی الاستین در هنگام اعمال کشش کشیده می شوند، اما با برداشتن بار به طول اولیه خود باز می گردند. بقایای لیزین چهار زنجیره مختلف با یکدیگر پیوندهای کووالانسی ایجاد می کنند و به الاستین اجازه می دهند تا به طور برگشت پذیر در همه جهات کشیده شود.

پروتئین های گلوبولار پروتئین هایی هستند که زنجیره پلی پپتیدی آن ها به شکل یک گلبول فشرده تا می شود و قادر به انجام عملکردهای متنوعی هستند.

در نظر گرفتن ساختار سوم پروتئین های کروی با استفاده از مثال میوگلوبین راحت تر است. میوگلوبین یک پروتئین نسبتاً کوچک متصل به اکسیژن است که در سلول های ماهیچه ای یافت می شود. اکسیژن محدود را ذخیره می کند و انتقال آن به میتوکندری را افزایش می دهد. مولکول میوگلوبین حاوی یک زنجیره پلی پپتیدی و یک هموگروه (هِم) است - مجموعه ای از پروتوپورفیرین با آهن. خواص اصلی میوگلوبین:

الف) مولکول میوگلوبین به قدری فشرده است که تنها 4 مولکول آب می توانند درون آن قرار بگیرند.

ب) تمام باقی مانده های اسید آمینه قطبی، به استثنای دو مورد، در سطح خارجی مولکول قرار دارند و همه آنها در حالت هیدراته هستند.

ج) بیشتر بقایای اسید آمینه آبگریز در داخل مولکول میوگلوبین قرار دارند و بنابراین از تماس با آب محافظت می شوند.

د) هر یک از چهار باقیمانده پرولین در مولکول میوگلوبین در محل خم شدن زنجیره پلی پپتیدی قرار دارند؛ باقیمانده های سرین، ترئونین و آسپاراژین در مکان های خم دیگر قرار دارند، زیرا چنین آمینو اسیدهایی در صورت جلوگیری از تشکیل مارپیچ α از آنها جلوگیری می کنند. در کنار یکدیگر قرار دارند؛

ه) یک گروه هِم مسطح در یک حفره (جیب) در نزدیکی سطح مولکول قرار دارد، اتم آهن دارای دو پیوند هماهنگی است که عمود بر صفحه هم قرار دارند، یکی از آنها به باقیمانده هیستیدین 93 متصل است و دیگری برای اتصال عمل می کند. یک مولکول اکسیژن

با شروع از ساختار سوم، پروتئین قادر به انجام عملکردهای بیولوژیکی ذاتی خود می شود. اساس عملکرد پروتئین ها این است که وقتی یک ساختار سوم روی سطح پروتئین قرار می گیرد، مناطقی تشکیل می شود که می توانند مولکول های دیگری را به نام لیگاندها به هم متصل کنند. ویژگی بالای برهمکنش پروتئین با لیگاند با مکمل بودن ساختار مرکز فعال با ساختار لیگاند تضمین می شود. مکمل بودن تطابق مکانی و شیمیایی سطوح در حال تعامل است. برای اکثر پروتئین ها، ساختار سوم حداکثر سطح چین خوردگی است.

ساختار پروتئین کواترنر- مشخصه پروتئین های متشکل از دو یا چند زنجیره پلی پپتیدی که منحصراً توسط پیوندهای غیر کووالانسی، عمدتاً الکترواستاتیک و هیدروژن به یکدیگر متصل شده اند. اغلب، پروتئین ها حاوی دو یا چهار زیر واحد هستند؛ بیش از چهار زیر واحد معمولاً حاوی پروتئین های تنظیم کننده هستند.

پروتئین هایی که ساختار چهارتایی دارند اغلب الیگومریک نامیده می شوند. پروتئین های همومریک و هترومری وجود دارد. پروتئین‌های همومری شامل پروتئین‌هایی هستند که در آنها همه زیرواحدها ساختار یکسانی دارند، به عنوان مثال، آنزیم کاتالاز از چهار زیر واحد کاملاً یکسان تشکیل شده است. پروتئین های هترومریک زیر واحدهای مختلفی دارند؛ به عنوان مثال، آنزیم RNA پلیمراز از پنج زیر واحد ساختاری متفاوت تشکیل شده است که عملکردهای متفاوتی را انجام می دهند.

برهمکنش یک زیر واحد با یک لیگاند خاص باعث تغییرات ساختاری در کل پروتئین الیگومری و تغییر میل ترکیبی زیر واحدهای دیگر برای لیگاندها می شود؛ این ویژگی زیربنای توانایی پروتئین های الیگومری برای تحت تنظیم آلوستریک است.

ساختار چهارتایی یک پروتئین را می توان با استفاده از مثال هموگلوبین در نظر گرفت. شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی و چهار گروه پروتزی هِم است که در آن اتم های آهن به شکل آهنی Fe 2+ هستند. بخش پروتئینی مولکول، گلوبین، از دو زنجیره α و دو زنجیره β تشکیل شده است که تا 70٪ آلفا-مارپیچ را در خود جای داده است. هر یک از چهار زنجیره دارای یک ساختار سوم مشخصه هستند و یک هموگروه با هر زنجیره مرتبط است. هِم های زنجیره های مختلف نسبتاً دور از یکدیگر قرار دارند و زوایای تمایل متفاوتی دارند. تعداد کمی تماس مستقیم بین دو زنجیره α و دو زنجیره β ایجاد می‌شود، در حالی که تماس‌های متعددی از نوع α1β1 و α2β2 که توسط رادیکال‌های آبگریز تشکیل شده‌اند، بین زنجیره‌های α و β ایجاد می‌شوند. بین α 1 β 1 و α 2 β 2 یک کانال باقی می ماند.

بر خلاف میوگلوبین، هموگلوبین با میل ترکیبی بسیار کمتری برای اکسیژن مشخص می‌شود، که به آن اجازه می‌دهد در فشارهای جزئی کم اکسیژن موجود در بافت‌ها، بخش قابل‌توجهی از اکسیژن محدود را به آنها بدهد. اکسیژن به راحتی توسط آهن هموگلوبین در مقادیر pH بالاتر و غلظت CO 2 کم مشخصه آلوئول های ریه محدود می شود. آزادسازی اکسیژن از هموگلوبین با مقادیر pH پایین و غلظت بالای CO 2 مشخصه بافت ها مورد علاقه است.

علاوه بر اکسیژن، هموگلوبین حامل یون های هیدروژن است که به باقی مانده های هیستیدین در زنجیره ها متصل می شود. هموگلوبین حامل دی اکسید کربن است که به گروه آمینه انتهایی هر یک از چهار زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود و منجر به تشکیل کربامینو هموگلوبین می شود:

ماده ۲،۳-دی فسفوگلیسرات (DPG) در گلبول‌های قرمز در غلظت‌های نسبتاً بالایی وجود دارد؛ محتوای آن هنگام بالا رفتن به ارتفاعات بالا و در هنگام هیپوکسی افزایش می‌یابد و آزاد شدن اکسیژن از هموگلوبین در بافت‌ها را تسهیل می‌کند. DPG در کانال بین α 1 β 1 و α 2 β 2 قرار دارد و با گروه های آلوده به طور مثبت زنجیره های β در تعامل است. هنگامی که هموگلوبین به اکسیژن متصل می شود، DPG به زور از حفره خارج می شود. گلبول های قرمز برخی از پرندگان حاوی DPG نیستند، بلکه حاوی اینوزیتول هگزا فسفات هستند که تمایل هموگلوبین به اکسیژن را بیشتر کاهش می دهد.

2،3-دی فسفوگلیسرات (DPG)

HbA هموگلوبین بالغ طبیعی است، HbF هموگلوبین جنینی است، میل بیشتری به O 2 دارد، HbS هموگلوبین در کم خونی سلول داسی است. کم خونی داسی شکل یک بیماری ارثی جدی است که در اثر ناهنجاری ژنتیکی هموگلوبین ایجاد می شود. در خون افراد بیمار تعداد غیرمعمول زیادی گلبول های قرمز داسی شکل نازک وجود دارد که اولاً به راحتی پاره می شوند و ثانیاً مویرگ های خون را مسدود می کنند. در سطح مولکولی، هموگلوبین S با یک باقیمانده اسید آمینه در موقعیت 6 زنجیره β، جایی که والین به جای باقی مانده اسید گلوتامیک یافت می شود، با هموگلوبین A تفاوت دارد. بنابراین، هموگلوبین S حاوی دو بار منفی کمتر است؛ ظهور والین منجر به ظاهر شدن یک تماس آبگریز "چسبنده" در سطح مولکول می شود؛ در نتیجه، در طول اکسیژن زدایی، مولکول های دی اکسی هموگلوبین S به هم می چسبند و نامحلول و به طور غیر طبیعی طولانی تشکیل می شوند. دانه های نخ مانند که منجر به تغییر شکل گلبول های قرمز خون می شود.

دلیلی وجود ندارد که فکر کنیم کنترل ژنتیکی مستقلی بر تشکیل سطوح سازمان ساختاری پروتئین بالاتر از اولیه وجود دارد، زیرا ساختار اولیه ثانویه، سوم و چهارم (در صورت وجود) را تعیین می کند. ساختار بومی یک پروتئین در شرایط معین از نظر ترمودینامیکی پایدارترین ساختار است.

سخنرانی شماره 3

موضوع: "اسیدهای آمینه - ساختار، طبقه بندی، خواص، نقش بیولوژیکی"

آمینو اسیدها ترکیبات آلی حاوی نیتروژن هستند که مولکول های آنها دارای یک گروه آمینه NH2 و یک گروه کربوکسیل COOH هستند.

ساده ترین نماینده اسید آمینه اتانوئیک H2N - CH2 - COOH است

طبقه بندی اسیدهای آمینه

3 طبقه بندی اصلی اسیدهای آمینه وجود دارد:

فیزیکوشیمیایی - بر اساس تفاوت در خواص فیزیکوشیمیایی اسیدهای آمینه

• 
  اسیدهای آمینه آبگریز (غیر قطبی). اجزای رادیکال‌ها معمولاً حاوی گروه‌های هیدروکربنی هستند که در آن چگالی الکترون به طور مساوی توزیع شده و بار یا قطبی وجود ندارد. آنها همچنین ممکن است حاوی عناصر الکترونگاتیو باشند، اما همه آنها در یک محیط هیدروکربنی هستند.
• 
  اسیدهای آمینه آبدوست بدون بار (قطبی). . رادیکال های این اسیدهای آمینه حاوی گروه های قطبی هستند: -OH، -SH، -CONH2
• 
  اسیدهای آمینه با بار منفی. اینها شامل اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک است. آنها یک گروه COOH اضافی در رادیکال دارند - در یک محیط خنثی بار منفی به دست می آورند.
• 
  اسیدهای آمینه با بار مثبت : آرژنین، لیزین و هیستیدین. آنها یک گروه NH 2 اضافی (یا یک حلقه ایمیدازول مانند هیستیدین) در رادیکال دارند - در یک محیط خنثی بار مثبت به دست می آورند.

طبقه بندی بیولوژیکی – در صورت امکان، در بدن انسان سنتز می شود

• 
  غیر قابل تعویضاسیدهای آمینه، آنها همچنین "ضروری" نامیده می شوند. آنها نمی توانند در بدن انسان سنتز شوند و باید با غذا تامین شوند. 8 مورد از آنها و 2 اسید آمینه دیگر وجود دارد که به عنوان جزئی ضروری طبقه بندی می شوند.

ضروری:متیونین، ترئونین، لیزین، لوسین، ایزولوسین، والین، تریپتوفان، فنیل آلانین.

تا حدی غیر قابل تعویض: آرژنین، هیستیدین.

• 
  قابل تعویض(در بدن انسان قابل سنتز است). 10 مورد از آنها وجود دارد: اسید گلوتامیک، گلوتامین، پرولین، آلانین، اسید آسپارتیک، آسپاراژین، تیروزین، سیستئین، سرین و گلیسین.

طبقه بندی شیمیایی - مطابق با ساختار شیمیایی رادیکال اسید آمینه (آلیفاتیک، معطر).

اسیدهای آمینه بر اساس ویژگی های ساختاری آنها طبقه بندی می شوند.

1. بسته به موقعیت نسبی گروه های آمینه و کربوکسیل، اسیدهای آمینه به دو دسته تقسیم می شوند α-, β-, γ-, δ-, ε- و غیره.

نیاز به اسیدهای آمینه کاهش می یابد: برای اختلالات مادرزادی مرتبط با جذب اسیدهای آمینه. در این صورت برخی از مواد پروتئینی می توانند باعث ایجاد واکنش های آلرژیک در بدن از جمله مشکلات در دستگاه گوارش شوند. خارشو حالت تهوع
قابلیت هضم اسید آمینه

سرعت و کامل بودن جذب آمینو اسیدها به نوع فرآورده های حاوی آنها بستگی دارد. اسیدهای آمینه موجود در سفیده تخم مرغ، پنیر کم چرب، گوشت بدون چربی و ماهی به خوبی جذب بدن می شوند.

اسیدهای آمینه نیز با ترکیب مناسب محصولات به سرعت جذب می شوند: شیر با آن ترکیب می شود فرنی گندم سیاهو نان سفید، انواع فرآورده های آردی با گوشت و پنیر.
خواص مفید اسیدهای آمینه، تأثیر آنها بر بدن

هر اسید آمینه تأثیر خاص خود را بر بدن دارد. بنابراین متیونین برای بهبود متابولیسم چربی در بدن اهمیت ویژه ای دارد و به عنوان پیشگیری از تصلب شرایین، سیروز و تحلیل کبد چرب استفاده می شود.

برای برخی از بیماری های عصبی- روانپزشکی، از گلوتامین و اسیدهای آمینوبوتیریک استفاده می شود. گلوتامیک اسید نیز در آشپزی به عنوان یک افزودنی طعم دهنده استفاده می شود. سیستئین برای بیماری های چشمی نشان داده شده است.

سه اسید آمینه اصلی - تریپتوفان، لیزین و متیونین، به ویژه برای بدن ما ضروری هستند. تریپتوفان برای تسریع رشد و نمو بدن استفاده می شود و همچنین تعادل نیتروژن را در بدن حفظ می کند.

لیزین رشد طبیعی بدن را تضمین می کند و در فرآیندهای خون سازی شرکت می کند.

منابع اصلی لیزین و متیونین عبارتند از پنیر دلمه، گوشت گاو و برخی از انواع ماهی (کاد، ماهی سوف، شاه ماهی). تریپتوفان به مقدار مطلوب در کله پاچه یافت می شود، گوشت گوسالهو بازی. حمله قلبی.

اسیدهای آمینه برای سلامتی، انرژی و زیبایی

برای ساخت موفقیت آمیز توده عضلانی در بدنسازی، اغلب از مجتمع های اسید آمینه متشکل از لوسین، ایزولوسین و والین استفاده می شود.

برای حفظ انرژی در طول تمرین، ورزشکاران از متیونین، گلیسین و آرژنین یا محصولات حاوی آنها به عنوان مکمل های غذایی استفاده می کنند.

برای هر فردی که یک سبک زندگی سالم فعال داشته باشد، به غذاهای خاصی نیاز است که حاوی تعدادی آمینو اسیدهای ضروری برای حفظ شکل فیزیکی عالی، بازیابی سریع قدرت، سوزاندن چربی اضافی یا ساخت توده عضلانی باشد.

تغذیه پروتئینی مدرن بدون در نظر گرفتن نقش اسیدهای آمینه فردی قابل تصور نیست. حتی با تعادل کلی پروتئین مثبت، بدن حیوان ممکن است کمبود پروتئین را تجربه کند. این به دلیل این واقعیت است که جذب اسیدهای آمینه منفرد با یکدیگر مرتبط است؛ کمبود یا بیش از حد یک اسید آمینه می تواند منجر به کمبود اسید آمینه دیگری شود.
برخی از اسیدهای آمینه در بدن انسان و حیوان سنتز نمی شوند. آنها را غیر قابل تعویض می نامند. فقط ده اسید آمینه از این دست وجود دارد. چهار مورد از آنها بحرانی (محدود کننده) هستند - آنها اغلب رشد و نمو حیوانات را محدود می کنند.
در جیره غذایی طیور، اسیدهای آمینه محدود کننده اصلی متیونین و سیستین و در جیره خوک ها لیزین است. بدن باید مقدار کافی از اسید محدود کننده اصلی را با غذا دریافت کند تا بتوان از سایر اسیدهای آمینه به طور موثر برای سنتز پروتئین استفاده کرد.

این اصل با "بشکه Liebig" نشان داده شده است، جایی که سطح پر شدن بشکه نشان دهنده سطح سنتز پروتئین در بدن حیوان است. کوتاه ترین تخته در بشکه توانایی نگهداری مایع را در آن "محدود می کند". اگر این تخته گسترش یابد، حجم مایع نگهداری شده در بشکه تا سطح تخته محدود کننده دوم افزایش می یابد.
مهمترین عامل تعیین کننده بهره وری حیوان، تعادل اسیدهای آمینه موجود در آن مطابق با نیازهای فیزیولوژیکی است. مطالعات متعدد ثابت کرده است که در خوک ها، بسته به نژاد و جنس، نیاز به اسیدهای آمینه از نظر کمی متفاوت است. اما نسبت اسیدهای آمینه ضروری برای سنتز 1 گرم پروتئین یکسان است. این نسبت اسیدهای آمینه ضروری به لیزین، به عنوان اسید آمینه محدود کننده اصلی، "پروتئین ایده آل" یا "پروفایل اسید آمینه ایده آل" نامیده می شود. (

لیزین

تقریباً بخشی از تمام پروتئین های حیوانی، گیاهی و میکروبی است، اما پروتئین های غلات از نظر لیزین ضعیف هستند.

• لیزین عملکرد تولید مثل را تنظیم می کند، کمبود آن باعث اختلال در تشکیل اسپرم و تخمک می شود.
• برای رشد حیوانات جوان و تشکیل پروتئین های بافتی ضروری است. لیزین در سنتز نوکلئوپروتئین‌ها، کروموپروتئین‌ها (هموگلوبین) شرکت می‌کند و در نتیجه رنگدانه‌های خز حیوانات را تنظیم می‌کند. میزان محصولات تجزیه پروتئین را در بافت ها و اندام ها تنظیم می کند.
• جذب کلسیم را تقویت می کند
• در فعالیت عملکردی سیستم عصبی و غدد درون ریز شرکت می کند، متابولیسم پروتئین ها و کربوهیدرات ها را تنظیم می کند، با این حال، هنگام واکنش با کربوهیدرات ها، لیزین برای جذب غیر قابل دسترس می شود.
• لیزین ماده اولیه در تشکیل کارنیتین است که نقش مهمی در متابولیسم چربی دارد.

متیونین و سیستیناسیدهای آمینه حاوی گوگرد در این صورت متیونین می تواند به سیستین تبدیل شود، بنابراین این اسیدهای آمینه با هم جیره بندی می شوند و در صورت کمبود، مکمل های متیونین وارد رژیم غذایی می شوند. هر دوی این اسیدهای آمینه در تشکیل مشتقات پوست - مو، پرها نقش دارند. آنها همراه با ویتامین E، حذف چربی اضافی از کبد را تنظیم می کنند و برای رشد و تولید مثل سلول ها و گلبول های قرمز خون ضروری هستند. در صورت کمبود متیونین، سیستین غیر فعال است. با این حال، بیش از حد قابل توجهی متیونین در رژیم غذایی نباید مجاز باشد.

متیونین

باعث رسوب چربی در عضلات می شود، برای تشکیل ترکیبات آلی جدید کولین (ویتامین B4)، کراتین، آدرنالین، نیاسین (ویتامین B5) و غیره ضروری است.
کمبود متیونین در رژیم غذایی منجر به کاهش سطح پروتئین های پلاسما (آلبومین) می شود، باعث کم خونی می شود (سطح هموگلوبین در خون کاهش می یابد)، در حالی که کمبود همزمان ویتامین E و سلنیوم به ایجاد دیستروفی عضلانی کمک می کند. مقدار ناکافی متیونین در جیره باعث توقف رشد حیوانات جوان، کاهش اشتها، کاهش بهره وری، افزایش هزینه خوراک، کبد چرب، اختلال در عملکرد کلیه، کم خونی و لاغری می شود.
متیونین اضافی استفاده از نیتروژن را مختل می کند، باعث تغییرات دژنراتیو در کبد، کلیه ها، پانکراس می شود و نیاز به آرژنین و گلیسین را افزایش می دهد. با بیش از حد زیاد متیونین، عدم تعادل مشاهده می شود (تعادل اسیدهای آمینه به هم می خورد که بر اساس انحراف شدید از نسبت بهینه اسیدهای آمینه ضروری در رژیم غذایی است) که با اختلالات متابولیک و مهار سرعت رشد همراه است. در حیوانات جوان
سیستین یک آمینو اسید حاوی گوگرد است که با متیونین قابل تعویض است، در فرآیندهای اکسیداسیون و کاهش، متابولیسم پروتئین ها، کربوهیدرات ها و اسیدهای صفراوی شرکت می کند، باعث تشکیل موادی می شود که سموم روده را خنثی می کند، انسولین را فعال می کند، همراه با تریپتوفان، سیستین در سنتز شرکت می کند. در کبد اسیدهای صفراوی لازم برای جذب محصولات هضم چربی از روده، برای سنتز گلوتاتیون استفاده می شود. سیستین توانایی جذب اشعه ماوراء بنفش را دارد. با کمبود سیستین، سیروز کبدی، تاخیر در پر کردن و رشد پر در پرندگان جوان، شکنندگی و از بین رفتن (کندن) پرها در پرندگان بالغ و کاهش مقاومت در برابر بیماری های عفونی وجود دارد.

تریپتوفان

فعالیت فیزیولوژیکی آنزیم های دستگاه گوارش، آنزیم های اکسیداتیو در سلول ها و تعدادی از هورمون ها را تعیین می کند، در تجدید پروتئین های پلاسمای خون شرکت می کند، عملکرد طبیعی دستگاه غدد درون ریز و خون ساز، سیستم تولید مثل، سنتز گاما گلوبولین ها را تعیین می کند. ، هموگلوبین، نیکوتین اسید، بنفش چشم و ... در صورت کمبود تریپتوفان در جیره، رشد حیوانات جوان کند می شود، تولید تخم مرغ های تخمگذار کاهش می یابد، هزینه خوراک برای تولید افزایش می یابد، غدد درون ریز و غدد جنسی آتروفی می شوند. کوری رخ می دهد، کم خونی ایجاد می شود (تعداد گلبول های قرمز و سطح هموگلوبین خون کاهش می یابد)، مقاومت و ویژگی های ایمنی بدن، لقاح و جوجه کشی تخم ها کاهش می یابد. در خوک هایی که با رژیم غذایی کم تریپتوفان تغذیه می شوند، مصرف خوراک کاهش می یابد، اشتهای منحرف ظاهر می شود، موها درشت تر و لاغرتر می شوند و کبد چرب دیده می شود. کمبود این اسید آمینه همچنین منجر به عقیمی، افزایش تحریک پذیری، تشنج، تشکیل آب مروارید، تعادل منفی نیتروژن و کاهش وزن زنده می شود. تریپتوفان که پیش ساز (پرویتامین) اسید نیکوتینیک است، از رشد پلاگرا جلوگیری می کند.

فصل 2. 2.1. پروتئین ها

1. اسید آمینه خنثی عبارت است از:

1) آرژنین 4) اسید آسپارتیک

2) لیزین 5) هیستیدین

2. یون دوقطبی یک آمینو اسید مونوآمینو کربوکسیلیک باردار است:

1) منفی

2) خنثی الکتریکی

3) مثبت

اسید آمینه داده شده است

H 2 N-CH 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

متعلق به گروه اسیدهای آمینه:

1) آبگریز

2) قطبی، اما بدون بار

3) بار مثبت

4) دارای بار منفی

4. ایجاد انطباق:

رادیکال های اسید آمینه اسیدهای آمینه

الف) هیستیدین

الف) هیستیدین

ج) فنیل آلانین

ه) تریپتوفان

5. اسید ایمینو عبارت است از:

1) گلیسین 4) سرین

2) سیستئین 5) پرولین

3) آرژنین

6. آمینو اسیدهای سازنده پروتئین عبارتند از:

1) مشتقات آلفا آمینه اسیدهای کربوکسیلیک

2) مشتقات β-آمینه اسیدهای کربوکسیلیک

3) مشتقات آلفا آمینه کربوکسیلیک اسیدهای غیر اشباع

7-اسید آمینه را نام ببرید:

1-اسید آمینه را نام ببرید:

9.همخوانی داشتن:

گروه های اسید آمینه

4. سیترولین مونوآمینو مونو کربوکسیلیک

5. سیستین دی آمینومونو کربوکسیلیک

6. ترئونین مونو آمینو دی کربوکسیلیک

7. دی آمینو دی کربوکسیلیک گلوتامیک

10. اسید آمینه حاوی گوگرد عبارت است از:

8. ترئونین 4) تریپتوفان

9. تیروزین 5) متیونین

10. سیستئین

11. پروتئین ها اسید آمینه ندارند:

1) گلوتامین 3) آرژنین

2) γ-آمینوبوتیریک 4) بتا آلانین

اسید 4) ترئونین

12. اسیدهای آمینه حاوی یک گروه هیدروکسی هستند:

1) آلانین 4) متیونین

2) سرین 5) ترئونین

3) سیستئین

13. ایجاد انطباق:

محتوای شیمیایی عنصری

ترکیب پروتئین بر حسب درصد

1) کربن الف) 21-23

2) اکسیژن ب) 0-3

3) نیتروژن ج) 6-7

4) هیدروژن 5) 50-55

5) گوگرد د) 15-17

14. پیوند زیر در تشکیل ساختار سوم پروتئین دخیل نیست:

1) هیدروژن

2) پپتید

3) دی سولفید

4) تعامل آبگریز

15. وزن مولکولی پروتئین در موارد زیر متفاوت است:

1) 0.5-1.0 2) 1.0-5 3) 6-10 هزار کیلو دالتون

16. هنگامی که دناتوره شدن پروتئین رخ نمی دهد:

1) نقض ساختار سوم

3) نقض ساختار ثانویه

2) هیدرولیز پیوندهای پپتیدی

4) تفکیک زیر واحدها

روش اسپکتروفتومتری برای کمی

تعیین پروتئین بر اساس توانایی آنها در جذب نور در ناحیه UV زمانی است که:

1) 280 نانومتر 2) 190 نانومتر 3) 210 نانومتر

آمینو اسیدهای آرژنین و لیزین را تشکیل می دهند

ترکیب اسید آمینه 20-30 درصد پروتئین ها:

1) آلبومین ها 4) هیستون ها

2) پرولامین ها 5) پروتئینوئیدها

3) گلوبولین ها

19. پروتئین های کراتینه مو متعلق به گروه:

1) پرولامین ها 4) گلوتلین ها

2) پروتامین ها 5) گلوبولین ها

3) پروتئینوئیدها

20. 50 درصد پروتئین های پلاسمای خون عبارتند از:

1) α-گلوبولین ها 4) آلبومین

2) β-گلوبولین ها 5) پری آلبومین

3) γ-گلوبولین ها

21. هسته سلولهای یوکاریوتی عمدتاً شامل:

1) پروتامین ها 3) آلبومین ها

2) هیستون ها 4) گلوبولین ها

22. پروتئین ها عبارتند از:

1) زین – پروتئین دانه ذرت 4) فیبروئین – پروتئین ابریشم

2) آلبومین – سفیده تخم مرغ 5) کلاژن – ترکیب پروتئینی

3) هوردئین - پروتئین دانه جو

لئونید اوستاپنکو

اتصالات هورمونی

مشخص شده است که آمینو اسیدهای شاخه دار نه تنها می توانند از خستگی مرکزی و تجزیه عضلات جلوگیری کنند، بلکه می توانند از نوسانات هورمونی نامطلوب ناشی از ورزش شدید نیز جلوگیری کنند.

به عنوان مثال، لوسین به تنهایی می تواند ترشح و/یا فعال شدن هورمون رشد، سوماتومدین ها و انسولین را تحریک کند. این یک اثر آنابولیک و ضد کاتابولیک مستقیم روی عضله دارد.

در مطالعات انجام شده در سال 1992 (ژورنال اروپایی فیزیولوژی کاربردی، 64: 272)، محققان یک مکمل غذایی تجاری حاوی 5.14 گرم لوسین، 2.57 گرم ایزولوسین و 2.57 گرم والین (نسبت 2: 1:1) به ورزشکاران آزمایشی ارائه کردند. . این محصول علاوه بر BCAA شامل 12 گرم پروتئین شیر، 20 گرم فروکتوز، 8.8 گرم سایر کربوهیدرات ها و 1.08 گرم چربی بود.

هدف دانشمندان این بود که تعیین کنند آیا مکمل BCAA می‌تواند بر پاسخ هورمونی افراد (دوندگان ماراتن مرد) در هنگام دویدن با سرعت ثابت تأثیر بگذارد یا خیر. برای اطمینان از نتایج تمیز، ورزشکاران 12 ساعت قبل از آزمایش ناشتا بودند و مخلوط BCAA خود را 90 دقیقه قبل از اجرای آزمایشی مصرف کردند.

نتایج آزمایش ها نشان داد که برخی از افراد طی چند ساعت پس از مصرف مخلوط، افزایش قابل توجهی در BCAA در خون خود را تجربه کردند. محققان به این نتیجه رسیدند که BCAA می تواند به طور قابل اعتمادی اثر ضد کاتابولیک داشته باشد زیرا نسبت تستوسترون به کورتیزول - یک شاخص کلیدی از وضعیت آنابولیک - بهبود یافته است. می دانید که کورتیزول یک هورمون کاتابولیک قدرتمند است که افزایش سطح آن در بدن به معنای واقعی کلمه عضلات شما را که به سختی به دست آورده اید «بلع» می کند.

در آزمایش دیگری (European Journal of Applied Physiology، 65: 394، 1992)، محققان به شانزده کوهنورد در مجموع 11.52 گرم BCAA - 5.76 گرم لوسین، 2.88 گرم ایزولوسین و 2.88 گرم والین در روز دادند. نتایج این آزمایش به طرز درخشانی تأیید کرد که مکمل رژیم غذایی با BCAA به جلوگیری از از دست دادن عضله در زمانی که این 16 نفر سفر طاقت‌فرسا را ​​در کوه‌های آند پرو انجام دادند، کمک کرد.

راستش را بخواهید، شما واقعاً به همه این کفش‌های کتانی، دوندگان ماراتن و کوهنوردان حسادت خواهید کرد - همه دانشمندان در حال مطالعه آنها هستند، و فقط بدنساز بدبخت مجبور می‌شود، به خطر و خطر خودش، ترکیب‌های کاملاً غیرقابل تصوری از همه چیز را در خود بگنجاند. حداقل برای لحظه ای به هدف عزیز او نزدیک تر شوید - قوی و بزرگ شوید! اما به نظر می رسد که ما حواسمان را پرت کرده بود و این را نمی توان در یک گفتگوی جدی انجام داد... به موضوع خود بازگردیم.

به طور خلاصه، نشان داده شده است که BCAA ها دارای اثرات ضد کاتابولیک هستند و بنابراین می توانند به عنوان یک عامل کلیدی در افزایش تحریک آنابولیک در نظر گرفته شوند. برخی استدلال های علمی در این مورد وجود دارد.

یکی از آزمایشات جدی انجام شده توسط دانشمند آمریکایی فراندو و همکارانش در ناسا در هیوستون، ایالات متحده، در مجله تغذیه تزریقی و روده ای (JPEN) برجسته شده است. به خاطر داشته باشید که JPEN، مجله برتر که نظرات آن بدون شک توسط متخصصان تغذیه ارتدکس پذیرفته شده است، حاوی مقالات متعددی در مورد تغذیه درمانی است، به ویژه در رابطه با اسیدهای آمینه.

این مطالعه اثر 11 گرم BCAA را با تأثیر 11 گرم از سه اسید آمینه ضروری (ترئونین، هیستیدین و متیونین) بر سنتز و تجزیه پروتئین در 4 مرد سالم مقایسه کرد. هر نوشیدنی روزانه با این BCAA ها همچنین شامل 50 گرم کربوهیدرات است.

نتایج سه مشاهدات مهم به دست می دهد:

اولین- مکمل غذایی با هر مخلوط اسید آمینه به طور قابل توجهی (سه تا چهار برابر) سطح خونی اسید آمینه مربوطه را افزایش داد.

دومین- افزودن BCAA (اما نه فرمول اسید آمینه دیگر) به طور قابل توجهی باعث افزایش غلظت BCAA داخل سلولی در عضله شد.

سوم(اما با بیشترین اهمیت) - مکمل رژیم غذایی با اسیدهای آمینه به طور قابل توجهی از تجزیه پروتئین در سراسر بدن جلوگیری می کند (پروتئولیز) - در حالی که BCAA محافظت بیشتری نسبت به فرمول اسیدهای آمینه "ضروری" ارائه می دهد.

به نظر من، ما به خوبی می‌توانیم از نتایج این آزمایش به همراه بسیاری از افراد دیگری که علاقه مند به چنین محافظتی از عضلات خود هستند، خوشحال باشیم.

یک قاشق قیر

شما نمی توانید همیشه همه چیز خوب باشد. این اتفاق در زندگی نمی افتد این اتفاق در دنیای بیوشیمی نمی افتد، به خصوص وقتی صحبت از آزمایش می شود.

همانطور که می دانیم، آرامش عصبی به خستگی زودرس در حین ورزش تبدیل می شود و یکی از راه حل های توصیه شده برای این بیماری مصرف آمینو اسیدهای شاخه دار یا BCAA قبل از ورزش است. همانطور که در بالا ذکر شد، تریپتوفان برای ورود به مغز با سایر اسیدهای آمینه رقابت می کند و معمولاً در برابر اسیدهای آمینه خنثی بزرگ مانند BCAA از دست می دهد. تحقیقات گذشته نشان داده است که مصرف BCAA قبل از ورزش، اثرات ترکیبی کربوهیدرات ها، انسولین و تریپتوفان را به تاخیر می اندازد و در نتیجه خستگی ناخواسته سیستم عصبی مرکزی را به تاخیر می اندازد.

با این حال، یک مطالعه اخیر که خوشبختانه در حال حاضر بر روی موش‌ها انجام شده است، با این توصیه مخالف است. گروهی از موش‌هایی که BCAA مصرف کردند، سطوح قابل‌توجهی از خستگی را در طول ورزش نشان دادند و دانشمندان به این نتیجه رسیدند که BCAA باعث ترشح انسولین بیشتری نسبت به گلوکز می‌شود و این منجر به خستگی زودرس از طریق دو مکانیسم می‌شود: 1) حذف گلوکز از خون توسط انسولین؛ و 2) کاهش سرعت تجزیه و آزادسازی گلیکوژن انباشته شده کبد که برای حفظ سطح مناسب گلوکز خون لازم است.

تنها درس تئوریکی که از این تجربه می‌توان گرفت این است که ترکیب سطوح بالای کربوهیدرات و سطوح بالای BCAA قبل از ورزش می‌تواند باعث خستگی زودرس در حین ورزش، به‌ویژه برای ورزش‌هایی که بیش از دو ساعت طول بکشد، شود. البته پس از آموزش، این وضعیت به صورت معکوس ایجاد می شود. در آن زمان است که برای تقویت سنتز پروتئین عضلانی به یک موج قدرتمند انسولین نیاز دارید. در واقع، اگر مکملی مانند یکی از بهینه سازهای متابولیک، غنی از کربوهیدرات و BCAA مصرف می کردید، اگر می خواهید سطح انرژی خود را در طول تمرین بالا نگه دارید، باید آن را بعد از تمرین مصرف کنید. خوشبختانه، اینها فقط فرضیات هستند و نیاز به آزمایش دارند، اما در این بین، همه ورزشکاران نخبه که قبل و بعد از تمرین آمینو اسیدهای شاخه دار مصرف می کنند، تغییرات مثبتی در حفظ انرژی و توده عضلانی گزارش می دهند.

نحوه و زمان مصرف BCAA

توصیه های استاندارد برای زمان مصرف BCAA دوره های بلافاصله قبل و بعد از یک جلسه تمرینی است. در عرض نیم ساعت قبل از تمرین، مصرف چند کپسول از این اسیدهای آمینه بسیار مفید است. در صورتی که گلیکوژن کافی در ماهیچه ها و کبد خود نداشته باشید، شما را پوشش می دهند تا مجبور نباشید بهای تجزیه آمینو اسیدهای ارزشمندی را که سلول های عضلانی شما را تشکیل می دهند، بپردازید.

به طور طبیعی، پس از تمرین، زمانی که سطح آمینو اسیدها و گلوکز در خون به سطوح بسیار پایین می‌رسد، باید فوراً جایگزین شوند، زیرا تنها با بازگرداندن پتانسیل انرژی سلول می‌توان انتظار داشت که فرآیندهای پلاستیکی آغاز شود. بازسازی و فوق بازسازی عناصر انقباضی است.

مناسب ترین دوره برای چنین جبرانی نیم ساعت اول بعد از کلاس است. بلافاصله پس از تمرین، چند کپسول BCAA دیگر مصرف کنید تا افزایش سرعت فرآیندهای متابولیک، که با اینرسی ادامه می‌یابد، اسیدهای آمینه ارزشمندی را که سلول‌های عضلانی را به منظور از بین بردن حفره انرژی می‌سازند، «بلع» نکند.

لی هانی، یکی از "جگرهای بلند" بر تاج و تخت آقای. به عنوان مثال، المپیا پس از تمرینات سنگین، مخلوطی از والین، لوسین و ایزولوسین را به نسبت 2:2:1 مصرف کرد و به طور مطلق این مقدار به صورت 5 گرم والین و لوسین و 2.5 گرم ایزولوسین و بعد از آن بیان شد. تمرین هوازی این دوز به نصف کاهش یافت.

برخی از متخصصان پیشنهاد می‌کنند که زمان ایده‌آل برای مصرف مکمل‌های BCAA بلافاصله بعد از غذا است که به شما کمک می‌کند سطح انسولین خود را بالا نگه دارید، و بلافاصله بعد از هر تمرین، جریان BCAA را در ماهیچه‌های گرسنه‌تان در حالت تخلیه سریع‌تر می‌کند. . با این حال، آنها باید همزمان با نوعی از کربوهیدرات های پیچیده مصرف شوند، اما نه با قندهای ساده، که در بازگرداندن گلیکوژن ماهیچه ها بی تاثیر هستند. در هر صورت، هرگز نباید BCAA را با معده خالی مصرف کنید - تقریباً همه محققان و پزشکان در این مورد توافق دارند.

هنوز ترفندهایی وجود دارد که بدون آگاهی از آنها حتی قدرتمندترین دوزهای BCAA در دستان شما "بازی" نخواهد بود. لطفا به خاطر داشته باشید که نکته اصلی در جذب هر اسید آمینه افزایش قند خون و انسولین است. بدون شک انسولین اصلی ترین هورمون آنابولیک در بدن است. سوال این است که بهترین راه برای ترکیب سطوح بالای انسولین با BCAA چیست؟

ابتدا مطمئن شوید که کوفاکتورهای مهمی در برنامه غذایی و مکمل خود دارید. یکی از مهم ترین این کوفاکتورها کروم است و مطلوب ترین شکل این کانی کمیاب، کروم پیکولینات است. کروم اثربخشی انسولین را افزایش می دهد و از آنجایی که انسولین اسیدهای آمینه را به ماهیچه های شما منتقل می کند، هنگام مصرف BCAA در حالی که کمبود کروم دارید، نتایج کمتر از ایده آل را تجربه خواهید کرد.

سایر کوفاکتورهای مهم عبارتند از روی که تنظیم کننده انسولین است، ویتامین های B6 و B12 که برای متابولیسم پروتئین مهم هستند و بیوتین. بخش قابل توجهی از این کوفاکتورها از یک رژیم غذایی تمیز خوب به دست می آیند. با این حال، ایده خوبی است که از یک فرمول مولتی ویتامین و مولتی مینرال خوب نیز استفاده کنید تا مطمئن شوید که به اندازه کافی دریافت نمی کنید.

البته، برای اینکه BCAA ها به طور موثر عمل کنند، باید روی یک مکمل جامع که شامل هر سه این اسیدهای آمینه باشد، تمرکز کنید. همه آنها باید در یک زمان حضور داشته باشند تا حداکثر جذب توسط سیستم عضلانی تضمین شود.

چه مقدار و از کدام شرکت ها گرفته شود

سوال آخر اما مهم ترین و سخت ترین. هیچ کس نمی داند چقدر باید بگیرد. هیچ یک از آزمایش‌های علمی که با نتایج آن آشنا شدیم، نه تنها به‌طور قطعی، بلکه حتی به‌صورت توصیه‌ای، نمی‌توانستند نامی از روابط بین BCAA فردی در مجموعه‌شان و یا دوزهای روزانه یا تکی آن‌ها را بیان کنند. هر یک از قهرمانان شرکت کننده در تبلیغات این یا آن مکمل اسید آمینه ادعا می کنند که دقیقاً همان چیزی که مصرف کرده بهترین بوده است. به نظر من این کاملا طبیعی است. از این گذشته، ویژگی های فردی هضم و جذب برای هر فرد آنقدر خاص است که یکی از شما با فرمول اسید آمینه شرکت به بهترین وجه کمک می کند. Twinlab، در حالی که دیگری از شرکت خوشحال خواهد شد وایدرو سومی با فوم در دهان ثابت می کند که هیچ چیز بهتر از آمینو اسیدهای شرکت وجود ندارد چند توان. نکته خنده دار این است که همه آنها درست خواهند بود، زیرا یک یا آن فرمول اسید آمینه خاص کاملاً با ویژگی های بدن او مطابقت دارد!

بنابراین، دوستان، آزمایش کنید، آینده از آن شماست و به ما اطلاع دهید که کدام مارک داروها، در چه دوز، در چه ساعتی از روز و غیره موثرتر هستند. هر چه بیشتر بتوانیم چنین موادی را جمع آوری کنیم، با دقت بیشتری می توانیم دوزها و رژیم های دوز بهینه را برای بدنسازان تعیین کنیم.

در فعالیت های تحقیقاتی خود موفق باشید!