این اسید آمینه اصلی است. خواص اسید-باز اسیدهای آمینه

لیپیدها

لیپیدها مواد روغنی یا چرب نامحلول در آب هستند که می توانند با حلال های غیر قطبی از سلول ها استخراج شوند. این یک گروه ناهمگن از ترکیبات است که به طور مستقیم یا غیر مستقیم با اسیدهای چرب مرتبط است.

عملکردهای بیولوژیکی لیپیدها:

1) منبع انرژی که می تواند برای مدت طولانی ذخیره شود.

2) مشارکت در تشکیل غشای سلولی؛

3) منبع ویتامین های محلول در چربی، مولکول های سیگنال دهنده و اسیدهای چرب ضروری؛

4) عایق حرارتی؛

5) لیپیدهای غیر قطبی به عنوان عایق های الکتریکی عمل می کنند و از انتشار سریع امواج دپلاریزاسیون در امتداد رشته های عصبی میلین دار اطمینان می دهند.

6) مشارکت در تشکیل لیپوپروتئین ها.

اسیدهای چرب اجزای ساختاری اکثر لیپیدها هستند. این اسیدهای آلی با زنجیره بلند حاوی 4 تا 24 اتم کربن هستند، آنها حاوی یک گروه کربوکسیل و یک دنباله هیدروکربنی طولانی غیر قطبی هستند. در سلول ها، آنها در حالت آزاد نیستند، بلکه فقط به صورت کووالانسی متصل می شوند. چربی‌های طبیعی معمولاً حاوی اسیدهای چرب با تعداد زوج اتم‌های کربن هستند، زیرا آنها از واحدهای دو کربنی که زنجیره‌ای از اتم‌های کربن را تشکیل می‌دهند، سنتز می‌شوند. بسیاری از اسیدهای چرب دارای یک یا چند پیوند دوگانه هستند - اسیدهای چرب غیر اشباع.

مهم ترین اسیدهای چرب (تعداد اتم های کربن، نام، نقطه ذوب بعد از فرمول آورده شده است):

12، لوریک، 44.2 o C

14، مریستیک، 53.9 o C

16، پالمیتیک، 63.1 درجه سانتیگراد

18، استئاریک، 69.6 o C

18، اولئیک، 13.5 o C

18، لینولئیک، -5 o C

18، لینولنیک، -11 درجه سانتیگراد

20، آراشیدونیک، -49.5 درجه سانتیگراد

خواص عمومی اسیدهای چرب

تقریباً همه دارای تعداد زوج اتم کربن هستند،

اسیدهای اشباع در حیوانات و گیاهان دو برابر اسیدهای غیراشباع رایج است.

اسیدهای چرب اشباع ساختار خطی سفت و سختی ندارند، آنها بسیار انعطاف پذیر هستند و می توانند ترکیبات مختلفی را اتخاذ کنند.

در اکثر اسیدهای چرب، پیوند دوگانه موجود بین اتم های کربن 9 و 10 قرار دارد (Δ9).

پیوندهای دوگانه اضافی معمولاً بین پیوند دوگانه Δ9 و انتهای متیل زنجیره قرار دارند.

دو پیوند دوگانه در اسیدهای چرب مزدوج نیستند، همیشه یک گروه متیلن بین آنها وجود دارد.

پیوندهای دوگانه تقریباً همه اسیدهای چرب طبیعی در آنها یافت می شود سیس- ترکیبات، که منجر به خمش قوی زنجیره آلیفاتیک و ساختار سفت‌تر می‌شود.

در دمای بدن، اسیدهای چرب اشباع در حالت جامد و مومی شکل هستند، در حالی که اسیدهای چرب غیراشباع مایع هستند.

صابون های سدیم و پتاسیم اسیدهای چرب قادر به امولسیون کردن روغن ها و چربی های نامحلول در آب هستند، صابون های کلسیم و منیزیم اسیدهای چرب بسیار ضعیف حل می شوند و چربی ها را امولسیون نمی کنند.

اسیدهای چرب و الکل های غیرمعمول در لیپیدهای غشای باکتری ها یافت می شوند. بسیاری از سویه های باکتریایی حاوی این لیپیدها (ترموفیل ها، اسیدوفیل ها و گالوفیل ها) با شرایط شدید سازگار هستند.

هم شاخه ای

ضد انشعاب

حاوی سیکلوپروپان

حاوی ω-سیکلوهگزیل

ایزوپرانیل

سیکلوپنتان فیتانیل

ترکیب لیپیدهای باکتریایی بسیار متنوع است و طیف اسیدهای چرب گونه های مختلف به یک معیار طبقه بندی برای شناسایی موجودات تبدیل شده است.

در حیوانات، مشتقات مهم اسید آراشیدونیک هیستوهورمون های پروستاگلاندین، ترومبوکسان ها و لکوترین ها هستند که در گروه ایکوزانوئیدها متحد شده و دارای فعالیت بیولوژیکی بسیار گسترده هستند.

پروستاگلاندین H2

طبقه بندی لیپیدها:

1. تری اسیل گلیسرید(چربی ها) استرهای الکل گلیسرول و سه مولکول اسیدهای چرب هستند. آنها جزء اصلی ذخایر چربی سلول های گیاهی و حیوانی را تشکیل می دهند. غشاها شامل نمی شوند تری آسیل گلیسریدهای ساده حاوی بقایای اسیدهای چرب یکسان در هر سه موقعیت (تریستئارین، تری پالمیتین، تریولئین) هستند. مخلوط حاوی اسیدهای چرب مختلف است. از نظر وزن مخصوص سبکتر از آب است و در کلروفرم، بنزن و اتر به آسانی محلول است. با جوشاندن با اسیدها یا بازها یا با عمل لیپاز هیدرولیز می شود. در سلول ها در شرایط عادی به دلیل وجود ویتامین E، آنزیم های مختلف و اسید اسکوربیک از خود اکسیداسیون چربی های غیراشباع کاملاً مهار می شود. در سلول های تخصصی بافت همبند سلول های چربی حیوانی، مقدار زیادی تری اسیل گلیسرید را می توان به شکل قطرات چربی ذخیره کرد که تقریباً کل حجم سلول را پر می کند. به شکل گلیکوژن، بدن می تواند انرژی را بیش از یک روز ذخیره کند. تری گلیسریدها می توانند برای ماه ها انرژی ذخیره کنند، زیرا می توانند در مقادیر بسیار زیاد به شکل تقریبا خالص و بدون هیدراته ذخیره شوند و در هر واحد وزن، دو برابر کربوهیدرات ها انرژی ذخیره می کنند. علاوه بر این، تری اسیل گلیسریدها در زیر پوست یک لایه عایق حرارتی تشکیل می دهند که از بدن در برابر اثرات دمای بسیار پایین محافظت می کند.

چربی خنثی

از ثابت های زیر برای مشخص کردن خواص چربی استفاده می شود:

عدد اسیدی - تعداد میلی گرم KOH مورد نیاز برای خنثی سازی

اسیدهای چرب آزاد موجود در 1 گرم چربی؛

عدد صابونی سازی - تعداد میلی گرم KOH مورد نیاز برای هیدرولیز

لیپیدهای خنثی و خنثی سازی تمام اسیدهای چرب،

عدد ید - تعداد گرم ید مرتبط با 100 گرم چربی،

درجه اشباع نشدن یک چربی معین را مشخص می کند.

2. موماسترهایی هستند که توسط اسیدهای چرب با زنجیره بلند و الکل های با زنجیره بلند تشکیل می شوند. در مهره داران، موم های ترشح شده از غدد پوست به عنوان یک پوشش محافظ عمل می کنند که پوست را روان و نرم می کند و همچنین از آن در برابر آب محافظت می کند. مو، پشم، خز، پرهای حیوانات و همچنین برگ های بسیاری از گیاهان با یک لایه مومی پوشانده شده است. موم ها در مقادیر بسیار زیاد توسط موجودات دریایی به ویژه پلانکتون ها تولید و استفاده می شوند که در آن به عنوان شکل اصلی تجمع سوخت سلولی پر کالری عمل می کنند.

spermaceti که از مغز نهنگ های اسپرم به دست می آید

موم زنبور عسل

3. فسفوگلیسرولیپیدها- به عنوان اجزای ساختاری اصلی غشاها عمل می کنند و هرگز در مقادیر زیاد ذخیره نمی شوند. مطمئن شوید که حاوی الکل پلی هیدریک گلیسیرین، اسید فسفریک و باقی مانده اسیدهای چرب است.

فسفوگلیسرولیپیدها را می توان با توجه به ساختار شیمیایی به چند نوع تقسیم کرد:

1) فسفولیپیدها - متشکل از گلیسرول، دو باقی مانده اسید چرب در موقعیت های 1 و 2 گلیسرول و یک باقی مانده اسید فسفریک است که بقایای یک الکل دیگر (اتانول آمین، کولین، سرین، اینوزیتول) به آن مرتبط است. به عنوان یک قاعده، اسید چرب در موقعیت 1 اشباع و در 2 - غیر اشباع است.

اسید فسفاتیدیک - ماده اولیه برای سنتز فسفولیپیدهای دیگر، در بافت ها در مقادیر کم یافت می شود.

فسفاتیدیل اتانول آمین (کفالین)

فسفاتیدیل کولین (لسیتین)، عملاً در باکتری ها وجود ندارد

فسفاتیدیل سرین

فسفاتیدیلینوزیتول پیش ساز دو پیام رسان مهم دوم (واسطه) دی اسیل گلیسرول و اینوزیتول-1،4،5-تری فسفات است.

2) پلاسمالوژن ها - فسفوگلیسرولیپیدها که در آن یکی از زنجیره های هیدروکربنی یک وینیل اتر ساده است. پلاسمالوژن ها در گیاهان یافت نمی شوند. پلاسمالوژن های اتانول آمین به طور گسترده در میلین و در شبکه سارکوپلاسمی قلب توزیع می شوند.

اتانول آمین پلاسمالوژن

3) لیزوفسفولیپیدها - از فسفولیپیدها در طی شکاف آنزیمی یکی از باقی مانده های آسیل تشکیل می شوند. زهر مار حاوی فسفولیپاز A 2 است که لیزوفسفاتیدها را تشکیل می دهد که اثر همولیتیک دارند.

4) کاردیولیپین ها - فسفولیپیدهای غشای داخلی باکتری ها و میتوکندری ها از تعامل دو باقی مانده اسید فسفاتیدیک با گلیسرول تشکیل می شوند:

کاردیولیپین

4. فسفسفنگولیپیدها- عملکرد گلیسرول در آنها توسط اسفنگوزین - یک آمینو الکل با زنجیره آلیفاتیک طولانی انجام می شود. حاوی گلیسیرین نیست. آنها به مقدار زیاد در غشای سلول های بافت عصبی و مغز وجود دارند. فسفنگولیپیدها در غشای سلولی گیاه و باکتری نادر هستند. مشتقات اسفنگوزین اسیله شده در گروه آمینه با بقایای اسیدهای چرب سرامید نامیده می شوند. مهمترین نماینده این گروه اسفنگومیلین (سرامید-1-فسفوکولین) است. در اکثر غشاهای سلول های حیوانی، به ویژه در غلاف میلین انواع خاصی از سلول های عصبی وجود دارد.

اسفنگومیلین

اسفنگوزین

5. گلیکوگلیسرولیپیدها -لیپیدهایی که دارای کربوهیدرات از طریق پیوند گلیکوزیدی در موقعیت 3 گلیسرول هستند، حاوی گروه فسفات نیستند. گلیکوگلیسرولیپیدها به طور گسترده در غشاهای کلروپلاست و همچنین در جلبک ها و باکتری های سبز آبی وجود دارند. مونوگالاکتوزیل دی آسیل گلیسرول فراوان ترین لیپید قطبی در طبیعت است، زیرا نیمی از لیپیدهای غشای تیلاکوئید کلروپلاست ها را تشکیل می دهد:

مونوگالاکتوزیل دی آسیل گلیسرول

6. گلیکوسفنگولیپیدها- ساخته شده از اسفنگوزین، یک باقی مانده اسید چرب و یک الیگوساکارید. در تمام بافت ها، به طور عمده در لایه لیپیدی خارجی غشاهای پلاسما وجود دارد. آنها فاقد گروه فسفات هستند و بار الکتریکی ندارند. گلیکوسفنگولیپیدها را می توان به دو نوع تقسیم کرد:

1) سربروزیدها نمایندگان ساده تری از این گروه هستند. گالاکتوسربروزیدها عمدتا در غشای سلول های مغزی یافت می شوند، در حالی که گلوکوسربروزیدها در غشای سلول های دیگر وجود دارند. سربروزیدهای حاوی دو، سه یا چهار باقیمانده قند عمدتاً در لایه بیرونی غشای سلولی قرار دارند.

گالاکتوسربروزید

2) گانگلیوزیدها پیچیده ترین گلیکوزفنگولیپیدها هستند. سرهای قطبی بسیار بزرگ آنها توسط چندین باقی مانده قند تشکیل شده است. آنها با حضور در موقعیت شدید یک یا چند باقی مانده از N-acetylneuraminic (سیالیک) اسید مشخص می شوند که دارای بار منفی در pH 7 است. در ماده خاکستری مغز، گانگلیوزیدها حدود 6 درصد از لیپیدهای غشایی را تشکیل می دهند. گانگلیوزیدها اجزای مهمی از مکان های گیرنده خاصی هستند که در سطح غشای سلولی قرار دارند. بنابراین آنها در مناطق خاصی از انتهای عصبی قرار دارند که در آن اتصال مولکول های انتقال دهنده عصبی در فرآیند انتقال شیمیایی یک تکانه از یک سلول عصبی به سلول عصبی دیگر اتفاق می افتد.

7. ایزوپرنوئیدها- مشتقات ایزوپرن (شکل فعال - 5-ایزوپنتنیل دی فسفات) که عملکردهای گسترده ای را انجام می دهد.

ایزوپرن 5-ایزوپنتنیل دی فسفات

توانایی سنتز ایزوپرنوئیدهای خاص فقط برای برخی از گونه های جانوری و گیاهی مشخص است.

1) لاستیک - سنتز شده توسط چندین نوع گیاه، در درجه اول Hevea brazilian:

قطعه لاستیکی

2) ویتامین های محلول در چربی A، D، E، K (به دلیل تمایل ساختاری و عملکردی به هورمون های استروئیدی، ویتامین D اکنون به عنوان یک هورمون طبقه بندی می شود):

ویتامین A

ویتامین E

ویتامین K

3) هورمون های رشد حیوانی - اسید رتینوئیک در مهره داران و نئوتنین ها در حشرات:

رتینوئیک اسید

نئوتنین

رتینوئیک اسید یک مشتق هورمونی از ویتامین A است، رشد و تمایز سلولی را تحریک می کند، نئوتنین ها هورمون های حشرات هستند، رشد لارو را تحریک می کنند و پوست اندازی را مهار می کنند، آنتاگونیست های اکدیسون هستند.

4) هورمون های گیاهی - اسید آبسیزیک، یک فیتوهورمون استرس است که باعث ایجاد یک پاسخ ایمنی سیستمیک در گیاهان می شود که در مقاومت در برابر انواع پاتوژن ها ظاهر می شود:

اسید آبسیزیک

5) ترپن ها - مواد معطر و اسانس های متعدد گیاهان با اثر ضد باکتری و قارچ کش. ترکیبات دو واحد ایزوپرن را مونوترپن‌ها، سه‌گانه سسکوی‌ترپن‌ها و شش‌ها را تری‌ترپن‌ها می‌گویند:

تیمول کافور

6) استروئیدها مواد پیچیده محلول در چربی هستند که مولکولهای آنها حاوی سیکلوپنتان پرهیدروفنانترن (در اصل تری ترپن) است. استرول اصلی در بافت های حیوانی کلسترول الکلی (کلسترول) است. کلسترول و استرهای آن با اسیدهای چرب با زنجیره بلند اجزای مهم لیپوپروتئین های پلاسما و همچنین غشای سلولی خارجی هستند. از آنجایی که چهار حلقه ذوب شده ساختار سفت و سختی ایجاد می کنند، وجود کلسترول در غشاها سیالیت غشا را در دماهای شدید تنظیم می کند. گیاهان و میکروارگانیسم ها حاوی ترکیبات مرتبط هستند - ارگوسترول، استیگماسترول و β-سیتوسترول.

کلسترول

ارگوسترول

استیگمسترین

β-سیتوسترول

اسیدهای صفراوی از کلسترول در بدن تشکیل می شوند. آنها حلالیت کلسترول در صفرا را تضمین می کنند و هضم لیپیدها را در روده تقویت می کنند.

اسید کولیک

هورمون‌های استروئیدی نیز از کلسترول تشکیل می‌شوند - مولکول‌های سیگنال‌دهنده چربی دوست که متابولیسم، رشد و تولید مثل را تنظیم می‌کنند. شش هورمون اصلی استروئیدی در بدن انسان وجود دارد:

کورتیزول آلدوسترون

تستوسترون استرادیول

پروژسترون کلسیتریول

کلسیتریول یک ویتامین D فعال هورمونی است که با هورمون های مهره داران متفاوت است، اما همچنین بر اساس کلسترول ساخته می شود. حلقه B توسط یک واکنش وابسته به نور باز می شود.

یک مشتق از کلسترول، هورمون پوست اندازی حشرات، عنکبوت ها و سخت پوستان است - اکدیسون. هورمون های استروئیدی که عملکرد سیگنالینگ را انجام می دهند نیز در گیاهان یافت می شوند.

7) لنگرهای لیپیدی که مولکول های پروتئین یا سایر ترکیبات را روی غشاء نگه می دارند:

یوبی کینون

همانطور که می بینیم، لیپیدها به معنای واقعی کلمه پلیمر نیستند، با این حال، هم از نظر متابولیکی و هم از نظر ساختاری، نزدیک به پلی هیدروکسی بوتیریک اسید موجود در باکتری ها هستند که یک ماده ذخیره مهم است. این پلیمر بسیار احیا شده تنها از واحدهای D-β-هیدروکسی بوتیریک اسید تشکیل شده است که توسط یک پیوند استری به هم متصل شده اند. هر زنجیره حاوی حدود 1500 باقیمانده است. این ساختار یک مارپیچ راست دست فشرده است که حدود 90 زنجیر از این قبیل روی هم چیده شده اند تا لایه ای نازک را در سلول های باکتریایی تشکیل دهند.

پلی-D-β-هیدروکسی بوتیریک اسید

اسیدهای آمینه به اسیدهای کربوکسیلیک گفته می شود که حاوی یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل هستند. اسیدهای آمینه طبیعی اسیدهای آمینه 2-آمینو کربوکسیلیک یا اسیدهای آمینه α هستند، اگرچه اسیدهای آمینه ای مانند β-آلانین، تورین، اسید γ-آمینو بوتیریک وجود دارد. فرمول کلی یک اسید آمینه α به صورت زیر است:

اسیدهای آمینه α در اتم 2 کربنی دارای چهار جایگزین مختلف هستند، یعنی تمام اسیدهای آمینه α، به جز گلیسین، دارای یک اتم کربن نامتقارن (کایرال) هستند و به شکل دو انانتیومر - L- و D-آمینو وجود دارند. اسیدها اسیدهای آمینه طبیعی متعلق به سری L هستند. اسیدهای آمینه D در باکتری ها و آنتی بیوتیک های پپتیدی یافت می شوند.

همه اسیدهای آمینه در محلول های آبی می توانند به صورت یون های دوقطبی وجود داشته باشند و بار کل آنها به pH محیط بستگی دارد. مقدار pH که در آن بار کل صفر است، نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود. در نقطه ایزوالکتریک، اسید آمینه یک زوئیتریون است، یعنی گروه آمین آن پروتونه می شود و گروه کربوکسیل جدا می شود. در ناحیه pH خنثی، بیشتر آمینو اسیدها زوئیتریون هستند:

اسیدهای آمینه نور را در ناحیه مرئی طیف جذب نمی کنند، اسیدهای آمینه معطر نور را در ناحیه UV طیف جذب می کنند: تریپتوفان و تیروزین در 280 نانومتر، فنیل آلانین در 260 نانومتر.

اسیدهای آمینه با برخی از واکنش‌های شیمیایی مشخص می‌شوند که برای عمل آزمایشگاهی اهمیت زیادی دارند: آزمایش نین هیدرین رنگی برای گروه α-آمینه، واکنش‌های مشخصه سولفیدریل، فنولیک و سایر گروه‌های رادیکال‌های اسید آمینه، استیلاسیون و تشکیل بازهای شیف توسط گروه های آمینه، استری شدن توسط گروه های کربوکسیل.

نقش بیولوژیکی اسیدهای آمینه:

1) عناصر ساختاری پپتیدها و پروتئین ها، به اصطلاح اسیدهای آمینه پروتئین زا هستند. ترکیب پروتئین ها شامل 20 اسید آمینه است که توسط کد ژنتیکی کدگذاری می شوند و در هنگام ترجمه در پروتئین ها قرار می گیرند، برخی از آنها می توانند فسفریله، اسیله یا هیدروکسیله شوند.

2) می تواند عناصر ساختاری سایر ترکیبات طبیعی - کوآنزیم ها، اسیدهای صفراوی، آنتی بیوتیک ها باشد.

3) مولکول های سیگنال دهنده هستند. برخی از اسیدهای آمینه، انتقال دهنده های عصبی یا پیش سازهای انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها هستند.

4) متابولیت های ضروری هستند، به عنوان مثال، برخی از اسیدهای آمینه پیش ساز آلکالوئیدهای گیاهی هستند یا به عنوان اهداکننده نیتروژن عمل می کنند یا اجزای حیاتی تغذیه هستند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئین زا بر اساس ساختار و قطبیت زنجیره های جانبی است:

1. آمینو اسیدهای آلیفاتیک:

گلیسین، گلی، جی، گلی

آلانین، افسوس، الف، علا

والین، شفت, V, Val*

لوسین لی, L, Leu*

ایزولوسین، ایل،من، ایل*

این اسیدهای آمینه حاوی هترواتم یا گروه های حلقوی در زنجیره جانبی نیستند و با قطبیت پایین مشخص مشخص می شوند.

سیستئین، سیس, C, Cys

متیونین، مته, M, Met*

3. آمینو اسیدهای معطر:

فنیل آلانین، سشوار, F, Phe*

تیروزین، محدوده تیراندازی, Y, Tyr

تریپتوفان، سه, W, Trp*

هیستیدین، gis، H، او

اسیدهای آمینه معطر حاوی چرخه های مزومری تثبیت شده با تشدید هستند. در این گروه، تنها اسید آمینه فنیل آلانین دارای قطبیت کم است، تیروزین و تریپتوفان با قطبیت قابل توجه و هیستیدین حتی با قطبیت بالا مشخص می شوند. هیستیدین را می توان به عنوان یک اسید آمینه پایه نیز طبقه بندی کرد.

4. آمینو اسیدهای خنثی:

سرین، ser, S, Ser

ترئونین، سه, T, Thr*

آسپاراژین، asn،ن، اسن

گلوتامین، gln، Q، Gln

اسیدهای آمینه خنثی حاوی گروه های هیدروکسیل یا کربوکسامید هستند. اگرچه گروه های آمید غیر یونی هستند، اما مولکول های آسپاراژین و گلوتامین بسیار قطبی هستند.

5. آمینو اسیدهای اسیدی:

اسید آسپارتیک (آسپارتات)، asp, D, Asp

گلوتامیک اسید (گلوتامات) عمیق، E Glu

گروه‌های کربوکسیل زنجیره‌های جانبی آمینواسیدهای اسیدی در تمام محدوده مقادیر PH فیزیولوژیکی کاملاً یونیزه می‌شوند.

6. آمینو اسیدهای پایه:

لیزین، ل از جانب،ک، لیس*

آرژنین، ارگ، آر، ارگ

زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه بازی به طور کامل در ناحیه pH خنثی پروتونه می شوند. یک آمینو اسید بسیار پایه و بسیار قطبی آرژنین است که حاوی یک قسمت گوانیدین است.

7-ایمینو اسید:

پرولین، در باره, P, Pro

زنجیره جانبی پرولین از یک حلقه پنج عضوی شامل یک اتم آلفا کربن و یک گروه α-آمینه تشکیل شده است. بنابراین، پرولین، به طور دقیق، یک اسید آمینه نیست، بلکه یک اسید آمینه است. اتم نیتروژن در حلقه یک باز ضعیف است و در مقادیر PH فیزیولوژیکی پروتونه نمی شود. پرولین به دلیل ساختار حلقوی باعث خمیدگی در زنجیره پلی پپتیدی می شود که برای ساختار کلاژن بسیار مهم است.

برخی از آمینو اسیدهای ذکر شده در بدن انسان نمی توانند سنتز شوند و باید با غذا تامین شوند. این اسیدهای آمینه ضروری با ستاره مشخص شده اند.

همانطور که در بالا ذکر شد، اسیدهای آمینه پروتئین زا پیش ساز برخی از مولکول های با ارزش بیولوژیکی فعال هستند.

دو آمین بیوژنیک بتا آلانین و سیستامین بخشی از کوآنزیم A هستند (کوآنزیم ها مشتقاتی از ویتامین های محلول در آب هستند که مرکز فعال آنزیم های پیچیده را تشکیل می دهند). بتا آلانین از دکربوکسیلاسیون اسید آسپارتیک و سیستامین از دکربوکسیلاسیون سیستئین تشکیل می شود:

بتا آلانین سیستامین

باقی مانده اسید گلوتامیک بخشی از کوآنزیم دیگر - اسید تتراهیدروفولیک، مشتق ویتامین B c است.

دیگر مولکول‌های با ارزش بیولوژیکی، ترکیبی از اسیدهای صفراوی با اسید آمینه گلیسین هستند. این ترکیبات اسیدهای قوی تر از اسیدهای بازی هستند، در کبد تشکیل می شوند و به صورت نمک در صفرا وجود دارند.

اسید گلیکوکولیک

اسیدهای آمینه پروتئین زا پیش ساز برخی از آنتی بیوتیک ها هستند - مواد فعال بیولوژیکی که توسط میکروارگانیسم ها سنتز می شوند و تولید مثل باکتری ها، ویروس ها و سلول ها را مهار می کنند. معروف ترین آنها پنی سیلین ها و سفالوسپورین ها هستند که گروه آنتی بیوتیک های بتالاکتام را تشکیل می دهند و توسط کپک های این جنس تولید می شوند. پنی سیلیوم. آنها با حضور در ساختار یک حلقه واکنش پذیر β-لاکتام مشخص می شوند که با کمک آن از سنتز دیواره سلولی میکروارگانیسم های گرم منفی جلوگیری می کنند.

فرمول عمومی پنی سیلین ها

از اسیدهای آمینه با دکربوکسیلاسیون، آمین های بیوژنیک - انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها به دست می آیند.

اسیدهای آمینه گلیسین و گلوتامات خود انتقال دهنده های عصبی در سیستم عصبی مرکزی هستند.

مشتقات اسیدهای آمینه نیز آلکالوئیدها هستند - ترکیبات طبیعی حاوی نیتروژن از طبیعت اصلی که در گیاهان تشکیل می شوند. این ترکیبات ترکیبات فیزیولوژیکی بسیار فعال هستند که به طور گسترده در پزشکی استفاده می شود. نمونه هایی از آلکالوئیدها عبارتند از پاپاورین مشتق فنیل آلانین، آلکالوئید ایزوکینولین از خشخاش خواب آور (ضد اسپاسم) و مشتق تریپتوفان فیزوستیگمین، آلکالوئید ایندول از لوبیا کالابار (داروی آنتی کولین استراز):

پاپاورین فیزوستیگمین

آمینو اسیدها اشیاء بسیار محبوب بیوتکنولوژی هستند. گزینه های زیادی برای سنتز شیمیایی اسیدهای آمینه وجود دارد، اما نتیجه راسمات اسیدهای آمینه است. از آنجایی که فقط L-ایزومرهای اسیدهای آمینه برای صنایع غذایی و پزشکی مناسب هستند، مخلوط های راسمیک باید به انانتیومرها جدا شوند که یک مشکل جدی ایجاد می کند. بنابراین، رویکرد بیوتکنولوژیکی محبوب تر است: سنتز آنزیمی با استفاده از آنزیم های بی حرکت و سنتز میکروبیولوژیکی با استفاده از سلول های میکروبی کامل. در هر دو مورد اخیر، L-ایزومرهای خالص به دست می آیند.

اسیدهای آمینه به عنوان افزودنی های غذایی و اجزای خوراک استفاده می شوند. اسید گلوتامیک طعم گوشت را افزایش می دهد، والین و لوسین طعم محصولات پخته شده را بهبود می بخشد، گلیسین و سیستئین به عنوان آنتی اکسیدان در کنسرو استفاده می شوند. دی تریپتوفان را می توان به عنوان جایگزین قند استفاده کرد زیرا چندین برابر شیرین تر است. لیزین به غذای حیوانات مزرعه اضافه می شود، زیرا بیشتر پروتئین های گیاهی حاوی مقدار کمی اسید آمینه ضروری لیزین هستند.

اسیدهای آمینه به طور گسترده در عمل پزشکی استفاده می شود. اینها اسیدهای آمینه مانند متیونین، هیستیدین، اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک، گلیسین، سیستئین، والین هستند.

در دهه گذشته اسیدهای آمینه به محصولات مراقبت از پوست و مو اضافه شده است.

اسیدهای آمینه اصلاح شده شیمیایی نیز به طور گسترده در صنعت به عنوان سورفکتانت در سنتز پلیمرها، در تولید مواد شوینده، امولسیفایرها و افزودنی های سوخت استفاده می شود.

تصور تغذیه پروتئین مدرن بدون در نظر گرفتن نقش اسیدهای آمینه فردی غیرممکن است. حتی با وجود تعادل کلی پروتئین مثبت، بدن حیوان ممکن است کمبود پروتئین را تجربه کند. این به دلیل این واقعیت است که جذب اسیدهای آمینه منفرد در یکدیگر به هم پیوسته است، کمبود یا بیش از حد یک اسید آمینه می تواند منجر به کمبود دیگری شود.
برخی از اسیدهای آمینه در بدن انسان و حیوانات سنتز نمی شوند. آنها ضروری نامیده می شوند. فقط ده اسید آمینه از این دست وجود دارد. چهار مورد از آنها بحرانی (محدود کننده) هستند - آنها اغلب رشد و نمو حیوانات را محدود می کنند.
متیونین و سیستین اسیدهای آمینه محدود کننده اصلی در جیره طیور و لیزین در جیره خوک هستند. ارگانیسم باید مقدار کافی از اسید محدود کننده اصلی را در رژیم غذایی دریافت کند تا بتوان از اسیدهای آمینه دیگر به طور موثر برای سنتز پروتئین استفاده کرد.

این اصل توسط بشکه Liebig نشان داده شده است، جایی که سطح پر شدن بشکه نشان دهنده سطح سنتز پروتئین در بدن حیوان است. کوتاه ترین تخته در بشکه توانایی نگهداری مایع را در آن "محدود می کند". اگر این تخته گسترش یابد، حجم مایع نگهداری شده در بشکه تا سطح تخته محدود کننده دوم افزایش می یابد.
مهمترین عامل تعیین کننده بهره وری حیوانات، تعادل اسیدهای آمینه موجود در آن مطابق با نیازهای فیزیولوژیکی است. مطالعات متعدد نشان داده است که در خوک ها، بسته به نژاد و جنس، نیاز به اسیدهای آمینه از نظر کمی متفاوت است. اما نسبت اسیدهای آمینه ضروری برای سنتز 1 گرم پروتئین یکسان است. این نسبت اسیدهای آمینه ضروری به لیزین، به عنوان اسید آمینه محدود کننده اصلی، "پروتئین ایده آل" یا "پروفایل اسید آمینه ایده آل" نامیده می شود. (

لیزین

تقریباً بخشی از تمام پروتئین های با منشاء حیوانی، گیاهی و میکروبی است، با این حال، پروتئین های غلات از نظر لیزین ضعیف هستند.

• لیزین عملکرد تولید مثل را تنظیم می کند، با کمبود آن، تشکیل اسپرم و تخمک مختل می شود.
• برای رشد حیوانات جوان، تشکیل پروتئین های بافتی ضروری است. لیزین در سنتز نوکلئوپروتئین‌ها، کروموپروتئین‌ها (هموگلوبین) شرکت می‌کند و در نتیجه رنگدانه‌های موی حیوانات را تنظیم می‌کند. میزان محصولات تجزیه پروتئین را در بافت ها و اندام ها تنظیم می کند.
• جذب کلسیم را تقویت می کند
• در فعالیت عملکردی سیستم عصبی و غدد درون ریز شرکت می کند، متابولیسم پروتئین ها و کربوهیدرات ها را تنظیم می کند، با این حال، در واکنش با کربوهیدرات ها، لیزین برای جذب غیر قابل دسترس می شود.
• لیزین ماده اولیه در تشکیل کارنیتین است که نقش مهمی در متابولیسم چربی دارد.

متیونین و سیستیناسیدهای آمینه حاوی گوگرد در عین حال، متیونین می تواند به سیستین تبدیل شود، بنابراین این اسیدهای آمینه با هم نرمال می شوند و در صورت کمبود، مکمل های متیونین وارد رژیم غذایی می شوند. هر دوی این اسیدهای آمینه در تشکیل مشتقات پوست - مو، پر نقش دارند. آنها همراه با ویتامین E، حذف چربی اضافی از کبد را تنظیم می کنند و برای رشد و تولید مثل سلول ها، گلبول های قرمز خون ضروری هستند. با کمبود متیونین، سیستین غیر فعال است. با این حال، بیش از حد قابل توجهی متیونین در رژیم غذایی نباید مجاز باشد.

متیونین

باعث رسوب چربی در عضلات می شود، برای تشکیل ترکیبات آلی جدید کولین (ویتامین B4)، کراتین، آدرنالین، نیاسین (ویتامین B5) و غیره ضروری است.
کمبود متیونین در رژیم های غذایی منجر به کاهش سطح پروتئین های پلاسما (آلبومین ها)، کم خونی (کاهش سطح هموگلوبین در خون) می شود، در حالی که کمبود ویتامین E و سلنیوم به ایجاد دیستروفی عضلانی کمک می کند. مقدار ناکافی متیونین در جیره باعث کوتاه قدی حیوانات جوان، کاهش اشتها، کاهش بهره وری، افزایش هزینه خوراک، کبد چرب، اختلال در عملکرد کلیه، کم خونی و سوء تغذیه می شود.
بیش از حد متیونین استفاده از نیتروژن را مختل می کند، باعث تغییرات دژنراتیو در کبد، کلیه ها، پانکراس می شود، نیاز به آرژنین، گلیسین را افزایش می دهد. با بیش از حد زیاد متیونین، عدم تعادل مشاهده می شود (تعادل اسیدهای آمینه به هم می خورد که بر اساس انحراف شدید از نسبت بهینه اسیدهای آمینه ضروری در رژیم غذایی است) که با اختلالات متابولیک و مهار رشد همراه است. میزان در حیوانات جوان
سیستین یک آمینو اسید حاوی گوگرد است، قابل تعویض با متیونین، در فرآیندهای ردوکس، متابولیسم پروتئین ها، کربوهیدرات ها و اسیدهای صفراوی شرکت می کند، باعث تشکیل موادی می شود که سموم روده را خنثی می کند، انسولین را فعال می کند، همراه با تریپتوفان، سیستین در سنتز شرکت می کند. کبد اسیدهای صفراوی لازم برای جذب محصولات هضم چربی از روده، برای سنتز گلوتاتیون استفاده می شود. سیستین توانایی جذب اشعه ماوراء بنفش را دارد. با کمبود سیستین، سیروز کبدی، تاخیر در پر کردن و رشد پر در حیوانات جوان، شکنندگی و از دست دادن (کندن) پرها در پرنده بالغ و کاهش مقاومت در برابر بیماری های عفونی مشاهده می شود.

تریپتوفان

تعیین فعالیت فیزیولوژیکی آنزیم های دستگاه گوارش، آنزیم های اکسیداتیو در سلول ها و تعدادی از هورمون ها، شرکت در تجدید پروتئین های پلاسمای خون، تعیین عملکرد طبیعی دستگاه های غدد درون ریز و خون ساز، سیستم تولید مثل، سنتز گاما گلوبولین ها، هموگلوبین اسید نیکوتینیک، پورپورای چشم و غیره در جیره تریپتوفان، رشد حیوانات جوان کند می شود، تولید تخم مرغ های تخمگذار کاهش می یابد، هزینه خوراک محصولات افزایش می یابد، غدد درون ریز و جنسی آتروفی می شوند، نابینایی رخ می دهد، کم خونی ایجاد می شود (تعداد). سطح گلبول های قرمز و هموگلوبین در خون کاهش می یابد، مقاومت و ویژگی های ایمنی بدن کاهش می یابد، لقاح و جوجه کشی تخم ها کاهش می یابد. در خوک هایی که با رژیم غذایی ضعیف از تریپتوفان تغذیه می شوند، مصرف خوراک کاهش می یابد، اشتهای منحرف، زبری موها و لاغری ظاهر می شود، کبد چرب دیده می شود. کمبود این اسید آمینه همچنین منجر به عقیمی، تحریک پذیری، تشنج، تشکیل آب مروارید، تعادل منفی نیتروژن و کاهش وزن می شود. تریپتوفان که پیش ساز (پرویتامین) اسید نیکوتینیک است، از رشد پلاگرا جلوگیری می کند.

اسیدهای آمینه به اسیدهای کربوکسیلیک گفته می شود که حاوی یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل هستند. اسیدهای آمینه طبیعی اسیدهای آمینه 2-آمینو کربوکسیلیک یا اسیدهای آمینه α هستند، اگرچه اسیدهای آمینه ای مانند β-آلانین، تورین، اسید γ-آمینو بوتیریک وجود دارد. فرمول کلی یک اسید آمینه α به صورت زیر است:

اسیدهای آمینه α در اتم 2 کربنی دارای چهار جایگزین مختلف هستند، یعنی تمام اسیدهای آمینه α، به جز گلیسین، دارای یک اتم کربن نامتقارن (کایرال) هستند و به شکل دو انانتیومر - L- و D-آمینو وجود دارند. اسیدها اسیدهای آمینه طبیعی متعلق به سری L هستند. اسیدهای آمینه D در باکتری ها و آنتی بیوتیک های پپتیدی یافت می شوند.

همه اسیدهای آمینه در محلول های آبی می توانند به صورت یون های دوقطبی وجود داشته باشند و بار کل آنها به pH محیط بستگی دارد. مقدار pH که در آن بار کل صفر است، نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود. در نقطه ایزوالکتریک، اسید آمینه یک زوئیتریون است، یعنی گروه آمین آن پروتونه می شود و گروه کربوکسیل جدا می شود. در ناحیه pH خنثی، بیشتر آمینو اسیدها زوئیتریون هستند:

اسیدهای آمینه نور را در ناحیه مرئی طیف جذب نمی کنند، اسیدهای آمینه معطر نور را در ناحیه UV طیف جذب می کنند: تریپتوفان و تیروزین در 280 نانومتر، فنیل آلانین در 260 نانومتر.

اسیدهای آمینه با برخی از واکنش‌های شیمیایی مشخص می‌شوند که برای عمل آزمایشگاهی اهمیت زیادی دارند: آزمایش نین هیدرین رنگی برای گروه α-آمینه، واکنش‌های مشخصه سولفیدریل، فنولیک و سایر گروه‌های رادیکال‌های اسید آمینه، استیلاسیون و تشکیل بازهای شیف توسط گروه های آمینه، استری شدن توسط گروه های کربوکسیل.

نقش بیولوژیکی اسیدهای آمینه:

عناصر ساختاری پپتیدها و پروتئین ها، به اصطلاح اسیدهای آمینه پروتئین زا هستند. ترکیب پروتئین ها شامل 20 اسید آمینه است که توسط کد ژنتیکی کدگذاری می شوند و در هنگام ترجمه در پروتئین ها قرار می گیرند، برخی از آنها می توانند فسفریله، اسیله یا هیدروکسیله شوند.

می تواند عناصر ساختاری سایر ترکیبات طبیعی - کوآنزیم ها، اسیدهای صفراوی، آنتی بیوتیک ها باشد.

مولکول های سیگنال دهنده هستند برخی از اسیدهای آمینه، انتقال دهنده های عصبی یا پیش سازهای انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها هستند.

متابولیت های ضروری هستند، به عنوان مثال، برخی از اسیدهای آمینه پیش ساز آلکالوئیدهای گیاهی هستند، یا به عنوان اهداکننده نیتروژن عمل می کنند، یا اجزای حیاتی تغذیه هستند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئین زا بر اساس ساختار و قطبیت زنجیره های جانبی است:

1. آمینو اسیدهای آلیفاتیک:

گلیسین، گلی، جی، گلی

آلانین، افسوس، الف، علا

والین، شفت,V,Val*

لوسین، لی,L,Leu*

ایزولوسین، ایل،من، ایل*

این اسیدهای آمینه حاوی هترواتم یا گروه های حلقوی در زنجیره جانبی نیستند و با قطبیت پایین مشخص مشخص می شوند.

سیستئین، سیس,C,Cys

متیونین، مته,M, Met*

3. آمینو اسیدهای معطر:

فنیل آلانین، سشوار,F,Phe*

تیروزین، محدوده تیراندازی,Y,Tyr

تریپتوفان، سه,W,Trp*

هیستیدین، gis، H ، او

اسیدهای آمینه معطر حاوی چرخه های مزومری تثبیت شده با تشدید هستند. در این گروه، تنها اسید آمینه فنیل آلانین دارای قطبیت کم است، تیروزین و تریپتوفان با قطبیت قابل توجه و هیستیدین حتی با قطبیت بالا مشخص می شوند. هیستیدین را می توان به عنوان یک اسید آمینه پایه نیز طبقه بندی کرد.

4. آمینو اسیدهای خنثی:

سرین، ser,S, Ser

ترئونین، سه,T,Thr*

آسپاراژین، asn،ن، اسن

گلوتامین، gln، Q، Gln

اسیدهای آمینه خنثی حاوی گروه های هیدروکسیل یا کربوکسامید هستند. اگرچه گروه های آمید غیر یونی هستند، اما مولکول های آسپاراژین و گلوتامین بسیار قطبی هستند.

5. آمینو اسیدهای اسیدی:

اسید آسپارتیک (آسپارتات)، asp,D,Asp

گلوتامیک اسید (گلوتامات) عمیق، E، Glu

گروه‌های کربوکسیل زنجیره‌های جانبی آمینواسیدهای اسیدی در تمام محدوده مقادیر PH فیزیولوژیکی کاملاً یونیزه می‌شوند.

6. آمینو اسیدهای پایه:

لیزین، ل از جانب،ک، لیس*

آرژنین، ارگ,R,Arg

زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه بازی به طور کامل در ناحیه pH خنثی پروتونه می شوند. یک آمینو اسید بسیار پایه و بسیار قطبی آرژنین است که حاوی یک قسمت گوانیدین است.

7-ایمینو اسید:

پرولین، در باره, P, Pro

زنجیره جانبی پرولین از یک حلقه پنج عضوی شامل یک اتم آلفا کربن و یک گروه α-آمینه تشکیل شده است. بنابراین، پرولین، به طور دقیق، یک اسید آمینه نیست، بلکه یک اسید آمینه است. اتم نیتروژن در حلقه یک باز ضعیف است و در مقادیر PH فیزیولوژیکی پروتونه نمی شود. پرولین به دلیل ساختار حلقوی باعث خمیدگی در زنجیره پلی پپتیدی می شود که برای ساختار کلاژن بسیار مهم است.

برخی از آمینو اسیدهای ذکر شده در بدن انسان نمی توانند سنتز شوند و باید با غذا تامین شوند. این اسیدهای آمینه ضروری با ستاره مشخص شده اند.

همانطور که در بالا ذکر شد، اسیدهای آمینه پروتئین زا پیش ساز برخی از مولکول های با ارزش بیولوژیکی فعال هستند.

دو آمین بیوژنیک بتا آلانین و سیستامین بخشی از کوآنزیم A هستند (کوآنزیم ها مشتقاتی از ویتامین های محلول در آب هستند که مرکز فعال آنزیم های پیچیده را تشکیل می دهند). بتا آلانین از دکربوکسیلاسیون اسید آسپارتیک و سیستامین از دکربوکسیلاسیون سیستئین تشکیل می شود:

بتا آلانین
سیستامین

باقی مانده اسید گلوتامیک بخشی از کوآنزیم دیگر - اسید تتراهیدروفولیک، مشتق ویتامین B c است.

دیگر مولکول‌های با ارزش بیولوژیکی، ترکیبی از اسیدهای صفراوی با اسید آمینه گلیسین هستند. این ترکیبات اسیدهای قوی تر از اسیدهای بازی هستند، در کبد تشکیل می شوند و به صورت نمک در صفرا وجود دارند.

اسید گلیکوکولیک

اسیدهای آمینه پروتئین زا پیش ساز برخی از آنتی بیوتیک ها هستند - مواد فعال بیولوژیکی که توسط میکروارگانیسم ها سنتز می شوند و تولید مثل باکتری ها، ویروس ها و سلول ها را مهار می کنند. معروف ترین آنها پنی سیلین ها و سفالوسپورین ها هستند که گروه آنتی بیوتیک های بتالاکتام را تشکیل می دهند و توسط کپک های این جنس تولید می شوند. پنی سیلیوم. آنها با حضور در ساختار یک حلقه واکنش پذیر β-لاکتام مشخص می شوند که با کمک آن از سنتز دیواره سلولی میکروارگانیسم های گرم منفی جلوگیری می کنند.

فرمول عمومی پنی سیلین ها

از اسیدهای آمینه با دکربوکسیلاسیون، آمین های بیوژنیک - انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوهورمون ها به دست می آیند.

اسیدهای آمینه گلیسین و گلوتامات خود انتقال دهنده های عصبی در سیستم عصبی مرکزی هستند.

دوپامین (انتقال دهنده عصبی) نوراپی نفرین (انتقال دهنده عصبی)

آدرنالین (هورمون) هیستامین (واسطه و هیستوهورمون)

سروتونین (نروترنسمیتر و هیستوهورمون) GABA (انتقال دهنده عصبی)

تیروکسین (هورمون)

یک مشتق از اسید آمینه تریپتوفان شناخته شده ترین اکسین طبیعی، اسید ایندولاستیک است. اکسین ها تنظیم کننده رشد گیاه هستند، آنها تمایز بافت های در حال رشد، رشد کامبیوم، ریشه ها را تحریک می کنند، رشد میوه ها و ریزش برگ های پیر را تسریع می کنند، آنتاگونیست های آنها اسید آبسیزیک است.

ایندول استیک اسید

مشتقات اسیدهای آمینه نیز آلکالوئیدها هستند - ترکیبات طبیعی حاوی نیتروژن از طبیعت اصلی که در گیاهان تشکیل می شوند. این ترکیبات ترکیبات فیزیولوژیکی بسیار فعال هستند که به طور گسترده در پزشکی استفاده می شود. نمونه هایی از آلکالوئیدها عبارتند از پاپاورین مشتق فنیل آلانین، آلکالوئید ایزوکینولین از خشخاش خواب آور (ضد اسپاسم) و مشتق تریپتوفان فیزوستیگمین، آلکالوئید ایندول از لوبیا کالابار (داروی آنتی کولین استراز):

پاپاورین فیزوستیگمین

آمینو اسیدها اشیاء بسیار محبوب بیوتکنولوژی هستند. گزینه های زیادی برای سنتز شیمیایی اسیدهای آمینه وجود دارد، اما نتیجه راسمات اسیدهای آمینه است. از آنجایی که فقط L-ایزومرهای اسیدهای آمینه برای صنایع غذایی و پزشکی مناسب هستند، مخلوط های راسمیک باید به انانتیومرها جدا شوند که یک مشکل جدی ایجاد می کند. بنابراین، رویکرد بیوتکنولوژیکی محبوب تر است: سنتز آنزیمی با استفاده از آنزیم های بی حرکت و سنتز میکروبیولوژیکی با استفاده از سلول های میکروبی کامل. در هر دو مورد اخیر، L-ایزومرهای خالص به دست می آیند.

اسیدهای آمینه به عنوان افزودنی های غذایی و اجزای خوراک استفاده می شوند. اسید گلوتامیک طعم گوشت را افزایش می دهد، والین و لوسین طعم محصولات پخته شده را بهبود می بخشد، گلیسین و سیستئین به عنوان آنتی اکسیدان در کنسرو استفاده می شوند. دی تریپتوفان را می توان به عنوان جایگزین قند استفاده کرد زیرا چندین برابر شیرین تر است. لیزین به غذای حیوانات مزرعه اضافه می شود، زیرا بیشتر پروتئین های گیاهی حاوی مقدار کمی اسید آمینه ضروری لیزین هستند.

اسیدهای آمینه به طور گسترده در عمل پزشکی استفاده می شود. اینها اسیدهای آمینه مانند متیونین، هیستیدین، اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک، گلیسین، سیستئین، والین هستند.

در دهه گذشته اسیدهای آمینه به محصولات مراقبت از پوست و مو اضافه شده است.

اسیدهای آمینه اصلاح شده شیمیایی نیز به طور گسترده در صنعت به عنوان سورفکتانت در سنتز پلیمرها، در تولید مواد شوینده، امولسیفایرها و افزودنی های سوخت استفاده می شود.

پروتئین ها

پروتئین ها مواد درشت مولکولی هستند که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند.

این پروتئین ها محصول اطلاعات ژنتیکی هستند که از نسلی به نسل دیگر منتقل می شوند و تمام فرآیندهای زندگی را در سلول انجام می دهند.

عملکرد پروتئین:

تابع کاتالیزوری پرشمارترین گروه پروتئین ها آنزیم ها هستند - پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری که واکنش های شیمیایی را سرعت می بخشند. نمونه هایی از آنزیم ها پپسین، الکل دهیدروژناز، گلوتامین سنتتاز هستند.

عملکرد ساختاری. پروتئین‌های ساختاری مسئول حفظ شکل و ثبات سلول‌ها و بافت‌ها هستند، از جمله کراتین‌ها، کلاژن، فیبروئین.

عملکرد حمل و نقل پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون ها را از یک اندام به اندام دیگر یا از طریق غشاهای درون یک سلول، مانند هموگلوبین، آلبومین سرم، کانال های یونی حمل می کنند.

عملکرد حفاظتی پروتئین های سیستم هموستاز بدن را از عوامل بیماری زا، اطلاعات خارجی، از دست دادن خون - ایمونوگلوبولین ها، فیبرینوژن، ترومبین محافظت می کند.

عملکرد تنظیمی پروتئین ها عملکرد مواد سیگنال دهنده را انجام می دهند - برخی از هورمون ها، هیستوهورمون ها و انتقال دهنده های عصبی، گیرنده هایی برای سیگنال دادن به مواد از هر ساختاری هستند، انتقال سیگنال بیشتر را در زنجیره های سیگنالینگ بیوشیمیایی سلول فراهم می کنند. به عنوان مثال می توان به هورمون رشد سوماتوتروپین، هورمون انسولین، گیرنده های H- و M-کولینرژیک اشاره کرد.

عملکرد موتور با کمک پروتئین ها، فرآیندهای انقباض و سایر حرکت های بیولوژیکی انجام می شود. به عنوان مثال می توان به توبولین، اکتین، میوزین اشاره کرد.

عملکرد یدکی گیاهان حاوی پروتئین های ذخیره ای هستند که مواد مغذی با ارزشی هستند؛ در حیوانات، پروتئین های ماهیچه ای به عنوان مواد مغذی ذخیره ای عمل می کنند که در مواقع اضطراری بسیج می شوند.

پروتئین ها با حضور چندین سطح سازمان ساختاری مشخص می شوند.

ساختار اولیهپروتئین دنباله ای از بقایای اسید آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی است. پیوند پپتیدی یک پیوند کربوکسامیدی بین گروه آلفا کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه α-آمینه یک اسید آمینه دیگر است.

آلانیل فنیل آلانیل سیستیل پرولین

پیوند پپتیدی دارای چندین ویژگی است:

الف) به طور رزونانسی تثبیت شده است و بنابراین عملاً در همان صفحه قرار دارد - مسطح است. چرخش حول پیوند C-N به انرژی زیادی نیاز دارد و دشوار است.

ب) پیوند -CO-NH- ویژگی خاصی دارد، کمتر از حد معمول است، اما بیش از دو برابر است، یعنی توتومریسم کتو-انول وجود دارد:

ج) جانشین ها در رابطه با پیوند پپتیدی هستند ترنس-موقعیت؛

د) ستون فقرات پپتیدی توسط زنجیره های جانبی با طبیعت مختلف احاطه شده است، در تعامل با مولکول های حلال اطراف، گروه های کربوکسیل آزاد و آمینو یونیزه می شوند و مراکز کاتیونی و آنیونی مولکول پروتئین را تشکیل می دهند. بسته به نسبت آنها، مولکول پروتئین بار مثبت یا منفی کلی دریافت می کند و همچنین با رسیدن به نقطه ایزوالکتریک پروتئین، با یک یا مقدار pH دیگر محیط مشخص می شود. رادیکال ها نمک، اتر، پل های دی سولفیدی را در داخل مولکول پروتئین تشکیل می دهند و همچنین محدوده واکنش های ذاتی پروتئین ها را تعیین می کنند.

در حال حاضر، توافق شده است که پلیمرهای متشکل از 100 یا بیشتر باقیمانده اسید آمینه به عنوان پروتئین، پلیمرهای متشکل از 50-100 باقی مانده اسید آمینه به عنوان پلی پپتید و پلیمرهای متشکل از کمتر از 50 باقی مانده اسید آمینه به عنوان پپتید با وزن مولکولی کم در نظر گرفته شوند.

برخی از پپتیدهای با وزن مولکولی کم نقش بیولوژیکی مستقلی دارند. نمونه هایی از برخی از این پپتیدها:

گلوتاتیون، γ-glu-cis-gly، یکی از گسترده‌ترین پپتیدهای درون سلولی است که در فرآیندهای ردوکس در سلول‌ها و انتقال اسیدهای آمینه از غشاهای بیولوژیکی نقش دارد.

کارنوزین - β-آلا-گیس - یک پپتید موجود در ماهیچه های حیوانات، محصولات پراکسیداسیون لیپیدی را از بین می برد، تجزیه کربوهیدرات ها را در ماهیچه ها تسریع می کند و در متابولیسم انرژی در عضلات به شکل فسفات نقش دارد.

وازوپرسین هورمونی از غده هیپوفیز خلفی است که در تنظیم متابولیسم آب در بدن نقش دارد:

فالویدین یک پلی پپتید سمی مگس آگاریک است که در غلظت های ناچیز به دلیل آزاد شدن آنزیم ها و یون های پتاسیم از سلول ها باعث مرگ بدن می شود:

گرامیسیدین یک آنتی بیوتیک است که بر روی بسیاری از باکتری های گرم مثبت اثر می گذارد، نفوذپذیری غشاهای بیولوژیکی را برای ترکیبات با وزن مولکولی کم تغییر می دهد و باعث مرگ سلولی می شود:

ملاقات کرد-enkephalin - thyr-gli-gli-fen-met - یک پپتید سنتز شده در نورون ها و تسکین درد.

ساختار ثانویه یک پروتئینیک ساختار فضایی است که در نتیجه برهمکنش بین گروه های عملکردی ستون فقرات پپتیدی شکل می گیرد.

زنجیره پپتیدی شامل بسیاری از گروه‌های CO و NH از پیوندهای پپتیدی است که هر کدام به طور بالقوه قادر به مشارکت در تشکیل پیوندهای هیدروژنی هستند. دو نوع ساختار اصلی وجود دارد که اجازه می دهد این اتفاق بیفتد: مارپیچ α، که در آن زنجیره مانند سیم تلفن سیم پیچ می شود، و ساختار β- پلیسه، که در آن بخش های کشیده از یک یا چند زنجیره در کنار هم قرار گرفته اند. هر دوی این ساختارها بسیار پایدار هستند.

مارپیچ α با بسته بندی بسیار متراکم زنجیره پلی پپتیدی پیچ خورده مشخص می شود، هر چرخش مارپیچ سمت راست دارای 3.6 باقی مانده اسید آمینه است که رادیکال های آن همیشه به سمت بیرون و کمی به عقب، یعنی به سمت ابتدا هدایت می شوند. از زنجیره پلی پپتیدی

ویژگی های اصلی مارپیچ α:

مارپیچ α با پیوندهای هیدروژنی بین اتم هیدروژن در نیتروژن گروه پپتید و اکسیژن کربونیل باقیمانده، چهار موقعیت دورتر از مورد داده شده در طول زنجیره، تثبیت می شود.

همه گروه های پپتیدی در تشکیل پیوند هیدروژنی شرکت می کنند، این امر حداکثر پایداری مارپیچ α را تضمین می کند.

تمام اتم های نیتروژن و اکسیژن گروه های پپتیدی در تشکیل پیوندهای هیدروژنی نقش دارند که به طور قابل توجهی آب دوستی مناطق α-مارپیچ را کاهش می دهد و آب گریزی آنها را افزایش می دهد.

α-مارپیچ به طور خود به خود تشکیل می شود و پایدارترین ترکیب زنجیره پلی پپتیدی است که مربوط به حداقل انرژی آزاد است.

در یک زنجیره پلی پپتیدی از اسیدهای آمینه L، مارپیچ راست دست که معمولاً در پروتئین ها یافت می شود، بسیار پایدارتر از مارپیچ چپ است.

امکان تشکیل مارپیچ α به دلیل ساختار اولیه پروتئین است. برخی از اسیدهای آمینه از پیچ خوردگی ستون فقرات پپتیدی جلوگیری می کنند. به عنوان مثال، گروه های کربوکسیل مجاور گلوتامات و آسپارتات به طور متقابل یکدیگر را دفع می کنند که از تشکیل پیوندهای هیدروژنی در مارپیچ α جلوگیری می کند. به همین دلیل، مارپیچ زنجیره ای در مکان های با بار مثبت لیزین و باقی مانده های آرژنین که نزدیک به یکدیگر قرار دارند دشوار است. با این حال، پرولین بیشترین نقش را در شکستن مارپیچ α ایفا می کند. اولاً در پرولین، اتم نیتروژن بخشی از یک حلقه صلب است که از چرخش حول پیوند N-C جلوگیری می کند و ثانیاً پرولین به دلیل عدم وجود هیدروژن در اتم نیتروژن پیوند هیدروژنی تشکیل نمی دهد.

بتا فولدینگ یک ساختار لایه ای است که توسط پیوندهای هیدروژنی بین قطعات پپتیدی که به صورت خطی مرتب شده اند تشکیل می شود. هر دو زنجیره ممکن است مستقل باشند یا متعلق به یک مولکول پلی پپتیدی باشند. اگر زنجیره ها در یک جهت قرار گیرند، چنین ساختار β موازی نامیده می شود. در مورد خلاف جهت زنجیرها، یعنی زمانی که انتهای N یک زنجیره با انتهای C زنجیره دیگر منطبق باشد، ساختار β را پاد موازی می نامند. از نظر انرژی، تاشوی ضد موازی β با پل های هیدروژنی تقریباً خطی ارجح تر است.

تاشو موازی بتا ضد موازی

بر خلاف مارپیچ α، که با پیوندهای هیدروژنی اشباع شده است، هر بخش از زنجیره β-تاشونده برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی اضافی باز است. رادیکال های جانبی اسید آمینه تقریباً عمود بر صفحه برگ، به طور متناوب بالا و پایین جهت گیری می کنند.

در مناطقی که زنجیره پپتیدی نسبتاً تند خم می شود، اغلب یک حلقه β وجود دارد. این قطعه کوتاهی است که در آن 4 باقیمانده اسید آمینه 180 درجه خم شده و توسط یک پل هیدروژنی بین باقی مانده های اول و چهارم تثبیت شده است. رادیکال های اسید آمینه بزرگ در تشکیل حلقه β دخالت می کنند، بنابراین اغلب شامل کوچکترین اسید آمینه، گلیسین است.

ساختار پروتئین فوق ثانویهترتیب خاصی از تناوب ساختارهای ثانویه است. دامنه به عنوان بخش جداگانه ای از یک مولکول پروتئین درک می شود که دارای درجه خاصی از استقلال ساختاری و عملکردی است. اکنون دامنه ها به عنوان عناصر اساسی ساختار مولکول های پروتئین در نظر گرفته می شوند و نسبت و ماهیت چیدمان مارپیچ های α و لایه های β بیشتر از مقایسه ساختارهای اولیه برای درک تکامل مولکول های پروتئین و روابط فیلوژنتیکی فراهم می کند. وظیفه اصلی تکامل ساخت پروتئین های جدید است. شانس بی نهایت کوچکی برای سنتز چنین توالی اسید آمینه به طور تصادفی وجود دارد که شرایط بسته بندی را برآورده کند و انجام وظایف عملکردی را تضمین کند. بنابراین، اغلب پروتئین هایی با عملکردهای متفاوت، اما از نظر ساختار به حدی مشابه وجود دارند که به نظر می رسد اجداد مشترکی داشته یا از یکدیگر تکامل یافته اند. به نظر می رسد که تکامل، در مواجهه با نیاز به حل یک مشکل خاص، ترجیح می دهد ابتدا پروتئین ها را برای این کار طراحی نکند، بلکه ساختارهای از قبل به خوبی تثبیت شده را برای این کار تطبیق دهد و آنها را برای اهداف جدید تطبیق دهد.

چند نمونه از ساختارهای فوق ثانویه که اغلب تکرار می شوند:

αα' - پروتئین های حاوی مارپیچ α (میوگلوبین، هموگلوبین).

ββ' - پروتئین هایی که فقط حاوی ساختارهای β (ایمونوگلوبولین ها، سوپراکسید دیسموتاز) هستند.

βαβ' ساختار بشکه β است، هر لایه β در داخل بشکه قرار دارد و با یک مارپیچ α واقع در سطح مولکول (تریوز فسفو ایزومراز، لاکتات دهیدروژناز) همراه است.

"انگشت روی" - یک قطعه پروتئین متشکل از 20 باقی مانده اسید آمینه، اتم روی با دو سیستئین و دو باقی مانده هیستیدین مرتبط است که در نتیجه یک "انگشت" از حدود 12 باقی مانده اسید آمینه، می تواند به مناطق تنظیم کننده متصل شود. مولکول DNA؛

"زیپ لوسین" - پروتئین های در حال تعامل دارای یک ناحیه مارپیچ α هستند که حداقل 4 باقیمانده لوسین دارد، آنها در فاصله 6 اسید آمینه از یکدیگر قرار دارند، یعنی روی سطح هر چرخش دوم قرار دارند و می توانند پیوندهای آبگریز تشکیل دهند. باقی مانده های لوسین یک پروتئین دیگر برای مثال، با کمک زیپ‌های لوسین، مولکول‌های پروتئین‌های هیستون قویاً پایه را می‌توان در کمپلکس‌هایی ترکیب کرد و بر بار مثبت غلبه کرد.

ساختار سوم پروتئین- این آرایش فضایی مولکول پروتئین است که توسط پیوندهای بین رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه تثبیت می شود.

انواع پیوندهایی که ساختار سوم پروتئین را تثبیت می کنند:

دی سولفید هیدروژن هیدروفوبیک الکترواستاتیک

ارتباط متقابل ارتباط متقابل

بسته به چین خوردگی ساختار سوم، پروتئین ها را می توان به دو نوع اصلی - فیبریلار و کروی طبقه بندی کرد.

پروتئین های فیبریلار مولکول های رشته ای طولانی نامحلول در آب هستند که زنجیره های پلی پپتیدی آن ها در امتداد یک محور کشیده شده اند. اینها عمدتاً پروتئین های ساختاری و انقباضی هستند. چند نمونه از رایج ترین پروتئین های فیبریلار عبارتند از:

α-کراتین ها توسط سلول های اپیدرمی سنتز می شود. آنها تقریباً تمام وزن خشک مو، پشم، پر، شاخ، ناخن، پنجه، سوزن، فلس، سم و پوسته لاک پشت و همچنین بخش قابل توجهی از وزن لایه بیرونی پوست را تشکیل می دهند. این یک خانواده کامل از پروتئین ها است، آنها از نظر ترکیب اسید آمینه مشابه هستند، حاوی بسیاری از باقی مانده های سیستئین هستند و آرایش فضایی یکسانی از زنجیره های پلی پپتیدی دارند. در سلول های مو، زنجیره های پلی پپتیدی کراتین ابتدا به صورت الیافی سازماندهی می شوند، سپس ساختارهایی مانند یک طناب یا یک کابل پیچ خورده از آن تشکیل می شود که در نهایت کل فضای سلول را پر می کند. در همان زمان، سلول های مو صاف می شوند و در نهایت می میرند و دیواره های سلولی یک غلاف لوله ای در اطراف هر مو تشکیل می دهند که به آن کوتیکول می گویند. در α-کراتین، زنجیره‌های پلی پپتیدی به شکل یک مارپیچ α هستند که به دور یکدیگر به یک کابل سه هسته‌ای با تشکیل پیوندهای متقاطع دی سولفیدی پیچیده می‌شوند. باقی مانده های ترمینال N در همان سمت (موازی) قرار دارند. کراتین ها به دلیل غلبه اسیدهای آمینه با رادیکال های جانبی غیرقطبی در ترکیب خود در آب نامحلول هستند که به سمت فاز آبی تبدیل می شوند. در حین پرم فرآیندهای زیر رخ می دهد: ابتدا پل های دی سولفیدی با احیاء با تیول ها از بین می روند و سپس هنگامی که مو شکل لازم را به دست می دهد با حرارت دادن خشک می شود در حالی که در اثر اکسیداسیون با اکسیژن هوا پل های دی سولفیدی جدید ایجاد می شود. که شکل مدل مو را حفظ می کند.

بتا کراتین ها اینها شامل فیبروئین ابریشم و تار عنکبوت است. آنها لایه های بتا تا شده ضد موازی با غلبه گلیسین، آلانین و سرین در ترکیب هستند.

کلاژن. رایج ترین پروتئین در حیوانات عالی و پروتئین فیبریلار اصلی بافت همبند. کلاژن در فیبروبلاست‌ها و سلول‌های غضروفی - سلول‌های بافت همبند تخصصی سنتز می‌شود و سپس از آن خارج می‌شود. فیبرهای کلاژن در پوست، تاندون ها، غضروف ها و استخوان ها یافت می شوند. آنها کشیده نمی شوند، از نظر استحکام از سیم فولادی پیشی می گیرند، فیبرهای کلاژن با خط عرضی مشخص می شوند. هنگامی که در آب جوشانده می شود، کلاژن فیبری، نامحلول و غیر قابل هضم با هیدرولیز برخی از پیوندهای کووالانسی به ژلاتین تبدیل می شود. کلاژن حاوی 35٪ گلیسین، 11٪ آلانین، 21٪ پرولین و 4-هیدروکسی پرولین (اسید آمینه ای است که فقط در کلاژن و الاستین یافت می شود). این ترکیب ارزش غذایی نسبتا پایین ژلاتین را به عنوان پروتئین غذایی تعیین می کند. فیبرهای کلاژن از زیر واحدهای پلی پپتیدی تکراری به نام تروپوکلاژن ساخته شده اند. این زیر واحدها در امتداد فیبریل به شکل دسته های موازی به صورت سر به دم قرار گرفته اند. جابجایی سرها خط عرضی مشخصه را نشان می دهد. حفره های موجود در این ساختار، در صورت لزوم، می توانند به عنوان محلی برای رسوب کریستال های هیدروکسی آپاتیت Ca 5 (OH) (PO 4) 3 عمل کنند که نقش مهمی در معدنی شدن استخوان ایفا می کند.

زیرواحدهای تروپوکلاژن از سه زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده اند که به طور محکم در یک طناب سه رشته ای پیچیده شده اند، متفاوت از کراتین های α و β. در برخی کلاژن ها، هر سه زنجیره دارای توالی اسید آمینه یکسانی هستند، در حالی که در برخی دیگر فقط دو زنجیره یکسان هستند و زنجیره سوم با آنها متفاوت است. زنجیره پلی پپتیدی تروپوکلاژن یک مارپیچ چپ را تشکیل می دهد که در هر نوبت فقط سه اسید آمینه باقی مانده به دلیل خمش های زنجیره ای ناشی از پرولین و هیدروکسی پرولین است. سه زنجیره، علاوه بر پیوندهای هیدروژنی، توسط یک پیوند کووالانسی که بین دو باقیمانده لیزین واقع در زنجیره‌های مجاور تشکیل شده است، به هم متصل می‌شوند:

با افزایش سن، پیوندهای عرضی بیشتری در داخل و بین زیرواحدهای تروپوکلاژن ایجاد می‌شود که باعث سفت‌تر و شکننده‌تر شدن فیبرهای کلاژن می‌شود و این باعث تغییر خواص مکانیکی غضروف و تاندون‌ها، شکننده‌تر شدن استخوان‌ها و کاهش شفافیت می‌شود. قرنیه چشم

الاستین. موجود در بافت الاستیک زرد رباط ها و لایه الاستیک بافت همبند در دیواره عروق بزرگ. زیرواحد اصلی فیبرهای الاستین تروپولاستین است. الاستین غنی از گلیسین و آلانین است، حاوی مقدار زیادی لیزین و پرولین کمی است. بخش های مارپیچ الاستین زمانی که کشیده می شوند کشیده می شوند، اما با برداشتن بار به طول اولیه خود باز می گردند. بقایای لیزین چهار زنجیره مختلف با یکدیگر پیوندهای کووالانسی ایجاد می کنند و به الاستین اجازه می دهند تا به طور برگشت پذیر در همه جهات کشیده شود.

پروتئین های گلوبولار پروتئین هایی هستند که زنجیره پلی پپتیدی آنها به شکل یک گلبول فشرده تا می شود که قادر به انجام عملکردهای متنوعی است.

ساختار سوم پروتئین های کروی به راحتی با استفاده از مثال میوگلوبین در نظر گرفته می شود. میوگلوبین یک پروتئین نسبتاً کوچک متصل به اکسیژن است که در سلول های ماهیچه ای یافت می شود. اکسیژن محدود را ذخیره می کند و انتقال آن به میتوکندری را افزایش می دهد. مولکول میوگلوبین شامل یک زنجیره پلی پپتیدی و یک هموگروه (هم) است - مجموعه ای از پروتوپورفیرین با آهن. خواص اصلی میوگلوبین:

الف) مولکول میوگلوبین به قدری فشرده است که تنها 4 مولکول آب می توانند درون آن قرار بگیرند.

ب) تمام باقی مانده های اسید آمینه قطبی، به استثنای دو مورد، در سطح خارجی مولکول قرار دارند و همه آنها در حالت هیدراته هستند.

ج) بیشتر بقایای اسید آمینه آبگریز در داخل مولکول میوگلوبین قرار دارند و بنابراین از تماس با آب محافظت می شوند.

د) هر یک از چهار باقیمانده پرولین در مولکول میوگلوبین در خم زنجیره پلی پپتیدی قرار دارند، باقیمانده های سرین، ترئونین و آسپاراژین در سایر نقاط خم قرار دارند، زیرا اگر چنین اسیدهای آمینه ای از تشکیل مارپیچ α جلوگیری می کنند. آنها با یکدیگر هستند;

ه) یک هموگروه مسطح در یک حفره (جیب) در نزدیکی سطح مولکول قرار دارد، اتم آهن دارای دو پیوند هماهنگی است که عمود بر صفحه هم قرار دارند، یکی از آنها به باقیمانده هیستیدین 93 متصل است و دیگری برای اتصال عمل می کند. مولکول اکسیژن

با شروع از ساختار سوم، پروتئین قادر به انجام عملکردهای بیولوژیکی خود می شود. عملکرد پروتئین ها بر این واقعیت استوار است که وقتی ساختار سوم روی سطح پروتئین قرار می گیرد، مکان هایی تشکیل می شود که می توانند مولکول های دیگری را که لیگاند نامیده می شوند به خود متصل کنند. ویژگی بالای برهمکنش پروتئین با لیگاند با مکمل بودن ساختار مرکز فعال با ساختار لیگاند فراهم می شود. مکمل بودن تطابق مکانی و شیمیایی سطوح در حال تعامل است. برای اکثر پروتئین ها، ساختار سوم حداکثر سطح چین خوردگی است.

ساختار پروتئین کواترنر- مشخصه پروتئین های متشکل از دو یا چند زنجیره پلی پپتیدی که منحصراً توسط پیوندهای غیر کووالانسی، عمدتاً الکترواستاتیک و هیدروژن به هم متصل شده اند. اغلب پروتئین ها حاوی دو یا چهار زیر واحد هستند، بیش از چهار زیر واحد معمولاً حاوی پروتئین های تنظیم کننده هستند.

پروتئین هایی که ساختار چهارتایی دارند اغلب الیگومریک نامیده می شوند. بین پروتئین های همومریک و هترومری تمایز قائل شوید. پروتئین های هومری پروتئین هایی هستند که در آنها همه زیرواحدها ساختار یکسانی دارند، به عنوان مثال، آنزیم کاتالاز از چهار زیر واحد کاملاً یکسان تشکیل شده است. پروتئین های هترومریک زیر واحدهای مختلفی دارند، به عنوان مثال، آنزیم RNA پلیمراز از پنج زیر واحد با ساختار متفاوت تشکیل شده است که عملکردهای متفاوتی را انجام می دهند.

برهمکنش یک زیر واحد با یک لیگاند خاص باعث تغییرات ساختاری در کل پروتئین الیگومری و تغییر میل ترکیبی زیر واحدهای دیگر برای لیگاندها می شود؛ این ویژگی زیربنای توانایی پروتئین های الیگومری برای تنظیم آلوستریک است.

ساختار چهارتایی یک پروتئین را می توان با استفاده از مثال هموگلوبین در نظر گرفت. این شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی و چهار گروه پروتز هِم است که در آن اتم های آهن به شکل آهنی Fe 2+ هستند. بخش پروتئینی مولکول - گلوبین - از دو زنجیره α و دو زنجیره β تشکیل شده است که تا 70٪ آلفا مارپیچ را شامل می شود. هر یک از چهار زنجیره دارای یک ساختار سوم مشخصه هستند و یک هموگروه با هر زنجیره مرتبط است. هِم های زنجیره های مختلف فاصله نسبتاً زیادی با هم دارند و زوایای تمایل متفاوتی دارند. تعداد کمی تماس مستقیم بین دو زنجیره α و دو زنجیره β ایجاد می‌شود، در حالی که تماس‌های متعددی از نوع α1β1 و α2β2 که توسط رادیکال‌های آبگریز تشکیل شده‌اند، بین زنجیره‌های α و β تشکیل می‌شوند. یک کانال بین α 1 β 1 و α 2 β 2 باقی می ماند.

بر خلاف میوگلوبین، هموگلوبین با میل ترکیبی به میزان قابل توجهی برای اکسیژن مشخص می شود، که به آن اجازه می دهد، در فشار جزئی کم اکسیژن موجود در بافت ها، بخش قابل توجهی از اکسیژن محدود شده را به آنها بدهد. اکسیژن به راحتی توسط آهن هموگلوبین در مقادیر pH بالاتر و غلظت CO 2 پایین، مشخصه آلوئول های ریه، محدود می شود. آزادسازی اکسیژن از هموگلوبین با مقادیر pH پایین و غلظت بالای CO 2 ذاتی در بافت ها مورد علاقه است.

علاوه بر اکسیژن، هموگلوبین حامل یون های هیدروژن است که به باقی مانده های هیستیدین در زنجیره ها متصل می شود. هموگلوبین حامل دی اکسید کربن است که به گروه آمینه انتهایی هر یک از چهار زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود و منجر به تشکیل کربامینو هموگلوبین می شود:

در گلبول های قرمز، ماده 2،3-دی فسفوگلیسرات (DFG) در غلظت های کافی وجود دارد، محتوای آن با صعود به ارتفاع بالا و در هنگام هیپوکسی افزایش می یابد و آزاد شدن اکسیژن از هموگلوبین در بافت ها را تسهیل می کند. DFG در کانال بین α 1 β 1 و α 2 β 2 در تعامل با گروه های آلوده به زنجیره β قرار دارد. هنگامی که اکسیژن توسط هموگلوبین محدود می شود، DPG از حفره جابجا می شود. گلبول های قرمز برخی از پرندگان حاوی DPG نیستند، بلکه حاوی اینوزیتول هگزافسفات هستند که تمایل هموگلوبین به اکسیژن را بیشتر کاهش می دهد.

2،3-دی فسفوگلیسرات (DPG)

HbA - هموگلوبین بالغ طبیعی، HbF - هموگلوبین جنینی، تمایل بیشتری به O 2، HbS - هموگلوبین در کم خونی سلول داسی دارد. کم خونی داسی شکل یک بیماری ارثی جدی است که با ناهنجاری ژنتیکی هموگلوبین همراه است. در خون افراد بیمار تعداد غیرمعمول زیادی گلبول قرمز داسی شکل نازک وجود دارد که اولاً به راحتی پاره می شوند و ثانیاً مویرگ های خون را مسدود می کنند. در سطح مولکولی، هموگلوبین S با هموگلوبین A در یک باقیمانده اسید آمینه در موقعیت 6 زنجیره β، جایی که والین به جای باقی مانده اسید گلوتامیک قرار دارد، متفاوت است. بنابراین، هموگلوبین S حاوی دو بار منفی کمتر است، ظاهر والین منجر به ظاهر شدن یک تماس آبگریز "چسبنده" در سطح مولکول می شود، در نتیجه، در حین اکسیژن زدایی، مولکول های دئوکسی هموگلوبین S به هم می چسبند و رشته های غیرعادی طولانی غیرمحلول تشکیل می دهند. دانه ها، منجر به تغییر شکل گلبول های قرمز می شود.

دلیلی وجود ندارد که فکر کنیم یک کنترل ژنتیکی مستقل بر تشکیل سطوح سازمان ساختاری پروتئین بالاتر از سطح اولیه وجود دارد، زیرا ساختار اولیه هر دو ثانویه، سوم و چهارم (در صورت وجود) را تعیین می کند. ساختار بومی پروتئین تحت شرایط داده شده پایدارترین ساختار از نظر ترمودینامیکی است.

سخنرانی شماره 1

موضوع: "اسیدهای آمینه".

طرح سخنرانی:

1. خصوصیات اسیدهای آمینه

2. پپتیدها.

خصوصیات اسیدهای آمینه

آمینو اسیدها ترکیبات آلی مشتقات هیدروکربن ها هستند که مولکول های آن شامل گروه های کربوکسیل و آمینو می باشد.

پروتئین ها از بقایای آمینو اسیدهایی تشکیل شده اند که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. برای تجزیه و تحلیل ترکیب اسید آمینه، هیدرولیز پروتئین انجام می شود و به دنبال آن اسیدهای آمینه جدا می شوند. اجازه دهید الگوهای اصلی مشخصه اسیدهای آمینه در پروتئین ها را در نظر بگیریم.

اکنون مشخص شده است که ترکیب پروتئین ها شامل مجموعه ای از اسیدهای آمینه است که به طور مداوم وجود دارند. 18 مورد از آنها وجود دارد.علاوه بر موارد ذکر شده، 2 آمید آمینو اسید دیگر یافت شد - آسپاراژین و گلوتامین. همه آنها نامگذاری شدند عمدهاسیدهای آمینه (مکرر). اغلب به صورت مجازی به آنها اشاره می شود "شعبده بازي"آمینو اسید. علاوه بر آمینو اسیدهای اصلی، اسیدهای آمینه کمیاب نیز وجود دارد، آنهایی که اغلب در ترکیب پروتئین های طبیعی یافت نمی شوند. نامیده می شوند جزئی.

تقریبا تمام اسیدهای آمینه موجود در پروتئین ها هستند α - اسیدهای آمینه(گروه آمینه در اولین اتم کربن بعد از گروه کربوکسیل قرار دارد). بر اساس موارد فوق، برای اکثر اسیدهای آمینه فرمول کلی معتبر است:

NH 2 -CH-COOH

جایی که R رادیکال هایی با ساختارهای متفاوت هستند.

فرمول اسیدهای آمینه پروتئین، جدول را در نظر بگیرید. 2.

همه α - اسیدهای آمینه، به جز آمینو استیک (گلیسین)، نامتقارن دارند α یک اتم کربن است و به صورت دو انانتیومر وجود دارد. با استثنائات نادر، اسیدهای آمینه طبیعی متعلق به سری L هستند. فقط در ترکیب دیواره سلولی باکتری ها و در آنتی بیوتیک ها آمینو اسیدهای سری ژنتیکی D یافت شد. مقدار زاویه چرخش 20-30 0 درجه است. چرخش می تواند به راست (7 اسید آمینه) و چپ (10 اسید آمینه) باشد.

H— *—NH 2 H 2 N—*—H

د - پیکربندی L-پیکربندی

(اسیدهای آمینه طبیعی)

بسته به غلبه گروه های آمینه یا کربوکسیل، اسیدهای آمینه به 3 زیر کلاس تقسیم می شوند:

اسیدهای آمینه اسیدیگروه‌های کربوکسیل (اسیدی) بر گروه‌های آمینه (پایه) غالب هستند، به عنوان مثال، اسیدهای آسپارتیک، گلوتامیک.

اسیدهای آمینه خنثیتعداد گروه ها برابر است. گلیسین، آلانین و غیره

اسیدهای آمینه پایهپایه (گروه های آمینه) بر کربوکسیل (اسیدی)، به عنوان مثال، لیزین غالب است.

در خواص فیزیکی و تعدادی از خواص شیمیایی، اسیدهای آمینه به شدت با اسیدها و بازهای مربوطه متفاوت است. آنها در آب بیشتر از حلال های آلی محلول هستند. به خوبی متبلور شده است؛ چگالی بالا و نقطه ذوب فوق العاده بالایی دارند. این ویژگی‌ها نشان‌دهنده برهمکنش گروه‌های آمین و اسیدی است که در نتیجه اسیدهای آمینه در حالت جامد و در محلول (در محدوده pH وسیع) به شکل زوئیتریونی (یعنی به عنوان نمک‌های داخلی) هستند. تأثیر متقابل گروه ها به ویژه در اسیدهای آمینه α، جایی که هر دو گروه در مجاورت یکدیگر قرار دارند، مشهود است.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

زویتریون

Zwitter - ساختار یونی اسیدهای آمینه توسط گشتاور دوقطبی بزرگ آنها (حداقل 5010-30 C  m) و همچنین نوار جذب در طیف IR یک اسید آمینه جامد یا محلول آن تأیید می شود.

آمینو اسیدها می توانند وارد واکنش های چند تراکمی شوند که منجر به تشکیل پلی پپتیدهایی با طول های مختلف می شود که ساختار اولیه مولکول پروتئین را تشکیل می دهند.

H2N-CH(R1)-COOH + H2N- CH(R2) – COOH → H2N – CH(R1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

دی پپتید

پیوند C-N نامیده می شود پپتیدارتباط.

علاوه بر 20 اسید آمینه رایج که در بالا مورد بحث قرار گرفت، برخی از اسیدهای آمینه دیگر از هیدرولیزهای برخی از پروتئین های تخصصی جدا شده اند. همه آنها، به عنوان یک قاعده، مشتقاتی از اسیدهای آمینه معمولی هستند، یعنی. اسیدهای آمینه اصلاح شده

4-هیدروکسی پرولین ، در کلاژن پروتئین فیبریلار و برخی پروتئین های گیاهی یافت می شود. 5-اکسی لیزین موجود در هیدرولیزهای کلاژن، تخریب n و ایزودزموزین جدا شده از هیدرولیزهای پروتئین الاستین فیبریلار. به نظر می رسد که این اسیدهای آمینه فقط در این پروتئین یافت می شود. ساختار آنها غیرعادی است: چهارمین مولکول لیزین که توسط گروه های R به هم متصل شده اند، یک حلقه پیریدینی جایگزین را تشکیل می دهند. ممکن است به دلیل همین ساختار، این اسیدهای آمینه بتوانند 4 زنجیره پپتیدی واگرای شعاعی را تشکیل دهند. نتیجه این است که الاستین، بر خلاف سایر پروتئین های فیبریلار، قادر به تغییر شکل (کشش) در دو جهت متقابل عمود است. و غیره.

از میان اسیدهای آمینه پروتئین ذکر شده، موجودات زنده تعداد زیادی از ترکیبات پروتئینی متنوع را سنتز می کنند. بسیاری از گیاهان و باکتری ها می توانند تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز خود را از ترکیبات معدنی ساده سنتز کنند. در بدن انسان و حیوان نیز حدود نیمی از اسیدهای آمینه سنتز می شود، قسمت دیگر آمینو اسیدها تنها با پروتئین های غذایی وارد بدن انسان می شود.

- اسیدهای آمینه ضروری - در بدن انسان سنتز نمی شوند، اما فقط با غذا می آیند. اسیدهای آمینه ضروری شامل 8 اسید آمینه است: والین، فنیل آلانین، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین.

- اسیدهای آمینه غیر ضروری - می تواند در بدن انسان از اجزای دیگر سنتز شود. اسیدهای آمینه غیر ضروری شامل 12 اسید آمینه است.

برای یک فرد، هر دو نوع اسید آمینه به یک اندازه مهم هستند: هم قابل تعویض و هم غیر قابل تعویض. بیشتر آمینو اسیدها برای ساخت پروتئین های بدن استفاده می شوند، اما بدن نمی تواند بدون اسیدهای آمینه ضروری وجود داشته باشد. پروتئین ها که حاوی اسیدهای آمینه ضروری هستند، باید حدود 16-20٪ در رژیم غذایی بزرگسالان باشد (20-30 گرم با مصرف روزانه 80-100 گرم پروتئین). در تغذیه کودکان، نسبت پروتئین برای دانش آموزان مدرسه ای به 30 درصد و برای کودکان پیش دبستانی تا 40 درصد افزایش می یابد. این به این دلیل است که بدن کودک دائماً در حال رشد است و بنابراین به مقدار زیادی اسید آمینه به عنوان ماده پلاستیکی برای ساخت پروتئین در عضلات، رگ های خونی، سیستم عصبی، پوست و تمام بافت ها و اندام های دیگر نیاز دارد.

در این روزهای فست فود و اشتیاق عمومی به فست فود، رژیم غذایی اغلب تحت سلطه غذاهای سرشار از کربوهیدرات ها و چربی های آسان قابل هضم است و نسبت غذاهای پروتئینی به میزان قابل توجهی کاهش می یابد. با کمبود هر گونه اسید آمینه در رژیم غذایی یا در هنگام گرسنگی در بدن انسان برای مدت کوتاهی، می توان پروتئین های بافت همبند، خون، کبد و ماهیچه ها را از بین برد و "مواد ساختمانی" به دست آمده از آنها - اسیدهای آمینه به حفظ عملکرد طبیعی مهم ترین اندام ها - قلب و مغز. بدن انسان ممکن است دچار کمبود اسیدهای آمینه ضروری و غیر ضروری باشد. کمبود آمینو اسیدها، به ویژه اسیدهای آمینه ضروری، منجر به کم اشتهایی، توقف رشد و تکامل، کبد چرب و سایر اختلالات شدید می شود. اولین "منادیان" کمبود اسیدهای آمینه ممکن است کاهش اشتها، بدتر شدن پوست، ریزش مو، ضعف عضلانی، خستگی، کاهش ایمنی، کم خونی باشد. چنین تظاهراتی می تواند در افرادی رخ دهد که به منظور کاهش وزن از یک رژیم غذایی نامتعادل کم کالری با محدودیت شدید محصولات پروتئینی پیروی می کنند.

گیاهخوارانی که عمداً از گنجاندن پروتئین کامل حیوانی در رژیم غذایی خود اجتناب می کنند، بیشتر از سایرین، با تظاهرات کمبود آمینو اسیدها، به ویژه اسیدهای آمینه ضروری، مواجه می شوند.

این روزها بیش از حد اسیدهای آمینه بسیار نادر است، اما می تواند باعث ایجاد بیماری های جدی، به ویژه در کودکان و نوجوانان شود. سمی ترین آنها متیونین (ممکن است خطر حمله قلبی و سکته مغزی را تحریک کند)، تیروزین (ممکن است ایجاد فشار خون شریانی را تحریک کند، منجر به اختلال در غده تیروئید شود) و هیستیدین (ممکن است به کمبود مس در بدن کمک کند و منجر به ایجاد شود. آنوریسم آئورت، بیماری های مفصلی، موهای خاکستری زودرس)، کم خونی شدید). در شرایط عادی عملکرد بدن، زمانی که مقدار کافی ویتامین (B 6، B 12، اسید فولیک) و آنتی اکسیدان ها (ویتامین های A، E، C و سلنیوم) وجود داشته باشد، اسیدهای آمینه اضافی به سرعت به مفید تبدیل می شود. اجزای تشکیل دهنده و زمان "آسیب زدن" به بدن را ندارد. با یک رژیم غذایی نامتعادل، کمبود ویتامین ها و عناصر کمیاب وجود دارد و اسیدهای آمینه اضافی می تواند عملکرد سیستم ها و اندام ها را مختل کند. این گزینه با رعایت طولانی مدت رژیم های پروتئینی یا کم کربوهیدرات و همچنین با مصرف بی رویه محصولات پروتئین-انرژی توسط ورزشکاران (کوکتل اسید آمینه- ویتامین) برای افزایش وزن و رشد عضلات امکان پذیر است.

در بین روش های شیمیایی رایج ترین روش است امتیاز اسید آمینه (امتیاز - امتیاز، شمارش). این بر اساس مقایسه ترکیب اسید آمینه پروتئین محصول ارزیابی شده با ترکیب اسید آمینه است پروتئین استاندارد (ایده آل) پس از تعیین شیمیایی کمی محتوای هر یک از اسیدهای آمینه ضروری در پروتئین مورد مطالعه، امتیاز اسید آمینه (AC) برای هر یک از آنها مطابق فرمول تعیین می شود.

AC = (متر ak . پژوهش / متر ak . ایده آل ) 100

m acc. تحقیق - محتوای یک اسید آمینه ضروری (به میلی گرم) در 1 گرم از پروتئین مورد مطالعه.

m acc. ایده آل - محتوای یک اسید آمینه ضروری (در میلی گرم) در 1 گرم پروتئین استاندارد (ایده آل).

نمونه اسید آمینه FAO/WHO

همزمان با تعیین امتیاز اسید آمینه، محدود کردن اسید آمینه ضروری برای یک پروتئین خاص ، به این معنا که اونی که سرعتش کمترین

پپتیدها

دو اسید آمینه را می توان به صورت کووالانسی به هم متصل کرد پپتیدارتباط با تشکیل یک دی پپتید.

سه اسید آمینه را می توان از طریق دو پیوند پپتیدی به هم متصل کرد و یک تری پپتید را تشکیل داد. چندین اسید آمینه اولیگوپپتید را تشکیل می دهند، تعداد زیادی اسید آمینه پلی پپتید را تشکیل می دهند. پپتیدها فقط دارای یک گروه -آمینه و یک گروه -کربوکسیل هستند. این گروه ها را می توان در مقادیر خاصی از pH یونیزه کرد. آنها مانند اسیدهای آمینه دارای منحنی های تیتراسیون مشخصه و نقاط ایزوالکتریک هستند که در آنها در میدان الکتریکی حرکت نمی کنند.

مانند سایر ترکیبات آلی، پپتیدها در واکنش‌های شیمیایی شرکت می‌کنند که با حضور گروه‌های عاملی تعیین می‌شوند: یک گروه آمینه آزاد، یک گروه کربوکسی آزاد و گروه‌های R. پیوندهای پپتیدی به هیدرولیز توسط یک اسید قوی (مثلاً 6M HCl) یا یک باز قوی برای تشکیل اسیدهای آمینه حساس هستند. هیدرولیز پیوندهای پپتیدی یک مرحله ضروری در تعیین ترکیب اسید آمینه پروتئین ها است. پیوندهای پپتیدی را می توان با عمل آنزیم ها شکست پروتئازها.

بسیاری از پپتیدهای طبیعی در غلظت های بسیار کم از نظر بیولوژیکی فعال هستند.

پپتیدها آماده سازی دارویی بالقوه فعال هستند، وجود دارد سه راهبدست آوردن آنها:

1) دفع از اندام ها و بافت ها؛

2) مهندسی ژنتیک؛

3) سنتز شیمیایی مستقیم.

در مورد دوم، الزامات بالایی برای عملکرد محصولات در تمام مراحل میانی اعمال می شود.

اسیدهای آمینه به اسیدهای کربوکسیلیک آلی گفته می شود که در آن حداقل یکی از اتم های هیدروژن زنجیره هیدروکربنی با یک گروه آمینه جایگزین می شود. بسته به موقعیت گروه -NH 2، α، β، γ و غیره متمایز می شوند. اسیدهای آمینه L. تا به امروز، تا 200 اسید آمینه مختلف در اشیاء مختلف جهان زنده یافت شده است. بدن انسان حاوی حدود 60 اسید آمینه مختلف و مشتقات آنها است، اما همه آنها بخشی از پروتئین نیستند.

اسیدهای آمینه به دو گروه تقسیم می شوند:

1. پروتئین زا (بخشی از پروتئین ها)

   در میان آنها موارد اصلی (فقط 20 مورد وجود دارد) و نادر هستند. آمینو اسیدهای پروتئینی کمیاب (مثلاً هیدروکسی پرولین، هیدروکسی لیزین، اسید آمینه سیتریک و غیره) در واقع مشتقات همان 20 اسید آمینه هستند.

   اسیدهای آمینه باقی مانده در ساخت پروتئین ها نقشی ندارند. آنها یا به شکل آزاد (به عنوان محصولات متابولیک) در سلول هستند یا بخشی از سایر ترکیبات غیر پروتئینی هستند. به عنوان مثال، اسیدهای آمینه اورنیتین و سیترولین واسطه های تشکیل اسید آمینه پروتئین زا آرژنین هستند و در چرخه سنتز اوره نقش دارند. اسید γ-آمینو بوتیریک نیز به صورت آزاد است و نقش یک واسطه را در انتقال تکانه های عصبی ایفا می کند. بتا آلانین بخشی از ویتامین پانتوتنیک اسید است.

2. غیر پروتئین زا (در تشکیل پروتئین نقش ندارد)

   اسیدهای آمینه غیر پروتئین زا، بر خلاف اسیدهای پروتئین زا، تنوع بیشتری دارند، به ویژه آنهایی که در قارچ ها و گیاهان عالی یافت می شوند. اسیدهای آمینه پروتئین زا بدون توجه به نوع موجودات زنده در ساخت بسیاری از پروتئین های مختلف نقش دارند و اسیدهای آمینه غیر پروتئین زا حتی می توانند برای ارگانیسم گونه های دیگر سمی باشند، یعنی مانند مواد خارجی معمولی رفتار می کنند. به عنوان مثال، کاناوانین، دی انکولیک اسید و بتا سیانو آلانین جدا شده از گیاهان برای انسان سمی هستند.

ساختار و طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئین زا

رادیکال R در ساده ترین حالت با یک اتم هیدروژن (گلیسین) نشان داده می شود و ممکن است ساختار پیچیده ای داشته باشد. بنابراین، اسیدهای آمینه α عمدتاً در ساختار رادیکال جانبی و در نتیجه در خواص فیزیکوشیمیایی ذاتی این رادیکال ها با یکدیگر متفاوت هستند. سه طبقه بندی اسیدهای آمینه وجود دارد:

طبقه بندی فیزیولوژیکی داده شده از اسیدهای آمینه، برخلاف دو طبقه بندی اول، جهانی نیست و تا حدی مشروط است، زیرا فقط برای موجودات این گونه معتبر است. با این حال، ضروری بودن مطلق هشت اسید آمینه برای همه انواع موجودات جهانی است (جدول 2 داده های برخی از نمایندگان مهره داران و حشرات را نشان می دهد. [نمایش] ).

جدول 2. اسیدهای آمینه ضروری (+)، غیر ضروری (-) و نیمه ضروری (±) برای برخی از مهره داران و حشرات (طبق گفته لوبکا و همکاران، 1975)
آمینو اسید	انسان	موش صحرایی	موش	جوجه	ماهی سالمون	پشه	زنبور عسل
گلیسین	-	-	-	+	-	+	-
آلانیا	-	-	-	-	-	-	-
والین	+	+	+	+	+	+	+
لوسین	+	+	+	+	+	+	+
ایزولوسین	+	+	+	+	+	+	+
سیستئین	-	-	-	-	-	-	-
متیونین	+	+	+	+	+	+	+
آرام	-	-	-	-	-	-	-
ترئونین	+	+	+	+	+	+	+
آسپارتیک اسد	-	-	-	-	-	-	-
اسید گلوتامیک	-	-	-	-	-	-	-
لیزین	+	+	+	+	+	+	+
آرژنین	±	±	+	+	+	+	+
فنیل آلانین	+	+	+	+	+	+	+
تیروزین	±	±	+	+	-	-	-
هیستیدین	±	+	+	+	+	+	+
تریپتوفان	+	+	+	+	+	+	+
پرولین	-	-	-	-	-	-	-

برای موش‌ها و موش‌ها، در حال حاضر 9 آمینو اسید ضروری وجود دارد (هیستیدین به هشت اسید آمینه شناخته شده اضافه می‌شود). رشد و نمو طبیعی مرغ فقط در حضور یازده اسید آمینه ضروری (هیستیدین، آرژنین، تیروزین اضافه می شود) امکان پذیر است، یعنی اسیدهای آمینه نیمه ضروری برای انسان برای مرغ کاملاً ضروری هستند. برای پشه ها، گلیسین کاملا ضروری است و تیروزین، برعکس، یک اسید آمینه غیر ضروری است.

این بدان معنی است که برای انواع مختلف موجودات، انحرافات قابل توجهی در نیاز به اسیدهای آمینه فردی امکان پذیر است که با ویژگی های متابولیسم آنها تعیین می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه ضروری که برای هر نوع ارگانیسم ایجاد شده است، یا به اصطلاح اکسوتروفی ارگانیسم در رابطه با اسیدهای آمینه، به احتمال زیاد نشان دهنده تمایل آن به حداقل هزینه انرژی برای سنتز اسیدهای آمینه است. در واقع، دریافت یک محصول نهایی سودآورتر از تولید آن توسط خودتان است. بنابراین، موجوداتی که اسیدهای آمینه ضروری را مصرف می کنند، حدود 20٪ انرژی کمتری نسبت به آنهایی که تمام اسیدهای آمینه را سنتز می کنند، صرف می کنند. از سوی دیگر، در سیر تکامل، هیچ گونه حیاتی که کاملاً به تأمین تمام اسیدهای آمینه از خارج وابسته باشد، حفظ نشده است. با توجه به اینکه آمینو اسیدها ماده ای برای سنتز ماده ای مانند پروتئین هستند که بدون آن زندگی غیرممکن است، سازگاری با تغییرات محیط خارجی برای آنها دشوار است.

خواص فیزیکی و شیمیایی اسیدهای آمینه

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه . آمینو اسیدها با توجه به خواص شیمیایی خود، الکترولیت های آمفوتریک هستند، یعنی ترکیبی از خواص اسیدها و بازها هستند.

گروه های اسیدی اسیدهای آمینه: کربوکسیل (-COOH -> -COO - + H +)، گروه آلفا-آمینه پروتونه (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

گروه های اصلی اسیدهای آمینه: کربوکسیل تفکیک شده (-COO - + H + -> -COOH) و گروه α-آمینه (-NH 2 + H + -> NH + 3).

برای هر اسید آمینه، حداقل دو ثابت تفکیک اسید pKa وجود دارد - یکی برای گروه -COOH، و دوم برای گروه α-آمینه.

در یک محلول آبی، وجود سه شکل اسید آمینه امکان پذیر است (شکل 1.)

ثابت شده است که در محلول های آبی اسیدهای آمینه به شکل دوقطبی هستند. یا زوئیتریون

تأثیر pH متوسط ​​بر یونیزاسیون اسیدهای آمینه . تغییر pH محیط از اسیدی به قلیایی بر بار اسیدهای آمینه محلول تأثیر می گذارد. در یک محیط اسیدی (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

در یک محیط اسیدی، اسیدهای آمینه در یک میدان الکتریکی به سمت کاتد حرکت می کنند.

در یک محیط قلیایی (pH> 7)، که در آن یون های OH بیش از حد وجود دارد، اسیدهای آمینه به شکل یون های دارای بار منفی (آنیون ها) هستند، زیرا گروه NH + 3 تجزیه می شود:

در این حالت اسیدهای آمینه در میدان الکتریکی به سمت آند حرکت می کنند.

بنابراین، بسته به PH محیط، اسیدهای آمینه دارای بار کلی صفر، مثبت یا منفی هستند.

حالتی که در آن بار اسید آمینه صفر است ایزوالکتریک نامیده می شود. مقدار pH که در آن چنین حالتی رخ می دهد و اسید آمینه در میدان الکتریکی به سمت آند یا کاتد حرکت نمی کند، نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود و pH I نشان داده می شود. نقطه ایزوالکتریک به طور بسیار دقیق خواص اسید-باز گروه های مختلف در اسیدهای آمینه را منعکس می کند و یکی از ثابت های مهمی است که یک اسید آمینه را مشخص می کند.

نقطه ایزوالکتریک اسیدهای آمینه غیر قطبی (آب گریز) به مقدار pH خنثی (از 5.5 برای فنیل آلانین تا 6.3 برای پرولین) نزدیک می شود، در اسیدهای اسیدی دارای مقادیر کم است (3.2 برای اسید گلوتامیک، 2.8 برای اسید آسپارتیک). نقطه ایزوالکتریک برای سیستئین و سیستین 5.0 است که نشان دهنده خواص اسیدی ضعیف این اسیدهای آمینه است. اسیدهای آمینه اصلی - هیستیدین و به ویژه لیزین و آرژنین - دارای نقطه ایزوالکتریک به طور قابل توجهی بالاتر از 7 هستند.

در سلول ها و مایع بین سلولی بدن انسان و حیوان، PH محیط نزدیک به خنثی است، بنابراین اسیدهای آمینه پایه (لیزین، آرژنین) حامل بار مثبت کل (کاتیون ها)، اسیدهای آمینه اسیدی (اسپارتیک و گلوتامین) هستند. دارای بار منفی (آنیون) هستند و بقیه به شکل دوقطبی هستند. اسیدهای آمینه اسیدی و بازی نسبت به سایر اسیدهای آمینه هیدراته تر هستند.

استریوایزومریسم اسیدهای آمینه

همه اسیدهای آمینه پروتئین زا، به استثنای گلیسین، حداقل یک اتم کربن نامتقارن (C*) دارند و از نظر نوری فعال هستند و بیشتر آنها چپ دست هستند. آنها به عنوان ایزومرهای فضایی یا استریو ایزومرها وجود دارند. با توجه به آرایش جانشین ها در اطراف اتم کربن نامتقارن، استریو ایزومرها به سری L یا D طبقه بندی می شوند.

ایزومرهای L و D به عنوان یک جسم و تصویر آینه ای آن با یکدیگر ارتباط دارند، بنابراین به آنها ایزومرهای آینه ای یا انانتیومر نیز می گویند. اسیدهای آمینه ترئونین و ایزولوسین هر کدام دارای دو اتم کربن نامتقارن هستند، بنابراین هر کدام دارای چهار استریو ایزومر هستند. به عنوان مثال، ترئونین، علاوه بر L- و D- ترئونین، دارای دو نوع دیگر است که به آنها دیاسترومر یا آلوفرم می گویند: ال-آلوترئونین و دی-آلوترئونین.

تمام آمینو اسیدهایی که پروتئین ها را می سازند به سری L تعلق دارند. اعتقاد بر این بود که اسیدهای آمینه D در طبیعت وجود ندارند. با این حال، پلی پپتیدها به شکل پلیمرهای D-گلوتامیک اسید در کپسول های باکتری های حاوی هاگ (سیاه زخم، سیب زمینی و باسیل یونجه) یافت شده است. اسید دی گلوتامیک و دی آلانین بخشی از موکوپپتیدهای دیواره سلولی برخی باکتری ها هستند. اسیدهای آمینه D نیز در آنتی بیوتیک های تولید شده توسط میکروارگانیسم ها یافت می شوند (جدول 3 را ببینید).

شاید اسیدهای آمینه D برای عملکردهای محافظتی ارگانیسم ها مناسب تر بودند (هدف کپسول باکتری ها و آنتی بیوتیک ها همین است)، در حالی که اسیدهای آمینه L برای ساخت پروتئین مورد نیاز بدن هستند.

توزیع اسیدهای آمینه منفرد در پروتئین های مختلف

تا به امروز، ترکیب اسید آمینه بسیاری از پروتئین های با منشاء میکروبی، گیاهی و حیوانی رمزگشایی شده است. اغلب در پروتئین ها آلانین، گلیسین، لوسین، سری یافت می شود. با این حال، هر پروتئین ترکیب اسید آمینه خاص خود را دارد. به عنوان مثال، پروتامین ها (پروتئین های ساده موجود در شیر ماهی) تا 85 درصد آرژنین دارند، اما فاقد آمینو اسیدهای حلقوی، اسیدی و گوگرددار، ترئونین و لیزین هستند. فیبروئین - پروتئین طبیعی ابریشم، حاوی 50٪ گلیسین است. کلاژن، یک پروتئین تاندون، حاوی اسیدهای آمینه کمیاب (هیدروکسی لیزین، هیدروکسی پرولین) است که در سایر پروتئین ها وجود ندارد.

ترکیب اسید آمینه پروتئین ها نه با در دسترس بودن یا ضروری بودن یک اسید آمینه خاص، بلکه با هدف پروتئین، عملکرد آن تعیین می شود. توالی اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط کد ژنتیکی تعیین می شود.

صفحه 2

کل صفحات: 7