Το κύριο αμινοξύ είναι. Οξεοβασικές ιδιότητες αμινοξέων

ΛΙΠΙΔΙΑ

Τα λιπίδια είναι αδιάλυτες στο νερό ελαιώδεις ή λιπαρές ουσίες που μπορούν να εξαχθούν από κύτταρα με μη πολικούς διαλύτες. Αυτή είναι μια ετερογενής ομάδα ενώσεων που συνδέονται άμεσα ή έμμεσα με λιπαρά οξέα.

Βιολογικές λειτουργίες των λιπιδίων:

1) μια πηγή ενέργειας που μπορεί να αποθηκευτεί για μεγάλο χρονικό διάστημα.

2) συμμετοχή στο σχηματισμό κυτταρικών μεμβρανών.

3) πηγή λιποδιαλυτών βιταμινών, μορίων σηματοδότησης και βασικών λιπαρών οξέων.

4) θερμομόνωση?

5) Τα μη πολικά λιπίδια χρησιμεύουν ως ηλεκτρικοί μονωτές, διασφαλίζοντας την ταχεία διάδοση των κυμάτων εκπόλωσης κατά μήκος των μυελινωμένων νευρικών ινών.

6) συμμετοχή στο σχηματισμό λιποπρωτεϊνών.

Τα λιπαρά οξέα είναι δομικά συστατικά των περισσότερων λιπιδίων. Είναι οργανικά οξέα μακράς αλυσίδας που περιέχουν από 4 έως 24 άτομα άνθρακα, περιέχουν μία καρβοξυλική ομάδα και μια μακριά μη πολική ουρά υδρογονάνθρακα. Δεν βρίσκονται σε κύτταρα σε ελεύθερη κατάσταση, αλλά μόνο σε ομοιοπολικά συνδεδεμένη μορφή. Τα φυσικά λίπη περιέχουν συνήθως λιπαρά οξέα με ζυγό αριθμό ατόμων άνθρακα, καθώς συντίθενται από μονάδες δύο άνθρακα σχηματίζοντας μια μη διακλαδισμένη αλυσίδα ατόμων άνθρακα. Πολλά λιπαρά οξέα έχουν έναν ή περισσότερους διπλούς δεσμούς - τα ακόρεστα λιπαρά οξέα.

Τα πιο σημαντικά λιπαρά οξέα (ο αριθμός των ατόμων άνθρακα, το όνομα, το σημείο τήξης δίνεται μετά τον τύπο):

12, λαυρικός, 44,2 o C

14, μυριστικό, 53,9 o C

16, παλμιτικό, 63,1 o ​​C

18, στεατικό, 69,6 o C

18, ελαϊκό, 13,5 o C

18, λινελαϊκό, -5 o C

18, λινολενικό, -11 o C

20, αραχιδονικό, -49,5 o C

Γενικές ιδιότητες των λιπαρών οξέων;

Σχεδόν όλα περιέχουν ζυγό αριθμό ατόμων άνθρακα,

Τα κορεσμένα οξέα βρίσκονται δύο φορές πιο συχνά στα ζώα και τα φυτά από τα ακόρεστα.

Τα κορεσμένα λιπαρά οξέα δεν έχουν άκαμπτη γραμμική δομή· είναι εξαιρετικά εύκαμπτα και μπορούν να λάβουν ποικίλες διαμορφώσεις,

Στα περισσότερα λιπαρά οξέα, ο υπάρχων διπλός δεσμός βρίσκεται μεταξύ του 9ου και του 10ου ατόμων άνθρακα (Δ 9),

Πρόσθετοι διπλοί δεσμοί βρίσκονται συνήθως μεταξύ του διπλού δεσμού Δ 9 και του μεθυλικού άκρου της αλυσίδας,

Δύο διπλοί δεσμοί σε λιπαρά οξέα δεν είναι ποτέ συζευγμένοι· υπάρχει πάντα μια ομάδα μεθυλενίου μεταξύ τους,

Οι διπλοί δεσμοί σχεδόν όλων των φυσικών λιπαρών οξέων βρίσκονται σε cis- διαμόρφωση, η οποία οδηγεί σε μια ισχυρή κάμψη της αλειφατικής αλυσίδας και μια πιο άκαμπτη δομή,

Στη θερμοκρασία του σώματος, τα κορεσμένα λιπαρά οξέα βρίσκονται σε κηρώδη στερεά κατάσταση, ενώ τα ακόρεστα λιπαρά οξέα είναι υγρά.

Τα σαπούνια λιπαρών οξέων με νάτριο και κάλιο είναι ικανά να γαλακτωματοποιούν αδιάλυτα στο νερό έλαια και λίπη· τα σαπούνια με λιπαρά οξέα ασβεστίου και μαγνησίου διαλύονται πολύ άσχημα και δεν γαλακτωματοποιούν λίπη.

Ασυνήθιστα λιπαρά οξέα και αλκοόλες βρίσκονται στα λιπίδια της βακτηριακής μεμβράνης. Πολλά από τα βακτηριακά στελέχη που περιέχουν αυτά τα λιπίδια (θερμόφιλα, οξεόφιλα και γαλόφιλα) είναι προσαρμοσμένα σε ακραίες συνθήκες.

ισόκλαδος

αντιϊσοδιακλαδισμένη

που περιέχει κυκλοπροπάνιο

που περιέχει ω-κυκλοεξύλιο

ισοπρανύλιο

κυκλοπεντανφυτανύλιο

Η σύνθεση των βακτηριακών λιπιδίων είναι εξαιρετικά ποικιλόμορφη και το φάσμα των λιπαρών οξέων διαφορετικών ειδών έχει αποκτήσει τη σημασία ενός ταξινομικού κριτηρίου για την αναγνώριση των οργανισμών.

Στα ζώα, σημαντικά παράγωγα του αραχιδονικού οξέος είναι οι ιστοορμόνες προσταγλανδίνες, θρομβοξάνες και λευκοτριένια, που ενώνονται στην ομάδα των εικοσανοειδών και διαθέτουν εξαιρετικά ευρεία βιολογική δράση.

προσταγλανδίνη H2

Ταξινόμηση λιπιδίων:

1. Τριακυλογλυκερίδια(λίπη) είναι εστέρες γλυκερολικής αλκοόλης και τρία μόρια λιπαρών οξέων. Αποτελούν το κύριο συστατικό των αποθηκών λίπους στα φυτικά και ζωικά κύτταρα. Δεν περιέχεται σε μεμβράνες. Τα απλά τριακυλογλυκερίδια περιέχουν πανομοιότυπα υπολείμματα λιπαρών οξέων και στις τρεις θέσεις (τριστεαρίνη, τριπαλμιτίνη, τριλεΐνη). Τα μικτά περιέχουν διαφορετικά λιπαρά οξέα. Είναι ελαφρύτερο σε ειδικό βάρος από το νερό, πολύ διαλυτό σε χλωροφόρμιο, βενζόλιο και αιθέρα. Υδρολύονται με βρασμό με οξέα ή βάσεις ή με τη δράση της λιπάσης. Στα κύτταρα υπό φυσιολογικές συνθήκες, η αυτοοξείδωση των ακόρεστων λιπαρών αναστέλλεται πλήρως λόγω της παρουσίας βιταμίνης Ε, διαφόρων ενζύμων και ασκορβικού οξέος. Σε εξειδικευμένα κύτταρα συνδετικού ιστού ζωικών λιποκυττάρων, μια τεράστια ποσότητα τριακυλογλυκεριδίων μπορεί να αποθηκευτεί με τη μορφή σταγονιδίων λίπους, γεμίζοντας σχεδόν ολόκληρο τον όγκο του κυττάρου. Με τη μορφή γλυκογόνου, το σώμα μπορεί να αποθηκεύσει ενέργεια για όχι περισσότερο από μία ημέρα. Τα τριακυλογλυκερίδια μπορούν να αποθηκεύουν ενέργεια για μήνες επειδή μπορούν να αποθηκευτούν σε πολύ μεγάλες ποσότητες σε σχεδόν καθαρή, μη ενυδατωμένη μορφή και, ανά μονάδα βάρους, αποθηκεύουν διπλάσια ενέργεια από τους υδατάνθρακες. Επιπλέον, τα τριακυλογλυκερίδια κάτω από το δέρμα σχηματίζουν ένα θερμομονωτικό στρώμα που προστατεύει το σώμα από πολύ χαμηλές θερμοκρασίες.

ουδέτερο λίπος

Για τον χαρακτηρισμό των ιδιοτήτων του λίπους, χρησιμοποιούνται οι ακόλουθες σταθερές:

Αριθμός οξέος - ο αριθμός των mg ΚΟΗ που απαιτείται για την εξουδετέρωση

ελεύθερα λιπαρά οξέα που περιέχονται σε 1 g λίπους.

Αριθμός σαπωνοποίησης - ο αριθμός των mg ΚΟΗ που απαιτείται για την υδρόλυση

ουδέτερα λιπίδια και εξουδετέρωση όλων των λιπαρών οξέων,

Η τιμή του ιωδίου είναι ο αριθμός των γραμμαρίων ιωδίου που σχετίζεται με 100 g λίπους.

χαρακτηρίζει τον βαθμό ακόρεστου ενός δεδομένου λίπους.

2. Κερίείναι εστέρες που σχηματίζονται από λιπαρά οξέα μακράς αλυσίδας και αλκοόλες μακράς αλυσίδας. Στα σπονδυλωτά, τα κεριά που εκκρίνονται από τους αδένες του δέρματος λειτουργούν ως προστατευτική επίστρωση που λιπαίνει και μαλακώνει το δέρμα και το προστατεύει επίσης από το νερό. Το στρώμα κεριού καλύπτει τα μαλλιά, το μαλλί, τη γούνα, τα φτερά των ζώων, καθώς και τα φύλλα πολλών φυτών. Τα κεριά παράγονται και χρησιμοποιούνται σε πολύ μεγάλες ποσότητες από θαλάσσιους οργανισμούς, ιδιαίτερα το πλαγκτόν, στο οποίο χρησιμεύουν ως η κύρια μορφή συσσώρευσης κυτταρικού καυσίμου υψηλής θερμιδικής αξίας.

spermaceti, που λαμβάνεται από τον εγκέφαλο των σπερματοφαλαινών

Κηρήθρα

3. Φωσφογλυκερολιπίδια– χρησιμεύουν ως τα κύρια δομικά συστατικά των μεμβρανών και δεν αποθηκεύονται ποτέ σε μεγάλες ποσότητες. Φροντίστε να περιέχει πολυυδρική αλκοόλη γλυκερίνη, φωσφορικό οξύ και υπολείμματα λιπαρών οξέων.

Τα φωσφογλυκερολιπίδια μπορούν επίσης να χωριστούν σε διάφορους τύπους με βάση τη χημική τους δομή:

1) φωσφολιπίδια - αποτελούνται από γλυκερίνη, δύο υπολείμματα λιπαρών οξέων στην 1η και 2η θέση της γλυκερίνης και ένα υπόλειμμα φωσφορικού οξέος, με το οποίο συνδέεται το υπόλειμμα άλλης αλκοόλης (αιθανολαμίνη, χολίνη, σερίνη, ινοσιτόλη). Κατά κανόνα, ένα λιπαρό οξύ στην 1η θέση είναι κορεσμένο και στη 2η θέση είναι ακόρεστο.

Το φωσφατιδικό οξύ είναι μια πρώτη ύλη για τη σύνθεση άλλων φωσφολιπιδίων· βρίσκεται στους ιστούς σε μικρές ποσότητες

φωσφατιδυλαιθανολαμίνη (κεφαλίνη)

φωσφατιδυλοχολίνη (λεκιθίνη), πρακτικά απουσιάζει από τα βακτήρια

φωσφατιδυλοσερίνη

Η φωσφατιδυλινοσιτόλη είναι πρόδρομος σε δύο σημαντικούς δεύτερους αγγελιοφόρους (αγγελιοφόρους) τη διακυλογλυκερόλη και την 1,4,5-τριφωσφορική ινοσιτόλη

2) πλασμαγόνα - φωσφογλυκερολιπίδια, στα οποία μια από τις αλυσίδες υδρογονάνθρακα είναι ένας βινυλαιθέρας. Τα πλασμαγόνα δεν βρίσκονται στα φυτά. Τα πλασμαγόνα αιθανολαμίνης είναι ευρέως παρόντα στη μυελίνη και στο σαρκοπλασματικό δίκτυο της καρδιάς.

αιθανολαμινοπλασμαγόνο

3) λυσοφωσφολιπίδια – σχηματίζονται από φωσφολιπίδια κατά την ενζυματική διάσπαση ενός από τα ακυλικά υπολείμματα. Το δηλητήριο του φιδιού περιέχει φωσφολιπάση Α 2, η οποία σχηματίζει λυσοφωσφατίδια που έχουν αιμολυτική δράση.

4) καρδιολιπίνες - φωσφολιπίδια των εσωτερικών μεμβρανών των βακτηρίων και των μιτοχονδρίων, σχηματίζονται από την αλληλεπίδραση δύο υπολειμμάτων φωσφατιδικού οξέος με τη γλυκερίνη:

καρδιολιπίνη

4. Φωσφωσφιγγολιπίδια– οι λειτουργίες της γλυκερίνης σε αυτά εκτελούνται από τη σφιγγοσίνη, μια αμινοαλκοόλη με μακριά αλειφατική αλυσίδα. Δεν περιέχει γλυκερίνη. Υπάρχουν σε μεγάλες ποσότητες στις μεμβράνες των κυττάρων του νευρικού ιστού και στον εγκέφαλο. Τα φωσφιγγολιπίδια είναι σπάνια στις μεμβράνες των φυτικών και βακτηριακών κυττάρων. Τα παράγωγα της σφιγγοσίνης ακυλιωμένης στην αμινομάδα με υπολείμματα λιπαρών οξέων ονομάζονται κεραμίδια. Ο σημαντικότερος εκπρόσωπος αυτής της ομάδας είναι η σφιγγομυελίνη (κεραμίδη-1-φωσφοχολίνη). Υπάρχει στις περισσότερες μεμβράνες ζωικών κυττάρων, ειδικά στα έλυτρα μυελίνης ορισμένων τύπων νευρικών κυττάρων.

σφιγγομυελίνη

σφιγγοσίνη

5. Γλυκογλυκερολιπίδια -Τα λιπίδια που έχουν έναν υδατάνθρακα συνδεδεμένο μέσω ενός γλυκοσιδικού δεσμού στη θέση 3 της γλυκερίνης δεν περιέχουν φωσφορική ομάδα. Τα γλυκογλυκερολιπίδια υπάρχουν ευρέως στις μεμβράνες των χλωροπλαστών, καθώς και στα μπλε-πράσινα φύκια και στα βακτήρια. Η μονογαλακτοζυλοδιακυλογλυκερόλη είναι το πιο κοινό πολικό λιπίδιο στη φύση, καθώς αντιπροσωπεύει το ήμισυ όλων των λιπιδίων στη θυλακοειδή μεμβράνη των χλωροπλαστών:

μονογαλακτοζυλοδιακυλογλυκερόλη

6. Γλυκοσφιγγολιπίδια– κατασκευασμένο από σφιγγοσίνη, ένα υπόλειμμα λιπαρού οξέος και έναν ολιγοσακχαρίτη. Περιέχεται σε όλους τους ιστούς, κυρίως στο εξωτερικό λιπιδικό στρώμα των πλασματικών μεμβρανών. Δεν έχουν φωσφορική ομάδα και δεν φέρουν ηλεκτρικό φορτίο. Τα γλυκοσφιγγολιπίδια μπορούν περαιτέρω να χωριστούν σε δύο τύπους:

1) Οι κερεβροσίδες είναι απλούστεροι εκπρόσωποι αυτής της ομάδας. Οι γαλακτοκερεβροσίδες βρίσκονται κυρίως στις μεμβράνες των εγκεφαλικών κυττάρων, ενώ οι γλυκοκερεβροσίδες βρίσκονται στις μεμβράνες άλλων κυττάρων. Οι εγκεφαλοζίτες, που περιέχουν δύο, τρία ή τέσσερα υπολείμματα σακχάρων, εντοπίζονται κυρίως στο εξωτερικό στρώμα των κυτταρικών μεμβρανών.

γαλακτοκερεβροσίδη

2) Οι γαγγλιοσίδες είναι τα πιο πολύπλοκα γλυκοσφιγγολιπίδια. Τα πολύ μεγάλα πολικά κεφάλια τους σχηματίζονται από πολλά υπολείμματα ζάχαρης. Χαρακτηρίζονται από την παρουσία στην ακραία θέση ενός ή περισσότερων υπολειμμάτων Ν-ακετυλνεουραμινικού (σιαλικού) οξέος, το οποίο φέρει αρνητικό φορτίο σε pH 7. Στη φαιά ουσία του εγκεφάλου, οι γαγγλιοσίδες αποτελούν περίπου το 6% των λιπιδίων της μεμβράνης. Οι γαγγλιοσίδες είναι σημαντικά συστατικά συγκεκριμένων θέσεων υποδοχέων που βρίσκονται στην επιφάνεια των κυτταρικών μεμβρανών. Έτσι βρίσκονται σε εκείνες τις συγκεκριμένες περιοχές των νευρικών απολήξεων όπου η δέσμευση των μορίων νευροδιαβιβαστών συμβαίνει κατά τη διαδικασία της χημικής μετάδοσης των παλμών από το ένα νευρικό κύτταρο στο άλλο.

7. Ισοπρενοειδή– παράγωγα ισοπρενίου (η δραστική μορφή είναι το διφωσφορικό 5-ισοπεντενύλιο), τα οποία εκτελούν μια μεγάλη ποικιλία λειτουργιών.

5-ισοπεντενυλ διφωσφορικό ισοπρένιο

Η ικανότητα σύνθεσης συγκεκριμένων ισοπρενοειδών είναι χαρακτηριστική μόνο ορισμένων ειδών ζώων και φυτών.

1) καουτσούκ – συντίθεται από διάφορους τύπους φυτών, κυρίως Hevea brasiliensis:

θραύσμα από καουτσούκ

2) λιποδιαλυτές βιταμίνες A, D, E, K (λόγω της δομικής και λειτουργικής συγγένειας με τις στεροειδείς ορμόνες, η βιταμίνη D πλέον ταξινομείται ως ορμόνη):

Βιταμίνη Α

βιταμίνη Ε

βιταμίνη Κ

3) ζωικές αυξητικές ορμόνες – ρετινοϊκό οξύ στα σπονδυλωτά και νεοοτίνη στα έντομα:

ρετινοϊκό οξύ

νεοτενίνη

Το ρετινοϊκό οξύ είναι ορμονικό παράγωγο της βιταμίνης Α, διεγείρει την κυτταρική ανάπτυξη και διαφοροποίηση, οι νεοτίνες είναι ορμόνες εντόμων, διεγείρουν την ανάπτυξη των προνυμφών και αναστέλλουν το τήξη και είναι ανταγωνιστές της εκδυσόνης.

4) φυτικές ορμόνες - το αψισικό οξύ, είναι μια φυτοορμόνη του στρες που πυροδοτεί μια συστηματική ανοσοαπόκριση των φυτών, που εκδηλώνεται με αντίσταση σε μια μεγάλη ποικιλία παθογόνων:

αψισικό οξύ

5) τερπένια - πολυάριθμες αρωματικές ουσίες και αιθέρια έλαια φυτών που έχουν βακτηριοκτόνα και μυκητοκτόνα αποτελέσματα. Οι ενώσεις με δύο μονάδες ισοπρενίου ονομάζονται μονοτερπένια, τρία - σεσκιτερπένια και έξι - τριτερπένια:

θυμόλη καμφοράς

6) στεροειδή - σύνθετες λιποδιαλυτές ουσίες, τα μόρια των οποίων περιέχουν κυκλοπεντανικό υπερυδροφαινανθρένιο (ουσιαστικά ένα τριτερπένιο). Η κύρια στερόλη στους ζωικούς ιστούς είναι η αλκοολική χοληστερόλη (χοληστερόλη). Η χοληστερόλη και οι εστέρες της με λιπαρά οξέα μακράς αλυσίδας είναι σημαντικά συστατικά των λιποπρωτεϊνών του πλάσματος, καθώς και της εξωτερικής κυτταρικής μεμβράνης. Επειδή οι τέσσερις συντηγμένοι δακτύλιοι δημιουργούν μια άκαμπτη δομή, η παρουσία χοληστερόλης στις μεμβράνες ρυθμίζει τη ρευστότητα της μεμβράνης σε ακραίες θερμοκρασίες. Τα φυτά και οι μικροοργανισμοί περιέχουν σχετικές ενώσεις - εργοστερόλη, στιγμαστερόλη και β-σιτοστερόλη.

χοληστερίνη

εργοστερόλη

στιγμαστερόλη

β-σιτοστερόλη

Τα χολικά οξέα σχηματίζονται από τη χοληστερόλη στο σώμα. Εξασφαλίζουν τη διαλυτότητα της χοληστερόλης στη χολή και προάγουν την πέψη των λιπιδίων στο έντερο.

χολικό οξύ

Η χοληστερόλη παράγει επίσης στεροειδείς ορμόνες - λιπόφιλα μόρια σηματοδότησης που ρυθμίζουν το μεταβολισμό, την ανάπτυξη και την αναπαραγωγή. Υπάρχουν έξι κύριες στεροειδείς ορμόνες στο ανθρώπινο σώμα:

κορτιζόλη αλδοστερόνη

τεστοστερόνη οιστραδιόλη

καλσιτριόλη προγεστερόνης

Η καλσιτριόλη είναι μια βιταμίνη D με ορμονική δράση, διαφέρει από τις ορμόνες των σπονδυλωτών, αλλά χτίζεται επίσης με βάση τη χοληστερόλη. Ο δακτύλιος Β ανοίγει λόγω μιας αντίδρασης που εξαρτάται από το φως.

Ένα παράγωγο της χοληστερόλης είναι η ορμόνη τήξης των εντόμων, των αραχνών και των καρκινοειδών - η εκδυσόνη. Στεροειδείς ορμόνες που εκτελούν μια λειτουργία σηματοδότησης βρίσκονται επίσης στα φυτά.

7) λιπιδικές άγκυρες που συγκρατούν μόρια πρωτεϊνών ή άλλων ενώσεων στη μεμβράνη:

ουβικινόνη

Όπως μπορούμε να δούμε, τα λιπίδια δεν είναι πολυμερή με την κυριολεκτική έννοια της λέξης, αλλά τόσο μεταβολικά όσο και δομικά είναι κοντά στο πολυυδροξυβουτυρικό οξύ που υπάρχει στα βακτήρια, μια σημαντική εφεδρική ουσία. Αυτό το εξαιρετικά ανηγμένο πολυμερές αποτελείται αποκλειστικά από μονάδες D-β-υδροξυβουτυρικού οξέος που συνδέονται με έναν εστερικό δεσμό. Κάθε αλυσίδα περιέχει περίπου 1500 υπολείμματα. Η δομή είναι μια συμπαγής δεξιόστροφη έλικα, με περίπου 90 τέτοιες αλυσίδες στοιβαγμένες για να σχηματίσουν ένα λεπτό στρώμα σε βακτηριακά κύτταρα.

πολυ-ϋ-β-υδροξυβουτυρικό οξύ

Τα αμινοξέα είναι καρβοξυλικά οξέα που περιέχουν μια αμινομάδα και μια καρβοξυλική ομάδα. Τα φυσικά αμινοξέα είναι τα 2-αμινοκαρβοξυλικά οξέα, ή α-αμινοξέα, αν και υπάρχουν αμινοξέα όπως η β-αλανίνη, η ταυρίνη, το γ-αμινοβουτυρικό οξύ. Ο γενικευμένος τύπος ενός α-αμινοξέος μοιάζει με αυτό:

Τα α-αμινοξέα έχουν τέσσερις διαφορετικούς υποκαταστάτες στον άνθρακα 2, δηλαδή όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, έχουν ένα ασύμμετρο (χειρικό) άτομο άνθρακα και υπάρχουν με τη μορφή δύο εναντιομερών - L- και D-αμινοξέων. Τα φυσικά αμινοξέα ανήκουν στη σειρά L. Τα D-αμινοξέα βρίσκονται σε βακτήρια και πεπτιδικά αντιβιοτικά.

Όλα τα αμινοξέα στα υδατικά διαλύματα μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή διπολικών ιόντων και το συνολικό τους φορτίο εξαρτάται από το pH του μέσου. Η τιμή του pH στην οποία το συνολικό φορτίο είναι μηδέν ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, ένα αμινοξύ είναι ένα αμφιτεριόν, δηλαδή, η αμινομάδα του είναι πρωτονιωμένη και η καρβοξυλομάδα του διαχωρίζεται. Στην περιοχή του ουδέτερου pH, τα περισσότερα αμινοξέα είναι αμφιτεριόντα:

Τα αμινοξέα δεν απορροφούν φως στην ορατή περιοχή του φάσματος, τα αρωματικά αμινοξέα απορροφούν φως στην περιοχή UV του φάσματος: τρυπτοφάνη και τυροσίνη στα 280 nm, φαινυλαλανίνη στα 260 nm.

Τα αμινοξέα χαρακτηρίζονται από ορισμένες χημικές αντιδράσεις που έχουν μεγάλη σημασία για την εργαστηριακή πρακτική: δοκιμή έγχρωμης νινυδρίνης για την α-αμινο ομάδα, αντιδράσεις χαρακτηριστικές του σουλφυδρυλίου, φαινολικών και άλλων ομάδων ριζών αμινοξέων, επιτάχυνση και σχηματισμός βάσεων Schiff σε αμινομάδες εστεροποίηση σε καρβοξυλομάδες.

Βιολογικός ρόλος των αμινοξέων:

1) είναι δομικά στοιχεία πεπτιδίων και πρωτεϊνών, τα λεγόμενα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες περιέχουν 20 αμινοξέα, τα οποία κωδικοποιούνται από τον γενετικό κώδικα και περιλαμβάνονται στις πρωτεΐνες κατά τη μετάφραση· μερικά από αυτά μπορεί να είναι φωσφορυλιωμένα, ακυλιωμένα ή υδροξυλιωμένα.

2) μπορεί να είναι δομικά στοιχεία άλλων φυσικών ενώσεων - συνένζυμα, χολικά οξέα, αντιβιοτικά.

3) είναι μόρια σηματοδότησης. Μερικά από τα αμινοξέα είναι νευροδιαβιβαστές ή πρόδρομοι νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.

4) είναι οι πιο σημαντικοί μεταβολίτες, για παράδειγμα, ορισμένα αμινοξέα είναι πρόδρομοι αλκαλοειδών φυτών ή χρησιμεύουν ως δότες αζώτου ή είναι ζωτικά συστατικά της διατροφής.

Η ταξινόμηση των πρωτεϊνογονικών αμινοξέων βασίζεται στη δομή και την πολικότητα των πλευρικών αλυσίδων:

1. Αλειφατικά αμινοξέα:

γλυκίνη, γλύφω,G,Gly

αλανίνη, αλά, Α, Αλα

βαλίνη, άξονας,V,Val*

Λευκίνη, στέφανος ανθέων,L,Leu*

ισολευκίνη, λάσπη,εγω, Ιλε*

Αυτά τα αμινοξέα δεν περιέχουν ετεροάτομα ή κυκλικές ομάδες στην πλευρική αλυσίδα και χαρακτηρίζονται από μια σαφώς χαμηλή πολικότητα.

κυστεΐνη, cis, C, Cys

μεθειονίνη, μεθ, M, Met*

3. Αρωματικά αμινοξέα:

φαινυλαλανίνη, στεγνωτήρας μαλλιών,F,Phe*

τυροσίνη, σκοπευτήριο, Υ, Tyr

τρυπτοφάνη, τρία, W, Trp*

ιστιδίνη, gis, H, His

Τα αρωματικά αμινοξέα περιέχουν δακτυλίους σταθεροποιημένους σε μεσομερή συντονισμό. Σε αυτήν την ομάδα, μόνο το αμινοξύ φαινυλαλανίνη εμφανίζει χαμηλή πολικότητα, η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη χαρακτηρίζονται από αξιοσημείωτη πολικότητα και η ιστιδίνη έχει ακόμη και υψηλή πολικότητα. Η ιστιδίνη μπορεί επίσης να ταξινομηθεί ως βασικό αμινοξύ.

4. Ουδέτερα αμινοξέα:

σερίνη, γκρί,S,Ser

θρεονίνη, τρε, T, Thr*

ασπαραγίνη, asn,Ν, Ασν

γλουταμίνη, gln, Q, Gln

Τα ουδέτερα αμινοξέα περιέχουν ομάδες υδροξυλίου ή καρβοξαμιδίου. Αν και οι αμιδικές ομάδες είναι μη ιοντικές, τα μόρια ασπαραγίνης και γλουταμίνης είναι εξαιρετικά πολικά.

5. Όξινα αμινοξέα:

ασπαρτικό οξύ (ασπαρτικό), ασπίδα, Δ, Ασπ

γλουταμινικό οξύ (γλουταμινικό), glu,Ε, Glu

Οι καρβοξυλομάδες των πλευρικών αλυσίδων των όξινων αμινοξέων ιονίζονται πλήρως σε όλο το εύρος των φυσιολογικών τιμών του pH.

6. Απαραίτητα αμινοξέα:

λυσίνη, λ από,Κ, Λυς*

αργινίνη, αργ, R, Arg

Οι πλευρικές αλυσίδες των κύριων αμινοξέων πρωτονιώνονται πλήρως στην περιοχή του ουδέτερου pH. Ένα εξαιρετικά βασικό και πολύ πολικό αμινοξύ είναι η αργινίνη, η οποία περιέχει μια ομάδα γουανιδίνης.

7. Ιμινοξύ:

προλίνη, σχετικά με,P,Pro

Η πλευρική αλυσίδα της προλίνης αποτελείται από έναν πενταμελή δακτύλιο που περιέχει ένα άτομο α-άνθρακα και μια α-αμινο ομάδα. Επομένως, η προλίνη, αυστηρά μιλώντας, δεν είναι αμινοξύ, αλλά ιμινοξύ. Το άτομο αζώτου στον δακτύλιο είναι μια ασθενής βάση και δεν πρωτονιώνεται σε φυσιολογικές τιμές pH. Λόγω της κυκλικής της δομής, η προλίνη προκαλεί κάμψεις στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, κάτι που είναι πολύ σημαντικό για τη δομή του κολλαγόνου.

Ορισμένα από τα αναφερόμενα αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν στο ανθρώπινο σώμα και πρέπει να παρέχονται με τροφή. Αυτά τα απαραίτητα αμινοξέα σημειώνονται με αστερίσκους.

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, τα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα είναι οι πρόδρομοι πολλών πολύτιμων βιολογικά ενεργών μορίων.

Δύο βιογενείς αμίνες, η β-αλανίνη και η κυστεαμίνη, αποτελούν μέρος του συνενζύμου Α (τα συνένζυμα είναι παράγωγα υδατοδιαλυτών βιταμινών που αποτελούν το ενεργό κέντρο σύνθετων ενζύμων). Η β-αλανίνη σχηματίζεται με αποκαρβοξυλίωση του ασπαρτικού οξέος και η κυστεαμίνη με αποκαρβοξυλίωση της κυστεΐνης:

β-αλανινο κυστεαμίνη

Το υπόλειμμα γλουταμικού οξέος είναι μέρος ενός άλλου συνενζύμου - το τετραϋδροφολικό οξύ, ένα παράγωγο της βιταμίνης Β c.

Άλλα βιολογικά πολύτιμα μόρια είναι συζυγή χολικών οξέων με το αμινοξύ γλυκίνη. Αυτά τα συζυγή είναι ισχυρότερα οξέα από τα βασικά, σχηματίζονται στο ήπαρ και υπάρχουν στη χολή με τη μορφή αλάτων.

γλυκοχολικό οξύ

Τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα είναι πρόδρομοι ορισμένων αντιβιοτικών - βιολογικά δραστικών ουσιών που συντίθενται από μικροοργανισμούς και καταστέλλουν τον πολλαπλασιασμό βακτηρίων, ιών και κυττάρων. Τα πιο γνωστά από αυτά είναι οι πενικιλίνες και οι κεφαλοσπορίνες, που αποτελούν την ομάδα των αντιβιοτικών β-λακτάμης και παράγονται από καλούπια του γένους Penicillium. Χαρακτηρίζονται από την παρουσία στη δομή τους ενός αντιδραστικού δακτυλίου β-λακτάμης, με τη βοήθεια του οποίου αναστέλλουν τη σύνθεση των κυτταρικών τοιχωμάτων των gram-αρνητικών μικροοργανισμών.

γενική φόρμουλα πενικιλινών

Από τα αμινοξέα, οι βιογενείς αμίνες λαμβάνονται με αποκαρβοξυλίωση - νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.

Τα αμινοξέα γλυκίνη και γλουταμινικό είναι τα ίδια νευροδιαβιβαστές στο κεντρικό νευρικό σύστημα.

Παράγωγα αμινοξέων είναι επίσης αλκαλοειδή - φυσικές ενώσεις που περιέχουν άζωτο βασικής φύσης, που σχηματίζονται στα φυτά. Αυτές οι ενώσεις είναι εξαιρετικά δραστικές φυσιολογικές ενώσεις που χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική. Παραδείγματα αλκαλοειδών περιλαμβάνουν το παράγωγο φαινυλαλανίνης παπαβερίνη, ένα αλκαλοειδές ισοκινολίνης της παπαρούνας (αντισπασμωδικό) και το παράγωγο τρυπτοφάνης φυσοστιγμίνη, ένα αλκαλοειδές ινδόλης από τα φασόλια Calabar (φάρμακο αντιχολινεστεράσης):

παπαβερίνη φυσοστιγμίνη

Τα αμινοξέα είναι εξαιρετικά δημοφιλή αντικείμενα της βιοτεχνολογίας. Υπάρχουν πολλές επιλογές για τη χημική σύνθεση αμινοξέων, αλλά το αποτέλεσμα είναι ρακεμικά αμινοξέα. Δεδομένου ότι μόνο τα L-ισομερή αμινοξέων είναι κατάλληλα για τη βιομηχανία τροφίμων και την ιατρική, τα ρακεμικά μείγματα πρέπει να διαχωριστούν σε εναντιομερή, γεγονός που δημιουργεί σοβαρό πρόβλημα. Επομένως, η βιοτεχνολογική προσέγγιση είναι πιο δημοφιλής: ενζυματική σύνθεση με χρήση ακινητοποιημένων ενζύμων και μικροβιολογική σύνθεση με χρήση ολόκληρων μικροβιακών κυττάρων. Και στις δύο τελευταίες περιπτώσεις, λαμβάνονται καθαρά L-ισομερή.

Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ως πρόσθετα τροφίμων και συστατικά ζωοτροφών. Το γλουταμινικό οξύ ενισχύει τη γεύση του κρέατος, η βαλίνη και η λευκίνη βελτιώνουν τη γεύση των αρτοσκευασμάτων, η γλυκίνη και η κυστεΐνη χρησιμοποιούνται ως αντιοξειδωτικά στην κονσερβοποίηση. Η D-τρυπτοφάνη μπορεί να είναι υποκατάστατο ζάχαρης, καθώς είναι πολλές φορές πιο γλυκιά. Η λυσίνη προστίθεται στις ζωοτροφές των ζώων εκτροφής, καθώς οι περισσότερες φυτικές πρωτεΐνες περιέχουν μικρές ποσότητες του απαραίτητου αμινοξέος λυσίνη.

Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική πρακτική. Πρόκειται για αμινοξέα όπως μεθειονίνη, ιστιδίνη, γλουταμικό και ασπαρτικό οξύ, γλυκίνη, κυστεΐνη, βαλίνη.

Την τελευταία δεκαετία άρχισαν να προστίθενται αμινοξέα σε καλλυντικά προϊόντα για την περιποίηση του δέρματος και των μαλλιών.

Τα χημικά τροποποιημένα αμινοξέα χρησιμοποιούνται επίσης ευρέως στη βιομηχανία ως τασιενεργά στη σύνθεση πολυμερών, στην παραγωγή απορρυπαντικών, γαλακτωματοποιητών και πρόσθετων καυσίμων.

Η σύγχρονη πρωτεϊνική διατροφή δεν μπορεί να φανταστεί χωρίς να ληφθεί υπόψη ο ρόλος των μεμονωμένων αμινοξέων. Ακόμη και με ένα συνολικό θετικό ισοζύγιο πρωτεΐνης, το σώμα του ζώου μπορεί να παρουσιάσει έλλειψη πρωτεΐνης. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι η απορρόφηση μεμονωμένων αμινοξέων είναι αλληλένδετη μεταξύ τους· μια ανεπάρκεια ή περίσσεια ενός αμινοξέος μπορεί να οδηγήσει σε ανεπάρκεια ενός άλλου.
Ορισμένα αμινοξέα δεν συντίθενται στο σώμα του ανθρώπου και των ζώων. Λέγονται αναντικατάστατα. Υπάρχουν μόνο δέκα τέτοια αμινοξέα. Τέσσερα από αυτά είναι κρίσιμα (περιοριστικά) - πιο συχνά περιορίζουν την ανάπτυξη και την ανάπτυξη των ζώων.
Στη δίαιτα για τα πουλερικά, τα κύρια περιοριστικά αμινοξέα είναι η μεθειονίνη και η κυστίνη, στη δίαιτα για τους χοίρους η λυσίνη. Το σώμα πρέπει να λάβει επαρκή ποσότητα του κύριου περιοριστικού οξέος με την τροφή, έτσι ώστε άλλα αμινοξέα να μπορούν να χρησιμοποιηθούν αποτελεσματικά για τη σύνθεση πρωτεϊνών.

Αυτή η αρχή απεικονίζεται από το "βαρέλι Liebig", όπου το επίπεδο πλήρωσης του βαρελιού αντιπροσωπεύει το επίπεδο σύνθεσης πρωτεΐνης στο σώμα του ζώου. Η πιο κοντή σανίδα σε ένα βαρέλι «περιορίζει» την ικανότητα να συγκρατεί υγρό μέσα σε αυτό. Εάν αυτή η σανίδα επεκταθεί, τότε ο όγκος του υγρού που συγκρατείται στο βαρέλι θα αυξηθεί στο επίπεδο της δεύτερης σανίδας περιορισμού.
Ο πιο σημαντικός παράγοντας που καθορίζει την παραγωγικότητα των ζώων είναι η ισορροπία των αμινοξέων που περιέχει σύμφωνα με τις φυσιολογικές ανάγκες. Πολυάριθμες μελέτες έχουν αποδείξει ότι στους χοίρους, ανάλογα με τη φυλή και το φύλο, η ανάγκη για αμινοξέα διαφέρει ποσοτικά. Όμως η αναλογία των απαραίτητων αμινοξέων για τη σύνθεση 1 g πρωτεΐνης είναι η ίδια. Αυτή η αναλογία βασικών αμινοξέων προς τη λυσίνη, ως το κύριο περιοριστικό αμινοξύ, ονομάζεται «ιδανική πρωτεΐνη» ή «ιδανικό προφίλ αμινοξέων». (

Λυσίνη

αποτελεί μέρος σχεδόν όλων των πρωτεϊνών ζωικής, φυτικής και μικροβιακής προέλευσης, αλλά οι πρωτεΐνες των δημητριακών είναι φτωχές σε λυσίνη.

• Η λυσίνη ρυθμίζει την αναπαραγωγική λειτουργία· η έλλειψή της διαταράσσει το σχηματισμό σπέρματος και ωαρίων.
• Απαραίτητο για την ανάπτυξη νεαρών ζώων και το σχηματισμό πρωτεϊνών ιστών. Η λυσίνη συμμετέχει στη σύνθεση νουκλεοπρωτεϊνών, χρωμοπρωτεϊνών (αιμοσφαιρίνη), ρυθμίζοντας έτσι τη μελάγχρωση της γούνας των ζώων. Ρυθμίζει την ποσότητα των προϊόντων διάσπασης πρωτεϊνών σε ιστούς και όργανα.
• Προωθεί την απορρόφηση του ασβεστίου
• Συμμετέχει στη λειτουργική δραστηριότητα του νευρικού και ενδοκρινικού συστήματος, ρυθμίζει το μεταβολισμό των πρωτεϊνών και των υδατανθράκων, ωστόσο, όταν αντιδρά με υδατάνθρακες, η λυσίνη γίνεται απρόσιτη στην απορρόφηση.
• Η λυσίνη είναι η αρχική ουσία στο σχηματισμό της καρνιτίνης, η οποία παίζει σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό του λίπους.

Μεθειονίνη και κυστίνηαμινοξέα που περιέχουν θείο. Σε αυτή την περίπτωση, η μεθειονίνη μπορεί να μετατραπεί σε κυστίνη, έτσι αυτά τα αμινοξέα μοιράζονται μαζί και εάν υπάρχει ανεπάρκεια, εισάγονται συμπληρώματα μεθειονίνης στη διατροφή. Και τα δύο αυτά αμινοξέα εμπλέκονται στο σχηματισμό παραγώγων του δέρματος - τρίχες, φτερά. μαζί με τη βιταμίνη Ε ρυθμίζουν την απομάκρυνση του περιττού λίπους από το συκώτι και είναι απαραίτητα για την ανάπτυξη και την αναπαραγωγή των κυττάρων και των ερυθρών αιμοσφαιρίων. Εάν υπάρχει έλλειψη μεθειονίνης, η κυστίνη είναι ανενεργή. Ωστόσο, δεν πρέπει να επιτρέπεται σημαντική περίσσεια μεθειονίνης στη διατροφή.

Μεθειονίνη

προάγει την εναπόθεση λίπους στους μύες, είναι απαραίτητο για το σχηματισμό νέων οργανικών ενώσεων χολίνη (βιταμίνη Β4), κρεατίνη, αδρεναλίνη, νιασίνη (βιταμίνη Β5) κ.λπ.
Η ανεπάρκεια μεθειονίνης στις δίαιτες οδηγεί σε μείωση του επιπέδου των πρωτεϊνών του πλάσματος (λευκωματίνη), προκαλεί αναιμία (το επίπεδο της αιμοσφαιρίνης στο αίμα μειώνεται), ενώ η ταυτόχρονη έλλειψη βιταμίνης Ε και σεληνίου συμβάλλει στην ανάπτυξη μυϊκής δυστροφίας. Η ανεπαρκής ποσότητα μεθειονίνης στη διατροφή προκαλεί καθυστερημένη ανάπτυξη των νεαρών ζώων, απώλεια όρεξης, μειωμένη παραγωγικότητα, αυξημένο κόστος τροφής, λιπώδες ήπαρ, μειωμένη νεφρική λειτουργία, αναιμία και αδυνάτισμα.
Η περίσσεια μεθειονίνης βλάπτει τη χρήση του αζώτου, προκαλεί εκφυλιστικές αλλαγές στο ήπαρ, τα νεφρά, το πάγκρεας και αυξάνει την ανάγκη για αργινίνη και γλυκίνη. Με μεγάλη περίσσεια μεθειονίνης, παρατηρείται ανισορροπία (διαταράσσεται η ισορροπία των αμινοξέων, η οποία βασίζεται σε έντονες αποκλίσεις από τη βέλτιστη αναλογία βασικών αμινοξέων στη διατροφή), η οποία συνοδεύεται από μεταβολικές διαταραχές και αναστολή του ρυθμού ανάπτυξης σε νεαρά ζώα.
Η κυστίνη είναι ένα αμινοξύ που περιέχει θείο, εναλλάξιμα με τη μεθειονίνη, συμμετέχει σε διεργασίες οξειδοαναγωγής, στο μεταβολισμό πρωτεϊνών, υδατανθράκων και χολικών οξέων, προάγει το σχηματισμό ουσιών που εξουδετερώνουν τα εντερικά δηλητήρια, ενεργοποιεί την ινσουλίνη, μαζί με τρυπτοφάνη, η κυστίνη συμμετέχει στη σύνθεση στο συκώτι των χολικών οξέων που είναι απαραίτητα για την απορρόφηση των προϊόντων της πέψης των λιπών από τα έντερα, που χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση της γλουταθειόνης. Η κυστίνη έχει την ικανότητα να απορροφά τις υπεριώδεις ακτίνες. Με έλλειψη κυστίνης, υπάρχει κίρρωση του ήπατος, καθυστερημένη ανάπτυξη φτερών και φτερών στα νεαρά πτηνά, ευθραυστότητα και απώλεια (μάδημα) φτερών στα ενήλικα πτηνά και μειωμένη αντοχή σε μολυσματικές ασθένειες.

Τρυπτοφάνη

καθορίζει τη φυσιολογική δραστηριότητα των ενζύμων του πεπτικού συστήματος, των οξειδωτικών ενζύμων στα κύτταρα και ορισμένων ορμονών, συμμετέχει στην ανανέωση των πρωτεϊνών του πλάσματος του αίματος, καθορίζει την κανονική λειτουργία του ενδοκρινικού και αιμοποιητικού συστήματος, του αναπαραγωγικού συστήματος, τη σύνθεση των γ-σφαιρινών , αιμοσφαιρίνη, νικοτινικό οξύ, μωβ στα μάτια, κ.λπ. Σε περίπτωση ανεπάρκειας στη διατροφή της τρυπτοφάνης, η ανάπτυξη των νεαρών ζώων επιβραδύνεται, η παραγωγή αυγών στις ωοτόκες ορνίθες μειώνεται, το κόστος της τροφής για την παραγωγή αυξάνεται, η ενδοκρινική και γοναδική ατροφία , εμφανίζεται τύφλωση, αναπτύσσεται αναιμία (ο αριθμός των ερυθρών αιμοσφαιρίων και το επίπεδο της αιμοσφαιρίνης στο αίμα μειώνεται), η αντίσταση και οι ανοσοποιητικές ιδιότητες του σώματος, η γονιμοποίηση και η ικανότητα εκκόλαψης των ωαρίων μειώνονται. Στους χοίρους που τρέφονται με δίαιτα χαμηλή σε τρυπτοφάνη, η πρόσληψη τροφής μειώνεται, εμφανίζεται μια διεστραμμένη όρεξη, οι τρίχες γίνονται πιο τραχιές και αδυνατισμένες και παρατηρείται λιπώδες ήπαρ. Η ανεπάρκεια αυτού του αμινοξέος οδηγεί επίσης σε στειρότητα, αυξημένη διεγερσιμότητα, σπασμούς, σχηματισμό καταρράκτη, αρνητικό ισοζύγιο αζώτου και απώλεια ζωντανού βάρους. Η τρυπτοφάνη, ως πρόδρομος (προβιταμίνη) του νικοτινικού οξέος, εμποδίζει την ανάπτυξη της πελλάγρας.

Τα αμινοξέα είναι καρβοξυλικά οξέα που περιέχουν μια αμινομάδα και μια καρβοξυλική ομάδα. Τα φυσικά αμινοξέα είναι τα 2-αμινοκαρβοξυλικά οξέα, ή α-αμινοξέα, αν και υπάρχουν αμινοξέα όπως η β-αλανίνη, η ταυρίνη, το γ-αμινοβουτυρικό οξύ. Ο γενικευμένος τύπος ενός α-αμινοξέος μοιάζει με αυτό:

Τα α-αμινοξέα έχουν τέσσερις διαφορετικούς υποκαταστάτες στον άνθρακα 2, δηλαδή όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, έχουν ένα ασύμμετρο (χειρικό) άτομο άνθρακα και υπάρχουν με τη μορφή δύο εναντιομερών - L- και D-αμινοξέων. Τα φυσικά αμινοξέα ανήκουν στη σειρά L. Τα D-αμινοξέα βρίσκονται σε βακτήρια και πεπτιδικά αντιβιοτικά.

Όλα τα αμινοξέα στα υδατικά διαλύματα μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή διπολικών ιόντων και το συνολικό τους φορτίο εξαρτάται από το pH του μέσου. Η τιμή του pH στην οποία το συνολικό φορτίο είναι μηδέν ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο. Στο ισοηλεκτρικό σημείο, ένα αμινοξύ είναι ένα αμφιτεριόν, δηλαδή, η αμινομάδα του είναι πρωτονιωμένη και η καρβοξυλομάδα του διαχωρίζεται. Στην περιοχή του ουδέτερου pH, τα περισσότερα αμινοξέα είναι αμφιτεριόντα:

Τα αμινοξέα δεν απορροφούν φως στην ορατή περιοχή του φάσματος, τα αρωματικά αμινοξέα απορροφούν φως στην περιοχή UV του φάσματος: τρυπτοφάνη και τυροσίνη στα 280 nm, φαινυλαλανίνη στα 260 nm.

Τα αμινοξέα χαρακτηρίζονται από ορισμένες χημικές αντιδράσεις που έχουν μεγάλη σημασία για την εργαστηριακή πρακτική: δοκιμή έγχρωμης νινυδρίνης για την α-αμινο ομάδα, αντιδράσεις χαρακτηριστικές του σουλφυδρυλίου, φαινολικών και άλλων ομάδων ριζών αμινοξέων, επιτάχυνση και σχηματισμός βάσεων Schiff σε αμινομάδες εστεροποίηση σε καρβοξυλομάδες.

Βιολογικός ρόλος των αμινοξέων:

είναι δομικά στοιχεία πεπτιδίων και πρωτεϊνών, τα λεγόμενα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες περιέχουν 20 αμινοξέα, τα οποία κωδικοποιούνται από τον γενετικό κώδικα και περιλαμβάνονται στις πρωτεΐνες κατά τη μετάφραση· μερικά από αυτά μπορεί να είναι φωσφορυλιωμένα, ακυλιωμένα ή υδροξυλιωμένα.

μπορεί να είναι δομικά στοιχεία άλλων φυσικών ενώσεων - συνένζυμα, χολικά οξέα, αντιβιοτικά.

είναι μόρια σηματοδότησης. Μερικά από τα αμινοξέα είναι νευροδιαβιβαστές ή πρόδρομοι νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.

είναι οι πιο σημαντικοί μεταβολίτες, για παράδειγμα, ορισμένα αμινοξέα είναι πρόδρομοι αλκαλοειδών φυτών ή χρησιμεύουν ως δότες αζώτου ή είναι ζωτικά συστατικά της διατροφής.

Η ταξινόμηση των πρωτεϊνογονικών αμινοξέων βασίζεται στη δομή και την πολικότητα των πλευρικών αλυσίδων:

1. Αλειφατικά αμινοξέα:

γλυκίνη, γλύφω,G,Gly

αλανίνη, αλά, Α, Αλα

βαλίνη, άξονας,V,Val*

λευκίνη, στέφανος ανθέων,L,Leu*

ισολευκίνη, λάσπη,εγώ, Ίλε*

Αυτά τα αμινοξέα δεν περιέχουν ετεροάτομα ή κυκλικές ομάδες στην πλευρική αλυσίδα και χαρακτηρίζονται από μια σαφώς χαμηλή πολικότητα.

κυστεΐνη, cis, Cys

μεθειονίνη, μεθ,M,Met*

3. Αρωματικά αμινοξέα:

φαινυλαλανίνη, στεγνωτήρας μαλλιών,F,Phe*

τυροσίνη, σκοπευτήριο,Y,Tyr

τρυπτοφάνη, τρία,W,Trp*

ιστιδίνη, gis, Η, Του

Τα αρωματικά αμινοξέα περιέχουν δακτυλίους σταθεροποιημένους σε μεσομερή συντονισμό. Σε αυτήν την ομάδα, μόνο το αμινοξύ φαινυλαλανίνη εμφανίζει χαμηλή πολικότητα, η τυροσίνη και η τρυπτοφάνη χαρακτηρίζονται από αξιοσημείωτη πολικότητα και η ιστιδίνη έχει ακόμη και υψηλή πολικότητα. Η ιστιδίνη μπορεί επίσης να ταξινομηθεί ως βασικό αμινοξύ.

4. Ουδέτερα αμινοξέα:

σερίνη, γκρί,S,Ser

θρεονίνη, τρε,T,Thr*

ασπαραγίνη, asn,Ν,Ασν

γλουταμίνη, gln, Q, Gln

Τα ουδέτερα αμινοξέα περιέχουν ομάδες υδροξυλίου ή καρβοξαμιδίου. Αν και οι αμιδικές ομάδες είναι μη ιοντικές, τα μόρια ασπαραγίνης και γλουταμίνης είναι εξαιρετικά πολικά.

5. Όξινα αμινοξέα:

ασπαρτικό οξύ (ασπαρτικό), ασπίδα,Δ,Ασπ

γλουταμινικό οξύ (γλουταμινικό), glu,Ε, Glu

Οι καρβοξυλομάδες των πλευρικών αλυσίδων των όξινων αμινοξέων ιονίζονται πλήρως σε όλο το εύρος των φυσιολογικών τιμών του pH.

6. Απαραίτητα αμινοξέα:

λυσίνη, λ από, K,Lys*

αργινίνη, αργ,R,Arg

Οι πλευρικές αλυσίδες των κύριων αμινοξέων πρωτονιώνονται πλήρως στην περιοχή του ουδέτερου pH. Ένα εξαιρετικά βασικό και πολύ πολικό αμινοξύ είναι η αργινίνη, η οποία περιέχει μια ομάδα γουανιδίνης.

7. Ιμινοξύ:

προλίνη, σχετικά με,P,Pro

Η πλευρική αλυσίδα της προλίνης αποτελείται από έναν πενταμελή δακτύλιο που περιέχει ένα άτομο α-άνθρακα και μια α-αμινο ομάδα. Επομένως, η προλίνη, αυστηρά μιλώντας, δεν είναι αμινοξύ, αλλά ιμινοξύ. Το άτομο αζώτου στον δακτύλιο είναι μια ασθενής βάση και δεν πρωτονιώνεται σε φυσιολογικές τιμές pH. Λόγω της κυκλικής της δομής, η προλίνη προκαλεί κάμψεις στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, κάτι που είναι πολύ σημαντικό για τη δομή του κολλαγόνου.

Ορισμένα από τα αναφερόμενα αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν στο ανθρώπινο σώμα και πρέπει να παρέχονται με τροφή. Αυτά τα απαραίτητα αμινοξέα σημειώνονται με αστερίσκους.

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, τα πρωτεϊνογονικά αμινοξέα είναι οι πρόδρομοι πολλών πολύτιμων βιολογικά ενεργών μορίων.

Δύο βιογενείς αμίνες, η β-αλανίνη και η κυστεαμίνη, αποτελούν μέρος του συνενζύμου Α (τα συνένζυμα είναι παράγωγα υδατοδιαλυτών βιταμινών που αποτελούν το ενεργό κέντρο σύνθετων ενζύμων). Η β-αλανίνη σχηματίζεται με αποκαρβοξυλίωση του ασπαρτικού οξέος και η κυστεαμίνη με αποκαρβοξυλίωση της κυστεΐνης:

β-αλανίνη
κυστεαμίνη

Το υπόλειμμα γλουταμικού οξέος είναι μέρος ενός άλλου συνενζύμου - το τετραϋδροφολικό οξύ, ένα παράγωγο της βιταμίνης Β c.

Άλλα βιολογικά πολύτιμα μόρια είναι συζυγή χολικών οξέων με το αμινοξύ γλυκίνη. Αυτά τα συζυγή είναι ισχυρότερα οξέα από τα βασικά, σχηματίζονται στο ήπαρ και υπάρχουν στη χολή με τη μορφή αλάτων.

γλυκοχολικό οξύ

Τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα είναι πρόδρομοι ορισμένων αντιβιοτικών - βιολογικά δραστικών ουσιών που συντίθενται από μικροοργανισμούς και καταστέλλουν τον πολλαπλασιασμό βακτηρίων, ιών και κυττάρων. Τα πιο γνωστά από αυτά είναι οι πενικιλίνες και οι κεφαλοσπορίνες, που αποτελούν την ομάδα των αντιβιοτικών β-λακτάμης και παράγονται από καλούπια του γένους Penicillium. Χαρακτηρίζονται από την παρουσία στη δομή τους ενός αντιδραστικού δακτυλίου β-λακτάμης, με τη βοήθεια του οποίου αναστέλλουν τη σύνθεση των κυτταρικών τοιχωμάτων των gram-αρνητικών μικροοργανισμών.

γενική φόρμουλα πενικιλινών

Από τα αμινοξέα, οι βιογενείς αμίνες λαμβάνονται με αποκαρβοξυλίωση - νευροδιαβιβαστές, ορμόνες και ιστοορμόνες.

Τα αμινοξέα γλυκίνη και γλουταμινικό είναι τα ίδια νευροδιαβιβαστές στο κεντρικό νευρικό σύστημα.

ντοπαμίνη (νευροδιαβιβαστής) νορεπινεφρίνη (νευροδιαβιβαστής)

αδρεναλίνη (ορμόνη) ισταμίνη (πομπός και ιστοορμόνη)

σεροτονίνη (νευροδιαβιβαστής και ιστοορμόνη) GABA (νευροδιαβιβαστής)

θυροξίνη (ορμόνη)

Ένα παράγωγο του αμινοξέος τρυπτοφάνη είναι η πιο διάσημη φυσική αυξίνη, το ινδολυλοξικό οξύ. Οι αυξίνες είναι ρυθμιστές ανάπτυξης των φυτών, διεγείρουν τη διαφοροποίηση των αναπτυσσόμενων ιστών, την ανάπτυξη του καμβίου, των ριζών, επιταχύνουν την ανάπτυξη των καρπών και την αποκοπή των παλαιών φύλλων· οι ανταγωνιστές τους είναι το αψισικό οξύ.

ινδολυλοξικό οξύ

Παράγωγα αμινοξέων είναι επίσης αλκαλοειδή - φυσικές ενώσεις που περιέχουν άζωτο βασικής φύσης, που σχηματίζονται στα φυτά. Αυτές οι ενώσεις είναι εξαιρετικά δραστικές φυσιολογικές ενώσεις που χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική. Παραδείγματα αλκαλοειδών περιλαμβάνουν το παράγωγο φαινυλαλανίνης παπαβερίνη, ένα αλκαλοειδές ισοκινολίνης της παπαρούνας (αντισπασμωδικό) και το παράγωγο τρυπτοφάνης φυσοστιγμίνη, ένα αλκαλοειδές ινδόλης από τα φασόλια Calabar (φάρμακο αντιχολινεστεράσης):

παπαβερίνη φυσοστιγμίνη

Τα αμινοξέα είναι εξαιρετικά δημοφιλή αντικείμενα της βιοτεχνολογίας. Υπάρχουν πολλές επιλογές για τη χημική σύνθεση αμινοξέων, αλλά το αποτέλεσμα είναι ρακεμικά αμινοξέα. Δεδομένου ότι μόνο τα L-ισομερή αμινοξέων είναι κατάλληλα για τη βιομηχανία τροφίμων και την ιατρική, τα ρακεμικά μείγματα πρέπει να διαχωριστούν σε εναντιομερή, γεγονός που δημιουργεί σοβαρό πρόβλημα. Επομένως, η βιοτεχνολογική προσέγγιση είναι πιο δημοφιλής: ενζυματική σύνθεση με χρήση ακινητοποιημένων ενζύμων και μικροβιολογική σύνθεση με χρήση ολόκληρων μικροβιακών κυττάρων. Και στις δύο τελευταίες περιπτώσεις, λαμβάνονται καθαρά L-ισομερή.

Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ως πρόσθετα τροφίμων και συστατικά ζωοτροφών. Το γλουταμινικό οξύ ενισχύει τη γεύση του κρέατος, η βαλίνη και η λευκίνη βελτιώνουν τη γεύση των αρτοσκευασμάτων, η γλυκίνη και η κυστεΐνη χρησιμοποιούνται ως αντιοξειδωτικά στην κονσερβοποίηση. Η D-τρυπτοφάνη μπορεί να είναι υποκατάστατο ζάχαρης, καθώς είναι πολλές φορές πιο γλυκιά. Η λυσίνη προστίθεται στις ζωοτροφές των ζώων εκτροφής, καθώς οι περισσότερες φυτικές πρωτεΐνες περιέχουν μικρές ποσότητες του απαραίτητου αμινοξέος λυσίνη.

Τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται ευρέως στην ιατρική πρακτική. Πρόκειται για αμινοξέα όπως μεθειονίνη, ιστιδίνη, γλουταμικό και ασπαρτικό οξύ, γλυκίνη, κυστεΐνη, βαλίνη.

Την τελευταία δεκαετία άρχισαν να προστίθενται αμινοξέα σε καλλυντικά προϊόντα για την περιποίηση του δέρματος και των μαλλιών.

Τα χημικά τροποποιημένα αμινοξέα χρησιμοποιούνται επίσης ευρέως στη βιομηχανία ως τασιενεργά στη σύνθεση πολυμερών, στην παραγωγή απορρυπαντικών, γαλακτωματοποιητών και πρόσθετων καυσίμων.

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ

Οι πρωτεΐνες είναι υψηλομοριακές ουσίες που αποτελούνται από αμινοξέα που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.

Είναι οι πρωτεΐνες που είναι προϊόν γενετικής πληροφορίας που μεταδίδεται από γενιά σε γενιά και πραγματοποιούν όλες τις διεργασίες ζωής στο κύτταρο.

Λειτουργίες πρωτεϊνών:

Καταλυτική συνάρτηση. Η πολυπληθέστερη ομάδα πρωτεϊνών αποτελείται από ένζυμα - πρωτεΐνες με καταλυτική δράση που επιταχύνουν τις χημικές αντιδράσεις. Παραδείγματα ενζύμων είναι η πεψίνη, η αλκοολική αφυδρογονάση, η συνθετάση της γλουταμίνης.

Λειτουργία διαμόρφωσης δομής. Οι δομικές πρωτεΐνες είναι υπεύθυνες για τη διατήρηση του σχήματος και της σταθερότητας των κυττάρων και των ιστών, όπως οι κερατίνες, το κολλαγόνο, το ινώδες.

Λειτουργία μεταφοράς. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς μεταφέρουν μόρια ή ιόντα από το ένα όργανο στο άλλο ή διαμέσου των μεμβρανών μέσα σε ένα κύτταρο, για παράδειγμα, αιμοσφαιρίνη, αλβουμίνη ορού, κανάλια ιόντων.

Προστατευτική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες του συστήματος ομοιόστασης προστατεύουν τον οργανισμό από παθογόνα, ξένες πληροφορίες, απώλεια αίματος - ανοσοσφαιρίνες, ινωδογόνο, θρομβίνη.

Ρυθμιστική λειτουργία. Οι πρωτεΐνες εκτελούν τις λειτουργίες σηματοδοτικών ουσιών - ορισμένες ορμόνες, ιστοορμόνες και νευροδιαβιβαστές, είναι υποδοχείς για ουσίες σηματοδότησης οποιασδήποτε δομής και εξασφαλίζουν περαιτέρω μετάδοση σήματος στις βιοχημικές αλυσίδες σήματος του κυττάρου. Παραδείγματα περιλαμβάνουν την αυξητική ορμόνη σωματοτροπίνη, την ορμόνη ινσουλίνη, τους Η- και Μ-χολινεργικούς υποδοχείς.

Λειτουργία κινητήρα. Με τη βοήθεια πρωτεϊνών πραγματοποιούνται οι διαδικασίες συστολής και άλλων βιολογικών κινήσεων. Παραδείγματα περιλαμβάνουν τουμπουλίνη, ακτίνη και μυοσίνη.

Ανταλλακτική λειτουργία. Τα φυτά περιέχουν εφεδρικές πρωτεΐνες, οι οποίες είναι πολύτιμα θρεπτικά συστατικά· στα σώματα των ζώων, οι μυϊκές πρωτεΐνες χρησιμεύουν ως εφεδρικά θρεπτικά συστατικά που κινητοποιούνται όταν είναι απολύτως απαραίτητο.

Οι πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από την παρουσία πολλών επιπέδων δομικής οργάνωσης.

Πρωτογενής δομήΜια πρωτεΐνη είναι μια αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Ένας πεπτιδικός δεσμός είναι ένας δεσμός καρβοξαμιδίου μεταξύ της α-καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος και της α-αμινο ομάδας ενός άλλου αμινοξέος.

αλανυλοφαινυλαλανυλοκυστευλοπρολίνη

Ο πεπτιδικός δεσμός έχει πολλά χαρακτηριστικά:

α) σταθεροποιείται συντονισμένα και επομένως βρίσκεται πρακτικά στο ίδιο επίπεδο - επίπεδο. Η περιστροφή γύρω από τον δεσμό C-N απαιτεί πολλή ενέργεια και είναι δύσκολη.

β) ο δεσμός -CO-NH- έχει ιδιαίτερο χαρακτήρα, είναι μικρότερος από κανονικό, αλλά μεγαλύτερος από διπλό, δηλαδή υπάρχει ταυτομερισμός κετοενόλης:

γ) οι υποκαταστάτες σε σχέση με τον πεπτιδικό δεσμό βρίσκονται μέσα έκσταση-θέση;

δ) η ραχοκοκαλιά του πεπτιδίου περιβάλλεται από πλευρικές αλυσίδες ποικίλης φύσης, αλληλεπιδρώντας με τα γύρω μόρια διαλύτη, οι ελεύθερες καρβοξυλικές και αμινομάδες ιονίζονται, σχηματίζοντας κατιονικά και ανιονικά κέντρα του μορίου πρωτεΐνης. Ανάλογα με την αναλογία τους, το μόριο πρωτεΐνης λαμβάνει συνολικό θετικό ή αρνητικό φορτίο και χαρακτηρίζεται επίσης από τη μία ή την άλλη τιμή pH του περιβάλλοντος όταν φτάσει στο ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης. Οι ρίζες σχηματίζουν γέφυρες άλατος, αιθέρα και δισουλφιδίου μέσα στο πρωτεϊνικό μόριο και επίσης καθορίζουν το εύρος των αντιδράσεων που είναι χαρακτηριστικές των πρωτεϊνών.

Επί του παρόντος, συμφωνείται ότι τα πολυμερή που αποτελούνται από 100 ή περισσότερα υπολείμματα αμινοξέων θεωρούνται πρωτεΐνες, τα πολυπεπτίδια είναι πολυμερή που αποτελούνται από 50-100 υπολείμματα αμινοξέων και τα πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους είναι πολυμερή που αποτελούνται από λιγότερα από 50 υπολείμματα αμινοξέων.

Ορισμένα πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους παίζουν έναν ανεξάρτητο βιολογικό ρόλο. Παραδείγματα μερικών από αυτά τα πεπτίδια:

Η γλουταθειόνη - γ-gluc-cis-gly - είναι ένα από τα πιο διαδεδομένα ενδοκυτταρικά πεπτίδια, συμμετέχει στις διεργασίες οξειδοαναγωγής στα κύτταρα και στη μεταφορά αμινοξέων μέσω βιολογικών μεμβρανών.

Η καρνοσίνη - β-ala-gis - ένα πεπτίδιο που περιέχεται στους μύες των ζώων, εξαλείφει τα προϊόντα διάσπασης του υπεροξειδίου των λιπιδίων, επιταχύνει τη διάσπαση των υδατανθράκων στους μύες και εμπλέκεται στον ενεργειακό μεταβολισμό στους μύες με τη μορφή φωσφορικών.

Η βαζοπρεσίνη είναι μια ορμόνη του οπίσθιου λοβού της υπόφυσης, που εμπλέκεται στη ρύθμιση του μεταβολισμού του νερού στο σώμα:

Η φαλλοιδίνη είναι ένα δηλητηριώδες πολυπεπτίδιο του αγαρικού μύγας, σε αμελητέες συγκεντρώσεις προκαλεί το θάνατο του σώματος λόγω της απελευθέρωσης ενζύμων και ιόντων καλίου από τα κύτταρα:

Η γραμμικιδίνη είναι ένα αντιβιοτικό που δρα σε πολλά gram-θετικά βακτήρια, αλλάζει τη διαπερατότητα των βιολογικών μεμβρανών σε ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους και προκαλεί κυτταρικό θάνατο:

Meth-εγκεφαλίνη - tyr-gly-gly-phen-met - ένα πεπτίδιο που συντίθεται στους νευρώνες και μειώνει τον πόνο.

Δευτερεύουσα δομή πρωτεΐνηςείναι μια χωρική δομή που σχηματίζεται ως αποτέλεσμα αλληλεπιδράσεων μεταξύ λειτουργικών ομάδων της πεπτιδικής ραχοκοκαλιάς.

Η πεπτιδική αλυσίδα περιέχει πολλές ομάδες CO και NH πεπτιδικών δεσμών, καθεμία από τις οποίες είναι δυνητικά ικανή να συμμετέχει στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου. Υπάρχουν δύο κύριοι τύποι δομών που επιτρέπουν να συμβεί αυτό: μια α-έλικα, στην οποία η αλυσίδα είναι τυλιγμένη σαν ένα καλώδιο τηλεφώνου και μια διπλωμένη β-δομή, στην οποία επιμήκη τμήματα μιας ή περισσότερων αλυσίδων τοποθετούνται δίπλα-δίπλα. πλευρά. Και οι δύο αυτές δομές είναι πολύ σταθερές.

Η α-έλικα χαρακτηρίζεται από εξαιρετικά πυκνή συσσώρευση της στριμμένης πολυπεπτιδικής αλυσίδας· για κάθε στροφή της δεξιόστροφης έλικας υπάρχουν 3,6 υπολείμματα αμινοξέων, οι ρίζες των οποίων κατευθύνονται πάντα προς τα έξω και ελαφρώς προς τα πίσω, δηλαδή προς την αρχή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.

Κύρια χαρακτηριστικά της α-έλικας:

Η α-έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ του ατόμου υδρογόνου στο άζωτο της πεπτιδικής ομάδας και του καρβονυλικού οξυγόνου του υπολείμματος που βρίσκεται σε τέσσερις θέσεις κατά μήκος της αλυσίδας.

Όλες οι πεπτιδικές ομάδες συμμετέχουν στο σχηματισμό ενός δεσμού υδρογόνου, κάτι που εξασφαλίζει τη μέγιστη σταθερότητα της α-έλικας.

όλα τα άτομα αζώτου και οξυγόνου των πεπτιδικών ομάδων εμπλέκονται στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου, γεγονός που μειώνει σημαντικά την υδροφιλικότητα των α-ελικοειδών περιοχών και αυξάνει την υδροφοβικότητά τους.

Η α-έλικα σχηματίζεται αυθόρμητα και είναι η πιο σταθερή διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, που αντιστοιχεί στην ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια.

Σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα L-αμινοξέων, η δεξιόστροφη έλικα, που συνήθως βρίσκεται στις πρωτεΐνες, είναι πολύ πιο σταθερή από την αριστερόχειρη.

Η πιθανότητα σχηματισμού α-έλικας καθορίζεται από την πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης. Ορισμένα αμινοξέα εμποδίζουν τη συστροφή της ραχοκοκαλιάς του πεπτιδίου. Για παράδειγμα, οι γειτονικές ομάδες καρβοξυλίου γλουταμινικού και ασπαρτικού απωθούν αμοιβαία η μία την άλλη, γεγονός που εμποδίζει το σχηματισμό δεσμών υδρογόνου στην α-έλικα. Για τον ίδιο λόγο, η ελικοποίηση της αλυσίδας είναι δύσκολη σε μέρη όπου τα θετικά φορτισμένα υπολείμματα λυσίνης και αργινίνης βρίσκονται το ένα κοντά στο άλλο. Ωστόσο, η προλίνη παίζει τον μεγαλύτερο ρόλο στη διαταραχή της α-έλικας. Πρώτον, στην προλίνη το άτομο αζώτου είναι μέρος ενός άκαμπτου δακτυλίου, ο οποίος εμποδίζει την περιστροφή γύρω από τον δεσμό N-C, και δεύτερον, η προλίνη δεν σχηματίζει δεσμό υδρογόνου λόγω της απουσίας υδρογόνου στο άτομο αζώτου.

Το β-φύλλο είναι μια στρωματοποιημένη δομή που σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου μεταξύ γραμμικά διατεταγμένων πεπτιδικών θραυσμάτων. Και οι δύο αλυσίδες μπορεί να είναι ανεξάρτητες ή να ανήκουν στο ίδιο μόριο πολυπεπτιδίου. Εάν οι αλυσίδες είναι προσανατολισμένες προς την ίδια κατεύθυνση, τότε μια τέτοια β-δομή ονομάζεται παράλληλη. Στην περίπτωση των αντίθετων κατευθύνσεων της αλυσίδας, δηλαδή όταν το Ν-άκρο μιας αλυσίδας συμπίπτει με το C-άκρο μιας άλλης αλυσίδας, η β-δομή ονομάζεται αντιπαράλληλη. Ένα αντιπαράλληλο β-φύλλο με σχεδόν γραμμικές γέφυρες υδρογόνου είναι ενεργειακά πιο προτιμότερο.

παράλληλο β-φύλλο αντιπαράλληλο β-φύλλο

Σε αντίθεση με την α-έλικα, η οποία είναι κορεσμένη με δεσμούς υδρογόνου, κάθε τμήμα της αλυσίδας του φύλλου β είναι ανοιχτό στο σχηματισμό πρόσθετων δεσμών υδρογόνου. Οι πλευρικές ρίζες των αμινοξέων είναι προσανατολισμένες σχεδόν κάθετα στο επίπεδο του φύλλου, εναλλάξ πάνω και κάτω.

Σε εκείνες τις περιοχές όπου η πεπτιδική αλυσίδα κάμπτεται αρκετά απότομα, υπάρχει συχνά ένας β-βρόχος. Αυτό είναι ένα σύντομο θραύσμα στο οποίο 4 υπολείμματα αμινοξέων κάμπτονται κατά 180° και σταθεροποιούνται από μία γέφυρα υδρογόνου μεταξύ του πρώτου και του τέταρτου υπολείμματος. Μεγάλες ρίζες αμινοξέων παρεμβαίνουν στο σχηματισμό του β-βρόχου, επομένως περιλαμβάνει τις περισσότερες φορές το μικρότερο αμινοξύ, τη γλυκίνη.

Πρωτεϊνική υπερδευτερογενής δομή– αυτή είναι κάποια συγκεκριμένη σειρά εναλλαγής δευτερευουσών δομών. Ένας τομέας νοείται ως ένα ξεχωριστό μέρος ενός μορίου πρωτεΐνης που έχει έναν ορισμένο βαθμό δομικής και λειτουργικής αυτονομίας. Οι τομείς θεωρούνται πλέον θεμελιώδη στοιχεία της δομής των πρωτεϊνικών μορίων και η σχέση και η φύση της διάταξης των α-έλικων και των β-φύλλων παρέχει περισσότερα για την κατανόηση της εξέλιξης των πρωτεϊνικών μορίων και των φυλογενετικών σχέσεων παρά μια σύγκριση των πρωτογενών δομών. Το κύριο καθήκον της εξέλιξης είναι να σχεδιάσει όλο και περισσότερες νέες πρωτεΐνες. Υπάρχει μια απειροελάχιστη πιθανότητα να συντεθεί κατά λάθος μια αλληλουχία αμινοξέων που θα ικανοποιούσε τις συνθήκες συσκευασίας και θα διασφάλιζε την εκπλήρωση των λειτουργικών εργασιών. Ως εκ τούτου, είναι σύνηθες να βρίσκουμε πρωτεΐνες με διαφορετικές λειτουργίες αλλά τόσο παρόμοιες στη δομή που φαίνεται ότι είχαν κοινό πρόγονο ή ότι έχουν εξελιχθεί η μία από την άλλη. Φαίνεται ότι η εξέλιξη, όταν αντιμετωπίζει την ανάγκη να λύσει ένα συγκεκριμένο πρόβλημα, προτιμά να μην σχεδιάσει εξαρχής πρωτεΐνες για αυτόν τον σκοπό, αλλά να προσαρμόσει ήδη καθιερωμένες δομές για αυτόν τον σκοπό, προσαρμόζοντάς τες για νέους σκοπούς.

Μερικά παραδείγματα συχνά επαναλαμβανόμενων υπερδευτερογενών δομών:

αα’ – πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο α-έλικες (μυοσφαιρίνη, αιμοσφαιρίνη).

ββ' - πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο β-δομές (ανοσοσφαιρίνες, υπεροξειδική δισμουτάση).

βαβ’ – δομή β-βαρελιού, κάθε β-στιβάδα βρίσκεται μέσα στον κύλινδρο και συνδέεται με μια α-έλικα που βρίσκεται στην επιφάνεια του μορίου (τριόζη φωσφοϊσομεράση, γαλακτική αφυδρογονάση).

«δάκτυλο ψευδάργυρου» - ένα θραύσμα πρωτεΐνης που αποτελείται από 20 υπολείμματα αμινοξέων, το άτομο ψευδαργύρου συνδέεται με δύο υπολείμματα κυστεΐνης και δύο υπολείμματα ιστιδίνης, με αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός «δακτύλου» περίπου 12 υπολειμμάτων αμινοξέων, τα οποία μπορούν να δεσμευτούν στις ρυθμιστικές περιοχές του μορίου DNA·

"φερμουάρ λευκίνης" - οι πρωτεΐνες που αλληλεπιδρούν έχουν μια α-έλικα που περιέχει τουλάχιστον 4 υπολείμματα λευκίνης, βρίσκονται σε απόσταση 6 αμινοξέων μεταξύ τους, δηλαδή βρίσκονται στην επιφάνεια κάθε δεύτερης στροφής και μπορούν να σχηματίσουν υδρόφοβους δεσμούς με υπολείμματα λευκίνης άλλης πρωτεΐνη. Με τη βοήθεια φερμουάρ λευκίνης, για παράδειγμα, τα μόρια ισχυρών βασικών πρωτεϊνών ιστόνης μπορούν να συμπλέκονται, ξεπερνώντας ένα θετικό φορτίο.

Τριτοταγής δομή πρωτεΐνης- αυτή είναι η χωρική διάταξη του μορίου πρωτεΐνης, που σταθεροποιείται από τους δεσμούς μεταξύ των πλευρικών ριζών των αμινοξέων.

Τύποι δεσμών που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή μιας πρωτεΐνης:

ηλεκτροστατικό υδρογόνο υδρόφοβο δισουλφίδιο

αλληλεπίδραση επικοινωνία αλληλεπίδραση επικοινωνία

Ανάλογα με την αναδίπλωση της τριτογενούς δομής, οι πρωτεΐνες μπορούν να ταξινομηθούν σε δύο κύριους τύπους - ινιδώδεις και σφαιρικές.

Οι ινιδιακές πρωτεΐνες είναι μακριά μόρια που μοιάζουν με νήματα αδιάλυτα στο νερό, των οποίων οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες είναι επιμήκεις κατά μήκος ενός άξονα. Αυτές είναι κυρίως δομικές και συσταλτικές πρωτεΐνες. Μερικά παραδείγματα των πιο κοινών ινιδιακών πρωτεϊνών:

α-κερατίνες. Συντίθεται από επιδερμικά κύτταρα. Αντιπροσωπεύουν σχεδόν όλο το ξηρό βάρος των μαλλιών, της γούνας, των φτερών, των κέρατων, των νυχιών, των νυχιών, των πτερυγίων, των φολίδων, των οπλών και του κελύφους της χελώνας, καθώς και σημαντικό μέρος του βάρους του εξωτερικού στρώματος του δέρματος. Πρόκειται για μια ολόκληρη οικογένεια πρωτεϊνών· είναι παρόμοια σε σύνθεση αμινοξέων, περιέχουν πολλά υπολείμματα κυστεΐνης και έχουν την ίδια χωρική διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Στα τριχωτά κύτταρα, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες της κερατίνης οργανώνονται αρχικά σε ίνες, από τις οποίες στη συνέχεια σχηματίζονται δομές σαν σχοινί ή στριμμένο καλώδιο, γεμίζοντας τελικά ολόκληρο τον χώρο του κυττάρου. Τα τριχωτά κύτταρα γίνονται πεπλατυσμένα και τελικά πεθαίνουν, και τα κυτταρικά τοιχώματα σχηματίζουν ένα σωληνοειδές περίβλημα που ονομάζεται επιδερμίδα γύρω από κάθε τρίχα. Στην α-κερατίνη, οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες έχουν το σχήμα μιας α-έλικας, στριμωγμένες η μία γύρω από την άλλη σε ένα καλώδιο τριών πυρήνων με το σχηματισμό διασταυρούμενων δισουλφιδικών δεσμών. Τα Ν-τερματικά υπολείμματα βρίσκονται στη μία πλευρά (παράλληλα). Οι κερατίνες είναι αδιάλυτες στο νερό λόγω της κυριαρχίας των αμινοξέων στη σύνθεσή τους με μη πολικές πλευρικές ρίζες που αντιμετωπίζουν την υδατική φάση. Κατά την περμανάντ γίνονται οι εξής διεργασίες: πρώτα καταστρέφονται οι δισουλφιδικές γέφυρες με αναγωγή με θειόλες και στη συνέχεια, όταν τα μαλλιά αποκτήσουν το επιθυμητό σχήμα, στεγνώνουν με θέρμανση, ενώ λόγω οξείδωσης με ατμοσφαιρικό οξυγόνο δημιουργούνται νέες δισουλφιδικές γέφυρες. , τα οποία διατηρούν το σχήμα του χτενίσματος.

β-κερατίνες. Αυτά περιλαμβάνουν το ινώδες μετάξι και τον ιστό της αράχνης. Είναι αντιπαράλληλες β-πτυχωτές στιβάδες με κυριαρχία γλυκίνης, αλανίνης και σερίνης στη σύνθεση.

Κολλαγόνο. Η πιο κοινή πρωτεΐνη στα ανώτερα ζώα και η κύρια ινώδης πρωτεΐνη των συνδετικών ιστών. Το κολλαγόνο συντίθεται σε ινοβλάστες και χονδροκύτταρα - εξειδικευμένα κύτταρα συνδετικού ιστού, από τα οποία στη συνέχεια αποβάλλεται. Οι ίνες κολλαγόνου βρίσκονται στο δέρμα, τους τένοντες, τους χόνδρους και τα οστά. Δεν τεντώνονται, είναι ισχυρότερα από το χαλύβδινο σύρμα και τα ινίδια κολλαγόνου χαρακτηρίζονται από εγκάρσιες ραβδώσεις. Όταν βράζεται σε νερό, το ινώδες, αδιάλυτο και άπεπτο κολλαγόνο μετατρέπεται σε ζελατίνη με υδρόλυση ορισμένων από τους ομοιοπολικούς δεσμούς. Το κολλαγόνο περιέχει 35% γλυκίνη, 11% αλανίνη, 21% προλίνη και 4-υδροξυπρολίνη (ένα αμινοξύ μοναδικό για το κολλαγόνο και την ελαστίνη). Αυτή η σύνθεση καθορίζει τη σχετικά χαμηλή θρεπτική αξία της ζελατίνης ως πρωτεΐνης τροφής. Τα ινίδια κολλαγόνου αποτελούνται από επαναλαμβανόμενες πολυπεπτιδικές υπομονάδες που ονομάζονται τροποκολλαγόνο. Αυτές οι υπομονάδες είναι διατεταγμένες κατά μήκος του ινιδίου με τη μορφή παράλληλων δεσμίδων με τρόπο από το κεφάλι προς την ουρά. Η μετατόπιση των κεφαλών δίνει τις χαρακτηριστικές εγκάρσιες ραβδώσεις. Τα κενά σε αυτή τη δομή, εάν είναι απαραίτητο, μπορούν να χρησιμεύσουν ως θέση για την εναπόθεση κρυστάλλων του υδροξυαπατίτη Ca 5 (OH) (PO 4) 3, ο οποίος παίζει σημαντικό ρόλο στην ανοργανοποίηση των οστών.

Οι υπομονάδες τροποκολλαγόνου αποτελούνται από τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες σφιχτά κουλουριασμένες σε ένα τρίκλωνο σχοινί, διακριτό από τις α- και β-κερατίνες. Σε ορισμένα κολλαγόνα, και οι τρεις αλυσίδες έχουν την ίδια αλληλουχία αμινοξέων, ενώ σε άλλα μόνο δύο αλυσίδες είναι πανομοιότυπες και η τρίτη είναι διαφορετική. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα του τροποκολλαγόνου σχηματίζει μια αριστερόστροφη έλικα, με μόνο τρία υπολείμματα αμινοξέων ανά στροφή λόγω των καμπυλώσεων της αλυσίδας που προκαλούνται από την προλίνη και την υδροξυπρολίνη. Οι τρεις αλυσίδες συνδέονται μεταξύ τους, εκτός από τους δεσμούς υδρογόνου, με έναν ομοιοπολικό δεσμό που σχηματίζεται μεταξύ δύο υπολειμμάτων λυσίνης που βρίσκονται σε γειτονικές αλυσίδες:

Καθώς μεγαλώνουμε, σχηματίζονται περισσότερες διασταυρώσεις μέσα και μεταξύ των υπομονάδων τροποκολλαγόνου, καθιστώντας τα ινίδια κολλαγόνου πιο άκαμπτα και εύθραυστα, και αυτό αλλάζει τις μηχανικές ιδιότητες του χόνδρου και των τενόντων, κάνει τα οστά πιο εύθραυστα και μειώνει τη διαφάνεια του κερατοειδούς .

Ελαστίνη. Περιέχεται στον κίτρινο ελαστικό ιστό των συνδέσμων και στο ελαστικό στρώμα του συνδετικού ιστού στα τοιχώματα των μεγάλων αρτηριών. Η κύρια υπομονάδα των ινιδίων ελαστίνης είναι η τροποελαστίνη. Η ελαστίνη είναι πλούσια σε γλυκίνη και αλανίνη, περιέχει πολλή λυσίνη και λίγη προλίνη. Τα σπειροειδή τμήματα ελαστίνης τεντώνονται όταν εφαρμόζεται τάση, αλλά επιστρέφουν στο αρχικό τους μήκος όταν αφαιρεθεί το φορτίο. Τα υπολείμματα λυσίνης τεσσάρων διαφορετικών αλυσίδων σχηματίζουν ομοιοπολικούς δεσμούς μεταξύ τους και επιτρέπουν στην ελαστίνη να τεντωθεί αναστρέψιμα προς όλες τις κατευθύνσεις.

Οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες των οποίων η πολυπεπτιδική αλυσίδα διπλώνεται σε ένα συμπαγές σφαιρίδιο και είναι ικανές να εκτελούν μια μεγάλη ποικιλία λειτουργιών.

Είναι πιο βολικό να εξετάσουμε την τριτοταγή δομή των σφαιρικών πρωτεϊνών χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της μυοσφαιρίνης. Η μυοσφαιρίνη είναι μια σχετικά μικρή πρωτεΐνη που δεσμεύει το οξυγόνο που βρίσκεται στα μυϊκά κύτταρα. Αποθηκεύει το δεσμευμένο οξυγόνο και προωθεί τη μεταφορά του στα μιτοχόνδρια. Το μόριο μυοσφαιρίνης περιέχει μια πολυπεπτιδική αλυσίδα και μια αιμοομάδα (αίμη) - ένα σύμπλεγμα πρωτοπορφυρίνης με σίδηρο. Κύριες ιδιότητες της μυοσφαιρίνης:

α) το μόριο της μυοσφαιρίνης είναι τόσο συμπαγές που μόνο 4 μόρια νερού μπορούν να χωρέσουν μέσα του.

β) όλα τα πολικά υπολείμματα αμινοξέων, με εξαίρεση δύο, βρίσκονται στην εξωτερική επιφάνεια του μορίου και όλα βρίσκονται σε ένυδρη κατάσταση.

γ) τα περισσότερα από τα υδρόφοβα υπολείμματα αμινοξέων βρίσκονται μέσα στο μόριο της μυοσφαιρίνης και, έτσι, προστατεύονται από την επαφή με το νερό.

δ) καθένα από τα τέσσερα υπολείμματα προλίνης στο μόριο της μυοσφαιρίνης βρίσκεται στη θέση κάμψης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας· τα υπολείμματα σερίνης, θρεονίνης και ασπαραγίνης βρίσκονται σε άλλα σημεία κάμψης, καθώς τέτοια αμινοξέα εμποδίζουν το σχηματισμό μιας α-έλικας εάν βρίσκονται το ένα δίπλα στο άλλο.

ε) μια επίπεδη ομάδα αίμης βρίσκεται σε μια κοιλότητα (τσέπη) κοντά στην επιφάνεια του μορίου, το άτομο σιδήρου έχει δύο δεσμούς συντονισμού που κατευθύνονται κάθετα στο επίπεδο αίμης, ένας από αυτούς συνδέεται με το υπόλειμμα ιστιδίνης 93 και ο άλλος χρησιμεύει για τη σύνδεση ένα μόριο οξυγόνου.

Ξεκινώντας από την τριτογενή δομή, η πρωτεΐνη γίνεται ικανή να εκτελεί τις εγγενείς βιολογικές της λειτουργίες. Η βάση της λειτουργίας των πρωτεϊνών είναι ότι όταν μια τριτοταγής δομή τοποθετείται στην επιφάνεια της πρωτεΐνης, σχηματίζονται περιοχές που μπορούν να προσκολλήσουν άλλα μόρια, που ονομάζονται συνδέτες. Η υψηλή ειδικότητα της αλληλεπίδρασης της πρωτεΐνης με τον συνδέτη εξασφαλίζεται από τη συμπληρωματικότητα της δομής του ενεργού κέντρου προς τη δομή του συνδέτη. Συμπληρωματικότητα είναι η χωρική και χημική αντιστοιχία επιφανειών που αλληλεπιδρούν. Για τις περισσότερες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή είναι το μέγιστο επίπεδο αναδίπλωσης.

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης– χαρακτηριστικό πρωτεϊνών που αποτελούνται από δύο ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες συνδεδεμένες μεταξύ τους αποκλειστικά με μη ομοιοπολικούς δεσμούς, κυρίως ηλεκτροστατικούς και υδρογόνου. Τις περισσότερες φορές, οι πρωτεΐνες περιέχουν δύο ή τέσσερις υπομονάδες· περισσότερες από τέσσερις υπομονάδες περιέχουν συνήθως ρυθμιστικές πρωτεΐνες.

Οι πρωτεΐνες που έχουν τεταρτοταγή δομή ονομάζονται συχνά ολιγομερείς. Υπάρχουν ομομερείς και ετερομερείς πρωτεΐνες. Οι ομομερείς πρωτεΐνες περιλαμβάνουν πρωτεΐνες στις οποίες όλες οι υπομονάδες έχουν την ίδια δομή, για παράδειγμα, το ένζυμο καταλάση αποτελείται από τέσσερις απολύτως πανομοιότυπες υπομονάδες. Οι ετερομερείς πρωτεΐνες έχουν διαφορετικές υπομονάδες· για παράδειγμα, το ένζυμο RNA πολυμεράση αποτελείται από πέντε δομικά διαφορετικές υπομονάδες που εκτελούν διαφορετικές λειτουργίες.

Η αλληλεπίδραση μιας υπομονάδας με έναν συγκεκριμένο συνδέτη προκαλεί διαμορφωτικές αλλαγές σε ολόκληρη την ολιγομερή πρωτεΐνη και αλλάζει τη συγγένεια άλλων υπομονάδων για συνδέτες· αυτή η ιδιότητα βασίζεται στην ικανότητα των ολιγομερών πρωτεϊνών να υφίστανται αλλοστερική ρύθμιση.

Η τεταρτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης μπορεί να εξεταστεί χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της αιμοσφαιρίνης. Περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες και τέσσερις προσθετικές ομάδες αίμης, στις οποίες τα άτομα σιδήρου βρίσκονται στη σιδηρούχα μορφή Fe 2+. Το πρωτεϊνικό μέρος του μορίου, η σφαιρίνη, αποτελείται από δύο α-αλυσίδες και δύο β-αλυσίδες, που περιέχουν έως και 70% α-έλικες. Κάθε μία από τις τέσσερις αλυσίδες έχει μια χαρακτηριστική τριτογενή δομή και μια αιμοομάδα σχετίζεται με κάθε αλυσίδα. Οι αίμες διαφορετικών αλυσίδων βρίσκονται σχετικά μακριά ο ένας από τον άλλο και έχουν διαφορετικές γωνίες κλίσης. Λίγες άμεσες επαφές σχηματίζονται μεταξύ δύο α-αλυσίδων και δύο β-αλυσίδων, ενώ πολυάριθμες επαφές του τύπου α 1 β 1 και α 2 β 2 που σχηματίζονται από υδρόφοβες ρίζες προκύπτουν μεταξύ των αλυσίδων α και β. Μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2 παραμένει ένα κανάλι.

Σε αντίθεση με τη μυοσφαιρίνη, η αιμοσφαιρίνη χαρακτηρίζεται από σημαντικά χαμηλότερη συγγένεια για το οξυγόνο, η οποία της επιτρέπει, στις χαμηλές μερικές πιέσεις του οξυγόνου που υπάρχουν στους ιστούς, να τους δώσει ένα σημαντικό μέρος του δεσμευμένου οξυγόνου. Το οξυγόνο δεσμεύεται πιο εύκολα από τον σίδηρο αιμοσφαιρίνης σε υψηλότερες τιμές pH και χαμηλές συγκεντρώσεις CO 2 χαρακτηριστικές των κυψελίδων των πνευμόνων. Η απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη ευνοείται από χαμηλότερες τιμές pH και υψηλές συγκεντρώσεις CO 2 χαρακτηριστικές των ιστών.

Εκτός από το οξυγόνο, η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει ιόντα υδρογόνου, τα οποία συνδέονται με τα υπολείμματα ιστιδίνης στις αλυσίδες. Η αιμοσφαιρίνη μεταφέρει επίσης διοξείδιο του άνθρακα, το οποίο προσκολλάται στην τερματική αμινομάδα καθεμιάς από τις τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες, με αποτέλεσμα το σχηματισμό καρβαμινοαιμοσφαιρίνης:

Η ουσία 2,3-διφωσφογλυκερικό (DPG) υπάρχει στα ερυθροκύτταρα σε αρκετά υψηλές συγκεντρώσεις· η περιεκτικότητά της αυξάνεται όταν ανεβαίνει σε μεγάλα υψόμετρα και κατά την υποξία, διευκολύνοντας την απελευθέρωση οξυγόνου από την αιμοσφαιρίνη στους ιστούς. Το DPG βρίσκεται στο κανάλι μεταξύ α 1 β 1 και α 2 β 2, αλληλεπιδρώντας με θετικά μολυσμένες ομάδες β-αλυσίδων. Όταν η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει το οξυγόνο, η DPG αναγκάζεται να βγει από την κοιλότητα. Τα ερυθρά αιμοσφαίρια ορισμένων πτηνών δεν περιέχουν DPG, αλλά εξαφωσφορική ινοσιτόλη, η οποία μειώνει περαιτέρω τη συγγένεια της αιμοσφαιρίνης για το οξυγόνο.

2,3-Διφωσφογλυκερικό (DPG)

Η HbA είναι η φυσιολογική αιμοσφαιρίνη ενηλίκων, η HbF είναι η εμβρυϊκή αιμοσφαιρίνη, έχει μεγαλύτερη συγγένεια με το O 2, η HbS είναι η αιμοσφαιρίνη στη δρεπανοκυτταρική αναιμία. Η δρεπανοκυτταρική αναιμία είναι μια σοβαρή κληρονομική ασθένεια που προκαλείται από μια γενετική ανωμαλία της αιμοσφαιρίνης. Στο αίμα των ασθενών υπάρχει ένας ασυνήθιστα μεγάλος αριθμός λεπτών ερυθρών αιμοσφαιρίων σε σχήμα δρεπανιού, τα οποία, πρώτον, σπάνε εύκολα και, δεύτερον, φράζουν τα τριχοειδή αγγεία του αίματος. Σε μοριακό επίπεδο, η αιμοσφαιρίνη S διαφέρει από την αιμοσφαιρίνη Α κατά ένα κατάλοιπο αμινοξέος στη θέση 6 των β-αλυσίδων, όπου βρίσκεται η βαλίνη αντί για ένα υπόλειμμα γλουταμικού οξέος. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη S περιέχει δύο λιγότερα αρνητικά φορτία· η εμφάνιση βαλίνης οδηγεί στην εμφάνιση μιας «κολλώδους» υδρόφοβης επαφής στην επιφάνεια του μορίου· ως αποτέλεσμα, κατά την αποοξυγόνωση, τα μόρια της δεοξυαιμοσφαιρίνης S κολλούν μεταξύ τους και σχηματίζονται αδιάλυτα, ασυνήθιστα μακρά. συσσωματώματα που μοιάζουν με νήματα, που οδηγούν σε παραμόρφωση των ερυθρών αιμοσφαιρίων.

Δεν υπάρχει λόγος να πιστεύουμε ότι υπάρχει ανεξάρτητος γενετικός έλεγχος στο σχηματισμό των επιπέδων της πρωτεϊνικής δομικής οργάνωσης πάνω από την πρωτογενή, αφού η πρωτογενής δομή καθορίζει τη δευτερογενή, τριτογενή και τεταρτοταγή (αν υπάρχει). Η φυσική διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης είναι η θερμοδυναμικά πιο σταθερή δομή υπό δεδομένες συνθήκες.

Διάλεξη Νο. 1

ΘΕΜΑ: «Αμινοξέα».

Περίγραμμα διάλεξης:

1. Χαρακτηριστικά αμινοξέων

2. Πεπτίδια.

Χαρακτηριστικά αμινοξέων.

Τα αμινοξέα είναι οργανικές ενώσεις, παράγωγα υδρογονανθράκων, τα μόρια των οποίων περιλαμβάνουν καρβοξυλικές και αμινομάδες.

Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Για την ανάλυση της σύστασης των αμινοξέων, πραγματοποιείται υδρόλυση πρωτεϊνών ακολουθούμενη από απομόνωση αμινοξέων. Ας εξετάσουμε τα βασικά μοτίβα που είναι χαρακτηριστικά των αμινοξέων στις πρωτεΐνες.

Έχει πλέον αποδειχθεί ότι οι πρωτεΐνες περιέχουν ένα συνεχώς εμφανιζόμενο σύνολο αμινοξέων. Υπάρχουν 18. Εκτός από αυτά που υποδεικνύονται, ανακαλύφθηκαν άλλα 2 αμίδια αμινοξέων - ασπαραγίνη και γλουταμίνη. Όλοι πήραν το όνομα μείζων(συχνά απαντώμενα) αμινοξέα. Συχνά ονομάζονται μεταφορικά "μαγικός"αμινοξέα. Εκτός από τα κύρια αμινοξέα, υπάρχουν και σπάνια, αυτά που δεν βρίσκονται συχνά στις φυσικές πρωτεΐνες. Καλούνται ανήλικος.

Σχεδόν όλα τα πρωτεϊνικά αμινοξέα ανήκουν α – αμινοξέα(η αμινομάδα βρίσκεται στο πρώτο άτομο άνθρακα μετά την καρβοξυλομάδα). Με βάση τα παραπάνω, για τα περισσότερα αμινοξέα ισχύει ο γενικός τύπος:

N.H. 2 -CH-COOH

Όπου R είναι ρίζες με διαφορετική δομή.

Ας δούμε τους τύπους των πρωτεϊνικών αμινοξέων, πίνακας. 2.

Ολα α - τα αμινοξέα, εκτός από το αμινοοξικό (γλυκίνη), έχουν ασύμμετρο α - άτομο άνθρακα και υπάρχουν με τη μορφή δύο εναντιομερών. Με σπάνιες εξαιρέσεις, τα φυσικά αμινοξέα ανήκουν στη σειρά L. Τα αμινοξέα της γενετικής σειράς D βρέθηκαν μόνο στα κυτταρικά τοιχώματα των βακτηρίων και στα αντιβιοτικά. Η γωνία περιστροφής είναι 20-30 0 μοίρες. Η περιστροφή μπορεί να είναι δεξιά (7 αμινοξέα) ή αριστερά (10 αμινοξέα).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D - διαμόρφωση L-διαμόρφωση

(φυσικά αμινοξέα)

Ανάλογα με την επικράτηση των αμινο ομάδων ή των καρβοξυλικών ομάδων, τα αμινοξέα χωρίζονται σε 3 υποκατηγορίες:

Όξινα αμινοξέα.Οι καρβοξυλικές (όξινες) ομάδες κυριαρχούν έναντι των αμινο ομάδων (βασικές), για παράδειγμα, τα ασπαρτικά, τα γλουταμικά οξέα.

Ουδέτερα αμινοξέαΟ αριθμός των ομάδων είναι ίσος. Γλυκίνη, αλανίνη κ.λπ.

Βασικά αμινοξέα.Οι βασικές (αμινο ομάδες) κυριαρχούν έναντι των καρβοξυλικών (όξινων), για παράδειγμα, της λυσίνης.

Όσον αφορά τις φυσικές και έναν αριθμό χημικών ιδιοτήτων, τα αμινοξέα διαφέρουν έντονα από τα αντίστοιχα οξέα και βάσεις. Διαλύονται καλύτερα στο νερό παρά σε οργανικούς διαλύτες. κρυσταλλώσει καλά? έχουν υψηλή πυκνότητα και εξαιρετικά υψηλά σημεία τήξης. Αυτές οι ιδιότητες υποδεικνύουν την αλληλεπίδραση ομάδων αμίνης και οξέος, ως αποτέλεσμα της οποίας τα αμινοξέα σε στερεή κατάσταση και σε διάλυμα (σε ένα ευρύ φάσμα pH) είναι σε αμφιτεριονική μορφή (δηλαδή ως εσωτερικά άλατα). Η αμοιβαία επίδραση των ομάδων είναι ιδιαίτερα έντονη στα α - αμινοξέα, όπου και οι δύο ομάδες βρίσκονται σε κοντινή απόσταση.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

αμφιτεριών

Η διπολική ιοντική δομή των αμινοξέων επιβεβαιώνεται από τη μεγάλη διπολική ροπή τους (τουλάχιστον 5010 -30 C  m), καθώς και από τη ζώνη απορρόφησης στο φάσμα IR ενός στερεού αμινοξέος ή του διαλύματός του.

Τα αμινοξέα είναι ικανά να εισέλθουν σε αντιδράσεις πολυσυμπύκνωσης, οδηγώντας στο σχηματισμό πολυπεπτιδίων διαφορετικού μήκους, τα οποία αποτελούν την πρωτογενή δομή του μορίου της πρωτεΐνης.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

Διπεπτίδιο

Ο δεσμός C–N ονομάζεται πεπτίδιοεπικοινωνία

Εκτός από τα 20 πιο κοινά αμινοξέα που συζητήθηκαν παραπάνω, ορισμένα άλλα αμινοξέα έχουν απομονωθεί από προϊόντα υδρόλυσης ορισμένων εξειδικευμένων πρωτεϊνών. Όλα αυτά είναι, κατά κανόνα, παράγωγα κοινών αμινοξέων, δηλ. τροποποιημένα αμινοξέα.

4-υδροξυπρολίνη , που βρίσκεται στο ινιδικό κολλαγόνο πρωτεΐνης και σε ορισμένες φυτικές πρωτεΐνες. Η 5-οξυλυσίνη βρίσκεται στα υδρολύματα κολλαγόνου, δεσμόζη n και ισοδεσμοσίνη που απομονώθηκε από προϊόντα υδρόλυσης της ινιδικής πρωτεΐνης ελαστίνης. Φαίνεται ότι αυτά τα αμινοξέα βρίσκονται μόνο σε αυτήν την πρωτεΐνη. Η δομή τους είναι ασυνήθιστη: τα 4α μόρια λυσίνης, που συνδέονται με τις R-ομάδες τους, σχηματίζουν έναν υποκατεστημένο δακτύλιο πυριδίνης. Είναι πιθανό ότι λόγω αυτής της συγκεκριμένης δομής, αυτά τα αμινοξέα μπορούν να σχηματίσουν 4 ακτινικά αποκλίνουσες πεπτιδικές αλυσίδες. Το αποτέλεσμα είναι ότι η ελαστίνη, σε αντίθεση με άλλες ινώδεις πρωτεΐνες, είναι σε θέση να παραμορφώνεται (τεντώνει) σε δύο αμοιβαία κάθετες κατευθύνσεις. Και τα λοιπά.

Από τα αναφερόμενα πρωτεϊνικά αμινοξέα, οι ζωντανοί οργανισμοί συνθέτουν έναν τεράστιο αριθμό διαφορετικών πρωτεϊνικών ενώσεων. Πολλά φυτά και βακτήρια μπορούν να συνθέσουν όλα τα αμινοξέα που χρειάζονται από απλές ανόργανες ενώσεις. Στο σώμα των ανθρώπων και των ζώων συντίθενται επίσης περίπου τα μισά αμινοξέα.Το άλλο μέρος των αμινοξέων μπορεί να εισέλθει στο ανθρώπινο σώμα μόνο με διατροφικές πρωτεΐνες.

- απαραίτητα αμινοξέα - δεν συντίθενται στον ανθρώπινο οργανισμό, αλλά παρέχονται μόνο με τροφή. Τα απαραίτητα αμινοξέα περιλαμβάνουν 8 αμινοξέα: βαλίνη, φαινυλαλανίνη, ισολευκίνη, λευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη.

- απαραίτητα αμινοξέα - μπορεί να συντεθεί στο ανθρώπινο σώμα από άλλα συστατικά. Τα μη απαραίτητα αμινοξέα περιλαμβάνουν 12 αμινοξέα.

Και τα δύο είδη αμινοξέων είναι εξίσου σημαντικά για τον άνθρωπο: μη απαραίτητα και απαραίτητα. Τα περισσότερα από τα αμινοξέα χρησιμοποιούνται για την κατασκευή των πρωτεϊνών του ίδιου του σώματος, αλλά χωρίς απαραίτητα αμινοξέα το σώμα δεν μπορεί να υπάρξει. Οι πρωτεΐνες, που περιέχουν απαραίτητα αμινοξέα, θα πρέπει να αποτελούν περίπου το 16-20% της διατροφής των ενηλίκων (20-30g με ημερήσια πρόσληψη πρωτεΐνης 80-100g). Στη διατροφή των παιδιών, το μερίδιο της πρωτεΐνης αυξάνεται στο 30% για τα παιδιά σχολικής ηλικίας και στο 40% για τα παιδιά προσχολικής ηλικίας. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι το σώμα του παιδιού μεγαλώνει συνεχώς και, ως εκ τούτου, χρειάζεται μεγάλη ποσότητα αμινοξέων ως πλαστικό υλικό για την κατασκευή πρωτεϊνών στους μύες, τα αιμοφόρα αγγεία, το νευρικό σύστημα, το δέρμα και όλους τους άλλους ιστούς και όργανα.

Στις μέρες του γρήγορου φαγητού και της γενικότερης τρέλας για το γρήγορο φαγητό, η διατροφή κυριαρχείται συχνά από τροφές πλούσιες σε εύπεπτους υδατάνθρακες και λίπη, και το μερίδιο των πρωτεϊνούχων τροφών μειώνεται αισθητά. Εάν υπάρχει έλλειψη οποιωνδήποτε αμινοξέων στη διατροφή ή κατά τη διάρκεια της νηστείας στο ανθρώπινο σώμα για σύντομο χρονικό διάστημα, οι πρωτεΐνες του συνδετικού ιστού, του αίματος, του ήπατος και των μυών μπορούν να καταστραφούν και το «δομικό υλικό» που λαμβάνεται από αυτά - αμινοξέα - χρησιμοποιείται για τη διατήρηση της κανονικής λειτουργίας των πιο σημαντικών οργάνων - της καρδιάς και του εγκεφάλου. Το ανθρώπινο σώμα μπορεί να αντιμετωπίσει έλλειψη τόσο βασικών όσο και μη βασικών αμινοξέων. Η έλλειψη αμινοξέων, ιδιαίτερα των απαραίτητων, οδηγεί σε κακή όρεξη, καθυστερημένη ανάπτυξη και ανάπτυξη, λιπώδες ήπαρ και άλλες σοβαρές διαταραχές. Οι πρώτοι «προάγγελοι» της ανεπάρκειας αμινοξέων μπορεί να είναι η μειωμένη όρεξη, η επιδείνωση της κατάστασης του δέρματος, η απώλεια μαλλιών, η μυϊκή αδυναμία, η κόπωση, η μειωμένη ανοσία και η αναιμία. Τέτοιες εκδηλώσεις μπορεί να εμφανιστούν σε άτομα που, για να χάσουν βάρος, ακολουθούν μια δίαιτα χαμηλών θερμίδων, μη ισορροπημένη με απότομο περιορισμό των πρωτεϊνικών τροφών.

Πιο συχνά από άλλους, οι χορτοφάγοι που σκόπιμα αποφεύγουν τη συμπερίληψη πλήρους ζωικής πρωτεΐνης στη διατροφή τους αντιμετωπίζουν εκδηλώσεις έλλειψης αμινοξέων, ιδιαίτερα απαραίτητων.

Η περίσσεια αμινοξέων είναι αρκετά σπάνια αυτές τις μέρες, αλλά μπορεί να προκαλέσει την ανάπτυξη σοβαρών ασθενειών, ειδικά στα παιδιά και την εφηβεία. Οι πιο τοξικές είναι η μεθειονίνη (προκαλεί τον κίνδυνο καρδιακής προσβολής και εγκεφαλικού), η τυροσίνη (μπορεί να προκαλέσει την ανάπτυξη αρτηριακής υπέρτασης, να οδηγήσει σε διαταραχή του θυρεοειδούς αδένα) και η ιστιδίνη (μπορεί να συμβάλει στην ανεπάρκεια χαλκού στο σώμα και να οδηγήσει στην ανάπτυξη ανευρύσματος αορτής, παθήσεις των αρθρώσεων, πρώιμο γκρίζο τρίχωμα). , σοβαρή αναιμία). Υπό κανονικές συνθήκες λειτουργίας του οργανισμού, όταν υπάρχει επαρκής ποσότητα βιταμινών (Β 6, Β 12, φολικό οξύ) και αντιοξειδωτικών (βιταμίνες Α, Ε, C και σελήνιο), η περίσσεια των αμινοξέων μετατρέπεται γρήγορα σε χρήσιμα συστατικά και δεν έχετε χρόνο να «προκαλέσετε βλάβη» στο σώμα. Μια μη ισορροπημένη διατροφή προκαλεί ανεπάρκεια βιταμινών και μικροστοιχείων και η περίσσεια αμινοξέων μπορεί να διαταράξει τη λειτουργία των συστημάτων και των οργάνων. Αυτή η επιλογή είναι δυνατή με τη μακροχρόνια συμμόρφωση σε δίαιτες με πρωτεΐνες ή χαμηλή περιεκτικότητα σε υδατάνθρακες, καθώς και με ανεξέλεγκτη πρόσληψη από αθλητές προϊόντων πρωτεΐνης-ενέργειας (κοκτέιλ αμινοξέων-βιταμινών) για αύξηση βάρους και ανάπτυξη μυών.

Μεταξύ των χημικών μεθόδων, η πιο κοινή μέθοδος είναι βαθμολογία αμινοξέων (σκορ - μετρώντας, μετρώντας). Βασίζεται στη σύγκριση της σύνθεσης αμινοξέων της πρωτεΐνης του προϊόντος που αξιολογείται με τη σύνθεση αμινοξέων τυπική (ιδανική) πρωτεΐνη. Μετά από ποσοτικό χημικό προσδιορισμό της περιεκτικότητας καθενός από τα απαραίτητα αμινοξέα στην υπό μελέτη πρωτεΐνη, η βαθμολογία αμινοξέων (AS) για καθένα από αυτά προσδιορίζεται σύμφωνα με τον τύπο

AC = (Μ ακ . έρευνα / Μ ακ . τέλειος ) 100

Μακ. έρευνα - η περιεκτικότητα σε βασικά αμινοξέα (σε mg) σε 1 g της πρωτεΐνης που μελετάται.

Μακ. ιδανικό - η περιεκτικότητα σε βασικά αμινοξέα (σε mg) σε 1 g τυπικής (ιδανικής) πρωτεΐνης.

Μοτίβο αμινοξέων FAO/WHO

Ταυτόχρονα με τον προσδιορισμό της βαθμολογίας αμινοξέων, περιορίζοντας το απαραίτητο αμινοξύ για μια δεδομένη πρωτεΐνη , αυτό είναι αυτή για την οποία η ταχύτητα είναι η μικρότερη.

Πεπτίδια.

Δύο αμινοξέα μπορούν να ενωθούν ομοιοπολικά με πεπτίδιοσύνδεση με το σχηματισμό ενός διπεπτιδίου.

Τρία αμινοξέα μπορούν να ενωθούν μέσω δύο πεπτιδικών δεσμών για να σχηματίσουν ένα τριπεπτίδιο. Λίγα αμινοξέα σχηματίζουν ολιγοπεπτίδια και ένας μεγάλος αριθμός αμινοξέων σχηματίζουν πολυπεπτίδια. Τα πεπτίδια περιέχουν μόνο μία α-αμινο ομάδα και μία α-καρβοξυλική ομάδα. Αυτές οι ομάδες μπορούν να ιονιστούν σε ορισμένες τιμές pH. Όπως τα αμινοξέα, έχουν χαρακτηριστικές καμπύλες τιτλοδότησης και ισοηλεκτρικά σημεία στα οποία δεν κινούνται σε ηλεκτρικό πεδίο.

Όπως και άλλες οργανικές ενώσεις, τα πεπτίδια συμμετέχουν σε χημικές αντιδράσεις που προσδιορίζονται από την παρουσία λειτουργικών ομάδων: ελεύθερη αμινομάδα, ελεύθερη καρβοξυ ομάδα και ομάδες R. Οι πεπτιδικοί δεσμοί είναι ευαίσθητοι σε υδρόλυση από ένα ισχυρό οξύ (για παράδειγμα, 6Μ HC1) ή μια ισχυρή βάση για να σχηματίσουν αμινοξέα. Η υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών είναι ένα απαραίτητο βήμα για τον προσδιορισμό της σύστασης αμινοξέων των πρωτεϊνών. Οι πεπτιδικοί δεσμοί μπορούν να σπάσουν από ένζυμα πρωτεάσες.

Πολλά πεπτίδια που απαντώνται στη φύση έχουν βιολογική δράση σε πολύ χαμηλές συγκεντρώσεις.

Τα πεπτίδια είναι δυνητικά ενεργά φαρμακευτικά προϊόντα, υπάρχουν τρεις τρόπουςπαραλαβή τους:

1) απομόνωση από όργανα και ιστούς.

2) γενετική μηχανική.

3) άμεση χημική σύνθεση.

Στην τελευταία περίπτωση, τίθενται υψηλές απαιτήσεις για την απόδοση των προϊόντων σε όλα τα ενδιάμεσα στάδια.

Τα αμινοξέα είναι οργανικά καρβοξυλικά οξέα στα οποία τουλάχιστον ένα από τα άτομα υδρογόνου της υδρογονανθρακικής αλυσίδας αντικαθίσταται από μια αμινομάδα. Ανάλογα με τη θέση της ομάδας -ΝΗ 2 διακρίνονται τα α, β, γ κ.λπ. L-αμινοξέα. Μέχρι σήμερα, έχουν βρεθεί έως και 200 ​​διαφορετικά αμινοξέα σε διάφορα αντικείμενα του ζωντανού κόσμου. Το ανθρώπινο σώμα περιέχει περίπου 60 διαφορετικά αμινοξέα και τα παράγωγά τους, αλλά δεν αποτελούν όλα μέρος των πρωτεϊνών.

Τα αμινοξέα χωρίζονται σε δύο ομάδες:

1. πρωτεϊνογόνο (μέρος πρωτεϊνών)

   Ανάμεσά τους υπάρχουν τα κύρια (υπάρχουν μόνο 20 από αυτά) και τα σπάνια. Τα σπάνια πρωτεϊνικά αμινοξέα (για παράδειγμα, υδροξυπρολίνη, υδροξυλυσίνη, αμινοκιτρικό οξύ, κ.λπ.) είναι στην πραγματικότητα παράγωγα των ίδιων 20 αμινοξέων.

   Τα υπόλοιπα αμινοξέα δεν εμπλέκονται στην κατασκευή των πρωτεϊνών. βρίσκονται στο κύτταρο είτε σε ελεύθερη μορφή (ως μεταβολικά προϊόντα) είτε αποτελούν μέρος άλλων μη πρωτεϊνικών ενώσεων. Για παράδειγμα, τα αμινοξέα ορνιθίνη και κιτρουλίνη είναι ενδιάμεσα προϊόντα στο σχηματισμό του πρωτεϊνογονικού αμινοξέος αργινίνη και εμπλέκονται στον κύκλο σύνθεσης της ουρίας. Το γ-αμινο-βουτυρικό οξύ βρίσκεται επίσης σε ελεύθερη μορφή και παίζει το ρόλο του μεσολαβητή στη μετάδοση των νευρικών ερεθισμάτων. Η β-αλανίνη είναι μέρος της βιταμίνης παντοθενικό οξύ.

2. μη πρωτεϊνογόνο (δεν εμπλέκεται στο σχηματισμό πρωτεϊνών)

   Τα μη πρωτεϊνογόνα αμινοξέα, σε αντίθεση με τα πρωτεϊνογόνα, είναι πιο διαφορετικά, ειδικά αυτά που βρίσκονται σε μύκητες και ανώτερα φυτά. Τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα εμπλέκονται στην κατασκευή πολλών διαφορετικών πρωτεϊνών, ανεξάρτητα από τον τύπο του οργανισμού, και τα μη πρωτεϊνογόνα αμινοξέα μπορεί ακόμη και να είναι τοξικά για έναν οργανισμό άλλου είδους, δηλαδή συμπεριφέρονται σαν συνηθισμένες ξένες ουσίες. Για παράδειγμα, η καναβανίνη, το διενκολικό οξύ και η β-κυανο-αλανίνη που απομονώνονται από φυτά είναι δηλητηριώδη για τον άνθρωπο.

Δομή και ταξινόμηση των πρωτεϊνογενών αμινοξέων

Στην απλούστερη περίπτωση, η ρίζα R αντιπροσωπεύεται από ένα άτομο υδρογόνου (γλυκίνη), αλλά μπορεί επίσης να έχει πολύπλοκη δομή. Επομένως, τα α-αμινοξέα διαφέρουν μεταξύ τους κυρίως στη δομή της πλευρικής ρίζας και, κατά συνέπεια, στις φυσικοχημικές ιδιότητες που είναι εγγενείς σε αυτές τις ρίζες. Τρεις ταξινομήσεις αμινοξέων είναι αποδεκτές:

Η δεδομένη φυσιολογική ταξινόμηση των αμινοξέων δεν είναι καθολική, σε αντίθεση με τις δύο πρώτες ταξινομήσεις, και είναι σε κάποιο βαθμό αυθαίρετη, καθώς ισχύει μόνο για οργανισμούς ενός δεδομένου είδους. Ωστόσο, η απόλυτη ουσιαστικότητα των οκτώ αμινοξέων είναι καθολική για όλους τους τύπους οργανισμών (Ο Πίνακας 2 δείχνει δεδομένα για ορισμένους εκπροσώπους σπονδυλωτών και εντόμων [προβολή] ).

Πίνακας 2. Απαραίτητα (+), μη απαραίτητα (-) και ημι-απαραίτητα (±) αμινοξέα για ορισμένα σπονδυλωτά και έντομα (μετά τους Lyubka et al., 1975)
Αμινοξέα	Ο άνθρωπος	Αρουραίος	Ποντίκι	Κοτόπουλο	Σολομός	Κουνούπι	Μέλισσα
Γλυκίνη	-	-	-	+	-	+	-
Αλάνια	-	-	-	-	-	-	-
Valin	+	+	+	+	+	+	+
Λευκίνη	+	+	+	+	+	+	+
Ισολευκίνη	+	+	+	+	+	+	+
Κυστεΐνη	-	-	-	-	-	-	-
Μεθειονίνη	+	+	+	+	+	+	+
Serin	-	-	-	-	-	-	-
Θρεονίνη	+	+	+	+	+	+	+
Ασπαρτικό οξύ	-	-	-	-	-	-	-
Γλουταμινικό οξύ	-	-	-	-	-	-	-
Λυσίνη	+	+	+	+	+	+	+
Αργινίνη	±	±	+	+	+	+	+
Φαινυλαλανίνη	+	+	+	+	+	+	+
Τυροσίνη	±	±	+	+	-	-	-
Ιστιδίνη	±	+	+	+	+	+	+
Τρυπτοφάνη	+	+	+	+	+	+	+
Προλίνη	-	-	-	-	-	-	-

Για τους αρουραίους και τα ποντίκια υπάρχουν ήδη εννέα απαραίτητα αμινοξέα (η ιστιδίνη προστίθεται στα οκτώ γνωστά). Η φυσιολογική ανάπτυξη και ανάπτυξη του κοτόπουλου είναι δυνατή μόνο με την παρουσία έντεκα βασικών αμινοξέων (προστίθεται ιστιδίνη, αργινίνη, τυροσίνη), δηλαδή τα ημι-απαραίτητα για τον άνθρωπο αμινοξέα είναι απολύτως απαραίτητα για το κοτόπουλο. Για τα κουνούπια, η γλυκίνη είναι ένα απολύτως απαραίτητο αμινοξύ και η τυροσίνη, αντίθετα, είναι ένα μη απαραίτητο αμινοξύ.

Αυτό σημαίνει ότι για διαφορετικούς τύπους οργανισμών, είναι δυνατές σημαντικές αποκλίσεις στην ανάγκη για μεμονωμένα αμινοξέα, η οποία καθορίζεται από τα χαρακτηριστικά του μεταβολισμού τους.

Η σύνθεση των απαραίτητων αμινοξέων που έχει αναπτυχθεί για κάθε τύπο οργανισμού ή η λεγόμενη αυξοτροφία του οργανισμού σε σχέση με τα αμινοξέα, πιθανότατα αντανακλά την επιθυμία του για ελάχιστο ενεργειακό κόστος για τη σύνθεση αμινοξέων. Πράγματι, είναι πιο κερδοφόρο να λαμβάνεις ένα τελικό προϊόν παρά να το παράγεις μόνος σου. Επομένως, οι οργανισμοί που καταναλώνουν απαραίτητα αμινοξέα ξοδεύουν περίπου 20% λιγότερη ενέργεια από εκείνους που συνθέτουν όλα τα αμινοξέα. Από την άλλη πλευρά, κατά τη διάρκεια της εξέλιξης, δεν έχουν διατηρηθεί μορφές ζωής που θα εξαρτώνται πλήρως από την παροχή όλων των αμινοξέων από το εξωτερικό. Θα ήταν δύσκολο για αυτούς να προσαρμοστούν στις αλλαγές του εξωτερικού περιβάλλοντος, δεδομένου ότι τα αμινοξέα είναι το υλικό για τη σύνθεση μιας τέτοιας ουσίας όπως η πρωτεΐνη, χωρίς την οποία η ζωή είναι αδύνατη.

Φυσικοχημικές ιδιότητες αμινοξέων

Οξεοβασικές ιδιότητες αμινοξέων . Σύμφωνα με τις χημικές τους ιδιότητες, τα αμινοξέα είναι αμφοτερικοί ηλεκτρολύτες, δηλαδή συνδυάζουν τις ιδιότητες τόσο των οξέων όσο και των βάσεων.

Οξικές ομάδες αμινοξέων: καρβοξυλ (-COOH -> -COO - + H +), πρωτονιωμένη α-αμινο ομάδα (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Οι κύριες ομάδες αμινοξέων: διάσπαση καρβοξυλίου (-COO - + H + -> -COOH) και α-αμινο ομάδα (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Για κάθε αμινοξύ υπάρχουν τουλάχιστον δύο σταθερές διάστασης οξέος pKa - μία για την ομάδα -COOH και η δεύτερη για την α-αμινο ομάδα.

Σε ένα υδατικό διάλυμα, μπορούν να υπάρχουν τρεις μορφές αμινοξέων (Εικ. 1.)

Έχει αποδειχθεί ότι στα υδατικά διαλύματα τα αμινοξέα έχουν τη μορφή διπόλου. ή αμφιτεριόν.

Επίδραση του pH στον ιονισμό των αμινοξέων . Η αλλαγή του pH του περιβάλλοντος από όξινο σε αλκαλικό επηρεάζει το φορτίο των διαλυμένων αμινοξέων. Σε όξινο περιβάλλον (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

Σε ένα όξινο περιβάλλον, τα αμινοξέα κινούνται προς την κάθοδο σε ένα ηλεκτρικό πεδίο.

Σε ένα αλκαλικό περιβάλλον (pH>7), όπου υπάρχει περίσσεια ιόντων ΟΗ-, τα αμινοξέα έχουν τη μορφή αρνητικά φορτισμένων ιόντων (ανιόντα), αφού η ομάδα NH + 3 διαχωρίζει:

Σε αυτή την περίπτωση, τα αμινοξέα κινούνται σε ηλεκτρικό πεδίο προς την άνοδο.

Κατά συνέπεια, ανάλογα με το pH του περιβάλλοντος, τα αμινοξέα έχουν συνολικό μηδενικό, θετικό ή αρνητικό φορτίο.

Η κατάσταση στην οποία το φορτίο ενός αμινοξέος είναι μηδέν ονομάζεται ισοηλεκτρική. Η τιμή pH στην οποία εμφανίζεται αυτή η κατάσταση και το αμινοξύ δεν μετακινείται στο ηλεκτρικό πεδίο ούτε στην άνοδο ούτε στην κάθοδο ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο και ορίζεται pH I. Το ισοηλεκτρικό σημείο αντικατοπτρίζει με μεγάλη ακρίβεια τις ιδιότητες οξέος-βάσης διαφορετικών ομάδων σε αμινοξέα και είναι μία από τις σημαντικές σταθερές που χαρακτηρίζουν ένα αμινοξύ.

Το ισοηλεκτρικό σημείο των μη πολικών (υδρόφοβων) αμινοξέων προσεγγίζει την τιμή του ουδέτερου pH (από 5,5 για τη φαινυλαλανίνη σε 6,3 για την προλίνη), για τα όξινα έχει χαμηλές τιμές (για το γλουταμικό οξύ 3,2, για το ασπαρτικό οξύ 2,8). Το ισοηλεκτρικό σημείο για την κυστεΐνη και την κυστίνη είναι 5,0, υποδεικνύοντας τις ασθενείς όξινες ιδιότητες αυτών των αμινοξέων. Τα βασικά αμινοξέα - η ιστιδίνη και ιδιαίτερα η λυσίνη και η αργινίνη - έχουν ισοηλεκτρικό σημείο σημαντικά υψηλότερο από 7.

Στα κύτταρα και το μεσοκυττάριο υγρό του ανθρώπινου και ζωικού σώματος, το pH του περιβάλλοντος είναι κοντά στο ουδέτερο, επομένως τα βασικά αμινοξέα (λυσίνη, αργινίνη) φέρουν συνολικό θετικό φορτίο (κατιόντα), τα όξινα αμινοξέα (ασπαρτικό και γλουταμίνη) έχουν ένα αρνητικό φορτίο (ανιόντα), και τα υπόλοιπα υπάρχουν με τη μορφή δίπολο. Τα όξινα και βασικά αμινοξέα είναι πιο ενυδατωμένα από όλα τα άλλα αμινοξέα.

Στερεοϊσομέρεια αμινοξέων

Όλα τα πρωτεϊνογενή αμινοξέα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, έχουν τουλάχιστον ένα ασύμμετρο άτομο άνθρακα (C*) και έχουν οπτική δραστηριότητα, τα περισσότερα από τα οποία είναι αριστερόστροφα. Υπάρχουν ως χωρικά ισομερή, ή στερεοϊσομερή. Με βάση τη διάταξη των υποκαταστατών γύρω από το ασύμμετρο άτομο άνθρακα, τα στερεοϊσομερή ταξινομούνται στη σειρά L- ή D.

Τα ισομερή L- και D σχετίζονται μεταξύ τους ως αντικείμενο και η κατοπτρική του εικόνα, επομένως ονομάζονται επίσης κατοπτρικά ισομερή ή εναντιομερή. Τα αμινοξέα θρεονίνη και ισολευκίνη έχουν το καθένα δύο ασύμμετρα άτομα άνθρακα, άρα έχουν τέσσερα στερεοϊσομερή. Για παράδειγμα, εκτός από την L- και D-θρεονίνη, η θρεονίνη έχει δύο ακόμη, τα οποία ονομάζονται διαστερεομερή ή αλλομορφές: L-αλλοτρεονίνη και D-αλλοτρεονίνη.

Όλα τα αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες ανήκουν στη σειρά L. Θεωρήθηκε ότι τα D-αμινοξέα δεν βρέθηκαν στη φύση. Ωστόσο, πολυπεπτίδια βρέθηκαν με τη μορφή πολυμερών D-γλουταμινικού οξέος στις κάψουλες βακτηρίων που φέρουν σπόρους (βάκιλος άνθρακα, βάκιλος πατάτας και βάκιλος σανού). Το D-γλουταμινικό οξύ και η D-αλανίνη είναι μέρος των βλεννοπεπτιδίων του κυτταρικού τοιχώματος ορισμένων βακτηρίων. Τα D-αμινοξέα βρίσκονται επίσης σε αντιβιοτικά που παράγονται από μικροοργανισμούς (βλ. Πίνακα 3).

Ίσως τα D-αμινοξέα αποδείχθηκαν πιο κατάλληλα για τις προστατευτικές λειτουργίες των οργανισμών (τόσο η βακτηριακή κάψουλα όσο και τα αντιβιοτικά εξυπηρετούν αυτόν τον σκοπό), ενώ τα L-αμινοξέα χρειάζονται από τον οργανισμό για την κατασκευή πρωτεϊνών.

Κατανομή μεμονωμένων αμινοξέων σε διαφορετικές πρωτεΐνες

Μέχρι σήμερα, η σύνθεση αμινοξέων πολλών πρωτεϊνών μικροβιακής, φυτικής και ζωικής προέλευσης έχει αποκρυπτογραφηθεί. Η αλανίνη, η γλυκίνη, η λευκίνη και οι σειρές βρίσκονται συχνότερα στις πρωτεΐνες. Ωστόσο, κάθε πρωτεΐνη έχει τη δική της σύνθεση αμινοξέων. Για παράδειγμα, οι πρωταμίνες (απλές πρωτεΐνες που βρίσκονται στο γάλα ψαριών) περιέχουν έως και 85% αργινίνη, αλλά δεν έχουν κυκλικά, όξινα και θείο αμινοξέα, θρεονίνη και λυσίνη. Fibroin - φυσική πρωτεΐνη μεταξιού, περιέχει έως και 50% γλυκίνη. Το κολλαγόνο, η πρωτεΐνη των τενόντων, περιέχει σπάνια αμινοξέα (υδροξυλυσίνη, υδροξυπρολίνη), τα οποία απουσιάζουν σε άλλες πρωτεΐνες.

Η σύνθεση αμινοξέων των πρωτεϊνών δεν καθορίζεται από τη διαθεσιμότητα ή την αναντικατάσταση ενός συγκεκριμένου αμινοξέος, αλλά από τον σκοπό της πρωτεΐνης, τη λειτουργία της. Η αλληλουχία των αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη καθορίζεται από τον γενετικό κώδικα.

Σελίδα 2

σύνολο σελίδων: 7