Amino asitler, bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitler olarak adlandırılır. Doğal amino asitler, 2-aminokarboksilik asitler veya a-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, γ-aminobütirik asit gibi amino asitler vardır. Bir α-amino asit için genelleştirilmiş formül şöyle görünür:
2 karbon atomundaki a-amino asitlerin dört farklı sübstitüenti vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler asimetrik (kiral) bir karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomer - L- ve D-amino formunda bulunur. asitler. Doğal amino asitler L serisine aittir. D-amino asitler bakteri ve peptit antibiyotiklerde bulunur.
Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler çift kutuplu iyonlar olarak bulunabilir ve toplam yükleri ortamın pH'ına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değerine izoelektrik nokta denir. İzoelektrik noktada, amino asit bir zwitteriondur, yani amin grubu protonlanmış ve karboksil grubu ayrışmıştır. Nötr pH bölgesinde, amino asitlerin çoğu zwitteriyonlardır:
Amino asitler tayfın görünür bölgesindeki ışığı soğurmazlar, aromatik amino asitler tayfın UV bölgesindeki ışığı soğurur: 280 nm'de triptofan ve tirozin, 260 nm'de fenilalanin.
Amino asitler, laboratuvar uygulamaları için büyük önem taşıyan bazı kimyasal reaksiyonlarla karakterize edilir: a-amino grubu için renkli bir ninhidrin testi, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikal gruplarının karakteristik reaksiyonları, asetilasyon ve Schiff bazlarının oluşumu. amino grupları, karboksil gruplarıyla esterleşme.
Amino asitlerin biyolojik rolü:
proteinojenik amino asitler olarak adlandırılan peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinlerin bileşimi, genetik kod tarafından kodlanan ve çeviri sırasında proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bunların bir kısmı fosforile edilebilir, asillenebilir veya hidroksile edilebilir;
diğer doğal bileşiklerin yapısal elementleri olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;
sinyal molekülleridir. Bazı amino asitler, nörotransmiterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histohormonların öncüleridir;
temel metabolitlerdir, örneğin, bazı amino asitler bitki alkaloitlerinin öncüleridir veya nitrojen donörleri olarak hizmet eder veya beslenmenin hayati bileşenleridir.
Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanır:
1. Alifatik amino asitler:
glisin, tatlı,G,Gly
alanin, ala, A,Ala
valin, mil,V,Val*
lösin, lei,L,Leu*
izolösin, ile, Ben, Ile*
Bu amino asitler, yan zincirde heteroatomlar veya siklik gruplar içermez ve belirgin bir düşük polarite ile karakterize edilir.
sistein, cis,C,Cys
metionin, meth,M,Met*
3. Aromatik amino asitler:
fenilalanin, saç kurutma makinesi,F,Phe*
tirozin, Poligon,Y,Tyr
triptofan, üç,W,Trp*
histidin, cis,H,Onun
Aromatik amino asitler, mezomerik rezonansla stabilize edilmiş döngüler içerir. Bu grupta, sadece amino asit fenilalanin düşük polarite sergiler, tirozin ve triptofan belirgin polarite ile ve histidin yüksek polarite ile karakterize edilir. Histidin ayrıca bir bazik amino asit olarak da sınıflandırılabilir.
4. Nötr amino asitler:
serin, ser,S, Ser
treonin, üç,T,Thr*
asparagin, asn, N, Asn
glutamin, gln, Q, Gln
Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Amit grupları iyonik olmamasına rağmen, asparajin ve glutamin molekülleri oldukça polardır.
5. Asidik amino asitler:
aspartik asit (aspartat), asp,D,Asp
glutamik asit (glutamat), derin, E,Glu
Asidik amino asitlerin yan zincirlerinin karboksil grupları, tüm fizyolojik pH değerleri aralığında tamamen iyonize edilir.
6. Temel amino asitler:
lizin, l itibaren, K, Lys*
arginin, argüman,R,Arg
Bazik amino asitlerin yan zincirleri, nötr pH bölgesinde tamamen protonlanır. Oldukça bazik ve çok polar bir amino asit, bir guanidin parçası içeren arginindir.
7. İmino asit:
prolin, hakkında,P,Pro
Prolinin yan zinciri, bir a-karbon atomu ve bir a-amino grubu içeren beş üyeli bir halkadan oluşur. Bu nedenle prolin, tam anlamıyla bir amino asit değil, bir imino asittir. Halkadaki nitrojen atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonlaşmaz. Prolin, siklik yapısı nedeniyle kolajenin yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinde bükülmelere neden olur.
Listelenen amino asitlerden bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve gıda ile sağlanmalıdır. Bu esansiyel amino asitler yıldızlarla işaretlenmiştir.
Yukarıda bahsedildiği gibi, proteinojenik amino asitler bazı değerli biyolojik olarak aktif moleküllerin öncüleridir.
İki biyojenik amin β-alanin ve sisteamin, koenzim A'nın bir parçasıdır (koenzimler, karmaşık enzimlerin aktif merkezini oluşturan suda çözünen vitaminlerin türevleridir). β-Alanin, aspartik asidin dekarboksilasyonu ile ve sisteinin sisteinin dekarboksilasyonu ile sisteamin oluşturulur:
β-alanin 
sisteamin
Glutamik asit kalıntısı, B c vitamininin bir türevi olan başka bir koenzim - tetrahidrofolik asidin bir parçasıdır.
Diğer biyolojik olarak değerli moleküller, safra asitlerinin amino asit glisin ile eşlenikleridir. Bu konjugatlar bazik asitlerden daha kuvvetli asitlerdir, karaciğerde oluşurlar ve safrada tuz olarak bulunurlar.
glikolik asit
Proteinojenik amino asitler, bazı antibiyotiklerin - mikroorganizmalar tarafından sentezlenen ve bakteri, virüs ve hücrelerin üremesini engelleyen biyolojik olarak aktif maddeler - öncüleridir. Bunların en ünlüsü, β-laktam antibiyotik grubunu oluşturan ve cinsin küfleri tarafından üretilen penisilinler ve sefalosporinlerdir. penisilyum. Gram-negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini engelledikleri reaktif bir β-laktam halkasının yapısındaki varlığı ile karakterize edilirler.
penisilinlerin genel formülü
Amino asitlerden dekarboksilasyon yoluyla biyojenik aminler elde edilir - nörotransmitterler, hormonlar ve histohormonlar.
Amino asitler glisin ve glutamatın kendileri merkezi sinir sisteminde nörotransmitterlerdir.
dopamin (nörotransmitter) norepinefrin (nörotransmitter)
adrenalin (hormon) histamin (aracı ve histohormon)
serotonin (nörotransmitter ve histohormon) GABA (nörotransmitter)
tiroksin (hormon)
Amino asit triptofanın bir türevi, doğal olarak oluşan en iyi bilinen oksin, indolasetik asittir. Oksinler bitki büyüme düzenleyicileridir, büyüyen dokuların farklılaşmasını, kambiyumun, köklerin büyümesini uyarırlar, meyvelerin büyümesini ve yaşlı yaprakların düşmesini hızlandırırlar, antagonistleri absisik asittir.
indolasetik asit
Amino asitlerin türevleri de alkaloidlerdir - bitkilerde oluşan ana yapıya sahip doğal nitrojen içeren bileşikler. Bu bileşikler tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloit örnekleri fenilalanin türevi papaverin, hipnotik haşhaş izokinolin alkaloidi (bir antispazmodik) ve Calabar fasulyesinden bir indol alkaloid olan triptofan türevi fizostigmindir (bir antikolinesteraz ilacı):
papaverin fizostigmin
Amino asitler, biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin kimyasal sentezi için pek çok seçenek vardır, ancak sonuç amino asitlerin rasematlarıdır. Amino asitlerin sadece L-izomerleri gıda endüstrisi ve ilaç için uygun olduğundan, rasemik karışımların enantiyomerlerine ayrılması gerekir ki bu ciddi bir problemdir. Bu nedenle, biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: immobilize enzimler kullanılarak enzimatik sentez ve bütün mikrobiyal hücreler kullanılarak mikrobiyolojik sentez. Her iki durumda da, saf L-izomerleri elde edilir.
Amino asitler, gıda katkı maddeleri ve yem bileşenleri olarak kullanılır. Glutamik asit etin tadını arttırır, valin ve lösin unlu mamullerin tadını iyileştirir, glisin ve sistein konservede antioksidan olarak kullanılır. D-triptofan, birçok kez daha tatlı olduğu için şeker yerine kullanılabilir. Çoğu bitkisel protein az miktarda esansiyel amino asit lizin içerdiğinden, çiftlik hayvanlarının yemine lizin eklenir.
Amino asitler tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılmaktadır. Bunlar metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asitler, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.
Son on yılda cilt ve saç bakım ürünlerine amino asitler eklendi.
Kimyasal olarak modifiye edilmiş amino asitler ayrıca endüstride polimerlerin sentezinde, deterjanların, emülgatörlerin ve yakıt katkı maddelerinin üretiminde yüzey aktif maddeler olarak yaygın şekilde kullanılmaktadır.
PROTEİNLER
Proteinler, peptit bağları ile bağlanmış amino asitlerden oluşan makromoleküler maddelerdir.
Nesilden nesile aktarılan genetik bilginin ürünü olan ve hücredeki tüm yaşam süreçlerini yürüten proteinlerdir.
Protein Fonksiyonları:
katalitik fonksiyon. En çok sayıda protein grubu enzimlerdir - kimyasal reaksiyonları hızlandıran katalitik aktiviteye sahip proteinler. Enzim örnekleri pepsin, alkol dehidrojenaz, glutamin sentetazdır.
Yapısal işlev. Yapısal proteinler, hücrelerin ve dokuların şeklini ve stabilitesini korumaktan sorumludur, bunlara keratinler, kollajen, fibroin dahildir.
taşıma işlevi. Taşıma proteinleri, hemoglobin, serum albümini, iyon kanalları gibi molekülleri veya iyonları bir organdan diğerine veya bir hücre içindeki zarlar boyunca taşır.
koruyucu fonksiyon Homeostaz sisteminin proteinleri vücudu patojenlerden, yabancı bilgilerden, kan kaybından - immünoglobulinler, fibrinojen, trombinden korur.
düzenleyici işlev. Proteinler, sinyal maddelerinin işlevlerini yerine getirir - bazı hormonlar, histohormonlar ve nörotransmiterler, herhangi bir yapının sinyal maddeleri için reseptörlerdir, hücrenin biyokimyasal sinyal zincirlerinde daha fazla sinyal iletimi sağlar. Örnekler, büyüme hormonu somatotropin, insülin hormonu, H- ve M-kolinerjik reseptörlerdir.
motor fonksiyon. Proteinlerin yardımıyla kasılma süreçleri ve diğer biyolojik hareketler gerçekleştirilir. Örnekler tubulin, aktin, miyozindir.
yedek fonksiyon Bitkiler, değerli besinler olan depo proteinleri içerir; hayvanlarda, kas proteinleri, acil durumlarda harekete geçirilen yedek besin maddeleri olarak görev yapar.
Proteinler, çeşitli yapısal organizasyon seviyelerinin varlığı ile karakterize edilir.
Birincil yapı Bir protein, bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntıları dizisidir. Bir peptit bağı, bir amino asidin a-karboksil grubu ile başka bir amino asidin a-amino grubu arasındaki bir karboksamid bağıdır.
alanilfenilalanilsisteilprolin
Peptid bağının birkaç özelliği vardır:
a) rezonant olarak stabilize edilmiştir ve bu nedenle pratik olarak aynı düzlemde bulunur - düzlemseldir; C-N bağı etrafında dönme çok fazla enerji gerektirir ve zordur;
b) -CO-NH- bağının özel bir karakteri vardır, normalden daha az, ancak iki kattan fazladır, yani bir keto-enol tautomerizmi vardır:
c) peptit bağı ile ilgili ikame ediciler, trans-konum;
d) peptit omurgası, çevredeki çözücü moleküllerle etkileşime giren çeşitli yapıdaki yan zincirlerle çevrilidir, serbest karboksil ve amino grupları iyonize edilerek protein molekülünün katyonik ve anyonik merkezlerini oluşturur. Oranlarına bağlı olarak, protein molekülü toplam pozitif veya negatif yük alır ve ayrıca proteinin izoelektrik noktasına ulaşıldığında ortamın bir veya daha fazla pH değeri ile karakterize edilir. Radikaller, protein molekülü içinde tuz, eter, disülfür köprüleri oluşturur ve ayrıca proteinlerin doğasında bulunan reaksiyon aralığını belirler.
Şu anda, 100 veya daha fazla amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin protein olarak, 50-100 amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin polipeptit olarak ve 50'den az amino asit kalıntısından oluşan polimerlerin düşük moleküler ağırlıklı peptidler olarak kabul edilmesi konusunda anlaşmaya varılmıştır.
Bazı düşük moleküler ağırlıklı peptitler bağımsız bir biyolojik rol oynar. Bu peptitlerden bazılarına örnekler:
Glutatyon, γ-glu-cis-gly, hücrelerdeki redoks işlemlerinde ve amino asitlerin biyolojik zarlar boyunca taşınmasında yer alan en yaygın hücre içi peptidlerden biridir.
Karnosin - β-ala-gis - hayvanların kaslarında bulunan bir peptit, lipid peroksidasyon ürünlerini ortadan kaldırır, kaslardaki karbonhidratların parçalanmasını hızlandırır ve kaslarda fosfat şeklinde enerji metabolizmasına katılır.
Vazopressin, vücuttaki su metabolizmasının düzenlenmesinde yer alan arka hipofiz bezinin bir hormonudur:
Phalloidin, ihmal edilebilir konsantrasyonlarda zehirli bir sinek agarik polipeptittir, hücrelerden enzimlerin ve potasyum iyonlarının salınması nedeniyle vücudun ölümüne neden olur:
Gramicidin, birçok gram-pozitif bakteri üzerinde etkili olan, düşük moleküler ağırlıklı bileşikler için biyolojik zarların geçirgenliğini değiştiren ve hücre ölümüne neden olan bir antibiyotiktir:
Tanışmak-enkefalin - thyr-gli-gli-fen-met - nöronlarda sentezlenen ve ağrıyı hafifleten bir peptit.
Bir proteinin ikincil yapısı peptit omurgasının fonksiyonel grupları arasındaki etkileşimler sonucu oluşan uzaysal bir yapıdır.
Peptit zinciri, her biri potansiyel olarak hidrojen bağlarının oluşumuna katılma yeteneğine sahip olan birçok CO ve NH peptit bağı grubu içerir. Bunun olmasına izin veren iki ana yapı türü vardır: zincirin bir telefon kablosu gibi kıvrıldığı α sarmalı ve bir veya daha fazla zincirin uzun bölümlerinin yan yana istiflendiği β-kıvrımlı yapı. Bu yapıların her ikisi de çok kararlıdır.
α sarmalı, bükülmüş polipeptit zincirinin son derece yoğun bir şekilde paketlenmesi ile karakterize edilir, sağ sarmalın her dönüşü, radikalleri her zaman dışa ve biraz geriye, yani başlangıca yönlendirilen 3.6 amino asit kalıntısına sahiptir. polipeptit zincirinden.
α sarmalının ana özellikleri:
α sarmalı, peptit grubunun nitrojenindeki hidrojen atomu ile kalıntının karbonil oksijeni arasındaki hidrojen bağları ile zincir boyunca verilenden dört konum uzakta stabilize edilir;
tüm peptit grupları bir hidrojen bağının oluşumuna katılır, bu a sarmalının maksimum stabilitesini sağlar;
peptit gruplarının tüm nitrojen ve oksijen atomları, a-sarmal bölgelerin hidrofilikliğini önemli ölçüde azaltan ve hidrofobikliklerini artıran hidrojen bağlarının oluşumunda yer alır;
a-sarmalı kendiliğinden oluşur ve minimum serbest enerjiye karşılık gelen polipeptit zincirinin en kararlı konformasyonudur;
L-amino asitlerin bir polipeptit zincirinde, proteinlerde yaygın olarak bulunan sağ-elli sarmal, sol-elli olandan çok daha kararlıdır.
Bir α sarmalı oluşturma olasılığı, proteinin birincil yapısından kaynaklanmaktadır. Bazı amino asitler peptit omurgasının bükülmesini engeller. Örneğin, glutamat ve aspartatın bitişik karboksil grupları karşılıklı olarak birbirini iter ve bu da a sarmalında hidrojen bağlarının oluşumunu engeller. Aynı nedenle pozitif yüklü lizin ve arginin kalıntılarının birbirine yakın olduğu yerlerde zincirin sarılması zordur. Bununla birlikte, prolin, α sarmalının kırılmasında en büyük rolü oynar. Birincisi, prolinde nitrojen atomu, N-C bağı etrafında dönmeyi önleyen sert bir halkanın parçasıdır ve ikincisi, prolin, nitrojen atomunda hidrojen olmaması nedeniyle bir hidrojen bağı oluşturmaz.
β-katlanması, doğrusal olarak düzenlenmiş peptit fragmanları arasındaki hidrojen bağları tarafından oluşturulan katmanlı bir yapıdır. Her iki zincir de bağımsız olabilir veya aynı polipeptit molekülüne ait olabilir. Zincirler aynı yönde yönlendirilmişse, böyle bir β-yapıya paralel denir. Zincirlerin ters yönde olması durumunda, yani bir zincirin N-terminali diğer zincirin C-terminaliyle çakıştığında, β-yapı antiparalel olarak adlandırılır. Enerjik olarak, neredeyse lineer hidrojen köprüleri ile antiparalel β-katlanması daha çok tercih edilir.
paralel β-katlama antiparalel β-katlama
Hidrojen bağları ile doyurulmuş α sarmalının aksine, β-katlama zincirinin her bölümü ek hidrojen bağlarının oluşumuna açıktır. Amino asit yan radikalleri, dönüşümlü olarak yukarı ve aşağı, yaprak düzlemine neredeyse dik olarak yönlendirilir.
Peptid zincirinin oldukça dik bir şekilde büküldüğü alanlarda genellikle bir β-döngüsü vardır. Bu, 4 amino asit tortusunun 180° büküldüğü ve birinci ve dördüncü tortular arasında bir hidrojen köprüsü ile stabilize edildiği kısa bir fragmandır. Büyük amino asit radikalleri, β-döngüsünün oluşumuna müdahale eder, bu nedenle çoğunlukla en küçük amino asit olan glisini içerir.
ikincil protein yapısı ikincil yapıların belirli bir münavebe sırasıdır. Bir alan, belirli bir derecede yapısal ve işlevsel özerkliğe sahip olan bir protein molekülünün ayrı bir parçası olarak anlaşılır. Artık alanlar, protein moleküllerinin yapısının temel unsurları olarak kabul ediliyor ve α-helislerin ve β-katmanlarının düzeninin oranı ve doğası, protein moleküllerinin evrimini ve filogenetik ilişkileri anlamak için birincil yapıların karşılaştırılmasından daha fazlasını sağlıyor. Evrimin ana görevi, yeni proteinlerin inşasıdır. Paketleme koşullarını sağlayacak ve işlevsel görevlerin yerine getirilmesini sağlayacak böyle bir amino asit dizisini tesadüfen sentezleme şansı sonsuzdur. Bu nedenle, genellikle farklı işlevlere sahip, ancak yapı olarak o kadar benzer proteinler vardır ki, ortak bir ataları varmış veya birbirlerinden evrimleşmiş gibi görünürler. Görünüşe göre evrim, belirli bir sorunu çözme ihtiyacı ile karşı karşıya kaldığında, proteinleri önce bunun için tasarlamayı değil, zaten yerleşik yapıları buna uyarlamayı ve onları yeni amaçlara uyarlamayı tercih ediyor.
Sıkça tekrarlanan üst-ikincil yapıların bazı örnekleri:
αα' - sadece a-helisleri (miyoglobin, hemoglobin) içeren proteinler;
ββ' – sadece β yapıları içeren proteinler (immünoglobulinler, süperoksit dismutaz);
βαβ' β-fıçının yapısıdır, her β-katmanı fıçı içinde yer alır ve molekülün yüzeyinde bulunan bir α-heliks ile ilişkilidir (trioz fosfoizomeraz, laktat dehidrogenaz);
"çinko parmak" - 20 amino asit kalıntısından oluşan bir protein parçası, çinko atomu iki sistein ve iki histidin kalıntısı ile ilişkilidir, bu da yaklaşık 12 amino asit kalıntısından oluşan bir "parmak" ile sonuçlanır, düzenleyici bölgelere bağlanabilir. DNA molekülü;
"lösin fermuarı" - etkileşen proteinler, en az 4 lösin kalıntısı içeren bir a-sarmal bölgeye sahiptir, birbirlerinden 6 amino asit uzakta bulunurlar, yani her ikinci dönüşün yüzeyinde bulunurlar ve hidrofobik bağlar oluşturabilirler. başka bir proteinin lösin kalıntıları. Örneğin, lösin fermuarlarının yardımıyla, güçlü bazik histon proteinlerinin molekülleri, pozitif bir yükün üstesinden gelerek kompleksler halinde birleştirilebilir.
Bir proteinin üçüncül yapısı- bu, amino asitlerin yan radikalleri arasındaki bağlarla stabilize edilen protein molekülünün uzamsal düzenlemesidir.
Bir proteinin üçüncül yapısını stabilize eden bağ türleri:
elektrostatik hidrojen hidrofobik disülfür
etkileşim iletişim etkileşim iletişim
Üçüncül yapının katlanmasına bağlı olarak, proteinler iki ana tipte sınıflandırılabilir - fibriler ve küresel.
Lifli proteinler, polipeptit zincirleri bir eksen boyunca uzanan suda çözünmeyen uzun lifli moleküllerdir. Bunlar esas olarak yapısal ve kontraktil proteinlerdir. En yaygın fibriler proteinlerin birkaç örneği şunlardır:
α-Keratinler. Epidermal hücreler tarafından sentezlenir. Saçın, yünün, tüylerin, boynuzların, tırnakların, pençelerin, iğnelerin, pulların, toynakların ve kaplumbağa kabuğunun neredeyse tüm kuru ağırlığını ve ayrıca derinin dış tabakasının ağırlığının önemli bir bölümünü oluştururlar. Bu, bütün bir protein ailesidir, amino asit bileşiminde benzerdirler, birçok sistein kalıntısı içerirler ve aynı uzamsal polipeptit zincirleri düzenlemesine sahiptirler. Tüylü hücrelerde, keratin polipeptit zincirleri önce lifler halinde organize edilir ve daha sonra bunlardan bir halat veya bükülmüş bir kablo gibi yapılar oluşturulur ve sonunda hücrenin tüm alanını doldurur. Aynı zamanda, saç hücreleri düzleşir ve sonunda ölür ve hücre duvarları her saçın etrafında kütikül adı verilen boru şeklinde bir kılıf oluşturur. α-keratinde, polipeptit zincirleri, çapraz disülfid bağlarının oluşumu ile birbiri etrafında üç damarlı bir kabloya bükülen bir a-heliks şeklindedir. N-terminal kalıntıları aynı tarafta (paralel) bulunur. Keratinler, bileşimlerinde sulu faza doğru dönen polar olmayan yan radikallere sahip amino asitlerin baskınlığı nedeniyle suda çözünmezler. Perma sırasında şu işlemler gerçekleşir: önce disülfit köprüleri tiollerle indirgeyerek yok edilir, ardından saça gerekli şekil verildiğinde ısıtılarak kurutulur, hava oksijeni ile oksidasyon nedeniyle yeni disülfit köprüleri oluşur. saç şeklinin şeklini koruyan.
β-keratinler. Bunlar ipek ve örümcek ağı fibroini içerir. Bileşimde glisin, alanin ve serin baskınlığına sahip antiparalel β-katlanmış katmanlardır.
kollajen. Yüksek hayvanlarda en yaygın protein ve bağ dokularının ana fibriler proteini. Kollajen, fibroblastlarda ve kondrositlerde sentezlenir - daha sonra dışarı itildiği özel bağ dokusu hücreleri. Kollajen lifleri ciltte, tendonlarda, kıkırdakta ve kemiklerde bulunur. Gerilmezler, mukavemet açısından çelik teli aşarlar, kollajen fibrilleri enine çizgilenme ile karakterize edilir. Suda kaynatıldığında, lifli, çözünmez ve sindirilemez kollajen, bazı kovalent bağların hidrolizi ile jelatine dönüştürülür. Kollajen %35 glisin, %11 alanin, %21 prolin ve 4-hidroksiprolin (sadece kolajen ve elastinde bulunan bir amino asit) içerir. Bu bileşim, bir gıda proteini olarak jelatinin nispeten düşük besin değerini belirler. Kollajen fibrilleri, tropokollajen adı verilen tekrarlayan polipeptit alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler, fibril boyunca baştan sona paralel demetler şeklinde düzenlenir. Kafaların kayması, karakteristik enine çizgiyi verir. Bu yapıdaki boşluklar, gerekirse, kemik mineralizasyonunda önemli bir rol oynayan hidroksiapatit Ca5(OH)(PO4)3 kristallerinin birikmesi için bir alan görevi görebilir.
Tropokollajen alt birimleri, α- ve β-keratinlerden farklı olarak, üç sarmallı bir ip şeklinde sıkıca bükülmüş üç polipeptit zincirinden oluşur. Bazı kollajenlerde üç zincir de aynı amino asit dizisine sahipken, diğerlerinde sadece iki zincir aynıdır ve üçüncüsü onlardan farklıdır. Tropokollajen polipeptit zinciri, prolin ve hidroksiprolinin neden olduğu zincir bükülmeleri nedeniyle dönüş başına yalnızca üç amino asit kalıntısı ile solak bir sarmal oluşturur. Üç zincir, hidrojen bağlarına ek olarak, bitişik zincirlerde bulunan iki lizin kalıntısı arasında oluşan kovalent tipte bir bağ ile birbirine bağlanır:
Yaşlandıkça, tropokollajen alt birimleri arasında ve içinde daha fazla çapraz bağ oluşur, bu da kollajen fibrillerini daha sert ve daha kırılgan hale getirir ve bu, kıkırdak ve tendonların mekanik özelliklerini değiştirir, kemikleri daha kırılgan hale getirir ve şeffaflığı azaltır. gözün korneası.
Elastin. Bağların sarı elastik dokusunda ve büyük arterlerin duvarlarındaki elastik bağ dokusu tabakasında bulunur. Elastin fibrillerinin ana alt birimi tropoelastindir. Elastin, glisin ve alanin açısından zengindir, çok miktarda lizin ve az miktarda prolin içerir. Elastinin sarmal bölümleri gerildiğinde gerilir, ancak yük kaldırıldığında orijinal uzunluklarına geri döner. Dört farklı zincirin lizin kalıntıları birbirleriyle kovalent bağlar oluşturur ve elastinin her yöne geri dönüşümlü olarak gerilmesini sağlar.
Küresel proteinler, polipeptit zinciri, çok çeşitli işlevleri yerine getirebilen kompakt bir küre şeklinde katlanmış proteinlerdir.
Küresel proteinlerin üçüncül yapısı en uygun şekilde miyoglobin örneği kullanılarak ele alınır. Miyoglobin, kas hücrelerinde bulunan nispeten küçük bir oksijen bağlayıcı proteindir. Bağlı oksijeni depolar ve mitokondriye transferini destekler. Miyoglobin molekülü, bir polipeptit zinciri ve bir hemogrup (hem) içerir - demir ile bir protoporfirin kompleksi. Miyoglobinin ana özellikleri:
a) miyoglobin molekülü o kadar kompakttır ki içine sadece 4 su molekülü sığabilir;
b) ikisi hariç tüm polar amino asit kalıntıları molekülün dış yüzeyinde bulunur ve bunların tümü hidratlı durumdadır;
c) hidrofobik amino asit kalıntılarının çoğu miyoglobin molekülünün içinde bulunur ve bu nedenle su ile temastan korunur;
d) miyoglobin molekülündeki dört prolin kalıntısının her biri polipeptit zincirinin kıvrımında bulunur, serin, treonin ve asparagin kalıntıları ise bükülmenin diğer yerlerinde bulunur, çünkü bu tür amino asitler eğer bir α sarmalının oluşumunu engellerse onlar birbirleriyle;
e) düz bir hemogrup molekülün yüzeyine yakın bir boşlukta (cep) bulunur, demir atomunun heme düzlemine dik yönlendirilmiş iki koordinasyon bağı vardır, bunlardan biri histidin kalıntısı 93'e bağlıdır ve diğeri bağlanmaya yarar oksijen molekülü.
Üçüncül yapıdan başlayarak, protein biyolojik fonksiyonlarını yerine getirebilir hale gelir. Proteinlerin işleyişi, proteinin yüzeyine tersiyer yapı döşendiğinde ligand adı verilen diğer molekülleri kendilerine bağlayabilen bölgelerin oluşmasına dayanır. Proteinin ligand ile etkileşiminin yüksek özgüllüğü, aktif merkezin yapısının ligandın yapısı ile tamamlayıcılığı ile sağlanır. Tamamlayıcılık, etkileşen yüzeylerin uzamsal ve kimyasal karşılığıdır. Çoğu protein için üçüncül yapı, maksimum katlanma seviyesidir.
Kuaterner protein yapısı- esas olarak elektrostatik ve hidrojen olmak üzere yalnızca kovalent olmayan bağlarla birbirine bağlanan iki veya daha fazla polipeptit zincirinden oluşan proteinlerin özelliği. Çoğu zaman proteinler iki veya dört alt birim içerir, dörtten fazla alt birim genellikle düzenleyici proteinler içerir.
Dörtlü bir yapıya sahip olan proteinlere genellikle oligomerik denir. Homomerik ve heteromerik proteinleri ayırt eder. Homerik proteinler, tüm alt birimlerin aynı yapıya sahip olduğu proteinlerdir, örneğin katalaz enzimi, tamamen aynı dört alt birimden oluşur. Heteromerik proteinlerin farklı alt birimleri vardır, örneğin RNA polimeraz enzimi, farklı işlevleri yerine getiren farklı yapıdaki beş alt birimden oluşur.
Bir alt birimin belirli bir ligandla etkileşimi, tüm oligomerik proteinde konformasyonel değişikliklere neden olur ve diğer alt birimlerin ligandlara olan afinitesini değiştirir; bu özellik, oligomerik proteinlerin allosterik düzenleme kabiliyetinin temelini oluşturur.
Bir proteinin dörtlü yapısı, hemoglobin örneği kullanılarak düşünülebilir. Demir atomlarının Fe2+ demirli formda olduğu dört polipeptit zinciri ve dört hem prostetik grubu içerir. Molekülün protein kısmı - globin -% 70'e kadar a-helis içeren iki a-zinciri ve iki β-zinciri içerir. Dört zincirin her birinin karakteristik bir üçüncül yapısı vardır ve her zincirle bir hemogrup ilişkilidir. Farklı zincirlerin hemleri nispeten birbirinden uzaktır ve farklı eğim açılarına sahiptir. İki α-zinciri ve iki β-zinciri arasında birkaç doğrudan temas oluşurken, α- ve β-zincirleri arasında hidrofobik radikallerin oluşturduğu a 1 β 1 ve a 2 β 2 tipi çok sayıda temas oluşur. α 1 β 1 ve α 2 β 2 arasında bir kanal kalır.
Miyoglobinden farklı olarak hemoglobin, dokularda bulunan düşük kısmi oksijen basınçlarında onlara bağlı oksijenin önemli bir bölümünü vermesine izin veren oksijen için önemli ölçüde daha düşük bir afinite ile karakterize edilir. Oksijen, akciğer alveollerinin özelliği olan daha yüksek pH değerlerinde ve düşük CO2 konsantrasyonlarında hemoglobin demir tarafından daha kolay bağlanır; oksijenin hemoglobinden salınması, daha düşük pH değerleri ve dokularda bulunan yüksek CO2 konsantrasyonları ile desteklenir.
Oksijene ek olarak hemoglobin, zincirlerdeki histidin kalıntılarına bağlanan hidrojen iyonları taşır. Hemoglobin ayrıca, dört polipeptit zincirinin her birinin terminal amino grubuna bağlanan ve karbaminohemoglobin oluşumuyla sonuçlanan karbondioksit taşır:
Eritrositlerde, 2,3-difosfogliserat (DFG) maddesi yeterince yüksek konsantrasyonlarda bulunur, içeriği yüksek rakıma çıktıkça ve hipoksi sırasında artar ve dokularda hemoglobinden oksijen salınımını kolaylaştırır. DFG, α 1 β 1 ve α 2 β 2 arasındaki kanalda bulunur ve pozitif olarak enfekte olmuş β-zinciri gruplarıyla etkileşime girer. Oksijen hemoglobin tarafından bağlandığında, DPG boşluktan çıkarılır. Bazı kuşların eritrositleri DPG değil, hemoglobinin oksijene olan afinitesini daha da azaltan inositol hekzafosfat içerir.
2,3-difosfogliserat (DPG)
HbA - normal yetişkin hemoglobini, HbF - fetal hemoglobin, orak hücreli anemide O 2, HbS - hemoglobine daha fazla afiniteye sahiptir. Orak hücreli anemi, hemoglobinin genetik anormalliği ile ilişkili ciddi bir kalıtsal hastalıktır. Hasta insanların kanında, ilk olarak kolayca yırtılan ve ikincisi kan kılcal damarlarını tıkayan alışılmadık derecede çok sayıda ince orak şeklindeki kırmızı kan hücresi vardır. Moleküler düzeyde, hemoglobin S, hemoglobin A'dan, bir glutamik asit kalıntısı yerine valinin bulunduğu β zincirlerinin 6. pozisyonundaki bir amino asit kalıntısında farklılık gösterir. Bu nedenle, hemoglobin S iki negatif yük daha az içerir, valinin görünümü molekülün yüzeyinde "yapışkan" bir hidrofobik temasın ortaya çıkmasına neden olur, sonuç olarak deoksijenasyon sırasında deoksihemoglobin S molekülleri birbirine yapışır ve çözünmez anormal derecede uzun lifli formlar oluşturur. agregalar, eritrositlerin deformasyonuna yol açar.
Birincil yapı hem ikincil, üçüncül hem de (varsa) dördüncül yapıyı belirlediğinden, birincil yapı üzerindeki protein yapısal organizasyon seviyelerinin oluşumu üzerinde bağımsız bir genetik kontrol olduğunu düşünmek için hiçbir neden yoktur. Bir proteinin doğal yapısı, verilen koşullar altında termodinamik olarak en kararlı yapıdır.
Ders #3Konu: "Amino asitler - yapı, sınıflandırma, özellikler, biyolojik rol"
Amino asitler - molekülleri amino grubu -NH2 ve karboksil grubu -COOH içeren nitrojen içeren organik bileşikler
En basit temsilci, aminoetanoik asit H2N - CH2 - COOH'dir.
Amino asit sınıflandırması
Amino asitlerin 3 ana sınıflandırması vardır:
fiziko-kimyasal – amino asitlerin fizikokimyasal özelliklerindeki farklılıklara dayalıdır
Hidrofobik amino asitler (polar olmayan). Radikallerin bileşenleri genellikle elektron yoğunluğunun eşit olarak dağıldığı ve yük ve kutupların olmadığı hidrokarbon grupları içerir. Bileşimlerinde elektronegatif elementler de bulunabilir, ancak hepsi bir hidrokarbon ortamındadır.
Hidrofilik yüksüz (polar) amino asitler . Bu tür amino asitlerin radikalleri polar gruplar içerir: -OH, -SH, -CONH2
negatif yüklü amino asitler. Bunlar aspartik ve glutamik asitleri içerir. Radikalde ek bir COOH grubuna sahiptirler - nötr bir ortamda negatif bir yük alırlar.
pozitif yüklü amino asitler : arginin, lizin ve histidin. Radikalde ek bir NH 2 grubuna (veya histidin gibi bir imidazol halkasına) sahiptirler - nötr bir ortamda pozitif bir yük kazanırlar.
yeri doldurulamaz amino asitler, aynı zamanda "temel" olarak da adlandırılırlar. İnsan vücudunda sentezlenemezler ve yiyeceklerden alınmaları gerekir. 8 ve 2 amino asidi daha kısmen gereklidir.
kısmen yeri doldurulamaz: arginin, histidin.
değiştirilebilir(insan vücudunda sentezlenebilir). 10 tane var: glutamik asit, glutamin, prolin, alanin, aspartik asit, asparagin, tirozin, sistein, serin ve glisin.
Amino asitler yapısal özelliklerine göre sınıflandırılır.
1. Amino ve karboksil gruplarının göreli konumuna bağlı olarak, amino asitler ikiye ayrılır α-, β-, γ-, δ-, ε- vesaire.
Amino asit ihtiyacı azalır:
Amino asitlerin emilimiyle ilişkili konjenital bozukluklarla. Bu durumda, bazı protein maddeleri, mide-bağırsak sisteminde problemlerin ortaya çıkması da dahil olmak üzere vücudun alerjik reaksiyonlarına neden olabilir, kaşıntı ve mide bulantısı.
Amino asit sindirilebilirliği
Amino asitlerin özümsenmesinin hızı ve eksiksizliği, onları içeren ürünlerin türüne bağlıdır. Yumurta, az yağlı süzme peynir, yağsız et ve balık proteininde bulunan amino asitler vücut tarafından iyi emilir.
Amino asitler ayrıca doğru ürün kombinasyonu ile hızla emilir: süt ile birleştirilir Karabuğday lapası ve beyaz ekmek, etli ve süzme peynirli her türlü unlu mamuller.
Amino asitlerin faydalı özellikleri, vücut üzerindeki etkileri
Her amino asidin vücut üzerinde kendi etkisi vardır. Bu nedenle metiyonin, vücuttaki yağ metabolizmasını iyileştirmek için özellikle önemlidir, aterosklerozun önlenmesi, siroz ve karaciğerin yağlı dejenerasyonu ile kullanılır.
Bazı nöropsikiyatrik hastalıklar için glutamin, aminobütirik asitler kullanılmaktadır. Glutamik asit ayrıca yemek pişirmede aroma maddesi olarak kullanılır. Sistein, göz hastalıkları için endikedir.
Üç ana amino asit - triptofan, lizin ve metiyonin - özellikle vücudumuz için gereklidir. Triptofan vücudun büyüme ve gelişmesini hızlandırmak için kullanılır ve ayrıca vücuttaki nitrojen dengesini korur.
Lizin vücudun normal büyümesini sağlar, kan oluşumu süreçlerine katılır.
Ana lizin ve metiyonin kaynakları süzme peynir, sığır eti, bazı balık türleridir (morina, turna levreği, ringa balığı). Triptofan yan ürünlerde optimal miktarlarda bulunur, dana eti ve oyun.kalp krizi.
Sağlık, enerji ve güzellik için amino asitler
Vücut geliştirmede başarılı kas geliştirme için genellikle lösin, izolösin ve valinden oluşan amino asit kompleksleri kullanılır.
Antrenman sırasında enerjiyi korumak için sporcular besin takviyesi olarak metionin, glisin ve arginin veya bunları içeren ürünleri kullanırlar.
Aktif ve sağlıklı bir yaşam tarzı sürdüren herhangi bir kişi için, mükemmel fiziksel şekli korumak, gücü hızla geri kazanmak, fazla yağları yakmak veya kas inşa etmek için bir dizi temel amino asit içeren özel yiyeceklere ihtiyaç vardır.
Bireysel amino asitlerin rolünü düşünmeden modern protein beslenmesini hayal etmek imkansızdır. Genel olarak pozitif bir protein dengesi olsa bile, hayvanın vücudu protein eksikliği yaşayabilir. Bunun nedeni, tek tek amino asitlerin asimilasyonunun birbirine bağlı olması, bir amino asidin eksikliği veya fazlalığının diğerinin eksikliğine yol açabilmesidir.
Bazı amino asitler insan vücudunda ve hayvanlarda sentezlenmez. Bunlara vazgeçilmez denir. Bu tür sadece on amino asit vardır. Bunlardan dördü kritiktir (sınırlayıcıdır) - çoğunlukla hayvanların büyümesini ve gelişimini sınırlarlar.
Metiyonin ve sistin, kümes hayvanı diyetlerinde ana sınırlayıcı amino asitler ve domuz diyetlerinde lizindir. Organizma, diğer amino asitlerin protein sentezi için etkili bir şekilde kullanılabilmesi için diyette yeterli miktarda ana sınırlayıcı asit almalıdır.
Bu ilke, namlunun doluluk seviyesinin hayvanın vücudundaki protein sentezi seviyesini temsil ettiği Liebig namlusu ile gösterilmektedir. Namludaki en kısa tahta, içinde sıvı tutma yeteneğini "sınırlar". Bu tahta uzatılırsa, namluda tutulan sıvının hacmi ikinci sınırlayıcı levhanın seviyesine yükselecektir.
Hayvanların üretkenliğini belirleyen en önemli faktör, içerdiği aminoasitlerin fizyolojik ihtiyaçlara göre dengesidir. Çok sayıda çalışma, domuzlarda cins ve cinsiyete bağlı olarak amino asit ihtiyacının niceliksel olarak değiştiğini göstermiştir. Ancak 1 g protein sentezi için gerekli amino asitlerin oranı aynıdır. Ana sınırlayıcı amino asit olarak esansiyel amino asitlerin lizine bu oranı, "ideal protein" veya "ideal amino asit profili" olarak adlandırılır. (
Lizin
hayvan, bitki ve mikrobiyal kökenli hemen hemen tüm proteinlerin bir parçasıdır, ancak tahıl mahsullerinin proteinleri lizin açısından fakirdir.
- Lizin üreme fonksiyonunu düzenler, eksikliği ile sperm ve yumurta oluşumu bozulur.
- Genç hayvanların büyümesi, doku proteinlerinin oluşumu için gereklidir. Lizin, nükleoproteinlerin, kromoproteinlerin (hemoglobin) sentezinde yer alır, böylece hayvan kıllarının pigmentasyonunu düzenler. Doku ve organlardaki protein yıkım ürünlerinin miktarını düzenler.
- Kalsiyum emilimini teşvik eder
- Sinir ve endokrin sistemlerin fonksiyonel aktivitesine katılır, proteinlerin ve karbonhidratların metabolizmasını düzenler, ancak karbonhidratlarla reaksiyona girerek lizin emilemez hale gelir.
- Lizin, yağ metabolizmasında önemli rol oynayan karnitin oluşumundaki ilk maddedir.
Metiyonin ve sistin kükürt içeren amino asitler. Aynı zamanda metionin sistine dönüştürülebilir, böylece bu amino asitler birlikte normalleştirilir ve eksiklik durumunda diyete metionin takviyeleri verilir. Bu amino asitlerin her ikisi de deri türevlerinin oluşumunda rol oynar - saç, tüy; E vitamini ile birlikte, karaciğerdeki fazla yağın atılmasını düzenlerler ve hücrelerin, kırmızı kan hücrelerinin büyümesi ve çoğalması için gereklidirler. Metiyonin eksikliği ile sistin aktif değildir. Bununla birlikte, diyette önemli miktarda metionin bulunmasına izin verilmemelidir.
metiyonin
kaslarda yağ birikimini teşvik eder, kolin (B4 vitamini), kreatin, adrenalin, niasin (B5 vitamini) gibi yeni organik bileşiklerin oluşumu için gereklidir.
Diyetlerdeki metiyonin eksikliği, plazma proteinlerinin (albüminler) seviyesinde bir azalmaya yol açar, anemiye (kandaki hemoglobin seviyesinde bir azalma) neden olurken, E vitamini ve selenyum eksikliği, kas distrofisinin gelişmesine katkıda bulunur. Diyette yetersiz miktarda metiyonin bulunması, genç hayvanlarda bodurluğa, iştah kaybına, üretkenliğin azalmasına, yem maliyetlerinin artmasına, karaciğer yağlanmasına, böbrek fonksiyonlarının bozulmasına, anemiye ve yetersiz beslenmeye neden olur.
Fazla metiyonin nitrojen kullanımını bozar, karaciğerde, böbreklerde, pankreasta dejeneratif değişikliklere neden olur, arginin, glisin ihtiyacını arttırır. Büyük bir metiyonin fazlalığı ile, metabolik bozukluklar ve büyümenin inhibisyonunun eşlik ettiği bir dengesizlik gözlenir (diyetteki esansiyel amino asitlerin optimal oranından keskin sapmalara dayanan amino asit dengesi bozulur). Genç hayvanlarda oran.
Sistin, metiyonin ile değiştirilebilen kükürt içeren bir amino asittir, redoks işlemlerine, proteinlerin, karbonhidratların ve safra asitlerinin metabolizmasına katılır, bağırsak zehirlerini nötralize eden maddelerin oluşumunu destekler, insülini aktive eder, triptofan ile birlikte, sistin senteze katılır. Bağırsaklardan yağların sindirim ürünlerinin emilimi için gerekli olan safra asitlerinin karaciğeri, glutatyon sentezi için kullanılır. Sistin ultraviyole ışınları emme özelliğine sahiptir. Sistin eksikliği ile karaciğer sirozu, genç hayvanlarda tüylenme ve tüy büyümesinde gecikme, yetişkin bir kuşta kırılganlık ve tüy kaybı (koparma) ve bulaşıcı hastalıklara karşı direncin azalması not edilir.
triptofan
sindirim sistemi enzimlerinin, hücrelerdeki oksidatif enzimlerin ve bir dizi hormonun fizyolojik aktivitesini belirler, kan plazma proteinlerinin yenilenmesine katılır, endokrin ve hematopoietik aparatların normal işleyişini, üreme sistemini, gama globulinlerin sentezini, hemoglobin belirler , nikotinik asit, oküler purpura vb. triptofanın diyetinde genç hayvanların büyümesi yavaşlar, yumurtacı tavukların yumurta üretimi azalır, ürünler için yem maliyetleri artar, endokrin ve cinsiyet bezlerinde atrofi, körlük oluşur, anemi gelişir (sayı) kandaki kırmızı kan hücrelerinin ve hemoglobin düzeylerinin azalması), vücudun direncinin ve bağışıklık özelliklerinin azalması, yumurtaların döllenmesi ve çıkım gücü azalır. Triptofandan fakir bir diyetle beslenen domuzlarda yem alımı azalır, iştahta bozulma, kıllarda pürüzlenme ve zayıflama görülür, karaciğer yağlanması görülür. Bu amino asidin eksikliği kısırlığa, sinirliliğe, kasılmalara, katarakt oluşumuna, negatif nitrojen dengesine ve kilo kaybına da yol açar. Nikotinik asidin öncüsü (provitamin) olan triptofan, pellagra gelişimini engeller.
BÖLÜM 2. 2.1. PROTEİNLER
1. Nötr amino asit:
1) arginin 4) aspartik asit
2) lizin 5) histidin
2. Bir monoaminomonokarboksilik amino asidin iki kutuplu iyonu şu şekilde yüklenir:
1) olumsuz
2) elektriksel olarak nötr
3) olumlu
Azaltılmış amino asit
H2N-CH2-(CH2)3 -CHNH2-COOH
amino asit grubuna aittir:
1) hidrofobik
2) kutupsal fakat yüksüz
3) pozitif yüklü
4) negatif yüklü
4. Maçı ayarla:
amino asit radikalleri amino asitler
a) histidin
a) histidin
c) fenilalanin
e) triptofan
5. Bir imino asit:
1) glisin 4) serin
2) sistein 5) prolin
3) arginin
6. Proteinleri oluşturan amino asitler şunlardır:
1) karboksilik asitlerin a-amino türevleri
2) karboksilik asitlerin β-amino türevleri
3) doymamış karboksilik asitlerin a-amino türevleri
7. Amino asidi adlandırın:
1. Amino asidi adlandırın:
9.Eşleşmeyi ayarla:
Amino Asit Grubu
4. sitrülin monoamino monokarboksilik
5. sistin diaminomonokarboksilik
6. treonin monoaminodikarboksilik
7. glutamik diaminodikarboksilik
10. Kükürt içeren amino asit:
8. Treonin 4) triptofan
9. Tirozin 5) metiyonin
10. Sistein
11. Proteinler amino asitleri içermez:
1) glutamin 3) arginin
2) γ-aminobütirik 4) β-alanin
asit 4) treonin
12. Hidroksi grubu amino asitleri içerir:
1) alanin 4) metiyonin
2) serin 5) treonin
3) sistein
13. Maçı ayarla:
temel kimyasal içerik
yüzde olarak protein bileşimi
1) karbon a) 21-23
2) oksijen b) 0-3
3) nitrojen c) 6-7
4) hidrojen 5) 50-55
5) kükürt e) 15-17
14. Bağ, proteinin üçüncül yapısının oluşumuna katılmaz:
1) hidrojen
2) peptid
3) disülfid
4) hidrofobik etkileşim
15. Bir proteinin moleküler ağırlığı aşağıdakiler arasında değişir:
1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 bin kDa
16. Protein denatürasyonu sırasında aşağıdakiler gerçekleşmez:
1) üçüncül yapının ihlalleri
3) ikincil yapının ihlalleri
2) peptit bağlarının hidrolizi
4) alt birimlerin ayrışması
Kantitatif spektrofotometrik yöntem
Protein tanımı, UV bölgesindeki ışığı absorbe etme yeteneklerine dayanmaktadır:
1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm
Amino asitler arginin ve lisin
Proteinlerin %20-30 amino asit bileşimi:
1) albümin 4) histonlar
2) prolaminler 5) proteinoidler
3) globulinler
19. Keratin saç proteinleri şu gruba aittir:
1) prolaminler 4) glutelinler
2) protaminler 5) globulinler
3) proteinoidler
20. Kan plazma proteinlerinin %50'si:
1) α-globulinler 4) albümin
2) β-globulinler 5) prealbümin
3) γ-globulinler
21. Ökaryotik hücrelerin çekirdeklerinde esas olarak şunlar bulunur:
1) protaminler 3) albüminler
2) histonlar 4) globulinler
22. Proteinoidler şunları içerir:
1) zein - mısır tohumu proteini 4) fibroin - ipek proteini
2) albümin - yumurta proteini 5) kollajen - protein bileşiği
3) hordein - arpa tohumu dokusunun proteini
Leonid Ostapenko
Hormonal bağlantılarDallı zincirli amino asitlerin yalnızca merkezi yorgunluğu ve kas yıkımını önleyemediği, aynı zamanda yoğun egzersizin neden olduğu olumsuz hormonal dalgalanmaları da geride bırakabildiği ortaya çıktı.
Örneğin, tek başına lösin, büyüme hormonu, somatomedinler ve insülinin salınmasını ve/veya aktivasyonunu uyarabilir. Bunun kas üzerinde doğrudan bir anabolik ve anti-katabolik etkisi vardır.
1992 yılında yapılan deneylerde (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), araştırmacılar test sporcularına 5.14 gram lösin, 2.57 gram izolösin ve 2.57 gram valin (oran 2:272) içeren ticari bir diyet ürünü sağladılar.1 :1). Bu üründe BCAA'lara ek olarak 12 gram süt proteini, 20 gram fruktoz, 8.8 gram diğer karbonhidratlar ve 1.08 gram yağ yer aldı.
Bilim adamlarının amacı, BCAA takviyesinin, deneklerin (erkek maraton koşucuları) sabit bir hızda koşarken buldukları hormonal tepkiyi etkileyip etkileyemeyeceğini belirlemekti. Sonuçları "temiz" tutmak için, sporcular testten önce 12 saat aç kaldılar ve test çalışmasından 90 dakika önce BCAA karışımlarını aldılar.
Test sonuçları, bazı deneklerin karışımı tükettikten sonraki saatler içinde kanlarındaki BCAA'larda önemli bir artış yaşadığını gösterdi. Araştırmacılar, BCAA'ların kesinlikle bir anti-katabolik etkiye sahip olabileceği sonucuna vardılar çünkü anabolik durumun ana göstergesi olan testosteronun kortizole oranı iyileştirildi. Biliyorsunuz ki kortizol en güçlü katabolik hormondur ve vücuttaki artan seviyesi kelimenin tam anlamıyla zor kazanılmış kaslarınızı "yiyip bitirir".
Başka bir çalışmada (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992), araştırmacılar on altı dağcıya her gün toplam 11.52 gram BCAA verdi - 5.76 gram lösin, 2.88 gram izolösin ve 2.88 gram valin. Deneyin sonuçları, bu 16 kişi Peru And Dağları'nda zorlu bir yürüyüş yaparken, BCAA'larla beslenme takviyesinin kas kaybını önlemeye yardımcı olduğunu parlak bir şekilde doğruladı.
Dürüst olmak gerekirse, tüm bu spor ayakkabılarını, maraton koşucularını ve dağcıları iyi bir şekilde kıskanacaksınız - tüm bilim adamları onlarla ilgileniyor ve yalnızca talihsiz bir vücut geliştirmeci, kendi tehlikesi ve riski kendisine ait olmak üzere, her şeyin tamamen düşünülemez kombinasyonlarını kendi içine sürmeye zorlanıyor. aziz hedefini bir an için bile yaklaştıracak - güçlü ve büyük olacak! Ama öyle görünüyor ki, duygular dikkatimizi dağıttı ve bu ciddi bir sohbet sırasında yapılamaz ... Konumuza dönelim.
Bu nedenle, BCAA'ların anti-katabolik etkileri olduğu bulunmuştur ve bu nedenle anabolik stimülasyonu artırmada önemli bir faktör olarak kabul edilebilirler. Bunun için bazı bilimsel kanıtlar var.
Amerikalı bilim adamı Ferrando ve meslektaşlarının ABD'nin Houston kentindeki NASA'da gerçekleştirdiği ciddi deneylerden biri Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN) dergisinde yer aldı. Ortodoks beslenme uzmanları tarafından çekincesiz kabul edilen önde gelen dergi JPEN'in, özellikle amino asitlerle ilgili olmak üzere beslenme tedavisi hakkında çok sayıda makale içerdiğini unutmayın.
Bu deneme, 11 g BCAA'nın etkisini, 4 sağlıklı erkekte protein sentezi ve yıkımı üzerindeki üç temel amino asitten (treonin, histidin ve metiyonin) 11 g ile karşılaştırdı. Bu BCAA'lara sahip içeceğin her günlük dozu ayrıca 50 g karbonhidrat içeriyordu.
Bu, üç önemli gözlemle sonuçlandı:
Birinci- Herhangi bir amino asit karışımı ile diyet takviyesi, karşılık gelen amino asidin kan seviyelerini önemli ölçüde (üç ila dört kat) artırdı.
Saniye- BCAA takviyesi (ancak başka bir amino asit formülü değil), kastaki hücre içi BCAA konsantrasyonlarını önemli ölçüde artırdı.
Üçüncü(ancak en yüksek değerle) - amino asit takviyesi, tüm vücut protein parçalanmasını (proteoliz) önemli ölçüde engelledi - BCAA'lar "temel" amino asit formüllerinden daha fazla koruma sağladı.
Kanımca, bu deneyimin sonuçları için, kaslarının bu şekilde korunmasıyla ilgilenen diğer birçok insanla birlikte pekala sevinebiliriz.
bir kaşık katran
Her şeyin her zaman harika gitmesine sahip olamazsın. Hayatta bu olmaz. Bu, özellikle deneyler söz konusu olduğunda, biyokimya dünyasında olmaz.
Bildiğimiz gibi, sinir gevşemesi egzersiz sırasında erken yorgunluğa dönüşür ve bu durum için önerilen çözümlerden biri, antrenmandan önce dallı zincirli amino asitler veya BCAA'lar almaktır. Yukarıda bahsedildiği gibi, triptofan beyne girmek için diğer amino asitlerle rekabet eder ve genellikle BCAA'lar gibi büyük nötr amino asitler tarafından geride bırakılır. Geçmişte yapılan araştırmalar, egzersiz öncesi BCAA takviyesinin karbonhidrat, insülin ve triptofanın birleşik etkilerini geciktirdiğini ve böylece istenmeyen merkezi sinir sistemi yorgunluğunu geciktirdiğini göstermiştir.
Bununla birlikte, şans eseri şimdiye kadar farelerde yapılan yakın tarihli bir çalışma, bu öneriyle çelişiyor gibi görünüyordu. BCAA'ları alan fare grubu, egzersiz sırasında önemli düzeyde yorgunluk gösterdi ve bilim adamları, BCAA'ların glikozdan daha fazla insülin salınımına neden olduğu ve bunun iki mekanizma yoluyla erken yorgunluğa yol açtığı sonucuna vardılar: 1) glikozun insülin tarafından kandan uzaklaştırılması; Ve 2) doğru kan şekeri seviyesini korumak için gerekli olan depolanmış hepatik glikojenin parçalanma ve salınma hızını azaltır.
Şimdilik, bu deneyimden çıkarılacak tek teorik ders, egzersizden önce yüksek karbonhidrat ve yüksek BCAA'ların kombinasyonunun, egzersiz sırasında, özellikle de efor iki saatten uzun sürdüğünde, erken yorgunluğa neden olabileceğidir. Antrenmanlardan sonra tabii ki bu durum tersine gelişiyor. İşte o zaman kas protein sentezini desteklemek için büyük bir insülin artışına ihtiyacınız var. Aslında, hem karbonhidrat hem de BCAA açısından zengin metabolik iyileştiricilerden biri gibi bir takviye alıyorsanız, egzersiziniz sırasında enerji seviyenizi yüksek tutmak istiyorsanız, egzersizinizden sonra almanız gerekir. Neyse ki, bunlar sadece varsayımlar ve test edilmeleri gerekiyor, ancak şimdiye kadar hem antrenmandan önce hem de sonra dallı zincirli amino asitler alan tüm seçkin sporcular, hem enerji hem de kas kütlesinin korunmasında olumlu değişiklikler kaydetti.
BCAA'ları nasıl ve ne zaman almalı?
BCAA'ların ne zaman alınacağına ilişkin standart öneriler, bir egzersiz seansından hemen önceki ve sonraki dönemlerdir. Antrenmandan yarım saat önce bu amino asitlerden birkaç kapsül almak çok faydalıdır. Kaslarınızda ve karaciğerinizde yeteri kadar glikojen bulunmaması durumunda kas hücrelerinizi oluşturan değerli amino asitleri parçalayarak bedel ödemek zorunda kalmamanız için sizi sigortalarlar.
Doğal olarak, eğitimden sonra, kandaki amino asitler ve glikoz seviyesi çok düşük seviyelere ulaştığında, hemen yenilenmeleri gerekir, çünkü yalnızca hücrenin enerji potansiyelini geri yükleyerek, onun açılmaya başlayacağına güvenebilirsiniz. plastik süreçler, yani kontraktil elementlerin rejenerasyonu ve superrejenerasyonu.
Bu tür bir geri ödeme için en uygun zaman dersten sonraki ilk yarım saattir. Dersten hemen sonra, birkaç BCAA kapsülü daha alın, böylece ataletle devam eden artan metabolik süreç hızı, enerji boşluğunu ortadan kaldırmak için kas hücrelerini oluşturan değerli amino asitleri "yutmaz".
Lee Haney, Mr. Örneğin Olympia, sıkı bir eğitimden sonra 2:2:1 oranında valin, lösin ve izolösin karışımı aldı ve mutlak olarak bu, 5 gram valin ve lösin ve 2.5 gram izolösin olarak ifade edildi ve sonrasında aerobik eğitim bu dozajı yarı yarıya azalttı.
Bazı uzmanlar, BCAA takviyesi almak için ideal zamanın, insülin seviyenizi yüksek tutmanıza yardımcı olan bir yemekten hemen sonra ve tükenmiş durumdayken aç kaslarınıza BCAA'ların verilmesini hızlandıran her antrenmandan hemen sonra olduğunu öne sürüyor. . Bununla birlikte, aynı zamanda bir tür kompleks karbonhidratla birlikte alınmaları gerekir, ancak kas glikojenini geri kazanmada etkisiz olan basit şekerlerle alınmamalıdır. Her durumda, BCAA'ları asla aç karnına almamalısınız - neredeyse tüm araştırmacılar ve uygulayıcılar bu konuda hemfikirdir.
En güçlü BCAA dozajlarının bile sizin lehinize "oynamayacağını" bilmeden daha başka numaralar da var. Lütfen herhangi bir amino asidin emilmesindeki ana faktörün artan kan şekeri ve insülin olduğunu unutmayın. Hiç şüphesiz, insülin vücuttaki ana anabolik hormondur. Soru şu ki, yüksek insülin seviyelerini BCAA'larla birleştirmenin en iyi yolu nedir?
Her şeyden önce, diyet ve takviye planınızda önemli kofaktörlerin bulunduğundan emin olun. Bu kofaktörlerin en önemlilerinden biri kromdur ve bu eser elementin en çok arzu edilen formu krom pikolinattır. Krom, insülinin etkinliğini artırır ve insülin amino asitleri kaslarınıza taşıdığından, krom eksikliği varken BCAA'ları alırken ideal sonuçlardan daha azını alırsınız.
Diğer önemli kofaktörler arasında insülin düzenleyici olan çinko, protein metabolizması için önemli olan B6 ve B12 vitaminleri ve biotin bulunur. Bu kofaktörlerin önemli bir kısmı iyi ve temiz bir diyetten gelecektir. Buna rağmen, yeterince alamamanız durumunda güvenlik ağı olarak iyi bir multivitamin ve multimineral formülü almak da iyi bir fikirdir.
Elbette, BCAA'ların etkili bir şekilde çalışması için, bu amino asitlerin üçünü de içeren karmaşık takviyelerine odaklanmalısınız. Kas sistemi tarafından alımlarını en üst düzeye çıkarmak için hepsinin aynı anda mevcut olması gerekir.
Ne kadar ve hangi firmalardan kabul edilmeli?
Son soru, ama en önemlisi ve en zoru. Kimse ne kadar alacağını bilmiyor; Sonuçlarıyla tanıştığımız bilimsel deneylerin hiçbiri, yalnızca kategorik olarak değil, aynı zamanda bir tavsiye planında bile, komplekslerindeki bireysel BCAA'lar arasındaki oranı veya günlük veya tekli dozajları adlandıramadı. Şu veya bu amino asit takviyesinin reklamına katılan şampiyonların her biri, tam olarak aldığı şeyin en iyisi olduğunu iddia ediyor. Bana öyle geliyor ki bu oldukça doğal. Sonuçta, sindirim ve asimilasyonun bireysel özellikleri her bir kişi için o kadar özeldir ki, birinize en iyi şekilde şirketin amino asit formülü yardımcı olacaktır. ikiz laboratuvar, diğeri firmadan memnun kalacak Weider ve üçüncüsü, şirketin amino asitlerinden daha iyi bir şey olmadığını kanıtlamak için ağızdan köpürecek çoklu güç. İşin garibi, hepsi doğru olacak, çünkü şu ya da bu belirli amino asit formülü, vücudunun özelliklerine mükemmel bir şekilde "uyuyor"!
Bu nedenle, deney arkadaşlar, gelecek sizindir ve bize hangi şirketlerin hangi ilaçlarının size en etkili göründüğünü, hangi dozda, günün hangi saatinde vb. Bu tür malzemeleri ne kadar çok toplayabilirsek, vücut geliştiriciler için en uygun dozları ve rejimleri o kadar doğru bir şekilde belirleyebileceğiz.
Araştırma faaliyetlerinizde bol şanslar!
