Enzymer

Metabolism i kroppen kan definieras som helheten av alla kemiska omvandlingar som genomgår föreningar som kommer utifrån. Dessa transformationer inkluderar alla kända typer av kemiska reaktioner: intermolekylär överföring av funktionella grupper, hydrolytisk och icke-hydrolytisk klyvning av kemiska bindningar, intramolekylär omlagring, nybildning av kemiska bindningar och redoxreaktioner. Sådana reaktioner fortskrider i kroppen i extremt hög hastighet endast i närvaro av katalysatorer. Alla biologiska katalysatorer är ämnen av proteinkaraktär och kallas enzymer (nedan kallade F) eller enzymer (E).

Enzymer är inte komponenter i reaktioner, utan påskyndar bara uppnåendet av jämvikt genom att öka hastigheten för både direkta och omvända transformationer. Accelerationen av reaktionen uppstår på grund av en minskning av aktiveringsenergin - energibarriären som skiljer ett tillstånd i systemet (den initiala kemiska föreningen) från en annan (reaktionsprodukten).

Enzymer påskyndar en mängd olika reaktioner i kroppen. Så, ganska enkelt ur traditionell kemisynpunkt, kräver reaktionen att avskilja vatten från kolsyra med bildning av CO 2 deltagande av ett enzym, eftersom utan det går det för långsamt för att reglera blodets pH. Tack vare den katalytiska verkan av enzymer i kroppen blir det möjligt att utföra sådana reaktioner som skulle gå hundratals och tusentals gånger långsammare utan en katalysator.

Enzymegenskaper

1. Påverkan på hastigheten av en kemisk reaktion: enzymer ökar hastigheten för en kemisk reaktion, men de själva konsumeras inte.

Reaktionshastigheten är förändringen i koncentrationen av reaktionskomponenterna per tidsenhet. Om det går i framåtriktningen är det proportionellt mot koncentrationen av reaktanterna; om det går i motsatt riktning är det proportionellt mot koncentrationen av reaktionsprodukterna. Förhållandet mellan hastigheterna för framåt- och bakåtreaktioner kallas jämviktskonstanten. Enzymer kan inte ändra jämviktskonstantens värden, men jämviktstillståndet i närvaro av enzymer kommer snabbare.

2. Specificiteten av enzymers verkan. I kroppens celler äger 2-3 tusen reaktioner rum, som var och en katalyseras av ett visst enzym. Specificiteten för ett enzyms verkan är förmågan att påskynda förloppet av en viss reaktion utan att påverka hastigheten för andra, till och med mycket liknande.

Skilja på:

Absolut- när F endast katalyserar en specifik reaktion (arginas - delning av arginin)

Relativ(gruppspecial) - F katalyserar en viss klass av reaktioner (t.ex. hydrolytisk klyvning) eller reaktioner som involverar en viss klass av ämnen.

Specificiteten hos enzymer beror på deras unika aminosyrasekvens, som bestämmer konformationen av det aktiva centret som interagerar med reaktionskomponenterna.

Ett ämne vars kemiska omvandling katalyseras av ett enzym kallas substrat (S) .

3. Aktiviteten hos enzymer är förmågan att accelerera reaktionshastigheten i varierande grad. Aktiviteten uttrycks i:

1) Internationella enheter för aktivitet - (IE) mängden enzym som katalyserar omvandlingen av 1 μM av substratet på 1 min.

2) Katalakh (katt) - mängden katalysator (enzym) som kan omvandla 1 mol substrat på 1 s.

3) Specifik aktivitet - antalet enheter av aktivitet (någon av ovanstående) i testprovet till den totala massan av protein i detta prov.

4) Mer sällan används molär aktivitet - antalet substratmolekyler som omvandlas av en enzymmolekyl per minut.

aktivitet beror på temperatur . Detta eller det enzymet visar den största aktiviteten vid en optimal temperatur. För F i en levande organism ligger detta värde i intervallet +37,0 - +39,0 °C, beroende på typen av djur. Med en minskning av temperaturen saktar Brownsk rörelse ner, diffusionshastigheten minskar och följaktligen saktar processen med komplexbildning mellan enzymet och reaktionskomponenterna (substraten) ner. Om temperaturen stiger över +40 - +50 °C genomgår enzymmolekylen, som är ett protein, en denatureringsprocess. Samtidigt sjunker hastigheten för den kemiska reaktionen märkbart (Fig. 4.3.1.).

Enzymaktivitet beror också på medium pH . För de flesta av dem finns det ett visst optimalt pH-värde vid vilket deras aktivitet är maximal. Eftersom cellen innehåller hundratals enzymer och var och en av dem har sina egna opt-pH-gränser, är förändringen i pH en av de viktiga faktorerna i regleringen av enzymaktivitet. Så, som ett resultat av en kemisk reaktion med deltagande av ett visst enzym, vars pH-val ligger i intervallet 7,0 - 7,2, bildas en produkt, som är en syra. I detta fall skiftar pH-värdet till området 5,5 - 6,0. Enzymets aktivitet minskar kraftigt, produktbildningshastigheten saktar ner, men ett annat enzym aktiveras, för vilket dessa pH-värden är optimala, och produkten från den första reaktionen genomgår ytterligare kemisk omvandling. (Ett annat exempel om pepsin och trypsin).

1. ändra reaktionens fria energi

2. Inhibera ryggreaktion

3. ändra jämviktskonstanten för reaktionen

4. rikta reaktionen längs en bypass med lägre aktiveringsenergier av mellanreaktioner

102. En förändring i konformationen av en enzymmolekyl kan inträffa:

2. endast när pH ändras

103. En förändring i graden av jonisering av enzymets funktionella grupper inträffar när:

1. endast när temperaturen ändras

2. endast när pH ändras

3. endast när båda villkoren ändras

4. sker inte med några ändringar

104. Hydrolys av peptidbindningar sker när:

1. endast när temperaturen ändras

2. endast när pH ändras

3. när båda förutsättningarna ändras

4. uppstår inte vid några temperatur- och pH-förändringar

105. Brott mot svaga bindningar i en enzymmolekyl inträffar när:

2. endast när pH ändras

3. när båda förutsättningarna ändras

4. sker inte med några ändringar

106 Pepsin uppvisar optimal aktivitet vid ett pH-värde av:

1. 1,5-2,5

107. Optimalt pH för de flesta enzymers arbete är:

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Välj de korrekta påståendena från följande:

1. alla enzymer visar maximal aktivitet vid pH=7

2. de flesta enzymer visar maximal aktivitet vid ett pH nära neutralt

3. pepsin visar maximal aktivitet vid pH = 1,5-2,5

109. Med hjälp av Michaelis-Mentens ekvation kan du beräkna:

4. förändring av fri energi under en kemisk reaktion

V = V max x [S] / K m + [S]

1. aktiveringsenergi för en kemisk reaktion

2. hastigheten för den enzymkatalyserade reaktionen

3. energibarriär för en kemisk reaktion

111. Välj rätt svar: Michaelis-konstanten (K m) är:

2. Kan ha olika betydelser för isoenzymer

3. Värdet vid vilket alla enzymmolekyler är i form av ES

4. Ju större dess värde, desto större affinitet har enzymet för substratet

112. Välj rätt svar: Michaelis-konstanten (K m) är:

1. Parameter för kinetiken för den enzymatiska reaktionen

2. Värdet vid vilket alla enzymmolekyler är i form av ES

3. Ju större dess värde, desto större affinitet har enzymet för substratet

4. Substratkoncentration vid vilken hälften av reaktionshastighetens maximala reaktion uppnås (V max)

113. Nämn egenskaperna hos allosteriska enzymers struktur och funktion:

3. vid interaktion med ligander observeras en kooperativ förändring i konformationen av subenheter

4. vid interaktion med ligander observeras en kooperativ förändring i konformationen av subenheter

114. Nämn egenskaperna hos allosteriska enzymers struktur och funktion:

1. är som regel oligomera proteiner

2. som regel inte är oligomera proteiner

3. uppvisa regulatoriska egenskaper under dissociationen av molekylen till protomerer

4. vid interaktion med ligander observeras en kooperativ förändring i konformationen av subenheter

Enzymer. Kinetiken för enzymatiska reaktioner

Biokemiska reaktioner fortsätter endast med deltagande av enzymer, det vill säga katalysatorer som är proteiner i sin sammansättning och struktur. Ämnen som uppvisar en katalytisk effekt är kända både från den oorganiska kemins förlopp och från den organiska kemins förlopp. Sådana ämnen, kallade katalysatorer, finns i alla klasser av ämnen - enkla ämnen (både metaller och icke-metaller), syror, baser, oxider, salter. Katalysatorer används särskilt mycket inom organisk kemi, eftersom organiska ämnen kännetecknas av en relativt låg reaktivitet. Går vi vidare till ett nytt skede av kemi - biokemi, möter vi också en ny klass av katalysatorer - enzymer. Den oändliga mångfalden av strukturen hos proteinmolekyler visar sig vara en förutsättning för biosyntesen av speciella proteiner lämpliga som katalysatorer för alla biokemiska processer som förekommer i naturen.

Enzymatisk katalys har karakteristiska egenskaper för alla katalytiska processer, men det finns också fundamentalt viktiga skillnader. De allmänna reglerna inkluderar följande:

Enzymer ökar reaktionshastigheten men förskjuter inte den kemiska jämvikten;

Enzymer påskyndar de reaktioner som spontant kan fortgå under givna förhållanden;

En icke-spontan reaktion, i kombination med en spontan reaktion, fortsätter också med deltagande av enzymer

Hastigheten för den enzymatiska reaktionen beror på temperaturen och koncentrationerna av reaktanterna (substrat och enzym).

De specifika egenskaperna hos enzymatiska reaktioner inkluderar följande:

Enzymer kännetecknas av en högre selektivitet för substrat än konventionella katalysatorer. Ofta accelererar ett enzym bara en biokemisk reaktion eller en ganska smal grupp av relaterade reaktioner;

Enzymer verkar stereospecifikt och påskyndar syntesen av endast en av de möjliga rumsliga isomererna.

Enzymer är aktiva i ett begränsat temperaturområde - under denatureringstemperaturen för ett givet protein;

Enzymets aktivitet beror på mediets pH; varje enzym har ett optimalt pH-värde vid vilket aktiviteten är maximal.

Många enzymer fungerar bara när de aktiveras av koenzymer - lågmolekylära molekyler och joner.

Enzymer kan lösas upp eller bäddas in i cellmembran.

Enzymaktivitet kan bero på koncentrationen av reaktionsprodukten.

Enzymer finns i celler i extremt låga koncentrationer. Att bestämma dem i vävnadsextrakt eller vätskor är en svår uppgift. Därför har speciella tillvägagångssätt utvecklats för att bestämma enzymers katalytiska aktivitet. Hastigheten för reaktionen som fortskrider under verkan av det existerande enzymet mäts. Resultatet uttrycks i enheter av enzymaktivitet. De relativa mängderna av enzymet i olika extrakt jämförs sedan. Aktivitetsenheter uttrycks i µmol (10–6), nmol (10–9) eller pmol (10–12) av det förbrukade substratet eller produkten som bildas per tidsenhet (minut). Internationella verksamhetsenheter betecknas U, nU och pU.

Huvudbestämmelserna i teorin om hastigheter för kemiska reaktioner är tillämpliga på enzymatisk katalys. För att reaktionen ska fortsätta är det nödvändigt att enzymmolekylerna (det finns beteckningar F, E, Enz) och substratet (S) närmar sig (kollision) tillräckligt för att bilda bindningar. För att kollisionen ska vara produktiv (aktiv) måste molekylerna ha tillräckligt med energi för att övervinna energibarriären. Som ni vet kallas denna barriär aktiveringsenergin. I vissa stadier av den enzymatiska reaktionen fungerar enzymet som en vanlig reaktant, som reagerar i ett molförhållande av 1:1. Enzymatiska processer representeras ofta av speciella system. Till exempel gruppöverföringsreaktionen

A–B+D A–D+B

med deltagande av enzymet avbildas enligt följande:

A–B Enz A–D

Som ett annat exempel på att skriva ett enzymatisk reaktionsschema, låt oss ta isomeriseringsreaktionen

S  iso-S

Med deltagande av enzymet skrivs reaktionen enligt följande:

S Enz iso-S

Pilarna visar en cyklisk process där substrat S-molekyler är involverade och produktmolekyler, ofta kallade P, frigörs.

Ett enzym är en komplex molekyl som består av hundratals aminosyrarester och tusentals atomer. Endast en liten grupp atomer i en sådan molekyl kan delta i bindningen till ett substrat. Denna grupp kallas det aktiva centret. E. Fischer föreslog Enz-S interaktionsmodellen som en överensstämmelse mellan en nyckel och ett lås. Endast i närvaro av en sådan överensstämmelse kan omvandlingen av substratet äga rum. Selektiviteten hos enzymverkan blir tydlig. Denna modell har inte förlorat sin betydelse, men senare föreslogs modellen för inducerad passning (Koshland), som tar hänsyn till enzymmolekylens flexibilitet. När molekylerna av enzymet och substratet närmar sig varandra, uppstår konformationsförändringar i enzymet, vilket ger den slutliga konfigurationen till reaktionscentret. Molekyler som liknar substratet kan också orsaka konformationsförändringar i enzymet, men skillnader i konformationer uppstår där ett fungerande aktivt centrum inte uppstår.

Temperatureffekt

I ett begränsat temperaturintervall före proteindenaturering ökar hastigheten för den enzymatiska reaktionen, i enlighet med den vanliga lagen som uttrycks av Arrhenius-ekvationen. Många enzymatiska reaktioner kännetecknas av en temperaturkoefficient med hastigheten Q10 nära två. Detta motsvarar aktiveringsenergin E a = 55 kJ/mol vid 37.

När man närmar sig temperaturen för proteindenaturering saktar ökningen av hastigheten ner, då uppnås den maximala hastigheten och sedan börjar en kraftig nedgång i hastigheten, eftersom enzymmolekylerna som kan katalyseras försvinner. Temperaturberoendet för den katalytiska reaktionshastigheten visas i figur 1.

pH-beroende

När pH ändras förskjuts protonöverföringsjämvikterna, och följaktligen laddningarna på enzymmolekylerna, och ofta även på substratmolekylerna. Vid låga pH-värden protoneras enzymet och får en positiv laddning. Vid höga nivåer deprotonerar den och får en negativ laddning. Detta påverkar hastigheten för enzymatiska reaktioner. Om endast en av formerna av enzymmolekylen med ett visst laddningsvärde uppvisar aktivitet, så passerar dess koncentration genom ett maximum vid ett visst värde på pH M, och aktiviteten kommer att manifestera sig inom pH M 1. Aktivitetens beroende av pH erhålls, visat i fig. 2.

För varje enzym finns det ett optimalt pH-värde, vid vilket den största aktiviteten manifesteras. Vid stora pH-avvikelser från det optimala värdet kan denaturering av enzymet inträffa.

Koncentrationsberoende

I matematisk form representeras hastighetens beroende av koncentrationen som en kinetisk ekvation. Hastigheten för den enzymatiska reaktionen beror både på koncentrationen av substratet och på koncentrationen av enzymet, allt annat lika (T, pH). Man bör ta hänsyn till att enzymet är ett makromolekylärt ämne och att dess koncentration är många gånger lägre än koncentrationen av substratet. Låt lösningen innehålla ett substrat med M r = 100 och enzym c M r = 100000. Masskoncentrationer av båda reaktanterna 1 mg/l. Deras molära koncentrationer kommer att vara:

с(S) = 110 –5 mol/l, с(E) = 110 –8 mol/l

Det finns en enzymmolekyl per 1000 substratmolekyler. Det faktiska förhållandet kan vara mycket högre. Detta bestämmer formen för de kinetiska ekvationerna i enzymatisk kinetik.

Ett typiskt särdrag för kinetiken för enzymatiska reaktioner visade sig vara att hastigheten är proportionell mot koncentrationen av substratet vid dess låga koncentration, och blir oberoende av koncentrationen vid en hög koncentration. Dessa experimentella resultat är grafiskt avbildade av den krökta linjen i fig. 3.

För att förklara detta beroende föreslogs ett reaktionsschema i två steg. I början, genom en reversibel reaktion, enzym-substratkomplexet S … E, där transformationen av substratmolekylen äger rum. I det andra steget bryts bindningen mellan den förändrade substratmolekylen och enzymet och en fri produktmolekyl P. Varje transformation kännetecknas av sin egen hastighetskonstant.

k 1 k 2

S + E S .... E  E + P

För en process med en sådan mekanism härledde L. Michaelis och Menten en ekvation för hastighetens beroende av koncentrationen S, som kallades Michaelis-Menten-ekvationen.

Låt oss skriva de kinetiska ekvationerna för bildandet av slutprodukten och enzym-substratkomplexet:

v =
= k 2 c(SE) (1)

= k 1 c(S) c(E)  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) (2)

Den totala (initiala) koncentrationen av enzymet är alltid mycket mindre än koncentrationen av substratet, som noterats ovan. Under reaktionen, koncentrationen av fritt enzym c(E) minskar på grund av komplexbildning

c(E) = c o(E)  c(SE) (3)

I det stationära tillståndet förblir koncentrationen av komplexet konstant:

= 0

Från detta tillstånd får vi

k 1 c(S) c(E)  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) = 0 (4)

Vi ersätter uttrycket (3) i (4)

k 1 c(S)[ c o(E)  c(SE)]  k  1 c(SE)  k 2 c(SE) = 0 (5)

I ekvation (5), öppna hakparenteserna och transformera den för att hitta koncentrationen av enzym-substratkomplexet SE:

Att dividera täljaren och nämnaren med k 1, vi får

(6)

Ett uttryck som består av konstanter i ekvationens nämnare kallas Michael är konstantK M :

(7)

Vi ersätter det resulterande uttrycket i ekv. 1:

(8)

Erhöll Lv. 8 är en av formerna för att skriva Michaelis-Menten-ekvationen. Låt oss analysera denna ekvation. I många enzymatiska reaktioner är det andra steget konstant k 2 är signifikant mindre än formationskonstanterna k 1 och förfall k–1 enzym-substratkomplex. I sådana fall är Michaelis-konstanten ungefär lika med jämviktskonstanten för sönderdelningen av komplexet till de ursprungliga molekylerna:

Vid en hög substratkoncentration, när c(S) K M , konstant K M kan försummas, och sedan c(S) i ur. 8 krymper; medan hastigheten tar maxvärdet:

v max = k 2 c o(E)(9)

Den maximala hastigheten beror på koncentrationen av enzymet och beror inte på koncentrationen av substratet. Detta betyder att reaktionen fortskrider i nollordning med avseende på substratet.

Vid låga substratkoncentrationer, när c(S) K M, reaktionen fortskrider i första ordningen med avseende på substratet:

v =

Allteftersom substratkoncentrationen ökar ändras reaktionsordningen från den första (region I i fig. 4) till noll (region III).

1/2v max

Michaelis-Mentens ekvation kan skrivas med den maximala hastigheten:

(10)

Denna form av ekvationen är lämplig för att presentera experimentella resultat när enzymkoncentrationen inte är känd.

Om reaktionshastigheten är halva den maximala hastigheten, då från ekv. 10 följer att Michaelis-konstanten är lika med motsvarande substratkoncentration (fig. 4):

, var K M= c"(S)

För en mer exakt bestämning av Michaelis-konstanten med en grafisk metod, en transformation av ekv. 10 genom variablernas reciproka. Byt täljare och nämnare i ekv. 10:

eller

Grafisk representation av Michaelis-Mentens ekvation i reciproka koordinater 1/ v – 1/c(S) kallas för Lineweaver-Burk plot (Fig. 5). Detta är en graf över en rak linje som skär av på 1/ v segment lika med ömsesidigheten av den maximala hastigheten. Fortsättningen av en rät linje in i det negativa området tills den skär den horisontella axeln ger ett segment vars absoluta värde är 1/ K M. Således, från grafen, de omvända värdena för parametrarna 1/ v max och 1/ K M och sedan själva parametrarna.

Det finns enzymer, vars verkan inte är strikt föremål för ur. Michaelis-Menten. Vid en hög koncentration av substratet uppnås den maximala hastigheten, men vid en låg koncentration, beroendediagrammet v– S tar den så kallade sigmoidformen. Det betyder att hastigheten först ökar med accelerationen (kurvans konvexitet är riktad nedåt, se fig. 6), och sedan efter vändpunkten ökar hastigheten med inbromsningen och närmar sig maxhastigheten. Detta förklaras av den samverkande effekten av substratet i närvaro av flera bindningsställen i enzymet. Bindningen av en S-molekyl underlättar bindningen av den andra molekylen på det andra stället.

Enzymer är mycket specialiserade proteinkatalysatorer som påskyndar kemiska reaktioner hos djur och växter. Nästan alla kemiska omvandlingar i levande materia utförs med hjälp av enzymer. Vi kan säga att enzymer är drivkraften för biokemiska processer i levande organismer.

Beroende på art och syfte kan enzymer släppas ut i miljön eller hållas kvar inuti cellen. De förlorar inte sin katalytiska förmåga även efter utsöndring från kroppen (men utanför cellerna bryter enzymer bara ner ämnen). Detta är grunden för deras användning i livsmedel, lätt och medicinsk industri, jordbruk och andra sektorer av den nationella ekonomin.

Akademikern I.P. Pavlov skrev: "Enzymer är så att säga den första handlingen av vital aktivitet. Alla kemiska processer i kroppen styrs exakt av dessa ämnen; de är orsakerna till alla kemiska omvandlingar. Alla dessa ämnen spelar en enorm roll, de bestämmer de processer på grund av vilka livet manifesterar sig, de är i full mening livets aktivatorer.

Alla enzymatiska reaktioner går enkelt och snabbt. Enzymatiska reaktioner som katalyseras i kroppen åtföljs inte av bildning av biprodukter, medan organiska reaktioner som utförs med hjälp av konstgjorda katalysatorer alltid bildar minst en eller flera av dessa produkter.

I levande organismer är enzymer i ett ordnat tillstånd. I individuella strukturella formationer av cellen fortskrider enzymatiska reaktioner i en strikt definierad ordning. Genom att vara exakt koordinerade med varandra säkerställer individuella reaktionscykler den vitala aktiviteten hos celler, organ, vävnader och organismen som helhet. Strikt definierade biokemiska processer utförs i vissa delar av cellen.

Tillsammans med det faktum att enzymer spelar en avgörande roll i levande organismer, har de en framträdande plats i produktionen av livsmedel och många andra industrier, såväl som inom jordbruket. Produktion etylalkohol, öl, vin, te, bröd, fermenterad mjölk och många andra produkter baserade på enzymer . Enzymer är involverade i mognad och övermogna frukt och grönsaker, mognad och försämring kött och fisk, uthållighet spannmål, mjöl, spannmål och andra produkter .

I vissa fall är närvaron av enzymer vid bearbetning av produkter oönskad. Ett exempel på detta är reaktionen av enzymatisk brunfärgning av frukt och grönsaker som ett resultat av verkan av polyfenoloxidasenzymet eller härskning av mjölfetter som ett resultat av verkan av lipas- och lipoxidasenzymer som finns i spannmålsgrodden.

För närvarande har cirka 3500 enzymer isolerats från biologiska föremål och flera hundra enzymer har studerats. Man tror att en levande cell kan innehålla mer än 1000 olika enzymer. Varje enzym katalyserar vanligtvis bara en typ av kemisk reaktion. Eftersom ett enzym bara kan accelerera en reaktion, eller sällan en grupp av reaktioner av en typ, utan att påverka andra, kan många olika reaktioner inträffa samtidigt i levande organismer. Även om reaktionerna hos enskilda enzymer fortskrider oberoende av varandra, är de ändå oftast sammankopplade genom en komplex sekvens av bildning av mellanprodukter. I detta fall kan produkten från en reaktion fungera som ett substrat eller reagens för en annan. I samma cell inträffar därför hundratals och tusentals enzymatiska reaktioner samtidigt, som fortsätter i en viss sekvens och i sådana kvantiteter som säkerställer cellens normala tillstånd.

Varje levande organism syntetiserar kontinuerligt enzymer. I processen med kroppstillväxt ökar också antalet nödvändiga enzymer. En oproportionerlig ökning eller minskning av antalet enzymer kan leda till en kränkning av den metabolism som har utvecklats i kroppen.

I en levande cell kan enzymer syntetiseras i olika strukturella formationer - kärnan, cytoplasman, kloroplaster, mitokondrier, cytoplasmatiska membran, etc.

som biologiska katalysatorer enzymer, varelse i små mängder, kan förvandlas enorma mängder av substratet som de verkar på. Således uppvisar salivenzymet amylas märkbar katalytisk aktivitet vid en utspädning av 1:1 000 000, och peroxidasenzymet är aktivt vid en utspädning av 1: 5 000 000. En katalasmolekyl bryter ner 5 miljoner molekyler väteperoxid på en minut.

Den katalytiska aktiviteten hos enzymer är många gånger större än aktiviteten hos oorganiska katalysatorer.. Således utförs proteinhydrolys till aminosyror i närvaro av oorganiska katalysatorer vid en temperatur av 100 °C och däröver på flera tiotals timmar. Samma hydrolys med deltagande av specifika enzymer slutar på mindre än en timme och fortsätter vid en temperatur på 30-40 °C. Fullständig hydrolys av stärkelse med syra sker på några timmar, medan enzymatisk hydrolys vid rumstemperatur tar flera minuter. Järnjoner är kända för att katalytiskt accelerera uppdelningen av väteperoxid till väte och syre. Men järnatomerna som utgör katalasenzymet verkar på väteperoxid 10 miljarder gånger mer energiskt än vanligt järn: 1 mg järn i enzymet kan ersätta 10 ton oorganiskt järn under den katalytiska nedbrytningen av väteperoxid.

En viktig egenskap enzymer är specificiteten för deras verkan . Specificiteten för enzymer är mycket högre än för oorganiska katalysatorer. Ibland utesluter små förändringar i den kemiska strukturen av ett ämne manifestationen av verkan av ett specifikt enzym på detta ämne. Specificiteten hos enzymers verkan manifesteras också i fall där ämnet skiljer sig åt i kemisk struktur. Enzymer som påskyndar hydrolysen av proteiner har alltså ingen effekt på hydrolysen av stärkelse, och vice versa.

Enzymer skiljer sig i specificitet. Vissa enzymer katalyserar endast en enda reaktion, medan andra katalyserar ett stort antal reaktioner. Således katalyserar glykooxidasenzymet oxidationen av glukos, och trypsin hydrolyserar specifika peptidbindningar i proteiner och aminosyraetrar.

Specificiteten hos enzymers verkan leder ibland till att en organisk förening påverkas av inte ett, utan två enzymer.

gruppspecificitet representerar alla enzymer, det vill säga de katalyserar endast en speciell typ av reaktion, såsom oxidation av monosackarider eller hydrolys av oligosackarider.

Enzymer, som är specifika katalysatorer, påskynda både framåt- och bakåtreaktionen d.v.s. hydrolys och syntes av det ämne på vilket de verkar. Riktningen av denna process beror på koncentrationen av de initiala och slutliga produkterna och de betingelser under vilka reaktionen fortskrider. Samtidigt har det bevisats att de flesta synteserna i en levande cell sker under inverkan av andra enzymer än de som katalyserar klyvningen av en eller annan förening.

Enzymers kemiska natur

Enzymer delas in i två huvudklasser - enkomponent, består endast av protein, och tvåkomponent, består av ett protein och en icke-proteindel som kallas protes- grupp. Enzymproteiner kan vara enkla (proteiner) eller komplexa (proteiner). Aktiv protesgrupp (aktiv plats) av ett enzym kallas vånda , A proteinbärare – feron . Protesgruppen i enzymets sammansättning upptar upp till cirka 1% av dess massa.

Styrkan i bindningen mellan protesgruppen (agon) och feron är inte densamma för olika enzymer. Med en svag bindning dissocierar enzymet till en protein- och protesdel, som kallas koenzym . Var och en av de resulterande grupperna uppvisar katalytisk aktivitet. Rollen av coenzymer spelas av de flesta vitaminer - C, B 1, B 2, B 6, B 12, H, E, K, etc., såväl som nukleotider, RNA, sulfhydrylgrupper, glutation, järnatomer, koppar , magnesium, etc. Många enzymer har en hög katalytisk kapacitet endast om enzymet inte sönderdelas till feron och agon.

TILL enkomponent inkluderar många enzymer som bryter ner proteiner eller kolhydrater (pepsin, trypsin, papin, amylas).

Typisk tvåkomponent enzymet är α-karboxylas, som katalyserar nedbrytningen av pyrodruvsyra till koldioxid och acetaldehyd:

a-karboxylas

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO2.

Den kemiska naturen hos α-karboxylas är helt etablerad, den aktiva gruppen av detta enzym innehåller vitamin B 1 .

Ofta fungerar koenzymer som mellanprodukter i de enzymatiska reaktionerna som är involverade i väteöverföring. Dessa inkluderar nikotinamidadenindinukleotid (NAD), glutation, L-askorbinsyra, kinoner och cytokromer. Andra koenzymer fungerar som bärare eller sändare för fosfat-, amin- och metylgrupper.

Molekylvikt enzymer varierar kraftigt. från några tusen till en miljon , men de flesta enzymer har hög molekylvikt .

Många enzymer innehåller metaller som deltar i den katalytiska åtgärden. Så, järn är en del av den protetiska gruppen av katalas- och peroxidasenzymer, såväl som cytokromoxidas, som är involverat i andningsprocesserna. Koppar är en del av de oxidativa enzymerna polyfenoloxidas och askorbatoxidas, som spelar en viktig roll i växternas metabolism.

I sin rena form är alla enzymer kristaller..

Katalytiska reaktioner utförs på ytan av enzymmolekyler. Enzymproteinet bildar en dispergerad fas, på vars yta reaktioner sker mellan ämnen lösta i dispersionsmediet. Ytan på enzym-proteinmolekylen är heterogen; på molekylens yta finns olika kemiskt aktiva grupper som lätt binder andra föreningar.

Enzymernas egenskaper beror på för det första närvaron av särskilt aktiva centra på ytan av proteinmolekylen - radikaler av aminosyror eller speciella kemiska grupper som är fast bundna till proteinet. Det aktiva centret är den del av enzymet som kombineras med substansen (substratet) i processen för katalytisk verkan. .

Enzymer, enzym-substratkomplex och aktiveringsenergi

Den viktigaste funktionen hos proteiner är katalytisk, den utförs av en viss klass av proteiner - enzymer. Mer än 2000 enzymer har identifierats i kroppen. Enzymer är biologiska katalysatorer av proteinkaraktär som avsevärt påskyndar biokemiska reaktioner. Den enzymatiska reaktionen sker alltså 100-1000 gånger snabbare än utan enzymer. De skiljer sig i många egenskaper från de katalysatorer som används inom kemin. Enzymer påskyndar reaktioner under normala förhållanden, till skillnad från kemiska katalysatorer.

Hos människor och djur sker en komplex sekvens av reaktioner på några sekunder, vilket kräver lång tid (dagar, veckor eller till och med månader) med användning av konventionella kemiska katalysatorer. Till skillnad från reaktioner utan enzymer bildas inte biprodukter i enzymatiska reaktioner (utbytet av slutprodukten är nästan 100%). I transformationsprocessen förstörs inte enzymer, därför kan en liten mängd av dem katalysera de kemiska reaktionerna av ett stort antal ämnen. Alla enzymer är proteiner och har sina karakteristiska egenskaper (känslighet för förändringar i mediets pH, denaturering vid höga temperaturer etc.).

Enzymer är kemiskt indelade i enkomponent (enkel) Och tvåkomponent (komplex) .

Enkomponent (enkel)

Enkomponentenzymer består endast av proteiner. De enkla inkluderar främst enzymer som utför hydrolysreaktioner (pepsin, trypsin, amylas, papain, etc.).

Tvåkomponent (komplex)

Till skillnad från enkla enzymer innehåller komplexa enzymer en icke-proteindel - en komponent med låg molekylvikt. Proteindelen kallas apoenzym (enzymbärare), icke-protein - koenzym (aktiv eller protesgrupp). Den icke-proteiniska delen av enzymer kan representeras antingen av organiska ämnen (till exempel derivat av vitaminer, NAD, NADP, uridin, cytidylnukleotider, flaviner) eller oorganiska (till exempel metallatomer - järn, magnesium, kobolt, koppar , zink, molybden, etc. .).

Alla nödvändiga koenzymer kan inte syntetiseras av organismer och måste därför förses med mat. Bristen på vitaminer i maten för människor och djur orsakar förlust eller minskning av aktiviteten hos de enzymer som de ingår i. Till skillnad från proteindelen är organiska och oorganiska koenzymer mycket resistenta mot ogynnsamma förhållanden (höga eller låga temperaturer, strålning etc.) och kan separeras från apoenzymet.

Enzymer kännetecknas av hög specificitet: de kan bara omvandla lämpliga substrat och katalysera endast vissa reaktioner av samma typ. Det bestämmer dess proteinkomponent, men inte hela dess molekyl, utan bara dess lilla sektion - aktivt centrum . Dess struktur motsvarar den kemiska strukturen hos de ämnen som reagerar. Enzymer kännetecknas av en rumslig överensstämmelse mellan substratet och det aktiva centret. De passar ihop som en nyckel till ett lås. Det kan finnas flera aktiva centra i en enzymmolekyl. Det aktiva centret, det vill säga förbindelsen med andra molekyler, finns inte bara i enzymer, utan också i vissa andra proteiner (hem i de aktiva centran av myoglobin och hemoglobin). Enzymatiska reaktioner fortskrider i form av successiva steg - från flera till tiotals.

Aktiviteten hos komplexa enzymer manifesteras endast när proteindelen kombineras med icke-proteindelen. Dessutom manifesteras deras aktivitet endast under vissa förhållanden: temperatur, tryck, miljöns pH, etc. Enzymer från olika organismer är mest aktiva vid den temperatur som dessa varelser är anpassade till.

Enzym-substratkomplex

Substrat-enzymbindningar bildas enzym-substrat komplex.

Samtidigt ändrar den inte bara sin egen konformation, utan också konformationen av substratet. Enzymatiska reaktioner kan hämmas av sina egna reaktionsprodukter - med ackumulering av produkter minskar reaktionshastigheten. Om det finns få reaktionsprodukter, aktiveras enzymet.

Ämnen som penetrerar området i det aktiva centret och blockerar de katalytiska grupperna av enzymer kallas inhibitorer (från lat. inhibere- begränsa, sluta). Aktiviteten hos enzymer reduceras av tungmetalljoner (bly, kvicksilver, etc.).

Enzymer minskar aktiveringsenergin, det vill säga den energinivå som krävs för att göra molekyler reaktiva.

Aktiverings energi

Aktiverings energi - detta är den energi som går åt på att bryta en viss bindning för den kemiska interaktionen mellan två föreningar. Enzymer har en specifik plats i cellen och kroppen som helhet. I en cell finns enzymer i vissa delar av den. Många av dem är förknippade med cellmembran eller enskilda organeller: mitokondrier, plastider, etc.

Biosyntes av enzymer som organismer kan reglera. Detta gör det möjligt att bibehålla deras relativt konstanta sammansättning under betydande förändringar i miljöförhållanden och att delvis modifiera enzymer som svar på sådana förändringar. Effekten av olika biologiskt aktiva substanser – hormoner, läkemedel, växtstimulerande medel, gifter etc. – är att de kan stimulera eller undertrycka en eller annan enzymprocess.

Vissa enzymer är involverade i den aktiva transporten av ämnen över membran.

Suffixet för namnen på de flesta enzymer är -az-. Det läggs till namnet på substratet som enzymet interagerar med. Till exempel, hydrolaser - katalysera reaktionerna av att splittra komplexa föreningar till monomerer på grund av tillsatsen av en vattenmolekyl vid platsen för ett kemiskt bindningsbrott i molekylerna av proteiner, polysackarider, fetter; oxidoreduktas - påskynda redoxreaktioner (överföring av elektroner eller protoner); isomeras- bidra till intern molekylär omarrangering (isomerisering), transformation av isomerer, etc.