ფერმენტები

ორგანიზმში მეტაბოლიზმი შეიძლება განისაზღვროს, როგორც ყველა ქიმიური ტრანსფორმაციის მთლიანობა, რომელსაც განიცდის გარედან მომდინარე ნაერთები. ეს ტრანსფორმაციები მოიცავს ქიმიურ რეაქციებს ყველა ცნობილ ტიპს: ფუნქციური ჯგუფების ინტერმოლეკულურ გადაცემას, ქიმიური ბმების ჰიდროლიზურ და არაჰიდროლიზურ გაყოფას, ინტრამოლეკულურ გადაწყობას, ქიმიური ბმების ახალ წარმოქმნას და რედოქს რეაქციებს. ასეთი რეაქციები ორგანიზმში უკიდურესად მაღალი სიჩქარით მიმდინარეობს მხოლოდ კატალიზატორების თანდასწრებით. ყველა ბიოლოგიური კატალიზატორი არის ცილოვანი ბუნების ნივთიერებები და ეწოდება ფერმენტები (შემდგომში F) ან ფერმენტები (E).

ფერმენტები არ არიან რეაქციების კომპონენტები, მაგრამ მხოლოდ აჩქარებენ წონასწორობის მიღწევას როგორც პირდაპირი, ასევე საპირისპირო გარდაქმნების სიჩქარის გაზრდით. რეაქციის აჩქარება ხდება აქტივაციის ენერგიის შემცირების გამო - ენერგეტიკული ბარიერი, რომელიც გამოყოფს სისტემის ერთ მდგომარეობას (საწყისი ქიმიური ნაერთი) მეორისგან (რეაქციის პროდუქტი).

ფერმენტები აჩქარებენ ორგანიზმში მრავალფეროვან რეაქციას. ასე რომ, საკმაოდ მარტივია ტრადიციული ქიმიის თვალსაზრისით, ნახშირმჟავადან წყლის გაყოფის რეაქცია CO 2-ის წარმოქმნით მოითხოვს ფერმენტის მონაწილეობას, რადგან ამის გარეშე ის ძალიან ნელა მიმდინარეობს სისხლის pH-ის რეგულირებისთვის. ორგანიზმში ფერმენტების კატალიზური მოქმედების წყალობით შესაძლებელი ხდება ისეთი რეაქციების განხორციელება, რომლებიც კატალიზატორის გარეშე ასობით და ათასობითჯერ ნელა წავა.

ფერმენტის თვისებები

1. გავლენა ქიმიური რეაქციის სიჩქარეზე: ფერმენტები ზრდის ქიმიური რეაქციის სიჩქარეს, მაგრამ ისინი თავად არ მოიხმარენ.

რეაქციის სიჩქარე არის რეაქციის კომპონენტების კონცენტრაციის ცვლილება ერთეულ დროში.თუ ის მიდის წინსვლის მიმართულებით, მაშინ ის პროპორციულია რეაქტიული ნივთიერებების კონცენტრაციისა; თუ ის მიდის საპირისპირო მიმართულებით, მაშინ პროპორციულია რეაქციის პროდუქტების კონცენტრაციისა. წინა და საპირისპირო რეაქციების სიჩქარის თანაფარდობას წონასწორობის მუდმივი ეწოდება. ფერმენტებს არ შეუძლიათ წონასწორობის მუდმივის მნიშვნელობების შეცვლა, მაგრამ ფერმენტების თანდასწრებით წონასწორობის მდგომარეობა უფრო სწრაფად მოდის.

2. ფერმენტების მოქმედების სპეციფიკა. სხეულის უჯრედებში 2-3 ათასი რეაქცია მიმდინარეობს, რომელთაგან თითოეული კატალიზირებულია გარკვეული ფერმენტის მიერ. ფერმენტის მოქმედების სპეციფიკა არის უნარი დააჩქაროს ერთი კონკრეტული რეაქციის მიმდინარეობა სხვების, თუნდაც ძალიან მსგავსების სიჩქარეზე გავლენის გარეშე.

განასხვავებენ:

აბსოლუტური- როდესაც F ახდენს მხოლოდ ერთ სპეციფიკურ რეაქციას (არგინაზა - არგინინის გაყოფა)

ნათესავი(სპეციალური ჯგუფი) - F აკატალიზებს გარკვეული კლასის რეაქციას (მაგ. ჰიდროლიზური გაყოფა) ან რეაქციებს, რომლებიც მოიცავს ნივთიერებების გარკვეულ კლასს.

ფერმენტების სპეციფიკა განპირობებულია მათი უნიკალური ამინომჟავების თანმიმდევრობით, რომელიც განსაზღვრავს რეაქციის კომპონენტებთან ურთიერთქმედების აქტიური ცენტრის კონფორმაციას.

ნივთიერებას, რომლის ქიმიური ტრანსფორმაცია კატალიზებულია ფერმენტის მიერ, ეწოდება სუბსტრატი (S) .

3. ფერმენტების აქტივობა არის უნარი დააჩქაროს რეაქციის სიჩქარე სხვადასხვა ხარისხით. აქტივობა გამოიხატება:

1) აქტივობის საერთაშორისო ერთეულები - (IU) სუბსტრატის 1 მკმ-ის გადაქცევის კატალიზატორის რაოდენობა 1 წუთში.

2) კატალახი (კატა) - კატალიზატორის (ფერმენტის) რაოდენობა, რომელსაც შეუძლია 1 წამში 1 მოლი სუბსტრატის გარდაქმნა.

3) სპეციფიკური აქტივობა - აქტივობის ერთეულების რაოდენობა (ნებისმიერი ზემოთ ჩამოთვლილი) ტესტის ნიმუშში ამ ნიმუშის ცილის მთლიან მასამდე.

4) ნაკლებად ხშირად გამოიყენება მოლარული აქტივობა - სუბსტრატის მოლეკულების რაოდენობა, რომელიც გარდაიქმნება ერთი ფერმენტის მოლეკულით წუთში.

აქტივობა დამოკიდებულია ტემპერატურა . ესა თუ ის ფერმენტი უდიდეს აქტივობას ავლენს ოპტიმალურ ტემპერატურაზე. ცოცხალი ორგანიზმის F-სთვის ეს მნიშვნელობა +37,0 - +39,0 °C დიაპაზონშია, რაც დამოკიდებულია ცხოველის ტიპზე. ტემპერატურის კლებასთან ერთად ბრაუნის მოძრაობა ნელდება, დიფუზიის სიჩქარე მცირდება და, შესაბამისად, ფერმენტსა და რეაქციის კომპონენტებს (სუბსტრატებს) შორის კომპლექსური წარმოქმნის პროცესი შენელდება. თუ ტემპერატურა +40 - +50 °C-ზე მაღლა აიწევს, ფერმენტის მოლეკულა, რომელიც ცილაა, დენატურაციის პროცესს განიცდის. ამავდროულად, ქიმიური რეაქციის სიჩქარე შესამჩნევად იკლებს (ნახ. 4.3.1.).

ფერმენტის აქტივობა ასევე დამოკიდებულია საშუალო pH . მათი უმეტესობისთვის არსებობს გარკვეული ოპტიმალური pH მნიშვნელობა, რომლის დროსაც მათი აქტივობა მაქსიმალურია. ვინაიდან უჯრედი შეიცავს ასობით ფერმენტს და თითოეულ მათგანს აქვს საკუთარი ოპტიმალური pH ლიმიტები, pH-ის ცვლილება ერთ-ერთი მნიშვნელოვანი ფაქტორია ფერმენტული აქტივობის რეგულირებაში. ასე რომ, ერთი ქიმიური რეაქციის შედეგად გარკვეული ფერმენტის მონაწილეობით, რომლის pH ოპტიმიზაცია 7.0 - 7.2 დიაპაზონშია, წარმოიქმნება პროდუქტი, რომელიც არის მჟავა. ამ შემთხვევაში, pH მნიშვნელობა გადადის 5.5 - 6.0 რეგიონში. ფერმენტის აქტივობა მკვეთრად მცირდება, პროდუქტის წარმოქმნის სიჩქარე ნელდება, მაგრამ აქტიურდება სხვა ფერმენტი, რისთვისაც ეს pH მნიშვნელობები ოპტიმალურია და პირველი რეაქციის პროდუქტი შემდგომ ქიმიურ ტრანსფორმაციას განიცდის. (კიდევ ერთი მაგალითი პეპსინისა და ტრიპსინის შესახებ).

1. შეცვალოს რეაქციის თავისუფალი ენერგია

2. თრგუნავს ზურგის რეაქციას

3. შეცვალოს რეაქციის წონასწორობის მუდმივი

4. მიმართეთ რეაქცია შემოვლითი გზით შუალედური რეაქციების დაბალი აქტივაციის ენერგიებით

102. ფერმენტის მოლეკულის კონფორმაციის ცვლილება შეიძლება მოხდეს:

2. მხოლოდ მაშინ, როცა pH იცვლება

103. ფერმენტის ფუნქციური ჯგუფების იონიზაციის ხარისხის ცვლილება ხდება მაშინ, როცა:

1. მხოლოდ ტემპერატურის ცვლილებისას

2. მხოლოდ მაშინ, როცა pH იცვლება

3. მხოლოდ მაშინ, როცა ორივე პირობა იცვლება

4. არ ხდება რაიმე ცვლილებებით

104. პეპტიდური ბმების ჰიდროლიზი ხდება მაშინ, როდესაც:

1. მხოლოდ ტემპერატურის ცვლილებისას

2. მხოლოდ მაშინ, როცა pH იცვლება

3. როცა ორივე პირობა იცვლება

4. არ ხდება არავითარი ტემპერატურისა და pH ცვლილებების დროს

105. ფერმენტის მოლეკულაში სუსტი ბმების დარღვევა ხდება მაშინ, როცა:

2. მხოლოდ მაშინ, როცა pH იცვლება

3. როცა ორივე პირობა იცვლება

4. არ ხდება რაიმე ცვლილებებით

106 პეპსინი ავლენს ოპტიმალურ აქტივობას pH მნიშვნელობისას:

1. 1,5-2,5

107. ოპტიმალური pH ფერმენტების უმეტესობის მუშაობისთვის არის:

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. აირჩიეთ სწორი განცხადებები შემდეგიდან:

1. ყველა ფერმენტი აჩვენებს მაქსიმალურ აქტივობას pH=7-ზე

2. ფერმენტების უმეტესობა აჩვენებს მაქსიმალურ აქტივობას ნეიტრალურთან ახლოს pH-ზე

3. პეპსინი აჩვენებს მაქსიმალურ აქტივობას pH = 1.5-2.5

109. მიქაელის-მენტენის განტოლების გამოყენებით შეგიძლიათ გამოთვალოთ:

4. თავისუფალი ენერგიის ცვლილება ქიმიური რეაქციის დროს

V = V max x [S] / K m + [S]

1. ქიმიური რეაქციის აქტივაციის ენერგია

2. ფერმენტით კატალიზებული რეაქციის სიჩქარე

3. ქიმიური რეაქციის ენერგეტიკული ბარიერი

111. ამოარჩიე სწორი პასუხები: მიქაელის მუდმივა (K m) არის:

2. იზოფერმენტებს შეიძლება ჰქონდეს განსხვავებული მნიშვნელობა

3. მნიშვნელობა, რომლის დროსაც ყველა ფერმენტის მოლეკულა არის ES-ის სახით

4. რაც უფრო დიდია მისი მნიშვნელობა, მით მეტია ფერმენტის მიდრეკილება სუბსტრატის მიმართ

112. ამოარჩიე სწორი პასუხები: მიქაელის მუდმივა (K m) არის:

1. ფერმენტული რეაქციის კინეტიკის პარამეტრი

2. მნიშვნელობა, რომლის დროსაც ყველა ფერმენტის მოლეკულა არის ES-ის სახით

3. რაც უფრო დიდია მისი მნიშვნელობა, მით მეტია ფერმენტის მიდრეკილება სუბსტრატთან

4. სუბსტრატის კონცენტრაცია, რომელშიც მიღწეულია რეაქციის სიჩქარის მაქსიმალური რეაქციის ნახევარი (V max)

113. დაასახელეთ ალოსტერული ფერმენტების აგებულებისა და ფუნქციონირების თავისებურებები:

3. ლიგანდებთან ურთიერთობისას შეინიშნება ქვეერთეულების კონფორმაციის კოოპერატიული ცვლილება.

4. ლიგანდებთან ურთიერთობისას შეინიშნება ქვეერთეულების კონფორმაციის კოოპერატიული ცვლილება.

114. დაასახელეთ ალოსტერული ფერმენტების აგებულებისა და ფუნქციონირების თავისებურებები:

1. როგორც წესი, არის ოლიგომერული ცილები

2. როგორც წესი, არ არის ოლიგომერული ცილები

3. ავლენენ მარეგულირებელ თვისებებს მოლეკულის პროტომერებად დაშლის დროს

4. ლიგანდებთან ურთიერთობისას შეინიშნება ქვეერთეულების კონფორმაციის კოოპერატიული ცვლილება.

ფერმენტები. ფერმენტული რეაქციების კინეტიკა

ბიოქიმიური რეაქციები მიმდინარეობს მხოლოდ ფერმენტების, ანუ კატალიზატორების მონაწილეობით, რომლებიც წარმოადგენენ ცილებს თავიანთ შემადგენლობაში და სტრუქტურაში. ნივთიერებები, რომლებიც ავლენენ კატალიზურ ეფექტს, ცნობილია როგორც არაორგანული ქიმიის, ასევე ორგანული ქიმიის კურსიდან. ასეთი ნივთიერებები, რომლებსაც კატალიზატორები ეწოდება, გვხვდება ყველა კლასის ნივთიერებაში - მარტივ ნივთიერებებში (როგორც ლითონები, ასევე არალითონები), მჟავები, ფუძეები, ოქსიდები, მარილები. კატალიზატორები განსაკუთრებით ფართოდ გამოიყენება ორგანულ ქიმიაში, ვინაიდან ორგანული ნივთიერებები ხასიათდება შედარებით დაბალი რეაქტიულობით. გადავდივართ ქიმიის ახალ ეტაპზე - ბიოქიმიაში, ასევე ვხვდებით კატალიზატორების ახალ კლასს - ფერმენტებს. ცილის მოლეკულების სტრუქტურის უსასრულო მრავალფეროვნება აღმოჩნდება, რომ აუცილებელი პირობაა სპეციალური ცილების ბიოსინთეზისთვის, რომლებიც კატალიზატორები არიან ბუნებაში მიმდინარე ყველა ბიოქიმიური პროცესისთვის.

ფერმენტულ კატალიზს აქვს ყველა კატალიზური პროცესის დამახასიათებელი ნიშნები, მაგრამ ასევე არის ფუნდამენტურად მნიშვნელოვანი განსხვავებები. ზოგადი წესები მოიცავს შემდეგს:

ფერმენტები ზრდის რეაქციის სიჩქარეს, მაგრამ არ ცვლის ქიმიურ წონასწორობას;

ფერმენტები აჩქარებენ იმ რეაქციებს, რომლებიც შეიძლება სპონტანურად მიმდინარეობდეს მოცემულ პირობებში;

არასპონტანური რეაქცია, სპონტანურთან ერთად, ასევე მიმდინარეობს ფერმენტების მონაწილეობით.

ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე დამოკიდებულია ტემპერატურაზე და რეაქტიული ნივთიერებების კონცენტრაციაზე (სუბსტრატი და ფერმენტი).

ფერმენტული რეაქციების სპეციფიკური მახასიათებლები მოიცავს შემდეგს:

ფერმენტები გამოირჩევიან სუბსტრატების უფრო მაღალი სელექციურობით, ვიდრე ჩვეულებრივი კატალიზატორები. ხშირად ფერმენტი აჩქარებს მხოლოდ ერთ ბიოქიმიურ რეაქციას ან დაკავშირებული რეაქციების საკმაოდ ვიწრო ჯგუფს;

ფერმენტები მოქმედებენ სტერეოსპეციფიკურად, აჩქარებენ მხოლოდ ერთი შესაძლო სივრცითი იზომერის სინთეზს.

ფერმენტები აქტიურია შეზღუდული ტემპერატურის დიაპაზონში - მოცემული ცილის დენატურაციის ტემპერატურის ქვემოთ;

ფერმენტის აქტივობა დამოკიდებულია გარემოს pH-ზე; თითოეულ ფერმენტს აქვს ოპტიმალური pH მნიშვნელობა, რომლის დროსაც აქტივობა მაქსიმალურია.

ბევრი ფერმენტი მუშაობს მხოლოდ კოენზიმებით - დაბალი მოლეკულური წონის მოლეკულებითა და იონებით გააქტიურებისას.

ფერმენტები შეიძლება დაიშალა ან ჩანერგილი იყოს უჯრედის მემბრანებში.

ფერმენტის აქტივობა შეიძლება დამოკიდებული იყოს რეაქციის პროდუქტის კონცენტრაციაზე.

ფერმენტები უჯრედებში ძალიან დაბალი კონცენტრაციით არის წარმოდგენილი. მათი დადგენა ქსოვილის ექსტრაქტებში ან სითხეებში რთული ამოცანაა. ამიტომ შემუშავებულია სპეციალური მიდგომები ფერმენტების კატალიზური აქტივობის დასადგენად. გაზომილია რეაქციის სიჩქარე არსებული ფერმენტის მოქმედებით. შედეგი გამოიხატება ფერმენტის აქტივობის ერთეულებში. შემდეგ შედარებულია ფერმენტის ფარდობითი რაოდენობა სხვადასხვა ექსტრაქტებში. აქტივობის ერთეულები გამოიხატება მკმოლში (10–6), ნმოლში (10–9) ან პმოლში (10–12) მოხმარებული სუბსტრატის ან პროდუქტის წარმოქმნილი დროის ერთეულზე (წუთში). საერთაშორისო აქტივობის ერთეულები აღინიშნება U, nU და pU.

ქიმიური რეაქციების სიჩქარის თეორიის ძირითადი დებულებები გამოიყენება ფერმენტული კატალიზისთვის. რეაქციის გასაგრძელებლად აუცილებელია ფერმენტის მოლეკულები (არსებობს აღნიშვნები F, E, Enz) და სუბსტრატი (S) მიუახლოვდნენ (შეჯახება) საკმარისად ობლიგაციების შესაქმნელად. იმისთვის, რომ შეჯახება იყოს პროდუქტიული (აქტიური), მოლეკულებს უნდა ჰქონდეთ საკმარისი ენერგია ენერგეტიკული ბარიერის დასაძლევად. მოგეხსენებათ, ამ ბარიერს აქტივაციის ენერგია ეწოდება. ფერმენტული რეაქციის გარკვეულ ეტაპებზე ფერმენტი მოქმედებს როგორც ჩვეულებრივი რეაქტიული ნივთიერება, რომელიც რეაგირებს მოლარული თანაფარდობით 1:1. ფერმენტული პროცესები ხშირად წარმოდგენილია სპეციალური სქემებით. მაგალითად, ჯგუფის გადაცემის რეაქცია

A–B+D A–D+B

ფერმენტის მონაწილეობით გამოსახულია შემდეგნაირად:

A–B Enz A–D

როგორც ფერმენტული რეაქციის სქემის დაწერის კიდევ ერთი მაგალითი, ავიღოთ იზომერიზაციის რეაქცია

S  iso-ს

ფერმენტის მონაწილეობით რეაქცია იწერება შემდეგნაირად:

S Enz iso-ს

ისრები ასახავს ციკლურ პროცესს, რომელშიც ჩართულია S სუბსტრატის მოლეკულები და გამოიყოფა პროდუქტის მოლეკულები, რომელსაც ხშირად P-ს უწოდებენ.

ფერმენტი არის რთული მოლეკულა, რომელიც შედგება ასობით ამინომჟავის ნარჩენებისა და ათასობით ატომისგან. ასეთ მოლეკულაში ატომების მხოლოდ მცირე ჯგუფს შეუძლია მონაწილეობა მიიღოს სუბსტრატთან შეკავშირებაში. ამ ჯგუფს აქტიურ ცენტრს უწოდებენ. ე. ფიშერმა შემოგვთავაზა Enz–S ურთიერთქმედების მოდელი, როგორც გასაღებსა და საკეტს შორის შესაბამისობა. მხოლოდ ასეთი კორესპონდენციის არსებობისას შეიძლება მოხდეს სუბსტრატის ტრანსფორმაცია. ნათელი ხდება ფერმენტის მოქმედების სელექციურობა. ამ მოდელს არ დაუკარგავს თავისი მნიშვნელობა, მაგრამ მოგვიანებით შემოგვთავაზეს ინდუცირებული მორგების მოდელი (Koshland), რომელიც ითვალისწინებს ფერმენტის მოლეკულის მოქნილობას. როდესაც ფერმენტისა და სუბსტრატის მოლეკულები ერთმანეთს უახლოვდება, ფერმენტში კონფორმაციული ცვლილებები ხდება, რაც საბოლოო კონფიგურაციას აძლევს რეაქციის ცენტრს. სუბსტრატის მსგავს მოლეკულებს ასევე შეუძლიათ გამოიწვიონ კონფორმაციული ცვლილებები ფერმენტში, მაგრამ კონფორმაციებში განსხვავებები ჩნდება, რომლის დროსაც არ წარმოიქმნება მოქმედი აქტიური ცენტრი.

ტემპერატურის ეფექტი

შეზღუდულ ტემპერატურულ დიაპაზონში ცილის დენატურაციამდე, ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე იზრდება, ემორჩილება ჩვეულ კანონს, რომელიც გამოხატულია არენიუსის განტოლებით. ბევრ ფერმენტულ რეაქციას ახასიათებს ტემპერატურული კოეფიციენტი Q 10 სიჩქარის ორთან ახლოს. ეს შეესაბამება აქტივაციის ენერგიას E a = 55 კჯ/მოლი 37-ზე.

ცილის დენატურაციის ტემპერატურასთან მიახლოებისას სიჩქარის მატება ნელდება, შემდეგ მიიღწევა მაქსიმალური სიჩქარე და შემდეგ იწყება სიჩქარის მკვეთრი ვარდნა, რადგან კატალიზირების უნარის მქონე ფერმენტის მოლეკულები ქრება. კატალიზური რეაქციის სიჩქარის ტემპერატურული დამოკიდებულება ნაჩვენებია სურათზე 1.

pH დამოკიდებულება

როდესაც pH იცვლება, პროტონის გადაცემის წონასწორობა იცვლება და, შესაბამისად, მუხტები ფერმენტის მოლეკულებზე და ხშირად სუბსტრატის მოლეკულებზეც. დაბალი pH-ის დროს ფერმენტი პროტონირებულია და იძენს დადებით მუხტს. მაღალ დონეზე ის დეპროტონირებულია და იძენს უარყოფით მუხტს. ეს გავლენას ახდენს ფერმენტული რეაქციების სიჩქარეზე. თუ ფერმენტის მოლეკულის მხოლოდ ერთი ფორმა გარკვეული მუხტის მნიშვნელობით ავლენს აქტივობას, მაშინ მისი კონცენტრაცია გადის მაქსიმუმს pH M-ის გარკვეულ მნიშვნელობაზე და აქტივობა გამოვლინდება pH M 1 ფარგლებში. აქტივობის დამოკიდებულება pH-ზე მიღებულია, ნაჩვენებია ნახ. 2.

თითოეული ფერმენტისთვის არის ოპტიმალური pH მნიშვნელობა, რომლის დროსაც ვლინდება უდიდესი აქტივობა. pH-ის დიდი გადახრებით ოპტიმალური მნიშვნელობიდან, შეიძლება მოხდეს ფერმენტის დენატურაცია.

კონცენტრაციაზე დამოკიდებულება

მათემატიკური ფორმით, სიჩქარის დამოკიდებულება კონცენტრაციაზე წარმოდგენილია კინეტიკური განტოლების სახით. ფერმენტული რეაქციის სიჩქარე დამოკიდებულია როგორც სუბსტრატის კონცენტრაციაზე, ასევე ფერმენტის კონცენტრაციაზე, ყველა დანარჩენი თანაბარია (T, pH). გასათვალისწინებელია, რომ ფერმენტი არის მაკრომოლეკულური ნივთიერება და მისი კონცენტრაცია ბევრჯერ დაბალია სუბსტრატის კონცენტრაციაზე. მოდით, ხსნარი შეიცავდეს სუბსტრატს მ r = 100 და ფერმენტი c მ r = 100000. ორივე რეაგენტის მასური კონცენტრაცია 1 მგ/ლ. მათი მოლური კონცენტრაცია იქნება:

с(S) = 110 –5 მოლ/ლ, с(E) = 110 –8 მოლ/ლ

სუბსტრატის 1000 მოლეკულაზე არის ერთი ფერმენტის მოლეკულა. რეალური თანაფარდობა შეიძლება ბევრად უფრო მაღალი იყოს. ეს განსაზღვრავს კინეტიკური განტოლებების ფორმას ფერმენტულ კინეტიკაში.

ფერმენტული რეაქციების კინეტიკის ტიპიური მახასიათებელი აღმოჩნდა ის, რომ სიჩქარე პროპორციულია სუბსტრატის კონცენტრაციისა მის დაბალ კონცენტრაციაზე და ხდება დამოუკიდებელი კონცენტრაციისგან მაღალ კონცენტრაციაზე. ეს ექსპერიმენტული შედეგები გრაფიკულად არის გამოსახული მრუდი ხაზით ნახ. 3.

ამ დამოკიდებულების ასახსნელად შემოთავაზებული იყო ორეტაპიანი რეაქციის სქემა. დასაწყისში, შექცევადი რეაქციით, ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი ს … E, რომელშიც ხდება სუბსტრატის მოლეკულის ტრანსფორმაცია. მეორე ეტაპზე შეცვლილი სუბსტრატის მოლეკულასა და ფერმენტს შორის ბმა ირღვევა და ჩნდება თავისუფალი პროდუქტის მოლეკულა P. თითოეულ ტრანსფორმაციას ახასიათებს თავისი სიჩქარის მუდმივი.

კ 1 კ 2

S + E S .... E  E + P

ასეთი მექანიზმის მქონე პროცესისთვის ლ. მიქაელისმა და მენტენმა გამოიღეს განტოლება სიჩქარის S კონცენტრაციაზე დამოკიდებულების შესახებ, რომელსაც ეწოდა მაიკლის-მენტენის განტოლება.

მოდით დავწეროთ კინეტიკური განტოლებები საბოლოო პროდუქტისა და ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის ფორმირებისთვის:

ვ =
= კ 2 გ(SE) (1)

= კ 1 გ(S) გ(E)  კ  1 გ(SE)  კ 2 გ(SE) (2)

ფერმენტის მთლიანი (საწყისი) კონცენტრაცია ყოველთვის გაცილებით ნაკლებია სუბსტრატის კონცენტრაციაზე, როგორც ზემოთ აღინიშნა. რეაქციის დროს თავისუფალი ფერმენტის კონცენტრაცია გ(E) მცირდება კომპლექსის წარმოქმნის გამო

გ(E) = გ ო(E)  გ(SE) (3)

სტაციონარულ მდგომარეობაში კომპლექსის კონცენტრაცია მუდმივი რჩება:

= 0

ამ მდგომარეობიდან ვიღებთ

კ 1 გ(S) გ(E)  კ  1 გ(SE)  კ 2 გ(SE) = 0 (4)

ჩვენ ვცვლით გამონათქვამს (3) (4)

კ 1 c(S)[ გ ო(E)  გ(SE)]  კ  1 გ(SE)  კ 2 გ(SE) = 0 (5)

განტოლებაში (5) გახსენით კვადრატული ფრჩხილები და გარდაქმენით ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსის SE კონცენტრაციის საპოვნელად:

მრიცხველისა და მნიშვნელის გაყოფა კ 1, ვიღებთ

(6)

განტოლების მნიშვნელში მუდმივებისგან შემდგარი გამოხატულება ეწოდება მიქაელის მუდმივიკ მ :

(7)

ჩვენ ვცვლით შედეგად გამოსახულებას ტოლობით. 1:

(8)

მიიღო ლვ. 8 არის მიქაელის-მენტენის განტოლების დაწერის ერთ-ერთი ფორმა. გავაანალიზოთ ეს განტოლება. ბევრ ფერმენტულ რეაქციაში მეორე საფეხური მუდმივია კ 2 მნიშვნელოვნად ნაკლებია ფორმირების მუდმივებზე კ 1 და დაშლა კ– 1 ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი. ასეთ შემთხვევებში, მიქაელის მუდმივი დაახლოებით უდრის კომპლექსის თავდაპირველ მოლეკულებად დაშლის წონასწორობის მუდმივას:

სუბსტრატის მაღალი კონცენტრაციისას, როცა გ(S) კ მ , მუდმივი კ მ შეიძლება უგულებელყო და მერე გ(S) ურ. 8 მცირდება; ხოლო სიჩქარე იღებს მაქსიმალურ მნიშვნელობას:

ვმაქსიმალური = კ 2 გ o(E)(9)

მაქსიმალური მაჩვენებელი დამოკიდებულია ფერმენტის კონცენტრაციაზე და არ არის დამოკიდებული სუბსტრატის კონცენტრაციაზე. ეს ნიშნავს, რომ რეაქცია მიმდინარეობს სუბსტრატის მიმართ ნულოვანი თანმიმდევრობით.

სუბსტრატის დაბალი კონცენტრაციის დროს, როდესაც გ(S) კ მ, რეაქცია მიმდინარეობს პირველი რიგით სუბსტრატთან მიმართებაში:

ვ =

ამრიგად, სუბსტრატის კონცენტრაციის მატებასთან ერთად, რეაქციის რიგი იცვლება პირველიდან (I რეგიონი ნახ. 4-ზე) ნულამდე (III რეგიონი).

1/2ვმაქს

მაიკლის-მენტენის განტოლება შეიძლება დაიწეროს მაქსიმალური სიჩქარის გამოყენებით:

(10)

განტოლების ეს ფორმა მოსახერხებელია ექსპერიმენტული შედეგების წარმოსაჩენად, როდესაც ფერმენტის კონცენტრაცია უცნობია.

თუ რეაქციის სიჩქარე მაქსიმალური სიჩქარის ნახევარია, მაშინ განტოლებიდან. 10 აქედან გამომდინარეობს, რომ მიქაელის მუდმივი ტოლია სუბსტრატის შესაბამისი კონცენტრაციის (ნახ. 4):

, სად კ M= გ"(S)

მიქაელის მუდმივის გრაფიკული მეთოდით უფრო ზუსტი განსაზღვრისთვის, განტოლების ტრანსფორმაცია. 10 ცვლადების რეციპროკალების მეშვეობით. შეცვალეთ მრიცხველი და მნიშვნელი ტოლებში. 10:

ან

მიქაელის-მენტენის განტოლების გრაფიკული წარმოდგენა ორმხრივ კოორდინატებში 1/ ვ – 1/გ(S) ეწოდება Lineweaver-Burk ნაკვეთი (ნახ. 5). ეს არის სწორი ხაზის გრაფიკი, რომელიც წყვეტს 1/ ვსეგმენტი, რომელიც უდრის მაქსიმალური სიჩქარის ორმხრივს. სწორი ხაზის გაგრძელება უარყოფით რეგიონში მანამ, სანამ არ გადაიკვეთება ჰორიზონტალურ ღერძთან, იძლევა სეგმენტს, რომლის აბსოლუტური მნიშვნელობა არის 1/ კმ. ამრიგად, გრაფიკიდან, პარამეტრების შებრუნებული მნიშვნელობები 1/ ვმაქსიმალური და 1/ კ M , შემდეგ კი თავად პარამეტრები.

არსებობს ფერმენტები, რომელთა მოქმედება მკაცრად არ ექვემდებარება ურ. მიქაელის-მენტენი. სუბსტრატის მაღალ კონცენტრაციაზე მიიღწევა მაქსიმალური სიჩქარე, ხოლო დაბალ კონცენტრაციაზე დამოკიდებულების ნაკვეთი ვ- S იღებს ეგრეთ წოდებულ სიგმოიდურ ფორმას. ეს ნიშნავს, რომ თავდაპირველად სიჩქარე იზრდება აჩქარებასთან ერთად (მრუდის ამოზნექილი მიმართულია ქვევით, იხ. სურ. 6), შემდეგ კი გადახრის წერტილის შემდეგ სიჩქარე იზრდება შენელებით და უახლოვდება მაქსიმალურ სიჩქარეს. ეს აიხსნება სუბსტრატის კოოპერატიული ეფექტით ფერმენტში რამდენიმე დამაკავშირებელი ადგილის არსებობისას. ერთი S მოლეკულის შეკავშირება ხელს უწყობს მეორე მოლეკულის შეკავშირებას მეორე ადგილზე.

ფერმენტები არის უაღრესად სპეციალიზებული ცილის კატალიზატორები, რომლებიც აჩქარებენ ქიმიურ რეაქციებს ცხოველებსა და მცენარეებში. ცოცხალ ნივთიერებაში თითქმის ყველა ქიმიური გარდაქმნა ფერმენტების დახმარებით ხდება. შეგვიძლია ვთქვათ, რომ ფერმენტები ცოცხალ ორგანიზმებში ბიოქიმიური პროცესების მამოძრავებელი ძალაა.

ბუნებიდან და დანიშნულებიდან გამომდინარე, ფერმენტები შეიძლება გათავისუფლდეს გარემოში ან დარჩეს უჯრედის შიგნით. ისინი არ კარგავენ კატალიზურ უნარს ორგანიზმიდან გამოყოფის შემდეგაც (მაგრამ უჯრედების გარეთ ფერმენტები მხოლოდ ნივთიერებებს ანადგურებენ). ეს არის მათი გამოყენების საფუძველი კვების, მსუბუქ და სამედიცინო მრეწველობაში, სოფლის მეურნეობაში და ეროვნული ეკონომიკის სხვა სექტორებში.

აკადემიკოსი I.P. პავლოვი წერდა: ”ფერმენტები, ასე ვთქვათ, სასიცოცხლო აქტივობის პირველი აქტია. ორგანიზმში ყველა ქიმიური პროცესი სწორედ ამ ნივთიერებებით არის მიმართული, ისინი წარმოადგენენ ყველა ქიმიური გარდაქმნის გამომწვევ აგენტებს. ყველა ეს ნივთიერება უზარმაზარ როლს ასრულებს, ისინი განსაზღვრავენ იმ პროცესებს, რომელთა გამო სიცოცხლე ვლინდება, ისინი სრული გაგებით სიცოცხლის აქტივატორები არიან.

ყველა ფერმენტული რეაქცია მიმდინარეობს მარტივად და სწრაფად. ორგანიზმში კატალიზირებულ ფერმენტულ რეაქციებს არ ახლავს სუბპროდუქტების წარმოქმნა, მაშინ როცა ხელოვნური კატალიზატორების დახმარებით განხორციელებული ორგანული რეაქციები ყოველთვის ქმნიან ამ პროდუქტთაგან ერთს ან მეტს.

ცოცხალ ორგანიზმებში ფერმენტები მოწესრიგებულ მდგომარეობაშია. უჯრედის ცალკეულ სტრუქტურულ წარმონაქმნებში ფერმენტული რეაქციები მიმდინარეობს მკაცრად განსაზღვრული თანმიმდევრობით. ერთმანეთთან ზუსტად კოორდინირებული რეაქციების ინდივიდუალური ციკლები უზრუნველყოფს უჯრედების, ორგანოების, ქსოვილების და მთლიანად ორგანიზმის სასიცოცხლო აქტივობას. მკაცრად განსაზღვრული ბიოქიმიური პროცესები ტარდება უჯრედის გარკვეულ ნაწილებში.

გარდა იმისა, რომ ფერმენტები ცოცხალ ორგანიზმებში გადამწყვეტ როლს ასრულებენ, მათ გამორჩეული ადგილი უჭირავთ კვების პროდუქტების წარმოებასა და სხვა მრავალ ინდუსტრიაში, ასევე სოფლის მეურნეობაში. წარმოებაეთილის სპირტი, ლუდი, ღვინო, ჩაი, პური, ფერმენტირებული რძე და მრავალი სხვა პროდუქტი ფერმენტების მოქმედების საფუძველზე . ფერმენტები მონაწილეობენ მომწიფება და გადამწიფებახილი და ბოსტნეული, მომწიფება და გაუარესებახორცი და თევზი, გამძლეობამარცვლეული, ფქვილი, მარცვლეული და სხვა პროდუქტები .

ზოგიერთ შემთხვევაში, ფერმენტების არსებობა პროდუქტების გადამუშავებაში არასასურველია. ამის მაგალითია ხილისა და ბოსტნეულის ფერმენტული შეფერილობის რეაქცია პოლიფენოლ ოქსიდაზას ფერმენტის მოქმედების ან ფქვილის ცხიმების გაფუჭების შედეგად მარცვლეულის ჩანასახში არსებული ლიპაზის და ლიპოქსიდაზას ფერმენტების მოქმედების შედეგად.

დღეისათვის ბიოლოგიური ობიექტებიდან იზოლირებულია დაახლოებით 3500 ფერმენტი და შესწავლილია რამდენიმე ასეული ფერმენტი. ითვლება, რომ ცოცხალი უჯრედი შეიძლება შეიცავდეს 1000-ზე მეტ სხვადასხვა ფერმენტს. თითოეული ფერმენტი, როგორც წესი, კატალიზებს მხოლოდ ერთი ტიპის ქიმიურ რეაქციას. ვინაიდან ფერმენტს შეუძლია დააჩქაროს მხოლოდ ერთი რეაქცია, ან იშვიათად ერთი ტიპის რეაქციების ჯგუფი, სხვებზე გავლენის გარეშე, ცოცხალ ორგანიზმებში ერთდროულად მრავალი განსხვავებული რეაქცია შეიძლება მოხდეს. მიუხედავად იმისა, რომ ცალკეული ფერმენტების რეაქციები ერთმანეთისგან დამოუკიდებლად მიმდინარეობს, მიუხედავად ამისა, ყველაზე ხშირად ისინი ერთმანეთთან არის დაკავშირებული შუალედური პროდუქტების წარმოქმნის რთული თანმიმდევრობით. ამ შემთხვევაში, ერთი რეაქციის პროდუქტი შეიძლება იყოს სუბსტრატი ან რეაგენტი მეორესთვის. მაშასადამე, ერთსა და იმავე უჯრედში ერთდროულად ხდება ასობით და ათასობით ფერმენტული რეაქცია, რომელიც მიმდინარეობს გარკვეული თანმიმდევრობით და ისეთი რაოდენობით, რაც უზრუნველყოფს უჯრედის ნორმალურ მდგომარეობას.

ყველა ცოცხალი ორგანიზმი განუწყვეტლივ ასინთეზებს ფერმენტებს. სხეულის ზრდის პროცესში ასევე იზრდება საჭირო ფერმენტების რაოდენობა. ფერმენტების რაოდენობის არაპროპორციულმა ზრდამ ან შემცირებამ შეიძლება გამოიწვიოს ორგანიზმში განვითარებული მეტაბოლიზმის ბუნების დარღვევა.

ცოცხალ უჯრედში ფერმენტების სინთეზირება შესაძლებელია სხვადასხვა სტრუქტურულ წარმონაქმნებში - ბირთვში, ციტოპლაზმაში, ქლოროპლასტებში, მიტოქონდრიებში, ციტოპლაზმურ მემბრანაში და ა.შ.

როგორც ბიოლოგიური კატალიზატორები ფერმენტები, ყოფნა მცირე რაოდენობით, შეუძლია გარდაქმნას დიდი რაოდენობით სუბსტრატი, რომელზეც ისინი მოქმედებენ. ამრიგად, ნერწყვის ფერმენტ ამილაზა ავლენს შესამჩნევ კატალიზურ აქტივობას 1: 1,000,000 განზავებით, ხოლო პეროქსიდაზა ფერმენტი აქტიურია 1:5,000,000 განზავებისას. ერთი კატალაზას მოლეკულა არღვევს წყალბადის ზეჟანგის 5 მილიონ მოლეკულას ერთ წუთში.

ფერმენტების კატალიზური აქტივობა ბევრჯერ აღემატება არაორგანული კატალიზატორების აქტივობას.. ამრიგად, ცილის ჰიდროლიზი ამინომჟავებამდე არაორგანული კატალიზატორების თანდასწრებით 100 °C და ზემოთ ტემპერატურაზე ხორციელდება რამდენიმე ათეულ საათში. იგივე ჰიდროლიზი სპეციფიური ფერმენტების მონაწილეობით მთავრდება საათზე ნაკლებ დროში და მიმდინარეობს 30-40 °C ტემპერატურაზე. სახამებლის სრული ჰიდროლიზი მჟავით ხდება რამდენიმე საათში, ხოლო ფერმენტული ჰიდროლიზი ოთახის ტემპერატურაზე რამდენიმე წუთს იღებს. ცნობილია, რომ რკინის იონები კატალიზურად აჩქარებენ წყალბადის ზეჟანგის დაყოფას წყალბადად და ჟანგბადად. მაგრამ რკინის ატომები, რომლებიც ქმნიან კატალაზას ფერმენტს, მოქმედებენ წყალბადის ზეჟანგზე 10 მილიარდჯერ უფრო ენერგიულად, ვიდრე ჩვეულებრივი რკინა: ფერმენტში შემავალი 1 მგ რკინას შეუძლია შეცვალოს 10 ტონა არაორგანული რკინა წყალბადის ზეჟანგის კატალიზური დაშლის დროს.

მნიშვნელოვანი დამახასიათებელი თვისება ფერმენტები არის მათი მოქმედების სპეციფიკა . ფერმენტების სპეციფიკა ბევრად აღემატება არაორგანულ კატალიზატორებს. ზოგჯერ ნივთიერების ქიმიურ სტრუქტურაში უმნიშვნელო ცვლილებები გამორიცხავს ამ ნივთიერებაზე კონკრეტული ფერმენტის მოქმედების გამოვლინებას. ფერმენტების მოქმედების სპეციფიკა ასევე ვლინდება იმ შემთხვევებში, როდესაც ნივთიერება განსხვავდება ქიმიური აგებულებით. ამრიგად, ფერმენტები, რომლებიც აჩქარებენ ცილების ჰიდროლიზს, არანაირ გავლენას არ ახდენენ სახამებლის ჰიდროლიზზე და პირიქით.

ფერმენტები განსხვავდება სპეციფიკურობით. ზოგიერთი ფერმენტი ახდენს მხოლოდ ერთ რეაქციას, ზოგი კი რეაქციის დიდ რაოდენობას. ამრიგად, გლიკოოქსიდაზას ფერმენტი კატალიზებს გლუკოზის დაჟანგვას, ხოლო ტრიპსინი ჰიდროლიზებს სპეციფიკურ პეპტიდურ ობლიგაციებს ცილებსა და ამინომჟავების ეთერებში.

ფერმენტების მოქმედების სპეციფიკა ზოგჯერ იწვევს იმ ფაქტს, რომ ორგანულ ნაერთზე გავლენას ახდენს არა ერთი, არამედ ორი ფერმენტი.

ჯგუფის სპეციფიკაწარმოადგენს ყველა ფერმენტს, ანუ ისინი ახდენენ მხოლოდ სპეციალური ტიპის რეაქციის კატალიზებას, როგორიცაა მონოსაქარიდების დაჟანგვა ან ოლიგოსაქარიდების ჰიდროლიზი.

ფერმენტები, როგორც სპეციფიკური კატალიზატორები, დააჩქარეთ როგორც წინა, ასევე საპირისპირო რეაქციები , ანუ იმ ნივთიერების ჰიდროლიზი და სინთეზი, რომელზეც ისინი მოქმედებენ. ამ პროცესის მიმართულება დამოკიდებულია საწყისი და საბოლოო პროდუქტების კონცენტრაციაზე და იმ პირობებზე, რომლებშიც მიმდინარეობს რეაქცია. ამავდროულად, დადასტურდა, რომ ცოცხალ უჯრედში სინთეზების უმეტესობა წარმოიქმნება სხვა ფერმენტების მოქმედების ქვეშ, გარდა იმ ფერმენტებისა, რომლებიც ახდენენ ამა თუ იმ ნაერთის დაშლას.

ფერმენტების ქიმიური ბუნება

ფერმენტები იყოფა ორ დიდ კლასად - ერთკომპონენტიანი, შედგება მხოლოდ ცილისგან და ორკომპონენტიანი, შედგება ცილისა და არაცილოვანი ნაწილისაგან ე.წ პროთეზირება ჯგუფი. ფერმენტული ცილები შეიძლება იყოს მარტივი (ცილები) ან რთული (ცილები). აქტიური პროთეზირების ჯგუფი ფერმენტის (აქტიური ადგილი) ე.წ აგონია , ა ცილის გადამზიდავი – ფერონი . პროთეზირების ჯგუფი ფერმენტის შემადგენლობაში იკავებს მისი მასის დაახლოებით 1%-ს.

პროთეზირების ჯგუფს (აგონი) და ფერონს შორის კავშირის სიძლიერე არ არის იგივე სხვადასხვა ფერმენტისთვის. სუსტი კავშირით ფერმენტი იშლება ცილოვან და პროთეზირებად ნაწილად, რომელსაც ე.წ კოენზიმი . თითოეული მიღებული ჯგუფი ავლენს კატალიზურ აქტივობას. კოენზიმების როლს ასრულებს ვიტამინების უმეტესობა - C, B 1, B 2, B 6, B 12, H, E, K და ა.შ., ასევე ნუკლეოტიდები, რნმ, სულფჰიდრილის ჯგუფები, გლუტათიონი, რკინის ატომები, სპილენძი. , მაგნიუმი და ა.შ. ბევრ ფერმენტს აქვს მაღალი კატალიზური უნარი მხოლოდ იმ შემთხვევაში, თუ ფერმენტი არ იშლება ფერონად და აგონად.

TO ერთკომპონენტიანი შეიცავს ბევრ ფერმენტს, რომელიც ანადგურებს ცილებს ან ნახშირწყლებს (პეპსინი, ტრიპსინი, პაპინი, ამილაზა).

Ტიპიური ორკომპონენტიანი ფერმენტი არის α-კარბოქსილაზა, რომელიც კატალიზაციას ახდენს პირუვინის მჟავის დაშლას ნახშირორჟანგად და აცეტალდეჰიდად:

α-კარბოქსილაზა

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO 2 .

α-კარბოქსილაზას ქიმიური ბუნება სრულად არის დადგენილი; ამ ფერმენტის აქტიური ჯგუფი შეიცავს ვიტამინ B1-ს.

ხშირად, კოენზიმები მოქმედებენ როგორც შუამავლები წყალბადის გადაცემაში მონაწილე ფერმენტულ რეაქციებში. მათ შორისაა ნიკოტინამიდ ადენინ დინუკლეოტიდი (NAD), გლუტათიონი, L-ასკორბინის მჟავა, ქინონები და ციტოქრომები. სხვა კოენზიმები მოქმედებენ როგორც მატარებლები ან გადამცემები ფოსფატის, ამინისა და მეთილის ჯგუფებისთვის.

Მოლეკულური წონაფერმენტები ფართოდ განსხვავდება. რამდენიმე ათასიდან მილიონამდე , მაგრამ ფერმენტების უმეტესობას აქვს მაღალი მოლეკულური წონა .

ბევრი ფერმენტი შეიცავს ლითონებსრომლებიც მონაწილეობენ კატალიზურ მოქმედებაში. Ისე, რკინის შედის კატალაზას და პეროქსიდაზას ფერმენტების პროთეზირების ჯგუფში, ასევე ციტოქრომ ოქსიდაზაში, რომელიც ჩართულია სუნთქვის პროცესებში. სპილენძი წარმოადგენს ოქსიდაციური ფერმენტების პოლიფენოლ ოქსიდაზას და ასკორბატ ოქსიდაზას ნაწილს, რომლებიც მნიშვნელოვან როლს თამაშობენ მცენარეთა მეტაბოლიზმში.

მათი სუფთა სახით, ყველა ფერმენტი არის კრისტალები..

კატალიზური რეაქციები ტარდება ფერმენტის მოლეკულების ზედაპირზე. ფერმენტ-ცილა ქმნის დისპერსიულ ფაზას, რომლის ზედაპირზე ხდება რეაქციები დისპერსიულ გარემოში გახსნილ ნივთიერებებს შორის. ფერმენტ-ცილის მოლეკულის ზედაპირი ჰეტეროგენულია; მოლეკულის ზედაპირზე არის სხვადასხვა ქიმიურად აქტიური ჯგუფები, რომლებიც ადვილად აკავშირებენ სხვა ნაერთებს.

ფერმენტების თვისებები განპირობებულიაჯერ ერთი ცილის მოლეკულის ზედაპირზე განსაკუთრებით აქტიური ცენტრების არსებობა - ამინომჟავების რადიკალები ან სპეციალური ქიმიური ჯგუფები, რომლებიც მყარად არის მიმაგრებული ცილაზე. აქტიური ცენტრი არის ფერმენტის ის ნაწილი, რომელიც აერთიანებს ნივთიერებას (სუბსტრატს) კატალიზური მოქმედების პროცესში. .

ფერმენტები, ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი და აქტივაციის ენერგია

ცილების უმნიშვნელოვანესი ფუნქციაა კატალიზური, მას ასრულებს ცილების გარკვეული კლასი - ფერმენტები. ორგანიზმში 2000-ზე მეტი ფერმენტია გამოვლენილი. ფერმენტები ცილოვანი ბუნების ბიოლოგიური კატალიზატორებია, რომლებიც მნიშვნელოვნად აჩქარებენ ბიოქიმიურ რეაქციებს. ამრიგად, ფერმენტული რეაქცია 100-1000-ჯერ უფრო სწრაფად ხდება, ვიდრე ფერმენტების გარეშე. ისინი მრავალი თვისებით განსხვავდებიან ქიმიაში გამოყენებული კატალიზატორებისგან. ფერმენტები აჩქარებენ რეაქციებს ნორმალურ პირობებში, ქიმიური კატალიზატორებისგან განსხვავებით.

ადამიანებში და ცხოველებში რეაქციების რთული თანმიმდევრობა ხდება რამდენიმე წამში, რაც მოითხოვს დიდ დროს (დღეებს, კვირებს ან თვეებსაც კი) ჩვეულებრივი ქიმიური კატალიზატორების გამოყენებით. ფერმენტების გარეშე რეაქციებისგან განსხვავებით, ქვეპროდუქტები არ წარმოიქმნება ფერმენტულ რეაქციებში (საბოლოო პროდუქტის გამოსავლიანობა თითქმის 100%). ტრანსფორმაციის პროცესში ფერმენტები არ ნადგურდება, ამიტომ მათ მცირე რაოდენობას შეუძლია დიდი რაოდენობით ნივთიერებების ქიმიური რეაქციების კატალიზება. ყველა ფერმენტი არის ცილა და აქვს თავისი დამახასიათებელი თვისებები (მგრძნობელობა გარემოს pH-ის ცვლილების მიმართ, დენატურაცია მაღალ ტემპერატურაზე და ა.შ.).

ფერმენტები ქიმიურად იყოფა ერთკომპონენტიანი (მარტივი) და ორკომპონენტიანი (კომპლექსური) .

ერთკომპონენტიანი (მარტივი)

ერთკომპონენტიანი ფერმენტები შედგება მხოლოდ ცილებისგან. მარტივი ძირითადად მოიცავს ფერმენტებს, რომლებიც ახორციელებენ ჰიდროლიზის რეაქციებს (პეპსინი, ტრიპსინი, ამილაზა, პაპაინი და ა.შ.).

ორკომპონენტიანი (კომპლექსური)

მარტივი ფერმენტებისგან განსხვავებით, რთული ფერმენტები შეიცავს არაცილოვან ნაწილს - დაბალი მოლეკულური წონის კომპონენტს. ცილის ნაწილს ე.წ აპოენზიმი (ფერმენტის გადამტანი), არაცილოვანი - კოენზიმი (აქტიური ან პროთეზირების ჯგუფი). ფერმენტების არაცილოვანი ნაწილი შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ორგანული ნივთიერებებით (მაგალითად, ვიტამინების წარმოებულები, NAD, NADP, ურიდინი, ციტიდილ ნუკლეოტიდები, ფლავინი), ან არაორგანული (მაგალითად, ლითონის ატომები - რკინა, მაგნიუმი, კობალტი, სპილენძი. , თუთია, მოლიბდენი და ა.შ.).

ყველა საჭირო კოფერმენტი არ შეიძლება სინთეზირებული იყოს ორგანიზმების მიერ და ამიტომ უნდა მიეწოდოს საკვებს. ადამიანისა და ცხოველის საკვებში ვიტამინების ნაკლებობა იწვევს იმ ფერმენტების აქტივობის დაკარგვას ან შემცირებას, რომელშიც ისინი შედიან. ცილოვანი ნაწილისგან განსხვავებით, ორგანული და არაორგანული კოენზიმები ძალიან მდგრადია არახელსაყრელი პირობების მიმართ (მაღალი ან დაბალი ტემპერატურა, რადიაცია და ა.შ.) და შეიძლება განცალკევდეს აპოენზიმისგან.

ფერმენტებს ახასიათებთ მაღალი სპეციფიკა: მათ შეუძლიათ მხოლოდ შესაბამისი სუბსტრატების გარდაქმნა და იმავე ტიპის მხოლოდ გარკვეული რეაქციების კატალიზება. ის განსაზღვრავს მის ცილოვან კომპონენტს, მაგრამ არა მთელ მოლეკულას, არამედ მხოლოდ მის მცირე მონაკვეთს - აქტიური ცენტრი . მისი სტრუქტურა შეესაბამება იმ ნივთიერებების ქიმიურ სტრუქტურას, რომლებიც რეაგირებენ. ფერმენტებს ახასიათებთ სივრცითი შესაბამისობა სუბსტრატსა და აქტიურ ცენტრს შორის. ისინი ერთმანეთში ჯდება, როგორც საკეტის გასაღები. ერთ ფერმენტის მოლეკულაში შეიძლება იყოს რამდენიმე აქტიური ცენტრი. აქტიური ცენტრი, ანუ შეერთება სხვა მოლეკულებთან, არის არა მხოლოდ ფერმენტებში, არამედ ზოგიერთ სხვა ცილაშიც (ჰემი მიოგლობინისა და ჰემოგლობინის აქტიურ ცენტრებში). ფერმენტული რეაქციები მიმდინარეობს თანმიმდევრული ეტაპების სახით - რამდენიმე ათეულამდე.

რთული ფერმენტების აქტივობა ვლინდება მხოლოდ მაშინ, როდესაც ცილოვანი ნაწილი შერწყმულია არაცილოვან ნაწილთან. ასევე მათი აქტივობა ვლინდება მხოლოდ გარკვეულ პირობებში: ტემპერატურა, წნევა, გარემოს pH და ა.შ. სხვადასხვა ორგანიზმის ფერმენტები ყველაზე აქტიურია იმ ტემპერატურაზე, რომელსაც ეს არსებები არიან ადაპტირებული.

ფერმენტ-სუბსტრატის კომპლექსი

წარმოიქმნება სუბსტრატ-ფერმენტული ბმები ფერმენტ-სუბსტრატი კომპლექსი.

ამავდროულად, ის ცვლის არა მხოლოდ საკუთარ კონფორმაციას, არამედ სუბსტრატის კონფორმაციასაც. ფერმენტული რეაქციების დათრგუნვა შესაძლებელია მათივე რეაქციის პროდუქტებით - პროდუქტების დაგროვებით, რეაქციის სიჩქარე მცირდება. თუ რეაქციის პროდუქტები ცოტაა, მაშინ ფერმენტი გააქტიურებულია.

ნივთიერებები, რომლებიც შეაღწევენ აქტიური ცენტრის რეგიონში და ბლოკავს ფერმენტების კატალიზურ ჯგუფებს, ე.წ. ინჰიბიტორები (ლათ. დათრგუნავს- შეიკავე, გაჩერდი). ფერმენტების აქტივობა მცირდება მძიმე ლითონის იონებით (ტყვია, ვერცხლისწყალი და სხვ.).

ფერმენტები ამცირებენ აქტივაციის ენერგიას, ანუ ენერგიის დონეს, რომელიც საჭიროა მოლეკულების რეაქტიულობისთვის.

აქტივაციის ენერგია

აქტივაციის ენერგია - ეს არის ენერგია, რომელიც იხარჯება ორი ნაერთის ქიმიური ურთიერთქმედებისთვის გარკვეული ბმის გაწყვეტაზე. ფერმენტებს აქვთ სპეციფიკური მდებარეობა უჯრედში და მთლიანად სხეულში. უჯრედში ფერმენტები გვხვდება მის გარკვეულ ნაწილებში. ბევრი მათგანი ასოცირდება უჯრედის მემბრანებთან ან ცალკეულ ორგანელებთან: მიტოქონდრიებთან, პლასტიდებთან და ა.შ.

ფერმენტების ბიოსინთეზის რეგულირება ორგანიზმებს შეუძლიათ. ეს შესაძლებელს ხდის მათი შედარებით მუდმივი შემადგენლობის შენარჩუნებას გარემო პირობების მნიშვნელოვანი ცვლილებების დროს და ფერმენტების ნაწილობრივ მოდიფიცირებას ამგვარი ცვლილებების საპასუხოდ. სხვადასხვა ბიოლოგიურად აქტიური ნივთიერების – ჰორმონების, წამლების, მცენარეების ზრდის სტიმულატორების, შხამების და ა.შ. – მოქმედება არის ის, რომ მათ შეუძლიათ ამა თუ იმ ფერმენტული პროცესის სტიმულირება ან ჩახშობა.

ზოგიერთი ფერმენტი მონაწილეობს ნივთიერებების აქტიურ ტრანსპორტირებაში მემბრანებში.

ფერმენტების უმეტესობის სახელების სუფიქსი არის -az-. მას ემატება სუბსტრატის სახელწოდება, რომელთანაც ფერმენტი ურთიერთქმედებს. Მაგალითად, ჰიდროლაზები კომპლექსური ნაერთების მონომერებად დაყოფის რეაქციების კატალიზება ცილების, პოლისაქარიდების, ცხიმების მოლეკულებში ქიმიური ბმის გაწყვეტის ადგილზე წყლის მოლეკულის დამატების გამო; ოქსიდორედუქტაზა - რედოქსის რეაქციების დაჩქარება (ელექტრონების ან პროტონების გადაცემა); იზომერაზა- წვლილი შეიტანოს შიდა მოლეკულურ გადაწყობაში (იზომერიზაცია), იზომერების ტრანსფორმაციაში და ა.შ.