آنچه در شیمی آنزیم نامیده می شود. آنزیم های بیولوژیکی

هر موجود زنده یک سیستم کامل است که در آن، به معنای واقعی کلمه در هر دقیقه، نوعی و این فرآیندها بدون مشارکت آنزیم ها کامل نمی شود. پس آنزیم ها چیست؟ نقش آنها در زندگی ارگانیسم چیست؟ آن ها از چه چیزی ساخته شده اند؟ مکانیسم تأثیر آنها چیست؟ در زیر پاسخ همه این سوالات آمده است.

آنزیم ها چیست؟

آنزیم ها یا همانطور که به آنها آنزیم نیز گفته می شود، مجتمع های پروتئینی هستند. اینها کاتالیزورهای واکنش های شیمیایی هستند. در واقع، نقش آنزیم ها به سختی قابل برآورد است، زیرا هیچ فرآیند واحدی در یک سلول زنده و کل ارگانیسم نمی تواند بدون آنها انجام دهد.

خود اصطلاح "آنزیم" در قرن هفدهم توسط هلمونت پیشنهاد شد. و اگرچه دانشمندان بزرگ آن زمان فهمیدند که گوشت در صورت وجود هضم می شود و نشاسته تحت تأثیر بزاق به قندهای ساده تجزیه می شود ، اما هیچ کس دقیقاً نمی دانست چه چیزی باعث چنین فرآیندهایی شده است. اما در ابتدای قرن نوزدهم، کیرشوف برای اولین بار آنزیم بزاق - آمیلاز را جدا کرد. چند سال بعد، پپسین معده توصیف شد. از آن زمان، علم آنزیم شناسی به طور فعال شروع به توسعه کرد.

آنزیم ها چیست؟ خواص و مکانیسم عمل

برای شروع، شایان ذکر است که همه آنزیم ها یا پروتئین های خالص هستند یا مجتمع های پروتئینی. تا به امروز، توالی اسید آمینه اکثر آنزیم ها در بدن انسان رمزگشایی شده است.

ویژگی اصلی آنزیم ها ویژگی بالا است. هر آنزیم فقط می تواند یک نوع واکنش را کاتالیز کند. به عنوان مثال، آنزیم های پروتئولیتیک فقط می توانند پیوندهای بین باقی مانده های اسید آمینه یک مولکول پروتئین را بشکنند. گاهی اوقات یک سوبسترا (موضوع عمل آنزیم) می تواند توسط چندین آنزیم مشابه ساختار در یک زمان تحت تأثیر قرار گیرد.

اما یک آنزیم نه تنها با توجه به واکنش، بلکه با توجه به سوبسترا نیز می تواند اختصاصی باشد. رایج ترین آنها گروهی است.به این معنی که یک آنزیم خاص فقط می تواند بر گروه خاصی از سوبستراها اثر بگذارد که ساختار مشابهی دارند.

اما گاهی اوقات به اصطلاح خاص بودن مطلق وجود دارد. این بدان معنی است که آنزیم می تواند به محل فعال تنها یک سوبسترا متصل شود. البته چنین ویژگی در طبیعت نادر است. اما برای مثال، می‌توانیم آنزیم اوره آز را به یاد بیاوریم که فقط می‌تواند هیدرولیز اوره را کاتالیز کند.

اکنون ما متوجه شدیم که آنزیم ها چیست. اما این مواد می توانند کاملاً متفاوت باشند. بنابراین طبقه بندی می شوند.

طبقه بندی آنزیمی

علم مدرن بیش از دو هزار آنزیم را می شناسد، اما این به هیچ وجه یک عدد دقیق نیست. برای راحتی، بسته به واکنش کاتالیز شده به شش گروه اصلی تقسیم می شوند.

• اکسیدرودوکتازها گروهی از آنزیم ها هستند که در واکنش های ردوکس نقش دارند. به عنوان یک قاعده، آنها یا به عنوان دهنده یا پذیرنده الکترون ها و یون های هیدروژن عمل می کنند. این آنزیم ها بسیار مهم هستند، زیرا در فرآیندهای تنفس سلولی و میتوکندریایی نقش دارند.
• ترانسفرازها آنزیم هایی هستند که گروه های اتمی را از یک بستر به بستر دیگر منتقل می کنند. در متابولیسم متوسط ​​شرکت کنید.
• لیازها - چنین آنزیم هایی می توانند گروه های اتمی را بدون واکنش هیدرولیتیک از بستر جدا کنند. به عنوان یک قاعده، در نتیجه چنین فرآیندی، یک مولکول آب یا دی اکسید کربن تشکیل می شود.
• هیدرولازها آنزیم هایی هستند که برش هیدرولیتیک یک بستر را با استفاده از آن کاتالیز می کنند
• ایزومرازها - همانطور که از نام آن پیداست، این آنزیم ها انتقال یک ماده از یک فرم ایزومری به شکل دیگر را کاتالیز می کنند.
• لیگازها آنزیم هایی هستند که واکنش های مصنوعی را کاتالیز می کنند.

همانطور که می بینید، آنزیم ها مواد بسیار مهمی برای بدن هستند که بدون آنها فرآیندهای حیاتی به سادگی غیرممکن است.

آنزیم ها (آنزیم ها): اهمیت بهداشتی، طبقه بندی، کاربرد. آنزیم های گیاهی (غذایی): منابع، فواید.

آنزیم ها (آنزیم ها) مواد درشت مولکولی با ماهیت پروتئینی هستند که عملکرد کاتالیزورها را در بدن انجام می دهند (فعال کردن و تسریع واکنش های مختلف بیوشیمیایی). Fermentum در لاتین به معنای تخمیر است. کلمه آنزیم ریشه یونانی دارد: "en" - داخل، "zyme" - مخمر. این دو اصطلاح آنزیم و آنزیم به جای یکدیگر به کار می روند و علم آنزیم را آنزیم شناسی می نامند.

اهمیت آنزیم ها برای سلامتی کاربرد آنزیم ها

آنزیم ها به دلایلی کلید زندگی نامیده می شوند. آنها دارای خاصیت منحصر به فردی هستند که به طور خاص، انتخابی، فقط بر روی طیف محدودی از مواد عمل کنند. آنزیم ها نمی توانند جایگزین یکدیگر شوند.

تا به امروز، بیش از 3 هزار آنزیم شناخته شده است. هر سلول یک موجود زنده حاوی صدها آنزیم مختلف است. بدون آنها، نه تنها هضم غذا و تبدیل آن به موادی که سلول ها قادر به جذب آنها هستند غیرممکن است. آنزیم ها در فرآیندهای نوسازی پوست، خون، استخوان ها، تنظیم متابولیسم، پاکسازی بدن، بهبود زخم، ادراک بینایی و شنوایی، عملکرد سیستم عصبی مرکزی و اجرای اطلاعات ژنتیکی نقش دارند. تنفس، انقباض عضلانی، عملکرد قلب، رشد و تقسیم سلولی - همه این فرآیندها توسط عملکرد بی وقفه سیستم های آنزیمی پشتیبانی می شوند.

آنزیم ها نقش بسیار مهمی در حمایت از ایمنی ما دارند. آنزیم های تخصصی در تولید آنتی بادی های لازم برای مبارزه با ویروس ها و باکتری ها نقش دارند، کار ماکروفاژها را فعال می کنند - سلول های شکارچی بزرگ که هر ذره خارجی را که وارد بدن می شود شناسایی و خنثی می کنند. حذف مواد زائد سلولی، خنثی سازی سموم، محافظت در برابر عفونت - همه اینها عملکرد آنزیم ها هستند.

آنزیم های ویژه (باکتری ها، مخمر، مایه پنیر) نقش مهمی در تولید سبزیجات تخمیری، فرآورده های تخمیری شیر، تخمیر خمیر و پنیر سازی دارند.

طبقه بندی آنزیمی

بر اساس اصل عمل، تمام آنزیم ها (طبق طبقه بندی سلسله مراتبی بین المللی) به 6 کلاس تقسیم می شوند:

1. اکسیدرودوکتازها - کاتالاز، الکل دهیدروژناز، لاکتات دهیدروژناز، پلی فنل اکسیداز و غیره؛
2. ترانسفرازها (آنزیم های انتقالی) - آمینوترانسفرازها، آسیل ترانسفرازها، فسفروترانسفرازها و غیره؛
3. هیدرولازها - آمیلاز، پپسین، تریپسین، پکتیناز، لاکتاز، مالتاز، لیپوپروتئین لیپاز و غیره؛
4. Liase;
5. ایزومرازها؛
6. لیگازها (سینتازها) - DNA پلیمراز و غیره.

هر کلاس از زیر کلاس ها و هر زیر کلاس از گروه ها تشکیل شده است.

تمام آنزیم ها را می توان به 3 گروه بزرگ تقسیم کرد:

1. دستگاه گوارش - در دستگاه گوارش عمل می کند، مسئول پردازش مواد مغذی و جذب آنها در گردش خون سیستمیک است. آنزیم هایی که از دیواره های روده کوچک و پانکراس ترشح می شوند، پانکراس نامیده می شوند.
2. غذا (سبزی) - با غذا بیاید (باید بیاید). غذاهایی که در آنها آنزیم های غذایی وجود دارد، گاهی اوقات به عنوان غذاهای زنده شناخته می شوند.
3. متابولیک - شروع فرآیندهای متابولیک در داخل سلول ها. هر سیستم بدن انسان شبکه ای از آنزیم های خاص خود را دارد.

آنزیم های گوارشی به نوبه خود به 3 دسته تقسیم می شوند:

1. آمیلازها - آمیلاز بزاقی، لاکتاز پانکراس، مالتاز بزاقی. این آنزیم ها هم در بزاق و هم در روده وجود دارند. آنها بر روی کربوهیدرات ها عمل می کنند: دومی به قندهای ساده تجزیه می شود و به راحتی به خون نفوذ می کند.
2. پروتئازها توسط پانکراس و پوشش معده تولید می شوند. آنها به هضم پروتئین ها کمک می کنند و همچنین میکرو فلور دستگاه گوارش را عادی می کنند. در روده ها و شیره معده وجود دارد. پروتئازها شامل پپسین و کیموسین معده، اپسین آب کیله‌نی، کربوکسی پپتیداز پانکراس، کیموتریپسین، تریپسین است.
3. لیپاز توسط پانکراس تولید می شود. در شیره معده وجود دارد. به تجزیه و جذب چربی ها کمک می کند.

عمل آنزیم ها

دمای مطلوب برای فعالیت حیاتی آنزیم ها حدود 37 درجه است، یعنی دمای بدن. آنزیم ها قدرت فوق العاده ای دارند: دانه ها را جوانه می زنند، چربی ها را می سوزانند. از سوی دیگر، آنها بسیار حساس هستند: در دمای بالاتر از 42 درجه، آنزیم ها شروع به تجزیه می کنند. پخت و پز و انجماد عمیق آنزیم ها را از بین می برند و حیات خود را از دست می دهند. در غذاهای کنسرو، استریل، پاستوریزه و حتی منجمد، آنزیم ها به طور جزئی یا کامل از بین می روند. اما نه تنها غذای مرده، بلکه غذاهای خیلی سرد و داغ آنزیم ها را از بین می برند. وقتی غذای خیلی داغ می خوریم، آنزیم های گوارشی را از بین می بریم و مری را می سوزانیم. حجم معده بسیار زیاد می شود و سپس به دلیل اسپاسم ماهیچه ای که آن را نگه می دارد، مانند شانه خروس می شود. در نتیجه غذا در حالت فرآوری نشده وارد دوازدهه می شود. اگر این اتفاق به طور مداوم رخ دهد، ممکن است مشکلاتی مانند دیس باکتریوز، یبوست، ناراحتی روده، زخم معده ظاهر شود. از غذاهای سرد (به عنوان مثال بستنی)، معده نیز آسیب می بیند - ابتدا کوچک می شود و سپس اندازه آن افزایش می یابد و آنزیم ها یخ می زنند. بستنی شروع به تخمیر می کند، گازهایی آزاد می شود و فرد دچار نفخ می شود.

آنزیم های گوارشی

بر کسی پوشیده نیست که هضم خوب یک شرط ضروری برای یک زندگی کامل و طول عمر فعال است. آنزیم های گوارشی نقش مهمی در این فرآیند دارند. آنها مسئول هضم، جذب و جذب غذا هستند و بدن ما را مانند کارگران ساختمانی می سازند. ما می‌توانیم همه مصالح ساختمانی را داشته باشیم - مواد معدنی، پروتئین‌ها، چربی‌ها، آب، ویتامین‌ها، اما بدون آنزیم‌ها، همانطور که بدون کارگران، ساخت و ساز حتی یک قدم هم حرکت نمی‌کند.

یک فرد مدرن غذای زیادی مصرف می کند که برای هضم آن عملاً هیچ آنزیمی در بدن وجود ندارد، به عنوان مثال، غذاهای نشاسته ای - ماکارونی، محصولات نانوایی، سیب زمینی.

اگر یک سیب تازه بخورید، توسط آنزیم های خود هضم می شود و عمل دومی با چشم غیر مسلح قابل مشاهده است: سیاه شدن سیب گاز گرفته کار آنزیم هایی است که سعی در التیام "زخم" دارند. از بدن در برابر تهدید قارچ و باکتری محافظت کنید. اما اگر سیب را برای هضم آن بپزید، بدن مجبور است از آنزیم های خود برای هضم استفاده کند، زیرا غذای پخته شده فاقد آنزیم های طبیعی است. علاوه بر این، آنزیم هایی که غذاهای "مرده" از بدن ما می گیرند، برای همیشه از دست می دهیم، زیرا ذخایر آنها در بدن ما نامحدود نیست.

آنزیم های گیاهی (غذایی).

خوردن غذاهای غنی از آنزیم نه تنها هضم را تسهیل می کند، بلکه انرژی آزاد می کند که بدن می تواند از آن برای پاکسازی کبد، ایجاد سوراخ در سیستم ایمنی، جوان سازی سلول ها، محافظت در برابر تومورها و غیره استفاده کند. در عین حال، فرد احساس سبکی در معده، احساس نشاط و ظاهری زیبا دارد. و فیبر خام گیاهی که با غذای زنده وارد بدن می شود، برای تغذیه میکروارگانیسم هایی که آنزیم های متابولیک تولید می کنند لازم است.

آنزیم های گیاهی به ما حیات و انرژی می دهند. اگر دو آجیل را در زمین بکارید - یکی سرخ شده و دیگری خام، خیس شده در آب، آنگاه آجیل سرخ شده به سادگی در زمین پوسیده می شود و سرزندگی در دانه خام در بهار بیدار می شود، زیرا حاوی آنزیم است. و کاملاً ممکن است که یک درخت سرسبز بزرگ از آن رشد کند. بنابراین انسان با مصرف مواد غذایی حاوی آنزیم همراه با آن زندگی می کند. غذاهای فاقد آنزیم باعث می شوند سلول های ما بدون استراحت، کار زیاد، پیری و مرگ کار کنند. اگر آنزیم های کافی وجود نداشته باشد، "محصولات زائد" شروع به تجمع در بدن می کنند: سموم، سموم، سلول های مرده. این منجر به افزایش وزن، بیماری و پیری زودرس می شود. یک واقعیت جالب و در عین حال غم انگیز: در خون افراد مسن، محتوای آنزیم ها حدود 100 برابر کمتر از افراد جوان است.

آنزیم های موجود در غذاها منابع آنزیمی گیاهی

منابع آنزیم های غذایی محصولات گیاهی از باغ، باغ، اقیانوس است. اینها عمدتاً سبزیجات، میوه ها، انواع توت ها، گیاهان، غلات هستند. آنزیم های خود شامل موز، انبه، پاپایا، آناناس، آووکادو، گیاه آسپرژیلوس، دانه های جوانه زده است. آنزیم های گیاهی فقط در غذاهای خام و زنده وجود دارند.

جوانه گندم منبع آمیلاز (تجزیه کربوهیدرات ها)، میوه های پاپایا حاوی پروتئاز و میوه های پاپایا و آناناس حاوی پپتیداز هستند. منابع لیپاز (تجزیه چربی ها) میوه ها، دانه ها، ریزوم ها، غده های غلات، دانه های خردل و آفتابگردان، دانه های حبوبات هستند. پاپائین (پروتئین شکن) سرشار از موز، آناناس، کیوی، پاپایا، انبه است. منبع لاکتاز (آنزیمی که قند شیر را تجزیه می کند) مالت جو است.

مزایای آنزیم های گیاهی (غذایی) نسبت به آنزیم های حیوانی (لوزالمعده).

آنزیم های گیاهی شروع به پردازش غذا از قبل در معده می کنند و آنزیم های پانکراس نمی توانند در محیط اسیدی معده کار کنند. هنگامی که غذا وارد روده کوچک می شود، آنزیم های گیاهی آن را از قبل هضم می کنند و فشار روی روده ها را کاهش می دهند و باعث می شوند مواد مغذی بهتر جذب شوند. علاوه بر این، آنزیم های گیاهی به کار خود در روده ها ادامه می دهند.

چگونه غذا بخوریم تا بدن آنزیم کافی داشته باشد؟

همه چیز بسیار ساده است. صبحانه باید شامل انواع توت ها و میوه های تازه (به علاوه غذاهای پروتئینی - پنیر دلمه، آجیل، خامه ترش) باشد. هر وعده غذایی باید با سالاد سبزیجات با گیاهان شروع شود. مطلوب است که یک وعده غذایی در روز فقط شامل میوه های خام، انواع توت ها و سبزیجات باشد. شام باید سبک باشد - شامل سبزیجات (با یک تکه سینه مرغ، ماهی آب پز یا یک قسمت از غذاهای دریایی). چند بار در ماه ترتیب روزهای ناشتا روی میوه ها یا آبمیوه های تازه گرفته شده مفید است.

برای جذب با کیفیت بالا از غذا و سلامتی خوب، آنزیم ها به سادگی غیر قابل جایگزینی هستند. اضافه وزن، آلرژی، بیماری های مختلف دستگاه گوارش - همه اینها و بسیاری از مشکلات دیگر را می توان با یک رژیم غذایی سالم غلبه کرد. و نقش آنزیم ها در تغذیه بسیار زیاد است. وظیفه ما صرفاً این است که مطمئن شویم هر روز و به مقدار کافی در ظروف ما وجود دارند. سلامتی برای شما!

0

تاریخچه علم آنزیم

همه فرآیندهای زندگی بر اساس هزاران واکنش شیمیایی است. بدون استفاده از دما و فشار بالا یعنی در شرایط ملایم وارد بدن می شوند. موادی که در سلول های انسان و حیوان اکسید می شوند به سرعت و کارآمد می سوزند و بدن را با انرژی و مواد ساختمانی غنی می کنند. اما همین مواد را می توان برای سالها هم به صورت کنسرو شده (جدا شده از هوا) و هم در هوا در حضور اکسیژن ذخیره کرد. به عنوان مثال، کنسرو گوشت و ماهی، شیر پاستوریزه، شکر، غلات در طول نگهداری نسبتا طولانی تجزیه نمی شوند. توانایی هضم سریع غذاها در یک موجود زنده به دلیل وجود کاتالیزورهای بیولوژیکی خاص - آنزیم ها در سلول ها است.

آنزیم ها پروتئین های خاصی هستند که بخشی از تمام سلول ها و بافت های موجودات زنده هستند و نقش کاتالیزورهای بیولوژیکی را ایفا می کنند. مردم برای مدت طولانی در مورد آنزیم ها می دانند. در آغاز قرن گذشته در سن پترزبورگ، K.S. Kirchhoff متوجه شد که جو جوانه زده قادر است پلی ساکارید نشاسته را به دی ساکارید مالتوز تبدیل کند و عصاره مخمر قند چغندر را به مونوساکاریدها - گلوکز و فروکتوز - تجزیه می کند. این اولین مطالعات در تخمیر شناسی بود. و کاربرد عملی فرآیندهای آنزیمی از زمان های بسیار قدیم شناخته شده است. این تخمیر انگور و خمیر ترش در تهیه نان و پنیرسازی و خیلی چیزهای دیگر است.

اکنون در کتاب‌های درسی، کتاب‌های راهنما و متون علمی مختلف از دو مفهوم «آنزیم» و «آنزیم» استفاده شده است. این نام ها یکسان هستند. معنی آنها یکسان است - کاتالیزورهای بیولوژیکی. کلمه اول به عنوان "خمیر مایه" ترجمه شده است، دوم - "در مخمر".

برای مدت طولانی، آنها تصور نمی کردند که در مخمر چه اتفاقی می افتد، چه نوع نیرویی که در آنها وجود دارد باعث می شود مواد تجزیه شده و به مواد ساده تر تبدیل شوند. تا زمانی که میکروسکوپ اختراع شد، کشف شد که مخمر تجمعی از تعداد زیادی میکروارگانیسم است که از شکر به عنوان ماده مغذی اصلی خود استفاده می کنند. به عبارت دیگر، هر سلول مخمر با آنزیم هایی پر شده است که قادر به تجزیه قند هستند. اما در همان زمان، سایر کاتالیزورهای بیولوژیکی نیز شناخته شده بودند، نه در یک سلول زنده، بلکه آزادانه در خارج از آن "زندگی می کنند". به عنوان مثال، آنها در ترکیب شیره معده، عصاره سلولی یافت شدند. در این رابطه، در گذشته دو نوع کاتالیزور متمایز می‌شد: اعتقاد بر این بود که آنزیم‌ها خود از سلول جدانشدنی هستند و نمی‌توانند خارج از آن عمل کنند، یعنی «سازمان‌یافته» هستند. و کاتالیزورهای "ناسازمان" که می توانند خارج از سلول کار کنند، آنزیم نامیده می شوند. این تقابل آنزیم های «زنده» و آنزیم های «غیر زنده» با تأثیر حیات گرایان، مبارزه بین ماتریالیسم و ​​ایده آلیسم در علوم طبیعی توضیح داده شد. دیدگاه های علما تقسیم شده است. بنیانگذار میکروبیولوژی، L. Pasteur، استدلال کرد که فعالیت آنزیم ها توسط زندگی سلول تعیین می شود. اگر سلول از بین برود، عمل آنزیم نیز متوقف می شود. شیمیدانان به رهبری J. Liebig یک نظریه صرفا شیمیایی تخمیر را ایجاد کردند و ثابت کردند که فعالیت آنزیم ها به وجود یک سلول بستگی ندارد.

در سال 1871، پزشک روسی M. M. Manasseina سلول های مخمر را با مالیدن آنها با ماسه رودخانه از بین برد. شیره سلولی که از بقایای سلول ها جدا شد، توانایی خود را در تخمیر قند حفظ کرد. این تجربه ساده و متقاعد کننده یک پزشک روسی در روسیه تزاری بدون توجه باقی ماند. ربع قرن بعد، دانشمند آلمانی E. Buchner با فشار دادن مخمر زنده تحت فشار تا 5·10 6 Pa، آب بدون سلول به دست آورد. این آب میوه، مانند مخمر زنده، شکر را تخمیر کرد تا الکل و مونوکسید کربن (IV) را تشکیل دهد:

کارهای A.N. Lebedev در مورد مطالعه سلول های مخمر و کارهای دیگر دانشمندان به ایده های حیاتی در تئوری کاتالیز بیولوژیکی پایان داد و اصطلاحات "آنزیم" و "آنزیم" به عنوان معادل شروع به استفاده کردند.

امروزه تخمیر شناسی یک علم مستقل است. حدود 2000 آنزیم جداسازی و مطالعه شده است. دانشمندان شوروی - معاصران ما A. E. Braunshtein، V. N. Orekhovich، V. A. Engelgard، A. A. Pokrovsky و دیگران به این علم کمک کردند.

ماهیت شیمیایی آنزیم ها

در پایان قرن گذشته، پیشنهاد شد که آنزیم ها پروتئین یا برخی از مواد بسیار شبیه به پروتئین هستند. از دست دادن فعالیت آنزیم در هنگام گرم شدن بسیار شبیه به دناتوره شدن پروتئین حرارتی است. محدوده دما در حین دناتوراسیون و غیرفعال شدن یکسان است. همانطور که مشخص است، دناتوره شدن پروتئین می تواند نه تنها در اثر حرارت دادن، بلکه در اثر عمل اسیدها، نمک های فلزات سنگین، قلیایی ها و قرار گرفتن طولانی مدت در معرض اشعه ماوراء بنفش ایجاد شود. همین عوامل شیمیایی و فیزیکی منجر به از دست دادن فعالیت آنزیم می شود.

در محلول‌ها، آنزیم‌ها، مانند پروتئین‌ها، تحت تأثیر جریان الکتریکی به روشی مشابه رفتار می‌کنند: مولکول‌ها به سمت کاتد یا آند حرکت می‌کنند. تغییر در غلظت یون های هیدروژن در محلول های پروتئین ها یا آنزیم ها منجر به تجمع بار مثبت یا منفی توسط آنها می شود. این امر ماهیت آمفوتریک آنزیم ها را ثابت می کند و همچنین ماهیت پروتئینی آنها را تأیید می کند. یکی دیگر از شواهد ماهیت پروتئینی آنزیم ها این است که آنها از غشاهای نیمه تراوا عبور نمی کنند. این نیز وزن مولکولی بزرگ آنها را ثابت می کند. اما اگر آنزیم ها پروتئینی هستند، در طول کم آبی نباید فعالیت آنها کاهش یابد. آزمایش ها صحت این فرض را تایید می کنند.

آزمایش جالبی در آزمایشگاه IP Pavlov انجام شد. هنگام دریافت شیره معده از طریق فیستول در سگ ها، کارکنان دریافتند که هر چه پروتئین بیشتر در شیره باشد، فعالیت آن بیشتر است، یعنی پروتئین شناسایی شده آنزیم شیره معده است.

بنابراین، پدیده دناتوره شدن و تحرک در یک میدان الکتریکی، ماهیت آمفوتریک مولکول ها، ماهیت مولکولی بالای آنها و توانایی رسوب از محلول تحت اثر عوامل حذف کننده آب (استون یا الکل) ماهیت پروتئینی آنزیم ها را ثابت می کند. .

تا به امروز، این واقعیت با بسیاری از روش‌های فیزیکی، شیمیایی یا بیولوژیکی حتی ظریف‌تر ثابت شده است.

ما قبلاً می دانیم که پروتئین ها از نظر ترکیب بسیار متفاوت هستند و مهمتر از همه، آنها می توانند ساده یا پیچیده باشند. چه نوع پروتئین هایی در حال حاضر آنزیم های شناخته شده هستند؟

دانشمندان کشورهای مختلف دریافته اند که بسیاری از آنزیم ها پروتئین های ساده ای هستند. این بدان معناست که در جریان هیدرولیز، مولکول های این آنزیم ها تنها به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. در هیدرولیز چنین پروتئین های آنزیمی چیزی جز اسیدهای آمینه نمی توان یافت. آنزیم های ساده عبارتند از پپسین - آنزیمی که پروتئین های معده را هضم می کند و در شیره معده موجود است، تریپسین - آنزیمی در آب پانکراس، پاپائین - آنزیم گیاهی، اوره آز و غیره.

آنزیم های پیچیده، علاوه بر اسیدهای آمینه، شامل موادی هستند که ماهیتی غیر پروتئینی دارند. به عنوان مثال، آنزیم های ردوکس ساخته شده در میتوکندری، علاوه بر بخش پروتئین، حاوی آهن، مس و سایر گروه های مقاوم در برابر حرارت هستند. بخش غیر پروتئینی آنزیم نیز می‌تواند مواد پیچیده‌تری باشد: ویتامین‌ها، نوکلئوتیدها (مونومرهای اسید نوکلئیک)، نوکلئوتیدهایی با سه باقیمانده فسفر و غیره. ما توافق کردیم که بخش غیر پروتئینی این پروتئین‌های پیچیده را کوآنزیم بنامیم آپوآنزیم قسمت پروتئینی

تفاوت بین آنزیم ها و کاتالیزورهای غیر بیولوژیکی

در کتاب های درسی مدرسه و کتابچه های راهنما در مورد شیمی، عمل کاتالیزورها به تفصیل تجزیه و تحلیل می شود، ایده ای در مورد سد انرژی، انرژی فعال سازی ارائه شده است. فقط به یاد می آوریم که نقش کاتالیزورها در توانایی آنها برای فعال کردن مولکول های موادی است که وارد واکنش می شوند. این منجر به کاهش انرژی فعال سازی می شود. واکنش نه در یک، بلکه در چندین مرحله با تشکیل ترکیبات میانی انجام می شود. کاتالیزورها جهت واکنش را تغییر نمی دهند، بلکه فقط بر سرعت رسیدن به حالت تعادل شیمیایی تأثیر می گذارند. یک واکنش کاتالیز شده همیشه انرژی کمتری نسبت به واکنش غیر کاتالیز شده مصرف می کند. در طی واکنش، آنزیم بسته بندی خود را تغییر می دهد، "تنش" می شود و در پایان واکنش، ساختار اولیه خود را به خود می گیرد و به شکل اولیه خود باز می گردد.

آنزیم ها همان کاتالیزورها هستند. آنها با تمام قوانین کاتالیز مشخص می شوند. اما آنزیم ها پروتئین هستند و این به آنها خواص ویژه ای می دهد. آنزیم ها با کاتالیزورهای آشنای ما، مثلاً پلاتین، اکسید وانادیوم (V) و سایر شتاب دهنده های واکنش معدنی چه اشتراکاتی دارند و چه چیزی آنها را متمایز می کند؟

از یک کاتالیزور معدنی مشابه می توان در صنایع مختلف استفاده کرد. و آنزیم فقط یک واکنش یا یک نوع واکنش را کاتالیز می کند، یعنی از یک کاتالیزور معدنی خاص تر است.

دما همیشه بر سرعت واکنش های شیمیایی تأثیر می گذارد. بیشتر واکنش ها با کاتالیزورهای معدنی در دماهای بسیار بالا انجام می شود. با افزایش دما، سرعت واکنش، به عنوان یک قاعده، افزایش می یابد (شکل 1). برای واکنش های آنزیمی، این افزایش به دمای معینی (دمای بهینه) محدود می شود. افزایش بیشتر دما باعث تغییراتی در مولکول آنزیم می شود که منجر به کاهش سرعت واکنش می شود (شکل 1). اما برخی از آنزیم ها مانند میکروارگانیسم های موجود در آب چشمه های آب گرم طبیعی، نه تنها دمای نزدیک به نقطه جوش آب را تحمل می کنند، بلکه حتی حداکثر فعالیت خود را نشان می دهند. برای اکثر آنزیم ها، دمای بهینه نزدیک به 35-45 درجه سانتیگراد است. در دماهای بالاتر، فعالیت آنها کاهش می یابد و سپس دناتوره شدن کامل حرارتی رخ می دهد.

برنج. 1. تأثیر دما بر فعالیت آنزیم ها: 1 - افزایش سرعت واکنش، 2 - کاهش سرعت واکنش.

بسیاری از کاتالیزورهای معدنی حداکثر کارایی خود را در یک محیط اسیدی یا قلیایی قوی نشان می دهند. در مقابل، آنزیم ها فقط در مقادیر فیزیولوژیکی اسیدیته محلول فعال هستند، فقط در چنین غلظتی از یون های هیدروژن که با زندگی و عملکرد طبیعی یک سلول، اندام یا سیستم سازگار است.

واکنش‌های مربوط به کاتالیزورهای معدنی معمولاً در فشارهای بالا انجام می‌شوند، در حالی که آنزیم‌ها در فشار معمولی (اتمسفر) عمل می‌کنند.

و شگفت‌انگیزترین تفاوت بین یک آنزیم و سایر کاتالیزورها این است که سرعت واکنش‌هایی که توسط آنزیم‌ها کاتالیز می‌شوند ده‌ها هزار و گاهی میلیون‌ها برابر بیشتر از آن چیزی است که می‌توان با مشارکت کاتالیزورهای معدنی به دست آورد.

پراکسید هیدروژن، که برای همه شناخته شده است، که در زندگی روزمره به عنوان سفید کننده و ضد عفونی کننده استفاده می شود، به آرامی بدون کاتالیزور تجزیه می شود:

در حضور یک کاتالیزور معدنی (نمک های آهن)، این واکنش تا حدودی سریعتر انجام می شود. و کاتالاز (آنزیمی که تقریباً در همه سلول ها وجود دارد) پراکسید هیدروژن را با سرعت غیرقابل تصوری از بین می برد: یک مولکول کاتالاز بیش از 5 میلیون مولکول H 2 O 2 را در یک دقیقه تجزیه می کند.

توزیع جهانی کاتالاز در سلول های تمام اندام های موجودات هوازی و فعالیت بالای این آنزیم با این واقعیت توضیح داده می شود که پراکسید هیدروژن یک سم سلولی قدرتمند است. در سلول ها به عنوان محصول جانبی بسیاری از واکنش ها تولید می شود، اما آنزیم کاتالاز محافظت می کند که بلافاصله پراکسید هیدروژن را به اکسیژن و آب بی ضرر تجزیه می کند.

محل فعال آنزیم

یک مرحله اجباری در واکنش کاتالیز شده، برهمکنش آنزیم با ماده ای است که تبدیل آن را کاتالیز می کند - با بستر: یک مجتمع آنزیم-سوبسترا تشکیل می شود. در مثال بالا، پراکسید هیدروژن بستری برای عمل کاتالاز است.

جالب است که در واکنش های آنزیمی، مولکول سوبسترا چندین برابر کوچکتر از مولکول پروتئین-آنزیم است. در نتیجه، سوبسترا نمی‌تواند با کل مولکول عظیم آنزیم تماس پیدا کند، بلکه فقط با مقداری از ناحیه کوچک آن یا حتی با یک گروه جداگانه، یک اتم تماس پیدا می‌کند. برای تایید این فرض، دانشمندان یک یا چند اسید آمینه را از آنزیم جدا کردند و این تاثیر کمی بر سرعت واکنش کاتالیز شده داشت یا نداشت. اما جدا شدن برخی از اسیدهای آمینه یا گروه های خاص منجر به از بین رفتن کامل خواص کاتالیزوری آنزیم شد. بنابراین، مفهوم مرکز فعال آنزیم شکل گرفت.

مرکز فعال، ناحیه‌ای از مولکول پروتئین است که اتصال آنزیم را با سوبسترا فراهم می‌کند و تغییرات بعدی سوبسترا را ممکن می‌سازد. برخی از مراکز فعال آنزیم های مختلف مورد مطالعه قرار گرفته است. این یا یک گروه عاملی (به عنوان مثال، گروه OH سرین)، یا یک اسید آمینه منفرد است. گاهی اوقات چندین اسید آمینه در یک ترتیب خاص برای انجام عمل کاتالیزوری مورد نیاز است.

به عنوان بخشی از مرکز فعال، بخش هایی که در عملکرد آنها متفاوت است، متمایز می شوند. برخی از بخش های مرکز فعال چسبندگی به بستر، تماس قوی با آن را فراهم می کند. بنابراین، آنها را لنگر یا مناطق تماس می نامند. دیگران عملکرد کاتالیزوری خود را انجام می دهند، بستر - سایت های کاتالیزوری را فعال می کنند. چنین جداسازی مشروط مرکز فعال به نمایش دقیق‌تر مکانیسم واکنش کاتالیزوری کمک می‌کند.

نوع پیوند شیمیایی در کمپلکس های آنزیم- سوبسترا نیز مورد بررسی قرار گرفته است. ماده (سوبسترا) با مشارکت انواع مختلف پیوندها روی آنزیم باقی می ماند: پل های هیدروژنی، یونی، کووالانسی، پیوندهای دهنده-پذیرنده، نیروهای پیوستگی واندروالس.

تغییر شکل مولکول های آنزیم در محلول منجر به ظاهر شدن ایزومرهای آن می شود که در ساختار سوم متفاوت هستند. به عبارت دیگر، آنزیم گروه های عاملی خود را که در مرکز فعال قرار دارند به گونه ای جهت می دهد که بیشترین فعالیت کاتالیزوری آشکار شود. اما مولکول‌های سوبسترا نیز می‌توانند در هنگام تعامل با آنزیم تغییر شکل داده و «کرنش» شوند. این ایده های مدرن در مورد برهمکنش آنزیم-سوبسترا با نظریه غالب قبلی E. Fischer که معتقد بود مولکول بستر دقیقاً با محل فعال آنزیم مطابقت دارد و مانند یک کلید به یک قفل به آن نزدیک می شود، متفاوت است.

خواص آنزیمی

مهمترین خاصیت آنزیم ها شتاب ترجیحی یکی از چندین واکنش احتمالی تئوری است. این به بسترها اجازه می‌دهد تا زنجیره‌های دگرگونی‌هایی را که برای ارگانیسم مفید هستند، از بین تعدادی مسیر ممکن انتخاب کنند.

آنزیم ها بسته به شرایط می توانند واکنش های رو به جلو و معکوس را کاتالیز کنند. به عنوان مثال، اسید پیروویک، تحت تأثیر آنزیم لاکتات دهیدروژناز، به محصول نهایی تخمیر - اسید لاکتیک تبدیل می شود. همین آنزیم واکنش معکوس را نیز کاتالیز می کند و نام خود را نه از واکنش مستقیم، بلکه از واکنش معکوس گرفته است. هر دو واکنش در بدن در شرایط مختلف رخ می دهد:

این خاصیت آنزیم ها از اهمیت عملی بالایی برخوردار است.

یکی دیگر از ویژگی های مهم آنزیم ها حرارت پذیری است، یعنی حساسیت بالا به تغییرات دما. قبلاً گفتیم که آنزیم ها پروتئین هستند. برای اکثر آنها، دمای بالای 70 درجه سانتیگراد منجر به دناتوره شدن و از دست دادن فعالیت می شود. از درس شیمی مشخص است که افزایش دما به میزان 10 درجه سانتیگراد منجر به افزایش سرعت واکنش 2-3 برابر می شود که این نیز مشخصه واکنش های آنزیمی است ، اما تا حد معینی. در دمای نزدیک به 0 درجه سانتیگراد، سرعت واکنش های آنزیمی به حداقل کاهش می یابد. این خاصیت به طور گسترده در بخش های مختلف اقتصاد به ویژه در کشاورزی و پزشکی استفاده می شود. به عنوان مثال، تمام روش های موجود در حال حاضر برای حفظ کلیه قبل از پیوند به بیمار، شامل خنک کردن این عضو به منظور کاهش شدت واکنش های بیوشیمیایی و افزایش طول عمر کلیه قبل از پیوند به فرد است. این تکنیک سلامتی را حفظ کرده و جان ده ها هزار نفر را در جهان نجات داده است.

برنج. 2. اثر pH بر فعالیت آنزیم.

یکی از مهمترین خواص پروتئین های آنزیمی حساسیت آنها به واکنش محیط، غلظت یون های هیدروژن یا یون های هیدروکسید است. آنزیم ها فقط در محدوده باریکی از اسیدیته یا قلیاییت (pH) فعال هستند. به عنوان مثال، فعالیت پپسین در حفره معده در pH حدود 1-1.5 حداکثر است. کاهش اسیدیته منجر به نقض عمیق عمل گوارش، هضم ناقص غذا و عوارض شدید می شود. از یک دوره زیست شناسی، می دانید که هضم از قبل در حفره دهان، جایی که آمیلاز بزاقی وجود دارد، آغاز می شود. مقدار pH بهینه برای آن 6.8-7.4 است. آنزیم های مختلف دستگاه گوارش با تفاوت های زیادی در pH بهینه مشخص می شوند (شکل 2). تغییر در واکنش محیط منجر به تغییر در بارهای مولکول آنزیم یا حتی مرکز فعال آن می شود و باعث کاهش یا از دست دادن کامل فعالیت می شود.

خاصیت مهم بعدی، ویژگی عمل آنزیم است. کاتالاز فقط پراکسید هیدروژن را تقسیم می کند، اوره آز - فقط اوره H 2 N-CO-NH 2، یعنی آنزیم تبدیل تنها یک بستر را کاتالیز می کند، فقط مولکول آن را "شناسایی" می کند. این ویژگی مطلق در نظر گرفته می شود. اگر یک آنزیم تبدیل چندین سوبسترا را که گروه عاملی یکسانی دارند کاتالیز کند، آنگاه این ویژگی ویژگی گروهی نامیده می شود. به عنوان مثال، فسفاتاز حذف باقی مانده اسید فسفریک را کاتالیز می کند:

نوعی ویژگی حساسیت آنزیم به تنها یک ایزومر است - ویژگی استریو شیمیایی.

آنزیم ها بر سرعت تبدیل مواد مختلف تأثیر می گذارند. اما برخی از مواد نیز بر آنزیم ها تأثیر می گذارند و به طور چشمگیری فعالیت آنها را تغییر می دهند. موادی که فعالیت آنزیم ها را افزایش داده و آنها را فعال می کنند، فعال کننده و موادی که آنها را مهار می کنند، مهار کننده نامیده می شوند. مهارکننده ها می توانند به طور غیر قابل برگشتی بر آنزیم تأثیر بگذارند. پس از عمل آنها، آنزیم هرگز نمی تواند واکنش خود را کاتالیز کند، زیرا ساختار آن به شدت تغییر خواهد کرد. اینگونه است که نمکهای فلزات سنگین، اسیدها، قلیاها روی آنزیم عمل می کنند. بازدارنده برگشت پذیر را می توان از محلول حذف کرد و آنزیم دوباره فعالیت خود را به دست آورد. چنین مهار برگشت‌پذیری اغلب به شیوه‌ای رقابتی انجام می‌شود، یعنی یک بستر و یک بازدارنده مشابه آن برای مکان فعال با هم رقابت می‌کنند. این مهار را می توان با افزایش غلظت بستر و جابجایی بازدارنده از محل فعال با بستر حذف کرد.

خاصیت مهم بسیاری از آنزیم ها این است که در بافت ها و سلول ها به شکل غیر فعال یافت می شوند (شکل 3). شکل غیر فعال آنزیم ها را پروآنزیم می گویند. نمونه های کلاسیک اشکال غیرفعال پپسین یا تریپسین هستند. وجود اشکال غیر فعال آنزیم ها از اهمیت بیولوژیکی بالایی برخوردار است. اگر پپسین یا تریپسین بلافاصله به شکل فعال تولید می شد، این امر منجر به این واقعیت می شود که به عنوان مثال، پپسین دیواره معده را "هضم" می کند، یعنی معده خود را "هضم" می کند. این اتفاق نمی افتد زیرا پپسین یا تریپسین تنها پس از ورود به حفره معده یا روده کوچک فعال می شوند: چندین اسید آمینه از پپسین تحت تأثیر اسید کلریدریک موجود در شیره معده جدا می شود و توانایی تجزیه پروتئین ها را به دست می آورد. و خود معده در حال حاضر توسط غشای مخاطی که حفره آن را پوشانده از اثر آنزیم های گوارشی محافظت می کند.

برنج. 3 طرح تبدیل تریپسینوژن به تریپسین فعال: الف - تریپسینوژن. ب - تریپسین؛ 1 - محل جدا شدن پپتید. 2 - پیوندهای هیدروژنی; 3 - پل دی سولفیدی; 4- پپتید در حین فعال سازی شکافته می شود.

فرآیند فعال سازی آنزیم، به طور معمول، به یکی از چهار روش نشان داده شده در شکل 4 ادامه می یابد. در حالت اول، جدا شدن پپتید از آنزیم غیرفعال، مرکز فعال را "باز می کند" و آنزیم را فعال می کند.

برنج. 4 مسیر فعال سازی آنزیم (مولکول سوبسترا سایه دار است):

1 - جدا شدن از پروآنزیم یک ناحیه کوچک (پپتید) و تبدیل یک پروآنزیم غیرفعال به آنزیم فعال. 2- تشکیل پیوندهای دی سولفیدی از گروههای SH، آزادسازی مرکز فعال. 3- تشکیل کمپلکس پروتئینی با فلزات، فعال کردن آنزیم؛ 4 تشکیل کمپلکس آنزیمی با مقداری ماده (این کار دسترسی به مرکز فعال را آزاد می کند).

راه دوم تشکیل پل های دی سولفید S-S است که سایت فعال را در دسترس قرار می دهد. در حالت سوم، وجود یک فلز باعث فعال شدن آنزیمی می شود که تنها می تواند در ترکیب با این فلز کار کند. مسیر چهارم فعال شدن توسط ماده ای را نشان می دهد که به ناحیه محیطی مولکول پروتئین متصل می شود و آنزیم را به گونه ای تغییر شکل می دهد که دسترسی سوبسترا به محل فعال را تسهیل می کند.

در سال‌های اخیر، راه دیگری برای تنظیم فعالیت آنزیم کشف شده است. مشخص شد که یک آنزیم، مانند لاکتات دهیدروژناز، می‌تواند در چندین شکل مولکولی باشد که با یکدیگر متفاوت باشند، اگرچه همه آنها واکنش مشابهی را کاتالیز می‌کنند. چنین مولکول‌های آنزیمی متفاوتی که واکنش مشابهی را کاتالیز می‌کنند، حتی در داخل یک سلول یافت می‌شوند. به آنها ایزوآنزیم، یعنی ایزومرهای آنزیمی می گویند. لاکتات دهیدروژناز که قبلاً نامگذاری شده است دارای پنج ایزوآنزیم مختلف است. نقش چند شکل از یک آنزیم چیست؟ ظاهراً بدن برخی از واکنش‌های مهم را «بیمه» می‌کند، زمانی که، زمانی که شرایط در سلول تغییر می‌کند، این یا شکل دیگری از ایزوآنزیم کار می‌کند و سرعت و جهت لازم فرآیند را فراهم می‌کند.

و یکی دیگر از خواص مهم آنزیم ها. اغلب آنها در سلول عمل می کنند نه جدا از یکدیگر، بلکه به شکل مجتمع ها - سیستم های آنزیمی سازماندهی شده اند (شکل 5): محصول واکنش قبلی بستر واکنش بعدی است. این سیستم ها در غشای سلولی ساخته می شوند و اکسیداسیون مستقیم یک ماده را فراهم می کنند و آن را از آنزیم به آنزیم "انتقال" می دهند. فرآیندهای مصنوعی در سلول در سیستم های آنزیمی مشابه انجام می شود.

طبقه بندی آنزیمی

دامنه سؤالات مورد مطالعه توسط تخمیر شناسی گسترده است. تعداد آنزیم های مورد استفاده در مراقبت های بهداشتی، کشاورزی، میکروبیولوژی و سایر شاخه های علم و عمل زیاد است. این امر در توصیف واکنش‌های آنزیمی مشکل ایجاد می‌کند، زیرا یک آنزیم را می‌توان بر اساس سوبسترا یا نوع واکنش‌های کاتالیز شده، یا با یک اصطلاح قدیمی که کاملاً در ادبیات جا افتاده است نام‌گذاری کرد: به عنوان مثال، پپسین، تریپسین، کاتالاز

برنج. 5. ساختار پیشنهادی مجتمع چند آنزیمی سنتز اسیدهای چرب (هفت زیر واحد آنزیمی مسئول هفت واکنش شیمیایی هستند).

بنابراین، در سال 1961، کنگره بین المللی بیوشیمی در مسکو طبقه بندی آنزیم ها را تصویب کرد که بر اساس نوع واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم معین است. نام آنزیم باید حاوی نام سوبسترا باشد، یعنی ترکیبی که این آنزیم روی آن اثر می کند و انتهای آن -ase باشد. به عنوان مثال، آرژیناز هیدرولیز آرژنین را کاتالیز می کند.

بر اساس این اصل، تمام آنزیم ها به شش کلاس تقسیم شدند.

1. آنزیم های اکسیدرودوکتاز که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند، مانند کاتالاز:

2. ترانسفرازها - آنزیم هایی که انتقال اتم ها یا رادیکال ها را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، متیل ترانسفرازها که یک گروه CH3 را منتقل می کنند:

3. هیدرولازها - آنزیم هایی که با اتصال مولکول های آب، مانند فسفاتاز، پیوندهای درون مولکولی را می شکنند.

4. لیازها - آنزیم هایی که یک یا گروه دیگر را بدون افزودن آب از بستر جدا می کنند، به روشی غیر هیدرولیتیک، به عنوان مثال، جداسازی گروه کربوکسیل توسط دکربوکسیلاز:

5. ایزومرازها - آنزیم هایی که تبدیل یک ایزومر به ایزومر دیگر را کاتالیز می کنند:

گلوکز-6-فسفات->گلوکز-1-فسفات

6. آنزیم هایی که واکنش های سنتز را کاتالیز می کنند، مانند سنتز پپتیدها از اسیدهای آمینه. این دسته از آنزیم ها سنتتاز نامیده می شوند.

پیشنهاد شد که هر آنزیم با یک کد چهار رقمی رمزگذاری شود، که اولین آن نشان دهنده شماره کلاس است، و سه رقم باقی مانده با جزئیات بیشتری ویژگی های آنزیم، زیر کلاس آن و شماره کاتالوگ فردی را مشخص می کند.

به عنوان نمونه ای از طبقه بندی آنزیم ها، ما یک کد چهار رقمی اختصاص داده شده به پپسین - 3.4.4L را می دهیم. عدد 3 نشان دهنده کلاس آنزیم - هیدرولاز است. عدد 4 بعدی زیرمجموعه ای از هیدرولازهای پپتیدی را کد می کند، یعنی آنزیم هایی که پیوندهای پپتیدی را دقیقاً هیدرولیز می کنند. 4 مورد دیگر نشان دهنده زیرگروهی به نام هیدرولازهای پپتیدیل پپتیدی است. این زیر کلاس قبلاً شامل آنزیم های فردی است و اولین مورد در آن پپسین است که شماره سریال 1 به آن اختصاص داده شده است.

کد او اینگونه است - 3.4.4.1. نقاط کاربرد عمل آنزیم های کلاس هیدرولاز در شکل 6 نشان داده شده است.

برنج. 6. جدا شدن پیوندهای پپتیدی توسط آنزیم های پروتئولیتیک مختلف.

عمل آنزیم ها

به طور معمول، آنزیم ها از اشیاء مختلف با منشا حیوانی، گیاهی یا میکروبی جدا می شوند و عملکرد آنها در خارج از سلول و بدن مورد مطالعه قرار می گیرد. این مطالعات برای درک مکانیسم عمل آنزیم ها، مطالعه ترکیب آنها و ویژگی های واکنش هایی که کاتالیز می کنند بسیار مهم است. اما اطلاعاتی که از این طریق به دست می آید را نمی توان مستقیماً به صورت مکانیکی به فعالیت آنزیم ها در یک سلول زنده منتقل کرد. در خارج از سلول، بازتولید شرایطی که تحت آن آنزیم کار می کند، به عنوان مثال، در میتوکندری یا لیزوزوم دشوار است. علاوه بر این، همیشه مشخص نیست که چه تعداد از مولکول های آنزیمی موجود در واکنش دخیل هستند - همه یا فقط برخی از آنها.

تقریباً همیشه معلوم می شود که سلول حاوی یک یا آنزیم دیگر است که محتوای آن چندین ده برابر بیشتر از مقدار مورد نیاز برای متابولیسم طبیعی است. متابولیسم در دوره های مختلف زندگی سلول از نظر شدت متفاوت است، اما آنزیم های بسیار بیشتری در آن وجود دارد که در بالاترین سطح متابولیسم مورد نیاز است. به عنوان مثال، ترکیب سلول های عضله قلب حاوی مقدار زیادی سیتوکروم c است که می تواند اکسیداسیون را انجام دهد، یعنی 20 برابر بیشتر از حداکثر اکسیژن مصرفی عضله قلب. بعدها، موادی کشف شد که می تواند برخی از مولکول های آنزیم را "خاموش کند". اینها به اصطلاح عوامل بازدارنده هستند. برای درک مکانیسم عمل آنزیم ها، همچنین مهم است که در سلول آنها فقط در محلول نیستند، بلکه در ساختار سلول ساخته شده اند. اکنون مشخص شده است که کدام آنزیم ها در غشای خارجی میتوکندری، کدام آنزیم ها در غشای داخلی ساخته شده اند، و کدام آنزیم ها با هسته، لیزوزوم ها و سایر ساختارهای زیر سلولی مرتبط هستند.

مکان نزدیک "سرزمینی" آنزیمی که اولین واکنش را کاتالیز می کند به آنزیم هایی که واکنش های دوم، سوم و بعدی را کاتالیز می کنند، به شدت بر نتیجه کلی عمل آنها تأثیر می گذارد. به عنوان مثال، زنجیره ای از آنزیم ها که الکترون ها را به اکسیژن منتقل می کنند در میتوکندری - سیستم سیتوکروم ساخته شده است. اکسیداسیون بسترها را با تشکیل انرژی که در ATP ذخیره می شود کاتالیز می کند.

هنگام استخراج آنزیم ها از سلول، انسجام کار مشترک آنها مختل می شود. بنابراین، آنها سعی می کنند کار آنزیم ها را بدون تخریب ساختاری که مولکول های آنها در آن ساخته شده است، مطالعه کنند. به عنوان مثال، اگر یک بخش بافت در محلول بستر نگه داشته شود و سپس با یک معرف که یک کمپلکس رنگی با محصولات واکنش ایجاد می کند، درمان شود، آنگاه مناطق رنگ شده سلول به وضوح در میکروسکوپ قابل مشاهده خواهند بود: در این مناطق، یک آنزیم موضعی (موقعیت) بود که بستر را شکافت. بنابراین مشخص شد که کدام سلول های معده حاوی پپسینوژن هستند که از آن آنزیم پپسین به دست می آید.

اکنون روش دیگری به طور گسترده استفاده می شود که به شما امکان می دهد محلی سازی آنزیم ها را ایجاد کنید - سانتریفیوژ جداسازی. برای این کار، بافت مورد مطالعه (به عنوان مثال، تکه های کبد حیوانات آزمایشگاهی) خرد شده و سپس دوغابی از آن در محلول ساکارز تهیه می شود. مخلوط به لوله های آزمایش منتقل می شود و در سانتریفیوژها با سرعت بالا می چرخد. عناصر سلولی مختلف بسته به جرم و اندازه آنها در محلول متراکم ساکارز در طول چرخش تقریباً به شرح زیر توزیع می شوند:

برای به دست آوردن هسته های سنگین، شتاب نسبتا کمی (تعداد دور کمتر) مورد نیاز است. پس از جدا شدن هسته ها، با افزایش تعداد دور، میتوکندری ها و میکروزوم ها به طور متوالی رسوب می کنند و سیتوپلاسم به دست می آید. اکنون می توان فعالیت آنزیم ها را در هر یک از فراکسیون های جدا شده بررسی کرد. به نظر می رسد که بیشتر آنزیم های شناخته شده عمدتاً در یک یا قسمت دیگر قرار دارند. به عنوان مثال، آنزیم آلدولاز در سیتوپلاسم و آنزیمی که اسید کاپروئیک را اکسید می کند عمدتاً در میتوکندری قرار دارد.

اگر غشایی که آنزیم ها در آن تعبیه شده اند آسیب ببیند، فرآیندهای پیچیده مرتبط با یکدیگر رخ نمی دهند، یعنی هر آنزیم فقط می تواند به تنهایی عمل کند.

سلول‌های گیاهی و میکروارگانیسم‌ها مانند سلول‌های حیوانی دارای بخش‌های سلولی بسیار مشابه هستند. به عنوان مثال، پلاستیدهای گیاهی از نظر مجموعه آنزیمی شبیه میتوکندری هستند. میکروارگانیسم ها حاوی دانه هایی هستند که شبیه ریبوزوم هستند و همچنین حاوی مقادیر زیادی اسید ریبونوکلئیک هستند. آنزیم هایی که بخشی از سلول های حیوانی، گیاهی و میکروبی هستند، تأثیر مشابهی دارند. به عنوان مثال، هیالورونیداز ورود میکروب ها به بدن را آسان تر می کند و به تخریب دیواره سلولی کمک می کند. همان آنزیم در بافت های مختلف موجودات جانوری یافت می شود.

دریافت و استفاده از آنزیم ها

آنزیم ها در تمام بافت های جانوران و گیاهان یافت می شوند. با این حال، مقدار آنزیم یکسان در بافت های مختلف و قدرت پیوند آنزیم-بافت یکسان نیست. بنابراین، در عمل، دریافت آن همیشه موجه نیست.

شیره گوارشی انسان و حیوان می تواند منبع آنزیم باشد. ناخالصی های خارجی، عناصر سلولی و سایر اجزای نسبتاً کمی در آب میوه ها وجود دارد که هنگام تهیه داروی خالص باید دفع شوند. اینها محلولهای تقریبا خالص آنزیمها هستند.

به دست آوردن آنزیم از بافت ها دشوارتر است. برای انجام این کار، بافت خرد می شود، ساختارهای سلولی با مالش بافت خرد شده با ماسه از بین می روند یا با سونوگرافی درمان می شوند. در همان زمان، آنزیم ها از سلول ها و ساختارهای غشایی "ریزش می کنند". آنها اکنون پاک شده و از یکدیگر جدا شده اند. برای خالص سازی، توانایی متفاوت آنزیم ها برای جداسازی بر روی ستون های کروماتوگرافی، تحرک نابرابر آنها در میدان الکتریکی، رسوب آنها با الکل، نمک، استون و روش های دیگر استفاده می شود. از آنجایی که بیشتر آنزیم ها با هسته، میتوکندری، ریبوزوم یا سایر ساختارهای درون سلولی مرتبط هستند، این بخش ابتدا با سانتریفیوژ جدا می شود و سپس آنزیم از آن استخراج می شود.

توسعه روش های جدید تصفیه، امکان به دست آوردن تعدادی آنزیم کریستالی را به شکل بسیار خالص فراهم کرده است که می توان آنها را برای سال ها ذخیره کرد.

دیگر نمی توان تعیین کرد که مردم برای اولین بار از این آنزیم چه زمانی استفاده کردند، اما می توان با اطمینان گفت که این آنزیم یک آنزیم گیاهی بوده است. مردم مدتهاست که به مفید بودن یک گیاه خاص توجه کرده اند، نه تنها به عنوان یک محصول غذایی. به عنوان مثال، بومیان آنتیل از دیرباز از آب درخت خربزه برای درمان زخم و سایر بیماری های پوستی استفاده می کردند.

اجازه دهید ویژگی های تولید و کاربرد آنزیم ها را با استفاده از مثال یکی از بیوکاتالیست های گیاهی شناخته شده در حال حاضر - پاپائین با جزئیات بیشتری در نظر بگیریم. این آنزیم در آب شیری در تمام قسمت های درخت میوه پاپایای استوایی یافت می شود - علف درختی غول پیکر که ارتفاع آن به 10 متر می رسد میوه های آن از نظر شکل و طعم شبیه خربزه است و حاوی مقدار زیادی آنزیم پاپائین است. در اوایل قرن شانزدهم. دریانوردان اسپانیایی این گیاه را در شرایط طبیعی در آمریکای مرکزی کشف کردند. سپس او را به هند و از آنجا به تمام کشورهای گرمسیری آوردند. واسکو داگاما، که پاپایا را در هند دید، آن را درخت طلایی زندگی نامید و مارکوپولو گفت که پاپایا "خربوزه ای است که از درخت بالا می رود." ملوانان می دانستند که میوه های درخت از اسکوربوت و اسهال خونی نجات می یابد.

در کشور ما، پاپایا در سواحل دریای سیاه قفقاز، در باغ گیاه شناسی آکادمی علوم روسیه در گلخانه های ویژه رشد می کند. ماده اولیه آنزیم - شیره شیری - از برش های روی پوست میوه به دست می آید. سپس آب میوه در آزمایشگاه در کوره های خلاء در دمای پایین (بیش از 80 درجه سانتیگراد) خشک می شود. محصول خشک شده تریتور شده و در بسته بندی استریل پر از پارافین نگهداری می شود. این در حال حاضر یک داروی کاملا فعال است. فعالیت آنزیمی آن را می توان با مقدار تقسیم پروتئین کازئین در واحد زمان تخمین زد. برای یک واحد بیولوژیکی فعالیت پاپائین، مقداری از آنزیم مصرف می‌شود که وقتی وارد خون می‌شود، برای ایجاد علامت "گوش آویزان" در خرگوش با وزن 1 کیلوگرم کافی است. این پدیده به این دلیل رخ می دهد که پاپائین شروع به عمل بر روی رشته های پروتئین کلاژن در گوش خرگوش می کند.

پاپائین دارای طیف وسیعی از خواص است: پروتئولیتیک، ضد التهاب، ضد انعقاد (جلوگیری از لخته شدن خون)، کم آبی، ضد درد و باکتری کش. پروتئین ها را به پلی پپتیدها و اسیدهای آمینه تجزیه می کند. علاوه بر این، این شکاف عمیق تر از اثر سایر آنزیم های با منشاء حیوانی و باکتریایی است. یکی از ویژگی های پاپائین توانایی آن برای فعال بودن در محدوده وسیع pH و در نوسانات دمایی زیاد است که برای استفاده گسترده از این آنزیم بسیار مهم و راحت است. و اگر این را نیز در نظر بگیریم که برای به دست آوردن آنزیم های مشابه با پاپائین (پپسین، تریپسین، لیداز)، خون، کبد، ماهیچه ها یا سایر بافت های حیوانی مورد نیاز است، مزیت و کارایی اقتصادی آنزیم پاپائین گیاهی است. غیر قابل انکار.

زمینه های کاربرد پاپائین بسیار متنوع است. در پزشکی، از آن برای درمان زخم ها استفاده می شود، جایی که باعث تجزیه پروتئین ها در بافت های آسیب دیده و تمیز کردن سطح زخم می شود. پاپائین در درمان بیماری های مختلف چشم ضروری است. این باعث جذب ساختارهای ابری اندام بینایی می شود و آنها را شفاف می کند. اثر مثبت آنزیم در بیماری های دستگاه گوارش شناخته شده است. نتایج خوبی با استفاده از پاپائین برای درمان بیماری های پوستی، سوختگی ها و همچنین در نوروپاتولوژی، اورولوژی و سایر شاخه های پزشکی به دست آمده است.

علاوه بر دارو، مقدار زیادی از این آنزیم در شراب سازی و دم کردن مصرف می شود. پاپائین ماندگاری نوشیدنی ها را افزایش می دهد. هنگامی که با پاپائین پردازش می شود، گوشت نرم و به سرعت قابل هضم می شود، ماندگاری محصولات به طور چشمگیری افزایش می یابد. پشم هایی که به سمت صنعت نساجی می روند پس از درمان با پاپائین پیچ خورده و با چروک شدن همراه نیستند. اخیراً از پاپائین در صنعت چرم استفاده می شود. محصولات چرمی پس از درمان آنزیمی نرم، الاستیک، قوی تر و بادوام تر می شوند.

مطالعه دقیق برخی از بیماری‌هایی که قبلاً صعب‌العلاج بودند، نیاز به وارد کردن آنزیم‌های از دست رفته در بدن برای جایگزینی آنزیم‌هایی که فعالیت آنها کاهش یافته است، شده است. می‌توان مقدار مورد نیاز آنزیم‌های از دست رفته را به بدن وارد کرد یا مولکول‌های آنزیم‌هایی را که فعالیت کاتالیزوری خود را در یک اندام یا بافت کاهش داده‌اند، «افزودن» کرد. اما بدن به این آنزیم ها به گونه ای واکنش نشان می دهد که انگار پروتئین های خارجی هستند، آنها را پس می زند، علیه آنها آنتی بادی تولید می کند که در نهایت منجر به تجزیه سریع پروتئین های معرفی شده می شود. اثر درمانی مورد انتظار نخواهد بود. همچنین نمی توان آنزیم ها را با غذا وارد کرد، زیرا شیره های گوارشی آنها را "هضم" می کند و قبل از رسیدن به سلول ها و بافت ها، فعالیت خود را از دست می دهند و به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند. ورود مستقیم آنزیم ها به جریان خون منجر به تخریب آنها توسط پروتئازهای بافتی می شود. این مشکلات را می توان با استفاده از آنزیم های بی حرکت از بین برد. اصل بیحرکتی مبتنی بر توانایی آنزیم ها برای "چسبیدن" به یک حامل پایدار با طبیعت آلی یا معدنی است. نمونه ای از اتصال شیمیایی یک آنزیم به یک ماتریکس (حامل) تشکیل پیوندهای کووالانسی قوی بین گروه های عاملی آنها است. به عنوان مثال، ماتریکس می تواند یک شیشه متخلخل حاوی گروه های آمینه عملکردی باشد که آنزیم از نظر شیمیایی به آن متصل است.

هنگام استفاده از آنزیم ها، اغلب نیاز به مقایسه فعالیت های آنها می شود. چگونه یک آنزیم فعال تر را پیدا کنیم؟ چگونه می توان فعالیت آماده سازی های مختلف تصفیه شده را محاسبه کرد؟ ما توافق کردیم که مقدار سوبسترا را به عنوان فعالیت آنزیم در نظر بگیریم که در یک دقیقه می تواند 1 گرم از بافت حاوی این آنزیم را در دمای 25 درجه سانتی گراد تبدیل کند. هرچه سوبسترا بیشتر توسط آنزیم پردازش شود، فعال تر است. فعالیت همان آنزیم به دلیل سن، جنسیت، زمان روز، وضعیت بدن تغییر می کند و همچنین به غدد درون ریز که هورمون تولید می کنند بستگی دارد.

طبیعت در تولید پروتئین های یکسان در طول زندگی یک ارگانیسم و ​​انتقال این اطلاعات دقیق در مورد تولید همان پروتئین ها از نسلی به نسل دیگر تقریباً هرگز اشتباه نمی کند. با این حال، گاهی اوقات یک پروتئین تغییر یافته در بدن ظاهر می شود که در آن یک یا چند اسید آمینه "اضافی" رخ می دهد، یا برعکس، آنها از بین می روند. بسیاری از چنین خطاهای مولکولی در حال حاضر شناخته شده است. آنها دلایل مختلفی دارند و می توانند تغییرات دردناکی در بدن ایجاد کنند. این گونه بیماری ها که ناشی از مولکول های پروتئین غیرطبیعی است، در پزشکی بیماری های مولکولی نامیده می شوند. به عنوان مثال، هموگلوبین یک فرد سالم، متشکل از دو زنجیره پلی پپتیدی (a و b) و هموگلوبین یک بیمار مبتلا به کم خونی سلول داسی شکل (گلبول قرمز به شکل داسی است) فقط در بیماران مبتلا به زنجیره β متفاوت است. اسید گلوتامیک با والین جایگزین می شود. کم خونی داسی شکل یک بیماری ارثی است. تغییرات در هموگلوبین از والدین به فرزندان منتقل می شود.

به بیماری هایی که با تغییر فعالیت آنزیم ها رخ می دهد، تخمیر می گویند. آنها معمولاً ارثی هستند و از والدین به فرزندان منتقل می شوند. به عنوان مثال، در فنیل کتونوری مادرزادی، تغییر شکل زیر مختل می شود:

با کمبود آنزیم فنیل آلانین هیدروکسیلاز، فنیل آلانین به تیروزین تبدیل نمی شود، بلکه تجمع می یابد، که باعث اختلال در عملکرد طبیعی تعدادی از اندام ها، در درجه اول اختلال در عملکرد سیستم عصبی مرکزی می شود. این بیماری از روزهای اول زندگی کودک بروز می کند و در شش تا هفت ماهگی اولین علائم آن ظاهر می شود. در خون و ادرار چنین بیمارانی، مقادیر زیادی فنیل آلانین در مقایسه با هنجار یافت می شود. تشخیص به موقع چنین آسیب شناسی و کاهش مصرف مواد غذایی حاوی مقدار زیادی فنیل آلانین اثر درمانی مثبتی دارد.

مثال دیگر: فقدان آنزیمی در کودکان که گالاکتوز را به گلوکز تبدیل می کند، منجر به تجمع گالاکتوز در بدن می شود که به مقدار زیادی در بافت ها تجمع می یابد و بر کبد، کلیه ها و چشم ها تأثیر می گذارد. اگر عدم وجود آنزیم به موقع تشخیص داده شود، کودک به رژیم غذایی بدون گالاکتوز منتقل می شود. این منجر به ناپدید شدن علائم بیماری می شود.

به دلیل وجود آماده سازی آنزیمی، ساختار پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک رمزگشایی می شود. بدون آنها، تولید آنتی بیوتیک، شراب سازی، پخت و سنتز ویتامین ها غیرممکن است. در کشاورزی از محرک های رشد استفاده می شود که در فعال شدن فرآیندهای آنزیمی تاثیر دارند. بسیاری از داروهایی که فعالیت آنزیم ها را در بدن سرکوب یا فعال می کنند دارای همین خاصیت هستند.

بدون آنزیم، تصور توسعه چنین مناطق امیدوار کننده ای مانند تولید مثل فرآیندهای شیمیایی در سلول و ایجاد بیوتکنولوژی صنعتی مدرن بر این اساس غیرممکن است. تاکنون هیچ یک از گیاهان شیمیایی مدرن قادر به رقابت با یک برگ گیاه معمولی نیست که در سلول های آن با مشارکت آنزیم ها و نور خورشید تعداد زیادی از مواد آلی پیچیده مختلف از آب و دی اکسید کربن سنتز می شود. در همان زمان، اکسیژن به مقدار زیادی در جو آزاد می شود که برای زندگی ما بسیار ضروری است.

تخمیر شناسی علمی جوان و امیدوارکننده است که از زیست شناسی و شیمی جدا شده است و نوید اکتشافات شگفت انگیز بسیاری را به هرکسی که تصمیم به جدی گرفتن آن دارد می دهد.

دانلود چکیده: شما به دانلود فایل ها از سرور ما دسترسی ندارید.

اغلب در کنار ویتامین ها، مواد معدنی و سایر عناصر مفید برای بدن انسان، موادی به نام آنزیم ذکر می شود. آنزیم ها چیست و چه عملکردی در بدن دارند، ماهیت آنها چیست و در کجا قرار دارند؟

اینها مواد پروتئینی، بیوکاتالیست ها هستند. بدون آنها، غذای کودک، غلات آماده، کواس، پنیر، پنیر، ماست، کفیر وجود نخواهد داشت. آنها بر عملکرد تمام سیستم های بدن انسان تأثیر می گذارند. فعالیت ناکافی یا بیش از حد این مواد بر سلامتی تأثیر منفی می گذارد، بنابراین باید بدانید آنزیم ها چیست تا از مشکلات ناشی از کمبود آنها جلوگیری کنید.

آن چیست؟

آنزیم ها مولکول های پروتئینی هستند که توسط سلول های زنده سنتز می شوند. در هر سلول بیش از صد مورد وجود دارد. نقش این مواد بسیار زیاد است. آنها بر روند سرعت واکنش های شیمیایی در دمای مناسب برای یک موجود زنده تأثیر می گذارند. نام دیگر آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی است. افزایش سرعت یک واکنش شیمیایی با تسهیل روند آن اتفاق می افتد. به عنوان کاتالیزور، آنها در طول واکنش مصرف نمی شوند و جهت آن را تغییر نمی دهند. عملکرد اصلی آنزیم ها این است که بدون آنها همه واکنش ها در موجودات زنده بسیار آهسته انجام می شود و این به طور قابل توجهی بر زنده ماندن تأثیر می گذارد.

به عنوان مثال، هنگام جویدن غذاهای حاوی نشاسته (سیب زمینی، برنج)، طعم شیرینی در دهان ظاهر می شود که با کار آمیلاز، آنزیمی که نشاسته موجود در بزاق را تجزیه می کند، مرتبط است. نشاسته به خودی خود بی مزه است، زیرا یک پلی ساکارید است. محصولات برش آن (مونوساکاریدها) طعم شیرینی دارند: گلوکز، مالتوز، دکسترین.

همه به ساده و پیچیده تقسیم می شوند. اولی فقط از پروتئین تشکیل شده است، در حالی که دومی شامل پروتئین (آپوآنزیم) و غیر پروتئینی (کوآنزیم) است. ویتامین های گروه B، E، K می توانند کوآنزیم باشند.

کلاس های آنزیمی

به طور سنتی، این مواد به شش گروه تقسیم می شوند. این نام در ابتدا بسته به بستری که یک آنزیم خاص روی آن عمل می کند، با افزودن پایان -ase به ریشه آن به آنها داده شد. بنابراین، آنزیم هایی که پروتئین ها (پروتئین ها) را هیدرولیز می کنند، پروتئینازها، چربی ها (لیپوس) - لیپازها، نشاسته (آمیلون) - آمیلازها نامیده می شوند. سپس آنزیم هایی که واکنش های مشابه را کاتالیز می کنند نام هایی دریافت کردند که نشان دهنده نوع واکنش مربوطه است - آسیلازها، دکربوکسیلازها، اکسیدازها، دهیدروژنازها و غیره. بیشتر این نام ها امروزه نیز مورد استفاده قرار می گیرند.

بعداً اتحادیه بین المللی بیوشیمیایی نامگذاری را معرفی کرد که بر اساس آن نام و طبقه بندی آنزیم ها باید با نوع و مکانیسم واکنش شیمیایی کاتالیز شده مطابقت داشته باشد. این مرحله در سیستم‌بندی داده‌هایی که به جنبه‌های مختلف متابولیسم مربوط می‌شوند، آرامش بخشید. واکنش ها و آنزیم هایی که آنها را کاتالیز می کنند به شش دسته تقسیم می شوند. هر کلاس از چندین زیر کلاس (4-13) تشکیل شده است. قسمت اول نام آنزیم مربوط به نام بستر است، قسمت دوم - با نوع واکنش کاتالیز شده با پایان -aza. هر آنزیم با توجه به طبقه بندی (CF) شماره کد مخصوص به خود را دارد. رقم اول مربوط به کلاس واکنش، رقم بعدی مربوط به زیر کلاس و رقم سوم مربوط به زیر کلاس است. رقم چهارم تعداد آنزیم را به ترتیب در زیر کلاس آن نشان می دهد. به عنوان مثال، اگر EC 2.7.1.1 باشد، آنزیم متعلق به کلاس 2، زیر کلاس 7، زیر کلاس 1 است. آخرین عدد به آنزیم هگزوکیناز اشاره دارد.

معنی

اگر در مورد آنزیم ها صحبت کنیم، نمی توانیم از اهمیت آنها در دنیای مدرن چشم پوشی کنیم. آنها تقریباً در تمام شاخه های فعالیت انسانی به طور گسترده استفاده می شوند. چنین شیوع آنها به این دلیل است که آنها می توانند خواص منحصر به فرد خود را در خارج از سلول های زنده حفظ کنند. به عنوان مثال در پزشکی از آنزیم های گروه لیپازها، پروتئازها و آمیلازها استفاده می شود. آنها چربی ها، پروتئین ها، نشاسته را تجزیه می کنند. به عنوان یک قاعده، این نوع بخشی از داروهایی مانند Panzinorm، Festal است. این وجوه در درجه اول برای درمان بیماری های دستگاه گوارش استفاده می شود. برخی از آنزیم ها قادرند لخته های خون را در رگ های خونی حل کنند، آنها به درمان زخم های چرکی کمک می کنند. آنزیم درمانی جایگاه ویژه ای در درمان بیماری های انکولوژیک دارد.

آنزیم آمیلاز به دلیل توانایی در تجزیه نشاسته به طور گسترده در صنایع غذایی استفاده می شود. در همین منطقه از لیپازها استفاده می شود که چربی ها را تجزیه می کنند و پروتئازها که پروتئین ها را تجزیه می کنند. آنزیم های آمیلاز در دم کردن، شراب سازی و پخت استفاده می شود. در تهیه غلات آماده و برای نرم شدن گوشت از پروتئازها استفاده می شود. در تولید پنیر از لیپاز و مایه پنیر استفاده می شود. صنعت لوازم آرایشی نیز نمی تواند بدون آنها کار کند. آنها بخشی از پودرهای لباسشویی، کرم ها هستند. به عنوان مثال در پودرهای لباسشویی آمیلاز که نشاسته را تجزیه می کند اضافه می شود. ناخالصی های پروتئینی و پروتئین ها توسط پروتئازها تجزیه می شوند و لیپازها بافت را از روغن و چربی پاک می کنند.

نقش آنزیم ها در بدن

دو فرآیند در بدن انسان مسئول متابولیسم هستند: آنابولیسم و ​​کاتابولیسم. اولی جذب انرژی و مواد ضروری را تضمین می کند، دوم - تجزیه مواد زائد. تعامل مداوم این فرآیندها بر جذب کربوهیدرات ها، پروتئین ها و چربی ها و حفظ عملکردهای حیاتی بدن تأثیر می گذارد. فرآیندهای متابولیک توسط سه سیستم عصبی، غدد درون ریز و گردش خون تنظیم می شوند. آنها می توانند با کمک زنجیره ای از آنزیم ها به طور طبیعی عمل کنند، که به نوبه خود تضمین می کند که فرد با تغییرات در شرایط محیط بیرونی و داخلی سازگار است. آنزیم ها حاوی محصولات پروتئینی و غیر پروتئینی هستند.

در فرآیند واکنش های بیوشیمیایی در بدن، که در جریان آن آنزیم ها شرکت می کنند، خود آنها مصرف نمی شوند. هر یک از آنها ساختار شیمیایی و نقش منحصر به فرد خود را دارند، بنابراین هر یک فقط واکنش خاصی را آغاز می کنند. کاتالیزورهای بیوشیمیایی به رکتوم، ریه ها، کلیه ها، کبد کمک می کنند تا سموم و مواد زائد را از بدن خارج کنند. آنها همچنین به ساخت پوست، استخوان ها، سلول های عصبی، بافت های عضلانی کمک می کنند. از آنزیم های خاصی برای اکسید کردن گلوکز استفاده می شود.

تمام آنزیم های بدن به متابولیک و گوارشی تقسیم می شوند. متابولیک در خنثی سازی سموم، تولید پروتئین و انرژی و تسریع فرآیندهای بیوشیمیایی در سلول ها نقش دارد. بنابراین، به عنوان مثال، سوپراکسید دیسموتاز قوی ترین آنتی اکسیدان است که به طور طبیعی در اکثر گیاهان سبز، کلم سفید، کلم بروکسل و کلم بروکلی، در جوانه گندم، سبزی، جو یافت می شود.

فعالیت آنزیمی

برای اینکه این مواد عملکرد خود را به طور کامل انجام دهند، شرایط خاصی لازم است. فعالیت آنها در درجه اول تحت تأثیر دما است. با افزایش، سرعت واکنش های شیمیایی افزایش می یابد. در نتیجه افزایش سرعت مولکول ها، احتمال برخورد آنها با یکدیگر بیشتر می شود و در نتیجه احتمال واکنش افزایش می یابد. دمای بهینه بیشترین فعالیت را فراهم می کند. به دلیل دناتوره شدن پروتئین ها، که زمانی رخ می دهد که دمای مطلوب از حد معمول منحرف شود، سرعت واکنش شیمیایی کاهش می یابد. وقتی به دمای نقطه انجماد رسید، آنزیم دناتوره نمی شود، بلکه غیرفعال می شود. روش انجماد سریع که به طور گسترده برای نگهداری طولانی مدت محصولات استفاده می شود، رشد و توسعه میکروارگانیسم ها را متوقف می کند و به دنبال آن آنزیم های داخل آن غیر فعال می شود. در نتیجه غذا تجزیه نمی شود.

فعالیت آنزیم ها نیز تحت تأثیر اسیدیته محیط است. آنها در pH خنثی کار می کنند. فقط برخی از آنزیم ها در محیط های قلیایی، قوی قلیایی، اسیدی یا شدیدا اسیدی کار می کنند. به عنوان مثال، مایه پنیر در محیط بسیار اسیدی معده انسان، پروتئین ها را تجزیه می کند. آنزیم می تواند تحت تأثیر مهارکننده ها و فعال کننده ها قرار گیرد. برخی از یون ها، به عنوان مثال، فلزات، آنها را فعال می کنند. یون های دیگر اثر سرکوب کنندگی بر فعالیت آنزیم ها دارند.

بیش فعالی

فعالیت بیش از حد آنزیم ها عواقب خود را برای عملکرد کل ارگانیسم دارد. اولاً باعث افزایش سرعت عمل آنزیم می شود که به نوبه خود باعث کمبود بستر واکنش و تشکیل بیش از حد محصول واکنش شیمیایی می شود. کمبود بسترها و تجمع این محصولات به طور قابل توجهی وضعیت سلامتی را بدتر می کند، فعالیت حیاتی بدن را مختل می کند، باعث ایجاد بیماری ها می شود و می تواند منجر به مرگ فرد شود. به عنوان مثال، تجمع اسید اوریک منجر به نقرس و نارسایی کلیه می شود. به دلیل عدم وجود بستر، محصول اضافی وجود نخواهد داشت. این تنها در صورتی کار می کند که بتوان یکی و دیگری را کنار گذاشت.

دلایل متعددی برای فعالیت بیش از حد آنزیم ها وجود دارد. اولین مورد یک جهش ژنی است که می تواند مادرزادی یا اکتسابی تحت تأثیر عوامل جهش زا باشد. عامل دوم، وجود ویتامین یا عنصر کمیاب اضافی در آب یا غذا است که برای عملکرد آنزیم ضروری است. برای مثال، بیش از حد ویتامین C از طریق افزایش فعالیت آنزیم های سنتز کلاژن، مکانیسم های بهبود زخم را مختل می کند.

کم تحرکی

افزایش و کاهش فعالیت آنزیم ها بر فعالیت بدن تأثیر منفی می گذارد. در حالت دوم، توقف کامل فعالیت امکان پذیر است. این حالت به طور چشمگیری سرعت واکنش شیمیایی آنزیم را کاهش می دهد. در نتیجه، تجمع بستر با کمبود محصول تکمیل می شود که منجر به عوارض جدی می شود. در مقابل پس زمینه اختلال در فعالیت حیاتی بدن، وضعیت سلامت بدتر می شود، بیماری ها ایجاد می شود و ممکن است یک نتیجه کشنده وجود داشته باشد. تجمع آمونیاک یا کمبود ATP منجر به مرگ می شود. الیگوفرنی به دلیل تجمع فنیل آلانین ایجاد می شود. این اصل در اینجا نیز صدق می کند که در غیاب سوبسترای آنزیمی، هیچ انباشته ای از بستر واکنش وجود نخواهد داشت. یک اثر بد بر بدن شرایطی دارد که در آن آنزیم های خون وظایف خود را انجام نمی دهند.

چندین علت کم‌فعالی در نظر گرفته می‌شود. جهش ژن ها، مادرزادی یا اکتسابی - این اولین است. این وضعیت با کمک ژن درمانی قابل اصلاح است. می توانید سعی کنید سوبستراهای آنزیم از دست رفته را از غذا حذف کنید. در برخی موارد این ممکن است کمک کند. عامل دوم کمبود ویتامین یا عنصر کمیاب در غذا است که برای عملکرد آنزیم ضروری است. علل زیر عبارتند از: اختلال در فعالیت ویتامین، کمبود اسید آمینه، اسیدوز، ظهور مهارکننده ها در سلول، دناتوره شدن پروتئین. فعالیت آنزیم نیز با کاهش دمای بدن کاهش می یابد. برخی از عوامل بر عملکرد انواع آنزیم ها تأثیر می گذارند، در حالی که برخی دیگر فقط بر عملکرد انواع خاصی تأثیر می گذارند.

آنزیم های گوارشی

فرد از فرآیند غذا خوردن لذت می برد و گاهی اوقات این واقعیت را نادیده می گیرد که وظیفه اصلی هضم تبدیل غذا به موادی است که می تواند منبع انرژی و مصالح ساختمانی بدن شود و در روده ها جذب شود. آنزیم های پروتئینی به این فرآیند کمک می کنند. مواد گوارشی توسط اندام های گوارشی تولید می شوند که در فرآیند تقسیم غذا نقش دارند. عمل آنزیم ها برای به دست آوردن کربوهیدرات ها، چربی ها، اسیدهای آمینه لازم از غذا ضروری است که مواد مغذی و انرژی لازم برای عملکرد طبیعی بدن است.

به منظور عادی سازی اختلال در هضم، توصیه می شود همزمان از مواد پروتئینی لازم در وعده های غذایی استفاده کنید. هنگام پرخوری، می توانید 1-2 قرص را بعد از غذا یا در حین غذا مصرف کنید. داروخانه ها تعداد زیادی فرآورده های آنزیمی مختلف را می فروشند که به بهبود هضم کمک می کند. آنها باید هنگام مصرف یک نوع ماده مغذی ذخیره شوند. برای مشکلات جویدن یا بلع غذا، مصرف آنزیم ها همراه با غذا ضروری است. دلایل قابل توجهی برای استفاده از آنها می تواند بیماری هایی مانند تخمیر اکتسابی و مادرزادی، سندرم روده تحریک پذیر، هپاتیت، کلانژیت، کوله سیستیت، پانکراتیت، کولیت، گاستریت مزمن باشد. آماده سازی آنزیمی باید همراه با داروهایی مصرف شود که بر روند هضم تأثیر می گذارد.

آسیب شناسی آنزیمی

در پزشکی، بخش کاملی وجود دارد که به جستجوی ارتباط بین یک بیماری و عدم سنتز یک آنزیم خاص می‌پردازد. این رشته آنزیم شناسی - آسیب شناسی آنزیم است. سنتز ناکافی آنزیم نیز باید در نظر گرفته شود. به عنوان مثال، بیماری ارثی فنیل کتونوری در پس زمینه از دست دادن توانایی سلول های کبدی برای سنتز این ماده ایجاد می شود که تبدیل فنیل آلانین به تیروزین را کاتالیز می کند. علائم این بیماری اختلال در فعالیت ذهنی است. به دلیل تجمع تدریجی مواد سمی در بدن، بیمار با علائمی مانند استفراغ، اضطراب، افزایش تحریک پذیری، عدم علاقه به هر چیزی، خستگی شدید ناراحت می شود.

در هنگام تولد کودک، آسیب شناسی خود را نشان نمی دهد. علائم اولیه را می توان در سنین دو تا شش ماهگی مشاهده کرد. نیمه دوم زندگی کودک با تاخیر در رشد ذهنی مشخص می شود. در 60٪ از بیماران، حماقت ایجاد می شود، کمتر از 10٪ به درجه خفیف اولیگوفرنی محدود می شود. آنزیم های سلولی با عملکرد خود مقابله نمی کنند، اما می توان آن را اصلاح کرد. تشخیص به موقع تغییرات پاتولوژیک می تواند پیشرفت بیماری را تا زمان بلوغ متوقف کند. درمان شامل محدود کردن دریافت فنیل آلانین با غذا است.

آماده سازی آنزیمی

در پاسخ به این سوال که آنزیم چیست، دو تعریف قابل ذکر است. اولی کاتالیزورهای بیوشیمیایی و دومی آماده سازی هایی است که حاوی آنها هستند. آنها می توانند وضعیت محیط را در معده و روده عادی کنند، از تجزیه محصولات نهایی به میکروذرات اطمینان حاصل کنند و فرآیند جذب را بهبود بخشند. آنها همچنین از ظهور و توسعه بیماری های گوارشی جلوگیری می کنند. معروف ترین آنزیم داروی مزیم فورته است. در ترکیب خود، لیپاز، آمیلاز، پروتئاز دارد که به کاهش درد در پانکراتیت مزمن کمک می کند. کپسول ها به عنوان یک درمان جایگزین برای تولید ناکافی آنزیم های لازم توسط پانکراس مصرف می شوند.

این داروها عمدتاً با غذا مصرف می شوند. تعداد کپسول ها یا قرص ها بر اساس موارد نقض مکانیسم جذب توسط پزشک تجویز می شود. بهتر است آنها را در یخچال نگهداری کنید. با استفاده طولانی مدت از آنزیم های گوارشی، اعتیاد رخ نمی دهد و این بر کار پانکراس تأثیر نمی گذارد. هنگام انتخاب دارو باید به تاریخ، نسبت کیفیت و قیمت توجه کرد. آماده سازی آنزیمی برای بیماری های مزمن دستگاه گوارش، پرخوری، مشکلات دوره ای معده و مسمومیت غذایی توصیه می شود. اغلب پزشکان قرص Mezim را تجویز می کنند که خود را به خوبی در بازار داخلی ثابت کرده است و با اطمینان موقعیت خود را حفظ می کند. آنالوگ های دیگری از این دارو وجود دارد که کمتر معروف و مقرون به صرفه نیستند. به طور خاص، بسیاری از قرص‌های پاکراتین یا فستال را ترجیح می‌دهند، که خواص مشابهی با قرص‌های گران‌تر دارند.

زندگی هر ارگانیسمی به دلیل فرآیندهای متابولیکی که در آن اتفاق می افتد امکان پذیر است. این واکنش ها توسط کاتالیزورهای طبیعی یا آنزیم ها کنترل می شوند. نام دیگر این مواد آنزیم است. واژه آنزیم از واژه لاتین fermentum به معنای خمیر ترش گرفته شده است. این مفهوم از نظر تاریخی در مطالعه فرآیندهای تخمیر ظاهر شد.

برنج. 1 - تخمیر با استفاده از مخمر - نمونه بارز یک واکنش آنزیمی

بشر از دیرباز از خواص مفید این آنزیم ها برخوردار بوده است. به عنوان مثال، پنیر برای قرن ها از شیر با استفاده از مایه پنیر درست می شود.

تفاوت آنزیم ها با کاتالیزورها در این است که در یک موجود زنده عمل می کنند، در حالی که کاتالیزورها در طبیعت بی جان هستند. شاخه ای از بیوشیمی که این مواد ضروری برای زندگی را مطالعه می کند، آنزیم شناسی نامیده می شود.

خواص عمومی آنزیم ها

آنزیم‌ها مولکول‌های پروتئینی هستند که با مواد مختلف تعامل می‌کنند و تبدیل شیمیایی آنها را در مسیر خاصی تسریع می‌کنند. با این حال، آنها مصرف نمی شوند. هر آنزیم دارای یک محل فعال است که به یک بستر متصل می شود و یک سایت کاتالیزوری که یک واکنش شیمیایی خاص را شروع می کند. این مواد واکنش های بیوشیمیایی را که در بدن اتفاق می افتد بدون افزایش دما تسریع می کنند.

خواص اصلی آنزیم ها:

• ویژگی: توانایی یک آنزیم برای عمل کردن فقط بر روی یک بستر خاص، به عنوان مثال، لیپازها روی چربی ها.
• کارایی کاتالیزوری: توانایی پروتئین های آنزیمی برای تسریع واکنش های بیولوژیکی صدها و هزاران بار.
• توانایی تنظیم: در هر سلول، تولید و فعالیت آنزیم‌ها توسط زنجیره‌ای از دگرگونی‌ها تعیین می‌شود که بر توانایی این پروتئین‌ها برای سنتز مجدد تأثیر می‌گذارد.

نقش آنزیم ها در بدن انسان را نمی توان دست بالا گرفت. در آن زمان، زمانی که ساختار DNA به تازگی کشف شده بود، گفته می شد که یک ژن مسئول سنتز یک پروتئین است، که قبلاً یک ویژگی خاص را تعیین می کند. حالا این جمله به این صورت است: "یک ژن - یک آنزیم - یک صفت." یعنی بدون فعالیت آنزیم ها در سلول، زندگی نمی تواند وجود داشته باشد.

طبقه بندی

بسته به نقش در واکنش های شیمیایی، کلاس های زیر از آنزیم ها متمایز می شوند:

در یک موجود زنده، تمام آنزیم ها به داخل و خارج سلولی تقسیم می شوند. برای مثال، آنزیم‌های کبدی که در واکنش‌های خنثی‌سازی مواد مختلف همراه با خون نقش دارند، درون سلولی هستند. هنگامی که عضوی آسیب می بیند در خون یافت می شود که به تشخیص بیماری های آن کمک می کند.

آنزیم های داخل سلولی که نشانگر آسیب اندام های داخلی هستند:

• کبد - آلانین آمینوترانسفراز، آسپارتات آمینوترانسفراز، گاما گلوتامیل ترانس پپتیداز، سوربیتول دهیدروژناز؛
• کلیه ها - آلکالین فسفاتاز؛
• پروستات - اسید فسفاتاز؛
• عضله قلب - لاکتات دهیدروژناز

آنزیم های خارج سلولی توسط غدد به محیط خارجی ترشح می شوند. اصلی ترین آنها توسط سلول های غدد بزاقی، دیواره معده، لوزالمعده، روده ها ترشح می شوند و به طور فعال در هضم نقش دارند.

آنزیم های گوارشی

آنزیم های گوارشی پروتئین هایی هستند که تجزیه مولکول های بزرگی را که غذا را می سازند سرعت می بخشند. آنها چنین مولکول هایی را به قطعات کوچکتری تقسیم می کنند که هضم آن برای سلول ها آسان تر است. انواع اصلی آنزیم های گوارشی پروتئازها، لیپازها و آمیلازها هستند.

غده اصلی گوارشی پانکراس است. بیشتر این آنزیم ها و همچنین نوکلئازهایی که DNA و RNA را می شکافند و پپتیدازهایی که در تشکیل اسیدهای آمینه آزاد دخیل هستند را تولید می کند. علاوه بر این، مقدار کمی آنزیم تشکیل شده قادر به "فرآوری" مقدار زیادی غذا است.

در طی تجزیه آنزیمی مواد مغذی، انرژی آزاد می شود که برای فرآیندهای متابولیک و فعالیت حیاتی مصرف می شود. بدون مشارکت آنزیم‌ها، چنین فرآیندهایی بسیار کند اتفاق می‌افتند و انرژی کافی برای بدن فراهم نمی‌کنند.

علاوه بر این، مشارکت آنزیم ها در فرآیند هضم، تجزیه مواد مغذی را به مولکول هایی تضمین می کند که می توانند از سلول های دیواره روده عبور کرده و وارد جریان خون شوند.

آمیلاز

آمیلاز توسط غدد بزاقی تولید می شود. این ماده روی نشاسته غذایی که از زنجیره طولانی مولکول های گلوکز تشکیل شده است، عمل می کند. در نتیجه عمل این آنزیم، بخش هایی متشکل از دو مولکول گلوکز متصل، یعنی فروکتوز و سایر کربوهیدرات های زنجیره کوتاه تشکیل می شود. آنها بیشتر به گلوکز در روده متابولیزه می شوند و از آنجا جذب خون می شوند.

غدد بزاقی تنها بخشی از نشاسته را تجزیه می کنند. آمیلاز بزاق برای مدت کوتاهی در حین جویدن غذا فعال است. پس از ورود به معده، آنزیم توسط محتویات اسیدی آن غیرفعال می شود. بیشتر نشاسته در اثنی عشر با اثر آمیلاز پانکراس که توسط پانکراس تولید می شود، تجزیه می شود.

برنج. 2 - آمیلاز شروع به تجزیه نشاسته می کند

کربوهیدرات های کوتاهی که تحت تأثیر آمیلاز پانکراس تشکیل می شوند وارد روده کوچک می شوند. در اینجا، با کمک مالتاز، لاکتاز، ساکاراز، دکستریناز، آنها به مولکول های گلوکز تجزیه می شوند. فیبری که توسط آنزیم ها تجزیه نمی شود با مدفوع از روده دفع می شود.

پروتئازها

پروتئین ها یا پروتئین ها بخشی ضروری از رژیم غذایی انسان هستند. برای آنزیم های تجزیه کننده آنها - پروتئازها ضروری هستند. آنها در محل سنتز، بسترها و سایر خصوصیات متفاوت هستند. برخی از آنها مانند پپسین در معده فعال هستند. برخی دیگر توسط پانکراس تولید می شوند و در لومن روده فعال هستند. در خود غده، یک پیش ساز آنزیم غیرفعال به نام کیموتریپسینوژن آزاد می شود که تنها پس از مخلوط شدن با محتویات غذایی اسیدی شروع به عمل می کند و به کیموتریپسین تبدیل می شود. این مکانیسم به جلوگیری از آسیب خود توسط پروتئازهای سلول های پانکراس کمک می کند.

برنج. 3 - برش آنزیمی پروتئین ها

پروتئازها پروتئین های غذا را به قطعات کوچکتر - پلی پپتیدها تجزیه می کنند. آنزیم ها - پپتیدازها آنها را به اسیدهای آمینه تجزیه می کنند که در روده ها جذب می شوند.

لیپازها

چربی های غذایی توسط آنزیم های لیپاز تجزیه می شوند که توسط پانکراس نیز تولید می شوند. آنها مولکول های چربی را به اسیدهای چرب و گلیسرول تجزیه می کنند. چنین واکنشی مستلزم حضور در مجرای دوازدهه صفرا است که در کبد تشکیل می شود.

برنج. 4- هیدرولیز آنزیمی چربی ها

نقش درمان جایگزین با میکرازیم

برای بسیاری از افراد مبتلا به اختلالات گوارشی، به ویژه آنهایی که مبتلا به بیماری های پانکراس هستند، تجویز آنزیم ها پشتیبانی عملکردی از اندام را فراهم می کند و روند بهبودی را سرعت می بخشد. پس از توقف حمله پانکراتیت یا یک وضعیت حاد دیگر، مصرف آنزیم ها را می توان متوقف کرد، زیرا بدن به طور مستقل ترشح آنها را بازیابی می کند.

استفاده طولانی مدت از داروهای آنزیمی فقط در صورت نارسایی شدید پانکراس اگزوکرین ضروری است.

یکی از فیزیولوژیکی ترین در ترکیب آن داروی "Mikrazim" است. از آمیلاز، پروتئازها و لیپاز موجود در آب پانکراس تشکیل شده است. بنابراین، نیازی به انتخاب جداگانه آنزیم برای بیماری های مختلف این اندام نیست.

موارد مصرف این دارو:

• پانکراتیت مزمن، فیبروز کیستیک و سایر علل ترشح ناکافی آنزیم های پانکراس؛
• بیماری های التهابی کبد، معده، روده، به ویژه پس از عمل بر روی آنها، برای بهبود سریعتر سیستم گوارش.
• اشتباهات تغذیه ای؛
• نقض عملکرد جویدن، به عنوان مثال، با بیماری های دندانی یا بی حرکتی بیمار.

مصرف آنزیم های گوارشی برای اهداف جایگزین به جلوگیری از نفخ، مدفوع شل و درد شکم کمک می کند. علاوه بر این، در بیماری های مزمن شدید پانکراس، Micrasim به طور کامل عملکرد تقسیم مواد مغذی را بر عهده می گیرد. بنابراین، آنها می توانند آزادانه در روده ها جذب شوند. این امر به ویژه برای کودکان مبتلا به فیبروز کیستیک مهم است.

مهم: قبل از استفاده، دستورالعمل ها را بخوانید یا با پزشک خود مشورت کنید.