Ензими

Метаболизмът в тялото може да се определи като съвкупността от всички химични трансформации, претърпени от съединения, идващи отвън. Тези трансформации включват всички известни типове химични реакции: междумолекулен трансфер на функционални групи, хидролитично и нехидролитично разцепване на химични връзки, вътрешномолекулно пренареждане, ново образуване на химични връзки и окислително-редукционни реакции. Такива реакции протичат в тялото с изключително висока скорост само в присъствието на катализатори. Всички биологични катализатори са вещества с протеинова природа и се наричат ​​ензими (по-нататък F) или ензими (E).

Ензимите не са компоненти на реакциите, а само ускоряват постигането на равновесие чрез увеличаване на скоростта както на директните, така и на обратните трансформации. Ускоряването на реакцията се дължи на намаляване на енергията на активиране - енергийната бариера, която разделя едно състояние на системата (първоначалното химично съединение) от друго (продукт на реакцията).

Ензимите ускоряват голямо разнообразие от реакции в тялото. Така че, съвсем проста от гледна точка на традиционната химия, реакцията на отделяне на вода от въглеродна киселина с образуването на CO 2 изисква участието на ензим, т.к. без него той протича твърде бавно, за да регулира рН на кръвта. Благодарение на каталитичното действие на ензимите в тялото става възможно да се извършват такива реакции, които биха протичали стотици и хиляди пъти по-бавно без катализатор.

Ензимни свойства

1. Влияние върху скоростта на химичната реакция: ензимите увеличават скоростта на химичната реакция, но самите те не се изразходват.

Скоростта на реакцията е промяната в концентрацията на реакционните компоненти за единица време.Ако върви в права посока, тогава е пропорционална на концентрацията на реагентите; ако върви в обратна посока, тогава е пропорционална на концентрацията на реакционните продукти. Съотношението на скоростите на правата и обратната реакция се нарича константа на равновесие. Ензимите не могат да променят стойностите на равновесната константа, но състоянието на равновесие в присъствието на ензими идва по-бързо.

2. Спецификата на действието на ензимите. В клетките на тялото протичат 2-3 хиляди реакции, всяка от които се катализира от определен ензим. Специфичността на действието на ензима е способността да се ускори хода на една определена реакция, без да се засяга скоростта на други, дори много подобни.

Разграничаване:

Абсолютно- когато F катализира само една специфична реакция (аргиназа - разцепване на аргинин)

Относително(специална група) - F катализира определен клас реакции (напр. хидролитично разцепване) или реакции, включващи определен клас вещества.

Специфичността на ензимите се дължи на тяхната уникална аминокиселинна последователност, която определя конформацията на активния център, взаимодействащ с реакционните компоненти.

Вещество, чиято химична трансформация се катализира от ензим, се нарича субстрат (S) .

3. Активността на ензимите е способността да ускоряват скоростта на реакцията в различна степен. Дейността се изразява в:

1) Международни единици за активност - (IU) количеството на ензима, катализиращ превръщането на 1 μM от субстрата за 1 min.

2) Каталах (котка) - количеството катализатор (ензим), способно да преобразува 1 mol субстрат за 1 s.

3) Специфична активност - броят на единиците активност (някоя от горните) в тестовата проба към общата маса на протеина в тази проба.

4) По-рядко се използва моларна активност - броят на субстратните молекули, преобразувани от една ензимна молекула за минута.

активността зависи от температура . Този или онзи ензим показва най-голяма активност при оптимална температура. За F на жив организъм тази стойност е в диапазона +37,0 - +39,0 °C в зависимост от вида на животното. С понижаване на температурата брауновото движение се забавя, скоростта на дифузия намалява и следователно процесът на образуване на комплекс между ензима и реакционните компоненти (субстрати) се забавя. Ако температурата се повиши над +40 - +50 °C, ензимната молекула, която е протеин, претърпява процес на денатурация. В същото време скоростта на химичната реакция спада значително (фиг. 4.3.1.).

Ензимната активност също зависи от средно pH . За повечето от тях има определена оптимална стойност на pH, при която тяхната активност е максимална. Тъй като клетката съдържа стотици ензими и всеки от тях има свои собствени граници на рН, промяната на рН е един от важните фактори в регулирането на ензимната активност. И така, в резултат на една химическа реакция с участието на определен ензим, чието рН е в диапазона 7,0 - 7,2, се образува продукт, който е киселина. В този случай стойността на рН се измества в областта от 5,5 - 6,0. Активността на ензима рязко намалява, скоростта на образуване на продукта се забавя, но се активира друг ензим, за който тези стойности на рН са оптимални, и продуктът от първата реакция претърпява по-нататъшна химическа трансформация. (Още един пример за пепсин и трипсин).

1. промяна на свободната енергия на реакцията

2. Потискане на обратната реакция

3. промяна на равновесната константа на реакцията

4. насочване на реакцията по байпас с по-ниски енергии на активиране на междинните реакции

102. Може да настъпи промяна в конформацията на ензимна молекула:

2. само при промяна на pH

103. Промяна в степента на йонизация на функционалните групи на ензима настъпва при:

1. само при промяна на температурата

2. само при промяна на pH

3. само когато и двете условия се променят

4. не възниква с никакви промени

104. Хидролизата на пептидните връзки възниква, когато:

1. само при промяна на температурата

2. само при промяна на pH

3. когато и двете условия се променят

4. не възниква при никакви промени в температурата и pH

105. Нарушаване на слабите връзки в ензимната молекула възниква, когато:

2. само при промяна на pH

3. когато и двете условия се променят

4. не възниква с никакви промени

106 Пепсинът проявява оптимална активност при pH стойност от:

1. 1,5-2,5

107. Оптималното pH за работата на повечето ензими е:

1. pH< 4,0

3. 6,0 < pH < 8,0

108. Изберете правилните твърдения от следните:

1. всички ензими проявяват максимална активност при pH=7

2. повечето ензими показват максимална активност при рН, близко до неутрално

3. пепсинът показва максимална активност при рН = 1,5-2,5

109. Използвайки уравнението на Михаелис-Ментен, можете да изчислите:

4. промяна на свободната енергия по време на химична реакция

V = V max x [S] / K m + [S]

1. енергия на активиране на химична реакция

2. скоростта на ензимно-катализираната реакция

3. енергийна бариера на химична реакция

111. Изберете верните отговори: Константата на Михаелис (K m) е:

2. Може да има различни значения за изоензими

3. Стойността, при която всички ензимни молекули са под формата на ES

4. Колкото по-голяма е стойността му, толкова по-голям е афинитетът на ензима към субстрата

112. Изберете верните отговори: Константата на Михаелис (K m) е:

1. Параметър на кинетиката на ензимната реакция

2. Стойността, при която всички ензимни молекули са под формата на ES

3. Колкото по-голяма е стойността му, толкова по-голям е афинитетът на ензима към субстрата

4. Концентрация на субстрата, при която се достига половината от максималната скорост на реакция (V max)

113. Назовете характеристиките на структурата и функционирането на алостеричните ензими:

3. при взаимодействие с лиганди се наблюдава кооперативна промяна в конформацията на субединиците

4. при взаимодействие с лиганди се наблюдава кооперативна промяна в конформацията на субединиците

114. Назовете характеристиките на структурата и функционирането на алостеричните ензими:

1. като правило, са олигомерни протеини

2. като правило не са олигомерни протеини

3. проявяват регулаторни свойства по време на дисоциацията на молекулата на протомери

4. при взаимодействие с лиганди се наблюдава кооперативна промяна в конформацията на субединиците

Ензими. Кинетика на ензимните реакции

Биохимичните реакции протичат само с участието на ензими, т.е. катализатори, които по своя състав и структура са протеини. Веществата, проявяващи каталитичен ефект, са известни както от курса на неорганичната химия, така и от курса на органичната химия. Такива вещества, наречени катализатори, се намират във всички класове вещества - прости вещества (както метали, така и неметали), киселини, основи, оксиди, соли. Катализаторите са особено широко използвани в органичната химия, тъй като органичните вещества се характеризират с относително ниска реактивност. Преминавайки към нов етап от химията - биохимията, се срещаме и с нов клас катализатори - ензими. Безкрайното многообразие на структурата на протеиновите молекули се оказва предпоставка за биосинтезата на специални протеини, подходящи като катализатори за всички биохимични процеси, протичащи в природата.

Ензимната катализа има характерни черти на всички каталитични процеси, но има и фундаментално важни разлики. Общите правила включват следното:

Ензимите увеличават скоростта на реакцията, но не изместват химичното равновесие;

Ензимите ускоряват тези реакции, които могат да протичат спонтанно при определени условия;

Неспонтанна реакция, съчетана със спонтанна, също протича с участието на ензими

Скоростта на ензимната реакция зависи от температурата и концентрациите на реагентите (субстрат и ензим).

Специфичните характеристики на ензимните реакции включват следното:

Ензимите се отличават с по-висока селективност към субстратите в сравнение с конвенционалните катализатори. Често един ензим ускорява само една биохимична реакция или доста тясна група от свързани реакции;

Ензимите действат стереоспецифично, ускорявайки синтеза само на един от възможните пространствени изомери.

Ензимите са активни в ограничен температурен диапазон – под температурата на денатурация на даден белтък;

Активността на ензима зависи от pH на средата; всеки ензим има оптимална стойност на pH, при която активността е максимална.

Много ензими работят само когато се активират от коензими - молекули и йони с ниско молекулно тегло.

Ензимите могат да бъдат разтворени или вградени в клетъчните мембрани.

Ензимната активност може да зависи от концентрацията на реакционния продукт.

Ензимите присъстват в клетките в изключително ниски концентрации. Определянето им в тъканни екстракти или течности е трудна задача. Поради това са разработени специални подходи за определяне на каталитичната активност на ензимите. Измерва се скоростта на реакцията, протичаща под действието на съществуващия ензим. Резултатът се изразява в единици ензимна активност. След това се сравняват относителните количества на ензима в различни екстракти. Единиците за активност се изразяват в µmol (10–6), nmol (10–9) или pmol (10–12) от консумирания субстрат или продукт, образуван за единица време (минута). Единиците за международна дейност се означават с U, nU и pU.

Основните положения на теорията за скоростите на химичните реакции са приложими за ензимната катализа. За да протече реакцията, е необходимо ензимните молекули (има обозначения F, E, Enz) и субстрата (S) да се доближат (сблъсък) достатъчно, за да образуват връзки. За да бъде сблъсъкът продуктивен (активен), молекулите трябва да имат достатъчно енергия, за да преодолеят енергийната бариера. Както знаете, тази бариера се нарича енергия на активиране. На определени етапи от ензимната реакция ензимът действа като общ реагент, реагирайки в моларно съотношение 1:1. Ензимните процеси често се представят със специални схеми. Например реакцията на групов трансфер

A–B+D A–D+B

с участието на ензима е изобразен както следва:

A–B Enz A–D

Като друг пример за писане на схема на ензимна реакция, нека вземем реакцията на изомеризация

S  ISO-С

С участието на ензима реакцията се записва, както следва:

S Enz ISO-С

Стрелките изобразяват цикличен процес, в който участват субстратни S молекули и се освобождават молекули на продукта, често наричан P.

Ензимът е сложна молекула, съставена от стотици аминокиселинни остатъци и хиляди атоми. Само малка група атоми в такава молекула може да участва в свързването към субстрата. Тази група се нарича активен център. E. Fischer предложи модела на взаимодействие Enz–S като съответствие между ключ и ключалка. Само при наличието на такова съответствие може да се извърши трансформацията на субстрата. Става ясна селективността на ензимното действие. Този модел не е загубил своето значение, но по-късно е предложен моделът на индуцираното прилягане (Koshland), който отчита гъвкавостта на ензимната молекула. Когато молекулите на ензима и субстрата се приближат една към друга, настъпват конформационни промени в ензима, придавайки крайната конфигурация на реакционния център. Молекули, подобни на субстрата, също могат да причинят конформационни промени в ензима, но се появяват разлики в конформациите, при които не възниква работещ активен център.

Температурен ефект

В ограничен температурен диапазон преди денатурация на протеина, скоростта на ензимната реакция се увеличава, подчинявайки се на обичайния закон, изразен от уравнението на Арениус. Много ензимни реакции се характеризират с температурен коефициент на скорост Q 10 близо до две. Това съответства на енергията на активиране E a = 55 kJ/mol при 37.

При приближаване до температурата на денатурация на протеина, увеличаването на скоростта се забавя, след това се достига максималната скорост и след това започва рязък спад на скоростта, тъй като ензимните молекули, способни на катализа, изчезват. Температурната зависимост на скоростта на каталитичната реакция е показана на фигура 1.

рН зависимост

Когато рН се промени, равновесията на протонния трансфер се изместват и съответно зарядите на ензимните молекули, а често и на субстратните молекули. При ниски стойности на pH ензимът се протонира и придобива положителен заряд. При високи нива той депротонира и придобива отрицателен заряд. Това се отразява на скоростта на ензимните реакции. Ако само една от формите на ензимната молекула с определена стойност на заряда проявява активност, тогава нейната концентрация преминава през максимум при определена стойност на pH M и активността ще се прояви в рамките на pH M 1. Получава се зависимостта на активността от pH, показана на фиг. 2.

За всеки ензим има оптимална стойност на pH, при която се проявява най-голяма активност. При големи отклонения на pH от оптималната стойност може да настъпи денатурация на ензима.

Концентрационна зависимост

В математическа форма зависимостта на скоростта от концентрацията се представя като кинетично уравнение. Скоростта на ензимната реакция зависи както от концентрацията на субстрата, така и от концентрацията на ензима, при равни други условия (T, pH). Трябва да се има предвид, че ензимът е високомолекулно вещество и неговата концентрация е многократно по-ниска от концентрацията на субстрата. Нека разтворът съдържа субстрат с М r = 100 и ензим c М r = 100000. Масови концентрации на двата реагента 1 mg/l. Техните моларни концентрации ще бъдат:

с(S) = 110 –5 mol/l, с(E) = 110 –8 mol/l

Има една ензимна молекула на 1000 субстратни молекули. Действителното съотношение може да бъде много по-високо. Това определя формата на кинетичните уравнения в ензимната кинетика.

Типична характеристика на кинетиката на ензимните реакции се оказа, че скоростта е пропорционална на концентрацията на субстрата при ниска концентрация и става независима от концентрацията при висока концентрация. Тези експериментални резултати са графично изобразени от кривата линия на фиг. 3.

За да се обясни тази зависимост, беше предложена двустепенна реакционна схема. В началото, чрез обратима реакция, ензим-субстратният комплекс S … E, в който се извършва трансформацията на субстратната молекула. На втория етап връзката между променената молекула на субстрата и ензима се разрушава и се появява свободна молекула на продукта P. Всяка трансформация се характеризира със собствена константа на скоростта.

к 1 к 2

S + E S .... E  E + P

За процес с такъв механизъм Л. Михаелис и Ментен извеждат уравнение за зависимостта на скоростта от концентрацията S, което се нарича уравнение на Михаелис-Ментен.

Нека напишем кинетичните уравнения за образуването на крайния продукт и ензимно-субстратния комплекс:

v =
= k 2 ° С(SE) (1)

= k 1 ° С(С) ° С(E)  к  1 ° С(SE)  к 2 ° С(SE) (2)

Общата (първоначална) концентрация на ензима винаги е много по-малка от концентрацията на субстрата, както е отбелязано по-горе. По време на реакцията концентрацията на свободния ензим ° С(E) намалява поради образуването на комплекс

° С(E) = ° С о(E)  ° С(SE) (3)

В стационарно състояние концентрацията на комплекса остава постоянна:

= 0

От това състояние получаваме

к 1 ° С(С) ° С(E)  к  1 ° С(SE)  к 2 ° С(SE) = 0 (4)

Заменяме израза (3) в (4)

к 1 c(S)[ ° С о(E)  ° С(SE)]  к  1 ° С(SE)  к 2 ° С(SE) = 0 (5)

В уравнение (5) отворете квадратните скоби и го трансформирайте, за да намерите концентрацията на ензим-субстратния комплекс SE:

Деление на числителя и знаменателя на к 1, получаваме

(6)

Извиква се израз, състоящ се от константи в знаменателя на уравнението Константа на МихаелисК М :

(7)

Заместваме получения израз в ур. 1:

(8)

Получени лв. 8 е една от формите за запис на уравнението на Михаелис-Ментен. Нека анализираме това уравнение. В много ензимни реакции втората стъпка е константа к 2 е значително по-малко от константите на образуване к 1 и разпад к–1 ензим-субстратен комплекс. В такива случаи константата на Михаелис е приблизително равна на равновесната константа на разлагането на комплекса в оригиналните молекули:

При висока концентрация на субстрата, когато ° С(S) К М , постоянен К М може да се пренебрегне, а след това ° С(S) в ур. 8 се свива; докато скоростта приема максимална стойност:

vмакс = к 2 ° С o(E)(9)

Максималната скорост зависи от концентрацията на ензима и не зависи от концентрацията на субстрата. Това означава, че реакцията протича в нулев ред по отношение на субстрата.

При ниски концентрации на субстрата, когато ° С(S) К М, реакцията протича в първи ред по отношение на субстрата:

v =

По този начин, с увеличаване на концентрацията на субстрата, редът на реакцията се променя от първия (област I на фиг. 4) до нула (област III).

1/2vмакс

Уравнението на Михаелис-Ментен може да бъде написано, като се използва максималната скорост:

(10)

Тази форма на уравнението е удобна за представяне на експериментални резултати, когато концентрацията на ензима не е известна.

Ако скоростта на реакцията е половината от максималната скорост, тогава от ур. 10 следва, че константата на Михаелис е равна на съответната концентрация на субстрат (фиг. 4):

, където КМ= ° С"(С)

За по-точно определяне на константата на Михаелис чрез графичен метод се използва трансформация на екв. 10 чрез реципрочните стойности на променливите. Разменете числителя и знаменателя в ур. 10:

или

Графично представяне на уравнението на Михаелис-Ментен в реципрочни координати 1/ v – 1/° С(S) се нарича графика на Lineweaver-Burk (фиг. 5). Това е графика на права линия, която пресича 1/ vсегмент, равен на реципрочната стойност на максималната скорост. Продължаването на права линия в отрицателната област до пресичането й с хоризонталната ос дава сегмент, чиято абсолютна стойност е 1/ КМ. Така от графиката обратните стойности на параметрите 1/ vмакс и 1/ К M , а след това и самите параметри.

Има ензими, чието действие не е строго подчинено на ур. Михаелис-Ментен. При висока концентрация на субстрата се достига максимална скорост, но при ниска концентрация графиката на зависимостта v- S приема така наречената сигмоидна форма. Това означава, че отначало скоростта нараства с ускорение (изпъкналостта на кривата е насочена надолу, виж фиг. 6), а след това след инфлексната точка скоростта се увеличава с забавяне и се доближава до максималната скорост. Това се обяснява с кооперативния ефект на субстрата при наличието на няколко свързващи места в ензима. Свързването на една S молекула улеснява свързването на втората молекула на другото място.

Ензимите са високоспециализирани протеинови катализатори, които ускоряват химичните реакции в животните и растенията. Почти всички химични трансформации в живата материя се извършват с помощта на ензими. Можем да кажем, че ензимите са движещата сила на биохимичните процеси в живите организми.

В зависимост от естеството и предназначението си, ензимите могат да се отделят в околната среда или да се задържат в клетката. Те не губят своята каталитична способност дори след изхвърляне от тялото (но извън клетките ензимите само разграждат вещества). Това е основата за тяхното използване в хранително-вкусовата, леката и медицинската промишленост, селското стопанство и други сектори на националната икономика.

Академик И. П. Павлов пише: „Ензимите са, така да се каже, първият акт на жизнената дейност. Всички химични процеси в организма се ръководят именно от тези вещества, те са причинители на всички химични преобразувания. Всички тези вещества играят огромна роля, те определят процесите, поради които се проявява животът, те са в пълния смисъл на активаторите на живота.

Всички ензимни реакции протичат лесно и бързо. Ензимните реакции, катализирани в организма, не са придружени от образуването на странични продукти, докато органичните реакции, извършвани с помощта на изкуствени катализатори, винаги образуват поне един или повече от тези продукти.

В живите организми ензимите са в подредено състояние. В отделните структурни образувания на клетката ензимните реакции протичат в строго определен ред. Прецизно съгласувани помежду си, отделните цикли на реакции осигуряват жизнената дейност на клетките, органите, тъканите и на организма като цяло. В определени части на клетката протичат строго определени биохимични процеси.

Наред с факта, че ензимите играят решаваща роля в живите организми, те имат видно място в производството на хранителни продукти и много други отрасли, както и в селското стопанство. производствоетилов алкохол, бира, вино, чай, хляб, ферментирало мляко и много други продукти, базирани на действието на ензими . Ензимите участват в зреене и презрялоплодове и зеленчуци, узряване и влошаванемесо и риба, постоянствозърнени храни, брашно, зърнени храни и други продукти .

В някои случаи наличието на ензими при обработката на продуктите е нежелателно. Пример за това е реакцията на ензимно покафеняване на плодовете и зеленчуците в резултат на действието на ензима полифенолоксидаза или гранясването на мазнините в брашното в резултат на действието на ензимите липаза и липоксидаза, присъстващи в зърнения зародиш.

Към момента са изолирани около 3500 ензима от биологични обекти и са изследвани няколкостотин ензима. Смята се, че една жива клетка може да съдържа повече от 1000 различни ензима. Всеки ензим обикновено катализира само един вид химична реакция. Тъй като един ензим може да ускори само една реакция или рядко група от реакции от един тип, без да засяга други, много различни реакции могат да възникнат едновременно в живите организми. Въпреки че реакциите на отделните ензими протичат независимо един от друг, въпреки това най-често те са свързани помежду си чрез сложна последователност на образуване на междинни продукти. В този случай продуктът от една реакция може да служи като субстрат или реагент за друга. Следователно в една и съща клетка едновременно протичат стотици и хиляди ензимни реакции, протичащи в определена последователност и в такива количества, които осигуряват нормалното състояние на клетката.

Всеки жив организъм непрекъснато синтезира ензими. В процеса на растеж на тялото се увеличава и броят на необходимите ензими. Непропорционалното увеличаване или намаляване на броя на ензимите може да доведе до нарушаване на естеството на метаболизма, който се е развил в организма.

В живата клетка ензимите могат да се синтезират в различни структурни образувания - ядро, цитоплазма, хлоропласти, митохондрии, цитоплазмена мембрана и др.

като биологични катализатори ензими, същество в малки количества, способен да се трансформира огромни количества от субстрата, върху който действат. Така ензимът на слюнката амилаза проявява забележима каталитична активност при разреждане 1: 1 000 000, а ензимът пероксидаза е активен при разреждане 1 : 5 000 000. Една молекула каталаза разгражда 5 милиона молекули водороден прекис за една минута.

Каталитичната активност на ензимите е многократно по-голяма от активността на неорганичните катализатори.. По този начин хидролизата на протеина до аминокиселини в присъствието на неорганични катализатори при температура от 100 ° C и по-висока се извършва за няколко десетки часа. Същата хидролиза с участието на специфични ензими завършва за по-малко от час и протича при температура 30-40 °C. Пълната хидролиза на нишестето с киселина става за няколко часа, докато ензимната хидролиза при стайна температура отнема няколко минути. Известно е, че железните йони каталитично ускоряват разделянето на водородния пероксид на водород и кислород. Но атомите на желязото, които изграждат ензима каталаза, действат върху водородния прекис 10 милиарда пъти по-енергично от обикновеното желязо: 1 mg желязо в ензима е в състояние да замени 10 тона неорганично желязо по време на каталитичното разграждане на водородния прекис.

Важна характеристика ензимите е спецификата на тяхното действие . Специфичността на ензимите е много по-висока от тази на неорганичните катализатори. Понякога леки промени в химичната структура на дадено вещество изключват проявата на действието на специфичен ензим върху това вещество. Специфичността на действието на ензимите се проявява и в случаите, когато веществото се различава по химична структура. По този начин ензимите, които ускоряват хидролизата на протеините, нямат никакъв ефект върху хидролизата на нишестето и обратно.

Ензимите се различават по специфичност. Някои ензими катализират само една реакция, докато други катализират голям брой реакции. По този начин ензимът гликооксидаза катализира окисляването на глюкозата, а трипсинът хидролизира специфични пептидни връзки в протеини и етери на аминокиселини.

Специфичността на действието на ензимите понякога води до факта, че едно органично съединение се влияе не от един, а от два ензима.

групова спецификапредставляват всички ензими, т.е. те катализират само специален тип реакция, като окислението на монозахаридите или хидролизата на олигозахаридите.

Ензимите, като специфични катализатори, ускоряват както правата, така и обратната реакция , т.е. хидролиза и синтез на веществото, върху което действат. Посоката на този процес зависи от концентрацията на изходните и крайните продукти и условията, при които протича реакцията. В същото време е доказано, че повечето от синтезите в живата клетка се извършват под действието на ензими, различни от тези, които катализират разцепването на едно или друго съединение.

Химическа природа на ензимите

Ензимите се разделят на два основни класа - еднокомпонентен, съставен само от протеини и двукомпонентен, съставен от белтъчна и небелтъчна част т.нар протезен група. Ензимните протеини могат да бъдат прости (протеини) или сложни (протеини). Активна протетична група (активно място) на ензим се нарича агония , А протеинов носител – ферон . Простетичната група в състава на ензима заема до около 1% от масата му.

Силата на връзката между простетичната група (агон) и ферон не е еднаква за различните ензими. При слаба връзка ензимът се разпада на протеинова и протетична част, която се нарича коензим . Всяка от получените групи проявява каталитична активност. Ролята на коензими играят повечето витамини - С, В 1, В 2, В 6, В 12, Н, Е, К и др., както и нуклеотиди, РНК, сулфхидрилни групи, глутатион, атоми на желязо, мед. , магнезий и др. Много ензими имат висок каталитичен капацитет само ако ензимът не се разлага на ферон и агон.

ДА СЕ еднокомпонентен включват много ензими, които разграждат протеини или въглехидрати (пепсин, трипсин, папин, амилаза).

Типично двукомпонентен ензимът е α-карбоксилаза, който катализира разграждането на пирогроздена киселина до въглероден диоксид и ацеталдехид:

а-карбоксилаза

CH3COCOOH ----→CH3CHO + CO 2 .

Химическата природа на α-карбоксилазата е напълно установена, активната група на този ензим съдържа витамин B 1 .

Често коензимите действат като междинни продукти в ензимните реакции, участващи в преноса на водород. Те включват никотинамид аденин динуклеотид (NAD), глутатион, L-аскорбинова киселина, хинони и цитохроми. Други коензими действат като носители или предаватели за фосфатни, аминни и метилови групи.

Молекулно теглоензимите варират в широки граници. от няколко хиляди до милион , но повечето ензими имат високо молекулно тегло .

Много ензими съдържат металикоито участват в каталитичното действие. Така, желязо е част от протетичната група на ензимите каталаза и пероксидаза, както и цитохромоксидазата, която участва в процесите на дишане. Мед е част от окислителните ензими полифенолоксидаза и аскорбатоксидаза, които играят важна роля в метаболизма на растенията.

В чистата си форма всички ензими са кристали..

Каталитичните реакции се извършват на повърхността на ензимните молекули. Ензимът-протеин образува дисперсна фаза, на повърхността на която протичат реакции между веществата, разтворени в дисперсионната среда. Повърхността на ензимно-протеиновата молекула е разнородна; на повърхността на молекулата има различни химически активни групи, които лесно свързват други съединения.

Свойствата на ензимите се дължатПърво наличието на особено активни центрове на повърхността на протеиновата молекула - радикали на аминокиселини или специални химически групи, здраво свързани с протеина. Активният център е тази част от ензима, която се свързва с веществото (субстрат) в процеса на каталитично действие. .

Ензими, ензимно-субстратен комплекс и енергия на активиране

Най-важната функция на протеините е каталитичната, тя се изпълнява от определен клас протеини - ензими. Повече от 2000 ензима са идентифицирани в тялото. Ензимите са биологични катализатори от протеинова природа, които значително ускоряват биохимичните реакции. Така ензимната реакция протича 100-1000 пъти по-бързо, отколкото без ензими. Те се различават по много свойства от катализаторите, използвани в химията. Ензимите ускоряват реакциите при нормални условия, за разлика от химическите катализатори.

При хората и животните сложна последователност от реакции протича за няколко секунди, което изисква дълго време (дни, седмици или дори месеци) с използването на конвенционални химични катализатори. За разлика от реакциите без ензими, при ензимните реакции не се образуват странични продукти (добивът на крайния продукт е почти 100%). В процеса на трансформация ензимите не се разрушават, поради което малко количество от тях е в състояние да катализира химичните реакции на голям брой вещества. Всички ензими са протеини и имат свои характерни свойства (чувствителност към промени в pH на средата, денатурация при високи температури и др.).

Химически ензимите се класифицират в еднокомпонентен (просто) И двукомпонентен (сложен) .

Еднокомпонентен (прост)

Еднокомпонентните ензими се състоят само от протеини. Простите включват главно ензими, които извършват реакции на хидролиза (пепсин, трипсин, амилаза, папаин и др.).

Двукомпонентен (сложен)

За разлика от простите ензими, сложните ензими съдържат непротеинова част - нискомолекулен компонент. Белтъчната част се нарича апоензим (ензимен носител), непротеинов - коензим (активна или протезна група). Небелтъчната част на ензимите може да бъде представена или от органични вещества (например производни на витамини, NAD, NADP, уридин, цитидил нуклеотиди, флавини), или от неорганични (например метални атоми - желязо, магнезий, кобалт, мед , цинк, молибден и др.).

Не всички необходими коензими могат да се синтезират от организмите и следователно трябва да се доставят с храната. Липсата на витамини в храната на хората и животните води до загуба или намаляване на активността на тези ензими, в които те са включени. За разлика от протеиновата част, органичните и неорганичните коензими са много устойчиви на неблагоприятни условия (високи или ниски температури, радиация и др.) и могат да бъдат отделени от апоензима.

Ензимите се характеризират с висока специфичност: те могат да преобразуват само подходящите субстрати и да катализират само определени реакции от същия тип. Той определя неговия протеинов компонент, но не цялата му молекула, а само малка част - активен център . Структурата му съответства на химичната структура на веществата, които реагират. Ензимите се характеризират с пространствено съответствие между субстрата и активния център. Пасват си като ключ към ключалка. В една ензимна молекула може да има няколко активни центъра. Активният център, т.е. връзката с други молекули, е не само в ензимите, но и в някои други протеини (хем в активните центрове на миоглобина и хемоглобина). Ензимните реакции протичат под формата на последователни етапи - от няколко до десетки.

Активността на сложните ензими се проявява само когато протеиновата част се комбинира с небелтъчната част. Също така тяхната активност се проявява само при определени условия: температура, налягане, pH на околната среда и т.н. Ензимите на различни организми са най-активни при температурата, към която тези същества са адаптирани.

Ензим-субстратен комплекс

Образуват се връзки субстрат-ензим ензим-субстрат комплекс.

В същото време той променя не само собствената си конформация, но и конформацията на субстрата. Ензимните реакции могат да бъдат инхибирани от техните собствени реакционни продукти - с натрупването на продукти скоростта на реакцията намалява. Ако има малко продукти на реакцията, тогава ензимът се активира.

Наричат ​​се вещества, които проникват в областта на активния център и блокират каталитичните групи от ензими инхибитори (от лат. инхибирам- задържане, спиране). Активността на ензимите се намалява от йони на тежки метали (олово, живак и др.).

Ензимите намаляват енергията на активиране, тоест нивото на енергия, необходимо, за да направят молекулите реактивни.

Активираща енергия

Активираща енергия - това е енергията, която се изразходва за разрушаване на определена връзка за химическото взаимодействие на две съединения. Ензимите имат определено място в клетката и тялото като цяло. В клетката ензимите се намират в определени части от нея. Много от тях са свързани с клетъчни мембрани или отделни органели: митохондрии, пластиди и др.

Биосинтезата на ензимите организмите могат да регулират. Това дава възможност да се поддържа техният относително постоянен състав при значителни промени в условията на околната среда и частично да се модифицират ензимите в отговор на такива промени. Действието на различни биологично активни вещества - хормони, лекарства, стимулатори на растежа на растенията, отрови и др. - е, че те могат да стимулират или потискат един или друг ензимен процес.

Някои ензими участват в активния транспорт на веществата през мембраните.

Наставката за имената на повечето ензими е -аз-. Добавя се към името на субстрата, с който ензимът взаимодейства. Например, хидролази - катализират реакциите на разделяне на сложни съединения в мономери поради добавянето на водна молекула на мястото на разкъсване на химическа връзка в молекулите на протеини, полизахариди, мазнини; оксидоредуктаза - ускоряват редокс реакциите (пренос на електрони или протони); изомераза- допринасят за вътрешно молекулярно пренареждане (изомеризация), трансформация на изомери и др.